JP2001258589A - デキストランの製造法 - Google Patents
デキストランの製造法Info
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Abstract
率でデキストランを製造できる方法を提供すること。 【解決手段】 澱粉部分加水分解物の1種または2種以
上にデキストリンデキストラナーゼを作用させ、デキス
トランを製造する方法であって、前記デキストリンデキ
ストラナーゼの作用をα−グルコシダーゼの共存下で行
うことを特徴とするデキストランの製造方法。
Description
物を原料とし、デキストリンデキストラナーゼを用いる
デキストランの製造方法に関する。さらに詳細には、本
発明は、α−グルコシダーゼを併用することにより、デ
キストランをより効率よく製造する方法に関する。
ロイコノストック属やストレプトコッカス属などに属す
る細菌を、蔗糖を炭素源として培養することにより、こ
れらの細菌がデキストランスクラーゼを生産し、この酵
素の作用により蔗糖より合成される。デキストランの分
子構造はD-グルコースのみから成る高分子多糖類で、α
−1,6−グルコシド結合を主体として、さらにα−1,
2−,α−1,3−,α−1,4−グルコシド結合の分岐
を有しているが、これら分岐の含有比はデキストランの
起源により異なる。デキストランは、血液増量剤や代用
血漿として用いられる他、優れたゲル濾過剤として医薬
・生化学分野で広く利用されている。しかし、このデキ
ストランスクラーゼを用いた蔗糖からのデキストランの
合成は、蔗糖の構成糖のうちグルコースのみしか利用さ
れないために、対糖収率が最高50%を超えることはな
い。
細菌は、澱粉部分分解物を炭素源として培養することに
より、デキストリンデキストラナーゼを生成し、この酵
素の作用により澱粉部分分解物を基質としてデキストラ
ンを合成することが報告されている(E.J.Hehre and D.
M.Hamilton:Proc. Soc. Exp. Biol. and Med., 71,336
-339 (1949))。この酵素の作用によれば、マルトース
からのデキストランの合成はないものの、マルトトリオ
ース以上のマルトオリゴ糖およびマルトデキストリンか
らデキストランを合成することができる。この反応は、
理論的には基質として用いたマルトオリゴ糖および/ま
たはマルトデキストリンがマルトースになるまで進行す
るものと考えられる。すなわち、マルトテトラオースを
用いれば、対糖収率で50%となると計算される。しか
し、実際には特開平4−293493号にも示されてい
るように、マルトテトラオースを用いた際のデキストラ
ンの対糖収率は、13.4%ほどであり、理論上の数値
とはかけ離れたものとなっていた。これは、マルトテト
ラオース以上の重合度を有するマルトオリゴ糖およびマ
ルトデキストリンについても同様である。
トリンデキストラナーゼを用いたデキストランの合成
は、理論的には高収率でマルトオリゴ糖および/または
マルトデキストリンからデキストランへの変換が行なわ
れると考えられる。しかし、現状では理論値とは全くか
け離れた低い対糖収率でしかデキストランの合成は認め
られていない。また、これまでのデキストランの合成反
応では、基質濃度として5%程度までしか試験されてお
らず、工業的にデキストランを合成しようとした場合に
は、基質濃度を高めることが必須条件となっている。し
かし、基質濃度が上昇するとデキストランの対糖収率
は、さらに低下するものと予想される。このような背景
から、デキストリンデキストラナーゼを用いたデキスト
ランの合成は実際には利用されていないのが現状であ
る。
り、様々な食品用途にその利用が期待されている。しか
し、非常に高価なためにほとんど利用されていない。デ
キストランを安価に製造し、その用途を広げるために
は、高収率なデキストランの製造方法の確立が望まれて
いる。
ストラナーゼを用いて、高収率でデキストランを製造で
きる方法を提供することにある。特に本発明は、基質濃
度が高くなった場合であっても、デキストリンデキスト
ラナーゼを用いて、高い収率でデキストランを製造でき
る方法を提供することにある。
トリンデキストラナーゼの酵素化学的特性を精査し、デ
キストリンデキストラナーゼがマルトオリゴ糖および/
またはマルトデキストリンよりデキストランを合成する
際に、マルトースにより阻害を受けることおよびマルト
トリオースからデキストランは合成されるもののその反
応は遅いことを発見し、この発見に基づいて、デキスト
リンデキストラナーゼにα−グルコシダーゼを共存させ
ることにより、デキストランを効率よく合成させること
に成功し、本発明を完成させるに至った。
リンデキストラナーゼを作用させデキストランを製造す
る方法であって、前記デキストリンデキストラナーゼの
作用をα−グルコシダーゼの共存下で行うことを特徴と
するデキストランの製造方法に関する。
する。デキストリンデキストラナーゼは、デキストラン
デキストラナーゼを生産する菌株を常法で培養を行な
い、その培養液および/または菌体より得ることができ
る。デキストランデキストラナーゼを生産する細菌とし
ては、グルコノバクターオキシダンスATCC1189
4株(Gluconobacter oxydans American Type Culture
Collection Strain No.11894)またはグルコノバクター
オキシダンスATCC11895株(Gluconobacter ox
ydans American Type Culture CollectionStrain No.11
895)などがある。これらの菌株は酢酸菌に属し、糸引
きビールの原因菌であるが、酢酸菌に病原性などは知ら
れていないことから、これらの酢酸菌の培養物は安全で
ある。(E.J.Hehre and D.M.Hamilton:J. Biol. Che
m., 55, 161-174 (1951)、特開平4−234983号)
澱粉部分加水分解物の1種又は2種以上を用いる。澱粉
部分加水分解物は主にマルトデキストリンであり、澱粉
を常法により、酸または酵素により加水分解し、必要に
より分離精製することで得られる。澱粉の分解の程度は
特に限度はない。また、澱粉部分加水分解物の一部であ
るマルトオリゴ糖等を澱粉部分加水分解物として用いる
こともできる。マルトオリゴ糖としては、例えば、マル
トトリオース、マルトテトラオース、マルトペンタオー
ス、マルトヘキサオース、マルトヘプタオースなどを挙
げることができる。また、澱粉部分加水分解物として
は、短鎖長アミロースを例示することもできる。マルト
オリゴ糖は高純度の試薬レベルのものであっても、マル
トオリゴ糖シラップのように純度の低いものであっても
よい。反応液中の基質濃度(澱粉部分加水分解物濃度)
は、特に制限はないが、例えば、0.1〜40%(w/
w)の範囲であることができる。但し、より高濃度のデ
キストランを得るという観点からは、基質濃度も高い方
が好ましい。
細菌、Aspergillus属、Mucor属、Penicillium属などの
糸状菌、Candida属、Saccharomyces属、Schizosaccharo
myces属などの酵母、イネ、ソバ、トウモロコシ、テン
サイなどの植物や動物などに幅広く存在している。本発
明に用いるα−グルコシダーゼとしては、これらの起源
などは特に限定されるものではない。しかしながら、大
量かつ安価で均質なα−グルコシダーゼを得るには、細
菌、糸状菌や酵母などの微生物起源のα−グルコシダー
ゼを用いることが有利である。また、本発明において
は、マルトテトラオース以上の重合度を有するマルトオ
リゴ糖およびマルトデキストリンは、デキストラン合成
の基質として有効に利用されるために、α−グルコシダ
ーゼは、これらの糖質に作用せず、マルトースおよび/
またはマルトトリオースに主として作用するα−グルコ
シダーゼであることが望ましい。
リンデキストラナーゼの反応の当初から共存させても、
反応の途中から共存させてもよい。反応系に存在し、デ
キストリンデキストラナーゼの反応を阻害するマルトー
スを効率よく分解し、グルコースとすることができるタ
イミング、あるいは反応効率の悪いマルトトリオースを
分解できるタイミングであれば制限はない。尚、デキス
トリンデキストラナーゼは、グルコースでは阻害されな
い。
ーゼおよびα−グルコシダーゼの量は、基質である澱粉
部分加水分解物の種類(分解の程度等)や濃度、さらに
は反応時間等を考慮して適宜決定することができる。ま
た、デキストリンデキストラナーゼとα−グルコシダー
ゼの使用比率も、基質である澱粉部分加水分解物の種類
や各酵素の起源(性能)に応じて適宜決定できる。但
し、デキストラン合成量を考慮すると、α−グルコシダ
ーゼの酵素活性量は、デキストリンデキストラナーゼの
酵素活性量の50%以内であることが適当である。
するデキストリンデキストラナーゼおよびα−グルコシ
ダーゼが安定に作用する温度域であればよい。但し、デ
キストランの合成効率という観点からは、デキストリン
デキストラナーゼがより効率よく作用することが好まし
い。尚、デキストリンデキストラナーゼはpH2.5〜6.5の
範囲であれば、60℃以下の温度で活性を有することが知
られている。反応時間は、反応温度や基質の濃度、使用
する酵素の活性等を考慮して適宜決定できる。
水溶液が得られる。この水溶液から、エタノールなどを
用いた有機溶媒による沈殿法、クロマト分画法や限外濾
過膜による処理などを用いることによりデキストランを
精製することができる。これらの方法は、単独またはい
くつかの操作を組み合わせることにより、より効率的に
デキストランを得ることができる。
明する。 参考例1 マルトトリオースからマルトヘプタオース(日本食品化
工(株)製)までの一連のマルトオリゴ糖(マルトトリオ
ース、マルトテトラオース、マルトペンタオース、マル
トヘキサオース、マルトヘプタオース)および短鎖長ア
ミロース(林原生物科学研究所(株)製)を基質として用
い、それぞれを40mM溶液とし、この基質溶液100μ
l、50mM酢酸緩衝液(pH 5.2)100μlと酵素
溶液(11.5単位)100μlを混合し、37℃にて
反応を行なった。尚、酵素溶液は50mM酢酸緩衝液(p
H 5.2)に酵素を添加したものである(以下の実施例で
も同様)。この反応液から経時的に15μlずつサンプ
リングし、沸騰水中に10分間放置し、反応を停止させ
た。この反応液中のデキストラン合成量は、AminexHPX-
42A(バイオラッドラボラトリーズ製)を装着したHP
LCにて分析を行ない、重合度12以上のピーク面積
と、反応液中の全糖量をフェノール硫酸法にて定量し、
全糖量にHPLC分析で得られた重合度12以上のピー
ク面積の割合を乗じて算出した。結果を図1〜6に示
す。
を、2%マルトースを含有する50mM酢酸緩衝液(pH
5.2)100μlに置き換えて同様に反応させた。こ
の際のデキストラン合成量を参考例1と比較して、図1
から6に示した。図1から6中の○は参考例1の結果
を、□は参考例2の結果を示している。参考例1の結果
との比較により、デキストラン合成に対し、マルトース
が阻害していることが明らかとなった。
オース(日本食品化工(株)製)までの一連のマルトオリ
ゴ糖および短鎖長アミロース(林原生物科学研究所(株)
製)を基質として用い、それぞれを40mM溶液とし、こ
の基質溶液100μl、酵母起源のα−グルコシダーゼ
(オリエンタル酵母(株)製)0.08単位を溶解した5
0mM酢酸緩衝液(pH 5.2)100μlと酵素溶液
(11.5単位)100μlを混合し、37℃にて反応
を行った。その際のデキストラン合成量を参考例1と比
較して、図7から12に示した。図7から12中の○は
参考例1の結果を、●は実施例1の結果を示している。
参考例1に比較して、明らかにデキストラン合成量の上
昇が認められた。
として用い、それぞれを40mM溶液とし、この基質溶液
100μl、カビ起源のα−グルコシダーゼ(アマノ製
薬(株)製)0.01単位を溶解した50mM酢酸緩衝液
(pH 5.2)100μlと酵素溶液(11.5単位)1
00μlを混合し、37℃にて反応を行った。その際の
デキストラン合成量を図13に示した。図13中の○は
参考例1の結果を、▲は実施例2の結果を示している。
参考例1に比較して、明らかにデキストラン合成量の上
昇が認められた。
からデキストランへの変換率、すなわち対糖収率が低い
ことや、デキストランの合成反応に時間がかかることに
より、高価なものとなっている。そのため、これまでデ
キストランは、医薬・生化学用途の極く限られた分野で
しか利用されていなかった。本発明により、デキストラ
ンの合成を従来に比較して効率よく行うことが可能とな
り、食品用途など、様々な分野でその利用が可能とな
る。
デキストランの合成に対するマルトースの影響(参考例
1と2の対比)を示す。
のデキストランの合成に対するマルトースの影響(参考
例1と2の対比)を示す。
のデキストランの合成に対するマルトースの影響(参考
例1と2の対比)を示す。
のデキストランの合成に対するマルトースの影響(参考
例1と2の対比)を示す。
のデキストランの合成に対するマルトースの影響(参考
例1と2の対比)を示す。
デキストランの合成に対するマルトースの影響(参考例
1と2の対比)を示す。
デキストランの合成に対する酵母起源のα−グルコシダ
ーゼの影響(参考例1と実施例1の対比)を示す。
のデキストランの合成に対する酵母起源のα−グルコシ
ダーゼの影響(参考例1と実施例1の対比)を示す。
のデキストランの合成に対する酵母起源のα−グルコシ
ダーゼの影響(参考例1と実施例1の対比)を示す。
合のデキストランの合成に対する酵母起源のα−グルコ
シダーゼの影響(参考例1と実施例1の対比)を示す。
合のデキストランの合成に対する酵母起源のα−グルコ
シダーゼの影響(参考例1と実施例1の対比)を示す。
のデキストランの合成に対する酵母起源のα−グルコシ
ダーゼの影響(参考例1と実施例1の対比)を示す。
のデキストランの合成に対するカビ起源のα−グルコシ
ダーゼの影響(参考例1と実施例2の対比)を示す。
Claims (3)
- 【請求項1】澱粉部分加水分解物の1種または2種以上
にデキストリンデキストラナーゼを作用させ、デキスト
ランを製造する方法であって、前記デキストリンデキス
トラナーゼの作用をα−グルコシダーゼの共存下で行う
ことを特徴とするデキストランの製造方法。 - 【請求項2】α−グルコシダーゼは、デキストラン製造
の当初または途中から共存させる請求項1に記載の製造
方法。 - 【請求項3】澱粉部分加水分解物が1種若しくは2種以
上のマルトオリゴ糖または1種若しくは2種以上のマル
トオリゴ糖を含有するシラップである請求項1または2
に記載の製造方法。
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WO2015183714A1 (en) | 2014-05-29 | 2015-12-03 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Enzymatic synthesis of soluble glucan fiber |
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Cited By (11)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2007181452A (ja) * | 2005-12-06 | 2007-07-19 | Hokkaido Univ | デキストラン生成酵素遺伝子、デキストラン生成酵素およびその製造方法、デキストランの製造方法 |
WO2010032510A1 (ja) * | 2008-09-18 | 2010-03-25 | 日本食品化工株式会社 | 新規分岐グルカン並びにその製造方法および用途 |
JP2010095701A (ja) * | 2008-09-18 | 2010-04-30 | Nippon Shokuhin Kako Co Ltd | 新規分岐グルカン並びにその製造方法および用途 |
US9657322B2 (en) | 2009-05-08 | 2017-05-23 | Rijksuniversiteit Groningen | Glucooligosaccharides comprising (alpha 1->4) and (alpha 1->6) glycosidic bonds, use thereof, and methods for providing them |
WO2015183722A1 (en) | 2014-05-29 | 2015-12-03 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Enzymatic synthesis of soluble glucan fiber |
WO2015183714A1 (en) | 2014-05-29 | 2015-12-03 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Enzymatic synthesis of soluble glucan fiber |
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