JP3484208B2 - 新規フィターゼ及びその製造法 - Google Patents
新規フィターゼ及びその製造法Info
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- JP3484208B2 JP3484208B2 JP23915293A JP23915293A JP3484208B2 JP 3484208 B2 JP3484208 B2 JP 3484208B2 JP 23915293 A JP23915293 A JP 23915293A JP 23915293 A JP23915293 A JP 23915293A JP 3484208 B2 JP3484208 B2 JP 3484208B2
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- phytic acid
- acid
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、新規フィターゼ及びそ
の製造法に関する。更に詳細には、ペニシリウム・カゼ
イコルム（Penicillium caseicolum）由来の新規フィタ
ーゼに関し、本酵素は、ヒト、動物の微量ミネラル吸収
の改善に利用することができ、食品工業、飼料工業分野
及び医薬品工業分野において有用である。
の製造法に関する。更に詳細には、ペニシリウム・カゼ
イコルム（Penicillium caseicolum）由来の新規フィタ
ーゼに関し、本酵素は、ヒト、動物の微量ミネラル吸収
の改善に利用することができ、食品工業、飼料工業分野
及び医薬品工業分野において有用である。
【０００２】
【従来の技術】植物起源の食物に含まれるフィチン酸
は、強力なキレート剤であり、容易に金属イオンと共有
結合し、それを不溶化し、その吸収を不可能とするた
め、栄養学的な面からフィチン酸の除去方法が望まれて
おり、そのための方法としてフィターゼを作用させてフ
ィチン酸をリン酸とミオイノシトールに加水分解する方
法が検討されている。
は、強力なキレート剤であり、容易に金属イオンと共有
結合し、それを不溶化し、その吸収を不可能とするた
め、栄養学的な面からフィチン酸の除去方法が望まれて
おり、そのための方法としてフィターゼを作用させてフ
ィチン酸をリン酸とミオイノシトールに加水分解する方
法が検討されている。
【０００３】そして、それに使用するためのフィターゼ
として、アスペルギルス属、リゾプス属、サッカロミセ
ス属、ムコール属、ゲオトリカム属等の各種のフィター
ゼ生産能を有する菌株がスクリーニングされ、さらに、
これらの各種微生物の中でもアスペルギルス属由来の菌
株が好ましく、特にアスペルギルス・フィクウム（Aspe
rugillus ficuum）が好ましいことが述べられている〔E
nzyme Microb. Technol.,５巻 377-379 (1983)及び App
l. Microbiol.,16巻 1348-1351 (1968)〕。
として、アスペルギルス属、リゾプス属、サッカロミセ
ス属、ムコール属、ゲオトリカム属等の各種のフィター
ゼ生産能を有する菌株がスクリーニングされ、さらに、
これらの各種微生物の中でもアスペルギルス属由来の菌
株が好ましく、特にアスペルギルス・フィクウム（Aspe
rugillus ficuum）が好ましいことが述べられている〔E
nzyme Microb. Technol.,５巻 377-379 (1983)及び App
l. Microbiol.,16巻 1348-1351 (1968)〕。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】しかしながら、これま
で知られた微生物のフィターゼ生産能は低いものであ
り、これらのフィターゼを用いての実用的な規模でのフ
ィチン酸除去の試みは、殆どなされておらず、それ故、
実用的に使用可能な新たな微生物の生産するフィターゼ
の開発が望まれていた。
で知られた微生物のフィターゼ生産能は低いものであ
り、これらのフィターゼを用いての実用的な規模でのフ
ィチン酸除去の試みは、殆どなされておらず、それ故、
実用的に使用可能な新たな微生物の生産するフィターゼ
の開発が望まれていた。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、大豆チー
ズの熟成に使用されているペニシリウム・カゼイコラム
菌株がフィターゼ生産能を有していることを知り、本菌
を適当な栄養培地で培養してフィターゼを大量生産せし
めることによって、フィチン酸の実用的な規模での除去
に十分使用できるのではないかと考えた。
ズの熟成に使用されているペニシリウム・カゼイコラム
菌株がフィターゼ生産能を有していることを知り、本菌
を適当な栄養培地で培養してフィターゼを大量生産せし
めることによって、フィチン酸の実用的な規模での除去
に十分使用できるのではないかと考えた。
【０００６】そして、鋭意検討の結果、本菌を用いてフ
ィターゼを著量生産する方法を確立すると共にペニシリ
ウム属の菌株において、これまでフィターゼ生産能を有
する菌株は知られておらず、本菌株が初めてであるこ
と、さらに又、採取されたフィターゼが新規酵素である
ことをも知ることによって本発明を完成した。即ち、本
発明は、新規フィターゼ及び該新規フィターゼ生産能を
有するペニシリウム属菌を栄養培地で培養し、培養物よ
り新規フィターゼを採取することを特徴とする新規フィ
ターゼの製造法である。
ィターゼを著量生産する方法を確立すると共にペニシリ
ウム属の菌株において、これまでフィターゼ生産能を有
する菌株は知られておらず、本菌株が初めてであるこ
と、さらに又、採取されたフィターゼが新規酵素である
ことをも知ることによって本発明を完成した。即ち、本
発明は、新規フィターゼ及び該新規フィターゼ生産能を
有するペニシリウム属菌を栄養培地で培養し、培養物よ
り新規フィターゼを採取することを特徴とする新規フィ
ターゼの製造法である。
【０００７】本発明に使用する菌株は、これまでに大豆
チーズのスターターとして用いられていたところのペニ
シリウム・カゼイコルム（Penicillium caseicolum）IA
M 7358株である。
チーズのスターターとして用いられていたところのペニ
シリウム・カゼイコルム（Penicillium caseicolum）IA
M 7358株である。
【０００８】本菌を使用してフィターゼを生産蓄積させ
る為の培養方法としては、液体培養法、固体培養法の何
れでもよい。固体培養培地としては、小麦ふすま単独或
いは小麦ふすまに種々の添加物、例えば、きな粉、大豆
粉、アンモニウム塩、硝酸塩、尿素、グルタミン酸、ア
スパラギン酸、ポリペプトン、コーンスティープリカ
ー、肉エキス、酵母エキス、蛋白質加水分解物などの有
機及び無機の窒素化合物などを添加して用いることがで
き、又、適当な無機塩類を加えることもできる。
る為の培養方法としては、液体培養法、固体培養法の何
れでもよい。固体培養培地としては、小麦ふすま単独或
いは小麦ふすまに種々の添加物、例えば、きな粉、大豆
粉、アンモニウム塩、硝酸塩、尿素、グルタミン酸、ア
スパラギン酸、ポリペプトン、コーンスティープリカ
ー、肉エキス、酵母エキス、蛋白質加水分解物などの有
機及び無機の窒素化合物などを添加して用いることがで
き、又、適当な無機塩類を加えることもできる。
【０００９】又、液体培地の場合は、当該微生物が良好
に成育し、酵素を順調に生産するために必要な栄養源で
ある炭素源、窒素源、無機塩等を含有する合成培地又は
天然培地があげられる。例えば、炭素源としては、澱粉
又はその組成画分、焙焼デキストリン、化工澱粉、澱粉
誘導体、物理処理澱粉及びα−澱粉等の炭水化物が使用
できる。具体例としては、可溶性澱粉、トウモロコシ澱
粉、馬鈴薯澱粉、甘藷澱粉、デキストリン、アミロペク
チン、アミロース等があげられる。
に成育し、酵素を順調に生産するために必要な栄養源で
ある炭素源、窒素源、無機塩等を含有する合成培地又は
天然培地があげられる。例えば、炭素源としては、澱粉
又はその組成画分、焙焼デキストリン、化工澱粉、澱粉
誘導体、物理処理澱粉及びα−澱粉等の炭水化物が使用
できる。具体例としては、可溶性澱粉、トウモロコシ澱
粉、馬鈴薯澱粉、甘藷澱粉、デキストリン、アミロペク
チン、アミロース等があげられる。
【００１０】窒素源としては、ポリペプトン、カゼイ
ン、肉エキス、酵母エキス、コーンスティープリカー或
いは大豆又は大豆粕などの抽出物等の有機窒素源物質、
硫酸アンモニウム、リン酸アンモニウム等の無機塩窒素
化合物、グルタミン酸等のアミノ酸類が挙げられる。
ン、肉エキス、酵母エキス、コーンスティープリカー或
いは大豆又は大豆粕などの抽出物等の有機窒素源物質、
硫酸アンモニウム、リン酸アンモニウム等の無機塩窒素
化合物、グルタミン酸等のアミノ酸類が挙げられる。
【００１１】そして無機塩類としては、リン酸１カリウ
ム、リン酸２カリウム等のリン酸塩、硫酸マグネシウム
等のマグネシウム塩、塩化カルシウム等のカルシウム
塩、炭酸ナトリウム等のナトリウム塩等が用いられる。
ム、リン酸２カリウム等のリン酸塩、硫酸マグネシウム
等のマグネシウム塩、塩化カルシウム等のカルシウム
塩、炭酸ナトリウム等のナトリウム塩等が用いられる。
【００１２】上記の炭素源、窒素源及び無機塩はそれぞ
れ単独もしくは組み合わせて使用することができる。
れ単独もしくは組み合わせて使用することができる。
【００１３】培養の条件としては、固体培養の場合に
は、静置培養で行い、培地のpHを３〜５に調製したもの
に本菌を接種し、10〜35℃で１〜10日間培養を行う。培
養後その培養物からフィターゼを適当な塩溶液、例え
ば、塩化カルシウム溶液等を用いて抽出し、遠心分離
し、濾過して上澄液を得てこれを粗酵素液とする。
は、静置培養で行い、培地のpHを３〜５に調製したもの
に本菌を接種し、10〜35℃で１〜10日間培養を行う。培
養後その培養物からフィターゼを適当な塩溶液、例え
ば、塩化カルシウム溶液等を用いて抽出し、遠心分離
し、濾過して上澄液を得てこれを粗酵素液とする。
【００１４】そして、液体培養の場合には、培養は、振
盪培養若しくは、通気攪拌培養等の好気的条件下に於い
て行い、培地をpH７〜11の範囲、好ましくはpH８〜10の
範囲に調製し、温度10〜40℃の範囲、好ましくは、25〜
37℃で、24〜96時間培養する。培養後菌体を除去し、粗
酵素液を得る。
盪培養若しくは、通気攪拌培養等の好気的条件下に於い
て行い、培地をpH７〜11の範囲、好ましくはpH８〜10の
範囲に調製し、温度10〜40℃の範囲、好ましくは、25〜
37℃で、24〜96時間培養する。培養後菌体を除去し、粗
酵素液を得る。
【００１５】ついで、これらの粗酵素液から硫安塩析処
理、ＤＥＡＥ−セファデックス（Sephadex）Ａ−50（商
品名：ファルマシア社製）処理、Butyl Toyopearl 650M
（商品名：ファルマシア社製）による疎水クロマトグラ
フィー処理、セファデックスＧ-200（商品名：ファルマ
シア社製）によるゲルろ過処理等により高純度の精製フ
ィターゼ標品が得られる。こうしてＳＤＳ−ＰＡＧＥで
単一な精製フィターゼが得られた。この精製フィターゼ
の酵素化学的性質について以下に述べる。
理、ＤＥＡＥ−セファデックス（Sephadex）Ａ−50（商
品名：ファルマシア社製）処理、Butyl Toyopearl 650M
（商品名：ファルマシア社製）による疎水クロマトグラ
フィー処理、セファデックスＧ-200（商品名：ファルマ
シア社製）によるゲルろ過処理等により高純度の精製フ
ィターゼ標品が得られる。こうしてＳＤＳ−ＰＡＧＥで
単一な精製フィターゼが得られた。この精製フィターゼ
の酵素化学的性質について以下に述べる。
【００１６】(1)作用：フィチン酸を加水分解してミオ
イノシトールと遊離のリン酸を生成せしめる。
イノシトールと遊離のリン酸を生成せしめる。
【００１７】(2)基質特異性：表１に示されるように、
フィチン酸及びフィチン酸の部分分解物によく作用し、
有機リン酸エステル、ピロホスフェート、糖・リン酸エ
ステル及びヌクレオシドホスフェートにも作用する。
フィチン酸及びフィチン酸の部分分解物によく作用し、
有機リン酸エステル、ピロホスフェート、糖・リン酸エ
ステル及びヌクレオシドホスフェートにも作用する。
【００１８】
【表１】
【００１９】尚、表中のIP類は、フィチン酸の酵素分解
物を示し、IP2、IP3、IP4、IP5はそれぞれ1,2−エタン
キスリン酸、1,2,5−プロパンキスリン酸、1,2,4,5−ブ
タンキスリン酸、1,2,3,4,5−ペンタキスリン酸を示
す。
物を示し、IP2、IP3、IP4、IP5はそれぞれ1,2−エタン
キスリン酸、1,2,5−プロパンキスリン酸、1,2,4,5−ブ
タンキスリン酸、1,2,3,4,5−ペンタキスリン酸を示
す。
【００２０】(3)至適pH：３付近（図１に示される。）
【００２１】(4)至適温度：45℃付近（図２に示され
る。）
る。）
【００２２】(5)温度安定範囲：50℃で安定であるが、7
0℃で失活する（図３に示される。）。
0℃で失活する（図３に示される。）。
【００２３】(6)pH安定範囲：pH５以上で不安定である
（図４に示される。）。
（図４に示される。）。
【００２４】(7)各種金属塩による影響：水銀及び鉄に
よって活性阻害が見られるが、コバルト、カドミウム、
マンガン、亜鉛によって賦活される（表２に示され
る。）。
よって活性阻害が見られるが、コバルト、カドミウム、
マンガン、亜鉛によって賦活される（表２に示され
る。）。
【００２５】
【表２】
【００２６】(8)各種阻害剤の影響：金属酵素阻害剤で
あるEDTA（ethylenediaminetetraacetic acid、即ちエ
チレンジアミン四酢酸の略）及びオルト−フェナントロ
リンには影響されず、SH酵素阻害剤のPCMB（p-chlorome
rcuribenzoic acid、即ちパラクロロメリクリ安息香酸
の略）のエタノール溶液及びＮーエチレンマレイミドに
対しては賦活され、Ｌ−システイン、ペプスタチン、PM
SF（phenylmethanesulfonyl fluoride、即ちフェニルメ
タンスルフォニルフロリドの略）及びp-APMSF（p-amino
phenylmethanesulfonyl fluoride、即ちパラアミノフェ
ニルメタンスルフォニルフロリドの略）のそれぞれによ
ってもやや賦活される（表３に示される。）。
あるEDTA（ethylenediaminetetraacetic acid、即ちエ
チレンジアミン四酢酸の略）及びオルト−フェナントロ
リンには影響されず、SH酵素阻害剤のPCMB（p-chlorome
rcuribenzoic acid、即ちパラクロロメリクリ安息香酸
の略）のエタノール溶液及びＮーエチレンマレイミドに
対しては賦活され、Ｌ−システイン、ペプスタチン、PM
SF（phenylmethanesulfonyl fluoride、即ちフェニルメ
タンスルフォニルフロリドの略）及びp-APMSF（p-amino
phenylmethanesulfonyl fluoride、即ちパラアミノフェ
ニルメタンスルフォニルフロリドの略）のそれぞれによ
ってもやや賦活される（表３に示される。）。
【００２７】
【表３】
【００２８】(9)分子量：約６万（SDS-PAGE及びゲルろ
過法による）
過法による）
【００２９】本酵素は、以上の酵素化学的性質を有し、
特に至適pHが３付近にあるという特徴を有している。こ
れまでに知られた種子及び微生物のフィターゼのほとん
どの至適pHは、５から６付近にあり、ただ例外的にアス
ペルギルス・フクウムのフィターゼの至適pHが２付近に
あるものの、これとは至適温度においても相違してお
り、結局のところ本酵素は、これら何れとも至適pHを異
にしている。従って、本酵素は、新規酵素であるといい
得るのである。
特に至適pHが３付近にあるという特徴を有している。こ
れまでに知られた種子及び微生物のフィターゼのほとん
どの至適pHは、５から６付近にあり、ただ例外的にアス
ペルギルス・フクウムのフィターゼの至適pHが２付近に
あるものの、これとは至適温度においても相違してお
り、結局のところ本酵素は、これら何れとも至適pHを異
にしている。従って、本酵素は、新規酵素であるといい
得るのである。
【００３０】本発明において使用したフィターゼの活性
は、フィチン酸から遊離した無機リン酸をジャッカ等の
方法〔Analytical Biochmistry 113, 313-317 (1981)〕
に準じ定量、測定した。即ち、基質に米由来のフィチン
酸ナトリウム（シグマ社製品）0.5ml、0.2M酢酸緩衝液
（pH3.0）0.1ml、蒸留水0.4ml及び酵素液0.1mlを用いて
総量２mlで45℃、所定時間酵素反応を行い、その反応液
0.5mlをモリブデ酸アンモニウム１容、硫酸１容、アセ
トン２容の混液4.0mlの中に加え、フィチン酸から遊離
された無機リン酸を定量した。活性単位は、１分間に１
μMのリン酸を遊離させる活性を１単位とした。
は、フィチン酸から遊離した無機リン酸をジャッカ等の
方法〔Analytical Biochmistry 113, 313-317 (1981)〕
に準じ定量、測定した。即ち、基質に米由来のフィチン
酸ナトリウム（シグマ社製品）0.5ml、0.2M酢酸緩衝液
（pH3.0）0.1ml、蒸留水0.4ml及び酵素液0.1mlを用いて
総量２mlで45℃、所定時間酵素反応を行い、その反応液
0.5mlをモリブデ酸アンモニウム１容、硫酸１容、アセ
トン２容の混液4.0mlの中に加え、フィチン酸から遊離
された無機リン酸を定量した。活性単位は、１分間に１
μMのリン酸を遊離させる活性を１単位とした。
【００３１】以下実施例により本発明を詳述する。な
お、本発明はこれに限定されるものではない。
お、本発明はこれに限定されるものではない。
【００３２】
実施例１ 広口三角フラスコに、40メッシュの篩で微粉
末を除去した小麦ふすま15gを入れ、0.1M酢酸緩衝液（p
H4.8）26mlを加え、120℃、20分滅菌後、Penicillium c
aseicolum IAM 7358の胞子懸濁液を接種し、18℃、７日
間培養した後、培養物を粉砕し、２％塩化カルシウム溶
液150mlで培養物からフィターゼを５℃、２時間抽出し
た。抽出後、遠心分離（５℃、8000rpm）し、ろ過して
粗酵素液を145mlを得た（総活性は12325単位であっ
た。）。
末を除去した小麦ふすま15gを入れ、0.1M酢酸緩衝液（p
H4.8）26mlを加え、120℃、20分滅菌後、Penicillium c
aseicolum IAM 7358の胞子懸濁液を接種し、18℃、７日
間培養した後、培養物を粉砕し、２％塩化カルシウム溶
液150mlで培養物からフィターゼを５℃、２時間抽出し
た。抽出後、遠心分離（５℃、8000rpm）し、ろ過して
粗酵素液を145mlを得た（総活性は12325単位であっ
た。）。
【００３３】ついで粗酵素液を40％硫酸アンモニウム飽
和にし一晩放置後、遠心分離し（５℃、8000rpmにて20
分間）、得られた沈殿区分を蒸留水に溶解した後透析を
行い、透析内液を得、この液を更にDEAE Sephadex（フ
ァルマシア社製品） A-50のカラムに流し、該カラムに
フィターゼを吸着せしめた後、０〜0.5M NaClで濃度勾
配溶出を行い、活性区分を溶出し、更に活性区分をButy
l Toyopearl（東ソー社製品） 650Mを用いた疎水クロマ
トグラフィーにかけた後、０〜40％の硫酸アンモニウム
の濃度勾配にてカラムに吸着したフィターゼを溶出し、
精製フィターゼ30mlを得た（総活性は、4,070単位であ
った。）。尚、粗酵素液から比活性は292.2倍上昇し、
回収率は、5.9％であった。
和にし一晩放置後、遠心分離し（５℃、8000rpmにて20
分間）、得られた沈殿区分を蒸留水に溶解した後透析を
行い、透析内液を得、この液を更にDEAE Sephadex（フ
ァルマシア社製品） A-50のカラムに流し、該カラムに
フィターゼを吸着せしめた後、０〜0.5M NaClで濃度勾
配溶出を行い、活性区分を溶出し、更に活性区分をButy
l Toyopearl（東ソー社製品） 650Mを用いた疎水クロマ
トグラフィーにかけた後、０〜40％の硫酸アンモニウム
の濃度勾配にてカラムに吸着したフィターゼを溶出し、
精製フィターゼ30mlを得た（総活性は、4,070単位であ
った。）。尚、粗酵素液から比活性は292.2倍上昇し、
回収率は、5.9％であった。
【００３４】
【発明の効果】本発明により、ペニシリウム属の産生す
る新規フィターゼが提供され、本酵素は食品工業及び飼
料工業分野において、フィチン酸の除去に利用すること
ができる。
る新規フィターゼが提供され、本酵素は食品工業及び飼
料工業分野において、フィチン酸の除去に利用すること
ができる。
【図１】本発明のフィターゼの至適pHを示す。
【図２】本発明のフィターゼの至適温度を示す。
【図３】本発明のフィターゼの安定温度範囲を示す。
【図４】本発明のフィターゼの安定pH範囲を示す。
Claims (2)
- 【請求項１】ペニシリウム・カゼイコルム（ Penicilliu
mcaseicolum) 由来の下記の酵素化学的性質を有するフィ
ターゼ。 (1)作用：フィチン酸を加水分解してミオイノシトール
と遊離のリン酸を生成せしめる。 (2)基質特異性：フィチン酸及びフィチン酸の部分分解
物によく作用し、有機リン酸エステル、ピロホスフェー
ト、糖・リン酸エステル及びヌクレオシドホスフェート
にも作用する。 (3)至適pH：３付近 (4)至適温度：45℃付近 (5)温度安定範囲：50℃で安定であるが、70℃で失活す
る。(6) 分子量：約６万 (SDS-PAGE 及びゲルろ過法による） - 【請求項２】ペニシリウム属に属するフィターゼ生産能
を有する菌株を栄養培地で培養し、培養物中にフィター
ゼを産生せしめ、これを採取することを特徴とする請求
項１記載のフィターゼの製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP23915293A JP3484208B2 (ja) | 1993-08-30 | 1993-08-30 | 新規フィターゼ及びその製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP23915293A JP3484208B2 (ja) | 1993-08-30 | 1993-08-30 | 新規フィターゼ及びその製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0767635A JPH0767635A (ja) | 1995-03-14 |
| JP3484208B2 true JP3484208B2 (ja) | 2004-01-06 |
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ID=17040530
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| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP23915293A Expired - Fee Related JP3484208B2 (ja) | 1993-08-30 | 1993-08-30 | 新規フィターゼ及びその製造法 |
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| JP (1) | JP3484208B2 (ja) |
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|---|---|---|---|---|
| KR100338926B1 (ko) * | 1998-08-13 | 2004-12-23 | 김창원 | 대두박을기초로하는파이테이즈의대량생산용배양배지 |
| CN1451039A (zh) * | 1999-08-13 | 2003-10-22 | 曼彻斯特维多利亚大学 | 肌醇六磷酸酶、编码肌醇六磷酸酶的核酸及包含有此核酸的载体和宿主细胞 |
| KR100414530B1 (ko) * | 2000-09-30 | 2004-01-07 | 대한제당 주식회사 | 페니실리움 옥살리컴 및 그로부터 생산되는 신규한 파이타아제 |
| FR2816632B1 (fr) | 2000-11-10 | 2002-12-20 | Aventis Animal Nutrition Sa | Nouvelles phytases bacteriennes et procede de production de ces phytases |
| NZ526891A (en) * | 2001-01-10 | 2005-09-30 | Dsm Ip Assets B | The use of food and drink as a delivery system for phytase in humans |
| AU2002356855A1 (en) * | 2001-10-26 | 2003-05-12 | Genencor International, Inc. | Phytase enzymes, nucleic acid sequences encoding phytase enzymes and vectors and host cells incorporating same |
| FR2833272B1 (fr) | 2001-12-10 | 2004-02-27 | Aventis Animal Nutrition Sa | Nouvelles phytases et procede de production de ces phytases |
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