EP2727989B2 - Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels - Google Patents

Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels Download PDF

Info

Publication number
EP2727989B2
EP2727989B2 EP14152970.1A EP14152970A EP2727989B2 EP 2727989 B2 EP2727989 B2 EP 2727989B2 EP 14152970 A EP14152970 A EP 14152970A EP 2727989 B2 EP2727989 B2 EP 2727989B2
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
cleaning
washing
protease
agent
chr
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
EP14152970.1A
Other languages
English (en)
French (fr)
Other versions
EP2727989B1 (de
EP2727989A3 (de
EP2727989A2 (de
Inventor
Timothy O'connell
Petra Siegert
Stefan Evers
Johannes Bongaerts
Thomas Weber
Karl-Heinz Maurer
Cornelius Bessler
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=41059950&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=EP2727989(B2) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Priority to PL14152970.1T priority Critical patent/PL2727989T5/pl
Publication of EP2727989A2 publication Critical patent/EP2727989A2/de
Publication of EP2727989A3 publication Critical patent/EP2727989A3/de
Publication of EP2727989B1 publication Critical patent/EP2727989B1/de
Application granted granted Critical
Publication of EP2727989B2 publication Critical patent/EP2727989B2/de
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Images

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/3869—Enzyme enhancers or mediators
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D1/00—Detergent compositions based essentially on surface-active compounds; Use of these compounds as a detergent
    • C11D1/02—Anionic compounds
    • C11D1/32—Protein hydrolysates; Fatty acid condensates thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2003—Alcohols; Phenols
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2003—Alcohols; Phenols
    • C11D3/2006—Monohydric alcohols
    • C11D3/201—Monohydric alcohols linear
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2003—Alcohols; Phenols
    • C11D3/2041—Dihydric alcohols
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2003—Alcohols; Phenols
    • C11D3/2041—Dihydric alcohols
    • C11D3/2044—Dihydric alcohols linear
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2003—Alcohols; Phenols
    • C11D3/2065—Polyhydric alcohols
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2072—Aldehydes-ketones
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2075—Carboxylic acids-salts thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2075—Carboxylic acids-salts thereof
    • C11D3/2079—Monocarboxylic acids-salts thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2075—Carboxylic acids-salts thereof
    • C11D3/2082—Polycarboxylic acids-salts thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2075—Carboxylic acids-salts thereof
    • C11D3/2086—Hydroxy carboxylic acids-salts thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/22—Carbohydrates or derivatives thereof
    • C11D3/221—Mono, di- or trisaccharides or derivatives thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/22—Carbohydrates or derivatives thereof
    • C11D3/222—Natural or synthetic polysaccharides, e.g. cellulose, starch, gum, alginic acid or cyclodextrin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/26—Organic compounds containing nitrogen
    • C11D3/33—Amino carboxylic acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3703—Macromolecular compounds obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3719—Polyamides or polyimides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3703—Macromolecular compounds obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3723—Polyamines or polyalkyleneimines
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3746—Macromolecular compounds obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3753—Polyvinylalcohol; Ethers or esters thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3746—Macromolecular compounds obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3757—(Co)polymerised carboxylic acids, -anhydrides, -esters in solid and liquid compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3746—Macromolecular compounds obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3769—(Co)polymerised monomers containing nitrogen, e.g. carbonamides, nitriles or amines
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/381—Microorganisms
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38645—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing cellulase

Definitions

  • the present application is directed to the use of a microbial metabolite to increase the cleaning performance of a protease in a washing or cleaning process.
  • enzymes in detergents and cleaning agents serve to expand the range of services of the funds concerned according to their specific activities.
  • hydrolytic enzymes such as proteases, amylases, lipases and cellulases.
  • the first three hydrolyze proteins, starch and fats and thus contribute directly to dirt removal.
  • Cellulases are used in particular because of their tissue effect.
  • Another group of detergent and cleaning agent enzymes are oxidative enzymes, in particular oxidases, which optionally in combination with other components preferably serve to bleach soiling or to generate the bleaching agents in situ.
  • enzymes which are subject to continuous optimization
  • other enzymes are constantly being made available for use in detergents and cleaning agents, in order to be able to optimally deal with special soiling in particular, such as pectinases, ⁇ -glucanases, mannanases or other hemicellulases for hydrolysis, in particular special ones plant polymers.
  • proteases and in particular serine proteases which also include the subtilases. They break down proteinaceous soiling on the items to be cleaned.
  • proteases of the subtilisin type (subtilases, subtilopeptidases, EC 3.4.21.62) are particularly important, which are assigned to the serine proteases because of the catalytically active amino acids. They act as non-specific endopeptidases, which means they hydrolyze any acid amide bonds that are inside peptides or proteins. Their optimum pH is usually in the clearly alkaline range.
  • Subtilases: Subtilisin-like Proteases by R.
  • Subtilisin enzymes edited by R. Bott and C. Betzel, New York, 1996 .
  • Subtilases are naturally produced by microorganisms; among these, the subtilisins formed and secreted by Bacillus species should be mentioned in particular as the most important group within the subtilases.
  • subtilisin-type proteases preferably used in detergents and cleaning agents are the subtilisins BPN' and Carlsberg, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the alkaline protease from Bacillus lentus, in particular from Bacillus lentus DSM 5483, and subtilisin DY the enzymes thermitase, proteinase K and the proteases TW3 and TW7, which can be assigned to the subtilases, but no longer to the subtilisins in the narrower sense.
  • proteases that can be used are, for example, those under the trade names Durazym® , Relase® , Everlase®, Nafizym , Natalase® , Kannase® and Ovozyme® from Novozymes, those under the trade names Purafect®, Purafect® OxP , Purafect® Prime and Properase ® from Genencor, sold under the trade name Protosol ® from Advanced Biochemicals Ltd., Thane, India, sold under the trade name Wuxi ® from Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, sold under the trade names Proleather ® and Protease P ® from Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, and the enzyme available under the name Proteinase K-16 from Kao Corp., Tokyo, Japan.
  • the present invention is therefore based on the object of improving the cleaning performance (washing power) of detergents or cleaning agents with regard to soiling that is sensitive to degradation by proteases.
  • a further object of the invention is to improve the cleaning performance of proteases in detergents or cleaning agents or the wash liquor formed by the detergents or cleaning agents with regard to soiling that is sensitive to degradation by proteases, and in particular in a temperature range between 10°C and 50°C, between 10°C and 40°C and preferably between 10°C and 30°C or 10°C and 25°C.
  • the invention thus relates to the use of a microbial metabolite to increase the cleaning performance of a protease in a washing or cleaning process, characterized in that the microbial metabolite is selected from the group consisting of 2,3-butanediol, pyruvate, propionate, butyrate and levan .
  • cleaning performance of detergents or cleaning agents is significantly improved if in these agents at least one protease (herein also referred to as component (a) or hydrolytic enzyme (a)) with a microbial metabolite , selected from the group consisting of 2,3-butanediol, pyruvate, propionate and levan (also referred to herein as component (b)).
  • component (a) or hydrolytic enzyme (a) with a microbial metabolite , selected from the group consisting of 2,3-butanediol, pyruvate, propionate and levan
  • cleaning performance is understood to mean the lightening performance on one or more stains, in particular laundry stains, which are sensitive to degradation by proteases.
  • stains are blood-milk/ink on cotton, whole egg/pigment on cotton, chocolate-milk/ink on cotton, peanut oil-pigment/ink on polyester/cotton, grass on cotton or cocoa on cotton, especially such as indicated below.
  • both the washing or cleaning agent which comprises the protease, or the washing or cleaning liquor formed by this agent, and the protease itself have a respective cleaning performance.
  • the cleaning performance of the protease thus contributes to the cleaning performance of the agent or the washing or cleaning liquor formed by the agent.
  • the cleaning performance of detergents and cleaning agents, based on the proteolytic activity used, is improved by adding component (b).
  • component (a) and (b) With regard to the interaction of these components (a) and (b), there is a synergistic effect, i.e. better performance compared to the individual performance of the respective component in one-component systems (i.e. detergents or cleaning agents that only contain the proteolytic enzyme or contain component (b)) and also compared to the sum of the individual performances of components (a) and (b), i.e. the sum of two one-component systems each with component (a) and (b) alone.
  • the selected combination of (a) protease with a component (b) according to the invention thus represents a further possibility for improving the performance of detergents or cleaning agents with regard to their cleaning performance, in particular with regard to their cleaning performance, which is brought about by a protease present.
  • washing or cleaning liquor is understood to mean the working solution containing the washing or cleaning agent which acts on textiles or fabrics (washing liquor) or hard surfaces (cleaning liquor) and thus comes into contact with the soiling present on textiles or fabrics or hard surfaces .
  • the washing or cleaning liquor is usually formed when the washing or cleaning process begins and the washing or cleaning agent is dissolved in water or diluted with water, for example in a washing machine or in another suitable container.
  • subtilisin type those of the subtilisin type are preferred.
  • these are the subtilisins BPN' and Carlsberg, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the alkaline protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the subtilases, but no longer the subtilisins in the narrower sense, thermitase, proteinase K and the enzymes proteases TW3 and TW7.
  • Subtilisin Carlsberg is available in a further developed form under the trade name Alcalase® from Novozymes A/S, Bagsvaerd, Denmark.
  • subtilisins 147 and 309 are marketed under the trade names Esperase® and Savinase® by the Novozymes company.
  • the protease variants listed under the name BLAP® are derived from the protease from Bacillus lentus DSM 5483.
  • proteases are, for example, those sold under the trade names Durazym®, Relase® , Everlase® , Nafizym® , Natalase® , Kannase® and Ovozyme® from Novozymes, which are available under the trade names Purafect® , Purafect® OxP , Purafect® Prime, Excellase ® and Properase ® from Genencor, sold under the trade name Protosol ® from Advanced Biochemicals Ltd., Thane, India, sold under the trade name Wuxi ® from Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, sold under the trade names Proleather ® and Protease P ® from Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, and the enzyme available under the name Proteinase K-16 from Kao Corp., Tokyo, Japan.
  • the proteases from Bacillus gibsonii and Bacillus pumilus which are disclosed in the international patent applications, are also used with particular preference WO2008/086916 and WO2007/1
  • amylases examples include the ⁇ -amylases from Bacillus licheniformis, from B. amyloliquefaciens or from B. stearothermophilus, and further developments thereof which have been improved for use in detergents or cleaning agents.
  • the enzyme from B. licheniformis is available from Novozymes under the name Termamyl® and from Genencor under the name Purastar® ST. Further development products of this ⁇ -amylase are from the from Novozymes under the trade names Duramyl® and Termamyl® ultra, from Genencor under the name Purastar® OxAm and from Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, as Keistase® .
  • the ⁇ -amylase from B. amyloliquefaciens is marketed by the company Novozymes under the name BAN® , and variants derived from the ⁇ -amylase from B. stearothermophilus under the names BSG® and Novamyl® , also from the company Novozymes. Furthermore, for this purpose, the ⁇ -amylase from Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) and the cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from B. agaradherens (DSM 9948).
  • amylolytic enzymes can be used, which belong to the sequence space of ⁇ -amylases in the international patent application WO 03/002711 A2 is defined, and the ones in the application WO 03/054177 A2 to be discribed. Fusion products of the molecules mentioned can also be used.
  • ⁇ -amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade names Fungamyl® from Novozymes are also suitable.
  • Other commercial products that can be used are, for example, Amylase- LT® and Stainzyme® or Stainzyme ultra® or Stainzyme plus® , the latter also from Novozymes. Variants of these enzymes obtainable by point mutations can also be used according to the invention.
  • Examples of usable lipases or cutinases which are included in particular because of their triglyceride-cleaving activities, but also to generate peracids in situ from suitable precursors, are the lipases originally available from Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus), or further developed, in particular those with the amino acid substitution D96L. They are marketed, for example, by the Novozymes company under the trade names Lipolase® , Lipolase® Ultra, LipoPrime® , Lipozyme® and Lipex® . Furthermore, for example, the cutinases can be used which were originally isolated from Fusarium solani pisi and Humicola insolens.
  • Lipases that can also be used are available from the Amano company under the names Lipase CE® , Lipase P® , Lipase B® , or Lipase CES®, Lipase AKG® , Bacillis sp. Lipase ® , Lipase AP ® , Lipase M-AP ® and Lipase AML ® available.
  • the lipases or cutinases from Genencor can be used, the starting enzymes of which were originally isolated from Pseudomonas mendocina and Fusarium solanii.
  • Lipase® and Lipomax® originally marketed by Gist-Brocades and the enzymes marketed by Meito Sangyo KK, Japan, under the names Lipase MY- 30® , Lipase OF® and Lipase PL® Mention should also be made of the product Lumafast® from Genencor .
  • cellulases can be present as pure enzymes, as enzyme preparations or in the form of mixtures in which the individual components advantageously complement one another with regard to their various aspects of performance. These performance aspects include, in particular, the contributions of cellulase to the primary washing performance of the agent (cleaning performance), to the secondary washing performance of the agent (anti-redeposition effect or graying inhibition), to finishing (fabric effect) or to exerting a "stone washed" effect.
  • cleaning performance the contributions of cellulase to the primary washing performance of the agent
  • anti-redeposition effect or graying inhibition to finishing (fabric effect) or to exerting a "stone washed” effect.
  • a usable fungal cellulase preparation rich in endoglucanase (EG) or its further developments is offered by the company Novozymes under the trade name Celluzyme® .
  • Endolase® and Carezyme® which are also available from Novozymes, are based on the 50 kD EG and the 43 kD EG, respectively, from H. insolens DSM 1800.
  • Other commercial products from this company that can be used are Cellusoft® , Renozyme® and Celluclean® .
  • Also usable are, for example, the 20 kD EG from Melanocarpus, which are available from AB Enzymes, Finland, under the trade names Ecostone® and Biotouch® .
  • Other commercial products from AB Enzymes are Econase® and Ecopulp® .
  • Other suitable cellulases are from Bacillus sp. CBS 670.93 and CBS 669.93, wherein the Bacillus sp. CBS 670.93 is available from Genencor under the trade name Puradax®.
  • Other commercial products from Genencor are “Genencor detergent cellulase L” and IndiAge® Neutra.
  • Suitable enzymes in this regard are available, for example, under the names Gamanase® and Pektinex AR® from Novozymes, under the name Rohapec® B1L from AB Enzymes and under the name Pyrolase® from Diversa Corp., San Diego, CA, USA .
  • the ⁇ -glucanase obtained from Bacillus subtilis is available under the name Cereflo® from Novozymes.
  • Hemicellulases that are particularly preferred according to the invention are mannanases, which are marketed, for example, under the trade names Mannaway(R) by the company Novozymes or Purabrite® by the company Genencor.
  • the enzymes can be packaged together with accompanying substances, for example from the fermentation or with stabilizers.
  • Agents used according to the invention preferably contain enzymes in total amounts of 1 ⁇ 10 -8 to 5 percent by weight, based on active protein.
  • the enzymes are preferably from 0.001 to 5% by weight, more preferably from 0.01 to 5% by weight, even more preferably from 0.05 to 4% by weight and particularly preferably from 0.075 to 3.5% by weight. -% contained in these funds, each contained enzyme may be present in the amounts mentioned.
  • the protein concentration can be determined using known methods, for example the BCA method (bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method ( AG Gornall, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766 ) are determined.
  • BCA method bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid
  • the biuret method AG Gornall, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766
  • the protease used as component (a) and the optionally at least one further hydrolytic enzyme present in a washing or cleaning agent supports the cleaning performance of the agent with regard to specific soiling or stains.
  • a composition particularly preferably contains a plurality of enzymes, it being possible for the enzymes to belong to the same or different enzyme classes.
  • the enzymes particularly preferably show synergistic effects with regard to their action on certain soiling or stains, i.e. the enzymes contained in the agent composition support each other in their cleaning performance.
  • a protease (a) is combined with a component (b), i.e. at least one substance which, in conjunction with the protease (a) when the agent is used, brings about a synergistic cleaning performance and which is selected from a microbial metabolite (iii).
  • the agent may contain an (i) amino acid or polyamino acid or derivative thereof and/or a (ii) biosurfactant.
  • the substances specified under (i) are preferably amino acids or polymers thereof or their salts or their derivatives, it being possible to use both stereoisomers of the amino acids, ie both D- and L-amino acids, also in combination, or corresponding ones polymers or derivatives.
  • a polyamino acid comprises at least two amino acid residues. Glutamate, polyglutamate, lysine, glutamine, histidine, phenylalanine, tyrosine, alanine, leucine, isoleucine, methionine, proline, valine, glutamine, cysteine, tryptophan, threonine, serine, glycine, aspartate and asparagine are particularly preferred.
  • Polyglutamic acid including ⁇ -D-polyglutamic acid, L-polyglutamic acid and DL-polyglutamic acid
  • polyaspartic acid including ⁇ -D-polyaspartic acid and L-polyaspartic acid
  • polyglutamine including ⁇ -D-polyglutamine, L -polyglutamine and DL-polyglutamine
  • poly-asparagine including ⁇ -D-polyasparagine and L-polyasparagine.
  • An example of a particularly preferred polyaspartic acid is the compound available under the trade name Baypure DS 100 solid G (Lanxess company).
  • biosurfactants are substances that are formed by microorganisms and are often also separated.
  • biosurfactants are surface-active substances that reduce the surface tension of liquids and thereby promote the mixing of aqueous (hydrophilic) and water-repellent (hydrophobic) phases.
  • Biosurfactants preferred according to the invention belong primarily to the substance group of lipids or lipid derivatives, in particular lipopeptides. They are therefore bioactive, peptidic substances that are formed by microorganisms.
  • peptide chains preferably consist of two to forty amino acids and can be linear, cyclic or branched.
  • monomeric building blocks are not only proteinogenic L-amino acids, but also D-amino acids and alpha-hydroxy and/or carboxylic acids of all kinds.
  • biosurfactants are anionic lipopeptides and more preferably surfactin-like or lichenysin-like substances or surfactin or lichenysin itself and/or which have an effect comparable to surfactin or lichenysin.
  • Surfactin can be described in particular by the following formula: fatty acid cyclo-[Glu-Leu-Leu-Val-Asp-Leu-Leu]. The structure of surfactin is also in figure 1 specified.
  • Lichenysin can be described in particular by the following formula: fatty acid cyclo-[Gln-Leu-Leu-Val-Asp-Leu-Ile]. Since lichenycin is often also referred to as lichenisin, it is expressly pointed out at this point that, according to the invention, the term lichenysin encompasses both terms.
  • biosurfactant type microorganism trehalose lipids Arthrobacter paraffineus Corynebacterium sp. Mycobacterium sp. Rhodococcus erythropolis, Norcardia sp rhamnolipids Pseudomonas aeruginosa Pseudomonas sp., Serratia rubidea sophorolipids Candida apicola, Candida bombicola Candida lipolytica Candida bogoriensis glycolipids Alcanivorax borkumensis Arthrobacter sp., Corynebacterium sp. R.
  • Bacillus licheniformis surfactin Bacillus subtilis, Bacillus pumilus viscosine Pseudomonas fluorescens Ornithine, lysine peptides Thiobacillus thiooxidans Streptomyces sioyaensis Gluconobacter cerinus phospholipids Acinetobacter sp. sulfonylipids T. thioosidans Corynebacterium alkanolyticum fatty acids Capnocytophaga sp.
  • the substances specified under (iii) are microbial metabolites. These are understood to be substances which are formed by the microorganism as intermediate stages or as degradation products of metabolic processes of the microorganism or as degradation products of nutrient medium. According to the invention, preferred microbial metabolites are present in the culture medium of a culture of the microorganism forming them. They are therefore particularly preferably secreted by the microorganism that forms them. Microbial metabolites used according to the invention are 2,3-butanediol, pyruvate, propionate, butyrate.
  • Acetate, lactate, 2-methylpropionate, 3-methylbutyrate, ⁇ -ketogluterate, acetoin, propanediol, glycol, glycerol, citrate, formate, ethanol, methanol or butanol can be mentioned as further microbial metabolites.
  • Component (b) is preferably added to the detergent or cleaning agent as a separate individual substance, i.e. not as part of another ingredient in the detergent or cleaning agent.
  • Component (b) is therefore preferably freely present in the washing or cleaning agent, i.e. it is distributed in it and distributed as homogeneously as possible.
  • component (b) is preferably dissolved or dispersed in them.
  • the washing or cleaning agent particularly preferably does not contain component (b) as part of the administration form of the hydrolytic enzyme (a), in particular not as part of an enzyme granulate.
  • Liquid or gel-like, i.e. non-solid, washing or cleaning agents are preferred according to the invention.
  • a preferred liquid detergent for such a washing system is composed as follows (all data in percent by weight): 0.3-0.5% xanthan gum, 0.2-0.4% anti-foam agent, 6-7% glycerin, 0.3-0.5% ethanol, 4-7% FAEOS (fatty alcohol ether sulfate), 24-28% nonionic surfactants, 1% boric acid, 1-2% sodium citrate (dihydrate), 2-4% soda, 14-16% coconut -fatty acids, 0.5% HEDP (1-hydroxyethane-(1,1-di-phosphonic acid)), 0-0.4% PVP (polyvinylpyrrolidone), 0-0.05% optical brightener, 0-0.001% dye, remainder demineralised water.
  • the dosage of the liquid detergent is preferably between 4.5 and 5.5 grams per liter of wash liquor, for example 4.9 grams per liter of wash liquor. Washing is preferably carried out in a pH range between pH 8 and pH 10.5, preferably between pH 8 and pH 9.
  • a preferred powdered detergent for such a washing system is composed as follows (all data in percent by weight): 10% linear alkyl benzene sulfonate (sodium salt), 1.5% C12-C18 fatty alcohol sulfate (sodium salt), 2.0% C12-C18 fatty alcohol with 7 EO, 20% sodium carbonate, 6.5% sodium hydrogen carbonate, 4.0% amorphous sodium disilicate, 17% sodium carbonate peroxohydrate, 4.0% TAED, 3.0% polyacrylate, 1.0% carboxymethyl cellulose, 1.0% phosphonate, 25% sodium sulphate, remainder: optional foam inhibitors, optical brightener, fragrances and optionally water to 100%.
  • the dosage of the liquid detergent is preferably between 6.0 and 7.0 grams per liter of wash liquor, for example 6.7 grams per liter of wash liquor. Washing is preferably carried out in a pH value range between pH 9 and pH 11.
  • a liquid detergent is preferably used.
  • the degree of whiteness i.e. the lightening of the soiling, is preferably determined using optical measuring methods, preferably photometrically.
  • a suitable device for this is, for example, the Minolta CM508d spectrometer.
  • the devices used for the measurement are usually calibrated beforehand with a white standard, preferably a supplied white standard.
  • the respective enzymatic properties for example the washing performance on certain types of soiling, are compared.
  • a low specific activity can be compensated for by adding a larger amount of protein.
  • Methods for determining the enzyme activities are familiar to the person skilled in the field of enzyme technology and are routinely used by him. For example, methods for determining protease activity are disclosed in Surfactants, Vol. 7 (1970), pp. 125-132 .
  • the protease activity is preferably given in PE (protease units).
  • suitable protease activities are 5 or 10 PU (protease units) per ml of wash liquor.
  • the enzymatic activity used is not zero.
  • the synergistic cleaning performance is preferably based on a new mechanism of action, ie there is no increase in the enzyme activity per se in the classical sense, as would be measured in one of the following methods—relative to proteases. Accordingly, a synergism according to the invention is also present in particular when an improved cleaning performance is determined in the presence of components (a) and (b) compared to the sum of the cleaning performances of component (a) alone and component (b) alone, and component ( b) in at least one of the following test methods, preferably in both of the following test methods, no effect with regard to increasing the proteolytic activity of component (a) over the measurement-related standard deviation shows:
  • the protease activity is determined quantitatively via the release of the chromophore para-nitroaniline (pNA) from the substrate.
  • the substrate is: suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-nitroanilide (substrate solution: 110 mM in DMSO).
  • the protease cleaves the substrate and releases pNA.
  • the release of the pNA causes an increase in absorbance at 410 nm, the time course of which is a measure of the enzymatic activity (cf. Del Mar et al., 1979).
  • the measurement is carried out at a temperature of 25°C, at pH 8.6 and at a wavelength of 410 nm.
  • the measurement time is 5 minutes and the measurement interval is 20s to 60s.
  • the working buffer (Tris-HCl pH 8.6] is used as a blank sample. 10 ⁇ L of the substrate solution are added to each cuvette. 1000 ⁇ L of buffer are added to a cuvette for each sample. 1-300 ⁇ l of the buffer or the Component (b) (0.1, 0.2, 0.5 or 1% by weight in working buffer) is added to the cuvette. 1-300 ⁇ l of the protease or the blank sample are added to the cuvette The measurement is started by mixing the sample. After mixing, the cuvettes are immediately transferred to the photometer and the measurement is started. Activation or stabilization of the protease can be quantified using the measurement data.
  • Protease activity is determined via the hydrolysis of casein and subsequent reaction of TCA-soluble peptides with Folin &Ciocalteu's phenol reagent. The absorbance of the resulting complex is measured at 660 nm and compared to a tyrosine standard. Reaction mixtures contain 3 ml 0.8% (w/v) casein and 0.5 ml of a suitable enzyme dilution with or without the component (b) to be tested (concentration 0.1, 0.2, 0.5 or 1 wt. %), both in universal buffer 1 from Britton and Robinson, pH 9.5 (cf. J.Chem.Soc. 1931, p. 1451 ).
  • the mixtures are incubated for 30 minutes at 25°C, then the reaction is stopped by adding stop reagent (TCA).
  • TCA stop reagent
  • the stop reagent is added prior to enzyme addition, with or without the substance to be tested.
  • the reaction mixtures are filtered through Whatman #42 filter paper or centrifuged.
  • a particularly advantageous synergistic cleaning performance also results from the fact that the substance used as component (b) is present in the washing or cleaning liquor in a specific concentration, for example that this component is present in the washing or cleaning liquor in a concentration of from 0.00025 to 0.6% by weight, in particular from 0.0003 to 0.5% by weight.
  • Washing and cleaning agents that can be used according to the invention include all conceivable types of washing and cleaning agents, both concentrates and agents to be used undiluted, for use on a commercial scale, in the washing machine or for hand washing or hand cleaning. These include, for example, detergents for textiles, carpets, or natural fibers, for which the term detergent is used. This also includes, for example, dishwashing detergents for dishwashers or manual dishwashing detergents or cleaners for hard surfaces such as metal, glass, porcelain, ceramics, tile, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather, for which the term detergent is used, i.e. in addition to manual and machine Dishwashing detergents, for example, also scouring agents, glass cleaners, toilet deodorizers, etc.
  • detergents and cleaning agents within the scope of the invention also include washing aids that are added to the actual detergent in manual or machine washing in order to achieve a further effect.
  • detergents and cleaning agents within the scope of the invention also include textile pre-treatment and after-treatment agents, i.e. those agents with which the item of laundry is brought into contact before the actual wash, for example to loosen stubborn dirt, and also those agents which are in one of the actual Textile washing subsequent step give the laundry other desirable properties such as a pleasant feel, crease resistance or low static charge.
  • the latter means include fabric softeners.
  • the detergents or cleaning agents that can be used according to the invention which can be in the form of, in particular, powdered solids, in post-compacted particle form, as homogeneous solutions or suspensions, can in principle be all known and present in such Means contain usual ingredients, preferably at least one other ingredient is present in the agent.
  • the funds can in particular builder substances, surface-active surfactants, bleaches based on organic and / or inorganic peroxygen compounds, bleach activators, water-miscible organic solvents, enzymes, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and other auxiliaries such as optical brighteners, graying inhibitors, foam regulators and dyes and fragrances as well combinations thereof included.
  • a further combination of the active ingredients according to the invention with one or more other ingredient(s) of the agent has proven to be advantageous, since a further improved cleaning performance can then be achieved through further resulting synergisms.
  • a further synergism is achieved in particular through the combination with a surfactant and/or a builder substance and/or a bleaching agent.
  • Such preferred further ingredients of the washing or cleaning agent are disclosed in the international patent application WO 2009/021867 , to the disclosure of which reference is therefore expressly made or the disclosure of which is therefore expressly included in the present application.
  • the ingredients to be selected and the conditions under which the agent is used should be optimized for the cleaning problem in question.
  • normal temperatures for the use of detergents and cleaning agents are in the range of 10° C., over 40° C. and 60° C. up to 95° C. for mechanical agents or for technical applications.
  • the ingredients of the agents in question are preferably matched to one another, in particular in such a way that synergies result in terms of the cleaning performance.
  • Synergies that are present in a temperature range between 10°C and 60°C, in particular in a temperature range from 10°C to 50°C, from 10°C to 40°C, from 10°C to 30°C, are particularly preferred , from 15°C to 30°C, from 10°C to 25°C, from 15°C to 25°C and most preferably at 20°C.
  • An agent that can be used according to the invention also contains the hydrolytic enzyme in an amount of 2 mg to 20 mg, preferably 5 mg to 17.5 mg, particularly preferably 20 mg to 15 mg and very particularly preferably 50 mg to 10 mg per g of the means
  • the hydrolytic enzyme contained in the agent, in particular a protease, and/or other ingredients of the agent can be coated with a substance which is impermeable to the enzyme at room temperature or in the absence of water and which becomes permeable to the enzyme under conditions of use of the agent.
  • Such an embodiment of the invention is thus characterized in that the hydrolytic enzyme is coated with a substance which is impermeable to the enzyme at room temperature or in the absence of water.
  • the washing or cleaning agent itself can also be packaged in a container, preferably an air-permeable container, from which it is released shortly before use or during the washing process.
  • inventions of the present invention also include all solid, powdery, liquid, gel-like or pasty forms of administration of the agents that can be used according to the invention, which can optionally also consist of several phases and can be in compressed or non-compressed form.
  • the agent can be in the form of a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g/l to 1200 g/l, in particular 500 g/l to 900 g/l or 600 g/l to 850 g/l.
  • the solid dosage forms of the agent also include extrudates, granules, tablets or pouches.
  • the agent can also be liquid, gel-like or pasty, for example in the form of a non-aqueous liquid detergent or a non-aqueous paste or in the form of an aqueous liquid detergent or a water-containing paste.
  • the agent can be in the form of a one-component system. Such means preferably consist of one phase.
  • a remedy can also consist of several phases. Such a remedy is therefore divided into several components.
  • Detergents or cleaning agents that can be used according to the invention can contain only one protease. Alternatively, however, they can also contain further hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration suitable for the effectiveness of the agent, it being possible in principle to use all enzymes established in the prior art for these purposes.
  • All enzymes which can develop a catalytic activity in the agent can preferably be used as further enzymes, in particular proteases, amylases, cellulases, hemicellulases, mannanases, tannases, xylanases, xanthanases, ® -glucosidases, carrageenases, oxidases, perhydrolases, oxidoreductases or lipases, and preferably mixtures thereof.
  • proteases amylases, cellulases, hemicellulases, mannanases, tannases, xylanases, xanthanases, ® -glucosidases, carrageenases, oxidases, perhydrolases, oxidoreductases or lipases, and preferably mixtures thereof.
  • proteases amylases
  • cellulases hemicellulases
  • mannanases tannases
  • Such a method is advantageous since, as described above, the cleaning performance of a washing or cleaning agent which contains a protease is improved by the addition of a component as indicated.
  • the method is therefore advantageous for removing such contamination, in particular protein-containing contamination, from textiles or from hard surfaces.
  • Embodiments are, for example, hand washing, manual removal of stains from textiles or hard surfaces, or mechanical processes.
  • Processes for cleaning textiles are generally characterized in that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned in several process steps and washed off after the exposure time, or that the items to be cleaned are treated in some other way with a detergent or a solution of this agent. The same applies to processes for cleaning hard surfaces.
  • a protease i.e. component (a)
  • a protease i.e. component (a)
  • a protease i.e. component (a)
  • a buffer solution or in water preferably in a buffer solution or in water.
  • All the methods described here are preferably carried out in a temperature range from 10°C to 60°C, in particular from 10°C to 50°C, from 10°C to 40°C, from 10°C to 30°C, from 15°C to 30°C, from 10°C to 25°C and from 15°C to 25°C.
  • a synergistic interaction of components (a) and (b) with regard to the cleaning performance is particularly present at these lower to medium washing temperatures or cleaning temperatures.
  • components (a) and (b) work together advantageously, in particular synergistically, so that not only the cleaning performance of a detergent or cleaning agent (or the washing liquor formed from this agent) is improved, but also the cleaning performance of the protease even.
  • test batches were assembled in 48-well plates in 1 ml wash liquor each as indicated in Table 3 below. The incubation took place for 60 minutes at 40° C. with shaking (about 600 revolutions per minute (rpm)).
  • Table 3 volumes solution 420 ⁇ l 161-966 mg laundry detergent in 42 ml water or buffer 30-530 ⁇ l 1-100 PU/ml protease 30-530 ⁇ l Prepared substance solution rest H2O Soiling ⁇ approx. 1cm
  • the soiling was rinsed, dried and fixed three times and the degree of whiteness of the washed textiles was measured in comparison to a whiteness standard (d/8, 8mm, SCI/SCE), which had been normalized to 100% (determination of the L value) .
  • the measurement was carried out using a colorimeter (Minolta Cm508d) with an illuminant setting of 10°/D65. The results obtained are given as percentage performance, the difference in the remission values of the basic detergent without substance or enzymes and that with protease being normalized to 100%.
  • the alkaline protease from Bacillus lentus DSM 5483 ( WO 92/21760 ), the protease from Bacillus pumilus according to WO2007/131656 and the protease shown in FIG. 2 or SEQ ID NO. 3 of the international disclosure document WO 03/057713 is revealed.
  • Stock solutions of these substances were prepared at 0.00001-1.5 M substance or 0.0001-55% (wt) in water or buffer (phosphate 0.00001-1.5 M pH 6.5-8.0 or Tris 0.00001-1.5 M pH 7.5-9.0 or Soerensen buffer pH 7.5-9.0 or citrate buffer 0.00001-1.5 M pH 4.5-7.0 or acetate buffer 0 .00001-1.5 M pH 2.5-5.5).
  • buffer phosphate 0.00001-1.5 M pH 6.5-8.0 or Tris 0.00001-1.5 M pH 7.5-9.0 or Soerensen buffer pH 7.5-9.0 or citrate buffer 0.00001-1.5 M pH 4.5-7.0 or acetate buffer 0 .00001-1.5 M pH 2.5-5.5.

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Emergency Medicine (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Description

  • Die vorliegende Anmeldung richtet sich auf Verwendung eines mikrobiellen Metabolits zur Steigerung der Reinigungsleistung einer Protease in einem Wasch- oder Reinigungsprozess.
  • Der Einsatz von Enzymen in Wasch- und Reinigungsmitteln ist im Stand der Technik etabliert. Sie dienen dazu, das Leistungsspektrum der betreffenden Mittel entsprechend ihren speziellen Aktivitäten zu erweitern. Hierzu gehören insbesondere hydrolytische Enzyme wie Proteasen, Amylasen, Lipasen und Cellulasen. Die ersten drei genannten hydrolysieren Proteine, Stärke und Fette und tragen somit unmittelbar zur Schmutzentfernung bei. Cellulasen werden insbesondere wegen ihrer Gewebewirkung eingesetzt. Eine weitere Gruppe von Wasch- und Reinigungsmittelenzymen sind oxidative Enzyme, insbesondere Oxidasen, die ggf. im Zusammenspiel mit anderen Komponenten vorzugsweise dazu dienen, Anschmutzungen zu bleichen oder die bleichenden Agentien in situ zu erzeugen. Neben diesen Enzymen, die einer fortwährenden Optimierung unterworfen werden, werden laufend weitere Enzyme für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln bereitgestellt, um insbesondere spezielle Anschmutzungen optimal angehen zu können, wie beispielsweise Pektinasen, β-Glucanasen, Mannanasen oder weitere Hemicellulasen zur Hydrolyse insbesondere spezieller pflanzlicher Polymere.
  • Die am längsten etablierten und in praktisch allen modernen, leistungsfähigen Wasch- und Reinigungsmitteln enthaltenen Enzyme sind Proteasen und hierunter insbesondere Serin-Proteasen, zu denen auch die Subtilasen zählen. Sie bewirken den Abbau proteinhaltiger Anschmutzungen auf dem Reinigungsgut. Hierunter sind wiederum Proteasen vom Subtilisin-Typ (Subtilasen, Subtilopeptidasen, EC 3.4.21.62) besonders wichtig, welche aufgrund der katalytisch wirksamen Aminosäuren den Serin-Proteasen zugerechnet werden. Sie wirken als unspezifische Endopeptidasen, das heißt, sie hydrolysieren beliebige Säureamidbindungen, die im Inneren von Peptiden oder Proteinen liegen. Ihr pH-Optimum liegt meist im deutlich alkalischen Bereich. Einen Überblick über diese Familie bietet beispielsweise der Artikel "Subtilases: Subtilisin-like Proteases" von R. Siezen, Seite 75-95 in "Subtilisin enzymes", herausgegeben von R. Bott und C. Betzel, New York, 1996. Subtilasen werden natürlicherweise von Mikroorganismen gebildet; hierunter sind insbesondere die von Bacillus-Spezies gebildeten und sekretierten Subtilisine als bedeutendste Gruppe innerhalb der Subtilasen zu erwähnen.
  • Beispiele für die in Wasch- und Reinigungsmitteln bevorzugt eingesetzten Proteasen vom Subtilisin-Typ sind die Subtilisine BPN' und Carlsberg, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die alkalische Protease aus Bacillus lentus, insbesondere aus Bacillus lentus DSM 5483, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Weitere verwendbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von der Firma Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime und Properase® von der Firma Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von der Firma Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von der Firma Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von der Firma Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von der Firma Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme.
  • Günstigenfalls ergeben sich Synergieeffekte zwischen den Enzymen und den übrigen Bestandteilen der jeweiligen Wasch- oder Reinigungsmittel.
  • Ein Nachteil dieser bevorzugt in Wasch- und Reinigungsmitteln eingesetzten Proteasen aus dem Stand der Technik ist, dass sie insbesondere bei niedrigen Temperaturen, beispielsweise zwischen 10°C und 40°C, insbesondere zwischen 10°C und 30°C oder gar zwischen 10°C und 25°C, keine zufrieden stellende proteolytische Aktivität aufweisen und daher insbesondere in Waschmitteln und Geschirrspülmitteln in diesem Temperaturbereich keine optimale Reinigungsleistung zeigen.
  • Aus DE 19953057 A1 sind enzymhaltige höherviskose Flüssigwaschmittel mit Proteasen und aus US 4305837 sind wässrige Enzymzusammensetzungen mit verbesserter Lagerstabilität bekannt.
  • Überraschenderweise wurde festgestellt, dass der Zusatz bestimmter Substanzen die Reinigungsleistung von Wasch- und Reinigungsmitteln, welche Proteasen enthalten, erheblich verbessert, insbesondere bei vergleichsweise niedrigen Temperaturen, insbesondere zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C und bevorzugt zwischen 10°C und 30°C bzw. 10°C und 25°C.
  • Der vorliegenden Erfindung liegt daher die Aufgabe zugrunde, die Reinigungsleistung (Waschkraft) von Wasch- oder Reinigungsmitteln zu verbessern hinsichtlich Anschmutzungen, die sensitiv sind für den Abbau durch Proteasen. Eine weitere Aufgabe der Erfindung ist es, die Reinigungsleistung von Proteasen, in Wasch- oder Reinigungsmitteln bzw. der durch die Wasch- bzw. Reinigungsmittel gebildeten Waschflotte zu verbessern hinsichtlich Anschmutzungen, die sensitiv sind für den Abbau durch Proteasen, und insbesondere in einem Temperaturbereich zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C und bevorzugt zwischen 10°C und 30°C bzw. 10°C und 25°C.
  • Gegenstand der Erfindung ist somit die Verwendung eines mikrobiellen Metabolits zur Steigerung der Reinigungsleistung einer Protease in einem Wasch- oder Reinigungsprozess, dadurch gekennzeichnet, dass der mikrobielle Metabolit aus der aus 2,3-Butandiol, Pyruvat, Propionat, Butyrat und Levan bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
  • Erfindungsgemäß wurde festgestellt, dass die Reinigungsleistung von Wasch- oder Reinigungsmitteln, insbesondere hinsichtlich ihrer proteolytischen Reinigungsleistung signifikant verbessert wird, wenn in diesen Mitteln mindestens eine Protease (hierin auch bezeichnet als Komponente (a) bzw. hydrolytisches Enzym (a)) mit einem mikrobiellen Metaboliten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2,3-Butandiol, Pyruvat, Propionat und Levan (hierin auch bezeichnet als Komponente (b)), kombiniert wird. Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen, insbesondere Wäscheanschmutzungen, verstanden, die sensitiv sind für den Abbau durch Proteasen. Beispiele für solche Anschmutzungen sind Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle, Voll-Ei/Pigment auf Baumwolle, Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle, Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle, Gras auf Baumwolle oder Kakao auf Baumwolle, insbesondere derart wie weiter unten angegeben. Im Rahmen der Erfindung weist sowohl das Wasch- oder Reinigungsmittel, welches die Protease umfasst, bzw. die durch dieses Mittel gebildete Wasch- bzw. Reinigungsflotte, als auch die Protease selbst eine jeweilige Reinigungsleistung auf. Die Reinigungsleistung der Protease trägt somit zur Reinigungsleistung des Mittels bzw. der durch das Mittel gebildeten Wasch- bzw. Reinigungsflotte bei.
  • Die Reinigungsleistung von Wasch- und Reinigungsmitteln bezogen auf die eingesetzte proteolytische Aktivität wird durch den Zusatz der Komponente (b) verbessert. Hinsichtlich des Zusammenwirkens von diesen Komponenten (a) und (b) ergibt sich eine synergistische Wirkung, d.h. eine bessere Leistung im Vergleich mit den Einzelleistungen der jeweiligen Komponente in Ein-Komponenten-Systemen (d.h. Wasch- oder Reinigungsmittel, die nur jeweils das proteolytische Enzym bzw. die Komponente (b) enthalten) und auch gegenüber der Summe der Einzelleistungen der Komponenten (a) und (b), d.h. der Summe von zwei Ein-Komponenten-Systemen mit jeweils der Komponente (a) und (b) alleine. Somit stellt die ausgewählte Kombination von (a) Protease mit einer erfindungsgemäßen Komponente (b) eine weitere Möglichkeit dar, um die Leistungsfähigkeit von Wasch- oder Reinigungsmitteln hinsichtlich ihrer Reinigungsleistung, insbesondere hinsichtlich ihrer Reinigungsleistung, die durch eine enthaltene Protease bewirkt wird, zu verbessern.
  • Die Vorteilhaftigkeit der Kombination der Komponenten (a) und (b) liegt bei Anwendung des Mittels vor, d.h. in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte. Unter Wasch- bzw. Reinigungsflotte wird diejenige das Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf Textilien oder Gewebe (Waschflotte) bzw. harte Oberflächen (Reinigungsflotte) einwirkt und damit mit den auf Textilien bzw. Geweben oder harten Oberflächen vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt. Üblicherweise entsteht die Wasch- bzw. Reinigungsflotte, wenn der Wasch- oder Reinigungsvorgang beginnt und das Wasch- oder Reinigungsmittel beispielsweise in einer Waschmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis in Wasser gelöst bzw. mit Wasser verdünnt wird.
  • Weitere bevorzugte zusätzlich zu Proteasen einsetzbare hydrolytische Enzyme umfassen Amylasen, insbesondere α-Amylasen, Cellulasen, Lipasen, Hemicellulasen, insbesondere Pectinasen, Mannanasen, β-Glucanasen, sowie deren Gemische. Diese Enzyme sind im Prinzip natürlichen Ursprungs; ausgehend von den natürlichen Molekülen stehen für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Varianten zur Verfügung, die entsprechend bevorzugt eingesetzt werden.
  • Unter den Proteasen sind solche vom Subtilisin-Typ bevorzugt. Beispiele hierfür sind die Subtilisine BPN' und Carlsberg, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Alkalische Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von der Firma Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dänemark, erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase®, beziehungsweise Savinase® von der Firma Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich die unter der Bezeichnung BLAP® geführten Protease-Varianten ab. Weitere brauchbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von der Firma Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® und Properase® von der Firma Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von der Firma Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von der Firma Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von der Firma Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von der Firma Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in den internationalen Patentanmeldungen WO2008/086916 und WO2007/131656 .
  • Beispiele für verwendbare Amylasen sind die α-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus B. amyloliquefaciens oder aus B. stearothermophilus sowie deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus B. licheniformis ist von der Firma Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser α-Amylase sind von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von der Firma Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die α-Amylase von B. amyloliquefaciens wird von der Firma Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der α-Amylase aus B. stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von der Firma Novozymes. Desweiteren sind für diesen Zweck die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus B. agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ferner sind die amylolytischen Enzyme einsetzbar, die dem Sequenzraum von α-Amylasen angehören, der in der internationalen Patentanmeldung WO 03/002711 A2 definiert wird, und die, die in der Anmeldung WO 03/054177 A2 beschrieben werden. Ebenso sind Fusionsprodukte der genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von der Firma Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der α-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere einsetzbare Handelsprodukte sind beispielsweise die Amylase-LT® und Stainzyme® bzw. Stainzyme ultra® oder Stainzyme plus®, letztere ebenfalls von der Firma Novozymes. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden.
  • Beispiele für verwendbare Lipasen oder Cutinasen, die insbesondere wegen ihrer Triglycerid-spaltenden Aktivitäten enthalten sind, aber auch, um aus geeigneten Vorstufen in situ Persäuren zu erzeugen, sind die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen, beziehungsweise weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem Aminosäureaustausch D96L. Sie werden beispielsweise von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® und Lipex® vertrieben. Desweiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Ebenso brauchbare Lipasen sind von der Firma Amano unter den Bezeichnungen Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B®, beziehungsweise Lipase CES®, Lipase AKG®, Bacillis sp. Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® und Lipase AML® erhältlich. Von der Firma Genencor sind beispielsweise die Lipasen beziehungsweise Cutinasen einsetzbar, deren Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind. Als weitere wichtige Handelsprodukte sind die ursprünglich von der Firma Gist-Brocades vertriebenen Präparationen M1 Lipase® und Lipomax® und die von der Firma Meito Sangyo KK, Japan, unter den Namen Lipase MY-30®, Lipase OF® und Lipase PL® vertriebenen Enzyme zu erwähnen, ferner das Produkt Lumafast® von der Firma Genencor.
  • Cellulasen können je nach Zweck als reine Enzyme, als Enzympräparationen oder in Form von Mischungen, in denen sich die einzelnen Komponenten vorteilhafterweise hinsichtlich ihrer verschiedenen Leistungsaspekte ergänzen, vorhanden sein. Zu diesen Leistungsaspekten zählen insbesondere die Beiträge der Cellulase zur Primärwaschleistung des Mittels (Reinigungsleistung), zur Sekundärwaschleistung des Mittels (Antiredepositionswirkung oder Vergrauungsinhibition), zur Avivage (Gewebewirkung) oder zur Ausübung eines "stone washed"-Effekts. Eine brauchbare pilzliche, Endoglucanase-(EG)-reiche Cellulase-Präparation, beziehungsweise deren Weiterentwicklungen wird von der Firma Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten. Die ebenfalls von der Firma Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus H. insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieser Firma sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise die 20 kD-EG aus Melanocarpus, die von der Firma AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind. Weitere Handelsprodukte der Firma AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von der Firma Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist. Weitere Handelsprodukte der Firma Genencor sind "Genencor detergent cellulase L" und IndiAge®Neutra.
  • Ferner können insbesondere zur Entfernung bestimmter Problemanschmutzungen weitere Enzyme eingesetzt sein, die unter dem Begriff Hemicellulasen zusammengefasst werden. Hierzu gehören beispielsweise Mannanasen, Xanthanlyasen, Pektinlyasen (= Pektinasen), Pektinesterasen, Pektatlyasen, Xyloglucanasen (= Xylanasen), Pullulanasen und β-Glucanasen. Diesbezüglich geeignete Enzyme sind beispielsweise unter den Namen Gamanase® und Pektinex AR® von der Firma Novozymes, unter dem Namen Rohapec® B1L von der Firma AB Enzymes und unter dem Namen Pyrolase® von der Firma Diversa Corp., San Diego, CA, USA erhältlich. Die aus Bacillus subtilis gewonnene β-Glucanase ist unter dem Namen Cereflo® von der Firma Novozymes erhältlich. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Hemicellulasen sind Mannanasen, welche beispielsweise unter den Handelsnamen Mannaway(R) von dem Unternehmen Novozymes oder Purabrite® von dem Unternehmen Genencor vertrieben werden.
  • Ferner können die Enzyme im Rahmen der Erfindung zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation oder mit Stabilisatoren, konfektioniert sein.
  • Unter all diesen Enzymen sind solche besonders bevorzugt, die an sich gegenüber einer Oxidation vergleichsweise stabil oder beispielsweise über Punktmutagenese stabilisiert worden sind. Hierunter sind insbesondere die bereits erwähnten Handelsprodukte Everlase und Purafect® OxP als Beispiele für solche Proteasen und Duramyl als Beispiel für eine solche α-Amylase anzuführen.
  • Erfindungsgemäß eingesetzte Mittel enthalten Enzyme vorzugsweise in Gesamtmengen von 1 x 10-8 bis 5 Gewichts-Prozent bezogen auf aktives Protein. Bevorzugt sind die Enzyme von 0,001 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,01 bis 5 Gew.-%, noch weiter bevorzugt von 0,05 bis 4 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,075 bis 3,5 Gew.-% in diesen Mitteln enthalten, wobei jedes enthaltene Enzym in den genannten Mengen vorliegen kann.
  • Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden.
  • Die als Komponente (a) eingesetzte Protease und das optional mindestens eine weitere hydrolytische Enzym, das in einem Wasch- oder Reinigungsmittel, vorhanden ist, unterstützt die Reinigungsleistung des Mittels hinsichtlich bestimmter Anschmutzungen oder Flecken. Besonders bevorzugt enthält ein solches Mittel mehrere Enzyme, wobei die Enzyme gleichen oder verschiedenen Enzymklassen angehören können. Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Effekte hinsichtlich ihrer Wirkung gegenüber bestimmter Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Mittelzusammensetzung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig.
  • Synergistische Effekte können nicht nur zwischen verschiedenen Enzymen vorliegen, sondern treten insbesondere auch zwischen einem oder mehreren Enzymen und weiteren Inhaltsstoffen des Mittels auf. Erfindungsgemäß wird hierfür eine Protease (a) kombiniert mit einer Komponente (b), d.h. mindestens einer Substanz, die im Zusammenwirken mit der Protease (a) bei Anwendung des Mittels eine synergistische Reinigungsleistung bewirkt und die ausgewählt ist aus einem mikrobiellen Metaboliten (iii).
  • Das Mittel kann zusätzlich zu dem mikrobiellen Metaboliten (iii) eine (i) Aminosäure oder Polyaminosäure oder deren Derivat und/oder ein (ii) Biotensid enthalten.
  • Bei den unter (i) angegebenen Substanzen handelt es sich bevorzugt um Aminosäuren oder Polymere davon oder deren Salze oder deren Derivate, wobei beide Stereoisomere der Aminosäuren eingesetzt werden können, also sowohl D- als auch L-Aminosäuren, auch in Kombination, bzw. entsprechende Polymere oder Derivate. Eine Polyaminosäure umfasst diesbezüglich mindestens zwei Aminosäurereste. Besonders bevorzugt handelt es sich um Glutamat, Polyglutamat, Lysin, Glutamin, Histidin, Phenylalanin, Tyrosin, Alanin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin, Valin, Glutamin, Cystein, Tryptophan, Threonin, Serin, Glycin, Aspartat und Asparagin. Bevorzugt werden geladene Polyaminosäuren eingesetzt und hierunter weiter bevorzugt negativ geladene Polyaminosäuren. Besonders bevorzugt eingesetzt werden Poly-Glutaminsäure, darunter γ-D-Polyglutaminsäure, L-Polyglutaminsäure und DL-Polyglutaminsäure, Poly-Asparaginsäure, darunter β-D-Polyasparaginsäure und L-Polyasparaginsäure, Poly-Glutamin, darunter γ-D-Polyglutamin, L-Polyglutamin und DL-Polyglutamin, sowie Poly-Asparagin, darunter β-D-Polyasparagin und L-Polyasparagin. Ein Beispiel für eine besonders bevorzugte Polyasparaginsäure ist die unter dem Handelsnamen Baypure DS 100 fest G verfügbare Verbindung (Unternehmen Lanxess).
  • Unter Derivaten werden im Sinne der vorliegenden Anmeldung solche Substanzen verstanden, deren reine Aminosäure oder Aminosäurekette modifiziert worden ist. Solche Derivatisierungen können beispielsweise bereits biologisch im Zusammenhang mit der Biosynthese durch die Wirtszelle erfolgen oder aber auch durch molekularbiologische Methoden erfolgen. Sie können aber auch chemisch durchgeführt werden, etwa durch die chemische Umwandlung einer Seitenkette einer Aminosäure oder durch kovalente Bindung einer anderen Verbindung an die Aminosäure bzw. die Aminosäurekette. Bei solch einer Verbindung kann es sich beispielsweise um niedrigmolekulare Verbindungen wie Lipide oder Mono-, Oligo- oder Polysaccharide oder Amine bzw. Aminverbindungen handeln. Ferner können die Aminosäuren bzw. Aminosäureketten weitere chemische Modifikationen aufweisen, insbesondere können sie glykosyliert, hydrolysiert, oxidiert, N-methyliert, N-formyliert, N-acetyliert sein oder Methyl, Formyl, Ethyl, Acetyl, t-Butyl, Anisyl, Benzyl, Trifluroacetyl, N-hydroxysuccinimide, t-Butyloxycarbonyl, Benzoyl, 4-Methylbenzyl, Thioanizyl, Thiocresyl, Benzyloxymethyl, 4-Nitrophenyl, Benzyloxycarbonyl, 2-Nitrobenzoyl, 2-Nitrophenylsulphenyl, 4-Toluenesulphonyl, Pentafluorophenyl, Diphenylmethyl, 2-Chlorobenzyloxycarbonyl, 2,4,5-trichlorophenyl, 2-bromobenzyloxycarbonyl, 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl, Triphenylmethyl, 2,2,5,7,8-pentamethyl-chroman-6-sulphonyl enthalten. Ebenso ist unter Derivatisierung die kovalente oder nichtkovalente Bindung an einen makromolekularen Träger zu verstehen, genauso wie auch ein nichtkovalenter Einschluss in geeignete makromolekulare Käfigstrukturen. Auch Kopplungen mit sonstigen makromolekularen Verbindungen, wie etwa Polyethylenglykol, können vorgenommen sein. Aminosäureketten können weitere chemische Modifikationen aufweisen, wobei die Aminosäuregruppen: - COOH, -OH, =NH, -NH2, -SH bevorzugt folgende Modifikationen tragen: -COOR, -OR, -NHR, - NR2, -NHR, -NR, -SR; wobei:
    • R ist -CH=CH-R2, -C=C-R2, -C(R2)=CH2, -C(R2)=C(R3), -CH=NR2, -C(R2)=N-R3, ein 4-7 C-Ring System mit oder ohne Substitution, 4-7 Stickstoffheterozyklus mit oder ohne Substitution, oder eine 2 bis 8 Kohlenstoff Kette mit 1 bis 5 Doppel- oder Dreifachbindungen mit Substitutionen selektiert aus R1, R2, oder R3;
    • R1 ist H, -R, -NO2, -CN, -halo, -N3, -C1-8 alkyl, -(CH2)nCO2R2, -C2-8-alkenyl-CO2R2,-O(CH2)nCO2R2, -C(O)NR2R3, -P(O)(OR2)2, alkyl substituiertes tetrazol-5-yl, -(CH2)nO(CH2)n-aryl,-NR2R3, -(CH2)nOR2, -(CH2)nSR2, -N(R2)C(O)R3, -S(O2)NR2R3, -N(R2)S(O2)R3, -(CHR2)nNR2R3,-C(O)R3, (CH2)nN(R3)C(O)R3, -N(R2)CR2R3 substituiertes oder nicht substituiertes (CH2)n-cycloalkyl, substituiertes oder nicht substituiertes (CH2)n-phenyl, oder -zyklus;
    • R2 ist H, -halo, -alkyl, -haloalkyl, -(CH2)n-phenyl, -(CH2)1-3-biphenyl, -(CH2)1-4-Ph-N(SO2-C1-2-alkyl)2, -CO(CHR1)nOR1, -(CHR1)n-Heterozyklus, -(CHR1)nNHCOR1, -(CHR1)nNHSO2R1, -(CHR1)n-Ph-N(SO2-C1-2-alkyl)2, -(CHR1)nC(O)(CHR1)NHR1, -(CHR1)nC(S)(CHR1)NHR1, -(CH2)nO(CH2)nCH3, -CF3, -C2-5-acyl, -(CHR1)nOH, -(CHR1)nCO2R1, -(CHR1)n-O-alkyl, -(CHR1)nO(CH2)n-O-alkyl,-(CHR1)n-S-alkyl, -(CHR1)n-S(O)-alkyl, -(CHR1)n-S(O2)-alkyl, -(CHR1)n-S(O2)-NHR3, -(CHR3)n-N3,-(CHR3)nNHR4, 2 bis 8 Kohlenstoffatom Alken-Kette mit 1 bis 5 Doppelbindungen, 2 bis 8 Kohlenstoff Alkyne-Kette mit 1 bis 5 Dreifachbindungen, substituierter oder nicht substituierter -(CHR3)n Heterocyclus, oder substituiertes oder nicht substituiertes gesättigtes oder nicht gesättigtes-(CHR3)n Cycloalkyl;
    • wobei n größer als 1 ist und R1 und R3 gleich oder unterschiedlich sein kann;
    • R3 ist H, -OH, -CN, substituiertes Alkyl, -C2-8 alkenyl, substituiertes oder nicht substituiertes Zykloalkyl, -N(R1)R2, oder 5-6 Kohlenstoff gesättigter oder nicht gesättigter Heterozyklus. -NR2R3 kann bestehen aus einem gesättigten oder nicht gesättigten Heterozyklus oder einem Heterobizyklus von 4 to 7 Atomen;
    • n ist 0-4;
    • R4 und R5 besteht jeweils aus: H, -(CH2)nOH, -C(O)OR6, -C(O)SR6, -(CH2)nC(O)NR7R8,-OC(O)OR7, einer Aminosäure oder einem Peptid;
    • R6 ist H,
    • R7 ist, -C(R7)(R8)(CH2)nOC(O)R9, -(CH2)nC(R7)(R8)OC(O)R9, -(CH2)nC(R7)(R8)OC(O)OR9, oder -C(R7)(R8)(CH2)nOC(O)OR9; und
    • R7, R8 und R9 bestehen jeweils aus H, Alkyl, substituiertes Alkyl, Aryl, substituiertes Aryl, Alkenyl, substituiertes Alkenyl, Alkynyl, substituiertes Alkynyl, Heterozyklus, substituiertes Heterozyklus, Alkylaryl, substituiertes Alkylaryl, Zykloalkyl, substituiertes Zykloalkyl, oder CH2CO2-alkyl.
  • Bei den unter (ii) angegebenen Substanzen handelt es sich um Biotenside. Darunter werden im Rahmen der Erfindung Substanzen verstanden, die von Mikroorganismen gebildet und oftmals auch abgeschieden werden. Wie klassische Tenside sind die Biotenside oberflächenaktive Substanzen, die die Oberflächenspannung von Flüssigkeiten verringern und dadurch die Vermischung von wässrigen (hydrophilen) und wasserabstoßenden (hydrophoben) Phasen fördern. Erfindungsgemäß bevorzugte Biotenside gehören vor allem zur Stoffgruppe der Lipide bzw. Lipidderivate, insbesondere Lipopeptide. Sie sind demnach bioaktive, peptidische Substanzen, die von Mikroorganismen gebildet werden. In der Regel werden sie nichtribosomal von den jeweiligen Mikroorganismen synthetisiert, beispielsweise von Gram-positiven Bakterien, insbesondere der Gattungen Bacillus und Streptomyces, Gram-negativen Bakterien, insbesondere der Gattungen Pseudomonas und Myxobakterien, sowie von filamentösen Pilzen. Die Peptidketten bestehen bevorzugt aus zwei bis vierzig Aminosäuren und können linear, zyklisch oder verzweigt sein. Im Gegensatz zu ribosomal synthetisierten Peptidketten weisen sie als monomere Bausteine nicht nur proteinogene L-Aminosäuren auf, sondern auch D-Aminosäuren sowie alpha-Hydroxy- und/oder Carbonsäuren aller Art. Bei den Aminosäuren handelt es sich um L-α-bzw. D-α-Aminosäuren, jedoch können auch β-, γ- oder δ-Aminosäuren vorhanden sein, sowohl in D- als auch in L-Konfiguration. Die Peptidketten können auch weitere chemische Modifikationen aufweisen, insbesondere können sie glykosyliert, hydrolysiert, N-methyliert oder N-formyliert sein. Häufig auftretende Strukturelemente sind ferner Thiazolin- und/oder Oxazolinringe in verschiedenen Oxidationsstufen. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Biotenside sind anionische Lipopeptide und weiter bevorzugt Surfactin-ähnliche oder Lichenysin-ähnliche Substanzen bzw. Surfactin oder Lichenysin selbst. Unter Surfactin-ähnlichen bzw. Lichenysin-ähnlichen Substanzen werden solche verstanden, die entweder eine gleichartige chemische Struktur wie Surfactin bzw. Lichenysin aufweisen und/oder die eine mit Surfactin bzw. Lichenysin vergleichbare Wirkung aufweisen. Surfactin lässt sich insbesondere durch folgende Formel beschreiben: Fettsäure-cyclo-[Glu-Leu-Leu-Val-Asp-Leu-Leu]. Die Struktur von Surfactin ist ferner in Figur 1 angegeben. Lichenysin lässt sich insbesondere durch folgende Formel beschreiben: Fettsäure-cyclo-[Gln-Leu-Leu-Val-Asp-Leu-Ile]. Da Lichenycin oftmals auch als Lichenisin bezeichnet wird, wird an dieser Stelle ausdrücklich darauf hingewiesen, dass erfindungsgemäß mit der Bezeichnung Lichenysin beide Bezeichnungen umfasst sind.
  • Weitere Biotenside sowie diese herstellende Mikroorganismen sind in nachfolgender Tabelle 1 angegeben. Tabelle 1:
    Biotensid-Typ Mikroorganismus
    Trehalose Lipide Arthrobacter paraffineus
    Corynebacterium sp.
    Mycobacterium sp.
    Rhodococcus erythropolis, Norcardia sp
    Rhamnolipide Pseudomonas aeruginosa Pseudomonas sp., Serratia rubidea
    Sophorolipide Candida apicola, Candida bombicola
    Candida lipolytica
    Candida bogoriensis
    Glycolipide Alcanivorax borkumensis
    Arthrobacter sp., Corynebacterium sp.
    R. erythropolis, Serratia marcescens
    Tsukamurella sp.
    Cellobiose Lipide Ustilago maydis
    Polyol Lipide Rhodotorula glutinus
    Rhodotorula graminus
    Diglycosyl Diglyceride Lactobacillus fermentii
    Lipopolysaccharide Acinetocbacter calcoacetius (RAG1)
    Pseudomonas sp., Candida lipolytica
    Arthrofactin Arthrobacter sp.
    Lichenysin A. Lichenysin B. Bacillus licheniformis
    Surfactin Bacillus subtilis, Bacillus pumilus
    Viscosin Pseudomonas fluorescens
    Ornithin, Lysin Peptide Thiobacillus thiooxidans
    Streptomyces sioyaensis
    Gluconobacter cerinus
    Phospholipide Acinetobacter sp.
    Sulfonylipide T. thioosidans
    Corynebacterium alkanolyticum
    Fettsäuren Capnocytophaga sp.
    ("Corynomy colic adics, spiculisporic acids", usw.) Penicillium spiculisporum
    Corynebacterium lepus
    Arthrobacter paraffineus
    Talaramyces trachyspermus
    Norcadia erythropolis
    Alasan Acinetrobacter radioesistens
    Streptofactin Streptomyces tendae
    "Particulate surfactant" (PM) Pseudomonas marginalis
    Biosur PM Pseudomonas maltophila
  • Bei den unter (iii) angegebenen Substanzen handelt es sich um mikrobielle Metabolite. Darunter werden Substanzen verstanden, die als Zwischenstufen oder als Abbauprodukte von Stoffwechselvorgängen des Mikroorganismus oder als Abbauprodukte von Nährmedium durch den Mikroorganismus entstehen. Erfindungsgemäß bevorzugte mikrobielle Metabolite sind im Kulturmedium einer Kultur des sie bildenden Mikroorganismus vorhanden. Besonders bevorzugt werden sie daher von dem sie bildenden Mikroorganismus sezerniert. Erfindungsgemäß verwendete mikrobielle Metabolite sind 2,3-Butandiol, Pyruvat, Propionat, Butyrat, . Als weitere mikrobielle Metabolite können Acetat, Lactat, 2-Methylpropionat, 3-Methylbutyrat, α-Ketogluterat, Acetoin, Propandiol, Glycol, Glycerin, Citrat, Formiat, Ethanol, Methanol oder Butanol genannt werden.
  • Bevorzugt wird die Komponente (b) dem Waschmittel- oder Reinigungsmittel als separater Einzelstoff, d.h. nicht als ein Bestandteil eines weiteren Inhaltsstoffes des Wasch- oder Reinigungsmittels, zugefügt. Bevorzugt liegt die Komponente (b) daher frei in dem Wasch- bzw. Reinigungsmittel vor, d.h. sie ist in diesem verteilt und möglichst homogen verteilt. Im Falle von flüssigen oder gelförmigen Wasch- oder Reinigungsmitteln ist die Komponente (b) bevorzugt in diesen gelöst oder dispergiert. Besonders bevorzugt enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel die Komponente (b) nicht als Bestandteil der Darreichungsform des hydrolytischen Enzyms (a), insbesondere nicht als Bestandteil eines Enzymgranulates.
  • Erfindungsgemäß bevorzugt sind flüssige oder gelförmige, d.h. nicht feste Wasch- oder Reinigungsmittel.
  • Eine synergistische Reinigungsleistung der Komponente (b), die im Zusammenwirken mit dem hydrolytischen Enzym (a) bei Anwendung des Mittels eine synergistische Reinigungsleistung bewirkt, wird in einem Waschsystem bestimmt, das ein Waschmittel in einer Dosierung zwischen 4,5 und 7,0 Gramm pro Liter Waschflotte sowie das hydrolytische Enzym (a) und die Komponente (b) jeweils einzeln oder in Kombination enthält, wobei das Enzym jeweils aktivitätsgleich eingesetzt ist, die Komponente (b) eingesetzt ist in einer Konzentration von 0,00025 bis 0,6 Gew.-%, insbesondere von 0,0003 bis 0,5 Gew.-% (Einsatzkonzentration in der Waschflotte), und die Waschleistung gegenüber einer oder mehrerer der Anschmutzungen Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle, Voll-Ei/Pigment auf Baumwolle, Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle, Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle, Gras auf Baumwolle und Kakao auf Baumwolle, insbesondere gegenüber einer oder mehrerer der Anschmutzungen
    • Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C5 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland
    • Voll-Ei/Pigment auf Baumwolle: Produkt Nr. 10N erhältlich von der Firma wfk Testgewebe GmbH; Brüggen-Bracht, Deutschland, in kleine Stücke geschnitten
    • Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C3 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland
    • Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle: Produkt Nr. PC10 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland
    • Gras auf Baumwolle: Produkt Nr. 164 von erhältlich von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz
    • Kakao auf Baumwolle: Produkt Nr. 112 von erhältlich von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz,
    bestimmt wird durch Messung des Weißheitsgrades der gewaschenen Textilien, der Waschvorgang für mindestens 30 Minuten, optional 60 Minuten, bei einer Temperatur von 40°C erfolgt und das Wasser eine Wasserhärte zwischen 15,5 und 16,5° (deutsche Härte) aufweist.
  • Ein bevorzugtes flüssiges Waschmittel für ein solches Waschsystem ist wie folgt zusammengesetzt (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 0,3- 0,5% Xanthan Gum, 0,2-0,4% Anti-Schaummittel, 6-7% Glycerin, 0,3-0,5% Ethanol, 4-7% FAEOS (Fettalkoholethersulfat), 24-28% nichtionische Tenside, 1% Borsäure, 1-2% Natriumcitrat (Dihydrat), 2-4% Soda, 14-16% Kokosnuss-Fettsäuren, 0,5% HEDP (1-Hydroxyethan-(1,1-di-phosphonsäure)), 0-0,4% PVP (Polyvinylpyrrolidon), 0-0,05% optischer Aufheller, 0-0,001% Farbstoff, Rest demineralisiertes Wasser. Bevorzugt beträgt die Dosierung des flüssigen Waschmittels zwischen 4,5 und 5,5 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise 4,9 Gramm pro Liter Waschflotte. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH-Wertebereich zwischen pH 8 und pH 10,5, bevorzugt zwischen pH 8 und pH 9.
  • Ein bevorzugtes pulverförmiges Waschmittel für ein solches Waschsystem ist wie folgt zusammengesetzt (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 10 % lineares Alkylbenzolsulfonat (Natrium-Salz), 1,5 % C12-C18-Fettalkoholsulfat (Natrium-Salz), 2,0 % C12-C18-Fettalkohol mit 7 EO, 20 % Natriumcarbonat, 6,5 % Natriumhydrogencarbonat, 4,0 % amorphes Natriumdisilikat, 17 % Natriumcarbonat-peroxohydrat, 4,0 % TAED, 3,0 % Polyacrylat, 1,0 % Carboxymethylcellulose, 1,0 % Phosphonat, 25 % Natriumsulfat, Rest: optional Schauminhibitoren, optischer Aufheller, Duftstoffe und ggfs. Wasser ad 100%. Bevorzugt beträgt die Dosierung des flüssigen Waschmittels zwischen 6,0 und 7,0 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise 6,7 Gramm pro Liter Waschflotte. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH-Wertebereich zwischen pH 9 und pH 11.
  • Bevorzugt wird ein flüssiges Waschmittel verwendet.
  • Der Weißheitsgrad, d.h. die Aufhellung der Anschmutzungen, wird bevorzugt mit optischen Messverfahren bestimmt, bevorzugt photometrisch. Ein hierfür geeignetes Gerät ist beispielsweise das Spektrometer Minolta CM508d. Üblicherweise werden die für die Messung eingesetzten Geräte zuvor mit einem Weißstandard, bevorzugt einem mitgelieferten Weißstandard, kalibriert.
  • Durch den aktivitätsgleichen Einsatz wird sichergestellt, dass auch bei einem etwaigen Auseinanderklaffen des Verhältnisses von Aktivsubstanz zu Gesamtprotein (die Werte der spezifischen Aktivität) die jeweiligen enzymatischen Eigenschaften, also beispielsweise die Waschleistung an bestimmten Anschmutzungen, verglichen werden. Generell gilt, dass eine niedrige spezifische Aktivität durch Zugabe einer größeren Proteinmenge ausgeglichen werden kann. Verfahren zur Bestimmung der Enzymaktivitäten sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet. Beispielsweise sind Verfahren zur Bestimmung der Proteaseaktivität offenbart in Tenside, Band 7 (1970), S. 125-132. Die Proteaseaktivität wird vorzugsweise in PE (Protease-Einheiten) angegeben. Beispielsweise geeignete Proteaseaktivitäten betragen 5 oder 10 PE (Protease-Einheiten) pro ml Waschflotte. Die eingesetzte enzymatische Aktivität ist jedoch nicht gleich Null.
  • Bevorzugt basiert die synergistische Reinigungsleistung auf einem neuen Wirkmechanismus, d.h. es erfolgt keine Steigerung der Enzymaktivität per se im klassischen Sinne, wie sie - bezogen auf Proteasen - in einem der nachfolgenden Verfahren gemessen werden würde. Ein erfindungsgemäßer Synergismus ist demnach auch insbesondere dann vorhanden, wenn eine verbesserte Reinigungsleistung in Anwesenheit von Komponenten (a) und (b) gegenüber der Summe der Reinigungsleistungen der Komponente (a) alleine und der Komponente (b) alleine festgestellt wird, und die Komponente (b) in mindestens einem den nachfolgenden Testverfahren, bevorzugt in beiden nachfolgenden Testverfahren, keinen Effekt hinsichtlich der Steigerung der proteolytischen Aktivität der Komponente (a) über die messbedingte Standardabweichung hinaus zeigt:
    • Verfahren 1
  • Die Protease-Aktivität wird quantitativ über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat bestimmt. Bei dem Substrat handelt es sich um: suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilid (Substratlösung: 110 mM in DMSO). Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979).
  • Die Messung erfolgt bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit beträgt 5 min und das Messintervall 20s bis 60s.
  • Der Gebrauchspuffer (Tris-HCl pH 8,6] wird als Blank-Probe verwendet. Zu jeder Küvette werden 10 µL der Substratlösung gegeben. Je Probe werden 1000 µL Puffer in eine Küvette gegeben. Es werden 1-300 µl der Puffer bzw. der Komponente (b) (0,1, 0,2, 0,5 oder 1 Gew.-% in Gebrauchspuffer] in die Küvette gegeben. Es werden 1-300 µl der Protease bzw. der Blank-Probe in die Küvette gegeben. Der Start der Messung erfolgt durch Mischen der Probe. Nach dem Mischen werden die Küvetten sofort in das Photometer überführt und die Messung gestartet. Eine Aktivierung oder Stabilisierung der Protease kann mittels der Messdaten quantifiziert werden.
    • Verfahren 2
  • Die Protease-Aktivität wird über die Hydrolyse von Casein und anschließende Reaktion von in TCA löslichen Peptiden mit Folin & Ciocalteu's Phenol Reagenz bestimmt. Die Extinktion des resultierenden Komplexes wird bei 660 nm gemessen und mit einem Tyrosin-Standard verglichen. Reaktionsmischungen enthalten 3 ml 0,8 % (w/v) Casein und 0,5 ml einer geeigneten Enzymverdünnung mit oder ohne der zu testenden Komponente (b) (Konzentration 0,1, 0,2, 0,5 oder 1 Gew.-%), beide in Universalpuffer 1 von Britton und Robinson, pH 9,5 (vgl. J. Chem. Soc. 1931, S. 1451). Die Mischungen werden für 30 Minuten bei 25°C inkubiert, dann wird die Reaktion durch Zugabe von Stopreagenz (TCA) abgebrochen. In Kontrollreaktionen wird das Stopreagenz vor Enzymzugabe mit oder ohne der zu testenden Substanz zugegeben. Nach 20 Minuten bei 25°C werden die Reaktionsmischungen durch Whatman-Filterpapier Nr. 42 filtriert oder zentrifugiert.
  • Zu dem Filtrat wird Wasser, Natriumcarbonat und Folin & Ciocalteu's Phenol Reagenz gegeben. Nach 30 Minuten Inkubation wird die Extinktion bei 660 nm bestimmt. In vergleichbarer Weise wird ein aliquotierter Teil von 200 µl eines Tyrosin-Standards bestimmt. Die Aktivität wird in Protease Einheiten ausgedrückt, wobei 1 PE definiert ist als die Menge an proteolytischem Enzym, die zur Freisetzung von 1 mmol Tyrosin führt, freigesetzt pro Minute unter definierten Bedingungen (vgl. Anson, M.L., (1938) J. Gen. Physiol. 22, 79-89 sowie Folin, O., and Ciocalteu, V., (1929) J. Biol. Chem. 73, 627).
  • Vorteilhafte synergistische Reinigungsleistungen ergeben sich weiter auch dadurch, dass der als Komponente (b) eingesetzte mikrobielle Metabolit (iii) bzw. die optional zusätzlich eingesetzten Substanzen (i) und (ii) in bestimmten Konzentrationen in dem Wasch- oder Reinigungsmittel vorliegt, zum Beispiel, dass i. die Aminosäure oder Polyaminosäure in dem Mittel vorliegt von 0,018 bis 0,2 Gew.-%, insbesondere von 0,04 bis 0,1 Gew.-%,
    • ii. das Biotensid in dem Mittel vorliegt von 0,001% bis 25 Gew.-%, insbesondere von 0,005 bis 10 Gew.-%,
    • iii. der mikrobielle Metabolit in dem Mittel vorliegt von 0,018 bis 0,2 Gew.-%, insbesondere von 0,04 bis 0,1 Gew.-%.
  • Betreffend die Einsatzkonzentration, also die Konzentration in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte, ergibt sich eine besonders vorteilhafte synergistische Reinigungsleistung ebenfalls dadurch, dass die als Komponente (b) eingesetzte Substanz in einer bestimmten Konzentration in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte vorliegt, zum Beispiel, dass diese Komponente in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte vorliegt in einer Konzentration von 0,00025 bis 0,6 Gew.-%, insbesondere von 0,0003 bis 0,5 Gew.-%.
  • Zu erfindungsgemäß einsetzbaren Wasch- und Reinigungsmitteln zählen alle denkbaren Wasch- bzw. Reinigungsmittelarten, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche beziehungsweise -reinigung. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören beispielsweise auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln beispielsweise auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den Wasch- und Reinigungsmitteln im Rahmen der Erfindung zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet.
  • Die erfindungsgemäß einsetzbaren Wasch- oder Reinigungsmittel, die als insbesondere pulverförmige Feststoffe, in nachverdichteter Teilchenform, als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen können, können außer den erfindungsgemäß eingesetzten Wirkstoffen - den Komponenten (a) und (b) - im Prinzip alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten, wobei bevorzugt mindestens ein weiterer Inhaltsstoff in dem Mittel vorhanden ist. Die Mittel können insbesondere Buildersubstanzen, oberflächenaktive Tenside, Bleichmittel auf Basis organischer und/oder anorganischer Persauerstoffverbindungen, Bleichaktivatoren, wassermischbare organische Lösungsmittel, Enzyme, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Farb- und Duftstoffe sowie Kombinationen hiervon enthalten. Insbesondere eine weitere Kombination der erfindungsgemäßen Wirkstoffe mit einem oder mehreren weiteren Inhaltsstoff(en) der Mittel erweist sich als vorteilhaft, da dann eine weiter verbesserte Reinigungsleistung durch weitere sich ergebende Synergismen erreicht werden kann. Insbesondere durch die Kombination mit einem Tensid und/oder einer Buildersubstanz und/oder einem Bleichmittel wird ein solcher weiterer Synergismus erreicht. Solche bevorzugten weiteren Inhaltsstoffe des Wasch- oder Reinigungsmittels sind offenbart in der internationalen Offenlegungsschrift WO 2009/021867 , auf deren Offenbarung daher ausdrücklich verwiesen bzw. deren Offenbarung daher ausdrücklich in die vorliegende Anmeldung einbezogen wird.
  • Die zu wählenden Inhaltsstoffe wie auch die Bedingungen, unter denen das Mittel eingesetzt wird, wie beispielsweise Temperatur, pH-Wert, lonenstärke, Redox-Verhältnisse oder mechanische Einflüsse, sollten für das jeweilige Reinigungsproblem optimiert sein. So liegen übliche Temperaturen für den Einsatz von Wasch- und Reinigungsmitteln in Bereichen von 10°C über 40°C und 60°C bis hin zu 95° bei maschinellen Mitteln oder bei technischen Anwendungen. Vorzugsweise werden die Inhaltsstoffe der betreffenden Mittel aufeinander abgestimmt, insbesondere derart, dass sich Synergien hinsichtlich der Reinigungsleistung ergeben. Besonders bevorzugt sind Synergien, die in einem Temperaturbereich zwischen 10°C und 60°C vorhanden sind, insbesondere in einem Temperaturbereich von 10°C bis 50°C, von 10°C bis 40°C, von 10°C bis 30°C, von 15°C bis 30°C von 10°C bis 25°C, von 15°C bis 25°C und ganz besonders bevorzugt bei 20°C.
  • Ein erfindungsgemäß einsetzbares Mittel enthält ferner das hydrolytische Enzym in einer Menge von 2 mg bis 20 mg, vorzugsweise von 5 mg bis 17,5 mg, besonders bevorzugt von 20 mg bis 15 mg und ganz besonders bevorzugt von 50 mg bis 10 mg pro g des Mittels. Ferner kann das in dem Mittel enthaltene hydrolytische Enzym, insbesondere eine Protease, und/oder weitere Inhaltsstoffe des Mittels mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt sein, welche unter Anwendungsbedingungen des Mittels durchlässig für das Enzym wird. Eine solche Ausführungsform der Erfindung ist somit dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt ist. Weiterhin kann auch das Wasch- oder Reinigungsmittel selbst in einem Behältnis, vorzugsweise einem luftdurchlässigen Behältnis, verpackt sein, aus dem es kurz vor Gebrauch oder während des Waschvorgangs freigesetzt wird.
  • Das Wasch- oder Reinigungsmittel
    1. (a) liegt in fester Form vor, insbesondere als rieselfähiges Pulver mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l, oder
    2. (b) liegt in pastöser oder in flüssiger Form vor, und/oder
    3. (c) liegt als Einkomponentensystem vor, oder
    4. (d) ist in mehrere Komponenten aufgeteilt.
  • Diese Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung umfassen ferner alle festen, pulverförmigen, flüssigen, gelförmigen oder pastösen Darreichungsformen der erfindungsgemäß einsetzbaren Mittel, die gegebenenfalls auch aus mehreren Phasen bestehen können sowie in komprimierter oder nicht komprimierter Form vorliegen können. Das Mittel kann als rieselfähiges Pulver vorliegen, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l. Zu den festen Darreichungsformen des Mittels zählen ferner Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches. Alternativ kann das Mittel auch flüssig, gelförmig oder pastös sein, beispielsweise in Form eines nicht-wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer nicht-wässrigen Paste oder in Form eines wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer wasserhaltigen Paste. Weiterhin kann das Mittel als Einkomponentensystem vorliegen. Solche Mittel bestehen bevorzugt aus einer Phase. Alternativ kann ein Mittel auch aus mehreren Phasen bestehen. Ein solches Mittel ist demnach in mehrere Komponenten aufgeteilt.
  • Erfindungsgemäß einsetzbare Wasch- oder Reinigungsmittel können ausschließlich eine Protease enthalten. Alternativ können sie aber auch weitere hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wirksamkeit des Mittels zweckmäßigen Konzentration enthalten, wobei prinzipiell alle im Stand der Technik für diese Zwecke etablierten Enzyme einsetzbar sind. Als weitere Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in dem Mittel eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere Proteasen, Amylasen, Cellulasen, Hemicellulasen, Mannanasen, Tannasen, Xylanasen, Xanthanasen, ®-Glucosidasen, Carrageenasen, Oxidasen, Perhydrolasen, Oxidoreduktasen oder Lipasen, sowie vorzugsweise deren Gemische. Diese Enzyme sind im Prinzip natürlichen Ursprungs; ausgehend von den natürlichen Molekülen stehen für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verbesserte Varianten zur Verfügung, die entsprechend bevorzugt eingesetzt werden.
  • Weiter wird ein Wasch- oder Reinigungsverfahren umfassend die Verfahrensschritte
    1. (a) Bereitstellen einer Wasch- oder Reinigungslösung umfassend ein Wasch- oder Reinigungsmittel, das enthält
      1. i. eine Protease und
      2. ii. eine Komponente, die im Zusammenwirken mit der Protease bei Anwendung des Mittels eine synergistische Reinigungsleistung bewirkt und die ein mikrobieller Metabolit ist;
    2. (b) In Kontakt bringen eines Textils oder einer harten Oberfläche mit der Wasch- oder Reinigungslösung gemäß (a),
    wobei der mikrobielle Metabolit aus der aus 2,3-Butandiol, Pyruvat, Propionat, Butyrat und Levan bestehenden Gruppe ausgewählt ist, beschrieben.
  • Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die vorstehend im Rahmen der Erfindung beschrieben sind, sind auch auf dieses Verfahren anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für dieses Verfahren gilt.
  • Ein solches Verfahren ist vorteilhaft, da wie vorstehend beschrieben die Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels, das eine Protease enthält, verbessert wird durch den Zusatz einer Komponente wie angegeben. Damit ist das Verfahren vorteilhaft, um von Textilien oder von harten Oberflächen entsprechende Verunreinigungen, insbesondere proteinhaltige Verunreinigungen, zu beseitigen. Ausführungsformen stellen beispielsweise die Handwäsche, die manuelle Entfernung von Flecken von Textilien oder von harten Oberflächen oder maschinelle Verfahren dar.
  • Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung dieses Mittels behandelt wird. Entsprechendes gilt für Verfahren zur Reinigung von harten Oberflächen.
  • Da eine Protease, d.h. Komponente (a), natürlicherweise bereits eine proteolytische Aktivität besitzt und diese auch in Medien entfaltet, die sonst keine Reinigungskraft besitzen, wie beispielsweise in bloßem Puffer, kann ein solches Verfahren auch lediglich darin bestehen, dass neben der zugesetzten Komponente (b) als einzige weitere Komponente eine Protease, d.h. Komponente (a), aufgebracht wird, bevorzugt in einer Pufferlösung oder in Wasser.
  • Alle hier beschriebenen Verfahren werden vorzugsweise in einem Temperaturbereich von 10°C bis 60°C, insbesondere von 10°C bis 50°C, von 10°C bis 40°C, von 10°C bis 30°C, von 15°C bis 30°C von 10°C bis 25°C und von 15°C bis 25°C, durchgeführt. Ein synergistisches Zusammenwirken der Komponenten (a) und (b) hinsichtlich der Reinigungsleistung liegt besonders bei diesen niedrigeren bis mittleren Waschtemperaturen bzw. Reinigungstemperaturen vor.
  • Wie vorstehend beschrieben wirken die Komponenten (a) und (b) vorteilhaft, insbesondere synergistisch, zusammen, so dass nicht nur die Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels (bzw. der von diesem Mittel gebildeten Waschflotte) verbessert wird, sondern auch die Reinigungsleistung der Protease selbst.
  • Die Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die vorstehend im Rahmen der Erfindung beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße Verwendung gilt.
  • Ferner ergeben sich vorteilhafte Reinigungsleistungen insbesondere dadurch, dass der als Komponente (b) eingesetzte mikrobielle Metabolit (iii) bzw. die optional zusätzlich eingesetzten Substanzen (i) und (ii) bestimmte Molekulargewichte aufweisen. Weitere bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Verwendungen sind demnach dadurch gekennzeichnet, dass
    1. i. die Aminosäure oder Aminosäure ein Molekulargewicht (MW) aufweist von 150 bis 5x106 Dalton, insbesondere von 200 bis 1x106 Dalton, von 220 bis 0,75x106 Dalton und insbesondere von 400 bis 0,5x106 Dalton,
    2. ii. das Biotensid ein Molekulargewicht (MW) aufweist von 500 bis 3000 Dalton, insbesondere von 600 bis 2500 Dalton, von 700 bis 2250 Dalton und insbesondere von 800 bis 2000 Dalton,
    3. iii. der mikrobielle Metabolit ein Molekulargewicht (MW) aufweist von 150 bis 5x106 Dalton, insbesondere von 200 bis 1x106 Dalton, von 220 bis 0,75x106 Dalton und insbesondere von 400 bis 0,5x106 Dalton.
    Beispiele: Beispiel 1
  • Für die Ermittlung der Waschleistung wurde nachfolgend angegebene Rahmenrezeptur für ein Textilwaschmittel verwendet (vgl. Tabelle 2). Tabelle 2:
    Inhaltsstoff Gew.-% Reinsubstanz
    Xanthan 0,3-0,5
    Anti-Schaummittel 0,2-0,4
    Glycerin 6-7
    Ethanol 0,3-0,5
    FAEOS 4-7
    Nichtionische Tenside (FAEO, APG, u.a.) 24 - 28
    Borsäure 1
    Natriumcitrat (Dihydrat) 1-2
    Soda 2-4
    Kokosnuss-Fettsäuren 14-16
    HEDP 0,5
    PVP 0-0,4
    Optische Aufheller 0-0,05
    Farbstoff 0-0,001
    Parfüm 0-2
    H2O, demineralisiert Rest
  • Die Testansätze wurden in 48-Napf-Platten in jeweils 1 ml Waschlauge wie nachfolgend in Tabelle 3 angegeben zusammengestellt. Die Inkubation erfolgte für 60 Minuten bei 40°C unter Schütteln (ca. 600 Umdrehungen pro Minute (rpm)). Tabelle 3:
    Volumina Lösung
    420 µl 161-966 mg Textilwaschmittel in 42 ml Wasser oder Puffer
    30-530 µl 1-100 PE/ml Protease
    30-530 µl Vorbereitete Substanz-Lösung
    Rest H2O
    Anschmutzung ∅ ca. 1cm
  • Es wurden runde Stücke von Anschmutzungen (Durchmesser ca. 10 mm) verwendet, die aus folgenden Anschmutzungen ausgewählt wurden:
    • Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C5 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland Voll-Ei/Pigment auf Baumwolle: Produkt Nr. 10N erhältlich von der Firma wfk Testgewebe GmbH; Brüggen-Bracht, Deutschland,
    • Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C3 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle: Produkt Nr. PC10 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland
    • Gras auf Baumwolle: Produkt Nr. 164 von erhältlich von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz
    • Kakao auf Baumwolle: Produkt Nr. 112 von erhältlich von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz.
  • Nach der Inkubation wurden die Anschmutzungen dreimal gespült, getrocknet und fixiert und der Weißgrad der gewaschenen Textilien im Vergleich zu einem Weißstandard (d/8, 8mm, SCI/SCE) gemessen, der auf 100% normiert worden war (Bestimmung des L-Werts). Die Messung erfolgte an einem Farbmessgerät (Minolta Cm508d) mit einer Lichtarteinstellung von 10°/D65. Die erhaltenen Ergebnisse sind als Prozent Leistung angegeben, wobei die Differenz der Remissionswerte vom Basiswaschmittel ohne Substanz oder Enzyme zu dem mit Protease auf 100% normiert wurde.
  • Als Proteasen verwendet wurden die alkalische Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 ( WO 92/21760 ), die Protease aus Bacillus pumilus gemäß WO2007/131656 sowie die Protease, die in Figur 2 bzw. SEQ ID NO. 3 der internationalen Offenlegungsschrift WO 03/057713 offenbart ist.
    • Beispiel 2
  • Die Waschleistung wurde mit folgenden reinen Substanzen (Komponente (b)) getestet: 2,3-Butandiol, Pyruvat, Propionat, Butyrat und Levan.
  • Stammlösungen mit diesen Substanzen wurden angesetzt mit 0,00001-1,5 M Substanz oder 0,0001-55% (Gewicht) in Wasser oder Puffer (Phosphat 0,00001-1,5 M pH 6,5-8,0 oder Tris 0,00001-1,5 M pH 7,5-9,0 oder Soerensen Puffer pH 7,5-9,0 oder Citrat Puffer 0,00001-1,5 M pH 4,5-7,0 oder Acetat Puffer 0,00001-1,5 M pH 2,5-5,5).
  • Die nachfolgenden Tabellen 4 und 5 zeigen die erhaltenen Waschleistungen für die jeweils angegebenen Versuchsansätze (die Abkürzung "n.b." steht für "nicht bestimmt"). Es wird deutlich, dass die eingesetzten Komponenten (b) eine synergistische Steigerung der Waschleistung bei denjenigen Waschmitteln bewirken, die eine Protease, d.h. Komponente (a), enthalten. In Kontrollen, in denen keine Protease enthalten ist (bezeichnet als "Blank") bewirken diese Komponenten (b) keine Steigerung der Waschleistung, so dass die gesteigerte Waschleistung auf einem vorteilhaften, synergistischen Zusammenwirken der Komponenten (a) und (b) beruht.
    Figure imgb0001
    Figure imgb0002
  • Beschreibung der Figur:
    • Figur 1:
    Struktur von Surfactin

Claims (2)

  1. Verwendung eines mikrobiellen Metabolits zur Steigerung der Reinigungsleistung einer Protease in einem Wasch- oder Reinigungsprozess, dadurch gekennzeichnet, dass der mikrobielle Metabolit aus der aus 2,3-Butandiol, Pyruvat, Propionat, Butyrat, und Levan bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
  2. Verwendung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass der mikrobielle Metabolit ein Molekulargewicht (MW) aufweist von 150 bis 5×106 Dalton, insbesondere von 200 bis 1×106 Dalton, von 220 bis 0,75×106 Dalton und insbesondere von 400 bis 0,5×106 Dalton.
EP14152970.1A 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels Active EP2727989B2 (de)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL14152970.1T PL2727989T5 (pl) 2008-08-20 2009-07-10 Sposób polepszenia skuteczności czyszczenia środka piorącego lub czyszczącego

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE102008038479A DE102008038479A1 (de) 2008-08-20 2008-08-20 Wasch- oder Reinigungsmittel mit gesteigerter Waschkraft
EP09780407.4A EP2313482B2 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels
PCT/EP2009/058789 WO2010020475A2 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels

Related Parent Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP09780407.4A Division EP2313482B2 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels
EP09780407.4A Division-Into EP2313482B2 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels

Publications (4)

Publication Number Publication Date
EP2727989A2 EP2727989A2 (de) 2014-05-07
EP2727989A3 EP2727989A3 (de) 2016-03-16
EP2727989B1 EP2727989B1 (de) 2019-06-26
EP2727989B2 true EP2727989B2 (de) 2022-12-21

Family

ID=41059950

Family Applications (5)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP14152970.1A Active EP2727989B2 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels
EP14152968.5A Active EP2727988B1 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels
EP09780409.0A Revoked EP2313483B1 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels
EP09780407.4A Active EP2313482B2 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels
EP14152971.9A Ceased EP2727990A3 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels

Family Applications After (4)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP14152968.5A Active EP2727988B1 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels
EP09780409.0A Revoked EP2313483B1 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels
EP09780407.4A Active EP2313482B2 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels
EP14152971.9A Ceased EP2727990A3 (de) 2008-08-20 2009-07-10 Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels

Country Status (6)

Country Link
US (2) US20110201536A1 (de)
EP (5) EP2727989B2 (de)
DE (1) DE102008038479A1 (de)
ES (3) ES2753240T3 (de)
PL (3) PL2727989T5 (de)
WO (2) WO2010020475A2 (de)

Families Citing this family (33)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE102008038479A1 (de) 2008-08-20 2010-02-25 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder Reinigungsmittel mit gesteigerter Waschkraft
WO2011086694A1 (ja) 2010-01-18 2011-07-21 トヨタ自動車株式会社 非接触受電装置、非接触送電装置、非接触給電システムおよび車両
ES2609023T3 (es) 2010-07-22 2017-04-18 Unilever N.V. Composiciones detergentes que comprenden biotensioactivo y enzima
DE102012206571A1 (de) 2012-04-20 2013-10-24 Henkel Ag & Co. Kgaa Lagerstabiles Wasch- oder Reinigungsmittel mit gesteigerter Reinigungsleistung
ES2643216T3 (es) * 2012-05-07 2017-11-21 Novozymes A/S Polipéptidos con actividad de degradación de xantano y polinucleótidos que codifican la misma
DE102012220103A1 (de) 2012-11-05 2014-05-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Die Primärwaschkraft verbessernde Tensidkombination
WO2014200656A1 (en) 2013-06-13 2014-12-18 Danisco Us Inc. Alpha-amylase from streptomyces umbrinus
WO2014200657A1 (en) 2013-06-13 2014-12-18 Danisco Us Inc. Alpha-amylase from streptomyces xiamenensis
WO2014200658A1 (en) 2013-06-13 2014-12-18 Danisco Us Inc. Alpha-amylase from promicromonospora vindobonensis
WO2014204596A1 (en) 2013-06-17 2014-12-24 Danisco Us Inc. Alpha-amylase from bacillaceae family member
DE102013215824A1 (de) * 2013-08-09 2015-02-12 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder Reinigungsmittel mit immobilisierter Enzymkomponente
DK3060659T3 (da) 2013-10-03 2019-09-09 Danisco Us Inc Alfa-amylaser fra exiguobacterium og fremgangsmåder til anvendelse deraf
WO2015050724A1 (en) 2013-10-03 2015-04-09 Danisco Us Inc. Alpha-amylases from a subset of exiguobacterium, and methods of use, thereof
AU2014346509B2 (en) 2013-11-11 2017-02-02 Ecolab Usa Inc. High alkaline warewash detergent with enhanced scale control and soil dispersion
EP3068861B1 (de) 2013-11-11 2020-03-18 Ecolab USA Inc. Enzymatisches mehrzweckwaschmittel und verfahren zur stabilisierung einer gebrauchsfertigen lösung
CN105960456A (zh) 2013-11-20 2016-09-21 丹尼斯科美国公司 对蛋白酶裂解敏感性降低的变体α-淀粉酶及其使用方法
CN105992796A (zh) * 2014-02-14 2016-10-05 纳幕尔杜邦公司 用于粘度调节的聚-α-1,3-1,6-葡聚糖
EP3070155A1 (de) * 2015-03-18 2016-09-21 Evonik Degussa GmbH Zusammensetzung enthaltend peptidase und biotensid
DE102015211640B4 (de) 2015-06-24 2017-09-21 Organon eG Frankfurt Stoff zum mikrobiologischen Behandeln von Gegenständen oder deren Oberflächen
AR105803A1 (es) * 2015-08-28 2017-11-08 Unilever Nv Composiciones de lavado mejoradas
US10183087B2 (en) * 2015-11-10 2019-01-22 American Sterilizer Company Cleaning and disinfecting composition
CA3018866C (en) 2016-03-31 2024-03-26 Gojo Industries, Inc. Sanitizer composition with probiotic/prebiotic active ingredient
EP3436156A1 (de) 2016-03-31 2019-02-06 Gojo Industries, Inc. Antimikrobielle peptide stimulierende reinigungszusammensetzung
WO2017173190A2 (en) 2016-04-01 2017-10-05 Danisco Us Inc. Alpha-amylases, compositions & methods
WO2017173324A2 (en) 2016-04-01 2017-10-05 Danisco Us Inc. Alpha-amylases, compositions & methods
CA3043748A1 (en) 2016-11-23 2018-05-31 Gojo Industries, Inc. Sanitizer composition with probiotic/prebiotic active ingredient
AU2016432334B2 (en) * 2016-12-15 2020-08-27 Colgate-Palmolive Company Color protection in fabrics using citric acid and iminodisuccinate in fine fabric liquid detergent
US11845915B2 (en) * 2017-07-24 2023-12-19 Rhodia Operations Enzyme-containing detergent composition
DE102018214093A1 (de) 2018-08-21 2020-02-27 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder Reinigungsmittel mit gesteigerter Proteaseleistung
EP4034627A4 (de) * 2019-09-29 2023-11-22 Novozymes A/S Verwendung vom desoxyribonuklease in einer detergenszusammensetzung
EP4363545A1 (de) 2021-06-29 2024-05-08 Christeyns Enzymhaltiges additiv und waschmittelformulierungen
DE102022209245A1 (de) 2022-09-06 2024-03-07 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- und reinigungsmittel enthaltend tannase i
DE102022209246A1 (de) 2022-09-06 2024-03-07 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- und reinigungsmittel enthaltend tannase ii

Family Cites Families (78)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US1011108A (en) 1909-09-23 1911-12-05 Christian M Bowman Attachment for engravers' blocks.
US3948838A (en) * 1968-07-25 1976-04-06 Burlington Industries, Inc. Soil release composition
DE1942236A1 (de) * 1969-08-20 1971-03-04 Henkel & Cie Gmbh Eiweissloesende Wasch-,Waschhilfs- und Reinigungsmittel
DE1964792A1 (de) * 1969-12-24 1971-07-01 Henkel & Cie Gmbh Eiweissloesende Wasch-,Waschhilfs- und Reinigungsmittel
JPS5014651B1 (de) * 1969-12-30 1975-05-29
DE2038103A1 (de) * 1970-07-31 1972-02-10 Henkel & Cie Gmbh Waessrige Reinigungsmittelkonzentrate mit einem Gehalt an stabilisierten Enzymen
CH540335A (de) * 1970-09-28 1973-08-15 Kronwitter & Co Flüssiges biologisches Wasch-, Reinigungs- und Geschirrspülmittel
AT330930B (de) 1973-04-13 1976-07-26 Henkel & Cie Gmbh Verfahren zur herstellung von festen, schuttfahigen wasch- oder reinigungsmitteln mit einem gehalt an calcium bindenden substanzen
DE2709476A1 (de) * 1976-03-08 1977-09-15 Procter & Gamble Europ Fluessiges, enzymhaltiges wasch- und reinigungsmittel
US4305837A (en) * 1980-10-30 1981-12-15 The Procter & Gamble Company Stabilized aqueous enzyme composition
CA1334389C (en) * 1986-03-26 1995-02-14 Ernest H. Brumbaugh Machine dishwasher water spot control composition
JPS6363796A (ja) 1986-09-03 1988-03-22 花王株式会社 洗浄剤組成物
JP2562624B2 (ja) * 1986-11-07 1996-12-11 昭和電工株式会社 水溶性マイクロカプセルおよび液体洗剤組成物
JPS63183999A (ja) 1987-01-26 1988-07-29 花王株式会社 洗浄剤組成物
DE3723873A1 (de) 1987-07-18 1989-01-26 Henkel Kgaa Verwendung von hydroxyalkylpolyethylenglykolethern in klarspuelmitteln fuer die maschinelle geschirreinigung
US6287841B1 (en) 1988-02-11 2001-09-11 Genencor International, Inc. High alkaline serine protease
DE3942617A1 (de) * 1989-12-22 1991-06-27 Henkel Kgaa Stabilisatoren fuer waessrige fluessigwaschmittel
US5308530A (en) 1990-11-21 1994-05-03 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Detergent compositions containing polycarboxylates and calcium-sensitive enzymes
US5340735A (en) 1991-05-29 1994-08-23 Cognis, Inc. Bacillus lentus alkaline protease variants with increased stability
US5468411A (en) * 1991-05-31 1995-11-21 Colgate Palmolive Co. Powdered automatic dishwashing composition containing enzymes
US5545344A (en) * 1991-05-31 1996-08-13 Colgate-Palmolive Co. Nonaqueous liquid, improved automatic dishwashing composition containing enzymes
US5879920A (en) * 1991-10-07 1999-03-09 Genencor International, Inc. Coated enzyme-containing granule
US5559089A (en) * 1992-03-12 1996-09-24 The Procter & Gamble Company Low-dosage automatic dishwashing detergent with monopersulfate and enzymes
WO1993021299A1 (en) * 1992-04-13 1993-10-28 The Procter & Gamble Company Thixotropic liquid automatic dishwashing composition with enzyme
AU669900B2 (en) * 1992-07-20 1996-06-27 Colgate-Palmolive Company, The Stabilized built aqueous liquid softergent compositions
ATE149562T1 (de) * 1992-08-14 1997-03-15 Procter & Gamble Peptidaldehydhaltige flüssige waschmittel
EP0694058A1 (de) 1993-04-27 1996-01-31 The Procter & Gamble Company Flüssiges oder körniges machinengeschirrspülmittel
US5691295A (en) * 1995-01-17 1997-11-25 Cognis Gesellschaft Fuer Biotechnologie Mbh Detergent compositions
CA2187518C (en) * 1994-04-22 2000-06-13 Anju Deepali Brooker Amylase-containing granular detergent compositions
WO1996000277A1 (en) * 1994-06-23 1996-01-04 Unilever N.V. Dishwashing compositions
JP2849041B2 (ja) 1994-06-30 1999-01-20 ザ、プロクター、エンド、ギャンブル、カンパニー 洗剤組成物
US5858117A (en) * 1994-08-31 1999-01-12 Ecolab Inc. Proteolytic enzyme cleaner
GB9501112D0 (en) * 1995-01-20 1995-03-08 Procter & Gamble Detergent compositions comprising stabilised polyamino acid compounds
US5576282A (en) 1995-09-11 1996-11-19 The Procter & Gamble Company Color-safe bleach boosters, compositions and laundry methods employing same
US5945394A (en) * 1995-09-18 1999-08-31 Stepan Company Heavy duty liquid detergent compositions comprising salts of α-sulfonated fatty acid methyl esters and use of α-sulphonated fatty acid salts to inhibit redeposition of soil on fabric
US6165970A (en) * 1996-03-29 2000-12-26 The Procter & Gamble Company Detergent composition comprising acrylic acid-based polymer and amino tricarboxylic acid-based compound
CA2248099A1 (en) * 1996-04-24 1997-10-30 Michael Massaro Synthetic bar composition comprising alkoxylated surfactants
US6121226A (en) * 1996-05-03 2000-09-19 The Procter & Gamble Company Compositions comprising cotton soil release polymers and protease enzymes
US5858948A (en) * 1996-05-03 1999-01-12 Procter & Gamble Company Liquid laundry detergent compositions comprising cotton soil release polymers and protease enzymes
ATE227769T1 (de) * 1996-09-24 2002-11-15 Procter & Gamble Flüssige reinigungsmittel, die proteolytisches enzyme, peptidaldehyd und kalziumionen enthalten
US5919697A (en) * 1996-10-18 1999-07-06 Novo Nordisk A/S Color clarification methods
US6436342B1 (en) * 1996-11-13 2002-08-20 The Procter & Gamble Company Sprayable disinfecting compositions and processes for disinfecting surfaces therewith
US6218351B1 (en) * 1998-03-06 2001-04-17 The Procter & Gamble Compnay Bleach compositions
CN1285868A (zh) 1998-01-13 2001-02-28 宝洁公司 具有改善的溶解作用的颗粒组合物
JP3403332B2 (ja) * 1998-05-12 2003-05-06 花王株式会社 洗浄剤組成物
US6268329B1 (en) * 1998-06-30 2001-07-31 Nouozymes A/S Enzyme containing granule
ATE300597T1 (de) * 1998-09-30 2005-08-15 Unilever Nv Behandlung von geweben
ES2243163T3 (es) 1999-03-17 2005-12-01 Kao Corporation Composicion detergente.
MY120271A (en) * 1999-05-19 2005-09-30 Colgate Palmolive Co Laundry detergent composition containing high level of protease enzyme
GB9914622D0 (en) * 1999-06-23 1999-08-25 Reckitt & Colman Inc Improvements in or relating to organic compositions
US6331512B1 (en) * 1999-09-29 2001-12-18 Amway Corporation Phosphate-free automatic dishwashing detergent
DE19953057A1 (de) * 1999-11-03 2001-05-10 Henkel Kgaa Enzymhaltige höherviskose Flüssigwaschmittel
DE10027634A1 (de) * 2000-06-06 2001-12-13 Basf Ag Verwendung von kationisch modifizierten, teilchenförmigen, hydrophoben Polymeren als Zusatz zu Spül- oder Pflegemitteln für Textilien und als Zusatz zu Waschmitteln
EP1516918B2 (de) 2000-11-27 2015-07-01 The Procter & Gamble Company Verpackung für Waschmittel
US20020183226A1 (en) * 2001-02-28 2002-12-05 Chandrika Kasturi Liquid detergent composition exhibiting enhanced alpha-amylase enzyme stability
US7018821B2 (en) * 2001-06-22 2006-03-28 Genencor International, Inc. Highly impact-resistant granules
JP2003013093A (ja) * 2001-06-27 2003-01-15 Saraya Kk 低泡性洗浄剤組成物
DE10131441A1 (de) 2001-06-29 2003-01-30 Henkel Kgaa Eine neue Gruppe von alpha-Amylasen sowie ein Verfahren zur Identifizierung und Gewinnung neuer alpha-Amylasen
DE10163748A1 (de) 2001-12-21 2003-07-17 Henkel Kgaa Neue Glykosylhydrolasen
EP1554378A4 (de) 2001-12-31 2006-01-11 Genencor Int Proteasen, die eine veränderte immunogene reaktion bewirken, und verfahren zu deren herstellung und anwendung
JP2003233945A (ja) 2002-02-07 2003-08-22 Shinano Kenshi Co Ltd 光ディスク装置およびその制御方法
US7557076B2 (en) 2002-06-06 2009-07-07 The Procter & Gamble Company Organic catalyst with enhanced enzyme compatibility
CA2502303C (en) * 2002-11-04 2010-08-17 The Procter & Gamble Company Liquid laundry detergent
AU2004224146B2 (en) 2003-03-24 2010-03-04 Basf Se Detergent compositions
US7300913B2 (en) * 2004-10-15 2007-11-27 Naturell Clean, Inc. Systems and methods for cleaning materials
US7556654B1 (en) * 2004-10-15 2009-07-07 Naturell Methods for cleaning materials
DE102006022224A1 (de) 2006-05-11 2007-11-15 Henkel Kgaa Subtilisin aus Bacillus pumilus und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend dieses neue Subtilisin
PL1867708T3 (pl) 2006-06-16 2017-10-31 Procter & Gamble Kompozycje detergentu
DE102007029643A1 (de) 2006-09-08 2009-01-15 Henkel Ag & Co. Kgaa Reinigungsmittel
DE102007003143A1 (de) 2007-01-16 2008-07-17 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease
DE102007038031A1 (de) 2007-08-10 2009-06-04 Henkel Ag & Co. Kgaa Mittel enthaltend Proteasen
ATE556131T1 (de) 2008-01-04 2012-05-15 Procter & Gamble Verwendung einer cellulase für schmutzabweisende wirkung bei baumwolle während eines nachfolgenden waschvorgangs
EP2083067A1 (de) * 2008-01-25 2009-07-29 Basf Aktiengesellschaft Verwendung von organischen Komplexbildnern und/oder polymeren carbonsäuregruppenhaltigen Verbindungen in einer flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittelzusammensetzung
US20090233830A1 (en) 2008-03-14 2009-09-17 Penny Sue Dirr Automatic detergent dishwashing composition
EP2100947A1 (de) 2008-03-14 2009-09-16 The Procter and Gamble Company Waschmittelzusammensetzung für Spülmaschinen
EP2100948A1 (de) 2008-03-14 2009-09-16 The Procter and Gamble Company Waschmittelzusammensetzung für Spülmaschinen
DE102008038479A1 (de) 2008-08-20 2010-02-25 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder Reinigungsmittel mit gesteigerter Waschkraft
WO2019048486A1 (de) 2017-09-05 2019-03-14 Henkel Ag & Co. Kgaa Leistungsverbesserte proteasevarianten ii

Also Published As

Publication number Publication date
PL2313482T5 (pl) 2023-02-27
PL2727989T5 (pl) 2023-03-27
US20110201536A1 (en) 2011-08-18
EP2727989B1 (de) 2019-06-26
DE102008038479A1 (de) 2010-02-25
PL2727988T3 (pl) 2020-02-28
WO2010020476A2 (de) 2010-02-25
ES2744829T5 (es) 2022-10-19
EP2727988A2 (de) 2014-05-07
WO2010020475A3 (de) 2010-06-17
ES2745761T5 (es) 2023-03-09
US20110136720A1 (en) 2011-06-09
PL2727989T3 (pl) 2019-12-31
EP2727988A3 (de) 2016-03-16
EP2727989A3 (de) 2016-03-16
EP2727990A2 (de) 2014-05-07
ES2745761T3 (es) 2020-03-03
PL2313482T3 (pl) 2019-11-29
EP2313482B1 (de) 2019-06-12
EP2313483B1 (de) 2018-06-20
EP2313483A2 (de) 2011-04-27
ES2744829T3 (es) 2020-02-26
EP2313482B2 (de) 2022-07-27
WO2010020476A3 (de) 2010-06-17
EP2727990A3 (de) 2016-03-16
WO2010020475A2 (de) 2010-02-25
EP2727988B1 (de) 2019-09-04
EP2313482A2 (de) 2011-04-27
ES2753240T3 (es) 2020-04-07
EP2727989A2 (de) 2014-05-07

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP2727989B2 (de) Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- und Reinigungsmittels
MX2010013845A (es) Mejoras que se relacionan con limpieza de telas.
CN110023475A (zh) 酶在组合物中的稳定化
JP2001522784A (ja) ラッカーゼの抗菌活性
WO2021074430A1 (en) Storage-stable hydrolase containing liquids
CN112805376A (zh) 在液体中稳定水解酶的化合物
EP4532660A1 (de) Wasch- und reinigungsmittel mit verbesserter enzymstabilität
WO2014090940A1 (en) Removal of skin-derived body soils
WO2006131503A2 (en) Detergents with enzymatic builder and bleach systems
EP2655587A1 (de) Flüssige tensidzubereitung enthaltend lipase und phosphonat
US6794350B2 (en) Reduction of malodor from laundry
DE102023201695A1 (de) Wasch- und reinigungsmittel mit dispersin
EP4649127A1 (de) Enzymhaltiges wasch- und reinigungsmittel
EP4532666A1 (de) Wasch- und reinigungsmittel mit verbesserter enzymstabilität
DE102023211746A1 (de) Wasch- und reinigungsmittel enthaltend antimikrobielles peptid
DE102023204055A1 (de) Leistungsverbesserte protease-varianten
EP2598622A2 (de) Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung

Legal Events

Date Code Title Description
PUAI Public reference made under article 153(3) epc to a published international application that has entered the european phase

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009012

17P Request for examination filed

Effective date: 20140129

AC Divisional application: reference to earlier application

Ref document number: 2313482

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: P

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: A2

Designated state(s): AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO SE SI SK SM TR

PUAL Search report despatched

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009013

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: A3

Designated state(s): AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO SE SI SK SM TR

RIC1 Information provided on ipc code assigned before grant

Ipc: C11D 3/33 20060101ALI20160211BHEP

Ipc: C11D 3/22 20060101ALI20160211BHEP

Ipc: C11D 3/20 20060101ALI20160211BHEP

Ipc: C11D 3/386 20060101AFI20160211BHEP

Ipc: C11D 3/38 20060101ALI20160211BHEP

Ipc: C11D 3/37 20060101ALI20160211BHEP

17Q First examination report despatched

Effective date: 20160912

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: EXAMINATION IS IN PROGRESS

GRAP Despatch of communication of intention to grant a patent

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNIGR1

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: GRANT OF PATENT IS INTENDED

INTG Intention to grant announced

Effective date: 20190222

GRAS Grant fee paid

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNIGR3

GRAA (expected) grant

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009210

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: THE PATENT HAS BEEN GRANTED

AC Divisional application: reference to earlier application

Ref document number: 2313482

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: P

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: B1

Designated state(s): AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO SE SI SK SM TR

REG Reference to a national code

Ref country code: GB

Ref legal event code: FG4D

Free format text: NOT ENGLISH

REG Reference to a national code

Ref country code: CH

Ref legal event code: EP

REG Reference to a national code

Ref country code: DE

Ref legal event code: R096

Ref document number: 502009015851

Country of ref document: DE

REG Reference to a national code

Ref country code: AT

Ref legal event code: REF

Ref document number: 1148287

Country of ref document: AT

Kind code of ref document: T

Effective date: 20190715

REG Reference to a national code

Ref country code: IE

Ref legal event code: FG4D

Free format text: LANGUAGE OF EP DOCUMENT: GERMAN

REG Reference to a national code

Ref country code: NL

Ref legal event code: MP

Effective date: 20190626

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: LT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: FI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: NO

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190926

Ref country code: SE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: HR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

REG Reference to a national code

Ref country code: LT

Ref legal event code: MG4D

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: BG

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190926

Ref country code: GR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190927

Ref country code: LV

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: EE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: SK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: PT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20191028

Ref country code: RO

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: CZ

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: NL

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SM

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: IS

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20191026

REG Reference to a national code

Ref country code: CH

Ref legal event code: PL

REG Reference to a national code

Ref country code: ES

Ref legal event code: FG2A

Ref document number: 2745761

Country of ref document: ES

Kind code of ref document: T3

Effective date: 20200303

REG Reference to a national code

Ref country code: DE

Ref legal event code: R026

Ref document number: 502009015851

Country of ref document: DE

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: TR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

Ref country code: MC

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

PLBI Opposition filed

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009260

REG Reference to a national code

Ref country code: BE

Ref legal event code: MM

Effective date: 20190731

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: DK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

26 Opposition filed

Opponent name: DANISCO US INC.

Effective date: 20200326

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: BE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20190731

Ref country code: IS

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20200224

Ref country code: CH

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20190731

Ref country code: LU

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20190710

Ref country code: LI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20190731

PLAX Notice of opposition and request to file observation + time limit sent

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNOBS2

PG2D Information on lapse in contracting state deleted

Ref country code: IS

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: IE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20190710

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

REG Reference to a national code

Ref country code: AT

Ref legal event code: MM01

Ref document number: 1148287

Country of ref document: AT

Kind code of ref document: T

Effective date: 20190710

PLBB Reply of patent proprietor to notice(s) of opposition received

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNOBS3

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: AT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20190710

PLAB Opposition data, opponent's data or that of the opponent's representative modified

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009299OPPO

R26 Opposition filed (corrected)

Opponent name: DANISCO US INC.

Effective date: 20200326

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: CY

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: HU

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT; INVALID AB INITIO

Effective date: 20090710

Ref country code: MT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: MK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190626

REG Reference to a national code

Ref country code: FR

Ref legal event code: PLFP

Year of fee payment: 14

PUAH Patent maintained in amended form

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009272

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: PATENT MAINTAINED AS AMENDED

27A Patent maintained in amended form

Effective date: 20221221

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: B2

Designated state(s): AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO SE SI SK SM TR

REG Reference to a national code

Ref country code: DE

Ref legal event code: R102

Ref document number: 502009015851

Country of ref document: DE

REG Reference to a national code

Ref country code: ES

Ref legal event code: DC2A

Ref document number: 2745761

Country of ref document: ES

Kind code of ref document: T5

Effective date: 20230309

P01 Opt-out of the competence of the unified patent court (upc) registered

Effective date: 20230705

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: PL

Payment date: 20250626

Year of fee payment: 17

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: ES

Payment date: 20250826

Year of fee payment: 17

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: DE

Payment date: 20250722

Year of fee payment: 17

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: IT

Payment date: 20250724

Year of fee payment: 17

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GB

Payment date: 20250722

Year of fee payment: 17

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: FR

Payment date: 20250725

Year of fee payment: 17