JP2006505282A - BGL6β−グルコシダーゼ及びそれをエンコードする核酸 - Google Patents
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Abstract
Description
この研究の一部はU.S.エネルギー省の請負契約番号DE−AC36−99GO10337の下、再生可能エネルギー研究所の下請け契約番号ZCO−30017−01により資金援助を受けたものである。従って、合衆国政府は本発明において権利の一部を有する。
本発明は、β−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドをエンコードする単離bgl6核酸配列に関する。また、本発明は核酸構築体、ベクター及び当該核酸配列を含む宿主細胞、並びに組換えBGL6ポリペプチドの生成方法に関する。
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セルロース及びヘミセルロースは光合成により生成される最も豊富な植物材料である。これらは、細菌、酵母及び真菌などの多数の微生物により分解でき、エネルギー源として使用でき、これらの微生物はポリマー基質を単糖類に加水分解できる細胞外酵素を生成する(Aro et al.、2001)。非再生源の限界が近づいているため、セルロースが主な再生可能エネルギー源となる可能性は非常に大きい(Krishna et al.、2001)。生物プロセスを通じたセルロースの効果的な活用は食料、飼料及び燃料不足の克服手段のひとつである(Ohmiya et al.、1997)。
本発明は、ここでBGL6として同定する単離セルラーゼタンパク質、及びBGL6をエンコードする核酸を提供する。
1.定義
特段に示す場合を除いて、ここで用いる全ての技術及び科学用語は本発明の当業者にとっての意味と同じ意味を有する。当業界の定義及び用語に関しては、実務者は特にSambrook et al.、1989、及びAusubel FM et al.、1993を参照できる。本発明は記載された特定の方法、手順及び試薬に限定されないことは、これらが種々多様であることから当然に理解される。
A.糸状菌
糸状菌は、細目の真菌門(Eumycota)及び卵菌(Oomycota)全ての線状体を含む。糸状菌はキチン、グルカン、キトサン、マンナン及びその他の複合多糖類からなる細胞壁を有する栄養菌糸、及び菌糸伸長による栄養成長並びに偏性好気性の炭素異化を特徴とする。
セルラーゼはセルロース(β−1,4−グルカンまたはβ−D−グルコシド結合)を加水分解してグルコース、セロビオース、セロオリゴ糖などを生じる酵素として当業界に公知である。上述の通り、セルラーゼは従来から3つの主な分類に分けられる:エンドグルカナーゼ(EC3.2.1.4)(“EG”)、エキソグルカナーゼまたはセロビオヒドロラーゼ(EC3.2.1.91)(“CBH”)及びβ−グルコシダーゼ(EC3.2.1.21)(“BG”)(Knowles、et al.、1987;Schulein、1988)。
オープンリーディングフレーム(ORF)は、T.リーゼイゲノムまたはT.リーゼイmRNA由来cDNAライブラリーのクローンの全部または部分シーケンシングにより分析され、さらに配列分析ソフトウェアを用いて、及びデータベース(公共/私用)中の公知配列との相同性を測定することにより分析される。
A.bgl6核酸
本発明の核酸分子は、天然コード配列、配列番号1としてここに表すbgl6のcDNA配列、及び他の種におけるそれらの相同体、天然対立及びスプライス変異体、核酸断片及びそれらの生物学的に活性な(機能的)誘導体、例えば天然分子のアミノ酸配列変異体及び融合タンパク質をエンコードする配列を含む。bgl6遺伝子は2つの推定上の開始コドンを有する。当該2つの開始コドンは図4中、下線で示す。当該配列は“BGL6−エンコード核酸配列”としてここで集合的に言及する。
1の好ましい実施態様において、本発明は天然成熟型または図2(配列番号2)に表される配列を含む完全長BGL6ポリペプチド配列を有するBGL6ポリペプチドを提供する。本発明のBGL6ポリペプチドは成熟BGL6ポリペプチド、融合タンパク質の一部または図2(配列番号2)に表されるBGL6ポリペプチド配列の断片または変異体であってもよい。
本発明はさらに、アンチBGL6抗体を提供する。当該抗体はポリクローナル、モノクローナル、ヒト化、二重特異性またはヘテロ共役抗体であってもよい。
本発明の方法はBGL6を発現するために使用する細胞に依存し、特定のBGL6発現方法が要求されるものではない。
BGL6をエンコードする天然または合成ポリヌクレオチド断片(“BGL6−エンコード核酸配列”)は、異種核酸構築体またはベクター内に組み込むことができ、糸状菌または酵母細胞内に導入及び複製させることができる。ここに開示するベクター及び方法はBGL6発現のための宿主細胞での使用に適したものである。いかなるベクターも導入される細胞内で複製及び生存可能である限り用いることができる。多数の適切なベクター及びプロモーターが当業者に公知であり、市販されている。また、クローニング及び発現ベクターについてもここに明示的に引用するSambrook et al.、1989、Ausubel FM et al.、1989及びStrathern et al.、1981に記載されている。真菌に適切な発現ベクターはvan den Hondel,C.A.M.J.J.et al.(1991):Bennett,J.W.及びLasure,L.L.(編集)More Gene Manipulations in Fungi.Academic Press,第396〜428頁に記載されている。適当なDNA配列が種々の手順によりプラスミドまたはベクター(集合的にここで“ベクター”という)内に挿入できる。通常、DNA配列は標準手順により、適当な制限エンドヌクレアーゼ部位内に挿入される。当該手順及び関連サブクローニング手順は当業者の知識の範囲内であると考えられる。
(i)糸状菌
従って、本発明は、対応する非形質転換親真菌と比較してBGL6生成または発現を高めるために効果的な方法で修飾、選択及び培養された細胞を含む糸状菌を提供する。
また、本発明はBGL6生成のための宿主細胞として酵母の使用も考えられる。加水分解酵素をエンコードするその他いくつかの遺伝子が種々の酵母S.セレヴィシエ株において発現する。これらは、2つのエンドグルカナーゼ(Penttila et al.、1987)、トリコデルマ・リーゼイ由来の2つのセロビオヒドロラーゼ(Penttila et al.、1988)及び1のβ−グルコシダーゼ(Cummings and Fowler、1996)、Aureobasidlium pullulans由来キシラナーゼ(Li and Ljungdahl、1996)、小麦由来のα−アミラーゼ(Rothstein et al.、1987)等をエンコードする配列を含む。さらに、ルーメン細菌(Butyrivibrio fibrisolvens)エンド−[ベータ]−1,4−グルカナーゼ(END1)、白色腐朽菌(Phanerochaete chrysosporium)セロビオヒドロラーゼ(CBH1)、ルミノコッカス(Ruminococcus)flavefaciensセロデキストリナーゼ(CEL1)及びエンドミセス(Endomyces)frbrilizerセロビアーゼ(Bgl1)をエンコードするセルラーゼ遺伝子カセットはS.セレヴィシエ(Van Rensburg et al.、1998)の研究所株中でうまく発現された。
本発明はさらに、外来BGL6−エンコード核酸配列を含むように遺伝子組換えされた細胞及び細胞組成物を提供する。親細胞または細胞株はクローニングベクターまたは発現ベクターを用いて遺伝子組み換え(すなわち、変換、形質転換またはトランスフェクト)できる。ベクターは、上述したように例えば、プラスミド、ウイルス粒子、ファージ等の形態である。
BGL6−エンコード核酸構築体を用いて形質転換した細胞株によりBGL6発現を評価するために、タンパク質レベル、RNAレベルで分析を行うことができ、特にグルコシダーゼ活性及び/または生成に対する機能的バイオアッセイを使用することにより分析を行うことができる。
通常、細胞培養基内で生成したBGL6タンパク質は培養基内に分泌され、例えば細胞培養基から不要な成分を除去することにより精製または単離できる。しかしながら、場合によっては、BGL6タンパク質は細胞溶解物から回収が必要な細胞型で生成できる。その場合、BGL6タンパク質は細胞から精製し、当業者により通常用いられる技術を用いて生成した。例としては限定されないが、アフィニティクロマトグラフィー(Tilbeurgh et al.、1984)、イオン交換クロマトグラフィー法(Goyal et al.、1991;Fliess et al.、1983;Bhikhabhai et al.、1984;Ellouz et al.、1987)、例えば高い分解力を有する物質を用いたイオン交換(Medve et al.、1998)、疎水性相互作用クロマトグラフィー(Tomaz and Queiroz、1999)及び2相分離(Brumbauer,et al.、1999)が挙げられる。
当然のことながら、bgl6ヌクレオチド、BGL6タンパク質及びBGL6タンパク質活性を含む組成物は多種多様な用途で用いることができ、そのいくつかを下記に説明する。
関連BGL6−エンコード核酸配列の機能は特定機能を有する公知遺伝子に対する相同性により測定できる。例えば、同定核酸分子のコード配列と公の核酸配列データベースとの比較は公知遺伝子に対する相同性により機能を確認するために用い、または同定核酸配列の伸長により機能を確認するために用いる。
本発明により同定されるタンパク質は酵母2ハイブリッド系に用いて、推定シグナル経路タンパク質であるタンパク質結合したタンパク質を“補足”することができる。酵母2ハイブリッド系はFields及びSong、Nature 340:245−246(1989)に記載されている。要するに、2ハイブリッド系において、DNA結合ドメインbgl6の融合(例えば、GAL4−bgl6融合)は酵母細胞内に構築及びトランスフェクトされる。bgl6遺伝子全体またはbgl6遺伝子の小領域が使用できる。DNA活性ドメインに融合される潜在的な結合パートナーのライブラリーを含む第2の構築体をコトランスフェクトする。BGL6タンパク質に結合するタンパク質を含む酵母同時形質転換体は、例えば、使用するベクターに応じて、β−ガラクトシダーゼまたはルシフェラーゼ生成(スクリーン)必須栄養素が不足したプレート上での生存(選択)により同定する。
さらに、マイクロアレイ分析は発現プロファイリングまたは転写プロファイリングとして公知であり、所定DNA配列の存在または発現、または種々の遺伝子の発現変化を同時に評価するために用いることができる。1の手段において、一連の大きなDNA配列(プローブ)、通常、一連の広範な発現配列タグ、cDNA、cDNA断片または配列特異オリゴヌクレオチドはスライドガラスまたはナイロン膜などの固体担体上に配置する。プローブに対するハイブリダイゼーション用標識ターゲットは制御及び導入組織からmRNAを単離し、次に各mRNAプールを直接またはcDNAまたはcRNA中間体により区別するマーカー、通常は蛍光染料を用いて標識することにより生成する。マイクロアレイは複合プローブを用いてハイブリダイズし、及びアレイ上の各位置に関係する関連ハイブリダイゼーションシグナル強度は各マーカー染料について定量できる。制御及び導入状態間の発現の違いは2つのマーカー染料からのシグナル比として測定できる(Baldwin,D et al.、1999を参照)。
1の典型的な手段において、プローブとして用いるcDNA断片は、セルラーゼ生成を誘導することが知られる条件下で成長したT.リーゼイ株の菌糸体由来の全RNAを抽出し、そこからポリアデニル化(ポリA)断片を得ることにより、単離する。ポリA RNAはcDNAプールを生成するために用い、次にここで提供するbgl6核酸配列に基づいた特異プライマーを用いて増幅される。
Claims (38)
- 真菌源由来の単離ポリヌクレオチドであって、β−グルコシダーゼ活性を有する酵素をエンコードするヌクレオチド配列を含むポリヌクレオチド。
- 以下からなる群より選択される単離ポリヌクレオチド:
(a)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列に少なくとも85%の配列同一性を有するBGL6ポリペプチドをエンコードする配列をエンコードする、または相補的な核酸配列;
(b)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列に少なくとも90%の配列同一性を有するBGL6ポリペプチドをエンコードする配列をエンコードする、または相補的な核酸配列;
(c)図2に表すアミノ酸配列に少なくとも95%の配列同一性を有するBGL6ポリペプチドをエンコードする配列をエンコードする、または相補的な核酸配列;
(d)図2に表すアミノ酸配列を有するBGL6ポリペプチドをエンコードする配列をエンコードする、または相補的な核酸配列;
(e)配列番号2として表すアミノ酸配列に少なくとも95%の配列同一性を有するBGL6ポリペプチドをエンコードする配列をエンコードする、または相補的な核酸配列;
(f)配列番号2として表すアミノ酸配列を有するBGL6ポリペプチドをエンコードする配列をエンコードする、または相補的な核酸配列;
(g)配列番号3として表す核酸配列またはその相補体;及び
(h)高ストリンジェンシー条件下で、配列番号3として表す配列にハイブリダイズする核酸配列またはその相補体または断片であって、前記単離ポリヌクレオチドがβ−グルコシダーゼの生物活性を有するポリペプチドをエンコードする、核酸配列またはその相補体または断片。 - %同一性が、MacVectorバージョン6.5のCLUSTAL−Wプログラムを用いて、オープンギャップペナルティが10.0、伸長ギャップペナルティが0.1及びBLOSUM30類似マトリックスを含む初期設定パラメーターで動作して、計算される、請求項2の単離ポリヌクレオチド。
- ハイブリダイゼーションを、42℃、50%ホルムアミド、6X SSC、5X Denhardt’s溶液、0.5% SDS及び100μg/ml変性キャリアDNA中で行い、続いて室温で2X SSPE及び0.5% SDS中で2回洗浄し、及びさらに0.1 SSPE及び0.5% SDS、42℃で2回洗浄した、請求項2の単離ポリヌクレオチド。
- 前記ポリヌクレオチドがRNA分子である、請求項2の単離ポリヌクレオチド。
- β−グルコシダーゼ活性を有する酵素をエンコードする単離ポリヌクレオチドであって、当該酵素がトリコデルマ源由来である、単離ポリヌクレオチド。
- 酵素がトリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)由来である、請求項6の単離ポリヌクレオチド。
- ポリヌクレオチド配列を含む発現構築体であって、当該ポリヌクレオチド配列が(i)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列に少なくとも85%配列同一性を有し、または(ii)中から高ストリンジェンシー条件下で、図2に開示するヌクレオチド配列由来のプローブにハイブリダイズでき、または(iii)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列に少なくとも85%配列同一性を有するヌクレオチド配列に相補的である、発現構築体。
- 請求項8の発現構築体を含むベクター。
- 請求項2の単離ポリヌクレオチドであって、ベクターを用いて形質転換される宿主細胞により認識される制御配列に動作可能に連結した単離ポリヌクレオチドを含むベクター。
- 請求項9のベクターを用いて形質転換した宿主細胞。
- 請求項10のベクターを用いて形質転換した宿主細胞。
- 宿主細胞が原核細胞である、請求項12の宿主細胞。
- 宿主細胞が真核細胞である、請求項12の宿主細胞。
- 請求項2のポリヌクレオチドを含む組換え宿主細胞。
- 組換え宿主細胞が原核細胞である、請求項15の組換え宿主細胞。
- 組換え宿主細胞が真核細胞である、請求項15の組換え宿主細胞。
- 以下からなる群より選択される配列を含む、β−グルコシダーゼ生物活性を有する実質的に精製されたBGL6ポリヌクレオチド:
(a)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列に少なくとも85%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(b)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列に少なくとも90%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(c)図2に表すアミノ酸配列に少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(d)図2に表すアミノ酸配列;
(e)配列番号2として表すアミノ酸配列に少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(f)配列番号2として表すアミノ酸配列;
(g)配列番号2として表すアミノ酸配列の実質的に精製された生物学的に活性な断片。 - β−グルコシダーゼ活性を有する酵素の生成方法であって、
(a)請求項2に定義するポリヌクレオチドを含む発現ベクターを用いて宿主細胞を安定に形質転換する工程;
(b)前記宿主細胞がβ−グルコシダーゼを生成するために適した条件下で前記形質転換宿主細胞を培養する工程;及び
(c)前記β−グルコシダーゼを回収する工程、
を含む方法。 - 宿主細胞が糸状菌または酵母細胞である、請求項19の方法。
- 請求項19の方法により調製されたβ−グルコシダーゼ活性を有する精製酵素。
- bgl6遺伝子中に欠失または挿入またはその他の変異を含み、当該遺伝子が不活性化され、BGL6ポリペプチド生成が阻害された、組換え宿主細胞。
- 配列番号2に表した配列を有するBGL6ポリペプチドをエンコードするメッセンジャーRNAに相補的なアンチセンスオリゴヌクレオチドであって、β−グルコシダーゼ生成宿主細胞に曝した場合、前記宿主細胞によるβ−グルコシダーゼ生成を減少または阻害する前記オリゴヌクレオチド。
- 宿主細胞が糸状菌である、請求項23のアンチセンスオリゴヌクレオチド。
- 洗剤組成物であって、以下からなる群より選択されるポリペプチドを含む前記組成物:
(a)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列に少なくとも85%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(b)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列に少なくとも90%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(c)図2に表すアミノ酸配列に少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(d)図2に表すアミノ酸配列;
(e)配列番号2として表すアミノ酸配列に少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(f)配列番号2として表すアミノ酸配列;
(g)配列番号2として表すアミノ酸配列の実質的に精製された生物学的に活性な断片。 - 酵母生地または当該生地から作った焼き食品の特性の改善方法であって、少なくとも以下の工程からなる方法:
(a)少なくとも約10ppmの請求項18に従うBGL6を生地材料と混合して生地混合物を形成する工程、及び
(b)前記生地混合物を焼いて焼き食品を形成する工程。 - 酵母パン生地または酵母ロール生地または酵母パンまたは酵母ロール特性の改善方法であって、少なくとも以下の工程からなる方法:
(a)少なくとも約10ppmの請求項18に従うBGL6をパンまたはロール生地材料と混合して生地混合物を形成する工程;
(b)生地混合物を成形または型詰め(panning)する工程;
(c)生地混合物を補強加工(proofing)する工程;及び
(d)当該生地混合物を焼いてパンまたはロールを形成する工程。 - β−グルコシダーゼ活性を有する異種ポリペプチドをアスペルギルス(Aspergillus)種中で発現する方法であって、
(a)異種β−グルコシダーゼをエンコードするポリヌクレオチドに結合したアスペルギルスβ−グルコシダーゼシグナル配列をエンコードし、その結果キメラポリペプチドをエンコードする、ポリヌクレオチドを含む発現ベクターを用いて宿主アスペルギルスを提供する工程;
(b)前記キメラポリペプチドを生成するために前記アスペルギルスに適した条件下で前記宿主アスペルギルスを培養し、前記キメラポリペプチドが生成される工程、
を含む、方法。 - エタノールの生成方法であって、
(a)バイオマス組成物とβ−グルコシダーゼ4を含む酵素組成物を接触させて糖溶液を生じる工程;
(b)糖溶液に発酵微生物を加える工程;及び
(c)エタノール生成に適した条件下で発酵微生物を培養する工程、
を含み、バイオマス組成物は任意で前処理される、方法。 - 工程(a)がさらに少なくとも1のエンドグルカナーゼの添加を含む、請求項29の方法。
- 工程(a)がさらに少なくとも1のセロビオヒドロラーゼの添加を含む、請求項29の方法。
- 工程(a)がさらに少なくとも1のセロビオヒドロラーゼの添加を含む、請求項30の方法。
- 前処理が希酸を用いる、請求項29の方法。
- エタノールの生成方法であって、
(a)バイオマス組成物とβ−グルコシダーゼ及び発酵微生物を含む酵素組成物を接触させる工程;及び
(b)エタノール生成に適した条件下で発酵微生物を培養する工程、
を含み、バイオマス組成物は任意で前処理される、方法。 - 工程(a)がさらに少なくとも1のエンドグルカナーゼの添加を含む、請求項34の方法。
- 工程(a)がさらに少なくとも1のセロビオヒドロラーゼの添加を含む、請求項34の方法。
- 工程(a)がさらに少なくとも1のセロビオヒドロラーゼの添加を含む、請求項35の方法。
- 前処理が希酸を用いる、請求項34の方法。
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