DE729667C - Verfahren zur Inaktivierung der pektinabbauenden Enzyme in amylasehaltigen Enzympraeparaten - Google Patents

Verfahren zur Inaktivierung der pektinabbauenden Enzyme in amylasehaltigen Enzympraeparaten

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DE729667C
DE729667C DEP83511D DEP0083511D DE729667C DE 729667 C DE729667 C DE 729667C DE P83511 D DEP83511 D DE P83511D DE P0083511 D DEP0083511 D DE P0083511D DE 729667 C DE729667 C DE 729667C
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pectin
amylase
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degrading enzymes
enzyme preparations
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Dr-Ing Rudolf Otto
Gerhard Winkler
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POMOSIN WERKE KOMM GES FISCHER
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POMOSIN WERKE KOMM GES FISCHER
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    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/005Enzyme inhibitors

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Description

  • Verfahren zur Inaktivierung der pektinabbauenden Enzyme in amylasehaltigen Enzympräparaten In der Technik findet bekanntlich in steigendem Maße die Anlvendung von Enzympräparaten Verbreitung. Die dabei benutzten Präparate stellen zumeist Gemische von Enzymen dar. Dieser Umstand bringt es zwangsläufig mit sich, daß solche Enzympräparate neben den für den besonderen Zweck erforderlichen Enzymen oft auch solche Enzymgruppen enthalten, die Stoffe abbauen, deren Erhaltung gerade von Vorteil ist und deshalb angestrebt werden muß. Bei der Klärung der bei der gewerblichen Pektinherstellung anfallenden Heißextraktionspektindünnsäfte ist beispielsweise die Anwesenheit von Diastase unbedingt erforderlich, wobei aber die zur Stärkeverzuckerung dienenden Präparate nach Möglichkeit frei von pektinabbauenden Enzymen sein sollen.
  • Es sind auch schon Verfahren bekannt geworden, in Diastasepräparaten aus Schimmelpilzen oder Bakterien, mie überhaupt ganz generell aus Mikroorganismen die pektinzerstörenden Enzyine unter praktisch vollständiger Erhaltung der diastatischen Wirksamkeit zu inaktivieren. Sie beruhen auf der Behandlung von Diastasepräparaten aus Mikro organismen mit Ammoniak oder in Weiterausbildung dieses Verfahrens mit wasserlöslichen oder ohne Zersetzung verdampfbaren organischen Stickstoffbasen. Diese Verfahren sind aber mit erheblichen Nachteilen verbunden, die einerseits darin bestehen; daß die Behandlung sich über mehrere Stunden erstreckt, und zum anderen die Präparate nach der Behandlung der Einwirkung der freien Basen entzogen werden müssen.
  • Es wurde- nun gefunden, daß man von dem in den Amylasepräparaten, insbesondere von Schimmelpilzen, vorkommenden Enzyml;omplex -die Wirksamkeit der das Pektin abbauenden Komponente auf einfachere Weise wenn nicht gänzlich unterbinden, zum mindesten weitgehend hintanhalten kann, weun man die ausgewachsenen Kulturen der Mikroorganismen mit aliphatischen a-Aminocarbonsäuren behandelt. Da Aminosäuren amphotere Elektrolyte sind, erübrigt sich bei diesem Verfahren jedwede Maßnahme zur Unterbindung einer Schädigung der Amylase, deren Nichtausschaltung unbedingte Voraussetzung für die technische Verwertbarkeit der Präparate ist. Ferner ist es möglich, das beanspruchte Verfahren gegenüber den vorbekannten dadurch wesentlich zu vereinfachen, daß die Behandlung der Kulturen der Enzymträger mit den wäßrigen Lösungen der Aminosäuren mit der Trocknung verbunden werden kann.
  • Beispiele I. 100 g einer getrockneten, in üblicher Weise auf Weizenkleie gezüchteten Kultur von Aspergillus oryzae wurden mit 200 ccm einer 1%igen wäßrigen Lösung von Glykokoll (a-Aminoessigsäure) gleichmäßig durchtränkt und anschließend bei einer 600 nicht überschreitenden Temperatur getrocknet.
  • Von dem auf diese Weise erhaltenen Trokkenpräparat wurden zu 600 ccm Heißextraktionspektindünnsaft, wie er bei der gewerblichen Pektinherstellung aus Apfeltrockentrestern anfällt. 3 g = o,590 zwecks Verzuckerung der Stärke hinzugefügt. Eine nach 15 stündiger Einwirkung des Präparates, die Stärke war bereits nach Verlauf von I Stunde restlos verzuckert, vorgenommene Prüfung der wertbestimmenden Eigenschaften des Pektindünnsaftes zeigte nachstehende Ergebnisse: Viscosität bei 20° .......... 7,91 cP, Gehalt der Trockensubstanz an alkoholfällbaren Pektinstoffen 52,46%, Durchschnittsmolekulargervicht der alkoholgef. Pektinstoffe . 160 000, Zerreißfestigkeit eines mit IOOg Dünnsaft gekochten Gelees nach Luers . .... 486,9 g.
  • Der gleiche Dünnsaft, mit der gleichen Menge unbehandeltem Enzympräparat zur Verzuckerung der Stärke versetzt, wies nach 15 stündiger Einwirkungszeit die nachstehend wiedergegebenen Analysendaten auf: Viscosität bei 200 ......... 3,50 cP, Gehalt der Trockensubstanz an alkoholfällbaren Pektinstoffen 47,14%, Durchschnittsmolekulargewicht der alkoholgef. Pektinstoffe . 105 ooo, Zerreißfestigkeit eines mit 100 g Dünnsaft gekochten Gelees nach L u e r s ............ 198,4 g.
  • 2. 100 g der gleichen Kultur wie in Beispiel 1 wurden mit einer Lösung von 2 g Alanin (a-Aminopropionsäure) in 200 ccm Wasser gleichmäßig durchtränkt und anschließend bei Temperaturen unterhalb 60° getrocknet.
  • Mit dem dadurch erhaltenen Trockenpräparat wurde in gleicher Weise, wie bei Beispiel I angegeben, die Verzuckerung der Stärke im Heißextraktionsdünnsaft durchgeführt Auch in diesem Falle war die Stärke nach Verlauf I Stunde bereits restlos verzuckert, und die nach 15 Stunden vorgenommene Prüfung des Dünnsaftes im Hinblick auf seine wertbestimmenden Eigenschaften ergab folgendes: Viscosität bei 20° .......... 7,96 cP, Gehalt der Trockensubstanz an alkoholfällbaren Pektinstoffen 52,33%, Durchschnittsmolekulargewicht der alkoholgef. Pektinstoffe I 158 700, Zerreißfestigkeit eines mit IOOg Dünnsaft gekochten Gelees nach L u e r s ............ 480,1 g.
  • Bekanntlich spaltet das in den Aspergillusarten in mehr oder weniger großer Menge enthaltene pektinaufschließende Enzym Pektinase (von Ehrlich später als Pektolase bezeichnet) den hochmolekularen Pektinkemplex bis in einfache, echt lösliche (Mono-) Galakturonsäure. Dabei bewirkt die enzymatische Hydrolyse zunächst eine Umwandlung des grobdispersen hochmolekularen Pektins in feindisperses von geringerer Molekül größe. Da nach den neuesten Erkenntnissen in der Pektinchemie die Gelierfähigkeit eine Funktion der Molekülgröße ist, kann als verläßlichste aller Proben für die Unversehrtheit des Pektins neben der Molekulargewichtsbestimmung die Bestimmung der Gelierkraft, die sowohl in der Wissenschaft als auch in der Praxis Eingang gefunden hat, herangezogen werden. Letztere ist bei den vorstehend mitgeteilten Ausführungsbeispielen, wie von M e h 1 i t z in Ergebnisse der Apfeltresterforschung (abgedruckt in Vorratspflege und Lebensmittelforschung, Bd. 2, 1939, S.543) angegeben, durchgeführt worden.

Claims (1)

  1. PATENTANSPRUCII: Verfahren zur Inaktivierung der pektinabbauenden Enzyme in amylasehaltigen Enzympräparaten, dadurch gekennzeichnet, daß in bekannter Weise gewonnene Kulturen von amylasebildenden Mikroorganis men, insbesondere von Schimmelpilzen, mit wäßrigen Lösungen von aliphatischen a-Aminocarbonsäuren -behandelt und gegebenenfalls in unmittelbarem Anschluß an die Behandlung getrocknet werden.
DEP83511D 1941-12-18 1941-12-18 Verfahren zur Inaktivierung der pektinabbauenden Enzyme in amylasehaltigen Enzympraeparaten Expired DE729667C (de)

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