JP2564632B2 - β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 - Google Patents
β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法Info
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- JP2564632B2 JP2564632B2 JP63292494A JP29249488A JP2564632B2 JP 2564632 B2 JP2564632 B2 JP 2564632B2 JP 63292494 A JP63292494 A JP 63292494A JP 29249488 A JP29249488 A JP 29249488A JP 2564632 B2 JP2564632 B2 JP 2564632B2
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Description
【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は、カブトガニから得られるアメボサイト・ラ
イセートに係り、特に、β−グルカン類に対する特異性
の高いアメボサイト・ライセート及びその調整方法に関
するものである。
イセートに係り、特に、β−グルカン類に対する特異性
の高いアメボサイト・ライセート及びその調整方法に関
するものである。
カブトガニ（Limulus polyphemus,Tachypleus triden
tatus,T.gigas等）の血リンパ液より取得されるアメボ
サイト・ライセートのグラム陰性菌表層物質「エンドト
キシン」（リボポリサッカライド）による凝固現象は、
「リムルステスト」の一般名でエンドトキシン特異的検
出法として医学、薬学の領域で広く利用されている。こ
の様なアメボサイト・ライセートの凝固を起こす物質と
しては、エンドトキシン以外にトリプシン様プロテアー
ゼ（トリプシン、トロンビン等）及びβ−グルカン類
（β−結合を有するグルコースポリマー及びその誘導
体）が知られている。
tatus,T.gigas等）の血リンパ液より取得されるアメボ
サイト・ライセートのグラム陰性菌表層物質「エンドト
キシン」（リボポリサッカライド）による凝固現象は、
「リムルステスト」の一般名でエンドトキシン特異的検
出法として医学、薬学の領域で広く利用されている。こ
の様なアメボサイト・ライセートの凝固を起こす物質と
しては、エンドトキシン以外にトリプシン様プロテアー
ゼ（トリプシン、トロンビン等）及びβ−グルカン類
（β−結合を有するグルコースポリマー及びその誘導
体）が知られている。
アメボサイト・ライセートのエンドトキシンによる凝
固現象は、エンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子
による凝固酵素前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働
きによるコアギュローゲンの繊維状コアギュリンへの転
換により起こることが明らかにされている。一方、アメ
ボサイト・ライセートのβ−グルカンによる凝固現象が
β−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子による凝固酵
素前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働きによるコア
ギュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換により起こ
り、アメボサイト・ライセートに含まれるエンドトキシ
ン性凝固酵素前駆体活性化因子とβ−グルカン性凝固酵
素前駆体活性化因子が異なるものであることがMoritaら
により報告され（FEBS Letters,129.2.318−321）、硫
酸化多糖類を担体とする液体クロマトグラフィーを用い
たβ−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子の除去を特
徴とするエンドトキシンに対する特異性の高いアメボサ
イト・ライセートの調整法が岩永らにより開示されてい
る。（特開昭59−27829） 〔発明が解決しようとする課題〕 しかしながら、前述した岩永らの方法によって、エン
ドトキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセ
ートの調整法は確立されているが、一方、真菌類の菌体
成分であるβ−グルカンに対する特異性の高いアメボサ
イト・ライセートを得る方法は未だ確立されていない。
固現象は、エンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子
による凝固酵素前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働
きによるコアギュローゲンの繊維状コアギュリンへの転
換により起こることが明らかにされている。一方、アメ
ボサイト・ライセートのβ−グルカンによる凝固現象が
β−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子による凝固酵
素前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働きによるコア
ギュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換により起こ
り、アメボサイト・ライセートに含まれるエンドトキシ
ン性凝固酵素前駆体活性化因子とβ−グルカン性凝固酵
素前駆体活性化因子が異なるものであることがMoritaら
により報告され（FEBS Letters,129.2.318−321）、硫
酸化多糖類を担体とする液体クロマトグラフィーを用い
たβ−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子の除去を特
徴とするエンドトキシンに対する特異性の高いアメボサ
イト・ライセートの調整法が岩永らにより開示されてい
る。（特開昭59−27829） 〔発明が解決しようとする課題〕 しかしながら、前述した岩永らの方法によって、エン
ドトキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセ
ートの調整法は確立されているが、一方、真菌類の菌体
成分であるβ−グルカンに対する特異性の高いアメボサ
イト・ライセートを得る方法は未だ確立されていない。
即ち、従来、β−グルカンに対する特異性の高い分画
を得るには、硫酸化多糖類を担体とする液体クロマトグ
ラフィーに吸着されたβ−グルカン性凝固酵素前駆体活
性化因子を溶出させ、このβ−グルカン性凝固酵素前駆
体活性化因子と凝固酵素前駆体を組み合わせる方法が用
いられていた。
を得るには、硫酸化多糖類を担体とする液体クロマトグ
ラフィーに吸着されたβ−グルカン性凝固酵素前駆体活
性化因子を溶出させ、このβ−グルカン性凝固酵素前駆
体活性化因子と凝固酵素前駆体を組み合わせる方法が用
いられていた。
しかし、この方法で分画したβ−グルカン性凝固酵素
前駆体活性化因子は、凝固酵素の内在性の基室であり、
合成基質を用いて凝固酵素前駆体活性を測定する際に阻
害作用をもつコアギュローゲンを含んでいるため、β−
グルカンに対する感度が低い。また、高価で調製の面倒
な、硫酸化多糖類を吸着担体とする液体クロマトグラフ
ィー用充填剤を使用しなければならないといった欠点も
あった。
前駆体活性化因子は、凝固酵素の内在性の基室であり、
合成基質を用いて凝固酵素前駆体活性を測定する際に阻
害作用をもつコアギュローゲンを含んでいるため、β−
グルカンに対する感度が低い。また、高価で調製の面倒
な、硫酸化多糖類を吸着担体とする液体クロマトグラフ
ィー用充填剤を使用しなければならないといった欠点も
あった。
本発明は、上述した従来技術の問題点を解消するため
に提案されたもので、その目的は、カブトガニの血リン
パ液より取得されるアメボサイトの抽出液（アメボサイ
ト・ライセート）より、エンドトキシン性凝固酵素前駆
体活性化因子を除去し、β−グルカン類に対する特異性
及び感度の高いアメボサイト・ライセート及び該アメボ
サイト・ライセートの調製方法を提供することにある。
に提案されたもので、その目的は、カブトガニの血リン
パ液より取得されるアメボサイトの抽出液（アメボサイ
ト・ライセート）より、エンドトキシン性凝固酵素前駆
体活性化因子を除去し、β−グルカン類に対する特異性
及び感度の高いアメボサイト・ライセート及び該アメボ
サイト・ライセートの調製方法を提供することにある。
本発明者らはスルホプロピル基を吸着担体とするイオ
ン交換クロマトグラフィーにアメボサイト・ライセート
を付することにより、アメボサイト・ライセート中のエ
ンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子を、より簡便
に除去できるという新規事実を見出し本発明に到達し
た。
ン交換クロマトグラフィーにアメボサイト・ライセート
を付することにより、アメボサイト・ライセート中のエ
ンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子を、より簡便
に除去できるという新規事実を見出し本発明に到達し
た。
即ち、本発明のβ−グルカン類に対する特異性の高い
アメボサイト・ライセート及びその調製方法は、以下の
点を特徴とするものである。
アメボサイト・ライセート及びその調製方法は、以下の
点を特徴とするものである。
（１） カブトガニから得られるアメボサイト・ライセ
ートを、スルホプロピル基を吸着担体とするイオン交換
液体クロマトグラフィーに付し、エンドトキシン性凝固
酵素前駆体活性化因子を含む画分を除去することにより
β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ラ
イセートを製造する方法。
ートを、スルホプロピル基を吸着担体とするイオン交換
液体クロマトグラフィーに付し、エンドトキシン性凝固
酵素前駆体活性化因子を含む画分を除去することにより
β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ラ
イセートを製造する方法。
（２） 上記の製造方法により得られる、β−グルカン
類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート。
類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート。
本発明でいうアメボサイト・ライセートとは、イオン
強度0.05以下の塩溶液、好ましくはNaClを含むトリス−
塩酸緩衝撃でカブトガニのアメボサイトを抽出して得ら
れるものである。
強度0.05以下の塩溶液、好ましくはNaClを含むトリス−
塩酸緩衝撃でカブトガニのアメボサイトを抽出して得ら
れるものである。
また、本発明で用いられるイオン交換クロマトグラフ
ィーは、イオン強度0.05以下の塩溶液、好ましくはNaCl
を含むトリス−塩酸緩衝液で平衡化したスルホプロピル
基を吸着担体とするものである。この様なイオン交換ク
ロマトグラフィーに、前記アメボサイト・ライセートを
付すことにより、アメボサイト・ライセート中に含まれ
るエンドトキシ性凝固酵素前駆体活性化因子をイオン交
換吸着体に吸着させ、β−グルカンに対する特異性の高
いアメボサイト・ライセートを非吸着画分に得ることが
できる。次いでイオン強度0.2を超える塩溶液、好まし
くはNaClを含むトリス−塩酸緩衝液を用いて溶出させる
ことによりエンドトキシ性凝固酵素前駆体活性化因子を
採取することができる。
ィーは、イオン強度0.05以下の塩溶液、好ましくはNaCl
を含むトリス−塩酸緩衝液で平衡化したスルホプロピル
基を吸着担体とするものである。この様なイオン交換ク
ロマトグラフィーに、前記アメボサイト・ライセートを
付すことにより、アメボサイト・ライセート中に含まれ
るエンドトキシ性凝固酵素前駆体活性化因子をイオン交
換吸着体に吸着させ、β−グルカンに対する特異性の高
いアメボサイト・ライセートを非吸着画分に得ることが
できる。次いでイオン強度0.2を超える塩溶液、好まし
くはNaClを含むトリス−塩酸緩衝液を用いて溶出させる
ことによりエンドトキシ性凝固酵素前駆体活性化因子を
採取することができる。
次に本発明を実施例により説明する。但し、本発明は
この実施例により限定されるものではない。
この実施例により限定されるものではない。
アメリカ産カブトガニ（Limulus polyphemus）血リン
パ液よりアメボサイトを無菌的に採取し、このアメボサ
イトをpH8.0の20mMトリス−塩酸緩衝液で抽出して得ら
れたアメボサイト・ライセートを、pH8.0の20mMトリス
−塩酸緩衝液で平衡化したSP−Toyopearl 650C（東ソー
株式会社製）カラムに付す。吸着されずに溶出される画
分を回収することによりエンドトキシンに対しては反応
せず、β−グルカンに対して濃度依存的に反応するアメ
ボサイト・ライセート調製物が得られる。
パ液よりアメボサイトを無菌的に採取し、このアメボサ
イトをpH8.0の20mMトリス−塩酸緩衝液で抽出して得ら
れたアメボサイト・ライセートを、pH8.0の20mMトリス
−塩酸緩衝液で平衡化したSP−Toyopearl 650C（東ソー
株式会社製）カラムに付す。吸着されずに溶出される画
分を回収することによりエンドトキシンに対しては反応
せず、β−グルカンに対して濃度依存的に反応するアメ
ボサイト・ライセート調製物が得られる。
本調製物を用いてのβ−グルカンの定量法は以下のと
おりである。即ち、試料0.1ml,本調製物0.1ml,20mMのMg
Cl2を含むpH8.0の320mMトリス−塩酸緩衝液0.1ml,1mMの
Boc−Leu−Gly−Arg−MCA0.1mlを混合し37℃で15分間保
持した後、10％酢酸2mlを加えて反応を停止し、螢光強
度を励起波長346nm、測定波長442nmで測定することによ
り遊離されるAMC量を求める。試料の代わりに既知濃度
のβ−グルカンを用いて同様の操作で作成した検量線に
あてはめることによりβ−グルカン濃度を求めることが
できる。
おりである。即ち、試料0.1ml,本調製物0.1ml,20mMのMg
Cl2を含むpH8.0の320mMトリス−塩酸緩衝液0.1ml,1mMの
Boc−Leu−Gly−Arg−MCA0.1mlを混合し37℃で15分間保
持した後、10％酢酸2mlを加えて反応を停止し、螢光強
度を励起波長346nm、測定波長442nmで測定することによ
り遊離されるAMC量を求める。試料の代わりに既知濃度
のβ−グルカンを用いて同様の操作で作成した検量線に
あてはめることによりβ−グルカン濃度を求めることが
できる。
なお、標準物質としてカルボキシメチル化カードラン
を用いて作成した検量線を第１図に示す。また本調製物
がエンドトキシンに対しては反応しないことを示すため
に、試料の代わりに既知濃度のエンドキシンを用いた場
合の結果を第２図に示す。第１図及び第２図より明らか
なように、本調製物はエンドトキシンに対しては反応せ
ず、β−グルカンに対しては濃度依存的に反応する。
を用いて作成した検量線を第１図に示す。また本調製物
がエンドトキシンに対しては反応しないことを示すため
に、試料の代わりに既知濃度のエンドキシンを用いた場
合の結果を第２図に示す。第１図及び第２図より明らか
なように、本調製物はエンドトキシンに対しては反応せ
ず、β−グルカンに対しては濃度依存的に反応する。
SP−Toyopearl 650C処理のアメボサイト・ライセートの
理化学的性質（SP−Toyopearl 650C処理前後の性質の比
較） SP−Toyopearl 650Cで処理する前のアメボサイト・ラ
イセートを用いて上記と同様の操作で測定した結果を第
３図、第４図に示す。第２図と第４図を比較すると明ら
かなようにSP−Toyopearl 650Cで処理することによりエ
ンドトキシンに対する感受性が消失し、第１図と第３図
を比較すると明らかなようにSP−Toyopearl 650Cで処理
することによりβ−グルカンに対する感受性が向上す
る。
理化学的性質（SP−Toyopearl 650C処理前後の性質の比
較） SP−Toyopearl 650Cで処理する前のアメボサイト・ラ
イセートを用いて上記と同様の操作で測定した結果を第
３図、第４図に示す。第２図と第４図を比較すると明ら
かなようにSP−Toyopearl 650Cで処理することによりエ
ンドトキシンに対する感受性が消失し、第１図と第３図
を比較すると明らかなようにSP−Toyopearl 650Cで処理
することによりβ−グルカンに対する感受性が向上す
る。
SP−Toyopearl 650Cで処理する前後のエンドトキシン
性凝固酵素前駆体活性化因子（Factor CおよびFactor
B）の活性を第１表に示す。Factor Cの活性の測定方法
は試料0.1ml,エンドトキシン（１μg/ml）0.1ml,20mMの
MgCl2を含むpH8.0の320mMトリス−塩酸緩衝液0.1mlを混
合し37℃で10分間保持した後、0.1mlの1mM Boc−Val−P
ro−Arg−MCA0.1mlを添加しさらに37℃で５分間保持し
た後、10％酢酸2mlを加えて反応を停止し、蛍光強度を
励起波長346nm、測定波長442nmで測定することにより遊
離されるAMC量を求める。Factor Bの活性の測定方法は
試料0.1ml,エンドトキシン（１μg/ml）0.1ml,精製Fact
or C（１μg/ml）0.1ml,20mMのMgCl2を含むpH8.0の320m
Mトリス−塩酸緩衝液0.1mlを混合し37℃で10分間保持し
た後、0.1mlの1mM Boc−Leu−Thr−Arg−MCA0.1mlを添
加しさらに37℃で30分間保持した後、10％酢酸2mlを加
えて反応を停止し、蛍光強度を励起波長346nm、測定波
長442nmで測定することにより遊離されるAMC量を求め
る。SP−Toyopearl 650Cで処理したアメボサイト・ライ
セートはエンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子活
性を示さない。
性凝固酵素前駆体活性化因子（Factor CおよびFactor
B）の活性を第１表に示す。Factor Cの活性の測定方法
は試料0.1ml,エンドトキシン（１μg/ml）0.1ml,20mMの
MgCl2を含むpH8.0の320mMトリス−塩酸緩衝液0.1mlを混
合し37℃で10分間保持した後、0.1mlの1mM Boc−Val−P
ro−Arg−MCA0.1mlを添加しさらに37℃で５分間保持し
た後、10％酢酸2mlを加えて反応を停止し、蛍光強度を
励起波長346nm、測定波長442nmで測定することにより遊
離されるAMC量を求める。Factor Bの活性の測定方法は
試料0.1ml,エンドトキシン（１μg/ml）0.1ml,精製Fact
or C（１μg/ml）0.1ml,20mMのMgCl2を含むpH8.0の320m
Mトリス−塩酸緩衝液0.1mlを混合し37℃で10分間保持し
た後、0.1mlの1mM Boc−Leu−Thr−Arg−MCA0.1mlを添
加しさらに37℃で30分間保持した後、10％酢酸2mlを加
えて反応を停止し、蛍光強度を励起波長346nm、測定波
長442nmで測定することにより遊離されるAMC量を求め
る。SP−Toyopearl 650Cで処理したアメボサイト・ライ
セートはエンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子活
性を示さない。
SP−Toyopearl 650Cで処理する前後のSDS−ポリアク
リルアミドゲル電気泳動図を第５図に示す。矢印で示し
たものがコアギュローゲンでありSP−Toyopearl 650Cで
処理したアメボサイト・ライセートはコアギュローゲン
を含んでいない。
リルアミドゲル電気泳動図を第５図に示す。矢印で示し
たものがコアギュローゲンでありSP−Toyopearl 650Cで
処理したアメボサイト・ライセートはコアギュローゲン
を含んでいない。
〔発明の効果〕 本方法によりエンドトキシンに対しては反応せず、β
−グルカンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセ
ートを容易に得ることができる。
−グルカンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセ
ートを容易に得ることができる。
また、本方法により取得されるアメボサイト・ライセ
ートの調製物は、エンドトキシンに対しては反応せず、
β−グルカンに対して濃度依存的に高感度に反応するた
め、β−グルカン類に対する特異性の高い高感度な定量
用試薬として利用できる。さらに、β−グルカンは真菌
類の菌体成分であるので、β−グルカンの定量による真
菌症の診断薬としても利用できる。本調製物はβ−グル
カン性の抗癌剤（クレスチン、レンチナンなど）とも反
応するためこれらの抗癌剤の血中濃度の測定にも可能で
ある。
ートの調製物は、エンドトキシンに対しては反応せず、
β−グルカンに対して濃度依存的に高感度に反応するた
め、β−グルカン類に対する特異性の高い高感度な定量
用試薬として利用できる。さらに、β−グルカンは真菌
類の菌体成分であるので、β−グルカンの定量による真
菌症の診断薬としても利用できる。本調製物はβ−グル
カン性の抗癌剤（クレスチン、レンチナンなど）とも反
応するためこれらの抗癌剤の血中濃度の測定にも可能で
ある。
第１図は、標準物質としてカルボキシメチル化カードラ
ンを用いて作成した検量線、第２図は、実施例において
得られたβ−グルカンに対する特異性の高い分画が、エ
ンドトキシンに対して反応しないことを示す図、第３図
及び第４図はSP−Toyopearl未処理の場合の測定結果を
示す図、第５図はアメボサイト・ライセートのSDS−ポ
リアクリルアミドゲル電気泳動図を示す。
ンを用いて作成した検量線、第２図は、実施例において
得られたβ−グルカンに対する特異性の高い分画が、エ
ンドトキシンに対して反応しないことを示す図、第３図
及び第４図はSP−Toyopearl未処理の場合の測定結果を
示す図、第５図はアメボサイト・ライセートのSDS−ポ
リアクリルアミドゲル電気泳動図を示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 木村 省二 東京都中央区月島３―２―９ 大洋漁業 株式会社大洋研究所内 (56)参考文献 特開 昭59−28474（ＪＰ，Ａ)
Claims (2)
- 【請求項１】カブトガニから得られるアメボサイト・ラ
イセートを、スルホプロピル基を吸着担体とするイオン
交換液体クロマトグラフィーに付し、エンドトキシン性
凝固酵素前駆体活性化因子を含む画分を除去することに
よりβ−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト
・ライセートを得ることを特徴とするβ−グルカン類に
対する特異性の高いアメボサイト・ライセートの製造方
法。 - 【請求項２】請求項１記載の製造方法により得られる、
β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ラ
イセート。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63292494A JP2564632B2 (ja) | 1988-11-21 | 1988-11-21 | β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63292494A JP2564632B2 (ja) | 1988-11-21 | 1988-11-21 | β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02138193A JPH02138193A (ja) | 1990-05-28 |
| JP2564632B2 true JP2564632B2 (ja) | 1996-12-18 |
Family
ID=17782547
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63292494A Expired - Fee Related JP2564632B2 (ja) | 1988-11-21 | 1988-11-21 | β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2564632B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2021117841A1 (ja) | 2019-12-11 | 2021-06-17 | 富士フイルム和光純薬株式会社 | カブトガニ由来組換えＦａｃｔｏｒＧ及びこれを用いたβ－グルカンの測定方法 |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2944709B2 (ja) * | 1990-06-21 | 1999-09-06 | 生化学工業株式会社 | （１→３）―β―Ｄ―グルカンの測定剤 |
| JP2560139B2 (ja) * | 1990-07-19 | 1996-12-04 | マルハ株式会社 | βーグルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
| US5681710A (en) * | 1991-03-14 | 1997-10-28 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Reagent for determining (1→3)-β-D-glucan |
| DE69221879T2 (de) * | 1991-03-14 | 1998-01-29 | Seikagaku Kogyo Co Ltd | Reagenz zur bestimmung von (1-3)-beta-glucan |
| DE69211973T2 (de) * | 1991-12-25 | 1996-12-19 | Maruha Corp | Reagenzien und Verfahren zur Bestimmung von Beta-Glucanen |
| EP0805161B1 (en) * | 1994-09-01 | 2003-10-15 | Seikagaku Corporation | (1-3)-beta-d-glucan-binding protein, antibody that recognizes the protein, and use of the protein and antibody |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0635480B2 (ja) * | 1985-08-23 | 1994-05-11 | 大塚製薬株式会社 | 肝実質細胞増殖因子 |
-
1988
- 1988-11-21 JP JP63292494A patent/JP2564632B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2021117841A1 (ja) | 2019-12-11 | 2021-06-17 | 富士フイルム和光純薬株式会社 | カブトガニ由来組換えＦａｃｔｏｒＧ及びこれを用いたβ－グルカンの測定方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH02138193A (ja) | 1990-05-28 |
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