CN101102682A - 用诱饵成分保护生物活性食品成分的方法 - Google Patents

用诱饵成分保护生物活性食品成分的方法 Download PDF

Info

Publication number
CN101102682A
CN101102682A CNA2005800406160A CN200580040616A CN101102682A CN 101102682 A CN101102682 A CN 101102682A CN A2005800406160 A CNA2005800406160 A CN A2005800406160A CN 200580040616 A CN200580040616 A CN 200580040616A CN 101102682 A CN101102682 A CN 101102682A
Authority
CN
China
Prior art keywords
food
peptide
food composition
interested
bioactive
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
CNA2005800406160A
Other languages
English (en)
Inventor
蒂埃里·圣·丹尼斯
安妮·皮尔逊
奥利维耶·库尔松
克洛艾·贝亚尔
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Gervais Danone SA
Original Assignee
Gervais Danone SA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Gervais Danone SA filed Critical Gervais Danone SA
Publication of CN101102682A publication Critical patent/CN101102682A/zh
Pending legal-status Critical Current

Links

Images

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/20—Bacteria; Culture media therefor
    • C12N1/205—Bacterial isolates
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
    • A23C9/12—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes
    • A23C9/123—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes using only microorganisms of the genus lactobacteriaceae; Yoghurt
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
    • A23C9/12—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes
    • A23C9/13—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes using additives
    • A23C9/1322—Inorganic compounds; Minerals, including organic salts thereof, oligo-elements; Amino-acids, peptides, protein-hydrolysates or derivatives; Nucleic acids or derivatives; Yeast extract or autolysate; Vitamins; Antibiotics; Bacteriocins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2400/00—Lactic or propionic acid bacteria
    • A23V2400/11—Lactobacillus
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2400/00—Lactic or propionic acid bacteria
    • A23V2400/21—Streptococcus, lactococcus
    • A23V2400/249—Thermophilus
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12R—INDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES C12C - C12Q, RELATING TO MICROORGANISMS
    • C12R2001/00—Microorganisms ; Processes using microorganisms
    • C12R2001/01—Bacteria or Actinomycetales ; using bacteria or Actinomycetales
    • C12R2001/46—Streptococcus ; Enterococcus; Lactococcus

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
  • Dairy Products (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Fodder In General (AREA)
  • General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

本发明涉及一种食品，其包含一种或多种活微生物和至少一种感兴趣的生物活性食品成分，其中所述感兴趣的生物活性食品成分通过下述方式受到保护：物理方式，优选所述感兴趣的生物活性食品成分被包封；和/或通过至少一种包含于所述食品中的诱饵食品成分，从而降低所述活微生物对它们的代谢。更具体而言，本发明涉及包含活微生物、感兴趣的生物活性食品成分和诱饵成分的食品。

Description

用诱饵成分保护生物活性食品成分的方法
技术领域
本发明涉及包含一种或多种活微生物和至少一种感兴趣生物活性食品成分的食品，其中所述活微生物和所述感兴趣的生物活性食品成分以使所述微生物对所述感兴趣生物活性食品成分的代谢降低的方式使用。
背景技术
在过去数年中，食品成分、尤其是生物活性或功能性肽(即在消化道内局部或在进入循环系统后在机体内其它远处具有对消费者有益的活性)的市场正快速扩张。
生物活性肽被定义为在其来源蛋白质中无活性、但一旦由于酶促作用而释放出来即显示特殊性质的氨基酸序列。所述肽还被称为功能肽。除其它方面的作用外，所述生物活性肽还能够作用于消化系统、机体防御(例如抗微生物或免疫调节作用)、心血管系统(特别是抗凝血或抗高血压作用)和/或神经系统(例如镇静作用或阿片样镇痛作用)(参见下表1和表2)。
下表1列出了来源于人乳和牛乳的蛋白质水解释放出的主要功能肽。
表1
原蛋白质 功能肽* 乳源** 描述的活性
α-酪蛋白 α-酪啡肽α-酪蛋白外啡肽酪激肽  CCC 阿片活性阿片活性抗高血压活性
β-酪蛋白 β-酪啡肽酪激肽CPP  HHH  CCC 阿片活性免疫调节+抗高血压活性对矿物质的作用
κ-酪蛋白 CMP＝GMP酪新素casoplatellins H  CC 胃肠道动力的调节和消化性激素的释放阿片拮抗剂抗凝血活性
α-乳清蛋白 片段50-53  H  C 阿片活性
β-乳球蛋白 β-乳吗啡样肽  C 阿片活性+抗高血压活性
乳铁蛋白乳运铁蛋白 lactoferroxin H  C 阿片拮抗剂
(*)氨基酸序列并不完全一致
(**)H＝人乳，C＝牛乳
下表2总结了迄今为止在乳中发现的功能肽的主要生理活性。
表2
活性 肽   体外 动物体内 人体内 参考文献
对消化的影响 酪蛋白巨肽(CMP)   由大鼠肠细胞产生CCK Beucher 1994
牛：摄入CMP(210mg/kg)后，抑制胃分泌和降低血浆CKK浓度 人：摄入CMP(4g)后，减少酸分泌 Yvon 1994
β-酪啡肽 兔引入腔内后：在回肠产生抗分泌作用 Ben Mansour1988
犬：经胃施用后，调节餐后高血糖；由纳洛酮消除这种作用 Schusdziarra1983
天然β-酪啡肽及其某些类似物   对兔回肠的几种作用 Tomé1987，1988-Mahé1989
非代谢β-酪啡肽似物   刺激肠吸收电解质 Ben Mansour1988
酪蛋白 犬：以胃管施用10g酪蛋白/300ml水：抑制小肠动力，可被纳洛酮消除，而10g大豆蛋白无作用 Defilippi 1995
抗微生物作用 LactoferricinCasocidin I(αS1-酪蛋白)165-203   抑制致病菌株的生长 Tomita 1994-Zucht 1995
αS1B-酪蛋白片段(1-23N端)＝isracidin   抑制致病菌株的生长 小鼠，绵羊：通过肌肉注射有效对抗金黄色葡萄球菌 Lahov 1996
人β-酪蛋白片段 小鼠：静脉注射对抗肺炎克雷伯氏菌的保护作用 Migliore-Samour1989
免疫调节作用 牛α-乳清蛋白和牛κ-酪蛋白的片段   Con-A活化的人淋巴细胞(PBL)的增殖 Kayser 1996
β-酪激肽10和合成β-酪啡肽7   PBL的根据浓度的增殖或抑制 Kayser 1996
人β-酪蛋白54-59α-乳清蛋白51-53   刺激由小鼠腹膜巨噬细胞对绵羊血红细胞的吞噬作用 Parker 1984
牛β-酪蛋白酪蛋白191-193酪蛋白63-68   刺激小鼠腹膜巨噬细胞 无体内保护作用 Migliore-Samour1988
牛κ-酪蛋白酪蛋白巨肽(106-169)   抑制小鼠和兔中派伊尔氏结B淋巴细胞增殖 Otani 1992，1995
表2(续上)
活性 肽 体外 动物体内 人体内 参考文献
抗凝血作用 牛酪蛋白糖肽(bCGP)人酪蛋白糖肽(hCGP) 在服用配方乳和乳汁的新生儿血浆中分离的CGP Chabance1995
牛κ-酪蛋白的肽106-116 抑制血小板积聚 Jollès 1986
人乳运铁蛋白四肽(39-42) 抑制血小板积聚 Raha 1988
具有试验性动脉血栓的大鼠和豚鼠：静脉注射后，抗血栓活性 Drouet 1990
抗高血压作用 β-乳球蛋白和α-乳清蛋白的酶水解物     ACE抑制 Mullaly 1997
人β-酪蛋白的合成片段     ACE抑制 接受血管紧张素I的大鼠：静脉注射后动脉血压恢复初始值 Kohmura1989
由瑞士乳杆菌和酿酒酵母菌发酵的乳肽 高血压大鼠：摄入10ml发酵乳/kg体重，在大动脉中发现具有ACE抑制作用的肽 Masuda 1996
来自瑞士乳杆菌发酵乳的肽 高血压大鼠：摄入后，动脉压降低 Yamamoto1994
来自瑞士乳杆菌+酿酒酵母菌发酵乳的肽Val-Pro-Pro(VPP)/Il-Pro-Pro(IPP) 高血压大鼠：摄入后，动脉压降低正常大鼠：没有影响 Nakamura1995
  高血压人群(36名受试者)：每天摄入95 ml持续8周后，动脉压降低 Hata 1996
阿片样作用 β-酪啡肽 大鼠：颈动脉内注射后，在缺乏血脑屏障的区域β-酪啡肽发生积聚 Ermisch 1983
新生小牛：在它们第一次吃牛乳后，在血液中有β-酪啡肽 Umbach 1985
小型猪：摄入牛酪蛋白后，从十二指肠食糜中分离β-酪啡肽 Meisel 1986
小狗：摄入母乳后，血液中存在β-酪啡肽 Singh 1989
  人：摄入牛乳后，在小肠内容物中存在β-酪啡肽 Svedberg1985
  但在成人血液中不存在 Teschemacher1986
合成人β-酪蛋白肽     对分离的豚鼠回肠有阿片样作用，可被纳洛酮消除 Yoshikawa1986
牛和人酪新素(κ-酪蛋白)     对分离的豚鼠回肠肌肉有阿片拮抗作用 Chiba 1989
所述肽一般通过植物蛋白质(例如大豆蛋白质)或动物蛋白质(例如酪蛋白或乳血清蛋白质)的水解来获得。所述水解通过酶促和/或发酵方法达成，通常伴随着活性组分的浓缩，一般需要该步骤以提供相关的“健康利益”。这些提供“健康利益”的肽的生产和使用在文献中有众多的背景(参见Danone World Newsletter No.17，1998年9月)。
在可能包含此类成分的食品载体中，由于存在发酵剂和发酵产物(即由乳酸菌转化乳中存在底物而产生的分子)，发酵的乳制品能够很好地提供健康利益。迄今为止，科学家们花费大量的精力研究发酵剂的性质。最近研究人员开始关注发酵产品，其中尤其是某些肽，因为它们是大量的、特异性生物信使。因此，发酵的乳制品似乎特别适合用作生物活性肽水解物的载体，例如从乳品底物如酪蛋白或血清蛋白获得的生物活性肽水解物。
然而，出现了主要问题：用于生产鲜乳制品(酸乳、发酵乳制品、基于乳的发酵饮料等)的微生物、尤其是乳酸菌通常能够消耗肽以满足它们的营养需求，尤其是它们的氮需求。在本发明的框架内，所述问题被称为“肽代谢”。事实上，乳酸菌具有数种降解和/或转运系统，使其能够代谢肽，从而导致所述肽从介质中消失：
1.蛋白质水解系统(细胞壁蛋白酶，PRT)，其可切割蛋白质和大肽，促进其同化(“胞外代谢”)，
2.转运向细胞内部的系统，其中一种系统对大小约10个氨基酸的寡肽有特异性，另一种系统适于转运二肽和三肽(乳杆菌具有另外的三肽通透酶系统)(“转运向细胞内部的系统”)，和
3.胞内酶系统，其能够将肽降解为氨基酸(包括约15种内肽酶和外肽酶)(“胞内代谢系统”)。
考虑到天然存在于乳中的肽含量与乳酸菌的需求相比一般太低，通常通过提供补充肽来加速它们的生长。所述肽然后在发酵期间被完全消耗。
最终，由于(i)乳酸菌的氮需求，其中肽组成了乳中的主要来源，(ii)所述细菌高效消耗肽的能力，和(iii)直至使用期限(UBD)乳酸菌群在基于乳的发酵产品中的大量存活，因此很难甚至不可能在发酵乳制品中使用含有功能肽的成分，因为所述成分通常会在发酵期间或直至UBD的贮存期间被乳酸菌消耗。
此外，细菌对肽的“不合时宜”的代谢所导致的降解问题不仅不是特异性针对给定肽，而且也不是特异性针对特定发酵剂(或能够发酵的微生物，优选细菌)。
这个问题实际上普遍存在，不管使用哪种肽和微生物都会发生。
可以引用生物活性αS1[91-100]肽的情况作为一个实例(参见欧洲专利EP 0714910；αS1[91-100]肽是一种具有抗痉挛性质的肽，包含于乳蛋白质水解物中，具体由Ingredia上市销售：51-53，Avenue FernandLobbedez BP 946 62033 ARRAS Cedex，法国，商品名Lactium)。因此，申请人发现在最终产品贮存期间存在于最终产品中的活乳酸菌群仍继续代谢生物活性肽，因此仅仅10天(对于UBD为28天的新鲜产品)后，大约35-55％的αS1[91-100]肽消失了，为保证对消费者的“健康”作用，这是一个完全不可接受的事实(数据未给出)。
既然生物活性肽的消耗是由发酵剂的代谢活性所导致，那么可以考虑通过破坏所有或部分的微生物来有效减少这种现象，例如采用适当的热处理(热处理(thermization)或巴氏消毒)。在此情况下，有可能保留αS1[91-100]肽(例如，加热至75℃大约1分钟之后)。
然而，这种方案存在很多缺点：
-发酵乳制品的热灭菌涉及在热处理前使用添加稳定剂(果胶、淀粉、角叉胶等)，因而使工艺更复杂，并显著增加了配方的成本；
-工业生产线更为复杂，并要求更为显著的专门投资；
-产品不再受益于与含活发酵剂的产品(酸乳)相关的质量标识，实际上将丧失与乳酸发酵剂消费相关的益处；和
-感官影响显著，通常是负面影响。
因此需要有既包含活微生物例如酸乳又包含一种或多种感兴趣的生物活性食品成分的食品，其中所述感兴趣的生物活性食品成分受到保护而免于所述活微生物所导致的代谢，同时又能保持食品的感官质量。
发明内容
通过本发明，申请人提供了一种满足现存需求的解决方案。
因此，本发明涉及包含一种或多种活微生物和至少一种感兴趣的生物活性食品成分的食品，其中所述活微生物和所述感兴趣的生物活性食品成分以减少所述活微生物对所述感兴趣生物活性食品成分的代谢的方式使用。
因此，申请人已经表明，如果使用所述成分与所述微生物的组合条件合适，则一种或多种感兴趣的生物活性食品成分能够被有效地保护而免于被该活微生物代谢。
此种合适的使用条件可涉及各种手段，包括：
a)使用能降低感兴趣生物活性食品成分代谢的活微生物；和/或
b)使用被有意用作活微生物“饲料”的诱饵食品成分；和/或
c)对所述生物活性食品成分进行物理保护，特别是对所述生物活性食品成分进行包封。
就此来说有必要指出的是，这些手段中的一种或多种甚至全部可以有益地组合于同一食品中。
因此，本发明的一个目的是包含一种或多种活微生物和至少一种感兴趣生物活性食品成分的食品，其中所述感兴趣的生物活性食品成分被以如下方式保护：
-物理方式，所述感兴趣的生物活性食品成分优选被包封；和/或
-通过包含于所述食品中的至少一种诱饵食品成分，由此来减少所述活微生物对所述感兴趣生物活性食品成分的代谢。
正如在前面一般性描述中简单指出的，根据本发明，“代谢”是指物质被一种或多种活微生物所转化或降解，所述物质作为营养源被消耗，最终结果是所述物质从介质中或多或少地完全消失。
根据本发明，当所述成分的代谢低于相同成分在未按照本发明内提供的至少一种手段进行保护时的代谢，则该成分的代谢被“减少”。
有利地，并且理想地，这种减少的代谢倾向于0，或甚至达到0，导致很少、几乎没有、或甚至没有所述成分的代谢。
根据本发明的一个具体实施方案，在其制备3周后，所述食品中感兴趣生物活性食品成分的残留量，大约是其制备后即刻存在于食品中的感兴趣生物活性食品成分含量的50-100％。
优选所述残留量为大约80-100％。
根据本发明，“所述食品中感兴趣的生物活性食品成分的残留量”是指：当将所述食品在适当贮存条件(例如，新鲜产品在约4到10℃)下放置3周后，与感兴趣的生物活性食品成分的起始百分含量(即产品生产后即刻存在于其中的百分含量)相比较，在所述食品中存在的感兴趣生物活性食品成分的百分含量。
优选地，根据本发明的食品包含至少一种诱饵食品成分。
根据本发明，“诱饵食品成分”是指能够作为活微生物的营养源(尤其是氮源)的食品成分(优选肽或蛋白质，或其类似物或衍生物，或其组合)，并优先地意欲以这种方式被所述微生物代谢，使得代谢偏离希望保留的感兴趣生物活性食品成分，当然这是作为优先。因此，诱饵成分代表了微生物的营养源，其被故意牺牲以尽可能地保护所述感兴趣的生物活性食品成分。就这一点来讲，诱饵食品成分充当了感兴趣生物活性食品成分转运的竞争性抑制剂。
应当注意，以非常有利的方式，食品中诱饵成分的存在使得有可能使用任何适当的活微生物生产所述产品，而无需考虑所述微生物代谢感兴趣生物活性食品成分的能力。
根据本发明的一个具体实施方案，所述食品包含占最终产品总重量大约0.001％到2％重量的诱饵食品成分。
所述食品优选包含占最终产品总重量大约0.001％到0.2％重量的诱饵食品成分。
根据本发明的一个具体实施方案，所述食品中诱饵食品成分的代谢速率是，在其制备3周后，至少等于所述感兴趣的生物活性食品成分的代谢速率。诱饵食品成分的这种代谢速率优选高于感兴趣的生物活性食品成分的代谢速率。
根据本发明的一个具体实施方案，所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分是选自：
-蛋白质，
-肽，
-其类似物或衍生物，及
-其组合。
所述感兴趣的生物活性食品成分优选地选自：αS1[91-100]肽(参见欧洲专利EP 0714910)、C6-αS1[194-199]肽(参见美国专利US6,514,941)、C7-β[177-183]肽(参见美国专利US 6,514,941)、C12-αS1[23-34]肽(参见美国专利US 6,514,941)、酪蛋白磷酸肽(CPP)、α-酪啡肽、α-酪蛋白外啡肽(α-casein exorphin)、酪激肽、β-酪啡肽、酪蛋白巨肽(CMP)，其也称为糖巨肽(GMP)或酪蛋白糖巨肽(CGMP)、酪新素(casoxin)、casoplatellins、片段50-53，β-乳吗啡样肽，lactoferroxin，Val-Pro-Pro肽(参见欧洲专利EP 0583074)、Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro-Gln肽(参见欧洲专利申请EP 0737690)、Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu肽(参见欧洲专利申请EP 0737690)、Tyr-Pro肽(参见欧洲专利申请EP 1302207和欧洲专利EP 0821968)、Ile-Pro-Pro肽(参见Nakamura et al.，1995，和日本专利JP 6197786)、其片段、类似物和衍生物、包含其的蛋白质和/或肽、及其组合(综述具体参见Danone World Newsletter No.17，1998年9月)。
更为优选地，所述感兴趣的生物活性食品成分选自：αS1[91-100]肽、其片段、类似物和衍生物、包含其的蛋白质和/或肽、及其组合。
“类似物”是指原始化合物的任意修饰形式，在本发明情况下是指蛋白质或肽，所述修饰形式可以是天然或合成的，其中在原始化合物的结构上添加或去除一个或多个原子，例如碳、氢或氧原子，或杂原子，例如氮、硫或卤素，以此来获得新的分子化合物。
根据本发明，“衍生物”是与参考化合物(蛋白质或肽)类似或具有共同结构基序的任何化合物。另外本定义还包括单独或与其它化合物一起通过一个或多个化学反应、作为前体或中间产物来合成参考化合物的化合物，以及通过一个或多个化学反应、由所述参考化合物单独或与其它化合物一起反应而形成的化合物。
因此，上述“衍生物”定义覆盖的化合物包括蛋白质和/或肽的水解物，尤其是胰蛋白酶水解物、水解物组分以及水解物和/或水解物组分的混合物。
并且，上面提及的术语“类似物”和“肽或蛋白质衍生物”覆盖，例如，糖基化或磷酸化的肽或蛋白质或添加化学基团的肽或蛋白质。
在本发明的另一个实施方案中，所述感兴趣的生物活性食品成分和/或诱饵食品成分可以是糖或脂肪酸。
有利地，所述诱饵食品成分为所述活微生物的氮营养源。
优选所述诱饵食品成分选自：
-Alatal821(包含乳清蛋白水解物，固体，Fonterra(Europe)GmbH：80 avenue de la Grande Armée，75017巴黎，法国)；
-Vitalarmor 950(Armor Proteins，法国)；
-其片段、类似物或衍生物；
-包含其的蛋白质和/或肽；及
-其组合。
根据本发明的一个具体实施方案，所述活微生物具有完好或减少的代谢所述感兴趣生物活性食品成分的能力。
根据本发明，“代谢能力减少”是指在发酵期间感兴趣生物活性食品成分的代谢量(因此从培养基中消失)少于或等于该成分初始量(发酵前)的40％。这在数学上可由下式表示：
Qr≥0.6 Q0(1)
其中Qr＝生物活性食品成分的残留量(发酵后存在于介质中)，Q0＝生物活性食品成分的初始量。
可通过高效液相色谱法(HPLC)串联质谱检测器(MS/MS)的方法测定生物活性食品成分的残留量。在下面的实施例中提供了实验方法的一个实例。
对于用作活微生物，优选细菌，更优选活乳酸菌。
更具体地，活细菌选自：
-链球菌属(Streptococcus spp.)，优选嗜热链球菌(Streptococcusthermophilus)；
-乳杆菌属(Lactobacillus spp.)；
-乳球菌属(Lactococcus spp.)；和
-双歧杆菌属(Bifidobacterium spp.)。
优选地，活细菌选自：
-嗜热链球菌，于2002年1月24日在CNCM(Collection Nationalede Cultures de Microorganismes(Pasteur Institute，巴黎，法国))保藏，编号为I-2774；
-嗜热链球菌，于1995年10月24日在CNCM保藏，编号为I-1630；
-嗜热链球菌，于2004年5月10日在CNCM保藏，编号为I-3211；
-嗜热链球菌，于2004年9月16日在CNCM保藏，编号为I-3301；和
-嗜热链球菌，于2004年9月16日在CNCM保藏，编号为I-3302。
更优选地，所述活细菌是2004年5月10日以编号I-3211在CNCM保藏的嗜热链球菌。
优选地，所述食品至少包含活细菌嗜热链球菌和乳杆菌属。
优选地，所述活嗜热链球菌选自：于2002年1月24日以编号I-2774在CNCM保藏的嗜热链球菌；于1995年10月24日以编号I-1630在CNCM保藏的嗜热链球菌；于2004年5月10日以编号I-3211在CNCM保藏的嗜热链球菌；于2004年9月16日以编号I-3301在CNCM保藏的嗜热链球菌；和于2004年9月16日以编号I-3302在CNCM保藏的嗜热链球菌。
本发明食品中活微生物的含量可以变化，并且将由本领域普通技术人员根据他们对本领域的一般理解来选择。在实践中，追求的标准总体含量优选例如是大约107到109个细菌/克食品。
优选地，本发明的食品为发酵产品。
更优选地，所述发酵产品为乳制品或植物产品。
根据本发明，除了乳外，“乳制品”还指来源于乳的产品，例如乳酪、冰淇淋、黄油、干酪和酸乳；二级产品，例如乳清和酪蛋白；以及包含乳或乳成分作为主要成分的任何制成食品(prepared food)。
除了别的以外，“植物产品”还指从植物基源所获得的产品，例如果汁和蔬菜汁，包括豆奶、燕麦汁和大米汁。
此外，上述“乳制品”和“植物产品”的每个定义均覆盖包含乳制品和植物产品混合物的任何产品，例如乳和果汁的混合物。
本发明的另一个目的是一种制备上述所定义食品的方法，其中向构成所述产品的混合物中添加一种或多种诱饵食品成分，优选在其发酵后添加。
根据一个实施方案，将一种或多种活微生物和一种或多种感兴趣的生物活性食品成分和/或一种或多种诱饵食品成分依次添加到构成所述食品的混合物中。
或者，将所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述活微生物和/或所述诱饵食品成分同时添加到所述混合物中。
微生物的培养条件取决于所述微生物，并为本领域普通技术人员所公知。例如，能够明确指出的是，嗜热链球菌的最佳生长温度范围通常在大致36℃到42℃之间；保加利亚乳杆菌(L.delbrueckii spp.Bulgaricus)(通常在酸乳中发现)的所述温度范围在大致42℃到46℃之间。
作为一般规则，当达到期望pH值时，通过快速冷却来降低微生物的代谢活性而终止发酵。
根据本发明的一个具体实施方案，所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分直接在构成所述食品的混合物中制备。这被称为所述生物活性食品成分和/或诱饵成分的“原位合成”。
在原位合成的情形下，可平等地预期在所述感兴趣生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分的原位合成之前、期间或之后，将所述活微生物添加到构成所述食品的混合物中。
本发明的又一个目的是上述此类食品作为功能食品的用途。
“功能食品”是指不依赖于其营养作用而有利地影响机体的一或多种目标功能的食品。因此，如果消费者摄入正常量的所述产品，所述功能食品能够导致改善健康和/或福利(well-being)和/或减少消费者发生疾病的风险。作为功能食品活性的实例，尤其可提到抗癌活性、免疫刺激活性、促进骨愈合活性、减轻压力活性、阿片样活性、抗高血压活性、提高钙生物利用度的活性和抗微生物活性(Functional Food Science inEurope，1998)。
此类功能食品可用于人和/或动物。
本发明的再一个目的是，在包含一种或多种活微生物和至少一种感兴趣生物活性食品成分的食品中，使用至少一种诱饵食品成分来保护所述感兴趣的生物活性食品成分免于被所述活微生物代谢的用途。
附图说明
以下列附图对本发明进行举例说明，但并不局限于此。
图1：示例在发酵期间Lactium中包含的生物活性αS1[91-100]肽消失的LC/MS色谱图。调节MS/MS检测器使其仅检测m/z＝634.5Da的离子信号(双电荷αS1[91-100]肽的质量)，其在片段化之后显示m/z＝991.5Da、771.5Da和658.3Da的子离子(αS1[91-100]肽的特征片段)。
图2：在通过由I-2783(在2002年1月24日保藏于CNCM)、I-2774(在2002年1月24日保藏于CNCM)、I-2835(在2002年4月4日保藏于CNCM)和I-1968(在1998年1月14日保藏于CNCM)菌株混合物组成的发酵剂发酵的乳品“混合物”发酵前和发酵后，用LC-MS/MS法鉴定和定量Lactium中的主要肽。发酵后，仅发现微量的所述肽，几乎可与基线混淆。问号(？)是指不能鉴定序列或不确定；然后仅报告肽的质量。
图3：在由Hansen YC-380乳酸发酵剂发酵至pH为4.7之前(1)和之后(2)，包含1.5g/l DMV C12水解物的乳“混合物”的对比肽图(LC-MS/MS色谱图)。几乎所有的水解物肽，包括生物活性C12肽(αS1[23-24]片段)均在由发酵剂菌株代谢后消失。
图4：10℃贮存期间在最终产品中生物活性αS1[91-100]肽残留量变化的示意图，其中最终产品由95％的包含菌株I-2783、I-2774、I-2835和I-1968的发酵剂发酵的物质和5％的包含αS1[91-100]肽的调味糖浆组成。试验由4个独立测试E1、E2、E3和E4组成。
图5：发酵产品中发酵后添加的生物活性αS1[91-100]肽的残留量变化示意图，其中发酵后再将发酵产品在75℃热处理1分钟，然后贮存在10℃直至使用期限(UBD)。
图6：10℃贮存直至UBD期间，最终产品中生物活性αS1[91-100]肽残留量变化的示意图，其中最终产品由95％的包含菌株I-2774和甲酸盐的发酵剂发酵的物质和5％的包含αS1[91-100]肽(以Lactium形式提供，在最终产品中含量1.5g/kg)的调味糖浆组成。
图7：在浓度增加(0.5、1.0和1.5g/l)的“诱饵”水解物(Vitalarmor950，Armor Proteins；MPH 955，Fonterra)存在时，与未经发酵的对照相比(包含菌株I-2783、I-2774、I-2835和I-1968的发酵剂)，发酵后αS1[91-100]肽残留百分量的示意图。
图8：作为感兴趣成分(Lactium，1X＝1.5g/l)和诱饵成分(Vitalamor 950水解物，1X＝1.5g/l)的初始量的函数，由包含菌株I-2783、I-2774、I-2835和I-1968的发酵剂发酵之后在乳培养基中αS1[91-100]肽残留量的定量。
在阅读下列仅为示例说明而给出的实施例后，本发明的其它特点和优势将是显而易见的。
实施例
实施例1：不应用本发明，使用感兴趣的生物活性食品成分
1.1)在Lactium水解物中包含的生物活性αS1[91-100]肽的实施例在热处理消毒(即95℃，8分钟)之前和因此在发酵之前，当制备乳品“混合物”(使乳粉末化)时添加所述活性成分时，使用经常以粉末形式提供的肽或蛋白质成分是更简单的。在此情况下，活性肽代谢的风险是很高的。例如在使用诸如包含生物活性肽(例如αS1-酪蛋白的91-100片段)的Lactium(Ingredia，法国)功能产品时就是这种情况。
实验方案
如下制备培养基：将脱脂乳粉水化至120g/l的浓度，补加1.5g/l的Lactium(相当于约30mg/l的生物活性αS1[91-100]肽)，然后在95℃巴氏消毒8分钟。
按照0.02％的比例添加乳酸发酵剂，然后在选定发酵剂的最优温度(37-42℃)下进行发酵直至达到pH为4.70。
如下使用高效液相色谱(HPLC)串联质谱检测器(MS/MS)进行残留肽尤其是生物活性αS1[91-100]肽的分析：
-将发酵后培养基在水、甲醇和三氟乙酸(50/50/0.1％)的混合物中以大约1∶6的比率进行稀释来制备样品。离心后，上清液即构成发酵后培养基中肽含量的代表性样品。
-将所述样品注入Agilent 1100 HPLC系统(Agilent Technologies法国，1 rue Galvani，91745 Massy Cedex，法国)，该系统配备适于色谱柱温度40℃和流速0.25ml/min进行肽分析的Waters Symetry色谱柱(5μm，2.1×150mm，WAT056975，Waters France，5，rue Jacques Monod，78280 Guyancourt)。按照常规方式，采用在溶剂A(水和0.106％甲酸)中增加溶剂B(乙腈和0.100％甲酸)梯度的方法洗脱肽，作为期望分辨率的函数，分析时间在40分钟到2小时。
-采用专门的MS/MS检测器进行检测，例如用离子阱装置如Esquire 3000+(Bruker Daltonique，rue de l’Industrire，67166Wissembourg Cedex)，可设置为总肽含量分析(MS-MS模式)或由其特征片段精确和特异性地定量肽。例如依据其质量(质量为634.5Da的双电荷离子)分离αS1[91-100]肽，并根据片段化后其特征性子离子(m/z＝991.5Da、771.5Da和658.3Da的离子)的强度进行定量。在更为精确的方式中，由相同的双氘化合成肽(特征性片段993.5Da)组成的内标使得可以考虑并排除基质中的潜在干扰物。
结果见图1所示。
在其使用的这一阶段(由菌株I-2783(在2002年1月24日保藏于CNCM)、I-2774(在2002年1月24日保藏于CNCM)、I-2835(在2002年4月4日保藏于CNCM)和I-1968(在1998年1月14日保藏于CNCM)混合物组成的发酵剂、或诸如YC-380(Chr.Hansen SA，LeMoulin d’Aulnay，BP64，91292 ARPAJON Cedex法国)的发酵剂发酵之前)，证明超过95％的生物活性αS1[91-100]肽在发酵后被消耗掉。
这些结果表明根据上述实施例掺入生物活性肽并不适于获得补充肽和/或生物活性蛋白质的食品尤其是乳制品，其中这些肽或蛋白质的补充量在观察消费者期望的作用期间足够稳定。
1.2)其它感兴趣生物活性肽的实施例
结果见图2和3所示。
Lactium含有很多其它肽，其中一些表现出潜在生物活性(例如αS1-酪蛋白片段23-24，也由DMV International作为C12销售)。引起关注的是：事实上，几乎所有通过添加Lactium而提供的肽在发酵期间被消耗掉。
不管它们的来源(来源于不同的αS1-、αS2、κ-和β-酪蛋白)和大小(从2到3个残基直至12个残基和更多)，在发酵期间消耗掉了所有的肽。
1.3)联合使用其它发酵剂以及生物活性αS1[91-100]肽(Lactium)
为了验证这种现象并非特异性地针对上述1.1)段中所用的两种发酵剂，采用相同的检验方法检验了主要工业发酵剂以及在所述发酵剂组合物中使用的各种纯菌株：添加1.5g/l量的Lactium至从乳粉复溶的乳，在标准条件(发酵剂的最优温度在37℃到42℃之间，在pH为4.7时终止发酵，2个重复样本)下进行发酵。然后对发酵前和发酵后的样品中生物活性αS1[91-100]肽的含量进行分析。
在纯菌株中获得的结果提供于下表3中：
表3
 纯菌株(嗜热链球菌) 发酵后剩余αS1[91-100]肽的百分含量
 I-1630(1995年10月24日) 0.3
 I-1477(1994年9月22日) 0.3
 纯菌株(乳杆菌)
 I-1632(1995年10月24日) 0.2
 I-1519(1994年12月30日) 0.1
 I-1968(1998年1月14日) 1.6
 I-2809(2002年2月19日) 0.4
上表3反映了在包含1.5g/l Lactium的乳混合物发酵期间各种发酵剂和工业菌株对生物活性αS1[91-100]肽的消耗，通过它们的CNCM(Pasteur Institute，巴黎，法国)编号和保藏日期识别纯菌株。
表3表明在标准乳混合物发酵期间所有的酶和受试菌株代谢从94％到100％的生物活性αS1[91-100]肽。因此，在常规条件下不可能使用这种产品来生产包含这些肽或生物活性蛋白质的食品尤其是乳制品，其中所述肽或蛋白质的量在消费者中产生作用的时间中足够稳定。
此外，为了验证这种现象并非特异性地针对Lactium，对几种发酵剂和含生物活性肽的其它成分的几种组合进行相同试验(复溶的乳和1.5g/l量的受试成分在标准条件下发酵，在pH为4.7时停止发酵，两个重复样本)。各种检验组合提供于下表4中。
表4
酶/纯菌株     Lactium中的αS1[91-100]肽     Lactium中的其它肽 DMVC12 DMVCPP
    4种菌株的混合物：I-2783(2002年1月24日)I-2774(2002年1月24日)I-2835(2002年4月4日)I-1968(1998年1月14日) X X X X
    I-1630(1995年10月24日)     X   X   /X
    Hansen YC-380 X X X X
由DMV International生产的C12和CPP成分均为乳蛋白质水解物，它们分别包含靶向控制高血压和矿物质吸收的生物活性肽。
通过所有的试验，很明显所有受试发酵剂均具有显著的代谢肽的能力，而与其性质和大小无关。
1.4)发酵后加入
另外一种上述研究方法的合理替代是在发酵后引入功能性成分(“延迟区分”法)，例如与用于发酵物调味的糖浆一起。根据这一研究方案使用相同量的Lactium所导致的结果提供于图4中。
如图4所示，即使在发酵后低温冷却(4℃)加入，但在贮存期间活性肽(以相当于1.5g Lactium/kg最终产品来提供)被快速降解，到使用期限(UBD)仅剩余初始含量的30-40％。
因此，在最终产品中的活乳酸菌群在最终产品贮存期间继续代谢生物活性肽，使得在仅仅10天后(新鲜产品的UBD为28天)35-50％的αS1[91-100]肽消失，这一事实对于在消费者中获得期望作用是不可接受的。
1.5)包含感兴趣生物活性食品成分的发酵乳制品的热处理
在此情况下，有可能确保αS1[91-100]肽的稳定性(图5)，但对最终产品的整体质量不利。事实上这种方案有很多缺点：
-发酵乳制品的热处理涉及在热处理前使用添加稳定剂(果胶、淀粉、角叉胶等)，因而使工艺更复杂，并显著增加了配方成本；
-工业生产线更为复杂，并要求更为显著的专门投资；
-产品不再受益于与含活发酵剂的产品(酸乳)相关的质量标识，实际上将丧失与乳酸发酵剂消费相关的益处；和
-感官影响(通常是负面影响)显著。
实施例2：使用感兴趣的生物活性食品成分同时应用本发明
该策略由以下组成：通过加入足量的一种或多种肽(“诱饵”肽)来饱和乳酸菌的蛋白质水解和肽转移系统，与寻求保护的肽相比，所述一或多种肽更优先被破坏。在发酵期间和最终产品贮存直至UBD期间均存在保护作用。图6表示基于前述试验模型的实例。
如图6所示，与对照相比，Vitalarmor 950酪蛋白水解物(ArmorProteins，法国)的存在大大保护了发酵后以Lactium形式供应的αS1[91-100]肽。
用于获得充分有效保护的诱饵肽的性质和含量的选择是很重要的。因此，检验和评价了很多商品水解物(主要是牛乳蛋白质的酶水解物)，总结于下表5中。
表5表示在各种商品水解物(相同浓度1.5g/l)存在下，在由包含菌株I-2783、I-2774、I-2835和I-1968的发酵剂发酵期间，生物活性αS1[91-100]肽(以相当于1.5g/l的Lactium提供)的消耗。
表5
    诱饵水解物(品牌名称)     发酵后[91-100]的百分含量(％)
    MPH 955     28.0
    Alaco 70-14     33.8
    WPH 917     1.7
    WPH 955     56.6
    Arla 20-21     6.2
    WPH 926     29.1
    DSE 6441     23.6
    WPH 948     12.8
    Biozate 1     3.0
    MPH 910     0.4
    DSE 6060     0.5
    Alatal 821     46.0
    Vitalarmor 950     55.5
    DMV C12     33.5
MPH 955：酪蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-25462，Rellingen，德国
Alaco 70-14：乳清蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-25462，Rellingen，德国
WPH 917：乳清蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-25462，Rellingen，德国
WPH 955：乳清蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-25462，Rellingen，德国
Arla 20-21：乳清蛋白水解物，Arla Foods Amba
Ingredients，2 rue Victor Griffuelhes，92772  BoulogneCedex，法国
WPH 926：乳清蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-254 62，Rellingen，德国
DSE 6441：乳清蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-25462，Rellingen，德国
WPH 948：乳清蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-254 62，Rellingen，德国
Biozate 1：乳清蛋白水解物，Davisco Foods
International，11000 West 78th Street，Suite 210，Eden
Prairie，Minnesota USA 55344
MPH 910：酪蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-25462，Rellingen，德国
DSE 6060：乳清蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-25462，Rellingen，德国
Alatal 821：乳清蛋白水解物，NZMP GmbH，
Siemensstrasse 6-14，D-25462，Rellingen，德国
Vitalarmor 950：酪蛋白水解物，Armor Proteins，35460
Saint Brice en Cogles，法国
DMV C12：乳蛋白水解物，DMV International，
P.O.Box 105，Redhill Surrey RHl 3YH，英国
根据表5，某些水解物仅有极少的作用或没有作用(即使它们存在，发酵后也仅剩余百分之几的αS1[91-100]肽)。在另一方面，另一些则具有良好的保护作用，因为在发酵后可发现有超过50％的αS1[91-100]肽存在。
诱饵肽的浓度也是一个重要因素：如图7所示，所述浓度越高，对肽的保护作用越强。
总之，如图8所示，感兴趣肽和诱饵肽的比率控制对感兴趣肽的保护作用是强还是弱。
因此所获得的保护作用并非特异性地针对αS1[91-100]肽，而涉及大多数的感兴趣肽水解物。
因此，可通过谨慎选择足量供应的诱饵成分来保护具有很宽大小范围的任何类型的肽。
参考文献
-  Kayser et al.，(1996)FEBS Letters 383，18-20
-  Hata Y.et al.，(1996)Am.J.Clin.Nutr.64，767-71
-  Nakamura Y.et al.，(1995)J.Dairy Sci.78，1253-7
-  Migliore-Samour D.et al.，(1988)Experimentia 44，188-93
-  Defilippi C.et al.，(1995) Nutr.11，751-4
-  ToméD.et al.，(1987) Am.J.Physiol.253，G737-44
-  ToméD.et al.，(1988) Reprod.Nutri.Develop.28，909-18
-  Ben Mansour A.et al.，(1988).Pediatr.Res.24，751-5
-  MahéS.et al.，(1989)Reprod.Nutri.Dévelop.29，725-32
-  Schusdziarra V.et al.，(1983)Diabetologia 24，113-6
-  Yvon M.et al.，(1994)Reprod.Nutri.Dévelop.34，527-37
-  Zucht H.D.et al.，(1995)FEBS Letters 372，185-8
-  Tomita M.et al.，(1994)Acta Paed.Jap.36，585-91
-  Lahov E.et al.，(1996)Food Chem. Toxic. 34，131-145
-  Migliore-Samour D.et al.，(1989)Int.Dairy Res.56，357-62
-  Jollés P.et al.，(1986)Europ.J. Biochem.158，379-82
-  Raha S.et al.，(1988)Blood 772，172-8
-  Chabance B.et al.，(1995)Brit.J. Nut.73，582-90
-  Kohmura M.et al.，(1989)Agric.Biol.Chem.53，2107-14
-  Masuda O.et al.，(1996)J. Nutr.126，3063-8
-  Yamamoto N.et al.，(1994)·Biosci.Biotech.Biochem.58，776-8
-  Ermisch A.et al.，(1983)J.Neurochem. 41，1229
-  Umbach M.et al.，(1985)Regul.Pept.12，223-30
-  Singh M.et al.，(1989)Pediatr.Res.26，34-8
-  Svedberg J.et al.，(1985)Peptides 6，825-30
-  Teschemacher H.et al.，(1986)J.Dairy Res.53，135-8
-  Yoshikawa M.et al.，(1986)Agric.Biol.Chem.50，2419-21
-  Chiba H.et al.，(1989) J. Dairy Sci. 72，363
-  Beucher S.et al.，(1994)J.Nutr.Biochem.5，578-84
-  Parker F.et al.，(1984)Eur. J. Biochem.45，677-82
- Otani H.et al.，(1992)Milchwiss. 47，512-5
-  Otani H.et al.，(1995)J.Dairy Res.62，339-48
-  Drouet et al.，(1990)Nouv.Rev.Fr.Hermatol.32，59-62
-  Mullaly M.et al.，(1997)Int.Dairy J.7，299-303
-  Meisel H.et al.，(1986)FEBS Letters 196，223-7
-  Garault et al.，(2002) J.Biol.Chem. 277：32-39
-  Danone World Newsletter No.17(September 1998)
-  Functional Food Science in Europe 1998)British Journal ofNutrition 80(1)：S1-S193.

Claims (28)

1.一种食品，其包含一种或多种活微生物和至少一种感兴趣的生物活性食品成分，其中所述感兴趣的生物活性食品成分通过至少一种包含于所述食品中的诱饵食品成分，以降低所述活微生物对所述感兴趣生物活性食品成分的代谢的方式而受到保护。
2.根据权利要求1的食品，其中在所述食品中感兴趣生物活性食品成分的残留量，在其制备3周后，是其制备后即刻存在于食品中的感兴趣生物活性食品成分的量的约50-100％。
3.根据权利要求2的食品，其中所述残留量是其制备后即刻存在于食品中的感兴趣生物活性食品成分的所述量的约80-100％。
4.根据权利要求1至3任一项的食品，其中所述食品包含占最终产品总重量约0.001％至2％重量的诱饵食品成分。
5.根据权利要求4的食品，其中所述食品包含占最终产品总重量约0.001％至0.2％重量的诱饵食品成分。
6.根据权利要求1至5任一项的食品，其中在所述食品中诱饵食品成分的代谢速率，在其制备3周后至少等于所述感兴趣生物活性食品成分的代谢速率。
7.根据权利要求1至6任一项的食品，其中所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分选自：
-蛋白质，
-肽，
-其类似物或衍生物，及
-它们的组合。
8.根据权利要求7的食品，其中所述感兴趣的生物活性食品成分选自：αS1[91-100]肽、C6-αS1[194-199]肽、C7-β177-183肽、C12-αS1[23-34]肽、酪蛋白磷酸肽、α-酪啡肽、α-酪蛋白外啡肽、酪激肽、β-酪啡肽、酪蛋白巨肽和糖巨肽、酪新素、casoplatellins、片段50-53、β-乳吗啡样肽、lactoferroxin、肽Val-Pro-Pro、Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro-Gln、Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu、Tyr-Pro、Ile-Pro-Pro、其片段、类似物和衍生物、包含其的蛋白质和/或肽、以及它们的组合。
9.根据权利要求8的食品，其中所述感兴趣的生物活性食品成分选自：αS1[91-100]肽、其片段、类似物和衍生物、包含其的蛋白质和/或肽、以及它们的组合。
10.根据权利要求7的食品，其中所述诱饵食品成分是所述活微生物的氮营养源。
11.根据权利要求10的食品，其中所述诱饵食品成分选自：
-Alatal821；
-Vitalarmor 950；
-其片段、类似物或衍生物；
-包含其的蛋白质和/或肽；和
-它们的组合。
12.根据权利要求1至11任一项的食品，其中所述活微生物具有完好或降低的代谢所述感兴趣生物活性食品成分的能力。
13.根据权利要求1至12任一项的食品，其中所述活微生物为活细菌、优选为活的乳酸细菌。
14.根据权利要求13的食品，其中所述活细菌选自：
-链球菌属(Streptococcus spp.)，优选嗜热链球菌(Streptococcusthermophilus)；
-乳杆菌属(Lactobacillus spp.)；
-乳球菌属(Lactococcus spp.)；和
-双歧杆菌属(Bifidobacterium spp.)。
15.根据权利要求14的食品，其中所述食品至少包含活细菌嗜热链球菌和乳杆菌属。
16.根据权利要求14或15的食品，其中所述活嗜热链球菌选自：
-于2002年1月24日在CNCM以编号I-2774保藏的嗜热链球菌；
-于1995年10月24日在CNCM以编号I-1630保藏的嗜热链球菌；
-于2004年5月10日在CNCM以编号I-3211保藏的嗜热链球菌；
-于2004年9月16日在CNCM以编号I-3301保藏的嗜热链球菌；和
-于2004年9月16日在CNCM以编号I-3302保藏的嗜热链球菌。
17.根据权利要求16的食品，其中所述活细菌为于2004年5月10日以编号I-3211在CNCM保藏的嗜热链球菌。
18.根据权利要求1至17任一项的食品，其中所述食品为发酵产品。
19.根据权利要求18的食品，其中所述食品为乳制品或植物产品。
20.制备权利要求1至19任一项的食品的方法，其中在其发酵后将所述诱饵食品成分添加到构成所述食品的混合物中。
21.制备权利要求1至19任一项的食品的方法，其中将所述活微生物和/或所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分依次添加到构成所述食品的混合物中。
22.制备权利要求1至19任一项的食品的方法，其中将所述活微生物和/或所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分同时添加到构成所述食品的混合物中。
23.制备权利要求1至19任一项的食品的方法，其中在构成所述食品的混合物中直接制备所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分。
24.根据权利要求23的制备食品的方法，其中在原位合成所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分之前，将所述活微生物添加到构成所述食品的混合物中。
25.根据权利要求23的制备食品的方法，其中在原位合成所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分期间，将所述活微生物添加到构成所述食品的混合物中。
26.根据权利要求23的制备食品的方法，其中在原位合成所述感兴趣的生物活性食品成分和/或所述诱饵食品成分之后，将所述活微生物添加到构成所述食品的混合物中。
27.根据权利要求1至19任一项的食品作为功能食品的用途。
28.至少一种诱饵食品成分在包含一种或多种活微生物和至少一种感兴趣生物活性食品成分之食品中的用途，用于保护所述感兴趣的生物活性食品成分免于被所述活微生物代谢。
CNA2005800406160A 2004-10-22 2005-10-17 用诱饵成分保护生物活性食品成分的方法 Pending CN101102682A (zh)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
FR0411272A FR2876874B1 (fr) 2004-10-22 2004-10-22 Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation d'ingredients leurres
FR0411272 2004-10-22

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CN101102682A true CN101102682A (zh) 2008-01-09

Family

ID=34952497

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CNA2005800406160A Pending CN101102682A (zh) 2004-10-22 2005-10-17 用诱饵成分保护生物活性食品成分的方法

Country Status (9)

Country Link
US (1) US20070298144A1 (zh)
EP (1) EP1802204A1 (zh)
JP (1) JP2008516619A (zh)
CN (1) CN101102682A (zh)
BR (1) BRPI0517004A (zh)
CA (1) CA2584543A1 (zh)
FR (1) FR2876874B1 (zh)
MX (1) MX2007004878A (zh)
WO (1) WO2006042836A1 (zh)

Families Citing this family (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2876876B1 (fr) * 2004-10-22 2007-02-16 Gervais Danone Sa Protection d'ingredients alimentaires bioactifs par l'utilisation de microorganismes presentant une capacite de metabolisation reduite
RU2659240C2 (ru) * 2016-05-23 2018-06-29 федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Кемеровский государственный университет" (КемГУ) Способ получения функционального продукта питания для реабилитации онкологических больных

Family Cites Families (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3878050A (en) * 1974-04-01 1975-04-15 Coors Co Adolph Multi-differential agar culture medium
JPH05268907A (ja) * 1992-03-26 1993-10-19 Ogawa Koryo Kk カルシウム強化発酵タンパク組成物
IT1270216B (it) * 1994-06-14 1997-04-29 Recordati Chem Pharm Metodo di stabilizzazione di composti biologicamente attivi mediante microgranuli ricoperti sospendibili in fluidi alimentari
JP2966330B2 (ja) * 1995-09-29 1999-10-25 雪印乳業株式会社 発酵乳及びその製造法
US5821217A (en) * 1995-10-27 1998-10-13 Beth Israel Deaconess Medical Center, Inc. Enteral formulation: low in fat and containing protein hydrolysates
US7190984B1 (en) * 1996-03-05 2007-03-13 Nellcor Puritan Bennett Incorporated Shunt barrier in pulse oximeter sensor
JP3755855B2 (ja) * 1997-05-13 2006-03-15 日本ミルクコミュニティ株式会社 発酵乳及びその製造法
US6368591B2 (en) * 1998-05-15 2002-04-09 Shanghai Sine Pharmaceutical Corporation Ltd. Beneficial microbe composition, new protective materials for the microbes, method to prepare the same and uses thereof
FR2778921B1 (fr) * 1998-05-22 2001-05-11 Gervais Danone Sa Souches mutantes de lactobacillus bulgaricus depourvues d'activite beta-galactosidase
FI113741B (fi) * 1999-11-01 2004-06-15 Valio Oy Menetelmä verenpainetta alentavia peptidejä sisältävän tuotteen valmistamiseksi
JP4084916B2 (ja) * 2000-06-21 2008-04-30 株式会社東洋新薬 麦若葉由来の素材を含む抗高血圧食品
JP3481931B2 (ja) * 2001-01-25 2003-12-22 森永乳業株式会社 抗潰瘍性発酵乳及び抗潰瘍性発酵乳の製造方法
JP3935853B2 (ja) * 2003-03-20 2007-06-27 株式会社ヤクルト本社 発酵乳およびその製造方法
WO2005096847A1 (en) * 2004-03-19 2005-10-20 Campina Nederland Holding B.V. Method of preparing a food ingredient and food product having angiotensin-i-converting enzyme inhibiting properties and products thus obtained

Also Published As

Publication number Publication date
FR2876874A1 (fr) 2006-04-28
MX2007004878A (es) 2007-07-04
WO2006042836A1 (fr) 2006-04-27
CA2584543A1 (fr) 2006-04-27
BRPI0517004A (pt) 2008-09-30
JP2008516619A (ja) 2008-05-22
US20070298144A1 (en) 2007-12-27
EP1802204A1 (fr) 2007-07-04
FR2876874B1 (fr) 2007-02-16

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US20070292561A1 (en) Ami-Deficient Streptococcus Thermophilus Strains With Reduced Post-Acidification
Muguerza et al. Antihypertensive activity of milk fermented by Enterococcus faecalis strains isolated from raw milk
Minervini et al. Fermented goats’ milk produced with selected multiple starters as a potentially functional food
US20120156332A1 (en) Protecting bioactive food ingredients using microorganisms having reduced metabolizing capacity
AU2011327288B2 (en) Lactobacillus helveticus having high proteolysis activity
CN101925674A (zh) 改进的生物活性肽生产
CN101065018A (zh) 通过包封保护生物活性食品成分
US20050008751A1 (en) Fermented milk product
AU2006273395B2 (en) Process for production of fermented milk and fermented milk beverage/food
Mann et al. Bioactive peptides in yogurt
BRPI0707985A2 (pt) novas cepas de lactobacillus helveticus
Vasiljevic et al. Fermented milk: Health benefits beyond probiotic effect
CN101102682A (zh) 用诱饵成分保护生物活性食品成分的方法
Haque et al. Milk protein derived bioactive peptides
Panayotova et al. Production of ACE-inhibitory peptides in milk fermented with selected lactic acid bacteria
Rao et al. Amino acid composition and nutritional implications of milk fermented by various lactic cultures
JP2022532579A (ja) 常在する自然の微生物叢を復元させることにより、固有の脂肪酸組成を有するミルクおよび乳製品のサプリメントを製造する方法
WO2004104182A1 (es) Cepas de enterococcus faecalis productoras de péptidos bioactivos, péptidos bioactivos y sus aplicaciones
CN103229833A (zh) 基于植物乳杆菌的发酵型乳酸菌饮料及其制备方法
US20230148618A1 (en) Fermented milk compositions for use in methods of nutritional supplementation
Fatah Anti-hypertensive (Angiotensin converting enzyme-inhibitory) peptides released from milk proteins by proteolytic microorganisms and enzymes
Minj et al. Biofunctional Yogurt and its Bioactive Peptides
Jauhiainen et al. The Effect of Milk and Fermented Milk on High Blood Pressure and Bone Mineralization
KR20070009626A (ko) 안지오텐신-ｉ-전환 효소를 억제하는 성질을 갖는 식품원료 및 식품을 제조하는 방법 및 그로부터 수득된 제품
MX2008000944A (es) Procedimiento para la produccion de leche fermentada y bebida/alimento de leche fermentada.

Legal Events

Date Code Title Description
C06 Publication
PB01 Publication
C10 Entry into substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
REG Reference to a national code

Ref country code: HK

Ref legal event code: DE

Ref document number: 1109028

Country of ref document: HK

AD01 Patent right deemed abandoned

Effective date of abandoning: 20080109

C20 Patent right or utility model deemed to be abandoned or is abandoned
REG Reference to a national code

Ref country code: HK

Ref legal event code: WD

Ref document number: 1109028

Country of ref document: HK