DE2441896A1 - Verfahren zur aufbereitung von molken und molkenabfaellen - Google Patents
Verfahren zur aufbereitung von molken und molkenabfaellenInfo
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Description
Anmelderin: Corning Glass Works
Coming, N. I., USA
Coming, N. I., USA
Verfahren zur Aufbereitung von Molken und Molkenabfällen
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Aufbereitung von
Molken mit Enzymen.
Molken sind das Serum oder der wässerige Teil der Milch,
der von dem dickeren, koagulierbaren Quark abgetrennt wurde. Bei der Käseherstellung fallen z. B, grosse Mengen saurer
oder süsser Molken an. Sie enthalten Protein, Laktose, Milchsäure und verschiedene Salze. Die Molkerein sind bereits
bestrebt, die wertvollen Milchproteine durch Ultrafiltrierung und umgekehrte Osmose zu gewinnen. Als Hauptabfallbestandteil
entsteht hierbei eine leicht saure Laktoselösung mit geringen Anteilen an Mineralsalzen, Milchsäure und Riboflavin.
Das Abfallprodukt ist klar, von grüner Farbe und enthält in der Regel etwa 15-20% Feststoffe, von denen etwa
7-8% aus Laktose bestehen. . .
509829/0528
**™ ti. *"■
Wegen des hohen Salzgehalts und dem geringen Anteil Stickstoff dieses Ultrafiltrats hat das Abfallprodukt nur geringen
Wert als Dünge- oder Futtermittel. Da es Gewässer stark verschmutzt, ist die Beseitigung mit hohen Kosten verbunden.
Es besteht daher ein Bedürfnis nach einer weniger aufwendigen Beseitigung oder wenn möglich nutzbringenden Verwendung.
Die Erfindung hat die Bereitstellung eines entsprechenden
Verfahrens zur Aufgabe.
Die Aufgabe wird dadurch gelöst, dass die Lösung mit Beta-Galactosidase,
die über einen Silankoppler kovalent an ein poröses, anorganisches Material grosser Oberfläche gebunden
ist, behandelt wird.
Laktose ist bekanntlich ein Disaccharidzucker, C-, pHppO-,, ,
dessen Hydrolyse Glucose und Galactose ergibt. Bei der Fermentierung entsteht hauptsächlich Milchsäure. Die Hydrolyse
kann auf verschiedene Weise,ζ. B. auch auf enzymatischem Wege,
mit Beta-Galactosidase oder Lactase, erfolgen. Dieses Enzym kann auf porösem Glas über einen Silankoppler kovalent
gebunden werden, s. Woycliick und Wondolowski, Biochem. Biophys.
Acta, 289, S. 3^7 - 351 (1972), vgl. auch US-PS
3,519,538.
Anorganische Träger werden gegenüber organischen Trägern bevorzugt,
u. a. weil sie frei von Mikrobenbefall bleiben,
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starr sind, nicht quellen und eine sehr grosse Gesamtoberfläche haben (100 qm/g und mehr). Auch lässt sich die Porenweite sehr genau einstellen, s. US-PS 3,54-9,524 und 3,985,687,
sowie das poröse Glas Corning GZO-39OO und MZO-3900.
Da poröses Glas in alkalischer Umgebung langsam gelöst wird,
andererseits viele Enzyme alkalische Bedingungen bevorzugen, ist es günstig, die Oberfläche der porösen Träger zur Verbesserung
der Beständigkeit zu behandeln, s". z, B. US-PS (Anmeldung Ser. No. 227,205), wobei gleichzeitig die Halbwertszeit
des immobilisierten Enzyms verlängert werden kann.
Die Erfindung beruht auf der überraschenden Feststellung, dass
Molken und Molkenabfälle durch Einsatz von Enzymen auf porösen, anorganischen Trägern, kovalent gebunden über Silankoppler,
zu wertvollen Süßstoffen, Galactose und Glucose und bei weiterer Umsetzung mit entsprechend kovalent gebundenen
Enzymen (Glucoseisomerase) zu Fructose mit der doppelten Süsskraft aufbereitet werden können.
In den Zeichnungen zeigt die Fig. 1 ein Verfahrensschema,
die Fig. 2 und 3 sind Schaubilder der Wirkung des pH-Werts
auf die Aktivität löslicher und immobilisierter Lactase.
509829/0528
2U1896
Zur kovalenten Bindung der Enzyme Beta-Galactosidase (Lactase)
und Glucoseisomerase können z. B. die anorganischen Träger und Silankoppler der US-PS 3,519,558 verwendet werden.
Die Träger sollen eine grosse GesamtOberfläche (z. B.
grosser als 5 cp/g) haben, um eine ausreichende Enzym.beschickung
zu erhalten. Der durchschnittliche Porendurchmesser wird vorzugsweise genau eingestellt, und zwar auf 250 1000
Ä, vorzugsweise etwa 550 + 10%. Die Oberfläche des
Trägers muss verfügbare Hydroxyl- oder Oxidgruppen aufweisen, die mit den Silankopplern die erforderliche Bindung
eingehen. Wichtig ist auch die Teilchengrösse von etwa 20 80 mesh, damit die Enzyme und Substrate leicht in das poröse
Gitter eindiffundieren und gebunden werden können.
Nach einer bevorzugten Ausgestaltung werden die beiden Enzyme auf porösen Glasteilchen mit einem Zirkonoxidüberzug,
nach US-PS (Ser. Uo. 227,205) kovalent gebunden. Dies ist besonders günstig für die Bindung von Glucoseisomerase
mit alkalischem pH Optimum. Wie das Verfahrensschema zeigt, können die Molken und Molkennebenprodukte zunächst
gefiltert und dann durch eine die immobilisierte Lactase enthaltende KolZonne geleitet werden. Die anfallenden Süßstoffe
können dann getrocknet und gelagert werden. Die Lactase bewirkt eine teilweise Hydrolyse der Lactose in der gefilterten
Molke. Das Endprodukt enthält auch etwas Protein.
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— "5 — ■ -'
Nach, einer bevorzugten Ausgestaltung wird die Molke durch
Ultrafiltrierung und umgekehrte Osmose "behandelt.- Sie ergibt
dann wertvolles Milchprotein und ein Ultrafiltrat von Abfallprodukten, welche weiter zu wertvollen Süßstoffen umgesetzt
werden können. Vorzugsweise wird das Ab'fallultrafiltrat durch Elektrodialyse oder Fraktionskristallisation .
und Ionenaustausch zwecks Entfernung unerwünschter Ionen, Kalzium und der meisten Salze, welche den Geschmack beeinträchtigen oder die enzymatische Umsetzung stören, behandelt.
Das so behandelte Abfallprodukt besteht hauptsächlich aus
Lactose und kleinen Mengen Riboflavin und Milchsäure. Gegebenenfalls
kann das Riboflavin im Durchlauf durch ein Bett aus aktivierter Kohle in einer Kolonne entfernt werden. Das
Produkt besteht nun hauptsächlich aus Lactose in Lösung. Im Durchlauf durch eine Kolonne mit der immobilisierten Lactase
wird die Lactose zum überwiegenden Teil zu den Zuckern Glucose und Galactose umgesetzt. Die Zuckerlösung kann entweder
unmittelbar (z. B. in der Molkerei) als Süßstoff verwendet oder, vorzugsweise, weiter mit Glucoseisomerase zu Fructose
umgesetzt werden. Nach Durchlauf durch die Glucoseisomerase-· · kolonne besteht das Produkt dann aus Fructose, Glucose, Galactose
und etwas Lactose. Durch zusätzliche Einleitung von Glucose können noch grössere Fructosemengen hergestellt wer-
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den. Diese Weiterverarbeitung ist besonders günstig, weil Fructose bei gleicher Kalorienzahl die doppelte Süsskraft
von Glucose hat. Vor Durchlauf durch die Glucoseisomerasekolonne wird das saure Hydrolysat auf den für das Enzym optimalen
pH Bereich über 7 eingestellt.
Die Herstellung der immobilisierten Beta-Glactosidase (Lactase)
erfolgte beispielsweise folgendermassen:
Es wurden Stoffe mit Reagenzqualität oder besser verwendet,
z.B. Fungallactase (Lactase-M) von Miles, Hefelactase
(Lactase-T) von Kyowa Hakko Kogyo Go., Tokio, Glucoseisomerase
vom US-Department of Agriculture, Peoria. Die Molke und ihr Ultrafiltrat entstammten der Anlieferung einer Molkerei.
Die Lactaseenzyme wurden auf 96% Kieselsäureglas mit Zirkonoxidüberzug,
durchschnittliche Porenweite 550 & ± 10% (Corning
MZO-3900) immobilisiert und nach Weetall und Havewala,
Biotechnol. Bioeng. Symp. No. 3> 241 (1972) mit Gamma-Aminopropyltriäthoxysilan
silanisiert, wobei die Enzyme an die Alkylaminglaspartikel mit Glutaraldehyd kovalent gebunden
wurden.
Die immobilisierten Enzyme und entsprechende lösliche Proben wurden auf einen etwaigen Einfluss der Immobilisierung auf
- 7 -509829/0528
die pH Optimalwerte der immobilisierten Enzyme untersucht.
Die lösliche Lactase-Y wurde in 20% Lactose, gelöst in 0,025
M Natriumphosphatpuffer, pH 6,5, enthaltend 5 χ 10 M Mangan
und Cobaltchlorid geprüft. Die Lactase-M wurde im gleichen Paffer ohne die Metallsalze geprüft, und-zwar jeweils
30 Min. bei 60°. Die prozentuale Hydrolyse wurde durch Glucose bestimmt, da ein Mol Lactose ein Mol Glucose und ein
Mol Galactose ergibt. Eine Aktivitätseinheit wurde als Erzeugung
von 1 Mikromol Glucose/'Min. bei 60° und optimalem
pH definiert. Alle Proben wurden in 5 *&1 Gesamtvolumen bei
optimalem pH durchgeführt.
Die immobilisierten Enzymderivate wurden in einem Gesamtsubstratvolumen
von 10 ml in 25 ml Flaschen geprüft. Durch Schütteln wurde der Inhalt gründlich gemischt. Die Mengen
reichten von 5 m.g bis 50 mg immobilisierte Enzymderivate.
Die spezifische Aktivität wurde als Einheiten/g, auf Trockengewicht
sbasis bestimmt.
Die pH Profile wurden für die löslichen und unlösliöhen Lactaseenzyme
bestimmt; sie sind, wie die Schaubilder zeigen, sehr unterschiedlich. Das lösliche Lactase-M Enzym zeigt ein
Optimum bei pH M-. Die Immobilisierung auf porösem Glas eingestellter
Porenweite mit Zirkonoxidüberzug verschiebt das
Optimum von 4 auf 3»5, jedoch zeigt das Enzym bei 4- immer
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noch 96% der maximalen Aktivität. Sehr überraschend sind die
Ergebnisse für Lactase-Y. Die Immobilisierung verursacht hier eine Verschiebung des pH von 6,25 auf 3. Bei 6,25 hat■
das unlösliche Enzym also nur 40% der maximalen Aktivität. Für dieses unterschiedliche Verhalten der beiden Lactasen
wurde bisher keine Erklärung gefunden.
In den folgenden Beispielen wurden die Molkenultrafiltrate mit immobilisierten Enzymen ohne vorherige Einstellung des
pH von 4,3 auf 4,6 behandelt.
Etwa 4 Gallonen Molkenultraf iltrat wurden kontinuierlich durch eine Kolonne mit 22 000 Aktivitätseinheiten Lactase-Y während
einer Gesamtdauer von sieben Tagen geleitet. Das Ausgangsmaterial bestand zu annähernd 15% aus Feststoffen, mit 70% Anteil
Lactose, Rest Kalzium, Milchsäure, Riboflavin und Restprotein. Die hydrolisierte Probe wurde während der sieben
Tage gesammelt, zur Entfernung von Riboflavin mit aktiver Kohle gefiltert und mit einer 50%ige:n Lösung NaoH neutralisiert,
wobei eine weisse .Ausfällung entstand. Diese wurde abgezogen
und bestand vorwiegend aus Kalziumphosphat. Das übrige, klare, neutralisierte Hydrolysat wurde dann mit immobilisierter
Glucoseisomerase zu Fructose umgesetzt.
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Die Glucoseisomerase wurde ähnlich, wie die Lactase bereitet.
Zur Kopplung diente Glutaraldehyd. Das Molkenultrafiltrat
wurde auf pH 755 eingestellt und durch Zusatz von MgCIp auf
0,005 M in Magnesiumionen gepuffert. Das Ultrafiltrat wurde dann mit für 50 ml Filtrat mit 1 g immobilisierter Glucoseisomerase,
entihaltend 525 Einheiten (eine Einheit entspricht
der Erzeugung von 1 Mikromol Fructose bei 60° pro Min.) versetzt. Der Versuch wurde in einem Schüttelwasserbad während
1 Std. bei 60° durchgeführt. Es wurde keine Umsetzung beobachtet. Offensichtlich war das Enzym durch die Kalziumionen
in der Molke inaktiviert worden. Die Kalziumionen wurden nun durch Ionenaustausch mit.einem Austauschharz für Kationen
entfernt. Die Glucosemenge wurde um 50% verringert, was die
maximale mögliche Isomerisation anzeigt. Die Molke wurde kontinuierlich
dur,ch eines entsprechende, Glucoseisomerase enthaltende
Kolonne geleitet. Um sicher zu stellen, dass das Endprodukt wenigstens die gleiche Süsswirkung wie Sucrose
hatte, wurden weitere 5% Glucose zugesetzt. Die Isomerisation
wurde in einer 50 g immobilisiertes Glucoseisomerase enthaltenden Kolonne durchgeführt, wobei der Durchsatz auf 200 ml/Std.
eingestellt wurde. Das Endprodukt wurde einer Molkerei zur Herstellung von Eiskrem angeliefert.
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- ίο -
Das Endprodukt· "bestand nach Hydrolyse mit Lactase-Y, Zusatz
von Glucose und Magnesiumchlorid und Isomerisation aus 10% Feststoffen der Zusammensetzung 1% Lactose, 4-5% Galactose,
20% Fructose und annähernd 25% Glucose. Der Anfangsfeststoffgehalt
war 15%.
Oheddarkasemolken wurden mit Diatomenerde gefiltert und die
geklärte Lösung durch eine Kolonne mit. Lactase, chemisch gebunden an poröses Glas mit Zirkonoxidüberzug geleitet. Die
Durchlaufkolonneast hatte die Grosse 1 cm χ 10 cm Länge und
enthielt 8 g Enzym mit 550 Einheiten pro g. Der Durchsatz wurde so eingestellt, dass die Lactose zu 50% hydrolysiert
wurde, etwa 100 ml/Std. Eire 2 1 Probe des Hydrolysats wurde
bis auf 40% Feststoffgehalt eingedickt und zur Herstellung
von Eiskrem mit dem gesetzlich höchstzulässigen Molkenzusatz
(25%) verwendet. Das "Verfahren erzeugte also einen brauchbaren Süßstoff. Durch Hydrolyse mit immobilisierter Lactase
entstand ein Süßstoff, der in Gewichtseinheit nicht ganz so süss wie Sucrose war. Falls erforderlich, kann die Süsswirkung
des aus Glucose und Galactose bestehenden Produkts durch eine zweite, Glucoseisomerase enthaltende Kolonne geleitet
werden und mit weiterer Glucose versetzt werden, wobei das Endprodukt dann aus Fructose, Glucose und Galactose besteht.
- 11 -
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Claims (3)
- - li -Patentansprücheθ). Verfahren zur Behandlung einer Lösung von Molken oder Molkenultrafiltrat zur Herstellung von Süßstoffen, dadurch gekennzeichnet, dass die Lösung mit Beta-Galactosidase, die über einen Silankoppler kovalent an ein poröses, anorganisches Material grosser Oberfläche gebunden ist, behandelt wird.
- 2. Verfahren gemäss Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die Lösung vom überwiegenden Anteil Kalziumionen befreit und ihr pH über 7 eingestellt wird, und dann mit Glucoseisomerase, die über einen Silankoppler kovalent an ein poröses, anorganisches Material grosser Oberfläche gebunden ist, behandelt wird.
- 3. Verfahren gemäss Ansprüchen 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, dass beide Enzyme an Glaspartikel mit einem Zirkonoxidüberzug gebunden sind.4-, Verfahren gemäss Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass die Behandlung in einer Durchlaufkolonne vorgenommen wird.509829/0528Leerseite
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