DE3315678A1 - Kohaerentes, poroeses kollagenfolienmaterial und verfahren zu seiner herstellung - Google Patents

Kohaerentes, poroeses kollagenfolienmaterial und verfahren zu seiner herstellung

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Description

Beschreibung
Die vorliegende Erfindung betrifft eine Weiterbildung der in der US-PS 4 279 812 beschriebenen Erfindung. Sie bezieht sich auf Kollagen, insbesondere einen aus natürlichem, unlöslichem Kollagen hergestellten Kollagenschwamm.
Unter dem hier verwendeten Ausdruck "natürliches, unlösliches Kollagen" ist Kollagen zu verstehen, das in einer wäßrigen alkalischen Lösung oder in einer anorganischen Salzlösung nicht ohne chemische Modifizierung gelöst werden kann,und dazu gehören Felle bzw. Häute, Spaltleder (splits) und andere Säugetier- oder Reptilienfelle bzw. -häute. Unter dem Ausdruck "natürliches, unlösliches Kollagen" ist insbesondere das Corium (die Lederhaut) zu verstehen, bei dem es sich um die Zwischenschicht einer Rinderhaut zwischen der Narben- bzw. Haarseite und der Fleischseite handelt.
Bei jungen Tieren liegt eine geringe intermolekulare und interfibrillare Vernetzung vor, so daß das Kollagen bis zu einem gewissen Grade löslich ist. Während des Alterungsprozesses tritt jedoch eine intermolekulare und interfibrillare Vernetzung auf, wodurch das Kollagen unlöslich wird.
Die Verwendung von Kollagen in praktisch reiner Form ist bereits für viele Verwendungszwecke vorgeschlagen worden, beispielsweise für Brandwundenverbände, wie in den US-rs 3 939 831 und 3 514518 beschrieben, und ähnliche medizinische Anwendungen, wie in den US-PS 3 157 524 und 3 628 974 beschrieben.
Die US-PS 3 637 642 ist ein Beispiel für ein Verfahren zum Auflösen von unlöslichem Kollagen und Regenerieren der
Faser. Es sind auch bereits weitere Verfahren zur Solubilisierung und Regenerierung von Kollagen unter Verwendung von Enzymen zur Spaltung der intra- und interfibrillaren Bindungen, wie beispielsweise in der US-PS 3 034 852 beschrieben, sowie Verfahren zur Umwandlung von Kollagenfasermassen in ein folienartiges Material, wie beispielsweise in den US-PS 2 934 447 und 2 934 446 beschrieben, vorgeschlagen worden.
Nach den US-PS 3 939 831 und 3 742 955 können medizinische Verbände bzw. Verbandsmaterialien aus Kollagen mit darin dispergierten Antibiotika und dgl. hergestellt werden, welche die Abheilung von verbrannter Haut unterstützen.
Außerdem ist in der US-PS 3 742 955 faserförmiges Kollagen vorgeschlagen worden, das hämostatische und wundverschließende Eigenschaften hat. Das Kollagen liegt in Form eines flockigen Faserprodukts vor, das unter An-Wendung mechanischer Methoden in nicht-gewebte Gewebe oder Matten (vliese) umgewandelt werden kann.
Die vorliegende Erfindung betrifft nun einen Kollagenschwamm, der seine Integrität durch chemische Bindung des teilchenförmigen nativen Kollagens erhält. Der erfindungsgemäße Kollagenschwamm weist wundheilende Eigenschaften und hämostatische Eigenschaften auf.
Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung eines kohärenten, porösen Kollagenfolienmaterials, das dadurch gekennzeichnet ist, daß man ein natürliches, unlösliches, teilchenförmiges Kollagen in praktisch reiner Form herstellt und das teilchenförmige Kollagen in der wäßrigen Lösung einer schwachen organischen Säure suspendiert, während man das Kollagen in teilchenförmiger Form hält. Dann wird die Suspension gefriergetrocknet unter Bildung eines kohärenten, porösen, nativen Kollagenfolienmaterials, das als Wundverband, Brandwunden-
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_5-verband, hämostatische Folie oder dgl. verwendbar ist.
Das erfindungsgemäß verwendete, natürliche, unlösliche, teilchenförmige Kollagen stammt vorzugsweise aus einer Rinderhaut, die durch Kälken enthaart, zur Herstellung von praktisch reinen, nativen, unlöslichen Kollagenfasern entfettet und bis auf eine Teilchengröße von weniger als 1 mm, vorzugsweise weniger als 0,5 mm, granuliert worden ist. Die Entfettung und Granulierung kann mit Materialien, Vorrichtungen und unter Anwendung von Verfahren erfolgen, wie sie dem Fachmanne auf diesem Gebiet an sich bekannt sind. Wichtig ist, daß das zur Herstellung des erfindungsgemäßen Schwammes verwendete fertige, teilchenförmige, native Kollagen seine Vernetzungen, d.h. seine Unlöslichkeit im Wasser, wäßriger Säure, wäßriger Base oder Salz behält, dabei jedoch praktisch rein bleibt, um so die nicht-antigenen und nicht-allergischen Eigenschaften des nativen Kollagens aufrechtzuerhalten.
Nach der Gewinnung des teilchenförmigen, nativen Kollagens in praktisch reiner Form wird das teilchenförmige Kollagen in der wäßrigen Lösung einer schwachen organischen Säure dispergiert. Die wäßrige Lösung der organisehen Säure enthält bis zu etwa 5 Gew.-% Kollagen* vorzugsweise bis zu 3 Gew.-% Kollagen in Form von Teilchen. Die zur Herstellung der wäßrigen Säurelösung geeigneten Säuren sind die schwachen organischen Säuren, wie Essigsäure, Citronensäure, Milchsäure, Ascorbinsäure, Weinsäure und dgl. Vorzugsweise wird der pH-Wert der wäßrigen Säurelösung auf einen Wert unterhalb 4 eingestellt, um eine gute Dispersion des teilchenförmigen Kollagens zu erzielen, und bei Verwendung von Ascorbinsäure ist eine 1 %ige Lösung ausreichend, während bei Verwendung von Essigsäure oder Weinsäure eine 0,5 %ige Säurelösung erforderlich ist. Vorzugsweise sollte der pH-Wert der wäßrigen Lösung etwa 3 bis etwa 4 betragen.
Nach der Herstellung der Lösung wird die Lösung mit einer Temperaturerniedrigungsrate von etwa 18 bis etwa 24°C/Stunde eingefroren, so daß die gebildeten Eiskristalle extrem klein sind und die Vernetzungen oder Kollagenketten nicht spalten, so daß die ÜÜativität und natürlichen unlöslichen Eigenschaften des teilchenförmigen Kollagens aufrechterhalten werden. Um die gewünschte Einfriergeschwindigkeit zu erzielen, wird die Kollagendispersion bei -60 bis -700C in einen Gefrierschrank gegeben.
Die bei einer Anfangstemperatur von -60 bis -7O0C eingefrorene Dispersion wird dann in einen Gefriertrockner überführt und bei 1,33 χ 10 bis 1,33 χ 10 Pa (10 bis 10 Torr) vakuumsublimiert. Die Gefriertrocknung dauert etwa 12 bis etwa 24 Stunden bei einer Endtemperatur von etwa 3O0C.
Obgleich die Zerstörung der chemischen Bindungen im Kollagen durch Einfrieren verhindert wird, tritt eine gewisse minimale kryogene Zerstörung auf. Diese kryogene Zerstörung sorgt für Stellen auf dem Kollagenprodukt für reaktive und assoziative Zentren, die während des Gefriertrocknungsprozesses dieses reaktionsfähig machen, so daß sich die einzelnen Kollagenfasern miteinander verbinden unter Bildung der erfindungsgemäßen kohärenten (zusammenhängenden) Folie.
Obgleich reaktive Zentren gebildet werden, behält das Kollagen seine ursprünglichen Eigenschaften, wobei in der Regel die Dreifachhelixkonfiguration der Fibrillen beibehalten wird und die Fibrillen ihre Ausrichtung mit einer axialen Periodizität von etwa 640 Ä beibehalten.
Der erfindungsgemäß hergestellte Kollagenschwamm gewinnt seine Integrität in dom spezifischen Gefriertrocknungsverfahren unter Aufrechterhaltung seiner Nativität (seines natürlichen Charakters).
In der Regel hat der erfindungsgemäß hergestellte Kollagen schwamm eine Rohdichte von 0,005 bis 0,0065 g/cm3 und vorzugsweise eine Dicke von 5 bis 7 mm.
Es ist klar, daß die Reinheit und Nativität (der natürliche Charakter) des zur Herstellung der Dispersion verwendeten teilchenförmigen Kollagens während des gesamten Verfahrens aufrechterhalten werden müssen.
Der erfindungsgemäß hergestellte Kollagenschwamm weist wesentliche Vorteile auf, wenn er für medizinische Anwendungszwecke eingesetzt wird.
Der erfindungsgemäße Kollagenschwamm trocknet die Wunde aus und koaguliert die Sekrete unter Aufrechterhaltung seiner Kapillarwirkung und hydrophilen Wirkung auch nach der Aufnahme von Plasma und Sekret. Der Kollagenschwamm verhält sich somit wie eine trockene, nichtretentive Kruste, die den schnellen Flüssigkeitsablauf erlaubt, so daß die Wunde aufgrund seines Koagulationsvermögens trocken bleibt und er dennoch schmerzfrei für den Patienten leicht von der Wunde entfernt werden kann. Es wurde gefunden, daß der erfindungsgemäße Kollagenschwamm weder an dem Wundauskleidungsgewebe haftet noch das Gewebe durch den Kollagenschwamm negativ beeinflußt wird.
Außerdem ist der Kollagenschwamm mit den meisten Arzneimitteln, wie Antibiotika und dgl», verträglich, so lange die Poren nicht verstopft sind, und er ist in der Tat verwendbar in Kombination mit anderen Verbänden bzw. Verbandmaterialien. Außerdem schützt der Schwamm die Wunde gegen mechanische Verletzung.
Wegen des hohen Reinheitsgrades des zur Herstellung des Schwammes verwendeten nativen Kollagens und der Reinheit des resultierenden nativen Kollagenschwammes ist der Schwamm nicht-allergisch und nicht-antigen.
"" ' 3315673
-δι Außerdem bietet der erfindungsgemäße Kollagenschwamm eine Reihe von physikalischen Vorteilen, da er leicht gelagert und vom Behandlungspersonal leicht gehandhabt werden kann und auch vom Patienten leicht getragen c werden kann, ohne daß das Unbehagen auftritt, das normalerweise mit großen Gazeverbänden verbunden ist.
Das erfindungsgemäße Verfahren und das erfindungsgemäße Produkt werden in den nachfolgenden Beispielen näher beschrieben.
Beispiel 1
90,8 kg (200 lbs) einer frischen, mit Kalk gespaltenen
,_ Rinderhaut wurden in einer 272,4 kg (600 lbs) Wasser ι ο
von 2O0C und 2,7 kg (6 lbs) 37 %ige Chlorwasserstoffsäure enthaltenden Holztrommel behandelt. Nach dem Einbringen der Spaltstücke, des Wassers und der Säure wurde die Trommel 4 Stunden lang in Rotation versetzt. Diese Anfangsstufe wurde durchgeführt, um restlichen Kalk von dem Kollagen zu entfernen. Nach der Kalkentfernung wurden die Spaltstücke 3 Stunden lang in der Holztrommel bei einem Flottenverhältnis von 300 % mit Wasser gewaschen und das Wasser wurde jede Stunde ausgetauscht.
„_ Die gewaschenen Spaltstücke wurden dann mit einem Ent-2b
fettungsmittel behandelt, in diesem Beispiel mit einer 3 %igen Lösung eines nicht-ionischen oberflächenaktiven Mittels, vertrieben unter dem Handelsnamen Triton X-114. Das Waschen der Spaltstücke wurde 5 Stunden lang bei Raumtemperatur in einer Holztrommel bei einem Flottenverhältnis von 200 % durchgeführt. Die entfetteten Spaltstücke wurden 4 Stunden lang bei Raumtemperatur bei einem Flottenverhältnis von 300 % mit Wasser gewaschen, wobei jede Stunde das Wasser gewechselt wurde.
Die Spaltstücke wurden durch Verschränken in der ausge-35
breiteten Form getrocknet, so daß überschüssiges Fett entfernt wurde. Das Verschränken wurde 16 Stunden lang bei 60^C (14Q0F) durchgeführt. Nach dem Trocknen lag
— ΟΙ das Kollagen in einer verhältnismäßig reinen Form vor und es wurde bei einem Flottenverhältnis von 300 % 2 Stunden lang in ein organisches Lösungsmittel, in diesem Beispiel Petroläther, eingetaucht. Die Spaltstücke wurden getrocknet und zu 38,1 cm χ 38,1 cm (15 inch χ 15 inch) großen quadratischen Stücken zerschnitten. Die Stücke wurden bis zu einer Teilchengröße von 0,032 bis 0,4 mm pulverisiert und das Pulver wurde mit Petroläther extrahiert und erneut getrocknet, um restliehe öle, Fette oder ähnliche lösliche Hautbestandteile zu entfernen. Das trockene, teilchenförmige, native Kollagen wies die folgende chemische Analyse auf:
Protein 90,7 %
Salzkonzentration (als NaCl) 0,2 % Acidität (Milliäquivalente/g) 68,7 Hydroxyprolin 10,36 %
pH-Wert (1 %ige wäßrige Dispersion) 3,5
Die physikalisch-chemischen Eigenschaften des teilchenförmigen Kollagens waren folgende:
ß/o(-Kettenverhältnis des Kollagens 34/66 Molekulargewicht (Durchschnittswert)140 000
Temperaturbereich bis zur Denaturierung 31,7-59,20C
Beispiel 2
Das in Beispiel 1 hergestellte natürliche, unlösliche, teilchenförmige Kollagen wurde in einer 0,5 gew.-%igen wäßrigen Essigsäurelösung dispergiert. Die Dispersion enthielt 3 Gew.-% des teilchenförmigen Kollagens des
Beispiels 1. Der pH-Wert der Dispersion des teilchen-35
förmigen Kollagens betrug etwa 3,5.
Die Kollagendispersion wurde in eine 20 cm χ 20 cm große
-10-, Schale mit einer Dicke von 10 mm eingeführt.
Die Kollagendispersion in der Schale wurde in einen Gefrierschrank bei etwa -650C gestellt und bei einer c Temperaturerniedrigung mit einer Geschwindigkeit von 18 bis 2 4°C/Stunde eingefroren, bis sie eine Endtemperatur von -60 bis -7O0C erreicht hatte. Die gefrorene Lösung in der Schale wurde in einen Gefriertrockner gestellt
-1 und 16 Stunden lang ein Vakuum von 1,33 χ 10 bis
1,33 x 10~3 Pa (10~3 bis 10"5 Torr) angelegt. Die Kollagenlösung hatte eine Anfangstemperatur von -65°C und nach 16-stündiger Vakuumsublimation eine Endtemperatur von 3O0C.
Nach dem Erreichen der Endtemperatur von 300C war der 15
Kollagenschwamm eine kohärente (zusammenhängende) offenzellige Folie mit hämostatischen Eigenschaften, die Wundsekret durch die Dicke des Schwammes transportieren konnte unter Beibehaltung ihrer Kapillarwirkung und hydrophilen Wirkung. Der Kollagenschwamm gemäß diesem
Beispiel 2 hatte eine Rohdichte von 0,005 g/cm3 und eine Dicke von 5 mm.
Die Erfindung wurde zwar vorstehend unter Bezugnahme auf spezifische bevorzugte Ausführungsformen der erfindungsgemäßen Verfahren und Materialien beschrieben, es ist jedoch für den Fachmann selbstverständlich, daß sie darauf keineswegs beschränkt ist, sondern daß diese in vielfacher Hinsicht abgeändert und modifiziert werden können, ohne daß dadurch der Rahmen der vorliegenden Erfindung verlassen wird.

Claims (9)

Kohärentes, poröses Kollagenfolienmaterial und Verfahren zu seiner Herstellung Patentansprüche
1. Verfahren zur Herstellung eines kohärenten, porösen Kollagenfolienmaterials, dadurch g e k e η η zeichnet , daß man
natürliches, unlösliches, teilchenförmiges Kollagen in praktisch reiner Form herstellt, das teilchenförmige Kollagen in einer wäßrigen Lösung einer schwachen organischen Säure suspendiert, während man das Kollagen in Form von Teilchen hält, und die Suspension gefriertrocknet unter Bildung eines kohärenten, porösen, nativen Kollagenfolienmaterials.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man natürliches, unlösliches, teilchenförmiges Kollagen mit einer Teilchengröße von weniger als
Konten: Deutsche Bank AC, München, Konto-Nr. 2014 009 Poslicheck : München 600 60-807
etwa 1 mm verwendet.
3. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß man natürliches, unlösliches, teilchenförmiges Kollagen mit einer Teilchengröße von weniger als etwa 0,5 mm verwendet.
4. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß man als schwache organische Säure Essigsäure, Citronensäure, Milchsäure', Ascorbinsäure und/oder Weinsäure verwendet.
5. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß man eine Suspension verwendet, die bis zu etwa 5 Gew.-% teilchenförmiges Kollagen enthält.
6. Verfahren nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß man eine Suspension verwendet, die bis zu etwa ' 3 Gew.-% teilchenförmiges Kollagen enthält.
7. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß man eine wäßrige Säurelösung verwendet, die bis zu 1 Gew.-% Säure enthält.
8. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß man das Gefriertrocknen durchführt, indem man die Lösung einfriert durch Temperaturerniedrigung mit einer Geschwindigkeit von 18 bis 24°C/Stunde und die Lösung mindestens 12
Stunden lang bei 1,33 χ 10~1 bis 1,33 χ 10~3 Pa
-3 -5
(10 bis 10 Torr) vakuumtrocknet.
9. Kohärentes, poröses, natives Kollagenfolienmaterial, dadurch gekennzeichnet, daß es nach dem Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 8 hergestellt ist.
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Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3821819A1 (de) * 1988-06-29 1990-02-08 Nokia Unterhaltungselektronik Verfahren zum herstellen einer duennen schicht
DE19856668A1 (de) * 1998-12-09 2000-06-15 Aesculap Ag & Co Kg Wirkstoffmatrix in Form eines biologisch resorbierbaren porösen Vlieses, Verfahren zu ihrer Herstellung und Verwendung
WO2003011172A2 (de) * 2001-07-20 2003-02-13 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Blutstillendes hautpflaster
DE102007037056A1 (de) * 2007-07-24 2009-01-29 Aesculap Ag Hämostyptikum

Families Citing this family (102)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4522753A (en) * 1980-07-17 1985-06-11 Massachusetts Institute Of Technology Method for preserving porosity in porous materials
US4590022A (en) * 1981-10-26 1986-05-20 Seton Company Method of forming a moisture permeable polymeric sheet material
US4497862A (en) * 1981-10-26 1985-02-05 Seton Company Moisture vapor permeable sheet materials
US4515637A (en) * 1983-11-16 1985-05-07 Seton Company Collagen-thrombin compositions
MX163953B (es) * 1984-03-27 1992-07-03 Univ New Jersey Med Procedimiento para preparar una matriz biodegradable a base de colageno
US4837285A (en) * 1984-03-27 1989-06-06 Medimatrix Collagen matrix beads for soft tissue repair
US4925924A (en) * 1984-03-27 1990-05-15 University Of Medicine And Dentistry Of New Jersey Biocompatible synthetic and collagen compositions having a dual-type porosity for treatment of wounds and pressure ulcers and therapeutic methods thereof
US4600533A (en) * 1984-12-24 1986-07-15 Collagen Corporation Collagen membranes for medical use
US4861714A (en) * 1985-04-04 1989-08-29 Verax Corporation Weighted collagen microsponge for immobilizing bioactive material
DE3689400T2 (de) * 1985-04-04 1994-04-07 Verax Corp Gefüllter mikroschwamm zur immobilisierung bioaktiver materialien.
US4863856A (en) * 1985-04-04 1989-09-05 Verax Corporation Weighted collagen microsponge for immobilizing bioactive materials
US5100783A (en) * 1985-05-10 1992-03-31 Verax Corporation Weighted microsponge for immobilizing bioactive material
DE3522626A1 (de) * 1985-06-25 1987-01-08 Merz & Co Gmbh & Co Loeslicher kollagen-schwamm
SE464816B (sv) * 1985-10-15 1991-06-17 Nilsson Kjell Makroporoesa partiklar, foerfarande foer dess framstaellning och dess anvaendning
IT1181737B (it) * 1985-11-26 1987-09-30 Pierfrancesco Morganti Supproto di collagene biologicamente attivo per uso cosmetico e farmaceutico e metodo per prepararlo
DE3688188T2 (de) * 1985-12-27 1993-10-14 Koken Kk Verfahren zur Herstellung einer Formulierung mit verzögerter Freisetzung.
IT1214505B (it) * 1987-03-12 1990-01-18 Gentili Ist Spa Procedimento per la preparazione di collageno e prodotti cosi'ottenuto.
US5110604A (en) * 1988-06-30 1992-05-05 Collagen Corporation Processes for producing collagen matrixes and methods of using same
US4950483A (en) * 1988-06-30 1990-08-21 Collagen Corporation Collagen wound healing matrices and process for their production
US5024841A (en) * 1988-06-30 1991-06-18 Collagen Corporation Collagen wound healing matrices and process for their production
US4948540A (en) * 1988-08-01 1990-08-14 Semex Medical, Inc. Method of preparing collagen dressing sheet material
JPH02166447A (ja) * 1988-12-20 1990-06-27 Fujitsu Ltd 露光用マスクおよびその製造方法
JP2719671B2 (ja) * 1989-07-11 1998-02-25 日本ゼオン株式会社 創傷被覆材
US5039414A (en) * 1989-08-01 1991-08-13 Mueller Marc B Process for separating and/or recovering hydrocarbon oils from water using biodegradable absorbent sponges
JPH07100B2 (ja) * 1990-01-31 1995-01-11 グンゼ株式会社 コラーゲンスポンジの乾燥法
ES2111566T3 (es) * 1990-04-24 1998-03-16 Mark Eisenberg Equivalentes compuestos de piel viva.
IT1243196B (it) * 1990-08-03 1994-05-24 Arval Spa Fogli di collagene nativo liofilizzato contenenti formulati cosmetici per il trattamento della couperose
US5376376A (en) * 1992-01-13 1994-12-27 Li; Shu-Tung Resorbable vascular wound dressings
IT1255298B (it) * 1992-01-27 1995-10-26 Xenocollagene e derivati
GB9206508D0 (en) * 1992-03-25 1992-05-06 Jevco Ltd Biopolymer composites
IL105529A0 (en) * 1992-05-01 1993-08-18 Amgen Inc Collagen-containing sponges as drug delivery for proteins
US6350274B1 (en) 1992-05-11 2002-02-26 Regen Biologics, Inc. Soft tissue closure systems
US5326350A (en) * 1992-05-11 1994-07-05 Li Shu Tung Soft tissue closure systems
US5660857A (en) * 1993-03-22 1997-08-26 Johnson & Johnson Medical Inc. Biopolymer composites
US5531791A (en) * 1993-07-23 1996-07-02 Bioscience Consultants Composition for repair of defects in osseous tissues, method of making, and prosthesis
US5487392A (en) * 1993-11-15 1996-01-30 Haaga; John R. Biopxy system with hemostatic insert
CA2115592C (en) * 1994-02-14 1998-09-22 Kumiko Kimura Production of glucomannan sponge
GB9420355D0 (en) * 1994-10-10 1994-11-23 Univ Nottingham Preparation of protein microspheres, films and coatings
DE19541555C2 (de) * 1995-11-08 1997-09-11 Henkel Kgaa Verfahren zur Herstellung wasserunlöslicher, vernetzerfreier Kollagenschwämme
DK0876165T3 (da) * 1995-12-18 2007-08-06 Angiotech Biomaterials Corp Tværbundne polymersammensætninger og fremgangsmåder til deres fremstilling
US6458889B1 (en) 1995-12-18 2002-10-01 Cohesion Technologies, Inc. Compositions and systems for forming crosslinked biomaterials and associated methods of preparation and use
US7883693B2 (en) 1995-12-18 2011-02-08 Angiodevice International Gmbh Compositions and systems for forming crosslinked biomaterials and methods of preparation of use
US6833408B2 (en) 1995-12-18 2004-12-21 Cohesion Technologies, Inc. Methods for tissue repair using adhesive materials
IL118376A0 (en) * 1996-05-22 1996-09-12 Univ Ben Gurion Polysaccharide sponges for cell culture and transplantation
US5827840A (en) * 1996-08-01 1998-10-27 The Research Foundation Of State University Of New York Promotion of wound healing by chemically-modified tetracyclines
AU742457B2 (en) * 1996-08-23 2002-01-03 Cook Biotech, Incorporated Graft prosthesis, materials and methods
US6666892B2 (en) 1996-08-23 2003-12-23 Cook Biotech Incorporated Multi-formed collagenous biomaterial medical device
US8716227B2 (en) * 1996-08-23 2014-05-06 Cook Biotech Incorporated Graft prosthesis, materials and methods
US5720778A (en) * 1996-09-04 1998-02-24 Boston Bay International, Inc. Method of producing high-molecular products from collagen-containing materials, and product produced by the same
US5814328A (en) 1997-01-13 1998-09-29 Gunasekaran; Subramanian Preparation of collagen using papain and a reducing agent
EP1844798A1 (de) * 1997-02-13 2007-10-17 Zimmer Orthobiologics, Inc. Implantierbares Kittmaterial
US6177609B1 (en) 1997-03-10 2001-01-23 Meadox Medicals, Inc. Self-aggregating protein compositions and use as sealants
US7241309B2 (en) 1999-04-15 2007-07-10 Scimed Life Systems, Inc. Self-aggregating protein compositions and use as sealants
GB2329181B (en) * 1997-09-11 2002-03-13 Johnson & Johnson Medical Bioabsorbable Wound Dressing Materials
GB2329840C (en) * 1997-10-03 2007-10-05 Johnson & Johnson Medical Biopolymer sponge tubes
DE19751031A1 (de) * 1997-11-19 1999-06-24 Ingo Dipl Ing Heschel Verfahren zur Herstellung poröser Strukturen
US20040081704A1 (en) * 1998-02-13 2004-04-29 Centerpulse Biologics Inc. Implantable putty material
CA2346345C (en) 1998-10-15 2005-04-26 The Procter & Gamble Company Method for making a nanoporous granular material and a detergent composition
WO2000029484A1 (en) * 1998-11-17 2000-05-25 Biocomposites, Llc Process for preparing high density mechanically resistant insoluble collagen material in pure and combined forms
US8882850B2 (en) 1998-12-01 2014-11-11 Cook Biotech Incorporated Multi-formed collagenous biomaterial medical device
WO2000032112A1 (en) 1998-12-01 2000-06-08 Washington University Embolization device
US6309454B1 (en) 2000-05-12 2001-10-30 Johnson & Johnson Medical Limited Freeze-dried composite materials and processes for the production thereof
US20040028738A1 (en) * 2000-10-05 2004-02-12 Lynn L.H. Huang Process for the preparation of porous collagen matrix
TW477802B (en) 2000-12-20 2002-03-01 Ind Tech Res Inst Method for preparing hydrophilic porous polymeric materials
US20020114795A1 (en) 2000-12-22 2002-08-22 Thorne Kevin J. Composition and process for bone growth and repair
US8465516B2 (en) * 2001-07-26 2013-06-18 Oregon Health Science University Bodily lumen closure apparatus and method
WO2003009764A1 (en) * 2001-07-26 2003-02-06 Oregon Health Sciences University Vessel closure member and delivery apparatus
TWI284665B (en) * 2001-08-17 2007-08-01 Univ Nat Cheng Kung Fabrication method of the porous collagen matrix
US20060159731A1 (en) * 2002-06-03 2006-07-20 Yissum Research Development Company Of The Hebrew University Of Jerusalem Multi-layer collagenic article useful for wounds healing and a method for its production thereof
US7299805B2 (en) * 2002-06-07 2007-11-27 Marctec, Llc Scaffold and method for implanting cells
US7166133B2 (en) * 2002-06-13 2007-01-23 Kensey Nash Corporation Devices and methods for treating defects in the tissue of a living being
US7622562B2 (en) 2002-06-26 2009-11-24 Zimmer Orthobiologics, Inc. Rapid isolation of osteoinductive protein mixtures from mammalian bone tissue
JP2006516548A (ja) 2002-12-30 2006-07-06 アンジオテック インターナショナル アクツィエン ゲゼルシャフト 迅速ゲル化ポリマー組成物からの薬物送達法
US20050175659A1 (en) * 2004-02-09 2005-08-11 Macomber Laurel R. Collagen device and method of preparing the same
US20050283256A1 (en) * 2004-02-09 2005-12-22 Codman & Shurtleff, Inc. Collagen device and method of preparing the same
CN104174071A (zh) 2004-04-28 2014-12-03 安希奥设备国际有限责任公司 用于形成交联生物材料的组合物和系统及关联的制备方法与用途
EP1796602A4 (de) 2004-09-17 2016-10-19 Angiotech Pharm Inc Multifunktionelle verbindungen zur erzeugung vernetzter biomaterialien sowie herstellungs- und verwendungsverfahren dafür
SE0403042D0 (sv) * 2004-12-14 2004-12-14 Polymer Kompositer I Goeteborg Improved stabilization and performance of autocatalytic electroless process
WO2006120851A1 (ja) * 2005-05-02 2006-11-16 Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. 繊維製品への機能性付与剤
US7429241B2 (en) * 2005-09-29 2008-09-30 Codman & Shurtleff, Inc. Dural graft and method of preparing the same
AU2007265987B2 (en) * 2006-06-30 2012-11-08 Kyoto University Thin film multilocular structure comprising collagen, material for tissue regeneration containing the same and method for producing the same
US7718616B2 (en) 2006-12-21 2010-05-18 Zimmer Orthobiologics, Inc. Bone growth particles and osteoinductive composition thereof
USRE47826E1 (en) * 2007-03-28 2020-01-28 Innocoll Pharmaceuticals Limited Drug delivery device for providing local analgesia, local anesthesia or nerve blockage
AU2009201541B2 (en) * 2008-04-23 2014-12-04 Integra Lifesciences Corporation Flowable collagen material for dural closure
US9150318B1 (en) 2009-01-02 2015-10-06 Lifecell Corporation Method for sterilizing an acellular tissue matrix
KR101699992B1 (ko) * 2009-06-16 2017-01-26 백스터 인터내셔널 인코포레이티드 지혈용 스펀지
GB0915049D0 (en) 2009-08-28 2009-09-30 Tissue Science Lab Plc Collagenous material
GB2482166A (en) * 2010-07-22 2012-01-25 Tissue Science Lablratories Ltd Manufacture of collagenous material from use in therapy from collagen particles
US9617298B2 (en) * 2010-07-30 2017-04-11 Nippi, Incorporated Collagen powder and/or collagen-derived powder, and production method for the same
EP2640429B1 (de) 2010-11-15 2016-12-21 Zimmer Orthobiologics, Inc. Füller für knochenhohlräume
US20130011451A1 (en) 2011-07-06 2013-01-10 Diversified Glogal Technologies, Llc Footbed with non-denatured collagen
US9549715B2 (en) 2011-08-09 2017-01-24 Cook Regentec Llc Vial useable in tissue extraction procedures
CN103998068B (zh) * 2011-10-11 2016-05-25 巴克斯特国际公司 止血组合物
WO2014106830A1 (en) * 2013-01-07 2014-07-10 Ramot At Tel-Aviv University Ltd. Jellyfish-derived polymer
ES2613654T3 (es) * 2013-04-08 2017-05-25 Innocoll Pharmaceuticals Limited Polvo de colágeno y procedimiento de fabricación
EP2789643A1 (de) * 2013-04-08 2014-10-15 Innocoll Technologies Limited Kollagenpulver
US11623947B2 (en) 2013-04-08 2023-04-11 Innocoll Pharmaceuticals Limited Collagen powder
CN103965495B (zh) * 2014-05-09 2017-03-08 江南大学 一种抗冻鱼皮胶原蛋白col基三元共混乳液膜的制备方法
US11058749B2 (en) 2015-04-28 2021-07-13 Frank DiCosmo Bioactive collagen biomaterials and methods for making
DK3362079T3 (da) * 2015-10-14 2022-06-13 Univ Northwestern Nanofiberpasta til vækstfaktorlevering og knogleregenerering
CN110302010A (zh) * 2019-06-10 2019-10-08 苏州晶俊新材料科技有限公司 一种具有双向功能的复合创伤敷料及其快速成型方法
US11925713B1 (en) 2023-03-03 2024-03-12 King Faisal University Reinforced porous collagen sheet

Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AT268532B (de) * 1965-03-01 1969-02-10 Fmc Corp Verfahren zur Herstellung eines Faserkörpers
DE1620798B2 (de) * 1965-03-01 1973-03-29 Fmc Corp., Philadelphia, Pa. (V.St.A.) Verfahren zur herstellung eines wasserunloeslichen fasrigen koerpers
DE2625289A1 (de) * 1975-06-05 1976-12-09 Pentapharm Ag Verfahren zur herstellung eines sterilen kollagenproduktes mit filz- bzw. vliesartiger faserstruktur
DE3034273A1 (de) * 1979-09-12 1981-04-02 Seton Co., Newark, N.J. Regeneriertes kollagen und verfahren zu dessen herstellung
DE2943520C2 (de) * 1979-10-27 1982-05-19 Fa. Carl Freudenberg, 6940 Weinheim Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm für medizinische oder kosmetische Zwecke

Family Cites Families (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US2610625A (en) * 1947-10-14 1952-09-16 Armour & Co Surgical sponge and the preparation thereof
US2934447A (en) * 1957-10-22 1960-04-26 United Shoe Machinery Corp Collagen fiber masses and methods of making the same
NL269228A (de) * 1960-09-19
US3157524A (en) * 1960-10-25 1964-11-17 Ethicon Inc Preparation of collagen sponge
FR1471871A (fr) * 1965-03-25 1967-03-03 Ethicon Inc Masse de collagène spongieuse et son procédé de fabrication
GB1195061A (en) * 1966-05-27 1970-06-17 Fmc Corp Coated Structures and Methods of Forming Them.
US3514518A (en) * 1967-12-19 1970-05-26 Pierre Charier Vadrot Process for preparation of gelatinous material from animal collagen
US3632361A (en) * 1969-06-26 1972-01-04 Fmc Corp Water-insoluble microcrystalline collagen absorbent mat
US3742955A (en) * 1970-09-29 1973-07-03 Fmc Corp Fibrous collagen derived product having hemostatic and wound binding properties
US3939831A (en) * 1974-03-04 1976-02-24 Intreprinderea Flacara Rosie Process for preparing medicinal dressings
US4193813A (en) * 1976-09-07 1980-03-18 Medi-Coll, Inc. Method for making collagen sponge
US4374121A (en) * 1979-09-12 1983-02-15 Seton Company Macromolecular biologically active collagen articles
US4295894A (en) * 1979-11-19 1981-10-20 Seton Company Method of preparing soluble collagen fibers

Patent Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AT268532B (de) * 1965-03-01 1969-02-10 Fmc Corp Verfahren zur Herstellung eines Faserkörpers
DE1620798B2 (de) * 1965-03-01 1973-03-29 Fmc Corp., Philadelphia, Pa. (V.St.A.) Verfahren zur herstellung eines wasserunloeslichen fasrigen koerpers
DE2625289A1 (de) * 1975-06-05 1976-12-09 Pentapharm Ag Verfahren zur herstellung eines sterilen kollagenproduktes mit filz- bzw. vliesartiger faserstruktur
DE3034273A1 (de) * 1979-09-12 1981-04-02 Seton Co., Newark, N.J. Regeneriertes kollagen und verfahren zu dessen herstellung
DE2943520C2 (de) * 1979-10-27 1982-05-19 Fa. Carl Freudenberg, 6940 Weinheim Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm für medizinische oder kosmetische Zwecke

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3821819A1 (de) * 1988-06-29 1990-02-08 Nokia Unterhaltungselektronik Verfahren zum herstellen einer duennen schicht
DE19856668A1 (de) * 1998-12-09 2000-06-15 Aesculap Ag & Co Kg Wirkstoffmatrix in Form eines biologisch resorbierbaren porösen Vlieses, Verfahren zu ihrer Herstellung und Verwendung
WO2003011172A2 (de) * 2001-07-20 2003-02-13 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Blutstillendes hautpflaster
WO2003011172A3 (de) * 2001-07-20 2003-06-12 Henkel Kgaa Blutstillendes hautpflaster
DE102007037056A1 (de) * 2007-07-24 2009-01-29 Aesculap Ag Hämostyptikum

Also Published As

Publication number Publication date
US4412947A (en) 1983-11-01
FR2527621A1 (fr) 1983-12-02
JPS58212447A (ja) 1983-12-10
JPH0350550B2 (de) 1991-08-02
DE3315678C2 (de) 1992-06-17
ATA185383A (de) 1991-06-15
AT393795B (de) 1991-12-10
FR2527621B1 (fr) 1986-09-12

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