ES2228500T3 - Extracto ppeptidico de lupino y composicion farmaceutica o cosmetica o nutraceutica que comprende dicho extracto. - Google Patents
Extracto ppeptidico de lupino y composicion farmaceutica o cosmetica o nutraceutica que comprende dicho extracto.Info
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Abstract
Composición que comprende un extracto peptídico de lupino (lupinus) y eventualmente un vehículo inerte para su uso como medicamento.
Description
Extracto peptídico de lupino y composición
farmacéutica o cosmética o nutracéutica que comprende dicho
extracto.
La presente invención se refiere a un nuevo
extracto peptídico que presenta actividad antimetaloproteinasa, en
particular anticolagenasa y antigelatinasa. Se refiere también a las
composiciones farmacéuticas, cosméticas o nutracéuticas que
comprenden dicho extracto, en particular una composición
farmacéutica destinada a tratar las enfermedades inflamatorias como
la artrosis, la parodontosis, o las úlceras, o las composiciones
cosméticas destinadas a combatir el envejecimiento actínico o no o
acelerado por las agresiones exteriores (tabaco,
contaminación,...).
La composición farmacéutica o cosmética o
nutracéutica está también destinada a tratar la neoangiogénesis
(proliferación de los vasos) patológica o antiestética (soriasis,
tumores, eritrosis, eritrosis facial, rosácea, el tratamiento local
de los irritantes del tipo ácido retinóico), los defectos de
cicatrización, las quemaduras o el ataque al esmalte dental (Ch. M.
Lapiere, cursos de biología de la piel-COBIP INSERM
U 346, Lyon 1999).
Las metaloproteinasas son una familia de
endopeptidasas zinc y calcio dependientes que tienen la propiedad
combinada de degradar los diversos componentes de las matrices del
tejido conjuntivo (Tésis de S. Charvat- Las metalloproteinasas y la
epidermis, páginas 101-113 nº
248-98, 1998, Lyon I).
Son clasificadas según la naturaleza de su
sustrato. La colagenasa (el colágeno fibrilar: ex. MMP 1, 13, 8); la
gelatinasa (el colágeno desnaturalizado, gelatina: ex. MMP2, MMP9);
las estromelisinas (fibronectina, proteoglicano: ex. MMP3, MMP10).
Son empleadas en la remodelación fisiológica (baja expresión) o
patológica de la matriz extracelular ( fuerte inducción).
Las metaloproteinasas están implicadas en
particular en el proceso de cicatrización eliminando los tejidos
dañados.
Los MMP pueden actuar de forma anárquica y
producir lesiones importantes si su actividad no está
controlada.
Por otra parte, se sabe que las metaloproteinasas
están implicadas en ciertos desordenes biológicos tales como las
enfermedades inflamatorias, en particular la artrosis, la
parodontosis (H. BIRKEDAL-HANSEN y al., Critical
Reviews in Oral Biology and Medicine, 4(2): 197:250
(1993)) o en los procesos de envejecimiento, en particular los
vinculados a la acción de la radiación solar (MARTIN RIEGER;
Allured´s Cosmetic & Toiletries®, vol. 114, No. 1/enero
1999 ó G.J.FISHER y al., The New England Journal of Medicine,
vol. 337, nº 20 págs. 1419-1428, "Pathophysiology
of premature skin aging induced by ultraviolet light" y
G.J.FISHER y al., The society for Investigate dermatology,
Inc. 1998, págs. 61-68 "Molecular Mechanisms of
photoaging and its by retinoic acid: ultraviolet irradiation induces
MAP kinase signal transduction cascades that induce
A-I-regulated matriz
metaloproteinases that degrade human skin in vivo".) o
en las inflamaciones agudas y crónicas (necrólisis epitelial
tóxica), con las patologías a hiperproliferación celular en el
momento de la inflamación o de la irritación, a las escaras, a las
quemaduras y a las úlceras.
Ocurre lo mismo para la proliferación de células
endoteliales de neoangiogénesis que necesitan en su fase de
proliferación, durante el proceso inflamatorio o patológico,
(soriasis, tumores) unos MMP para destruir el tejido conjuntivo, con
la finalidad de emigrar hacia otros territorios y constituirse en
microtúbulos y capilares (Controlling the vascularate:
angiogenesis, anti-angiogenesis and vascular
trageting of gene therapy- T.P.D.FAN, R. JAGGAR y R. BICKNELL;
TiPS - February 1995, vol. 16; Natural Products as angiogenesis
inhibitors, D.H. PAPER, Planta Medical 64 (1998)
págs. 686-695; Membrana-type
matrix metalloproteinases in human termal microvascular endotelial
cells: expresión and morphogenetic correlation-V.T. CHAN y coll,
J.I.D 111, pp. 1153-1159, 1998; Matrix metallo
proteinases in blood vessel development in human fetal skin and in
cutaneous tumors-T.V.KARELINA y coll. J.I.D.; 105,
411-417,1995; Vascular proliferation and
angiogenic factors in psoriasis, J.D. CREAMER y J.N.W.N. BARKER,
Clinical and Experimental Dermatology, 1995, 20, pp.
6-9).
Se conoce también la función de los inhibidores
de las metaloproteinasas, en particular las colagenasas, las
gelatinasas y las estromelisinas, en ciertos tratamientos de las
enfermedades citadas anteriormente.
El objeto de al presente invención es proponer un
nuevo inhibidor de amplio espectro de las metaloproteinasas del tipo
colagenasa o gelatinasa que permite el tratamiento de los humanos o
de los mamíferos que sufren de una condición o de una enfermedad
unida a una degradación excesiva o patológica del colágeno o de otra
macroproteina extracelular de sostén o de cualquier otra enfermedad
asociada a un exceso de expresión de estas enzimas
proteolíticas.
La invención tiene por objeto un extracto
peptídico del lupino (lupinous) caracterizado porque presenta
una actividad de inhibición de las metaloproteinasas, en particular
las colagenasas o las gelatinasas. Como variante del lupino, se cita
en particular el tipo lupino blanco suave (lupinous albus)
tal como la variedad Ares de bajo contenido de alcaloides.
Según una variante, este extracto peptídico de
lupino es empobrecido en lípidos.
Comprende de manera ventajosa al menos 50% de
péptidos, preferentemente al menos 70%, preferentemente al menos
80%.
Estos péptidos son obtenidos por hidrólisis de la
fracción protéica del lupino.
La hidrólisis puede ser realizada por cualquier
medio apropiado, en particular una hidrólisis enzimática.
Un procedimiento de preparación de un extracto
peptídico de lupino de este tipo comprende las siguientes
etapas:
- -
- preparación de una torta de lupino deslipidificada y triturada o de una harina de lupino (lipidificada) micronizada,
- -
- extracción de las fracciones protéicas y ósicas solubles o precipitación a pH ácido (4 ó 5) según el punto isoeléctrico,
- -
- eventualmente separación de la fracción protéica,
- -
- eventualmente tras la filtración, hidrólisis de la fracción protéica y recuperación del extracto protéico.
También la invención se refiere al extracto
protéico susceptible de ser obtenido por el procedimiento citado
anteriormente.
De forma general, la invención comprende las
harinas de lupino lipidificadas, comprendiendo los extractos
peptídicos también los azúcares.
Preferentemente, el extracto protéico presenta la
siguiente composición en ácidos aminados (porcentaje en peso
respecto al peso total de ácidos aminados).
| Aminoácidos | %/AA totales |
| ASP | 11,3 |
| GLU | 23,2 |
| SER | 5,1 |
| HIS | 1,7 |
| GLY | 3,4 |
| THR | 3,2 |
| ALA | 2,8 |
| ARG | 10,3 |
| TYR | 6,1 |
| CYS-CYS | 2,4 |
| VAL | 3,8 |
| MET | 0,2 |
| PHE | 7,0 |
| ILE | 3,3 |
| LEU | 7,9 |
| LYS | 3,7 |
| PRO | 4,4 |
La invención tiene también por objeto una
composición farmacéutica o cosmética o nutracéutica que comprende un
extracto peptídico del tipo descrito anteriormente, eventualmente un
vehículo inerte apropiado, fisiológicamente aceptable.
Una composición farmacéutica o dermocosmética y
nutracéutica de este tipo está destinada en particular al
tratamiento de los humanos o de los mamíferos que sufren de una
condición o de una enfermedad asociada a una destrucción excesiva de
colágeno y/o una destrucción excesiva de tejidos de sostén. Una
composición de este tipo puede ser utilizada a título preventivo o
curativo.
Entre estas condiciones o enfermedades, se cita
por ejemplo la artrosis, las enfermedades parodontales, las
enfermedades vinculadas a las lesiones de la piel, las enfermedades
inflamatorias, la neoangiogénesis tumoral o patológica (eritrosis,
eritrosis facial, telangectasia, rosácea, soriasis...), el defecto
de cicatrización, las úlceras, las quemaduras, las enfermedades
bulbosas, y el ataque al esmalte dental.
La invención se refiere también a las
composiciones cosméticas para el tratamiento de las lesiones de la
piel debidas al envejecimiento tales como las lesiones provocadas
por la acción de la radiación solar (en inglés photoaging),
los efectos deletéreos intrínsecos de la piel, los efectos
deletéreos del tabaco.
Las composiciones farmacéuticas, dermocosméticas
o cosméticas se presentan, según una variante, bajo la forma de una
formulación para su aplicación tópica. La invención tiene por lo
tanto por objeto un método de tratamiento cosmético que comprende la
aplicación de una composición de este tipo sobre la superficie
cutánea de un individuo.
El extracto peptídico según la invención puede
también ser incorporado o formulado en un vehículo polimérico o un
sistema de liberación para una utilización tópica o local, como en
el caso del tratamiento de una enfermedad parodontal, para ser
liberado directamente en la bolsa parodontal.
Según otra variante, las composiciones
farmacéuticas se presentan bajo la forma de una formulación para su
administración oral.
Estas composiciones pueden por lo general ser
presentadas en forma de tabletas, de cápsulas, de pomada.
En el caso de los nutracéuticos o composiciones
alimentarias, se pueden emplear las formas utilizadas
habitualmente.
La invención es ahora ilustrada con los ejemplos
de realización descritos seguidamente a título ilustrativo.
Esta etapa comprende una solubilización acuosa de
la fracción soluble a pH alcalino seguida de una separación de los
insolubles:
A partir de una torta de lupino deslipidificada y
triturada, se realiza la extracción de las proteínas a un pH 9,0 (pH
ajustado mediante la adición de sosa) con una proporción harina/agua
igual a 1/10 (p/p). La solución es incubada bajo agitación a
temperatura ambiente durante una hora. La parte insoluble de la
torta es seguidamente separada de la parte soluble por escurrido. El
pastel obtenido es lavado. La fracción soluble que contiene las
proteínas y los azucares solubles es diafiltrada en un módulo de
ultrafiltración de un umbral de corte de 10 000 daltons con el fin
de separar las proteínas (retenido) de los azúcares solubles
(ultrafiltrado).
El retenido de la ultrafiltración que contiene
las proteínas es ajustado a la concentración de 100 g/l,
seguidamente hidrolizado a un pH 8,0 en presencia de Alcalasa® (NOVO
NORDISK) a 55ºC durante aproximadamente 3 horas. Tras la hidrólisis,
la enzima es desnaturalizada por hidrólisis durante 15 min a 85ºC.
En cuanto la solución es enfriada, se neutraliza añadiendo ácido
clorhídrico. Los péptidos obtenidos son purificados por
diafiltración en un módulo de ultrafiltración de un umbral de corte
de 10 000 dalton. La solución obtenida es seguidamente nanofiltrada
con el fin desalinizarla (eliminación del cloruro de sodio) y de
concentrar la fracción peptídica. La solución de péptidos es
finalmente decolorada con ayuda de carbón activo al 3% (1 hora a
50ºC), siendo el carbón eliminado por filtración.
Antes del acondicionado, la solución es
microfiltrada (0,2 \mum) de forma estéril y seguidamente repartida
en unos contenedores estériles a la concentración de 10% en
presencia de conservantes.
El extracto peptídico B es obtenido según el
procedimiento descrito ejecutado para obtener el extracto A con la
diferencia de que la etapa de decoloración es suprimida.
El extracto peptídico de lupino C es obtenido
según el procedimiento descrito ejecutado para obtener el extracto A
con la diferencia de que las etapas de purificación, de
ultrafiltración y de decoloración son suprimidas.
El extracto seco es seguidamente analizado
- Aspecto: polvo homogéneo no higroscópico
- Color: blanco roto
- Cantidad: 5 g
| - contenido de azúcares totales (dosificación a la antrona): | <1% |
| - contenido de cloruros (Kit SIGMA ref: 955-30): | 6% |
| - contenido de agua (100ºC, 4h) | 8% máximo |
| - contenido de péptidos: | 85% |
| - pH (solución con 20 g/l): | 7,06 |
| - Solubilidad (agua de ósmosis): | >100 g/l |
La actividad anticolagenasa ha sido medida in
vitro en un modelo bioquímico del tipo screening que descansa en
la utilización de una colagenasa purificada y del substrato de esta
última, la gelatina conjugada con la fluoresceina (kit
EnzChek^{TM} Gelatinasa/Collagenasa (MOLECULAR PROBES). La
colagenasa purificada a partir de Clostridium histoliticum era
proporcionada en el kit EnzChek^{TM} Gelatinasa/Colagenasa
(MOLECULAR PROBES). Esta enzima tiene una doble funcionalidad sobre
el colágeno IV (membrana basal epidermis/ dermis) y gelatina.
La DQ-gelatina purificada a
partir de piel porcina y conjugada con la fluoresceina era
suministrada en el Kit EnzChek^{TM} Gelatinasa/Collagenasa
(MOLECULAR PROBES).
El tampón de la reacción, constituido por 0,05 M
de Tris-HCl, de 0,15 M NaCl, de 5 mM de CaCl_{2},
de 0,2 mM de azida de sodio (pH 7,6), era suministrado en el Kit
EnzChek^{TM} Gelatinasa/Collagenasa (MOLECULAR PROBES).
El extracto peptídico ha sido solubilizado en el
tampón de la reacción. Ha sido probado a 0,004; 0,02; 0,04; 0,2 y
0,4% (p/v).
Las diluciones de los extractos para el ensayo
han sido incubadas con la DQ-gelatina a 1 mg/ml y la
colagenasa a 0,2 UI/ml durante 1 hora, 2 horas y 24 horas a la
temperatura ambiente.
Un testigo, que corresponde a la mezcla
"colagenasa + DQ-gelatina", ha sido incubado en
paralelo.
Para cada condición experimental, unas muestras
denominadas a continuación "muestras sin enzima", han sido
incubadas en presencia de DQ-gelatina y en ausencia
de colagenasa.
Cada condición experimental ha sido realizada por
triplicado.
Después de 1 hora, 2 horas y 24 horas, la señal
que corresponde a la degradación de la DQ-gelatina
ha sido medida por fluorimetría (excitación: 485 nm y emisión: 595
nm). Para cada muestra, ha sido sustraído el valor obtenido para las
"muestras sin enzima".
Los resultados han sido expresados en unidad de
fluorescencia por muestra y en porcentaje de variación con respecto
al grupo testigo.
Los grupos de datos (grupo testigo y grupos
tratados) han sido comparados por un análisis de la variancia a un
factor (ANOVA 1, p<0,05), seguidamente se ha realizado el test de
Dunnett. El efecto de los extractos ha así sido comparado con el
obtenido en el grupo testigo.
El extracto peptídico probado de 0,004 a 0,2%
(p/v), presentaba una actividad anticolagenasa y antigelatinolítica
dosis dependiente. El efecto era máximo a las 24 horas como se ha
indicado seguidamente en la Tabla 2.
\hskip0.5cmTiempo de incubación = 1 hora
\hskip0.5cmTiempo de incubación = 2 hora
\hskip0.5cmTiempo de incubación = 24 hora
| Los resultados están expresados en unidad de fluorescencia/muestra. | |
| En negrita: media y desviación tipo | |
| *: media significativamente diferente del grupo testigo (p<0,05). |
En conclusión, en las condiciones experimentales
consideradas, el extracto protéico probado entre 0,004 y 0,4% (p/v),
presentaba una actividad antigelatinasa/colagenasa dependiente de la
dosis. Se observa en particular una excelente relación
efecto/dosis/tiempo de los péptidos de lupino con respecto a la
colagenasa específica: por ejemplo a las 24 horas, 0,04% inhibe 93%
de la actividad gelatinolítica de la colagenasa del
Clostridium, a las 2 horas: 52%.
Se han realizado otros ensayos con el mismo
extracto peptídico a unas concentraciones de 0,01; 0,05; 0,1; 0,5 y
1% (p/v) y los resultados están indicados en la tabla 3 que se
presenta seguidamente así como en la figura 1 anexa. Esta figura
representa la cinética de inhibición de la colagenasa
específica-Influencia de la concentración de
extracto peptídico. En el eje de ordenadas se presenta la actividad
de la gelatinolítica (%), en el eje de las abcisas el tiempo de
incubación (h).
En las condiciones experimentales consideradas,
el extracto peptídico probado entre 0,01 y 0,5% (p/v), presenta una
actividad antigelatinasa y colagenasa dependiente de la dosis y
dependiente del tiempo.
En todas las pruebas, la
1,10-fenantrolina, inhibidor específico, ha sido
utilizada como producto anti MMP de referencia. Los resultados
obtenidos eran conformes a los que se esperaban y validaron las
pruebas.
El envejecimiento cutáneo se caracteriza, entre
otras, por una modificación de las propiedades mecánicas cutáneas de
la piel, consecutiva a una degradación de las fibras colagénicas de
la dermis y de otras macroproteinas. Esta degradación pone en juego
unas colagenasas endógenas (Grymes, R.A., Kronberger A. and Bauer
E.A. - Collagenases in disease - In "Connective Tissue
Diseases of the skin" Eds. Lapière C.M. and Krieg T.,1993,
69-85). G. Fisher y J. Voorhees
"Pathiophysiology of premature skin aging induced by
uktraviolet light" y "Molecular mechanisms of photoaging
and its prevention by retinoic acid: ultraviolet irradiation induces
MAP kinase signal transduction cascades that induce
A-I-regulated matrix
metalloproteinasas that degrade human skin in
vivo ".
Para luchar contra las señales del envejecimiento
de la piel, se pueden prever unos productos que presenten una
actividad anticolagenasa.
La actividad anticolagenasa de un producto a
probar puede ser estudiada in vitro en un modelo
orgánicotípico de piel humana. El principio del test es el
siguiente: una aplicación de colagenasa purificada sobre el corte se
acompaña de una degradación de las fibras de colágeno endógenas. Las
fibras de colágeno son seguidamente coloreadas con tricromo de
Masson. La digestión de las fibras de colágeno endógenas por la
colagenasa purificada es evaluada cualitativamente por observación
morfológica y cuantitativamente por análisis de imágenes. Un
producto que presenta una actividad anticolagenasa preserva
parcialmente o totalmente la integridad de las fibras del colágeno
puestas en presencia de la enzima.
Los productos a probar han sido conservados a
+4ºC hasta el momento de su utilización.
Se han probado tres diluciones: 0,01; 0,1 y 1%
(v/v).
El fosforalmidón, utilizado como producto de
referencia, provenía de SIGMA.
La colagenasa purificada (tipo III, fracción A)
provenía de SIGMA.
El medio de incubación de los cortes de piel
humana, denominado de aquí en adelante "vehículo", era el
tampón Tris HCl 0,15 M, pH 7,5 que contiene 0,01 M de cloruro de
calcio.
Los reactivos, de calidad analítica, provenían de
CARLO ERBA, GIBCO o SIGMA, salvo que se indicase lo contrario.
Los cortes de piel han sido realizados a partir
de un residuo operatorio recogido después de una plastia abdominal.
El sujeto era una mujer de 30 años. Se han realizado unos explantes
de piel de 4 cm de diámetro. Han sido depositados sobre un soporte
de corcho y congelados a -80ºC. Unos cortes transversales de 6
\mum de espesor han sido realizados con un criomicrotomo. Se han
fijado sobre unas láminas de vidrio y mantenidas hidratadas con el
vehículo durante la prueba.
Las muestras a probar han sido todas tomadas de
nuevo en etanol antes de ser diluidas en el tampón de ensayo.
La concentración final de etanol ha sido
mantenida constante e igual a 0,1% (v/v) en las dos diluciones más
bajas del extracto peptídico (0,01 y 0,1% v/v);
\bullet Ha sido mantenida constante e igual a
1% (v/v) en la dilución más fuerte (1%, v/v).
\bullet Se han realizado unos "testigos
etanol" a 0,1% y 1% (v/v).
\bullet El fosforalmidón ha sido tomado de
nuevo directamente en el vehículo.
- El extracto peptídico ha sido probado a 0,01; 0,1 y 1% (p/v).
- El fosforalmidón ha sido probado a 10^{-3} M.
Se tenían por lo tanto las siguientes
muestras:
- Extracto: tampón; etanol (0,1%, v/v) ; enzima extracto (0,01; 0,1 y 1%, p/v);
- Testigo enzima: tampón; etanol (0,1%,v/v); enzima;
- testigo enzima (sin enzima): tampón; etanol (0,1% o 1%,v/v);
- Producto de referencia: tampón; etanol; enzima; fosforalmidón 10^{-3} M.
Las diluciones de los productos a probar, del
etanol y del producto de referencia han sido depositadas sobre los
cortes de piel, a razón de 100 \mul por corte, y preincubados
durante diez minutos a 37ºC. Unas bandas de papel de filtro (0,16
cm^{2} de superficie) embebidas únicamente con el vehículo
(testigo sin enzima) o conteniendo colagenasa a 50 unidades
internacionales (Ul)/ml (testigo enzima) han sido seguidamente
depositadas sobre los cortes. Las láminas han sido colocadas en la
cámara húmeda a 37ºC durante tres horas.
Tras la incubación, los cortes han sido aclarados
con el medio de incubación y coloreados por el tricromo de Masson.
La actividad de la enzima en ausencia y presencia del extracto, del
etanol o del producto de referencia ha sido evaluada mediante
observación microscópica y anotada según el siguiente baremo:
- 0: digestión enzimática nula
- +: digestión enzimática débil
- ++: digestión enzimática media
- +++: digestión enzimática fuerte.
Se han realizado fotografías de los cortes.
La actividad de la colagenasa en ausencia y en
presencia de los productos a probar, del etanol o del producto de
referencia ha sido evaluada mediante el análisis de imágenes. La
imagen de los cortes coloreados ha sido digitalizada sobre una
pantalla de video; el sistema lógico de análisis de imagen (IMAGENIA
2000, BIOCOM®) ha permitido calcular la superficie ocupada por las
fibras de colágeno intactas. Los resultados han sido expresados en
porcentaje de fibras de colágeno intactas por campo óptico.
El porcentaje de inhibición de la actividad de la
colagenasa de los extractos a diferentes concentraciones de etanol y
de producto de referencia ha sido calculada con ayuda de las
siguientes fórmulas:
Para el producto de referencia (directamente
tomado de nuevo en el vehículo), el porcentaje de inhibición es
calculado con la siguiente fórmula:
\frac{(%fibras
\ colágeno) \ Producto \ Ref - (%fibras \ colágeno) \ Testigo \
enzima}{(% fibras \ colágeno) \ Testigo \ etanol - (% fibras \
colágeno) \ Testigo \ enzima} x
100
Para los extractos diluidos en el vehículo que
contienen 0,1% ((v/v) de etanol), el porcentaje de inhibición es
calculado con la siguiente fórmula
\frac{(%fibras
\ colágeno) \ Producto \ Ref - (%fibras \ colágeno) \ Testigo \
enzima}{(% fibras \ colágeno) \ Testigo \ etanol - (% fibras \
colágeno) \ Testigo \ enzima} x
100
Para los extractos diluidos en el vehículo que
contiene 1% ((v/v) de etanol), el porcentaje de inhibición es
calculado de la siguiente manera
\frac{(%fibras
\ colágeno) \ Producto \ Ref - (%fibras \ colágeno) \ Testigo \
enzima}{(% fibras \ colágeno) \ Testigo \ etanol - (% fibras \
colágeno) \ Testigo enzima} x
100
La actividad anticolagenasa del extracto a
diferentes concentraciones ha sido estudiada en un modelo
orgánicotipico de piel humana.
En ausencia de colagenasa (testigo vehículo), las
fibras de colágeno estaban intactas. En presencia de colagenasa
(testigo enzima), las fibras de colágeno estaban prácticamente
degradadas. Este resultado era el esperado y validaba la prueba.
El fosforalmidón a 10^{-3} M, utilizado como
producto de referencia, inhibía en un 16% la actividad de la
colagenasa. Este resultado era el esperado y acabó de validar la
prueba.
El etanol, utilizado como diluyente intermedio de
los productos a probar ha sido probado a 0,1 y 1% (v/v). No tuvo
ningún efecto sobre la degradación de las fibras de colágeno por la
colagenasa.
El extracto peptídico probado a 0,01; 0,1 y 1%
(p/v) inhibía la actividad de la colagenasa en un 2, 24 y 65%
respectivamente. La observación morfológica desembocó en el mismo
resultado.
Como conclusión, en las condiciones
experimentales consideradas, el extracto peptídico A presentaba, a
unas concentraciones bajas, una actividad anticolagenasa
importante.
Los valores resultantes de la inhibición del
extracto peptídico, del etanol y del fosforalmidón en la digestión
de las fibras de colágeno dérmicas por la colagenasa están reunidos
en la siguiente tabla:
La MMP-2 o gelatinasa A y la
MMP-9 o gelatinasa B son unas metaloproteasas que
degradan unos componentes específicos de la matriz extracelular: la
MMP-2 degrada la gelatina (=colágeno
desnaturalizado), los colágenos I, IV, VII y XI, la fibronectina, la
laminina y la elastina; la MMP-9 degrada la
gelatina, los colágenos IV, V y XIV y la elastina. Juegan un papel
importante en el "photo-aging" y en la
proliferación de las células endoteliales.
La actividad
anti-MMP-2 y
anti-MMP-9 de los productos a probar
ha sido medida in vitro en un modelo bioquímico del tipo
screening que descansa en la utilización de una
MMP-2 humana purificada y de una
MMP-9 humana recombinante y de un sustrato de estas
últimas, la gelatina conjugada con la fluoresceina (kit
EnzChek^{TM} Gelatinasa/Colagenasa, MOLECULAR PROBES)
La MMP-2 purificada a partir del
fibrosarcoma humano provenía de BOEHRINGER MANNHEIM.
La MMP-9 humana recombinante
provenía de R&D SYSTEMS.
La DQ-gelatina purificada a
partir de piel porcina y conjugada con la fluoresceina fue
suministrada en el kit EnzChek^{TM} Gelatinasa/Colagenasa,
(MOLECULAR PROBES).
El tampón de reacción para el estudio de la
actividad de la MMP-2 (TpR1) estaba constituido por
50 mM de Tris-HCl, de 0,05% (p/v) de Tritón X100 y 5
mM de CaCl_{2}, pH 7,5.
El tampón de reacción para el estudio de la
actividad de la MMP-9 (TpR2) estaba constituido por
50 mM de Tris-HCl, de 0,05% (p/v) de Brij 35 y 5 mM
de CaCl_{2}, pH 7,4.
La 1,10-fenantrolina ha sido
solubilizada en los tampones de reacción TpR1 y TpR2. Ha sido
probada a 8 y 80 \mug/ml.
Los extractos peptídicos A, B y C han sido
solubilizados en los tampones de reacción TpR1 y TpR2. Han sido
probados a 0,01; 0,1 y 1%(p/v).
Antes de su utilización, la MMP-2
ha sido activada mediante una incubación de 30 minutos a 37ºC en
presencia de APMA diluido a 2,5 mM en el tampón TpR1.
Las diluciones de los productos a probar o del
producto de referencia han sido incubadas, con la
DQ-gelatina, diluida a 25 \mug/ml, y la
MMP-2 activada, diluida a 1,25 \mug/ml, durante 24
horas a 37ºC.
Un testigo, que corresponde a una mezcla
"MMP-2 + DQ-gelatina", ha sido
incubado en paralelo.
Para cada condición experimental, unas muestras,
denominadas de aquí en adelante "muestras sin enzima", han sido
incubadas en presencia de DQ-gelatina y en ausencia
de MMP-2 activada. Esas muestras permitían medir la
interferencia de los productos a probar con el método de evaluación
de los efectos (fluorimetría).
Cada condición experimental ha sido realizada por
triplicado.
Las diluciones de los productos a probar o del
producto de referencia han sido incubadas, con la
DQ-gelatina, diluida a 25 \mug/ml, y la
MMP-9, diluida a 1,25 \mug/ml, durante 24 horas a
37ºC.
Un testigo, que corresponde a una mezcla
"MMP-9 + DQ-gelatina", ha sido
incubado en paralelo.
Para cada condición experimental, unas muestras,
denominadas de aquí en adelante "muestras sin enzima", han sido
incubadas en presencia de DQ-gelatina y en ausencia
de MMP-9. Estas muestras permitían medir la
interferencia de los productos a probar con el método de evaluación
de los efectos (fluorimetría).
Cada condición experimental ha sido realizada por
triplicado.
Después de 24 horas, la señal que corresponde a
la degradación de la DQ-gelatina ha sido medida por
fluorimetría (Excitación: 485 nm y emisión: 595 nm). Para cada
muestra, el valor obtenido por las "muestras sin enzima" ha
sido sustraído.
Los resultados han sido expresados en unidad de
fluorescencia por muestra y en porcentaje de variación con respecto
al grupo testigo.
Los grupos de datos (grupo testigo y grupos
tratados) han sido comparados mediante un análisis de la dispersión
a un factor (ANOVA 1, p<0,05), seguido de un test de Dunnett.
Los resultados son indicados seguidamente:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
Conclusión
- -
- La solución al 10% en peso de extracto de lupino C, probada a 0,01 y 0,1% (v/v) no presenta ninguna actividad anti-MMP-2. Probada al 1% (v/v), inhibe la MMP-2 en un 57%.
- -
- La solución al 10% en peso de extracto de lupino A, probada a 0,01 a 0,1% (v/v) no presenta ninguna actividad anti-MMP-2. Probada al 1% (v/v), inhibe la MMP-2 en un 32%.
- -
- La solución al 10% en peso del extracto B, probada al 1% inhibe en un 23% la MMP-2.
- -
- La fenantrolina, probada a 8 y 80 \mug/ml, inhibe en un 32 y un 73% respectivamente la actividad de la MMP-2. Este resultado que era el esperado valida la prueba.
Conclusión
- -
- La solución al 10% en peso de extracto de lupino A, probada a 0,01 y 0,1% (v/v) no presenta ninguna actividad anti-MMP-9. Probada al 1% (v/v), inhibe la MMP-9 en un 39%.
- -
- La solución al 10% en peso de extracto de lupino B, probada a 0,01; 0,1% (v/v) no presenta ninguna actividad anti-MMP-9. Probada al 1% (v/v), inhibe la MMP-9 en un 73%.
- -
- La fenantrolina, probada a 8 y 80 \mug/ml, inhibe en un 80 y un 76% respectivamente la actividad de la MMP-9. Este resultado que era el esperado valida la prueba.
El estudio ha sido realizado sobre unos
fibroblastos dérmicos humanos en cultivo monocapa. Las células han
sido preincubadas durante 1 hora a 37ºC en presencia de los
productos de referencia y del producto a probar. Seguidamente, las
células han sido irradiadas con una dosis única de 10 J/cm^{2} de
UVA, en presencia del producto a probar y de los productos de
referencia.
Inmediatamente después de la irradiación, las
células han sido incubadas durante 48 horas a 37ºC, siempre en
presencia del producto a probar y de los productos de
referencia.
La dosificación de las diferentes MMPs es
realizada en los medios de cultivo por medio de Kits ELISA
específicos (Amersham).
La 1,10-fenantrolina, probada a
80 \mug/ml, inhibidor no específico de las MMPs, ha sido utilizado
como producto de referencia.
La mezcla ácida retinóica 10 \muM + EGF 10
ng/ml ha sido utilizada por sus capacidades de inducción del TIMP1
(TIMP1, Tissue inhibitor of MMP, inhibidor fisiológico de las
MMPs).
Una solución madre que contiene 10% (p/v) de
péptidos de lupino ha sido preparada en agua desionizada. A partir
de esta solución, se han realizado unas diluciones en el medio de
cultivo de los fibroblastos. El extracto peptítico de lupino ha sido
probado a 0,5; 1 y 2% (v/v).
Unos cultivos testigo, irradiados y no
irradiados, han sido incubados en paralelo, en ausencia de los
productos de referencia y del producto a probar.
Los grupos de datos (grupo testigo y grupos
tratados) han sido comparados mediante un análisis de dispersión a
un factor (ANOVA 1, p<0,05), seguido de un test de Dunnett. Los
efectos de los productos de referencia y del producto a probar han
sido comparados al obtenido en el grupo de "células
irradiadas".
Los resultados están agrupados en la siguiente
tabla y los resultados están expresados en % con respecto al grupo
"células irradiadas".
La 1,10-fenantrolina, probada a
80 \mug/ml inhibía en un 99% la secreción de la
MMP-1, en un 92% la secreción de la
MMP-9 y en un 97% la secreción de la
MMP-3 por los fibroblastos irradiados.
La mezcla ácido retinóico 10 \muM + EGF 10
ng/ml inhibía en un 58% la secreción de la MMP-1, en
un 67% la secreción de la MMP-9 y en un 44% la
secreción de la MMP-3 por los fibroblastos
irradiados.
Estos resultados eran esperados y validaron la
reactividad del sistema de prueba.
La irradiación a la dosis de 10 J/cm^{2}
aumentaba en un factor 4,10; 2,42 y 1,13 las cantidades respectivas
de MMP-1, -9 y -3 secretadas por los fibroblastos.
Estos resultados respectivos eran los esperados y validaron el
sistema de prueba en cuanto a lo que se refiere a la inducción de
las MMP-1, -9 y -3 por los rayos UVA.
El extracto peptídico del lupino, probado a 0,5,
1 y 2% (v/v), disminuía en un 96, 97 y 97% respectivamente la
cantidad de MMP-1 secretada por los fibroblastos
(p<0,05).
El extracto peptídico del lupino, probado a 0,5,
1 y 2% (v/v), disminuía en un 83, 98 y 100% respectivamente la
cantidad de MMP-9 secretada por los fibroblastos
(p<0,05).
El extracto peptídico del lupino, probado a 0,5,
1 y 2% (v/v), disminuía en un 97, 100 y 98% respectivamente la
cantidad de MMP-3 secretada por los fibroblastos
(p<0,05).
Así, en las condiciones experimentales
consideradas, el extracto peptídico del lupino presenta unas
propiedades inhibidoras importantes con respecto a la producción de
las MMP-1, -9 y -3 por unos fibroblastos dérmicos
irradiados con rayos UVA.
Los porcentajes son expresados en peso total de
la composición. El extracto peptídico de lupino es utilizado en
forma de una solución acuosa al 10% en peso según la invención o de
un polvo liofilizado denominado extracto peptídico en forma de
polvo.
| Agua \hskip5cm q.s.p | 100,000 |
| Tetraoctanoato de pentaeritritilo | 15,0 a 5,0 |
| Estearato de glicerilo | 10,0 a 2,0 |
| Neopentanoato de isodecilo | 10,0 a 2,0 |
| Propilenglicol | 1,0 a 3,0 |
| Dextrina | 1,0 a 3,0 |
| Ciclometicona | 1,0 a 3,0 |
| Extracto de soja (glicina de soja) | 0,1 a 10,0 |
| Extracto peptídico de lupino (solución acuosa al 10%) | 0,1 a 10,0 |
| Dióxido de titanio | 1,0 a 3,0 |
| Cera de candelilla (Euphorbia Cerifora) | 1,0 a 3,0 |
| Almidón de arroz (Oriza sativa) | 1,0 a 3,0 |
| Aceite insaponificable de soja (glicina soja) | 0,1 a 10,0 |
| Triglicéridos caprilico/cáprico | 0,5 a 5,0 |
| PEG-100 Estearato | 0,5 a 5,0 |
| Extracto de sophora japonica | 0,1 a 1,0 |
| Ácido esteárico | 0,5 a 5,0 |
| Tocoferil acetato | 0,1 a 1,0 |
(Continuación)
| Fenoxietanol | 0,1 a 1,0 |
| CI 77891 | 0,1 a 1,0 |
| Goma de Xantano | 0,1 a 0,5 |
| Dimeticonol | 0,1 a 0,5 |
| Poliacrilamida | 0,1 a 0,5 |
| Mica | 0,1 a 0,5 |
| Ceteareth-20 | 0,1 a 0,5 |
| Clorofenesina | 0,1 a 0,5 |
| Carbómero | 0,1 a 0,5 |
| Octil palmitato | 0,1 a 0,5 |
| Trometamina | 0,1 a 0,5 |
| Cera de abejas (Beewax) | 0,1 a 0,5 |
| C13-14 Isoparafina | 0,1 a 0,5 |
| DEA Cetil Fosfato | 0,1 a 0,5 |
| Cetil alcohol | 0,1 a 0,5 |
| Glucosa | 0,1 a 0,5 |
| Fragancia | 0,1 a 0,5 |
| Disodio EDTA | 0,1 a 0,5 |
| Agua \hskip5cm q.s.p | 100,000 |
| Tetraoctanoato de pentaeritritilo | 3,0 a 15,0 |
| Neopentanoato de isodecilo | 3,0 a 15,0 |
| Escualano | 1,0 a 10,0 |
| Dextrina | 1,0 a 10,0 |
| Ciclometicona | 1,0 a 10,0 |
| Alcohol cetearilo | 1,0 a 10,0 |
| Extracto peptídico de lupino (solución acuosa al 10%) | 0,1 a 10,0 |
| Ascorbilglucósido | 0,1 a 10,0 |
| Glicerina | 1,0 a 10,0 |
| Laureth-23 | 1,0 a 10,0 |
| Miristil miristato | 1,0 a 10,0 |
| Ciclopentasiloxano | 0,1 a 10,0 |
| Nylon-6 | 1,0 a 10,0 |
| Ávocado Furano | 0,01 a 10,0 |
| Fenoxietanol | 0,1 a 1,0 |
| Cetearilglucósido | 0,1 a 1,0 |
| Fragancia | 0,1 a 1,0 |
| Cera de abejas (Beewax) | 0,1 a 1,0 |
| Metilparaben | 0,1 a 0,5 |
| Citrato de sodio | 0,1 a 0,5 |
| Dimetilconol | 0,1 a 0,5 |
| Estearato de gliceril | 0,1 a 0,5 |
| Disodio EDTA | 0,1 a 0,5 |
| Propilparaben | 0,1 a 0,5 |
| Hidróxido de sodio | 0,1 a 0,5 |
| Acrilatos/C10-30 alquilo acrilatos crosspolímeros | 0,1 a 0,5 |
| Goma de Xantano | 0,1 a 0,5 |
| Glucosa | 0,1 a 0,5 |
| Agua \hskip5cm q.s.p | 100,000 |
| Tetraoctanoato de pentraeritritilo | 1,0 a 10,0 |
| Neopentanoato de isodecilo | 1,0 a 10,0 |
| Glicéridos de coco hidrogenados | 1,0 a 10,0 |
| Aceite de grano de Simmondsia chinensis (Jojoba) | 1,0 a 10,0 |
| Escualano | 1,0 a 10,0 |
| Glicerina | 1,0 a 10,0 |
| Ciclometicona | 1,0 a 5,0 |
| Cetearil alcohol | 1,0 a 5,0 |
| Miristil Miristato | 1,0 a 5,0 |
| Laureth-23 | 1,0 a 5,0 |
| Sílice | 1,0 a 5,0 |
| Extracto peptídico de lupino (solución al 10%) | 0,1 a 10,0 |
| Goma de esclerotio | 0,1 a 1,0 |
| Avocado Furano | 0,01 a 10,0 |
| Acido salicílico | 0,1 a 10,0 |
| Cera de abejas (Beeswax) | 0,1 a 10,0 |
| Poliacrilamida | 0,1 a 1,0 |
| Fenoxietanol | 0,1 a 1,0 |
| Gliceril Estearato | 0,1 a 1,0 |
| Retinol palmitato | 0,01 a 1,0 |
| Cetearil Glucósido | 0,01 a 1,0 |
| Nylon-6 | 0,01 a 5,0 |
| Dióxido de titanio | 0,01 a 5,0 |
| Fragancia | 0,1 a 5,0 |
| Acetato de tocoferil | 0,1 a 5,0 |
| Sorbato de potasio | 0,1 a 5,0 |
| Metilparabeno | 0,1 a 5,0 |
| C13-14 Isoparafina | 0,1 a 5,0 |
| CI 77891 | 0,1 a 5,0 |
| Dimetilconol | 0,1 a 5,0 |
| Propilparabeno | 0,1 a 5,0 |
| Hidróxido de sodio | 0,1 a 5,0 |
| Laureth-7 | 0,1 a 5,0 |
| Cetearil alcohol | 0,1 a 5,0 |
| Cetil palmitato | 0,1 a 5,0 |
| Cocoglicéridos | 0,1 a 5,0 |
| Disodio EDTA | 0,1 a 0,5 |
| CI 77491 | 0,1 a 0,5 |
| Ácido cítrico | 0,1 a 0,5 |
| Agua \hskip5cm q.s.p | 100,000 |
| Petrolatum | 1,0 a 10,0 |
| Glicéridos de coco hidrogenados | 1,0 a 10,0 |
| Neopentanoato de isodecilo | 1,0 a 10,0 |
| Aceite de Simmondsia Chinesis (Jojoba) | 1,0 a 2,0 |
| Butilen Glicol | 1,0 a 5,0 |
| Cetearil alcohol | 1,0 a 5,0 |
| Glicerina | 1,0 a 1,0 |
| Escualano | 1,0 a 1,0 |
| Extracto peptídico del lupino (solución acuosa al 10%) | 1,0 a 10,0 |
| Laureth-23 | 1,0 a 10,0 |
| Dióxido de titanio | 1,0 a 10,0 |
(Continuación)
| Aceite insaponificable de glicina de soja (Soybean) | 0,1 a 10,0 |
| Triglicéridos caprilico/cáprico | 1,0 a 5,0 |
| Fenoxietanol | 0,1 a 10,0 |
| Cetearil Glucósido | 0,1 a 10,0 |
| Extracto de granos de soja | 0,1 a 10,0 |
| Fragancia | 0,1 a 1,0 |
| Sophora Japónica | 0,1 a 10,0 |
| Acetato de tocoferilo | 0,1 a 1,0 |
| Cera de Candelilla | 0,1 a 1,0 |
| CI 77891 | 0,1 a 0,5 |
| Metilparaben | 0,1 a 0,5 |
| Mica | 0,1 a 0,5 |
| Propilparaben | 0,1 a 0,5 |
| Etilexil palmitato | 0,1 a 0,5 |
| Clorofenesina | 0,1 a 0,3 |
| Acrilatos/C10-30 alquil acrilatos crosspolímeros | 0,1 a 0,5 |
| Goma de Xantano | 0,1 a 0,3 |
| Disodio EDTA | 0,1 a 0,3 |
| Hidróxido de sodio | 0,1 a 0,3 |
Los porcentajes están expresados en peso total de
la composición. El extracto peptídico de lupino es utilizado en
forma de una solución acuosa al 10% en peso según la invención o de
un polvo liofilizado denominado extracto peptídico en forma de
polvo.
| Extracto peptídico de Lupino | 2,00 |
| Alcohol etílico | 10,00 |
| Glicerina | 10,00 |
| Aceite de ricino hidrogenado, Etoxilado con 40 moles EO (Cremophor co410) | 0,50 |
| Poli (Metil vinil eter/Ácido maléico (Gantrez S97BF®) | 0,20 |
| Sosa | 0,15 |
| Fluoruro de sodio | 0,05 |
| Aroma canela-menta | 0,10 |
| Triclosan | 0,03 |
| Cloruro de zinc | 0,01 |
| Sacarina sódica | 0,01 |
| Colorante C.I. 16225 (E 124) | 0,0025 |
| Agua purificada \hskip9cm QSP | 100 |
| Extracto peptídico de Lupino | 2,00 |
| Alcohol etílico | 10,00 |
| Glicerina | 10,00 |
| Aceite de ricino hidrogenado, Etoxilado con 40 moles EO (Cremophor co410) | 0,30 |
| Fluoruro de sodio | 0,05 |
| Aroma canela-menta | 0,10 |
| Triclosan | 0,03 |
| Cloruro de zinc | 0,01 |
| Sacarina sódica | 0,01 |
| Colorante C.I. 16225 (E 124) | 0,0025 |
| Agua purificada \hskip9cm QSP | 100 |
| Extracto peptídico de Lupino | 1,00 |
| Alcohol etílico | 10,00 |
| Glicerina | 8,00 |
| Aceite de ricino hidrogenado, Etoxilado con 40 moles EO (Cremophor co410) | 0,10 |
| Fluoruro de sodio | 0,05 |
| Aroma canela-menta | 0,10 |
| Cloruro de cetilpiridio | 0,05 |
| Cloruro de zinc | 0,01 |
| Sacarina sódica | 0,01 |
| Colorante C.I. 16225 (E 124) | 0,0025 |
| Agua purificada \hskip9cm QSP | 100 |
Los porcentajes están expresados en peso total de
la composición. El extracto peptídico de lupino es utilizado en
forma de solución acuosa al 10% en peso según la invención o de un
polvo liofilizado denominado extracto peptídico en forma de
polvo.
| Extracto peptídico de Lupino | 1,00 |
| Monofluorofosfato de sodio | 0,75 |
| Fluoruro de Sodio | 0,10 |
| Sorbitol al 70% | 35,00 |
| Sílice sintético de alto poder abrasivo | 13,00 |
| Sílice sintético de bajo poder abrasivo | 5,00 |
| Carboxilmetilcelulosa sódica | 1,60 |
| Lauril sulfato de sodio | 1,00 |
| Aroma mentolado | 0,85 |
| Oxido de titanio | 0,50 |
| Lejía de sosa | 0,50 |
| Ciclamato de sosa | 0,30 |
| Mentol | 0,15 |
| Sacarina sódica | 0,07 |
| Agua purificada \hskip9cm QSP | 100 |
| Extracto peptídico de Lupino | 2,00 |
| Monofluorofosfato de sodio | 0,75 |
| Fluoruro de Sodio | 0,10 |
| Sorbitol al 70% | 35,00 |
| Sílice sintético de alto poder abrasivo | 13,00 |
| Sílice sintético de bajo poder abrasivo | 5,00 |
| Carboxilmetilcelulosa sódica | 1,60 |
| Lauril sulfato de sodio | 1,00 |
| Aroma mentolado | 0,85 |
| Oxido de titanio | 0,50 |
| Lejía de sosa | 0,50 |
| Ciclamato de sodio | 0,30 |
| Mentol | 0,15 |
| Sacarina sódica | 0,07 |
| Agua purificada \hskip9cm QSP | 100 |
Claims (15)
1. Composición que comprende un extracto
peptídico de lupino (lupinus) y eventualmente un vehículo
inerte para su uso como medicamento.
2. Composición según la reivindicación 1, para el
tratamiento de humanos o de mamíferos que sufren de una enfermedad
asociada a una destrucción excesiva de colágeno o a una destrucción
excesiva de macroproteinas de sostén por las metaloproteinasas.
3. Composición según la reivindicación 2, para el
tratamiento de la artrosis, de enfermedades parodontales, de
lesiones de la piel, de enfermedades inflamatorias, de enfermedades
asociadas a defectos de cicatrización, de enfermedades asociadas al
ataque del esmalte dental, o de enfermedades asociadas a la
angiogénesis tumoral o patológica.
4. Composición según una cualquiera de las
reivindicaciones 1 a 3, para su aplicación tópica externa o para su
administración por vía oral.
5. Composición según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores, caracterizada porque el extracto
peptídico de lupino comprende al menos 50% de péptidos,
preferentemente al menos 70%, preferentemente al menos
80%.
80%.
6. Composición según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores, caracterizada porque los
péptidos tienen un peso molecular inferior a 10.000 daltons.
7. Composición según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores, caracterizada porque el extracto
peptídico de lupino presenta la composición en ácidos aminados
siguiente (en porcentaje en peso con respecto al peso total de
ácidos aminados):
8. Composición según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores, caracterizada porque el extracto
peptídico de lupino es susceptible de ser obtenido mediante un
procedimiento que comprende las siguientes etapas:
- -
- preparación de una torta del lupino deslipidificado y triturado o de una harina de lupino (lipidificada), micronizada,
- -
- extracción de las fracciones proteicas y ósicas solubles, o precipitación de las proteínas al punto isoeléctrico,
- -
- eventualmente separación de la fracción protéica,
- -
- hidrólisis de la fracción protéica y recuperación eventual, tras la filtración, del extracto proteico.
9. Composición según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores, caracterizada porque el extracto
peptídico de lupino es obtenido mediante una hidrólisis de la
fracción proteica del lupino.
10. Composición según la reivindicación 9,
caracterizada porque la hidrólisis de la fracción proteica
del lupino es una hidrólisis enzimática.
11. Extracto peptídico del lupino,
caracterizado porque es obtenido mediante una hidrólisis de
la fracción protéica del lupino.
12. Composición según la reivindicación 11,
caracterizada porque la hidrólisis de la fracción proteica
del lupino es una hidrólisis enzimática.
13. Composición farmacéutica, cosmética o
nutracéutica que comprende un extracto tal como el definido en una
cualquiera de las reivindicaciones 11 y 12.
14. Utilización de un extracto peptídico de
lupino para la preparación de una composición farmacéutica,
cosmética o nutracéutica destinada al tratamiento de humanos o de
mamíferos que sufren de una enfermedad o de una condición asociada a
una destrucción excesiva del colágeno o a una destrucción excesiva
de macroproteinas de sostén por unas metaloproteinasas.
15. Utilización según la reivindicación 14 para
el tratamiento de lesiones de la piel, en particular las lesiones
debidas al envejecimiento intrínseco de la piel, al envejecimiento
bajo la acción de la radiación solar, o a los efectos deletéreos del
tabaco, de la polución, o del estrés.
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