CN101297673B - 鱼胶原低聚肽的加工方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种鱼胶原低聚肽的加工方法，选用已脱灰、脱脂的干鱼鳞为原料，经过清洗、预处理、酶解、过滤、脱色、脱味、脱盐、无菌过滤、浓缩、喷雾干燥处理后，得到以干基计：蛋白含量≥95％、灰分＜0.5％、平均分子量为700Dalton的鱼胶原低聚肽粉。其加工出的产品品质高、质量好，无色、无苦味、无腥臭味、含盐量低、无任何毒副作用，酶解时间短，吸附过程使用的树脂填料可再生、可多次重复使用，避免了使用一次性活性炭带来的资源浪费和造成产品灰分高的问题，可广泛应用于食品、保健品、医药和化妆品等领域中。
Description
技术领域
本发明涉及一种低聚肽的加工方法，特别涉及一种鱼胶原低聚肽的加工方法。
背景技术
胶原蛋白广泛存在于动物的皮、骨、腱、膜等结缔组织中，是构成结缔组织的主要成分。以往制作胶原蛋白主要利用资源丰富的陆生动物，如牛、猪的皮、骨等作为原料来加工制作。鱼类的胶原虽早已被人类认识，如龟板胶、黄鱼胶等，但却未能作为一种重要的工业应用材料加以利用，这主要是依靠海洋捕捞的产品，来源不稳定、缺乏规模性。近年来，由于陆生动物受环境、传染疾病等多种因素的影响，其蛋白质的安全性受到质疑，而水产养殖业和水产加工业有了很大的发展，鱼皮、鱼骨、鱼鳞等水产资源来源稳定，且无不安全之虑，因此，鱼胶原蛋白的应用、开发就成为了人们关注的热点。鱼鳞作为渔业加工的副产品，其中胶原蛋白的含量在80％以上，而鱼胶原低聚肽在人体内具有主动吸收、快速吸收、直接吸收的特点，具有抑制血压上升、良好的生物相溶性和低抗原性特点，而且氨基酸组成与大分子胶原蛋白一致，另外鱼胶原低聚肽由于分子量小，易于渗透入皮肤起到促进皮肤胶原代谢和再生的作用，因此鱼胶原低聚肽可以在医药、保健品、化妆品等行业中进一步提升鱼鳞的应用价值。利用酶工程技术生产鱼胶原蛋白是目前国内外常用的先进方法，但是现在加工方法主要有以下几点问题：一、生产过程中使用活性炭脱色，生产的产品灰分高，不能再生利用；二、水解过程中利用工业级盐酸和氢氧化钠调节pH值，加工出的产品最终品质不能达到食品级要求：三、加工出的产品水溶液没有达到无色，并且有腥臭气味残留；四、产品含盐量高。如何解决这些问题，改善和提高加工出产品的质量是本发明需要解决的问题。
发明内容
鉴于上述现有技术中的不足，本发明旨在提供一种利用酶法制取无色、无苦、无腥臭味的鱼胶原低聚肽的加工方法。
本发明是通过以下技术方案来实现的：
一种鱼胶原低聚肽的加工方法，包括以下步骤：
a、清洗：将脱灰、脱脂的鱼鳞投入反应灌中，加入5-8倍的室温去离子水清洗，搅拌10-30分钟后将水和杂质排掉。
b、预处理：洗净后的鱼鳞，按照鱼鳞干重的8％-15％投料，加入适量的室温去离子水，升温到85-100℃，保温10-20分钟。
c、酶解：降温到50-65℃，调节溶液的pH在5.0-7.5之间，加入投料鱼鳞干重0.06％-0.5％的活性酶，酶解1-3小时，酶解结束后升温到90℃灭酶，保温10分钟。
d、过滤：酶解溶液经硅藻土过滤，得到胶原低聚肽清液，过滤过程中压力控制在0.2-0.6MP。
e、脱色、脱味和脱盐：过滤完的胶原低聚肽清液依次通过大孔吸附树脂---阳离子交换树脂---阴离子交换树脂进行吸附，去除清液中的颜色、异味和盐类，吸附后用洗脱液进行洗脱。
f、无菌过滤：将树脂吸附过的胶原低聚肽溶液利用孔径为0.1μm多层过滤膜进行过滤，操作压力为0.1-0.3MP。
g、浓缩：无菌过滤后的胶原低聚肽溶液经蒸发器进行浓缩，浓缩时温度控制在55-65℃，压力控制在0.12MP，浓缩至固形物含量为50％以上。
h、喷雾干燥：浓缩液经干燥塔干燥，进口温度控制在185--195℃，出口温度控制在95--105℃，干燥结束，即得到鱼鳞胶原低聚肽粉成品。
所述预处理过程中，洗净后的鱼鳞升温到90℃，保温10分钟，酶解时降温到60℃，调节溶液的pH为7.0。
所述过滤过程中压力为0.5MP，无菌过滤过程中，操作压力为0.2MP。
所述清洗过程还包括：将清洗搅拌后的鱼鳞再加入2-5倍室温去离子水，搅拌10-30分钟后再排掉水和杂质。
所述鱼鳞为罗非鱼鱼鳞。
所述的酶为动物蛋白复合水解酶、木瓜酶、中性蛋白酶、胰蛋白酶、酸性蛋白酶、菠萝酶、碱性蛋白酶或它们中间的任意组合。
所述硅藻土为200-250目。
所述洗脱液为室温下去离子水，流速为2-3BV/h。
所述蒸发器为双效升膜浓缩蒸发器，干燥塔为喷雾干燥塔。
所述鱼胶原低聚肽粉以干基计：蛋白含量≥95％、灰分＜0.5％、平均分子量为700Dalton。
本发明所述的鱼胶原低聚肽的加工方法优点包括：
1、首次使用了已脱灰、脱脂的干鱼鳞为原料，酶解过程中不使用酸碱调节pH值，避免了预处理和生产过程中因使用大量酸碱而造成产品品质下降、环境污染的问题。
2、利用大孔吸附树脂、阳离子交换树脂、阴离子交换树脂串联使用进行脱色、脱味、脱盐处理，处理后的产品无色、无苦味、无腥臭味、含盐量低，而且树脂填料可再生、可重复使用达300次以上，避免了使用一次性活性炭带来的资源浪费和造成的产品灰分高等问题。
3、酶解时间短，成品无任何毒副作用，可广泛应用于食品、保健品、医药和化妆品等领域中。
具体实施方式
下面对本发明做进一步的描述：
本发明所述鱼胶原低聚肽的加工方法，选取已脱灰、脱脂的罗非鱼鱼鳞为原料，投入到反应灌中，加入5-8倍的室温去离子水清洗，搅拌10-30分钟将水和杂质排掉，清洗搅拌后的鱼鳞再加入2-5倍的室温去离子水，搅拌10-30分钟后再将水和杂质排掉，这时鱼鳞表面干净、清洁。洗净后的鱼鳞，按照鱼鳞干重的8％-15％投料，加入适量的室温去离子水，升温到85-100℃，保温10-20分钟，最好升温到90℃，保温10分钟，然后降温到50-65℃，调节溶液的pH在5.0-7.5之间，最好降温到60℃、调节溶液的pH为7.0，加入投料鱼鳞干重0.06％-0.5％的动物蛋白复合水解酶，酶解1-3小时，酶解结束后升温到90℃灭酶，保温10分钟。酶当然还可采用木瓜酶、中性蛋白酶、胰蛋白酶、酸性蛋白酶、菠萝酶或碱性蛋白酶，或者上述酶的任意组合。酶解后的溶液经硅藻土过滤机过滤得到胶原低聚肽清液，过滤过程中压力控制在0.2-0.6MP，最好为0.5MP，硅藻土为200-250目。过滤完的胶原低聚肽清液依次通过大孔吸附树脂---阳离子交换树脂---阴离子交换树脂进行吸附，完成对清液脱色、脱味和脱盐处理，吸附后利用洗脱液对吸附树脂进行洗脱，以达到充分回收胶原低聚肽清液的目的。洗脱液采用室温下的去离子水，流速控制在2-3BV/h。为了进一步提高胶原低聚肽清液的质量，利用孔径为0.1μm多层过滤膜对胶原低聚肽清液还要进行无菌过滤，过滤时的操作压力控制在0.1-0.3MP，最好为0.2MP。无菌过滤后的胶原低聚肽溶液经双效升膜浓缩蒸发器进行浓缩，浓缩时温度控制在55-65℃，压力控制在0.12MP，浓缩至固形物含量为50％以上，浓缩后的液体再经喷雾干燥塔干燥，干燥时进口温度控制在185--195℃，出口温度控制在95--105℃，干燥结束即得到了鱼鳞胶原低聚肽粉成品，鱼胶原低聚肽粉以干基计：蛋白含量≥95％、灰分＜0.5％、平均分子量为700Dalton。
实施例1：
称取已脱灰脱脂的鱼鳞10千克，投入到反应灌中，加入5倍室温下去离子水清洗，搅拌15分钟将水和杂质排掉，清洗搅拌后的鱼鳞再加入3倍室温下去离子水，搅拌15分钟后再将水和杂质排掉，按照原料干重的8％投料，加入Ph＝6.0的去离子水，搅拌均匀，升温至90℃保温10分钟，降温到53℃，溶液的Ph恰好等于5.6，加入10克的木瓜蛋白酶酶解3小时，然后升温到90℃，保温10分钟灭酶，接着利用硅藻土过滤机过滤，硅藻土为200目，过滤过程中压力为0.3MP，过滤完的清液打入储料罐中，然后清液依次通过大孔吸附树脂、阳离子交换树脂、阴离子交换树脂进行脱色脱味脱盐处理，吸附后进行洗脱，洗脱液为Ph＝6.0的室温下去离子水，流速为3BV/h，吸附过的胶原低聚肽溶液利用孔径为0.1μm多层过滤膜进行无菌过滤，操作压力控制在0.2MP，无菌过滤完的溶液采用双效升膜浓缩蒸发器在0.12MP和55℃的条件下浓缩至固形物含量为55％以上，再通过进口温度为188℃，出口温度为95℃的喷雾干燥塔干燥，即得到白色、无苦、无腥臭味的鱼胶原低聚肽粉，鱼胶原低聚肽粉以干基计：蛋白含量≥95％、灰分＜0.5％、平均分子量为700Dalton。
实施例2
称取已脱灰脱脂的鱼鳞560千克，投入到反应灌中，加入7倍的室温下去离子水清洗，搅拌20分钟将水和杂质排掉，清洗搅拌后的鱼鳞再加入4倍的室温下去离子水，搅拌20分钟后再将水和杂质排掉，按照原料干重的12％进行投料，加入Ph＝7.0的去离子水，搅拌均匀，升温至90℃保温10分钟，降温到60℃，溶液的Ph恰好等于6.5，加入2.0千克的碱性蛋白酶酶解3小时，然后升温到90℃，保温10分钟灭酶，接着利用硅藻土过滤机过滤，硅藻土为200目，过滤过程中压力为0.5MP，过滤完的清液打入储料罐中，然后依次通过大孔吸附树脂、阳离子交换树脂、阴离子交换树脂进行脱色脱味脱盐处理，吸附后进行洗脱，洗脱液为Ph＝7.0的去离子水，流速为3BV/h，，吸附过的胶原低聚肽溶液利用孔径为0.1μm的多层过滤膜进行无菌过滤，操作压力为0.2MP，无菌过滤完的溶液采用双效升膜浓缩蒸发器在0.12MP、60℃条件下浓缩至固形物的含量为55％以上，最后利用进口温度为190℃，出口温度为100℃的喷雾干燥塔进行干燥后，即得到白色、无苦、无腥臭味的鱼胶原低聚肽粉，鱼胶原低聚肽粉以干基计：蛋白含量≥95％、灰分＜0.5％、平均分子量为700Dalton。
实施例3
称取已脱灰脱脂的鱼鳞480千克，投入到反应灌中，加入8倍的室温下去离子水清洗，搅拌30分钟将水和杂质排掉，清洗搅拌后的鱼鳞再加入5倍的室温下去离子水，搅拌30分钟后再将水和杂质排掉，按照原料干重的15％进行投料，加入Ph＝7.0的去离子水，搅拌均匀，升温至100℃，保温20分钟，降温到65℃，溶液的Ph等于7.5，加入碱性蛋白酶和动物蛋白复合水解酶各1.2千克，酶解3小时，然后升温到90℃，保温10分钟灭酶，接着利用硅藻土过滤机过滤，硅藻土为250目，过滤过程中压力为0.6MP，过滤完的清液打入储料罐中，然后依次通过大孔吸附树脂、阳离子交换树脂、阴离子交换树脂进行脱色脱味脱盐处理，吸附后进行洗脱，洗脱液为Ph＝7.0的去离子水，流速为3BV/h，吸附过的胶原低聚肽溶液利用孔径为0.1μm多层过滤膜进行无菌过滤，操作压力为0.3MP，无菌过滤完的溶液采用双效升膜浓缩蒸发器在0.12MP、65℃条件下浓缩至固形物的含量为55％以上，最后利用进口的温度195℃，出口温度为105℃的喷雾干燥塔进行干燥，即得到白色、无苦、无腥臭味的鱼胶原低聚肽粉，鱼胶原低聚肽粉以干基计：蛋白含量≥95％、灰分＜0.5％、平均分子量为700Dalton。
Claims (10)
1.一种鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，包括以下步骤：
a、清洗：将脱灰、脱脂的鱼鳞投入反应灌中，加入5-8倍的室温去离子水清洗，搅拌10-30分钟后将水和杂质排掉；
b、预处理：洗净后的鱼鳞，按照鱼鳞干重的8％-15％投料，加入适量的室温去离子水，升温到85-100℃，保温10-20分钟；
c、酶解：降温到50-65℃，调节溶液的pH在5.0-7.5之间，加入投料鱼鳞干重0.06％-0.5％的活性酶，酶解1-3小时，酶解结束后升温到90℃灭酶，保温10分钟；
d、过滤：酶解溶液经硅藻土过滤，得到胶原低聚肽清液，过滤过程中压力控制在0.2-0.6MP；
e、脱色、脱味和脱盐：过滤完的胶原低聚肽清液依次通过大孔吸附树脂---阳离子交换树脂---阴离子交换树脂进行吸附，去除清液中的颜色、异味和盐类，吸附后用洗脱液进行洗脱；
f、无菌过滤：将树脂吸附过的胶原低聚肽溶液利用孔径为0.1μm多层过滤膜进行过滤，操作压力为0.1-0.3MP；
g、浓缩：无菌过滤后的胶原低聚肽溶液经蒸发器进行浓缩，浓缩时温度控制在55-65℃，压力控制在0.12MP，浓缩至固形物含量为50％以上；
h、喷雾干燥：浓缩液经干燥塔干燥，进口温度控制在185--195℃，出口温度控制在95--105℃，干燥结束，即得到鱼鳞胶原低聚肽粉成品。
2.根据权利要求1所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述预处理过程中，洗净后的鱼鳞升温到90℃，保温10分钟；所述酶解时降温到60℃，调节溶液的pH为7.0。
3.根据权利要求1所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述过滤过程中压力为0.5MP；所述无菌过滤过程中，操作压力为0.2MP。
4.根据权利要求1、2或3所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述清洗过程还包括：将清洗搅拌后的鱼鳞再加入2-5倍室温去离子水，搅拌10-30分钟后再排掉水和杂质。
5.根据权利要求4所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述鱼鳞为罗非鱼鱼鳞。
6.根据权利要求4所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述的酶为动物蛋白复合水解酶、木瓜酶、中性蛋白酶、胰蛋白酶、酸性蛋白酶、菠萝酶、碱性蛋白酶或它们中间的任意组合。
7.根据权利要求4所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述硅藻土为200-250目。
8.根据权利要求4所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述洗脱液为室温下去离子水，流速为2-3BV/h。
9.根据权利要求4所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述蒸发器为双效升膜浓缩蒸发器，干燥塔为喷雾干燥塔。
10.根据权利要求4所述的鱼胶原低聚肽的加工方法，其特征在于，所述鱼胶原低聚肽粉以干基计：蛋白含量≥95％、灰分＜0.5％、平均分子量为700Dalton。
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| CN109350731A (zh) * | 2018-12-18 | 2019-02-19 | 汕尾市维明生物科技股份有限公司 | 一种罗非鱼蛋白肽在制备免疫制剂中的应用 |
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| CN110643666A (zh) * | 2019-11-18 | 2020-01-03 | 汕尾市维明生物科技股份有限公司 | 一种鱼鳞胶原蛋白肽及其制备方法 |
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Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1775950A (zh) * | 2005-10-19 | 2006-05-24 | 由守谊 | 一种鱼鳞胶原蛋白生产工艺 |
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Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1775950A (zh) * | 2005-10-19 | 2006-05-24 | 由守谊 | 一种鱼鳞胶原蛋白生产工艺 |
| CN1814781A (zh) * | 2005-11-28 | 2006-08-09 | 海南莱顿生物技术有限公司 | 利用内肽酶和端肽酶从鱼鳞中提取无苦胶原肽的方法 |
Non-Patent Citations (8)
| Title |
|---|
| 吴梧桐.生物制药工艺学 1.中国医药科技出版社,2004,237-246. |
| 吴梧桐.生物制药工艺学 1.中国医药科技出版社,2004,237-246. * |
| 曾庆孝 等.广东罗非鱼加工业分析.水产科技 4.2005,(4),1-5. |
| 曾庆孝等.广东罗非鱼加工业分析.水产科技 4.2005,(4),1-5. * |
| 段蕊 等.鱼鳞组成性质及其加工利用的研究进展.食品与机械22 5.2006,22(5),128-131. |
| 段蕊等.鱼鳞组成性质及其加工利用的研究进展.食品与机械22 5.2006,22(5),128-131. * |
| 赵利 等.胶原蛋白生物活性肽的研究进展.食品科学26 9.2005,26(9),578-582. |
| 赵利等.胶原蛋白生物活性肽的研究进展.食品科学26 9.2005,26(9),578-582. * |
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