CN102823715B - 一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法 - Google Patents
一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN102823715B CN102823715B CN2012103471356A CN201210347135A CN102823715B CN 102823715 B CN102823715 B CN 102823715B CN 2012103471356 A CN2012103471356 A CN 2012103471356A CN 201210347135 A CN201210347135 A CN 201210347135A CN 102823715 B CN102823715 B CN 102823715B
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- full
- bionic digestion
- juice
- saliva
- active peptide
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Fee Related
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 36
- 230000029087 digestion Effects 0.000 title claims abstract description 33
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 32
- 239000011664 nicotinic acid Substances 0.000 title claims abstract description 29
- 230000000975 bioactive effect Effects 0.000 title abstract 2
- 230000002183 duodenal effect Effects 0.000 claims abstract description 17
- 210000004051 gastric juice Anatomy 0.000 claims abstract description 17
- 210000003296 saliva Anatomy 0.000 claims abstract description 17
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 16
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 16
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 13
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 11
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims abstract description 8
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims abstract description 7
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 7
- 239000011347 resin Substances 0.000 claims abstract description 6
- 229920005989 resin Polymers 0.000 claims abstract description 6
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims abstract description 3
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 claims description 22
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 20
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 20
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 17
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 15
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 claims description 11
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 claims description 10
- 102000001621 Mucoproteins Human genes 0.000 claims description 10
- 108010093825 Mucoproteins Proteins 0.000 claims description 10
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 10
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 claims description 10
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 claims description 10
- 238000009413 insulation Methods 0.000 claims description 9
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 8
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L Carbonate Chemical compound [O-]C([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims description 6
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims description 6
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 6
- CHVZQMAANSUXJU-JJKGCWMISA-N (2r,3s,4r,5r)-2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanamide;hydrochloride Chemical compound Cl.NC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO CHVZQMAANSUXJU-JJKGCWMISA-N 0.000 claims description 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 5
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 5
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 5
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 5
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 5
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 5
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 claims description 5
- LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N Uric Acid Chemical compound N1C(=O)NC(=O)C2=C1NC(=O)N2 LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- TVWHNULVHGKJHS-UHFFFAOYSA-N Uric acid Natural products N1C(=O)NC(=O)C2NC(=O)NC21 TVWHNULVHGKJHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 238000004760 accelerator mass spectrometry Methods 0.000 claims description 5
- 101150039403 ams gene Proteins 0.000 claims description 5
- 230000001055 chewing effect Effects 0.000 claims description 5
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 5
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims description 5
- 230000000968 intestinal effect Effects 0.000 claims description 5
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 5
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 claims description 5
- 230000008855 peristalsis Effects 0.000 claims description 5
- KVMLCRQYXDYXDX-UHFFFAOYSA-M potassium;chloride;hydrochloride Chemical compound Cl.[Cl-].[K+] KVMLCRQYXDYXDX-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 5
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims description 5
- 229940116269 uric acid Drugs 0.000 claims description 5
- 238000010792 warming Methods 0.000 claims description 5
- 210000002249 digestive system Anatomy 0.000 claims description 4
- IVLXQGJVBGMLRR-UHFFFAOYSA-N 2-aminoacetic acid;hydron;chloride Chemical compound Cl.NCC(O)=O IVLXQGJVBGMLRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 3
- 229960001269 glycine hydrochloride Drugs 0.000 claims description 3
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 3
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 claims description 3
- 235000001674 Agaricus brunnescens Nutrition 0.000 claims description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 abstract description 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 abstract 1
- 239000000413 hydrolysate Substances 0.000 abstract 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 4
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 210000000214 mouth Anatomy 0.000 description 3
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 2
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 2
- 230000001079 digestive effect Effects 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 2
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 2
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 2
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000017060 Arachis glabrata Nutrition 0.000 description 1
- 241001553178 Arachis glabrata Species 0.000 description 1
- 235000010777 Arachis hypogaea Nutrition 0.000 description 1
- 235000018262 Arachis monticola Nutrition 0.000 description 1
- 241001313708 Dictyophora phalloidea Species 0.000 description 1
- 208000001953 Hypotension Diseases 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 1
- 238000010171 animal model Methods 0.000 description 1
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 230000003064 anti-oxidating effect Effects 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 description 1
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 1
- 210000001198 duodenum Anatomy 0.000 description 1
- 238000013210 evaluation model Methods 0.000 description 1
- 235000013376 functional food Nutrition 0.000 description 1
- 230000002218 hypoglycaemic effect Effects 0.000 description 1
- 208000021822 hypotensive Diseases 0.000 description 1
- 230000001077 hypotensive effect Effects 0.000 description 1
- 230000036039 immunity Effects 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 230000003278 mimic effect Effects 0.000 description 1
- 235000020232 peanut Nutrition 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000005185 salting out Methods 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 238000003809 water extraction Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Abstract
本发明公开了一种仿生消化模型法制备活性肽的制备方法,以来源于植物、动物或菌类的蛋白质为原料,以全仿生消化系统,包括唾液、胃液和十二指肠液,进行水解,水解液通过超滤过膜,并进一步通过大孔树脂进行分离纯化后,制备高活性、高抗性的活性肽,该方法简单易操作。
Description
技术领域
本发明涉及一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法,属于食品精深加工技术和功能性食品领域。
背景技术
蛋白质经过蛋白酶水解得到的肽类物质具有广泛的生物活性,如抗氧化、抑菌、降血压、降血糖、提高免疫力等。活性肽的生物活性一般高于氨基酸,其活性强弱主要与分子量的大小、氨基酸的组成和序列有关。一般来说,蛋白质的水解度越高,活性肽的分子量越低,生物活性越强。近期研究发现,常规酶解法制备的肽类可表现很好的体外活性,但是在体内却活性很低甚至没有活性,研究认为这可能是活性肽在活体内经肠胃消化后被降解,从而失去其原有的生物活性。
本实验室建立了人体全仿生消化模型来评价食品中某物质的生物可利用性,得到启示:可利用人体全仿生消化模型法来水解蛋白质,从该蛋白水解液中分离制备的活性肽分子量大小适中,生理活性高,具有较好的抗体内水解性。
发明内容
本发明的目的是提供一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法,该方法是一种制备高活性、高抗水解性的活性肽的体外模型法;主要是建立人体口、胃和肠的全仿生消化模型,来仿生消化蛋白质,制备高生物活性肽类,与动物模型相比,建立体外全仿生消化模型来制备活性肽,更为可靠、简便和易行。
本发明为实现以上目的,采用的技术方案如下:
以来源于植物、动物或菌类的蛋白质为原料,模仿蛋白质进入人体所经历的水解过程,即建立全仿生消化系统(包括唾液、胃液和十二指肠液三个过程)模型,然后将原料依次通过人体全仿生消化系统对蛋白质进行水解,每个过程料液比为1:5~1:50,保温35~38℃,模拟咀嚼、肠胃蠕动的频率进行搅拌,唾液水解过程进行2~8min,胃液和肠液的水解过程分别进行30~180min,肠液水解结束前30min,加入原料重量1~3%活性炭,水解结束后,升温至85~100℃,保温3~8min,钝化酶活,冷却,超滤,超滤液经大孔树脂分离纯化后,制备高活性、高抗性的活性肽。
本发明中人体唾液仿生消化系统中唾液的制备过程为:在500ml 0.02mol/L的磷酸盐或碳酸盐缓冲液中,添加0.05gNaOH、1.50~2.00 g KCl、0.2 g尿素、290 mg α-淀粉酶、15 mg尿酸和25 mg粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为6.6~7.0。
本发明中人体胃液仿生消化系统中胃液的制备过程为在500ml 0.02mol/L的氯化钾-盐酸缓冲液或甘氨酸-盐酸缓冲液中添加0.5 g CaCl2、0.6 g葡萄糖、0.33 g氨基葡萄糖盐酸盐、1 g牛血清白蛋白、2.5 g胃蛋白酶和 3 g粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为1.2~2.0。
本发明中人体十二指肠仿生消化系统中十二指肠液的制备过程为在500 ml 0.01 mol/L NaHCO3-KH2PO4缓冲液或碳酸盐缓冲液,添加5 g NaCl、0.05 g MgCl2、0.1 g尿素、0.2 g CaCl2、1 g牛血清白蛋白、9 g胰酶和1.5 g脂肪酶,混合均匀后,用HCl调整pH为7.8~8.2。
本发明中超滤的分子量范围为2000~10000 Da。
根据本实验室的相关研究结果,本发明技术方案的提出基于下述原理:
1)本技术方案基于食物中某成分在人体内生物可利用性的概念(bioaccessibility),即食物中某成分经人体口、胃和肠消化后,能够存在于消化液中的部分,才可能被人体吸收和利用。所以,体外模拟人体口、胃和肠的消化过程对蛋白质进行消化后,存在于超滤液中的肽类即是可能被人体吸收利用的部分。这部分肽类是人体消化液消化得到的,被人体食用后也不会再被降解而失去原有的结构,也就是具有体内的抗消化性(即高抗性)。
2)分子量范围在2000~10000 Da范围内的肽类具有高的抗氧化活性,所以在分离纯化之前采用2000~10000 Da分子量范围的超滤。
本发明相对于现有技术的优点是提供了一种简便、易操作的制备活性高、稳定性好的生物肽的方法。
具体实施方式
下面通过实施例对本发明作进一步详细说明,但本发明保护范围不局限于所述内容。
实施例1:全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法,具体操作如下:
以市售花生籽仁蛋白质20 g为原料,同时建立人体全仿生消化系统模型,该消化系统模型包括唾液、胃液和十二指肠液三个过程,将原料依次通过人体全仿生消化系统进行水解,每个过程料液比为1:5,38℃保温,模拟咀嚼或肠胃蠕动的频率进行搅拌(100r min-1),仿生唾液水解8min,仿生胃液水解90min,十二指肠液水解180min,在十二指肠液水解进行到150min时,加入蛋白质重量1.0%的活性碳,继续水解30min,升温至85 ℃,保温8min,钝化酶活,超滤过膜,分子量为10000 Da,超滤液通过NKA-9大孔树脂进行分离纯化,得到高活性、高抗性的活性肽;
其中唾液的制备过程为在100ml 0.02mol/L的磷酸盐缓冲液中,添加0.01gNaOH、0.3g KCl、0.04 g尿素、58 mg α-淀粉酶、3 mg尿酸和5 mg粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为6.6;
胃液的制备过程为在100ml 0.02mol/L的氯化钾-盐酸缓冲液中添加0.1 g CaCl2、0.12 g葡萄糖、0.066 g氨基葡萄糖盐酸盐、0.2 g牛血清白蛋白、0.5g胃蛋白酶和 0.6 g粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为1.2;
十二指肠液的制备过程为在100 ml 0.01 mol/L NaHCO3-KH2PO4缓冲液,添加1 g NaCl、0.01 g MgCl2、0.02 g尿素、0.04g CaCl2、0.2 g牛血清白蛋白、1.8 g胰酶和0.3 g脂肪酶,混合均匀后,用HCl调整pH为7.8。
通过本实施例方法制得的活性肽在羟自由基清除能力评价模型中的IC50值为380 μg/ml。
实施例2 :全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法,具体操作如下:
以市售鱼皮蛋白质20 g为原料,同时建立人体全仿生消化系统模型,该消化系统模型包括唾液、胃液和十二指肠液三个过程,将原料依次通过人体全仿生消化系统进行水解,每个过程料液比为1:50,在35℃保温,模拟咀嚼或肠胃蠕动的频率进行搅拌(100r min-1),仿生唾液水解2min,仿生胃液水解30min,十二指肠液水解30min,十二指肠液水解开始时,加入蛋白质重量3%的活性炭,水解30min,升温至100℃保温3min,钝化酶活,冷却,超滤过膜,分子量为2000 Da,超滤液通过DA201-C大孔树脂进行分离纯化,得到高活性、高抗性的活性肽;
其中唾液的制备过程为在1000ml 0.02mol/L的磷酸盐缓冲液中,添加0.1gNaOH、4g KCl、0.4g尿素、580 mg α-淀粉酶、30 mg尿酸和50 mg粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为7;
胃液的制备过程为在1000ml 0.02mol/L的氯化钾-盐酸缓冲液中添加1 g CaCl2、1.2 g葡萄糖、0.66g氨基葡萄糖盐酸盐、2 g牛血清白蛋白、5g胃蛋白酶和 6g粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为1.5;
十二指肠液的制备过程为在1000 ml 0.01 mol/L NaHCO3-KH2PO4缓冲液,添加10 g NaCl、0.1g MgCl2、0.2g尿素、0.4 g CaCl2、2g牛血清白蛋白、18 g胰酶和3g脂肪酶,混合均匀后,用HCl调整pH为8。
通过本实施例方法制得的活性肽在抑制ACE酶活性评价模型中的IC50值为422 μg/ml。
实施例3:全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法,具体操作如下:
以提取自竹荪的蛋白质20 g为原料(采用水提盐析法制备蛋白质),同时建立人体全仿生消化系统模型,该消化系统模型包括唾液、胃液和十二指肠液三个过程,将原料依次通过人体全仿生消化系统进行水解,每个过程料液比为1:25,在37℃保温,模拟咀嚼或肠胃蠕动的频率进行搅拌(100r min-1),仿生唾液水解5min,仿生胃液水解90min,十二指肠液水解120min,在十二指肠液水解进行到90min时,加入蛋白质重量1.5%的活性碳,继续水解30min,升温至90℃保温5min,钝化酶活,超滤过膜,分子量为3000 Da,超滤液通过AB-8大孔树脂进行分离纯化,得到高活性、高抗性的活性肽;
其中唾液的制备过程为在500ml 0.02mol/L的磷酸盐或碳酸盐缓冲液中,添加0.05gNaOH、1.8 g KCl、0.2 g尿素、290 mg α-淀粉酶、15 mg尿酸和25 mg粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为6.8;
胃液的制备过程为在500ml 0.02mol/L的氯化钾-盐酸缓冲液或甘氨酸-盐酸缓冲液中添加0.5 g CaCl2、0.6 g葡萄糖、0.33 g氨基葡萄糖盐酸盐、1 g牛血清白蛋白、2.5 g胃蛋白酶和 3 g粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为2.0;
十二指肠液的制备过程为在500 ml 0.01 mol/L NaHCO3-KH2PO4缓冲液或碳酸盐缓冲液,添加5 g NaCl、0.05 g MgCl2、0.1 g尿素、0.2 g CaCl2、1 g牛血清白蛋白、9 g胰酶和1.5 g脂肪酶,混合均匀后,用HCl调整pH为8.2。
通过本实施例方法制得的活性肽在羟自由基清除能力评价模型中的IC50值为110 μg/ml。
Claims (2)
1.一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法,其特征在于:首先建立人体全仿生消化系统模型,该消化系统模型包括唾液、胃液和十二指肠液三个过程,然后以来源于植物、动物或菌类的蛋白质为原料,并将该原料依次通过人体全仿生消化系统对蛋白质进行水解,每个过程料液比为1:5~1:50,在35~38℃保温,模拟咀嚼或肠胃蠕动的频率进行搅拌,唾液水解过程进行2~8min,胃液和肠液的水解过程分别进行30~180min,肠液水解结束前30min,加入原料重量1~3%的活性炭,水解结束后,升温至85~100℃,保温3~8min,钝化酶活,冷却,超滤,超滤液经大孔树脂分离纯化后,得到高活性、高抗性的活性肽;
其中所述唾液的制备过程为:在500ml 0.02mol/L的磷酸盐或碳酸盐缓冲液中,添加0.05gNaOH、1.50~2.00 g KCl、0.2 g尿素、290 mg α-淀粉酶、15 mg尿酸和25 mg粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为6.6~7.0;
所述胃液的制备过程为:在500ml 0.02mol/L的氯化钾-盐酸缓冲液或甘氨酸-盐酸缓冲液中添加0.5 g CaCl2、0.6 g葡萄糖、0.33 g氨基葡萄糖盐酸盐、1 g牛血清白蛋白、2.5 g胃蛋白酶和 3 g粘蛋白,混合均匀后,用HCl调整pH为1.2~2.0;
所述十二指肠液的制备过程为:在500 ml 0.01 mol/L NaHCO3-KH2PO4缓冲液或碳酸盐缓冲液,添加5 g NaCl、0.05 g MgCl2、0.1 g尿素、0.2 g CaCl2、1 g牛血清白蛋白、9 g胰酶和1.5 g脂肪酶,混合均匀后,用HCl调整pH为7.8~8.2。
2.根据权利1所述的全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法,其特征在于:将冷却后的酶解液采用分子量范围为2000~10000Da的超滤膜进行过滤。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN2012103471356A CN102823715B (zh) | 2012-09-19 | 2012-09-19 | 一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN2012103471356A CN102823715B (zh) | 2012-09-19 | 2012-09-19 | 一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN102823715A CN102823715A (zh) | 2012-12-19 |
CN102823715B true CN102823715B (zh) | 2013-11-27 |
Family
ID=47327186
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN2012103471356A Expired - Fee Related CN102823715B (zh) | 2012-09-19 | 2012-09-19 | 一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CN (1) | CN102823715B (zh) |
Families Citing this family (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN103330924B (zh) * | 2013-06-07 | 2015-07-29 | 朱民生 | 一种中药活性素的生物提取方法 |
CN103641887B (zh) * | 2013-12-16 | 2016-03-16 | 山东金城医药化工股份有限公司 | 采用d301大孔树脂分离纯化丙谷二肽的方法 |
CN108251482B (zh) * | 2018-02-28 | 2021-01-22 | 安徽精准医疗产业研究院有限公司 | 三酶一酵鸡胚肽的生产方法 |
CN111956733A (zh) * | 2020-09-07 | 2020-11-20 | 广东都市菜族农业科技有限公司 | 一种具有补血养颜作用的组合物及其制备方法和应用 |
CN114773453A (zh) * | 2022-03-21 | 2022-07-22 | 滨海宇美科技有限公司 | 一种高抗性鱼胶原蛋白肽的制备方法 |
CN116114866A (zh) * | 2022-11-22 | 2023-05-16 | 北京小仙炖生物科技有限公司 | 一种仿生酶消化液消化食用燕窝溶液的制备方法、酶消化食用燕窝溶液及其应用 |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0476199A1 (en) * | 1990-09-21 | 1992-03-25 | Unilever Plc | Process to isolate phosphopeptides |
CN101008026A (zh) * | 2006-12-29 | 2007-08-01 | 周维海 | 一种复合酶水解蚕蛹制备蚕蛹多肽的方法 |
CN101744093A (zh) * | 2008-12-17 | 2010-06-23 | 福建福大百特生物科技有限公司 | 一种茶叶蛋白多肽及其制备方法和用途 |
CN102048022A (zh) * | 2010-11-25 | 2011-05-11 | 广州合诚实业有限公司 | 一种无水解味、无苦味的大豆多肽及其制备方法与应用 |
Family Cites Families (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2958801B2 (ja) * | 1990-09-14 | 1999-10-06 | 味の素株式会社 | 脱苦味された機能性ペプチドの製造法 |
-
2012
- 2012-09-19 CN CN2012103471356A patent/CN102823715B/zh not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0476199A1 (en) * | 1990-09-21 | 1992-03-25 | Unilever Plc | Process to isolate phosphopeptides |
CN101008026A (zh) * | 2006-12-29 | 2007-08-01 | 周维海 | 一种复合酶水解蚕蛹制备蚕蛹多肽的方法 |
CN101744093A (zh) * | 2008-12-17 | 2010-06-23 | 福建福大百特生物科技有限公司 | 一种茶叶蛋白多肽及其制备方法和用途 |
CN102048022A (zh) * | 2010-11-25 | 2011-05-11 | 广州合诚实业有限公司 | 一种无水解味、无苦味的大豆多肽及其制备方法与应用 |
Non-Patent Citations (1)
Title |
---|
JP平4-126039A 1992.04.27 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CN102823715A (zh) | 2012-12-19 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN102823715B (zh) | 一种全仿生消化模型法制备生物活性肽的方法 | |
CN111670997B (zh) | 增强免疫复合蛋白肽酶解液的制备方法、增强免疫复合蛋白肽饮品及其制备方法 | |
CN100369929C (zh) | 海蜇胶原蛋白及其制备方法 | |
CN103911416B (zh) | 一种制备扇贝裙边活性肽的方法 | |
CN105586379A (zh) | 一种具有抑制癌细胞增殖作用的胶原蛋白活性肽的制备方法 | |
CN101037468A (zh) | 一种牡蛎活性肽的制备方法 | |
CN101275156A (zh) | 胶原蛋白活性肽及其制备方法和用途 | |
CN104313099B (zh) | 一种高抗氧化活性鸡蛋清蛋白肽的制备方法 | |
CN115772550A (zh) | 一种具有抗氧化活性和保肝功效的草菇多肽的制备方法 | |
CN111685286A (zh) | 一种具有降血脂功能的牡蛎肽及其制备方法和应用 | |
CN103882083A (zh) | 一种抗氧化胶原肽的制备方法 | |
CN109457007A (zh) | 一种胸腺肽的制备方法 | |
CN104073539B (zh) | 一种牛乳β‑酪蛋白多元活性肽的制备方法及其应用 | |
WO2010044688A1 (en) | A method of producing peptide preparations for oral administration | |
CN103740797B (zh) | 一种利用高温花生粕制备高水解度功能性短肽的方法 | |
CN116606369A (zh) | 螺旋藻免疫调节肽及其制备方法与应用 | |
CN101130801A (zh) | 一种降血压活性肽产品的制备 | |
CN102864200A (zh) | 复合酶水解大米分离蛋白制备ace抑制肽的方法 | |
CN105029449A (zh) | 一种保健食品 | |
JP4266055B2 (ja) | ポリアミン組成物の製造法 | |
JP2007297324A (ja) | ペプチド及びその製造方法、並びにアンジオテンシン変換酵素阻害剤 | |
CN100542602C (zh) | 一种肝水解肽注射液的制备方法 | |
CN112143767A (zh) | 一种双齿围沙蚕蛋白源ace抑制肽的制作方法 | |
JP2007295842A (ja) | アンジオテンシン変換酵素阻害作用を有するペプチドの製造方法 | |
ES2456697T3 (es) | Procedimiento de obtención de ácido condroitinsulfúrico y sus usos |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
C06 | Publication | ||
PB01 | Publication | ||
C10 | Entry into substantive examination | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
C14 | Grant of patent or utility model | ||
GR01 | Patent grant | ||
CF01 | Termination of patent right due to non-payment of annual fee |
Granted publication date: 20131127 Termination date: 20150919 |
|
EXPY | Termination of patent right or utility model |