CN109929889A - 一种l-酪氨酸的制备方法 - Google Patents
一种l-酪氨酸的制备方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN109929889A CN109929889A CN201910246367.4A CN201910246367A CN109929889A CN 109929889 A CN109929889 A CN 109929889A CN 201910246367 A CN201910246367 A CN 201910246367A CN 109929889 A CN109929889 A CN 109929889A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- tyrosine
- alanine
- phenol
- preparation
- ala
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
本发明属于酶催化领域,具体涉及一种L‑酪氨酸的制备方法,以L‑丙氨酸和苯酚为原料,以D‑氨基酸氧化酶、丙氨酸消旋酶、过氧化氢酶和酪氨酸酚裂解酶为催化剂,以含氧气体为氧化剂,多酶偶联合成L‑酪氨酸。采用上述方案,反应简单、易于操作;底物L‑丙氨酸和苯酚都是较为经济和便于获得的原料,L‑丙氨酸市售价格约为两万元每吨,与现有技术中以丙酮酸为底物的制备方法相比,成本投入更低;中间产物丙酮酸和氨根离子又进一步参与到后续反应中,无中间产物堆积现象,并且中间产物的消耗也进一步加快了L‑丙氨酸的反应速率;最终产物L‑酪氨酸生成后即在混合液中结晶,便于分离提纯。
Description
技术领域
本发明属于酶催化领域,具体涉及一种L-酪氨酸的制备方法。
背景技术
L-酪氨酸(L-Tyrosine)是一种重要的生化试剂,是合成多肽类激素、抗生素、L-多巴等药物的主要原料,广泛地应用于医药、食品添加剂、生物化工和饲料等领域,在医药上能用作甲状腺功能亢进症治疗。
目前制备L-酪氨酸的方法主要有三种:一是蛋白水解法,利用天然蛋白资源,如人发、猪毛、猪血粉等为原料,经水解、提取、精制等步骤分离得到L-酪氨酸,由于蛋白水解液中含有多种氨基酸,尤其L-胱氨酸的等电点和溶解度和L-酪氨酸接近,所以L-酪氨酸不易提纯,提纯成本高,杂质多;二是发酵法,发酵培养大肠杆菌基因工程菌,在合适的培养基和培养条件下,可发酵直接产生L-酪氨酸,但产量很低,只有8~15mg/L,例如申请号为201410706579.3的专利;三是酶催化法,以苯酚、丙酮酸、氯化铵为原料,再利用酶催化发生产L-酪氨酸,例如申请号为201610511684.0的专利,用丙酮酸、苯酚和氯化铵加入β-酪氨酸酶进行酶催化反应,该方法也利用等电点提取,收率高,纯度高,但丙酮酸市售价格约为九万元每吨,成本高,投入工业生产后经济价值较低。
发明内容
本发明的目的在于提供一种原料成本低、制备方法简单、产品产量高的L-酪氨酸的制备方法。
为实现上述目的,本发明采用的技术方案为:一种L-酪氨酸的制备方法,以L-丙氨酸和苯酚为原料,以D-氨基酸氧化酶、丙氨酸消旋酶、过氧化氢酶和酪氨酸酚裂解酶为催化剂,以含氧气体为氧化剂,多酶偶联合成L-酪氨酸。
所述制备方法包括如下步骤:
A)向L-丙氨酸溶液中添加苯酚,搅拌均匀,得到转化液A;
B)向转化液A中加入氨基酸氧化酶、过氧化氢酶和酪氨酸酚裂解酶,得到混合液B;
C)向混合液B中通入含有氧气的气体,反应5~10小时后混合液中析出的晶体即为L-酪氨酸晶体。
采用上述方案,以L-丙氨酸、苯酚为原料,再加入D-氨基酸氧化酶、丙氨酸消旋酶、过氧化氢酶、酪氨酸酚裂解酶,在有氧环境下反应产生L-酪氨酸,其中,L-丙氨酸在酶的催化作用下先生成丙酮酸和氨根离子,再进一步反应生产L-酪氨酸,反应简单、易于操作;底物L-丙氨酸和苯酚都是较为经济和便于获得的原料,L-丙氨酸市售价格约为两万元每吨,与现有技术中以丙酮酸为底物的制备方法相比,成本投入更低;中间产物丙酮酸和氨根离子又进一步参与到后续反应中,无中间产物堆积现象,并且中间产物的消耗也进一步加快了L-丙氨酸的反应速率;最终产物L-酪氨酸生成后即在混合液中结晶,便于分离提纯。
具体地,所述步骤A)中,搅拌均匀后,调节溶液pH值至6.0~8.0,温度保持在20~40℃;L-丙氨酸的浓度为5~15g/L,苯酚的浓度为5~15g/L。
优选的,四种酶添加后,混合液B中四种酶的浓度分别为:过氧化氢酶0.1~1U/mL;丙氨酸消旋酶0.1~1U/mL;D-丙氨酸氧化酶0.1~1U/mL;酪氨酸酚裂解酶0.1~1U/mL。为便于产物分离提纯,四种酶以粗酶形式加入体系中参与反应。
所用酶制剂可以自行发酵培养获得,也可以在市场购买,例如发明人在试验过程中所用的过氧化氢粗酶即为庞博生物所售粗酶产品,酶活力5万U/g(每分钟降解1μmol过氧化氢为1个酶活力单位U)。所用的丙氨酸消旋酶是按照专利CN201310229268.8构建的大肠杆菌工程菌生产的,丙氨酸消旋酶的酶活定义如下:每分钟消旋L-丙氨酸生成1μmol的D-丙氨酸为1个酶活力单位U。构建双酶质粒工程菌生产D-丙氨酸氧化酶和L-酪氨酸酚裂解酶,将D-丙氨酸氧化酶基因和酪氨酸酚裂解酶基因同时连入到表达载体上,构建表达载体质粒,再将表达质粒导入到受体大肠杆菌中得到。D-丙氨酸氧化酶基因来源于纤细红酵母(Rhodotorula glutinis),氨基酸序列如下:
酪氨酸酚裂解酶基因来源于嗜热链球菌(Symbiobacterium thermophilum),氨基酸序列如下:
D-丙氨酸氧化酶的酶活定义如下:每分钟消耗D-丙氨酸生产1μmol丙酮酸为一个酶活力单位U。
酪氨酸酚裂解酶的酶活力定义如下:每分钟消耗丙酮酸生产1μmol酪氨酸为一个酶活力单位U。
所述步骤C)中通入含氧气体的量为:每毫升混合液B通入含氧气体1~3ml/min;含氧气体可以为空气。反应结束的判断方法为:反应开始后,每半小时用高效液相色谱仪检测一次混合液中L-丙氨酸和L-酪氨酸的含量,至L-丙氨酸无法检测到时,结束反应。
附图说明
图1为实施例1-3反应过程中L-酪氨酸转化率随反应时间变化折线图。
具体实施方式
一、制备
实施例1
A)配制L-丙氨酸溶液并向溶液中添加苯酚,搅拌均匀,得到转化液A,其中L-丙氨酸浓度为5g/L,苯酚浓度为5g/L,水浴加热至40℃;
B)向转化液A中加入D-氨基酸氧化酶粗酶、丙氨酸消旋酶、过氧化氢酶粗酶和酪氨酸酚裂解酶粗酶,得到混合液B,其中,D-氨基酸氧化酶浓度为0.5U/ml,过氧化氢酶浓度为0.5U/ml,酪氨酸酚裂解酶浓度为0.5U/ml,丙氨酸消旋酶浓度为0.6U/ml;
C)向混合液B中通入空气,每毫升混合液B通入空气2ml/min,在40℃搅拌条件下开始反应,每半小时用HPLC检测体系中L-丙氨酸和L-酪氨酸的含量,直至7小时后L-丙氨酸浓度低于0.1g/L,结束反应,得到L-酪氨酸溶液。
实施例2
A)配制L-丙氨酸溶液并向溶液中添加苯酚,搅拌均匀,得到转化液A,其中L-丙氨酸浓度为10g/L,苯酚浓度为10g/L,水浴加热至40℃;
B)向转化液A中加入D-氨基酸氧化酶粗酶、丙氨酸消旋酶、过氧化氢酶粗酶和酪氨酸酚裂解酶粗酶,得到混合液B,其中,D-氨基酸氧化酶浓度为0.4U/ml,丙氨酸消旋酶浓度为0.7U/ml,过氧化氢酶浓度为0.1U/ml,酪氨酸酚裂解酶浓度为0.4U/ml;
C)向混合液B中通入空气,每毫升混合液B通入空气1ml/min,在40℃搅拌条件下开始反应,每半小时用HPLC检测体系中L-丙氨酸和L-酪氨酸的含量,直至6小时后L-丙氨酸浓度低于0.1g/L,结束反应,得到L-酪氨酸溶液。
实施例3
A)配制L-丙氨酸溶液并向溶液中添加苯酚,搅拌均匀,得到转化液A,其中L-丙氨酸浓度为8g/L,苯酚浓度为8.5g/L,水浴加热至40℃;
B)向转化液A中加入D氨基酸氧化酶粗酶、丙氨酸消旋酶粗酶,过氧化氢酶粗酶和酪氨酸酚裂解酶粗酶,得到混合液B,其中,氨基酸氧化酶浓度为1U/ml,丙氨酸消旋酶浓度为1U/ml,过氧化氢酶浓度为1U/ml,酪氨酸酚裂解酶浓度为1U/ml;
C)向混合液B中通入空气,每毫升混合液B通入空气2ml/min,在40℃搅拌条件下开始反应,每半小时用HPLC检测体系中L-丙氨酸和L-酪氨酸的含量,直至5小时后L-丙氨酸浓度低于0.1g/L,结束反应,得到L-酪氨酸溶液。
二、检测
1、将实施例3中步骤C)在反应过程中,每半小时用高效液相色谱仪检测体系中L-丙氨酸和L-酪氨酸的含量,选用PerkinElmerSeries200高效液相色谱仪检测分析,配示差折光检测器;色谱条件为:流动相是甲醇-0.1%甲酸水(40:60)、采用汉邦MegresC18色谱柱(4.6×250mm,5μm),流速1ml/min、柱温30℃、进样量20μl。
将检测到的L-丙氨酸和L-酪氨酸含量后计算转化率记录入表1,并画出转化率折线图,见附图1。
表1转化率随反应时间变化数据
反应时间h | 0 | 0.5 | 1 | 1.5 | 2 | 2.5 | 3 | 3.5 | 4 | 4.5 | 5 | 5.5 | 6 | 6.5 | 7 |
L-丙氨酸g/L | 8.02 | 6.64 | 5.40 | 4.70 | 3.72 | 2.91 | 2.53 | 2.01 | 1.74 | 1.50 | 1.30 | 1.10 | 0.89 | 1.68 | 0.08 |
苯酚g/L | 8.47 | 7.02 | 5.90 | 4.96 | 3.94 | 2.99 | 2.65 | 2.14 | 1.80 | 1.63 | 1.37 | 1.20 | 0.94 | 0.77 | 0.07 |
L-酪氨酸g/L | 0.00 | 2.84 | 5.12 | 6.92 | 9.00 | 10.80 | 11.56 | 12.51 | 13.27 | 13.55 | 14.12 | 14.50 | 14.97 | 15.35 | 15.92 |
由表1数据计算实施例3中L-丙氨酸和苯酚的转化率为96.7%。采用同样的方法,检测并计算实施例1和实施例2中L-丙氨酸和苯酚的转化率分别为91.9%和92.3%.可见,本发明的制备L-酪氨酸的方法转化率高于90%,甚至最高可达96%以上。
<110> 安徽华恒生物科技股份有限公司
<120> 一种L-酪氨酸的制备方法
<160> 368
<210> 1
<211> 368
<212> PRT
<213> Rhodotorula glutinis
<400> 1
1 MET His Ser Gln Lys Arg Val Val Val Leu Gly Ser Gly Val Ile
16 Gly Leu Ser Ser Ala Leu Ile Leu Ala Arg Lys Gly Tyr Ser Val
31 His Ile Val Ala Arg Asp Leu Pro Glu Asp Val Ser Ser Gln Thr
46 Phe Ala Ser Pro Trp Ala Gly Ala Asn Trp Thr Pro Phe MET Ser
61 Leu Thr Asp Gly Pro Arg Gln Ala Lys Trp Glu Glu Leu Thr Phe
76 Lys Lys Trp Val Glu Leu Val Pro Thr Gly Gln Val MET Trp Leu
91 Lys Gly Thr Arg Arg Phe Ala Gln Asn Glu Asp Gly Leu Leu Gly
106 His Trp Tyr Lys Asp Ile Thr Pro Asn Tyr Arg Pro Leu Pro Ser
121 Ser Glu Cys Pro Pro Asn Ser Ile Gly Val Thr Tyr Asp Thr Leu
136 Ser Val His Ala Pro Lys Tyr Cys Gln Tyr Leu Ala Arg Gly Leu
151 Gln Lys Leu Gly Ala Thr Phe Glu Arg Arg Thr Val Thr Ser Val
166 Glu Gln Ala Phe Glu Gly Val Asp Leu Val Val Asn Ala Thr Gly
181 Leu Gly Ala Lys Ser Ile Ala Gly Ile Asp Asp Gln Ala Ala Glu
196 Pro Ile Arg Gly Gln Thr Val Leu Val Lys Ser Ala Cys Lys Arg
211 Cys Thr MET Asp Ser Ser Asp Pro Ser Ser Pro Ala Tyr Ile Ile
226 Pro Arg Pro Gly Gly Glu Val Ile Cys Gly Gly Thr Tyr Gly Val
241 Gly Asp Trp Asp Leu Ser Val Asn Pro Glu Thr Val Gln Arg Ile
256 Leu Lys His Cys Leu Arg Leu Asp Pro Ser Ile Ser Ser Asp Gly
271 Thr Ile Glu Gly Ile Glu Val Leu Arg His Asn Val Gly Leu Arg
286 Pro Ala Arg Arg Gly Gly Pro Arg Val Glu Ala Glu Arg Leu Val
301 Leu Pro Leu Asp Arg Ser Lys Ser Pro Leu Ser Leu Gly Lys Gly
316 Thr Thr Arg Ala Ala Lys Glu Lys Glu Val Thr Leu Val His Ala
331 Tyr Gly Phe Ser Ser Ala Gly Tyr Gln Gln Ser Trp Gly Ala Ala
346 Glu Asp Val Ala Leu Leu Val Glu Glu Ala Phe Gln Arg Tyr His
361 Gly Ala Ala Arg Glu Ser Lys Leu
<210> 2
<211> 458
<212> PRT
<213> Symbiobacterium thermophilum
<400> 2
1 Met Gln Arg Pro Trp Ala Glu Pro Tyr Lys Ile Lys Ala Val Glu
16 Pro Ile Arg Met Thr Thr Arg Glu Tyr Arg Glu Gln Ala Ile Arg
31 Glu Ala Gly Tyr Asn Thr Phe Leu Leu Arg Ser Glu Asp Val Tyr
46 Ile Asp Leu Leu Thr Asp Ser Gly Thr Asn Ala Met Ser Asp Arg
61 Gln Trp Gly Ala Leu Met Met Gly Asp Glu Ala Tyr Ala Gly Ala
76 Arg Ser Phe Phe Arg Leu Glu Glu Ala Val Arg Glu Ile Tyr Gly
91 Phe Lys Tyr Val Val Pro Thr His Gln Gly Arg Gly Ala Glu His
106 Leu Ile Ser Arg Ile Leu Ile Lys Pro Gly Asp Tyr Ile Pro Gly
121 Asn Met Tyr Phe Thr Thr Thr Arg Thr His Gln Glu Leu Gln Gly
136 Gly Thr Phe Val Asp Val Ile Ile Asp Glu Ala His Asp Pro Gln
151 Ala Asn His Pro Phe Lys Gly Asn Val Asp Ile Ala Lys Phe Glu
166 Ala Leu Ile Asp Arg Val Gly Ala Asp Lys Ile Pro Tyr Ile Asn
181 Val Ala Leu Thr Val Asn Met Ala Gly Gly Gln Pro Val Ser Met
196 Ala Asn Leu Arg Glu Val Arg Lys Val Cys Asp Arg His Gly Ile
211 Arg Met Trp Ser Asp Ala Thr Arg Ala Val Glu Asn Ala Tyr Phe
226 Ile Lys Glu Arg Glu Glu Gly Tyr Gln Asp Lys Pro Val Arg Glu
241 Ile Leu Lys Glu Met Met Ser Tyr Phe Asp Gly Cys Thr Met Ser
256 Gly Lys Lys Asp Cys Leu Val Asn Ile Gly Gly Phe Leu Ala Met
271 Asn Glu Glu Trp Ile Leu Gln Lys Ala Arg Glu Gln Val Val Ile
286 Phe Glu Gly Met Pro Thr Tyr Gly Gly Leu Ala Gly Arg Asp Met
301 Glu Ala Ile Ala Gln Gly Ile Tyr Glu Met Val Asp Asp Asp Tyr
316 Ile Ala His Arg Ile His Gln Val Arg Tyr Leu Gly Glu Gln Leu
331 Leu Glu Ala Gly Ile Pro Ile Val Gln Pro Ile Gly Gly His Ala
346 Val Phe Leu Asp Ala Arg Ala Phe Leu Pro His Ile Pro Gln Asp
361 Gln Phe Pro Ala Gln Ala Leu Ala Ala Ala Leu Tyr Val Asp Ser
376 Gly Val Arg Ala Met Glu Arg Gly Ile Val Ser Ala Gly Arg Asn
391 Pro Gln Thr Gly Glu His Asn Tyr Pro Lys Leu Glu Leu Val Arg
406 Leu Thr Ile Pro Arg Arg Val Tyr Thr Asp Arg His Met Asp Val
421 Val Ala Tyr Ser Val Lys His Leu Trp Lys Glu Arg Asp Thr Ile
436 Arg Gly Leu Arg Met Val Tyr Glu Pro Pro Thr Leu Arg Phe Phe
451 Thr Ala Arg Phe Glu Pro Ile Ser
Claims (7)
1.一种L-酪氨酸的制备方法,其特征在于:以L-丙氨酸和苯酚为原料,以D-氨基酸氧化酶、丙氨酸消旋酶、过氧化氢酶和酪氨酸酚裂解酶为催化剂,以含氧气体为氧化剂,多酶偶联合成L-酪氨酸。
2.根据权利要求1所述的L-酪氨酸的制备方法,包括如下步骤:
A)向L-丙氨酸溶液中添加苯酚,搅拌均匀,得到转化液A;
B)向转化液A中加入D-氨基酸氧化酶、丙氨酸消旋酶、过氧化氢酶和酪氨酸酚裂解酶,得到混合液B;
C)向混合液B中通入含有氧气的气体,反应5~10小时后所得溶液即为L-酪氨酸溶液。
3.根据权利要求2所述的L-酪氨酸的制备方法,其特征在于:所述步骤A)中,调节溶液pH值至6.0~8.0,温度保持在20~40℃。
4.根据权利要求1或2所述的L-酪氨酸的制备方法,其特征在于:L-丙氨酸的浓度为5~15g/L,苯酚的浓度为5~15g/L。
5.根据权利要求1或2所述的L-酪氨酸的制备方法,其特征在于:四种酶添加后,混合液B中四种酶的浓度分别为:过氧化氢酶0.1~1U/mL;丙氨酸消旋酶0.1~1U/mL;D-丙氨酸氧化酶0.1~1U/mL;酪氨酸酚裂解酶0.1~1U/mL。
6.根据权利要求1或2所述的L-酪氨酸的制备方法,其特征在于:通入含氧气体的量为:每毫升混合液B通入含氧气体1~3ml/min。
7.根据权利要求1或2所述的L-酪氨酸的制备方法,其特征在于:反应结束的判断方法为:反应开始后,每半小时用高效液相色谱仪检测一次混合液中L-丙氨酸和L-酪氨酸的含量,至L-丙氨酸无法检测到时,结束反应。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201910246367.4A CN109929889B (zh) | 2019-03-29 | 2019-03-29 | 一种l-酪氨酸的制备方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201910246367.4A CN109929889B (zh) | 2019-03-29 | 2019-03-29 | 一种l-酪氨酸的制备方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN109929889A true CN109929889A (zh) | 2019-06-25 |
CN109929889B CN109929889B (zh) | 2022-10-21 |
Family
ID=66988588
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN201910246367.4A Active CN109929889B (zh) | 2019-03-29 | 2019-03-29 | 一种l-酪氨酸的制备方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CN (1) | CN109929889B (zh) |
Citations (10)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH03266994A (ja) * | 1990-03-19 | 1991-11-27 | Mitsubishi Petrochem Co Ltd | L‐チロシンの製造方法 |
JP2005287436A (ja) * | 2004-04-01 | 2005-10-20 | Mitsui Chemicals Inc | L−チロシンの製造法 |
CN101649344A (zh) * | 2009-07-23 | 2010-02-17 | 嘉兴学院 | D-丙氨酸的生物法制备技术 |
CN102586343A (zh) * | 2012-02-27 | 2012-07-18 | 重庆邮电大学 | 一种从l-丙氨酸制备丙酮酸的生物催化方法 |
CN103343149A (zh) * | 2013-07-10 | 2013-10-09 | 南京大学 | L-酪氨酸或l-酪氨酸衍生物酶法转化制备方法 |
CN103882045A (zh) * | 2013-12-04 | 2014-06-25 | 合肥百迈生物技术有限公司 | 生产丙酮酸的菌株及其构建方法 |
CN104131041A (zh) * | 2014-08-01 | 2014-11-05 | 洛阳华荣生物技术有限公司 | 一种α-酮戊二酸的生产方法 |
CN105002095A (zh) * | 2014-04-15 | 2015-10-28 | 大自然生机股份有限公司 | 复合灵芝菌株共培养方法及其应用 |
CN108642130A (zh) * | 2018-03-29 | 2018-10-12 | 浙江工业大学 | 一种酪氨酸酚裂解酶高活力菌株的高通量筛选方法 |
CN110305805A (zh) * | 2019-06-24 | 2019-10-08 | 浙江工业大学 | 一种重组毕赤酵母工程菌及其在合成左旋多巴中的应用 |
-
2019
- 2019-03-29 CN CN201910246367.4A patent/CN109929889B/zh active Active
Patent Citations (10)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH03266994A (ja) * | 1990-03-19 | 1991-11-27 | Mitsubishi Petrochem Co Ltd | L‐チロシンの製造方法 |
JP2005287436A (ja) * | 2004-04-01 | 2005-10-20 | Mitsui Chemicals Inc | L−チロシンの製造法 |
CN101649344A (zh) * | 2009-07-23 | 2010-02-17 | 嘉兴学院 | D-丙氨酸的生物法制备技术 |
CN102586343A (zh) * | 2012-02-27 | 2012-07-18 | 重庆邮电大学 | 一种从l-丙氨酸制备丙酮酸的生物催化方法 |
CN103343149A (zh) * | 2013-07-10 | 2013-10-09 | 南京大学 | L-酪氨酸或l-酪氨酸衍生物酶法转化制备方法 |
CN103882045A (zh) * | 2013-12-04 | 2014-06-25 | 合肥百迈生物技术有限公司 | 生产丙酮酸的菌株及其构建方法 |
CN105002095A (zh) * | 2014-04-15 | 2015-10-28 | 大自然生机股份有限公司 | 复合灵芝菌株共培养方法及其应用 |
CN104131041A (zh) * | 2014-08-01 | 2014-11-05 | 洛阳华荣生物技术有限公司 | 一种α-酮戊二酸的生产方法 |
CN108642130A (zh) * | 2018-03-29 | 2018-10-12 | 浙江工业大学 | 一种酪氨酸酚裂解酶高活力菌株的高通量筛选方法 |
CN110305805A (zh) * | 2019-06-24 | 2019-10-08 | 浙江工业大学 | 一种重组毕赤酵母工程菌及其在合成左旋多巴中的应用 |
Non-Patent Citations (3)
Title |
---|
PETER BJURLING等: "Enzymatic Synthesis of Carboxy11C-Labelled L-Tyrosine, L-DOPA, L-Tryptophan and 5-Hydroxy-L-tryptophan", 《ACTA CHEMICA SCANDINAVICA.》 * |
冯莹莹等: "双酶偶联生物合成L-酪氨酸", 《精细化工》 * |
韦平和等: "酪氨酸酚裂解酶及其在L-酪氨酸酶法合成中的应用", 《中国生化药物杂志》 * |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CN109929889B (zh) | 2022-10-21 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN108034645B (zh) | 一种环糊精葡萄糖基转移酶突变体的制备及其应用 | |
CN108467860B (zh) | 一种高产γ-氨基丁酸的方法 | |
CN108018268B (zh) | 一种提高aa-2g产量的环糊精葡萄糖基转移酶突变体 | |
CN108060142B (zh) | 一种降解酱油中生物胺的酶 | |
CN107937365B (zh) | 一种β-半乳糖苷酶的突变体及其制备方法和应用 | |
CN104531629B (zh) | 一种提高aa‑2g转化率的环糊精葡萄糖基转移酶突变体 | |
Yao et al. | Comparative proteomics of the metabolic pathways involved in l-lactic acid production in Bacillus coagulans BCS13002 using different carbon sources | |
CN112831488B (zh) | 一种谷氨酸脱羧酶及γ-氨基丁酸高产菌株 | |
CN109370998B (zh) | 一种催化效率提高的ω-转氨酶突变体I215F | |
CN114525268B (zh) | 一种pH耐受性提高的谷氨酸脱羧酶突变体及其在γ-氨基丁酸合成中的应用 | |
CN113337495B (zh) | 一种提高唾液酸产量的方法与应用 | |
CN112111468B (zh) | 一种γ-谷氨酰胺转肽酶突变体及其应用 | |
CN109929889A (zh) | 一种l-酪氨酸的制备方法 | |
CN109486780B (zh) | 一种催化效率提高的ω-转氨酶突变体 | |
CN105734027B (zh) | 一种黄嘌呤脱氢酶及其编码基因与应用 | |
CN110195088A (zh) | 一种新的精氨酸水解酶及其编码基因和应用 | |
Yuan et al. | Efficient biocatalyst of L-DOPA with Escherichia coli expressing a tyrosine phenol-lyase mutant from Kluyvera intermedia | |
CN1415015B (zh) | L-六氢吡啶羧酸的生物学制备方法 | |
CN111471667A (zh) | 壳聚糖酶Csn-PT及其应用 | |
CN105603016B (zh) | 一种利用亮氨酸脱氢酶偶联葡萄糖脱氢酶制备l-叔亮氨酸的方法 | |
CN109402188A (zh) | 一种来自短小芽孢杆菌的ω-转氨酶及在生物胺化中的应用 | |
CN102409033B (zh) | 一种l-ncc酰胺水解酶和编码基因及其重组表达蛋白质的应用 | |
Koch et al. | Reinvestigation of regulation of biosynthesis and subunit composition of nickel-dependent Hup-hydrogenase of Rhodospirillum rubrum | |
CN111560361B (zh) | 一种提高aa-2g产量的环糊精葡萄糖基转移酶突变体 | |
CN115896076B (zh) | 一种精氨酸脱亚胺酶突变体、其重组体及其在催化生产瓜氨酸中的应用 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
PB01 | Publication | ||
PB01 | Publication | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
GR01 | Patent grant | ||
GR01 | Patent grant |