JP2002360160A - タンパク質処理法 - Google Patents
タンパク質処理法Info
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- JP2002360160A JP2002360160A JP2001277577A JP2001277577A JP2002360160A JP 2002360160 A JP2002360160 A JP 2002360160A JP 2001277577 A JP2001277577 A JP 2001277577A JP 2001277577 A JP2001277577 A JP 2001277577A JP 2002360160 A JP2002360160 A JP 2002360160A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 冷凍変性による白身魚肉の肉質の低下を防
ぐ、現状より長期間の冷凍保存を可能にすること。代謝
産物である各種アルデヒド類によってすでに変性した魚
肉の低下したゲル形成能を回復させること。 【解決手段】 処理対象タンパク質中に含まれる代謝物
のうち各種アルデヒド類を消去する、および／または、
それと結合する食品素材を添加混合する、および／また
は、その溶液に浸漬するタンパク質処理法。食品素材と
してα-アミノ酸および／またはその塩、α-アミノ酸を
含むエキス類および／またはその塩を含むエキス類、グ
ルタチオンおよび／またはこれを含むエキス類を用い
る。α-アミノ酸はヒスチジンおよび／またはシステイ
ンである。食品素材に加えて糖類および／または重合リ
ン酸塩を添加混合する。処理対象タンパク質がすでに各
種アルデヒド類で変性した状態のタンパク質である。
ぐ、現状より長期間の冷凍保存を可能にすること。代謝
産物である各種アルデヒド類によってすでに変性した魚
肉の低下したゲル形成能を回復させること。 【解決手段】 処理対象タンパク質中に含まれる代謝物
のうち各種アルデヒド類を消去する、および／または、
それと結合する食品素材を添加混合する、および／また
は、その溶液に浸漬するタンパク質処理法。食品素材と
してα-アミノ酸および／またはその塩、α-アミノ酸を
含むエキス類および／またはその塩を含むエキス類、グ
ルタチオンおよび／またはこれを含むエキス類を用い
る。α-アミノ酸はヒスチジンおよび／またはシステイ
ンである。食品素材に加えて糖類および／または重合リ
ン酸塩を添加混合する。処理対象タンパク質がすでに各
種アルデヒド類で変性した状態のタンパク質である。
Description
【０００１】
【産業の属する技術分野】本発明は、タンパク質の変性
を抑制する、あるいは変性したタンパク質を回復させる
タンパク質処理法に関する。より詳細には、本発明は、
水産物、特に魚肉のフィレ、フィッシュブロック、落し
身、スリミを代表とする魚肉の冷凍保存中における変性
を抑制し、長期間にわたって安定的に魚肉を保存可能に
する、あるいは変性したタンパク質を回復させる魚肉の
処理方法に関する。
を抑制する、あるいは変性したタンパク質を回復させる
タンパク質処理法に関する。より詳細には、本発明は、
水産物、特に魚肉のフィレ、フィッシュブロック、落し
身、スリミを代表とする魚肉の冷凍保存中における変性
を抑制し、長期間にわたって安定的に魚肉を保存可能に
する、あるいは変性したタンパク質を回復させる魚肉の
処理方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】従来、通常の冷凍保存温度で冷凍白身魚
を長期保存したり、保存温度が変動すると、肉質がゴム
状に硬くなり、著しく食感が悪くなることが知られてい
る。この原因としては、筋肉中に生成するホルムアルデ
ヒドにより筋肉タンパク質の架橋による魚肉の硬化筋肉
タンパク質の塩に対する不溶化やゲル形性能の低下など
の変性が著しく促進されるためと考えられている。
を長期保存したり、保存温度が変動すると、肉質がゴム
状に硬くなり、著しく食感が悪くなることが知られてい
る。この原因としては、筋肉中に生成するホルムアルデ
ヒドにより筋肉タンパク質の架橋による魚肉の硬化筋肉
タンパク質の塩に対する不溶化やゲル形性能の低下など
の変性が著しく促進されるためと考えられている。
【０００３】タラ類の場合、トリメチルアミン−Ｎ−オ
キサイド（ＴＭＡＯ）含量が非常に高いことが知られて
いる。たとえば、スケトウダラの場合、その筋肉中には
ＴＭＡＯが約６０ｍＭと多量に含まれており、冷凍保存
中のＴＭＡＯの分解によって生成するホルムアルデヒド
によって筋肉タンパク質が変性する。ＴＭＡＯは魚肉中
のＴＭＡＯ分解酵素（ＴＭＡＯase）によって酵素的に
分解し、ホルムアルデヒドとジメチルアミンを等量ずつ
生成する。今回明らかになったこととして、冷凍温度下
で、ＴＭＡＯは魚肉中で非酵素的分解によって生成する
ホルムアルデヒドとジメチルアミンを生成する。上記の
ような反応で生成したホルムアルデヒドが筋肉タンパク
質の変性を著しく促進する原因となっている。
キサイド（ＴＭＡＯ）含量が非常に高いことが知られて
いる。たとえば、スケトウダラの場合、その筋肉中には
ＴＭＡＯが約６０ｍＭと多量に含まれており、冷凍保存
中のＴＭＡＯの分解によって生成するホルムアルデヒド
によって筋肉タンパク質が変性する。ＴＭＡＯは魚肉中
のＴＭＡＯ分解酵素（ＴＭＡＯase）によって酵素的に
分解し、ホルムアルデヒドとジメチルアミンを等量ずつ
生成する。今回明らかになったこととして、冷凍温度下
で、ＴＭＡＯは魚肉中で非酵素的分解によって生成する
ホルムアルデヒドとジメチルアミンを生成する。上記の
ような反応で生成したホルムアルデヒドが筋肉タンパク
質の変性を著しく促進する原因となっている。
【０００４】生成したホルムアルデヒド（ＦＡと略）は
筋肉タンパク質中のＬｙｓ残基のε−ＮＨ基とα−アミ
ノ酸の間で可逆的にhydroxymethyl誘導体を形成し、そ
の後、多くの非特異的反応によって不可逆的に形成され
ると考えられている。また、システインとも反応してＳ
Ｈ基とアミノ基の間で架橋が形成されるとも考えられて
いる。今回新たに、ＴＭＡＯの非酵素的分解は冷凍中に
も起こっていることが明らかになり、冷凍中にＦＡと筋
肉タンパク質の反応で、筋肉タンパク質の塩に対する不
溶化やゲル形性能の低下などの変性が著しく促進され
る。
筋肉タンパク質中のＬｙｓ残基のε−ＮＨ基とα−アミ
ノ酸の間で可逆的にhydroxymethyl誘導体を形成し、そ
の後、多くの非特異的反応によって不可逆的に形成され
ると考えられている。また、システインとも反応してＳ
Ｈ基とアミノ基の間で架橋が形成されるとも考えられて
いる。今回新たに、ＴＭＡＯの非酵素的分解は冷凍中に
も起こっていることが明らかになり、冷凍中にＦＡと筋
肉タンパク質の反応で、筋肉タンパク質の塩に対する不
溶化やゲル形性能の低下などの変性が著しく促進され
る。
【０００５】冷凍変性を抑制する方法としては、スリミ
技術をみると、スリミ製造における水晒し処理によりＴ
ＭＡＯを除去しているといえる。従って、冷凍貯蔵中の
ＦＡの基になる物質量を下げ、ＦＡの生成を抑制する。
しかし、この方法はスリミにしか使用できず、落し身や
フィッシュブロックでは使用できない。
技術をみると、スリミ製造における水晒し処理によりＴ
ＭＡＯを除去しているといえる。従って、冷凍貯蔵中の
ＦＡの基になる物質量を下げ、ＦＡの生成を抑制する。
しかし、この方法はスリミにしか使用できず、落し身や
フィッシュブロックでは使用できない。
【０００６】これ以外の方法では、−４０℃以下等の低
温度で冷凍保存する方法が有効である。しかし、この方
法では冷凍保存のためのコストが高くなり、流通に−４
０℃以下を保つことは一般に難しい。そこで、新しい冷
凍保存法の開発が望まれている。
温度で冷凍保存する方法が有効である。しかし、この方
法では冷凍保存のためのコストが高くなり、流通に−４
０℃以下を保つことは一般に難しい。そこで、新しい冷
凍保存法の開発が望まれている。
【０００７】
【発明が解決しようとする課題】そこで、本発明の課題
は、１）冷凍変性による白身魚肉の肉質の低下を防ぐ、
２）現状より長期間の冷凍保存を可能にする、の２点を
効果的に、また、味・風味を損なうことなくできる方法
を提供することである。さらにまた、本発明の課題は、
３）代謝産物である各種アルデヒド類によってすでに変
性した魚肉の低下したゲル形成能を回復させる方法を提
供することである。
は、１）冷凍変性による白身魚肉の肉質の低下を防ぐ、
２）現状より長期間の冷凍保存を可能にする、の２点を
効果的に、また、味・風味を損なうことなくできる方法
を提供することである。さらにまた、本発明の課題は、
３）代謝産物である各種アルデヒド類によってすでに変
性した魚肉の低下したゲル形成能を回復させる方法を提
供することである。
【０００８】
【課題を解決するための手段】本発明は、処理対象タン
パク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデヒド類を消
去する、および／または、それと結合する食品素材を添
加混合する、および／または、その溶液に浸漬するタン
パク質処理法を要旨としている。
パク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデヒド類を消
去する、および／または、それと結合する食品素材を添
加混合する、および／または、その溶液に浸漬するタン
パク質処理法を要旨としている。
【０００９】食品素材としてα-アミノ酸および／また
はその塩を用いており、その場合、本発明は、処理対象
タンパク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデヒド類
を消去する、および／または、それと結合するα-アミ
ノ酸および／またはその塩を添加混合する、および／ま
たは、その溶液に浸漬するタンパク質処理法を要旨とし
ている。
はその塩を用いており、その場合、本発明は、処理対象
タンパク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデヒド類
を消去する、および／または、それと結合するα-アミ
ノ酸および／またはその塩を添加混合する、および／ま
たは、その溶液に浸漬するタンパク質処理法を要旨とし
ている。
【００１０】食品素材としてα-アミノ酸を含むエキス
類および／またはその塩を含むエキス類を用いており、
その場合、本発明は、処理対象タンパク質中に含まれる
代謝物のうち各種アルデヒド類を消去する、および／ま
たは、それと結合するα-アミノ酸を含むエキス類およ
び／またはその塩を含むエキス類を添加混合する、およ
び／または、浸漬するタンパク質処理法を要旨としてい
る。
類および／またはその塩を含むエキス類を用いており、
その場合、本発明は、処理対象タンパク質中に含まれる
代謝物のうち各種アルデヒド類を消去する、および／ま
たは、それと結合するα-アミノ酸を含むエキス類およ
び／またはその塩を含むエキス類を添加混合する、およ
び／または、浸漬するタンパク質処理法を要旨としてい
る。
【００１１】α-アミノ酸がヒスチジンおよび／または
システインであり、その場合、本発明は、処理対象タン
パク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデヒド類を消
去する、および／または、それと結合するヒスチジンお
よび／またはシステインの溶液および／またはその塩、
または、ヒスチジンおよび／またはシステインを含むエ
キス類および／またはその塩を含むエキス類を添加混合
する、および／または、溶液に浸漬するタンパク質処理
法を要旨としている。
システインであり、その場合、本発明は、処理対象タン
パク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデヒド類を消
去する、および／または、それと結合するヒスチジンお
よび／またはシステインの溶液および／またはその塩、
または、ヒスチジンおよび／またはシステインを含むエ
キス類および／またはその塩を含むエキス類を添加混合
する、および／または、溶液に浸漬するタンパク質処理
法を要旨としている。
【００１２】食品素材としてグルタチオンおよび／また
はこれを含むエキス類を用いており、その場合、本発明
は、処理対象タンパク質中に含まれる代謝物のうち各種
アルデヒド類を消去する、および／または、それと結合
するグルタチオンおよび／またはこれを含むエキス類を
添加混合する、および／または、その溶液に浸漬するタ
ンパク質処理法を要旨としている。
はこれを含むエキス類を用いており、その場合、本発明
は、処理対象タンパク質中に含まれる代謝物のうち各種
アルデヒド類を消去する、および／または、それと結合
するグルタチオンおよび／またはこれを含むエキス類を
添加混合する、および／または、その溶液に浸漬するタ
ンパク質処理法を要旨としている。
【００１３】食品素材に加えて糖類および／または重合
リン酸塩を添加混合しており、その場合、本発明は、処
理対象タンパク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデ
ヒド類を消去する、および／または、それと結合する食
品素材、糖類および／または重合リン酸塩を添加混合す
る、および／または、その溶液に浸漬するタンパク質処
理法を要旨としている。
リン酸塩を添加混合しており、その場合、本発明は、処
理対象タンパク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデ
ヒド類を消去する、および／または、それと結合する食
品素材、糖類および／または重合リン酸塩を添加混合す
る、および／または、その溶液に浸漬するタンパク質処
理法を要旨としている。
【００１４】処理対象タンパク質がすでに各種アルデヒ
ド類で変性した状態のタンパク質であり、その場合、本
発明は、すでに各種アルデヒド類で変性した状態の処理
対象タンパク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデヒ
ド類を消去する、および／または、それと結合する食品
素材を添加混合する、および／または、その溶液に浸漬
するタンパク質処理法を要旨としている。
ド類で変性した状態のタンパク質であり、その場合、本
発明は、すでに各種アルデヒド類で変性した状態の処理
対象タンパク質中に含まれる代謝物のうち各種アルデヒ
ド類を消去する、および／または、それと結合する食品
素材を添加混合する、および／または、その溶液に浸漬
するタンパク質処理法を要旨としている。
【００１５】
【発明の実施の形態】処理対象タンパク質は代謝産物と
して各種アルデヒド類が存在するいかなるタンパク質で
もよいが、好ましくは水産物、より好ましくは白身魚肉
であり、すでに各種アルデヒド類で変性した状態のタン
パク質も包含する。
して各種アルデヒド類が存在するいかなるタンパク質で
もよいが、好ましくは水産物、より好ましくは白身魚肉
であり、すでに各種アルデヒド類で変性した状態のタン
パク質も包含する。
【００１６】水産物の冷凍保存中に生成する代謝物のう
ち各種アルデヒド類を消去したり、それと結合したりす
る食品素材は、α-アミノ酸および／またはその塩の溶
液、またはα-アミノ酸および／またはその塩を含むエ
キス類である。あるいは食品素材は、グルタチオンまた
はグルタチオンを含むエキス類である。グルタチオンは
５-Ｌ-グルタミル-Ｌ-システニィルグリシンであり、動
植物組織、微生物に広く分布しているが、特に酵母は優
れた調製材料である。すなわち、本発明者らは、上記課
題を解決すべく鋭意検討した結果、アミノ酸塩類の中で
Ｌ−ヒスチジン、Ｌ−システインなどのアミノ酸を用い
ることにより、またグルタチオンを用いることにより、
上記の課題を解決することを見いだした。すなわち、冷
凍前の白身魚フィレ、落し身、スリミに対してＬ−ヒス
チジン０．１〜５０ｍＭ溶液を等量、配合させたり、ま
た、これにＬ−アスパラギン、Ｌ−グルタミン、Ｌ−グ
ルタミン酸、Ｌ−システイン、グルタチオンを配合させ
たりすることによって、本発明を完成させるに至った。
配合させたりするかわりに浸漬することができる。
ち各種アルデヒド類を消去したり、それと結合したりす
る食品素材は、α-アミノ酸および／またはその塩の溶
液、またはα-アミノ酸および／またはその塩を含むエ
キス類である。あるいは食品素材は、グルタチオンまた
はグルタチオンを含むエキス類である。グルタチオンは
５-Ｌ-グルタミル-Ｌ-システニィルグリシンであり、動
植物組織、微生物に広く分布しているが、特に酵母は優
れた調製材料である。すなわち、本発明者らは、上記課
題を解決すべく鋭意検討した結果、アミノ酸塩類の中で
Ｌ−ヒスチジン、Ｌ−システインなどのアミノ酸を用い
ることにより、またグルタチオンを用いることにより、
上記の課題を解決することを見いだした。すなわち、冷
凍前の白身魚フィレ、落し身、スリミに対してＬ−ヒス
チジン０．１〜５０ｍＭ溶液を等量、配合させたり、ま
た、これにＬ−アスパラギン、Ｌ−グルタミン、Ｌ−グ
ルタミン酸、Ｌ−システイン、グルタチオンを配合させ
たりすることによって、本発明を完成させるに至った。
配合させたりするかわりに浸漬することができる。
【００１７】また、この代わりに５種のアミノ酸を多く
含む食品素材そのものや、エキス類を配合することがで
きる。さらにまた、この代わりにグルタチオンを多く含
む食品素材そのものや、エキス類を配合することができ
る。ただし、配合量が多くなると味、風味などが変化す
る。必要により糖類および／または重合リン酸塩をさら
に添加することができる。また、通常用いられる各種添
加剤を併用することができる。
含む食品素材そのものや、エキス類を配合することがで
きる。さらにまた、この代わりにグルタチオンを多く含
む食品素材そのものや、エキス類を配合することができ
る。ただし、配合量が多くなると味、風味などが変化す
る。必要により糖類および／または重合リン酸塩をさら
に添加することができる。また、通常用いられる各種添
加剤を併用することができる。
【００１８】このようにして得られた本発明の白身魚肉
は、長期の冷凍保存後にも食感が官能値、測定値とも遜
色無かった。特に、落し身のように冷凍変性が著しく速
いもの、白身魚フライのように白身魚肉の食感が大きく
影響する加工食品については、効果が大きい。
は、長期の冷凍保存後にも食感が官能値、測定値とも遜
色無かった。特に、落し身のように冷凍変性が著しく速
いもの、白身魚フライのように白身魚肉の食感が大きく
影響する加工食品については、効果が大きい。
【００１９】
【作用】従来、冷凍保存中、ＴＭＡＯは魚肉中のＴＭＡ
Ｏ分解酵素（ＴＭＡＯase）によって酵素的に分解し、
ＦＡとジメチルアミンを等量ずつ生成し、TMAOの分解に
よって生成するＦＡによって筋肉タンパク質が変性する
と言われていた。すなわち、生成したＦＡは筋肉タンパ
ク質中のＬｙｓ残基のε−ＮＨ基とα−アミノ酸の間で
可逆的にhydroxymethyl誘導体を形成し、その後、多く
の非特異的反応によって不可逆的に形成されると考えら
れている。また、Ｃｙｓとも反応してＳＨとアミノ基の
間で架橋が形成されるとも考えられている。しかし、今
回新たに、ＴＭＡＯの非酵素的分解は冷凍中にも起こっ
ていることが明らかになった。ＦＡと筋肉タンパク質の
反応で、筋肉タンパク質の塩に対する不溶化やゲル形性
能の低下などの変性が著しく促進される。すなわち、本
発明者らは、冷凍温度下でＴＭＡＯは魚肉中で非酵素的
分解によってＦＡとジメチルアミンを生成すること、そ
のような反応で生成したＦＡが筋肉タンパク質の変性を
著しく促進する原因となっているとの知見を得た。
Ｏ分解酵素（ＴＭＡＯase）によって酵素的に分解し、
ＦＡとジメチルアミンを等量ずつ生成し、TMAOの分解に
よって生成するＦＡによって筋肉タンパク質が変性する
と言われていた。すなわち、生成したＦＡは筋肉タンパ
ク質中のＬｙｓ残基のε−ＮＨ基とα−アミノ酸の間で
可逆的にhydroxymethyl誘導体を形成し、その後、多く
の非特異的反応によって不可逆的に形成されると考えら
れている。また、Ｃｙｓとも反応してＳＨとアミノ基の
間で架橋が形成されるとも考えられている。しかし、今
回新たに、ＴＭＡＯの非酵素的分解は冷凍中にも起こっ
ていることが明らかになった。ＦＡと筋肉タンパク質の
反応で、筋肉タンパク質の塩に対する不溶化やゲル形性
能の低下などの変性が著しく促進される。すなわち、本
発明者らは、冷凍温度下でＴＭＡＯは魚肉中で非酵素的
分解によってＦＡとジメチルアミンを生成すること、そ
のような反応で生成したＦＡが筋肉タンパク質の変性を
著しく促進する原因となっているとの知見を得た。
【００２０】スリミについては、スリミ製造工程におけ
る水晒し処理によりＴＭＡＯを除去しているといえるの
で、冷凍貯蔵中のＦＡの基になる物質量を下げＦＡの生
成を抑制し冷凍変性を抑制することになる。しかし、落
し身やフィッシュブロックでは水晒し処理を使用するこ
とはできない。水晒し処理以外の方法では、−４０℃以
下等の低温度で冷凍保存する方法が有効であるが、冷凍
保存のためのコストが高くなり、流通に−４０℃以下を
保つことは一般に難しい。本発明では、水産物の冷凍保
存中に生成する代謝物のうち各種アルデヒド類を消去す
る、および／または、それと結合する食品素材を添加混
合する、および／または、浸漬することにより、水晒し
処理を使用することはできない魚肉、特に白身魚肉の冷
凍変性による低下を防ぐことができ、味・風味を損なう
ことなく現状より長期間の水産物の冷凍保存を可能とす
ることができる。
る水晒し処理によりＴＭＡＯを除去しているといえるの
で、冷凍貯蔵中のＦＡの基になる物質量を下げＦＡの生
成を抑制し冷凍変性を抑制することになる。しかし、落
し身やフィッシュブロックでは水晒し処理を使用するこ
とはできない。水晒し処理以外の方法では、−４０℃以
下等の低温度で冷凍保存する方法が有効であるが、冷凍
保存のためのコストが高くなり、流通に−４０℃以下を
保つことは一般に難しい。本発明では、水産物の冷凍保
存中に生成する代謝物のうち各種アルデヒド類を消去す
る、および／または、それと結合する食品素材を添加混
合する、および／または、浸漬することにより、水晒し
処理を使用することはできない魚肉、特に白身魚肉の冷
凍変性による低下を防ぐことができ、味・風味を損なう
ことなく現状より長期間の水産物の冷凍保存を可能とす
ることができる。
【００２１】白身魚に対して、アミノ酸であるヒスチジ
ン、アスパラギン、グルタミン、グルタミン酸、システ
インの塩または上記アミノ酸およびそれらの塩を含むエ
キス、またはグルタチオンやそのエキス、更には、糖類
や重合リン酸塩を添加、浸漬するにより、ＴＭＡＯを含
む魚肉の変性を抑制し、味、風味に影響を及ぼすことな
く、白身魚肉の肉質の低下を防ぎ、現状より長期間の冷
凍保存を可能にすることができる。特にＣｙｓはＦＡス
カベンジャー効果が高く、添加することで、冷凍保存中
に生成したＦＡと反応し、タンパク質の変性を抑制する
機能を有していることが明らかである。また、代謝産物
である各種アルデヒド類によってすでに変性した魚肉の
低下したゲル形成能を回復させることができる。
ン、アスパラギン、グルタミン、グルタミン酸、システ
インの塩または上記アミノ酸およびそれらの塩を含むエ
キス、またはグルタチオンやそのエキス、更には、糖類
や重合リン酸塩を添加、浸漬するにより、ＴＭＡＯを含
む魚肉の変性を抑制し、味、風味に影響を及ぼすことな
く、白身魚肉の肉質の低下を防ぎ、現状より長期間の冷
凍保存を可能にすることができる。特にＣｙｓはＦＡス
カベンジャー効果が高く、添加することで、冷凍保存中
に生成したＦＡと反応し、タンパク質の変性を抑制する
機能を有していることが明らかである。また、代謝産物
である各種アルデヒド類によってすでに変性した魚肉の
低下したゲル形成能を回復させることができる。
【００２２】
【実施例】本願発明の詳細を実施例で説明する。本願発
明はこれら実施例によって何ら限定されるものではな
い。
明はこれら実施例によって何ら限定されるものではな
い。
【００２３】実施例１ アミノ酸にホルムアルデヒドスカベンジャーとしての効
果があるか調べるため、アミノ酸溶液とホルマリンを混
合し、インキュベートした後のホルムアルデヒド残存率
を測定した。１０ｍＭアミノ酸溶液と２ｍＭホルムアル
デヒド溶液をバイアル瓶に各２ｍｌずつ混合し、２５℃
で２４時間インキュベートした。２４時間後のホルムア
ルデヒド量はＮａｓｈ法によって求めた。混合溶液１ｍ
ｌとＮａｓｈ試薬（酢酸アンモニウム１５％、酢酸０．
３％、アセチル酢酸０．２％）１ｍｌを混合して４０℃
で４０分間インキュベートし、波長４４０ｎｍで吸光度
を測定し比色法によってホルムアルデヒド濃度を求め
た。結果を表１に示した。
果があるか調べるため、アミノ酸溶液とホルマリンを混
合し、インキュベートした後のホルムアルデヒド残存率
を測定した。１０ｍＭアミノ酸溶液と２ｍＭホルムアル
デヒド溶液をバイアル瓶に各２ｍｌずつ混合し、２５℃
で２４時間インキュベートした。２４時間後のホルムア
ルデヒド量はＮａｓｈ法によって求めた。混合溶液１ｍ
ｌとＮａｓｈ試薬（酢酸アンモニウム１５％、酢酸０．
３％、アセチル酢酸０．２％）１ｍｌを混合して４０℃
で４０分間インキュベートし、波長４４０ｎｍで吸光度
を測定し比色法によってホルムアルデヒド濃度を求め
た。結果を表１に示した。
【００２４】
【表１】
【００２５】この結果は、ホルムアルデヒドのスカベン
ジャーとしてはシステイン、ヒスチジンがとても強いこ
とを示した。この他に、アスパラギン、グルタミン酸、
グルタミンにホルムアルデヒドスカベンジャー効果が認
められた。
ジャーとしてはシステイン、ヒスチジンがとても強いこ
とを示した。この他に、アスパラギン、グルタミン酸、
グルタミンにホルムアルデヒドスカベンジャー効果が認
められた。
【００２６】実施例２ Ｈｉｓ、Ｇｌｙ、Ｃｙｓ、Ｌｙｓ、Ｇｌｕ、Ｓｅｒの６
種のアミノ酸、およびグルタチオンを用いて、ホルムア
ルデヒドとアミノ酸を同時にコイの筋原繊維（Ｍｆ）に
加えてその溶解度変化を調べた。終濃度はアミノ酸：
０．１〜５０ｍＭ、Ｍｆ：１０ｍｇ／ｍｌ、ＦＡ：１０
ｍＭとなるように反応組成液（５ｍｌ）を作成し、０℃
で４時間ゆっくり撹拌し反応を行った。１４００×ｇ、
１５分間遠心し上清を除去して、沈殿に０．５Ｍ Ｎａ
Ｃｌ−２０ｍＭ リン酸緩衝液（ｐＨ７．０）５ｍｌを
添加した。そしてさらに、０℃で３時間撹拌した後、遠
心分離を行い、上清タンパク質含量から、塩溶解度を測
定した。塩溶解度の測定は、全タンパク質濃度（Ｃ）と
ＮａＣｌ添加後の上清タンパク質濃度（Ｃ’）を測定
し、算出した。塩溶解度（％）＝Ｃ’／Ｃ×１００タン
パク質の定量はビウレット法により、牛血清アルブミン
画分を標準として定量した。
種のアミノ酸、およびグルタチオンを用いて、ホルムア
ルデヒドとアミノ酸を同時にコイの筋原繊維（Ｍｆ）に
加えてその溶解度変化を調べた。終濃度はアミノ酸：
０．１〜５０ｍＭ、Ｍｆ：１０ｍｇ／ｍｌ、ＦＡ：１０
ｍＭとなるように反応組成液（５ｍｌ）を作成し、０℃
で４時間ゆっくり撹拌し反応を行った。１４００×ｇ、
１５分間遠心し上清を除去して、沈殿に０．５Ｍ Ｎａ
Ｃｌ−２０ｍＭ リン酸緩衝液（ｐＨ７．０）５ｍｌを
添加した。そしてさらに、０℃で３時間撹拌した後、遠
心分離を行い、上清タンパク質含量から、塩溶解度を測
定した。塩溶解度の測定は、全タンパク質濃度（Ｃ）と
ＮａＣｌ添加後の上清タンパク質濃度（Ｃ’）を測定
し、算出した。塩溶解度（％）＝Ｃ’／Ｃ×１００タン
パク質の定量はビウレット法により、牛血清アルブミン
画分を標準として定量した。
【００２７】表２に示すように、ＦＡ処理の段階でアミ
ノ酸を加えた場合、ＨｉｓとＣｙｓに塩溶解度の低下を
抑制する効果が見られたが、他のアミノ酸（Ｌｙｓ、Ｓ
ｅｒ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ）は効果が無かった。特にその効
果はＣｙｓが高く、ＦＡ無添加のコントロール値と同程
度の高い塩溶解度となった。
ノ酸を加えた場合、ＨｉｓとＣｙｓに塩溶解度の低下を
抑制する効果が見られたが、他のアミノ酸（Ｌｙｓ、Ｓ
ｅｒ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ）は効果が無かった。特にその効
果はＣｙｓが高く、ＦＡ無添加のコントロール値と同程
度の高い塩溶解度となった。
【００２８】
【表２】
【００２９】実施例３ （ホルムアルデヒド処理スリミにアミノ酸を添加した際
の加熱ゲル強度の測定）半解凍した、スケソウダラのス
リミをプラスチック皿に５ｇ秤量し、ミクロスパチュラ
で細切した。これに終濃度がそれぞれ、タンパク質濃
度：９０ｍｇ／ｍｌ、ＮａＣｌ：０．５Ｍ、ＣａＣ
ｌ２：５ｍＭ、ＦＡ：０〜５ｍＭを添加し、同時に５ｍ
Ｍ Ｈｉｓまたは１５ｍＭ Ｃｙｓを添加して０℃で１
時間反応させたものを試料とした。直ちに、試料の貯蔵
弾性率（Ｇ’）および、損失弾性率（Ｇ’’）を測定し
た。測定は、５℃から始め２℃／ｍｉｎで温度を上昇さ
せ２５℃で２時間の坐りをおこなったあと、さらに８０
℃まで加熱した。
の加熱ゲル強度の測定）半解凍した、スケソウダラのス
リミをプラスチック皿に５ｇ秤量し、ミクロスパチュラ
で細切した。これに終濃度がそれぞれ、タンパク質濃
度：９０ｍｇ／ｍｌ、ＮａＣｌ：０．５Ｍ、ＣａＣ
ｌ２：５ｍＭ、ＦＡ：０〜５ｍＭを添加し、同時に５ｍ
Ｍ Ｈｉｓまたは１５ｍＭ Ｃｙｓを添加して０℃で１
時間反応させたものを試料とした。直ちに、試料の貯蔵
弾性率（Ｇ’）および、損失弾性率（Ｇ’’）を測定し
た。測定は、５℃から始め２℃／ｍｉｎで温度を上昇さ
せ２５℃で２時間の坐りをおこなったあと、さらに８０
℃まで加熱した。
【００３０】
【表３】
【００３１】
【表４】
【００３２】５ｍＭ ＦＡ添加した場合、肉糊を調製し
た時点で（加熱時間０分）ですでにそのＧ’値はコント
ロール値より低くなっていた。さらに、Ｇ’の最終値は
４０％も低下した。これらの結果から、スケソウダラス
リミはＦＡ 数ｍＭという低濃度、短時間処理でゲル形
性能は著しく低下することが明らかになった。Ｈｉｓを
加えたものは坐り中のＧ’値がコントロール値よりも高
かったが、最終的にはコントロールとほぼ同じ値になっ
た。一方、Ｃｙｓを加えた方は、加熱中のＧ’および
Ｇ’’の変化がコントロールと非常によく似た経過をた
どり、最終的なＧ’値も近い値になった。この結果はス
リミ中にこれらのアミノ酸があらかじめ添加されている
と、ＦＡの生成によるスリミのゲル形性能の低下を抑制
できることを示している。
た時点で（加熱時間０分）ですでにそのＧ’値はコント
ロール値より低くなっていた。さらに、Ｇ’の最終値は
４０％も低下した。これらの結果から、スケソウダラス
リミはＦＡ 数ｍＭという低濃度、短時間処理でゲル形
性能は著しく低下することが明らかになった。Ｈｉｓを
加えたものは坐り中のＧ’値がコントロール値よりも高
かったが、最終的にはコントロールとほぼ同じ値になっ
た。一方、Ｃｙｓを加えた方は、加熱中のＧ’および
Ｇ’’の変化がコントロールと非常によく似た経過をた
どり、最終的なＧ’値も近い値になった。この結果はス
リミ中にこれらのアミノ酸があらかじめ添加されている
と、ＦＡの生成によるスリミのゲル形性能の低下を抑制
できることを示している。
【００３３】実施例４ （スリミへのアミノ酸添加による効果）冷凍スリミにア
ミノ酸〔ヒスチジン（Ｈｉｓ）またはシステイン（Ｃｙ
ｓ）〕を添加し、−１０℃、２ヶ月虐待保存後のすりみ
性状からその効果を評価検討した。スリミには冷凍スリ
ミ（スケトウダラ）を用いた。Ｈｉｓ、Ｃｙｓをそれぞ
れ終濃度２０ｍｍｏｌ／ｋｇになるように、水溶液で１
０％添加し（コントロールは水のみ）、１０分間撹拌し
た。これを−２５℃で６時間凍結後、−１０℃で虐待保
存した（１ヶ月間）。コントロールはミンチ肉のみで十
分撹拌したものを−２５℃で一晩凍結後、−１０℃で虐
待保存した（２ヶ月間）。
ミノ酸〔ヒスチジン（Ｈｉｓ）またはシステイン（Ｃｙ
ｓ）〕を添加し、−１０℃、２ヶ月虐待保存後のすりみ
性状からその効果を評価検討した。スリミには冷凍スリ
ミ（スケトウダラ）を用いた。Ｈｉｓ、Ｃｙｓをそれぞ
れ終濃度２０ｍｍｏｌ／ｋｇになるように、水溶液で１
０％添加し（コントロールは水のみ）、１０分間撹拌し
た。これを−２５℃で６時間凍結後、−１０℃で虐待保
存した（１ヶ月間）。コントロールはミンチ肉のみで十
分撹拌したものを−２５℃で一晩凍結後、−１０℃で虐
待保存した（２ヶ月間）。
【００３４】
【表５】
【００３５】Ｈｉｓ，Ｃｙｓがコントロールより高い傾
向が認められ、冷凍変性防止効果が確認できた。
向が認められ、冷凍変性防止効果が確認できた。
【００３６】実施例５ （魚肉へのアミノ酸添加による効果）白身魚肉ミンチに
アミノ酸を添加し、一ヶ月間、−１０℃で保存した。そ
の白身魚肉について、遊離アミノ酸含量、ホルムアルデ
ヒド含量を測定した。白身魚肉には冷凍スケソウダラの
フィッシュブロックを用い、これを解凍した後、フード
カッターでミンチにした。ミンチ肉にしたものに、シス
テイン（Ｃｙｓ）を終濃度１００ｍｍｏｌ／ｋｇになる
ように添加し、十分撹拌したものを−２５℃で一晩凍結
後、−１０℃で虐待保存した（１ヶ月間）。コントロー
ルはミンチ肉のみで十分撹拌したものを−２５℃で一晩
凍結後、−１０℃で虐待保存した（１ヶ月間）。保存
後、ミンチ肉のＤＭＡ、ＴＭＡＯ、生成ＦＡ、遊離アミ
ノ酸濃度（Ｃｙｓ）を測定した。ＤＭＡ、ＴＭＡＯは５
％トリクロロ酢酸水溶液で抽出し、比色法で濃度を求め
た。遊離ＦＡは水蒸気蒸留法で抽出し、比色法で濃度を
求めた。遊離アミノ酸は８０％エタノールで抽出後、ア
ミノ酸自動分析計を用いて濃度を求めた。
アミノ酸を添加し、一ヶ月間、−１０℃で保存した。そ
の白身魚肉について、遊離アミノ酸含量、ホルムアルデ
ヒド含量を測定した。白身魚肉には冷凍スケソウダラの
フィッシュブロックを用い、これを解凍した後、フード
カッターでミンチにした。ミンチ肉にしたものに、シス
テイン（Ｃｙｓ）を終濃度１００ｍｍｏｌ／ｋｇになる
ように添加し、十分撹拌したものを−２５℃で一晩凍結
後、−１０℃で虐待保存した（１ヶ月間）。コントロー
ルはミンチ肉のみで十分撹拌したものを−２５℃で一晩
凍結後、−１０℃で虐待保存した（１ヶ月間）。保存
後、ミンチ肉のＤＭＡ、ＴＭＡＯ、生成ＦＡ、遊離アミ
ノ酸濃度（Ｃｙｓ）を測定した。ＤＭＡ、ＴＭＡＯは５
％トリクロロ酢酸水溶液で抽出し、比色法で濃度を求め
た。遊離ＦＡは水蒸気蒸留法で抽出し、比色法で濃度を
求めた。遊離アミノ酸は８０％エタノールで抽出後、ア
ミノ酸自動分析計を用いて濃度を求めた。
【００３７】
【表６】
【００３８】上記の結果から、Ｃｙｓを添加した魚肉の
場合、ＦＡが検出されなかった（検出限界下）。ＦＡが
検出されなかったということは、生成したＦＡがＣｙｓ
と反応したと考えられ、Ｃｙｓ は魚肉中でＦＡスカベ
ンジャーとして機能することが示された。また、コント
ロール（未添加）ではＣｙｓが検出されなかったが、こ
れは本来魚肉中に含まれるＣｙｓが生成ＦＡとしたため
に検出されなかったと考えられた。
場合、ＦＡが検出されなかった（検出限界下）。ＦＡが
検出されなかったということは、生成したＦＡがＣｙｓ
と反応したと考えられ、Ｃｙｓ は魚肉中でＦＡスカベ
ンジャーとして機能することが示された。また、コント
ロール（未添加）ではＣｙｓが検出されなかったが、こ
れは本来魚肉中に含まれるＣｙｓが生成ＦＡとしたため
に検出されなかったと考えられた。
【００３９】実施例６ （アルデヒド類で変性したタンパク質へのグルタチオン
添加等による効果）魚介類筋肉組織中に含まれるトリメ
チルアミン−Ｎ−オキサイド（ＴＭＡＯ）は、冷凍保存
中に、ジメチルアミン（ＤＭＡ）とホルムアルデヒド
（ＦＡ）に分解される。生成したＦＡは魚類筋原繊維タ
ンパク質（Ｍｆ）中で多くの非特異的反応によって架橋
を形成し、これに伴ってＭｆが塩に対して不溶化した
り、加熱ゲル形成能が低下したり、またＡＴＰase活性
が影響を受け、いわゆる変性してしまう。そこで本実施
例では様々なタンパク質変性の指標のうち、「Ｍｆの塩
に対する溶解度」と、「加熱ゲル形成能の変化」につい
て検討した。また、様々な化合物を添加することによっ
てこれらの変性を防止できるかどうか検討した。
添加等による効果）魚介類筋肉組織中に含まれるトリメ
チルアミン−Ｎ−オキサイド（ＴＭＡＯ）は、冷凍保存
中に、ジメチルアミン（ＤＭＡ）とホルムアルデヒド
（ＦＡ）に分解される。生成したＦＡは魚類筋原繊維タ
ンパク質（Ｍｆ）中で多くの非特異的反応によって架橋
を形成し、これに伴ってＭｆが塩に対して不溶化した
り、加熱ゲル形成能が低下したり、またＡＴＰase活性
が影響を受け、いわゆる変性してしまう。そこで本実施
例では様々なタンパク質変性の指標のうち、「Ｍｆの塩
に対する溶解度」と、「加熱ゲル形成能の変化」につい
て検討した。また、様々な化合物を添加することによっ
てこれらの変性を防止できるかどうか検討した。
【００４０】方法１） 《ＦＡのＭｆの溶解度に及ぼす影響》試料として、即殺
したコイの背筋肉のフィレを−６０℃で凍結貯蔵したも
のから常法に従い筋原繊維を調製した。また溶解度は実
施例２の方法と同様に測定した。図１および図２は、Ｆ
ＡによるＭｆの溶解度に及ぼす反応時間の影響について
調べた結果である。縦軸に溶解度、横軸にＦＡとの反応
時間を示し、またＦＡ濃度を変化させた。これによる
と、１または２ｍＭのＦＡと反応させたＭｆの溶解度
は、時間とともに次第に低下し、６時間後には４０％前
後まで低下した。５ｍＭのＦＡと反応させると、図１の
リン酸バッファー中では１時間後には最低値である２０
％程度まで低下した。さらに１０ｍＭのＦＡと反応させ
るとわずか１５分で溶解度は１０％程度まで低下した。
図２はリン酸バッファーのかわりにＴｒｉｓ−ＨＣｌバ
ッファーを用いて同様の実験を行った結果であるが、Ｔ
ｒｉｓ−ＨＣｌバッファー中のほうがＭｆの溶解度低下
は若干遅いことがわかった。
したコイの背筋肉のフィレを−６０℃で凍結貯蔵したも
のから常法に従い筋原繊維を調製した。また溶解度は実
施例２の方法と同様に測定した。図１および図２は、Ｆ
ＡによるＭｆの溶解度に及ぼす反応時間の影響について
調べた結果である。縦軸に溶解度、横軸にＦＡとの反応
時間を示し、またＦＡ濃度を変化させた。これによる
と、１または２ｍＭのＦＡと反応させたＭｆの溶解度
は、時間とともに次第に低下し、６時間後には４０％前
後まで低下した。５ｍＭのＦＡと反応させると、図１の
リン酸バッファー中では１時間後には最低値である２０
％程度まで低下した。さらに１０ｍＭのＦＡと反応させ
るとわずか１５分で溶解度は１０％程度まで低下した。
図２はリン酸バッファーのかわりにＴｒｉｓ−ＨＣｌバ
ッファーを用いて同様の実験を行った結果であるが、Ｔ
ｒｉｓ−ＨＣｌバッファー中のほうがＭｆの溶解度低下
は若干遅いことがわかった。
【００４１】《化合物の添加》ＦＡによるＭｆの溶解度
低下を抑制できるかどうか調べるために、１０ｍＭのＦ
Ａと同時に様々な化合物を添加した。縦軸に溶解度、横
軸に化合物の添加濃度を示した。その結果を図３に示
す。調べたアミノ酸６種類の中でセリン、リジン、グル
タミン酸、グリシンは全く効果がなかったが、システイ
ンとヒスチジンはＦＡによるＭｆの溶解度低下を抑制す
る効果を示した。システインはＦＡと等量、ヒスチジン
はＦＡの３倍量添加するとＭｆの溶解度低下を防止でき
ることがわかった。さらに、生体内でＦＡの解毒に関わ
っていると考えられているグルタチオンは、ＦＡの２倍
量で溶解度低下を阻止できることがわかった。また一定
量のグルタチオン〔２ｍＭグルタチオン（図４）、４ｍ
Ｍグルタチオン（図５）〕を種々の濃度のＦＡに添加し
ていくと、グルタチオンの２４０ｎｍでの吸光値が急激
に低下したが、グルタチオンのおよそ１／２量のＦＡを
添加すると反応が遅くなった。この結果からもＦＡの作
用を止めるためにはＦＡのおよそ２倍量のグルタチオン
が必要であることがわかった。次に、一度Ｍｆを１０ｍ
ＭのＦＡと０℃で１時間処理して変性させてからシステ
イン、ヒスチジン、グルタチオンを０〜５０ｍＭ添加し
た（図６）。これによると、化合物の添加濃度の増加に
伴って、ＦＡによって変性したＭｆの溶解度は上昇し、
４０または５０ｍＭ添加した時点でかなり高い溶解度に
なることがわかった。以上の結果から、システイン、ヒ
スチジン、グルタチオンをＦＡと同時に添加するとＭｆ
の溶解度低下を抑制できることがわかった。すなわち、
これらの化合物があらかじめ存在しているとＦＡの生成
によるＭｆの溶解度低下を防止できることがわかった。
また一度ＦＡによって変性したＭｆであってもこれらの
化合物を多量に加えると溶解度を回復させる効果がある
ことが示された。
低下を抑制できるかどうか調べるために、１０ｍＭのＦ
Ａと同時に様々な化合物を添加した。縦軸に溶解度、横
軸に化合物の添加濃度を示した。その結果を図３に示
す。調べたアミノ酸６種類の中でセリン、リジン、グル
タミン酸、グリシンは全く効果がなかったが、システイ
ンとヒスチジンはＦＡによるＭｆの溶解度低下を抑制す
る効果を示した。システインはＦＡと等量、ヒスチジン
はＦＡの３倍量添加するとＭｆの溶解度低下を防止でき
ることがわかった。さらに、生体内でＦＡの解毒に関わ
っていると考えられているグルタチオンは、ＦＡの２倍
量で溶解度低下を阻止できることがわかった。また一定
量のグルタチオン〔２ｍＭグルタチオン（図４）、４ｍ
Ｍグルタチオン（図５）〕を種々の濃度のＦＡに添加し
ていくと、グルタチオンの２４０ｎｍでの吸光値が急激
に低下したが、グルタチオンのおよそ１／２量のＦＡを
添加すると反応が遅くなった。この結果からもＦＡの作
用を止めるためにはＦＡのおよそ２倍量のグルタチオン
が必要であることがわかった。次に、一度Ｍｆを１０ｍ
ＭのＦＡと０℃で１時間処理して変性させてからシステ
イン、ヒスチジン、グルタチオンを０〜５０ｍＭ添加し
た（図６）。これによると、化合物の添加濃度の増加に
伴って、ＦＡによって変性したＭｆの溶解度は上昇し、
４０または５０ｍＭ添加した時点でかなり高い溶解度に
なることがわかった。以上の結果から、システイン、ヒ
スチジン、グルタチオンをＦＡと同時に添加するとＭｆ
の溶解度低下を抑制できることがわかった。すなわち、
これらの化合物があらかじめ存在しているとＦＡの生成
によるＭｆの溶解度低下を防止できることがわかった。
また一度ＦＡによって変性したＭｆであってもこれらの
化合物を多量に加えると溶解度を回復させる効果がある
ことが示された。
【００４２】《化合物添加の加熱ゲル形成能の変化》半
解凍したすり身に対して５ｍＭのＦＡと１５ｍＭシステ
イン（図７）、５ｍＭヒスチジン（図８）、および１０
ｍＭグルタチオン（図９）それぞれを同時に添加してよ
く混ぜ合わせ、０℃で１時間放置した後、タンパク質濃
度９０ｍｇ／ｇ、０．５Ｍ ＮａＣｌ、５ｍＭ ＣａＣｌ
２となるように肉糊を調製し、直ちに加熱を開始して試
料の貯蔵弾性率（Ｇ’）を測定した。左の縦軸にＧ’、
右の縦軸に温度、横軸に時間をとった。測定は５℃から
始め、毎分２℃で昇温して、２５℃で２時間の坐りを行
った後、さらに８０℃まで加熱した。これによると、５
ｍＭのＦＡのみの加熱ゲル強度は、ＦＡ無添加に比べ大
きく低下した。図７の１５ｍＭのＣｙｓを共存させたも
のでは、加熱前から終了までＦＡ無添加とほぼ同じ経路
をたどり、強いゲルが形成された。図８の５ｍＭのＨｉ
ｓを共存させると加熱前からＧ’は増大しており、８０
℃に到達したときにはＦＡ無添加よりやや低いＧ’値に
なった。図９の１０ｍＭのグルタチオンを共存させたも
のでは、Ｇ’値はＦＡ無添加ほどではないものの、５ｍ
ＭのＦＡのＧ’よりはかなり高くなった。これらの結果
より、あらかじめすり身中にこれらの化合物を添加して
おくと、少量のＦＡによるゲル形成能の低下を抑制でき
ることが示された。
解凍したすり身に対して５ｍＭのＦＡと１５ｍＭシステ
イン（図７）、５ｍＭヒスチジン（図８）、および１０
ｍＭグルタチオン（図９）それぞれを同時に添加してよ
く混ぜ合わせ、０℃で１時間放置した後、タンパク質濃
度９０ｍｇ／ｇ、０．５Ｍ ＮａＣｌ、５ｍＭ ＣａＣｌ
２となるように肉糊を調製し、直ちに加熱を開始して試
料の貯蔵弾性率（Ｇ’）を測定した。左の縦軸にＧ’、
右の縦軸に温度、横軸に時間をとった。測定は５℃から
始め、毎分２℃で昇温して、２５℃で２時間の坐りを行
った後、さらに８０℃まで加熱した。これによると、５
ｍＭのＦＡのみの加熱ゲル強度は、ＦＡ無添加に比べ大
きく低下した。図７の１５ｍＭのＣｙｓを共存させたも
のでは、加熱前から終了までＦＡ無添加とほぼ同じ経路
をたどり、強いゲルが形成された。図８の５ｍＭのＨｉ
ｓを共存させると加熱前からＧ’は増大しており、８０
℃に到達したときにはＦＡ無添加よりやや低いＧ’値に
なった。図９の１０ｍＭのグルタチオンを共存させたも
のでは、Ｇ’値はＦＡ無添加ほどではないものの、５ｍ
ＭのＦＡのＧ’よりはかなり高くなった。これらの結果
より、あらかじめすり身中にこれらの化合物を添加して
おくと、少量のＦＡによるゲル形成能の低下を抑制でき
ることが示された。
【００４３】
【発明の効果】本発明によると、タンパク質中に含まれ
る代謝産物である各種アルデヒド類に基づく変性を抑制
し、長期間にわたって安定的に冷凍保存の可能な処理タ
ンパク質を提供することができる。また、代謝産物であ
る各種アルデヒド類によって変性したタンパク質を回復
させる魚肉の処理方法を提供することができる。より詳
細には、本発明によると、ＴＭＡＯを含む魚肉の冷凍保
存中における変性を抑制し、長期間にわたって安定的に
魚肉を保存可能にする魚肉、特に白身魚肉のフィレ、フ
ィッシュブロック、落し身、スリミを代表とする魚肉の
処理方法を提供することができる。白身魚に対して、
味、風味に影響を及ぼすことなく、白身魚肉の肉質の低
下を防ぎ、現状より長期間の冷凍保存を可能にする魚肉
の処理方法を提供することができる。また、代謝産物で
ある各種アルデヒド類によって変性した魚肉の低下した
ゲル形成能を回復させる魚肉の処理方法を提供すること
ができる。
る代謝産物である各種アルデヒド類に基づく変性を抑制
し、長期間にわたって安定的に冷凍保存の可能な処理タ
ンパク質を提供することができる。また、代謝産物であ
る各種アルデヒド類によって変性したタンパク質を回復
させる魚肉の処理方法を提供することができる。より詳
細には、本発明によると、ＴＭＡＯを含む魚肉の冷凍保
存中における変性を抑制し、長期間にわたって安定的に
魚肉を保存可能にする魚肉、特に白身魚肉のフィレ、フ
ィッシュブロック、落し身、スリミを代表とする魚肉の
処理方法を提供することができる。白身魚に対して、
味、風味に影響を及ぼすことなく、白身魚肉の肉質の低
下を防ぎ、現状より長期間の冷凍保存を可能にする魚肉
の処理方法を提供することができる。また、代謝産物で
ある各種アルデヒド類によって変性した魚肉の低下した
ゲル形成能を回復させる魚肉の処理方法を提供すること
ができる。
【図１】ＦＡによる筋原繊維の塩溶解性に及ぼす反応時
間の影響について調べた結果を示す図面である（リン酸
緩衝液）。
間の影響について調べた結果を示す図面である（リン酸
緩衝液）。
【図２】ＦＡによる筋原繊維の塩溶解性に及ぼす反応時
間の影響について調べた結果を示す図面である（トリス
−ＨＣｌ緩衝液）。
間の影響について調べた結果を示す図面である（トリス
−ＨＣｌ緩衝液）。
【図３】セリン、リジン、グルタミン酸、グリシンのＦ
Ａ（１０ｍＭ）による筋原繊維の溶解度抑制効果を示す
図面である。
Ａ（１０ｍＭ）による筋原繊維の溶解度抑制効果を示す
図面である。
【図４】２ｍＭグルタチオンを種々の濃度のＦＡに添加
したときのグルタチオンの２４０ｎｍでの吸光値の変化
を示す図面である。
したときのグルタチオンの２４０ｎｍでの吸光値の変化
を示す図面である。
【図５】４ｍＭグルタチオンを種々の濃度のＦＡに添加
したときのグルタチオンの２４０ｎｍでの吸光値の変化
を示す図面である。
したときのグルタチオンの２４０ｎｍでの吸光値の変化
を示す図面である。
【図６】一度１０ｍＭのＦＡと０℃で１時間処理して変
性させた筋原繊維のセリン、リジン、グルタミン酸、グ
リシンによる溶解度回復効果を示す図面である。
性させた筋原繊維のセリン、リジン、グルタミン酸、グ
リシンによる溶解度回復効果を示す図面である。
【図７】半解凍したすり身に対して５ｍＭのＦＡと１５
ｍＭシステインを添加してよく混ぜ合わせ０℃で１時間
放置した後加熱ゲル形成に及ぼす影響を調べた結果を示
す図面である。
ｍＭシステインを添加してよく混ぜ合わせ０℃で１時間
放置した後加熱ゲル形成に及ぼす影響を調べた結果を示
す図面である。
【図８】半解凍したすり身に対して５ｍＭのＦＡと５ｍ
Ｍヒスチジンを添加してよく混ぜ合わせ０℃で１時間放
置した後加熱ゲル形成に及ぼす影響を調べた結果を示す
図面である。
Ｍヒスチジンを添加してよく混ぜ合わせ０℃で１時間放
置した後加熱ゲル形成に及ぼす影響を調べた結果を示す
図面である。
【図９】半解凍したすり身に対して５ｍＭのＦＡと１０
ｍＭグルタチオンを添加してよく混ぜ合わせ０℃で１時
間放置した後加熱ゲル形成に及ぼす影響を調べた結果を
示す図面である。
ｍＭグルタチオンを添加してよく混ぜ合わせ０℃で１時
間放置した後加熱ゲル形成に及ぼす影響を調べた結果を
示す図面である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 水口 亨 東京都八王子市北野町559−６ 日本水産 株式会社中央研究所内 (72)発明者 木村 郁夫 東京都八王子市北野町559−６ 日本水産 株式会社中央研究所内 (72)発明者 関 伸夫 北海道函館市湯川町２−31−14
Claims (10)
- 【請求項１】 処理対象タンパク質中に含まれる代謝物
のうち各種アルデヒド類を消去する、および／または、
それと結合する食品素材を添加混合する、および／また
は、その溶液に浸漬するタンパク質処理法。 - 【請求項２】 食品素材としてα-アミノ酸および／ま
たはその塩を用いる請求項１のタンパク質処理法。 - 【請求項３】 食品素材としてα-アミノ酸を含むエキ
ス類および／またはその塩を含むエキス類を用いる請求
項１のタンパク質処理法。 - 【請求項４】 α-アミノ酸がヒスチジンおよび／また
はシステインである請求項２または３のタンパク質処理
法。 - 【請求項５】 食品素材としてグルタチオンおよび／ま
たはこれを含むエキス類を用いる請求項１のタンパク質
処理法。 - 【請求項６】 食品素材に加えて糖類および／または重
合リン酸塩を添加混合する請求項１ないし５のいずれか
のタンパク質処理法。 - 【請求項７】 処理対象タンパク質がすでに各種アルデ
ヒド類で変性した状態のタンパク質である請求項１ない
し６のいずれかのタンパク質処理法。 - 【請求項８】 処理対象タンパク質が水産物である請求
項１ないし７のいずれかのタンパク質処理法。 - 【請求項９】 水産物が魚肉である請求項８のタンパク
質処理法。 - 【請求項１０】 魚肉が白身魚肉である請求項９のタン
パク質処理法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
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