JP2005512534A - bgl5β−グルコシダーゼ及びそれをエンコードする核酸 - Google Patents
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Abstract
Description
この研究の一部は、米国エネルギー省との主契約番号DE−AC36−99GO10337の下、再生可能エネルギー研究所との下請け契約番号ZCO−30017−01により資金提供されたものである。従って、米国政府は本発明について一定の権利を有する。
本発明は、β−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドをエンコードする単離bgl5核酸配列に関する。また、本発明は該核酸配列を含んだ核酸構築体、ベクター及び宿主細胞、並びに組換えBGL5ポリペプチドの生成方法に関する。
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セルロース及びヘミセルロースは光合成によって生成される最も豊富な植物性材料である。これらは高分子基質を単糖に加水分解することができる細胞外酵素を生産する細菌、酵母及び真菌などの多くの微生物によって分解され、エネルギー源として使用され得る(Aro et al.、2001)。非再生可能資源の限界が近づいているので、セルロースが主な再生可能エネルギー資源となる可能性は非常に大きい(Krishna et al.、2001)。生物学的プロセスを介したセルロースの効果的活用は食料、飼料及び燃料不足を克服するための1つの手段である(Ohmiya et al.、1997)。
本発明は、ここでBGL5として同定される単離セルラーゼタンパク質、及びBGL5をエンコードする核酸を提供する。
1.定義
特に示さない限り、ここで用いる全ての技術及び科学用語は本発明の当業界における意味と同じ意味を有する。定義及び技術用語に関しては特にSambrook et al.、1989及びAusubel FM et al、1993を参照されたい。本発明は記載した特定の方法、手順及び試薬に限定されないことは当然であり、これらは変更可能である。
A.糸状菌
糸状菌は真菌門及び卵菌門分類の全ての線状体を含む。糸状菌はキチン、グルカン、キトサン、マンナン及びその他の多糖類複合体からなり、菌糸伸長及び偏性好気性の炭素異化による栄養成長性の細胞壁を有する栄養菌糸により特徴付けられる。
セルラーゼはセルロース(β1,4−グルカンまたはβD−グルコシド結合)を加水分解し、グルコース、セロビオース、セロオリゴ糖等の構造を生じる酵素として当業界に公知である。上に示すように、セルラーゼは従来から大きく3つに分類される:エンドグルカナーゼ(EC 3.2.1.4)(“EG”)、エキソグルカナーゼまたはセロビオヒドロラーゼ(EC 3.2.1.91)(“CBH”)及びβ−グルコシダーゼ(EC 3.2.1.21)(“BG”)。(Kwles、et al.、1987;Schulein,1988)。
オープン・リーディング・フレーム(ORF)をトリコデルマreeseiゲノムまたはトリコデルマreesei mRA由来のcDNAライブラリーのクローンの全部または一部の配列に従って分析し、さらに配列分析ソフトウェアを用いて、(公開/非公開の)データベース中の公知の配列のホモロジーを決定することにより分析する。
A.bgl5核酸
本発明の核酸分子はbgl5の天然コード配列を含む。1の実施態様において、該配列は、ここで配列番号1または配列番号3で示すbgl5のcDNA配列、及びその他の種におけるそれらの相同体、天然対立遺伝子多型及びスプライス変異体、核酸断片及び生物学的に活性な(機能的)それらの誘導体であり、例えば天然分子のアミノ酸配列変異体及び融合タンパク質をエンコードする配列である。該配列は集合的にここでは“BGL5エンコード核酸配列”という。
好ましい実施態様において、本発明はBGL5ポリペプチドを提供し、図2(配列番号2)に示す配列を含んだ天然成熟型または完全長BGL5ポリペプチド配列を含む。本発明のBGL5ポリペプチドは成熟BGL5ポリペプチド、融合タンパク質の一部、または図2(配列番号2)に示すBGL5ポリペプチド配列の断片または変異体であってもよい。
“非同類置換”はある種類のアミノ酸を別の種類のアミノ酸で置換することをいう。
本発明はさらに抗BGL5抗体を提供する。抗体はポリクローナル、モノクローナル、ヒト化、二重特異性またはヘテロ共役抗体であってよい。
本発明の抗BGL5抗体はさらにヒト化またはヒト抗体を含む。“ヒト化抗体”の語は非ヒト抗体由来の配列を部分的に含む、キメラ抗体、免疫グロブリン鎖またはそれらの断片である(例えばFv、Fab、Fab’、F(ab’)2またはその他の抗体の抗原結合部分配列)非ヒト(例えば、ネズミ)抗体のヒト化体をいう。非ヒト抗体をヒト化する方法は当業者に公知であり、さらなる詳細はJones et al.、1986;Riechmann et al.1988;及びVerhoeyen et al.、1988にある。ヒト抗体の生成方法も公知である。例えば、Jakobovits,A,et al.、1995及びJakobovits,A、1995を参照されたい。
本発明の方法はBGL5を発現するための細胞の使用に依存し、特定のBGL5発現方法を必要とするものではない。
BGL5をエンコードする天然または合成ポリヌクレオチド断片(“BGL5エンコード核酸配列”)は導入が可能で糸状菌または酵母細胞内で複製される異種核酸構築体またはベクター内に組み込むことができる。ここに開示するベクター及び方法はBGL5発現のための宿主細胞での使用に適している。導入される細胞内で複製可能で生存可能ないかなるベクターも使用できる。多くの適したベクター及びプロモーターが当業者に公知であり、市販されている。また、クローニング及び発現ベクターについても各々ここに明示的に引用するものとするSambrook et al.、1989、Ausubel FM et al.、1989及びStrathern et al.、1981に記載されている。菌類に適した発現ベクターはvan den Hondel、C.A.M.J.J.et al.(1991)In:Bennett,J.W.及びLasure,L.L.(eds.)More Gene Manipulations in Fungi(菌類における遺伝子操作).Academic Press、pp.396−428に記載されている。適当なDNA配列は種々の方法によりプラスミドまたはベクター(ここで集合的に“ベクター等”とする)に挿入できる。一般に、DNA配列は標準的な方法により適当な制限エンドヌクレアーゼ部位に挿入する。このような方法及び関連するサブクローニング方法は当業者の知識の範囲内であると考えられる。
(i)糸状菌
従って、本発明は対応する非形質転換親菌と比較して高められたBGL5生成または発現を生じるように効果的に修飾、選択及び培養された細胞を含む糸状菌を提供する。
また、本発明はBGL5生成用の宿主細胞として酵母菌の使用を目的とする。加水分解酵素をエンコードするその他いくつかの遺伝子は酵母菌サッカロマイセス・セレヴィシエの種々の株において発現される。これらは2つのエンドグルカナーゼ(Penttila et al.,1987)、2つのセロビオヒドロラーゼ(Penttila et al.、1988)及びトリコデルマreesei由来の1つのβ―グルコシダーゼ(Cummings and Fowler,1996)、オーレオバシディウム・プルランス由来キシラナーゼ(Li and Ljungdahl、1996)、小麦由来のα−アミラーゼ(Rothstein et al.、1987)等をエンコードする配列を含む。さらに、ブチリビブリオ・フィブリソルベンズ・エンド−[β]−1,4−グルカナーゼ(END1)ファネロキーテ・クリソスポリウム・セロビオヒドロラーゼ(CBH1)、ルミノコッカス・フラヴェファシエンス・セロデキストリナーゼ(CEL1)及びエンドマイセスfibrilizerセロビアーセ(Bgl1)をエンコードするセルラーゼ遺伝子カセットはサッカロマイセス・セレヴィシエの研究所菌株でうまく発現した(Van Rensburg et al.,1998)。
本発明はさらに、外から供給されたBGL5エンコード核酸配列を含むように遺伝子操作された細胞及び細胞組成物を提供する。親細胞または細胞株はクローニングベクターまたは発現ベクターを用いて遺伝子操作(すなわち、変換、形質転換またはトランスフェクト)できる。ベクターは例えば、上述したプラスミド、ウイルス粒子、ファージ等の形態である。
BGL5エンコード核酸構築体を用いて形質転換した細胞株によるBGL5の発現を評価するために、分析はタンパク質レベル、RNAレベルで行うことができ、または特にグルコシダーゼ活性及び/または生成に対して機能的バイオアッセイを用いることにより行うことができる。
一般に、細胞培養で生成したBGL5タンパク質は培地内に分泌され、例えば、不要成分を培養基から除去することにより精製または単離する。しかし、場合によってはBGL5タンパク質は細胞溶解物から必然的に再生した細胞の形で生成する。その場合、BGL5タンパク質を細胞から精製し、当業者が日常的に用いる技術を用いて生成した。例として、限定されないが、アフィニティ・クロマトグラフィ(Tilbeurgh et al.、1984)、イオン交換クロマトグラフィ法(Goyal et al.、1991;Fliess et al.、1983;Bhikhabhai et al.、1984;Ellouz et al.、1987)などがあり、高分解能を有する物質を用いるイオン交換(Medve et al.、1988)、疎水性相互作用クロマトグラフィ(Tomaz and Queiroz,1999)及び2相分割(two−phase partitioning)(Brumbauer,et al.、1999)を含む。
bgl5ヌクレオチド、bgl5タンパク質及びbgl5タンパク質活性を含む組成物は多種多様の用途において有用であることがわかる。そのいくつかを以下に説明する。
関連BGL5エンコード核酸配列の機能は特定機能を有する公知の遺伝子との相同性により決定できる。例えば、同定した核酸分子のコード配列と公開されている核酸配列データベースとの比較は公知遺伝子との相同性によりまたは同定核酸配列の伸長(extension)により機能を確認するために用いる。
2つ以上の配列間の“%同一性”を決定するために選択された配列の好ましいアラインメントは例えば、MacVectorバージョン6.5のCLUSTAL−Wプログラムを用いて実行し、10.0のオープンギャップペナルティ、0.1の延長ギャップペナルティ及びBLOSUM30類似マトリックス等の初期値パラメーターを用いて操作する。
本発明により同定されるタンパク質は酵母2ハイブリッドシステムにおいて使用でき、推測シグナル経路タンパク質であるタンパク質を結合するタンパク質を“捕捉”する。酵母2ハイブリッドシステムはFields and Song,Nature 340:245−246(1989)に記載されている。つまり、2ハイブリッドシステムでは、DNA結合ドメイン−bgl5の融合体(例えば、GAL4−bgl5融合体)が構築され、酵母細菌内にトランスフェクトされる。全bgl5遺伝子またはbgl5遺伝子のサブ領域が使用できる。DNA活性ドメインに融合される潜在的な結合パートナーのライブラリーを含む第2の構築体をコトランスフェクトする。BGL5タンパク質に結合する酵母共形質転換体含有(harboring)タンパク質は例えば使用するベクターに応じて、β−ガラクトシダーゼまたはルシフェラーゼ生成(スクリーン)または必須栄養素が欠如したプレート上での残存(選別)により同定する。
さらに、発現プロファイリングまたは転写プロファイリングとしても知られるマイクロアレイ分析は所定のDNA配列の存在または発現、または様々な遺伝子の発現変化を同時に評価するために用いる。1の方法において、DNA配列の大きなセット(プローブ)、通常は発現した配列タグの大きなセット、cDNA、cDNA断片または配列特異オリゴヌクレオチドをスライド・ガラスまたはナイロン膜などの固形担体上に配置する。プローブへのハイブリダイゼーションのために標識した標的は制御及び導入組織からmRNAを単離することにより生成し、それから各mRNAプールを通常は蛍光染料などの明確なマーカーを用いて、直接またはcDNAやcRNA中間体を用いて標識する。マイクロアレイは複合プローブを用いてハイブリダイズし、アレイ上の各配置に関する関連ハイブリダイゼーション・シグナル強度は各マーカー染料について量ることができる。制御及び導入状態間の発現の違いは2つのマーカー染料からのシグナル比として測定できる(Baldwin,D et al.,1999を参照。)
bgl5を生じる供給有機体のマイクロアレイ分析が実施でき、bgl5過剰発現の結果として協調して調節されるその他の遺伝子を同定することにより遺伝子機能の理解を助ける。協調して調節される遺伝子の同定はbgl5遺伝子を特定経路に位置付けするのに役立つ。もしくは、そのような分析はマイクロアレイ分析を用いる同じ経路に関係するその他の遺伝子を同定するのに役立つ。
1の典型的な方法において、プローブとして用いるcDNA断片はセルラーゼ生産を誘発することが公知の条件下で成長させたT.reesei株の菌糸体から全RNAを抽出し、そこからポリアデニル酸(polyA)断片を得ることにより単離する。polyA RNAはcDNAプールを生成するために用い、該cDNAプールはそれからここで提供するbgl5核酸配列に基づく特異的プライマーを用いて増幅する。
Claims (36)
- β−グルコシダーゼ活性を有する酵素をエンコードするヌクレオチド配列を含む、真菌源由来の単離ポリヌクレオチド。
- 以下からなる群より選択される単離ポリヌクレオチド:
(a)図2(配列番号2)で表すアミノ酸配列と少なくとも85%の配列同一性を有するBGL5ポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列;
(b)図2(配列番号2)で表すアミノ酸配列と少なくとも90%の配列同一性を有するBGL5ポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列;
(c)図2で表すアミノ酸配列と少なくとも95%の配列同一性を有するBGL5ポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列;
(d)図2で表すアミノ酸配列を有するBGL5ポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列;
(e)配列番号2として表すアミノ酸配列と少なくとも95%の配列同一性を有するBGL5ポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列;
(f)配列番号2として表すアミノ酸配列を有するBGL5ポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列;
(g)配列番号3として表す核酸配列またはその相補的配列;及び
(h)高ストリンジェンシーな条件下で配列番号3として表す配列にハイブリダイズする核酸配列またはその相補的または断片配列であり、前記単離ポリヌクレオチドがβ−グルコシダーゼの生物学的活性を有するポリペプチドをエンコードするもの。 - 10.0のオープンギャップペナルティ、0.1の延長ギャップペナルティ及びBLOSUM30類似マトリックスの初期値パラメーターを用いて操作するMacVectorバージョン6.5のCLUSTAL−Wプログラムを使用して同一性%を計算する、請求項2の単離ポリヌクレオチド。
- 50%ホルムアミド、6X SSC、5X Denhardt’s溶液、0.5% SDS及び100μg/ml変性キャリアDNA中、約42℃でハイブリダイゼーションを行い、続いて室温で2X SSPE及び0.5% SDS中で2回洗浄し及び42℃で0.1X SSPE及び0.5%SDS中でさらに2回洗浄した、請求項2の単離ポリヌクレオチド。
- 前記ポリヌクレオチドがRNA分子である、請求項2の単離ポリヌクレオチド。
- β−グルコシダーゼ活性を有する酵素をエンコードし、該酵素がトリコデルマ源由来である単離ポリヌクレオチド。
- 酵素がトリコデルマreesei由来である、請求項6の単離ポリヌクレオチド。
- 以下のいずれかのポリヌクレオチド配列を含む発現構築体;(i)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列と少なくとも85%の配列同一性を有する配列、または(ii)図2に記載のヌクレオチド配列由来のプローブに中から高ストリンジェンシーの条件下でハイブリダイズできる配列、または(iii)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列と少なくとも85%の配列同一性を有するヌクレオチド配列に相補的な配列。
- 請求項8の発現構築体を含むベクター。
- 請求項2の単離ポリヌクレオチドを含むベクターであって、該ベクターで形質転換した宿主細胞により認識される制御配列に作動可能に連結するベクター。
- 請求項9のベクターにより形質転換された宿主細胞。
- 請求項10のベクターにより形質転換された宿主細胞。
- 宿主細胞が原核細胞である、請求項12の宿主細胞。
- 宿主細胞が真核細胞である、請求項12の宿主細胞。
- 請求項2のポリヌクレオチドを含む組換え宿主細胞。
- 組換え宿主細胞が原核細胞である、請求項15の組換え宿主細胞。
- 組換え宿主細胞が真核細胞である、請求項15の組換え宿主細胞。
- 以下からなる群より選択される配列を含む、β−グルコシダーゼの生物学的活性を有する精製BGL5ポリペプチド:
(a)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列と少なくとも85%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(b)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列と少なくとも90%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(c)図2に表すアミノ酸配列と少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(d)図2に表すアミノ酸配列;
(e)配列番号2として表すアミノ酸配列と少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(f)配列番号2として表すアミノ酸配列;
(g)配列番号2として表すアミノ酸配列の精製された生物学的活性断片。 - β−グルコシダーゼ活性を有する酵素を生成する方法であって、以下を含む:
(a)請求項2で定義するポリヌクレオチドを含む発現ベクターを用いて宿主細胞を安定に形質転換する工程;
(b)前記形質転換宿主細胞を該宿主細胞に適切な条件下で培養し、前記β−グルコシダーゼを生成する工程;及び
(c)前記β−グルコシダーゼを再生する工程。 - 宿主細胞が糸状菌または酵母菌細胞である、請求項19の方法。
- 請求項19の方法により調製されるβ−グルコシダーゼ活性を有する精製酵素。
- 遺伝子を不活化させ、BGL5ポリペプチド生成を防ぐ欠失または挿入またはその他の変異をbgl5遺伝子内に含む組換え宿主細胞。
- 配列番号2として表す配列を有するBGL5ポリペプチドをエンコードするメッセンジャーRNAに相補的なアンチセンスオリゴヌクレオチドであって、β−グルコシダーゼ生成宿主細胞にさらすと、前記宿主細胞によるβ−グルコシダーゼ生成を減少または抑制する前記オリゴヌクレオチド。
- 宿主細胞が糸状菌である、請求項23のアンチセンスオリゴヌクレオチド。
- 以下からなる群より選択されるポリペプチドを含む洗剤組成物:
(a)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列と少なくとも85%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(b)図2(配列番号2)に表すアミノ酸配列と少なくとも90%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(c)図2に表すアミノ酸配列と少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(d)図2に表すアミノ酸配列;
(e)配列番号2として表すアミノ酸配列と少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列;
(f)配列番号2として表すアミノ酸配列;
(g)配列番号2として表すアミノ酸配列の精製された生物学的活性断片。 - アルペルギルス種内でβ−グルコシダーゼ活性を有する異種ポリペプチドを発現する方法であって、以下を含む:
(a)異種β−グルコシダーゼをエンコードするポリヌクレオチドに結合し、それによりキメラポリペプチドをエンコードする、シグナル配列をエンコードするポリヌクレオチドを含む発現ベクターを有する宿主アスペルギルスを提供する工程;
(b)前記キメラポリペプチドが生成される前記アスペルギルスに適切な条件下で、宿主アスペルギルスを培養し、前記キメラポリペプチドを生成する工程。 - エタノールを生成する方法であって、前記方法は以下の工程を含む:
(a)バイオマス組成物をβ−グルコシダーゼ4を含む酵素組成物と接触させ、砂糖水を得る工程;
(b)砂糖水に発酵生物を加える工程;及び
(c)エタノールを生成するのに十分な条件下で発酵生物を培養する工程、及びバイオマス組成物は任意で前処理する。 - さらに、工程(a)が少なくとも1のエンドグルカナーゼを追加する工程を含む、セルロース27に記載の方法。
- 工程(a)がさらに少なくとも1のセロビオヒドロラーゼ(cellbiohydrolase)を追加する工程を含む、請求項27に記載の方法。
- 工程(a)がさらに少なくとも1のセロビオヒドロラーゼを追加する工程を含む、請求項28に記載の方法。
- 前処理は希酸を用いる、請求項27に記載の方法。
- エタノールを生成する方法であって、前記方法は以下の工程を含む:
(a)バイオマス組成物をβ−グルコシダーゼ4を含む酵素組成物及び発酵生物と接触させる工程;及び
(b)エタノールを生成するのに十分な条件下で発酵生物を培養する工程、及びバイオマス組成物は任意で前処理する。 - さらに、工程(a)が少なくとも1のエンドグルカナーゼを追加する工程を含む、セルロース32に記載の方法。
- 工程(a)がさらに少なくとも1のセロビオヒドロラーゼを追加する工程を含む、請求項27に記載の方法。
- 工程(a)がさらに少なくとも1のセロビオヒドロラーゼを追加する工程を含む、請求項33に記載の方法。
- 前処理は希酸を用いる、請求項36に記載の方法。
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