JP5250264B2 - 新規ハイドロフォビン融合タンパク質、その製造および使用 - Google Patents
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Description
本発明は、一般構造式(I):
Xn-C1-X1-50-C2-X0-5-C3-X1-100-C4-X1-100-C5-X1-50-C6-X0-5-C7-X1-50-C8-Xm(I)
[式中、Xは20種類の天然アミノ酸(Phe、Leu、Ser、Tyr、Cys、Trp、Pro、His、Gln、Arg、Ile、Met、Thr、Asn、Lys、Val、Ala、Asp、Glu、Gly)のいずれかであってよく、Xの添字はアミノ酸の数を表し、添字nおよびmは0〜500、好ましくは15〜300の数であり、Cはシステインである]
で示されるポリペプチドであって、但し、XnまたはXmとして略記したペプチド配列の少なくとも一方は、天然ではハイドロフォビンと連結されていない少なくとも20アミノ酸長のペプチド配列であり、また該ポリペプチドはガラス表面の被覆後の接触角を少なくとも20°変化させる前記ポリペプチドに関する。
Xn-C1-X3-25-C2-X0-2-C3-X5-50-C4-X2-35-C5-X2-15-C6-X0-2-C7-X3-35-C8-Xm(II)
[式中、Xは20種類の天然アミノ酸(Phe、Leu、Ser、Tyr、Cys、Trp、Pro、His、Gln、Arg、Ile、Met、Thr、Asn、Lys、Val、Ala、Asp、Glu、Gly)のいずれかであってよく、Xの添字はアミノ酸の数を表し、添字のnおよびmは2〜300の数であり、Cはシステインである]
で示されるポリペプチドであって、但し、XnまたはXmとして略記したペプチド配列の少なくとも一方は、天然ではハイドロフォビンと連結されていない少なくとも35アミノ酸長のペプチド配列であり、また該ポリペプチドはガラス表面の被覆後の接触角を少なくとも20°変化させる、前記ポリペプチドである。
Xn-C1-X5-9-C2-C3-X11-39-C4-X2-23-C5-X5-9-C6-C7-X6-18-C8-Xm (III)
[式中、Xは20種類の天然アミノ酸(Phe、Leu、Ser、Tyr、Cys、Trp、Pro、His、Gln、Arg、Ile、Met、Thr、Asn、Lys、Val、Ala、Asp、Glu、Gly)のいずれかであってよく、Xの添字はアミノ酸の数を表し、添字のnおよびmは0〜200の数であり、Cはシステインである]
で示されるポリペプチドであって、但し、XnまたはXmとして略記したペプチド配列の少なくとも一方は、天然ではハイドロフォビンと連結されていない少なくとも40アミノ酸長のペプチド配列であり、また該ポリペプチドはガラス表面の被覆後の接触角を少なくとも20°変化させる、前記ポリペプチドである。
yaad-His 6 /yaaE-His 6 クローニングのための準備作業
オリゴヌクレオチドHal570およびHal571(Hal 572/Hal 573)を用いてポリメラーゼ連鎖反応を行った。使用した鋳型DNAは細菌のバチルス・サブチリス(Bacillus subtilis)に由来するゲノムDNAであった。得られたPCR断片はバチルス・サブチリスyaaD/yaaE遺伝子のコード配列およびその両末端にNcoIまたはBglII制限切断部位を含んでいた。PCR断片を精製し、制限エンドヌクレアーゼNcoIおよびBglIIによって切断した。このDNA断片をインサートとして使用し、制限エンドヌクレアーゼNcoIおよびBglIIによって事前に線状化したQiagen pQE60ベクター中にクローニングした。このようにして得られたベクター、pQE60YAAD#2/pQE60YaaE#5は、それぞれYAAD::HIS6およびYAAE::HIS6からなるタンパク質の発現のために使用されうる。
Hal571: gcagatctccagccgcgttcttgcatac
Hal572: ggccatgggattaacaataggtgtactagg
Hal573: gcagatcttacaagtgccttttgcttatattcc
yaad-ハイドロフォビンDewA-His 6 のクローニング
オリゴヌクレオチドKaM 416およびKaM 417を用いてポリメラーゼ連鎖反応を行った。使用した鋳型DNAはのアスペルギルス・ニデュランス(Aspergillus nidulans)に由来するゲノムDNAであった。得られたPCR断片はハイドロフォビン遺伝子dewAのコード配列およびN末端Xa因子プロテイナーゼ切断部位を含んでいた。そのPCR断片を精製し、制限エンドヌクレアーゼBamHIによって切断した。このDNA断片をインサートとして使用し、制限エンドヌクレアーゼBglIIによって事前に線状化したpQE60YAAD#2ベクターにクローニングした。
KaM417:CCCGTAGCTAGTGGATCCATTGAAGGCCGCATGAAGTTCTCCGTCTCCGC
yaad-ハイドロフォビンRodA-His 6 のクローニング
オリゴヌクレオチドKaM 434およびKaM 435を用いてプラスミド#508と同様にしてプラスミド#513をクローニングした。
KaM435: CCAATGGGGATCCGAGGATGGAGCCAAGGG
yaad-ハイドロフォビンBASF1-His 6 のクローニング
オリゴヌクレオチドKaM 417およびKaM 418を用いてプラスミド#508と同様にしてプラスミド#507をクローニングした。
KaM418:CTGCCATTCAGGGGATCCCATATGGAGGAGGGAGACAG
yaad-ハイドロフォビンBASF2-His 6 のクローニング
オリゴヌクレオチドKaM 417およびKaM 418を用いてプラスミド#508と同様にしてプラスミド#506をクローニングした。
KaM418:CTGCCATTCAGGGGATCCCATATGGAGGAGGGAGACAG
yaad-ハイドロフォビンSC3-His 6 のクローニング
オリゴヌクレオチドKaM464およびKaM465を用いてプラスミド#508と同様にしてプラスミド#526をクローニングした。
KaM465: GCTAACAGATCTATGTTCGCCCGTCTCCCCGTCGT
yaad-ハイドロフォビンDewA-His 6 組換え大腸菌株の発酵
3 mlのLB液体培地をyaad-ハイドロフォビンDewA-His6を発現する大腸菌株とともに15 mlのグライナー管に植菌する。培養物を37℃で8時間、振とう機で200 rpmにてインキュベートする。250 mlのLB培地(+100 μg/mlアンピシリン)をそれぞれ含有する2個の1 L バッフル底三角フラスコに、それぞれ1 mlの前培養物を植菌し、37℃で9時間、振とう機で180 rpmにて培養する。
組換えハイドロフォビン融合タンパク質の精製(C末端His6タグを有するハイドロフォビン融合タンパク質の精製)
100 gの細胞ペレット(100〜500 mgのハイドロフォビン)を50 mMリン酸ナトリウムバッファー、pH 7.5と混合して全量200 mlとし、再懸濁する。懸濁液をUltraturrax type T25(Janke and Kunkel; IKA-Labortechnik)で10分間処理し、その後、核酸を分解するために、室温で1時間、500ユニットのベンゾナーゼ(Merck, Darmstadt, Germany; 注文番号 1.01697.0001)を加えてインキュベートする。細胞破砕の前に、ガラスカートリッジを用いてろ過を行う(P1)。細胞破砕および残存するゲノムDNAの剪断のために、2つのホモジナイザーを1500 barで作動させる(M-110EH microfluidizer; Microfluidics Corp.)。ホモジネートを遠心分離し(Sorvall RC-5B, GSAローター、250 mlの遠心管、60分間、4℃、12000 rpm、23000 g)、その後、上清を氷上に静置し、ペレットを100 ml のリン酸ナトリウムバッファー、pH 7.5に再懸濁する。遠心分離と再懸濁を3回繰り返し、3回目には1%SDSを含有するリン酸ナトリウムバッファーを用いる。再懸濁後、混合物を1時間撹拌し、最後の遠心分離を行う(Sorvall RC-5B, GSAローター、250 mlの遠心管、60分間、4℃、12000 rpm、23000 g)。SDS PAGE分析は、ハイドロフォビンが最後の遠心分離後の上清に存在することを示す(図1)。実験は、ハイドロフォビンがおそらく、対応する大腸菌細胞中に封入体の形で存在することを示す。50 mlのハイドロフォビン含有上清を、50 mM Tris-Clバッファー、pH 8.0で平衡化した50 mlのニッケルセファロース高性能17-5268-02カラム(Amersham)にアプライする。そのカラムを50 mM Tris-Clバッファー、pH 8.0で洗浄し、その後、ハイドロフォビンを200 mMイミダゾールを含有する50 mM Tris-Clバッファー、pH 8.0で溶出する。該溶液を50 mM Tris-Clバッファー、pH 8.0に対して透析することにより、上記イミダゾールを除去する。
レーン1:ニッケルセファロースカラムにアプライされた溶液(1:10希釈)
レーン2:流出液=洗浄ステップ溶出液
レーン3〜5:OD 280がピークの溶出画分
ハイドロフォビンによる表面の被覆/評価
ハイドロフォビンまたはハイドロフォビン融合タンパク質の被覆特性は、好ましくは、親水性および疎水性表面のモデルとして、それぞれガラスおよびテフロン上で評価する。
ガラス:
-ハイドロフォビンの濃度:1〜100 μg/mL
-ガラス板を、50 mM酢酸ナトリウム(pH 4)+0.1% Tween 20中で一晩(温度:80℃)インキュベーション
-被覆後、蒸留水で洗浄
-その後、80℃で1% SDSを加えて10分間インキュベーション
-蒸留水で洗浄
-濃度:1〜100μg/mL
-テフロン板を、10 mM Tris、pH 8中で一晩(温度:80℃)インキュベーション
-被覆後、蒸留水で洗浄
-80℃で0.1% Tween 20を加えて10分間インキュベーション
-蒸留水で洗浄
-その後、80℃で1% SDSを加えて10分間インキュベーション
-蒸留水で洗浄
ハイドロフォビンによる表面の被覆/評価
ガラス(窓ガラス、Sueddeutsche Glas, Mannheim, Germany):
-ハイドロフォビンの濃度:100 μg/mL
-ガラス板を、50 mM酢酸ナトリウム(pH 4)+0.1% Tween 20中で一晩(温度:80℃)インキュベーション
-被覆後、蒸留水で洗浄
-その後、80℃、蒸留水中1%のSDS溶液で10分間インキュベーション
-蒸留水で洗浄
サンプルを空気乾燥させ、5 μlの水滴の接触角(度数で)を測定する。
Claims (5)
- 一般構造式(I):
Xn-C1-X1-50-C2-X0-5-C3-X1-100-C4-X1-100-C5-X1-50-C6-X0-5-C7-X1-50-C8-Xm(I)
[式中、Xは20種類の天然アミノ酸のいずれかであり、
nおよびmは0〜500の数であり、
Cはシステインである]
で示されるポリペプチドであって、但し、XnまたはXmとして略記したペプチド配列の少なくとも一方は、天然ではハイドロフォビンと連結されていない少なくとも20アミノ酸長のペプチド配列であり、
前記構造式(I)が配列番号2のハイドロフォビン配列を含み、
XnまたはXmが配列番号16のポリペプチド配列を含み、
前記ポリペプチドはガラス表面の被覆後の接触角を少なくとも20°変化させる、
前記ポリペプチド。 - 請求項1に記載のポリペプチドをコードする核酸。
- 請求項2に記載の核酸を宿主生物中で発現させ、このようにして得られたタンパク質を、適宜精製した後に、単離することによって、請求項1に記載のポリペプチドを製造する方法。
- 使用する宿主生物が大腸菌である、請求項3に記載の方法。
- 表面の被覆のための、請求項1に記載のハイドロフォビンの使用。
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