DE2441896A1 - Verfahren zur aufbereitung von molken und molkenabfaellen - Google Patents
Verfahren zur aufbereitung von molken und molkenabfaellenInfo
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Description
Anmelderin: Corning Glass Works
Coming, N. I., USA
Coming, N. I., USA
Verfahren zur Aufbereitung von Molken und MolkenabfÀllen
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Aufbereitung von
Molken mit Enzymen.
Molken sind das Serum oder der wÀsserige Teil der Milch,
der von dem dickeren, koagulierbaren Quark abgetrennt wurde. Bei der KĂ€seherstellung fallen z. B, grosse Mengen saurer
oder sĂŒsser Molken an. Sie enthalten Protein, Laktose, MilchsĂ€ure und verschiedene Salze. Die Molkerein sind bereits
bestrebt, die wertvollen Milchproteine durch Ultrafiltrierung und umgekehrte Osmose zu gewinnen. Als Hauptabfallbestandteil
entsteht hierbei eine leicht saure Laktoselösung mit geringen Anteilen an Mineralsalzen, MilchsÀure und Riboflavin.
Das Abfallprodukt ist klar, von grĂŒner Farbe und enthĂ€lt in der Regel etwa 15-20% Feststoffe, von denen etwa
7-8% aus Laktose bestehen. . .
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Wegen des hohen Salzgehalts und dem geringen Anteil Stickstoff dieses Ultrafiltrats hat das Abfallprodukt nur geringen
Wert als DĂŒnge- oder Futtermittel. Da es GewĂ€sser stark verschmutzt, ist die Beseitigung mit hohen Kosten verbunden.
Es besteht daher ein BedĂŒrfnis nach einer weniger aufwendigen Beseitigung oder wenn möglich nutzbringenden Verwendung.
Die Erfindung hat die Bereitstellung eines entsprechenden
Verfahrens zur Aufgabe.
Die Aufgabe wird dadurch gelöst, dass die Lösung mit Beta-Galactosidase,
die ĂŒber einen Silankoppler kovalent an ein poröses, anorganisches Material grosser OberflĂ€che gebunden
ist, behandelt wird.
Laktose ist bekanntlich ein Disaccharidzucker, C-, pHppO-,, ,
dessen Hydrolyse Glucose und Galactose ergibt. Bei der Fermentierung entsteht hauptsÀchlich MilchsÀure. Die Hydrolyse
kann auf verschiedene Weise,ζ. B. auch auf enzymatischem Wege,
mit Beta-Galactosidase oder Lactase, erfolgen. Dieses Enzym kann auf porösem Glas ĂŒber einen Silankoppler kovalent
gebunden werden, s. Woycliick und Wondolowski, Biochem. Biophys.
Acta, 289, S. 3^7 - 351 (1972), vgl. auch US-PS
3,519,538.
Anorganische TrĂ€ger werden gegenĂŒber organischen TrĂ€gern bevorzugt,
u. a. weil sie frei von Mikrobenbefall bleiben,
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starr sind, nicht quellen und eine sehr grosse GesamtoberflÀche haben (100 qm/g und mehr). Auch lÀsst sich die Porenweite sehr genau einstellen, s. US-PS 3,54-9,524 und 3,985,687,
sowie das poröse Glas Corning GZO-39OO und MZO-3900.
Da poröses Glas in alkalischer Umgebung langsam gelöst wird,
andererseits viele Enzyme alkalische Bedingungen bevorzugen, ist es gĂŒnstig, die OberflĂ€che der porösen TrĂ€ger zur Verbesserung
der BestÀndigkeit zu behandeln, s". z, B. US-PS (Anmeldung Ser. No. 227,205), wobei gleichzeitig die Halbwertszeit
des immobilisierten Enzyms verlÀngert werden kann.
Die Erfindung beruht auf der ĂŒberraschenden Feststellung, dass
Molken und MolkenabfĂ€lle durch Einsatz von Enzymen auf porösen, anorganischen TrĂ€gern, kovalent gebunden ĂŒber Silankoppler,
zu wertvollen SĂŒĂstoffen, Galactose und Glucose und bei weiterer Umsetzung mit entsprechend kovalent gebundenen
Enzymen (Glucoseisomerase) zu Fructose mit der doppelten SĂŒsskraft aufbereitet werden können.
In den Zeichnungen zeigt die Fig. 1 ein Verfahrensschema,
die Fig. 2 und 3 sind Schaubilder der Wirkung des pH-Werts
auf die AktivitÀt löslicher und immobilisierter Lactase.
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2U1896
Zur kovalenten Bindung der Enzyme Beta-Galactosidase (Lactase)
und Glucoseisomerase können z. B. die anorganischen TrÀger und Silankoppler der US-PS 3,519,558 verwendet werden.
Die TrÀger sollen eine grosse GesamtOberflÀche (z. B.
grosser als 5 cp/g) haben, um eine ausreichende Enzym.beschickung
zu erhalten. Der durchschnittliche Porendurchmesser wird vorzugsweise genau eingestellt, und zwar auf 250 1000
Ă, vorzugsweise etwa 550 + 10%. Die OberflĂ€che des
TrĂ€gers muss verfĂŒgbare Hydroxyl- oder Oxidgruppen aufweisen, die mit den Silankopplern die erforderliche Bindung
eingehen. Wichtig ist auch die Teilchengrösse von etwa 20 80 mesh, damit die Enzyme und Substrate leicht in das poröse
Gitter eindiffundieren und gebunden werden können.
Nach einer bevorzugten Ausgestaltung werden die beiden Enzyme auf porösen Glasteilchen mit einem ZirkonoxidĂŒberzug,
nach US-PS (Ser. Uo. 227,205) kovalent gebunden. Dies ist besonders gĂŒnstig fĂŒr die Bindung von Glucoseisomerase
mit alkalischem pH Optimum. Wie das Verfahrensschema zeigt, können die Molken und Molkennebenprodukte zunÀchst
gefiltert und dann durch eine die immobilisierte Lactase enthaltende KolZonne geleitet werden. Die anfallenden SĂŒĂstoffe
können dann getrocknet und gelagert werden. Die Lactase bewirkt eine teilweise Hydrolyse der Lactose in der gefilterten
Molke. Das Endprodukt enthÀlt auch etwas Protein.
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â "5 â â -'
Nach, einer bevorzugten Ausgestaltung wird die Molke durch
Ultrafiltrierung und umgekehrte Osmose "behandelt.- Sie ergibt
dann wertvolles Milchprotein und ein Ultrafiltrat von Abfallprodukten, welche weiter zu wertvollen SĂŒĂstoffen umgesetzt
werden können. Vorzugsweise wird das Ab'fallultrafiltrat durch Elektrodialyse oder Fraktionskristallisation .
und Ionenaustausch zwecks Entfernung unerwĂŒnschter Ionen, Kalzium und der meisten Salze, welche den Geschmack beeintrĂ€chtigen oder die enzymatische Umsetzung stören, behandelt.
Das so behandelte Abfallprodukt besteht hauptsÀchlich aus
Lactose und kleinen Mengen Riboflavin und MilchsÀure. Gegebenenfalls
kann das Riboflavin im Durchlauf durch ein Bett aus aktivierter Kohle in einer Kolonne entfernt werden. Das
Produkt besteht nun hauptsÀchlich aus Lactose in Lösung. Im Durchlauf durch eine Kolonne mit der immobilisierten Lactase
wird die Lactose zum ĂŒberwiegenden Teil zu den Zuckern Glucose und Galactose umgesetzt. Die Zuckerlösung kann entweder
unmittelbar (z. B. in der Molkerei) als SĂŒĂstoff verwendet oder, vorzugsweise, weiter mit Glucoseisomerase zu Fructose
umgesetzt werden. Nach Durchlauf durch die Glucoseisomerase-· · kolonne besteht das Produkt dann aus Fructose, Glucose, Galactose
und etwas Lactose. Durch zusÀtzliche Einleitung von Glucose können noch grössere Fructosemengen hergestellt wer-
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den. Diese Weiterverarbeitung ist besonders gĂŒnstig, weil Fructose bei gleicher Kalorienzahl die doppelte SĂŒsskraft
von Glucose hat. Vor Durchlauf durch die Glucoseisomerasekolonne wird das saure Hydrolysat auf den fĂŒr das Enzym optimalen
pH Bereich ĂŒber 7 eingestellt.
Die Herstellung der immobilisierten Beta-Glactosidase (Lactase)
erfolgte beispielsweise folgendermassen:
Es wurden Stoffe mit ReagenzqualitÀt oder besser verwendet,
z.B. Fungallactase (Lactase-M) von Miles, Hefelactase
(Lactase-T) von Kyowa Hakko Kogyo Go., Tokio, Glucoseisomerase
vom US-Department of Agriculture, Peoria. Die Molke und ihr Ultrafiltrat entstammten der Anlieferung einer Molkerei.
Die Lactaseenzyme wurden auf 96% KieselsĂ€ureglas mit ZirkonoxidĂŒberzug,
durchschnittliche Porenweite 550 & ± 10% (Corning
MZO-3900) immobilisiert und nach Weetall und Havewala,
Biotechnol. Bioeng. Symp. No. 3> 241 (1972) mit Gamma-AminopropyltriÀthoxysilan
silanisiert, wobei die Enzyme an die Alkylaminglaspartikel mit Glutaraldehyd kovalent gebunden
wurden.
Die immobilisierten Enzyme und entsprechende lösliche Proben wurden auf einen etwaigen Einfluss der Immobilisierung auf
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die pH Optimalwerte der immobilisierten Enzyme untersucht.
Die lösliche Lactase-Y wurde in 20% Lactose, gelöst in 0,025
M Natriumphosphatpuffer, pH 6,5, enthaltend 5 Ï 10 M Mangan
und Cobaltchlorid geprĂŒft. Die Lactase-M wurde im gleichen Paffer ohne die Metallsalze geprĂŒft, und-zwar jeweils
30 Min. bei 60°. Die prozentuale Hydrolyse wurde durch Glucose bestimmt, da ein Mol Lactose ein Mol Glucose und ein
Mol Galactose ergibt. Eine AktivitÀtseinheit wurde als Erzeugung
von 1 Mikromol Glucose/'Min. bei 60° und optimalem
pH definiert. Alle Proben wurden in 5 *&1 Gesamtvolumen bei
optimalem pH durchgefĂŒhrt.
Die immobilisierten Enzymderivate wurden in einem Gesamtsubstratvolumen
von 10 ml in 25 ml Flaschen geprĂŒft. Durch SchĂŒtteln wurde der Inhalt grĂŒndlich gemischt. Die Mengen
reichten von 5 m.g bis 50 mg immobilisierte Enzymderivate.
Die spezifische AktivitÀt wurde als Einheiten/g, auf Trockengewicht
sbasis bestimmt.
Die pH Profile wurden fĂŒr die löslichen und unlösliöhen Lactaseenzyme
bestimmt; sie sind, wie die Schaubilder zeigen, sehr unterschiedlich. Das lösliche Lactase-M Enzym zeigt ein
Optimum bei pH M-. Die Immobilisierung auf porösem Glas eingestellter
Porenweite mit ZirkonoxidĂŒberzug verschiebt das
Optimum von 4 auf 3»5, jedoch zeigt das Enzym bei 4- immer
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noch 96% der maximalen AktivitĂ€t. Sehr ĂŒberraschend sind die
Ergebnisse fĂŒr Lactase-Y. Die Immobilisierung verursacht hier eine Verschiebung des pH von 6,25 auf 3. Bei 6,25 hatâ
das unlösliche Enzym also nur 40% der maximalen AktivitĂ€t. FĂŒr dieses unterschiedliche Verhalten der beiden Lactasen
wurde bisher keine ErklÀrung gefunden.
In den folgenden Beispielen wurden die Molkenultrafiltrate mit immobilisierten Enzymen ohne vorherige Einstellung des
pH von 4,3 auf 4,6 behandelt.
Etwa 4 Gallonen Molkenultraf iltrat wurden kontinuierlich durch eine Kolonne mit 22 000 AktivitÀtseinheiten Lactase-Y wÀhrend
einer Gesamtdauer von sieben Tagen geleitet. Das Ausgangsmaterial bestand zu annÀhernd 15% aus Feststoffen, mit 70% Anteil
Lactose, Rest Kalzium, MilchsÀure, Riboflavin und Restprotein. Die hydrolisierte Probe wurde wÀhrend der sieben
Tage gesammelt, zur Entfernung von Riboflavin mit aktiver Kohle gefiltert und mit einer 50%ige:n Lösung NaoH neutralisiert,
wobei eine weisse .AusfÀllung entstand. Diese wurde abgezogen
und bestand vorwiegend aus Kalziumphosphat. Das ĂŒbrige, klare, neutralisierte Hydrolysat wurde dann mit immobilisierter
Glucoseisomerase zu Fructose umgesetzt.
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Die Glucoseisomerase wurde Àhnlich, wie die Lactase bereitet.
Zur Kopplung diente Glutaraldehyd. Das Molkenultrafiltrat
wurde auf pH 755 eingestellt und durch Zusatz von MgCIp auf
0,005 M in Magnesiumionen gepuffert. Das Ultrafiltrat wurde dann mit fĂŒr 50 ml Filtrat mit 1 g immobilisierter Glucoseisomerase,
entihaltend 525 Einheiten (eine Einheit entspricht
der Erzeugung von 1 Mikromol Fructose bei 60° pro Min.) versetzt. Der Versuch wurde in einem SchĂŒttelwasserbad wĂ€hrend
1 Std. bei 60° durchgefĂŒhrt. Es wurde keine Umsetzung beobachtet. Offensichtlich war das Enzym durch die Kalziumionen
in der Molke inaktiviert worden. Die Kalziumionen wurden nun durch Ionenaustausch mit.einem Austauschharz fĂŒr Kationen
entfernt. Die Glucosemenge wurde um 50% verringert, was die
maximale mögliche Isomerisation anzeigt. Die Molke wurde kontinuierlich
dur,ch eines entsprechende, Glucoseisomerase enthaltende
Kolonne geleitet. Um sicher zu stellen, dass das Endprodukt wenigstens die gleiche SĂŒsswirkung wie Sucrose
hatte, wurden weitere 5% Glucose zugesetzt. Die Isomerisation
wurde in einer 50 g immobilisiertes Glucoseisomerase enthaltenden Kolonne durchgefĂŒhrt, wobei der Durchsatz auf 200 ml/Std.
eingestellt wurde. Das Endprodukt wurde einer Molkerei zur Herstellung von Eiskrem angeliefert.
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- ÎŻÎż -
Das Endprodukt· "bestand nach Hydrolyse mit Lactase-Y, Zusatz
von Glucose und Magnesiumchlorid und Isomerisation aus 10% Feststoffen der Zusammensetzung 1% Lactose, 4-5% Galactose,
20% Fructose und annÀhernd 25% Glucose. Der Anfangsfeststoffgehalt
war 15%.
Oheddarkasemolken wurden mit Diatomenerde gefiltert und die
geklĂ€rte Lösung durch eine Kolonne mit. Lactase, chemisch gebunden an poröses Glas mit ZirkonoxidĂŒberzug geleitet. Die
Durchlaufkolonneast hatte die Grosse 1 cm Ï 10 cm LĂ€nge und
enthielt 8 g Enzym mit 550 Einheiten pro g. Der Durchsatz wurde so eingestellt, dass die Lactose zu 50% hydrolysiert
wurde, etwa 100 ml/Std. Eire 2 1 Probe des Hydrolysats wurde
bis auf 40% Feststoffgehalt eingedickt und zur Herstellung
von Eiskrem mit dem gesetzlich höchstzulÀssigen Molkenzusatz
(25%) verwendet. Das "Verfahren erzeugte also einen brauchbaren SĂŒĂstoff. Durch Hydrolyse mit immobilisierter Lactase
entstand ein SĂŒĂstoff, der in Gewichtseinheit nicht ganz so sĂŒss wie Sucrose war. Falls erforderlich, kann die SĂŒsswirkung
des aus Glucose und Galactose bestehenden Produkts durch eine zweite, Glucoseisomerase enthaltende Kolonne geleitet
werden und mit weiterer Glucose versetzt werden, wobei das Endprodukt dann aus Fructose, Glucose und Galactose besteht.
- 11 -
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Claims (3)
- - li -PatentansprĂŒcheΞ). Verfahren zur Behandlung einer Lösung von Molken oder Molkenultrafiltrat zur Herstellung von SĂŒĂstoffen, dadurch gekennzeichnet, dass die Lösung mit Beta-Galactosidase, die ĂŒber einen Silankoppler kovalent an ein poröses, anorganisches Material grosser OberflĂ€che gebunden ist, behandelt wird.
- 2. Verfahren gemĂ€ss Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die Lösung vom ĂŒberwiegenden Anteil Kalziumionen befreit und ihr pH ĂŒber 7 eingestellt wird, und dann mit Glucoseisomerase, die ĂŒber einen Silankoppler kovalent an ein poröses, anorganisches Material grosser OberflĂ€che gebunden ist, behandelt wird.
- 3. Verfahren gemĂ€ss AnsprĂŒchen 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, dass beide Enzyme an Glaspartikel mit einem ZirkonoxidĂŒberzug gebunden sind.4-, Verfahren gemĂ€ss Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass die Behandlung in einer Durchlaufkolonne vorgenommen wird.509829/0528Leerseite
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