JPH0243759B2 - - Google Patents
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- JPH0243759B2 JPH0243759B2 JP56102731A JP10273181A JPH0243759B2 JP H0243759 B2 JPH0243759 B2 JP H0243759B2 JP 56102731 A JP56102731 A JP 56102731A JP 10273181 A JP10273181 A JP 10273181A JP H0243759 B2 JPH0243759 B2 JP H0243759B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- group
- interferon
- human
- leu
- peptide
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
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-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
- B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
- B01J20/22—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof comprising organic material
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Treatment Of Liquids With Adsorbents In General (AREA)
- Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
本発明はアフイニテイークロマトグラフイー用
吸着体に関する。 本明細書において、アミノ酸、ペプチド、保護
基、活性基、その他に関し略号で表示する場合
IUPAC、IUBの規定或いは当該分野における慣
用記号に従うものとし、その例を次に挙げる。ま
たアミノ酸などに関し光学異性体がありうる場合
は、特に明示しなければＬ体を示すものとする。 Arg：アルギニン Asn：アスパラギン Ser：セリン Gln：グルタミン Met：メチオニン Leu：ロイシン Phe：フエニルアラニン Tyr：チロシン Gly：グリシン Ｚ：カルボベンゾキシ基 Su：コハク酸イミド基 Tos：ｐ−トルエンスルホニル基 Boc：第３級ブトキシカルボニル基 インターフエロンは生体細胞がウイルス感染を
受けた時に産生する抗ウイルス性糖蛋白質であ
り、これを利用してウイルス性疾患を予防乃至治
療することが注目されつつある。而してヒトのイ
ンターフエロンはα型インターフエロン
（Leucocytes Interferon，Lympho blastoid
Interferon），β型インターフエロン
（Fibroblast Interferon）及びγ型インターフエ
ロン（Immune Interferon）の混合物であること
が今日までに解明されている。しかしながら斯か
るヒトのインターフエロンを単一な型の糖蛋白質
にまで精製する技術は未だ開発されていない。 本発明の目的はヒトのインターフエロンよりβ
型インターフエロンを単離精製することにある。 即ち本発明は、一般式 Ｒ−Leu−Gln−Arg−Ser−Ser−OH 〔式中Ｒは水素原子、Ｈ−Phe−基、Ｈ−Leu
−Gly−Phe−基又はＨ−Tyr−Asn−Leu−Leu
−Gly−Phe−基を示す。〕で表わされるヒトβ型
インターフエロンのＮ末端ペプチドと担体との複
合体からなるヒトβ型インターフエロン抗原を哺
乳動物体に投与して得られるヒトβ型インターフ
エロン抗体を不溶性支持体上に固定化してなるこ
とを特徴とするアフイニテイークロマトグラフイ
ー用吸着体に係る。 本発明のアフイニテイクロマトグラフイー用吸
着体を使用すれば、ヒトのインターフエロンより
ヒトβ型インターフエロンを単離精製することが
できる。即ちヒトのインターフエロンよりヒトβ
型インターフエロンのみを選択的に吸着し得、ま
たヒトβ型インターフエロンが吸着されたアフイ
ニテイークロマトグラフイー用吸着体からのヒト
β型インターフエロンの脱離を緩和な条件下簡易
な操作で行なうことができ、それ故ヒトβ型イン
ターフエロン活性を失活させることなく、しかも
高純度のヒトβ型インターフエロンを定量的に得
ることができる。 本発明のアフイニテイークロマトグラフイー用
吸着体は下記に示す方法により製造される。即ち
上記一般式(1)で表わされるペプチドをハプテンと
して用いることにより、ハプテン−担体結合試薬
の存在下に担体と反応させてペプチド−担体複合
体からなるヒトβ型インターフエロン抗原を製造
し得、次にこのヒトβ型インターフエロン抗原よ
りヒトβ型インターフエロンに対して特異的反応
性を有するヒトβ型インターフエロン抗体を製造
し得、さらにこのヒトβ型インターフエロン抗体
をアフイニテイークロマトグラフイーの吸着体に
含有させることにより本発明の吸着体が製造され
る。 本発明で用いられる一般式(1)のペプチドは新規
化合物であり、斯かるペプチドは以下の方法によ
つて製造できる。 一般式(1)のペプチドは、ペプチド合成の常套手
段で製造し得る。固相合成法、液相合成法のいず
れによつてもよい。液相合成法のペプチド合成手
段は、たとえば“The Peptides”，第１巻
（1966），Schroder and Luhke著，Academic
Press，New York，U.S.A.あるいは“ペプチド
合成”泉屋ら著，丸善株式会社（1975年）に記載
されており、たとえばアジド法、クロライド法、
酸無水物法、混酸無水物法、DCC法、活性エス
テル法、例えばｐ−ニトロフエニルエステル法、
Ｎ−ヒドロキシコハク酸イミドエステル法、シア
ノメチルエステル法等、ウツドワード試薬Ｋを用
いる方法、カルボジイミダゾール法、酸化還元
法、DCC／アデイテイブ（例HONB、HOBt、
HOSu）法などがあげられる。 一般式(1)のペプチドは、一般のポリペプチドの
合成法、例えば末端アミノ酸に順次１個づつアミ
ノ酸を縮合させる所謂ステツプワイズ法、数個の
フラグメントに分けてカツプリングさせていく方
法等に従い容易に製造できる。より詳細には上記
ペプチドは、その結合の任意の位置で２分される
２種のフラグメントの一方に相当する反応性カル
ボキシル基を有する原料と、他方のフラグメント
に相当する反応性アミノ基を有する原料をペプチ
ド合成の常套手段で縮合させ、生成する縮合物が
保護基を有する場合、その保護基を常套手段で脱
離させることにより製造し得る。 一般式(1)のペプチドを製造する反応工程でアル
ギニンは通常保護しておくのが望ましい場合が多
く、最終工程としてはペプチドの構成アミノ酸残
基の少なくとも一つが保護された保護ペプチドか
ら保護基をすべて脱離することにより製造しうる
場合が多い。 原料の反応に関与すべきでない官能基の保護及
び保護基、並びにその保護基の脱離、反応に関与
する官能基の活性化などもまた公知のものあるい
は手段から適宜選択し得る。 原料のアミノ基の保護基としては、例えばカル
ボベンゾキシ、tert−ブチルオキシカルボニル、
tert−アミルオキシカルボニル、イソボルニルオ
キシカルボニル、ｐ−メトキシベンジルオキシカ
ルボニル、２−クロル−ベンジルオキシカルボニ
ル、アダマンチルオキシカルボニル、トリフルオ
ロアセチル、フタリル、ホルミル、ｏ−ニトロフ
エニルスルフエニル、ジフエニルホスフイノチオ
イルなどが挙げられる。カルボキシル基の保護基
としては、例えばアルキルエステル（例メチル、
エチル、プロピル、ブチル、tert−ブチルなどの
エステル基）、ベンジルエステル基、ｐ−ニトロ
ベンジルエステル基、ｐ−メトキシベンジルエス
テル基、ｐ−クロルベンジルエステル基、ベンズ
ヒドリルエステル基、カルボベンゾキシヒドラジ
ド基、tert−ブチルオキシカルボニルヒドラジド
基、トリチルヒドラジド基等が挙げられる。 アルギニンのグアニジン基の保護基としては、
例えばニトロ基、トシル基、ｐ−メトキシベンゼ
ンスルホニル基、カルボベンゾキシ、イソボルニ
ルオキシカルボニル、アダマンチルオキシカルボ
ニル等が挙げられる。また、そのグアニジノ基は
酸（例、ベンゼンスルホン酸、トルエンスルホン
酸、塩酸、硫酸など）塩の形で保護してもよい。 メチオニンはスルホキサイドの形で保護してお
いてもよい。原料のカルボキシル基の活性化され
たものとしては、例えば対応する酸クロライド、
酸無水物又は混合酸無水物、アジド、活性エステ
ル（メチルアルコール、エチルアルコール、ベン
ジルアルコール、ペンタクロロフエノール、ｐ−
ニトロフエノール、Ｎ−ヒドロキシサクシンイミ
ド、Ｎ−ヒドロキシベンズトリアゾール、Ｎ−ヒ
ドロキシ−５−ノルボルネン−２，３−ジカルボ
キシイミド等とのエステル）等が挙げられる。ペ
プチド結合形成反応は縮合剤（例：ジシクロヘキ
シルカルボジイミド、カルボジイミダゾール等の
カルボジイミド試薬、テトラエチルピロホスフイ
ト）の存在下に実施し得る場合がある。 上記一般式(1)で表わされるペプチドはより具体
的には以下に示す方法に従い製造される。即ち一
般式(1)のペプチドのうち、Ｒが水素原子を示すペ
プチドは下記(1)に従い製造され、ＲがＨ−Phe−
基を示すペプチドは下記（）に従い製造され、
ＲがＨ−Leu−Gly−Phe−基を示すペプチドは
下記（）に従い製造され、ＲがＨ−Tyr−Asn
−Leu−Leu−Gly−Phe−基を示すペプチドは下
記（）に従い製造される。
吸着体に関する。 本明細書において、アミノ酸、ペプチド、保護
基、活性基、その他に関し略号で表示する場合
IUPAC、IUBの規定或いは当該分野における慣
用記号に従うものとし、その例を次に挙げる。ま
たアミノ酸などに関し光学異性体がありうる場合
は、特に明示しなければＬ体を示すものとする。 Arg：アルギニン Asn：アスパラギン Ser：セリン Gln：グルタミン Met：メチオニン Leu：ロイシン Phe：フエニルアラニン Tyr：チロシン Gly：グリシン Ｚ：カルボベンゾキシ基 Su：コハク酸イミド基 Tos：ｐ−トルエンスルホニル基 Boc：第３級ブトキシカルボニル基 インターフエロンは生体細胞がウイルス感染を
受けた時に産生する抗ウイルス性糖蛋白質であ
り、これを利用してウイルス性疾患を予防乃至治
療することが注目されつつある。而してヒトのイ
ンターフエロンはα型インターフエロン
（Leucocytes Interferon，Lympho blastoid
Interferon），β型インターフエロン
（Fibroblast Interferon）及びγ型インターフエ
ロン（Immune Interferon）の混合物であること
が今日までに解明されている。しかしながら斯か
るヒトのインターフエロンを単一な型の糖蛋白質
にまで精製する技術は未だ開発されていない。 本発明の目的はヒトのインターフエロンよりβ
型インターフエロンを単離精製することにある。 即ち本発明は、一般式 Ｒ−Leu−Gln−Arg−Ser−Ser−OH 〔式中Ｒは水素原子、Ｈ−Phe−基、Ｈ−Leu
−Gly−Phe−基又はＨ−Tyr−Asn−Leu−Leu
−Gly−Phe−基を示す。〕で表わされるヒトβ型
インターフエロンのＮ末端ペプチドと担体との複
合体からなるヒトβ型インターフエロン抗原を哺
乳動物体に投与して得られるヒトβ型インターフ
エロン抗体を不溶性支持体上に固定化してなるこ
とを特徴とするアフイニテイークロマトグラフイ
ー用吸着体に係る。 本発明のアフイニテイクロマトグラフイー用吸
着体を使用すれば、ヒトのインターフエロンより
ヒトβ型インターフエロンを単離精製することが
できる。即ちヒトのインターフエロンよりヒトβ
型インターフエロンのみを選択的に吸着し得、ま
たヒトβ型インターフエロンが吸着されたアフイ
ニテイークロマトグラフイー用吸着体からのヒト
β型インターフエロンの脱離を緩和な条件下簡易
な操作で行なうことができ、それ故ヒトβ型イン
ターフエロン活性を失活させることなく、しかも
高純度のヒトβ型インターフエロンを定量的に得
ることができる。 本発明のアフイニテイークロマトグラフイー用
吸着体は下記に示す方法により製造される。即ち
上記一般式(1)で表わされるペプチドをハプテンと
して用いることにより、ハプテン−担体結合試薬
の存在下に担体と反応させてペプチド−担体複合
体からなるヒトβ型インターフエロン抗原を製造
し得、次にこのヒトβ型インターフエロン抗原よ
りヒトβ型インターフエロンに対して特異的反応
性を有するヒトβ型インターフエロン抗体を製造
し得、さらにこのヒトβ型インターフエロン抗体
をアフイニテイークロマトグラフイーの吸着体に
含有させることにより本発明の吸着体が製造され
る。 本発明で用いられる一般式(1)のペプチドは新規
化合物であり、斯かるペプチドは以下の方法によ
つて製造できる。 一般式(1)のペプチドは、ペプチド合成の常套手
段で製造し得る。固相合成法、液相合成法のいず
れによつてもよい。液相合成法のペプチド合成手
段は、たとえば“The Peptides”，第１巻
（1966），Schroder and Luhke著，Academic
Press，New York，U.S.A.あるいは“ペプチド
合成”泉屋ら著，丸善株式会社（1975年）に記載
されており、たとえばアジド法、クロライド法、
酸無水物法、混酸無水物法、DCC法、活性エス
テル法、例えばｐ−ニトロフエニルエステル法、
Ｎ−ヒドロキシコハク酸イミドエステル法、シア
ノメチルエステル法等、ウツドワード試薬Ｋを用
いる方法、カルボジイミダゾール法、酸化還元
法、DCC／アデイテイブ（例HONB、HOBt、
HOSu）法などがあげられる。 一般式(1)のペプチドは、一般のポリペプチドの
合成法、例えば末端アミノ酸に順次１個づつアミ
ノ酸を縮合させる所謂ステツプワイズ法、数個の
フラグメントに分けてカツプリングさせていく方
法等に従い容易に製造できる。より詳細には上記
ペプチドは、その結合の任意の位置で２分される
２種のフラグメントの一方に相当する反応性カル
ボキシル基を有する原料と、他方のフラグメント
に相当する反応性アミノ基を有する原料をペプチ
ド合成の常套手段で縮合させ、生成する縮合物が
保護基を有する場合、その保護基を常套手段で脱
離させることにより製造し得る。 一般式(1)のペプチドを製造する反応工程でアル
ギニンは通常保護しておくのが望ましい場合が多
く、最終工程としてはペプチドの構成アミノ酸残
基の少なくとも一つが保護された保護ペプチドか
ら保護基をすべて脱離することにより製造しうる
場合が多い。 原料の反応に関与すべきでない官能基の保護及
び保護基、並びにその保護基の脱離、反応に関与
する官能基の活性化などもまた公知のものあるい
は手段から適宜選択し得る。 原料のアミノ基の保護基としては、例えばカル
ボベンゾキシ、tert−ブチルオキシカルボニル、
tert−アミルオキシカルボニル、イソボルニルオ
キシカルボニル、ｐ−メトキシベンジルオキシカ
ルボニル、２−クロル−ベンジルオキシカルボニ
ル、アダマンチルオキシカルボニル、トリフルオ
ロアセチル、フタリル、ホルミル、ｏ−ニトロフ
エニルスルフエニル、ジフエニルホスフイノチオ
イルなどが挙げられる。カルボキシル基の保護基
としては、例えばアルキルエステル（例メチル、
エチル、プロピル、ブチル、tert−ブチルなどの
エステル基）、ベンジルエステル基、ｐ−ニトロ
ベンジルエステル基、ｐ−メトキシベンジルエス
テル基、ｐ−クロルベンジルエステル基、ベンズ
ヒドリルエステル基、カルボベンゾキシヒドラジ
ド基、tert−ブチルオキシカルボニルヒドラジド
基、トリチルヒドラジド基等が挙げられる。 アルギニンのグアニジン基の保護基としては、
例えばニトロ基、トシル基、ｐ−メトキシベンゼ
ンスルホニル基、カルボベンゾキシ、イソボルニ
ルオキシカルボニル、アダマンチルオキシカルボ
ニル等が挙げられる。また、そのグアニジノ基は
酸（例、ベンゼンスルホン酸、トルエンスルホン
酸、塩酸、硫酸など）塩の形で保護してもよい。 メチオニンはスルホキサイドの形で保護してお
いてもよい。原料のカルボキシル基の活性化され
たものとしては、例えば対応する酸クロライド、
酸無水物又は混合酸無水物、アジド、活性エステ
ル（メチルアルコール、エチルアルコール、ベン
ジルアルコール、ペンタクロロフエノール、ｐ−
ニトロフエノール、Ｎ−ヒドロキシサクシンイミ
ド、Ｎ−ヒドロキシベンズトリアゾール、Ｎ−ヒ
ドロキシ−５−ノルボルネン−２，３−ジカルボ
キシイミド等とのエステル）等が挙げられる。ペ
プチド結合形成反応は縮合剤（例：ジシクロヘキ
シルカルボジイミド、カルボジイミダゾール等の
カルボジイミド試薬、テトラエチルピロホスフイ
ト）の存在下に実施し得る場合がある。 上記一般式(1)で表わされるペプチドはより具体
的には以下に示す方法に従い製造される。即ち一
般式(1)のペプチドのうち、Ｒが水素原子を示すペ
プチドは下記(1)に従い製造され、ＲがＨ−Phe−
基を示すペプチドは下記（）に従い製造され、
ＲがＨ−Leu−Gly−Phe−基を示すペプチドは
下記（）に従い製造され、ＲがＨ−Tyr−Asn
−Leu−Leu−Gly−Phe−基を示すペプチドは下
記（）に従い製造される。
【表】
↓
H−Leu−Gln−Arg−Ser−Ser−OH
H−Leu−Gln−Arg−Ser−Ser−OH
【表】
｜
A−Tyr−Asn−Leu−Leu−Gly−Phe−Leu−
Gln−Arg−Ser−Ser−OH
｜
A−Tyr−Asn−Leu−Leu−Gly−Phe−Leu−
Gln−Arg−Ser−Ser−OH
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 一般式 Ｒ−Leu−Gln−Arg−Ser−OH 〔式中Ｒは水素原子、Ｈ−Phe−基、Ｈ−Leu
−Gly−Phe−基又はＨ−Tyr−Asn−Leu−Leu
−Gly−Phe−基を示す。〕で表わされるヒトβ型
インターフエロンのＮ末端ペプチドと担体との複
合体からなるヒトβ型インターフエロン抗原を哺
乳動物体に投与して得られるヒトβ型インターフ
エロン抗体を不活性支持体上に固定化してなるこ
とを特徴とするアフイニテイークロマトグラフイ
ー用吸着体。
Priority Applications (7)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP56102731A JPS582749A (ja) | 1981-06-30 | 1981-06-30 | アフイニテイ−クロマトグラフイ−用吸着体 |
| DE19823211263 DE3211263A1 (de) | 1981-03-31 | 1982-03-26 | Human-interferon verwandte peptide, antigene und antikoerper, sowie verfahren zu deren herstellung |
| SE8202012A SE457352B (sv) | 1981-03-31 | 1982-03-30 | Humaninterferon-beslaektad peptid, humaninterferon-antikropp jaemte framstaellning och anvaendning daerav samt maerkt peptid jaemte framstaellning av denna |
| CH1961/82A CH652411A5 (de) | 1981-03-31 | 1982-03-30 | Verfahren zur herstellung eines human-interferon-antikoerpers, danach hergestellte antikoerper und ihre verwendung. |
| US06/363,505 US4474754A (en) | 1981-03-31 | 1982-03-30 | Human interferon-related peptides, antigens, antibodies and process for preparing the same |
| GB08209538A GB2102810B (en) | 1981-03-31 | 1982-03-31 | Human interferon-related peptides antigens antibodies and process for preparing the same |
| FR8205522A FR2503145B1 (fr) | 1981-03-31 | 1982-03-31 | Peptides apparentes aux interferons humains, anticorps obtenus a partir de ces peptides et adsorbants obtenus a partir de ces anticorps |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP56102731A JPS582749A (ja) | 1981-06-30 | 1981-06-30 | アフイニテイ−クロマトグラフイ−用吸着体 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS582749A JPS582749A (ja) | 1983-01-08 |
| JPH0243759B2 true JPH0243759B2 (ja) | 1990-10-01 |
Family
ID=14335388
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP56102731A Granted JPS582749A (ja) | 1981-03-31 | 1981-06-30 | アフイニテイ−クロマトグラフイ−用吸着体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS582749A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH07309227A (ja) * | 1995-05-29 | 1995-11-28 | Koyo Eng Kk | レール式潜水走行システム |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0713912Y2 (ja) * | 1990-01-16 | 1995-04-05 | 三菱重工業株式会社 | 局所真空方式電子ビーム溶接装置 |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3040825A1 (de) * | 1980-10-30 | 1982-09-09 | Dr. Karl Thomae Gmbh, 7950 Biberach | Neues tridekapeptid, verfahren zu seiner herstellung und verwendung |
-
1981
- 1981-06-30 JP JP56102731A patent/JPS582749A/ja active Granted
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH07309227A (ja) * | 1995-05-29 | 1995-11-28 | Koyo Eng Kk | レール式潜水走行システム |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS582749A (ja) | 1983-01-08 |
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