JP6650546B1 - α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有するタンパク質 - Google Patents
α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有するタンパク質 Download PDFInfo
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Abstract
Description
[1] α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有する、下記の(a)から(c)のいずれかのタンパク質。
(a) 配列番号3に示すアミノ酸配列からなるタンパク質;
(b) 配列番号3に示すアミノ酸配列に対して90%以上のアミノ酸配列同一性を有するアミノ酸配列からなるタンパク質;
(c) 配列番号3に示すアミノ酸配列において、1もしくは数個のアミノ酸が置換、挿入、欠失および/または付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質。
[2] テピディバシラス・デカトゥレンシス(Tepidibacillus decaturensis)に由来し、下記の性質を有するタンパク質。
(1) α-1,6-グルコシル転移反応を触媒する活性を有する;
(2) SDS-PAGEにより測定された分子量が95,000〜105,000である;
(3) 至適pHが3.9〜4.6である;
(4) 安定pH範囲が4.2〜9.0である;
(5) 至適温度が50〜55℃である;
(6) 温度安定性が50℃以下である。
[3] 下記の(a)から(c)のいずれかのポリヌクレオチドが導入された形質転換細胞の培養上清。
(a)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチド;
(b)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチドの相補鎖とストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチド;
(c)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチドに対して90%以上の配列同一性を有するポリヌクレオチド。
[4] [1]もしくは[2]に記載のタンパク質および/または[3]に記載の培養上清を含む、α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類からα-1,6-グルカンを製造するために用いられる酵素剤。
[5] α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類が澱粉部分分解物である、[4]に記載の酵素剤。
[6] 上記α−1,6−グルカンが、重合度2から30を有するイソマルトオリゴ糖および/またはイソマルトメガロ糖である、[4]または[5]に記載の酵素剤。
[7] α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類に、[4]から[6]のいずれか一に記載の酵素剤を作用させて、α−1,6−グルカンを得る反応工程を含む、α−1,6−グルカンの製造方法。
[8] 上記反応工程の前に、下記の工程を含む、[7]に記載の製造方法。
澱粉を加水分解して、α-1,4-グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類を得る工程。
[9] [7]または[8]に記載の方法を実施してα−1,6−グルカンを得る工程、および上記工程で得られたα−1,6−グルカンを用いて食品、飼料、餌料、化粧料、または医薬品を得る工程を含む、食品、飼料、餌料、化粧料、または医薬品の製造方法。
[10] 糖受容体と糖供与体に、[4]から[6]のいずれか一に記載の酵素剤を作用させる工程を含む、配糖体の製造方法。
[11] 糖供与体がマルトオリゴ糖である、[10]に記載の配糖体の製造方法。
[12] 糖受容体がアルコール性水酸基を有する化合物またはフェノール性水酸基を有する化合物である、[10]または[11]に記載の配糖体の製造方法。
[13] [10]から[12]のいずれか一に記載の方法を実施して配糖体を得る工程、および上記工程で得られた配糖体を用いて食品、飼料、餌料、化粧料、または医薬品を得る工程を含む、食品、飼料、餌料、化粧料、または医薬品の製造方法。
本発明は、α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有する、下記の(a)から(c)のいずれかのタンパク質を提供する。
(a) 配列番号3に示すアミノ酸配列からなるタンパク質;
(b) 配列番号3に示すアミノ酸配列に対して90%以上のアミノ酸配列同一性を有するアミノ酸配列からなるタンパク質;
(c) 配列番号3に示すアミノ酸配列において、1もしくは数個のアミノ酸が置換、挿入、欠失および/または付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質。
(1) α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有する;
(2) SDS−PAGEにより測定された分子量が95,000〜105,000である;
(3) 至適pHが3.9〜4.6である;
(4) 安定pH範囲が4.2〜9.0である;
(5) 至適温度が50℃〜55℃である;
(6) 温度安定性が50℃以下ある。
本発明は、下記の(a)から(c)のいずれかのポリヌクレオチドが導入された形質転換細胞の培養上清を提供する。
(a)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチド;
(b)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチドの相補鎖とストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチド;
(c)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチドに対して90%以上の配列同一性を有するポリヌクレオチド。
本発明は、上記α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有するタンパク質および/または上記培養上清を含み、α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類からα−1,6−グルカンを製造するために用いられる酵素剤を提供する。本発明の酵素剤を、タンパク質のα−1,6−グルコシル転移活性の発現に好適な条件下、反応液中でα−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類と接触させることにより、タンパク質のα−1,6−グルコシル転移作用により、α−1,6結合でグルコースが転移伸長され、α−1,6−グルカンが得られる。
本発明のα−1,6−グルカンの製造方法は、α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類に、本発明の酵素剤を作用させて、α−1,6−グルカンを得る反応工程を含む。本発明の酵素剤を、α−1,6−グルコシル転移活性の発現に好適な条件下、反応液中で、α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類と接触させることにより、α−1,6−グルコシル転移作用により、α−1,6結合でグルコースが転移伸長され、α−1,6−グルカンを製造することができる。
本発明の方法で製造された配糖体は、その糖部分と糖以外の化合物の結合部位にグリコシド結合を有することができる。
1.発現プラスミドの構築
種々の微生物について新規酵素探索を行い、テピディバシラス・デカトゥレンシス(Tepidibacillus decaturensis)由来のアミノ酸配列(NCBI Reference Sequence: WP_068722961.1)を選出し、機能解析を行った。このアミノ酸配列(配列番号1)およびアミノ酸配列をコードする遺伝子(以下、目的遺伝子という)の塩基配列(配列番号2)を、それぞれ図1Aおよび図1Bに示す。配列番号3に示すアミノ酸配列は、配列番号1のアミノ酸配列からシグナルペプチドを削った配列である。配列番号4に示す塩基配列は、配列番号2の塩基配列からシグナルペプチドに該当する箇所を削った配列である。配列番号2に示す塩基配列は、枯草菌での発現に最適化するために、コドン補正が行われている。
2×Primestar Max Premix(タカラバイオ) 50μL
10μM プライマー(TdGH15A-Fw) 2μL
10μM プライマー(TdGH15A-His-Rv) 2μL
1ng/μL テンプレート 2μL
H2O 44μL
上記のタンパク質1(His−tag付加)−枯草菌発現用プラスミドをプロトプラスト化した枯草菌ISW1214(タカラバイオ)に導入し、7.5μg/mLテトラサイクリンを含む再生寒天培地(組成:8.1%コハク酸ナトリウム、1%寒天、0.5%カザミノ酸、0.5%酵母エキス、0.15%リン酸2水素カリウム、0.35%リン酸水素2カリウム、0.5%グルコース、0.4%塩化マグネシウム、0.01%ウシ血清アルブミン、0.001%メチオニン、および0.001%ロイシン)にて30℃で2日間培養した。得られたコロニーを前培養培地、続いて本培養培地で培養した(特開2009−17841号および特開2009−17842号に記載のとおり培養したが、培地の組成は改変したものを使用した)。遠心分離(15、000×g、4℃、5分間)を行い、上清を0.45μmフィルター(メルク)で濾過したものを培養上清とした。
エコノカラム(BIO-RAD)にNi担体(Chelating Sepharose Fast Flow(GE)にNiを結合させたもの)を約20mL充填したものをNiカラムとして、自然落下法(オープンカラム)によりアフィニティークロマトグラフィーを実施した。結合バッファー(20mM リン酸二水素ナトリウム、500mM 塩化ナトリウム、30mM イミダゾール、pH7.4)をベッドボリュームの4倍量通液してカラムの平衡化を行った後に、実施例1の「2.組換えタンパク質の発現」で調製した培養上清を30mL供してさらに結合バッファーを通液した(素通り画分)。結合バッファーをベッドボリュームの5倍量以上通液した(洗浄画分)後に、溶出バッファー(20mM リン酸二水素ナトリウム、500mM 塩化ナトリウム、500mM イミダゾール、pH7.4)をベッドボリュームの5倍量通液することで、目的遺伝子によりコードされるタンパク質の溶出を行った(溶出画分)。各画分をSDS−PAGEに供し、精製の純度を確認した。
1.発現プラスミドの構築
目的遺伝子を枯草菌(Bacillus subtilis)で発現させるための発現プラスミドを構築した。まず、pUC57ベクターに配列番号2に記載の塩基配列が挿入されたプラスミドを鋳型として、センス鎖増幅についてはベクターのシグナルペプチド配列の末端と相同な塩基配列を付加したプライマーを用いて、アンチセンス鎖増幅についてはターミネーター配列の一部を付加したプライマーを用いて、目的遺伝子をPCR増幅した。PCR条件を以下に示す。PCR増幅の反応液の総量は100μLであった。
2×Primestar Max Premix(タカラバイオ) 50μL
10μM プライマー(TdGH15A-Fw) 2μL
10μM プライマー(TdGH15A-Rv) 2μL
1ng/μL テンプレート 2μL
H2O 44μL
上記のタンパク質2−枯草菌発現用プラスミドをプロトプラスト化した枯草菌ISW1214(タカラバイオ)に導入し、7.5μg/mLテトラサイクリンを含む再生寒天培地(組成:8.1%コハク酸ナトリウム、1%寒天、0.5%カザミノ酸、0.5%酵母エキス、0.15%リン酸2水素カリウム、0.35%リン酸水素2カリウム、0.5%グルコース、0.4%塩化マグネシウム、0.01%ウシ血清アルブミン、0.001%メチオニン、および0.001%ロイシン)にて30℃で2日間培養した。得られたコロニーを前培養培地、続いて本培養培地で70時間培養した(特開2009−17841号および特開2009−17842号に記載のとおり培養したが、培地の組成は改変したものを使用した)。遠心分離(5,000×g、4℃、5分間)を行い、上清を0.45μmフィルター(メルク)で濾過したものを培養上清とした。この培養上清をSDS-PAGEに供し、目的のサイズ(99,300)付近にバンドが出ていることを確認した(図3)。実施例2により得られたタンパク質を、本タンパク質2という。
実施例1で得た本タンパク質1の至適pH、pH安定性、至適温度、および温度安定性を確認するために、本タンパク質1のマルトース分解活性をグルコースの生成量に基づき、以下の通り測定した。酵素活性単位1Uは、各反応1分間に1μmolのグルコースを生成する酵素量と定義する。
至適pHを求める際には、pH2.5〜11.0(0.5刻み)の100mM Britton-Robinson緩衝液を用いて酵素活性を測定した。5(w/v)% D−(+)−Maltose 20μL、100mM Britton−Robinson緩衝液(pH2.5〜11.0)20μL、および超純水60μLからなる混合液に、希釈緩衝液A(20mM 酢酸ナトリウム緩衝液(pH6.0)、BSA 1mg/mL)を用いて40.3μg/mLに希釈した本タンパク質1を10μL添加し、40℃、30分間保持した。保持後、2M Tris−HCl(pH7.0)を100μL添加し、反応停止した。反応停止後の液100μLにグルコースC−IIテストワコーを100μL添加し、37℃、20分間保持した。保持後、492nmの吸光度を測定し、グルコース(0〜0.008%)で作製した検量線に基づいて、反応によって生じたグルコース量を求めた。酵素活性を決定したところ、本タンパク質は、pH4.2で最大活性を示し、3.9〜4.6で最大活性の95%以上の活性を示した(図4、黒丸)。尚、至適pHの測定はn=3で行った。
pH安定性を評価する際には、806μg/mLの本タンパク質1 5μL、100mM Britton-Robinson緩衝液(pH2.5〜11.0)10μL、および超純水35μLからなる混合液を4℃で24時間保持した後に、希釈緩衝液B(200mM 酢酸ナトリウム緩衝液(pH6.0)、BSA1mg/mL)を用いて、本タンパク質1を16.1μg/mLに希釈したものを各pHサンプルとした。また、806μg/mLの本タンパク質1を希釈緩衝液Bを用いて、濃度16.1μg/mLとなるように希釈したものをコントロールとした。
至適温度を求める際には、30〜80℃(5℃刻み)における酵素活性を測定した。5%(w/v)D−(+)−Maltose 20μL、100mM 酢酸ナトリウム緩衝液(pH6.0)20μL、超純水60μLからなる混合液に希釈緩衝液Aを用いて40.3μg/mLに希釈した本タンパク質1を10μL添加し、各温度(30〜80℃)で、30分間保持した。保持後、2M Tris−HCl(pH7.0)を100μL添加し、反応停止した。反応停止後の液100μLにグルコースC−IIテストワコーを100μL添加し、37℃、20分間保持した。保持後、492nmの吸光度を測定し、反応によって生じたグルコース量を求め、酵素活性を求めたところ、55℃で最大活性を示し、50〜55℃の範囲で最大活性の95%以上の活性を示した(図5、黒丸)。尚、至適温度の測定はn=3で行った。
温度安定性を評価する際には、806μg/mLの本タンパク質1を5μL、100mM酢酸ナトリウム緩衝液(pH6.0)10μL、および超純水35μLからなる混合液を各温度(30〜80℃)、1時間保持した後に、水冷した。水冷後、希釈緩衝液Aを用いて本タンパク質1を40.3μg/mLに希釈したものを各温度サンプルとした。また、806μg/mLの本タンパク質1を希釈緩衝液Aを用いて、濃度40.3μg/mLとなるように希釈したものをコントロールとした。
1.方法
今回の試験用に分画調整したマルトヘキサオースおよびマルトヘプタオース高含有シラップ(G67リッチシラップ)を終濃度30%となるように超純水に溶解し、酢酸ナトリウム緩衝液(pH5.0)を終濃度50mM、CaCl2を終濃度3mM、およびNaN3を終濃度0.02%となるように添加した反応液を用意した。各反応液に、実施例2で調製した枯草菌の培養上清(本タンパク質2)を、31.2、62.4または125μL/g−ds添加し、53℃で72時間反応させた。反応後の反応液を10分間沸騰水中に保持して酵素を失活させたサンプルを冷却および適宜希釈した後にアンバーライトMB4を加えて脱塩後、0.45μmフィルターで濾過を行った。得られた反応生成物をその後の分析に用いた。また、コントロールとして、特許文献8に記載の枯草菌の培養上清(コントロール酵素:サーモアナエロバクター・シデロフィラス(Thermoanaerobacter siderophilus)由来α−1,6−グルコシル転移酵素)を用い、上記同様の操作を行った。本タンパク質2とコントロール酵素として用いた培養上清は、同じ培養条件で培養したものである。
図6にG67リッチシラップのHPLC分析のクロマトグラムを示す。また、図7Aおよび7Bに本タンパク質2による反応生成物およびそのデキストラナーゼ処理物のHPLC分析のクロマトグラムを示す。表5に、G67リッチシラップ、本タンパク質2の反応生成物、およびコントロール酵素の反応生成物の糖組成並びにデキストラナーゼ処理後のDP1〜3の増加量(%)を示す。
また、本タンパク質2およびコントロール酵素共に、酵素添加量が多いほど、反応生成物中のDP1〜2の含有割合が増加する傾向があった(図7A、表5)。
さらに、本タンパク質2では、酵素添加量が多いほど、反応生成物中のDP20〜30の含有割合が増加する傾向があった(図7A、表5)。
すなわち、枯草菌の培養上清を用いると、テピディバシラス・デカトゥレンシス由来の本タンパク質は、サーモアナエロバクター・シデロフィラス由来のコントロール酵素に比べ、より効率的にα-1,6-グルカンを製造できることが示された。
1.方法
今回の試験のために調製した澱粉部分分解物(液化液ともいう)(Bx27.1)にpH6.0のMES−NaOH緩衝液を終濃度50mM、NaN3を終濃度0.02%となるように添加して53℃で保持した。本タンパク質2を31.2μL/g−ds若しくは125μL/g−ds、GODO−FIA(合同酒精、FIA)を200U/g−ds、プルラナーゼ「アマノ」3(天野エンザイム、PUL3)を0.2mg/g−ds添加した。また、クライスターゼL−1(天野エンザイム、L−1)0.01mg/g−dsを反応開始時と反応24時間時にそれぞれ添加した。反応液を経時的にサンプリングし、デキストラナーゼ処理および糖組成分析を行った。反応72時間後の反応液をpH6.0としてクライスターゼL−1を0.2mg/g−ds添加後、80℃に保持し、ヨード消去反応を行った。ヨード呈色はBx5に希釈した反応液1mLに10mMヨウ素溶液を40μL添加して確認した。いずれの系も反応1時間でヨード呈色が消失したため、pH4.0として10分間沸騰水中で保持し酵素を失活させた。ヨード消去後の反応液をアンバーライトMB4で脱塩後、0.45μmフィルターでろ過し、その後の分析に用いた。反応生成物の糖組成の分析およびデキストラナーゼ処理の条件は、実施例4と同様に行った。
反応72時間後(ヨード消去後)の本タンパク質2の反応生成物では、DP31以上は、原料の液化液(71.7%)に比較して顕著に減少し、反応生成物6−1では1.3%、反応生成物6−2では2.9%であった。一方、反応生成物のDP10〜20は、原料の液化液(11.8%)に比較して顕著に増加しており、反応生成物6−1が51.1%、反応生成物6−2が42.3%であった(表6、図9A)。
またヨード消去後にデキストラナーゼ処理後のDP1〜3の増加量が反応生成物6−1で45.1%、反応生成物6−2で47.8%であり(表6、図9B)、基質をG67リッチシラップとした時(表5、34.7〜41.1%)に比べ、大きい値であった。加えて、DP1〜3の増加量を経時的に調べると、反応生成物6−1および6−2共に、反応24時間時点で30%以上あり、反応48時間時点では45%程度まで上昇していた(図10)。反応48時間でα−1,6−転移反応がプラトー付近に達することが分かった(図10)。
配列番号2および4:配列番号1および3のアミノ酸配列をコードする塩基配列
配列番号5から11:プライマーの塩基配列
Claims (8)
- 下記の(a)から(c)のいずれかを含む、α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有する酵素剤。
(a)配列番号3に示すアミノ酸配列からなるタンパク質;
(b)配列番号3に示すアミノ酸配列に対して90%以上のアミノ酸配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有するタンパク質;
(c)配列番号3に示すアミノ酸配列において、1もしくは数個のアミノ酸が置換、挿入、欠失および/または付加されたアミノ酸配列からなり、α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有するタンパク質。 - 下記の(a)から(c)のいずれかのポリヌクレオチドが導入された形質転換細胞の培養上清を含む、α−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有する酵素剤。
(a)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチド;
(b)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチドの相補鎖とストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドであって、かつα−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有するタンパク質をコードするポリヌクレオチド;
(c)配列番号4に示す塩基配列からなるポリヌクレオチドに対して90%以上の配列同一性を有するポリヌクレオチドであって、かつα−1,6−グルコシル転移反応を触媒する活性を有するタンパク質をコードするポリヌクレオチド。 - α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類からα−1,6−グルカンを製造するために用いられる、請求項1または2何れか一項に酵素剤。
- α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類が澱粉部分分解物である、請求項3に記載の酵素剤。
- 前記α−1,6−グルカンが、重合度2から30を有するイソマルトオリゴ糖および/またはイソマルトメガロ糖である、請求項3または4に記載の酵素剤。
- α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類に、請求項1から5のいずれか一項に記載の酵素剤を作用させて、α−1,6−グルカンを得る反応工程を含む、α−1,6−グルカンの製造方法。
- 前記反応工程の前に、下記の工程を含む、請求項6に記載の製造方法。
澱粉を加水分解して、α−1,4−グルコシド結合および/またはα−1,6−グルコシド結合を有するオリゴ糖および/または多糖類を得る工程。 - 請求項6または7に記載の方法を実施してα−1,6−グルカンを得る工程、および前記工程で得られたα−1,6−グルカンを用いて食品、飼料、餌料、化粧料、または医薬品を得る工程を含む、食品、飼料、餌料、化粧料、または医薬品の製造方法。
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