DE2430699A1 - Enzympraeparate und ihre verwendung in wasch- und reinigungsmitteln - Google Patents
Enzympraeparate und ihre verwendung in wasch- und reinigungsmittelnInfo
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Description
Int. CI. 2:
Ig) BUNDESREPUBLIK DEUTSCHLAND
DEUTSCHES
PATENTAMT
ft·.
CIl D 3-386
CIlD 7-42
Unionspriorität:
ischrift | 24 30 699 |
Aktenzeichen: | P 24 30 699.8-41 |
Anmeldetag: | 26. 6.74 |
Offenlegungstag: | 16. 1.75 |
29. 6.73 USA 375251
Bezeichnung: Enzympräparate und ihre Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln
Anmelder: The Procter & Gamble Co., Cincinnati, Ohio (V.St.A.)
Vertreter:
Erfinder: Beil, W., Dipl.-Chem. Dr.jur.; Hoeppener, A.;
Wolff, HJ., DipL-Chem. Dr.jur.; Beil, H.Chr., Dr.jur.; Rechtsanwälte,
6230 Frankfurt Diehl, Francis Louvaine, Wyoming; Zeffren, Eugene, Montgomery;
Milbrada, Edward John, West Chester; Ohio (V.St.A.)
© 1.75 409 883/1425 21/100
6U FRANKFURT AM
Be/Pb Unsere Nr. 19 358 Ec/tk
The Procter & Gamble Company Cincinnati, Ohio, V.St.A.
Enzympräparate und ihre "Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln
Die Stabilisierung der enzymatischen Aktivität ist ein
ständiges Problem in all den technologischen Bereichen, in denen Enzyme benutzt werden können..Stabilität in diesem
Sinne bedeutet Widerstand gegen das nachlassen der enzymatischen Aktivität vor der Benutzung, also unter Lagerungsbedingungen. Gleichzeitig hat die Verstärkung der enzymatischen
Aktivität sorgfältige Beachtung gefunden. Man nimmt an, daß die Stabilitäts- und Aktivitätsprobleme enzymhaltiger
Präparate ihren Ursprung in der sehr komplizierten Enzymstruktur selbst haben. Auf jeden Fall v/erden die
Probleme besonders bedeutsam, wenn enzymhaltige Präparate oder Zusätze mit Wasser formuliert oder in wäßrigen
Lösungen benutzt werden.
Vorveröffentlichungen, die für die Bemühungen, die auf die
Lösung der-vorbeschriebenen Probleme angewendet wurden, repräsentativ sind, sind unter anderem die folgenden. Aus
einem Artikel von M. Ceska, Experientia, Nr. -27, 7, Seiten
A.0 9883/U2&
767-68 ist es bekannt, daß die Aktivität bestimmter Enzyme
durch die Gegenwart gewisser wasserlöslicher, nichtionischer Polymere, wie beispielsweise Dextranen und PoIyäthylenglykolen,
verstärkt werden kann. Diese Verstärkung ist offenbar auf solche Enzyme beschränkt, die Reaktionen
mit Substraten hohen Molekulargewichts oder Substraten,
von denen bekannt ist, daß sie mit Enzymen mehrfache Verbindungen eingehen, katalysieren. Weetal, Bioehimica et
Biophysica Acta, 212 (1970) Seiten 1-7 beschreibt die Möglichkeit der Erhöhung der Lagerstabilität von in Wasser
unlöslichen Enzymen durch kovalente Bindung dieser Enzyme an organische öder anorganische Träger. Beispiele geeignetei
organischer Träger umfassen Polyaminopolystyrol, Cellulose und Polyaminosäuren. Lilly, et al., The Chemical Engineer,
Januar-Februar 1968, Seiten 12-18 beschreibt die verstärkter Stabilitätseigenschaften von Enzymen durch Bindung dieser
Enzyme an wasserunlösliche Polymere, wie beispielsweise Cellulosederivate.
US-PS 3 639 213 lehrt, daß Streptokinase mit verstärkter
Stabilität durch kovalente Bindung dieses Enzyms an einen Kohlenhydratträger erhalten werden kann. Geeignete Kohlehydrate umfassen Cellulose, Dextran, Stärke, Dextrine und
andere Polysaccharide mit einem wohl definierten. Molekulargewicht.
US-PS 3 539 450 betrifft die Stabilisierung von
Enzymen durch bestimmte mehrwertige Verbindungen, vorzugsweise Mannitol, Sorbitol, Lactose oder Polyvinylalkohol.
Es ist ein Hauptziel der vorliegenden Erfindung, ein Enzympräparat
mit verbesserter Stabilität und Aktivität bei der Benutzung in wäßrigen Medien bereitzustellen.
Ein weiteres "iel der Erfindung ist die Bereitstellung
einer Methode, up. Enzyme in Lösungen vorteilhafter zu ver-
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_ "X. — ■
wenden, indem man das Enzym in einem im wesentlichen
wäßrigen Medium zusammen mit einem aminierten Polysaccharid
löst. ■■_■■■■■
Weiteres Ziel der Erfindung ist die Bereitstellung von
Wasch- und Reinigungsmitteln mit stabilisierter und verstärkter proteolytischer, lipolytischer und aiaylolytischer
Aktivität. Schließlich ist es ein Ziel der Erfindung, Wasch- und Reinigungsmittel mit verstärkter enzymatiseher
Aktivität bereitzustellen, die organische oberflächenaktive
Mittel, Enzyme, und aminierte Polysaccharide enthalten. Die vorstehend geschilderten und andere Ziele werden dadurch
erreicht, daß man in einem im wesentlichen wäßrigen Medium einen enzymatischem Bestandteil zusammen mit einem wohl
definierten aminierten Polysaccharid löst." Weitere Ziele erreicht man durch die.Formulierung von Wasch- und Reinigungsmittelzusammensetzungen,
die Enzyme, oberflächenaktive Mittel und wohl definierte aminierte Polysaccharide
enthalten. , -
Die vorstehend geschilderten Ziele werden durch ein Enyzmpräparat,
das eine verstärkte Stabilität und Aktivität bei Lösung oder Dispersion in einem wäßrigen Medium zeigt und
das .
(a) ein Enzym und ■ ,
(b) ein aminiertes Polysaccharid mit ungefähr 0,01 bis
ungefähr 2 Gew.-/? Stickstoff in seiner elementaren Zusammensetzung enthält, wobei das Gewichtsverhältnis
von Polymerem zu Enzym im Bereich zwischen ungefähr 500 .: 1 und 1:1 liegt,: / * .' .
enthält, erreicht.
Das erfindungsgemäße Wasch- und Reinigungsmittel enthält
(1) von ungefähr 5 bis ungefähr 99j9 Gew.-Ji eines organischer
oberflächenaktiven Mittels, ausgewählt unter anionischen,
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nicht-ionischen, zwitterionischen und ampholytischen Detergentien
und deren Mischungen, und (2) zwischen ungefähr 50 und ungefähr 0,1 Gew.-% einer Mischung bestehend aus (i)
einem für die Vervrendung in Wasch- und Reinigungsmitteln geeigneten Enzym und (ii) einem aminierten Polysaccharid
mit ungefähr 0,01 bis ungefähr 2 Gew.-% Stickstoff in seiner
elementaren Zusammensetzung, wobei das Gewichtsverhältnis dieses Enzyms zu dem genannten aminierten Polysaccharid im
Bereich von ungefähr 1 : 500 bis 1 : 1 liegt. Soweit im folgenden nichts gegenteiliges angegeben ist, beziehen sich
Prozentangaben auf Gewichtsprozent.
Erfindungsgemäß wird eine wirksame Stabilisierung und Verstärkung der enzymatischen Aktivität in einem im wesentlichen
wäßrigen Medium durch Lösen der Enzyme zusammen mit einem aminierten Polysaccharid erreicht. Im Rahmen der vorliegenden
Beschreibung sollen die Begriffe "lösen" und " zusammen lösen" das Lösen und das Dispergieren der
wesentlichen Bestandteile in dem im wesentlichen wäßrigen Medium umfassen. Die Erfindung wird nicht durch die Reihenfolge
der Zugabe der wesentlichen Bestandteile beschränkt. Das aminierte Polysaccharid kann demgemäß zu der das Enzym
enthaltenden Lösung oder der enzymatische Bestandteil kann zu der Lösung oder Dispersion des aminierten Polysaccharide
zugegeben werden. Vorzugsweise werden Mischungen des enzymatischen Bestandteils und aminierten Polysaccharids mit
anderen gewünschten Zusätzen formuliert und gleichzeitig zugegeben. Die erfindungsgemäßen Präparate können auch geringe
Anteile anderer Zusätze enthalten, wie beispielsweise: hydrotrope Mittel und Lösungsvermittler, wie beispielsweise
niedrige Alkohole wie Methanol, Äthanol, Propanol, Natriumtoluolsulfonat
und Hatriumxylolsulfonat; Netzmittel; Farben; Duftstoffe; undurchsichtigmachende Mittel und zusätzliche
Stabilisierungsmittel.
Im wesentlichen können alle Enzyme nach dieser Erfindung
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■ ■■■■"- 5 -
aktiviert und/oder stabilisert werden, wenn sie zusammen
mit dem Stabilisierungsmittel in einem im wesentlichen wäßrigen Medium gelöst werden.
Enzyme werden für viele Zwecke auf den verschiedensten Anwendungsgebieten benutzt, wo biochemische Reaktionen
erfolgen. Im allgemeinen kann ein Enzym als, ein Katalysator beschrieben werden, der fähig ist, seine Aktivität in
biochemischen Reaktionen zu entfalten. Sie sind nach der Art der Reaktion, die sie katalysieren, klassifiziert.
Enzyme haben Komplexe chemische Strukturen, die im wesentlichen aus hoch-molekularen Polymeren von Aminosäuren
verschiedener Struktur bestehen. Alle Enzyme sind Proteine,
obwohl einige eine nicht-proteinische prosthetische Gruppe .enthalten. Diese letztgenannte Gruppe kann manchmal ein
Pyrimidinring oder ein Purinrest sein. Enzyme in einigen
Oxidations-Reduktions-Reaktionen enthalten oft solch eine prosthetische Gruppe. Enzyme sind charakterisiert durch
eine hohe Spezifität, d.h., daß es eine Beschränkung der Wirksamkeit jedes Enzyms auf eine Substanz oder eine sehr
kleine Zahl nahe verwandter Substanzen gibt. Doppelte Spezifität konnte in seltenen Fällen bei einigen Enzymen
nachgewiesen werden. Auf der anderen Seite kann eine bestimmte Reaktion, wie beispielsweise eine Oxidation durch
eine größere Zahl unterschiedlicher Enzyme-unter Benutzung unterschiedlicher Akzeptoren durchgeführt v/erden.
Die katalysierte ehemische Reaktion ist eine spezifische
Eigenschaft, die ein Enzym von allen anderen unterscheidet, und es ist logisch, dies als Basis für die Klassifizierung
und Benennung der Enzyme zu verwenden. Außerdem hat die
Enzyme Commission (EC) ein Bezifferuncssystem angenommen,
dad eng mit der auf der Spezifität beruhenden KLaasif
i ζ ':..ti-riing verbunden ist. Bei spin J dvrfise. können alle bekniuilr:ii
Enzyme ' ;i .sechs HaupLklariof.'u eingeordnet wervh.-p.,
π-:;ml ich:
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ECl Oxidoreductasen Lactatoxidase, Xanthinoxidase,
Fettsäureperoxydase. EC2 Transferasen GIyzinacyltransferase, I-Taltose-
phosphorylase, Pructokinase. EC3 Hydrolasen Lipase, Tannase, aC -Amylase,
Proliniminopeptidase.
EC*1 Lyasen Cysteinsynthase.
EC5 Isomerasen Lysinracemase, Maleatisoraerase.
EC6 Ligasen Asparaginsynthetase.
Im allgemeinen können alle Enzyme nach der vorliegenden Erfindung, behandelt werden und erhalten dadurch verbesserte
Stabilitäts- und Aktivitätseigenschaften. Es versteht sich, daß für die Ausführung des erfindungsgemäßen Verfahrens
die Auswahl eines bestimmten Enzyms, das erfindungsgemäß behandelt werden soll, nur Routinekenntnisse verlangt,
weil beispielsweise bestimmte Enzyme wegen ihrer Unverträglichkeit
mit Licht, Wasser, Sauerstoff oder anderen Bedingungen, denen sie ausgesetzt sein können, weniger erwünscht
sind. Die für die vorliegende Erfindung geeigneten Enzyme umfassen:
EC Trivialriamen
1.1.1.1. Alkoholdehydrpgenaae
1.1.1.6 Glyzerindehydrogenase
1.1.1.27 Lactatdehydrogenase
1.1.1.37 Malatdehydrogenase
1.1.3.4 Glukoseoxidase
1.10.3.2 Laccase
1.10.3.3 Ascorbatoxidase 1.11.1.3 Fettsäureperoxidase
1.11.1.6 Katalase
1.11.1.7 Peroxidase I.I3.I.I3 Lipoxidase
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EC | 3.1-5 | Trxvialnamen |
2. | 3.1.6 | Arylaniinacety It ransf erase |
2. | 3.1-8 | ' Cholinacetyltransferase |
2. | 3.1.13 | PhosphabacetyItransferase |
2. | 4.1,8 | Glyzinaeyltransferase |
2. | 6.1.12 | Malto-phosphoryläse |
2. | 1.1.3 | Alanin-ketoacid-aminotransferase |
3. | 1.1.13 | Lipase |
3. | 1.1.20 | Cholesterinesterase |
3. | 1.3.1 | Tannase |
3. | 1.3.2 | Alkalische Phosphatase |
3. | 1.4.1 | saure Phosphatase |
3. | 2.1.1 | Phosphodiesterase |
3. | 2.1,2 | oc-Amylase |
3. | 2.1.4 | ß-Amylase |
3. | 2.1.11 | Cellulase |
3. | 2.1.14 | Dextranase |
3. | 2.1.17 | Chitinase ■ |
3. | 4.1.2 | Muramidase (Lysozym)· |
3. | 4.2.3 | Aminopeptidase |
3. | 4.4c | Hefencarboxypeptidase |
3. | 4.4.1 | Bromelain |
3. | 4.4.3 | Pepsin |
3. | 4.4.4 | Rennin |
3. | 4.4.5 | Trypsin |
3. | .4.4.10 | Chymotrypsin |
3. | ,4.4.16 | Papain |
3. | Subtilopeptidäse A (alkalische Protease | |
4.4.17 | des Organismus Bac. Subtilis) | |
3. | .1.1.25 | Aspergillopeptidase A |
4. | ,1.1.26 | Tyrosindecarboxylase |
Λ. | ,1.2.7 | DOPA-decarboxylase |
4. | Ketose-1-phosnliataldolase | |
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EC Trlvialnanien
4. 1.1.13 Fructose-diphosphataldolase
4.2.1.1 Carbonsäureanhydrase (Carbonic
anhydrase)
5.1.1.2 Methioninraeemase
5.2.1.1 MaleatIsomerase
5.3»1·1 Triosenhosphatiöomerase
5.3.I.9 Glucosephosphatisomerase
6.2.1.3 Acyl-'CoA-synthetase
6.3-2.1 Pantothenatsynthetase 6.3.2.3 Glutathionsynthetase
6.4^1.1 Pyruvatcarboxyläse
6.4.I.3 Propionyl-CoA-carboxylase
Bevorzugt im Rahmen der vorliegenden Erfindung sind EC-Klassen 1 und 3« Beispiele davon sind oben aufgeführt.
Insbesondere bevorzugt sind Peroxidasen (EC 1.11.1.7) und Subtilopeptidase A (EC 3.4.4.16).
Die für die Verwendung in den erfindungsgemäßen Wasch-
und Reinigungsmitteln geeigneten Enzyme umfassen all diejenigen, die Schmutz und Flecken, auf die sie in den
Reinigungssituationen treffen, abbauen oder ändern oder den Abbau oder die Änderung erleichtern und so entweder
den Schmutz oder die Flecken aus dem Gewebe oder dem sonstigen Gegenstand, der gewaschen wird, leichter entfernen
oder Schmutz oder Flecken in einem nachfolgenden Reinigungsschritt leichter entfernbar machen. Abbau und
Änderung verbessern die Entfernbarkeit von Schmutz. Bekannte und bevorzugte Beispiele dieser Enzyme Bind
Proteasen, Lipasen und Amylasen. LIpasen sind klassifiziert
in Klasse EC 3» Hydrolasen,als Unterklasse EC 3.I
und bevorzugte Carboxylester-hydrolasen als EC 3.1.1. Ein Beispiel dafür sind Lipasen EC 3-1.1.3 mit dem ·
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systematischen Namen Glyzerinesterhydrolasen. Amylasen gehören zu der gleichen Klasse wie Lipasen, Unterklasse
EC 3.2, insbesondere Glyeosidhydrolasen in EC 3.2.1, wie beispielsweise 3·2·1.1 oC-Amylase mit dem systematischen
Namen oc-ijit-Glucano-hydrolase. Dazu gehört auch
3.2.1.2, ß-Amyläse.mit dem systematischen Namen 1-1,4-Glucan-maltohydrolase.
Proteasen gehören zur gleichen Klasse wie Lipasen und Amylasen in Unterklasse EC 3.4,
insbesondere EC 3-4.4 Peptidpeptid'ohydrolasen, wie beispielsweise
EC 3-4.4.16 mit dem systematischen Namen Subtilopeptidase A.
Die vorstehenden Klassen sind nicht als Beschränkung
des Bereichs der Erfindung zu verstehen. Sie dienen nur als Beispiele, von denen bekannt ist, daß sie auf dem
Gebiet der Wasch- und Reinigungsmittel Anwendung finden. Enzyme mit anderen Funktionen können in Ausübung der
vorliegenden Erfindung gleichfalls verwendet werd'en, wobei ihre Auswahl von dem vorgesehenen Verwendungszweck
der besonderen Zusammensetzung, entweder allein oder zusammen mit den vorerwähnten Arten, abhängt. Esterasen
und Lipasen hydrolysieren ungeladene Substrate in fettem Sehmutz. Die Hauptfaktoren, die die Spezifität der Enzyme
beeinflussen, sind die Länge und die Form der Kohlenwasserstoffketten auf beiden Seiten der Esterbindung. Die
Hydrolyse von Triglyzeridverbindungen durch die katalytische Wirkung von Lipasen dient zur Verhinderung der
Bildung von Mineralsalzen der Fettsäuren, die aus zu waschenden Geweben unter den Bedingungen der Temperatur
und des pH-Werts., wie er normal erwei se bei konventionellen
Waschverfahren angetroffen wird, nur schwer zu entfernen sind. Demgemäß zeigen die bevorzugten Lipasen
lipolytisehe Aktivität unter den Bedingungen des Einweichens
und Waschens im Hinblick auf Temperatur und pH-Bereich. Beispielsweise erfolgt das Einweichen in
einem Temperaturbereich von 4 - 700C, wHhrend normale
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Waschverfahren bei Temperaturen bis zum Siedepunkt, d.h. ungefähr 1OO°C durchgeführt.werden.
Für die Benutzung in der vorliegenden Erfindung geeignete Lipasen umfassen solche tierischen, pflanzlichen
und mikrobiologischen Ursprungs. Obwohl nur wenige Untersuchungen über Lipase-Verteilung in Pflanzen durchgeführt
wurden, sind geeignete Lipase-Enzyme anwesend in Kambium, Borke und in Pflanzenwurzeln. Außerdem wurden
Lipasen in den Samen von Früchten, Ölpalme, Salat, Reiskleie,
Gerste und Malz, Weizen, Hafer und Hafermehl, Baumwolle, Tungkernen, Mais, Hirse, Kokosnuß, Walnuß,
Fusariumpilz, indischer Hanf und Kürbisgewächsen
(cucurbito),gefunden. Geeignete Lipasen wurden auch in
vielen Stämmen von Bakterien und Fungi gefunden. Beispielsweise
können geeignete Lipasen aus den Mikroorganismen erhalten werden.
Geeignete tierische Lipasen sind in den Körperflüssigkeiten und Organen vieler Arten zu finden. Die meisten
Organe von Säugetieren enthalten Lipasen, man findet die Enzyme aber auch in verschiedenen Verdauungasäften und im
Magensaft. Eine bevorzugte Klasse tierischer Lipase ist die Paacreas-lipase.
Ausgewählte Beispiele von im Handel erhältlichen Lipase-· Enzymen, die erfindungsgemäß geeignet sind, die pH-Bereiche
ihrer optimalen Aktivität und ihre Quelle sind in Tabelle I zusammengefaßt. Es versteht sich, daß eine
bestimmte Lipase vorzugsweise im Bereich ihrer optimalen Aktivität benutzt
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- li -
Tabelle I | + Lipase | .pH-Bereich der lipolytischen Aktivität |
Quelle |
Remyzyme Pt—600 | 7-11 | Pancreassaft | |
Astra | 7-10 | Mikrobiologisch | |
Nacase | 7-9 | Mikrobiologisch | |
Lipase YL | -7-9 | Mikrobiologisch | |
Wallerstein AW | 7-9 | Pilz | |
Amano M-AP | 6-8 | Pilz | |
Meito MY-30 , | 6-8 | Pilz | |
Amano CE | 8-10 | Mikrobiologisch | |
Amano CE-50 | 7-lQ | Mikrobiologisch | |
Amano AP-6 | 6-8 | Pilz | |
Takedo 1969-4-9 | 6-8 | Mikrobiologisch | |
+ bezeichnet mit den Handelsnamen
Die bevorzugten Lipasen sind Amano CE, Amano M-AP, Takedo
1969-4-9 und Meito MY-30.
Lipasen können in den vorliegenden Wasch- und Reinigungsmitteln
in Mengen, von ungefähr 0,005 % - ungefähr 2 %,
vorzugsweise von 0,01 - 0,5 % auf Basis der reinen Enzyme
verwendet werden. In Waschflüssigkeiten hängen die verwendeten Konzentrationen von dem bestimmten benutzten Enzym
und den Bedingungen der Lösung, wie pH-Wert, Temperatur und Dauer des Einweichens ab, und man verwendet im allgemeinen
Konzentrationen im Bereich von ungefähr 1 ppm - ungefähr 100 ppm und vorzugsweise von ungefähr 5 Ppm - ungefähr
50 ppm. Einwelchmittel mit einem Lipaseanteil innerhalb der
vorstehend definierten Grenzen enthalten normalerweise nützliche Konzentrationen der Lipase in der Lösung.
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Die amylolytischen Enzyme, die erfindungsgemäß in Wasch-
und Reinigungsmitteln stabilisiert und verstärkt werden können, können pflanzlichen, tierischen oder bakteriellen
Ursprungs sein oder von Pilzen stammen. Geeignete amyloly-.tische
Enzyme umfassen oc- und ß-Amylasen. Beispielsweise
sind geeignete oC-Amylasen, die aus Schimmelpilzen erhalten
werden, unter anderem erhältlich aus Aspergillus oryzae, Aspergillus niger, Aspergillus alliaceus, Aspergillus wentii
und Pencillium glaucum. Die aus Getreidekörnern, Pancreasquellen und solchen Bakterien wie Bacillus subtilis,
Bacillus macerans, Bacillus mesentericus und Bacillus thermophilus erhaltenen oC-Amylasen sind gleichfalls brauchbar.
Diese Enzyme sind in einem pH-Bereich von ungefähr ^t ,5
- ungefähr 12 und, in Abhängigkeit von der Art» bei Temperaturen, bei denen das Waschen erfolgt, nämlich von 35°C zum
Siedepunkt des V/assers, aktiv.
Bevorzugte ämylolytische Enzyme sind die aus dem Bakterienorganismus
Bacillus subtilis erhältlichen <jC-Amylasen. Diese Amylasen haben ausgezeichnete entschlichtende und Stärke
abbauende Eigenschaften und sind besonders geeignet für die Wäsche von textilen Materialien, die stärkeartigen oder
stärkehaltigen Schmutz oder Flecken aufweisen.
Die brauchbaren amylolytischen Enzyme können in reinem Zustand verwendet werden. Im allgemeinen werden sie in Form
einer im Handel erhältlichen pulverisierten Zubereitung verwendet, in der das ämylolytische Enzym ungefähr 2 - ungefähr
80 % der Zubereitung ausmacht. Der übrige Anteil, d.h. zwischen ungefähr 20 und ungefähr 98 % besteht aus einem
inerten Träger, wie Natriumsulfat, Kalziumsulfat, Natriumchlorid,
Ton oder dergleichen. Per aktive Enzymgehalt dieser im Handel erhältlichen Enzympräparate ist das Ergebnis der
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angewandten Herstellungsmethoden und so lange nicht entscheidend,
wie das erfindungsgemäße Endpräparat den hier näher beschriebenen Enzymgehal-t hat. Besondere Beispiele
von im Handel erhältlichen Enzymzubereitungen, die für die Benutzung in der vorliegenden Erfindung geeignet sind, sinl
unter anderem (die Hersteller sind in Klammer angegeben):
Diasmen oC-amylase (Daiwa Kasei KK, Tokio, Japan); Rapidase
oC-amylase THC-25 (Rapidase, Seclin, Prankreich); Novo
Bacterial oC-amylase (Novo Industri, Kopenhagen, Dänemark); Wallerstein oC-ämylase (Wallerstein Company, Staten Island,
New York); Rhozyme-33 und Rhozyme H-39 (Rohm ?<
Haas, Philadelphia, Pennsylvania).
Erfindungsgemäß bevorzugt ist eine pulverisierte Enzymzubereitung,
die oC-Amylase und eine Mischung von alkalischen
und neutralen Proteasen enthält und als CRD-Erotease (oder Monsanto DA--10)der Monsanto Company, St. Louis, Missouri
erhältlich ist. ■
Die amylolytischen Enzyme können in den erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln in Mengen von ungefähr 0,005
% - ungefähr 2 %3 vorzugsweise von 0,01 % - 0,5 %t berechnet
auf der Basis des reinen Enzyms, verwendet werden.
Geeignete proteolytische Enzyme zur Benutzung in den erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln können
pflanzlichen, tierischen oder bakteriellen Ursprungs sein
oder aus Pilzen oder Schimmelpilzen gewonnen werden.
Die proteolytischen Enzyme können in den erfindungsgemäßen
Präparaten in Mengen von ungefähr 0,005 % - ungefähr 3 %, berechnet auf der Basis reinen Enzyms, verwendet
Zierden. Beste Ergebnisse im Hinblick auf die gesamte reinigende
Wirksamkeit und die Eigenschäften der Fleckentfernung
werden erhalten, wenn das proteolytische Enzym in
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Mengen von 0,01 - ungefähr 1 % 3 bezogen auf die Basis des
reinen Enzyias, verwendet wird.
Besondere Beispiele erfindungsgemäß geeigneter Proteasen sind Trypsin, Collagenase, Keratinase, Elastase, Subtilisin,
BPN und BPN1. Bevorzugte Proteasen sind Serinproteasen
(serine proteases), die von Mikroorganismen, wie Bakterien, Pilzen oder Schimmelpilzen erzeugt werden. Die
Serinproteasen, die von Säugetieren erhalten werden, wie beispielsweise Pancreatin, sind gleichfalls nützlich.
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Spezielle Beispiele für im Handel erhältliche Enzymprodukte
und deren Hersteller sind u.a.: Alcalase, Novo Industri,
Kopenhagen, Dänemark; Maxatäse, Koninklijke Nederlandsche
Gis-t-En Spiritusfabriek N.V., DeIft, Niederlande; Protease
B-I000 und Protease AP, Schweizerische Ferment A.G., Basel,
Schweiz; CRD-Protease, Monsanto Company, St. Louis, Missouri; Viokase, VioBin Corporation, Monticello, Illinois;
Pronase-P, Pronase-E, Prohase-AS und Pronase-AP, sämtlich
hergestellt von der Kaken Chemical Company, Japan; Rapidase
P-2000, Rapidase, Seclirt, Prankreich; Takamine, proteolytisches
Enzym HT 200, Enzym L-W (erhalten aus Pilzen und nicht aus Bakterien), Miles Chemical Company, Elkhart,
Indiana; Rhozyme P-11-Konzentrat, Rhozyme PP, Rhozyme J-25»
Rohm & Haas, Philadelphia, Pennsylvania (Rhomzyme PF und J-25 enthalten Salz- und Maisstärke-Träger und sind Proteasen
mit Diastase-Wirksamkeit); Amprozyme 200, Jacques Wolf & Company, eine Tochtergesellschaft der Nopco Chemical
Company, Newark, New Jersey; Takeda Fungal Alkaline Protease, Takeda Chemical Industries, Ltd., Osaka, Japan; Wallerstein
201-HA, Wallerstein Company, Staten Island, New York;
Protin AS-20, Dawai Kasei K»K., Osaka, Japan; und Protease
TP (erhalten aus thermophilen Streptomyces-Arten, Stamm I689), Central Research Institute of Kikkoman Shoya, Noda
Chiba, Japan.
Die zur Verwendung gemäß vorliegender Erfindung geeigneten
aminierten Polysaccharide enthalten etwa 0,02 bis etwa 2 Gewichtsprozent Stickstoff in ihrer Elementarzusammensetzung.
Das Gewichtsverhältnis dieses Polysaccharide zum Enzym liegt im Bereich von etwa 500:1 bis etwa 1:1, vorzugsweise
von100:1 bis 2:1. Das aminierte Polysaccharid wird
aus einem Polysaccharid und einem stickstoffhaltigen Mittel hergestellt. Polysaccharide sind hochmolekulare Kohlehydrate.
Sie können als Kondensations-Polymerisate aus 5 oder.mehr Monosaccharidresten angesehen werden. Niedermolekulare natürliche
Polysaccharide, d.h., solche mit bis zu 100 Resten,
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sind selten. Zu den bevorzugten Stabilisierungsmitteln gehören aminierte Cellulose und aminierte Stärkebestandteile.
Cellulose ist das Polysaccharid, das den Hauptbestandteil der Zellwände der Pflanzen bildet. Sie ist aus
D-Glukose-Einheiten gebildet, die wie in der Cellobiose miteinander verbunden sind, d.h., von ß-D-Glukose-Einheiten,
die glycosidisch von C..* nach C,^ verbunden sind.
Cellulose hat eine lineare Molekülstruktur. Cellulose aus verschiedenen Quellen hat eine unterschiedliche Kettenlänge,
und das Molekulargewicht kann je nach den Bedingungen, die bei ihrer Synthese durch die Pflanze vorliegen, variieren.
Durchschnittlich enthält die Cellulose anscheinend etwa 100 bis etwa 3000 D-Glukose-Einheiten.
Stärke ist eine Nahrungsreserve aus dem Pflanzen- und Tierreich. Sie ist ein Gemisch aus zwei hauptsächlichen
Polysaccharid-Bestandteilen, nämlich einem linearen Bestandteil, genannt Amylose, und einem stark verzweigten Bestandteil,
genannt Amylopectin. Im allgemeinen enthalten die Stärken je nach ihrem Ursprung bis zu 30 % Amylose und bis
zu 98 % Amylopectin.
Amylose enthält lineare Ketten von 1-4'-oC-D-Glycopyranose
mit einem Polymerisationsgrad von etwa 1000 bis etwa 6OOO.
Amylopectin hat ein Molekulargewicht im Bereich von 10
bis 10 Millionen. Es hat eine verzweigte Struktur, wobei
die Ketten mit 1-k-OC-D-GIycopyranose-Bindungen durch
1-6»-Bindungen verzweigt sind. Für weitere Einzelheiten
wird auf Polysaccharides von Gerald 0. Aspinall, Pergammon Press, New York, 1. Auflage 1970, verwiesen.
bis 10 Millionen. Es hat eine verzweigte Struktur, wobei
die Ketten mit 1-k-OC-D-GIycopyranose-Bindungen durch
1-6»-Bindungen verzweigt sind. Für weitere Einzelheiten
wird auf Polysaccharides von Gerald 0. Aspinall, Pergammon Press, New York, 1. Auflage 1970, verwiesen.
Die brauchbaren aminierten Polysaccharide enthalten etwa
0,01 bis etwa 2 % Stickstoff in ihrer Elementarzusammensetzung und werden durch Umsetzung eines Polysaccharids mit
einem Aminierungsmittel, wie z.B. einem Amin, vorzugsweise
409883/1426
einem tertiären Amin, oder einer quaternären Ammonium-Verbindung,
hergestellt. Vorzugsweise verleihen diese stickstoffhaltigen Bestandteile dem aminierten Polysaccharid
eine kationische Ladung, wenn sie bei einem pH-Wert gehalten werden, der ihrem pka-Wert gleicht oder darunter
liegt. Beispiele für aminierte Polysaccharide, die zur Verwendung gemäß vorliegender Erfindung geeignet sind,
sowie Verfahren zu ihrer Herstellung, sind in den US-PSs 3 ^72 840 und 3 2Ol 254 beschrieben. Der aminierte PoIysaccharid-Bestandteil
kann unter Anwendung bekannter Kondensationsverfahren hergestellt werden. Um die Reaktion
zwischen dem Aminierungsmittel und dem Polysaccharid zu erleichtern, enthält das Aminierungsmittel vorzugsweise
eine reaktionsfähige Gruppe, wie z.B. aus dem folgenden Reaktionsschema ersichtlich ist.
N - R2 + Cl- CH2-CH-CH2CR^ \
V-R, OH
Glycerin- Of,
. γ-dichlorhydrin (I)
. γ-dichlorhydrin (I)
Rl
N - R2 + CH2-CH2-CH2-Cl —Λ
' Epichlorhydrin
A09883/U2
- lö -
In dem vorstehenden Reaktionsschema bedeutet R ein Wasserstoffatom
oder eine Alkylgruppe mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen, R„ stellt ein Wasserstoffatom oder eine Alkylgruppe
mit 1 bis 1J Kohlenstoffatomen dar und R, bedeutet ein
Wasserstoffatom, oder eine Alkylgruppe mit etwa 1 bis etwa 12 Kohlenstoffatomen. In dieser Definition umfaßt der Ausdruck
"Alkylgruppe" sowohl substituierte als auch unsubstituierte Alkylgruppen, wobei die Substituenten außer Kohlenwasserstoff
gruppen auch beliebige andere Gruppen sein können, die bei den Reaktionsbedingungen zur Derivatbildung
der als Ausgangsmaterial verwendeten Polysaccharide beständig sind. Beispiele für derartige Substituenten sind
z.B. Aminoalkyl-, Cyanoalkyl-, Hydroxyalkyl-, Acetyl- und Carboxyalkylgruppen. Zu den speziellen Beispielen für
brauchbare Aminierungsmittel gehören Trimethylaminj Dimethylbutylamin;
DimethyIhexylamin; Dimethyldodecylamin; Methy1-diäthylamin;
Methyläthylbutylamin; Diäthylamin; Dipropylamin;
Dibutylamin; Äthyldecylamin; Methylnonylamin. Weitere
Beispiele für brauchbare Aminierungsmittel sind: (4-Chlorbuten-2)-trimethylammoniumchlorid;"
ß-Diäthylaminoäthylchlorid-hydrochlorid; Dimethylaminomethylmethacrylat sowie
2,3-Epoxypropyl-trimethylammoniumchlorid.
Weitere Beispiele an aminierten Polysacchariden, die zur Verwendung gemäß vorliegender Erfindung brauchbar sind,
können durch Umsetzung von Polysacchariden mit den in der US-PS 3 431 251J beschriebenen Aminoalkylierungsmitteln,
insbesondere den in den Beispielen verwendeten Aminierungsmitteln,
erhalten werden.
Beispiele für im Handel.erhältliche aminierte Polysaccharide
sind:
4098837 U2S
2A30699
erhältlich von
Astro X-IOO
Catp
Electra
Q-Tac
.St a-Lok
Supercharg
Penick & Ford, Limited National Starch and Chemical Corp, Anheuser-Busch, Incorporated
Corn Products Company
A. E. Staley Manufacturing Co.
Stein-Hall and Company, Inc.
Zur Herstellung der aminierten Polysaccharide können z.B. die Aminierungsmittel (I) und (II) aus dem vorstehenden
Reaktionsschema in bekannter Weise mit dem Polysaccharid umgesetzt werden. Beispiele.für derartige Umsetzungen sind:
Aj Aminierungsmittel (I)
+
y
Hydroxyäthylcellulose B) Aminierungsmittel (I)
alkalisches
Medium
Medium
Aminiertes Polysaccharid
Äthylenoxid
". .. .. +
Cellulose
Cellulose
alkalisches \
Medium /
Medium /
Aminiertes Polysaccharid
C) Aminierungsmittel (II)
Methy!cellulose
alkalisches^ Aminiertes
Medium / Polysaccharid
9883/1425
D) Aminierungsrnittel (II)
alkalisches
Äthylenoxid / .. ,. ~7 Aminiertes
/ Medium ./ pdysaccharid
Cellulose
Identische Aminierungen können durchgeführt werden, wenn man anstelle von Cellulose Stärke verwendet.
Ein nach der vorstehenden Reaktion A) hergestelltes aminiertes Polysaccharid kann die folgende Strukturformel aufweisen:
409883/U25
W O
ο o-
tr»
'S
W*
CM
U—-Ju O-O-W
CM O
W W-O
I
I
W
Q
O O
cm
ο W-O
W .
V-M
W I
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W- © W W -O—O
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W O O -*
"cm O W-O-O ^-
" ■ J °*
W · μ
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W-O
W*
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O WO
O W^O-O
CM
W
U-
U-
O O-O-W
W-O
O W
CM
\ a
O W-O-O
O I
—W
O co
CM
· W I
O. O-O-U!
Λ /
8 3/TA25
2A30699
In der vorstehenden Strukturformel hat n, ausgedrückt als Durchschnittswert pro Anhydroglukoseeinheit den Wert
von 0,35 bis 0,45 und. die Summe von m + ρ + g beträgt
1 bis 2.
Für eine Herstellung von einem aminierteh Polysaccharid
gemäß der vorstehenden Reaktion C wurden 1,485 g Epichlorhydrin
mit 0,945 g Trimethylamin in 20 ml Wasser gemischt, 8 Stunden bei Raumtemperatur gerührt und über Nacht bei
Raumtemperatur gelagert. Dann wurden die flüchtigen Bestandteile unter vermindertem Druck entfernt. Es wurden 30 g
Methylcellulose und 0,225 g Natriumhydroxid in 600 ml V/asser zugesetzt, und das Gemisch wurde 20 Stunden bei 40°C
gerührt. Das Reaktionsgemisch wurde anschließend 48 Stunden bei ümgebungsbedingungen und einem pH-Wert von etwa 7 aufbewahrt.
Das aminierte Polysaccharid wurde durch Gefriertrocknung gewonnen. Die Ausbeute betrug 29,2 g, d.h. mehr
als 90 %. Die Kjeldahl-Analyse ergab einen Stickstoffgehalt
von 0,02 % (AP 1). Unter Anwendung der gleichen Arbeitsweise, jedoch mit 5,94 g Epichlorhydrin, 3,78 g Trimethylamin
und 0,9g Natriumhydroxid wurden 39' g eines Produktes mit einem Stickstoffgehalt von 0,17 % (AP 2) erhalten.
Die unter Verwendung der erfindungsgemäßen Enzympräparate erhaltenen Wasch- und Reinigungsmittel der vorliegenden
Erfindung enthalten: (1) etwa 5 bis etwa 99»9 % eines organischen
oberflächenaktiven Mittels aus der Gruppe der anionisehen, nicht-ionischen, zwitterionisehen.und ampholytischen
Detergentien und deren Gemischen eowie (2) etwa 95 bis etwa 0,1 % eines Gemisches aus (i) einem zur Verwendung
in dem Wasch- und Reinigungsmittel geeigneten Enzym und (ii) einem aminierten Polysaccharid mit einem Stickstoffgehalt
von etwa Θγ5 bis etwa 2 Gewichtsprozent in seiner
Elementarzusammensetzung, wobei das Gewichtsverhältni3
nachträglich geändert
409883/1425
von dem Enzym zu dem aminierten Polysaccharid im Bereich
von etwa 1:500 bis 1:1 liegt.
Der Detergensbestandteil wird vorzugsweise in einer Menge
von etwa 8 bis etwa 99 % eingesetzt. Beispiele für geeignete
organische Detergentien sind anionische, nicht-ionische, ampholytische und zwitterionische Detergentien und deren
Gemische. Derartige geeignete organische Detergentien sind z.B. in der US-PS 3 579 454, insbesondere Spalte 11, Zeile
45 bis Spalte 19, Zeile 64 beschrieben.
Bevorzugte Detergentien für die Verwendung gemäß vorliegender
Erfindung sind die Alkalimetall-alkylbenzolsulfonate mit etwa 9 bis etwa 20 Kohlenstoffatomen in gerader oder
verzweigter Kette in der Alkylgruppe. Beispiele für diese
Alkalimetall-alkylbenzolsulfonate sind in den US-PSs 2 220 099 und 2 477 3ß3 beschrieben. (Besonders wertvoll
sind lineare geardkettige Alkylbenzolsulfonate,deren Alkylgruppen
durchschnittlich etwa 11,8 Kohlenstoffatome enthalten
und die gewöhnlich als C11 «LAS abgekürzt werden;)
Weitere bevorzugte Detergentien zur Verwendung gemäß vorliegender
Erfindung sind die Alkyläthersulfate. Diese Alkyläthersulfate
haben,die Formel RO(C0H 0) SO,M, worin R eine
4. x
Alkyl- oder Alkeny!gruppe mit etwa 10 bis etwa 20 Kohlenstoffatomen
bedeutet, χ eine Zahl von 1 bis 30 darstellt und M ein wasserlösliches Kation, wie z.B. ein Alkalimetall-,
Ammonium- oder ein substituiertes Ammoniumkation bedeutet. Die erfindungsgemäß brauchbaren Alkyläthersulfate sind
Kondensationsprodukte von Äthylenoxid und einwertigen Alkoholen mit etwa 10 bis etwa 20 Kohlenstoffatomen. Vorzugsweise
enthält R 14 bis 18 Kohlenstoffatome. Die Alkohole
können von Fetten, z.B. Kokosnußöl oder Talg, abgeleitet sein,
409883/U25
oder sie können synthetisch hergestellt werden". Laurylalkohol
und geradkettige Alkohole, die von Talg abgeleitet sind, werden besonders bevorzugt. Diese Alkohole werden
mit 1 bis 30, insbesondere mit 1 bis 6, molaren Mengen an
Äthylenoxid umgesetzt, und das erhaltene Gemisch, das beispielsweise durchschnittlich 3 Mol Äthylenoxid pro Mol Alkohol
enthält, wird sulfatiert und neutralisiert»
Spezielle Beispiele für Alkyläthersulfate, die für die vorliegende
Erfindung brauchbar sind, sind Natrium-kokosnußalkyl-äthylenglykoläther-sulfat;
Natrium-talgalkyl-triäthylenglykol-äther-sulfat;
und Natrium-talgalkyl-hexaoxyäthylensulfat.
Andere bevorzugte Detergentien, die erfindungsgemäß brauchbar sind, sind Olefinsulfonate mit etwa 12 bis etwa 24
Kohlenstoffatomen. Unter dem Ausdruck "Olefinsulfonate", wie er hier verwendet wird, sollen Verbindungen verstanden
werden, die durch Sulfonierung von ÖC-oiefinen mit Hilfe
von nicht komplex gebundenem Schwefeltrioxid und anschliessende Neutralisation des sauren Reaktionsgemisches unter
solchen Bedingungen, daß irgendwelche Sultone, die sich bei der Reaktion gebildet haben, zu den entsprechenden Hydroxyalkansulfonaten
hydrolysiert werden, hergestellt werden können. Das verwendete Schwefeltrioxid kann flüssig oder
gasförmig sein und wird gewöhnlich, jedoch nicht notwendigerweise, durch inerte Verdünnungsmittel verdünnt, z.B. durch
flüssiges SOp, chlorierte Kohlenwasserstoffe usw., wenn es in flüssiger Form angewendet wird, oder durch Luft,
Stickstoff, gasförmiges SO2 usw., wenn es in gasförmiger
Form verwendet wird.
Die cC-01efine, von denen die Olefinsulfonate abgeleitet
409883/1425
sind, sind Monoolefine mit 12 bis 24 Kohlenstoffatomen,
vorzugsweise 1.4 bis 16 Kohlenstoffatomen. Vorzugsweise sind sie geradkettige Olefine. Beispiele für geeignete
1-Ölefine sind u.a. 1-Dodecen;.1-Tetradecen; 1-Hexadecen;
1-Öctadecenj 1-Eicosen und 1-Tetraco3en.
Neben den echten Alkensulfonaten und einem Anteil an
Hydroxyalkansulfonaten können die Olefinsulfonate je nach den Reaktionsbedingungen, den Anteilen der Reaktiönsteilnehmer,
der Natur der Ausgangsolefine und den Verunreinigungen
in der Olefinbeschickung sowie den Nebenreaktionen während des SuIfonierungsverfahrens geringere Mengen anderer
Substanzen, z.B. an Alkendisulfonaten, enthalten.
Spezielle ct-Olefinsulfonate, die zur Verwendung gemäß vorliegender
Erfindung brauchbar sind, sind im einzelnen in der US-PS 3 332 880 beschrieben.'
Es kann auch erwünscht sein, den erfindungsgemäßen Wasch-
und Reinigungsmitteln einen Detergens-Gerüststoff zuzusetzen.
Diese Detergens-Gerüststoffe werden in Konzentrationen
von etwa 0 bis etwa 60 %„ vorzugsweise von 20 bis
50 % desDetergensgemisches eingesetzt. Als derartige Detergens-Gerüststoffe
können alle Detergens-Gerüststoffe eingesetzt werden, die als brauchbar zur Verwendung in Detergensgeraischen
bekannt sind. Was ihre Funktion angeht, so dienen sie zur Aufrechterhaltung des pH-Wertes der Waschlösung
im Bereich von etwa 7 bis etwa 12, vorzugsweise von etwa 8 bis etwa 11» Darüberhinaus verbessern sie die Gewebereinigungsleistung
in Kombination mit dem oberflächenaktiven Detergensbestandteil. Andere bekannte Punktionen
der Detergens-Gerüststoffsalze betreffen ihre Fähigkeit zur Suspendierung von Salzteilchen, die aus der Oberfläche
409883/1425
des Gewebes freigesetzt wurden, und auch zur Verhinderung einer erneuten Ablagerung dieser Salzteilchen auf dem
Gewebe.
Geeignete Detergens-Gerüststoffsalze, die für die vorliegende
Erfindung brauchbar sind, können mehrwertige anorganische und mehrwertige organische Salze oder deren
Gemische sein. Beispiele für geeignete Wasserlösliche, anorganische alkalische Detergens-Gerüststoffsalze sind
u.a. die Alkalimetallcarbonate, -borate, -phosphate, -polyphosphate, -tripolyphosphate, -bicarbonate, -silikate
und -sulfate. Spezielle Beispiele für derartige Salze
sind u.a. die Natrium- und Kaliumtetraborate, -perborate, -bicarbonate, -carbonate, -tripolyphosphate, -orthophosphate
und -hexametaphosphate.
Beispiele für geeignete organische alkalische Detergens-Gerüststoffsalze
sind (1) wasserlösliche Amino-polyacetate,
z.B. Natrium- und Kalium-äthylendiamin-tetraacetate, -nitrilotriacetate und -N-(2-hydr~oxyäthyl)-nitrilodiacetate;
(2) wasserlösliche Salze von Phytinsäure, z.B. Natrium- und Kaliumphytate; (3) wasserlösliche Polyphosphonate, einschließlich
der Natrium-, Kalium- und Lithiumsalze von Äthan-i-Jiydroxy-l,l-diphosphonsäure; Natrium-, Kalium-
und Lithiumsalze von Methylendiphosphonsäure und dergleichen.
Weitere organische Gerüststoffsalze, die für die vorliegende
Erfindung brauchbar sind, sind u.a. die in der US-PS 2 264 103 beschriebenen Polycarboxylat-Verbindungen einschließlich
der wasserlöslichen Alkalimetallsalze von Mellitsäure. Die wasserlöslichen Salze von Polycarboxylat-Polymerisaten
und -mischpolymerisaten, wie sie z.B. in der US-PS 3 308 067 beschrieben sind, sind ebenfalls geeignet.
Es versteht sich von selbst, daß zwar die Alkali?
409883/1425
metallsalze der vorstehenden anorganischen und organischen mehrwertigen anionischen Gerüststoffsalze zur Verwendung
gemäß vorliegender Erfindung bevorzugt sind, daß jedoch die Ammonium-, A lka.no lammonium-, z.B. Triäthanolammonium-,
Diäthanolammonium- und ähnlichen wasserlöslichen Salze aller vorstehenden Gerüststoffanionen ebenfalls brauchbar
sind. .
Gemische von organischen und/oder anorganischen Gerüststoffen
können eingesetzt werden. Ein derartiges Gemisch von Gerüststoffen ist in der CA-PS 755 038 beschrieben, z.B.
ein ternäres Geraisch von Natriumtripolyphosphat, Trinatrium-nitrilotriacetat
und Trinatrium-äthan-l-hydroxy-1,1-diphosphonat.
Zwar sind die vorstehenden alkalischen mehrwertigen Gerüststoffe alle gemäß vorliegender Erfindung brauchbar, jedoch
werden für die vorliegende Erfindung als Gerüststoffe
Natrium-tripolyphosphat, Natrium-nitrilotriacetat, Natriummellitat,
Natriumeitrat und Natriumcarbonat bevorzugt.
Neben den bisher beschriebenen Bestandteilen können die erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmittel wahlweise
auch weitere Detergensbestandteile enthalten, die das Produkt wirksamer und anziehender machen. ■
So können z.B. organische und anorganische Peroxyverbindungen
als Bleichmittel in einer Menge von etwa 5 bis etwa 40 %
in diese Wasch- und Reinigungsmittel eingearbeitet werden.
Als derartige bleichende Peroxyverbindung kann jede anorganische
und organische Verbindung eingesetzt werden, von der bekannt ist, daß sie in Wasch- und Reinigungsmitteln eingearbeitet
werden und für diesen Zweck in befriedigender
409883/H25
Weise wirken kann. Beispiele für anorganische Peroxy-Bleichverbindungen
sind die Alkalimetallsalze von Perboraten, Percarbonate^ Persilicaten, Persulfaten und Perphosphaten.
Bekanntlich können die Perborate verschiedene Hydratationsgrade haben. Obwohl häufig das Tetrahydrat
verwendet wird, ist es für bestimmte Zwecke erwünscht, die Perborate mit einem geringeren Gehalt an Hydratationswasser
einzuarbeiten, z.B. die Perborate mit 1 Mol, 2 Mol oder 3 Mol Hydratationswasser. Organische Peroxy-Bleichmittel
können ebenfalls eingesetzt werden. Diese Bestandteile können als solche, d.h., nachdem sie vorher hergestellt
wurden, eingearbeitet werden, oder sie können in situ hergestellt werden, indem man beispielsweise Peroxy-Bleichmittel
zusetzt, die zur Verwendung in Kombination mit einem organischen Aktivator für das Peroxybleichmittel
geeignet sind.
Spezielle Beispiele für die organischen Peroxy-Bleichverbindungen sind die wasserlöslichen Salze von Mono- und
Di-peroxysäuren, wie z.B. Perazelainsäure, Monoperoxyphthalsäure,
Diperoxy- terephthalsäure, 4-Chlordiperoxyphthalsäure.
Zu den bevorzugten aromatischen Persäuren gehören die wasserlöslichen Salze von Diperxsophthalsäure,
m-Chlorperbenzoesäure und p-Nitroperbenzoesäure.
Wenn die Peroxy-Bleichverbindung in situ hergestellt werden
soll, müssen ihre Vorstufen, d.h., das Peroxy-Bleichmittel und der Aktivator für den Persauerstoff, dem Wasch- und
Reinigungsmittel getrennt zugesetzt werden. Als Persauerstoff-Bleichmittel können alle Sauerstoff-Bleichmittel eingesetzt
werden, die gewöhnlich in der Technologie der Wasch- und Reinigungsmittel angewendet werden, d.h., organische
und anorganische Verbindungen, wie sie vorstehend angeführt sind. Als Aktivierungsmittel können alle Sauer-
409883/H25
. -29-
stoff-Aktivatoren eingesetzt werden, von denen bekannt
ist, daß sie zur Anwendung in der Technologie der Wasch-
und Reinigungsmittel brauchbar sind. Spezielle Beispiele für bevorzugte Äktivatoren sind z.B. acylierte Glykolurile,
Tetraacetyl-methylendiamin, Tetraacetyl-äthylendiamin, Triacetyl-isöcyanurat und Benzoylimidazol. Säureanhydrid-Äktivatoren,
die mindestens eine Doppelbindung zwischen den Kohlenstoffatomen in OC, oC ·-Stellung zur Carbonylgruppe
des Anhydridrestes tragen, können ebenfalls eingesetzt werden. Beispiele dafür sind unter anderem
Phthalsäure- und Maleinsäureanhydrid. Besonders bevorzugte Aktivatoren für" diese Bleichmittel sind Verbindungen auf
der Grundlage von Aldehyden, Ketonen und Bisulfit-Addukten
von Aldehyden und Ketonen. Beispiele für diese besonders bevorzugten Aktivatoren sind u.a.: 1,4-Cyclohexandion;
Cyclohexanon; ^-Oxocyclohexylessigsäure; Jj-tert .-Butylcyclohexanon;
S-Diäthylmethylammonio^-pentanon-nitrat;
N-Methyl-morpholinioacetophenon-nitrat; Aceton; Methyl-äthylketon;
3-Pentanon; Methylpyruvat (Methylester den Brenztraubensäure); N-Methyi-4-oxopiperidinoxid; 1,4-Bis-(N-methyl-4-oxopiperidiniomethyl)-benzbl-chlorid;
N-Methyltropinonium-nitrat; l-Methyl-^-oxotetrahydrothiapyranonium-r
nitrat; N-Benzyl-N-methyl-^-oxopiperidinium-nitrat; N,-N-Dimethyl-4-oxopiperidinium-nitrat;
Di-2-pyridy!keton sowie Chloralhydrat.
Wenn die Persäure in situ hergestellt wird, sollte das molare Verhältnis von Persauerstoff-Bleichmittel, zu Aktivator
vorzugsweise bei etwa 5:1 bis 1:2, insbesondere bei 2:1 bis
1:1,2 liegen.
Andere Bestandteile für Wasch- und Reinigungsmittel, die
erfindungsgemäß enthalten sein können, sind u.a. Schaum-
A09883/H2 5
reguliermittel, wie z.B. Schaumverbesserer und Schaumhemmungsmittel,
Mittel zur Verhinderung der Trübung, Schmutzsuspendiermittel, Puffer, Aufheller, Weißtöner,
Parfüms, Farbstoffe und Gemische daraus. Beispiele für Schaumverbesserer sind u.a. die Diäthanolamide. Silikone,
hydrierte Fettsäuren sowie hydrophobe Alkylenoxid-Kondensate können in den erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln
als Schaumhemmungsmittel oder, allgemeiner, zur Schaumregulierung eingesetzt werden. Benzotriazol und
Äthylenthioharnstoff können als Mittel zur Verhinderung der Trübung eingesetzt werden. Carboxymethylcellulose ist
ein bekanntes Schmutzsuspendiermittel. Die vorstehenden zusätzlichen Bestandteile sollten, wenn sie in den erfindungsgemäßen Wasch- und Renigungsmitteln eingesetzt werden,
in den allgemein üblichen Mengenbereichen angewendet werden.
Die erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmittel können in
jedem beliebigen physikalischen Zustand vorliegen, d.h., sie können in flüssigem, pastenförmigem oder pulverisiertem
Zustand oder auch als Granulat vorliegen. Stark bevorzugt sind Wasch- und Reinigungsmittel im festen Zustand,
einschließlich der pulverisierten und granulierten Produkte.
Die folgenden Beispiele erläutern die vorliegende Erfindung.
Die arainierten Cellulosen (APl und AP2) mit Stickstoffgehalten
von 0,020 bzw. 0,17 %a deren Herstellung vorstehend
beschrieben wurde, wurden zur Stabilisierung und Wirksamkeitsverbesserung enzymatischer Bestandteile eingesetzt.
Gesättigte wäßrige Lösungen von APl oder AP2 (mit einem Gehalt von weniger als 1 %) wurden auf ihre Fähigkeit zur
409883/1425
Stabilisierung und Verbesserung der Wirksamkeit von Meerrettich-Peroxidase und Protease (Alcalase) getestet.
Die enzymatischen Wirksamkeiten wurden nach einem Standardverfahren gemessen. Es wurden die folgenden Ergebnisse
erhalten: λ
A098 83/ U2 5
relative en2ymatische Wirksamkeit bei 38(
CD 00 OO CO
1 2
keiner
API
AP2
kationische Kartoffelstärke" (gesättigte Lösi
JR-IL++ 1%
keiner AP2 (0,5?)
. Enzym | t = 0 1 | Woche | 2 Wochen | 4' Wochen 6 | Wochen | fs) CO |
I |
Peroxidase (EC 1.1.11.17) |
1 | 0,70 | 0,64 | 0,60 | O σ> (JD CD |
V>J ro I |
|
Peroxidase (EC 1.1.11.17) |
2,40 | 1,84 | 1,74 | -- | |||
Peroxidase (EC 1.1.11.17) |
2,47 | 1,85 | 1,71 | —— | |||
Peroxidase (EC 1.1.11.17) |
1,28 | 1,18 | 1,26 | ||||
Peroxidas (EC 1.1.11.17) |
1,07 | 0,97 | 0,81 | 0,75 | |||
relative | Esterase-Wirksamkeit bei | 38°C | |||||
Alcalase (EC 3.4.4.16) |
1 | ||||||
Alcalase (EC 3.4.4.16) |
1,46 | ||||||
relative | |||||||
Alcalase (EC 3.4.4.16) |
1 | ||||||
Alcalase (EC 3.4.4.16) |
3,3 | 0,13 | |||||
0,41 | |||||||
Pro.tease-Wirksamkeit | |||||||
- | |||||||
keiner AP2 (0,535)
- erhalten von der National Starch & Chemical Corporation kationische Cellulose - erhalten von der Union Carbide Corp.
Peroxidas-Versuche durchgeführt in Phosphatpuffer zwischen pH 6,0 - 7,0
Alcalase-Versuchö durchgeführt in Phosphat-trishydroxymethylamin-Methan-HCl
bei pH 7,8
. ι
Die vorstehenden Beispiele zeigen deutlich, daß in
einer wäßrigen Lösung durch die Verwendung der Enzyme
zusammen mit den vorstehend definierten aminierten Polysacchariden
eine bedeutende Stabilisierung und Verbesserung der enzymatischen Wirksamkeit auftritt.
Im wesentlichen identische Verbesserungen werden auch erhalten, wenn die Peroxidase durch eine äquivalente
Menge an EC lil.l.l-Alkoholdehydrogenase; EC 1.1.1.6-Glycerindehydrogenase;
1.1.1,27 - Lactatdehydrogenase; 1.1.1.37 - Malatdehydrogena.se; 1.1.3.1I - Glukoseoxidase;
1.10.3.2 - Laccase; 1.10.3.3 - Äscorbatoxidase; 1.11.1.3 Fettsäureperoxidase;
1.11.1.6 - Catalase; 1.13.1«13 Lipoxidaseersetzt
wird.
Im wesentlichen identische Ergebnisse werden auch erhalten,
wenn die Protease (Alcalase) durch eine äquivalente Menge an 3.1.1.3 - Lipase; 3.1.1.13 - Cholesterinesterase;
3.1.1.20 - Tannase; 3.1.3.1 - alkalische Phosphatase; 3.1.3.2 - saure Phosphatase; 3.1.4.1 - Phosphodiesterase;
3.2.1.1 -oc-Amylase; 3.2.1.2 - ß-Amylase; 3.2.1.1I Cellulase;
3.2,1.11 - Dextranase; 3.2.1.14 - Chitinaae; 3.2.1.17■ - Muramidase (Lysozym); 3.11.1.2 - Aminopeptidase;
3.^.2.3— Hefecarboxypeptidase; 3.1I.1* c - Bromelain;
3.4.4..1 - Pepsin; ΙΑΛ.~5 - Rennin; 3.1J.4.1K- Trypsin;
3.4.4.5 - Chymotrypsin; 3.4.4.10 - Papain; 3.4.4.16 Subtilöpeptidase
A; 3.4.4.17 - Aspergillopeptidase A ersetzt wird. '
Granulierte Wasch- und Reinigungsmittel, die zu einer überlegenen Reinigungsleistung für Gewebe, die damit gewaschen
werden, fähig sind, wurden hergestellt und hatten die folgende Zusammensetzung:
409883/U2 5.
Bestandteil
O (D CD CO CO
Lipase
Remzyme PL-600
Amano M-AP Takedo 1969-4-9
■ Meito MY-30
lineares Dodecylbenzolsulfonat-natriumsalz
Natrium-talgalkyl-triäthylenglykoläthersulfat ·
Natriumsalz von sulfoniertem 1-Hexadecen
Natriumperborat-tetrahydrat
Natriumtripolyphosphat
Natriumsalz, von Oxydibernsteinsäure
Stabilisierungsmittel API AP2
Verschiedene Bestandteile einschließlich Natriumsulfat, Feuchtigkeit und geringe
Mengen anderer Bestandteile Beispiel 7 Beispiel 8 Beispiel 9 Beispiel
(Teile) (Teile) (Teile) (Teile)
0,1
1,0
0,45
2,5
0,2
mi «a | —— | —— | 0,3 | I |
35 | — | — | 15 | JS- |
28 1 | -- | 10 | I | |
— | — | 20 | — | |
— | __ . | 10 | 20 | |
25 | 15 | 30 | 20 | |
25 | 30 | 20 | 20 | |
7,0
-Rest auf 100
4,0
CD Φ
(Teile)
(Teile).
(Teile)
(Teile)
0,1»
0,75
— | — | 1,0 | VJl | |
28 | 20 | — | 20 | I |
-- | __ | — | 10 | |
—_ | 35 | 20 | -— | |
25 | — | 30 | 18. | |
30 | 30 | 25 | 10 | |
10 | 20 | |||
4,0
2,0
Rest auf 100 γλ—
3*9 W"
m
is
Bestandteil
Amy la's e
bacterielle <X:-Amyläse von Νονό
Monsanto DA-10
Protease
Maxatase
Rapidase
Rapidase
lineares Dodecylbenzolsulfonat-
natriumsalz
Natrium-kokosnußalkyl-trioxyäthylen-
sulfat
Natriumsalz von sulfoniertem C1I1 Λ(-1-Olefin
14"1D
Natriumperborat-tetrahydrat
Natriumtripolyphosphat
Natriumoxydisuccinat
Stabilisierungsmittel
APl
AP2
APl
AP2
Verschiedene Bestandteile
Die Gemische der Beispiele 11 - 14 verleihen, wenn sie in üblichen Waschvorgängen eingesetzt werden, ein verbessertes
Reinigungsvermögen im Verhältnis zu dem Reinigungsvermögen, das mit identischen Gemischen;· die die
aminierten Polysaccharide API und AP2 nicht enthalten, erhalten wird.
Im wesentlichen identische Ergebnisse werden auch erhalten, wenn die aminierten Polysaccharide der Beispiele 11 durch
eine äquivalente Menge an ASTRO® X-100®· Cato^ ;
Electra ; Q-Tac^ ; Sta-Lolc^ ; oder Superchargß'ersetzt
werden.
Im wesentlichen identische Ergebnisse werden auch erhalten, wenn die aminierten Polysaccharide der Beispiele 11 durch
eine äquivalente Menge an dem Reaktionsprodukt von Stärke oder Cellulose mit einem Aminierungsmittel der
Formel
ersetzt werden, worin R1 ein Wasserstoffatom oder eine
Alkylgruppe mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen bedeutet, R2
ein Wasserstoffatom oder eine Alkylgruppe mit 1 bis 4
Kohlenstoffatomen darstellt und R, ein Wasserstoffatom
oder eine Alkylgruppe mit 1 bis etwa 12 Kohlenstoffatomen bedeutet.
409883/ U25
Claims (1)
- Patentansprüche:Γΐ) Enzympräparat mit verbesserter Aktivität und Stabilität in wäßriger Lösung, bestehend aus ,. (a) einem Enzym und(b) einem aminierten Polysaccharid mit ungefähr 0,01 ungefähr 2 Gew.-# Stickstoff in seiner elementaren Zusammensetzung ,wobei das Gewichtsverhältnis" des aminierten Polysaccharide zu dem Enzym im Bereich von ungefähr 500 : 1 - 1 : 1 liegt.2. Präparat nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Gewichtsverhältnis des Enzyms zu dem aminierten Polysaccharid im Bereich von ungefähr. 1 : 100 - ungefähr 1 : 2 liegt. .":-■""3. Präparat nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß man als aminiertes Polysaccharid aminierte Stärke oder aminierte Cellulose verwendet.4. Präparat nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym ein Enzym der Klasse EG- 1 oder 3 verwendet wird.'5>--.-.' Präparat nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, daß als aminiertes Polysaccharid das Reaktionsprodukt von(a) TrimethylaTnin, Dimethylbutylamin, Dimethylhexylämin, Dimethyldodecylamin, Methyldiäthylamin, Methyläthylbutylamin, Diäthylamin, Dipropylamin, Dibutylarnin, Äthyldecylamin oder Methylnonylamin und(;b) Glyzerin-oC, y-Dichlorhydrin oder-Epichlorhydr'in verviendet, wird. .409883/U25- 38 - ' 24306396. Präparat nach Anspruch 53 dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym Peroxidase (EC 1.11.1-7) oder Subtilopeptidase A (EC 3.4.4.16) verwendet wird.7. Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend(ä) zwischen ungefähr 5 und ungefähr 99 > 9 Gew.-* ananionischen, nicht-ionischen, zwitterionischen oder ampholytischen Defcergenti-en oder deren Mischungen als organische oberflächenaktive Mittel und (b) zwischen ungefähr 50 und ungefähr 0,1 Gew.-% eines Präparats bestehend aus(i) einem für die Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln geeigneten Enzym und(ii) einem aminierten Polysaceharid mit ungefähr 0,01 ungefähr 2 Gew.-% Stickstoff in der elementaren Zusammensetzung, wobei das Gewichtsverhältnis des Enzyms zu dem aminierten Polysaccharid im Bereich von 1 : 500 -1:1 liegt.8. Mittel nach Anspruch 7» dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym Carbonsäurenhydrolasen (EC 3.1.1), Glycosidhydrolasen (EC 3.2.1),oder Peptidpeptxdohydrolasen (EC J» Λ Λ) verwendet werden.9_ Mittel nach Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, daß ' als aminiertes Polysaccharid aminierte Stärke oder aniinierte Cellulose verwendet wird und das Gewichtsverhältnis von Enzym zu aminiertem Polysaccharid im Bereich von ungefähr 1 : 100 - ungefähr 1 : 2 liegt.10. Mittel nach Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, daß al;409883/142organisches, oberflächenaktives Mittel(i) Olefinsulfonate mit ungefähr 12 - ungefähr 24Kohlenstoffatomen,
(ii) Alkylathersulfonate mit der allgemeinen FormelRO(C2K1JO)xSO^M, in der R ein Alkyl- oder Alkenylrest mit ungefähr 10 - ungefähr 20 Kohlenstoffatomen, χ 1 - 30 und M. ein Salz bildendes Kation ist, oder CIiI-) ein lineares Alkylbenzolsulfonat mit 9-20 Kohlenstoffatomen
verwendet wird.11. Mittel nach Anspruch 10, dadurch gekennzeichnet, daß das organische, oberflächenaktive Mittel in Mengen von ungefähr 8 - ungefähr 99 Gew.-% verwendet wird.12. Mittel nach Anspruch 7> dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich zwischen ungefähr 20 und ungefähr 50 Gew.-% Gerüststoff enthält.13· Mittel nach Anspruch 7> dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein Peroxybleichmittel in einer Menge zwischenungefähr 5 und-ungefähr 40 Gew.-£ enthält.14". Mittel nach Anspruch 10, dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym cC-Aiaylase (EC 3-2.1.1), Lipase (EC 3.1.1.3) oder Subtilopeptidase A (EC 3.4.4.16) verwendet wird.15«. Mittel nach Anspruch 14, dadurch gekennzeichnet, daß als aminiertes Polysaccharid das Reaktionsprodukt von(a) Trimethylamine Dimethylbutylamin, Dimethylhexylamin, Dlmethyldodecylamin, Methyldiäthylamin, MethyläthylbutylaiTiin, Diäthylarriin, Dipropylamin, DIbutylamln, Äthyldecylamin oder T-'ethylnonylamlnund ■ ·(b) Glyzerin-ge, Jf-Dlchlorhydrin oder Epichlorhydrin verviendefc, wird.4098 83/1^2 516. Mittel nach Anspruch 155 dadurch gekennzeichnet.» daß die Lipasen in Mengen von ungefähr 0,01 - ungefähr O35- Gew.-?, die Amy lasen in Mengen von ungefähr 0,01 ungefähr 0,5 Gew.-p und die Proteasen in Mengen von ungefähr 0,01 - ungefähr 1 Gew.-£ verwendet werden.Für: The Procter & Gamble Company Cincinnati,/Ohio, V.St.A.Dr.M.J.Wolff Rechtsanwalt409883/1425
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Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
FR2565485A1 (fr) * | 1984-06-12 | 1985-12-13 | Colgate Palmolive Co | Dentifrice stable contenant de la dextranase |
US5700770A (en) * | 1989-10-13 | 1997-12-23 | Novo Nordisk A/S | Dye transfer inhibition and novel peroxidase |
Families Citing this family (28)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4029546A (en) * | 1976-03-29 | 1977-06-14 | Penick & Ford, Limited | Column apparatus and process for immobilized enzyme reactions |
US4033820A (en) * | 1976-08-23 | 1977-07-05 | Penick & Ford, Limited | Starch sponge column apparatus and process for immobilized enzyme reactions |
US4695544A (en) * | 1983-07-01 | 1987-09-22 | Merck & Co., Inc. | Process for the preparation of cholecystokinin antagonists |
GB2177717B (en) * | 1983-09-09 | 1987-09-23 | Godrej Soaps Ltd | Laundry detergent composition containing alpha olefin sulphonate |
DE3515586A1 (de) * | 1985-04-30 | 1986-11-06 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Stabilisiertes sarcosinoxidase-praeparat |
JPS63243032A (ja) * | 1987-03-27 | 1988-10-07 | Green Cross Corp:The | トロンビンの加熱処理方法 |
US5010008A (en) * | 1988-12-12 | 1991-04-23 | Enzyme Bio-Systems Ltd. | Stable liquid enzyme concentrate and process for its production |
US5082585A (en) * | 1989-02-02 | 1992-01-21 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Enzymatic liquid detergent compositions containing nonionic copolymeric stabilizing agents for included lipolytic enzymes |
US4908150A (en) * | 1989-02-02 | 1990-03-13 | Lever Brothers Company | Stabilized lipolytic enzyme-containing liquid detergent composition |
US5223169A (en) * | 1989-05-15 | 1993-06-29 | The Clorox Company | Hydrolase surfactant systems and their use in laundering |
GB8928022D0 (en) * | 1989-12-12 | 1990-02-14 | Unilever Plc | Enzymatic liquid detergent compositions and their use |
US5789362A (en) * | 1994-03-29 | 1998-08-04 | The Procter & Gamble Co. | Detergent composition comprising lipoxidase enzymes |
WO1997004160A1 (en) * | 1995-07-19 | 1997-02-06 | Novo Nordisk A/S | Treatment of fabrics |
JP3691875B2 (ja) * | 1995-07-31 | 2005-09-07 | 昭和産業株式会社 | 耐熱性マルトースホスホリラーゼ、その製造方法、その製造に使用する菌、および該酵素の使用方法 |
US5914141A (en) * | 1997-03-11 | 1999-06-22 | Alfacel S.A. | Easy peeling wiener casings via use of enzymes |
ATE330004T1 (de) * | 1997-03-12 | 2006-07-15 | Novozymes As | Lagerungsstabile, flüssige zusammensetzung, welche laccase enthalten |
US6140475A (en) * | 1997-04-11 | 2000-10-31 | Altus Biologics Inc. | Controlled dissolution crosslinked protein crystals |
US6204234B1 (en) * | 1997-07-09 | 2001-03-20 | The Proctor & Gamble Company | Cleaning compositions comprising a specific oxygenase |
US6342381B1 (en) | 1998-02-27 | 2002-01-29 | Buckman Laboratories Internationals, Inc. | Enzyme stabilization with pre-superpolyamide or pre-fiber-forming polyamide oligomers |
US20010046493A1 (en) * | 2000-02-24 | 2001-11-29 | Alex Margolin | Lipase-containing composition and methods of use thereof |
JP3637892B2 (ja) * | 2001-11-16 | 2005-04-13 | 味の素株式会社 | 抗菌性包材 |
US20100196344A1 (en) * | 2005-10-14 | 2010-08-05 | Cystic Fibrosis Foundation Therapeutics, Inc. | Compositions and methods for treating pancreatic insufficiency |
US20110166370A1 (en) | 2010-01-12 | 2011-07-07 | Charles Winston Saunders | Scattered Branched-Chain Fatty Acids And Biological Production Thereof |
BR112013019684A2 (pt) | 2011-02-17 | 2016-10-18 | Procter & Gamble | alquil-fenil-sulfonatos lineares biobaseados |
MX340089B (es) | 2011-02-17 | 2016-06-23 | Procter & Gamble | Composiciones que comprenden mezclas de alquil fenil sulfonatos de c10-c13. |
AU2013323696B2 (en) * | 2012-09-28 | 2017-04-20 | Rohm And Haas Company | Fabric and surface care formulations containing tertiary amino modified cellulose derivatives |
KR102131173B1 (ko) | 2013-11-11 | 2020-07-07 | 에코랍 유에스에이 인코퍼레이티드 | 다용도의 효소 세정제 및 사용 용액을 안정화시키는 방법 |
AU2014346509B2 (en) | 2013-11-11 | 2017-02-02 | Ecolab Usa Inc. | High alkaline warewash detergent with enhanced scale control and soil dispersion |
Family Cites Families (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB1258095A (de) * | 1969-03-18 | 1971-12-22 | ||
US3773674A (en) * | 1971-02-25 | 1973-11-20 | Procter & Gamble | Detergent composition containing enzymes |
-
1973
- 1973-06-29 US US05/375,251 patent/US3944470A/en not_active Expired - Lifetime
-
1974
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- 1974-06-27 IT IT51771/74A patent/IT1016208B/it active
- 1974-06-28 GB GB2881174A patent/GB1457155A/en not_active Expired
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- 1974-06-28 NL NL7408763A patent/NL7408763A/xx not_active Application Discontinuation
- 1974-07-01 BE BE146097A patent/BE817108A/xx unknown
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
FR2565485A1 (fr) * | 1984-06-12 | 1985-12-13 | Colgate Palmolive Co | Dentifrice stable contenant de la dextranase |
US5700770A (en) * | 1989-10-13 | 1997-12-23 | Novo Nordisk A/S | Dye transfer inhibition and novel peroxidase |
US5855621A (en) * | 1989-10-13 | 1999-01-05 | Novo Nordisk A/S | Dye transfer inhibition |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
BE817108A (fr) | 1975-01-02 |
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GB1457155A (en) | 1976-12-01 |
IT1016208B (it) | 1977-05-30 |
US3944470A (en) | 1976-03-16 |
FR2235135A1 (de) | 1975-01-24 |
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