CZ87497A3 - Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí - Google Patents

Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí Download PDF

Info

Publication number
CZ87497A3
CZ87497A3 CZ97874A CZ87497A CZ87497A3 CZ 87497 A3 CZ87497 A3 CZ 87497A3 CZ 97874 A CZ97874 A CZ 97874A CZ 87497 A CZ87497 A CZ 87497A CZ 87497 A3 CZ87497 A3 CZ 87497A3
Authority
CZ
Czechia
Prior art keywords
enzyme
inorganic salt
solid composition
salt
solution
Prior art date
Application number
CZ97874A
Other languages
English (en)
Inventor
Rudolf Carolus Maria Barendse
Hans Peter Harz
Roland Jürgen Betz
Original Assignee
Gist-Brocades B. V.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Gist-Brocades B. V. filed Critical Gist-Brocades B. V.
Publication of CZ87497A3 publication Critical patent/CZ87497A3/cs

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/189—Enzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2477—Hemicellulases not provided in a preceding group
    • C12N9/248—Xylanases
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/98—Preparation of granular or free-flowing enzyme compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/03—Phosphoric monoester hydrolases (3.1.3)
    • C12Y301/03008—3-Phytase (3.1.3.8)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/03—Phosphoric monoester hydrolases (3.1.3)
    • C12Y301/03026—4-Phytase (3.1.3.26), i.e. 6-phytase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Fodder In General (AREA)

Description

Vynález se týká převedení enzymových roztoků na pevné enzymové přípravky s vyšším obsahem sušiny a zlepšenou skladovací a zpracovatelské stability.
Dosavadní stav techniky
V současné době se důležitost enzymů v moderní technologii rychle zvyšuje. Jedním z hlavních nedostatků těchto sloučenin nicméně je jejich schopnost deaktivovat se, nejen v důsledku extrémních teplot, pH hodnot a dalších podmínek v průběhu zpracování, ale k deaktivování dochází rovněž zcela spontánně při dlouhodobém skladování za jinak normálních podmínek.
Často aplikované metody známé v daném oboru, které se snaží tento problém zmírnit, zahrnují použití celé řady aditiv, která by měla stabilizovat enzymy v roztoku, nebo převedení enzymového roztoku vymražením, sušením rozprašováním vhodnou pro tento účel. Převedení suchou formu je často, pokud na suchou formulaci nebo další technikou enzymu v roztoku na si to aplikace (například konvenční směšování s dalšími suchými siožkami), vyžádá.
Ačkoliv sucho v něm samotném je cenným nástrojem pro zlepšování skladovací stability enzymu, samotný zpracovatelský krok často způsobí podstatnou ztrátu aktivity a konečný produkt je stále schopný inaktivovat se. Tato ztráta aktivity v průběhu skladování nebo zpracování je silně závislá na obsahu vlhkosti v přípravku a aby se udržela stabilita produktu, musí být tento obsah co nejpřísněji kontrolován. To rovněž zahrnuje podstatné zúžení výběru sloučenin vhodných pro přidání do konečného enzymového produktu kvůli standardizaci nebo z jiných důvodů.
V celé řadě případů je suchý enzym určen pro aplikace, ve kterých musí být zabudován do produktu, jehož obsah vlhkosti nelze striktně kontrolovat. V těchto případech se stabilita enzymu vážně snižuje.
Stabilizováním enzymů proti navlhání a následnému skladování a manipulaci se zabývá několik vynálezu.
Obsah těchto vynálezů (jak je prezentován v patentech (patentových přihláškách) US 351 5642, EP 0501375 A1 a WO 91/14773) se zabývá přidáním uhlovodíku a přesněji cukru nebo polyolových sloučenin do enzymového koncentrátu.
V daném oboru je rovněž známo přidání určitých složek do formulace s cílem připravit skeiný produkt při skladovací teplotě a tedy zlepšit enzymatickou stabilitu (EP 0383569A2).
Dalším přístupem je přidání jedné nebo několika složek, které jsou schopny vázat vlhkost, do kompozice. To sníží aktivitu vody konečného přípravku nebo dočasně zabrání reakci vody pronikající z okolí se samotným enzymem.
Použití organických a anorganických solí jako pomocného zpracovatelského prostředku (například s cílem zlepšit chování produktu při tečení) nebo objem zvětšujícího /standardizačního činidla je dobře známé. Avšak použiti anorganických solí pro zlepšení stability suchých enzymových přípravku v průběhu zpracování a skladování, jak se zdá, nebylo zatím v daném oboru popsáno. V některých případech byla dokonce specificky zmíněna enzymová destabilizace, ke které došlo v důsledku přidání soli (viz například Mikhailova a kol. 1989, Vestsi Akad Navuk BSSR, Ser Biyal Navuk 6: 6265).
Dokument EP 0522269A2 popisuje přidání nerozpustného uhličitanu vápenatého do enzymového roztoku, který má být sušen rozprašováním.
WO 92/11347 popisuje zabudování vodou rozpustných solí do granulátů obsahujících enzym. Vodou rozpustné soli musí být zvoleny tak, aby neovlivňovaly nežádoucím způsobem stabilitu enzymového granulátu. WO 92/11347 poskytuje několik sodných a draselných solí, které jsou vhodné pro tento účel. Vodou rozpustné anorganické soli jsou však k enzymům přidávány v suché formě před jejich granulací vytlačováním.
Podstata vynálezu
Vynález poskytuje způsob přípravy pevných enzymových formulací se zlepšenou schopností sušit se a zvýšenou stabilitou finálních produktů pří skladování a zpracování. Toho se dosáhne přípravou roztoku obsahujícího enzym a
Toho se dosáhne přípravou roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, výhodně anorganickou sůl divalentního kationtu, výhodněji zinečnatou, horečnatou nebo vápenatou sůl, nejvýhodněji síran zinečnatý nebo hořečnatý, a následné vysušení tohoto produktu. Rovněž lze pro tento účel použít kombinaci solí a stejně tak kombinaci enzymů. Divalentní kationty jsou výhodné , protože poskytují nejlepší stabilitu při zpracování a skladování. Síran je jako kationt výhodný, protože poskytuje nejlepší schopnost sušit se. Vynález rovněž poskytuje pevné enzymové formulace získané připravením roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, výhodně anorganickou sůl divalentního kationtu, výhodněji zinečnatou, hořečnatou nebo vápenatou sůl, nejvýhodněji síran zinečnatý nebo hořečnatý, a následné vysušení roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl.
U způsobu podle vynálezu je sůl přítomna zatímco je enzym stále v roztoku. Nejen, že se dosáhne vyššího výtěžku v průběhu sušení, ale rovněž se zlepší skladovací stabilita získaných suchých enzymových přípravků a stejně tak se zlepší i jejich stabilita při zpracování. Zpracovatelskou stabilitou neboli stabilitou při skladování se zde rozumí stabilita enzymového přípravku v průběhu jakékoliv manipulace s tímto enzymovým přípravkem jiná než skladování, například směšování enzymového přípravku s dalšími složkami nebo stabilita při aplikování enzymu.
Sušením roztoku obsahujícího enzym a sůl se získá pevná kompozice, která je homogenní co se týče distribuce enzymu a soli.
enzym a sůl lze sušení dostupného pomocí sušení
Vysušení roztoku obsahujícího dosáhnout pomocí libovolného způsobu odborníkovi v daném oboru, například rozstřikováním, vymrazování, vakuového sušení, sušeni ve fluidním loži a mikrovlného sušení. Sušení roztoku obsahujícího enzym a sůl lze rovněž kombinovat s granulačními metodami, které zahrnují například použití fluidního lože nebo vícestupňového sušáku (MSD). V případě použití těchto granulačních metod, ví osoba v zběhlá v daném oboru, že získaná kompozice nemusí být nezbytně zcela homogenní. Získané částice budou zpravidla obsahovat aglomeráty homogenních částic nebo budou tvořeny obalené částice s homogenním jádrem, s homogenní povrchovou vrstvou a/nebo s jejich kombinacemi. V některých případech se vytvoří vzájemná homogenní vnitřní disperze enzymu a soli.
Specifické příklady vynálezu demonstrují, že stabilizující účinek soli se zvyšuje se zvyšující se dávkou soli přidávané do enzymového roztoku až do určitého mezního bodu. Nad tímto bodem už při zvyšování dávky soli nedochází ke zvyšování stability enzymu. Pro tento účel se do enzymového roztoku přidává alespoň 5%, výhodně alespoň 15%, výhodněji alespoň 30%, ještě výhodněji alespoň 60% a nejvýhodněji alespoň 90% (hm./hm.) soli, přičemž dávka soii je vyjádřena jako hmotnostní procento (hm./hm.) přidané soli vztažené k hmotnosti enzymu v roztoku, které nezahrnuje hmotnost krystalické vody krystalů soli.
Ačkoliv vynález neudává žádnou horní mez pro přidáni soli, vyplývá toto omezení z maximální rozpustnosti solí v enzymovém koncentrátu. Vyšších poměrů soli a enzymu ízs potom dosáhnout pouze zředěním enzymového roztoku nebo použitím kombinace solí.
Dalším zvažujícím bodem by mohla být dávka, při které je enzym „vysolen“, přičemž tato dávka závisí jak na typu soli, tak na specifickém enzymu. Kombinace solí a enzymů, které jsou příčinou vzniku jevu označovaného jako „vysoiování“ nejsou vyjmuty z rozsahu vynálezu.
Vynález lze použít pro enzymy nebo směsi enzymů libovolného typu, které neomezujícím způsobem zahrnují fytasy a další fosfatasy, amylasy, proteasy, lipasy a fosfoíipasy, celulasy, například β-glukanasy, pektinasy, hemicelulasy, například xylanasy a další rostlinné enzymy degradující buněčnou stěnu, esterasy, syřidla, například fungální proteasy nebo chymosin a β-galaktosidasy. Je zřejmé, že vše, co se v této přihlášce týká enzymu se rovněž týká směsí enzymů (tj, výraz enzym, jak je zde použit, rovněž zahrnuje směsí enzymů), bez ohledu na to, zda je možné tyto směsi získat přímo v jediné fermentaci, nebo smísením enzymů získatelných v různých fermentacích; a dále zahrnuje enzymy získatelné fermentaci rekombinovaných organizmů.
Enzym se výhodně zvolí ze skupiny obsahující fungální fytasy, fungální hemicelulasy, fungální celulasy a bakteriální proteasy. Výhodněji se enzym zvolí ze skupiny obsahující fytasy a endoxylanasy odvoditelné z houby spadající do skupiny Aspergillus niger definované Raperem a Fenellem (1965, v The Genus Aspergillus, The Wiliam & Wilkins Company, Baltimore, str. 293-344), β-glukanasy a endoxylanasy odvoditelné z druhů Trichadernia a proteasy odvoditelné z druhů BačiIIus.
Vynález rovněž poskytuje pevné kompozice obsahující alespoň jeden enzym a anorganickou sůl, přičemž dávka anorganické soli je alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu. Výhodně je anorganickou solí sůl divalentního kationtu, výhodněji zinečnatá, hořečnatá nebo vápenatá sůl, nejvýhodněji síran zinečnatý nebo horečnatý. Dávka anorganické soli v kompozici je alespoň 5% (hm./hm.), výhodně alespoň 15%, výhodněji alespoň 30%, ještě výhodněji alespoň 60% a nejvýhodněji alespoň 90% hmotnosti enzymu. Enzymy, které lze připravit v kompozicích podle vynálezu zahrnují všechny výše zmíněné, zvláště potom ty, které jsou označeny jako výhodné.
U dalšího provedení podle vynálezu se výše popsané pevné kompozice použijí pro přípravu zvířecí potravy. Příprava zvířecí potravy často zahrnuje peletační krok, v jehož průběhu může dojít ke značné ztrátě enzymové účinnosti. Použití pevných kompozic podle vynálezu snižuje tyto ztráty enzymové aktivity v průběhu peletování. Složení zvířecí stravy často zahrnuje syrové materiály rostlinného původu poskytující energii a metabolity pro růst. Tato potrava je obohacena o minerály a vitamíny a zpravidla se do této potravy přidávají živočišné tuky a živočišné bílkoviny.
Dalším provedením podle vynálezu je pevná kompozice obsahující fytasu se zvýšenou skladovací stabilitou. Skladovací stabilita fytasy v této pevné kompozici je taková, že po osmitýdenním skladování, výhodně v uzavřeném zásobníku, při
30°C, dojde k menší než 35%, výhodně menší než 20%, výhodněji menší než 10% a nejvýhodněji menší než 5% ztrátě počáteční aktivity fytasy. Fytasové kompozice mohou obsahovat organický nebo anorganický fyziologicky přijatelný nosič (např. nosiče na bázi zrn, jakými jsou hrubě mletá pšenice, pšeničná mouka, rýžové slupky atd., a další organické nosiče, jako jsou tapioca, bramborový škrob, třtinový cukr atd., anorganické nosiče, jako například chlorid sodný, síran draselný, křemík atd.), v kombinaci s fytasovým enzymem, případně kombinovaným s dalšími enzymy, a činidly, která budou dále zlepšovat vzhled produktu , popřípadě jeho další vlastnosti, například barvu chování při tečení, fyzikální, chemickou nebo mikrobiální stabilitu, vůni, chuť atd. Je zřejmé, že podobné kompozice lze připravit i pro další potravinové enzymy a nejen pro fytasu.
Cílem následujících příkladů je podrobněji popsat předložený vynález.
Příklady provedení vynálezu
Příklad 1
Koncentrát fungální fytasy (která se získala od Gistbrocedes) obsahující přibližně 11 hm.% enzymu se rozdělil na dvě části. Do jedné části se přidalo 240 g/l MgSO4.7H2O. Po rozpuštění soii, jehož výsledkem byl čirý roztok, se oba roztoky sušily rozprašováním za použití Buchiho laboratorního sprchového sušáku se vstupní teplotou 130°C a výstupní teplotou 85°C.
Výsledné prášky se smísily s hrubě mletou pšenicí v hmotnostním poměru ΓΊ0 s cílem neutralizovat veškeré rozdíly ve vodní aktivitě mezi přípravky, po uvedení do rovnováhy se tato rovnováha potvrdila měřením vodních aktivit, jejichž naměřená hodnota při pokojové teplotě byla 0,45.
Finální produkty se potom skladovaly při 30°C v uzavřených láhvích a po skladování se analyzovala enzymatická aktivita jednotlivých produktů. Po osmitýdenním skladování byla u přípravku neobsahujícího sůl zjištěna 35% ztráta enzymatické aktivity, zatímco ij přípravku s přídavkem soli činila tato ztráta pouze 5%.
Příklad 2
Do oddělených částí koncentrátu alkalické proteasy odvozené z Bacillu ( získané od společnosti Genencor Internationa! lne.) obsahujících přibližně 12 hm.% enzymového proteinu, se rozpustilo 0 a 85 g/l MgSO4.0H2O. Tyto koncentráty se následně nanesly za použití laboratorního potahovače s fluidním ložem Niro STREA-1 na nosič tvořený síranem sodným. Ztráty účinnosti při tomto zpracovatelském kroku byly 28% resp. 14%.
Výsledné částice se smísily s přebytkem komerčního pracího prášku obsahujícího bělidlo a určeného pro evropský trh a inkubovaly v otevřených láhvích při teplotě 35°C a 55% relativní vlhkosti. Po 6 týdnech skladování činila zbývající enzymatická účinnost přípravků 42% s přídavkem soli a pouze 30% bez soli.
Příklad 3
V části enzymového koncentrátu odvozeného od Trichodermy (získané od Gist-brocades) s celkovým obsahem sušiny 25 hm.% a obsahující jak p-giukanasu, tak endoxylasový enzym, se rozpustilo 240 g/l MgSO4.7H2O. Výsledný roztok a původní koncentrát se odděleně nanesly na nosič tvořený síranem sodným v potahovači s fluidním ložem Glatt WSG-60. Ztráty aktivity v průběhu zpracování byly 5% a 10% pro β-glukanasu a 10% a 25% pro endoxylasu pro koncentrát s přídavkem soli resp. bez něj.
Výsledné částice se inkubovaly při 30°G a 62% relativní vlhkosti. Po 12 měsíčním skladování činily ztráty aktivity pro p-glukanasu 10% a v druhém případě byly neurčité a ztráty účinnosti pro endoxylasu činily 10% a 25%, pro enzym s přídavkem soli resp. bez něj.
Granuláty se rovněž zabudovaly do potravinové směsi a podrobily laboratornímu peletačnímu zpracování při teplotě 70°C. Ztráty aktivity β-glukanasy činily 46% a 59% a ztráty aktivity endoxylásy činily 37% a 66% s přídavkem soli resp. bez něj.
Potravinová směs použitá při peletačním zpracování byia tvořena:
Složky
Kukuřice
Hrách (22,9% surového proteinu) Odtučněná sója (45,5% surového proteinu) Tapioca
Zvířecí maso (58% surového proteinu)
Rybí maso (72,7% surového proteinu) Hydrolysované drůbeží maso Sójový olej
Živočišný tuk
Vitamínová a minerální předsměs Vápenec
Kyselý orthofosforečnan vápenatý Chlorid sodný % (hm./hm.)
50,00 3,50 28,00 2,38 3,60 1,00 1,00 1,75 3,50 3,15 0,86 0,96 0,30
Příklad 4
Ve 100 ml demineralizované vody se rozpustila různá množství síranu hořečnatého a potom se do každé části přidal koncentrát fungální fytasy (dostupné od Gist-brocades) obsahující přibližně 17 hm.% čistého enzymu. Po promíchání se výsledné roztoky usušily rozprašováním za použití laboratorního sprchového sušiče Bruchi 190 Mini Spray Dryer s vstupní teplotou 140°C a výstupní teplotou 80°C.
Výsledné práškové podíly se smísily s hrubě namletou pšenicí v poměru 1:9. Po nastavení rovnovážného stavu se změřily hodnoty vodní aktivity při 35°C pro kontrolní vzorek a pro vzorek s nejvyšším obsahem soli za účelem eliminování účinků vodní aktivity. Směsi se následně inkubovaly v uzavřených láhvích při 35°C 8 týdnů a po uplynutí této doby se změřily ztráty vodní aktivity v jednotlivých případech.
Výsledky jsou shrnuty do následující tabulky:
Dávka MgSO4 (g/g enzymu) Vodní aktivita ve směsi [-] Ztráty po 8 týdnech skladování při 35°C
0 0,292 52%
0,31 - 37%
0,61 - 26%
1,19 - 15%
1,84 - 15%
2,38 0,303 17%
Příklad 5
Podle stejného protokolu jako v příkladu 4, se pro přípravu stabilizovaných enzymových prášků použily různé soli v množství 80 mmolu/100 ml fytasového koncentrátu. Smísení s hrubě namletou pšenicí a testy stability se provedly způsobem analogickým se způsobem použitým v příkladu 4.
Výsledky jsou uvedeny v následující tabulce:
Typ soli Vodní aktivita [-] Ztráty při sušení rozprašováním Ztráty při týdnech skladování 35°C 8 při
Žádná 0,29 6% 52%
Síran hořečnatý - 7% 15%
Chlorid hořečnatý 0,30 26% 43%
Dusičnan hořečnatý 0,31 32% 27%
Síran zinečnatý - 5% 9%
Chlorid zinečnatý - 48% 5%
Chlorid vápenatý - 40% 18%
Dusičnan vápenatý - 44% 13%
síran sodný - 11% 51%
síran draselný - 17% 36%
síran amonný 6% 46%
Příklad 6
Za použití protokolu popsaného v příkladu 5 se připravily tři roztoky obsahující fytasu, které neobsahovaly buď žádnou sůl nebo obsahovaly síran hořečnatý, nebo síran zinečnatý. tyto roztoky se následně sušily vymrazováním namísto sušení rozprašováním. Při vymrazování se roztoky zmrazily v baňce tak, že se uvedená baňka ponořila do kapalného dusíku, a následně vystavily působení vysokému podtlaku, při kterém dojde k odstranění vody z roztoků. Výsledné suché přípravky se rozdrtily ve hmoždíři a smísily s hrubě namletou pšenicí. Potom se nechaly inkubovat 8 týdnů pří teplotě 35°C v uzavřených láhvích a po uplynutí této doby se změřily ztráty stability. Získané výsledky jsou uvedeny v následující tabulce.
Typ soli Vodní aktivita směsi Ztráty při 8 týdnech
skladování při 35°C
Žádná 0,31 46%
Síran hořečnatý 0,31 16%
Síran zinečnatý - 3%

Claims (16)

1. Způsob zvyšovaní zpracovatelské stability nebo skladovací stability pevného enzymového přípravku vyznačený t í m, že zahrnuje sušení roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, přičemž množství anorganické soli přidané do roztoku představuje alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu.
2. Způsob přípravy pevné kompozice obsahující enzym, která je stabilní při zpracování a skladování, vyznačený tím , že zahrnuje:
a) přípravu roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, přičemž množství anorganické soli přidané do roztoku představuje alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu, a
b) vysušení uvedeného roztoku.
3. Způsob podle nároku 1 nebo 2, vyznačený tím, že anorganická sůl obsahuje divalentní kationt.
4. Způsob podle nároku 3, vy značený tím , se zmíněný divalentní kationt zvolí ze skupiny tvořené zinkem, hořčíkem a vápníkem.
5. Způsob podle některého z nároků 1 až 4, v y z n a č e n ý tím , že anorganická sui obsahuje síranový aníont.
6. Způsob podle některého z nároků 1 až 5, vyznačený t í m , že se uvedený enzym zvolí ze skupiny zahrnující fytasu, výhodně odvozenou z Aspergillu, proteasu výhodně odvozenou z Bacillu, hemicelulasu výhodně odvozenou z Aspergillu, hemicelulasu a celulasu, obě výhodně odvozené z Trichodermy.
7. Způsob podle některého z nároků 1 až 6, vy zn ač en ý t í m , že sušení roztoku obsahujícího enzym a anorganickou sůl zahrnuje použití sušáku zvoleného ze skupiny tvořené sprchovým sušákem, sušákem s fluidním ložem a vymrazovacim sušákem.
8. Pevná kompozice obsahující alespoň jeden enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, vyznačená tím, že dávka anorganické soli činí alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu a anorganická sůl obsahuje divalentní kationt.
9. Pevná kompozice vyznačená t í m , že jí ize získat:
a) přípravou roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, přičemž množství anorganické soli přidané do roztoku představuje alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu, a
b) vysušením uvedeného roztoku.
10. Pevná kompozice podle nároků 8 nebo 9, v y z n a č e n á t í m , že uvedenou solí je sůl definovaná v některém z nároků 3 až 5.
11. Pevná kompozice podle některého z nároků 8 až
10, vyznačená tím, že uvedeným enzymem je enzym definovaný v nároku 6.
12. Pevná kompozice podle některého z nároků 8 až 11, vyznačená tím , že je homogenní, co se týče distribuce anorganické soli a enzymu.
13. Pevná kompozice podle některého z nároků 8 až
11, vyznačená tím, že obsahuje částice, které jsou homogenní, co se týče distribuce anorganické soli a enzymu.
14. Pevná kompozice podle některého z nároků 8 až 11, vyznačená tím, že obsahuje povlak, který je homogenní co se týče distribuce anorganické soli a enzymu.
ící fytasu se skladovací m , že po osmitýdenním 30f’C je ztráta menší než
15. pevná kompozice obsahuj stabilitou vyznačená tí skladování pevné kompozice při 35% počáteční aktivity fytasy.
16. Zvířecí strava obsahující pevnou definována v některém z nároků 8 až 15.
CZ97874A 1995-07-28 1996-07-24 Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí CZ87497A3 (cs)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP95202066 1995-07-28

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CZ87497A3 true CZ87497A3 (cs) 1998-03-18

Family

ID=8220536

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CZ97874A CZ87497A3 (cs) 1995-07-28 1996-07-24 Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí

Country Status (17)

Country Link
US (2) US5827709A (cs)
EP (1) EP0758018B1 (cs)
JP (1) JPH09154576A (cs)
CN (1) CN1159208A (cs)
AT (1) ATE268817T1 (cs)
AU (1) AU703007B2 (cs)
CA (1) CA2182236A1 (cs)
CZ (1) CZ87497A3 (cs)
DE (1) DE69632669T2 (cs)
DK (1) DK0758018T3 (cs)
ES (1) ES2220958T3 (cs)
MX (1) MX9702146A (cs)
NZ (1) NZ299071A (cs)
PL (1) PL319347A1 (cs)
PT (1) PT758018E (cs)
SK (1) SK40697A3 (cs)
WO (1) WO1997005245A1 (cs)

Families Citing this family (95)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6699704B1 (en) 1994-04-25 2004-03-02 Roche Vitamins Inc. Heat tolerant phytases
CA2231948C (en) 1997-03-25 2010-05-18 F. Hoffmann-La Roche Ag Modified phytases
TW409035B (en) 1997-06-04 2000-10-21 Gist Brocades Bv Starch-based enzyme granulates
PT990026E (pt) * 1997-06-04 2004-08-31 Basf Ag Composicoes de fitase com actividade elevada
NZ330940A (en) 1997-07-24 2000-02-28 F Production of consensus phytases from fungal origin using computer programmes
KR20010033321A (ko) * 1997-12-20 2001-04-25 마가렛 에이.혼 수화된 차단 재료를 가지는 과립
US6451572B1 (en) 1998-06-25 2002-09-17 Cornell Research Foundation, Inc. Overexpression of phytase genes in yeast systems
EP0969089A1 (en) * 1998-06-29 2000-01-05 F. Hoffmann-La Roche Ag Phytase formulation
WO2000001793A1 (en) * 1998-06-30 2000-01-13 Novozymes A/S A new improved enzyme containing granule
US6610519B1 (en) 1998-10-02 2003-08-26 Novozymes A/S Solid phytase composition stabilized with lactic acid provided by corn steep liquor
DE69907240T2 (de) * 1998-10-02 2003-11-27 Novozymes A/S, Bagsvaerd Feste phytase-zusammensetzungen
WO2000047060A1 (en) 1999-02-10 2000-08-17 Dsm N.V. Granulates containing feed-enzymes
EP1165806B1 (en) * 1999-03-31 2005-08-03 Cornell Research Foundation, Inc. Phosphatases with improved phytase activity
DE19922753A1 (de) * 1999-05-18 2000-11-23 Basf Ag Enzym-Instantformulierungen für die Tierernährung
DE19929257A1 (de) 1999-06-25 2000-12-28 Basf Ag Polymerbeschichtete, granulierte enzymhaltige Futtermittelzusätze und Verfahren zu deren Herstellung
US6841370B1 (en) 1999-11-18 2005-01-11 Cornell Research Foundation, Inc. Site-directed mutagenesis of Escherichia coli phytase
BRPI0213813B1 (pt) 2001-10-31 2018-11-21 Cornell Res Foundation Inc método para aprimorar o valor nutricional de uma ração consumida por um animal monogástrico e ração
BR0306917A (pt) 2002-01-15 2004-11-09 Basf Ag Processo para a preparação de um granulado, granulado contendo enzima, processo para a preparação de uma ração de animal, ou de uma pré-mistura ou um precursor para uma ração de animal, composição de ração, processo para a promoção do crescimento de um animal, e, uso de um granulado
DE60328357D1 (de) 2002-01-15 2009-08-27 Basf Se Enzymhaltige futtergranulate
EP1517981A2 (en) * 2002-07-01 2005-03-30 Novozymes A/S Stabilization of granules
US7425528B2 (en) * 2002-07-01 2008-09-16 Novozymes A/S Stabilization of granules
US7309505B2 (en) * 2002-09-13 2007-12-18 Cornell Research Foundation, Inc. Using mutations to improve Aspergillus phytases
DE602004026032D1 (de) * 2003-01-27 2010-04-29 Novozymes As Enzymstabilisierung
US20050163823A1 (en) * 2004-01-28 2005-07-28 Charles Cobb Method and composition for reducing ruminant phosphorus excretion
JP4557571B2 (ja) * 2004-03-04 2010-10-06 キッコーマン株式会社 フルクトシルペプチドオキシダ−ゼの安定化方法
DE202005021811U1 (de) * 2004-09-27 2010-04-15 Novozymes A/S Körnchen mit einem Kern und einer Beschichtung
ATE455470T1 (de) 2005-02-24 2010-02-15 Ipc Process Ct Gmbh & Co Granulat für die herstellung von tiernahrungspellets
PL1940241T3 (pl) * 2005-10-12 2013-01-31 Genencor Int Stabilne, trwałe granulki z substancjami czynnymi
AU2015221462A1 (en) * 2005-10-12 2015-09-24 Genencor International, Inc. Stable, durable granules with active agents
US7919297B2 (en) * 2006-02-21 2011-04-05 Cornell Research Foundation, Inc. Mutants of Aspergillus niger PhyA phytase and Aspergillus fumigatus phytase
EP1996028B2 (de) * 2006-03-10 2015-12-02 Basf Se Feste enymformulierungen und verfahren zu deren herstellung
GB0609494D0 (en) * 2006-05-12 2006-06-21 Oxford Biosensors Ltd HDL cholesterol sensor using specific surfactant
GB0609493D0 (en) * 2006-05-12 2006-06-21 Oxford Biosensors Ltd Cholesterol sensor
US8540984B2 (en) * 2006-08-03 2013-09-24 Cornell Research Foundation, Inc. Phytases with improved thermal stability
ES2577430T3 (es) 2006-08-07 2016-07-14 Novozymes A/S Gránulos de enzima para pienso para animales
ES2576580T3 (es) 2006-08-07 2016-07-08 Novozymes A/S Gránulos de enzima para pienso para animales
US8399230B2 (en) * 2006-10-12 2013-03-19 Kemin Industries, Inc. Heat-stable enzyme compositions
DE102006053071A1 (de) * 2006-11-10 2008-05-15 Ab Enzymes Gmbh Protein-enthaltender Stoff mit erhöhter Temperaturstabilität
MX298012B (es) 2007-07-06 2012-11-04 Basf Se Metodo para la produccion de una solucion de glucosa acuosa a partir de maiz.
US8192734B2 (en) 2007-07-09 2012-06-05 Cornell University Compositions and methods for bone strengthening
CN101601441B (zh) * 2009-07-07 2012-09-05 广东溢多利生物科技股份有限公司 可溶性饲用酶及其制造方法
CN103797104A (zh) * 2011-07-12 2014-05-14 诺维信公司 储存稳定的酶颗粒
CN102362696B (zh) * 2011-08-23 2013-10-16 上海欧耐施生物技术有限公司 一种耐温饲料用颗粒酶的包被生产工艺
US20130156884A1 (en) * 2011-12-19 2013-06-20 Triarco Industries Protease enzymes for increased protein digestion rate and absorption and methods of using the same
MX363360B (es) 2012-12-21 2019-03-21 Novozymes As Polipéptidos que poseen actividad proteasa y polinucleótidos que los codifican.
WO2016060935A2 (en) 2014-10-08 2016-04-21 Novozymes A/S Compositions and methods of improving the digestibility of animal feed
WO2016060934A1 (en) 2014-10-08 2016-04-21 Novozymes A/S Bacillus strains with fast germination and antimicrobial activity against clostridium perfringens
ES3038023T3 (en) 2014-11-04 2025-10-09 Novozymes As Polypeptides having serine protease activity and polynucleotides encoding same and their application in animal feed
GB201419900D0 (en) * 2014-11-07 2014-12-24 Dupont Nutrition Biosci Aps Method
AU2015366380B2 (en) 2014-12-19 2021-07-22 Novozymes A/S Compositions comprising polypeptides having xylanase activity and polypeptides having arabinofuranosidase activity
WO2016118840A1 (en) 2015-01-23 2016-07-28 Novozymes A/S Bacillus strains improving health and performance of production animals
WO2016118850A1 (en) 2015-01-23 2016-07-28 Novozymes A/S Bacillus subtilis subspecies
FI3247788T3 (fi) 2015-01-23 2023-08-18 Novozymes As Bacillus-kannat, jotka parantavat tuotantoeläinten terveyttä ja suorituskykyä
AU2016288468B2 (en) 2015-07-02 2020-07-16 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed compositions and uses thereof
WO2017000922A1 (en) 2015-07-02 2017-01-05 Novozymes A/S Animal feed compositions and uses thereof
AU2016288515B2 (en) 2015-07-02 2020-09-10 Dsm Ip Assets B.V. Methods of improving animal performance
AU2017270269A1 (en) 2016-05-24 2018-11-15 Novozymes A/S Compositions comprising polypeptides having galactanase activity and polypeptides having beta-galactosidase activity
EP3462904B1 (en) 2016-05-24 2024-12-18 Novozymes A/S Gastric stable polypeptides having alpha-galactosidase activity and polynucleotides encoding same
BR112018073875A2 (pt) 2016-05-24 2019-02-26 Novozymes As polipeptídeo isolado, composição, grânulo, aditivo de ração animal, formulação líquida, ração animal, métodos para liberar galactose de material à base de planta, para melhorar um ou mais parâmetros de desempenho de um animal e o valor nutricional de uma ração animal, para preparar uma ração animal e para produzir o polipeptídeo, uso, polinucleotídeo, construto de ácido nucleico ou vetor de expressão, e, célula hospedeira recombinante.
US10947520B2 (en) 2016-05-24 2021-03-16 Novozymes A/S Compositions comprising polypeptides having galactanase activity and polypeptides having beta-galactosidase activity
CN109415710A (zh) 2016-07-08 2019-03-01 诺维信公司 木聚糖酶变体和对其编码的多核苷酸
MX2019000139A (es) 2016-07-08 2019-06-10 Novozymes As Polipeptidos que tienen actividad xilanasa y polinucleotidos que los codifican.
US11221406B2 (en) 2017-05-09 2022-01-11 Honeywell International Inc. Guided wave radar for consumable particle monitoring
EP3642339B1 (en) 2017-06-22 2025-09-10 Novozymes A/S Xylanase variants and polynucleotides encoding same
EP3675646A1 (en) 2017-09-01 2020-07-08 Novozymes A/S Animal feed additives comprising polypeptide having protease activity and uses thereof
WO2019043191A1 (en) 2017-09-01 2019-03-07 Novozymes A/S ANIMAL FOOD ADDITIVES COMPRISING A POLYPEPTIDE HAVING PROTEASE ACTIVITY AND USES THEREOF
CN111051507B (zh) * 2017-09-07 2024-06-14 天野酶制品株式会社 稳定化蛋白质脱酰胺酶干燥组合物
WO2019096903A1 (en) 2017-11-20 2019-05-23 Novozymes A/S New galactanases (ec 3.2.1.89) for use in soy processing
BR112020012077B1 (pt) 2017-12-20 2023-12-12 Dsm Ip Assets B.V. Uso de polipeptídeos para composições de ração animal
BR112020012498A2 (pt) 2017-12-20 2020-11-24 Dsm Ip Assets B.V. composições de ração animal e usos das mesmas
CN111868251A (zh) 2018-01-11 2020-10-30 诺维信公司 动物饲料组合物及其用途
AU2019215120B2 (en) 2018-02-02 2024-03-07 Novozymes A/S Management of pathogenic lawsonia
PE20211583A1 (es) 2018-03-05 2021-08-18 Novozymes As Metodos para mejorar el rendimiento en rumiantes
MX2020011133A (es) 2018-04-25 2020-11-11 Novozymes As Composiciones de pienso para animales y usos de las mismas.
US20210238578A1 (en) * 2018-04-26 2021-08-05 Danisco Us Inc Inorganic phosphate as a stabilizer for phytase enzymes
CN112566502B (zh) 2018-08-31 2025-02-18 诺维信公司 具有蛋白酶活性的多肽以及编码它们的多核苷酸
BR112021004408A2 (pt) 2018-09-11 2021-11-03 Dsm Ip Assets Bv Composição de ração animal e uso da mesma
WO2020053271A1 (en) 2018-09-11 2020-03-19 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed composition and use thereof
AU2019339615A1 (en) 2018-09-11 2021-03-04 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed composition comprising muramidase and use thereof
US20220046954A1 (en) 2018-09-11 2022-02-17 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed composition and use thereof
WO2020053274A1 (en) 2018-09-11 2020-03-19 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed composition and use thereof
WO2020058225A1 (en) 2018-09-17 2020-03-26 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed compositions and uses thereof
EP3852547A1 (en) 2018-09-17 2021-07-28 DSM IP Assets B.V. Animal feed compositions and uses thereof
WO2020058224A1 (en) 2018-09-17 2020-03-26 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed compositions and uses thereof
MX2021003035A (es) 2018-09-17 2021-08-11 Dsm Ip Assets Bv Composiciones de alimento animal y usos de las mismas.
CN113226049A (zh) 2018-12-05 2021-08-06 诺维信公司 酶颗粒的用途
CN113811191A (zh) 2019-03-11 2021-12-17 诺维信公司 含有gh30葡糖醛酸木聚糖水解酶的基于纤维玉米的动物饲料
WO2021078839A1 (en) 2019-10-22 2021-04-29 Novozymes A/S Animal feed composition
CN115666262A (zh) 2020-05-18 2023-01-31 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 动物饲料组合物
BR112022023230A2 (pt) 2020-05-18 2022-12-27 Dsm Ip Assets Bv Composições de ração animal
US12037613B2 (en) 2020-08-13 2024-07-16 Novozymes A/S Phytase variants and polynucleotides encoding same
AU2021356138A1 (en) 2020-10-07 2023-05-25 Novozymes A/S Enzymatic feed preservation
CN116390651A (zh) 2020-10-15 2023-07-04 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 调节胃肠道代谢物的方法
CN118382364A (zh) 2021-12-15 2024-07-23 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 改善产蛋量和/或蛋品质的方法和用途，涉及施用包含胞壁质酶(ec 3.2.1.17)的饲料
WO2025017069A1 (en) 2023-07-19 2025-01-23 Novozymes A/S Enzyme assisted juice extraction from sugar cane

Family Cites Families (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE1517787A1 (de) * 1965-12-06 1970-01-29 Takeda Chemical Industries Ltd Enzympraeparat und Verfahren zu seiner Herstellung
US3674644A (en) * 1968-12-26 1972-07-04 Kikkoman Shoyu Co Ltd Production of novel acidstable and thermostable protease
US3616205A (en) * 1970-02-03 1971-10-26 Nihon Hikaku Kk Solubilization of insoluble collagen
US4077842A (en) * 1976-03-19 1978-03-07 Cory Robert Paul Stabilized glucose isomerase enzyme concentrate
US4237231A (en) * 1979-11-13 1980-12-02 Uop Inc. Method of purifying glucose isomerase and a composition for storing same
DK8502857A (cs) * 1984-06-25 1985-12-26
GB8903593D0 (en) * 1989-02-16 1989-04-05 Pafra Ltd Storage of materials
WO1991009943A1 (en) * 1989-12-21 1991-07-11 Novo Nordisk A/S Method for crystallization of enzymes
GB9006642D0 (en) * 1990-03-24 1990-05-23 Gibson Timothy D Enzyme stabilisation
DE4041752A1 (de) * 1990-12-24 1992-06-25 Henkel Kgaa Enzymzubereitung fuer wasch- und reinigungsmittel
JPH04271785A (ja) * 1991-02-28 1992-09-28 Kao Corp 酵素固形製剤及びその製造方法
DE4119281A1 (de) * 1991-06-12 1992-12-17 Basf Ag Verfahren zur herstellung von enzymzubereitungen
US5449613A (en) * 1994-03-01 1995-09-12 The University Of Iowa Research Foundation Reacting an enzyme in a non-aqueous solvent by adding a lyophilizate of enzyme and salt to the solvent
US5464766A (en) * 1994-04-04 1995-11-07 Enzyme Research & Development Corporation Multienzyme powdered composition containing bacteria for treatment of waste
US5580856A (en) * 1994-07-15 1996-12-03 Prestrelski; Steven J. Formulation of a reconstituted protein, and method and kit for the production thereof

Also Published As

Publication number Publication date
JPH09154576A (ja) 1997-06-17
EP0758018A1 (en) 1997-02-12
CN1159208A (zh) 1997-09-10
MX9702146A (es) 1997-06-28
ATE268817T1 (de) 2004-06-15
DE69632669T2 (de) 2004-10-07
CA2182236A1 (en) 1997-01-29
DE69632669D1 (de) 2004-07-15
EP0758018B1 (en) 2004-06-09
US5827709A (en) 1998-10-27
DK0758018T3 (da) 2004-08-16
AU6073296A (en) 1997-02-06
US5972669A (en) 1999-10-26
WO1997005245A1 (en) 1997-02-13
ES2220958T3 (es) 2004-12-16
AU703007B2 (en) 1999-03-11
NZ299071A (en) 1998-09-24
SK40697A3 (en) 1997-10-08
PL319347A1 (en) 1997-08-04
PT758018E (pt) 2004-08-31

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CZ87497A3 (cs) Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí
MXPA97002146A (es) Preparacion de enzimas estabilizadas con sal
EP2163161B1 (en) Enzyme Granules
EP1069832B1 (en) Granulates containing feed-enzymes
RU2261910C2 (ru) ШТАММ Penicillium funiculosum, ПРОДУЦИРУЮЩИИЙ КОМПЛЕКС ФЕРМЕНТОВ - ЦЕЛЛЮЛАЗУ, ЭНДО-1,4-β-КСИЛАНАЗУ, ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗУ, β-ГЛЮКОЗИДАЗУ, ЭНДО-1,3(4)- β-ГЛЮКАНАЗУ, ФЕРУЛОИЛ-ЭСТЕРАЗУ, ЖИДКАЯ КОРМОВАЯ ДОБАВКА И СУХОЙ КОРМ ДЛЯ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ
DK1974030T3 (en) Improved enzyme formulations for animal feeding
US9894917B2 (en) Glycosylation as a stabilizer for phytase
KR100888114B1 (ko) 안정화된 포스파타아제 조성물
US20220183322A1 (en) Redox enzymes in animal feed compositions
US20220218001A1 (en) Redox enzymes in animal feed compositions
CZ433599A3 (cs) Kompozice obsahující fytazu s vysokou aktivitou
CN104470370A (zh) 降解角蛋白的方法以及制备的角蛋白水解产物的用途
US6162473A (en) Hemicellulase use in feeds with low caloric content
CN112655839A (zh) 一种外源酶复合制剂及其制备方法与应用
US20070269555A1 (en) Enzyme Formulations
EP3432728B1 (en) Enzyme compositions
EP1645195A1 (en) Stabilized enzyme formulations
SU328547A1 (cs)
Kusharyoto et al. Effect of culture conditions on phytase production by Aspergillus ficuum in solid-state fermentation using rice bran as substrate

Legal Events

Date Code Title Description
PD00 Pending as of 2000-06-30 in czech republic