ES2532537T3 - Composiciones de detergentes que comprenden un biotensioactivo y lipasa - Google Patents

Composiciones de detergentes que comprenden un biotensioactivo y lipasa Download PDF

Info

Publication number
ES2532537T3
ES2532537T3 ES11729626.9T ES11729626T ES2532537T3 ES 2532537 T3 ES2532537 T3 ES 2532537T3 ES 11729626 T ES11729626 T ES 11729626T ES 2532537 T3 ES2532537 T3 ES 2532537T3
Authority
ES
Spain
Prior art keywords
surfactant
lipase
enzyme
biotensive
bacterial
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
ES11729626.9T
Other languages
English (en)
Inventor
Alyn James Parry
Neil James Parry
Anne Cynthia Peilow
Paul Simon Stevenson
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Unilever NV
Original Assignee
Unilever NV
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Unilever NV filed Critical Unilever NV
Application granted granted Critical
Publication of ES2532537T3 publication Critical patent/ES2532537T3/es
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D1/00—Detergent compositions based essentially on surface-active compounds; Use of these compounds as a detergent
    • C11D1/02—Anionic compounds
    • C11D1/04—Carboxylic acids or salts thereof
    • C11D1/06—Ether- or thioether carboxylic acids

Abstract

Una composición de limpieza que comprende una cantidad efectiva de un sistema tensioactivo y un sistema enzimático caracterizado porque el sistema tensioactivo comprende al menos 1% en peso (en base a la composición de limpieza) de un biotensioactivo, el cual es un tensioactivo glicolípido, que comprende al menos 20% en moles de glicolípido que contiene tanto restos de disacáridos como de ácidos y al menos una enzima lipasa de origen bacteriano.

Description

5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
E11729626
10-03-2015
DESCRIPCIÓN
Composiciones de detergentes que comprenden un biotensioactivo y lipasa
Campo técnico
La presente invención se refiere a composiciones de detergentes que comprenden un biotensioactivo y lipasa.
Antecedentes
Una descripción general de biotensioactivos está publicada por Rahman en Biotechnology 7 (2): 360 a 370, 2008 ISSN1682-296X "Production, Characterisation and application of Biosurfactants -review".
Las enzimas se han utilizado en formulaciones de detergentes como una ayuda de limpieza durante muchos años. Ellas se pueden obtener de bacterias de otras fuentes. Las enzimas empleadas en forma más común son proteasas, amilasas, mananasas, lipasas y celulasas. Ellas se obtienen a menudo de cultivos de hongos o levaduras.
Las lipasas se utilizan en formulaciones de detergentes que contienen tensioactivos para ayudar a la limpieza de suciedades aceitosas de los tejidos. A pesar de su aislamiento y caracterización hace algunas décadas, estas enzimas han sido difíciles de formular en formulaciones de tensioactivos convencionales porque existe una competencia entre la enzima y el tensioactivo para el sustrato de aceite diana. Los tensioactivos ganarán esta competencia por la superficie y triunfarán o desplazarán las enzimas de la superficie aceitosa y, por tanto, reducirán el rendimiento de las enzimas en esas suciedades. Por tanto, el impacto práctico de las lipasas en productos de limpieza detergentes está limitado, en especial cuando se compara con el impacto de otras enzimas de limpieza, tales como proteasas y amilasas.
El traslado a sustancias químicas más sostenibles refuerza el deseo de reducir el nivel tensioactivo en el lavado. Como una alternativa biológica, las enzimas representan una opción eficiente de peso para mantener el rendimiento en la eliminación de suciedad aceitosa a medida que los niveles de tensioactivos disminuyen. El uso de biotensioactivos se ha propuesto en muchos documentos de la técnica anterior.
Los siguientes documentos se refieren a combinaciones de biotensioactivos y enzimas producidas a partir de bacterias.
El documento JP5168489A describe un método para producir un biotensioactivo mediante el uso de una enzima lipasa. El biotensioactivo que está presente en combinación con la lipasa no contiene ningún resto de ácido. La presencia de un resto disacárido es opcional.
"Lipase and biosurfactant production for utilisation in bioremediation of vegetable oils and hydrocarbon". Martins VG et al (2008) Quimica Nova No 31 volumen 8, 1942 a 1947.
"Isolation and characterisation of a lipid degrading bacterium and its application to lipid containing wastewater treatment". Matsumiya Y. et al (2007) Journal of Bioscience and Bioengineering No 103, Volumen 4, 325 a 330.
El documento US2006106120 describe la mezcla de un microorganismo, un biotensioactivo y una enzima degradante de plástico para la biorremediación de materiales artificiales. El biotensioactivo se puede derivar a partir de fuentes bacterianas o de otro tipo; la enzima preferida utilizada en los ejemplos es una cutinasa de origen bacteriano. Ésta puede ser expresada en forma conjunta con amilasa e hidrofobina. Las composiciones no se utilizan para la limpieza.
Los siguientes documentos se refieren a combinaciones de biotensioactivos y enzimas que no se producen en forma específica a partir de bacterias, para la limpieza.
El documento CN101126052 describe un una composición de limpieza que contiene biotensioactivo que también contiene una proteasa. El origen de la proteasa es una planta de piña.
El documento US5417879 (Unilever) describe una composición tensioactiva sinérgica dual de lavandería que contiene un soforolípido (de levadura), un lípido celobioso (de hongos) o un biotensioactivo glucolípido ramnolípido (de bacterias). Los ejemplos que utilizan estos biotensioactivos no comprenden ninguna enzima. En la columna 12, líneas 24 a 25, se menciona cómo es posible la combinación de biotensioactivos con una cantidad no revelada de una enzima de origen desconocido.
El documento US2004171512A (Igarashi Keisuke; Hirata Yoshihiko; Furuta Taro) divulga composiciones de detergentes de baja espuma que comprenden un biotensioactivo (soforolípido de levadura) el cual puede sustituir a un tensioactivo no iónico de polímero de bloques de baja espuma convencional. De acuerdo con la divulgación general, el biotensioactivo se puede utilizar con un tipo de revelado de enzima seleccionada entre amilasa, proteasa, celulosa, lipasa, pululanasa, isopullulanasa, isoamilasa, catalasa, peroxidasa, o similares. La enzima se puede añadir por medio de la selección en forma apropiada a la luz de su especificidad de sustrato. Por ejemplo, la
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
E11729626
10-03-2015
proteasa se puede seleccionar para una mancha de proteínas, y la amilasa se puede seleccionar para una mancha de almidón. Los ejemplos utilizan los soforolípidos para el lavado de vajillas (limpieza de superficies duras) en combinación con Savinase 6.0T, una proteasa de Novo Nordisk y Duramyl 60T una enzima lítica de almidón (amilasa) de Novo Nordisk. Duramyl se produce a partir de Bacillus licheniformis y Savinase se produce a partir de Bacillus Clausilentus, ambas fuentes de bacterias. Estas no se enseñan como fuentes preferidas en forma genérica en este documento.
El documento US2009188055A (Stepan Co) divulga composiciones que comprenden estolides sulfonados y otros derivados de ácidos grasos. La Tabla 20 proporciona ejemplos proféticos de estos tensioactivos en combinación con otros tensioactivos, que incluyen ramnolípidos. Las enzimas no se incluyen en estos ejemplos. En otra parte del documento, se dice que el rendimiento de limpieza sobre suciedades grasas se ha mejorado sinérgicamente con los estolides por el uso de lipasas. Las enzimas lipasas adecuadas incluyen aquellas producidas por microorganismos del grupo Pseudomonas, tales como Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, tal como se revela en la Patente Británica
1.372.034. Las lipasas adecuadas incluyen aquellas que muestran una reacción cruzada inmunológica positiva con el anticuerpo de la lipasa, producida por el microorganismo Pseudomonas fluorescens IAM 1057. Esta lipasa está disponible en Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, bajo el nombre comercial Lipase P "Amano", de aquí en adelante denominado como "Amano-P". Otras lipasas adecuadas adicionales son las lipasas tales como M1 Lipase.RTM y Lipomax.RTM (Gist-Brocades). Las lipasas altamente preferidas son las D96L variante de la enzima lipolítica de la lipasa nativa derivada de Humicola lanuginosa (un hongo) como se describe en el documento US 6.017.871, expedido el 25 de enero de 2000 (P&G). En forma preferente, se utiliza la cepa Humicola lanuginosa DSM 4106. Esta enzima se incorpora a la composición de acuerdo con la tecnología actual en un nivel de 50 LU a
8.500 LU por litro de solución de lavado. En forma preferente, la variante D96L está presente en un nivel de 100 LU a 7.500 LU por litro de solución de lavado. De forma más preferente todavía a un nivel de 150 a 5.000 LU por litro de solución de lavado.
El documento US2006080785A (Nero) describe la limpieza de alfombras por medio de la aplicación de una composición de limpieza que contiene biotensioactivos y enzimas para la alfombra; y un equipo para limpiar el material. Las enzimas se obtienen de algas marinas.
Un documento sugiere combinaciones de biotensioactivos y enzimas derivadas de bacterias para la limpieza.
El documento US2004072713A (Unilever) divulga un artículo para su uso en un proceso de limpieza enzimática de tejidos, dicho artículo contiene uno o más tipos de microorganismos inocuos capaces de excretar enzimas útiles en dicho proceso de limpieza de los tejidos. En una realización, el microorganismo puede ser una bacteria, aunque también se ejemplifican microorganismos fúngicos. Todos los ejemplos expresan enzimas de blanqueo. Si bien no se utiliza en los ejemplos, este documento especula que es útil en especial si, además de enzimas, los microorganismos también son capaces de producir otras entidades químicas que contribuyen al proceso de limpieza, por ejemplo, biotensioactivos, por ejemplo lipopolisacáridos. Ninguna solución de lavado o concentrado que comprende una mezcla de biotensioactivos derivados de bacterias junto con enzimas derivadas de bacterias se revela en realidad en este documento. Estamos seguros de que la concentración de biotensioactivo sería mucho menor que 0,5 g/l.
Sumario de la invención
De acuerdo con la presente invención, se proporciona una composición de limpieza que comprende una cantidad efectiva de un sistema tensioactivo y un sistema enzimático caracterizada poque el sistema tensioactivo comprende al menos un 1% en peso (en base a la composición de limpieza) de un biotensioactivo, el cual es un glicolípido tensioactivo que comprende al menos un 20% en moles de glicolípido que contiene dos partes iguales de disacáridos y de ácidos y al menos una enzima lipasa de origen bacteriano.
Los inventores han encontrado beneficios sinérgicos sorprendentes sobre la limpieza de manchas y suciedades cuando las lipasas, derivadas de bacterias, se combinan con tensioactivos biológicos (biotensioactivos) que contienen tanto restos de disacáridos como de ácidos.
La combinación se puede utilizar en cualquier formulación biológica. Las lipasas son una enzima clave para la inserción en composiciones de detergentes, en especial en detergentes de lavandería, así como también en composiciones diseñadas para limpiar superficies duras tales como composiciones para lavavajillas, que limpian suciedad y manchas todos los días en forma efectiva a niveles reducidos de tensioactivo para permitir la concentración de la formulación.
Se han probado tres tipos de biotensioactivo: (hongos, bacterias y levaduras) en combinación con dos tipos de enzima lipasa (fúngicas y bacterianas). Las enzimas bacterianas superaron en forma consistente a las enzimas fúngicas con los biotensioactivos. El mejor resultado proviene de una combinación de enzima derivada de bacterias con un biotensioactivo derivado de bacterias que comprende al menos 80% en moles de biotensioactivo que tiene restos de disacárido y de ácido (di-Ramnolípido).
De acuerdo con un segundo aspecto de la presente invención se proporciona un procedimiento para limpiar un sustrato que comprende las etapas de sumergir el sustrato en agua, añadir una composición de acuerdo con
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
E11729626
10-03-2015
cualquier reivindicación precedente al agua para formar una solución de lavado y lavar el sustrato, caracterizado porque el tiempo de ciclo del lavado es inferior a 60 minutos, preferentemente menos de 30 minutos y la temperatura del agua es inferior a 35 °C en todo momento.
Descripción detallada de la invención
Lipasa bacteriana
Las lipasas adecuadas incluyen aquellas de origen bacteriano. Se incluyen mutaciones modificadas de forma química, o proteínas genéticamente manipuladas. Se incluyen ejemplos de lipasas útiles de origen bacteriano en las lipasas de P. alcaligenes o P. pseudoalcaligenes (documento EP 218 272), P. cepacia (documento EP 331 376), P. stutzeri (documento GB 1.372.034), P. fluorescens, Pseudomonas sp. cepa SD 705 (documentos WO 95/06720 y WO 96/27002), P. wisconsinensis (documento WO 96/12012), una lipasa Bacillus, por ej. de B. subtilis (Dartois et al. (1993), Biochemica et Biophysica Acta, 1131, 253 a 360), B. stearothermophilus (documento JP 64/744992) o B. pumilus (documento WO 91/16422).
Los genes bacterianos que codifican enzimas lipasas bacterianas se pueden transferir a los huéspedes de producción de expresión preferidos, los cuales no se limitan a huéspedes bacterianos, e incluyen, por ejemplo, otros huéspedes microbianos. El término lipasa bacteriana incluye una lipasa producida a partir de tales huéspedes de expresión, pero originada a partir de una bacteria.
La enzima puede ser una fosfolipasa clasificada como EC 3.1.1.4 y/o EC 3.1.1.32. De acuerdo con lo utilizado en la presente memoria, el término fosfolipasa es una enzima, que tiene actividad frente a los fosfolípidos. Los fosfolípidos, tales como lecitina o fosfatidilcolina, consisten en glicerol esterificado con dos ácidos grasos en una posición externa (sn-1) y en la posición media (sn-2) y esterificado con ácido fosfórico en la tercera posición; el ácido fosfórico, a su vez, puede ser esterificado para generar un amino-alcohol. Las fosfolipasas son enzimas que participan en la hidrólisis de los fosfolípidos. Se pueden distinguir varios tipos de actividad de fosfolipasa, incluidas las fosfolipasas A1y A2 las cuales hidrolizan un grupo acilo graso (en las posiciones sn-1 y sn-2, respectivamente) para formar un lisofosfolípido; y la lisofosfolipasa (o fosfolipasa B) la cual puede hidrolizar el grupo acilo graso restante en un lisofosfolípido. Las fosfolipasa C y la fosfolipasa D (fosfodiesterasas) liberan diacilglicerol o ácido fosfatídico respectivamente.
El término fosfolipasa incluye enzimas con actividad de fosfolipasa, por ejemplo, la actividad de fosfolipasa A (A1 o A2), la actividad de fosfolipasa B, la actividad de fosfolipasa C o la actividad de fosfolipasa D. El término "fosfolipasa A" utilizado en la presente memoria en conexión con una enzima de la invención está destinado a abarcar una enzima con actividad de fosfolipasa A1 y/o actividad de fosfolipasa A2. La actividad de fosfolipasa puede ser proporcionada por enzimas que tienen otras actividades también, tales como, por ejemplo, una lipasa con actividad de fosfolipasa. La actividad de fosfolipasa puede, por ejemplo, ser de una lipasa con actividad de fosfolipasa secundaria. En otras realizaciones de la invención, la actividad de la enzima fosfolipasa es proporcionada por una enzima que contiene en forma esencial sólo actividad de fosfolipasa y en donde la actividad de la enzima fosfolipasa no es una actividad secundaria.
La fosfolipasa es, en forma preferente, de origen bacteriano Bacillus, por ej., B. megaterium, B. subtilis; Citrobacter, por ej., C. freundii; Enterobacter, por ej., E. aerogenes, E. cloacae Edwardsiella, E. tarda; Erwinia, por ej., E. herbicola; Escherichia, por ej., E. coli; Klebsiella, por ej., K. pneumoniae; Proteus, por ej., P. vulgaris; Providencia, por ej., P. stuartii; Salmonella, por ej., S. typhimurium; Serratia, por ej., S. liquefasciens, S. marcescens; Shigella, por ej., S. flexneri.
La composición puede comprender además enzimas que no son de origen bacteriano. En particular proteasa, amilasa y celulasa, aunque también se podrían incluir las lipasas no bacterianas.
Biotensioactivos
Los mismos se obtienen de fuentes microbianas, que incluyen bacterias, levaduras y hongos. El término Biotensioactivo utilizado en esta memoria de patente no incluye tensioactivos derivados de material vegetal, tales como Alquil poliglucósidos (APG).
a) Biotensioactivos derivados de bacterias
Los mismos son, por ejemplo, Ramnolípidos provenientes típicamente de Pseudomonas sp. La información sobre otros biotensioactivos derivados de bacterias está disponible en "Mapping of Patents in Bioemulsifiers and biosurfactants -review, published in the Journal of Scientific and Industrial Research Volumen 65, 2006, P91”. Dentro de la definición de biotensioactivos producidos por bacterias, se incluyen aquellos en los que un gen bacteriano es clonado y posteriormente es expresado a partir de otro organismo como una técnica de fabricación. Por ejemplo, los Ramnolípidos han sido producidos de esta manera a partir de E. coli.
b) Biotensioactivos de fuentes no bacterianas
E11729626
10-03-2015
Los Biotensioactivos de fuentes microbianas no bacterianas incluyen aquellos derivados de hongos y levaduras, por ej., soforolípidos de Candida sp y Torulopsis sp. Candida apícola, Candida bombicola, Candida lipolytica, Candida bogoriensis. Véase: Environmental applications for biosurfactants -Environmental Pollution, Volumen 133, 2005, Páginas 183 a 198 Catherine N. Mulligan. También véase, Towards commercial production of microbial surfactants -Trends in Biotechnology, Volumen 24, 2006, Páginas 509 a 515: Soumen Mukherjee, Palashpriya Das, Ramkrishna Sen.
Los lípidos de manosil eritritol provienen típicamente de la Pseudozyma (anteriormente Candida) Antártida. Los lípidos celobiosa provienen típicamente de Ustilago maydis. Los lípidos de trehalosa provienen típicamente de Rhodococcus sp.
Se proporciona más información en Production, Characterisation and Applications of Biosurfactants Review Biotechnology-Volumen 7, 2008, página 370: Pattanathu, Rahman and Gakpe.
La composición de detergente puede comprender otros componentes que se encuentran comúnmente en los líquidos de lavandería. En especial los polímeros de liberación de suciedad de los tejidos de poliéster, hidrótropos, opacificantes, colorantes, perfumes, otras enzimas, otros tensioactivos, microcápsulas de componentes tales como perfumes o aditivos de cuidado, ablandadores, polímeros contra la redeposición de la suciedad, blanqueadores, activadores de blanqueo y catalizadores de blanqueo, antioxidantes, agentes de control y tampones de pH, espesantes, estructurantes externos para modificación de la reología, señales visuales, ya sea con o sin componentes funcionales embebidos en la misma y otros componentes conocidos para aquéllos con experiencia ordinaria en la técnica. La composición es, con preferencia, un líquido y se envasa en forma ventajosa en una botella multidosis o en una bolsa de dosis unitaria soluble.
La invención se describirá a continuación además con referencia a los siguientes ejemplos no limitantes.
Ejemplos
Ejemplo 1
En este ejemplo, se ensayaron varias composiciones de enzima / biotensioactivo a fin de determinar su capacidad para eliminar una mancha de carne de color a partir de un tejido de algodón.
Se prepararon soluciones de lavado por medio de la dispersión de la lipasa en una concentración de proteína de 4 mg por litro, junto con un tensioactivo detergente en la concentración requerida en una solución salina tamponada de fosfato (PBS, por sus siglas en inglés) ajustada a pH 8 y a 12 ° FH de dureza del agua. Se mezclaron 10 ml de la solución de lavado en viales de plástico de 25 ml a 37 °C con agitación a 200 rpm en una incubadora orbital durante 30 minutos. A continuación se añadieron muestras (aproximadamente de 1 cm2) de tela de algodón manchada con grasa vacuna de color rojo Sudán a la incubadora y los viales se regresaron a la incubadora de agitación. Se retiraron muestras en intervalos de tiempo, se enjuagaron en agua fría y se secaron a 37 °C. El color residual se controló mediante el uso de un Macbeth Colour Eye, y se comparó con los paños manchados no tratados. Los resultados para los 30 minutos se muestran en la Tabla 1 y para las 4 horas en la Tabla 2.
La enzima bacteriana es "Lipomax", una lipasa derivada de bacterias variante M21 L de la lipasa de Pseudomonas alcaligenes de acuerdo con lo descrito en el documento WO 94/25578 de Gist-Brocades (M.M.M.J. Cox, H.B.M. Lenting, L.J.S.M. Mulleners and J.M.van der Laan).
La enzima fúngica es "Lipolasa", derivada de Humicola languginosa de acuerdo con lo descrito en el documento EP 0 258 068 y disponible de Novozymes A/S.
Los detalles de los tensioactivos estuvieron de acuerdo con lo presentado a continuación:
SL = soforolípido: un biotensioactivo de origen fúngico que comprende restos de disacáridos y restos de ácido al menos en un 20%.
AC = Accell: un biotensioactivo derivado de una levadura.
RL = Ramnolípido: un biotensioactivo de origen bacteriano que comprende restos de ácido y en el que R2 comprende restos de disacáridos. RL es, aproximadamente, un 70% en moles de di ramnolípido y un 30% en moles de mono ramnolípido. Solamente di ramnolípido tiene el resto de disacárido requerido.
Tabla 1 -30 minutos
Biotensioactivo
No. Enzima Lipasa BacterianaEnzima fúngica
0,25 g/l SL
2,83 8,42 4,29
0,25 g/l AC
0,96 2,39 1,25
E11729626
10-03-2015
0,25 g/l RL
3,35 5,40 3,29
0,5 g/l SL
8,98 11,20 8,44
0,5 g/l AC
1,05 1,95 1,00
0,5 g/l RL
1,28 10,00 0,82
Tabla 2 -4 horas
Biotensioactivo
No. Enzima Lipasa BacterianaEnzima fúngica
0,25 g/l SL
5,52 12,98 8,61
0,25 g/l AC
3,67 9,15 3,19
0,25 g/l RL
3,12 8,01 3,36
0,5 g/l SL
12,23 13,59 11,29
0,5 g/l AC
2,22 8,40 3,52
0,5 g/l RL
1,38 12,01 2,34
La enzima lipasa bacteriana supera en forma constante a la enzima lipasa fúngica en todos los tipos de manchas. Para los soforolípidos en alta concentración y largo tiempo de lavado la presencia de la enzima lipasa fúngica no proporciona ningún beneficio por sobre el uso del tensioactivo sin una lipasa.
5 Las enzimas se dosifican todas en el mismo nivel por medio de la determinación de la cantidad de proteína de enzima activa en cada una de las muestras por el uso de un kit de ensayo de proteína BCA estándar (ex Pierce) siguiendo el protocolo del fabricante.
Ejemplo 2
En este ejemplo se examinaron varias composiciones de enzima/Biotensioactivo a fin de determinar su capacidad 10 para eliminar una mancha de carne de color.
Se llevó a cabo la misma experimentación tal como en el Ejemplo 1 excepto que el material ramnolípido se separó en sus componentes mono-ramnolípido y di-ramnolípido. El di ramnolípido que tenía dos azúcares de ramnosa en el grupo acilo. Se utiliza la notación R1 para el mono ramnolípido y R2 para el material de di-ramnolípido. Los resultados de limpieza para 1 hora y 4 horas se presentan en las Tablas 3 y 4.
15 Tabla 3 -1 hora
Biotensioactivo
No Enzima Lipasa BacterianaLipasa fúngic a
0,5 g/l SL
6,34 10,28 9,72
0,5 g/l RL
1,15 8,88 1,04
0,5 g/l R1
9,85 11,31 12,25
0,5 g/l R2
0,80 8,87 1,05
Tabla 4 -4 horas
Biotensioactivo
No Enzima Lipasa BacterianaLipasa fúngic a
0,5 g/l SL
10,25 12,54 11,17
0,5 g/l RL
1,18 10,68 1,89
0,5 g/l R1
14,52 12,43 14,19
0,5 g/l R2
1,14 11,42 2,85

Claims (5)

  1. REIVINDICACIONES
    1. Una composición de limpieza que comprende una cantidad efectiva de un sistema tensioactivo y un sistema enzimático caracterizado porque el sistema tensioactivo comprende al menos 1% en peso (en base a la composición de limpieza) de un biotensioactivo, el cual es un tensioactivo glicolípido, que comprende al menos 20%
    5 en moles de glicolípido que contiene tanto restos de disacáridos como de ácidos y al menos una enzima lipasa de origen bacteriano.
  2. 2.
    Una composición de acuerdo con la reivindicación 1, en la que el biotensioactivo es seleccionada de ramnolípidos, soforolípidos y mezclas de los mismos.
  3. 3.
    Una composición de acuerdo con la reivindicación 1, en la que el biotensioactivo es de origen bacteriano.
    10 4. Una composición de acuerdo con cualquier reivindicación precedente en la que el biotensioactivo es un ramnolípido.
  4. 5.
    Una composición de acuerdo con la reivindicación 4, en la que el ramnolípido comprende dos o más unidades de ramnosa en la cadena de acilo y es al menos un 60% de di-ramnolípido.
  5. 6.
    Un procedimiento de limpieza de un sustrato que comprende los pasos de sumergir el sustrato en agua, añadir
    15 una composición de acuerdo con cualquier reivindicación precedente en el agua para formar una solución de lavado y lavar el sustrato, caracterizado porque el tiempo del ciclo de lavado es inferior a 60 minutos, preferentemente menos de 30 minutos y la temperatura del agua es inferior a 35 °C en todo momento.
    7
ES11729626.9T 2010-07-22 2011-07-04 Composiciones de detergentes que comprenden un biotensioactivo y lipasa Active ES2532537T3 (es)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP10170404 2010-07-22
EP10170404 2010-07-22
PCT/EP2011/061216 WO2012010407A1 (en) 2010-07-22 2011-07-04 Detergent compositions comprising biosurfactant and lipase

Publications (1)

Publication Number Publication Date
ES2532537T3 true ES2532537T3 (es) 2015-03-27

Family

ID=43304742

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES11729626.9T Active ES2532537T3 (es) 2010-07-22 2011-07-04 Composiciones de detergentes que comprenden un biotensioactivo y lipasa

Country Status (6)

Country Link
EP (1) EP2596089B1 (es)
CN (1) CN103052703A (es)
BR (1) BR112013000114B1 (es)
ES (1) ES2532537T3 (es)
WO (1) WO2012010407A1 (es)
ZA (1) ZA201300376B (es)

Families Citing this family (20)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN103146496B (zh) * 2013-03-11 2015-02-25 广州舒国生物科技有限公司 一种微生物洗涤剂的制备方法
US10674726B2 (en) * 2013-12-19 2020-06-09 Conopco, Inc. Composition
DE102014221889B4 (de) 2014-10-28 2023-12-21 Henkel Ag & Co. Kgaa Waschmittel mit Mannosylerythritollipid, Verstärkung der Reinigungsleistung von Waschmitteln durch Mannosylerythritollipid, und Waschverfahren unter Einsatz von Mannosylerythritollipid
DE102014225789A1 (de) 2014-12-15 2016-06-16 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- und Reinigungsmittel
GB201505287D0 (en) 2015-03-27 2015-05-13 Bangor University And Croda Internat Plc Method of seperating Mannosylerythitol Lipids
CN104876405A (zh) * 2015-04-21 2015-09-02 南开大学 一种清洗老化油泥的清洗方法
AR105803A1 (es) 2015-08-28 2017-11-08 Unilever Nv Composiciones de lavado mejoradas
US10576519B2 (en) 2015-09-10 2020-03-03 Locus Oil Ip Company, Llc Enhanced microbial production of biosurfactants and other products, and uses thereof
DE102016216539A1 (de) 2016-09-01 2018-03-01 Henkel Ag & Co. Kgaa Waschmittel mit Saponin
MX2019002776A (es) 2016-09-08 2019-09-02 Locus Ip Co Llc Sistemas distribuidos para la produccion eficiente y uso de composiciones a base de microorganismos.
EP3551720A4 (en) 2016-12-11 2020-08-26 Locus Oil IP Company, LLC MICROBIAL PRODUCTS AND THEIR USES IN BIODEGRADING AND REMOVAL OF PARFFINS AND OTHER CONTAMINATING SUBSTANCES FROM OIL AND GAS PRODUCTION AND PROCESSING EQUIPMENT
AU2018251677B2 (en) * 2017-04-09 2024-01-25 Locus Ip Company, Llc Materials and methods for maintaining industrial, mechanical and restaurant equipment
AU2018266546A1 (en) 2017-05-07 2020-01-02 Locus Ip Company, Llc Cosmetic compositions for skin health and methods of using same
DE102017214265A1 (de) 2017-08-16 2019-02-21 Henkel Ag & Co. Kgaa Rhamnolipidhaltige Wasch- und Reinigungsmittel
EP3853330B1 (en) * 2018-09-17 2023-06-07 Unilever Global Ip Limited Detergent composition
EP3686265A1 (en) 2019-01-23 2020-07-29 BlueSun Consumer Brands, S.L. Detergent composition with sophorolipids
DE102021214680A1 (de) 2021-12-20 2023-06-22 Henkel Ag & Co. Kgaa Neue Tensidkombination und Wasch- und Reinigungsmittel, welche diese enthalten
EP4234664A1 (en) 2022-02-24 2023-08-30 Evonik Operations GmbH Composition comprising glucolipids and enzymes
EP4234671A1 (en) * 2022-02-24 2023-08-30 Evonik Operations GmbH Compositions containing biosurfactants and a lipase from stachybotrys chlorohalonata
DE102022210879A1 (de) 2022-10-14 2024-04-25 Henkel Ag & Co. Kgaa Tensidmischungen

Family Cites Families (20)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1372034A (en) 1970-12-31 1974-10-30 Unilever Ltd Detergent compositions
EP0218272B1 (en) 1985-08-09 1992-03-18 Gist-Brocades N.V. Novel lipolytic enzymes and their use in detergent compositions
US4810414A (en) 1986-08-29 1989-03-07 Novo Industri A/S Enzymatic detergent additive
JPS6474992A (en) 1987-09-16 1989-03-20 Fuji Oil Co Ltd Dna sequence, plasmid and production of lipase
JP3079276B2 (ja) 1988-02-28 2000-08-21 天野製薬株式会社 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法
JP3112937B2 (ja) 1990-04-14 2000-11-27 カリ―ヒエミー アクチエンゲゼルシヤフト アルカリ性バチルスーリパーゼ、これをコード化するｄｎａ配列およびこのリパーゼを生産するバチルス
GB9102945D0 (en) * 1991-02-12 1991-03-27 Unilever Plc Detergent composition
JP3125809B2 (ja) 1991-12-26 2001-01-22 不二製油株式会社 糖脂質の製造法
EP0652946B1 (en) 1993-04-27 2005-01-26 Genencor International, Inc. New lipase variants for use in detergent applications
JP2859520B2 (ja) 1993-08-30 1999-02-17 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物
DE69434962T2 (de) 1993-10-14 2008-01-17 The Procter & Gamble Company, Cincinnati Proteasehaltige reinigungsmittel
BE1008998A3 (fr) 1994-10-14 1996-10-01 Solvay Lipase, microorganisme la produisant, procede de preparation de cette lipase et utilisations de celle-ci.
JPH08228778A (ja) 1995-02-27 1996-09-10 Showa Denko Kk 新規なリパーゼ遺伝子及びそれを用いたリパーゼの製造方法
JP2003013093A (ja) * 2001-06-27 2003-01-15 Saraya Kk 低泡性洗浄剤組成物
BR0311200A (pt) 2002-05-23 2005-02-22 Unilever Nv Artigo para uso em um processo enzimático de limpeza de tecido, kit de partes e método para limpeza de tecido
EP1595949B1 (en) 2002-10-23 2011-06-22 Tohoku Techno Arch Co., Ltd. Method of degrading plastic and process for producing useful substance using the same
CN103182387B (zh) * 2004-09-10 2016-01-06 诺维信北美公司 防止、去除、减少或破坏生物膜的方法
US7300913B2 (en) 2004-10-15 2007-11-27 Naturell Clean, Inc. Systems and methods for cleaning materials
CN101126052A (zh) 2007-08-16 2008-02-20 王锦容 环保洗净液
US7666828B2 (en) 2008-01-22 2010-02-23 Stepan Company Sulfonated estolides and other derivatives of fatty acids, methods of making them, and compositions and processes employing them

Also Published As

Publication number Publication date
CN103052703A (zh) 2013-04-17
ZA201300376B (en) 2014-03-26
EP2596089B1 (en) 2014-12-17
EP2596089A1 (en) 2013-05-29
BR112013000114B1 (pt) 2020-12-29
WO2012010407A1 (en) 2012-01-26
BR112013000114A2 (pt) 2017-05-30

Similar Documents

Publication Publication Date Title
ES2532537T3 (es) Composiciones de detergentes que comprenden un biotensioactivo y lipasa
ES2609023T3 (es) Composiciones detergentes que comprenden biotensioactivo y enzima
ES2561553T3 (es) Combinaciones de ramnolípidos y enzimas para una limpieza mejorada
US20180237729A1 (en) Improved wash compositions
US20140187468A1 (en) Compositions and Methods Comprising a Lipolytic Enzyme Variant
EP3470504A1 (en) Surfactants that improve the cleaning of lipid-based stains treated with lipases
US20100162491A1 (en) Detergent compositions
CN101622343A (zh) 清洁酶和芳香物的产生
US20150017700A1 (en) Compositions and methods comprising a lipolytic enzyme variant
JPH03501031A (ja) 酵素入り洗剤組成物
JPH0343073A (ja) 種々の温度で活性を有する特異な微生物リパーゼ及び該リパーゼを含有する洗剤
WO2007087318A2 (en) Detergent compositions
EP2935549B1 (en) Method for removing fat and/or oil stains
CN106414694B (zh) 酶处理组合物
CN116583583A (zh) 用途和清洁组合物
WO2024027829A1 (en) Hard surface cleaning composition and cleaning method
WO2024033134A1 (en) Enzyme compositions comprising protease, mannanase, and/or cellulase
WO2024033133A2 (en) Enzyme compositions comprising an amylase
BR112015013067B1 (pt) Método para remover uma mancha compreendendo gordura/óleo de um tecido manchado e uso de um composto de arginina
MX2008009489A (es) Composiciones de detergentes