JP2021521276A - 免疫学的抽出物及び製造方法 - Google Patents
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Abstract
Description
本発明は、燕の巣原料と、任意に他の材料とを含む混合物から免疫学的抽出物を製造する方法、及び当該方法から得ることのできる抽出物に関する。
燕の巣(EBN)は、東南アジア地域で自然に見られるアナツバメの唾液からなる巣である。放棄された巣は、野生から又はアナツバメのために特別に建てられた建物から収穫される。EBNは、マイトジェン応答、上皮成長因子(EGF)様活性、抗インフルエンザウイルス、血球凝集抑制活性、レクチン結合活性、骨強度や皮膚厚みの改善、及びホルモン含有量の可能性を含めた様々な生物活性及び栄養価を示すことが報告されている。EBNの処理加工は、用途によって異なる場合がある。燕の巣の生物学的及び医学的機能を解明するために、継続的な調査が行われている。
本発明の第1の態様では、食用の燕の巣から抽出物を製造する方法であって、食用の燕の巣(EBN)混合物を製造し、前記混合物と抽出溶液とを接触させて前記混合物中の分子を結合させることを含み、前記抽出溶液は、オプソニン結合部分、補体タンパク質結合部分、レクチン結合部分、フィコリン結合部分、コレクチン結合部分、及びペントラキシン結合部分よりなる群から選択される少なくとも1種の結合部分を含む方法が提供される。
(i)レクチン結合部分及びオプソニン結合部分;
(ii)レクチン結合部分、補体タンパク質結合部分、オプソニン結合部分、フィコリン結合部分、コレクチン結合部分、及びペントラキシン結合部分;
(iii)レクチン結合部分、補体タンパク質結合部分、及びオプソニン結合部分;
(iv)オプソニン結合部分、及びペントラキシン結合部分;
(v)フィコリン結合部分、コレクチン結合部分、及びペントラキシン結合部分;
(vi)補体タンパク質結合部分、フィコリン結合部分、及びコレクチン結合部分;及び
(vii)レクチン結合部分、オプソニン結合部分、及びコレクチン結合部分。
(i)レクチン結合部分を50%〜90%及びオプソニン結合部分を10%〜50%;
(ii)レクチン結合部分を10%〜30%、補体タンパク質結合部分を10%〜30%、オプソニン結合部分を10%〜30%、フィコリン結合部分を5%〜15%、コレクチン結合部分を5%〜15%、及びペントラキシン結合部分を10%〜30%;
(iii)レクチン結合部分を5%〜45%、補体タンパク質結合部分を35%〜65%、及びオプソニン結合部分を5%〜45%;
(iv)オプソニン結合部分を10%〜90%、及びペントラキシン結合部分を10%〜90%;
(v)フィコリン結合部分を30%〜50%、コレクチン結合部分を10%〜50%、及びペントラキシン結合部分を10%〜50%;
(vi)補体タンパク質結合部分を55%〜85%、フィコリン結合部分を5%〜15%、及びコレクチン結合部分を10%〜30%;並びに
(vii)レクチン結合部分を5%〜15%、オプソニン結合部分を10%〜30%、及びコレクチン結合部分を55%〜85%。各結合部分について与えたパーセンテージは、存在する結合部分の総重量に対する各結合部分の重量パーセントである。したがって、結合部分は、水又は緩衝液のような溶媒に溶解できるが、上記パーセンテージは、存在する結合部分/部分に関するものである。
(i)結合部分の70%レクチン及び結合部分の30%オプソニン;
(ii)結合部分の20%レクチン、結合部分の20%補体タンパク質、結合部分の20%オプソニン、結合部分の20%ペントラキシン、結合部分の10%フィコリン、及び結合部分の10%コレクチン;
(iii)結合部分の50%補体タンパク質、結合部分の25%レクチン、及び結合部分の25%オプソニン;
(iv)結合部分の50%オプソニン及び結合部分の50%ペントラキシン;
(v)結合部分の40%フィコリン、結合部分の30%コレクチン及び結合部分の30%ペントラキシン;
(vi)結合部分の10%フィコリン、結合部分の20%コレクチン及び結合部分の70%補体タンパク質;並びに
(vii)結合部分の70%コレクチン、結合部分の20%オプソニン、及び結合部分の10%レクチン。
(a)第2酵素溶液の濃度は約10μg/ml〜100μg/mlである;及び
(b)単離された分子の第2酵素溶液による処理は、45℃で60分間、pH6.5〜9.0で実施され、第2酵素溶液、すなわち第2酵素溶液中の酵素のみを変性させ、標的分子は変性させない。
(i)レクチン及びオプソニン;
(ii)レクチン、補体タンパク質、オプソニン、フィコリン、コレクチン、及びペントラキシン;
(iii)レクチン、補体タンパク質、及びオプソニン;
(iv)オプソニン及びペントラキシン;
(v)フィコリン、コレクチン、及びペントラキシン;
(vi)補体タンパク質、フィコリン、及びコレクチン;並びに
(vii)レクチン、オプソニン、及びコレクチン。
(i)レクチンを50%〜90%、及びオプソニンを10%〜50%;
(ii)レクチンを10%〜30%、補体タンパク質を10%〜30%、オプソニンを10%〜30%、フィコリンを5%〜15%、コレクチンを5%〜15%、及びペントラキシンを10%〜30%;
(iii)レクチンを5%〜45%、補体タンパク質を35%〜65%、及びオプソニンを5%〜45%;
(iv)オプソニンを10%〜90%、及びペントラキシンを10%〜90%;
(v)フィコリンを30%〜50%、コレクチンを10%〜50%、及びペントラキシンを10%〜50%;
(vi)補体タンパク質を55%〜85%、フィコリンを5%〜15%、及びコレクチンを10%〜30%;並びに
(vii)レクチンを5%〜15%、オプソニンを10%〜30%、及びコレクチンを55%〜85%。
各タイプの分子について与えたパーセンテージは、存在するタイプの分子の総重量に対する各タイプの分子の重量パーセントである。
(i)レクチン70%、及びオプソニン30%;
(ii)レクチン20%、補体タンパク質20%、オプソニン20%、フィコリン10%、コレクチン10%、及びペントラキシン20%;
(iii)レクチン25%、補体タンパク質50%、及びオプソニン25%;
(iv)オプソニン50%、及びペントラキシン50%;
(v)フィコリン40%、コレクチン30%、及びペントラキシン30%;
(vi)補体タンパク質70%、フィコリン10%、及びコレクチン20%;並びに
(vii)レクチン10%、オプソニン20%、及びコレクチン70%。
別段の定義がない限り、本明細書で使用される全ての技術用語及び科学用語は、本発明が属する技術分野において通常の知識を有する者によって一般的に理解される意味を有する。
(a)EBNを洗浄して汚染物質を除去する;
(b)洗浄したEBNを粉砕し、メッシュを通して篩い分けする;
(c)EBN粉末を水中に入れてEBN混合物を得る;ハスマ及び/又は海藻を必要に応じて洗浄し、EBN混合物に添加してもよい;
(d)EBN又はEBN混合物を滅菌する;
(e)EBN又はEBN混合物を油に浸す;
(f)EBN混合物を少なくとも1種の結合部分を含む抽出溶液で処理し、結合部分は、オプソニン結合部分、補体タンパク質結合部分、レクチン結合部分、フィコリン結合部分、コレクチン結合部分、及びペントラキシン結合部分よりなる群から選択される;
(g)結合した分子を酸性溶液で部分的に加水分解する;
(h)結合部分と生物活性分子とをEBN混合物から分離する;
(i)高分子量のペプチドの添加により結合分子を脱離させる;
(j)脱離された生物活性分子を透析によって取得する;
(k)透析から単離された画分を第2酵素溶液で処理して、生物活性分子をさらに分解する;
(l)第2酵素溶液の酵素を変性除去する;
(m)単離された画分を乾燥させて固体生成物を得る。
オプソニン結合部分タンパク質の例は、肺サーファクタントタンパク質Dの推定オプソニン受容体であるGP−340である。このタンパク質は、分子量260.79kDaの以下の配列(配列番号1)を有する:
抽出溶液1:レクチン結合部分を50%〜90%及びオプソニン結合部分を10%〜50%;
抽出溶液2:レクチン結合部分を10%〜30%、補体タンパク質結合部分を10%〜30%、オプソニン結合部分を10%〜30%、フィコリン結合部分を5%〜15%、コレクチン結合部分を5%〜15%、及びペントラキシン結合部分を10%〜30%;
抽出溶液3:レクチン結合部分を5%〜45%、補体タンパク質結合部分を35%〜65%、及びオプソニン結合部分を5%〜45%;
抽出溶液4:オプソニン結合部分を10%〜90%、及びペントラキシン結合部分を10%〜90%;
抽出溶液5:フィコリン結合部分を30%〜50%、コレクチン結合部分を10%〜50%、及びペントラキシン結合部分を10%〜50%;
抽出溶液6:補体タンパク質結合部分を55%〜85%、フィコリン結合部分を5%〜15%、及びコレクチン結合部分を10%〜30%;及び
抽出溶液7:レクチン結合部分を5%〜15%、オプソニン結合部分を10%〜30%、及びコレクチン結合部分を55%〜85%;
抽出溶液8:レクチン結合部分を70%及びオプソニン結合部分を30%;
抽出溶液9:レクチン結合部分を20%、補体タンパク質結合部分を20%、オプソニン結合部分を20%、フィコリン結合部分を10%、コレクチン結合部分を10%、及びペントラキシン結合部分を20%;
抽出溶液10:レクチン結合部分を25%、補体タンパク質結合部分を50%、及びオプソニン結合部分を25%;
抽出溶液11:オプソニン結合部分を50%、及びペントラキシン結合部分を50%;
抽出溶液12:フィコリン結合部分を40%、コレクチン結合部分を30%、及びペントラキシン結合部分を30%;
抽出溶液13:補体タンパク質結合部分を70%、フィコリン結合部分を10%、及びコレクチン結合部分を20%;及び
抽出溶液14:レクチン結合部分を10%、オプソニン結合部分を20%、及びコレクチン結合部分を70%。
(i)レクチン及びオプソニン;
(ii)レクチン、補体タンパク質、オプソニン、フィコリン、コレクチン、及びペントラキシン;
(iii)レクチン、補体タンパク質、及びオプソニン;
(iv)オプソニン及びペントラキシン;
(v)フィコリン、コレクチン、及びペントラキシン;
(vi)補体タンパク質、フィコリン、及びコレクチン;並びに
(vii)レクチン、オプソニン、及びコレクチン。
(i)レクチンを50%〜90%、及びオプソニンを10%〜50%;
(ii)レクチンを10%〜30%、補体タンパク質を10%〜30%、オプソニンを10%〜30%、フィコリンを5%〜15%、コレクチンを5%〜15%、及びペントラキシンを10%〜30%;
(iii)レクチンを5%〜45%、補体タンパク質を35%〜65%、及びオプソニンを5%〜45%;
(iv)オプソニンを10%〜90%、及びペントラキシンを10%〜90%;
(v)フィコリンを30%〜50%、コレクチンを10%〜50%、及びペントラキシンを10%〜50%;
(vi)補体タンパク質を55%〜85%、フィコリンを5%〜15%、及びコレクチンを10%〜30%;
(vii)レクチンを5%〜15%、オプソニンを10%〜30%、及びコレクチンを55%〜85%。
与えられたパーセンテージは、存在する生物活性分子を総重量に対する特定の生物活性分子の重量パーセントである。
抽出物1はEBNを使用して製造され、レクチンを70%及びオプソニンを30%含む;
抽出物2はEBN、ハスマ、海藻を使用して製造され、レクチンを20%、補体タンパク質を20%、オプソニンを20%、フィコリンを10%、コレクチンを10%、ペントラキシンを20%含む;
抽出物3はEBN及び海藻を使用して製造され、レクチンを25%、補体タンパク質を50%、及びオプソニンを25%含む;
抽出物4はEBN及び海藻を使用して製造され、オプソニンを50%及びペントラキシンを50%含む;
抽出物5はEBNを使用して製造され、フィコリンを40%、コレクチンを30%、及びペントラキシンを30%含む;
抽出物6はEBN及びハスマを使用して製造され、補体タンパク質を70%、フィコリンを10%、及びコレクチンを20%含む;
抽出物7はEBN及びハスマを使用して製造され、レクチンを10%、オプソニンを20%、コレクチンを70%含む。
1.75%のEBN/EBN混合物濃縮物/抽出物及び25%のマルトデキストリン;
2.50%のEBN/EBN混合物濃縮物/抽出物及び45%のマルトデキストリン;
3.50%のEBN/EBN混合物濃縮物/抽出物及び50%のマルトデキストリン;
4.30%のEBN/EBN混合物濃縮抽出物及び70%のマルトデキストリン。
1.細胞培養及びデングウイルス複製アッセイの方法
骨髄由来のマクロファージ培養
骨髄細胞を、培養液を大腿骨及び脛骨に注入することによって得た。1000rpmで5分間、4℃で遠心分離することによって、全ての細胞をスピンダウンした。赤血球を除去するために、細胞を氷上でインキュベートすることによって1mlの赤血球溶解緩衝液で5分間処理した。細胞を10mlの培地で洗浄し、1000rpmで5分間4℃で遠心分離することによって収集した。血球計算盤を使用して骨髄細胞をカウントし、10mlのMCSF含有培地を含む10cm培養プレート上で106個の細胞を6日間分化させた。
デング1型ウイルス(シンガポール株S275/90、D1)をC6/36細胞内で増殖させた。骨髄由来マクロファージ(3×106)を6ウェル組織培養プレート(NUNC)の各ウェルに播種した。一晩のインキュベーション後、マクロファージを感染多重度(MOI)1で2日間D1に感染させた。マイナス鎖D1RNAを検出するために、TRIzol(Invitrogen)を使用してD1感染細胞から全RNAを抽出した。1μgの全RNAをプライマー5’−GTGCTGCCTGTGGCTCCATC−3’で逆転写し、その後、プライマー対5’−AGAACCTGTTGATTCAACAGCACC−3’及び5’−CATGGAAGCTGTACGCATGG−3でPCRフラグメントを合成するためのテンプレートとして使用した。逆転写酵素PCRによるGAPDHの検出のために、オリゴdTプライマーを用いて上記全RNAから細胞cDNAを合成した。GAPDHフラグメントを、それぞれマウスGAPDH、5’−GACAACTTTGGCATTGTGGAA−3’及び5’−CCAGGAAATGAGCTTGACA−3’のプライマーを使用して合成した。
骨髄由来のマクロファージ培養
骨髄細胞を、培養液を大腿骨及び脛骨に注入することによって得た。1000rpmで5分間、4℃で遠心分離することによって、全ての細胞をスピンダウンした。赤血球を除去するために、細胞を氷上でインキュベートすることによって1mlの赤血球溶解緩衝液で5分間処理した。細胞を10mlの培地で洗浄し、1000rpmで5分間4℃で遠心分離することによって収集した。血球計算盤を使用して骨髄細胞をカウントし、10mlのMCSF含有培地を含む10cm培養プレート上で106個の細胞を6日間分化させた。
Opti−MEM(Gibco、US)の6ウェルプレートに2×106個細胞/mlの骨髄マクロファージを播種した。細胞を50μg/mlのポリ(I:C)(InvivoGen、US)、1μg/mlのLPS 0111:B4(LPS 0111:B4から精製)及び1μg/mlのLPS 055:B5(Sigma、US)で2時間刺激してから、TRIzol(Invitrogen、US)を使用してRNA抽出した。1μgのcDNAを、Superscript III First Strand Synthesis System(Invitrogen、US)を使用して、製造元のプロトコルに従って全RNAから合成した。qPCRを、Applied Biosystems QuantStudio 6FlexリアルタイムPCRシステムでサイトカイン特異的プライマーを使用して実施した。
抽出物3(E3)をマクロファージに適用すると、図4のパネルBに示すように、マクロファージにおいてIRF3のリン酸化が誘導される。ウエスタンブロット分析においてE3とマークされたレーンは、ポジティブコントロールのポリ(I:C)及びLPSと同じIRF3のリン酸化を示す。図4のパネルAは、SFマークのレーンのネガティブコントロールを示す。活性化されたIRF3は、IRF7との相互作用を通じて、抗癌及びウイルス予防特性の強化と関連する。様々な範囲のトリガー免疫ペプチドの採用により適切に調節されると、これは心筋梗塞後の心臓保護にもうまく利用できる可能性がある。
抽出物4(E4)を免疫細胞に適用すると、図5に示すように、免疫細胞においてNFkB及びMAPK経路の誘導が誘発される。ウエスタンブロット分析では、抽出物4で処理した免疫細胞は、抽出物4でマークされたレーンに示されるようにp65、JNK、ERK、及びp38のリン酸化を誘導するのに対し、ネガティブコントロール(SFレーン)のレーンはリン酸化バンドを示さないことが分かる。
抽出物5(E5)は、図6に示すように、培養でB細胞にサイトカインを産生させる可能性がある。図6では、10%の抽出物5(水溶液中の抽出物5の10重量%)とマークされたレーンは、ネガティブコントロール(培地)及び10%SF(ネガティブコントロール)と比較して、IFNβ、TNFα、IL−10、IL−6、及びIL−12産生の増加を示していることが分かる。ペントラキシンはB細胞と関連するが、フィコリン及びコレクチンは関連していない可能性がある。しかし、3つの異なるタイプの生物活性分子の存在は、様々なB細胞の幅広いプールを誘導して非常に多様なサイトカインを生成して、糖尿病、関節炎、多発性硬化症などの非常に困難な様々な慢性疾患にうまく対処する可能性がある。
抽出物6(E6)は、B細胞に適用されると、図7に示すようにサイトカイン産生について、特にIFNβ、IL−10、及びIL−6について、B細胞に及ぼす用量依存的効果を示す。ペントラキシンを補体タンパク質、すなわちB細胞と密接に関連していない可能性のある免疫ペプチドの組み合わせと置き換えることによって、サイトカイン産生についてB細胞に及ぼす用量依存的効果を達成することができる。これらの用量依存的で長期にわたる一晩の効果は、上記の抽出物5の代わりに抽出物6を使用して明らかになる可能性がある。その理論的根拠は、全てのフィコリン、コレクチン及び補体タンパク質が自然免疫の非液性アーム、すなわち自然免疫の初期段階の構成要素であり、それらの全体的な効果は、初期段階でカバーされた時間がより多く占める場合があるため、この組成物の操作期間のスパンが長くなるにつれてより持続可能になると考えられる。
抽出物7(E7)は、B細胞に適用されると、図8に示すように、B細胞においてIFNβ、TNFα、IL−6を選択的に誘導するが、ただしIl−10及びIL−12を誘導しない。IFNβ、TNFα、及びIL−6の発現増加をボックスでマークして、抽出物7の有益な効果を示している。
Claims (41)
- 食用の燕の巣から抽出物を製造する方法であって、次の工程:
(a)食用の燕の巣(EBN)の混合物を製造し、及び
(b)前記混合物と抽出溶液とを接触させて前記混合物中の分子を結合させること
を含み、前記抽出溶液は、オプソニン結合部分、補体タンパク質結合部分、レクチン結合部分、フィコリン結合部分、コレクチン結合部分、及びペントラキシン結合部分よりなる群から選択される少なくとも1種の結合部分を含む方法。 - 前記混合物が海藻及び/又はハスマをさらに含む、請求項1に記載の方法。
- 前記オプソニン結合部分が10kDa〜750kDaの分子量を有する、請求項1又は2に記載の方法。
- 前記オプソニン結合部分が配列番号1を含む、請求項1〜3のいずれかに記載の方法。
- 前記補体タンパク質結合部分が20kDa〜7000kDaの分子量を有する、請求項1〜4のいずれかに記載の方法。
- 前記補体タンパク質結合部分が配列番号2を含む、請求項1〜5のいずれかに記載の方法。
- 前記レクチン結合部分が20kDa〜1000kDaの分子量を有する、請求項1〜6のいずれかに記載の方法。
- 前記レクチン結合部分が配列番号3を含む、請求項1〜7のいずれかに記載の方法。
- 前記フィコリン結合部分が15kDa〜900kDaの分子量を有する、請求項1〜8のいずれかに記載の方法。
- 前記フィコリン結合部分が配列番号4を含む、請求項1〜9のいずれかに記載の方法。
- 前記コレクチン結合部分が15kDa〜900kDaの分子量を有する、請求項1〜10のいずれかに記載の方法。
- 前記コレクチン結合部分が配列番号5を含む、請求項1〜11のいずれかに記載の方法。
- 前記ペントラキシン結合部分が20kDa〜1000kDaの分子量を有する、請求項1〜12のいずれかに記載の方法。
- 前記ペントラキシン結合部分が配列番号6を含む、請求項1〜13のいずれかに記載の方法。
- 前記少なくとも1種の結合部分が、以下のものから選択されるいずれか1つを含む、請求項1〜14のいずれかに記載の方法:
(i)前記レクチン結合部分及び前記オプソニン結合部分、
(ii)前記レクチン結合部分、前記補体タンパク質結合部分、前記オプソニン結合部分、前記フィコリン結合部分、前記コレクチン結合部分、及び前記ペントラキシン結合部分、
(iii)前記レクチン結合部分、前記補体タンパク質結合部分、及び前記オプソニン結合部分、
(iv)前記オプソニン結合部分及び前記ペントラキシン結合部分、
(v)前記フィコリン結合部分、前記コレクチン結合部分、及び前記ペントラキシン結合部分、
(vi)前記補体タンパク質結合部分、前記フィコリン結合部分、及び前記コレクチン結合部分;並びに
(vii)前記レクチン結合部分、前記オプソニン結合部分、及び前記コレクチン結合部分。 - 前記少なくとも1種の結合部分が、以下のものから選択されるいずれか1種を含む、請求項15に記載の方法:
(i)前記結合部分の70%レクチン及び前記結合部分の30%オプソニン、
(ii)前記結合部分の20%レクチン、前記結合部分の20%補体タンパク質、前記結合部分の20%オプソニン、前記結合部分の20%ペントラキシン、前記結合部分の10%フィコリン、及び前記結合部分の10%コレクチン、
(iii)前記結合部分の50%補体タンパク質、前記結合部分の25%レクチン、及び前記結合部分の25%オプソニン、
(iv)前記結合部分の50%オプソニン及び前記結合部分の50%ペントラキシン、
(v)前記結合部分の40%フィコリン、前記結合部分の30%コレクチン及び前記結合部分の30%ペントラキシン、
(vi)前記結合部分の10%フィコリン、前記結合部分の20%コレクチン及び前記結合部分の70%補体タンパク質;並びに
(vii)前記結合部分の70%コレクチン、前記結合部分の20%オプソニン、及び前記結合部分の10%レクチン。 - 前記EBN混合物を製造する工程が、前記混合物を洗浄し、及び洗浄された混合物をろ過する工程を含む、請求項1〜16のいずれかに記載の方法。
- 前記洗浄工程が前記混合物を第1酵素溶液に暴露し、前記混合物及び前記第1酵素溶液を水に浸漬することを含む、請求項17に記載の方法。
- 前記第1酵素溶液が亜硝酸レダクターゼを含む、請求項18に記載の方法。
- 前記EBN混合物を製造する工程が、前記接触工程の前に前記EBN混合物を油に浸漬することを含む、請求項17〜19のいずれかに記載の方法。
- 前記EBN混合物を製造する工程が、前記接触工程の前に、洗浄されたEBN混合物を滅菌することをさらに含む、請求項17〜20のいずれかに記載の方法。
- 前記接触工程をアスコルビン酸及び金ナノ粒子の存在下で実施する、請求項1〜21のいずれかに記載の方法。
- 前記接触工程を4℃〜37℃の間で少なくとも20分間実施する、請求項1〜22のいずれかに記載の方法。
- 結合分子を酸性溶液で加水分解することをさらに含む、請求項1〜23のいずれかに記載の方法。
- 前記混合物から前記少なくとも1種の結合部分及び結合分子を分離し、前記結合分子を脱離させ、及び脱離した分子を透析によって取得することをさらに含む、請求項1〜24のいずれかに記載の方法。
- 前記透析された分子を、植物プロテアーゼ及び/又は果実プロテアーゼを含む第2酵素溶液で処理することをさらに含む、請求項25に記載の方法。
- 以下の条件のうちの少なくとも1つを含む、請求項26に記載の方法:
(a)前記第2酵素溶液の濃度が約10μg/ml〜100μg/mlである;及び
(b)前記単離された分子の前記第2酵素溶液による処理を45℃で60分間にわたってpH6.5〜9.0で実施し、前記第2酵素溶液を変性させる。 - 分子を乾燥させることをさらに含む、請求項1〜27のいずれかに記載の方法。
- 請求項1〜28のいずれかに記載の方法で得ることができる燕の巣抽出物。
- オプソニン、補体タンパク質、レクチン、フィコリン、コレクチン、及びペントラキシンよりなる少なくとも2つの群から選択される複数の分子を含む燕の巣抽出物。
- 前記複数の分子は、以下のものから選択されるいずれか1種である、請求項30に記載の燕の巣抽出物:
(i)レクチン及びオプソニン、
(ii)レクチン、補体タンパク質、オプソニン、フィコリン、コレクチン、及びペントラキシン、
(iii)レクチン、補体タンパク質、及びオプソニン、
(iv)オプソニン及びペントラキシン、
(v)フィコリン、コレクチン、及びペントラキシン、
(vi)補体タンパク質、フィコリン、及びコレクチン、並びに
(vii)レクチン、オプソニン、及びコレクチン。 - 前記複数の分子が、以下ものから選択されるいずれか1種である、請求項31に記載の燕の巣抽出物:
(i)レクチン70%、及びオプソニン30%、
(ii)レクチン20%、補体タンパク質20%、オプソニン20%、フィコリン10%、コレクチン10%、及びペントラキシン20%、
(iii)レクチン25%、補体タンパク質50%、及びオプソニン25%、
(iv)オプソニン50%、及びペントラキシン50%、
(v)フィコリン40%、コレクチン30%、及びペントラキシン30%、
(vi)補体タンパク質70%、フィコリン10%、及びコレクチン20%、並びに
(vii)レクチン10%、オプソニン20%、及びコレクチン70%。 - 前記複数の分子が酸性溶液及び/又は酵素溶液での処理によって加水分解されている、請求項30〜32に記載の燕の巣抽出物。
- マルトデキストリンをさらに含む、請求項29〜33に記載の燕の巣抽出物。
- 請求項29〜34のいずれかに記載の燕の巣抽出物と、薬学的に許容されるキャリア、賦形剤又は希釈剤とを含む組成物。
- 対象の免疫系を調節するのに使用するための栄養補助食品であって、請求項29〜34のいずれかに記載の燕の巣抽出物を含む栄養補助食品。
- 内科的治療に使用するための、請求項29〜34のいずれかに記載の燕の巣抽出物。
- デングウイルスの複製を阻害するために使用するための、又は対象の免疫系を調節するのに使用するための、又はインターフェロン調節因子3のリン酸化を誘導するのに使用するための、請求項37に記載の燕の巣抽出物。
- 前記免疫系を調節することが、炎症性サイトカインの産生を誘導すること、又はNF−kB経路及び/又はMAPK経路を誘導することによって行われる、請求項38に記載の燕の巣抽出物。
- 医薬品の製造における、請求項29〜34のいずれかに記載の燕の巣抽出物の使用。
- デングウイルス複製を阻害する方法、又は対象の免疫系を調節する方法、又はインターフェロン調節因子3のリン酸化を誘導する方法であって、請求項29〜34のいずれかに記載の燕の巣抽出物を投与することを含む方法。
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