DE22197320T1 - Verfahren zur reinigung von proteinen mittels caprylsäure - Google Patents
Verfahren zur reinigung von proteinen mittels caprylsäure Download PDFInfo
- Publication number
- DE22197320T1 DE22197320T1 DE22197320.9T DE22197320T DE22197320T1 DE 22197320 T1 DE22197320 T1 DE 22197320T1 DE 22197320 T DE22197320 T DE 22197320T DE 22197320 T1 DE22197320 T1 DE 22197320T1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- caprylic acid
- target protein
- acid solution
- sample
- protein
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- WWZKQHOCKIZLMA-UHFFFAOYSA-N octanoic acid Chemical compound CCCCCCCC(O)=O WWZKQHOCKIZLMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 title claims abstract 47
- 239000005635 Caprylic acid (CAS 124-07-2) Substances 0.000 title claims abstract 23
- 229960002446 octanoic acid Drugs 0.000 title claims abstract 23
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract 18
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims abstract 18
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims abstract 18
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims abstract 12
- 230000005526 G1 to G0 transition Effects 0.000 claims abstract 7
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims abstract 3
- 239000007790 solid phase Substances 0.000 claims abstract 3
- 241000700605 Viruses Species 0.000 claims 5
- 108010039209 Blood Coagulation Factors Proteins 0.000 claims 2
- 102000015081 Blood Coagulation Factors Human genes 0.000 claims 2
- 102100026735 Coagulation factor VIII Human genes 0.000 claims 2
- 101000911390 Homo sapiens Coagulation factor VIII Proteins 0.000 claims 2
- 238000001042 affinity chromatography Methods 0.000 claims 2
- 239000003114 blood coagulation factor Substances 0.000 claims 2
- 206010003445 Ascites Diseases 0.000 claims 1
- 102000018997 Growth Hormone Human genes 0.000 claims 1
- 108010051696 Growth Hormone Proteins 0.000 claims 1
- 241000204031 Mycoplasma Species 0.000 claims 1
- 238000005377 adsorption chromatography Methods 0.000 claims 1
- 238000004113 cell culture Methods 0.000 claims 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 claims 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 claims 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 claims 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 claims 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims 1
- 239000000122 growth hormone Substances 0.000 claims 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims 1
- 238000004255 ion exchange chromatography Methods 0.000 claims 1
- 238000004811 liquid chromatography Methods 0.000 claims 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 claims 1
- 150000007522 mineralic acids Chemical class 0.000 claims 1
- 238000012434 mixed-mode chromatography Methods 0.000 claims 1
- 244000309711 non-enveloped viruses Species 0.000 claims 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 claims 1
- 238000001742 protein purification Methods 0.000 claims 1
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 claims 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims 1
- 239000003104 tissue culture media Substances 0.000 claims 1
- 230000009261 transgenic effect Effects 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
- C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
- C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/10—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features
- B01D15/12—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features relating to the preparation of the feed
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/10—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features
- B01D15/20—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features relating to the conditioning of the sorbent material
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/42—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the development mode, e.g. by displacement or by elution
- B01D15/424—Elution mode
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/06—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
- C07K16/065—Purification, fragmentation
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/10—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features
- B01D15/18—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features relating to flow patterns
- B01D15/1892—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features relating to flow patterns the sorbent material moving as a whole, e.g. continuous annular chromatography, true moving beds
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
- B01D15/36—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving ionic interaction
- B01D15/361—Ion-exchange
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
- B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
- B01D15/3804—Affinity chromatography
- B01D15/3809—Affinity chromatography of the antigen-antibody type, e.g. protein A, G, L chromatography
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
- B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
- B01D15/3847—Multimodal interactions
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
- C07K2317/20—Immunoglobulins specific features characterized by taxonomic origin
- C07K2317/21—Immunoglobulins specific features characterized by taxonomic origin from primates, e.g. man
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
- C07K2317/50—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments
- C07K2317/55—Fab or Fab'
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Immunology (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Abstract
Verfahren zur Aufreinigung eines Zielproteins aus einer Probe, umfassend die Schritte:i. Laden einer Protein-enthaltenden Probe auf eine stationäre Phase, um das Zielprotein an die stationäre Phase zu binden;ii. Aussetzen der festen Phase mit dem gebundenen Zielprotein gegenüber einer Caprylsäurelösung; wobei die Caprylsäurelösung bei einem pH ist, um freie Caprylsäure zu bilden, und wobei die Caprylsäurelösung ein Caprylsäurepuffer bei einer Konzentration von 1 bis 50 mM ist, gemessen im Hinblick auf freie Caprylsäure; undiii. Eluieren des Zielproteins.
Claims (15)
- Verfahren zur Aufreinigung eines Zielproteins aus einer Probe, umfassend die Schritte: i. Laden einer Protein-enthaltenden Probe auf eine stationäre Phase, um das Zielprotein an die stationäre Phase zu binden; ii. Aussetzen der festen Phase mit dem gebundenen Zielprotein gegenüber einer Caprylsäurelösung; wobei die Caprylsäurelösung bei einem pH ist, um freie Caprylsäure zu bilden, und wobei die Caprylsäurelösung ein Caprylsäurepuffer bei einer Konzentration von 1 bis 50 mM ist, gemessen im Hinblick auf freie Caprylsäure; und iii. Eluieren des Zielproteins.
- Verfahren nach
Anspruch 1 , wobei die Aufreinigung eines Zielproteins eine Inaktivierung von Virus in der Probe umfasst. - Verfahren nach einem der
Ansprüche 1 oder2 zur Herstellung einer virusfreien Proteinlösung. - Verfahren nach
Ansprüchen 1 bis3 , wobei die Caprylsäurelösung eine Kombination i) ein Caprylatsalz und ii) eine anorganische oder organische Säure in Anteilen umfasst, um eine Lösung eines pH von weniger als 7,0, wie 6,5 oder weniger, und in einer Konzentration von Caprylsäure bei einer Konzentration von wenigstens 1 mM, wie etwa wenigstens 2 mM, wie etwa von 2 bis 10 mM, bereitzustellen, gemessen im Hinblick auf freie Caprylsäure. - Verfahren nach
Ansprüchen 1 bis4 , wobei das Protein ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus einem Antikörper, oder einem Fragment davon, einem Coagulationsfaktor, wie FV, FVII, FVIII, FIX, FX, FXI und FVIII, und einem Wachstumshormon. - Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, wobei die Probe ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus einer Fermentationsbrühe, einer Zellkultur, Zelllinienmedien, Aszites-Flüssigkeit, Gewebekulturmedien, einem transgenen Zellmedium, menschlichem oder tierischem Plasma, einschließlich Plasmafraktionen.
- Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, wobei die stationäre Phase eine Chromatographiesäule ist.
- Verfahren nach
Anspruch 7 , wobei die Probe auf eine stationäre Phase geladen wird, ausgewählt aus einer Ionenaustauschchromatographiesäule, einer Affinitätschromatographie-, einer Mixed-Mode-Chromatographie-, einer schnellen Proteinflüssigchromatographie- und einer Adsorptionschromatographiesäule mit expandiertem Bett (EBA). - Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, wobei die Caprylsäurelösung einen pH hat, um das Virus zu inaktivieren und das Zielprotein nicht zu denaturieren.
- Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, wobei die Caprylsäurelösung einen pH von 6,1 oder weniger hat, wie etwa 2-6, wie etwa bei einem pH von 2<pH≤6, bevorzugt 3<pH≤6, bevorzugter 4<pH≤6, wie etwa 4,5<pH≤6, wie etwa 4,6≤pH<6, wie etwa ungefähr 4,6, ungefähr 4,7, ungefähr 4,8, ungefähr 4,9, ungefähr 5,0, ungefähr 5,1, ungefähr 5,2, ungefähr 5,3, ungefähr 5,4, ungefähr 5,5, ungefähr 5,6, ungefähr 5,7, ungefähr 5,8 und ungefähr 5,9, wie etwa 4,9<pH<6.
- Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, wobei die Caprylsäurelösung ein Caprylsäurepuffer bei einer Konzentration von 1 bis 20 mM, wie etwa 2 bis 20 mM oder 1 bis 10 mM, bevorzugter 2 bis 10 mM, wie etwa 2 bis 8 mM, wie etwa 2 bis 6 mM, ist, gemessen im Hinblick auf freie Caprylsäure.
- Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, wobei die Probe behüllte Viren, unbehülltes Virus oder sowohl unbehüllte als auch behüllte Viren umfasst.
- Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, das automatisiert oder Teil eines automatisierten Proteinaufreinigungsprozesses ist.
- Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, welches weiterhin Mycoplasma inaktiviert.
- Verfahren zur Aufreinigung von Proteinen, ausgewählt aus einem Coagulationsfaktor, einem Antikörper oder einem Fab davon, umfassend die Schritte: i. Laden einer Probe, umfassend eines oder mehrere der Proteine, auf eine stationäre Phase zur Affinitätschromatographie; ii. Aussetzen der festen Phase gegenüber einer 2-10 mM, wie etwa 2 bis 8 mM, wie etwa 2 bis 6 mM Caprylsäurelösung, gemessen im Hinblick auf freie Caprylsäure bei einem pH von 4,9<pH<6,2, um Viren zu inaktivieren und wegzuwaschen; iii. Eluieren des Zielproteins.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP14166535 | 2014-04-30 | ||
| EP14166535 | 2014-04-30 | ||
| EP22197320.9A EP4147761A1 (de) | 2014-04-30 | 2015-04-30 | Verfahren zur reinigung von proteinen mittels caprylsäure |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE22197320T1 true DE22197320T1 (de) | 2024-05-29 |
Family
ID=50679865
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE22197320.9T Pending DE22197320T1 (de) | 2014-04-30 | 2015-04-30 | Verfahren zur reinigung von proteinen mittels caprylsäure |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US20170044210A1 (de) |
| EP (3) | EP4147761A1 (de) |
| JP (3) | JP6700197B2 (de) |
| CN (1) | CN106459142B (de) |
| DE (1) | DE22197320T1 (de) |
| ES (2) | ES2975172T1 (de) |
| WO (1) | WO2015166072A1 (de) |
Families Citing this family (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA2910065C (en) * | 2013-05-15 | 2023-09-19 | Medimmune Limited | Purification of recombinantly produced polypeptides |
| US11566082B2 (en) | 2014-11-17 | 2023-01-31 | Cytiva Bioprocess R&D Ab | Mutated immunoglobulin-binding polypeptides |
| CN109311948B (zh) | 2016-05-11 | 2022-09-16 | 思拓凡生物工艺研发有限公司 | 清洁和/或消毒分离基质的方法 |
| US10654887B2 (en) | 2016-05-11 | 2020-05-19 | Ge Healthcare Bio-Process R&D Ab | Separation matrix |
| EP3455243B1 (de) | 2016-05-11 | 2021-03-24 | Cytiva BioProcess R&D AB | Trennmatrix |
| JP7106187B2 (ja) | 2016-05-11 | 2022-07-26 | サイティバ・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ | 分離マトリックスを保存する方法 |
| US10703774B2 (en) | 2016-09-30 | 2020-07-07 | Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab | Separation method |
| US10889615B2 (en) | 2016-05-11 | 2021-01-12 | Cytiva Bioprocess R&D Ab | Mutated immunoglobulin-binding polypeptides |
| US10730908B2 (en) | 2016-05-11 | 2020-08-04 | Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab | Separation method |
| AU2016231646B2 (en) * | 2016-09-26 | 2021-04-08 | Instituto Grifols, S.A. | Method for the preparation of immunoglobulins |
| CN109134648A (zh) * | 2018-09-14 | 2019-01-04 | 武汉伊莱瑞特生物科技股份有限公司 | 一种抗体纯化方法 |
| CN112409477B (zh) * | 2019-08-21 | 2022-11-08 | 广东菲鹏生物有限公司 | IgM纯化方法 |
| CN111991571B (zh) * | 2020-08-12 | 2022-04-05 | 湖州师范学院 | 一种柱上低pH病毒灭活的方法 |
| CN115873810B (zh) * | 2022-12-26 | 2024-02-09 | 苏州良辰生物医药科技有限公司 | 一种鼠白血病病毒的纯化方法 |
Family Cites Families (19)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4534972A (en) | 1983-03-29 | 1985-08-13 | Miles Laboratories, Inc. | Protein compositions substantially free from infectious agents |
| US4540573A (en) | 1983-07-14 | 1985-09-10 | New York Blood Center, Inc. | Undenatured virus-free biologically active protein derivatives |
| US4939176A (en) * | 1988-12-20 | 1990-07-03 | Miles Inc. | Viral inactivation process |
| JP2658358B2 (ja) * | 1989-02-14 | 1997-09-30 | 松下電器産業株式会社 | 発光半導体装置 |
| ATE122054T1 (de) | 1990-03-22 | 1995-05-15 | Biotest Pharma Gmbh | Verfahren zur herstellung eines intravenös verträglichen immunglobulin-g-präparates. |
| US5728553A (en) * | 1992-09-23 | 1998-03-17 | Delta Biotechnology Limited | High purity albumin and method of producing |
| US5886154A (en) * | 1997-06-20 | 1999-03-23 | Lebing; Wytold R. | Chromatographic method for high yield purification and viral inactivation of antibodies |
| EP1584242B1 (de) | 2001-06-01 | 2010-01-20 | Upfront Chromatography A/S | Fraktionierung von proteinhaltigen Mischungen |
| EP1506810A1 (de) | 2003-08-11 | 2005-02-16 | Boehringer Ingelheim Pharma GmbH & Co.KG | Regenerierung von hydrolyseempfindlichen Adsorptionsmatrizen |
| MXPA06008435A (es) * | 2004-01-30 | 2007-05-23 | Suomen Punainen Risti Veripalvelu | Proceso de manufactura de una inmunoglobulina libre de virus. |
| UA87836C2 (ru) * | 2004-02-27 | 2009-08-25 | Октафарма Аг | Способ получения очищенных, безопасных с вирусологической точки зрения препаратов антител |
| UA85733C2 (ru) | 2007-02-14 | 2009-02-25 | Костянтин Васильевич Курищук | Способ инактивации вирусов при получении церулоплазмина |
| CA2739455A1 (en) * | 2008-10-20 | 2010-04-29 | Abbott Laboratories | Antibodies that bind to il-12 and methods of purifying the same |
| WO2010048192A2 (en) * | 2008-10-20 | 2010-04-29 | Abbott Laboratories | Viral inactivation during purification of antibodies |
| FR2977893B1 (fr) * | 2011-07-11 | 2015-02-20 | Lab Francais Du Fractionnement | Procede de preparation d'un concentre d'immunoglobulines polyvalentes |
| EP2578286A1 (de) | 2011-10-04 | 2013-04-10 | Merck Patent GmbH | Verfahren und Vorrichtung zur chromatographischen Aufreinigung |
| AU2013205138B2 (en) * | 2012-08-09 | 2015-06-25 | Grifols, S.A. | Caprylate Viral Deactivation |
| WO2014141150A1 (en) | 2013-03-15 | 2014-09-18 | Glaxosmithkline Intellectual Property (No.2) Limited | Methods for purifying antibodies |
| CA2910065C (en) | 2013-05-15 | 2023-09-19 | Medimmune Limited | Purification of recombinantly produced polypeptides |
-
2015
- 2015-04-30 WO PCT/EP2015/059560 patent/WO2015166072A1/en active Application Filing
- 2015-04-30 EP EP22197320.9A patent/EP4147761A1/de active Pending
- 2015-04-30 JP JP2016565165A patent/JP6700197B2/ja active Active
- 2015-04-30 DE DE22197320.9T patent/DE22197320T1/de active Pending
- 2015-04-30 ES ES22197320T patent/ES2975172T1/es active Pending
- 2015-04-30 EP EP20217541.0A patent/EP3842108A1/de active Pending
- 2015-04-30 ES ES15722478T patent/ES2857582T3/es active Active
- 2015-04-30 CN CN201580034585.1A patent/CN106459142B/zh active Active
- 2015-04-30 EP EP15722478.3A patent/EP3137186B1/de active Active
- 2015-04-30 US US15/306,689 patent/US20170044210A1/en not_active Abandoned
-
2020
- 2020-04-28 JP JP2020079525A patent/JP7094322B2/ja active Active
-
2022
- 2022-03-15 JP JP2022040200A patent/JP7414874B2/ja active Active
- 2022-06-06 US US17/833,587 patent/US20220324906A1/en active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP7094322B2 (ja) | 2022-07-01 |
| EP3137186B1 (de) | 2021-01-27 |
| CN106459142B (zh) | 2021-07-13 |
| JP2020114879A (ja) | 2020-07-30 |
| CN106459142A (zh) | 2017-02-22 |
| ES2975172T1 (es) | 2024-07-03 |
| EP3137186A1 (de) | 2017-03-08 |
| EP4147761A1 (de) | 2023-03-15 |
| JP2022069571A (ja) | 2022-05-11 |
| JP6700197B2 (ja) | 2020-05-27 |
| WO2015166072A1 (en) | 2015-11-05 |
| ES2857582T3 (es) | 2021-09-29 |
| US20170044210A1 (en) | 2017-02-16 |
| EP3842108A1 (de) | 2021-06-30 |
| US20220324906A1 (en) | 2022-10-13 |
| JP2017514826A (ja) | 2017-06-08 |
| JP7414874B2 (ja) | 2024-01-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE22197320T1 (de) | Verfahren zur reinigung von proteinen mittels caprylsäure | |
| JP2017514826A5 (de) | ||
| Ferreira Jr et al. | Heterologous fibrin sealant derived from snake venom: from bench to bedside–an overview | |
| CN104254776B (zh) | 提取和储存核酸的方法和组合物 | |
| AR120668A2 (es) | Métodos y composiciones para tolerancia a herbicidas en plantas | |
| EA201270214A1 (ru) | Способы очистки рекомбинантного adamts13 и других белков и их композиции | |
| RU2013156669A (ru) | Промывочный раствор и способ аффинной хроматографии | |
| EA028326B1 (ru) | Многокомпонентная буферная система для очистки рекомбинантного белка и способы очистки белка | |
| RU2011137030A (ru) | Способы очистки малых модулярных иммунофармацевтических белков | |
| Schmidt et al. | A proteomic analysis of oligo (dT)-bound mRNP containing oxidative stress-induced Arabidopsis thaliana RNA-binding proteins AT GRP7 and AT GRP8 | |
| US20210139535A1 (en) | Method for purifying antibodies | |
| HRP20192217T1 (hr) | ULTRA-PROČIŠĆENI DsbA I DsbC TE POSTUPCI NJIHOVE IZRADE I UPORABE | |
| RU2017130580A (ru) | Способы повышения специфического захвата ботулиновых нейротоксинов клетками | |
| D'Agostino et al. | Affinity purification of IgG monoclonal antibodies using the D-PAM synthetic ligand: chromatographic comparison with protein A and thermodynamic investigation of the D-PAM/IgG interaction | |
| US8293242B2 (en) | Ultra-high yield of alpha-1-anti-trypsin | |
| Lee et al. | A new method to visualize CEP hormone–CEP receptor interactions in vascular tissue in vivo | |
| Belew et al. | Purification of recombinant human serum albumin (rHSA) produced by genetically modified Pichia pastoris | |
| MX2022001166A (es) | Metodo para inactivacion viral. | |
| Begić et al. | Salt‐tolerant cation exchanger‐containing sulfate groups as a viable alternative for mixed‐mode type and heparin‐based affinity resins | |
| Kittur et al. | Two-step purification procedure for recombinant human asialoerythropoietin expressed in transgenic plants | |
| CN101918546A (zh) | 层析基质减少来自血浆的溶液中adamts13的量的用途 | |
| Polumahanthi et al. | TISSUE CULTURE, MOLECULAR AND GENETIC APPROACHES TO SORGHUM CROP IMPROVEMENT–A REVIEW | |
| Steiner et al. | Fluorescence-based electrophoretic mobility shift assay in the analysis of DNA-binding proteins | |
| Rivedal et al. | Role of serum in the morphological transformation of Syrian hamster embryo cells: Characterization and partial purification of protein factors in foetal bovine serum | |
| Osipova et al. | Actual Problems in Standardization in RF of Biotechnological Medicinal Products on the basis of Monoclonal Antibodies |