JP2511500B2 - 胎盤組織タンパク質pp▲下4▼の精製法 - Google Patents
胎盤組織タンパク質pp▲下4▼の精製法Info
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Description
【発明の詳細な説明】 本発明は抗凝固性質を有する胎盤組織タンパク質PP4
の精製法に関する。
の精製法に関する。
組織タンパク質PP4は西ドイツ特許公開明細書第33 15
000A1号(米国特許第4,507,229号)に下記パラメータ
ーを有することが記載されている。
000A1号(米国特許第4,507,229号)に下記パラメータ
ーを有することが記載されている。
−α1およびα2グロブリンの間にある電気泳動移動
度; −等電点4.85±0.15; −ドデシル硫酸ナトリウム(SDS)−含有ポリアクリル
アミドゲル中で測定した分子量35,000±5,000; −炭水化物含量2.4±0.94%(g/100g)(マンノース0.3
±0.2%、ガラクトース0.4±0.2%、キシロース0.1±0.
04%、グルコース0.2±0.1%、グルコサミン1.0±0.2
%、ノイラミン酸0.4±0.2%)および −下記アミノ酸組成: 例えば免疫吸着、ゲル過等(Sohn氏他、1985,Arch.
Gynaecol.236,225〜233)のようなこれまでのPP4の精製
法は工業的規模でのPP4の単離には適さない。
度; −等電点4.85±0.15; −ドデシル硫酸ナトリウム(SDS)−含有ポリアクリル
アミドゲル中で測定した分子量35,000±5,000; −炭水化物含量2.4±0.94%(g/100g)(マンノース0.3
±0.2%、ガラクトース0.4±0.2%、キシロース0.1±0.
04%、グルコース0.2±0.1%、グルコサミン1.0±0.2
%、ノイラミン酸0.4±0.2%)および −下記アミノ酸組成: 例えば免疫吸着、ゲル過等(Sohn氏他、1985,Arch.
Gynaecol.236,225〜233)のようなこれまでのPP4の精製
法は工業的規模でのPP4の単離には適さない。
それゆえ本発明の目的はPP4の精製法を開発すること
であった。
であった。
今、驚くべきことに、PP4がカルシウムイオンの存在
下にサツカライドのポリ硫酸エステルあるいは硫酸化糖
に対して親和性を有しており、そして担体に結合された
サツカライドポリ硫酸エステルあるいは硫酸化糖に結合
されうることが見出された。
下にサツカライドのポリ硫酸エステルあるいは硫酸化糖
に対して親和性を有しており、そして担体に結合された
サツカライドポリ硫酸エステルあるいは硫酸化糖に結合
されうることが見出された。
従って本発明はPP4を含有する溶液をカルシウムイオ
ンの存在下に、担体と結合したサツカライドポリ硫酸エ
ステルまたは硫酸化糖と接触させ、上澄み液を除去し、
PP4が負荷された担体マトリツクスを場合により洗浄し
そしてPP4を溶離することからなるPP4の精製法に関す
る。
ンの存在下に、担体と結合したサツカライドポリ硫酸エ
ステルまたは硫酸化糖と接触させ、上澄み液を除去し、
PP4が負荷された担体マトリツクスを場合により洗浄し
そしてPP4を溶離することからなるPP4の精製法に関す
る。
サツカライドポリ硫酸エステルあるいは硫酸化糖が共
有結合されうる水不溶性担体イトリツクスとしては、例
えば不溶性のアガロース、デキストラン、ポリアクリル
アミド、アミノ官能化担体樹脂、またはポリエチレング
リコール、ペンタエリトリトールおよびメタクリレート
からなる共重合体、あるいはそれらの組み合わせが使用
されうる。
有結合されうる水不溶性担体イトリツクスとしては、例
えば不溶性のアガロース、デキストラン、ポリアクリル
アミド、アミノ官能化担体樹脂、またはポリエチレング
リコール、ペンタエリトリトールおよびメタクリレート
からなる共重合体、あるいはそれらの組み合わせが使用
されうる。
かかる担体へのサツカライドポリ硫酸エステルあるい
は硫酸化糖の結合は知られた方法に従い、例えばCNBrま
たはエポキシドで予め活性化された担体樹脂との反応に
よるか、あるいはアミノ官能化された担体樹脂へのカル
ボジイミド結合により行われうる。
は硫酸化糖の結合は知られた方法に従い、例えばCNBrま
たはエポキシドで予め活性化された担体樹脂との反応に
よるか、あるいはアミノ官能化された担体樹脂へのカル
ボジイミド結合により行われうる。
好ましい態様においては、好ましくは0.01〜50mg/ml
のPP4および例えば塩化カルシウム、酢酸カルシウムま
たは乳酸カルシウムの形態の0.001〜0.2モル/のカル
シウムイオンを含有するpH5.5〜9.5のPP4含有溶液を、
担体に結合したサツカライドポリ硫酸エステルあるいは
担体に結合した硫酸化糖、例えば担体に結合したヘパリ
ン、デキストラン硫酸、ヘパラン硫酸、コンドロイチン
硫酸、ケラタン硫酸またはデルマタン硫酸と接触させ、
上澄み液を除去し、PP4が負荷された担体物質を0.001〜
0.2モル/のカルシウムイオンおよび0.001〜0.4モル
/の塩、例えばNaCl、KClまたはLiClを含有するpH5.5
〜9.5の緩衝液で場合により洗浄し、そして塩濃度を高
めながら段階的またはグラジエント溶離を行うことによ
りPP4を溶離する。
のPP4および例えば塩化カルシウム、酢酸カルシウムま
たは乳酸カルシウムの形態の0.001〜0.2モル/のカル
シウムイオンを含有するpH5.5〜9.5のPP4含有溶液を、
担体に結合したサツカライドポリ硫酸エステルあるいは
担体に結合した硫酸化糖、例えば担体に結合したヘパリ
ン、デキストラン硫酸、ヘパラン硫酸、コンドロイチン
硫酸、ケラタン硫酸またはデルマタン硫酸と接触させ、
上澄み液を除去し、PP4が負荷された担体物質を0.001〜
0.2モル/のカルシウムイオンおよび0.001〜0.4モル
/の塩、例えばNaCl、KClまたはLiClを含有するpH5.5
〜9.5の緩衝液で場合により洗浄し、そして塩濃度を高
めながら段階的またはグラジエント溶離を行うことによ
りPP4を溶離する。
特に好ましい態様においては、0.003〜0.02モル/
のカルシウムイオンを含有するpH7.0〜9.0のPP4含有溶
液を、担体と結合したヘパリンまたはデキストラン硫
酸、特に好ましくは担体と結合したヘパリンと接触さ
せ、この混合物を例えば5〜300分間4〜30℃でインキ
ユベーシヨンし、PP4が負荷された担体樹脂から上澄み
溶液を除去し、0.003〜0.02モル/のカルシウムイオ
ンおよび0.05〜0.3モル/のNaCl、KClまたはLiClを含
有するpH7.0〜9.0の溶液で場合により洗浄し、そして段
階的またはグラジエント溶離により塩濃度を0.35〜1.5
モル/まで高めることによりPP4を担体樹脂から溶離
させる。
のカルシウムイオンを含有するpH7.0〜9.0のPP4含有溶
液を、担体と結合したヘパリンまたはデキストラン硫
酸、特に好ましくは担体と結合したヘパリンと接触さ
せ、この混合物を例えば5〜300分間4〜30℃でインキ
ユベーシヨンし、PP4が負荷された担体樹脂から上澄み
溶液を除去し、0.003〜0.02モル/のカルシウムイオ
ンおよび0.05〜0.3モル/のNaCl、KClまたはLiClを含
有するpH7.0〜9.0の溶液で場合により洗浄し、そして段
階的またはグラジエント溶離により塩濃度を0.35〜1.5
モル/まで高めることによりPP4を担体樹脂から溶離
させる。
場合により例えば他の担体に結合したサツカライドポ
リ硫酸エステルまたは担体に結合した硫酸化糖を用いて
続いて再クロマトグラフイーすることもできる。
リ硫酸エステルまたは担体に結合した硫酸化糖を用いて
続いて再クロマトグラフイーすることもできる。
それゆえ本発明方法は、PP4が少ない工程で非常に高
純度および高収率で工業的規模で単離されうる点で優れ
ている。
純度および高収率で工業的規模で単離されうる点で優れ
ている。
本発明を以下の実施例により説明する。
実施例 1 DE−A−3643182号実施例1に記載されるようにして
調製されたフエニル−セフアロース(Sepharose )溶
出液(PP4160μg/ml)3を緩衝液A(50ミリモル/
のトリス/HCl、25ミリモル/のNaCl、5ミリモル/
のCaCl2、pH8.0)で透析した。この溶液にバツチ法でヘ
パリン−セフアロース(Pharmacia社製,Uppsala,Swede
n,オーダーNo.17−0467−01)300mlを混合し、室温で30
分間攪拌しそして上澄み溶液を除去した。次に吸着剤を
緩衝液Aで洗いそしてPP4を段階的NaCl−グラジエント
(NaCl180ミリモル/、3000ミリモル/および1.5モ
ル/)により溶離した。場合によりかくして得られた
PP4物質をCaCl2を含有しない緩衝液A中でデキストラン
硫酸セフアロースで再クロマトグラフイーしてさらに精
製することもできる。この方法で精製されたPP4からSDS
ポリアクリルアミドゲル電気泳動で分子量約32kDaを有
するバンドが得られた。
調製されたフエニル−セフアロース(Sepharose )溶
出液(PP4160μg/ml)3を緩衝液A(50ミリモル/
のトリス/HCl、25ミリモル/のNaCl、5ミリモル/
のCaCl2、pH8.0)で透析した。この溶液にバツチ法でヘ
パリン−セフアロース(Pharmacia社製,Uppsala,Swede
n,オーダーNo.17−0467−01)300mlを混合し、室温で30
分間攪拌しそして上澄み溶液を除去した。次に吸着剤を
緩衝液Aで洗いそしてPP4を段階的NaCl−グラジエント
(NaCl180ミリモル/、3000ミリモル/および1.5モ
ル/)により溶離した。場合によりかくして得られた
PP4物質をCaCl2を含有しない緩衝液A中でデキストラン
硫酸セフアロースで再クロマトグラフイーしてさらに精
製することもできる。この方法で精製されたPP4からSDS
ポリアクリルアミドゲル電気泳動で分子量約32kDaを有
するバンドが得られた。
実施例 2 フエニル−セフアロース溶出液1(実施例1と同じ)
を緩衝液Aで透析した。この透析物を緩衝液Aで平衡と
なしたデキストラン硫酸−セフアロース(エポキシ活性
化セフアロース6B,デキストラン硫酸,Pharmacia製,Upps
ala,Sweden,オーダーNos・17−0480−01,17−0340−01;
物質の結合は知られた方法、例えばSundberg,L.氏他の
(1974),J.Chromatogr.90,87〜98による)200mlに適用
しそして洗浄した。PP4をNaClグラジエントにより溶離
した。PP4を含有するフラクシヨンを緩衝液Aで透析後
例えばヘパリン−セフアロースで再クロマトグラフイー
した。PP4物質からSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動
で分子量約32kDaを有するバンドが得られた。
を緩衝液Aで透析した。この透析物を緩衝液Aで平衡と
なしたデキストラン硫酸−セフアロース(エポキシ活性
化セフアロース6B,デキストラン硫酸,Pharmacia製,Upps
ala,Sweden,オーダーNos・17−0480−01,17−0340−01;
物質の結合は知られた方法、例えばSundberg,L.氏他の
(1974),J.Chromatogr.90,87〜98による)200mlに適用
しそして洗浄した。PP4をNaClグラジエントにより溶離
した。PP4を含有するフラクシヨンを緩衝液Aで透析後
例えばヘパリン−セフアロースで再クロマトグラフイー
した。PP4物質からSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動
で分子量約32kDaを有するバンドが得られた。
Claims (7)
- 【請求項1】PP4を含有する溶液をカルシウムイオンの
存在下に、担体と結合したサツカライドのポリ硫酸エス
テルまたは硫酸化糖と接触させ、上澄み液を除去し、PP
4が負荷された担体マトリツクスを場合により洗浄しそ
してPP4を溶離することからなるPP4の精製法。 - 【請求項2】担体物質が不溶性のアガロース、デキスト
ラン、ポリアクリルアミド、アミノ官能化された担体樹
脂、またはポリエチレングリコール、ペンタエリトリト
ールおよびメタクリレートからなる共重合体、あるいは
それらの組み合わせであることからなる請求項1記載の
方法。 - 【請求項3】サツカライドポリ硫酸エステルがヘパリ
ン、デキストラン硫酸、ヘパラン硫酸、コンドロイチン
硫酸、ケラタン硫酸またはデルマタン硫酸であることか
らなる請求項1記載の方法。 - 【請求項4】担体に結合したヘパリンまたはデキストラ
ン硫酸、好ましくは担体に結合したヘパリンが使用され
ることからなる請求項1記載の方法。 - 【請求項5】0.001〜0.2モル/のカルシウムイオンが
存在することからなる請求項1記載の方法。 - 【請求項6】担体に結合したヘパリン、デキストラン硫
酸、ヘパラン硫酸、コンドロイチン硫酸、ケラタン硫酸
またはデルマタン硫酸が使用されることからなる請求項
1記載の方法。 - 【請求項7】0.001〜0.2モル/好ましくは0.003〜0.0
2モル/のカルシウムイオンおよび0.001〜0.4モル/
好ましくは0.05〜0.3モル/のNaCl、KClまたはLiCl
を含有するpH5.5〜9.5の緩衝液が洗浄に使用されること
からなる請求項1記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE19873724726 DE3724726A1 (de) | 1987-07-25 | 1987-07-25 | Verfahren zur reinigung des plazentaren gewebeproteins pp4 |
DE3724726.3 | 1987-07-25 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6435000A JPS6435000A (en) | 1989-02-06 |
JP2511500B2 true JP2511500B2 (ja) | 1996-06-26 |
Family
ID=6332384
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP63181948A Expired - Lifetime JP2511500B2 (ja) | 1987-07-25 | 1988-07-22 | 胎盤組織タンパク質pp▲下4▼の精製法 |
Country Status (13)
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EP (1) | EP0301374B1 (ja) |
JP (1) | JP2511500B2 (ja) |
KR (1) | KR970001810B1 (ja) |
AT (1) | ATE85344T1 (ja) |
AU (1) | AU620553B2 (ja) |
CA (1) | CA1327675C (ja) |
DE (2) | DE3724726A1 (ja) |
DK (1) | DK411088A (ja) |
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FI (1) | FI90553C (ja) |
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US5225330A (en) * | 1988-08-01 | 1993-07-06 | The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services | Diagnostic kit and diagnostic method utilizing carbohydrate receptors |
US5136026A (en) * | 1989-04-10 | 1992-08-04 | Behringwerke Aktiengesellschaft | Process for removing toxins from protein solutions |
DE3911629A1 (de) * | 1989-04-10 | 1990-10-11 | Behringwerke Ag | Verfahren zur abtrennung von toxinen aus proteinloesungen |
DE3939169A1 (de) * | 1989-11-27 | 1991-05-29 | Behringwerke Ag | Verfahren zur reinigung von lipocortinen |
DE4003773A1 (de) * | 1990-02-08 | 1991-08-14 | Behringwerke Ag | Verfahren zur reinigung von lipocortinen |
BE1004336A3 (fr) * | 1991-01-15 | 1992-11-03 | Analis Sa | Procede de separation et de quantification de l'hemoglobine glycosylee hb a1c. |
US5968477A (en) | 1994-01-24 | 1999-10-19 | Neorx Corporation | Radiolabeled annexin conjugates with hexose and a chelator |
US20030220233A1 (en) | 1994-01-24 | 2003-11-27 | Neorx Corporation | Radiolabeled annexins |
WO1999010405A1 (en) * | 1997-08-26 | 1999-03-04 | Ranbar Electrical Materials, Inc. | Varnished compositions, methods of making and components made therefrom |
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Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
NZ187246A (en) * | 1976-03-04 | 1980-05-27 | New Zealand Dev Finance | Hydrophilic hydroxy c2-c4 alkylated crosslinked regenerated cellulose |
DE3315000A1 (de) * | 1983-04-26 | 1984-10-31 | Behringwerke Ag, 3550 Marburg | Gewebeprotein pp(pfeil abwaerts)4(pfeil abwaerts), verfahren zu seiner gewinnung sowie seine verwendung |
NZ208241A (en) * | 1984-05-22 | 1987-09-30 | John Stephen Ayers | Purification of blood plasma or serum: selective removal of (very) low density lipoproteins (ldl and vldl) |
DE3533516A1 (de) * | 1984-09-21 | 1986-04-03 | Boehringer Ingelheim KG, 6507 Ingelheim | Blutgerinnungshemmende proteine, verfahren zur herstellung sowie deren verwendung |
DE3519011A1 (de) * | 1985-05-25 | 1986-11-27 | Behringwerke Ag, 3550 Marburg | Verfahren zur herstellung eines materials zur affinitaetschromatographie |
CA1265446A (en) * | 1985-09-30 | 1990-02-06 | Masahiro Maki | Anticoagulating substance, process for preparing same and anticoagulant comprising same as an effective component |
-
1987
- 1987-07-25 DE DE19873724726 patent/DE3724726A1/de not_active Withdrawn
-
1988
- 1988-07-19 ES ES198888111576T patent/ES2038721T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1988-07-19 DE DE8888111576T patent/DE3878075D1/de not_active Expired - Fee Related
- 1988-07-19 AT AT88111576T patent/ATE85344T1/de not_active IP Right Cessation
- 1988-07-19 EP EP88111576A patent/EP0301374B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1988-07-21 FI FI883450A patent/FI90553C/fi not_active IP Right Cessation
- 1988-07-22 AU AU19735/88A patent/AU620553B2/en not_active Ceased
- 1988-07-22 DK DK411088A patent/DK411088A/da not_active Application Discontinuation
- 1988-07-22 US US07/222,998 patent/US4990597A/en not_active Expired - Fee Related
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- 1988-07-22 JP JP63181948A patent/JP2511500B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 1988-07-23 KR KR1019880009268A patent/KR970001810B1/ko not_active IP Right Cessation
- 1988-07-25 CA CA000572953A patent/CA1327675C/en not_active Expired - Fee Related
-
1993
- 1993-04-09 GR GR930400521T patent/GR3007613T3/el unknown
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CA1327675C (en) | 1994-03-08 |
EP0301374A2 (de) | 1989-02-01 |
DK411088A (da) | 1989-01-26 |
ATE85344T1 (de) | 1993-02-15 |
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