DE3045995C2 - Kontrollstandard zur Bestimmung von glycosyliertem Hämoglobin - Google Patents

Kontrollstandard zur Bestimmung von glycosyliertem Hämoglobin

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Description

Hämoglobin kommt in 2 allosterischen Formen vor, nämlich in der gespannten T-Form und in der entspannten R-Form. Diese Formen weisen unterschiedliche chemische und physikalische Eigenschaften auf.
hrhöhte Konzentrationen an glycosyliertem Hämoglobin treten bei Diabetes mellitus auf. Glycosyliertes Hämoglobin isl bei Nichtdiabetikern in einer Konzentration von etwa 5 Prozent des gesamten Hämoglobins vorhanden, während bei Diabetikern die 2- bis 4-fache Menge auftritt; vgl Science 7. April 1978. 200. Die Konzentration ·ιη glycosvliertem Hämoglobin stellt einen Lang/eitindcx für die durchschnittliche Glucosekon/cntration im Blut eines Patienten dar. Dieser Index wird nicht durch kurz/eitige Blutzuckerschwankungen (von einer Stunde /ur anderen) beeinflußt und gibt daher ein relativ genaues Bild über den Zustand de.-Glucosekontrolle im Blut von Diabetikern.
Glycosyliertes Hämoglobin wird allgemein als HbA oder als schnelles Hämoglobin bezeichnet, da es auf einer chromatographischen Säule schneller wandert. Fs wird im allgemeinen chromatographisch oder elektrophoretisch gemessen.
Kürzlich wurde; festgestcjit (PEfQS 29 50 457), daß eier prozentuale Anteil von giycösyliertem Hämoglobin im Blut gemessen werden kann, indem fflan die Verschiebung im Gleichgewicht der allosierischeri R' ütid T^Förniöh Von Hämöglöbifien feststellt, die eintritt, wenn nicht-'glycösylidrfes Hämoglobin mit einer Bindung mit der allosterischen Stelle eingehenden Substanz umgesetzt wird. Diese Reaktion verursacht eine Verschiebung von der R- zur T-Allosterieform im nichi-glycosylierten Anteil von Hämoglobin. Glycosyliertes Hämoglobin im Blut trägt zur Gleichgewichtsverschiebung der allosterischen Formen nicht bei. da die Glycosylierung die allosterische Bindungsstelle blokkiert. Je höher also der prozentuale Anteil an giycösyliertem Hämoglobin in einer Blutprobe ist, desto
to geringer ist die Verschiebung unter den allosterischen Formen, die nach Umsetzung der Hämoglobine mit einer eine Bindung mit der allosterischen Stelle eingehenden Substanz eintritt. Dabei wird die Reaktivität der allosterischen Bindungsstelle, die bei nicht-glycosyliertem Hämoglobin zugänglich ist, und die Verschiebung im Gleichgewicht der allosterischen Formen in einem Gemisch aus glycosyliertem und nicht-glycosy· liertem Hämoglobin, die sich ergibt, wenn eine eine Bindung mit der allosterischen Stelle .-ingehende Substanz mit dem nichtgiycosyliertem Hämoglobinanteil umgesetzt wird, ausgenutzt. Dabei kann Hämoglobin auch zu Methämoglobin oxidiert sein.
Nachstehend wird ein typisches Verfahren gemäß der DE-OS 29 50 457 näher erläutert.
1 ml eines Reagens, das aus Puffer vom pH-Wert 6,8 besteht und 0,1 ml Imidazol, 0,2 millimolar Kaliumhexacyanoferrat(III) (K1Fe(CN)6) und 0,05 Volumenprozent Octylphenoxypolyäthoxyäthanol (Triton X-100) als Detergens enthält, wird zu 10 bis 20 μΙ Vollblut gegeben. Dieses Gemisch wird 10 Minuten inkubiert.
Kaliumhexacyanoferrat(III) oxidier' Hämoglobin zu Methämoglobin. Octylphenoxypolyäthoxyäthanol (Triton X-1 00) ist ein neutrales Detergens, das ein Lysis der Zellen unter Freisetzung der Hämoglobine bewirkt.
Iniida/ol geht eine Koordination mit dem Eisen ein und verschiebt das Gleichgewicht der allosterischen Isomeren zur (R)-Form.
Das Absorptionsspektrum dieses Gemisches wird bei 560 und 635 nm aufgezeichnet. Anschließend werden
•to 2 μι einer 0.1 m Inosilhexaphosphatlösung vom pH-Wert 6.8 zugesetzt. Das letztgenannte Reagens reagiert mit der allosterischen Bindungsstelle von nichtgiycosyliertem Hämoglobin und verschiebt das Gleichgewicht der allosterischen Isomeren zur (T)-Form. Sodann wird wieder das Absorptionsspektrum bei 560 und 635 nm gemessen. Die Konzentration an glycosyliertem Hämoglobin ergibt sich durch eine Abnahme der Absorption bei 560 nm und einer Zunahme der Absorption bei 635 nm.
Reagens A:
0.1 m Imidazol. 0.2 millimolar K1Fe(C N)h. 0.05 Prozent (Vol./Vol.) Octylphenoxypolyäthoxyäthanol (Tnti.n X-IOO) <ils Detergens. in Wasser. « pH Wert 6.8
Reagens B
0.1 m Inosithexaphosphat (IHP). in Wasser. pH Wert 6.8
1.0 ml Reagens A wird bei 25"C /u 10 bis 20 μΙ Vollblut gegeben Sodann wird 10 Minuten inkubiert, um die Lysis der Zellen und eine Oxidation von Hämoglobin :zu Methamogiobin zu bewirken. Das Spektrum im sichtbaren Bereich von 450 bis 7ÖÖ nm wird aufgezeictv net, wobei speziell die Absorption bei 560 Und 635 hm festgehalten wird; Sodann werden 2 μΙ Reagens B zum Reakliönsgemisch gegeben. Hierauf wird, wie vorste^ hencf erläutert, nochmals das Absorptionsspektrum
aufgenommen.
Aufgabe der Erfindung ist es, Kontrollstandards zur Verfügung zu stellen, die in einem Verfahren mr Bestimmung von glycosyüertem Hämoglobin der vorstehend erläuterten Art eingesetzt werden können, ϊ
Gemäß einer Ausführungäform der Erfindung enthält ein derartiger Kontrollstandard ein Gemisch aus Hämoglobin und I bis 25 Prozent eines 2,4-Dinitrophenylderivats von Hämoglobin, wobei eine 2,4-Dinitrophenylgruppe die allosterische Bindungsstclle im Hämoglobin blockiert.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform der Erfindung enthält der Kontrollstandard ein Gemisch aus Methämoglobin und 1 bis 25 Prozent eines 2,4-Dinitrophenylderivats von Methämoglobin, wobei eine 2,4-Dinitrophenylgruppe die allosterische Bindungsstelle im MethäniOglobin blockiert. Dieses Standardreagens wird aufgrund der besonderen Stabilität des 2,4-Dinitrophenylderivats von Methämoglobin bevorzugt.
Die Gemische der genannten Art liegen vorzugsweise in einer Konzentration von 5 bis 15 millimolar in wäßriger Lösung vor.
Gemäß einer dritten Ausführungsform der Erfindung enthält der Kontrollstandard eine Suspension von roten Blutkörperchen, wobei 1 bis 25 Prozent der roten Blutkörperchen Hämoglobin aufweisen, das in 2,4-Dinitrophenylhämoglobin überführt worden ist, wobei eine 2,4-Dinitrophenylgruppe die allosterische Bindungsstelle im Hämoglobin blockiert. Dabei liegt als Suspens: msmedium vorzugsweise eine 10- bis ^0-prozentige Lösung von Glycerin in Kochsalzlösung vor.
Zur Herstellung der Kontrollstandards der Erfindung werden Hämoglobin oder Methämoglobin mit HaIogen-2,4-dinitrobenzol umgesetzt, wobei als Halogenatc/fn Chlor, Fluor, Brom oder Jod vorliegt Durch diese Umsetzung wird das 2,4-DinitrophenyIderivat von Hämoglobin oder Methämoglobin gebildet
O2N
NOj
Halogen + H2N-P
O2N-
NH-P
P = Protein von Hämoglobin oder Methämoglobin
Hämoglobin in Zellen oder in Lösung reagiert mit überschüssigem Halogen^-dinitrobenzol, vorzugsweise Fluor^/t-dinitrobenzol. Geht man bei dem Verfahren von roten Blutkörperchen aus. werden diese mit überschüssigem 24-Dinitrobenzol umgesetzt. Iy siert, und das Hämoglobin wird zu Meihamoglobin oxidiert Bei diesem Verfahren '.erden mehrere 2,4-Dinitrophenylgruppen an dus Hämoglobin gebun- v> den. Es ist wesentlich, daß mindc; ens eine der 2.4-Dinitrophenylgruppen die allosterische Bindungsstelle blockiert. Geht man bei dem Verfahren von einer Hämoglobinlösung aus, wird diese Lösung beispielsweise mit überschüssigem Fluor-2,4-dinitrobenzol behandelt. Das erhaltene ProduKt wird entweder isoliert oder zu Methämoglobin oxidiert.
Die Umsetzung von l-Fluor-2.4-dinitrobenzol mit Humanhämoglobin ist bekannt; vgl. E. Antonini und M. Brunoni. North Holland Publishing Company. Amster· dam und London 1971, S. 295 bis 296. Nicht bekannt ist jedoch das 2.4-Dinitrophenylderivat von Methämoglobin, bei dem eine 2.4-Dinitrophenylgruppe die allosterische Bindungsstelle von Methämoglobin blockiert. Ferner sind auch Standardgemische oder Standardlysungen des 2.4-Dinitrophenylderivats von Hämoglobin oder Methämoglobin. wobei die allosterische Bindungsstelle von Hämoglobin oder Methämoglobin mit einer 2.4-Dinitrophen>lgruppe blockiert ist. nicht bekannt.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform werden ■>■> zur Verwendung in Testpackungen Gemische aus Methämoglobin mit J. 11 bzw. 20 Prozent des 2,4-Dinitrophenylderivats von Methämoglobin. wobei die allosterische Rindungsstelle von Methämoglobin mit einer 2,4-Dinitrophenylgruppe blockiert ist. in einer 5 bis 15 millimolaren Lösung des Proteins in Phosphatpuffer Vom pH-Wert 6 bis 8 oder wäßriger Lösung zur Verfügung gestellt»
Öäs Gemisch kann auch als lyophiHsiertes Standardi gemisch eingesetzt Werden,
Die Kontrollstandards der Erfindung werden anstelle von Gemischen aus Hämoglobin Und giycösyliertem Hämoglobin verwendet, Glycosyliertes Hämoglobin muß aus Blut abgetrer-nt oder durch enzymatische Umsetzung von Glycose und Hämoglobin hergestellt werden. Die Kontrollstandards der Erfindung sind synthetische Derivate von Hämoglobin oder Methämoglobin, die sich einfach herstellen lassen und sich als stabile Kontrollstandards für die Bestimmung von glycosyüertem Hämoglobin eignen.
Die Beispiele erläutern die Erfindung.
Beispiel 1
3 Liter menschliches Vollblut werden 10 bis 15 Minuten gerührt und in 6 Aliquotproben unterteilt, die jeweils in ein Zentrifugenrohr gebracht -;nd 30 Minuten bei 1800 bis 2000 χ £ bei 25°C zentrifugiert werden. Nach dem Absaugen des Überstands werden jeweils 300 ml normale Kochsalzlösung zugegeben. Die Zellen werden durch leichtes Rühren resuspendiert. Zentrifugation, Absaugen und Resuspendieren werden 3 mal wiederholt. Die Zellen werden schließlich in 250 ml mit Phosphat gepufferter Kochsalzlösung vom pH-Wert 12 suspendiert. Die Suspensionen werden vereinigt und mit 15ml l-Fluor-2.4dinitrobenzol versetzt. Das Reaktionsgemisch wird 2 Stunden bei etwa 25 C inkubiert. Die mit dem 1-Fluor-2.4-dinitrobenzol umgesetzte Suspension wird wieder in 6 Fraktionen unterteilt und 15 Minuten bei 1800 bis 2000 χ g zentrifugiert. Der Überstand wird dekantiert und verworfen. Die Zellen werden mit Wasser etwa 1 Stunde bei 25" C oder über Nach bei 4"C lysiert. Sodann wird 30 Minuten bei 15 000 bis 17 000 χ # zentrifugiert Der Überstand wird aufbewahrt und bei 2 bis 8°C gelagert. Das Hämoglobinderivat im Überstand wird durch Behandlung mit 11.0g Kaliumhexacyanoferrat(HI) zu Methämoglobin oxidiert.
Das 2,4-DinitrophenylderiVat von Methämoglobin Wird an einem Mischbett-lonenäüsläuscherharz isoliert und mit I/2Ö Volumen 1 m Kaiiumphosphatpuffer vom pH'Wert 6,2 versetzt Die Lösung wird durch Dialyse mit einem Amicön-Höhlfäser-Dialysätör-Könzenlralof-Gerät konzentriert·.
Das 2,4jDinitröphenylderivat von Methämoglobin
wird mit MethS^oelobin zu Kontrollstandards mit einem Gehalt an 2,4-Dinitrophenylderivat von Methämoglobin von 1 bis 25 Prozent vermischt. Kontrollstandards weisen einen Proteingehalt von 5 bis 15 millimolar in Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,8 auf, wobei das 2,4-Dinitrophenylderivat von Methämoglobin in einer Konzentration von 3,11 oder 20 Prozent vorliegt
Beispiel 2
Das 2,4-Dinitrophenylderivat von Hämoglobin wird gemäß dem verfahren von Beispiel 1 hergestellt, wobei die Oxidation mit Kaiiumhexacyanoferrat(III) unterbleibt.
Beispiel 3
Die gemäß den Beispielen 1 und 2 hergestellten Derivate werden gebildet, indem man von einer Hämoglobinlösung anstelle von roten Blutkörperchen ausgeht oder die roten Blutkörperchen vor der Derivatbindung lysiert.
Beispiel 4
Gemäß dem Verfahren von Beispieler. 1 wird das Hämoglobin in roten Blutkörperchen mit l-Fluor-2,4-Dinitrobenzol umgesetzt. Die roten Blutkörperchen werden aber nicht lysiert, sondern mit nicht-umgesetzten roten Blutkörperchen vereinigt, gewaschen und in einer 10- bis 30-prozentigen Lösung von Glycerin in Kochsalzlösung gelagert, wodurch man ein stabiles Standardreagens erhält. Es ergibt sich eine wäßrige Suspension von roten Blutkörperchen, wobei bei 1 bis 25 Prozent der roten Blutkörperchen das Hämoglobin unter Bildung von 2,4-Dinitrophenylhämoglobin umgesetzt ist und wobei eine 2,4-Dinitrophenylgruppe die allosterische Bindungsstelle von Hämoglobin blockiert. Vorzugsweise werden 3-, 11- bzw. 20prozentige Suspensionen in einer Lösung von 10 bis 30 Prozent Glycerin in Kochsalzlösung Testpackungen einverleibt.

Claims (6)

Patentansprüche:
1. Kontrollstandard zur Bestimmung von glycosyliertem Hämoglobin, enthaltend ein Gemisch aus Hämoglobin und 1 bis 25 Prozent eines 2,4-Dinitrophenylderivats von Hämoglobin, wobei eine 2,4-Dinitrophenylgruppe die allosterische Bindungsstelle im Hämoglobin blockiert
2. Kontrollstandard nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Gemisch in einer Konzentration von 5 bis 15 millimolar in wäßriger Lösung vorüegt-
3. Kontrollstandard zur Bestimmung von glycosyliertem Hämoglobin, enthaltend ein Gemisch aus Methämoglobin und 1 bis 25 Prozent eines 2,4-Dinitrophenylderivats von Methämoglobin, wobei eine 2,4-DinitrophenyIgruppe die allosterische Bindungsstelle im Methämoglobin blockiert.
4. Kontrollstandard nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß das Gemisch in einer Konzentration von 5 bis 15 millimolar in wäßriger Lösung vorliegt
5. Kontrollstandard zur Bestimmung von glycosyliertem Hämoglobin, enthaltend eine Suspension von roten Blutkörperchen, wobei 1 bis 25 Prozent der roten Blutkörperchen Hämoglobin aufweisen, das in 2.4 Dinitrophenylhämoglobin überführt worden ist, wobei eine 2.4-Dinitrophenylgruppe die allosterische Bindungsstelle im Hämoglobin blokkiert.
6. Kontrollstandard nach Anspruch 5. dadurch gekennzeichnet, daß als Suspensionsmedium eine 10- bis 30-prozentige Lösung von Cilycerin in Kochsalzlösung vorliegt.
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