JP2007530054A - セルラーゼ融合タンパク質及びこれをコードする異種セルラーゼ融合構築体 - Google Patents
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Abstract
【選択図】図1
Description
この研究の一部はU.S.エネルギー省の請負契約No.DE−AC36−99GO010337の国立リニュウアブルエネルギー研究所の下請契約No.ZCO−0−30017−01により資金援助された。それに応じて、米国政府はこの発明において一定の権利を有する。
本出願は、2004年3月25日に出願された米国仮出願No.60/556,711、標題「セルラーゼ融合タンパク質及びそれをコードするする異種融合タンパク質」に対して優先権を主張する。
本発明は異種セルラーゼ融合構築体に関する。前記構築体は、糸状菌エキソ−セロビオハイドロラーゼ由来の第一触媒ドメイン及びセルラーゼ酵素由来の触媒ドメインを含む、セルロース分解活性を有する融合タンパク質をコードする。本発明はセルラーゼ融合タンパク質及びセルラーゼ酵素組成物を生産する方法のほかに、異種セルラーゼ融合構築体を含むベクター及び宿主細胞前記にも関する。
第一の側面において、本発明は、(a)シグナル配列をコードするDNA分子、(b)糸状菌エキソ−セロビオハイドロラーゼ由来であることを特徴とする第一触媒ドメインをコードするDNA分子、及び(c)セルラーゼ酵素の触媒ドメインであることを特徴とする第二触媒ドメインをコードするするDNA分子を5’末端からの作動可能な結合の中に含む異種セルラーゼ融合構築体を含む。
a)第一の側面及び第二の側面で定義する異種セルラーゼ融合構築体又はベクターのいずれかを用いて糸状菌宿主細胞を安定に形質転換する工程と、
b)セルロース分解活性を有する酵素を生産するために形質転換された糸状菌に対して適した条件下で、前記糸状菌宿主細胞を培養する工程と、
c)前記酵素を回収する工程とを含むセルロース分解活性を有する酵素を生産する方法を含む。
本発明は、以下の定義及び実施例を参照することにより詳細に説明される。本明細書で参照する全ての配列を含む、全ての特許及び刊行物は参照により本発明の明細書に援用する。
「異種セルラーゼ融合構築体」の語は、作動可能な結合の中の異なる遺伝子の部分から成る核酸構築体を意味する。この成分は5’末端から、糸状菌エキソ−セロビオハイドロラーゼ触媒ドメインであることを特徴とする第一触媒ドメインをコードするDNA分子及びセルラーゼ触媒ドメインであることを特徴とする第二触媒ドメインをコードするDNA分子を含む。
A.異種セルラーゼ融合構築体及び発現ベクターの成分及び構築
異種セルラーゼ融合構築体又は異種セルラーゼ融合構築体を含むベクターをタンパク質の発現及び分泌のために糸状菌宿主細胞内へ導入し複製する。
a)配列番号8のアミノ酸配列を有するアシドサーマス・セルロリティクス(Acidthermus celluloyticus)GH5A エンドグルカナーゼ1(E1)触媒ドメインをコードする配列番号7のDNA;
b)配列番号10のアミノ酸配列を有するアシドサーマス・セルロリティクス(Acidthermus celluloyticus)GH48セルラーゼ触媒ドメインをコードする配列番号9のDNA配列;
c)配列番号12のアミノ酸配列を有するアシドサーマス・セルロリティクス(Acidthermus celluloyticus)GH74エンドグルカナーゼ触媒ドメインをコードする配列番号11のDNA配列;
d)配列番号14のアミノ酸配列を有するセルモビフィダ・フースカ(Thermobifida fusca)E3セルラーゼをコードする配列番号13のDNA;
e)配列番号16のアミノ酸配列を有するセルモビフィダ・フースカ(Thermobifida fusca)E5エンドグルカナーゼをコードする配列番号15のDNA配列、及び
f)配列番号8、10、12、14及び16の前記アミノ酸配列に似た質の生物活性を有する任意の等価物をコードするDNA配列又は相同なDNA配列、を含む。
本発明の一の態様において、糸状菌親株又は宿主細胞は、トリコデルマ種(Trichoderma sp.)、ペニシリウム種(Penicillium sp.)、フミコーラ種(Humicola sp.)、クリソスポリウム種(Chrysosporium sp.)、グリオクラジウム種(Gliocladium sp.)、アスペルギルス種(Aspergillus sp.)、フサリウム種(Fusarium sp.)、ニューロスポラ種(Neurospora sp.)、ハイポクレア種(Hypocrea sp.)及びエメリセラ種(Emericella sp.)の細胞であるがこれらに限定されない。本明細書で用いる「トリコデルマ(Trichoderma)」又は「トリコデルマ種(Trichoderma sp.)」の語は、これまでにトリコデルマ(Trichoderma)として分類されてきたもののほかに近年トリコデルマ(Trichoderma)であると分類されたものも含む。トリコデルマ(Trichoderma)糸状菌親細胞に適した株は、トリコデルマ・ロンギブラキアタム(レーシ)Trichoderma longibrachiatum (reesei)、トリコデルマ・ヴィリデ(Trichoderma viride)、トリコデルマ・コニンギ(Trichoderma koningii)、及びトリコデルマ・ハリジアウム(Trichoderma harzianum)細胞を含む。特に好ましい宿主細胞はRL−37等のトリコデルマ・レーシ(T.reesei)(Sheir−Neiss, et al., Appl. Microbiol. Biotechnol. 20:46−53(1984))及びrut−30(ATCC No.56765)及びQM9414株(ATCC No.26912)等トリコデルマ・レーシ(T.reesei)の機能的な等価物及びその誘導株由来の細胞を含む。ATCC No.13631、ATCC No.26921、ATCC No.56764、ATCC No.56767、及びNRRL 1509も参照のこと。
宿主糸状菌細胞は本発明の異種セルラーゼ融合構築体又は異種セルラーゼ融合構築体を含むクローニングベクター又は発現ベクターを用いて遺伝的に修飾される(すなわち、形質導入、形質転換、又は形質感染)。本発明の形質転換の方法は、糸状菌ゲノム内へ構築体又はベクターの一部又は全部を安定に組み込むこととなる。しかしながら、染色体外形質転換ベクターの自己複製を維持する形質転換も意図する。
異種セルラーゼ融合構築体を用いて形質転換された細胞株による本発明のセルラーゼ融合タンパク質の発現を評価するために、タンパク質レベル、RNAレベルにおける、又は特にエキソ−セロビオハイドロラーゼ又はエンドグルカナーゼ活性及び/又は生産物に対する機能的なアッセイを実施することができる。
通常、細胞培養の中のセルラーゼ融合タンパク質又はセルラーゼ融合タンパク質の成分は培地の中に分泌され、回収され、任意で、例えば、細胞培養培地から不必要な成分を回収することにより、精製される。しかしながら、幾つかのケースにおいて、セルラーゼ融合タンパク質又はそれらの成分は、細胞内に分泌されるのでそのような場合には、細胞溶解物から回収する工程が必要となる。そのようなケースにおいて、前記タンパク質は当業者が通常用いる技術により細胞の中から精製された形態である。精製技術の例は、親和クロマトグラフィー(van Tilbeurghet al., FEBS Lett. 16: 215,1984)、イオン交換クロマトグラフィー(Goyal et al., Bioresource Technol. 36:37−50,1991 ; Fliess et al., Eur. J. Appl. Microbiol. Biotechnol. 17:314−318, 1983 ; Bhikhabhaiet al., J.Appl. Biochem. 6:336−345,1984 ; Ellouzet al., J. Chromatography 396:307−317,1987)、疎水相互クロマトグラフィー(Tomaz and Queiroz, J. Chromatography A 865:123−128, 1999)及び二相分離(Brumbauer, et al., Bioseparation 7:287−295,1999)を含む。
各種製品の中に使用されている、セルラーゼ融合タンパク質及びセルラーゼ融合タンパク質の触媒ドメインを含む成分は、洗剤組成物、ストーンウォシュ組成物、ウッドパルプを糖に分解する組成物(例えば、バイオエタノール生成)、及び食用組成物に用いられる。幾つかの態様において、このセルラーゼ融合タンパク質又は成分はそれゆえ、無細胞抽出物として用いられる。他の態様において、異種セルラーゼ融合構築体を発現している糸状菌細胞はバッチ又は連続発酵条件下で育成される。古典的なバッチ培養は、閉鎖系であり、発酵の開始時点に培養液の組成が決定され、当該発酵の間は人為的な変更はなされない。従って、発酵の開始時点において、所望の微生物が培養液に接種されると、当該発酵の系には何も添加できない。しかしながら、典型的には、「バッチ」発酵は炭素源の添加に関するバッチであり、pHや酸素濃度等の因子を制御することは頻繁になされる。バッチ法では、当該方法における代謝物及びバイオマス組成物は発酵が停止されるまで変化し続ける。バッチ培養においては、細胞は、静的誘導期を経て高成長対数期に増加し、最終的には、成長速度が減少又は停止する静止期に至る。培養液が未処理の場合には、当該静止期の細胞は、最終的には死滅する。一般に、対数期の細胞が、最終生成物又は中間体の生産の大部分を担う。
本発明は以下の実施例においてより詳細に説明される。これらの実施例は、本発明の範囲を限定することを意図していない。
CBH1−48E(アシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus celluloyticus)GH48セルラーゼ触媒ドメインに融合しているトリコデルマ・レーシ(T.reesei)CBH1触媒ドメイン及びリンカー);
CBH1−74E(アシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus celluloyticus)GH74エンドグルカナーゼ触媒ドメインに融合しているトリコデルマ・レーシ(T.reesei)CBH1触媒ドメイン及びリンカー);
CBH1−TfE3(セルモビフィダ・フースカ(Thermobifida fusca)E3セルラーゼのCBD、リンカー及び触媒ドメインに融合しているトリコデルマ・レーシ(T.reesei)CBH1触媒ドメイン及びリンカー);
CBH1−TfE5(セルモビフィダ・フースカ(Thermobifida fusca)E5エンドグルカナーゼのCBD、リンカー及び触媒ドメインに融合しているトリコデルマ・レーシ(T.reesei)CBH1触媒ドメイン及びリンカー);
wt%(重量パーセント)、℃(摂氏)、rpm(1分間当たりの回転数)、H2O(水)、dH2O(脱イオン水)、aa(アミノ酸)、bp(ベースペア)、kb(キロベースペア)、kD(キロダルトン)、g(グラム)、μg(マイクログラム)、mg(ミリグラム)、μL(マイクロリットル)、ml及びmL(ミリリットル)、mm(ミリメーター)、μm(マイメーター)、M(モル)、mM(ミリモル)、μm(マイクロモル)、U(単位)、MV(分子重量)、sec(秒)、min(s)(分)、hr(s)(時間)、PAGE(ポリアクリルアミドゲル電気泳動)、フタル酸緩衝液(水中フタル酸ナトリウム 20mM、pH5.0)、PBS(リン酸緩衝生理食塩水[150mM NaCl,10mM リン酸ナトリウム、pH7.2])、SDS(ドデシル硫酸ナトリウム)、トリス(トリス(ヒドロキシメチル)アミノメタン)、w/v(容量対重量)、w/w(重量対重量)、v/v(容量対容量)及びジェネンカー(ジェネンカーインターナショナル・インク パロアルト、カリフォルニア)。
CBH1−E1融合構築体は、トリコデルマ・レーシ(T.reesei)cbh1プロモーター、開始コドンからcbh1リンカーの終わりまでのトリコデルマ・レーシ(T.reesei)cbh1遺伝子配列、及びエンドグルカナーゼコード配列の開始までの5’DNAの付加的な12ベース、停止コドン及びトリコデルマ・レーシ(T.reesei)cbh1ターミネーター(図14及び15)を含んでいた。付加的な12ベース(ACTAGTAAGCGG)(配列番号20)は、制限エンドグルカナーゼSpel及びアミノ酸、Ser、Lys、及びArgをコードする。
GCTTATACTAGTAAGCGCGCGGGCGGCGGCTATTGGCACAC(配列番号21)
後方プライマー2=EL−317(Ascl部位及び「停止コドン逆相補体」)
GCTTATGGCGCGCC「TTA」GACAGGATCGAAAATCGACGAC(配列番号22)
PLATINUM Pfxポリメラーゼキット(インビトロジェン、カールスバッド、カナダ)増幅反応条件に従い試験を行った。反応条件を以下に記載する。
CBH1−E1融合株を用いて各種トリコデルマ・レーシ(T.reesei)株を形質転換した。宿主株はトリコデルマ・レーシ(T.reesei)PL−P37の誘導体及び天然セルラーゼ遺伝子(cbh1、cbh2、egl1、及びegl2)が欠失しているトリコデルマ・レーシ(T.reesei)の誘導体を含んでいた。
2)50gのポリエチレングリコール4000(BDH Laboratory Supplies Poole, England)及び1.47gのCaCl2・2H2Oを含む200mlのPEG溶液を、dH2Oで調製した
3)ソルビトール/CaCl2は、1.2Mソルビトール及び50mMCaCl2を含むように調製した
4)アセトアミド/ソルビトールアガー;
パートI−0.6gのアセトアミド(Aldrich、99% 昇華)、1.68gのCsCl、20gのグルコース、20gのKH2PO4、0.6gのMgSO4・7H2O,0.6gのCaCl2・2H2O、1mlの1000X塩(以下参照)を、pHを5.5に調整し、dH2Oで容量を300mlにし、ろ過及び滅菌を行う
パートII−20gのノブルアガー、及び218gのソルビトールをdH2Oで700mlにし、加圧滅菌する
パートIをパートIIに加え、最終容量を1Lにする
5)1000×塩−5gのFeSO4・7H2O、1.6gのMnSO4・H2O、1.4gのZnSO4・7H2O、1gのCoCl2・6H2Oを、dH2Oで容量を1Lにする。この溶液をろ過し、滅菌する
6)アセトアミド/ソルビトール トップアガーは、トップアガーをノブルアガーと置き換える以外はアセトアミド/ソルビトールアガーと同様に調製する。
CBH1−E1融合タンパク質のセルロース分解活性を評価するために以下のアッセイ及び基質を用いた。
CBH1−E1融合構築体を、実施例1と以下の点において異なる、以下で説明する手順に従い構築した。前方プライマーは、cbh1リンカー配列の末端にリーディングフレーム翻訳及びLys−Argケキシン切断部位(下線)を含むように設計されている。後方プライマーはGH48末端に停止コドンを含んでいた。
GH48前方プライマーbluntF4−
CTAAGAGAAACGACCCGTACATCCAGCGGTTCCTCACGATGTA(配列番号23)
GH48後方プライマーbluntR5−
TTACCCGGATGGGAAGAGCATGCCAAAATCGGCGTTCG(配列番号24)。
実施例1と以下の点において異なる、以下で説明する手順に従い、CBH1−74E融合構築体を構築した。前方プライマーはcbh1リンカー配列の末端にリーディングフレームの翻訳及びLys−Argケキシン切断部位を含むように設計されている(下線)。後方プライマーは、触媒ドメインの末端に停止コドンをコードする。
GH74前方プライマーbluntF4−
CTAAGAGAGCGACGACTCAGCCGTACACCTGGAGCAACGTGGC(配列番号25)
GH74後方プライマーbluntR4−
TTACGATCCGGACGGCGCACCACCAATGTCCCCGTATA(配列番号26)。
CBH1−TfE3融合構築体は、実施例1と以下の点において異なる、以下で説明する手順に従い構築した。
GCTTATACTAGTAAGCGCGCCGGCTGCTCGGTGGACTACACG(配列番号27)
及びEL−311後方(Ascl部位を含む)
GCTTATGGCGCGCCTTACAGAGGCGGGTAGGCGTTGG(配列番号28)
増幅のためのDNAテンプレートとしてTfE3遺伝子を含むプラスミドを用いた。等しいテンプレートDNAはZhang, S. et al., Biochem. 34: 3386−3395,1995に記載されている。増幅及びそれに続くクローニング条件は実施例1に記載されているのと同じである。ベクター構築及びトリコデルマ・レーシ(T.reesei)のバイオリスティック(biolistic)形質転換手順は上で説明した。
実施例1とは以下の違いを有する手順に従い、CBH1−TfE5融合構築体を消化した。Collmer & Wilson, BIO/Technol. 1: 594−601 (1983)に記載されているものと等しいプラスミドをTfE5の増幅のためのDNAテンプレートとして用いた。
GCTTATACTAGTAAGCGCGCCGGTCTCACCGCCACAGTCACC(配列番号29)
及びEL−309(Ascl部位を含む)−後方プライマー
GCTTATGGCGCGCCTCAGGACTGGAGCTTGCTCCGC(配列番号30)
形質転換は上で説明するように行った。振とうフラスコの中の形質転換体からの切断されたTfE5タンパク質発現は2g/L以上であると評価された。
Altschul, S. F., et al., J. Mol. Biol. 215:403−410,1990.
Altschul, S. F.,et al, Nucleic Acids Res. 25:3389−3402,1997.
Aro N, Saloheimo A, llmen M, Penttila M. ACEII, a novel transcriptional activator involved in regulation of cellulase and xylanase genes of Trichoderma reesei. J.Biol. Chem. 2001 Jun 29;276 (26):24309−14. (Epub 2001 Apr 13.).
Aubert J.P. et al, p11 et seq., Biochemistry and Genetics of Cellulose Degradation, eds. Aubert,J.P., Beguin,P., Millet,J., Federation of European Microbiological Societies, Academic Press,1988.
Ausubel G. M., et al. CURRENT PROTOCOLS IN MOLECULAR BIOLOGY, JohnWiley & Sons, New York, 1993.
Baker et al., Appl. Biochem. and Biotechnol. 45/46:245−256, 1994.
Bhikhabhai, R. et al., J. Appl. Biochem. 6:336,1984.
Boel et al. EMBO J 3:1581−1585 1984.
Brumbauer, A. et al., Bioseparation 7:287−295, 1999.
Collmer A. and D. B.Wilson, BIO/Technol. 1:594−601,1983.
Deutscher, M. P., Methods Enzymol. 182:779−80,1990.
Ellouz, S. et al., J. Chromatography 396:307,1987.
Filho,et al. Can. J. Microbiol. 42:1−5,1996.
Fliess, A., et al., Eur. J. Appl. Microbiol. Biotechnol. 17:314, 1983.
Goedegebuur et al., Curr. Genet. 41:89−98, 2002.
Goyal, A. et al., Bioresource Technol. 36:37, 1991.
Hazell, B. W. et al., Lett. Appl. Microbiol. 30:282−286, 2000.
Herr et al., Appl. Microbiol. Biotechnol. 5:29−36, 1978.
Hu et al., Mol. Cell. Biol. 11:5792−9, 1991.
Jeeves et al., Biotechnol. Genet. Eng. Rev. 9:327−369, 1991.
Kawaguchi,T et al., Gene 173(2):287−8, 1996.
Kelley et al., EMBO J.4:475−479, 1985.
Knowles, J. et al., TIBTECH 5,255−261, 1987.
Krishna,S.et al., Bioresource Tech. 77:193−196, 2001.
Kuhls K.et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93(15):7755−7760, 1996.
Kumar, A., et al., Textile Chemist and Colorist 29:37−42, 1997.
Medve, J. et al., J.Chromatography A 808:153, 1998.
Mohagheghi, A. et al., Int. J. Syst. Bacteriol. 36:435−443, 1986.
Nieves et al., Appl. Biochem.and Biotechnol. 51/52 211−223, 1995.
Nunberget al. Mol. Cell Biol. 4:2306−2315 1984.
Ohmiya et al., Biotechnol. Gen. Engineer. Rev. 14:365−414, 1997.
Okada, M. et al., Appl. Environ. Microbiol., 64:555−563, 1988.
Ooi et al., Nucleic Acid Res. 18:5884, 1990.
Penttila et al., Gene 45:253−263, 1986.
Penttila et al., Gene 61:155−164, 1987.
Penttila et al., Gene 63:103−112, 1988.
Pere, J., et al, In Proc. Tappi Pulping Conf., Nashville, TN, 27−31, pp.693−696, 1996.
Saarilahti et al, gene 90:9−14, 1990.
Sakamoto et al., Curr. Genet. 27:435−439,1995.
Saloheimo M, et al., gene 63:11−22, 1988.
Saloheimo, A. et al., Molecular Microbiology, 13:219−228, 1994.
Saloheimo, M. et al., Eur. J. Biochem., 249:584−591,1997.
Sambrook et al., MOLECULAR CLONING:A LABORATORY MANUAL(Second Edition),Cold Spring Harbor Press,Plainview, N.Y., 1989.
Schulen, Methods Enzymol., 160,25, pages 234 et seq, 1988.
Scopes, Methods Enzymol. 90 Pt E:479−90,1982.
Shoemaker et al., Biochem. Biophys. Acat. 523:133−146 1978.
Shoemaker, S. et al., BIO/Technology, 1:691−696,1983.
Srisodsuk, M. et al. J. Biol. Chem. 268(28):20756−20761,1993.
Strathern et al., eds.(1981) The Molecular Biology of the Yeast Saccharomyces, Cold Spring Harbor Press,Plainview. N.Y.
Suurnakki, A. et al., Cellulose 7:189−209, 2000.
Teeri, T. et al., gene, 51: 43−52, 1987
Van Tilbeurgh, H. et al., FEBS Lett. 16:215, 1984.
Tomaz, C. and Queiroz, J., J. Chromatography A 865:123−128, 1999.
Tomme, P.et aL, Eur. J. Biochem. 170:575−581, 1988.
Van Tilbeurgh, H.et al., FEBS Lett. 204:223−227, 1986.
Ward, M. et al., Appl. Microbiol. Biotechnol. 39:738−743, 1993.
Wood, Biochem. Soc. Trans., 13, pp.407−410, 1985.
Wood et al., METHODS IN ENZYMOLOGY, 160,25, p.87 et seq., Academic Press, New York, 1988.
Claims (53)
- セルラーゼ融合タンパク質をコードする異種セルラーゼ融合構築体であって、前記構築体の5’末端からの作動可能な結合の中に、
(a)シグナル配列をコードするDNA分子、
(b)エキソ−セロビオハイドロラーゼの第一触媒ドメインをコードするDNA分子、及び
(c)セルラーゼ酵素の触媒ドメインである第二触媒ドメインをコードするDNA分子
を含むことを特徴とする、構築体。 - 前記第一触媒ドメインの3’及び前記第二触媒ドメインの5’に位置するリンカー配列を更に含むことを特徴とする、請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記エキソ−セロビオハイドロラーゼがセルロース結合ドメイン(CBD)を欠いていることを特徴とする、請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記リンカー配列の後であり、且つ前記第二触媒ドメインの前に位置するケキシン部位を更に含むことを特徴とする、請求項2に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第一触媒ドメインの5’からの作動可能結合中に位置する、糸状菌分泌性タンパク質のプロモーターを更に含むことを特徴とする、請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記プロモーターがcbhプロモーターであることを特徴とする請求項5に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記プロモーターがトリコデルマ・レーシ(T.reesei)由来のcbh1プロモーターであることを特徴とする、請求項6に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第一触媒ドメインがCBH1エキソ−セロビオハイドロラーゼ由来であることを特徴とする、請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第一触媒ドメインが配列番号6で定義される配列に対して少なくとも90%相同であるアミノ酸配列を有するCBH1由来であることを特徴とする、請求項8に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第二触媒ドメインがエンドグルカナーゼ触媒ドメインであることを特徴とする、請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第二触媒ドメインがエキソ−セロビオハイドロラーゼ触媒ドメインであることを特徴とする、請求項10に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第二触媒ドメインがバクテリアセルラーゼ由来であることを特徴とする、請求項10に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第二触媒ドメインがアシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus cellulolyticus)GH5Aエンドグルカナーゼ1(E1)触媒ドメイン、 アシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus cellulolyticus)GH48(GH48)セルラーゼ触媒ドメイン、アシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus cellulolyticus)GH74エンドグルカナーゼ(GH74−EG)触媒ドメイン、セルモビフィダ・フースカ(Thermobifida fusca)E3(Tf−E3)セルラーゼ触媒ドメイン、及びセルモビフィダ・フースカ(Thermobifida fusca)E5エンドグルカナーゼ(Tf−E5)触媒ドメインから成る群より選択されることを特徴とする、請求項10に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第一触媒ドメインのエキソ−セロビオハイドロラーゼのセルロース結合ドメインと前記第二触媒ドメインのセルラーゼのセルロース結合ドメインとを欠いていることを特徴とする、請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第二触媒ドメインがアシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus cellulolyticus)GH5A E1触媒ドメインであることを特徴とする、請求項13に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 前記第二触媒ドメインが配列番号8で定義される配列に対して少なくとも90%相同なアミノ酸配列を有するアシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus cellulolyticus)GH5A E1触媒ドメインであることを特徴とする、請求項15に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 第二触媒ドメインの3’に位置するターミネーター配列を更に含むことを特徴とする請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- 選択マーカーを更に含むことを特徴とする請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体。
- (a)糸状菌分泌性タンパク質のプロモーターと、
(b)シグナル配列をコードするDNA分子と、
(c)糸状菌エキソ−セロビオハイドロラーゼ由来である第一触媒ドメインをコードするDNA分子と、
(d)セルラーゼの触媒ドメインである第二触媒ドメインをコードするDNA分子と、
(e)ターミネーターとを
5’からの作動可能結合の中に含むベクター。 - 選択マーカーを更に含むことを特徴とする、請求項19に記載のベクター。
- 前記第一触媒ドメインの3’及び前記第二触媒ドメインの5’に位置するリンカーを更に含むことを特徴とする、請求項19に記載のベクター。
- 第一触媒ドメインのセルロース結合ドメインをコードするDNA配列を欠くことになることを特徴とする請求項19に記載のベクター。
- ケキシン部位を更に含むことを特徴とする請求項19に記載のベクター。
- 前記第二触媒ドメインがバクテリアセルラーゼ由来であることを特徴とする、請求項19に記載のベクター。
- 第二触媒ドメインのセルラーゼのセルロース結合ドメインをコードするDNA配列を欠くことを特徴とする、請求項19に記載のベクター。
- 請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体を用いて形質転換された糸状菌宿主細胞。
- 請求項19に記載の異種セルラーゼ融合構築体を含むベクターを用いて形質転換された糸状菌宿主細胞。
- 異種セルラーゼ融合構築体及び異種セルラーゼ融合構築体を含むベクターからなる群より選択されるDNA配列を含む組換え糸状菌細胞。
- トリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞であることを特徴とする請求項26に記載の糸状菌宿主細胞。
- 前記トリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞がトリコデルマ・レーシ(T.reesei)株であることを特徴とする請求項29に記載の糸状菌宿主細胞。
- 1以上の天然セルラーゼ遺伝子が糸状菌宿主細胞から欠失していることを特徴とする請求項29に記載の糸状菌宿主細胞。
- 前記天然セルラーゼ遺伝子がcbh1、cbh2、egl1及びegl2からなる群より選択されることを特徴とする請求項31に記載の糸状菌宿主細胞。
- (a)エキソ−セロビオハイドラーゼ触媒ドメインである第一触媒ドメインと、
(b)セルラーゼ由来である第二触媒ドメインと、
を含むセルロース分解活性を有する単離されたセルラーゼ融合タンパク質。 - 前記エキソ−セロビオハイドロラーゼがCBH1であることを特徴とする、請求項33に記載の単離されたセルラーゼ融合タンパク質。
- 前記第二触媒ドメインがバクテリアセルラーゼ由来であることを特徴とする、請求項33に記載の単離されたセルラーゼ融合タンパク質。
- 前記バクテリアセルラーゼがエンドグルカナーゼであることを特徴とする、請求項35に記載の単離されたセルラーゼ融合タンパク質。
- 前記バクテリアセルラーゼがエキソ−セロビオハイドロラーゼであることを特徴とする、請求項35に記載の単離されたセルラーゼ融合タンパク質。
- 前記バクテリアセルラーゼがアシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus cellulolyticus)株由来であることを特徴とする、請求項35に記載の単離されたセルラーゼ融合タンパク質。
- 請求項33に記載の単離されたセルラーゼ融合タンパク質を含むセルロース分解組成物。
- セルロース分解活性を有する酵素を生産する方法であって、
(a)請求項1に記載の異種セルラーゼ融合構築体又は請求項19に記載のベクターのいずれかを用いて糸状菌宿主細胞を安定に形質転換する工程と、
(b)セルロース分解活性を有する酵素を生産するために、前記糸状菌宿主細胞に適した条件下において、形質転換された糸状菌宿主細胞を培養する工程と、
(c)前記酵素を回収する工程とを
含むことを特徴とする、方法。 - 前記糸状菌宿主細胞がトリコデルマ(Tricoderma)細胞であることを特徴とする、請求項40に記載のセルロース分解活性を有する酵素を生産する方法。
- 前記糸状菌宿主細胞がトリコデルマ・レーシ(T.reesei)宿主細胞であることを特徴とする、請求項40に記載のセルロース分解活性を有する酵素を生産する方法。
- 前記エキソ−セロビオハイドロラーゼがCBH1であり、前記セルラーゼがアシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus celluloyticus)セルラーゼ及びセルモビフィダ・フースカ(Thermobifida fusca)セルラーゼからなる群より選択されることを特徴とする、請求項40に記載のセルロース分解活性を有する酵素を生産する方法。
- 前記回収された酵素がセルラーゼ融合タンパク質、セルラーゼ融合タンパク質の成分、セルラーゼ融合タンパク質及びそれらの成分の組み合わせからなる群より選択されることを特徴とする、請求項40に記載のセルロース分解活性を有する酵素を生産する方法。
- 前記回収された1以上の酵素が精製されることを特徴とする、請求項44に記載のセルロース分解活性を有する酵素を生産する方法。
- 触媒ドメインがエキソ−セロビオハイドロラーゼ由来である第一触媒ドメイン及びセルラーゼ酵素由来である第二触媒ドメインを含むことを特徴とする、セルラーゼ融合タンパク質を発現するトリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞。
- トリコデルマ・レーシ(T.reesei)細胞であることを特徴とする、請求項46に記載のトリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞。
- 前記エキソ−セロビオハイドロラーゼがCBH1であり、及び前記セルラーゼがバクテリアセルラーゼであることを特徴とする、請求項46に記載のトリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞。
- 前記バクテリアセルラーゼがアシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus celluloyticus)セルラーゼ由来であることを特徴とする、請求項48に記載のトリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞。
- 前記バクテリアセルラーゼがアシドサーマス・セルロリティクス(Acidothermus celluloyticus)E1、GH48及びGH74セルラーゼから成る群より選択されることを特徴とする、請求項49に記載のトリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞。
- 前記融合タンパク質がセルラーゼのCBDを欠くことになることを特徴とする、請求項46に記載のトリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞。
- 1以上の天然セルラーゼ遺伝子が前記トリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞から欠失していることを特徴とする、請求項46に記載のトリコデルマ(Trichoderma)宿主細胞。
- 融合タンパク質又はそれらの成分が組換えトリコデルマ種(Trichoderma spp.)の生成物であることを特徴とする、セルラーゼ融合タンパク質又はそれらの成分を含む糸状菌セルラーゼ組成物。
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BR112012006032A2 (pt) | 2009-09-17 | 2015-09-08 | Novozymes Inc | polipetídeo isolado, composição, célula hospedeira recombinante, métodos para produzir o polipetídeo, um polipetídeo tendo atividade realçadora celulolítica, um mutante de uma célula precursora, uma proteína e um produto de fermentação, planta transgênica, parte de planta ou célula de planta, molécula de rna inibidora de filamento duplo(rsrna), e, métodos para inibir a expressão de um polipetídeo tendo atividade realçadora celulolítica em uma célula, degradar ou converter um polipetídeo isolado, composição, célula hospedeira recombinante, métodos para produzir o polipetídeo, um polipetídeo tendo atividade realçadora celulolítica, um mutante de uma célula precursora, uma proteína e um produto de fermentação, planta transgênica, parte de planta ou célula de planta, molécula de rna inibidora de filamento duplo (dsrna), e, métodos para inibir a expressão de um polipetídeo tendo atividade realçadora celulolítica em uma célula, degradar ou converter um material celulósico e fermentar um material celulósico. |
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BR112012006873A2 (pt) | 2009-10-23 | 2015-09-08 | Novozymes Inc | variante isolada, polinucleotideo isolado, metodo para produzir uma variante, planta transgenica, parte de planta ou celula d eplanta, e, metodos para degradar ou converter um materialcelulósico, para produzir um produto de fermentação, e, para fermentar um material celulósico. |
WO2011059740A1 (en) | 2009-10-29 | 2011-05-19 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same |
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WO2011057083A1 (en) | 2009-11-06 | 2011-05-12 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having xylanase activity and polynucleotides encoding same |
KR20120106774A (ko) | 2009-12-23 | 2012-09-26 | 다니스코 유에스 인크. | 동시 당화 발효 반응의 효율을 향상시키는 방법 |
MX2012011153A (es) | 2010-03-31 | 2012-11-29 | Novozymes Inc | Variantes de celobiohidrolasa y polinucleotidos que codifican las mismas. |
DK2588604T3 (en) | 2010-06-30 | 2016-09-26 | Novozymes Inc | Polypeptides having beta-glucosidase activity and polynucleotides encoding them |
WO2012021395A1 (en) | 2010-08-12 | 2012-02-16 | Novozymes, Inc. | Compositions comprising a polypeptide having cellulolytic enhancing activity and a sulfur-containing compound and uses thereof |
EP3470514A1 (en) | 2010-08-30 | 2019-04-17 | Novozymes A/S | Polypeptides having cellulolytic enhancing activity and polynucleotides encoding same |
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WO2012030811A1 (en) | 2010-08-30 | 2012-03-08 | Novozymes A/S | Polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same |
US20130212746A1 (en) | 2010-08-30 | 2013-08-15 | Novoyzmes A/S | Polypeptides Having Hemicellulolytic Activity And Polynucleotides Encoding Same |
WO2012030849A1 (en) | 2010-08-30 | 2012-03-08 | Novozymes A/S | Polypeptides having xylanase activity and polynucleotides encoding same |
MX2013003236A (es) | 2010-09-30 | 2013-05-30 | Novozymes Inc | Variantes de polipeptidos que tienen actividad potenciadora celulolitica y polinucleotidos que codifican a los mismos. |
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US20130260423A1 (en) | 2010-10-26 | 2013-10-03 | Novozymes North America, Inc. | Methods of Saccharifying Sugar Cane Trash |
US9932414B2 (en) | 2010-11-02 | 2018-04-03 | Novozymes, Inc. | Methods of pretreating cellulosic material with a family 61 polypeptide |
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WO2012078656A1 (en) | 2010-12-06 | 2012-06-14 | Novozymes North America, Inc. | Methods of hydrolyzing oligomers in hemicellulosic liquor |
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BR112013032861A2 (pt) | 2011-07-22 | 2017-01-24 | Novozymes North America Inc | métodos para aumentar a atividade da enzima celulolítica durante a hidrólise do material celulósico, para hidrolisar um material celulósico pré-tratado, para a produção de um produto da fermentação, e para a fermentação de um material celulósico pré-tratado |
WO2013019827A2 (en) | 2011-08-04 | 2013-02-07 | Novozymes A/S | Polypeptides having xylanase activity and polynucleotides encoding same |
EP2739728B1 (en) | 2011-08-04 | 2017-07-12 | Novozymes A/S | Polypeptides having endoglucanase activity and polynucleotides encoding same |
IN2014CN02136A (ja) | 2011-08-24 | 2015-05-29 | Novozymes Inc | |
WO2013028928A1 (en) | 2011-08-24 | 2013-02-28 | Novozymes, Inc. | Cellulolytic enzyme compositions and uses thereof |
EP2748321A2 (en) * | 2011-08-24 | 2014-07-02 | Novozymes, Inc. | Methods for obtaining positive transformants of a filamentous fungal host cell |
EP2756091A1 (en) | 2011-09-13 | 2014-07-23 | Novozymes North America, Inc. | Methods of hydrolyzing and fermenting cellulosic material |
US20140308705A1 (en) | 2011-09-20 | 2014-10-16 | Novozymes A/S | Polypeptides Having Cellulolytic Enhancing Activity And Polynucleotides Encoding Same |
BR112014007651A2 (pt) | 2011-09-30 | 2017-04-11 | Novozymes Inc | polipeptídeo quimérico isolado, polinucleotídeo isolado, métodos para produzir um polipeptídeo quimérico e um produto de fermentação, para degradar ou converter um material celulósico, e para fermentar um material celulósico, planta, parte de planta ou célula de planta transgênica, e, formulação de caldo inteiro ou composição de cultura de células |
WO2013067028A1 (en) | 2011-10-31 | 2013-05-10 | Bp Corporation North America Inc. | Use of mammalian promoters in filamentous fungi |
DK2773656T3 (da) | 2011-10-31 | 2019-09-09 | Novozymes Inc | Polypeptider med cellulolyseforbedrende aktivitet og polynukleotider, som koder for dem |
WO2013067026A1 (en) | 2011-10-31 | 2013-05-10 | Bp Corporation North America Inc. | Use of plant promoters in filamentous fungi |
EP2780449B1 (en) | 2011-11-18 | 2018-04-11 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having beta-glucosidase activity, beta-xylosidase activity, or beta-glucosidase and beta-xylosidase activity and polynucleotides encoding same |
WO2013119302A2 (en) | 2011-11-21 | 2013-08-15 | Novozymes, Inc. | Gh61 polypeptide variants and polynucleotides encoding same |
WO2013075644A1 (en) | 2011-11-22 | 2013-05-30 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having beta-xylosidase activity and polynucleotides encoding same |
WO2013079015A1 (en) | 2011-12-01 | 2013-06-06 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having beta-xylosidase activity and polynucleotides encoding same |
WO2013087027A1 (en) | 2011-12-16 | 2013-06-20 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having laccase activity and polynucleotides encoding same |
BR112014014697A2 (pt) | 2011-12-19 | 2020-10-27 | Novozymes, Inc. | polipeptídeo isolado, composição, polinucleotídeo isolado, construto de ácido nucleico ou vetor de expressão, célula hospedeira recombinante, métodos para produzir um polipeptídeo e uma proteína, para gerar oxigênio molecular, e para remover peróxido de hidrogênio do tecido, processos para degradar ou converter um material celulósico, e para produzir um produto de fermentação, e, formulação de caldo integral ou composição de cultura de células |
CA2859796A1 (en) | 2011-12-19 | 2013-06-27 | Novozymes A/S | Processes and compositions for increasing the digestibility of cellulosic materials |
BR112014015228B1 (pt) | 2011-12-20 | 2022-07-05 | Novozymes, Inc. | Variante de celobiohidrolase genitora, processos para degradação ou conversão de um material celulósico, para produção de um produto de fermentação, e de fermentação de um material celulósico, formulação de caldo inteiro ou composição de cultura celular, e, célula hospedeira microbiana transgênica |
US20150017670A1 (en) | 2011-12-21 | 2015-01-15 | Novozymes, Inc. | Methods For Determining The Degradation Of A Biomass Material |
EP2841570B1 (en) | 2012-04-23 | 2017-12-20 | Novozymes A/S | Polypeptides having glucuronyl esterase activity and polynucleotides encoding same |
EP2841569A2 (en) | 2012-04-23 | 2015-03-04 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha-glucuronidase activity and polynucleotides encoding same |
CN104245926B (zh) | 2012-04-27 | 2021-05-07 | 诺维信股份有限公司 | Gh61多肽变体以及编码其的多核苷酸 |
CN104685052A (zh) | 2012-09-19 | 2015-06-03 | 诺维信股份有限公司 | 用于增强纤维素材料的降解或转化的方法 |
EP3586610A1 (en) | 2012-10-08 | 2020-01-01 | Novozymes A/S | Polypeptides having cellulolytic enhancing activity and polynucleotides encoding same |
US20150275194A1 (en) | 2012-10-24 | 2015-10-01 | Novozymes A/S | Polypeptides Having Cellulolytic Enhancing Activity And Polynucleotides Encoding Same |
WO2014070856A2 (en) | 2012-11-02 | 2014-05-08 | Bp Corporation North America Inc. | Thermotolerant beta-glucosidase variants |
CA2892031A1 (en) | 2012-11-27 | 2014-06-05 | Novozymes A/S | Milling process |
US20150315297A1 (en) | 2012-11-27 | 2015-11-05 | Novozymes A/S | Milling Process |
WO2014093835A1 (en) | 2012-12-14 | 2014-06-19 | Novozymes A/S | Polypeptides having cellulolytic enhancing activity and polynucleotides encoding same |
US20150337280A1 (en) | 2012-12-19 | 2015-11-26 | Novozymes A/S | Polypeptides Having Cellulolytic Enhancing Activity And Polynucleotides Encoding Same |
BR112015019997B1 (pt) | 2013-02-21 | 2022-12-20 | Novozymes A/S | Métodos de sacarificar e fermentar um material celulósico |
WO2014138672A1 (en) | 2013-03-08 | 2014-09-12 | Novozymes A/S | Cellobiohydrolase variants and polynucleotides encoding same |
WO2014145768A2 (en) | 2013-03-15 | 2014-09-18 | Bp Corporation North America Inc. | Use of non-fungal 5' utrs in filamentous fungi |
WO2014182990A1 (en) | 2013-05-10 | 2014-11-13 | Novozymes A/S | Polypeptides having xylanase activity and polynucleotides encoding same |
AU2014315208A1 (en) | 2013-09-04 | 2016-01-28 | Novozymes A/S | Processes for increasing enzymatic hydrolysis of cellulosic material |
CN105658804A (zh) | 2013-11-01 | 2016-06-08 | 诺维信公司 | 糖化和发酵纤维素材料的方法 |
EP3074513A1 (en) | 2013-11-26 | 2016-10-05 | Novozymes A/S | Enzyme compositions and uses thereof |
WO2015151038A1 (en) * | 2014-04-03 | 2015-10-08 | Universiti Brunei Darussalam | Synthetic fusion gene and its use thereof |
EP3191597A1 (en) | 2014-08-21 | 2017-07-19 | Novozymes A/S | Process for saccharifying cellulosic material under oxygen addition |
WO2016030472A1 (en) | 2014-08-28 | 2016-03-03 | Novozymes A/S | Solubilization of msw with blend enzymes |
BR112017004251A2 (pt) | 2014-09-05 | 2017-12-12 | Novozymes As | variantes de módulos de ligação a carboidrato e polinucleotídeos que os codificam |
DK3198001T3 (da) | 2014-09-23 | 2021-11-08 | Novozymes As | Fremgangsmåde til fremstilling af ethanol og fermentering af organismer |
MY196163A (en) | 2015-01-28 | 2023-03-17 | Dsm Ip Assets Bv | Process for Enzymatic Hydrolysis of Lignocellulosic Material And Fermentation of Sugars |
WO2016120298A1 (en) | 2015-01-28 | 2016-08-04 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of lignocellulosic material and fermentation of sugars |
PL3250698T3 (pl) | 2015-01-28 | 2020-06-29 | Dsm Ip Assets B.V. | Sposób enzymatycznej hydrolizy materiału lignocelulozowego i fermentacji cukrów |
EP3739045A3 (en) | 2015-02-24 | 2021-03-10 | Novozymes A/S | Cellobiohydrolase variants and polynucleotides encoding same |
EP3067428A1 (en) | 2015-03-12 | 2016-09-14 | BETA RENEWABLES S.p.A. | A process for producing a hydrolyzed mixture from a pre-treated ligno-cellulosic slurry comprising a slurry liquid and slurry solids |
WO2016145350A1 (en) | 2015-03-12 | 2016-09-15 | Novozymes A/S | Multi-stage enzymatic hydrolysis of lignocellulosic biomass |
EP3268486A1 (en) | 2015-03-12 | 2018-01-17 | Novozymes A/S | Multi-stage enzymatic hydrolysis of lignocellulosic biomass employing an oxidoreductase with an aa9 polypeptide |
TN2017000319A1 (en) | 2015-03-12 | 2019-01-16 | Beta Renewable Spa | Enzymatic hydrolysis with hemicellulolytic enzymes |
WO2016169892A1 (en) | 2015-04-20 | 2016-10-27 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of lignocellulosic material and fermentation of sugars |
WO2016169893A1 (en) | 2015-04-20 | 2016-10-27 | Dsm Ip Assets B.V. | Whole fermentation broth |
EP3303578B1 (en) | 2015-05-27 | 2020-07-08 | Novozymes A/S | Polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same |
WO2016207144A1 (en) | 2015-06-22 | 2016-12-29 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of lignocellulosic material and fermentation of sugars |
US20180148683A1 (en) | 2015-07-07 | 2018-05-31 | Danisco Us Inc. | Induction of gene expression using a high concentration sugar mixture |
US20180216089A1 (en) | 2015-07-24 | 2018-08-02 | Novozymes, Inc. | Polypeptides Having Beta-Xylosidase Activity And Polynucleotides Encoding Same |
CN108138153A (zh) | 2015-07-24 | 2018-06-08 | 诺维信股份有限公司 | 具有阿拉伯呋喃糖苷酶活性的多肽以及编码它们的多核苷酸 |
EP3344761A1 (en) | 2015-09-04 | 2018-07-11 | Novozymes A/S | Methods of inhibiting aa9 lytic polysaccharide monooxygenase catalyzed inactivation of enzyme compositions |
WO2017050242A1 (en) | 2015-09-22 | 2017-03-30 | Novozymes A/S | Polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same |
WO2017070219A1 (en) | 2015-10-20 | 2017-04-27 | Novozymes A/S | Lytic polysaccharide monooxygenase (lpmo) variants and polynucleotides encoding same |
WO2017076421A1 (en) | 2015-11-02 | 2017-05-11 | Renescience A/S | Solubilization of msw with blend enzymes |
EP3423577A1 (en) | 2016-03-02 | 2019-01-09 | Novozymes A/S | Cellobiohydrolase variants and polynucleotides encoding same |
FI3419991T3 (fi) | 2016-03-04 | 2023-01-31 | Modifioidut ribosomaaliset promoottorit proteiinien tuottamiseksi mikro-organismeissa | |
CN109072209A (zh) | 2016-03-24 | 2018-12-21 | 诺维信公司 | 纤维二糖水解酶变体和编码其的多核苷酸 |
WO2017205535A1 (en) | 2016-05-27 | 2017-11-30 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having endoglucanase activity and polynucleotides encoding same |
EP3469090A1 (en) | 2016-06-09 | 2019-04-17 | DSM IP Assets B.V. | Seed train for large scale enzyme production |
US10913938B2 (en) | 2016-07-29 | 2021-02-09 | Dsm Ip Assets B.V. | Polypeptides having cellulolytic enhancing activity and uses thereof |
WO2018026868A1 (en) | 2016-08-01 | 2018-02-08 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having endoglucanase activity and polynucleotides encoding same |
WO2018053058A1 (en) | 2016-09-14 | 2018-03-22 | Danisco Us Inc. | Lignocellulosic biomass fermentation-based processes |
WO2018067599A1 (en) | 2016-10-04 | 2018-04-12 | Danisco Us Inc. | Protein production in filamentous fungal cells in the absence of inducing substrates |
WO2018085370A1 (en) | 2016-11-02 | 2018-05-11 | Novozymes A/S | Processes for reducing production of primeverose during enzymatic saccharification of lignocellulosic material |
US11499142B2 (en) | 2016-11-24 | 2022-11-15 | Dsm Ip Assets B.V. | Enzyme composition |
CN109996883A (zh) | 2016-11-24 | 2019-07-09 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 酶组合物 |
WO2018118815A1 (en) | 2016-12-21 | 2018-06-28 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Methods of using thermostable serine proteases |
WO2018185071A1 (en) | 2017-04-03 | 2018-10-11 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of lignocellulosic material and fermentation of sugars |
WO2019074828A1 (en) | 2017-10-09 | 2019-04-18 | Danisco Us Inc | CELLOBIOSE DEHYDROGENASE VARIANTS AND METHODS OF USE |
LT3695001T (lt) | 2017-10-09 | 2024-02-26 | Versalis S.P.A. | Lignoceliuliozinės medžiagos fermentinės hidrolizės ir cukrų fermentacijos būdas |
WO2019086369A1 (en) | 2017-10-30 | 2019-05-09 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of lignocellulosic material and fermentation of sugars |
WO2019086370A1 (en) | 2017-10-30 | 2019-05-09 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of lignocellulosic material and fermentation of sugars |
EP3703661A1 (en) | 2017-11-02 | 2020-09-09 | Danisco US Inc. | Freezing point depressed solid matrix compositions for melt granulation of enzymes |
CN111511771A (zh) | 2017-12-22 | 2020-08-07 | 诺维信公司 | 小麦研磨方法和gh8木聚糖酶 |
WO2019185681A1 (en) | 2018-03-28 | 2019-10-03 | Dsm Ip Assets B.V. | Enzyme composition |
BR112020018791A2 (pt) | 2018-03-28 | 2020-10-13 | Dsm Ip Assets B.V. | composição de enzima |
EP3781697A1 (en) | 2018-04-20 | 2021-02-24 | Renescience A/S | Method for determining chemical compounds in waste |
WO2019219804A1 (en) | 2018-05-17 | 2019-11-21 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for producing a polypeptide |
RS64143B1 (sr) | 2018-05-30 | 2023-05-31 | Versalis Spa | Postupak za proizvodnju šećera iz ugljenohidratnih materijala |
WO2020058253A1 (en) | 2018-09-18 | 2020-03-26 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of carbohydrate material and fermentation of sugars |
WO2020058249A1 (en) | 2018-09-18 | 2020-03-26 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of carbohydrate material and fermentation of sugars |
WO2020058248A1 (en) | 2018-09-18 | 2020-03-26 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for enzymatic hydrolysis of carbohydrate material and fermentation of sugars |
BR112021006739A2 (pt) | 2018-10-24 | 2021-07-13 | Dsm Ip Assets B.V. | processo para hidrólise enzimática de material de carboidrato e fermentação de açúcares |
EP3894551A1 (en) | 2018-12-12 | 2021-10-20 | Novozymes A/S | Polypeptides having xylanase activity and polynucleotides encoding same |
CN113316641A (zh) * | 2018-12-21 | 2021-08-27 | 诺维信公司 | 串联蛋白表达 |
CN113544280A (zh) | 2019-03-12 | 2021-10-22 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 用于产生发酵液的方法 |
US20220340943A1 (en) | 2019-09-10 | 2022-10-27 | Dsm Ip Assets B.V. | Enzyme composition |
WO2022013148A1 (en) | 2020-07-13 | 2022-01-20 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for the production of biogas |
CN113061189B (zh) * | 2020-10-09 | 2022-05-27 | 山东省科学院生物研究所 | 基于cbm与纤维素特异性结合的生物传感元件 |
JP2023547177A (ja) | 2020-11-04 | 2023-11-09 | レネサイエンス エー/エス | プロセス水の再循環を含む廃棄物の酵素処理及び/又は微生物処理のための方法 |
US20230405653A1 (en) | 2020-11-04 | 2023-12-21 | Renescience A/S | Method for sanitizing waste |
BR112023020448A2 (pt) | 2021-04-06 | 2023-11-21 | Dsm Ip Assets Bv | Composição enzimática |
BR112023020370A2 (pt) | 2021-04-06 | 2023-11-21 | Dsm Ip Assets Bv | Composição de enzimas |
CN117157410A (zh) | 2021-04-06 | 2023-12-01 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 酶组合物 |
CA3197143A1 (en) | 2021-04-08 | 2022-10-13 | Versalis S.P.A. | Process for the preparation of a sugar product and a fermentation product |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO1992001797A1 (en) * | 1990-07-16 | 1992-02-06 | Oy Alko Ab | IMMUNOGLOBULIN PRODUCTION BY $i(TRICHODERMA) |
WO1997027306A1 (en) * | 1996-01-26 | 1997-07-31 | Röhm Enzyme Finland OY | Production and secretion of proteins of bacterial origin in filamentous fungi |
WO1998031821A2 (en) * | 1997-01-17 | 1998-07-23 | Genencor International, Inc. | Dna sequences, vectors, and fusion polypeptides for secretion of polypeptides in filamentous fungi |
JP2007530050A (ja) * | 2004-03-25 | 2007-11-01 | ジェネンコー・インターナショナル・インク | エキソ−エンドセルラーゼ融合構築体 |
Family Cites Families (20)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB1358599A (en) | 1970-12-22 | 1974-07-03 | Monacelli Umberto | Gun for firing tacks |
DK187280A (da) | 1980-04-30 | 1981-10-31 | Novo Industri As | Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode |
GB2095275B (en) | 1981-03-05 | 1985-08-07 | Kao Corp | Enzyme detergent composition |
GB2094826B (en) | 1981-03-05 | 1985-06-12 | Kao Corp | Cellulase enzyme detergent composition |
GB8610600D0 (en) | 1986-04-30 | 1986-06-04 | Novo Industri As | Transformation of trichoderma |
US5648263A (en) | 1988-03-24 | 1997-07-15 | Novo Nordisk A/S | Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric |
JP2728531B2 (ja) | 1988-03-24 | 1998-03-18 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | セルラーゼ調製品 |
US5536655A (en) | 1989-09-26 | 1996-07-16 | Midwest Research Institute | Gene coding for the E1 endoglucanase |
US5275944A (en) | 1989-09-26 | 1994-01-04 | Midwest Research Institute | Thermostable purified endoglucanas from acidothermus cellulolyticus ATCC 43068 |
US5110735A (en) | 1989-09-26 | 1992-05-05 | Midwest Research Institute | Thermostable purified endoglucanase from thermophilic bacterium acidothermus cellulolyticus |
US5246853A (en) | 1990-10-05 | 1993-09-21 | Genencor International, Inc. | Method for treating cotton-containing fabric with a cellulase composition containing endoglucanase components and which composition is free of exo-cellobiohydrolase I |
DK0553280T4 (da) | 1990-10-05 | 2010-11-15 | Genencor Int | Fremgangsmåde til behandling af bomuldsholdige tekstiler med cellulase |
US5475101A (en) | 1990-10-05 | 1995-12-12 | Genencor International, Inc. | DNA sequence encoding endoglucanase III cellulase |
FI932521A0 (fi) | 1993-06-02 | 1993-06-02 | Alko Ab Oy | Nytt endoglukanasenzym |
WO1994029460A1 (en) * | 1993-06-11 | 1994-12-22 | Midwest Research Institute | Active heteroconjugates of cellobiohydrolase and beta-glucosidase |
US5861271A (en) | 1993-12-17 | 1999-01-19 | Fowler; Timothy | Cellulase enzymes and systems for their expressions |
EP0973917B1 (en) | 1997-04-07 | 2004-03-03 | Unilever N.V. | Agrobacterium mediated transformation of moulds, in particular those belonging to the genus aspergillus |
EP1179051A4 (en) | 1999-05-19 | 2003-04-23 | Midwest Research Inst | ENDOGLUCANASE E1 VARIANTS: Y245G, Y82R AND W42R |
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US7393673B2 (en) * | 2001-07-28 | 2008-07-01 | Midwest Research Institute | Thermal tolerant exoglucanase from Acidothermus cellulolyticus |
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Patent Citations (4)
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---|---|---|---|---|
WO1992001797A1 (en) * | 1990-07-16 | 1992-02-06 | Oy Alko Ab | IMMUNOGLOBULIN PRODUCTION BY $i(TRICHODERMA) |
WO1997027306A1 (en) * | 1996-01-26 | 1997-07-31 | Röhm Enzyme Finland OY | Production and secretion of proteins of bacterial origin in filamentous fungi |
WO1998031821A2 (en) * | 1997-01-17 | 1998-07-23 | Genencor International, Inc. | Dna sequences, vectors, and fusion polypeptides for secretion of polypeptides in filamentous fungi |
JP2007530050A (ja) * | 2004-03-25 | 2007-11-01 | ジェネンコー・インターナショナル・インク | エキソ−エンドセルラーゼ融合構築体 |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2007530050A (ja) * | 2004-03-25 | 2007-11-01 | ジェネンコー・インターナショナル・インク | エキソ−エンドセルラーゼ融合構築体 |
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