DE2060072A1 - Stabilisierte,amylasehaltige Zusammensetzungen - Google Patents
Stabilisierte,amylasehaltige ZusammensetzungenInfo
- Publication number
- DE2060072A1 DE2060072A1 DE19702060072 DE2060072A DE2060072A1 DE 2060072 A1 DE2060072 A1 DE 2060072A1 DE 19702060072 DE19702060072 DE 19702060072 DE 2060072 A DE2060072 A DE 2060072A DE 2060072 A1 DE2060072 A1 DE 2060072A1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- amylase
- complex
- detergent
- stabilized
- range
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 title claims description 171
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 title claims description 171
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 title claims description 168
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 title claims description 167
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims description 92
- 239000003599 detergent Substances 0.000 claims description 105
- 229920000945 Amylopectin Polymers 0.000 claims description 82
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 75
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 56
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 38
- 239000002002 slurry Substances 0.000 claims description 25
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 23
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims description 20
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims description 20
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims description 16
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 13
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 13
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 claims description 11
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims description 11
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 9
- 239000010802 sludge Substances 0.000 claims description 9
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims description 8
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 7
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 7
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 5
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 description 77
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 57
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 55
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 55
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 55
- 239000000463 material Substances 0.000 description 40
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 28
- 230000036571 hydration Effects 0.000 description 28
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 description 28
- 239000000047 product Substances 0.000 description 27
- -1 alkali metal salts Chemical class 0.000 description 26
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 25
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 23
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 22
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 21
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 21
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 20
- 239000012459 cleaning agent Substances 0.000 description 19
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 19
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 17
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 16
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 description 16
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 description 15
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 15
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 14
- OSGAYBCDTDRGGQ-UHFFFAOYSA-L calcium sulfate Chemical compound [Ca+2].[O-]S([O-])(=O)=O OSGAYBCDTDRGGQ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 14
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 13
- 239000000271 synthetic detergent Substances 0.000 description 13
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical compound C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 11
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 11
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 11
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 11
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 11
- 239000002585 base Substances 0.000 description 10
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 10
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 10
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 10
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 10
- 239000003240 coconut oil Substances 0.000 description 8
- 235000019864 coconut oil Nutrition 0.000 description 8
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 8
- XHXFXVLFKHQFAL-UHFFFAOYSA-N phosphoryl trichloride Chemical compound ClP(Cl)(Cl)=O XHXFXVLFKHQFAL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 8
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 8
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 7
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 7
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 7
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 7
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 7
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 7
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 6
- 235000016383 Zea mays subsp huehuetenangensis Nutrition 0.000 description 6
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 6
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 6
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 6
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 6
- 230000009918 complex formation Effects 0.000 description 6
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 6
- 239000003431 cross linking reagent Substances 0.000 description 6
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 6
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 6
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 6
- 235000009973 maize Nutrition 0.000 description 6
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 6
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 6
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 6
- FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J sodium diphosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 6
- 229940048086 sodium pyrophosphate Drugs 0.000 description 6
- 235000019818 tetrasodium diphosphate Nutrition 0.000 description 6
- 239000001577 tetrasodium phosphonato phosphate Substances 0.000 description 6
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 5
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 5
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 5
- 229960001922 sodium perborate Drugs 0.000 description 5
- YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M sodium;oxidooxy(oxo)borane Chemical compound [Na+].[O-]OB=O YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 5
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 5
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 5
- 239000003760 tallow Substances 0.000 description 5
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 5
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 4
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 4
- 229910052783 alkali metal Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 4
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 4
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 4
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 4
- 159000000001 potassium salts Chemical class 0.000 description 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 4
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 4
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 description 3
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 3
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 3
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- BRLQWZUYTZBJKN-UHFFFAOYSA-N Epichlorohydrin Chemical compound ClCC1CO1 BRLQWZUYTZBJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229920003171 Poly (ethylene oxide) Polymers 0.000 description 3
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- GOOHAUXETOMSMM-UHFFFAOYSA-N Propylene oxide Chemical compound CC1CO1 GOOHAUXETOMSMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 3
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 3
- 229940096386 coconut alcohol Drugs 0.000 description 3
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 3
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 3
- 239000007859 condensation product Substances 0.000 description 3
- 238000010494 dissociation reaction Methods 0.000 description 3
- 230000005593 dissociations Effects 0.000 description 3
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 3
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 3
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 3
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 3
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 3
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 3
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 3
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 2
- YFBDKJWITHYTRM-UHFFFAOYSA-N C.[Na].[Na].[Na] Chemical compound C.[Na].[Na].[Na] YFBDKJWITHYTRM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VGGSQFUCUMXWEO-UHFFFAOYSA-N Ethene Chemical compound C=C VGGSQFUCUMXWEO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000005977 Ethylene Substances 0.000 description 2
- CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L Magnesium sulfate Chemical compound [Mg+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000004115 Sodium Silicate Substances 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- RAHZWNYVWXNFOC-UHFFFAOYSA-N Sulphur dioxide Chemical compound O=S=O RAHZWNYVWXNFOC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 2
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 2
- 150000001340 alkali metals Chemical class 0.000 description 2
- 229910052784 alkaline earth metal Inorganic materials 0.000 description 2
- 229910021538 borax Inorganic materials 0.000 description 2
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 2
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 2
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 2
- 230000002939 deleterious effect Effects 0.000 description 2
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 2
- UQGFMSUEHSUPRD-UHFFFAOYSA-N disodium;3,7-dioxido-2,4,6,8,9-pentaoxa-1,3,5,7-tetraborabicyclo[3.3.1]nonane Chemical compound [Na+].[Na+].O1B([O-])OB2OB([O-])OB1O2 UQGFMSUEHSUPRD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 2
- 239000000428 dust Substances 0.000 description 2
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 2
- 125000001495 ethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 2
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 2
- 125000005456 glyceride group Chemical group 0.000 description 2
- 230000005484 gravity Effects 0.000 description 2
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 2
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 2
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 2
- SUMDYPCJJOFFON-UHFFFAOYSA-N isethionic acid Chemical compound OCCS(O)(=O)=O SUMDYPCJJOFFON-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000000320 mechanical mixture Substances 0.000 description 2
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 2
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 2
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 2
- MPQXHAGKBWFSNV-UHFFFAOYSA-N oxidophosphanium Chemical group [PH3]=O MPQXHAGKBWFSNV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 2
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 2
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 2
- 125000001476 phosphono group Chemical group [H]OP(*)(=O)O[H] 0.000 description 2
- 229920001592 potato starch Polymers 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 230000001681 protective effect Effects 0.000 description 2
- 210000002374 sebum Anatomy 0.000 description 2
- 238000005204 segregation Methods 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- 239000004328 sodium tetraborate Substances 0.000 description 2
- 235000010339 sodium tetraborate Nutrition 0.000 description 2
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 150000003462 sulfoxides Chemical class 0.000 description 2
- 230000002459 sustained effect Effects 0.000 description 2
- GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-O triethanolammonium Chemical class OCC[NH+](CCO)CCO GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 2
- UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I triphosphate(5-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 2
- 238000005303 weighing Methods 0.000 description 2
- WSVLPVUVIUVCRA-QIJXJVNFSA-N (2r,3s,4s,5r,6r)-2-(hydroxymethyl)-6-[(2r,3s,4r,5r,6r)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxane-3,4,5-triol;hydrate Chemical compound O.O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O WSVLPVUVIUVCRA-QIJXJVNFSA-N 0.000 description 1
- SEQRDAAUNCRFIT-UHFFFAOYSA-N 1,1-dichlorobutane Chemical compound CCCC(Cl)Cl SEQRDAAUNCRFIT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PAAZPARNPHGIKF-UHFFFAOYSA-N 1,2-dibromoethane Chemical compound BrCCBr PAAZPARNPHGIKF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KNKRKFALVUDBJE-UHFFFAOYSA-N 1,2-dichloropropane Chemical compound CC(Cl)CCl KNKRKFALVUDBJE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BZJTUOGZUKFLQT-UHFFFAOYSA-N 1,3,5,7-tetramethylcyclooctane Chemical group CC1CC(C)CC(C)CC(C)C1 BZJTUOGZUKFLQT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DEWLEGDTCGBNGU-UHFFFAOYSA-N 1,3-dichloropropan-2-ol Chemical compound ClCC(O)CCl DEWLEGDTCGBNGU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CXRUQTPIHDKFTG-UHFFFAOYSA-N 1-diethylphosphoryldodecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCP(=O)(CC)CC CXRUQTPIHDKFTG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JAXNXAGNWJBENQ-UHFFFAOYSA-N 1-dimethylphosphoryldodecan-2-ol Chemical compound CCCCCCCCCCC(O)CP(C)(C)=O JAXNXAGNWJBENQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SIDULKZCBGMXJL-UHFFFAOYSA-N 1-dimethylphosphoryldodecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCP(C)(C)=O SIDULKZCBGMXJL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WACFDLMMBCEBBS-UHFFFAOYSA-N 1-dodecoxy-5-(5-dodecoxy-4-hydroxypentyl)sulfinylpentan-2-ol Chemical compound CCCCCCCCCCCCOCC(O)CCCS(=O)CCCC(O)COCCCCCCCCCCCC WACFDLMMBCEBBS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UMNLNFKIIFOBEK-UHFFFAOYSA-N 1-methoxy-13-methylsulfinyltridecane Chemical compound COCCCCCCCCCCCCCS(C)=O UMNLNFKIIFOBEK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CJPDBKNETSCHCH-UHFFFAOYSA-N 1-methylsulfinyldodecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCS(C)=O CJPDBKNETSCHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HYTOZULGKGUFII-UHFFFAOYSA-N 1-methylsulfinyltridecan-3-ol Chemical compound CCCCCCCCCCC(O)CCS(C)=O HYTOZULGKGUFII-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KWKAKUADMBZCLK-UHFFFAOYSA-N 1-octene Chemical compound CCCCCCC=C KWKAKUADMBZCLK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxy-3,4-dinitrobenzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C([N+]([O-])=O)C([N+]([O-])=O)=C1O WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AQFATCCHOXBYNK-UHFFFAOYSA-N 2-piperidin-1-ium-1-ylethyl 1-cyclohexylcyclohexane-1-carboxylate;chloride Chemical compound [Cl-].C1CCCCC1(C1CCCCC1)C(=O)OCC[NH+]1CCCCC1 AQFATCCHOXBYNK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LWFUFLREGJMOIZ-UHFFFAOYSA-N 3,5-dinitrosalicylic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC([N+]([O-])=O)=CC([N+]([O-])=O)=C1O LWFUFLREGJMOIZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001261360 Aspergillus alliaceus Species 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 241000228260 Aspergillus wentii Species 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000770536 Bacillus thermophilus Species 0.000 description 1
- BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N Borate Chemical compound [O-]B([O-])[O-] BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VCCWZAQTNBYODU-UHFFFAOYSA-N CC(=C)CC(C)CCC(C)=C Chemical group CC(=C)CC(C)CCC(C)=C VCCWZAQTNBYODU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MHUNPSARLCGSPP-UHFFFAOYSA-N CC.OP(=O)OP(O)(O)=O Chemical compound CC.OP(=O)OP(O)(O)=O MHUNPSARLCGSPP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KYTWUFXLRDBYGE-UHFFFAOYSA-N CC.OP(=O)OP(O)=O Chemical compound CC.OP(=O)OP(O)=O KYTWUFXLRDBYGE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UGFAIRIUMAVXCW-UHFFFAOYSA-N Carbon monoxide Chemical compound [O+]#[C-] UGFAIRIUMAVXCW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 244000060011 Cocos nucifera Species 0.000 description 1
- 235000013162 Cocos nucifera Nutrition 0.000 description 1
- 229920002261 Corn starch Polymers 0.000 description 1
- RWSOTUBLDIXVET-UHFFFAOYSA-N Dihydrogen sulfide Chemical class S RWSOTUBLDIXVET-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QZKRHPLGUJDVAR-UHFFFAOYSA-K EDTA trisodium salt Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].OC(=O)CN(CC([O-])=O)CCN(CC([O-])=O)CC([O-])=O QZKRHPLGUJDVAR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 239000004593 Epoxy Substances 0.000 description 1
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N Ethylenediamine Chemical compound NCCN PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 241000243251 Hydra Species 0.000 description 1
- 244000017020 Ipomoea batatas Species 0.000 description 1
- 235000002678 Ipomoea batatas Nutrition 0.000 description 1
- WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N Lithium Chemical compound [Li] WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 description 1
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 229920000881 Modified starch Polymers 0.000 description 1
- VZGKMQMFIUYBBH-UHFFFAOYSA-N NC(CC)S(=O)(=O)OC(CC)CCCCCCCCC.[Na] Chemical compound NC(CC)S(=O)(=O)OC(CC)CCCCCCCCC.[Na] VZGKMQMFIUYBBH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 241001364096 Pachycephalidae Species 0.000 description 1
- 241000178960 Paenibacillus macerans Species 0.000 description 1
- 235000019482 Palm oil Nutrition 0.000 description 1
- 235000008331 Pinus X rigitaeda Nutrition 0.000 description 1
- 235000011613 Pinus brutia Nutrition 0.000 description 1
- 241000018646 Pinus brutia Species 0.000 description 1
- 239000004372 Polyvinyl alcohol Substances 0.000 description 1
- 239000004111 Potassium silicate Substances 0.000 description 1
- 241000024109 Spiris Species 0.000 description 1
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 1
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N acetic acid;2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal;sodium Chemical compound [Na].CC(O)=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 125000002252 acyl group Chemical group 0.000 description 1
- 239000000853 adhesive Substances 0.000 description 1
- 230000001070 adhesive effect Effects 0.000 description 1
- 238000005054 agglomeration Methods 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 150000001342 alkaline earth metals Chemical class 0.000 description 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 description 1
- 150000001336 alkenes Chemical class 0.000 description 1
- 125000003342 alkenyl group Chemical group 0.000 description 1
- 150000004996 alkyl benzenes Chemical class 0.000 description 1
- 150000008051 alkyl sulfates Chemical class 0.000 description 1
- 125000002947 alkylene group Chemical group 0.000 description 1
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 1
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 1
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 description 1
- 239000012298 atmosphere Substances 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 239000003899 bactericide agent Substances 0.000 description 1
- 229910052788 barium Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940077388 benzenesulfonate Drugs 0.000 description 1
- QRUDEWIWKLJBPS-UHFFFAOYSA-N benzotriazole Chemical compound C1=CC=C2N[N][N]C2=C1 QRUDEWIWKLJBPS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012964 benzotriazole Substances 0.000 description 1
- 150000001642 boronic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 235000011132 calcium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 238000004364 calculation method Methods 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910002091 carbon monoxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000010948 carboxy methyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 239000008112 carboxymethyl-cellulose Substances 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000004464 cereal grain Substances 0.000 description 1
- 238000007385 chemical modification Methods 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 238000004040 coloring Methods 0.000 description 1
- 238000010668 complexation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 235000014510 cooky Nutrition 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 239000008120 corn starch Substances 0.000 description 1
- 230000007797 corrosion Effects 0.000 description 1
- 238000005260 corrosion Methods 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- MGNCLNQXLYJVJD-UHFFFAOYSA-N cyanuric chloride Chemical compound ClC1=NC(Cl)=NC(Cl)=N1 MGNCLNQXLYJVJD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000009089 cytolysis Effects 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 238000009990 desizing Methods 0.000 description 1
- 235000021186 dishes Nutrition 0.000 description 1
- CDMADVZSLOHIFP-UHFFFAOYSA-N disodium;3,7-dioxido-2,4,6,8,9-pentaoxa-1,3,5,7-tetraborabicyclo[3.3.1]nonane;decahydrate Chemical compound O.O.O.O.O.O.O.O.O.O.[Na+].[Na+].O1B([O-])OB2OB([O-])OB1O2 CDMADVZSLOHIFP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WRKFFVMQJAVZEQ-UHFFFAOYSA-N dodecan-3-yl 2-aminopropanoate Chemical compound NC(C(=O)OC(CC)CCCCCCCCC)C WRKFFVMQJAVZEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- GKIPXFAANLTWBM-UHFFFAOYSA-N epibromohydrin Chemical compound BrCC1CO1 GKIPXFAANLTWBM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002170 ethers Chemical class 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 150000002191 fatty alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000010419 fine particle Substances 0.000 description 1
- 238000007667 floating Methods 0.000 description 1
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 1
- 239000000727 fraction Substances 0.000 description 1
- 229940083124 ganglion-blocking antiadrenergic secondary and tertiary amines Drugs 0.000 description 1
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 1
- 150000002366 halogen compounds Chemical class 0.000 description 1
- 210000002837 heart atrium Anatomy 0.000 description 1
- 238000005984 hydrogenation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 125000001165 hydrophobic group Chemical group 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 238000010348 incorporation Methods 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 229910017053 inorganic salt Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940045996 isethionic acid Drugs 0.000 description 1
- QRXWMOHMRWLFEY-UHFFFAOYSA-N isoniazide Chemical compound NNC(=O)C1=CC=NC=C1 QRXWMOHMRWLFEY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 229910052744 lithium Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000005923 long-lasting effect Effects 0.000 description 1
- GVALZJMUIHGIMD-UHFFFAOYSA-H magnesium phosphate Chemical compound [Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O GVALZJMUIHGIMD-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- 239000004137 magnesium phosphate Substances 0.000 description 1
- 229960002261 magnesium phosphate Drugs 0.000 description 1
- 229910000157 magnesium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000010994 magnesium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 229910052943 magnesium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019341 magnesium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 1
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 1
- DZJFABDVWIPEIM-UHFFFAOYSA-N n,n-bis(2-hydroxyethyl)dodecan-1-amine oxide Chemical compound CCCCCCCCCCCC[N+]([O-])(CCO)CCO DZJFABDVWIPEIM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 1
- 150000002894 organic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 1
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 description 1
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 1
- 239000002540 palm oil Substances 0.000 description 1
- 239000002304 perfume Substances 0.000 description 1
- 230000002085 persistent effect Effects 0.000 description 1
- 239000003208 petroleum Substances 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- XYFCBTPGUUZFHI-UHFFFAOYSA-O phosphonium Chemical compound [PH4+] XYFCBTPGUUZFHI-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 1
- WRMXOVHLRUVREB-UHFFFAOYSA-N phosphono phosphate;tributylazanium Chemical compound OP(O)(=O)OP([O-])([O-])=O.CCCC[NH+](CCCC)CCCC.CCCC[NH+](CCCC)CCCC WRMXOVHLRUVREB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001983 poloxamer Polymers 0.000 description 1
- 229920005646 polycarboxylate Polymers 0.000 description 1
- 229940045916 polymetaphosphate Drugs 0.000 description 1
- 239000011118 polyvinyl acetate Substances 0.000 description 1
- 229920002689 polyvinyl acetate Polymers 0.000 description 1
- 229920002451 polyvinyl alcohol Polymers 0.000 description 1
- NNHHDJVEYQHLHG-UHFFFAOYSA-N potassium silicate Chemical compound [K+].[K+].[O-][Si]([O-])=O NNHHDJVEYQHLHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019353 potassium silicate Nutrition 0.000 description 1
- 229910052913 potassium silicate Inorganic materials 0.000 description 1
- LJCNRYVRMXRIQR-OLXYHTOASA-L potassium sodium L-tartrate Chemical compound [Na+].[K+].[O-]C(=O)[C@H](O)[C@@H](O)C([O-])=O LJCNRYVRMXRIQR-OLXYHTOASA-L 0.000 description 1
- 230000002035 prolonged effect Effects 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 238000000197 pyrolysis Methods 0.000 description 1
- 150000003254 radicals Chemical class 0.000 description 1
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 229940100486 rice starch Drugs 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 230000008684 selective degradation Effects 0.000 description 1
- 235000019812 sodium carboxymethyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 229920001027 sodium carboxymethylcellulose Polymers 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000012418 sodium perborate tetrahydrate Substances 0.000 description 1
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 1
- 229910000162 sodium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011008 sodium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 235000011006 sodium potassium tartrate Nutrition 0.000 description 1
- NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N sodium silicate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][Si]([O-])=O NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052911 sodium silicate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019351 sodium silicates Nutrition 0.000 description 1
- IBDSNZLUHYKHQP-UHFFFAOYSA-N sodium;3-oxidodioxaborirane;tetrahydrate Chemical compound O.O.O.O.[Na+].[O-]B1OO1 IBDSNZLUHYKHQP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KVCGISUBCHHTDD-UHFFFAOYSA-M sodium;4-methylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1 KVCGISUBCHHTDD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 239000002195 soluble material Substances 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 239000003549 soybean oil Substances 0.000 description 1
- 235000012424 soybean oil Nutrition 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 239000012086 standard solution Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 230000001180 sulfating effect Effects 0.000 description 1
- 150000003871 sulfonates Chemical class 0.000 description 1
- 150000003459 sulfonic acid esters Chemical group 0.000 description 1
- 238000010408 sweeping Methods 0.000 description 1
- 229920001059 synthetic polymer Polymers 0.000 description 1
- 150000003512 tertiary amines Chemical class 0.000 description 1
- UEUXEKPTXMALOB-UHFFFAOYSA-J tetrasodium;2-[2-[bis(carboxylatomethyl)amino]ethyl-(carboxylatomethyl)amino]acetate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CN(CC([O-])=O)CCN(CC([O-])=O)CC([O-])=O UEUXEKPTXMALOB-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K trisodium phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])([O-])=O RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- SOBHUZYZLFQYFK-UHFFFAOYSA-K trisodium;hydroxy-[[phosphonatomethyl(phosphonomethyl)amino]methyl]phosphinate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].OP(O)(=O)CN(CP(O)([O-])=O)CP([O-])([O-])=O SOBHUZYZLFQYFK-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 238000001291 vacuum drying Methods 0.000 description 1
- 229940100445 wheat starch Drugs 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38663—Stabilised liquid enzyme compositions
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)
Description
RECHTSANWÄLTE
DR. JUS. D<; i. -CW=M. WALTER BEIl 2 G ß G O 7 2
ALFR-D ISO. PPErfEÄ ZUDUU /£
DR. JUR. D!PL-ZHÖM..H.-J. WOLFF A OfiZ 1970
DR. JUR. HÄN3.CHR. BHIL 'u
Unsere Nr. 16 722
The Procter & Gamble Company Cincinnati, Ohio, V.St.A.
Stabilisierte, amylasehaltige Zusammensetzungen
Die Erfindung betrifft einen stabilisierten Amylasekomplex,
der im wesentlichen aus Amylase und Hydrolyseprodukten von chemisch modifiziertem, vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin
besteht, sowie ein Verfahren zur Herstellung dieses Komplexes, das dadurch gekennzeichnet ist, daß man eine
Amylase und vernetztes, vorgelatiniertes Amylopectin in einer wäßrigen Aufschlämmung, die eine Temperatur im Bereich
von etwa 1°C bis 430C und einen pH-Wert von 4,5 bis 8,5
aufweist, vermischt, wobei das Gewichtsverhältnis von Amylase zu vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin im Bereich von
1 : 1 bis 1 : 200 liegt.
Ferner betrifft die Erfindung ein Waschmittel, das im wesentlichen aus 0,001 bis 3 Gew.-3» des stabilisierten Amylasekomplexes,der
mechanisch mit einem körnigen, aus einem Detergens und einem Gerüststoff bestehenden Waschmittel
vermischt ist, besteht, sowie granulierte amylaaehaltige
Waschmittel,, die den stabilisierten Amylasekomplex an
ein wasserlösliches Trägerkorn gebunden aufweisen*
109825/184/.
Die erfindungsgemäß stabilisierten Enzyme behalten ihre enzymatische Aktivität bei.
Amy Io Iy tische Enzyme, wie oir Amy läse aus Bacillus subtilis,
finden zahlreiche technische Anwendungen, die auf ihrer Eignung zur Verflüssigung von Stärke beruhen. Große
Mengen von Araylase werden in der Textil-(Entschlichtungs-)
und Stärke-verarbeitenden Industrie verbraucht.
Während der letzten Jahre sind enzymhaltige Wasch- und Reinigungsmittelmischungen auf den Markt gebracht
worden und haben sich in beträchtlichem Maße durchgesetzt. Diese Amylasen und Proteasen enthaltenden Mischungen
sind beim selektiven Abbau von Substraten, wie Stärken und Proteinflecken, wirksam. Es ist jedoch
bekannt, daß Enzyme hochempfindliche proteinartige organische Verbindungen sind, die durch Umweltbedingungen,
wie solche, die bei Verfahren zur Herstellung von Wasch- und Reinigungsmittelmischungen auftreten,
den verschiedenen Arten von Bestandteilen, die in einer Wasch- und Reinigungsmittelmischung enthalten
sind, einschließlich Perboratbleichmittel, sowie den verschiedenen Lagerungs- und Verpackungsbedingungen, die einen wichtigen Paktor beim Verkauf
enzymhaltiger Wasch- und Reinigungsmittelmischungen darstellen, leicht abgebaut und zerstört
werden.
109825/184 4
■ Praktisch alle Enzyme, einschließlich Amylasen und proteasen,
werden durch die gleichen Inaktivierungsbedingungen beeinträchtigt, wenngleich auch vielleicht in*verschiedenem
Ausmaß. Es ist zwar nunmehr bekannt, daß Proteasen im v/esentlichen
stabil gemacht werden können und die proteolytische Aktivität beträchtlich längere Zeiträume hindurch aufrechterhalten
werden kann, wenn teilweise hydrolysiertes und teilweise löslichgemachtes (solubilisiertes) Collagen zu proteasehältigen
Wasch- und Reinigungsmittelmischungen zugesetzt wird. Bisher ist jedoch keine Methode zur wirksamen Stabilisierung
von Amylaseenzymen· oder zur Schaffung von amylasehältigen
Wasch- und Reinigungsmittelmischungen, die ihre enzymatische Aktivität beibehalten, gefunden worden, die sich
als insgesamt zufriedenstellend erwiesen hat.
1 Es wurde nun gefunden, daß ein stabilisierter Amylasekomplex,
der seine enzymatische Aktivität beibehält, hergestellt v/erden kann, indem man Amylase und vernetztes, vorgelatiniertes Amylopectin in einer wässerigen Aufschlämmung,
die pine Temperatur im Bereich von etwa 10C bis etwa 4-j5°C
und einen pH-Wert von 4,5 bis 8,5 aufweist, vermischt.
Der Amylasekomplex kann zweckmäßig in der Form der Sus-'
pension angewendet werden, die bei der Reaktion zwischen Amylase und vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin gebildet
wird. Alternativ kann man den Amylasekomplex als Feststoff aus der als Suspension vorliegenden Reaktionsmischung gewinnen
und als solchen bei beliebigen Anwendungen benutzen, wo amylolytische Enzymaktivität benötigt wird. .
Es gibt verschiedene alternative Ausfuhrungsformen zur
Einverleibung des Amylasekomplexes in Wasch- und Reinigungsmittelmischungen. Am einfachsten kann der Amylasekomplex
in körniger oder in Palverform mechanisch mit einer körnigen Wasch- und Reinigungsmittelmischung vermischt werden.
. Bei einer anderen Ausführung^ form kann der Aniylasekoiaplex
auf ein geeignetes Enzymträgerkorn (gelegentlich auch Träger-Ä
. 109825/184 4
• BAD ORIGINAL
korn, körniger Träger oder auch, nur Träger genannt) aufger
sprüht werden, wobei er an das Trägerkorn gebunden wird. " Das Trägerkorn kann dann einer körnigen Wasch- und Reinigungsmittelmischung
zugesetzt werden. Das Trägerkorn kann ein "beliebiges (poröses oder sonstiges) Material sein, an das die
Amylase gebunden oder von dem die Amylase adsorbiert werden
kann und das den Gesamtwasch- und -reinigungsprozeß oder den anderen beabsichtigten Zweck nicht stört. Nach einer bevorzugten
Ausführungsform der vorliegenden Erfindung ist das Trägerkorn eine körnige Wasch- und Reinigungsirdttelzusammensetzung
die entweder ein körniger, für Waschzwecke geeigneter Gerüststoff, oder ein körniges Gemisch aus einem organischen synthetischen
Detergens und einem für Waschzwecke geeigneten Gerüststoff sein kann.
Verfahren zur Herstellung des Amylasekomplexes als solchen
und ein Verfahren zur Herstellung einer körnigen, Amylase enthalteriden'Waschmittelmischung stellen ebenfalls be- '
vorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar.
Es wurde nunmehr gemäß der vorliegenden Erfindung gefun
den, daß eine stabilisierte Amylasezusammensetzung unter Bei
behaltung der amylolytischen Aktivität hergestellt v/erden kann, indem man einen besonderen Komplex zwischen Amylase
und vernetztem yorgelatiniertem Amylopectin durch Vermischen
von Amylase, Vernetztem vorgelatiniertem Amylopectin und Was ser herstellt. Die praktische Ausführung dieser Erfindung
führt·zur Herstellung eines stabilisierten Amylasekomplexes,
der im wesentlichen aus Amylase und Hydrolyseprodukten von chemisch modifiziertem, vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin
besteht. Der genaue Mechanismus der Reaktion, deren · Ablauf zu dem stabilen Gebilde führt, ist nicht bekannt und
auch die Struktur des Komplexes ist unbekannt. Das Vorliegen von Wasser in der I.iischung stellt jedoch einen kritischen
faktor dar. Das Wasser kann in beliebiger Form als Dampf, Flüssigkeit usw. Anwendung finden. Üblicherweise erfolgt die
1 0 9 8 7S/1P AA
BAD
BAD
Reaktion zynischen der Amylase und dem vernetzten, vorgelati-■
nierten. Amylopectin in einer wässerigen Lösung durch Vermischen von Amylase und vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin
in einer wässerigen Aufschlämmung, die eine Temperatur im Bereich von ca Ibis 4-30C und einen pH-Wert-von 4-,5 bis 8,5
aufweist. Die Verhältnisse beim Vermischen von Amylase mit vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin sind wichtig.
Sin allgemeiner Verhältnisbereich von 1 : 1 bis 1 : 200 kann
angewendet werden; bevorzugt wird ein Bereich, von 1:1,5
bis 1 ; 4-0. V/erden Verhältnisse "verwendet, die geringer als
1 ι 1 sind, so wird der unlösliche Komplex nicht gebildet; ^
in ähnlicher Weise führen Verhältnisse von mehr als 1 : nicht zur Bildung des Amylasekomplexes. Zur'Erzielung opti-'
maler Ergebnisse soll die Temperatur des Wassers zwischen 100O und 380C (5O0F bis 1000F) bei einem pH-Wert von 5,5 Ms
7,5 und insbesondere von etwa 6,8 liegen.
Temperaturen unterhalb etwa 10C können eine besondere
Einrichtung notwendig machen, v/ie Kühlvorrichtungen, ohne daß sich ersichtliche Vorteile hinsichtlich Ausbeuten bei
der Komplexbildung oder Stabilität des entstehenden Komplexes ergeben. Beim überschreiten der Temperatur von etwa·4-30G
muß Vorsicht angewendet werden, um eine Zerstörung der Amy-'. M
läse zu vermeiden. Saure Bedingungen unter pH 4·,5 und alkali- "
sehe Bedingungen oberhalb pH 8,5 können die Stabilität der
Amylase sowie die Komplexbildung nachteilig'beeinflussen.
Bei der Ausführung der Komplexbildung soll die wässerige'
Lösung gerührt werden, während die Reaktion zwischen der Amylase und dem vernetzten, vorgelatinierten Amylopectin vorsieh
geht. Dies kann durch beliebige geeignete Einrichtungen bewirkt werden, wie beliebige übliche Misölvorrichtungen oder
speziell ausgestattete Vorrichtungen. ·
Die Wassermenge, die für die Komplexreaktion benützt
wird, ist in Abhängigkeit davon wichtig, wieviel Amylase und vernetztes, vorgelatiniertes Amylopectin umgesetzt werden.
109825/18 44 "
BAD c
Die Liindestmenge an Wasser soll so'gewählt werden, daß ein.
gutes Mischen und höchste Ausbeuten bei der Komplexbildung sichergestellt sind. Zufriedenstellende Ergebnisse werden
erhalten, wenn der Anteil des V/assers von 1 : 4 bis 200 : 1,
vorzugsweise 1 : 1 bis 10 : 1, bezogen auf das Gesamtgewicht · von Amylase und vernetzten!, vorgelatiniertem Amylopectin,
beträgt; die Reaktion kann für irgendwelche gegebenen Verhältnisse von Amylase zu vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin,
die Anwendung finden, leicht auf ein Optimum gebracht werden. Ss ist wichtig, genügend Wasser zu verwenden, um die,
beiden Reaktionsteilnehmer aufzulösen und eine Lösung zu bilden. Aus diesem Grund wird, wenn ein Verhältnis unterhalb
.1:4· Anwendung findet, die erforderliche Lösung nicht erreicht. Verhältnisse von mehr als 200 : 1 führen zu einer
Lösung, die zu sehr verdünnt ist, um zu einer zufriedenstellenden Bildung des Amylasekomplexes zu führen. Ein inniger
Kontakt der Reaktionsteilnehmer in der Lösung ist notwendig. Der sich bildende Komplex ist im Reaktionssystem unlöslich
und kann daraus gewonnen werden.
Die Reaktion zwischen Amylase und vernetztem,:vorgelatiniertem
Amylopectin verläuft ohne Rücksicht darauf, welches Material zuerst der wässerigen Lösung zugegeben wird,
oder ob Wasser zu einer körnigen Mischung aus Amylase und vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin gegeben wird. Es
wurde jedoch beobachtet, daß beste Gesamtergebnisse einschließlich
Verarbeitungsergebnisse erhalten werden, wenn zuerst ein Schlamm von Wasser und Amylase hergestellt und
dann zu dem Schlamm vernetztes, vorgelatiniertes Amylopectin gegeben wird. Obgleich derzeit keine Erklärung für diese bevorzugte
Ausführungsform gegeben werden kann, scheint es,
daß diese Folge die günstigsten Bedingungen für die Komplexbildung gewährleistet. Das Ergebnis besteht darin, daß die
Amylase in höherem Maße gegen Bedingungen und zerstörend wirkende Bestandteile geschützt ist, die sonst zur Inaktivierung
der Amylase beitragen können.
10982R/ 1 B. A A
. BAD D
Der Amylase-vernetztes, vorgelatiniertes Amylopectin-Komplex
kann als ein festes körniges Palver einfach, dadurch
hergestellt werden, indem man das Wasser "bei der Komplexbildung
durch Trocknen entfernt, falls eine wässerige Aufschlämmung
als Reaktionsmedium für gewisse alternative Reaktionsmethoden,
die die Anwendung von Amylase, vernetzten^ vorgelatiniertem Amylopectin und V/asser vorsehen, angewendet
wird. Die Bildung des Amylasekomplexes wird durch Anwendung
einer minimalen, aber ausreichenden Menge an Wasser begünstigt. Die Entfernung des Wassers kann durch irgendeine
geeignete Methode.bewirkt werden, bei der keine Bedingungen ±
vorgesehen sind, die in irgendeiner Weise die Amylase angreifen oder zerstören, oder bei denen eine Spaltung der Komplexstruktur auftritt, übliche Vakuumtrocknungsverfahren können ·
in zufriedenstellender V/eise ebenso angewendet werden, wie Trocknungsverfahren oder andere geeignete Trennungsverfahren
(Filtration, Zentrifugieren usw.). Bei diesen Verfahrensweisen
soll jedoch eine Temperatur oberhalb etwa 490G (1200F)
vermieden werden, da solche relativ hohe Temperatur schädliche Wirkungen auf Amylase haben kann. ■ ·
Außerdem können Kristallisationsverfahren unter der Voraussetzung
verwendet werden, daß die Amylasekomplexbildung. nicht beeinträchtigt ist. · · ■■ m
Die amylolytischen Enzyme, die mit vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin einen stabilen Komplex bilden, der wäh-.
rend eines ausgedehnten Zeltraumes amylolytische Aktivität zeigt, sind bekannte Materialien und können aus Pilzen, Pflan- "
zen, Tieren oder Bakterien stammen." Geeignete amylolytische Enzyme umfassen die a-Amylasen, die besonders gut zur Spaltung
von Stärkemolekülen durch Angriff der αΛ ,,-glykosidi-·
sehen Bindungen in stärkehaltigem Schmutz und stärkehaltigen.
Flecken geeignet sind. Die entstehenden abgebauten kurzen Ketten werden dann leichter mit "'asser oder wässerigen Lösungen
von Detergentien aus ihrer Umgebung entfernt. Beispiele geeigneter amylolytischer-Enzyme umfassen die a-Amylasen aus
1 0 9 8 2 5 / 1 R A/» '
Schimmelpilzen, welcho solche unifassen, die sich von Asperr
gillus oryzae, Aspergillus niger, Aspergillus alliaceus, Aspergillus wentii, Penicilliuin. glaucum ableiten. Die a-Amylasen,
die von Getreidekörnern, pankreatischen Quellen und solchen Bakterien,' wie Bacillus subtilis, z.B. Bacillus subtilis
var. amyloliquefaciens, Bacillus macerans, Bacillus
inesentericus und Bacillus thermophilus, staminen", sind ebenfalls
im Rahmen der Erfindung brauchbar. Diese Enzyme sind im pH-Bereich von etwa 4-,5 bis etwa 10 und bei Temperaturen
von etwa -10C bis etwa 880C (etwa 3O0F bis etwa 19O0F) aktiv.
Optimale Aktivität zeigen diese a-Amylasen im allgemeinen im
pH-Bereich von etwa 5»5 bis etwa 7»5·
Bevorzugte amylolytische Enzyme sind im Rahmen der Erfindung
die a-Amylasen aus dem Bakterienorganismus Bacillus subtilis var. amyloliquefaciens. Diese' Amylasen haben eine
hohe enzymatische,Aktivität und'ergeben ausgezeichnete stärkeabbauende
Eigenschaften, die insbesondere beim Waschen von Textilmaterialien von V/ert sind, die Schmutz und Flecken auf
Stärkebasis enthalten, und beim Waschen harter Oberflächen,
z.B. Schüsseln, Topfen und Pfannen, auf denen stärkehaltige Teilchen vorliegen. Diese Enzyme werden auch wegen ihrer
leichten Verfügbarkeit und der ihnen eigenen Beständigkeit gegenüber Detergensinaktivierung in Wasch- und Reinigungsmittelmischungen
bevorzugt.
Die im Rahmen der Erfindung brauchbaren amylolytischen·
Enzyme können in reinem Zustand Anwendung- finden. Die Prozentsätze und Anteile, die im Rahmen der Erfindung angegeben sind,
basieren auf reiner Amylase, wie-sie durch Aktivitätsanalyse
bestimmt wird. Im allgemeinen werden Amylasen in Form eines
handelsüblichen pulverföraiigen Enzympräparates hergestellt, in dem das anylolytische Enzym in einer Menge von 2 % bis 80 %
des Präparates vorliegt. Der Restanteil, d.h. 20 bis 98 %., stellt inerte pulverförmige Materialien dar. Diese pulverförmiger,
l'atsrialien können anorganische Alkalimetallsalze, wie
Natriumsulfat, Natriumchlorid, Kaliuasilicat, Natriumphosphat;
1 0 9 8 2 5 / -1 R Λ '.
BAD ORIGINAL
BAD ORIGINAL
_ ο —
anorganische Erdalkalimetallsalze, wie Kalziumsulfat, Magnesiumsulfat,
Magnesiumphosphat u.dgl.; organische Komponenten, wie nicht-enzymatische Proteine, Kohlehydrate, organische
Tone, Stärken, Lipide, Farbkörper u.dgl., enthalten.
Die Menge an erfindungsgemäß angewendetem amylolytischen
Enzym kann innerhalb der vorgegebenen Bereiche in Abhängigkeit von der Aktivität des Enzyms oder Enzympräparats, den Bedingungen
des pH-Wertes und dem beabsichtigten Anwendungszv/eck '
der Zusammensetzung variieren. Die erfindungsgemäßen amylasehältigen
Zusammensetzungen sollen eine Menge an amylolytischem
Enzym enthalten, die ausreichend ist, um v/irksame stärkeabbauende Eigenschaften für den beabsichtigten Zweck zu ergeben,
z.B. zur Erleichterung der Entfernung des Schmutzes und der
Flecken von zu waschenden Textilmaterialien oder zur Unter-
Stützung der Reinigung von verschmutztem Geschirr.
Die enzymatisch^ Aktivität von Amylasen variiert in Abhängigkeit
von ihrer Reinheit und vom Lösungs-pH-Wert. Reine '
Amylase hat beispielsweise eine spezifische Aktivität von etwa 11,500.000 Einheiten/g, während bei im Handel erhältlichen
Präparaten der Gehalt an a-Amylase variiert und spezifische Aktivitäten von etwa 50.000 bis etwa 2,000.000 Amylase-Aktivitätseinheiten/g
festgestellt wurden. Die enzymenthaltenden Wasch- und ReinigungsmittelZusammensetzungen gemäß der vorliegenden
Erfindung, die etwa 0,001 Gew.-% bis 3 Gew.-% a-Amylase
(berechnet auf Basis reiner a-Amylase) aufweisen, enthalten etwa 60 bis 400.000 Amylaseaktivitätseinheiten/g der V/asch-
und Reinigungsmittelmischung. . , · .
Zur Bestimmung der a-Amylaseaktivitat sind zahlreiche Methoden
beschrieben worden; Zur Bestimmung der Aktivität der cc-Amylasen, die in den erfindungsgemäßen Mischungen verwendet
werden, kann, eine Modifikation des Verzuckerungs-Aktivitätstests
benützt werden, der von P. Bernfeld; Adv. in Enzymology
_12·, Seite 585 (1951) entwickelt worden ist. Bei dieser Methode
läßt man eine Probe der a-Amylase die Hydrolyse der 1,4-a-
1 0 9 8 2 5 / 1 8 4 Λ
BAD
glykosidischen Bindungen von Stärke 5 Minuten bei einem pK-Wert
von 6,0 und einer "Temperatur von 37°C katalysieren.
Die Reaktion wird durch Zugabe einer alkalischen Lösung von 3,5-Dinitrosalicylsäure und Rochellesalz unterbrochen. Die
braune Farbe des Reduktionsproduktes, die sich in der Analysenprobe entwickelt, wird spektrophotoiaetrisch mit jener verglichen,
die in Standardlösungen von Maltosehydrat entsteht. Eine Amylaseaktivitatseinheit entspricht 0,4 mg während der
Hydrolyse gebildeten I.ialtosehydrats. In der Praxis wurde gefunden,
daß die Menge an Maltose,/oeim Analyseverfahren durch
eine, eine gegebene Menge an a-Amylase enthaltende Substanz
gebildet wird und daher deren gemessene Aktivität in Amylaseaktivitätseinheiten,
infolge geringer Variationen der Ver-Suchsbedingungen
oder der mit der a-Amylase verbundenen Substanzen beträchtlich variieren kann. Die Aktivität einer
speziellen Probe kann übereinstimmen und reproduzierbar gemessen,
werden und die Vierte, wie solche für den Prozentsatz der Amylaseaktivität nach einem Lagerungstest verbleiben,
sind zuverlässig. Die numerischen Werte der Amylaseaktivität,
wie sie im Rahmen der Erfindung angegeben sind, sollen im absoluten Sinne nicht als exakt verstanden v/erden, obgleich
sie die Größenordnung angeben und miteinander im Einklang stehen.
Beispiele von im Handel erhältlichen Enzympräparaten, die zur Verwendung im Rahmen der Erfindung geeignet sind,und
deren Hersteller sind folgende: Diasmen-a-amylase (Daiwa
Kasei IOC, Tokyo, Japan); Rapidase-a-amylase THG-250 (Rapidase,
Seclin, Frankreich); Novo Bacterial-a-amylase (Novo Industri,
Kopenhagen, Dänemark); Wallerstein-a-amylase, Type Nr. 4-54-A
(V/allerstein Company, Staten Island, New York); Rhozyme-33
und Rhozyme H-39 (Rohm & Haas, Philadelphia, Pennsylvania); die a-Amylase, die ein beherrschender Bestandteil des Produktes
Mileszyme ist (Miles Chemical Company, Elkhart, Indiana);
die a-Amylase, die ein beherrschender Bestandteil'des Produktes ORD-Protease ist.(Monsanto DA-10), das aus Bacillus subtilis
stammt (Monsanto Company, St. Louis, Missouri); a-Amy-
109825/1844
. BAD §g{QIIslAL
läse- (Midwest Biochemical Company, Milwaukee, Wisconsin) ;
Llaxamyl (Koninklijke Nederlandse Gist-en Spiri*tusfabriek
N.V., Delft, Niederlande). Gemische dieser Materialien könnenin
den erfindungsgemäßen Zusammensetzungen ebenfalls
verwendet v/erden. ' · . ·
Der stabilisier-te Amylasekomplex gemäß der vorliegenden·
Erfindung, der unerv/ar.tet lang anhaltende amylolytische Aktivität
aufweist, ist das überraschende Ergebnis einer Reaktion zwischen Amylase und vernetztem vorgelatiniertem Amylo-'
pectin. Die VerwendungVvon vernetztem vorgelatiniertem Amylopectin stellt einen kritischen Aspekt der vorliegenden Erfindung
dar. Im Rahmen der Erfindung ist übliche Stärke kein Äquivalent dafür. Auch die geringfügig modifizierten Formen
einfacher natürlicher Stärken, wie solche, die lediglich. durch Erhitzen (partielle Pyrolyse), oder lediglich durch
übliches Hydrolysieren mit Säuren oder Enzymen geringfügig
verändert sind,, stellen solche Äquivalente nicht dar. Wasserlösliche
Lintner-Stärke , beispielsweise, die manchmal befähigt ist, die Stabilität von Amyla.se in Wasch- und Reinigungsmittelmischungen
zu verbessern, kann nicht auf einer verallgemeinernden Basis die überraschenden verbesserten Stabilitätsergebnisse
hervorrufen, die gemäß der vorliegenden Erfindung erhalten werden. Die Ausführung der vorliegenden Erfindung
unter Verwendung von vernetztem vorgelatiniertem Amylo- ·
pectin führt zu verläßlichen und gleichmäßig verbesserten Ergebnissen.
Es ist daher hotwendig, vernetztes vorgelatiniertes Amylopectin in Kombination mit Amylase und Wasser anzuwenden.
•Vernetztes"vorgelatiniertes Amylopectin muß, um im Rahmen
der vorliegenden Erfindung verwendbar zu sein, aus Amylopectin
als Ausgangsmaterial hergestellt sein. Amylopectin ist die verzweigtkettige Komponente der Stärke, während Amylose die
lineare Komponente ist. Bei der Ausführung der vorliegenden Erfindung kann Amylose nicht als geeignetes Ausgangsmaterial
eingesetzt werden. Soweit Amylose in einem Amylopectonmaterial
1098 2 5/-18//A
BADORlQiNAl.
vorliegt,.wird es im Hahnen der vorliegenden Erfindung als
Verunreinigung angesehen. Eine bevorzugte Ausführungsform
der vorliegenden Erfindung stellt die Verwendung von reinem Amylopectin als Ausgangsmaterial dar, das dann vor der Umsetzung
mit Amylase und V/asser zwecks Bildung eines stabilisierten Amylasekomplexes vernetzt und vorgelatiniert werden.
muß. Somit kann diese Komponente aus irgendwelchen natürlichen Stärkematerialien, die Amylopectin enthalten, abgetrennt
und gewonnen werden. Geeignete Materialien umfassen Mais-(Korn-)stärke, Kartoffelstärke, Weizenstärke, Tapiokastärke,
Reisstärke-, Süßkartoffelntärke u.dgl.. Das einzige
besonders bevorzugte Ausgangsmaterial für Amylopectin zur
Vernetzung und Vorgelatinierung für die Verwendung gemäß der vorliegenden'Erfindung ist Wachsmais (waxy maize). Wachsmais
ist ein genetisch kontrolliertes Hybrid des Maises und enthält im wesentlichen 100 % Amylopectin. Die vorliegende
Erfindung soll nur mit einem reinen Amylopectinmaterial oder einem natürlichen Stärkematerial ausgeführt werden, das mehr
als 90 % Amylopectin und vorzugsweise mehr als 95 % Amylopectin
enthält.
Das Amylopectin muß chemisch durch eine Behandlung mit einem Vernetzungsmittel modifiziert werden. 'Bei der Vernetzung
des Amylopectins ist nur ein geringes Ausmaß chemischer Modifizierung erforderlich, doch ist dieses wesentlich. Um
dies zu erreichen, wird das Amylopectin mit 0,005 % "bis 0,25 % ·
eines Vernetzungsmittels und vorzugsweise 0,01 % bis 0,15 %
eines Vernetzungsmittels umgesetzt. Das Vernetzungsmittel ist ein polyfunktionelles Material und kann .ein aliphatisches .
Dihalogenid, wie Propylendichlorid, Äthylendibromid, Glycerindichlorhydrln
und -dichlorbutan, Epoxyhalogenverbindungen, wie Epichlorhydrin und Epibromhydrin, polyfunktionelle Reagenzien,
wie Phosphoroxychlorid, Cyanursäurechlorid und Alkalimetallpolymetaphosphat,
sein. Diese Vernetzungsmittel dienen bei der Umsetzung mit Amylopectin· zur chemischen Modifizierung und milden Hemmung des Amylopectins in einem solchen
Ausmaß, daß bestickte unterscheidbare Produkte für die Aus-
1098 25/1844
BAD
führung der Erfindung und Bildung des gewünschten· stabilisierten
Amylasekorriplexes entstehen. Es ist nicht möglich,
das chemische Reaktionsprodukt zwischen den vorstehend genannten Vernetzungsmitteln und Amylopectin mit Genauigkeit
' zu definieren, v/eil die Art der vorliegenden Reaktion sehr kompliziert is.t. · ·ν
Nach dem Vernetzen muß das chemisch modifizierte vernetzte Amylopectin noch vorgelatiniert werden, bevor es erfindungsgemäß
mit Amylase umgesetzt wird. Die Vorgelatinierung kann in üblicher Weise durch Hitzebehandlung des vernetzten
Amylopectins in Gegenwart von überschüssigem Wasser ausgeführt v/erden, bis die Amylopectinkörner gebrochen sind.
Die Vorgelatinierungsverfahren können während verschiedener Zeit und unter verschiedenen Bedingungen ausgeführt werden.
Ein beliebiges solcher Verfahren kann,angewendet auf das
oben beschriebene vernetzte Amylopectin bei der Ausführung der vorliegenden Erfindung,von Nutzen sein. Das vernetzte
vorgelatinierte Amylopectin wird dann, beispielsweise auf Trommel'.valzen oder mittels irgendwelcher anderer üblicher
Trockenvorrichtungen,getrocknet. In dieser Form kann es mit
Amylase und'Wasser zur Herstellung des stabilisierten Amylasekomplexes
gemäß der Erfindung vermischt werden. Typische Herstellungsverfahren
für vorgelatinierte Stärken sind sehr ausführlich im Kapitel XXIII des Buches von Whistler und Paschall'
mit dem Titel "Starch Chemistry and Technology", Bd. II, Industrial
Aspects, beschrieben, das im Verlag Academic Press · erschienen ist. · ' ■
Vernetzte vorgelatinierte Amylopectine, die im Rahmen
der vorliegenden Erfindung-von Wert sind, sind im Handel erhältlich.
Beispielsweise stellt die Firma American Maize-Products 'Company, Indianapolis, Indiana, ein geeignetes Produkt
her, das unter der Handelsbezeichnung Amaizo Instant
721-A verkauft wird. Ferner stellt die Firma National Starch" and Chemical Corporation, New York, N1Y.,- das Produkt Instant
CIearje1 (Handelsname) her.
109825/J 84V
Obgleich der ,stabilisierte Amylasekomplex, der gemäß der
vorliegenden Erfindung hergestellt wird, in zahlreichen Verfahren Anwendung finden kann, bei welchen -amylolytische enzymatische
Aktivität erwünscht ist, hat der Komplex spezielle Vorteile in einer Wasch- und Reinigungsmittelmischung. Bei
einer solchen Anwendung ist es eine besonders schwierige Aufgabe,
eine verlängerte Enzymaktivität aufrechtzuerhalten. Dies trifft insbesondere, wie oben angegeben, wegen der rela-
die
tiv strengen Bedingungen zu,/bei der Herstellung von Wasch- und Reinigungsmittelmischungen Anwendung finden, und auch wegen
der großen Zahl verschiedener Typen von Bestandteilen, die üblicherweise, in Wasch- und Reinigungsmittelmischungen
verwendet werden, z.B. stark alkalische Materialien und Perboratbleichmittel. Im übrigen stellt die Lagerungsstabilität
einen wichtigen. Faktor dar, der im Zusammenhang mit Amylase (enzym)-hältigen Wasch- und Reinigungsmittelmischungen streng
geprüft v/ird. In jeder dieser Beziehungen ergibt der stabili-'sierte
Amylasekomplex gemäß der vorliegenden Erfindung unerwartete
und unübertroffene Ergebnisse.
In der einfachsten Ausführungsform der Wasch- und Reinigungsmittelmischung
wird ein Waschmittel geschaffen, das im wesentlichen aus 0,001 Ge\v.-% bis 3 Gew.-% eines stabilisierten
Amylasekomplexes gemäß der vorliegenden Erfindung in mechanischer Mischung mit 97 % bis 99,999 % einer körnigen
Detergensmischung besteht, die im wesentlichen aus einem wasserlöslichen
organischen synthetischen Detergens und einem wasserlöslichen Gerüststoffsalz für Detergentien zusammengesetzt
ist, worin das Verhältnis des Detergens zum Gerüststoffßalz im Bereich von 4 : 1 bis 1 : 20 liegt. Vorzugsweise soll
der Amylaseicomplex 0,001 Gew.-% bis 2 Gew.-?£ und die körnige
Detergensmischung 98 % bis 99,999 % ausmachen. Diese Mischung
kann auch bis zu 50 Gew.-% eines Perboratbleichsiittels enthalten,
vorzugsweise 0,5 Gew.-% bis 4-0 Gew.-%. Das am häufigsten
verwendete-Bleichmittel und das hier bevorzugte ist Natriumperborat. Es stellt einen besonders wertvollen Aspekt
der vorliegenden Erfindung dar, daß -die Menge des Natriumper-
1098 257184 4
BAD ORIGINAL
borats, die ohne Inaktivierung des Amylaseenzyms verwendet
werden kann, die bisher hiefür bekannten Mengen wesentlich
überschreitet.
Bei einen gewöhnlichen' mechanischen Gemisch vom eben
beschriebenen Typ, d.h. einem stabilisierten Amylasekomplex und einer körnigen -Detergensmischung, ist es möglich, daß
Segregationsp'robleme auftretenT Dies bedeutet, daß für den
Fall der Amylasekomplex in Form eines Pulvers vorliegt, das
feinere Teilchen aufweist als die körnige Detergensmischung, die feineren Komplexteilchen die Tendenz zur Segregation ^
zum Boden des Kartons oder der Packung zeigen können. Dies %
kann beispielsweise durch solche Ausführungsformen vermieden werden, bei-welchen die Detergentien in Tablettenform vorliegen,
oder in Form von Packungen, deren Gehalt gerade für einen einzigen Waschvorgang ausreicht.
Das Segregations- oder Absetzungsproblem wird auch durch
jene Ausführungsform der vorliegenden Erfindung gelöst, bei . der eine körnige amylasehältige Mischung vorgesehen ist, die
im wesentlichen aus einem wasserlöslichen Trägerkorn besteht, ■ das daran einen stabilisierten Amylasekomplex gebunden aufweist,
der durch Vermischen von Amylase, vernetzten vorgelatiniertem Amylopectin und Wasser hergestellt ist. M
Bei dieser Ausführungsform der vorliegenden Erfindung
kann der wasserlösliche körnige Träger ein beliebiges Mate- · ,
rial sein, auf das der stabilisierte Amylasekomplex durch
beliebige geeignete Mittel angebracht oder adsorbiert ist. . ,Beispielsweise kann der Träger ein anorganisches Salz ent-•
halten, mif'dem der Komplex agglomeriert sein kann. Solche
körnige Träger sollen aus Materialien gewählt werden, die mit dem für solche Körner beabsichtigten Zweck verträglich sind.
Beispielsweise können Stärke, Cellulose oder andere natür- "
liehe odor synthetische Polymermatrizen und .andere nichtoxydierende
Materialien genannt werden. · .·
109825/18U
BAD ORIOINAL
Außerdem ist es möglich, die stabilisierten Amylase- ·
enzyme an einen körnigen' Träger unter Verwendung eines ge- ,
eigneten wasserlöslichen klebenden (harzartigen) Materials, wie Polyvinylacetat und Polyvinylalkohol, anzubringen.
Fach einer bevorzugten Ausfülirungsform wird eine körnige
ainylaseenthaltende V/asch-Detergens-i.iischung, die im wesentlichen
aus einem wasserlöslichen Träger besteht, der daran einen stabilisierten Amylasekomplex gebunden aufweist, durch
Vermischen von Amylase und vernetztem vorgelatiniertem Amylopectin in einer wässerigen Aufschlämmung, die eine Temperatur
im Bereich von 10C bis 4-30C und einen pH-V/ert von 4,5 bis 8,5
aufweist, hergestellt, wobei das Gewichtsverhältnis von Amylase zu vernetztem vorgelatiniertem Amylopectin im Bereich
von 1 : 1 bis 1 : 200 liegt und wobei der wasserlösliche körnige Träger im wesentlichen aus einer körnigen Detergensmischung
besteht, die im wesentlichen aus einem wasserlöslichen Detergensgeruststoff oder einem Gemisch von wasserlöslichem
organischen Detergens und einem wasserlöslichen Detergensgeruststoff
besteht, wobei das Verhältnis von Detergens zu Gerüststoff im Bereich von 4- : 1 bis 1 : 20 und vorzugsweise
von 3 : 1 bis 1 ; 10 liegt.
Bei jener Ausführungsform der Erfindung, bei der eine
körnige amylaseenthaltende Wasch-Detergens-Mischung der erfindungsgemäßen
Art geschaffen wird, die im wesentlichen aus einem wasserlöslichen körnigen Träger, der daran einen stabilisierten
Amylasekomplex gemäß der vorliegenden Erfindung gebunden.aufweist,und worin der körnige Träger eine Detergens-
ist
mischung/,die im wesentlichen aus einem organischen Detergens und einem wasserlöslichen Detergensgeruststoff mit einem Verhältnis von Detergens 'zu Gerüststoff von 4 : 1 bis 1 : 20 besteht, ist die körnige amylasehältige Wasch-Detergens-Mischung wie folgt zusammengesetzt:
mischung/,die im wesentlichen aus einem organischen Detergens und einem wasserlöslichen Detergensgeruststoff mit einem Verhältnis von Detergens 'zu Gerüststoff von 4 : 1 bis 1 : 20 besteht, ist die körnige amylasehältige Wasch-Detergens-Mischung wie folgt zusammengesetzt:
109825/184 4
BAD ORIGINAL
, 80 bis 90 % einer Mischung aus einem wasserlöslichen
organischen Detergens und einem wasser-. . löslichen Detergensgerüststoffsalz, worin
das Verhältnis des Detergens1ZU Gerüststoff
im Bereich von 4- : 1 bis 1 ; 20 liegt;
0,0001 bis 2 % Amylase; ■ ■ ' ' .
0,0001 bis 4- % hydrolysierte· Produkte von chemisch
modifiziertem, vernetztem, vorgelatiniertem
Amylopectin; 'und'
-Die Hydrolyseprodukte des vernetzten vorgelatinierten· Amylopectins werden während der Reaktion zwischen Amylase,
vernetztem vorgelatiniertem Amylopectin und Wasser gebildet.
3.ei dieser Ausführungsform und allen anderen Ausführungsformen der Wasch- und Reinigungsmittelmischungen gemäß der ■
Erfindung kann das organische Detergens aus wasserlöslichen
anionischen, nichtionischen, zwitterionischen, ampholytischen,
synthetischen Detergentien oder Mischungen aus Detergentien dieser Klassen gewählt werden. Beispiele für jede dieser Klas- ^
sen von Detergentien sind nachstehend im einzelnen angegeben. ^
Die organischen Detergensverbindun'gen, die als in den
erfindungsgemäßen Mischungen als gegebenenfalls vorliegende
Komponenten verwendet v/erden können, sind Seifen und anionische, nichtionische, ampholytische und zwitterionische synthetische
Detergentien und deren Mischungen; sie warden wie folgt beispielsweise veranschaulicht:
(a) V/ass erlös liehe Seife.·* Beispiele geeigneter Seifen
zur Verwendung im Rahmen der Erfindung sind die Natrium-, Kalium-, Ammonium- und Alkanolammonium- (z.B. Triäthanolammonium-)
Salze höherer Fettsäuren,die etwa 10 bis etwa 22 Koh-
lens toffatone enthalten. Besonders brauchbar sind die Natrium-
und Kaliumsalze der Mischungen aus Fettsäuren, die sich von Kokosnußöl und Talg ableiten, d.h. Natrium- und Kaliumtalg
und Kokosnußseife.
(b) Anionische synthetische Nichtseifendetergentien, die
eine bevorzugte Klasse darstellen, können allgemein als die wasserlöslichen Salze, insbesondere die Alkalimetallsalze,
von organischen Schwefelsäurereaktionsprodukten, beschrieben werden, die in ihrer Molekularstruktur einen Alkylrest, der
etwa 8 bis etwa 22 Kohlenstoffatome enthält, und einen SuI-fonsäure-
oder SuIfonsäureesterrest enthalten. (Vom Ausdruck
Alkyl wird auch der Alkylabschnitt höherer Acylreste umfaßt.)
Wichtige Beispiele der synthetischen Detergentien, die einen Teil der bevorzugten Mischungen gemäß der Erfindung ausmachen,
sind die Natrium- oder Kaliumalkylsulfate, insbesondere
solche durch Sulfatieren der höheren Alkohole (Cq-C^8-Kohlenstoff
atome) erhaltenen, die durch Reduktion der Glyceride von Talg- oder Kokosnußöl entstehen; Natrium- oder Kaliumalkylbenzolsulfonate,
in denen die Alkylgruppe etwa 9 ^>is etwa 15
Kohlenstoffatome enthält, einschließlich solche -der Typen,
wie sie in den USA-Patentschriften Nr. 2,220,099 und Nr. '
2,4-77,383 beschrieben sind (der Alkylrest kann eine gerade
oder verzweigte aliphatisch^ Kette sein); Natriumalkylglyceryläthersulfonate,
insbesondere solche Äther der höheren Alkohole, die sich von Talg- und Kokosnußöl ableiten; Natriumkokosnußölfettsäuremonoglyceridsulfate
und -sulfonate; Natrium- oder Kaliumsalze von Schwefelsäureestern des Reaktionsproduktes eines Mols eines höheren Fettalkohols (z.B. Talgoder
Kokosnußölalkohol) und etwa 1 bis 6 Molen Äthylenoxid, ' Natrium- oder Kaliumsalze von Alkylphenoläthylenoxidäthersulfat
mit etwa 1 bis etwa 10 Einheiten Äthylenoxid je Molekül
und in welchen die.Alkylreste etwa 8 bis etwa 12 Kohlenstoffatome enthalten; das Reaktionsprodukt .von Fettsäuren, ·
die mit Isäthionsäure verestert, und mit Natriumhydroxid neutralisiert sind, wobei beispielsweise die Fettsäuren vom .
Kokosnußöl abgeleitet sind,, Natrium- oder Kaliümsalze eines
' " 109828/1844
• - 19 -
. ■ ·2ϋΡϋΟ72
Fettsäureanids eines Methyltaurids, worin die Fettsäuren beispielsweise
vom KokosnuSöl abgeleitet sind; tund andere an
sich bekannte Produkte, von denen eine Anzahl" besonders in den USA-Patentschriften Nr. 2,486,921, KrV 2,486,922 und
Er. 2,396,278 beschrieben ist. Andere wichtige anionische
Detergentien, nämlich sulfonierte Olefine, sind in der USA-Patentschrift
Nr. 5,332,880 beschrieben.
(c) Uichtionische synthetische Detergentien: Sine Klasse
kann allgemein als Verbindungen definiert v/erden, die durch
die Kondensation von Alkylenoxidgruppen (-hydrophiler Art) mit
einer organischen hydrophoben Verbindung entstehen, die aliphatischer
oder alkylaronatischer Natur sein kann. Die Länge des hydrophilen oder Polyoxyalkylenes te s, der mit e.iner beliebigen
speziellen hydrophoben Gruppe kondensiert ist, kann leicht so eingestellt werden, daß eine wasserlösliche Verbindung
entsteht, welche den gev/ünschten Gleichgewichtsgrad zwischen
hydrophilen und hydrophoben Elementen aufweist. Eine andere Klasse hat semipolare Kennmerkmale. Bevorzugte Klassen
nichtionischer synthetischer Detergentien sind die folgenden:
(1) Sine Klasse nichtionischer synthetischer detergentien
ist unter dem Handelsnameη "Pluronic" erhältlich. ■
Diese Verbindungen werden durch Kondensation von A'thylenoxid mit einer hydrophoben Base erhalten, die durch Kondensation ·
von Propylenoxidmit Propylenglykol gebildet wird. Der hydrophobe Anteil des Moleküls, der V/asserunlöslichkeit zeigt, hat
ein Molekulargewicht von etwa 1500 bis 1800. Die Addition von Polyoxyäthylenresten an diesen hydrophoben Abschnitt führt
zur Erhöhung der V/asserlöslichkeit des Moleküls als Ganzes - .
und der Fl ifssigkeitschar akter des Produktes wird bis zu dem
Punkt aufrechterhalten, in dem der Polyoxyathylengehalt etwa, .
$0 % des Gesamtgewichtes des KondensationsProduktes ausmacht.
(2) Die Polyäthylenoxidkondensate von Alkyl phenolen,'
z.B. die Kondensationsprodukte von Alkylphenolen, die eine · Alkylgruppe mit etwa 6 bis 12 Kohlenstoffatomen in entweder ·
109825/ 1 8A /♦
BAD GRfGINAl. * " "
_ on _
geradkettiger oder verzv/eigtkettiger Konfiguration aufv/eisen,
nit ethylenoxid, wobei dieses. Äthylenoxid in Mengen vorliegt,
die 5 bis 25 Molen Äthylenoxid ,je Mol Alkylphenol entsprechen.
Der Alkylsubstituent -in solchen Verbindungen.kann beispielsweise von polymerisiertem Propylen, Diisobutylen, Octen
oder Honen abgeleitet sein.
(3) Solche nichtionische synthetische Detergentien, die sich aus der Kondensation von .Äthylenoxid mit dem Produkt
ableiten, das bei der Reaktion von Propylenoxid und Äthylendianin entsteht. Beispielsweise sind Verbindungen, die etwa ·
™ 4-0 Gev.r.-% bis etwa 80 Gew.-% Polyoxyäthylen enthalten und ein
Molekulargewicht von etwa 5000 bis etwa 11.000 zeigen, und die bei der Reaktion von Äthylenoxidgruppen mit einer hydrophoben
Base entstehen, Welche das Reaktionsprodukt von Äthylendiamin
und überschüssigem Propylenoxid darstellt', wobei die Base ein Molekulargewicht in der Größenordnung von 2500
bis 30OO aufv/eist, zufriedenstellend.
Das Kondensationsprodukt aliphatischer Alkohole mit 8 bis 22 Kohlenstoffatomen in entweder geradkettiger oder
verzv/eigtkettiger Konfiguration, mit Äthylenoxid, z.B. einem Kokosnußalkoholäthylenoxidkondensat mit 5 "bis 30 Molen Äthylenoxid
-je Mol Kokosnußalkohol, .wobei die Kokosnußalkoholfrak
tion 10 bis.14- Kohlenstoffatome aufweist.
(5) Die Ammoniak-, Monoäthanol- und Diäthanolamide von Fettsäuren, die einen Acylrest von etwa 8 bis etwa 18
Kohlenstoffatomen aufv/eisen. Diese. Acylreste leiten sich normalerweise von natürlich vorkommenden Glyceriden, z.B. Kokosnußb'l,
Palmöl, Sojabohnenöl und Talg, ab, können aber auch synthetischen Ursprungs,z.3. durch Oxydation von Erdöl oder
durch Hydrierung von Kohlenmonoxid nach dem Fischer-Tropsch-Verfahren
erhalten worden, sein.
(6) Langkettige tertiäre Aminoxide, die der folgenden
allgemeinen Formel entsprechen
109825/1844
* BA#®RiGlNAL
■ Ή2 ■ ·
R1 -(OR^)n-H —>
O
worin ' - t
R ^ ein Alky !rest mit etwa 8 "bis etwa 24 Kohlenstoffatomen,
, "
ρ 1^ ' ·
R und H jeweils Methyl-, Äthyl- oder Hydroxyäthylreste,
ι ·
R Äthylen'und ' " · ·
• η O bis'etwa 10 bedeuten. ■ .
Der Pfeil in der Formel ist eine übliche Darstellung einer semipolaren Bindung. Spezielle Beispiele von Aminoxiddetergentien
umfassen: Dirnethyldodecylaminoxid; Getyldimethylaminoxid;
bis-(2-Hydroxyäthyl)-dodecylaminoxid· bis-(2-Hydroxy- .
äthyl)-3-dodecoxy-1-hydroxypropylaminoxid.
.(7) Langkettige tertiäre Phosphinoxide, die die folgende,
allgemeine. Formel aufweisen
RR1R11P
worin .
R einen Alkyl-, Alkenyl- oder Monohydroxyalkylrest mit
10 bis 24 Kohlenstoffatomen in der Kette und
R' und R" jeweils Alkyl- oder Monohydroxyalkylgruppen
mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen bedeuten.
Der Pfeil in der Formel ist eine-übliche Darstellung einer »■
semipolaren Bindung. Beispiele geeigneter. Phosphinoxide sind in der USA-Patentschrift Nr. 3,304,263 beschrieben und umfassen
Dimethyldodecylphosphlnoxid; Diäthyldodecylphosphinoxidj
Dimethyl-(2-hydroxydodecyl)-phosphinoxid, . ,
' '104826/1L
■ · 2Q60072
' (8) Langkettige Sulfoxide der allgemeinen Formel
0 .
v/orin
R^ einen Alkylrest mit etwa 10 bis etwa 28 Kohlenstoffatomen,
0 bis etwa 5 Xtherbindungen und Ό bis etwa 2
Hydroxylsubstituenten symbolisiert, wobei wenigstens ein Abschnitt von R^ ein Alkylrest mit 0'Ätherbindungen
ist und etwa.10 bis etwa 18 Kohlenstoffatome aufweist,
und worin
R einen Alkylrest mit 1 bis 5 Kohlenstoffatomen und 1
bis·2 Hydroxylgruppen symbolisiert.
Spezielle Beispiele dieser Sulfoxide sind: Dodecylmethylsulfoxid; 3-Kydroxytridecylmethylsulfoxid; 3~Methoxytridecylmethylsulfoxid;
3-Hydroxy-4~dodecoxybutylmethylsulfoxid.
(d) Ampholytische synthetische Detergentien können allgemein
als Derivate aliphatischer sekundärer und tertiärer Amine beschrieben werden, in.welchen der aliphatische Rest
geradkettig oder verzweigt sein kann und worin einer der aliphatischen Substituenten etwa 8 bis 18 Kohlenstoffatome und
einer eine anionische wasserlöslichmachende Gruppe, z.B. Carboxy, SuIfο, SuIfato, Phosphato oder Phosphono,, enthält. Beispiele
von Verbindungen, die unter diese Definition fallen, sind ^atrium-3-dodecylaminopropionat und Natrium-3-dodecyl- ·
aminopropansulfonat.
(e) Zwitterionische synthetische Detergentien können allgemein als Derivate aliphatischer quaternärer Ammonium-,
Phosphonium- und Sulfoniumverbindungen beschrieben werden, in welchen der aliphatische Rest geradkettig oder verzweigt
sein kann und v/orin einer der aliphatischen Substituenten . etwa 8 bis 18 Kohlenstoffatome und einer eine anionische, wasserlöslichmachende
Gruppe, z.B. Carboxy,. SuIfο,· SuIfato, Phosphato·
oder Phosphono, enthält. Beispiele von Verbindungen,
109825/184A
BAD ORIGINAL
die unter diese Definition fallen, sind ^-(NjN
liexadecylaninanio)-propaii-1-suliOnat und ;5-(N,N-Dimethyl-N-hexadecylaiamonio)--2-hydroxypropan-1-sulfonat,
die insbesondere. v;e gen ihrer ausgezeichneten Kaltwasserdetergenscharakteristika
bevorzugt werden. Siehe beispielsweise die kanadische Patentschrift Nr. 708,1*8.
Das Detergensgerüststoffsalz, das als Trägerkorn bei
dieser Ausführungsform geeignet ist', ist ein teilweise hydratisiertes
hydratisierbares Salz, das in wässeriger Lösung einen pH-Wert in Bereich von 4- bis 12 auf v/eist -und einen
Dampfdruck zeigt, der nicht größer als etwa 13,15 mm Hg, gemessen
unter Atmosphärendruck bei 200G,ist und das zu nicht
mehr als 90 % seiner Hydratationskapazität hydratisiert ist.
Vorzugsweise soll das hydratisierbare Salz zu nicht mehr als 50 ?£, bezogen-auf seine Hydratationskapazität, hydratisiert
sein, soll einen pH-Wert in wässeriger Lösung im Bereich von 4- bis 11 aufweisen und soll aus der Natriumtripolyphösphat,
Natriumpyrophösphat, Natriumtetraborat, saures Natriumpyrophosphat
und deren Mischungen umfassenden Gruppe ausgewählt sein.
Zum besseren Verständnis der Ausführungsform, in der .
ein teilweise hydratisiertes hydratisierbares Salz als oder
im Enzyinträgerkorn verwendet wird, wird folgendes ausgeführt:
V/asserlösliche hydratisierbare Salze, die als oder im
Trägerkorn der erfindungsgemäßen Zusammensetzungen verwendet
werden, haben bestimmte Kennmerkmale hinsichtlich pH-V/ert
und Hydratationscharakteristika. Im Hahmen der Erfindung
wird durch den Ausdruck hydratisierbares Salz eine Verbindung mi't den gewünschten Eigenschaften oder eine Mischung solcher
Verbindungen definiert.
Sowohl das Trägerkorn als auch das hydratisierbare Salz, das hier verwendet wird, soll einen pH-V,'ert in wässeriger Lösung
im Bereich von * bis 12 ergeben. Trägerkörner und hydra-,
tisierbare Salze, die pH-V/erte von 4 bis ? aufweisen, werden
109825/1844
BADORIÄÄL
BADORIÄÄL
vorgesehen, wenn die spezielle pulverförmige Amylase, die für
die Bindung an den körnigen Träger ausgewählt v/ird, eine saure Umgebung für optimale Aktivität und Stabilität bevorzugt.
Neutrale oder schwach alkalische pH.-V.'erte von 7 bis 8 werden
aus analogen Gründen angewendet. Körnige Träger und hydratisierbare Salze, die pH-Werte im Bereich von 4 bis 8 ergeben,
dienen im allgemeinen lediglich als Träger für die pulverförmige Amylase. Falls der körnige Träger und das hydratisierbare
Salz, das in diesem verwendet wird, als Detergens oder als eine Detergenskomponente zusätzlich zur Trägerfunktion
für die Amylase wirkt, werden Materialien verwendet, die hohe pH-Werte im Bereich von 4- bis 12, vorzugsweise im Bereich von
tk 6 bis 11, ergeben, Wasserlösliche hydratisierbare Gerüststoffsalze,
die als solche oder in einem körnigen Träger, wie er nachstehend beschrieben wird, entweder in körniger Form für
sich oder als Teil .eines Mehrkomponentendetergenskprns dienen,
liefern pH-Werte im Bereich von 4 bis 11.
Vorzugsweise werden das hydratisierbare Salz und Amylase hinsichtlich des pH-V/ertes so abgestimmt, daß die inhärenten
pH-Werte der Amylase und des Salzes innerhalb von einer oder 2 pH-Einheiten liegen. In den er.findungsgemäßen Zusammensetzungen
ist jedoch eine solche pH-Abstimmung nicht wesentlich," weil die Feuchtigkeits-Absorptionskapazität des partiell hy-
^ dratisierten hydratisierbaren Salzes die Feuchtigkeit von·der
Enzymträgergrenzfläche " entfernt hält, wobei jedwede pH-Unterschiede
in dem Salz und im Enzym ausgeschlossen werden,4 die einen Abbau der Amylase bewirken könnten.
Das hydratisierbare Salz, das als körniger Träger oder im körnigen''Träger angewendet v/ird, soll sein Hydratationswasser festhalten und soll weiteres Wasser leicht aufnehmen
können, um die Funktion zu erfüllen, die ihm im Rahmen der . Erfindung zukommt. Geeignete hydratisierbare Salze sind solche;
die einen Dampfdruck von nicht mehr als etwa 13,15 mm Hg
bei 2O0G und Atmosphärendruck aufweisen. Dieser Dampfdruck
entspricht 75 %. relativer Feuchtigkeit, gemessen über dem
109.825/184 A
BAD ORIQINAi.
■'■""ι *|i ί1 !■■'!'■: T"--?
hydratisierbaren Salz unter den gleichen Bedingungen. Hydra-'
tisierbare Salze mit niedrigeren Danpfdrucken werden bevorzugt.
Der Dampfdruck variiert mit der Verbindung und mit der
schon in der Verbindung enthaltenen Menge an Hydratationswasser.
3in wasserfreies Salz hat keinen Dampfdruck. In den Zu~
" sainnensetzungen gemäß der Erfindung y/ird das hydratisierbare
Salz stets etwas Kydratationswasser enthalten und einen gewissen Dampfdruck in Abhängigkeit davon aufweisen, wie viel
Wasser verwendet wurde, um die Bindung des pulverförmigen
Enzyms an den körnigen Träger zu bewirken. Beim erfindungsgemäßen
Verfahren können als Ausgangsmaterial entweder wasserfrei'e
oder teilweise hydratisierte hydratisierbare Salze verv/endet werden.'
Ein -anderes wichtiges Kennmerkmal des hydratisierbaren
Salzes ist dessen Fähigkeit zur Aufnahme von Kydratationswasser. Vorzugsweise soll diese Kapazität im Bereich, von 0,1 bis
1,3 kg Wasser je kg wasserfreies Salz liegen. 1 kg wasserfreies
Hatriumtripolyphosphat wird 0,3 kg Wasser als Hydrat
binden. *
Beispiele geeigneter wasserlöslicher hydratisierbarer '
Salze zur Verwendung als körniger Träger oder in dem körnigen
Träger sind folgende: " · .
I. Hydratisierbare Salze einer Säure mit einer großen
und einer Base -mit einer kleinen Dissoziationskonstante, die
einen pH-Wert von etwa 4 bis etwa. 7 ergeben·
CaOl2 ■
II. Hydratisiorbare Salze einer Säure und einer Base mit
etwa der gleichen Dissoziationskonstante mit einem pH-V/ert
vonetv/a 7 "bis 8 , ■ . .
Amnoniuiaseifen höhsrer fettsäuren
■ . ■: . · ■
109825/1844
Tetraa^oniumätharihydroxydiphosphonat.
III. Hydratisierbare Salze einer Säure mit "einer kleinen '
und einer Base mit einer großen Dissoziationskonstante (z.B. Gerüststoff salze) mit einem pH-7.'ert von etwa 8 bis 11 oder
Trinatriummethan- oder -äthanhydroxydiphosphonat, Trinatrium
methan- oder -äthandiphosphonat, Tetranatriumäthantriphospho
nat, Tetranatriumäthanhydroxytriphosphonat, Tetranatriumpropantetra-,
-penta- oder -hexaphosphonat
Nätriumseifen höherer Fettsäuren
Na5PO4
Trinatriumriitrilotriacetat
Di-, Tri- und Tetranatriumäthylendiamintetraacetat.
Die vorstehende Liste stellt nur eine beispielsweise Veranschaulichung dar. Viele andere hydratisierbare Salze,
die den gewünschten pH-Wert, Dampfdruck und die gewünschten Hydratationskennmerkmale aufweisen, können angewendet
werden. Die Kationen solcher hydratisierbarer Salze können ' Alkalimetall-, wie Natrium-, Lithium- oder Kalium-, Ammonium-,
Alkanolammonium- (z.B. Triäthanolammonium-) und Erdalkalimetall-, wie Kalzium- und Barium-Kationen· sein. Es können
Mischungen solcher Salze Anwendung finden.
Viele dieser hydratisierbaren Salze variieren hinsichtlich der'Hydratationskapazität und nehmen 1 bis 10 oder 12
Mole V/asser auf.
Die bevorzugten hydratisierbaren Salze sind Natrium- . gerüststoffsalze, wie Natriumtripolyphosphat, Natriumtatra-
10982SH844
bor at, Natriumpyrophosphat, saures KatriumpyToph.osph.at und
Mischungen dieser Salze, v.'ie eine Mischung aus Natriumtripolyph.osph.at
und saurem Natriumpyrophosphat in einem Gewichtsver- '
hältnis von etwa 1 : 1 bis 5:1* vorzugsweise 3:1. Diese
Gerüststoffsalze haben in irgendeiner ihrer teilweise hydratisierten Formen Dampfdrücke von weniger als 13,15 mm.Eg bei
200C und einer Atmosphäre. Natriumtripolyphosphat, Natriumpyrophosphat
und If atriumte tr aborat haben pH-Werte von etwa 9 bis 10.
Mit der Amylase, die an den körnigen Träger gebunden ist,
ist das hydratisierbare »Salz vorzugsweise zu nicht menr als
90 °/o (bezogen auf das Gewicht der gesamten Hydratationsfähig- %
keit) hydratisiert, um eine Kapazität für weitere Hydratation
zu schaffen, wenn das Produkt freier Feuchtigkeit ausgesetzt wird. V.'ünschens werterweise beträgt dieser Zahlenwert nicht
mehr als etwa 50 c/o der gesamten Hydratationskapazität. Im allgemeinen
werden etwa 33 0A der gesamten Hydratationskapazität
des hydratisierbaren Salzes ausgenützt, wenn die Amylase an den körnigen Träger gebunden ist.
Das hydratisierbare Salz kann entweder als solches als der'
körnige Träger verwendet -werden, oder es kann einen Teil eines körnigen Mehrkomponententrägers darstellen. Die anderen
Komponenten des körnigen Trägers können, falls das hydrati·- Λ
sierbare Salz nur einen Teil derselben ausmacht, als Verdünnungsniittel
wirkende Salze, organische Detergentien, Deter -'. gensgerüststoffsalze, die nicht die erforderlichen Hydrat- ·
kennzierkmale aufweisen, und andere Komponenten von Detergensmischungen
des üblichen Typs umfassen. Der körnige Träger, wie er gemäße der Erfindung vorgesehen ist, weist zweckmäßig
eine Teilchengröße von etwa 0,075 mm bis etwa 3,33 mm auf. Dieser Größenbereich entspricht Körnern, die durch ein 6 Maschensieb
hindurchgehen und auf einem 200 Maschensieb (Tyler Standardsieb) zurückbleiben. Ein bevorzugter Größenbereich,
ist 0,2 mm bis 2 mm. V.'aschmittelprodukte, wie übliche sprühe,
getrocknete Detergenskörner, liegen in diesen· Größenbereichen,.
109825/ifUft ·
wobei ein leichtes Absessen und eine Verwendung ohne Staubentwicklung
gewährleistet ist. Der körnige Träger hat Vorzugsv/eise
eine Dichte im Bereich von etwa 0,2 g/cm bis etwa 0,8 g /cm·5.
Die hydratisierbaren Salze können 20 % bis 100 % des
körnigen Trägers ausmachen. Vorzugsweise enthält das. hydratisierbare Salz 40 % bis 90 % de"s körnigen Trägers, um eine
große Kydratationskapazität für den Träger sicherzustellen und den 3inschluß anderer erwünschter Komponenten, wie
ein organisches Detergens, in den körnigen Träger zu ermöglichen. V.'ird ein organisches Detergens mit dem hydratisierbaren
Salz, insbesondere einem hydratisierbaren Gerüststoffsalz, verwendet, so liegt das Verhältnis von Salz zu Detergens
im Bereich von 1 : 4- bis 20 : 1 , im allgemeinen von
1 : 1 bis 9:1· Der körnige Träger kann auch kleinere Materialmengen,
enthalten, beispielsweise Korrosionshemmstoffe, wie. Benzotriazol, die Schmutzwiederabscheidung verhindernde
Mittel, v/ie Natriumcarboxymethylcellulose, optische
Aufheller, Bakterizide, Parfüms und Farbstoffe. Die gegebenenfalls
vorliegenden kleineren Kompone-nten v/erden Jede für
sich üblicherweis'e in Mengen bis zu 2 bis 5 Gew.-% des kör- nigen
Trägers verwendet. ' .
Der körnige Träger mit der gebundenen Amylase kann als solcher als Vorwascheinweichmittel oder, falls der Träger eine
Detergenskomponente, wie ein hydratisierbares Gerüststoff-,
salz, enthält, als Reinigungsmittel verwendet werden. Der körnige, mit der Amylase verbundene Träger kann mit anderen
körnigen Detergensmaterialien , die etwa die gleiche Teilchengröße
"und Dichte aufweisen, unter Bildung einer Mehrkomponejiten-Hochleistungsdetergens-V/aschmischung
vermischt werden, wobei die Abstimmung so erfolgt, daß eine Anzahl erwünschter
Kennmerkmale erhalten wird. In einem solchen Falle liegt der körnige Träger mit Amylase vorzugsweise in einer
Menge von etwa 0,001 Gew.-% bis 20 Gew.-% einer solchen Mehrkomponentendetergensmischung
vor und ist gleichförmig inner-
109825/18A4
BAD ORIGINAL
JA·/'1V- '■' : ■■■■:■
h'alb der Betergensmischung verteilt, so daß irgendeine willkürliche
Prooe davon etwa die gleiche Zusammensetzung wie
irgendeine andere Probe hat. Die Verwendung von weniger als
• etwa 0,C01 Gew.-^ Träger -t- Enzym "bereitet Schwierigkeiten
hinsichtlich der Gleichförmigkeit; mehr als 20 °,Ό führen zu
•einer Einbuße der Vorteile solchen Mischens, das gelegentlich
Hauptansatabildung ("master-batching") genannt wird. Gewünscht enf alls kann der Träger mit einer hellen Farbe gefärbt
und mit einem weißen oder schwach gefärbten, körnigen Detergenssysteri
vermischt werden, v/obei eine Gesamtmischung entsteht, die ein charakteristisches gesprenkeltes Aussehen aufweist,
wie dies in der kanadischen Patentschrift Nr. 577,^-79 ä
angegeben ist. '
Die Ausfuhrungsform der vorliegenden Erfindung, bei der "
das Enzymträgerkorn vorgesehen ist, hat den Vorteil, daß sie die wirksame Einverleibung der Enzyme in eine Mehrkomponentende
tergensmischung ermöglicht, worin der Gesamtanteil der mit Enzympulver zu behandelnden Körner relativ gering ist. '
Die beim Waschen "auftretenden Vorteile der Enzyme werden miteiner
lediglich geringen Menge derselben in einer Wasch- und Reinigungsmittelmischung erhalten. Daher ist es wirksamer,
einen kleineren Anteil des körnigen Trägers, der eine mäßige Menge von daran gebundenem Enzym aufweist, mit einem größeren
Anteil der enzymfreien Körner zu vermischen, als eine sehr , %
kleine Enzymmenge an jedes der Körner in einem körnigen Detergensprodukt
zu binden. Im übrigen ist der körnige 'Träger so
beschaffen, daß er eine verbesserte Stabilität gewährleistet, wohingegen die Detergensmischung so beschaffen sein kann, daß
sie keine Bedingungen optimaler Stabilität ergibt.
In einer Kehrkomponentendetergensmischung, die etwa
0,001 % bis 20 % des körnigen Trägers mit -gebundenem Enzym
aufweist, können die restlichen 80 % bis 99,999 % körnige
Detergensmaterialien vom üblichen Typ sein. Im allgemeinen
sind solche Materialien Mischungen von Gertistifoffen und or-·
ganischen Detergentien in Gewichtsverhältnissen von 1 ; 4 bis
BAf)ORIGINAL
20 : 1. Die Gerüststoffe können vom hydratisierbaren Typus
sein, der für den körnigen Träger erforderlich ist, oder sie können einen anderen Typus haben, wie z.3. die Polycarboxylatgerüststoffsalze,
die in der USA-Patentschrift Nr. 3,308,067 beschrieben sind. ' *
Die Mehrkomponentendetergensjnischung enthält gemäß einer
bevorzugten Ausführungsform auch bis zu 50 % eines PerboratbleichmitteIs,
vorzugsweise 0,5 % bis 40 % davon, wobei
Natriumperborat besonders bevorzugt wird.
Unabhängig davon, ob das hydratisierbare Salz das gesamte
oder nur einen Teil beliebiger teilehenförmiger körniger
Träger im gewünschten Größenbereich ausmacht, kann es in beliebiger teilchenförmiger physikalischer Form, wie als körniges
wasserfreies JMatriumtripolyphospnat, das relativ dicht
ist, vorliegen, oder es kann ein hitzegetrocknetes oder agglomeriertes hydratisierbares, Salz enthaltendes Teilchen
sein, das verringerte Dichte und vergrößerten Oberflächenbereich als Ergebnis einer Trocknungs- oder Agglomerationsstufe aufweist. Übliche, sprühgetrocknete synthetische' Detergenskörner
können verwendet werden, da sie einen signifikanten Anteil hydratisierbares,Salz, insbesondere Gerüststoffsalz,
wie Natriumtripolyphosphat;, enthalten.
Ein körniger Träger, der vorteilhafterweise verwendet
werden kann, umfaßt sprühgetrocknete Detergenskörner, die
Natriumtripolyphosphat und anionisches organisches synthetisches Detergens.ln einem Gewichtsverhältnis von 8 : 1 bis
2 : Λ enthalten, wobei weniger als 4· % und vorzugsweise weniger
als 2", 5 % Feuchtigkeit (Hydratatiohswasser) vorliegt
und die Körner von hoch alkalischem Natriumsilikat, wie es üblicherweise in sprühgetrockneten synthetischen Detergenskörnern
verwendet wird, frei ist. .
Als körniger Träger kann auch ein Natriumtetraborat niedriger
Dichte verwendet werden. Es hat eine Durchschnitts-
109825/1844
BAD
gesamtd.ich.te von etwa 0,4 bis 0,6 g/cnr und einen Fev .„ . ;;iig~
* keits- (Hydratationswasser) gehalt von weniger als 4 ^1 vorzugsweise
weniger als 2,5 %'. Es wird durch Erhitzen von Natriumbora tdecahydrat gebildet, während es durch eine Kammer
abwärts wandert, die erhitzte, aufwärts strömende Luft im Bereich von 2320C bis 2880O enthält.
Die körnige amylasehältige Detergensmischung für Wasch—
zwecke gemäß der Erfindung, die im wesentlichen aus einem . stabilisierten Amylasekomplex besteht,, der an einen wasserlöslichen
körnigen Träger gebunden ist, der eine körnige Detergensmischung darstellt,-kann in beliebiger üblicher V/eise
hergestellt werden'. " JJ
Die bevorzugte Methode umfaßt die Stufen des Vermischens von Amylase und vernetzten» vorgelatiniertem Amylopectin in
wässeriger Aufschlämmung, die eine Temperatur im Bereich von etwa 10C bis etwa 430O und einen pE-Wert von 4,5 bis 8,5 auf-.
weist, unter. Bildung einer wässerigen Suspension eines stabilisierten Amylasekomplexes, das Rühren eines wasserlöslichen
körnigen Trägers, der im wesentlichen-aus einem teilweise
hydratisieren hydratisierbaren Detergensgerüststoffsalz oder einem Gemisch von wasserlöslichem organischen Detergens
und einem wasserlöslichen, teilweise hydratisieren hydratisierbaren Gerüststoff besteht, worin das Verhältnis von De- j
tergens zu Gerüststoff im Bereich von 4 :1 bis 1 : 20 liegt-, ■
Aussetzen des der Rührbehandlung unterworfenen Trägers einem
Spray der Suspension von Wasser und Amylasekomplex, worin der Amylasekomplex an den körnigen Träger als Ergebnis der
Hydratation des teilweise hydratisieren hydratisierbaren Salzanteils des körnigen Trägers gebunden ist.
Das Verhältnis, von Wasser zum teilweise hydratisieren hy- ■
dratisierbaren Gerüststoffsalz ist kritisch.. Die verwendete
Menge an Wasser soll die minimale Menge sein, die erforderlich ist,- um einen geeigneten Spray zu liefern und eine wirksame
Bindung des Enzyms an das hydratisierbare Basiskorn zu <
109825/m.A
BAD
BAD
sichern. In keinem Fall soll die Wassermenge, die auf das Basiskorn gesprüht wird, die.Hydratationskapazität des hydratisierbaren
Salzanteils im Enzymträgerbasiskorn überschreiten. Wird zu viel V/asser verwendet, so kann freies
Wasser vorliegen,. das die Enzymstabilität nachteilig beeinflußt. Außerdem entstehen durch freies Wasser Kuchenbildungsprobleme
nicht nur bei der Verarbeitung, sondern auch dann, wenn das Produkt in Kartons verpackt wird. Üblicherweise
liegt das Verhältnis von Gerüststoff zu Wasser im Falle der Verwendung von Natriumtripolyphosphat als hydratisierbares
Salz im Bereich von etwa 4 : 1 bis etwa 50 : 1>
vorzugsweise 5 : 1 bis 40 : 1.
Kritische Aspekte dieses Verfahrens sind die erste Stufe,
in der der stabilisierte Amylasekomplex gebildet wird, sowie die Bindung des Komplexes an den körnigen Träger mittels
Hydratation des hydratisierbaren Salzanteils des körnigen Trägers und die Anteile von Wasser und hydratisierbarem Salz,
die beim Verfahren verwendet werden. *
Ein besonderes und unerwartetes Merkmal der vorliegenden Erfindung sowie ein solches, das die Herstellung von Amylase
enthaltenden Wrasch- und Reinigungsmittelmischungen mit anhalT
tender enzymatischer Aktivität selbst in Gegenwart eines Perboratbleichmittels
möglich macht, besteht darin, daß der stabilisierte Amylasekomplex bei den Temperatur- und pH-Wertbedingungen,
unter dene.n er hergestellt wird, relativ unlöslich ist, aber unter den stärker alkalischen Bedingungen, die
durch übliche Detergensmischungen geschaffen werden, löslich ist.
Eine alternative Methode zur Herstellung der Trägerkörner besteht in der Herstellung einer Schlammsuspension von
stabilisiertem Amylasekomplex, wie oben beschrieben, und Aufsprühen dieser Schlammsuspension auf ein Bett von Teilchen,
die ein ^ydratbildendes Salz, wie.Natriumtripolyphosphat oder
Mischungen von Natriumtripolyphosphat und Natriumpyrophosphat,
109825/ .}JB£ 4
BAD ORIdINAl.
BAD ORIdINAl.
enthalten, in einer Mischvorrichtung, wie einem Pfannenagglomerator,
Das bevorzugte Salz ist im wesentlichen wasserfreies
Natriunitripolyphosphat. Den so gebildeten Trägerkörnern wird
Zeit gelassen, damit die Feuchtigkeit im Schlamm durch Hydratation des hydratisierbaren Salzes absorbiert werden kann.
Diese Trägerkörner werden dann mit dem Rest der körnigen De-' tergensmischung vermischt. Vorzugsweise wird der Gehalt der
! Trägerkörner an freier Feuchtigkeit niedrig gehalten und üblicherweise
auf einem Wert von nicht mehr alst10 %.
Obgleich die vorliegende, Erfindung im Zusammenhang mit
< stabilisierter Amylase erläutert worden ist, sind auch andere
Enzyme bei der praktischen Verwirklichung der Erfindung ver-
» " . v/endbar, ohne daß der Rahmen der Erfindung verlassen wird.
ί So können beispielsweise auch Proteasen zum Schlamm, in dem
j der stabile Amylasekomplex hergestellt wird, zusammen mit
j beliebigen Stabilisatoren hiefür, wie Collagen, zugesetzt j v/erden. Es können auch färbende Materialien und Farbstoffe,
j Substanzen, die eine nachfolgende Staubbildung bei den Tra-'
j gerkörnern verhindern, u.dgl. zugesetzt werden.
Hochleistungs-V/asch- und Eeinigungsmittelmischungen
maß der vorliegenden Erfindung können zusätzlich zu den oben J
beschriebenen hydratisierbaren Gerüststoffsalzen weitere Gerüststoffbestandteile
enthalten, die anorganische, alkalische Geruststoffsalze oder organische alkalische komplexbildende
Gerüststoff salze sind. Bei diesen zusätzlichen enzymfreien ·
Gerüststoffen besteht keine Notwendigkeit dafür, daß sie die
Hydratationskennmerkmale aufweisen, die oben im Zusammenhang mit der Herstellung der Amylaseenzymträgerkörner beschrieben
worden ist Γ ·
Die vorliegende Erfindung wird durch die folgenden Beispiele
veranschaulicht. Diese dienen lediglich der Erläuterung. Alle Angaben "betreffend Prozentsätze und Anteile "beziehen
sich auf Gewicht, soweit nichts anderes angegeben ist.
■ . BAD ORIGINAL
In den folgenden Beispielen werden die folgenden beiden vernetzten vorgelatinierten Amylopectinmaterialien verwendet:
Präparat A: Ein vernetztes vorgelatiniertes Amylopectin aus Wachsmaismaterial, das mit 0,05 Gew.-% Phosphoroxychlorid
vernetzt ist. Dieses Material hat eine Hydratationskapazität von 16,36, bestimmt nach der Verfahrensweise, die nachstehend
unter der Überschrift "Methode zur Bestimmung der Hydratationskapazität von vernetztem vorgelatiniertem Amylopectin"
beschrieben ist. Es hat auch eine Gelfestigkeit von etwa 59, gemessen nach der nachstehend beschriebenen Scheibeneinbettungsmethode.
Die Herstellung des vernetzten vorgelatinierten Amylopectins
erfolgt im wesentlichen nach der folgenden Verfahrensweise. Nach der Heinigung werden, die Körner des genetisch
reinen Wachsmaises zuerst 35 bis 40 Stunden in Schwefeldioxid
enthaltendem Wasser eingeweicht und sobald die Kerne 45 bis
50 % Feuchtigkeit enthalten, v/ird die Trennung von Protein, Keim und Faser erleichtert. Lösliche, im Mais vorliegende
Stoffe werden während des EinweichVerfahrens entfernt. Die
nassen Körner werden dann zu einer Art Nadelmühle geführt, die die Hüllen bricht und den Keim lockert. Der entstehende'
Schlamm v/ird unter dem Einfluß der Schv/erkraft separiert, v:obei der Keim nach oben aufschwimmt. Der Keim wird abgetrennt
und der verbleibende Schlamm wird durch Nadelmühlen vom 'Entoleter"Typ geführt und die groben Fasern werden von
den feinen Teilchen und vom Kleber abfiltriert. Die so gewonnene, relativ reine Amylopectinstärke wird dann weiteren.
Waschen und einer chemischen Behandlung unterworfen. Diese umfaßt eine* Vernetzungsbehandlung mit Phosphoroxychlorid.'Lediglich
wenige Zehntel Prozent des Phosphoroxychlorids sind ausreichend, um eine entsprechende Vernetzung zu ergeben.
Nach der Vernetzung wird das vernetzte Amylopectin einem weiteren Erhitzen bei 880G (1900F) unterworfen, um eine teilweise
Gelatierung zu bewirken. Das vernetzte vorgelatinierte Amylopectin wird von Wasser abgetrennt, trommelgetrocknet und
durchgesiebt,
109825/1844
Präparat B: Ein vernetztes vorgelatiniertes Amylopectin aus einem Y/achsmaismaterial, aas mit 0,05 Gew..-% Epichlorhydrin
vernetzt ist, wird eingesetzt.-Dieses Material hat eine Hydratationskapazität von 13,4-2, gemessen nach der Verfahrensweise,
die nachstehend unter der Überschrift "Verfahren zur Bestimmung der Hydratationskapazität von vernetztem
vorgelatiniertem Amylopectin" angegeben ist. Das Material hat eine Gelfestigkeit von etwa 107, gemessen nach der nachstehend
beschriebenen "Scheibeneinbettungsmethode".
Die Verfahrensweise zur Gewinnung des Präparates B war Α
im wesentlichen die gleiche,- wie sie· oben im Zusammenhang % "
mit Präparat A angegeben ist, mit dem Unterschied, daß Epichlorhydrin
an Stelle des Phosphbroxychlorids als Vernetzungsmittel angewendet wurde. ■
Methode zur Bestimmung der Hydratationskapazität von vernetztem yorgelatiniertem Amylopectin.
Vorrichtung:
1. Waage (Genauigkeit £ 0,005 g) ·
2. Zentrifuge
3. 100 ml Zentrifugenröhren mit Rundboden, ohne' ij
Ausguß, und Stopfen.
Reagenzien:
Destilliertes Wasser (pH 6-7)'
x .
,Verfahrensweise: ■ ·
1. Einwiegen von 2,0 g der Probe (wie sie vorliegt) in ein 100 ml-Zentrifugenrohr, das mit dem Stop- ·
fen tariert. .
109825/Ί8*/..
- 2. Zugabe von 40 ml destilliertem Wasser, Zustopfen
und kräftiges Schütteln bis zur innigen Suspendierung der Probe.
j5. Stehenlassen der Suspension während 10 Minuten. Während dieser Zeit erfolgt Mischen durch dreimaliges Umkehren am Ende von 5 Minuten und nach
10 Minuten.
4. Entfernung des Stopfens und 15 Minuten Zentrifugieren
bei tausendfacher Schwerkraft. Man läßt die Zentrifuge ohne Abbruch zum Stehen kommen.
5· Vorsichtiges Dekantieren der überstehenden Flüssigkeit
und Umkehrung des Rohres zum Ablaufenlassen (für lose gepackte Sedimente kann Absaugen
vorteilhaft sein).
6. Erneutes Zustopfen und Abwiegen des Rohres und des Inhaltes.
Berechnung:
(Gewicht des Rohres + Sedi-
,Hydratationskapazität - ment>
" (Gewichtes Rohres)
Gewicht der Probe (auf Basis Trockenmaterial) '
Literatur:
Yamazaki, W.T.: "An alkaline water retention
capacity test for the evaluation of cookie baking potentialities of soft winter wheat flours";
Cereal Chem. j50>
Seiten 242-246 (1953).
Scheibeneinbettungsmethode. *
Diese Methode dient zur Messung der Kraft, die erforderlich ist, um eine eingebettete Scheibe aus einem Gel heraus-
10982 57 1844.
zuziehen. Die Vorrichtung umfaßt eine einfache chemische Waage, an deren einem Ende eine eingebettete Scheibe mittels
eines Drahtes befestigt ist. Man legt auf die andere Seite der Waage Gewichte auf, bis das Gewicht eben die Kräf*
te überschreitet, mit denen die Scheibe im GeJL festgehalten wird. Dieses Gewicht wird benutzt, um den Fließpunkt zu berechnen.
Diese Verfahrensweise wird auch als "Fließpunkt methode" bezeichnet. Eine solche Verfahrensweise ist von
O. Saare und P. Martens in "Zeitschrift'für Spiritusindustrie",
26, Seite 456 (1903) beschrieben worden.
Beispiel 1 ; 0,5g kristalline a-Amylase aus Bacillus
subtilis und 1 g des vernetzten vorgelatinierten Amylopectins des oben beschriebenen Präparates A, wobei es
sich in beiden Fällen um wasserlösliche Substanzen handelt,
werden zu 5 ml Wasser (mit Phosphat gepuffert auf pH 7j2)
gegeben. Die Temperatur dieser Lösung beträgt etwa 160O
(600F). Das Verhältnis von Amylase zu vernetzten! vorgelatiniertem
Amylopectin beträgt 1 ; 10. Die Mischung rührt man 5 Minuten. Die entstehende Suspension wird zentrifugiert und
ein unlöslicher Amylasekomplex wird von der überstehenden
Flüssigkeit abgetrennt. Da beide zu Beginn eingesetzten Reaktionsteilnehmer
wasserlöslich sind, ist der sich abscheidende Komplex ein Reaktionsprodukt zwischen Amylase und vernetztem
vorgelatiniertem Amylopectin. Während der Reaktion' wird das vernetzte vorgelatinierte Amylopectin hydrolysiert
und der letztlich erhaltene Komplex besteht· aus Amylase und
Hydrolyseprodukten vom chemisch modifizierten, vernetzten, vorgelatinierten Amylopectin.
Sowohl die überstehende Flüssigkeit als auch der Komplex werden hinsichtlich amylolytischer Aktivität geprüft. Der
AmylasekompIeχ enthält ?8 % der amylolytischen Aktivität und
die überstehende Flüssigkeit nur 22 %. .
109825/1844
Beispiel . 2 : Wird im Beispiel 1 an Stelle des Präparates
A das Präparat B eingesetzt, so werden im wesentlichen äquivalente Ergebnisse erhalten.
Beispiel 3 : Durch Vermischen von 0,0667 Teilen Rapidase THC 250 (eine Amylase, die aus einem Bacillus subtilis
amyloliquefaciens-Material erhalten wird, mit einem Gehalt von 5 % an aktivem Enzym und Rest Inertsalze), 0,1667
Teilen eines chemisch modifizierten, vernetzten, vorgelatinierten
Amylopectins, wie es oben als Präparat A beschrieben ist, und 1,0 Teilen Wasser wird ein stabilisierter Amylasekomplex
hergestellt. Man bildet eine Aufschlämmung, zu der 0,25 Teile eines Proteaseenzyms mit der Bezeichnung Alcalase
(16 % aktives proteolytisches Enzym aus Bacillus subtilis, Rest Inertstoffe, enthaltend Natrium- und Kalziumsulfat) und.
0,1667 Teile pulverförmiges, aus Collagen stammendes Protein
zugesetzt werden. Die Temperatur des Schlammes beträgt etwa 380C; er weist einen pH-Wert von 6,8 auf. Das Verhältnis von
Amylase zu chemisch modifiziertem, vernetzten!, vorgelatiniertem Amylopectin beträgt 1 : 20.
Die Aufschlämmung bestand aus einer Suspension von Amylasekomplex,
der sich durch Umsetzung zwischen der Amylase und dem chemisch modifizierten, vernetzten, vorgelatinierten
Amylopectin gebildet hat.
Beispiel 4 ; Die Aufschlämmung gemäß Beispiel 3 wird auf 5 Teile körniges wasserfreies Natriumtripolyphosphat
aufgesprüht, um Enzymträgerkörner zu bilden. Das Verhältnis von Wasser zu Tripolyphosphat beträgt 1 j 5· Der Amylasekomplex
wird au das körnige Tripolyphosphat durch. Hydratation
des wasserfreien Salzes gebunden. Dies führt zur Bildung einer körnigen amylasehältigen Zusammensetzung, die als Wasch-
und Reinigungsmittelmischung oder als Einweichmischung für·
verschmutzte Kleidung verwendbar ist.
109825/1844
B e i' s ρ i e 1 5 : 7,00 Teile der Enzymträgerkörner des
Beispiels 4 werden homogen mit 10 Teilen Natriumperborat und
83 Teilen einer sprühgetrockneten körnigen Detergensmischung mit der folgenden Zusammensetzung vermischt.
Komponente:' Ge v/.-Teile;
' Von Tetrapropylen abgeleitetes.
Natriumalkylbenzolsulfonat 23,2
Natriumtripolyphqsphat 24,0 »
Natriums!likat (SiOp ί Έ&~Ο-
Verhältnis = 2:1) 5,4
Natriumsulfat 39,0
Natriumtoluolsulfonat '2,4
Wasser 6,0
Diese Detergensmischung wird in Schutzkartons verpackt, · die außen mit Wachs beschichtet sind,und unter konstanten
Bedingungen bei 80 % relativer Feuchtigkeit und etwa 27°C
mehr als 2 Monate lang gelagert. Die amylolytische Aktivität
wird durch Verzuckerungsanalyse in Zeitabständen bestimmt, v/obei die in Tabelle 1 angegebenen Ergebnisse erhalten wer-.·
den.
Vergleiche wurden, mit einer Vergleichsmischung durchgeführt,
die In jeder Hinsicht der oben genannten Mischung entspricht,
mit der Ausnahme, daß das chemisch modifizierte, ver netzte, vorgelatinierte Amylopectin in dem zu Anfang eingesetzten
Schlamm der Koaplexbildungsstufe weggelassen worden
ist.
• Tab.1: ./. ...109825./18A4
Tabelle 1
| Tage: | Vergleich: | % Rest-Ak tivität der Amylase: |
erfindungsgemäßes Pro dukt, das einen stabi lisierten Amylasekom- plex beinhaltet: |
% Rest-Ak tivität der Amyla se: |
| O 14 28 59 84 |
durch Ana lyse erhal tene Ainyla- seaktivi- tätswerte in Einhei ten/g ♦ : |
100 65,0 48,0 19,5 15,0 |
durch Ana lyse erhal tene Arayla- seaktivi- tätswerte in Einhei ten/g * : |
100 90,5 80,5 63,0 39,0 |
| ■ 336 • 205 161 . 65 51 |
341 315 280 219 135 |
* - Die Aktivität der anfangs eingesetzten Rapidaseamylase
betrug 500.000 Aktivitätseinheiten je g.
Die Analyse,die zur Bestimmung der Amylaseaktivität angewendet
wurde, beruht auf dem Prinzip, daß a-Amylase die Hydro-
lyse eines Stärkesubstrates zu reduzierenden Zuckern katalysiert.
Die Menge an gebildeten reduzierenden Zuckern wird colorimetrisch durch Reaktion mit Dinitrosalicylsäure gemessen.
Die Amylaseaktivität wird aus der Menge an gebildeten
reduzierenden Zuckern errechnet.
Aus den Angaben in Tabelle 1 kann ersehen werden, daß die Amylaseaktivität des Produktes gemäß der Erfindung überraschend
höher ist als jene des Vergleichsproduktes. Nach 14 Tagen behält das Vergleichsprodukt 65 % der Amylaseaktivität
bei, im Vergleich zu 90,5 % Amylaseaktivität des erfindungsgemäßen
Produktes - was eine etwa 35 %ige Verbesserung auf
109825/184'♦
Grund des stabilisierten Amylasekömplexes gemäß der Erfindung
bedeutet. Fach 28 Tagen beträgt die Verbesserung etwa
33 %; nach 59 Tagen (annähernd 2 Monate) "ist die Verbesserung
etwa 228 %; und nach 84 Tagen liegt eine Verbesserung ^
■von etwa 160 % vor. Dies sind unerwartete und wertvolle Vorteile
hinsichtlich der Enzymstabilität, welche durch den stabilisierten Amylasekomplex gemäß der Erfindung ermöglicht
werden. '
Beispiel 6 : Es wird« ein stabilisierter JUaylasekomplex
hergestellt, indem man die folgenden Bestandteile unter Vermischen zu einem Schlamm verarbeitet:
Zu'3,0 Teilen Wasser gibt man (1·) 0,739 Teile eines
Enzympräparates mit 6,86.9ε α-Amylase, die 755-000 Amylaseaktivitätseinheiten/g
aufweist, 6,33% alkalische Protease mit 4-65«000 Proteaseaktivitätseinheiten/g, Rest Inertmaterialien,
wie Kalziumsulfat und Natriumsulfat; (2) 0,279 Teile
eines Enzympräparates, enthaltend 5,68 % α-Amylase mit
625-000 Amylaseaktivitätseinheiten/g, 5»10 % alkalische Protease
mit 375.000 Proteaseaktivitätseinheiten/g, Rest Inertmaterialien,
wie Kalziumsulfat und Natriumsulfat; (3) 0,239
Teile eines Enzympräparates, enthaltend 1,82 % a-Amylase mit
200.000 Amylaseaktivitätseinheiten/g, 5,44 % einer alkalisehen
Protease mit 400.000 Proteaseaktivitätseinheiten/g, Rest Inertmaterialien, wie Kalziumsulfat und Natriumsulfat;
(4) 1,186 Teile eines Enzympräparates, enthaltend 16,33 %
alkalische Protease mit 1,200.000 Proteaseaktivitätseinheiten/g, Rest Inertmaterialien, wie STatrium- und Kalziumsulfat;
(5) 0,557 Teile eines Enzympräparates, enthaltend 6,25 % ei-,
ner alkalischen Protease mit 458.000 Proteaseaktivitätsein- ,
heiten/g, Rest Inertmaterialien, wie Natrium- und Kalziumsulfat.
Di© Aufschlämmung weist einen pH-Wert von J?»5 und eine Temperatur
von etwa 380C auf. Die Enzympräparate stammen alle
aus einem Bacillus subtilis-Stamm und enthalten übliche Inertmaterialien.
1098 2 57 184'*
BAD ORIGINAL
Zu dieser Aufschlämmung: gibt man 1,5 Teile eines chemisch modifizierten,
vernetzten, vorgelatinierten Amylopectins, welches
dem oben beschriebenen Präparat B entspricht. Das Verhältnis von a-Amylase zu Präparat" B beträgt etwa 1 : 20.
In dem Maße, wie die Reaktion zwischen der Amylase und
dem chemisch modifizierten, vernetzten, vorgelatinierten
Amylopectin vor sich geht, wird ein unlöslicher Amylasekom-.
plex zwischen der a~Amylase und den Hydrolyseprodukten des
chemisch modifizierten, vernetzten, vorgelatinierten Amylopectin gebildet. Der Amylasekomplex zeigt anhaltende Amylaseaktivität.
Beisp.iel 7 '». . In folgender- Weise werden Enzymträgerkörner
hergestellt. 7,5 Teile des Sclilammes von Beispiel
6,enthaltendetwa 1,0 % a-Amylase und 4 % alkalische -Protease
j werden auf 92,5 Teile der I&zymträgerkörner folgender
Zusammensetzung aufgesprüht: ■
4,05 % lineares Natriumalkylbenzolsulfonat
4,95 % Talgalkylsulfat
55,0 % Natriumtripolyphosphat 15? 0 % Natriumdihydrogenpyrophosphat 16,5 % Natriumsulfat
55,0 % Natriumtripolyphosphat 15? 0 % Natriumdihydrogenpyrophosphat 16,5 % Natriumsulfat
5,5 % Wasser.
Das Natriumtripolyphosphat ist ein hydratisierbares
Salz, das weniger als 90 % Wasser, bezogen auf seine Hydratationskapazität,
enthält. Die Feuchtigkeit des aufgesprühten Schlammes wird in dem körnigen Träger adsorbiert und die
Amylase (sowie auch die Protease) wird an den körnigen Träger gebunden.
Beispiel 8; 3 Teile der Enzyiaträgerkörner des
Beispiels 7 werden gleichförmig mit 97 Teilen sprühgetrockneten Detei'gonskörnorn vermischt, die folgende Zusammensetzung
aufweisen: ' , . . '
Ϊ09825Μ844
12,9 % lineares Ratriumalkylbenzolsulfonat
45 , 5 % Ratriuiatripolyphosphat
5,4% Natriumsilikate (Verhältnis von SiOp : .
Ua2O = 1,6 : 1) .
15,6 % Natriumsulfat
2,7 % Fettsäureseife ·
2,7 % Natriumperborat
2,4· % Verschiedenes (Aufheller, Carboxymethylcellulose
usw.)
11,0% Feuchtigkeit.
11,0% Feuchtigkeit.
Das Natriunperborat wird der obigen Mischung durch A
Schmelzen pulverförmigen Natriumperborattetrahydrats auf der
Oberfläche des sprühgetrockneten Detergens im unteren Teil des Sprühtrocknungsturmes einverleibt.
Das Produkt wird in Schutzkartons (die gemustert sind)
verpackt und bei 80 % relativer Feuchtigkeit und etwa 32°C
gelagert. Die Amylaseaktivität, die nach verschiedenen Lagerungszeiträumen
gemessen wurde, hat die nachstehend angegebenen Werte ?■ ·
Zu Vergleichzwecken wurde ein Vergleichsprodukt in genau
der gleichen Weise, wie oben angegeben, hergestellt, mit » der Ausnahme, daß das chemisch modifizierte, vernetzte, vor- '
gelatinierte Amylopectin im Produkt weggelassen wurde.
Tab.2: ·/ 109825M84/.
| Tage; | Vergleich: | % Rest aktivität: |
erfindungsgemäß: | % Rest- aktivität: |
| O | Amylase- ak tivitats- einheiten |
100 | Amylase- aktivitäts- einheiten ü'e g: |
100 |
| 2 | 189 | 54 | 199 | 92 |
| 6, | 102 | ' 16 | 183 | 88 |
| 8 | 31 | 11 | • 176 | 81 |
| 14- | ' 21 | O | 102 | 39 |
| O | 78 |
Die a-Amylaseaktivität und Proteaseaktivität wurden nach
an sich bekannten Verfahrensweisen auf Basis der Hydrolyse von Stärke bzw. Casein bestimmt. Der Amylase- und Proteasegehalt
in den erfindungsgemäß verwendeten Materialien wurde
durch Vergleich der Aktivität der Rohenzyme mit der Aktivität, die veredelte und gereinigte Enzyme aus der gleichen Bacillus
subtilis-Quelle zeigen, berechnet.
Die besondere Verbesserung hinsichtlich anhaltender Amylaseaktivität
kann durch Vergleichen der mit "Vergleich" bezeichneten Spalte "% Restaktivität" mit der als "erfindungsgemäß"
bezeichneten Spalte "% Restaktivität11 ersehen werden. Eine Verbesserung der AmylaseStabilität in diesen Größenordnungen
ist bisher nicht möglich gewesen.
Beispiel 9 ί Die Wasch- und Reinigungsmittelmischung,
wie sie gemäß Beispiel 8 hergestellt wird, wurde. auch bei 80 % relativer Luftfeuchtigkeit und etwa 27°C gelagert.
Die Amylaseaktivitäten, die dabei festgestellt wurden, sind nachstehend angegeben. Die besondere anhaltende
Amylaseaktivität geht daraus wieder deutlich hervor.
1 0 9 8 2 5 / 1 HI I,
BAD ORiGiNAL
Tabelle 3:
| -■ | Vergleich: | % Rest | erfindungsgemäß: | % Rest- |
| Tage: | Amylase- | aktivität: | Amylase- | aktivitäts |
| aktivitäts- | aktivitäts- | |||
| einheiten | einheiten | |||
| de &·-■ | 100 | ■ je■g: ' - | 100 | |
| , O | 206 ' | 43 | 240 | 91 |
| 2 | 89 | 23 | 218 | 89 |
| 9 | 4-9 | 9 | 214 | 71 |
| 16 | 18 | ' O- . . | 170 | 24 |
| 28 | "O | 57 |
In der vorstehenden Beschreibung der Erfindung sind gewisse
bevorzugte Ausführungsformen beschrieben v/orden, die
jedoch die Erfindung nicht beschränken, da Variationen und ■ Modifikationen derselben für den Sachverständigen örsicht-,lich
sind, die alle im Rahmen dieser Erfindung liegen. '
Claims (1)
1. Stabilisierter Ainylasekomplex, bestehend im wesentlichen
aus Amylase und Hydrolyseprodukten von chemisch modifiziertem,
vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin.
2. Stabilisierter Amylasekomplex nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß er als Amylase eine aus Bacillus
subtilis stammende a-Amylase enthält.
3. Stabilisierter Amylasekomplex, der durch Vermischen
von Amylase und vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin in einer wässerigen Aufschlämmung hergestellt ist, die eine Temperatur
im Bereich von etv/a 1 G bis etwa 43 C und einen pH-Wert
von 4,5 bis 8,5 aufweist, wobei das Gewichtsverhältnis von Amylase zu vernetztem, vorgelatiniertem Amylopectin im
Bereich von 1 : 1 bis 1 : 200 liegt.
4. Stabilisierter Amylasekomplex, der nach Anspruch 3 hergestellt ist, worin die wässerige Aufschlämmung .eine Temperatur
im Bereich von 100C bis 380C und einen pH-Wert im
Bereich von 5S5 bis 7,5 aufweist, wobei das Gewichtsverhält—
™ nis von Amylase zu vernetztem,, vorgelatiniertem Amylopectin
im Bereich von Ί : 1,5 bis 1 ; 40 liegt.
5. Stabilisierter Amylasekomplex nach Anspruch 4, wobei
der pH-Wert der wässerigen Aufschlämmung etwa 6,8 beträgt.
6. Verfahren zur Herstellung eines stabilisierten Amylasekomplexes,
dadurch gekennzeichnet, daß man eine Amylase
• und vernetztes, vorgelatiniertes Amylopectin in einer wässerigen
Aufschlämmung, die eine Temperatur im Bereich von etwa 10C bis 430C und einen pH-Wert von 4,5 bis 8,5 aufweist, vermischt,
wobei das Gewichtsverhältnis von Amylase zu vernetztem,
vorgelatiniertem Amylopectin im Bareich von 1 : 1 bis
200 liegt·. üöoe/ioi/
7« Verfahren nach. Anspruch 6}" dadurch gekennzeichnet,
daß die wässerige Aufschlämmung eine Temperatur im Bereich
von etwa 10 bis 38°C und einen pH-Wert im Bereich von 5,5
bis 7,5 hat, wobei das Gewichtsverhältnis der Amylase zum vernetzten, vorgelatinierten Amylopectin im Bereich von
1 : 1,5 bis 1 : 4-0 liegt. · . ■
8. Verfahren nach Anspruch"7, dadurch gekennzeichnet,
daß der pH-Wert der wässerigen Aufschlämmung etwa 6,8 be- ·
tragt.
9. Verfahren nach Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, · g
daß zusätzlich eine Trocknungsstufe für den Schlamm zur Gewinnung
des- stabilisierten Amylasekomplexes vorgesehen ist.
10. Verfahren zur Herstellung eines stabilisierten Amylasekomplexes,
dadurch gekennzeichnet, daß man eine Aufschlämmung, die Wasser und Amylase enthält, herstellt, wobei
die Aufschlämmung eine Temperatur im Bereich von etwa 1 bis 4-30C und einen pH-Wert von 4,5 bis 8,5 aufweist, und der
Aufschlämmung vernetztes, vorgelatiniertes Amylopectin in einer
Menge zugibt., daß das Gewichtsverhältnis von Amylase zu vernetztest, vprgelatiniertem Amylopectin im Bereich von 1 ί
bis 1 : 200 liegt. ,
, bestehend im wesentlichen ■
0,001 Gew.-% bis 3 Gew.-% eines stabilisierten
plexes gemäß Anspruch'1, der mechanisch mit 97 fiMsis 99,999 %
einer körnigen Detergensmischung vermischi? ist, die im wesentlichen
aus einem wasserlöslichen organischen Detergens · und einem wasserlöslichen Detergensgerüststoffsalz besteht,
wobei das Verhältnis des. .Detergens zum Gerüststoff im Bereich von 4:1 bis 1 :
12>rf^*Waschmittelmischung nach Anspruch 11, dadurch gekenndaß
der stabilisierte Amylasekomplex in einer Menge voa 0,09.1. Gew.-% bis 2 Gew.-% vorliegt.
10982-5/18^ A
iWSPECTEO '
RECHTSANWÄLTE
DR. JUR. DIPL-CHEM. WALTER BEIL - . - „e _ Λ „
ALFSEO HOE^PcNER 1β· J*»«** 1971
DP. ■' ;?. Si L-CHEM. H.-J. WOLFF
Di?. Jb1C ,..-rtS CHR. BEIL
623 FRANkMiRT AM 58
ildung P 2(
Betr.: Patentanmeldung P 20 60 072.0 The Procter & Gamble Company - unsere Nr. 16 722 -
Anspruch 11
Verwendung eines stabilisierten Amylasekomplexes der Ansprüche 1 bis 5 als enzymatisch aktiver Bestandteil
in einem körnigen Waschmittel.
Für
The Procter & Gamble Company
(Dr.H.J.Wolff) ■k Rechtsanwalt
109825/1844
ORIGINAL INSPECTED
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US88335669A | 1969-12-08 | 1969-12-08 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE2060072A1 true DE2060072A1 (de) | 1971-06-16 |
Family
ID=25382433
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE19702060072 Pending DE2060072A1 (de) | 1969-12-08 | 1970-12-07 | Stabilisierte,amylasehaltige Zusammensetzungen |
Country Status (13)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US3629123A (de) |
| JP (1) | JPS5120528B1 (de) |
| AT (1) | AT313448B (de) |
| BE (1) | BE759964A (de) |
| CA (1) | CA941768A (de) |
| DE (1) | DE2060072A1 (de) |
| ES (1) | ES386245A1 (de) |
| FR (1) | FR2073004A5 (de) |
| GB (1) | GB1306990A (de) |
| IE (1) | IE34789B1 (de) |
| NL (1) | NL7017809A (de) |
| SE (1) | SE367206B (de) |
| ZA (1) | ZA708277B (de) |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4456544A (en) * | 1983-08-05 | 1984-06-26 | Vsesojuzny Nauchno-Issledovatelsky Biotecknichesky Institut | Enzyme-containing detergent composition for presterilization treatment of medical instruments and equipment |
| EP0270071B1 (de) * | 1986-12-01 | 1994-03-02 | Sumitomo Chemical Company, Limited | Verfahren zur Herstellung von modifizierten Kautschuk-Dienpolymeren |
| GB8816443D0 (en) * | 1988-07-11 | 1988-08-17 | Albright & Wilson | Liquid enzymatic detergents |
| US5468622A (en) * | 1990-04-03 | 1995-11-21 | Immunomatrix, Inc. | Salt stabilization of antibody-enzyme conjugates heat-dried into paper |
| US5429765A (en) * | 1993-04-29 | 1995-07-04 | Amway Corporation | Detergent and method for producing the same |
| DE10061280A1 (de) * | 2000-12-08 | 2002-06-13 | Novaprot Gmbh | Reinigungswirksame, grenzflächenaktive Kombination aus nachwachsenden Rohstoffen mit hoher Fettlösekraft |
-
0
- BE BE759964D patent/BE759964A/xx unknown
-
1969
- 1969-12-08 US US883356A patent/US3629123A/en not_active Expired - Lifetime
-
1970
- 1970-08-13 SE SE11059/70A patent/SE367206B/xx unknown
- 1970-12-04 IE IE1555/70A patent/IE34789B1/xx unknown
- 1970-12-04 CA CA099,851A patent/CA941768A/en not_active Expired
- 1970-12-07 NL NL7017809A patent/NL7017809A/xx unknown
- 1970-12-07 AT AT1100570A patent/AT313448B/de not_active IP Right Cessation
- 1970-12-07 DE DE19702060072 patent/DE2060072A1/de active Pending
- 1970-12-07 ES ES386245A patent/ES386245A1/es not_active Expired
- 1970-12-07 FR FR7043929A patent/FR2073004A5/fr not_active Expired
- 1970-12-08 ZA ZA708277A patent/ZA708277B/xx unknown
- 1970-12-08 GB GB5822670A patent/GB1306990A/en not_active Expired
- 1970-12-08 JP JP45108862A patent/JPS5120528B1/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| AT313448B (de) | 1974-02-25 |
| US3629123A (en) | 1971-12-21 |
| SE367206B (de) | 1974-05-20 |
| ZA708277B (en) | 1971-11-24 |
| IE34789L (en) | 1971-06-08 |
| JPS5120528B1 (de) | 1976-06-25 |
| FR2073004A5 (de) | 1971-09-24 |
| BE759964A (fr) | 1971-06-07 |
| CA941768A (en) | 1974-02-12 |
| IE34789B1 (en) | 1975-08-20 |
| NL7017809A (de) | 1971-06-10 |
| GB1306990A (en) | 1973-02-14 |
| ES386245A1 (es) | 1973-03-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP0656058B1 (de) | Neue enzymgranulate | |
| US4242219A (en) | Novel enzyme particles and their preparation | |
| DE69433032T2 (de) | VERFLÜSSIGENDE -[alpha]-AMYLASE, VERFAHREN ZU IHRER HERSTELLUNG, UND SIE ENTHALTENDE WASCHMITTELZUSAMMENSETZUNG | |
| DE69732775T2 (de) | Enzymhaltige granulatkörner sowie verfahren zu deren herstellung | |
| CN101583340B (zh) | 包括微纤维状纤维素的表面活性剂增稠体系及其制备方法 | |
| DE69201589T2 (de) | Wachsumhüllte Partikel und Verfahren zur Herstellung derselben. | |
| DE602004002763T2 (de) | Verkapselte Partikel | |
| DE69003253T2 (de) | Enzymhaltige zubereitung und eine solche zubereitung enthaltendes detergens. | |
| EP1794277B1 (de) | Wasch- und reinigungsmittel mit immobilisierten aktiven inhaltsstoffen | |
| DE102004021384A1 (de) | Verfahren zur Herstellung von Granulaten mit verbesserter Lagerstabilität und Abriebfestigkeit | |
| DE2036340A1 (de) | Flussige Wasch und Reinigungsmittel mischungen | |
| DE1964088B2 (de) | Stabilisierte wässerige Enzymmischung | |
| WO2002044350A2 (de) | Cyclodextrin-glucanotransferase (cg tase) aus bicillus agaradherens (dsm 9948) sowie wasch- und reinigungsmittel mit dieser neuen cyclodextrin-glucanotransferase | |
| DE2430699A1 (de) | Enzympraeparate und ihre verwendung in wasch- und reinigungsmitteln | |
| DE4422433A1 (de) | Mehrenzymgranulat | |
| DE69133526T2 (de) | Reinigungsmittelzusammensetzung | |
| EP1838829B1 (de) | Antiadhesive polymer zur verhinderung der adhesion von mikroorganismen an textilien und zur verhinderung von weschegeruch | |
| DE69613329T2 (de) | Enzym enthaltendes Granulat, Herstellungsmethode und das Granulat enthaltende Zusammensetzungen | |
| DE2044161A1 (de) | Alkalische Protease und diese ent haltende Wasch und Reinigungsmittel | |
| JPH01500642A (ja) | プロテアーゼ、その製造および用途 | |
| DE2060072A1 (de) | Stabilisierte,amylasehaltige Zusammensetzungen | |
| DE69033423T2 (de) | Wäschewaschverfahren | |
| US3781228A (en) | Laundry product containing enzyme | |
| EP2113025B1 (de) | Verfahren zur herstellung teilchenförmiger bleichmittelzusammensetzungen | |
| DE19622131A1 (de) | Neue Enzymgranulate |