JP2008529485A - 低いγ脱離活性を有する発現酵素を含む微生物 - Google Patents
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Abstract
Description
MTRKQATIAV RSGLNDDEQY GCVVPPIHLS STYNFTGFNE PRAHDYSRRG
NPTRDVVQRA LAELEGGAGA VLTNTGMSAI HLVTTVFLKP GDLLVAPHDC
YGGSYRLFDS LAKRGCYRVL FVDQGDEQAL RAALAEKPKL VLVESPSNPL
LRVVDIAKIC HLAREVGAVS VVDNTFLSPA LQNPLALGAD LVLHSCTKYL
NGHSDVVAGV VIAKDPDVVT ELAWWANNIG VTGGAFDSYL LLRGLRTLVP
RMELAQRNAQ AIVKYLQTQP LVKKLYHPSL PENQGHEIAA RQQKGFGAML
SFELDGDEQT LRRFLGGLSL FTLAESLGGV ESLISHAATM THAGMAPEAR
AAAGISETLL RISTGIEDGE DLIADLENGF RAANKG
−相同的組み換えにより天然遺伝子の組み換えを行って、前記遺伝子がコードする酵素に変異を導入することによりγ−エリミナーゼ活性を低下させ、酵素活性を保持する;
−γ−エリミナーゼ活性が低いことが知られている選択酵素をコードする外来遺伝子を微生物のゲノムに組み込む。前記外来遺伝子は、宿主微生物において機能的な調節因子の制御下にある;
−宿主微生物において機能的な調節因子の制御下で低いγ−エリミナーゼ活性を有することが知られている選択酵素をコードする外来遺伝子を含むプラスミドを導入する。
>gi|8439541|gb|AAF74981.1|AF082891_1 シスタチオニン−γ−シンターゼ アイソフォーム1[Solanum tuberosum];
>gi|4959932|gb|AAD34548.1|AF141602_1 シスタチオニン−γ−シンターゼ前駆体[Glycine max];
>gi|2198853|gb|AAB61348.1|シスタチオニン−γ−シンターゼ[Zea mays];
>gi|4322948|gb|AAD16143.1|シスタチオニン−γ−シンターゼ前駆体[Nicotiana tabacum];
>gi|11602834|gb|AAG38873.1|AF076495_1 シスタチオニン−γ−シンターゼ[Oryza sativa];
>gi|305042|gb|AAB03071.1|シスタチオニン−γ−シンターゼ[大腸菌]。
植物CGSのγ−エリミナーゼ活性が大腸菌酵素よりも低いことを検証するために、ArabidopsisMETB酵素および大腸菌酵素のγ−エリミナーゼ活性とCGS活性との比率を、粗抽出物において測定した。この目的のために大腸菌株を構築し、これらの株では、metB遺伝子の染色体コピーを欠失させ、大腸菌またはArabidopsisのCGSのいずれかをプラスミドから発現させた。metB欠失に付随して、metJ遺伝子も排除された(下記参照)。
−遺伝子metJの配列(4125596−4125675)と相同な領域(下部ケース)(ウェブサイトhttp://genolist.pasteur.fr/Colibri/の参照配列);
−クロラムフェニコール耐性カセットの増幅用領域(上部ケース)(Datsenko, K.A. & Wanner, B.L., 2000, PNAS, 97:6640-6645の参照配列)。
−遺伝子metBの配列(4127460−4127381)と相同な領域(下部ケース)およびmetLのプロモータと相同な領域(4126116−4126197);
−クロラムフェニコール耐性カセットの増幅用領域(上部ケース)。
DmetAF(4211866−4211945;配列番号6):ttcgtgtgcc ggacgagcta cccgccgtca atttcttgcg tgaagaaaac gtctttgtga tgacaacttc tcgtgcgtct TGTAGGCTGG AGCTGCTTCG;
DmetAR(4212785−4212706;配列番号7):atccagcgtt ggattcatgt gccgtagatc gtatggcgtg atctggtaga cgtaatagtt gagccagttg gtaaacagta CATATGAATA TCCTCCTTAG;
MetAF(4211759−4211788;配列番号8):tcaccttcaa catgcaggct cgacattggc;
MetAR(4212857−4212828;配列番号9):ataaaaaagg cacccgaagg tgcctgaggt。
DthrCF(3740−3821;配列番号10):ctctacaatc tgaaagatca caacgagcag gtcagctttg cgcaagccgt aacccagggg ttgggcaaaa atcaggggcT GTAGGCTGGAG CTGCTTCG;
DthrCR(5012−4932;配列番号11):gattcatcat caatttacgca acgcagcaaa atcggcgggc agattatgtg aaagcaaggg taaatcagca cgttctgcCA TATGAATATC CTCCTTAG;
thrCF(3490−3511;配列番号12):cgctgaaccc taccgtgaac gg;
thrCR(5284−5260;配列番号13):gcgaccagaa ccagggaaag tgcg。
BspH1thrA(配列番号14):ttaTCATGAgagtgttgaagttcggcggtacatcagtggc;
Sma1thrA(配列番号15):ttaCCCGGGccgccgccccgagcacatcaaacccgacgc。
PME101R(配列番号17):Agcttagtaaagccctcgctag;
ThrAF F318S(SmaI)(配列番号18):Ccaatctgaataacatggcaatg[tcc]agcgtttctggcccggg;
ThrAR F318S(SmaI)(配列番号19):Cccgggccagaaacgct[gga]cattgccatgttattcagattgg。
thrA’BR(配列番号21):tcc[cccggg]T TAGTTTTCCA GTACTCGTGC GCCC。
cgsAR(配列番号23):AATCGC[GGAT CC]GAATCCGG TCAGATGGCT TCGAGAGCTT GAAGAATGTC AGC。
GapAF(配列番号25):acgt[cccggg] caagcccaaa ggaagagtga ggc。
スクシニルホモセリンを介したメチオニン生成に植物METBを用いるべく、株ΔmetBJ metA*を構築した。構築は、実施例1に記載した株から開始し、フィードバック耐性ホモセリントランススクシニラーゼ metA*11(特許出願PCT IB2004/001901に記載)をゲノムに導入した。この目的のため、metA*11対立遺伝子を、以下のオリゴヌクレオチドを用いて大腸菌染色体から増幅した。
MetArcR(4212862−4212764;配列番号27):cggaaataaa aaaggcaccc gaaggtgcct gaggtaaggt gctgaatcgc ttaacgatcg actatcacag aagattaatc cagcgttgga ttcatgtgc。
メチオニン合成を更に促進するべく、O−スクシニルホモセリンおよびホスホホモセリンを介して、同時にメチオニンを生成する株を構築した。この構築は、実施例1に記載した株ΔmetAおよびΔmetA ΔthrCから開始し、以下のオリゴヌクレオチドを用いて遺伝子metJを欠失させた。
100塩基を有するDmetJR(配列番号29):tgacgtaggc ctgataagcg tagcgcatca ggcgattcca ctccgcgccg ctcttttttg ctttagtatt cccacgtctc TGTAGGCTGG AGCTGCTTCG;
MetJR(配列番号30):ggtacagaaa ccagcaggct gaggatcagc(4125431〜4125460の配列と相同);
MetBR(配列番号31):ttcgtcgtca tttaacccgc tacgcactgc(4126305〜4126276の配列と相同)。
MetArcR(4212862−4212764;配列番号33):cggaaataaa aaaggcaccc gaaggtgcct gaggtaaggt gctgaatcgc ttaacgatcg actatcacag aagattaatc cagcgttgga ttcatgtgc。
MetBR(4127500−4127469)(配列番号35):cgtaacgccc [aagctt]aaat aacacttcac atcagccaga ctactgcc。
実施例1〜3で構築した株のアミノ酸生成を、5g/lのMOPS、5g/lのグルコースおよびおそらくは2mMのトレオニンが補充された修飾M9培地(Anderson, 1946, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 32:120-128)を用いて、小エルレンマイヤーフラスコ培養において分析する。硫化水素を硫黄源として用いる場合、全ての硫酸含有塩を等モル量の塩化物含有塩に置き替える。硫化物を硫化アンモニウム(10mM)として供給する。必要であれば、100mg/lの濃度でスペクチノマイシンを添加する。一夜培養を行い、30mlの培養物を植菌してOD600を0.2とする。培養物のOD600が4.5〜5に達したら、1.25mlの50%グルコース溶液および0.75mlの2M MOPS(pH6.9)を添加し、培養物を1時間攪拌する。次いで、必要であれば、IPTGを添加する。
酵母のγ−エリミナーゼ活性を生体内で試験し、そのメチオニン生成に関する潜在能力を評価するために、以下の株を構築した。Saccaromyces cerevisiaeのホモセリンアセチルトランスフェラーゼをコードするMET2遺伝子を、以下のオリゴヌクレオチドを使用して、ゲノムDNAからPCRによって増幅した:
Ptac−metAlevF(配列番号36):tgctacagct ggagctgttg acaattaatc atcggctcgt ataatgtgtg gaaggaggac agaccatgtc gcatacttta aaatcgaaaa cgctccaaga gc;
Ptac−metAlevR(配列番号37):CGTACTGACG ACCGGGTCCT ACCAGTTGGT AACTTCTTCG GCCTCACC。
gapA−metBlevF(1−38:1860761−1860797;(配列番号39)):ccttttattc actaacaaat agctggtgga atatatgcca tctcatttcg atactgttca actacacgcc ggcc;
metBlev(配列番号40):TAATCGC[GGAT CC]GCGTCATG GTTTTTGGCC AGCG;
GapAF(1860639−1860661;配列番号41):acgt[cccggg] caagcccaaa ggaagagtga ggc。
植物と同様に、古細菌でも、メチオニン生合成はホスホホモセリンを介して進行すると考えられる。故に、植物酵素と同様、Methanosarcina由来のMetBも低いγ−エリミナーゼ活性を有するものと仮定する。そこで、オリゴヌクレオチドmetBmethanoおよびgapA−metBmethanoRを用いて、Methanosarcina metBをPCR増幅する。前述のように、次いで、プロモータを増幅するためにオリゴヌクレオチドgapA−metBmethanoFおよびGapAFを用い、かつ実際の融合のためにmetBmethanoおよびGapAFを用いて、大腸菌由来のgapAプロモータをmetB遺伝子に融合する。結果生じた断片をベクターpJB137の制限部位SmaIにクローニングし、プラスミドpSB9を得る。
gapA−metBmethanoR(32−69:1860797−1860761)(配列番号43):cacattttgt tgcaaacttc acttctcttt ccatatattc caccagctat ttgttagtga ataaaagg;
gapA−metBmethanoF(1−38:1860761−1860797)(配列番号44):ccttttattc actaacaaat agctggtgga atatatggaaa gagaagtgaa gtttgcaaca aaatgtg;
GapAF(1860639−1860661)(配列番号45):acgt[cccggg] caagcccaaa ggaagagtga ggc。
図2のアラインメントは、Chloroflexus aurantiacusのMetB酵素が、ホスホホモセリンを基質として認識するのに必要な幾つかのアミノ酸を所定の位置に有することを示している。故に、この酵素は、植物METBと同様に、大腸菌酵素と比較してより低いγ−エリミナーゼ活性を有しているものと仮定する。metB酵素の使用が、メチオニン生成において有益であるかどうかを解明するために、オリゴヌクレオチドmetBchloroおよびgapA−metBchloroRを用いてChloroflexus metBをPCR増幅する。上述のように、次いで、プロモータ増幅のためにオリゴヌクレオチドgapA−metBchloroFおよびGapAFを用い、かつ実際の融合のためにmetBchloroおよびGapAFを用いて、大腸菌由来のgapAプロモータをmetB遺伝子に融合する。結果生じた断片をべクターpACYC177(Biolabs)の制限部位BamHIおよびSmaIにクローニングし、ベクターpSB10を得る。
gapA−metBchloroR(33−70:1860797−1860761)(配列番号47):ggccgtacgg gtccggtaaa ctgatcgata gccatatatt ccaccagcta tttgttagtg aataaaagg;
gapA−metBchloroF(1−38:1860761−1860797)(配列番号48):ccttttattc actaacaaat agctggtgga atatatggct atcgatcagt ttaccggacc cgtacggcc;
GapAF(1860639−1860661)(配列番号49):acgt[cccggg] caagcccaaa ggaagagtga ggc。
C. glutamicumのγ−エリミナーゼ活性を生体内で試験し、そのメチオニン生成に関する潜在能力を評価するために、以下の株を構築する。
イソロイシンがその標準的な生合成経路を介して生成されないことを確保するために、遺伝子ilvAおよび第2のトレオニンデアミナーゼを持つオペロンtdcABCDEFGを欠失させた。
GgctgactcgcaacccctgtccggtgctccggaaggtgccgaatatttaagagcagtgctgcgcgcgccggtttacgaggTGT AGGCTGGAGCTGCTTCG。
−遺伝子ilvAの配列(3952954−3953033)と相同な領域(下部ケース)(ウェブサイトhttp://genolist.pasteur.fr/Colibri/上の参照配列);
−クロラムフェニコール耐性カセットの増幅用領域(上部ケース)(Datsenko, K.A. & Wanner. B.L., 2000, PNAS, 97:6640-6645における参照配列)。
cctgaacgccgggttattggtttcgtcgtggcaatcgtagcccagctcattcagccgggtttcgaaatccggttcatggCATAT GAATATCCTCCTTAG。
−遺伝子ilvAの配列(3954478−3954400)と相同な領域(下部ケース);
−クロラムフェニコール耐性カセットの増幅用領域(上部ケース)。
ilvAF(3952775−3952795)(配列番号53):ggtaagcgatgccgaactggc。
gctgacagcaatgtcagccgcagaccactttaatggccagtcctccgcgtgatgtttcgcggtatttatcgttcatatcCATATGAATATCCTCCTTAG;
DtdcAF(3264726−3264648)(配列番号55):
GgtaattaacgtaggtcgttatgagcactattcttcttccgaaaacgcagcacctggtagtctttcaggaagtcattagTGTAGGCTGGAGCTGCTTCG;
tdcGR(3255616−3255640)(配列番号56):
gcgtctgcaatgacgcctttattcg;
tdcAF(3264922−3264899)(配列番号57):
Cgccataaaatatggttatccccg。
MetBR(4127500−4127469)(配列番号59):cgtaacgccc[a agctt]aaata acacttcaca tcagccagac tactgcc。
metBT335A/A337PR(配列番号61):cgccgcaa[cc atgg]cacatc cgggcatggc accagaagcg cg;
metBR49LF(配列番号62):gaac[ctcgag]cgcatgattactcgcgt[ctg]ggcaacccaacgcgcg;
metBR49LR(配列番号63):cgcgcgttgggttgcccagacgcgagtaatcatgcgctcgaggttc;
metBD45VF(配列番号64):gaacctcgagcgcatgtactcgcgtcgcggcaacccaacgcgcgat;
metBD45VR(配列番号65):atcgcgcgttgggttgccgcgacgcgagtacacatgcgctcgaggttc。
Claims (26)
- シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼ活性の1つまたは幾つかを有し、かつ同時に低いγ−脱離活性を有する酵素が発現する、微生物。
- シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼが、大腸菌シスタチオニン−γ−シンターゼと比較して少なくとも2倍劣る、好ましくは少なくとも10倍劣るγ−脱離活性を有するものである、請求項1に記載の微生物。
- ホスホホモセリン受容シスタチオニン−γ−シンターゼ/ホスホホモセリンスルフヒドリラーゼが発現するものである、請求項1または2に記載の微生物。
- 前記シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼが、植物の、好ましくはArabidopsis thalianaのMETB遺伝子である、請求項3に記載の微生物。
- 前記シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはO−アセチルホモセリンスルフヒドリラーゼが、Saccharomyces cerevisiaeのMETB遺伝子である、請求項1または2に記載の微生物。
- 前記シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼが、古細菌、好ましくはMethanosarcina barkeri由来のものである、請求項1または2に記載の微生物。
- 前記シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼが、Chloroflexaceae、好ましくはChloroflexus aurantiacus由来のものである、請求項1または2に記載の微生物。
- 前記酵素が、次の位置におけるそれぞれのアミノ酸:107E、111Y、165K、および403Sの少なくとも2つを有するものである、請求項1または2に記載の微生物。
- 前記シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼが、グラム陽性細菌のmetYおよび/またはmetB遺伝子である、請求項1または2に記載の微生物。
- 天然または異種のシスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼ酵素が最適化され、結果としてγ−エリミナーゼ活性が低下することにより、イソロイシンを犠牲にしてメチオニン選択性が増強されている、請求項1〜9のいずれか一項に記載の微生物。
- 337位にプロリンを有する、最適化されたシスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼ酵素が発現するものである、請求項1に記載の微生物。
- 335位にアラニンを有する、最適化されたシスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼ酵素が発現するものである、請求項1に記載の微生物。
- 335位にアラニンを有し、かつ337位にプロリンを有する、最適化されたシスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼ酵素が発現するものである、請求項1に記載の微生物。
- 前記シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼをコードするポリヌクレオチドが過剰発現するものである、請求項1〜13のいずれか一項に記載の微生物。
- 前記シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはホスホホモセリンスルフヒドリラーゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼの触媒特性が向上したものである、請求項1〜13のいずれか一項に記載の微生物。
- 対応するアシルホモセリン受容シスタチオニン−γ−シンターゼおよび/またはアシルホモセリンスルフヒドリラーゼの使用を許容する異種ホモセリンアシルトランスフェラーゼが導入されたものである、請求項1〜15のいずれか一項に記載の微生物。
- 幾つかの異なるハイブリッド経路が、ホモセリンからホモシステインおよび/またはシスタチオニンを能動的に生成しているものである、請求項1〜16のいずれか一項に記載の微生物。
- 生成すべき所望のアミノ酸の生合成経路の更なる遺伝子が更に増強されたものである、請求項1〜17のいずれか一項に記載の微生物。
- 前記所望のアミノ酸の生成を低下させる代謝経路が、少なくとも部分的に低減されたものである、請求項1〜17のいずれか一項に記載の微生物。
- 請求項1〜19のいずれか一項に記載の微生物を用いて、アミノ酸、特にメチオニン、その前駆体または誘導体を発酵により製造するための方法であって、
a)所望のアミノ酸を生成する前記微生物を発酵させる工程と、
b)前記細菌の細胞内または培地内の所望の生成物を濃縮する工程と、
c)前記所望のアミノ酸/最終生成物の一部または全量(0〜100%)において任意に残存する発酵ブロスおよび/またはバイオマスの構成成分を単離する工程と
を含んでなる、方法。 - 硫黄分子/化合物が、システインから任意の活性化ホモセリンに転移する、請求項20に記載の方法。
- 硫黄分子/化合物が、H2Sから任意の活性化ホモセリンに直接転移する、請求項20に記載の方法。
- 前記培地内の硫黄源が硫酸塩または誘導体である、請求項20に記載の方法。
- 前記培地内の硫黄源がチオ硫酸塩である、請求項20に記載の方法。
- 前記培地内の硫黄源がH2Sである、請求項20に記載の方法。
- 前記培地内の硫黄源がメチルメルカプタンである、請求項20に記載の方法。
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