JP2012524529A - アセトン生成細胞およびアセトンを生成する方法 - Google Patents
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Abstract
Description
クロストリジウムにおけるABEプロセス
古典的なABE−発酵プロセス、すなわち、アセトン、ブタノールおよびエタノールの微生物による生産は、長い期間に亘って、酵母でのエタノール発酵に次いで世界的に2番目に重要なバイオテクノロジープロセスであった。商業的なABE−発酵は、1916年英国で始まり、これは特にChaim Weizmannが、ソルベントであるアセトン、ブタノールおよびエタノールを形成するクロストリジウムアセトブチロクムの能力を発見したものであった。このプロセスは、以後50年間西側諸国で使用され、それどころか南アフリカではさらに1981年まで、西側諸国で使用されてきた。
アセトン生成細胞、すなわち、嫌気性呼吸によりアセトネートを形成する細胞が知られている。
驚異的には、以下に記載された細胞により、本発明の課題を解決する方法を見出した。
アセチル−補酵素Aのアセトアセチル−補酵素Aへの変換を触媒する酵素E1、
アセトアセチル−補酵素Aのアセトアセテートへの変換を触媒する酵素E2、
アセトアセテートのアセトンへの変換を触媒する酵素E3。
アセトン生成細胞中でアセトンを製造するために、クローニングはE.Coli XL2 blue中で実施された。これに関して、
クロストリジウムアセトブチリクム(Clostridium acetobutylicum)からの遺伝子ctfAおよびctfB、またはE.Coliからの遺伝子atoAおよびatoD、またはB.スブチリス(B.subtilis)からの遺伝子teII等、または同様にヘモフィルスインフルエンザ(Heamophilus influenzae)からの遺伝子ybgCを、C.アセトブチリクム(C.acetobutylicum)からの遺伝子thlAおよびadcと一緒に、プラスミドpIMP1(Mermelstein et al., 1992)上に配列した。
最初の工程において、adcを切断部位Acc65IおよびEcoRIを介して、ベクターpUC18中でクローニングし、かつ引き続いてthlAをSalIおよびBamHlを介して導入した。最終工程において、ctfAおよびctfBは、C.アセトブチリクム中でオペロンとして構成されていることから一の工程で、切断部位BamHlおよびAcc65Iを介してクローニングした。このようにして得られたベクターpUC_adc_ctfAB_thlAは、アセトン製造のために必要な遺伝子のみをオペロン中に構成しているものである。
引き続いて、ベクターpIMPI中での遺伝子カセットの再クローニングを、制限エンドヌクレアーゼSalIおよびEcoRIを介して実施し、これにより発現プラスミドpIMP_adc_ctfAB_thlAgaが得られた(図4参照)。
ベクターpIMP_adc_atoDA_thlA、pIMP_adc_teII_thlAおよびpIMP_adc_ybgC_thlAを作製するために、遺伝子ctfAおよびctfB をベクターPIMP_adc_ctfAB_thlAから制限部位BamHIおよびAcc65Iを介して切り出した。E.Coli中でオペロン中に構成されるatoDおよびatoAを増幅させ、かつ同様に切断部位BamHIおよびAcc65Iが作製されていたB.スブチリス(B.subtilis)から遺伝子teIIおよびH.インフルエンザ(H.influenzae)からの遺伝子ybgCを増幅させた。
すべての得られるプラスミド変異体(第1表参照)は、E.Coliクローニング菌株XL2−blue中でのその機能を制御するためにアセトン形成について試験した。この分析は、アンピシリン(100μg/ml)を含むTY培地中で100mlのスケールで実施した。相当する予備培養物からの接種後に、光学密度(600nm)0.1まで37℃および150Urmでインキュベートした。光学密度は測光的に実施し、かつ定められた時点まで、約50時間に亘って試料を引き出し、かつ細胞不含の培地上清中でのアセトンおよびアセテートの濃度をガスクロマトグラフにより測定した。これによれば、クロストリジウム由来の遺伝子(thIAおよびadc)と、E.ColiからのatoDAとの組合せを用いて、80mMまでのアセトンが製造されることが示された。純粋なクロストリジウム由来の遺伝子(thIA、ctfAB、adc)を用いた場合には5mMのアセトンが製造され、かつ、クロストリジウム由来の遺伝子(thIAおよびadc)と、B.スブチリスからのteIIまたはH.インフルエンザからのybgCとの組合せを用いた場合には、1mMのアセトンが製造された。
使用されたクロストリジウム菌株に応じて、種々の培地を使用した:
C.カルボキシジホラン(C. carboxidivoran)またはC.ユングダハリイ(C. ljungdhalii)のための培地を製造するために試薬を計量供給し、水中に溶解し、かつ引き続いてpH−値を調整した。さらに、酸化還元指示薬レサズリン(1mg/l)を添加して、酸化還元電位、およびそれによる酸素含量をその後に試験することができる。引き続いて、培地をマントルヒーター(Heizpilz)中で煮沸し、かつ氷浴中で冷却した。この間、窒素を用いて脱気することで溶解した酸素を除去した。その後に、培地を嫌気性チャンバー中に入れ、その最終容量を無酸素水で調整し、詰め替え、かつ気密的に栓をした。さらなるガス相を窒素として使用すべき場合には、引き続いてガス交換を行い、その際、培地を相当するガスで長いカニューレによりガス処理し、かつ最終的に約0.8バールの減圧を適用した。
1.8gのNaOHを200mlの水中に溶解し、煮沸し、かつ窒素ガス処理下で冷却した。嫌気性チャンバー中で100mlの無酸素NaOH中に、まず4gのL−システイン−HClおよび引き続いて4gのNa2・9H2Oを溶解し、かつ引き続いてオートクレーブを行った。
1.8gのNaOHを200mlの水中に溶解し、煮沸し、かつ窒素ガス処理下で冷却した。嫌気性チャンバー中で、100mlの無酸素NaOH中に、4gのL−システイン−HClを溶解し、かつ引き続いてオートクレーブした。
Claims (8)
- アセトンを形成することが可能なアセトン生成細胞。
- 二酸化炭素および一酸化炭素を含む群から選択された少なくとも1種の炭素源から、アセトンを形成することが可能な、請求項1に記載のアセトン生成細胞。
- 細胞の野生型と比較してより多くのアセトンを形成することが可能である程度に、当該野生型に対して遺伝子工学的改変が施されたものである、請求項1に記載のアセトン生成細胞。
- 細胞の野生型と比較して少なくとも1種の以下の酵素:
アセチル−補酵素Aからアセトアセチル−補酵素Aへの変換を触媒する酵素E1;
アセトアセチル−補酵素Aからアセテートへの変換を触媒する酵素E2;
アセテートからアセトンへの変換を触媒する酵素E3;
の増加した活性を示す、請求項1から3までのいずれか1項に記載のアセトン生成細胞。 - 酵素E1が、アセチル−CoA−C−アセチルトランスフェラーゼ(EC2.3.1.9)であり;
酵素E2が、ブチレート−アセトアセテート−CoA−トランスフェラーゼ(EC2.8.3.9)またはアシル−CoA−ヒドロラーゼ(EC3.1.2.20)であり;
酵素E3が、アセトアセテート−デカルボキシラーゼ(EC4.1.1.4)である、請求項4に記載のアセトン生成細胞。 - サーモアナエロバクターキブイ、アセトバクテリウムウッディイ、アセトアナエロビウムノテラ、クロストリジウムアセチクム、ブチリバクテリウムメチロトロフィクム、クロストリジウムアセトブチリクム、ムーレラサーモアセチカ、ユーバクテリウムリモスム、ペプトストレプトカッカスプロタクツス、クロストリジウムユングダリイおよびクロストリジウムカルボキシジホランから成る群から選択された微生物である、請求項1から5までのいずれか1項に記載のアセトン生成細胞。
- 以下の工程:
A)請求項1から6までのいずれか1項に記載の細胞を、二酸化炭素および一酸化炭素を含む群から選択された少なくとも1種の炭素源を含む栄養培地と接触させ;
B)当該細胞がアセトンを形成することができる条件下で、当該細胞を培養し;
C)場合により、形成されたアセトンを単離する、
を含む、アセトンを製造する方法。 - 請求項7に記載の方法によって製造されたアセトン。
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