BR112019024410A2 - método de tratamento ou melhoria de disfunções metabólicas usando proteínas de ligação para receptor do peptídeo inibidor gástrico (gipr) em combinação com agonistas de glp 1 - Google Patents

Abstract

métodos de tratamento de doenças e disfunções metabólicas usando uma proteína de ligação ao antígeno específica do polipeptídeo gipr são proporcionados. em várias modalidades, a doença ou disfunção metabólica é diabetes tipo 2, obesidade, dislipidemia, níveis elevados de glucose, níveis elevados de insulina e nefropatia diabética. em certas modalidades, a proteína de ligação ao antígeno é administrada em combinação com um agonista do receptor de glp-1.

Description

MÉTODO DE TRATAMENTO OU MELHORIA DE DISFUNÇÕES METABÓLICAS

USANDO PROTEÍNAS DE LIGAÇÃO PARA RECEPTOR DO PEPTÍDEO INIBIDOR GÁSTRICO (GIPR) EM COMBINAÇÃO COM AGONISTAS DE GLP-1

ÁREA DA INVENÇÃO

[0001] A presente divulgação se relaciona com o tratamento ou melhoria de uma disfunção metabólica, tal como diabetes tipo 2, níveis elevados de glucose, níveis elevados de insulina, obesidade, doença hepática gordurosa não alcoólica ou doenças cardiovasculares, usando uma proteína de ligação ao antígeno específica do receptor do peptídeo inibidor gástrico (GIPR).

ANTECEDENTES DA INVENÇÃO

[0002] O polipeptídeo insulinotrópico dependente de glucose (GIP) é um peptídeo único de 42 aminoácidos secretado a partir de células K no intestino delgado (duodeno e jejuno). O GIP humano é derivado do processamento de proGIP, um precursor de 153 aminoácidos que é codificado por um gene localizado no cromossomo 17q (Inagaki et al., Mol Endocrinol 1989; 3: 1014-1021; Fehmann et al. Endocr Rev. 1995; 1l6: 390-410). O GIP foi anteriormente chamado polipeptídeo inibidor gástrico.

[0003] A secreção de GIP é induzida pela ingestão de alimentos. O GIP tem um número de efeitos fisiológicos em tecidos, incluindo promoção do armazenamento de gordura nos adipócitos e promoção da função das células B das ilhotas pancreáticas e secreção de insulina dependente da glucose. O GIP e o polipeptídeo-l semelhante ao glucagon (GLP-1) são fatores insulinotrópicos (“incretinas”) conhecidos. O GIP intacto é rapidamente degradado por DPPIV até uma forma inativa. O efeito insulinotrópico de GIP é perdido em pacientes diabéticos tipo 2 enquanto o efeito da incretina de GLP-l1 permanece intacto (Nauck et al. J. Clinc. Invest. 1993; 91: 301-307).

[0004] O receptor de GIP (GIPR) é um membro da família de secretina-glucagon de receptores acoplados à proteína G (GPCRs) tendo um terminal N extracelular, sete domínios transmembranares e um terminal C intracelular. Os domínios extracelulares N-terminais desta família de receptores são usualmente glicosilados e formam o domínio de reconhecimento e ligação do receptor. O GIPR é altamente expresso em um número de tecidos, incluindo o pâncreas, intestino, tecido adiposo, coração, pituitária, córtex adrenal e cérebro (Usdin et al., Endocrinology. 1993, 133: 2861-2870). O GIPR humano compreende 466 aminoácidos e é codificado por um gene localizado no cromossomo 19913.3 (Gremlich et al., Diabetes. 1995; 44: 1202-8; Volz et al., FEBS Lett. 1995, 373: 23-29). Estudos sugeriram que o processamento alternativo de mRNA resulta na produção de variantes do receptor de GIP de diferentes comprimentos em humano, rato e camundongo.

[0005] Camundongos “nocaute em GIPR (Gipr -/-) são resistentes ao ganho de peso induzido por dieta rica em gordura e melhoraram a sensibilidade à insulina e os perfis de lipídeos. (Yamada et al., Diabetes. 2006, 55: S86; Miyawaki et al. Nature Med. 2002, 8: 71738-742). Adicionalmente, um novo antagonista de GIPR de molécula pequena SKL-14959 previne a obesidade e a resistência à insulina. (Diabetologia 2008, 51: S373, poster do 44"º EASD Annual meeting).

[0006] O polipeptídeo-l semelhante ao glucagon (“GLP-1”) é um peptídeo de 31 aminoácidos derivado do gene de proglucagon. É secretado por células L intestinais e liberado em resposta à ingestão de alimentos para induzir a secreção de insulina a partir de células B pancreáticas (Diabetes 2004, 53: S3, 205-214). Adicionalmente aos efeitos da incretina, o GLP-l1 diminui também a secreção de glucagon, atrasa o esvaziamento gástrico e reduz a ingestão calórica (Diabetes Care, 2003, 26 (10): 2929-2940). O GLP-l exerce seus efeitos por ativação do receptor de GLP-l1, que pertence a um receptor acoplado à proteina G de classe B (Endocrinology. 1993, 133 (4): 1907-10). A função de GLP-1 é limitada pela rápida degradação pela enzima DPP-IV, resultando em uma meia-vida de aproximadamente 2 minutos. Recentemente, agonistas do receptor de GLP-1 de longa duração tais como exenatida, liraglutida, dulaglutida foram desenvolvidos e estão agora sendo usados clinicamente para melhorar o controle glicêmico em pacientes com diabetes tipo

2. Além disso, os agonistas do receptor de GLP-l1 promovem também a redução do peso corporal bem como redução na pressão sanguínea e níveis de colesterol no plasma em pacientes (Bioorg. Med. Chem. Lett 2013, 23: 4011-4018)

[0007] Coletivamente, estas ligações à obesidade e resistência à insulina implicam que a inibição de GIPR é uma abordagem útil para intervenção terapêutica, tanto como um monoterapia como em combinação com GLP-1.

SUMÁRIO DA INVENÇÃO

[0008] Em um aspecto, a presente divulgação proporciona um método de tratamento de um sujeito com uma disfunção metabólica, compreendendo o método administração ao sujeito de uma quantidade terapeuticamente eficaz de uma proteína de ligação ao antígeno que se liga especificamente a uma proteína tendo uma sequência de aminoácidos tendo, pelo menos, 90% de identidade de sequências de aminoácidos com uma sequência de aminoácidos de um GIPR. Em um aspecto, a presente invenção está dirigida a um método de tratamento de um sujeito com uma disfunção metabólica, compreendendo o método administração ao sujeito de uma quantidade terapeuticamente eficaz de um agonista do receptor de GLP-1 e uma quantidade terapeuticamente eficaz de um antagonista de GIPR que se liga especificamente a uma proteína tendo uma sequência de aminoácidos tendo pelo menos 90% de identidade de sequências de aminoácidos com uma sequência de aminoácidos de um GIPR. Em uma modalidade, a disfunção metabólica é uma disfunção do metabolismo da glucose. Em outra modalidade, a disfunção do metabolismo da glucose compreende hiperglicemia e a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz a glucose no plasma. Em outra modalidade, a disfunção do metabolismo da glucose compreende hiperinsulinemia e a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz a insulina no plasma. Em outra modalidade, a disfunção do metabolismo da glucose compreende intolerância à glucose e a administração da proteína de ligação ao antígeno aumenta a tolerância à glucose. Em outra modalidade, a disfunção do metabolismo da glucose compreende resistência à insulina e a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz a resistência à insulina. Em outra modalidade, a disfunção do metabolismo da glucose compreende diabetes mellitus. Em outra modalidade, o sujeito é obeso. Em outra modalidade, a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz o peso corporal em um sujeito obeso. Em outra modalidade, a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz o ganho de peso corporal em um sujeito obeso. Em outra modalidade, a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz a massa gorda em um sujeito obeso. Em outra modalidade, a disfunção do metabolismo da glucose compreende resistência à insulina e a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz a resistência à insulina em um sujeito obeso. Em outra modalidade, a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz a esteatose hepática em um sujeito obeso tendo esteatose hepática aumentada. Em outra modalidade, a administração da proteína de ligação ao antígeno reduz o conteúdo de gordura hepática em um sujeito obeso tendo um conteúdo de gordura hepática aumentado.

[0009] Em um aspecto, a presente invenção está dirigida a um método de tratamento compreendendo administração a um sujeito de uma quantidade terapeuticamente eficaz de, pelo menos, um agonista do receptor de GLP-1 em combinação com a administração de pelo menos um antagonista de GIPR que, após administração a um sujeito com sintomas de uma disfunção metabólica, proporciona efeitos benéficos sustentados.

[0010] Em uma modalidade, a administração de pelo menos um agonista do receptor de GLP-l em combinação com a administração de pelo menos um antagonista de GIPR proporciona efeitos benéficos sustentados de pelo menos um sintoma de uma disfunção metabólica.

[0011] Em uma modalidade, as quantidades terapeuticamente eficazes do agonista do receptor de GLP-1 e do antagonista de GIPR são combinadas antes da administração ao sujeito.

[0012] Em uma modalidade, as quantidades terapeuticamente eficazes do agonista do receptor de GLP-l1 e do antagonista de GIPR são administradas ao sujeito sequencialmente.

[0013] Em uma modalidade, as quantidades terapeuticamente eficazes de um agonista do receptor de GLP-1 e um antagonista de GIPR são quantidades sinergicamente eficazes.

[0014] Em uma modalidade, a razão molar entre um agonista do receptor de GLP-1 e um antagonista de GIPR é de cerca de 1:1 a 1:110, 1:1 a 1:100, 1:1 a 1:75, 1:1 a 1:50, 1:1 a 1:25, 1:1 a 1:10, 1:1 a 1:5 e 1:1. Em uma modalidade, a razão molar entre um antagonista de GIPR e um agonista do receptor de GLP-1 é de cerca de 1:1 a 1:110, 1:1 a 1:100, 1:1 a 1:75, 1:1 a 1:50, 1:1 a 1:25, 1:1 a 1:10 e 1:1 a 1:5.

[0015] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 é usado em combinação com o antagonista de GIPR a razões molares terapeuticamente eficazes de entre cerca de 1:1,5 e 1:150, preferencialmente 1:2 e 1:50.

[0016] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 eo antagonista de GIPR estão presentes em doses que são pelo menos cerca de 1,1 a 1,4, 1,5, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 ou 10 vezes menores do que as doses de cada composto sozinho necessárias para tratar uma condição e/ou doença.

[0017] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 é GLP-1(7-37) ou um análogo de GLP-1(7-37).

[0018] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 é selecionado do grupo consistindo em exenatida, liraglutida, lixisenatida, albiglutida, dulaglutida, semaglutida e taspoglutida.

[0019] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 é selecionado do grupo consistindo em GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1244); GLP-1(7-36)-NH>7 (SEQ ID NO: 1245); liraglutida; albiglutida; taspoglutida; dulaglutida, semaglutida; LY2428757; desamino-His',Arg?6, Lys? (Nº- (y-Glu (N-a- hexadecanoil)))-GLP-1(7-37) (peptídeo nuclear divulgado como SEQ ID NO: 1282); desamino-His',Arg?6,Lys?* (Nº-octanoil)-GLP- 1(7-37) (SEQ ID NO: 1283); Arg?6 3º, Lys?º (Nº- (o- carboxipentadecanoil))-GLP-1(7-38) (SEQ ID NO: 1284); Arg26 3º, Lys?6 (Nº- (y-Glu (N-a-hexadecanoil)))-GLP-1(7-36) (peptídeo “nuclear divulgado como SEQ ID NO: 1285); Aibs 35, Arg26- 3º, Phe?! -GLP-1(7-36)) (SEQ ID NO: 1246); HXaagEGTFTSDVSSYLEXaa2z2Xaa:;AAKEFIXaazoWLXaa;z3XaazsG XaazçKaa3i; em que Xaa; é A, V ou G; Xaa» é G, K ou E; Xaa;; é Q ou K; Xaazº É A ou E; Xaa3z3z é V ou K; Xaaz é K, N ou R; Xaa:xçé R Ou G; e Xaa;; É G, H, P ou está ausente (SEQ ID NO: 1247); Argºí- GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1248); Gluº?º-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1249); Lys??-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1250); Glyº%36,Glu??-GLP- 1(7-37) (SEQ ID NO: 1251); Valº,Glu??,Gly*º-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1252); Gly8-36,Glu??,Lys??, Asnºº*-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1253); Valº,Glu?º,Lys??,Asn?º,Gly?-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1254); Gly836,Glu??, Pro? -GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1255); Valº,Glu??,GlyººPro?'-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1256); Gl yt- 36, Glu??, Lys??, Asn%º, Pro?”-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1257); Valº,Glu??, Lys??, Asn?º,Gly?6,Pro?-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO:

1258); Gl yt-36, Glu?2-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1259); Valº,Glu??º,Glyºº-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1260); Valº,Glu??, Asnºº, Gl yºº-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1261); e Glyt- 26, Glu??, Asnºº*-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1262).

[0020] Em uma modalidade, o sujeito é um mamífero. Em outra modalidade, o sujeito é humano. Em outra modalidade, o GIPR é GIPR humano. Em outra modalidade, a administração é por injeção parenteral. Em outra modalidade, a administração é por injeção subcutânea.

[0021] Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona uma proteína de ligação ao antígeno que se liga especificamente a um polipeptídeo GIPR humano e inibe a ativação de GIPR pelo ligando de GIP. Em uma modalidade, a proteína de ligação ao antígeno inibe a ligação do ligando de GIP a GIPR. Em outra modalidade, a proteína de ligação ao antígeno é uma proteína de ligação ao antígeno humano. Em outra modalidade, a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo humano. Em outra modalidade, a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo monoclonal.

[0022] Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona uma composição farmacêutica compreendendo, pelo menos, uma proteína de ligação ao antígeno de acordo com qualquer uma das modalidades anteriores.

[0023] Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona uma molécula de ácido nucleico codificando uma proteína de ligação ao antígeno de acordo com qualquer uma das modalidades anteriores.

[0024] Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona um vetor compreendendo uma molécula de ácido nucleico codificando uma proteína de ligação ao antígeno de acordo com qualquer uma das modalidades anteriores.

[0025] Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona uma célula hospedeira compreendendo uma molécula de ácido nucleico codificando uma proteína de ligação ao antígeno de acordo com qualquer uma das modalidades anteriores ou um vetor compreendendo uma molécula de ácido nucleico codificando uma proteína de ligação ao antígeno de acordo com qualquer uma das modalidades anteriores. Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona uma proteína de ligação ao antígeno que se liga especificamente a um polipeptídeo GIPR humano expresso pelo vetor.

[0026] Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona um método de produção de uma proteína de ligação ao antígeno de acordo com qualquer uma das modalidades anteriores, compreendendo o método expressão da proteína de ligação ao antígeno em uma célula hospedeira que secreta a proteína de ligação ao antígeno e, depois, purificação da proteína de ligação ao antígeno a partir do meio de cultura celular. Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona uma proteína de ligação ao antígeno que se liga especificamente a um polipeptídeo GIPR humano purificado a partir da célula hospedeira.

[0027] Em outro aspecto, a presente divulgação proporciona uma proteína de ligação ao antígeno de qualquer uma das modalidades anteriores ou uma composição farmacêutica de qualquer uma das modalidades anteriores para uso em terapia.

DESCRIÇÃO DETALHADA DA INVENÇÃO

[0028] A presente divulgação proporciona um método de tratamento de uma disfunção metabólica, tal como uma disfunção do metabolismo da glucose (p.ex., Diabetes tipo 2, níveis elevados de glucose, níveis elevados de insulina, dislipidemia, síndrome metabólica (Síndrome X ou síndrome de resistência à insulina), glicosúria, acidose metabólica, Diabetes tipo 1, obesidade e condições exacerbadas pela obesidade) por bloqueio da ou interferência com a atividade biológica de GIP. Em uma modalidade, uma quantidade terapeuticamente eficaz de uma proteína de ligação a GIPR humana isolada é administrada a um sujeito com sua necessidade. Métodos de administração e distribuição são também proporcionados.

[0029] Os métodos de polipeptídeos e ácidos nucleicos recombinantes usados aqui, incluindo nos Exemplos, são geralmente aqueles apresentados em Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual (Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989) ou Current Protocols in Molecular Biology (Ausubel et al., eds., Green Publishers Inc. e Wiley and Sons 1994), ambos os quais são incorporados aqui por referência para qualquer propósito.

[0030] Os cabeçalhos de seção usados aqui são somente para propósitos organizacionais e não são para serem interpretados como limitando o assunto descrito.

[0031] A não ser que de outro modo definido aqui, todos os termos técnicos e científicos usados em conexão com o presente pedido deverão ter os significados que são comumente entendidos pelos peritos na técnica. Adicionalmente, a não ser que de outro modo requerido pelo contexto, os termos singulares deverão incluir pluralidades e os termos plurais deverão incluir o singular.

[0032] Geralmente, as nomenclaturas usadas em conexão com, e técnicas de, cultura de células e tecidos, biologia molecular, imunologia, microbiologia, genética e química de proteínas e ácidos nucleicos e hibridação descritas aqui são aquelas bem conhecidas e comumente usadas na técnica. Os métodos e técnicas do presente pedido são geralmente realizados de acordo com métodos convencionais bem conhecidos na técnica e como descritos em várias referências gerais e mais específicas que são citadas e discutidas ao longo do presente relatório descritivo a não ser que de outro modo indicado. Ver, p.ex., Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 3º ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y. (2001), Ausubel et al., Current Protocols in Molecular Biology, Greene Publishing Associates (1992) e Harlow e Lane Antibodies: A Laboratory Manual Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y. (1990), que são incorporados aqui por referência. As reações enzimáticas e técnicas de purificação são realizadas de acordo com as especificações do fabricante, como comumente alcançado na técnica ou como descrito aqui. A terminologia usada em conexão com, e os procedimentos e técnicas laboratoriais de, química analítica, química orgânica sintética e química medicinal e farmacêutica descritas aqui são aquelas bem conhecidas e comumente usadas na técnica. Técnicas padrão podem ser usadas para sínteses químicas, análises químicas, preparação, formulação e distribuição farmacêuticas e tratamento de pacientes.

[0033] Deve ser entendido que esta invenção não está limitada à metodologia, protocolos e reagentes particulares, etc., descritos aqui e, pois, tais podem variar. A terminologia usada aqui é para o propósito somente de descrever modalidades particulares e não se destina a limitar o escopo do divulgado, que é definido meramente pelas reivindicações.

[0034] Sem ser nos exemplos de operação, ou onde de outro modo indicado, todos os números expressando quantidades de ingredientes ou condições de reação usados aqui devem ser entendidos como modificados em todos os casos pelo termo “cerca de”. O termo “cerca de” quando usado em conexão com percentagens pode significar +1%.

[0035] Seguindo a convenção, como usados aqui, “um” e “uma” significam “um(a) ou mais” a não ser que especificamente indicado de outro modo.

[0036] Como usados aqui, os termos “aminoácido” e “resíduo” são permutáveis e, quando usados no contexto de um peptídeo ou polipeptídeo, se referem a aminoácidos ocorrendo naturalmente e sintéticos, bem como análogos de aminoácidos, miméticos de aminoácidos e aminoácidos não ocorrendo naturalmente que são quimicamente similares aos aminoácidos ocorrendo naturalmente.

[0037] Um “aminoácido ocorrendo naturalmente” é um aminoácido que é codificado pelo código genético, bem como aqueles aminoácidos que são codificados pelo código genético que são modificados após síntese, p.ex., hidroxiprolina, y-

carboxiglutamato e O-fosfosserina. Um “análogo de aminoácido” é um composto que tem a mesma estrutura química básica que um aminoácido ocorrendo naturalmente, i.e., um carbono a que está ligado a um hidrogênio, um grupo carboxila, um grupo amino e um grupo R, p.ex., homosserina, norleucina, sulfóxido de metionina, metionina metil sulfônio. Tais análogos podem ter grupos R modificados (p.ex., norleucina) ou esqueletos de peptídeos modificados, mas reterão a mesma estrutura química básica que um aminoácido ocorrendo naturalmente.

[0038] Um “mimético de aminoácido” é um composto químico que tem uma estrutura que é diferente da estrutura química geral de um aminoácido, mas que funciona de uma maneira similar a um aminoácido ocorrendo naturalmente. Exemplos incluem um derivado de metacriloila ou acriloila de uma amida, B-, y-, ô-aminoácidos (tais como ácido piperidina-4- carboxílico) e similares.

[0039] Um “aminoácido não ocorrendo naturalmente” é um composto que tem a mesma estrutura química básica que um aminoácido ocorrendo naturalmente, mas não é incorporado em uma cadeia de polipeptídeo em crescimento pelo complexo de tradução. “Aminoácido não ocorrendo naturalmente” inclui também, mas não está limitado a, aminoácidos que ocorrem por modificação (p.ex., modificações pós-translacionais) de um aminoácido naturalmente codificado (incluindo os, mas não se limitando aos, 20 aminoácidos comuns) mas não são eles próprios “naturalmente incorporados em uma cadeia de polipeptídeo em crescimento pelo complexo de tradução. Uma lista não limitante de exemplos de aminoácidos não ocorrendo naturalmente que podem ser inseridos em uma sequência de polipeptídeos ou substituídos por um resíduo de tipo selvagem em sequência de polipeptídeos inclui B-aminoácidos, homoaminoácidos, aminoácidos cíclicos e aminoácidos com cadeias laterais derivatizadas.

Exemplos incluem (na forma L ou D; abreviado como entre parênteses): citrulina (Cit)

homocitrulina (hCit), Noa-metilcitrulina (NMeCit), No-metil- homocitrulina (Na-MeHoCit), ornitina (Orn), Na-metilornitina (Na-MeOrn ou NMeOrn), sarcosina (Sar), homolisina (hLys ou hK), homoarginina (hArg ou hR), homoglutamina (ho), Nor metilarginina (NMeR), Na-metil-leucina (Na-Mel ou NMeL), N- metil-homolisina (NMeHoK), Na-metilglutamina (NMeQ), norleucina (Nle), norvalina (Nva), 1,2,3,4-tetra- hidroisoquinolina (Tic), Ácido octa-hidroindol-2- carboxílico (0ic), 3- (1-naftil)alanina (1-Nal), 3- (2- naftil)alanina (2-Nal), 1,2,3,4-tetra-hidroisoquinolina (Tic), 2-indanilglicina (Igl), para-iodofenilalanina (pI- Phe), para-aminofenilalanina (4AmP ou 4-Amino-Phe), 4- guanidino fenilalanina (Guf), glicililina (abreviada “K(Ne- glicil)” ou “K(glicil)” ou “Kí(gly)”), nitrofenilalanina (nitrophe), aminofenilalanina (aminophe ou Amino-Phe)

benzilfenilalanina (benzilphe), ácido y-carboxiglutâmico (y- carboxiglu), hidroxiprolina (hidroxipro), p-carboxil- fenilalanina (Cpa), ácido a-raminoadípico (Aad), No-metil valina (NMeVal), N-a-metil leucina (NMeLeu), Na- metilnorleucina (NMeNle), ciclopentilglicina (Cpg), ciclo- hexilglicina (Chg), acetilarginina (acetilarg), ácido a,b6- diaminopropionoico (Dpr), ácido a,y-diaminobutírico (Dab)

ácido diaminoprutiônico (Dap), ciclo-hexil-alanina (Cha) 4-

metil-fenilalanina (MePhe), B,B-difenil-alanina (BiPhA), ácido aminobutírico (Abu), 4-fenil-fenilalanina (ou bifenilalanina; 4Bip), ácido a-amino-isobutírico (Aib), beta-alanina, ácido beta-aminopropiônico, ácido piperidínico, ácido aminocaprioico, ácido amino-heptanoico, ácido aminopimélico, desmosina, ácido diaminopimélico, N- etilglicina, N-etilaspargina, hidroxilisina, alo- hidroxilisina, isodesmosina, alo-isoleucina, N- metilglicina, N-metilisoleucina, N-metilvalina, 4- hidroxiprolina (Hyp), y-carboxiglutamato, e-N,N,N-trimetil- lisina, e-N-acetil-lisina, O-fosfosserina, N-acetilserina, N-formilmetionina, 3-metil-histidina, 5-hidroxilisina, &- metilarginina, Ácido 4-Amino-O-Ftálico (4APA) e outros aminoácidos similares e formas derivatizadas de qualquer um daqueles especificamente listados.

[0040] O termo “molécula de ácido nucleico isolada” se refere a um polímero de fita simples ou dupla de bases de desoxirribonucleotídeos ou ribonucleotídeos lidas da extremidade 5“ para a extremidade 3º (p.ex., uma sequência de ácidos nucleicos de GIPR proporcionada aqui), ou um seu análogo, que foi separado de pelo menos cerca de 50 por cento de polipeptídeos, peptídeos, lipídeos, carboidratos, polinucleotídeos ou outros materiais com os quais o ácido nucleico é naturalmente encontrado quando o ácido nucleico total é isolado das células de origem. Preferencialmente, uma molécula de ácido nucleico isolada está substancialmente isenta de quaisquer outras moléculas de ácido nucleico contaminantes ou outras moléculas que são encontradas no ambiente natural do ácido nucleico que interfeririam com seu uso na produção de polipeptídeos ou seu uso terapêutico, de diagnóstico, profilático ou de investigação.

[0041] O termo “polipeptídeo isolado” se refere a um polipeptídeo (p.ex., uma sequência de polipeptídeos de GIPR proporcionada aqui ou uma proteína de ligação ao antígeno da presente invenção) que foi separada de, pelo menos, cerca de 50 por cento de polipeptídeos, peptídeos, lipídeos carboidratos, polinucleotídeos ou outros materiais com os quais o polipeptídeo é naturalmente encontrado quando isolado a partir de uma célula de origem. Preferencialmente, o polipeptídeo isolado está substancialmente isento de quaisquer outros polipeptídeos contaminantes ou outros contaminantes que são encontrados no seu ambiente natural que interfeririam com seu uso terapêutico, de diagnóstico, profilático ou de investigação.

[0042] O termo “codificando” se refere a uma sequência de polinucleotídeos codificando um ou mais aminoácidos. O termo não requer um códon de iniciação ou terminação.

[0043] os termos “idêntico” ou percentagem de “identidade”, no contexto de dois ou mais ácidos nucleicos ou sequências de polipeptídeos, se referem a duas ou mais sequências ou subsequências que são as mesmas. “Percentagem de identidade” significa a percentagem de resíduos idênticos entre os aminoácidos ou nucleotídeos nas moléculas comparadas e é calculada com base no tamanho da mais pequena das moléculas sendo comparadas. Para estes cálculos, as lacunas em alinhamentos (se algumas) podem ser atendidas por um modelo matemático ou programa de computador particular (i.e., um “algoritmo”). Métodos que podem ser usados para calcular a identidade dos ácidos nucleicos ou polipeptídeos alinhados incluem aqueles descritos em Computational Molecular Biology (Lesk, A. M., ed.), (1988) Nova Iorque: Oxford University Press; Biocomputing Informatics and Genome Projects (Smith, D. W., ed.), 1993, Nova Iorque: Academic Press; Computer Analysis of Sequence Data, Part I (Griffin, A. M. e Griffin, H. G., eds.), 1994, Nova Jérsia: Humana Press; von Heinje, G., (1987) Sequence Analysis in Molecular Biology, Nova Iorque: Academic Press; Sequence Analysis Primer (Gribskov, M. e Devereux, J., editores), 1991, Nova Iorque: M. Stockton Press; e Carillo et al., (1988) SIAM JJ. Applied Math. 48: 1073.

[0044] No cálculo da percentagem de identidade, as sequências sendo comparadas são alinhadas de um modo que resulte na maior correspondência entre as sequências. O programa de computador usado para determinar a percentagem de identidade é o pacote de programas GCG, que inclui GAP (Devereux et al., (1984), Nucl. Acid Res. 12: 387; Genetics Computer Group, University of Wisconsin, Madison, WI). O algoritmo de computador GAP é usado para alinhar os dois polipeptídeos ou polinucleotídeos para os quais a percentagem de identidade de sequências é para ser determinada. As sequências são alinhadas para correspondência ótima dos seus respectivos aminoácidos ou nucleotídeos (o “intervalo correspondido”, como determinado pelo algoritmo). Uma penalidade de abertura de lacunas (que é calculada como 3x a diagonal média, em que a “diagonal média” é a média da diagonal da matriz de comparação sendo usada; a “diagonal” é a pontuação ou número atribuído a cada correspondência de aminoácidos perfeita pela matriz de comparação particular) e uma penalidade de extensão de lacunas (que é usualmente 1/10 vezes a penalidade de abertura de lacunas), bem como uma matriz de comparação tal como PAM 250 ou BLOSUM 62 são usadas em conjunção com o algoritmo. Em certas modalidades, uma matriz de comparação padrão (ver Dayhoff et al., (1978) Atlas of Protein Sequence and Structure 5: 345-352 para a matriz de comparação PAM 250; Henikoff et al., (1992) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 10915-10919 para a matriz de comparação BLOSUM 62) é também usada pelo algoritmo.

[0045] Parâmetros recomendados para determinar a percentagem de identidade para polipeptídeos ou sequências de nucleotídeos usando o programa GAP são as seguintes:

[0046] Algoritmo: Needleman et al., 1970, J. Mol. Biol. 48: 443-453;

[0047] Matriz de comparação: BLOSUM 62 de Henikoff et al., 1992, supra;

[0048] Penalidade de Lacunas: 12 (mas sem penalidade para lacunas finais)

[0049] Penalidade de Comprimento de Lacunas: 4

[0050] Limiar de Similaridade: O

[0051] Certos esquemas de alinhamento para alinhar duas sequências de aminoácidos podem resultar na correspondência de somente uma curta região das duas sequências, e esta pequena região alinhada pode ter identidade de sequências muito elevada mesmo não existindo relação significativa entre as duas sequências de comprimento total. Conformemente, o método de alinhamento selecionado (p.ex.,

o programa GAP) pode ser ajustado se assim desejado para resultar em um alinhamento que abranja pelo menos 50 aminoácidos contíguos do polipeptídeo alvo.

[0052] Os termos “polipeptídeo GIPR” e “proteína GIPR” são usados indistintamente e significam um polipeptídeo de tipo selvagem ocorrendo naturalmente expresso em um mamífero, tal como um humano ou um camundongo, e inclui alelos ocorrendo naturalmente (p.ex., formas alélicas ocorrendo naturalmente da proteína GIPR humana). Para propósitos desta divulgação, o termo “polipeptídeo GIPR” pode ser usado indistintamente para se referir a qualquer polipeptídeo GIPR de comprimento total, p.ex., SEQ ID NO: 1201, que consiste em 466 resíduos de aminoácidos e que é codificado pela sequência de nucleotídeos da SEQ ID NO: 1202 ou SEQ ID NO: 1203, que consiste em 430 resíduos de aminoácidos e que é codificado pela sequência de ácidos nucleicos da SEQ ID NO: 1204 ou SEQ ID NO: 1205, que consiste em 493 resíduos de aminoácidos e que é codificado pela sequência de ácidos nucleicos de SEQ ID NO: 1206 ou SEQ ID NO: 1207, que consiste em 460 resíduos de aminoácidos e que é codificado pela sequência de ácidos nucleicos de SEQ ID NO: 1208 ou SEQ ID NO: 1209, que consiste em 230 resíduos de aminoácidos e que é codificado pela sequência de ácidos nucleicos de SEQ ID NO: 1210.

[0053] O termo “polipeptídeo GIPR” engloba também um polipeptídeo GIPR no qual uma sequência de polipeptídeo GIPR ocorrendo naturalmente (p.ex., SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205) foi modificada. Tais modificações incluem, mas não estão limitadas a, uma ou mais substituições de aminoácidos,

incluindo substituições por aminoácidos não ocorrendo naturalmente, análogos de aminoácidos não ocorrendo naturalmente e miméticos de aminoácidos.

[0054] Em várias modalidades, um polipeptídeo GIPR compreende uma sequência de aminoácidos que é pelo menos cerca de 85 por cento idêntica a um polipeptídeo GIPR ocorrendo naturalmente (p.ex., SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205). Em outras modalidades, um polipeptídeo GIPR compreende uma sequência de aminoácidos que é pelo menos cerca de 90 por cento ou cerca de 95, 96, 97, 98 ou 99 por cento idêntica a uma sequência de aminoácidos de polipeptídeo GIPR ocorrendo naturalmente (p.ex., SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205). Tais polipeptídeos GIPR possuem preferencialmente, mas não necessariamente, pelo menos uma atividade de um polipeptídeo GIPR de tipo selvagem, tal como a capacidade de se ligar a GIP. A presente invenção engloba também moléculas de ácido nucleico codificando tais sequências de polipeptídeos GIPR.

[0055] O termo “ensaio de atividade de GIPR” (também referido como “ensaio funcional de GIPR”) significa um ensaio que pode ser usado para medir a atividade de GIP ou uma proteína de ligação a GIP em um ambiente celular. Em uma modalidade, o ensaio de “atividade” (ou “funcional”) pode ser um ensaio de cAMP em células expressando GIPR, no qual GIP pode induzir sinal de cAMP, e a atividade de uma proteína de ligação a GIP/GIPR pode ser medida na presença/ausência de ligando de GIP, no qual IC50/ECS0O e grau de inibição/ativação podem ser obtidos (Biochemical and Biophysical Research Communications (2002) 290: 1420-1426).

Em outra modalidade, o ensaio de “atividade” (ou “funcional” pode ser um ensaio de secreção de insulina em células beta pancreáticas, no qual GIP pode induzir secreção de insulina dependente da glucose, e a atividade de uma proteína de ligação a GIP/GIPR pode ser medida na presença/ausência de ligando de GIP, no qual IC50/EC50 e grau de inibição/ativação podem ser obtidos (Biochemical and Biophysical Research Communications (2002) 290: 1420-1426).

[0056] O termo “ensaio de ligação a GIPR” significa um ensaio que pode ser usado para medir a ligação de GIP a GIPR. Em uma modalidade, o “ensaio de ligação a GIPR” pode ser um ensaio usando FMAT ou FACS que mede a ligação de GIP marcada com fluorescência a células com expressão de GIPR, e a atividade da proteína de ligação a GIP/GIPR pode ser medida para deslocar a ligação de GIP marcada com fluorescência para células com expressão de GIPR. Em outra modalidade, o “ensaio de ligação a GIPR” pode ser um ensaio que mede a ligação de GIP radioativamente marcada a células com expressão de GIPR, e a atividade da proteína de ligação a GIP/GIPR pode ser medida para deslocar a ligação de GIP radioativamente marcada para células com expressão de GIPR (Biochimica et Biophysica Acta (2001) 1547: 143-155).

[0057] Os termos “GIP”, “Polipeptídeo inibidor gástrico”, “peptídeo insulinotrópico dependente da glucose” e “ligando de GIP” são usados indistintamente e significam um polipeptídeo de tipo selvagem ocorrendo naturalmente expresso num mamífero, tal como um humano ou um camundongo, e inclui alelos ocorrendo naturalmente (p.ex., formas alélicas ocorrendo naturalmente da proteína GIP humana).

Para propósitos desta divulgação, o termo “GIP” pode ser usado indistintamente para se referir a qualquer polipeptídeo GIP maduro.

[0058] A sequência de 42 aminoácidos de GIP humano maduro é:

[0059] YAEGTFISDY SIAMDKIHOQ DEVNWLLAOK GKKNDWKHNI TQ (SEQ ID NO: 1211)

[0060] e é codificada pela sequência de DNA:

[0061] tatgcggaag gcacetttat tagecgattat agcattgega tggataaaat tcatcagcag gattttgtga actggctgct ggcgcagaaa ggcaaaaaaa acgattggaa acataacatt acccag (SEQ ID NO: 1212).

[0062] A sequência de 42 aminoácidos de GIP murino maduro é:

[0063] YAEGTFISDY SIAMDKIRÇO DEVNWLLAOQR GKKSDWKHNI TQ (SEQ ID NO: 1213)

[0064] e é codificada pela sequência de DNA:

[0065] tatgcggaag gcecacetttat tagegattat agcattgega tggataaaat tcgcecageag gattttgtga actggctget ggcegeagege ggcaaaaaaa gcgattggaa acataacatt acccag (SEQ ID NO: 1214).

[0066] A sequência de 42 aminoácidos de GIP de rato maduro é:

[0067] YAEGTFISDY SIAMDKIRQO DEFVNWLLAOK GKKNDWKHNL TQ (SEQ ID NO: 1215)

[0068] e é codificada pela sequência de DNA:

[0069] tatgcggaag gcacetttat tagcgattat agcattgcga tggataaaat tcgcoccageag gattttatga actggctgctg gegcagaaag gcaaaaaaaa cgattggaaa cataacctga cccag (SEQ ID NO: 1216).

[0070] Uma “proteína de ligação ao antígeno” como usada aqui significa qualquer proteína que se liga especificamente a um antígeno alvo especificado, tal como um polipeptídeo GIPR (p.ex., um polipeptídeo GIPR humano tal como proporcionado em SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205). O termo engloba anticorpos intactos que compreendem, pelo menos, duas cadeias pesadas de comprimento total e duas cadeias leves de comprimento total, bem como seus derivados, variantes, fragmentos e mutações. Exemplos de fragmentos de anticorpos incluem fragmentos Fab, Fab, F(abí), e Fv. Uma proteína de ligação ao antígeno inclui também anticorpos de domínio tais como nanocorpos e scFv como descritos adicionalmente em baixo.

[0071] Em geral, uma proteína de ligação ao antígeno GIPR é dita como "se ligando especificamente" ao seu antígeno alvo GIPR quando a proteína de ligação ao antígeno exibe essencialmente ligação residual a moléculas diferentes de GIPR. Uma proteína de ligação ao antígeno que se liga especificamente a GIPR pode, no entanto, reagir de forma cruzada com polipeptídeos GIPR de espécies diferentes. Tipicamente, uma proteína de ligação ao antígeno GIPR se liga especificamente a GIPR humano quando a constante de dissociação (KD) é € 107 M como medida através de uma técnica de ressonância de plasma de superfície (p.ex., BIACore, GE- Healthcare Uppsala, Suécia) ou Ensaio de Exclusão Cinética (KinExXA, Sapidyne, Boise, Idaho). Uma proteína de ligação ao antígeno GIPR se liga especificamente a GIPR humano com “elevada afinidade” quando a KD é < 5x 10º M, e com “afinidade muito elevada” quando a KD é < 5x 10-!º M, como medida usando métodos descritos.

[0072] “Região de ligação ao antígeno” significa uma proteína, ou uma porção de uma proteína, que se liga especificamente a um antígeno especificado. Por exemplo, aquela porção de uma proteína de ligação ao antígeno que contém os resíduos de aminoácidos que interagem com um antígeno e conferem à proteína de ligação ao antígeno à sua especificidade e afinidade pelo antígeno é referida como “região de ligação ao antígeno”. Uma região de ligação ao antígeno inclui tipicamente uma ou mais “regiões de ligação complementares” (“CDR”) de uma imunoglobulina, imunoglobulina de cadeia única ou anticorpo camelídeo. Certas regiões de ligação ao antígeno incluem também uma ou mais regiões de “arcabouço”. Uma “CDR” é uma sequência de aminoácidos que contribui para a especificidade e afinidade de ligação ao antígeno. As regiões “de arcabouço” podem auxiliar na manutenção da conformação apropriada das CDR para promover a ligação entre a região de ligação ao antígeno e um antígeno.

[0073] Uma “proteína recombinante”, incluindo uma proteína de ligação ao antígeno GIPR recombinante, é uma proteína produzida usando técnicas recombinantes, i.e., através da expressão de um ácido nucleico recombinante como descrito aqui. Métodos e técnicas para a produção de proteínas recombinantes são bem conhecidos na técnica.

[0074] O termo “anticorpo” se refere a uma imunoglobulina intacta de qualquer isotipo, ou um seu fragmento que pode competir com o anticorpo intacto quanto à ligação específica ao antígeno alvo, e inclui, por exemplo, anticorpos quiméricos, humanizados, totalmente humanos e biespecíficos.

Um “anticorpo” como tal é uma espécie de uma proteína de ligação ao antígeno. Um anticorpo intacto compreenderá geralmente pelo menos duas cadeias pesadas de comprimento total e duas cadeias leves de comprimento total. Os anticorpos podem ser derivados meramente a partir de uma única fonte ou podem ser “quiméricos”, isto é, diferentes porções do anticorpo podem ser derivadas de dois anticorpos diferentes como descrito adicionalmente em baixo. As proteínas de ligação ao antígeno, anticorpos ou fragmentos de ligação podem ser produzidos em hibridomas, por técnicas de DNA recombinante ou por clivagem enzimática ou química de anticorpos intactos.

[0075] O termo “cadeia leve” como usado no que diz respeito a um anticorpo ou seus fragmentos inclui uma cadeia leve de comprimento total e seus fragmentos tendo sequência de região variável suficiente para conferir especificidade de ligação. Uma cadeia leve de comprimento total inclui um domínio de região variável, VL, e um domínio de região constante, CL. O domínio da região variável da cadeia leve está no terminal amino do polipeptídeo. As cadeias leves incluem cadeias kappa e cadeias lambda.

[0076] O termo “cadeia pesada” como usado no que diz respeito a um anticorpo ou seus fragmentos inclui uma cadeia pesada de comprimento total e seus fragmentos tendo sequência de região variável suficiente para conferir especificidade de ligação. Uma cadeia pesada de comprimento total inclui um domínio de região variável, VH, e três domínios de região constante, CHl, CH2 e CH3. O domínio VH está no terminal amino do polipeptídeo e os domínios CH estão no terminal carboxila, com o CH3 estando mais próximo do terminal carbóxi do polipeptídeo. As cadeias pesadas podem ser de qualquer isotipo, incluindo IgG (incluindo os subtipos IgGl, IgG2, Igeco3 e IgG4), IgA (incluindo os subtipos IgAl e IgA2), IgM e IgE.

[0077] O termo “fragmento imunologicamente funcional” (ou simplesmente “fragmento”) de um anticorpo ou cadeia de imunoglobulina (cadeia pesada ou leve), como usado aqui, é uma proteína de ligação ao antígeno compreendendo uma porção (independentemente de como essa porção é obtida ou sintetizada) de um anticorpo que não tem, pelo menos, alguns dos aminoácidos presentes em uma cadeia de comprimento total, mas que é capaz de se ligar especificamente a um antígeno. Tais fragmentos são biologicamente ativos na medida em que se ligam especificamente ao antígeno alvo e podem competir com outras proteínas de ligação ao antígeno, incluindo anticorpos intactos, pela ligação específica a um dado epítopo.

[0078] Estes fragmentos biologicamente ativos podem ser produzidos por técnicas de DNA recombinante ou podem ser produzidos por clivagem enzimática ou química das proteínas de ligação ao antígeno, incluindo anticorpos intactos. Os fragmentos de imunoglobulina imunologicamente funcionais incluem, mas não estão limitados a, fragmentos Fab, Fab' e Fí(ab')>.

[0079] Em outra modalidade, os Fvs, anticorpos de domínio e scFvs podem ser derivados de um anticorpo da presente invenção.

[0080] É contemplado adicionalmente que uma porção funcional das proteínas de ligação ao antígeno divulgadas aqui, por exemplo, uma ou mais CDR, poderia ser covalentemente ligada a uma segunda proteína ou a uma molécula pequena para criar um agente terapêutico dirigido a um alvo particular no organismo, possuindo propriedades terapêuticas bifuncionais ou tendo uma meia-vida no soro prolongada.

[0081] Um “fragmento Fab” é compreendido por uma cadeia leve e as regiões CHl e variáveis de uma cadeia pesada. A cadeia pesada de uma molécula Fab não pode formar uma ligação de dissulfeto com outra molécula de cadeia pesada.

[0082] Uma região “Fc” contém dois fragmentos de cadeia pesada compreendendo os domínios CH2 e CH3 de um anticorpo. Os dois fragmentos de cadeia pesada são mantidos unidos por duas ou mais ligações de dissulfeto e por interações hidrofóbicas dos domínios CH3.

[0083] Em certas modalidades, uma ou mais modificações de aminoácidos podem ser introduzidas na região Fc de um anticorpo proporcionado aqui, gerando deste modo uma variante de região Fc. A variante de região Fc pode compreender uma sequência de região Fc humana (p.ex., região Fc de IgGl, IgG2, IgG3 ou IgG4 Fc humana) compreendendo uma modificação (p.ex., uma substituição) de aminoácidos em uma ou mais posições de aminoácidos.

[0084] Em certas modalidades, a invenção contempla uma variante de anticorpo que possui algumas das, mas não todas as funções efetoras, o que a tornam um candidato desejável para aplicações nas quais a meia-vida do anticorpo in vivo é importante, todavia, certas funções efetoras (tais como complemento e ADCC) são desnecessárias ou prejudiciais.

Ensaios de citotoxicidade in vitro e/ou in vivo podem ser conduzidos para confirmar a redução/esgotamento de atividades de CDC e/ou ADCC.

Por exemplo, ensaios de ligação ao receptor Fc (FcR) podem ser conduzidos para assegurar que o anticorpo não tem ligação a Fc.gama.R (não tendo consequentemente deste modo atividade de ADCC), mas retém a capacidade de ligação a FcRn.

As células primárias para mediação de ADCC, células NK, expressam somente Fc(RIII, ao passo que os monócitos expressam Fc(RI, FC(RII e FC(RIII.

À expressão de FcR em células hematopoiéticas é resumida na Tabela 3 na página 464 de Ravetch e Kinet, Annu.

Rev.

Immunol. 9: 457-492 (1991). Exemplos não limitantes de ensaios in vitro para avaliar a atividade de ADCC de uma molécula de interesse são descritos nas Pat. dos E.U.A.

No. 5,500,362 (ver, p.ex., Hellstrom, I. et al.

Proc.

Nat'l Acad.

Sci.

USA 83: 7059-7063 (1986)) e Hellstrom, I et al., Proc.

Nat'l Acad.

Sci.

USA 82: 1499-1502 (1985); 5,821,337 (ver Bruggemann, M. et al., J.

Exp.

Med. 166: 1351-1361 (1987)). Alternativamente podem ser empregues métodos de ensaios não radioativos (ver, por exemplo, ensaio de citotoxicidade não radioativa ACTI.TM. para citometria de fluxo (Cell Technology, Inc.

Mountain View, Calif.; e ensaio de citotoxicidade não radioativa CytoTox 96.RTM. (Promega, Madison, Wis.). Células efetoras úteis para tais ensaios incluem células mononucleares do sangue periférico (PBMC) e células Matadoras Naturais (NK) . Alternativamente, ou adicionalmente, a atividade de ADCC da molécula de interesse pode ser avaliada in vivo, p.ex., em um modelo animal tal como aquele divulgado em Clynes et al. Proc. Nat'l Acad. Sci. USA 95: 652-656 (1998). Ensaios de ligação a Cla podem ser também levados a cabo para confirmar que o anticorpo é incapaz de se ligar a Clq e consequentemente não tem atividade de CDC. Ver, p.ex., ELISA de ligação a Clqg e C3c em WO 2006/029879 e WO 2005/100402. Para avaliar a ativação do complemento, um ensaio de CDC pode ser realizado (ver por exemplo, Gazzano-Santoro et al., J. Immunol. Methods 202: 163 (1996); Cragg, M. S. et al., Blood 101: 1045-1052 (2003); e Cragg, M. S. e M. J. Glennie, Blood 103: 2738-2743 (2004)). As determinações da ligação a FcRn e eliminação/meia-vida in vivo podem ser também realizadas usando métodos conhecidos na técnica (ver, p.ex., Petkova, S. B. et al., Int'l. Immunol. 18 (12): 1759-1769 (2006)).

[0085] Em algumas modalidades, uma ou mais modificações de aminoácidos podem ser introduzidas na porção Fc do anticorpo proporcionado aqui de modo a aumentar a ligação de Igé ao receptor Fc neonatal. Em certas modalidades, o anticorpo compreende as seguintes três mutações de acordo com a numeração de EU: M252Y, S254T e T256E (a “mutação YTE”) (Pat. dos E.U.A. No. 8,697,650; ver também Dall'Acqua et al., Journal of Biological Chemistry 281 (33): 23514-23524 (2006)). Em certas modalidades, a mutação YTE não afeta a capacidade do anticorpo de se ligar ao seu antígeno cognato. Em certas modalidades, a mutação YTE aumenta a meia-vida no soro do anticorpo em comparação com o anticorpo nativo (i.e., mutante diferente de YTE). Em algumas modalidades, a mutação YTE aumenta a meia-vida no soro do anticorpo em 3 vezes em comparação com o anticorpo nativo (i.e., mutante diferente de YTE). Em algumas modalidades, a mutação YTE aumenta a meia-vida no soro do anticorpo em 2 vezes em comparação com o anticorpo nativo (i.e., mutante diferente de YTE). Em algumas modalidades, a mutação YTE aumenta a meia-vida no soro do anticorpo em 4 vezes em comparação com o anticorpo nativo (i.e., mutante diferente de YTE). Em algumas modalidades, a mutação YTE aumenta a meia-vida no soro do anticorpo em pelo menos 5 vezes em comparação com o anticorpo nativo (i.e., mutante diferente de YTE). Em algumas modalidades, a mutação YTE aumenta a meia-vida no soro do anticorpo em pelo menos 10 vezes em comparação com o anticorpo nativo (i.e., mutante diferente de YTE). Ver, p.ex., Pat. dos E.U.A. No. 8,697,650; ver também Dall'Acqua et al., Journal of Biological Chemistry 281 (33): 23514- 23524 (2006).

[0086] Em certas modalidades, o mutante YTE proporciona um meio para modular a atividade de citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC) do anticorpo. Em certas modalidades, o mutante YTEO proporciona um meio para modular a atividade de ADCC de um anticorpo IgG humanizado dirigido contra um antígeno humano. Ver, p.ex., Pat. dos E.U.A. No. 8,697,650; ver também Dall'Acqua et al., Journal of Biological Chemistry 281 (33): 23514-23524 (2006).

Em certas modalidades, o mutante YTE permite a modulação simultânea da meia-vida no soro, distribuição em tecidos e atividade do anticorpo (p.ex., a atividade de ADCC de um anticorpo IgG). Ver, p.ex., Pat. dos E.U.A. No. 8,697,650;

ver também Dall 'Acqua et al., Journal of Biological Chemistry 281 (33): 23514-23524 (2006).

[0087] Os anticorpos com função efetora reduzida incluem aqueles com substituição de um ou mais dos resíduos de região Fc 238, 265, 269, 270, 297, 327 e 329 de acordo com a numeração de EU (Pat. dos E.U.A. No. 6,737,056). Tais mutantes de Fc incluem mutantes de Fc com substituições em duas ou mais posições de aminoácidos 265, 269, 270, 297 e 327 de acordo com a numeração de EU, incluindo o assim chamado mutante de Fc “DANA” com substituição dos resíduos 265 e 297 por alanina de acordo com a numeração de EU (i.e., D265A e N297A de acordo com a numeração de EU) (Pat. dos E.U.A. No. 7,332,581). Em certas modalidades, o mutante de Fc compreende as seguintes duas substituições de aminoácidos: D265A e N297A. Em certas modalidades, o mutante de Fc consiste nas seguintes duas substituições de aminoácidos: D265A e N297A.

[0088] Em certas modalidades, a prolina na posição 329 (numeração de EU) (P329) de uma região Fc humana de tipo selvagem é substituída por glicina ou arginina ou um resíduo de aminoácido grande o suficiente para destruir a sanduíche de prolina dentro da interface Fc/receptor Fc.gama., que é formada entre a P329 da Fc e resíduos de triptofano W87 e W1l10 de FCcgRIII (Sondermann et al.: Nature 406, 267-273 (20 jul. 2000)). Em uma modalidade adicional, pelo menos uma substituição de aminoácidos adicional na região Fc é S228P, E233P, L234A, L235A, L235E, N297A, N297D ou P331S e ainda noutra modalidade a referida pelo menos uma substituição de aminoácidos é L234A e L235A da região Fc de IgGl humana ou

S228P e L235E da região Fc de IgG4 humana, todas de acordo com a numeração de EU (Pat. dos E.U.A. No. 8,969,526 que é incorporada por referência na sua totalidade).

[0089] Em certas modalidades, um polipeptídeo compreende a variante Fc de uma região Fc de IgG humana de tipo selvagem em que o polipeptídeo tem P329 da região Fc de IgG humana substituída por glicina e em que a variante Fc compreende pelo menos duas substituições de aminoácidos adicionais em L234A e L235A da região Fc de IgGl humana ou S228P e L235E da região Fc de IgG4 humana, e em que os resíduos são numerados de acordo com a numeração de EU (Pat. dos E.U.A. No. 8,969,526 que é incorporada por referência na sua totalidade). Em certas modalidades, o polipeptídeo compreendendo as substituições P329G, L234A e L235A (numeração de EU) exibem uma afinidade reduzida pelos Fc.gama.RIIIA e Fc.gama.RIIA humanos, para submodulação de ADCC até pelo menos 20% da ADCC induzida pelo polipeptídeo compreendendo a região Fc de IgG humana de tipo selvagem e/ou para submodulação de ADCP (Pat. dos E.U.A. No. 8,969,526 que é incorporada por referência na sua totalidade).

[0090] Em uma modalidade específica, o polipeptídeo compreendendo uma variante Fc de um polipeptídeo Fc humano de tipo selvagem compreende uma mutação tripla: uma substituição de aminoácidos na posição Pro329, uma mutação L234A e uma L235A de acordo com a numeração de EU (P329/LALA) (Pat. dos E.U.A. No. 8,969,526 que é incorporada por referência na sua totalidade). Em modalidades específicas, o polipeptídeo compreende as seguintes substituições de aminoácidos: P329G, L234A e L235A de acordo com a numeração de EU.

[0091] Certas variantes de anticorpo com ligação a FcCRs melhorada ou diminuída são descritas. (Ver, p.ex., Pat. dos E.U.A. No. 6,737,056; WO 2004/056312 e Shields et al., U. Biol. Chem. 9 (2): 6591-6604 (2001).)

[0092] Em certas modalidades, uma variante de anticorpo compreende uma região Fc com uma ou mais substituições de aminoácidos que melhoram a ADCC, p.ex., substituições nas posições 298, 333 e/ou 334 da região Fc (numeração de EU).

[0093] Em algumas modalidades são feitas alterações na região Fc que resultam em ligação a Clq e/ou Citotoxicidade Dependente do Complemento (CDC) alterada (i.e., melhorada ou diminuída), p.ex., como descrito na Pat. dos E.U.A. No. 6,194,551, WO 99/51642 e Idusogie et al. J Immunol. 164: 4178-4184 (2000).

[0094] Anticorpos com meias-vidas aumentadas e ligação melhorada ao receptor Fc neonatal (FcRn), que é responsável pela transferência de IgGs maternais para o feto (Guyer et al., J. Immunol. 117: 587 (1976) e Kim et al., J. Immunol. 24: 249 (1994)), são descritos em US2005/0014934Al (Hinton et al.).

[0095] Aqueles anticorpos compreendem uma região Fc com uma ou mais substituições aí que melhoram a ligação da região Fc a FcRn. Tais variantes de Fc incluem aquelas com substituições em um ou mais dos resíduos da região Fc: 238, 256, 265, 272, 286, 303, 305, 307, 311, 312, 317, 340, 356, 360, 362, 376, 378, 380, 382, 413, 424 ou 434, p.ex., substituição do resíduo da região Fc 434 (Pat. dos E.U.A.

No. 7,371,826) de acordo com a numeração de EU. Ver também Duncan & Winter, Nature 322: 738-40 (1988); Pat. dos E.U.A. No. 5,648,260; Pat. dos E.U.A. No. 5,624,821; e WO 94/29351 no que diz respeito a outros exemplos de variantes da região Fc.

[0096] Um “fragmento Fab ” contém uma cadeia leve e uma porção de uma cadeia pesada que contém o domínio VH e o domínio CHl e também a região entre os domínios CHl e CH2, tal que uma ligação de dissulfeto intercadeias possa ser formada entre as duas cadeias pesadas dos dois fragmentos Fab” para formar uma molécula F(ab”)>?.

[0097] Um “fragmento F(ab')7” contém duas cadeias leves e duas cadeias pesadas contendo uma porção da região constante entre os domínios CHl e CH2, tal que uma ligação de dissulfeto intercadeias seja formada entre as duas cadeias pesadas. Um fragmento F(ab ), é assim composto por dois fragmentos Fab” que são mantidos unidos por uma ligação de dissulfeto entre as duas cadeias pesadas.

[0098] A “região Fv” compreende as regiões variáveis de ambas as cadeias pesada e leve, mas não tem as regiões constantes.

[0099] “Anticorpos de cadeia única” ou “scFvs” são moléculas Fv nas quais as regiões variáveis de cadeia pesada e leve foram conectadas por um ligante flexível para formar uma única cadeia de polipeptídeo, que forma uma região de ligação ao antígeno. Os scFvs são discutidos em detalhe no Pedido de Patente Internacional No. de Publicação WO 88/01649 e Patentes dos Estados Unidos Nos. 4,946,778 e No. 5,260,203, as divulgações dos quais são incorporadas por referência.

[0100] Um “anticorpo de domínio” ou “imunoglobulina de cadeia única” é um fragmento de imunoglobulina imunologicamente funcional contendo somente a região variável de uma cadeia pesada ou a região variável de uma cadeia leve. Exemplos de anticorpos de domínio incluem Nanobodiesº. Em alguns casos, duas ou mais regiões VH estão covalentemente unidas com um ligante de peptídeo para criar um anticorpo de domínio bivalente. As duas regiões VH de um anticorpo de domínio bivalente podem visar o mesmo antígeno ou antígenos diferentes.

[0101] Uma “proteína de ligação ao antígeno bivalente” ou “anticorpo bivalente” compreende dois locais de ligação ao antígeno. Em alguns casos, as duas regiões de ligação têm as mesmas especificidades de antígeno. As proteínas de ligação ao antígeno bivalentes e os anticorpos bivalentes podem ser biespecíficos, ver, infra.

[0102] Uma “proteína de ligação ao antígeno multiespecífica” ou “anticorpo multiespecífico” é um que visa mais do que um antígeno ou epítopo.

[0103] Uma proteína ou anticorpo de ligação ao antígeno “biespecífico”, “duplamente específico” ou “bifuncional” é uma proteína ou anticorpo, respectivamente, de ligação ao antígeno híbrido tendo dois locais de ligação ao antígeno diferentes. As proteínas e anticorpos de ligação ao antígeno biespecíficos são uma espécie de proteína de ligação ao antígeno multiespecífica ou anticorpo multiespecífico e podem ser produzidos por uma variedade de métodos incluindo, mas não se limitando a, fusão de hibridomas ou ligação de fragmentos Fab. Ver, p.ex., Songsivilai e Lachmann, 1990,

Clin. Exp. Immunol. 79: 315-321; Kostelny et al., 1992, JU. Immunol. 148: 1547-1553. Os dois locais de ligação de uma proteína ou anticorpo de ligação ao antígeno biespecíficos se ligarão a dois epítopos diferentes, que podem residir no mesmo alvo de proteína ou em alvos de proteína diferentes.

[0104] O termo “competir” quando usado no contexto de proteínas de ligação ao antígeno (p.ex., anticorpos) significa que a competição entre proteínas de ligação ao antígeno é determinada por um ensaio no qual a proteína de ligação ao antígeno (p.ex., anticorpo ou seu fragmento imunologicamente funcional) sob teste previne ou inibe a ligação específica de uma proteína de ligação ao antígeno de referência a um antígeno comum (p.ex., GIPR ou um seu fragmento). Numerosos tipos de ensaios de ligação competitiva podem ser usados, por exemplo: radioimunoensaio (RIA) direto ou indireto em fase sólida, imunoensaio enzimático (EIA) direto ou indireto em fase sólida, ensaio de competição em sanduíche (ver, p.ex., Stahli et al., 1983, Methods in Enzymology 9: 242-253); EIA de biotina-avidina direto em fase sólida (ver, p.ex., Kirkland et al., 1986, JU. Immunol. 137: 3614-3619), ensaio marcado direto em fase sólida, ensaio em sanduíche marcado direto em fase sólida (ver, p.ex., Harlow e Lane, 1988, Antibodies, A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Press); RIA de marcador direto em fase sólida usando marcador I-125 (ver, p.ex., Morel et al., 1988, Molec. Immunol. 25: 7-15); EIA de biotina-avidina direto em fase sólida (ver, p.ex., Cheung, et al., 1990, Virology 176: 546-552); e RIA marcado direto (Moldenhauer et al., 1990, Scand. J. Immunol. 32: 77-82). Tipicamente, um tal ensaio envolve o uso de antígeno purificado ligado a uma superfície sólida ou células apresentado qualquer um destes, uma proteína de ligação ao antígeno de teste não marcada e uma proteína de ligação ao antígeno de referência marcada. A inibição competitiva é medida por determinação da quantidade de marcador ligado à superfície sólida ou células na presença da proteína de ligação ao antígeno de teste. Usualmente, a proteína de ligação ao antígeno de teste está presente em excesso. Detalhes adicionais dizendo respeito a métodos para determinação da ligação competitiva são proporcionados nos exemplos aqui. Geralmente, quando uma proteína de ligação ao antígeno competidora está presente em excesso, ela inibirá a ligação específica de uma proteína de ligação ao antígeno de referência a um antígeno comum em pelo menos 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70% ou 75%. Em alguns casos, a ligação é inibida em pelo menos 80%, 85% 90%, 95%, ou 97% ou mais.

[0105] O termo “antígeno” se refere a uma molécula ou uma porção de uma molécula capaz de ser ligada por um agente de ligação seletivo, tal como uma proteína de ligação ao antígeno (incluindo, p.ex., um anticorpo) e, adicionalmente, capaz de ser usada em um animal para produzir anticorpos capazes de se ligarem a esse antígeno. Um antígeno pode possuir um ou mais epítopos que são capazes de interagir com diferentes proteínas de ligação ao antígeno, Pp.ex., anticorpos.

[0106] O termo “epítopo” é a porção de uma molécula que é ligada por uma proteína de ligação ao antígeno (por exemplo, um anticorpo). O termo inclui qualquer determinante capaz de se ligar especificamente a uma proteína de ligação ao antígeno, tal como um anticorpo. Um epítopo pode ser contíguo ou não contíguo (descontínuo) (p.ex., em um polipeptídeo, resíduos de aminoácidos que não são contíguos um ao outro na sequência de polipeptídeo mas que dentro do contexto da molécula estão ligados pela proteína de ligação ao antígeno). Um epítopo conformacional é um epítopo que existe dentro da conformação de uma proteína ativa, mas não está presente em uma proteína desnaturada. Em certas modalidades, os epítopos podem ser miméticos na medida em que compreendem uma estrutura tridimensional que é similar a um epítopo usado para gerar a proteína de ligação ao antígeno, todavia não compreendem nenhum ou compreendem somente alguns dos resíduos de aminoácidos encontrados em esse epítopo usado para gerar a proteína de ligação ao antígeno. O mais frequentemente, os epítopos residem em proteínas mas, em alguns casos, podem residir em outros tipos de moléculas, tais como ácidos nucleicos. Os determinantes de epítopos podem incluir agrupamentos superficiais quimicamente ativos de moléculas tais como aminoácidos, cadeias laterais de açúcar, grupos fosforila ou sulfonila, e podem ter três características estruturais tridimensionais específicas e/ou características de carga específicas. Geralmente, as proteínas de ligação ao antígeno específicas para um antígeno alvo particular reconhecerão preferencialmente um epítopo no antígeno alvo em uma mistura complexa de proteínas e/ou macromoléculas.

[0107] Como usado aqui, “substancialmente puro” significa que a espécie de molécula descrita é a espécie predominante presente, isto é, em uma base molar, ela é mais abundante do que qualquer outra espécie individual na mesma mistura. Em certas modalidades, uma molécula substancialmente pura é uma composição em que a espécie em questão compreende pelo menos 50% (em uma base molar) de todas as espécies macromoleculares presentes. Em outras modalidades, uma composição substancialmente pura compreenderá, pelo menos, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% ou 99% de todas as espécies macromoleculares presentes na composição. Em outras modalidades, a espécie em questão é purificada até à homogeneidade essencial em que as espécies contaminantes não podem ser detectadas na composição por métodos de detecção convencionais e, assim, a composição consiste em uma única espécie macromolecular detectável.

[0108] O termo “tratamento” se refere a quaisquer indícios de sucesso no tratamento ou melhoria de uma lesão, patologia ou condição, incluindo qualquer parâmetro objetivo ou subjetivo tal como redução, remissão, diminuição de sintomas ou tornando a lesão, patologia ou condição mais tolerável para o paciente; desaceleração na taxa de degeneração ou declínio; tornar o ponto final de degeneração menos debilitante; melhoria do bem-estar físico ou mental do paciente. O tratamento ou melhoria dos sintomas pode ser baseado em parâmetros objetivos ou subjetivos; incluindo os resultados de um exame físico, exames neuropsiquiátricos e/ou de uma avaliação psiquiátrica. Por exemplo, certos métodos aqui apresentados tratam com sucesso a doença cardiovascular tal como aterosclerose diminuindo a incidência de doença cardiovascular, causando remissão da doença cardiovascular e/ou melhorando um sintoma associado à doença cardiovascular.

[0109] Uma “quantidade eficaz” é geralmente uma quantidade suficiente para reduzir a gravidade e/ou frequência dos sintomas, eliminar os sintomas e/ou causa subjacente, prevenir a ocorrência de sintomas e/ou sua causa subjacente e/ou melhorar ou remediar os danos que resultam do ou estão associados ao estado da doença (p.ex., diabetes, obesidade, dislipidemia, níveis elevados de glucose, níveis elevados de insulina ou nefropatia diabética). Em algumas modalidades, a quantidade eficaz é uma quantidade terapeuticamente eficaz ou uma quantidade profilaticamente eficaz. Uma “quantidade terapeuticamente eficaz” é uma quantidade suficiente para remedir um estado de doença (p.ex., aterosclerose) ou sintomas, particularmente um estado ou sintomas associados ao estado de doença ou, de outro modo, prevenir, impedir, retardar ou reverter a progressão do estado de doença ou qualquer outro sintoma indesejável associado à doença de qualquer forma. Uma “quantidade profilaticamente eficaz” é uma quantidade de uma composição farmacêutica que, quando administrada a um sujeito, terá o efeito profilático pretendido, p.ex., prevenindo ou retardando o aparecimento (ou reocorrência) do estado de doença ou reduzindo a probabilidade do aparecimento (ou reocorrência) do estado de doença ou sintomas associados. O efeito terapêutico ou profilático total não ocorre necessariamente por administração de uma dose e pode ocorrer somente após administração de uma série de doses. Assim, uma quantidade terapeuticamente ou profilaticamente eficaz pode ser administrada em uma ou mais administrações.

[0110] os termos “dose terapeuticamente eficaz” e “quantidade terapeuticamente eficaz”, como usados aqui, significam uma quantidade de uma proteína de ligação a GIPR que provoca uma resposta biológica ou medicinal em um sistema de tecidos, animal ou humano sendo procurada por um investigador, médico ou outro clínico, que inclui alívio ou melhoria dos sintomas da doença ou disfunção sendo tratada,

1.e., uma quantidade de uma proteína de ligação a GIPR que suporta um nível observável de uma ou mais respostas biológicas ou medicinais desejadas, por exemplo diminuindo os níveis de glucose, insulina, triglicerídeos ou colesterol no sangue; reduzindo o peso corporal; ou melhorando a tolerância à glucose, gasto de energia ou sensibilidade à insulina.

[0111] O termo “polinucleotídeo” ou “ácido nucleico” inclui polímeros de nucleotídeos tanto de fita simples como de fita dupla. os nucleotídeos compreendendo o polinucleotídeo podem ser ribonucleotídeos ou desoxirribonucleotídeos ou uma forma modificada de qualquer tipo de nucleotídeo. As modificações incluem modificações de bases tais como derivados de bromouridina e inosina, modificações de ribose, tais como 2,3 -didesoxirribose, e modificações de ligações internucleotídeos, tais como fosforotioato, fosforoditioato, fosforosselenoato, fosforodisselenoato, fosforoanilotioato, fosforaniladato e fosforoamidato.

[0112] o termo “oligonucleotídeo” significa um polinucleotídeo compreendendo 200 ou menos nucleotídeos. Em algumas modalidades, os oligonucleotídeos têm 10 a 60 bases em comprimento. Em outras modalidades, os oligonucleotídeos têm 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 ou 20 a 40 nucleotídeos em comprimento. Os oligonucleotídeos podem ter fita simples ou fita dupla, p.ex., para uso na construção de um gene mutante. Os oligonucleotídeos podem ser oligonucleotídeos senso ou antissenso. Um oligonucleotídeo pode incluir um marcador, incluindo um radiomarcador, um marcador fluorescente, um hapteno ou um marcador antigênico, para ensaios de detecção. Os oligonucleotídeos podem ser usados, por exemplo, como iniciadores de PCR, iniciadores de clonagem ou sondas de hibridação.

[0113] Uma “molécula de ácido nucleico isolada” significa um DNA ou RNA de origem genômica, mRNA, cDNA ou sintética ou alguma sua combinação que não está associada a todo o ou uma porção de um polinucleotídeo no qual o polinucleotídeo isolado é encontrado na natureza ou está ligado a um polinucleotídeo ao qual não está ligado na natureza. Para propósitos desta divulgação deve ser entendido que “uma molécula de ácido nucleico compreendendo” uma sequência de nucleotídeos particular não engloba cromossomos intactos. As moléculas de ácido nucleico isoladas “compreendendo” sequências de ácidos nucleicos especificadas podem incluir, adicionalmente às sequências especificadas, sequências codificantes para até dez ou mesmo até vinte outras proteínas ou suas porções ou podem incluir sequências reguladoras operacionalmente ligadas que controlam a expressão da região codificante das sequências de ácidos nucleicos recitadas e/ou podem incluir sequências de vetor.

[0114] A não ser que especificado de outro modo, a extremidade esquerda de qualquer sequência de polinucleotídeos de fita simples discutida aqui é a extremidade 5'; a direção à esquerda de sequências de polinucleotídeo de fita dupla é referida como a direção 5'. A direção da adição 5“ para 3º de transcritos de RNA nascentes é referida como a direção de transcrição; as regiões de sequência na fita de DNA tendo a mesma sequência que o transcrito de RNA que são 5” em relação à extremidade 5” do transcrito de RNA são referidas como “sequências a montante”; as regiões de sequência na fita de DNA tendo a mesma sequência que o transcrito de RNA que são 3 em relação à extremidade 3” do transcrito de RNA são referidas como “sequências a jusante”.

[0115] O termo “sequência de controle” se refere a uma sequência de polinucleotídeos que pode afetar a expressão e processamento das sequências codificantes às quais está ligada. A natureza de tais sequências de controle pode depender do organismo hospedeiro. Em modalidades particulares, as sequências de controle para procariotas podem incluir um promotor, um local de ligação ribossomal e uma sequência de terminação da transcrição. Por exemplo, as sequências de controle para eucariotas podem incluir promotores compreendendo um ou uma pluralidade de locais de reconhecimento para fatores de transcrição, sequências intensificadoras da transcrição e sequências de terminação da transcrição. As “sequências de controle” podem incluir sequências líderes e/ou sequências de parceiros de fusão.

[0116] O termo “vetor” significa qualquer molécula ou entidade (p.ex., ácido nucleico, plasmídeo, bacteriófago ou vírus) usada para transferir informação codificante de proteína para uma célula hospedeira.

[0117] O termo “vetor de expressão” ou “construto de expressão” se refere a um vetor que é adequado para transformação de uma célula hospedeira e contém sequências de ácidos nucleicos que dirigem e/ou controlam (em conjunção com a célula hospedeira) a expressão de uma ou mais regiões codificantes heterólogas operacionalmente ligadas às mesmas. Um construto de expressão pode incluir, mas não está limitado a, sequências que afetam ou controlam a transcrição, tradução, e, se íntrons estiverem presentes, afetam o processamento de RNA de uma região codificante operacionalmente ligada ao mesmo.

[0118] Como usado aqui, “operacionalmente ligado” significa que os componentes aos quais o termo é aplicado estão em uma relação que lhes permite levar a cabo suas funções inerentes sob condições adequadas. Por exemplo, uma sequência de controle em um vetor que está “operacionalmente ligada” a uma sequência codificante de proteína está ligada à mesma tal que a expressão da sequência codificante de proteína seja alcançada sob condições compatíveis com a atividade de transcrição das sequências de controle.

[0119] O termo “célula hospedeira” significa uma célula que tenha sido transformada com uma sequência de ácidos nucleicos e deste modo expressa um gene de interesse. O termo inclui a progênie da célula paterna, quer a progênie seja ou não idêntica, no que se refere à morfologia ou composição genética, à célula paterna original, desde que o gene de interesse esteja presente.

[0120] Os termos “polipeptídeo” ou “proteína” são usados indistintamente aqui para se referirem a um polímero de resíduos de aminoácidos. Os termos se aplicam também a polímeros de aminoácidos nos quais um ou mais resíduos de aminoácidos são um análogo ou mimético de um aminoácido ocorrendo naturalmente correspondente, bem como a polímeros de aminoácidos ocorrendo naturalmente. Os termos podem também englobar polímeros de aminoácidos que tenham sido modificados, p.ex., pela adição de resíduos de carboidrato para formar glicoproteínas ou fosforilados. Os polipeptídeos e proteínas podem ser produzidos por uma célula ocorrendo naturalmente e não recombinante; ou são produzidos por uma célula geneticamente modificada ou recombinante e compreendem moléculas tendo a sequência de aminoácidos da proteína nativa ou moléculas tendo deleções, adições a e/ou substituições de um ou mais aminoácidos da sequência nativa. os termos “polipeptídeo” e “proteína” englobam especificamente proteínas de ligação ao antígeno GIPR, anticorpos ou sequências que têm deleções de, adições a e/ou substituições de um ou mais aminoácidos de uma proteína de ligação ao antígeno. O termo “fragmento de polipeptídeo” se refere a um polipeptídeo que tem uma deleção no terminal amino, uma deleção no terminal carbóxi e/ou uma deleção interna em comparação com a proteína de comprimento total. Tais fragmentos podem também conter aminoácidos modificados em comparação com a proteína de comprimento total. Em certas modalidades, os fragmentos têm cerca de cinco a 500 aminoácidos em comprimento. Por exemplo, os fragmentos podem ter pelo menos 5, 6, 8, 10, 14, 20, 50, 70, 100, 110, 150 200, 250, 300, 350, 400 ou 450 aminoácidos em comprimento. Fragmentos de polipeptídeos úteis incluem fragmentos imunologicamente funcionais de anticorpos, incluindo domínios de ligação.

[0121] O termo “proteína isolada” significa que uma proteína em questão (1) está isenta de pelo menos algumas outras proteínas com as quais seria normalmente encontrada, (2) está essencialmente isenta de outras proteínas da mesma fonte, p.ex., da mesma espécie, (3) é expressa por uma célula de uma espécie diferente, (4) foi separada de pelo menos cerca de 50 por cento de polinucleotídeos, lipídeos, carboidratos ou outros materiais com os quais está associada na natureza, (5) está operacionalmente associada (por interação covalente ou não covalente) a um polipeptídeo com o qual não está associada na natureza ou (6) não ocorre na natureza. Tipicamente, uma “proteína isolada” constitui pelo menos cerca de 5%, pelo menos cerca de 10%, pelo menos cerca de 25% ou, pelo menos, cerca de 50% de uma dada amostra. DNA genômico, cDNA, mRNA ou outro RNA, de origem sintética ou qualquer sua combinação podem codificar uma tal proteína isolada. Preferencialmente, a proteína isolada está substancialmente isenta de proteínas ou polipeptídeos ou outros contaminantes que são encontrados no seu ambiente natural que interfeririam com seu uso terapêutico, de diagnóstico, profilático, de investigação ou outro.

[0122] Uma “variante” de um polipeptídeo (p.ex., uma proteína de ligação tal como um anticorpo) compreende uma sequência de aminoácidos em que um ou mais resíduos de aminoácidos são inseridos na, deletados da e/ou substituídos na sequência de aminoácidos em relação a outra sequência de polipeptídeo. As variantes incluem proteínas de fusão.

[0123] Um “derivado” de um polipeptídeo é um polipeptídeo (p.ex., uma proteína de ligação ao antígeno tal como um anticorpo) que foi quimicamente modificado de alguma maneira distinta das variantes de inserção, deleção ou substituição, p.ex., através de conjugação a outra fração química.

[0124] O termo “ocorrendo naturalmente”, como usado ao longo do relatório descritivo em conexão com materiais biológicos tais como polipeptídeos, ácidos nucleicos, células hospedeiras e similares, se refere a materiais que são encontrados na natureza.

[0125] Um “sujeito” ou “paciente” como usados aqui podem ser qualquer mamífero. Em uma modalidade típica, o sujeito ou paciente é um humano.

[0126] Como divulgado aqui, um polipeptídeo GIPR descrito pela presente divulgação pode ser manipulado e/ou produzido usando metodologia de biologia molecular padrão. Em vários exemplos, uma sequência de ácidos nucleicos codificando um GIPR, que pode compreender toda a ou uma porção de SEQ ID NOs: 1203, 1203 ou 1205, pode ser isolada e/ou amplificada a partir de DNA genômico ou cDNA usando iniciadores de oligonucleotídeo apropriados. Os iniciadores podem ser desenhados com base nas sequências de ácidos nucleicos e aminoácidos proporcionadas aqui de acordo com técnicas de amplificação por (RT)-PCR padrão. O ácido nucleico de GIPR amplificado pode ser depois clonado em um vetor adequado e caracterizado por análise da sequência de DNA.

[0127] Os oligonucleotídeos para uso como sondas no isolamento ou amplificação de todas as ou parte das sequências de GIPR proporcionadas aqui podem ser desenhados e gerados usando técnicas sintéticas padrão, p.ex., dispositivo de síntese de DNA automatizada ou podem ser isolados a partir de uma sequência mais longa de DNA.

[0128] A sequência de 466 aminoácidos de GIPR humano é (Volz et al., FEBS Lett. 373: 23-29 (1995); Sequência de Referência de NCBI: NP 0001555):

[0129] MTTSPILQLL LRLSLCGLLL QRAETGSKGQO TAGELYQRWE

RYRRECOQETL AAAEPPSGLA CNGSFDMYVC WDYAAPNATA RASCPWYLPW HHHVAAGEVL — RQOCGSDGQWG LWRDHTQCEN PEKNEAFLDO RLILERLOVM YTVGYSLSLA TLLLALLILS LFRRLHCTRN YIHINLFISF MLRAAAILSR DRLLPRPGPY LGDOALALWN QALAACRTAQ IVTQOYCVGAN YTWLLVEGVY LHSLLVLVGG SEEGHFRYYL LLGWGAPALF VIPWVIVRYL YENTOCWERN EVKAIWWIIR TPILMTIILIN FLIFIRILGI LLSKLRTROM RCRDYRLRLA RSTLTLVPLL GVHEVVFAPV TEEQARGALR FAKLGFEIFL SSFOGFLVSV

LYCFINKEVOQ SEIRRGWHHC RLRRSLGEEQ ROLPERAFRA LPSGSGPGEV PTSRGLSSGT LPGPGNEASR ELESYC (SEQ ID NO: 1201)

[0130] e é codificada pela sequência de DNA (NCBI Sequência de Referência: NM 000164):

[0131] ggcageggtga gcaggggeto caggagcaag tgaccaggag caggactggg gacaggcetg atcegeceectg cacgaaccag accettegee gcececteacega tgactaccte tceegateetg cagctgetge tgeggetete actgtgcggg ctgetgetec agagggcgga gacaggcetet aaggggcaga cggeggggga gctgtaccag cgctgggaac ggtaccgcag ggagtgccag gagaccttgg cagcegegga accgeettea ggcecectegect gtaacgggte cttegatatg tacgtetget gggactatgc tgcaccraat —gecactgece gtgegtectg ccecetggtae ctgecetgge accaccatgt ggctgcaggt ttegtectec gccecagtgtagg cagtgatggc caatggggac tttggagaga ccatacacaa tgtgagaacc cagagaagaa tgaggcettt ctggaccaaa ggceteatett ggagceggtta caggtcatgt acactgtcgg ctactcectag tcetetegeca cactgetgct agceectgete atcttgagtt <tgttcaggeg gctacattgc actagaaact atatccacat caacctgttec acgtcetttceca tgctgegage tgeggecatt ctcagcegag acegtetget acctegacet ggcecetace ttggggacca ggcecettgeg ctgtggaacc aggecetege tgcctgeege acggcecaga tegtgaccea gtactgegtg ggtgccaact acacgtggct gctggtgagag ggegtetace tgcacagtet cetggtgete gtgggagget ccgaggaggg ccactteege tactacctge tecteggetg gggggecece —gegetttteg teatteeetg ggtgategte aggtacctgt acgagaacac gcagtgctgg gagcgceaacg aagteraagge catttggtgg attatacgga ccececeatect catgaccatc ttgattaatt tceeteatttt tatcegeatt cttggcatte tccetgtecaa gctgaggaca cggcaaatge gctgceggga ttaccggetag aggctggete gcetecacget gacgctggta ccectgetag gtgtccacga ggtggtgttt gctcecegtga cagaggaaca ggceegggge gcecetgeget tegecaaget cggetttgag atcttectea gectectteeca —“gggetteetg gtcagegtec tcetactgctt catcaacaag gaggtgcagt cggagatcreg cegtggetgg caccactgce gectgegeeg cagcetggge gaggagcaac gccagetece ggagegegec tteegggece tgeceteegg cteeggeceg ggegaggtec ccaceageeg cggettgtee teggggacee tcececeagggec tgggaatgag gccageeggg agttggaaag ttactgctag ggggegggat ccecegtgtet qgttcagttag catggattta ttgagtgcca actgegtgce aggcceragta cggaggacge tggggaaata gtgaaggaaa cagaaaaaag gtcecetgece ttctggagat gacaactgag tggggaaaac agaccgtgaa cacaaaacat caagttccac acacgctatg gaatggttat gaagggaagc gagaaggggg cctagggtgg tctgggagge gtctecaagg aggtgacact taagccatcec ccgaaagagg tgaaagagat cactttgggg agagctggag aacaggatte taggcggaag cgatagcata ggcaaaggec cttgggceagg aaggcegetea gceettggetag gagtagaatt aagtcagagc caacaggtgg ggagagacag agaagtgggc aggggcaceco aagttgggat ttcatttcag gtgcattgga gattcttagg agtgtcetett gggggtaata ttttattttt taaaaaatga ggat (SEQ ID NO: 1202).

[0132] Uma isoforma de 430 aminoácidos de GIPR humano (isoforma Xl), prevista por análise computacional automatizada, tem a sequência (Sequência de Referência de NCBI XP 005258790):

[0133] MTTSPILOLL LRLSLCGLLL QRAETGSKGQO TAGELYQORWE

RYRRECOQETL AAAEPPSVAA GEVLRQCGSD GQWGLWRDHT QCENPEKNEA FLDORLILER —LQVMYTVGYS LSLATLLLAL LILSLFRRLH CTRNYIHINL FTSFMLRAAA ILSRDRLLPR PGPYLGDOAL ALWNQALAAC RTAQIVTQOYC VGANYTWLLV EGVYLHSLLV LVGGSEEGHF RYYLLLGWGA PALEVIPWVI VRYLYENTOC WERNEVKAIW WIIRTPILMT ILINFLIFIR ILGILLSKLR TROMRCRDYR LRLARSTLTL VPLLGVHEVV FAPVTEEÇQAR GALRFAKLGF

EIFLSSFOGF LVSVLYCFIN KEVOSEIRRG WHHCRLRRSL GEEQORQOLPER AFRALPSGSG PGEVPTSRGL SSGTLPGPGN EASRELESYC (SEQ ID NO: 1203)

[0134] e é codificada pela sequência de DNA:

[0135] atgaccacca geceegattet gcagcetgcto ctgegectga gcetgtgegg cctgetgctg cagegegegg aaaccggcag caaaggccag accgegggeg aactgtatea gegetgggaa cgctategec gegaatgeca ggaaaccctg gcggeggegg aaccgcegag cgtggeggeg ggcetttgtgo tgegecagtg cggeagegat ggccagtggg gectgtgageg cgateatace cagtgcgaaa acccggaaaa aaacgaageg tttctggatc agegectgat tctggaacge ctgcaggtga tgtataccgt gggetatage ctgagccetagg cgaccetget gctggegetg ctgattetga gcoctgttteg cegectgeat tgcaccegea actatattrca tattaacctg tttaccagct ttatgctgeg cgeggeggeg attctgagee gegategect gcetgeegege cegggecegt atctgggcega tcaggegetag gegetgtgga accaggeget ggeggegtge cgcacegege agattgtgac ccagtattgc gtgggegega actatacctg gctgetggta gaaggcgtgt atctgcatag cetgetggta ctggtgggeg gcagcgaaga aggccatttt cgctattate tgctgctgagg ctggggegeg ceggegetgt ttgtgattcc gtgggtgatt gtgegetate tgtatgaaaa cacccagtgc tgggaacgea acgaagtgaa agcgatttagg togattattc gcaccceegat tcetgatgacec attcetgatta actttetgat ttttattege attctgggca ttctgctgag caaactgege accegecaga tgegetgeeg cgattatege ctgegectgg cgegeageae cetgaceetg gtgeegetge tgggegtgca tgaagtggtg tttgoegeegg tgaccgaaga acaggcgege ggegegetge gcetttgegaa actgggettt gaaatttttec tgagcagett tcagggettt ctggtgageg tgctgtattg ctttattaac aaagaagtgcoc agagcgaaat tcegecegegge tggcatcatt gcegectgeg cegeagectag ggcgaagaac agcegecaget gceggaacge gegtttegeg cgcetgcegag cggcagegge cegggegaag tgcegaceag cegeggectg agcageggea ccecetgeceggg ccegggeaae gaagegagece gegaactagga aagctattgc (SEQ ID NO: 1204).

[0136] Uma isoforma de 493 aminoácidos de GIPR humano, produzida por processamento alternativo, tem a sequência (Gremlich et al., Diabetes 44: 1202-8 (1995); Identificador de Sequência de UniProtKB: P48546-2):

[0137] MTTSPILQLL LRLSLCGLLL QRAETGSKGQO TAGELYQRWE

RYRRECOQETL AAAEPPSGLA CNGSFDMYVC WDYAAPNATA RASCPWYLPW HHHVAAGEVL — RQOCGSDGQWG LWRDHTQCEN PEKNEAFLDO RLILERLOVM YTIVGYSLSLA TLLLALLILS LFRRLHCTRN YIHINLFISF MLRAAAILSR DRLLPRPGPY LGDOALALWN QALAACRTAQ IVTQOYCVGAN YTWLLVEGVY LHSLLVLVGG SEEGHFRYYL —"LLGWGAPALF VIPWVIVRYL YENTQOCWERN EVKAIWWIIR TPILMTILIN FLIFIRILGI LLSKLRTROM —“RCRDYRLRLA RSTLTLVPLL GVHEVVFAPV TEEQARGALR FAKLGFEIFL SSFQGFLVSV LYCFINKEVG RDPAAAPALW RRRGTAPPLS AIVSQVOSEI RRGWHHCRLR

RSLGEEQROL PERAFRALPS GSGPGEVPTS RGLSSGTLPG PGNEASRELE SYC (SEQ ID NO: 1205)

[0138] e é codificada pela sequência de DNA:

[0139] atgaccacca gceeegattet gcagetgcto ctgegectga gcetgtgegg cctgetgctg cagcgegegg aaaccggcag cCcaaaggccag accgegggeg aactgtatea goegetgggaa cgctategeec gegaatgeca ggaaaccctg geggeggegg aacegeegag cggectgageg tgcaacggca gcetttgatat gtatgtgtgc tgggattatg cggegeegaa cgegacegeg cgegegaget gceegtggta tcetgeegtag catcrateatg tggeggeggg ctttgtgctg cgccagtgeg gcagegatag ccagtgggge ctgtggegeg atcataccca gtgcgaaaac ccggaaaaaa acgaagecgtt tctggatteag cgceetgatte tggaacgceet gcaggtgatg tataccgtgg gctatagecect gagcetggeg accetgetge tggegetget gattctgagc ctgtttegec gcetgceatta cacccecgeaac tatattcata ttaacctgtt taccagcettt atgctgegeg cggeggegat tctgagceege gategectge tgcegegece gggcceegtat ctgggcegate aggcgetgge gctgtggaac caggegetgg cggegtgeeg caccegegeag attgtgaccc agtattgcgt gggcegegaao tatacctgge tgctggtaga aggegtgtat ctgcatagece tgctggtget ggtgggegge agcgaagaag gcocatttteg ctattatetg ctgetggget ggggegegece —ggegetgttt qgtgattceegt gggtgattgt goegetateta tatgaaaaca cccagtgctg ggaacgcaac gaagtgaaag cgatttaggto gattattege acceegatte tgatgaccat tcectgattaac tttcetgattt ttattegeat tctgggeatt ctgctgagea aactgegeace cegecagatag cgetgeegeg attatcgeet gegectggeg cgcagceacec tgaccctggt gcegetgetag ggegtgeata aagtggtgtt tgegecggta accgaagaac aggegegegg cgegetgege tttgegaaae tgggetttga aatttttcto agcagettte agggctttet ggtgagegtg ctgtattgct ttattaacaa agaagtggge cgegateegg cggeggegec ggegetgtag cgecegecgeg gcaccegegec gcegetgage gcegattgtga gccaggtgca gagcgaaatt cgceegegget ggcatcatta cegectgege cgcagectagg gcgaagaaca gegecagetg ccggaacgeg cgtttegege gctgcegage ggcageggec cgggegaagt gcegaceage cgeggectga gcageggeae cetgeegage ccgggeaacg aagcegageceg cgaactggaa agctattgct aa (SEQ ID NO: 1206)

[0140] A sequência de 460 aminoácidos de GIPR murino é (Sequência de Referência de NCBI: NP 001074284; uniprotKB/Swiss-Prot Q0P543-1); ver Vassilatis et al., PNAS USA 2003, 100:4903-4908.

[0141] MPLRLLLLLL WLWGLQWAET DSEGQTTTGE LYQRWEHYGO

ECQKMLETTE PPSGLACNGS FDMYACWNYT AANTTARVSC PWYLPWFRQOV SAGFVFROCG É SDGQWGSWRD HTQCENPEKN GAFODOTLIL ERLQIMYTVG YSLSLTTLLL ALLILSLFRR LHCTRNYIHM NLFTSFMLRA AAILTRDOLL PPLGPYTGDO APTPWNOÇALA ACRTAQIMTO YCVGANYTWL LVEGVYLHHL LVIVGRSEKG É HFRCYLLLGW GAPALFVIPW VIVRYLRENT QCWERNEVKA IWWIIRTPIL ITILINFLIF IRILGILVSK LRTROMRCPD YRLRLARSTL TLVPLLGVHE VVFAPVTEEQ VEGSLRFAKL AFEIFLSSFO

GFLVSVLYCFINKEVOSEIRO GWRHRRLRLS LOEQRPRPHO ELAPRAVPLS SACREAAVGN ALPSGMLHVP GDEVLESYC (SEQ ID NO: 1207)

[0142] e é codificada pela sequência de DNA (NCBI Sequência de Referência: NM 001080815):

[0143] atgcegetge geetgetget getgetgctoa tggctgtaggg gcetgceagtg ggcggaaacc gatagcgaag gccagaccac caccggegaa ctgtatcagc gctgggaaca ttatggccag gaatgccaga aaatgctgga aaccaccgaa ccgecgageg gcetaggegta caacggcage tttgatatgt atgegtgctg gaactatacc geggegaaca ccecacegegeg cgtgagetge cegtggtate tgcegtggtt tegecaggtg agegeggget ttgtgtttcg ccagtgegge agcgatggec agtggggeag ctggegegat catacccagt gcgaaaacec ggaaaaaaac ggegegttte aggatcagac ccetgatteta gaacgcetge agattatgta taccgtggge tatagcctga gcetgaccac cetgetgetag gegetgetga ttctgagecet gtttegecege ctgcattgca ccegeaacta tattcatatg aacctgttta ccagctttat gctgegegeg geggegatte tgaccegega tcagctgectg ccegeegetag gcecegtatac cggegateag gegeegacee cgtggaacca ggcgetggeg gegtgecegea cegegeagat tatgacccrag tattgegtgg gegegaacta tacctggetg ctggtggaag gegtgtatet gcateatetg ctggtgattg tgggcegeag cgaaaaagge catttteget gotatetgect gctgggetgg ggegegecegg cgetgtttgt gattcegtag gtgattgtgoc gcotatetgcg cgaaaacace cagtgctggg aacgcaacga agtgaaageg atttggtaga ttattegeaco ccegattetg attaccatte tgattaactt tetgattttt attegeatte tgggceattet ggtgagcaaa ctgegeacec gccecagatgeg ctgceeggat tatcgectge gcetggegeg cagcacceectag accetggtge cgetgctggo cgtgcatgaa gtggtgttta cgceggtgac cgaagaacag gtggaaggca gcetgegett tgogaaactg gcogtttgaaa tttttctgag cagcttteag ggcetttetag tgagegtgct qgtattgcttt attaacaaag aagtgcagag cgaaattege cagggcetgge gcoccategecg cctgegectg agcetgeagg aacagegece gegecegeat caggaactgg cgcegegege ggtgeegetg agcagegegt gcegegaage ggcggtagge aacgegetge cgageggeat gcetgcatgtg cegggegatg aagtgctgga aagctattgc taa (SEQ ID NO: 1208)

[0144] Uma isoforma de 230 aminoácidos de GIPR murino, produzida por processamento alternativo, tem a sequência (Gerhard et al., Genome Res, 14: 2121-2127 (2004); Sequência de Referência de NCBI: AAI20674):

[0145] MPLRLLLLLL WLWGLQWAET DSEGQTTTGE LYQRWEHYGO

ECQKMLETTE PPSGLACNGS FDMYACWNYT AANTTARVSC PWYLPWFRQOV SAGFVFRQCG SDGQWGSWRD HTQCENPEKN GAFODOTLIL ERLQIMYTVG

YSLSLTTLLL ALLILSLFRR LHCTRNYIHM NLFTSFMLRA AAILTRDOLL PPLGPYTGDO APTPWNOQVLH RLLPGGTKTF PIYFRTIFPHH (SEQ ID NO: 1209)

[0146] e é codificada pela sequência de DNA:

[0147] atgcegetge gectgetget getgetgeta tggetgtggg gcetgeagtg ggcggaaacec gatagcgaag gccagacecac caceggegaa ctgtatcage gctgggaaca ttatggccag gaatgccaga aaatgctgga aaccaccegaa cegeegageg gcectggegtga caacggecage tttgatatgt atgegtgctg gaactatacc goeggegaaca ccacegegeg cgtgagetge cegtggtate tgcegtggtt tegecaggtg agegeggget ttgtgtttcg ccagtgegge agcgatggec agtggggeag ctggegegat catacccagt gcgaaaacce ggaaaaaaac ggcgegttte aggatcragac cetgattetag gaacgcetge agattatgta taccgtggge tatagcctga gcetgaccac cetgetgetag gegetgetga ttctgagecet gtttegecege ctgcattgca ccegeaacta tattcatatg aacctgttta ccagetttat gctgegegeg geggegatte tgaccegega tcagctgectg ccegeegetag gcecegtatac cggegateag gegeegacee cgtggaacca ggtgctgcat cgcectgetge cgggeggeac caaaaccttt cegatttatt ttegeacett teegeateat taa (SEQ ID NO: 1210).

[0148] Como afirmado aqui, o termo “polipeptídeo GIPR” engloba sequências de polipeptídeo GIPR ocorrendo naturalmente, p.ex., sequências de aminoácidos humanas SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205. O termo “polipeptídeo GIPR”, no entanto, engloba também polipeptídeos compreendendo uma sequência de aminoácidos que difere da sequência de aminoácidos de uma sequência de polipeptídeo GIPR ocorrendo naturalmente, p.ex., SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205, por um ou mais aminoácidos, tal que a sequência seja pelo menos 85% idêntica a SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205. Os polipeptídeos GIPR podem ser gerados por introdução de uma ou mais substituições de aminoácidos, quer conservativas ou não conservativas, e usando aminoácidos ocorrendo naturalmente ou não naturalmente, em posições particulares do polipeptídeo GIPR.

[0149] Uma “substituição de aminoácidos conservativa” pode envolver uma substituição de um resíduo de aminoácido nativo (i.e., um resíduo encontrado em uma dada posição da sequência de polipeptídeo GIPR de tipo selvagem) por um resíduo não nativo (i.e., um resíduo que não é encontrado em uma dada posição da sequência de polipeptídeo GIPR de tipo selvagem) tal que existe pouco ou nenhum efeito na polaridade ou carga do resíduo de aminoácido em essa posição. As substituições de aminoácidos conservativas englobam também resíduos de aminoácidos não ocorrendo naturalmente que são tipicamente incorporados por síntese química de peptídeos em vez de por síntese em sistemas biológicos. Estes incluem peptidomiméticos e outras formas revertidas ou invertidas de frações de aminoácidos.

[0150] Os resíduos ocorrendo naturalmente podem ser divididos em classes com base nas propriedades comuns da cadeia lateral:

[0151] (1) hidrofóbicos: Norleucina, Met, Ala, Val, Leu, Ile;

[0152] (2) hidrofílicos neutros: Cys, Ser, Thr;

[0153] (3) ácidos: Asp, Glu;

[0154] (4) básicos: Asn, Gln, His, Lys, Arg;

[0155] (5) resíduos que influenciam a orientação da cadeia: Gly, Pro; e

[0156] (6) aromáticos: Trp, Tyr, Phe.

[0157] Grupos adicionais de aminoácidos podem ser também formulados usando os princípios descritos em, DP.ex., Creighton (1984) PROTEINS: STRUCTURE AND MOLECULAR PROPERTIES (2º Ed. 1993), W.H. Freeman and Company. Em alguns casos pode ser útil caracterizar adicionalmente as substituições com base em duas ou mais de tais características (p.ex., a substituição por um resíduo “polar pequeno”, tal como um resíduo de Thr, pode representar uma substituição altamente conservativa em um contexto apropriado).

[0158] As substituições conservativas podem envolver a troca de um membro de uma destas classes por outro membro da mesma classe. As substituições não conservativas podem envolver a troca de um membro de uma destas classes por um membro de outra classe.

[0159] Os resíduos de aminoácidos sintéticos, raros ou modificados tendo propriedades físico-químicas similares àquelas de um agrupamento acima descrito podem ser usados como um substituto “conservativo” para um resíduo de aminoácido particular em uma sequência. Por exemplo, um resíduo de D-Arg pode servir como um substituto para um resíduo de L-Arg típico. Pode ser também o caso que uma substituição particular possa ser descrita em termos de duas ou mais das classes acima descritas (p.ex., uma substituição por um resíduo pequeno e hidrofóbico significa substituição de um aminoácido por um resíduo(s) que é(são) encontrado(s) em ambas as classes acima descritas ou outros resíduos sintéticos, raros ou modificados que são conhecidos na técnica como tendo propriedades físico-químicas similares a tais resíduos cumprindo ambas as definições).

[0160] Sequências de ácidos nucleicos codificando um polipeptídeo GIPR proporcionadas aqui, incluindo aquelas degeneradas em relação a SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205 e aquelas codificando variantes de polipeptídeo de SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205, formam outros aspectos da presente divulgação.

[0161] De modo a expressar as sequências de ácidos nucleicos de GIPR proporcionadas aqui, as sequências codificantes apropriadas, p.ex., SEQ ID NOs: 1201, 1203 ou 1205, podem ser clonadas em um vetor adequado e, após introdução em um hospedeiro adequado, a sequência pode ser expressa para produzir o polipeptídeo codificado de acordo com técnicas de clonagem e expressão padrão, que são conhecidas na técnica (p.ex., como descrito em Sambrook, J., Fritsh, E. F. e Maniatis, T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual 2º ed., Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y., 1989). A invenção se relaciona também com tais vetores compreendendo uma sequência de ácidos nucleicos de acordo com a invenção.

[0162] Um “vetor” se refere a um veículo de distribuição que (a) promove a expressão de uma sequência de ácidos nucleicos codificando polipeptídeo; (b) promove a produção do polipeptídeo a partir daí; (c) promove a transfecção/transformação de células alvo com elas; (d)

promove a replicação da sequência de ácidos nucleicos; (e) promove a estabilidade do ácido nucleico; (£) promove a detecção do ácido nucleico e/ou células transformadas/transfectadas; e/ou (g) confere de outro modo função biológica e/ou físico-química vantajosa ao ácido nucleico codificando polipeptídeo. Um vetor pode ser qualquer vetor adequado, incluindo vetores de ácidos nucleicos cromossômicos, não cromossômicos e sintéticos (uma sequência de ácidos nucleicos compreendendo um conjunto adequado de elementos de controle da expressão). Exemplos de tais vetores incluem derivados de SV40, plasmídeos bacterianos, DNA de fagos, baculovírus, plasmídeos de leveduras, vetores derivados de combinações de plasmídeos e DNA de fago e vetores de ácido nucleico (RNA ou DNA) viral.

[0163] Um vetor de expressão recombinante pode ser desenhado para expressão de uma proteína GIPR em células procarióticas (p.ex., E. coli) ou eucarióticas (p.ex., células de inseto, usando vetores de expressão de baculovírus, células de levedura ou células de mamífero). Em uma modalidade, a célula hospedeira é uma célula hospedeira não humana, de mamífero. Células hospedeiras representativas incluem aqueles hospedeiros tipicamente usados para clonagem e expressão, incluindo estirpes de Escherichia coli TOP10F', TOP10, DHIO0B, DH5a, HBl10l1, W3110, BL21 (DE3) e BL21 (DE3) PpPLysS, BLUESCRIPT (Stratagene), linhas de células de mamíferos CHO, vetores CHO-Kl, HEK293, 293-EBNA pIN (Van Heeke & Schuster, J. Biol. Chem. 264: 5503-5509 (1989); vetores pET (Novagen, Madison Wis.). Alternativamente, o vetor de expressão recombinante pode ser transcrito e traduzido in vitro, por exemplo usando sequências reguladoras do promotor T7 e T7 polimerase e um sistema de tradução in vitro. Preferencialmente, o vetor contém um promotor a montante do local de clonagem contendo a sequência de ácidos nucleicos codificando o polipeptídeo. Exemplos de promotores, que podem ser ligados e desligados, incluem o promotor lac, o promotor T7, o promotor trc, o promotor tac e o promotor trp.

[0164] Assim são proporcionados aqui vetores compreendendo uma sequência de ácidos nucleicos codificando GIPR que facilita a expressão de GIPR recombinante. Em várias modalidades, os vetores compreendem uma sequência de nucleotídeos operacionalmente ligada que regula a expressão de GIPR. Um vetor pode compreender ou estar associado a qualquer promotor, intensificador e outros elementos facilitadores da expressão adequados. Exemplos de tais elementos incluem promotores de expressão fortes (p.ex., um promotor/intensificador de IE de CMV humano, um promotor de RSV, promotor de SV40, promotor de SL3-3, promotor de MMTV ou promotor de LTR de HIV, promotor de EFlalfa, promotor de CAG), sequências de terminação de poli(A) efetivas, uma origem de replicação para o produto de plasmídeo em E. coli, um gene de resistência a antibióticos tal como um marcador selecionável e/ou um local de clonagem conveniente (p.ex., um poliligante). Os vetores podem também compreender um promotor indutível em oposição a um promotor constitutivo tal como IE de CMV. Em um aspecto é proporcionado um ácido nucleico compreendendo uma sequência codificando um polipeptídeo GIPR que está operacionalmente ligado a um promotor específico dos tecidos que promove a expressão da sequência em um tecido metabolicamente relevante, tal como tecido hepático ou pancreático.

[0165] Em outro aspecto da presente descrição são proporcionadas células hospedeiras compreendendo os ácidos nucleicos e vetores GIPR divulgados aqui. Em várias modalidades, o vetor ou ácido nucleico é integrado no genoma da célula hospedeira, que em outras modalidades o vetor ou ácido nucleico é extracromossômico.

[0166] Células recombinantes, tais como células de levedura, bacterianas (p.ex., E. coli) e de mamífero (p.ex., células imortalizadas de mamíferos) compreendendo um tal ácido nucleico, vetor ou combinações de qualquer una destas ou ambas são proporcionadas. Em várias modalidades são proporcionadas células compreendendo um ácido nucleico não integrado, tal como um plasmídeo, cosmídeo, fagemídeo ou elemento de expressão linear, que compreende uma sequência codificando a expressão de um polipeptídeo GIPR.

[0167] Um vetor compreendendo uma sequência de ácidos nucleicos codificando um polipeptídeo GIPR proporcionado aqui pode ser introduzido em uma célula hospedeira por transformação ou por transfecção. Métodos de transformação de uma célula com um vetor de expressão são bem conhecidos.

[0168] Um ácido nucleico codificando GIPR pode ser posicionado e/ou distribuído a uma célula hospedeira ou animal hospedeiro através de um vetor viral. Qualquer vetor viral adequado pode ser usado em esta capacidade. Um vetor viral pode compreender qualquer número de polinucleotídeos virais, sozinhos ou em combinação com uma ou mais proteínas virais, que facilitam a distribuição, replicação e/ou expressão do ácido nucleico da invenção em uma célula hospedeira desejada. o vetor viral pode ser um polinucleotídeo compreendendo todo o ou parte de um genoma viral, um conjugado de proteína viral/ácido nucleico, uma partícula semelhante a vírus (VLP) ou uma partícula viral intacta compreendendo ácidos nucleicos virais e um ácido nucleico codificando um polipeptídeo GIPR.

Um vetor viral de partícula viral pode compreender uma partícula viral de tipo selvagem ou uma partícula viral modificada.

O vetor viral pode ser um vetor que requer a presença de outro vetor ou vírus de tipo selvagem para replicação e/ou expressão (p.ex., um vetor viral pode ser um vírus dependente de auxiliar)

tal como um amplicon de vetor adenoviral.

Tipicamente, tais vetores virais consistem em uma partícula viral de tipo selvagem ou uma partícula viral modificada no seu conteúdo de proteínas e/ou ácidos nucleicos para aumentar a capacidade de transgene ou auxiliar na transfecção e/ou expressão do ácido nucleico (exemplos de tais vetores incluem amplicons do vírus do herpes/AAV). Tipicamente, um vetor viral é similar a e/ou derivado de um vírus que infecta normalmente humanos.

Partículas de vetor viral adequadas a este respeito incluem, por exemplo, partículas de vetor adenoviral (incluindo qualquer vírus de ou derivado de um vírus dos Adenoviridae), partículas de vetor viral adenoassociado (partículas de vetor AAV) ou outros parvovírus e partículas de vetor parvoviral, partículas de vetor papilomaviral, vetores flavivirais, vetores alfavirais, vetores virais do herpes, vetores de poxvírus, vetores retrovirais, incluindo vetores lentivirais.

[0169] Um polipeptídeo GIPR expresso como descrito aqui pode ser isolado usando métodos de purificação de proteínas convencionais. Um polipeptídeo GIPR pode ser isolado a partir de uma célula na qual é naturalmente expresso ou pode ser isolado a partir de uma célula que foi modificada para expressar GIPR, por exemplo uma célula que não expressa naturalmente GIPR.

[0170] Os métodos de purificação de proteínas que podem ser empregues para isolar um polipeptídeo GIPR, bem como materiais e reagentes associados, são conhecidos na técnica. Métodos de purificação adicionais que podem ser úteis para isolamento de um polipeptídeo GIPR podem ser encontrados em referências tais como Bootcov MR, 1997, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94: 11514-9, Fairlie WD, 2000, Gene 254: 67-76.

[0171] Proteínas de ligação ao antígeno antagonistas que se ligam a GIPR, incluindo GIPR humano (hGIPR), são proporcionadas aqui. Em uma modalidade, o GIPR humano tem a sequência como tal como apresentada em SEQ ID NO: 1201. Em outra modalidade, o GIPR humano tem a sequência como tal apresentada em SEQ ID NO: 1203. Em outra modalidade, o GIPR humano tem a sequência como tal apresentada em SEQ ID NO:

1205.

[0172] As proteínas de ligação ao antígeno proporcionadas são polipeptídeos nos quais uma ou mais regiões determinantes da complementaridade (CDR), como descritas aqui, estão embebidas e/ou unidas. Em algumas proteínas de ligação ao antígeno, as CDR estão embebidas em uma região de

“arcabouço”, que orienta a(s) CDR(s) tal que as propriedades de ligação ao antígeno apropriadas da(s) CDR(s) sejam alcançadas. Certas proteínas de ligação ao antígeno descritas aqui são anticorpos ou são derivadas de anticorpos. Em outras proteínas de ligação ao antígeno, as sequências de CDR estão embebidas em um tipo diferente de molde de proteína. As várias estruturas são adicionalmente descritas em baixo.

[0173] As proteínas de ligação ao antígeno que são divulgadas aqui têm uma variedade de utilidades. As proteínas de ligação ao antígeno, por exemplo, são úteis em ensaios de ligação específica, purificação por afinidade de GIPR e em ensaios de rastreamento para identificar outros antagonistas de atividade de GIPR. Outros usos para as proteínas de ligação ao antígeno incluem, por exemplo, diagnóstico de doenças ou condições associadas a GIPR e ensaios de rastreamento para determinar a presença ou ausência de GIPR. Dado que as proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas são antagonistas, as proteínas de ligação ao antígeno GIPR têm valor em métodos terapêuticos nos quais é útil reduzir o ganho de peso, mesmo e enquanto se mantém ou aumenta a ingestão de alimentos, aumenta a % de massa gorda e aumenta a % de massa magra, melhora a tolerância à glucose, diminui os níveis de insulina, diminui os níveis de colesterol e triglicerídeos. Conformemente, as proteínas de ligação ao antígeno têm utilidade no tratamento e prevenção da diabetes, p.ex., diabetes tipo 2, obesidade, dislipidemia, níveis elevados de glucose ou níveis elevados de insulina.

[0174] Uma variedade de agentes de ligação seletivos úteis para modular a atividade de GIPR é proporcionada. Estes agentes incluem, por exemplo, proteínas de ligação ao antígeno que contém um domínio de ligação ao antígeno (por exemplo, scFv, anticorpos de domínio e polipeptídeos com uma região de ligação ao antígeno) e se ligam especificamente a um polipeptídeo GIPR, em particular GIPR humano. Alguns dos agentes, por exemplo, são úteis na intensificação da atividade de GIPR e podem ativar uma ou mais atividades associadas a GIPR.

[0175] Em geral, as proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas compreendem tipicamente uma ou mais CDR como descritas aqui (p.ex., 1, 2, 3, 4, 5 ou 6). Em alguns casos, a proteína de ligação ao antígeno compreende (a) uma estrutura de polipeptídeo e (b) uma ou mais CDRs que estão inseridas na e/ou unidas à estrutura de polipeptídeo. A estrutura de polipeptídeo pode tomar uma variedade de formas diferentes. Por exemplo pode ser ou compreender, o arcabouço de um anticorpo ocorrendo naturalmente ou seu fragmento ou variante ou pode ter natureza completamente sintética. Exemplos de várias estruturas de polipeptídeo são adicionalmente descritas em baixo.

[0176] Em certas modalidades, a estrutura de polipeptídeo das proteínas de ligação ao antígeno é um anticorpo ou é derivada de um anticorpo. Conformemente, exemplos de certas proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas incluem, mas não estão limitados a, anticorpos monoclonais, anticorpos biespecíficos, minicorpos, anticorpos de domínio tais como Nanobodiesº, anticorpos sintéticos (por vezes referidos aqui como “miméticos de anticorpos”), anticorpos quiméricos, anticorpos humanizados, anticorpos humanos, fusões de anticorpos, e porções ou fragmentos de cada um, respectivamente. Em alguns casos, a proteína de ligação ao antígeno é um fragmento imunológico de um anticorpo completo (p.ex., um Fab, um Fabi, um F(abí)2). Em outros casos, a proteína de ligação ao antígeno é um scFv que usa CDRs de um anticorpo da presente invenção.

[0177] As proteínas de ligação ao antígeno como proporcionadas aqui se ligam especificamente a um GIPR humano. Em uma modalidade específica, a proteína de ligação ao antígeno se liga especificamente a GIPR humano compreendendo a ou consistindo na sequência de aminoácidos de SEQ ID NO: 1201. Em uma modalidade específica, a proteína de ligação ao antígeno se liga especificamente a GIPR humano compreendendo a ou consistindo na sequência de aminoácidos de SEQ ID NO: 1203. Em uma modalidade específica, a proteína de ligação ao antígeno se liga especificamente a GIPR humano compreendendo a ou consistindo na sequência de aminoácidos de SEQ ID NO: 1205.

[0178] As proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas são antagonistas e têm tipicamente uma, duas, três, quatro, cinco, seis, sete ou todas as oito das seguintes características:

[0179] (a) capacidade de prevenir ou reduzir a ligação de GIP a GIPR, onde os níveis podem ser medidos, por exemplo, pelos métodos tais como estudo de ligação ao ligando radioativamente ou fluorescentemente marcados ou pelos métodos descritos aqui (p.ex., ensaio de cAMP ou outros ensaios funcionais). A diminuição pode ser pelo menos 10, 25, 50, 100% ou mais em relação aos níveis pré-tratamento de SEQ ID NO: 1201, 1203 ou 1205 sob condições comparáveis.

[0180] (b) capacidade de diminuir a glucose no sangue;

[0181] (c) capacidade de aumentar a tolerância à glucose;

[0182] (d) capacidade de aumentar a sensibilidade à insulina;

[0183] (e) capacidade de diminuir o peso corporal ou reduzir o ganho de peso corporal;

[0184] (f) capacidade de diminuir a massa gorda Ou diminuir a inflamação no tecido adiposo;

[0185] (g) capacidade de diminuir os níveis de insulina em jejum;

[0186] (h) capacidade de diminuir os níveis de colesterol em circulação;

[0187] (1) capacidade de diminuir os níveis de triglicerídeos em circulação;

[0188] (j) capacidade de diminuir a esteatose hepática ou reduzir o nível de triglicerídeos no fígado;

[0189] (kK) capacidade de diminuir os níveis de AST, ALT e/ou ALP.

[0190] Em uma modalidade, uma proteína de ligação ao antígeno GIPR tem uma ou mais das seguintes atividades:

[0191] (a) se liga a GIPR humano tal que a KD é €<200 nM, é <150 nM, é €<100 nM, é <50 nM, é €<10 nM, é €<5 nM, é <2 nM ou é <1 nM, p.ex., como medida através de uma técnica de ressonância de plasma de superfície ou ensaio de exclusão cinética.

[0192] (b) tem uma meia-vida no soro humano de pelo menos 3 dias;

[0193] Algumas proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas têm uma taxa de inclusão (ka) para GIPR de pelo menos 10“/ M x segundos, pelo menos 10º/M x segundos ou pelo menos 10º/M x segundos como medida, por exemplo, como descrito em baixo. Certas proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas têm uma taxa de dissociação ou taxa de exclusão lenta. Algumas proteínas de ligação ao antígeno, por exemplo, têm uma ka (taxa de exclusão) de 1 x 102? s! ou 1 x 10º? sº ou 1 x 10º sº ou 1 x 10º sº. Em certas modalidades, a proteína de ligação ao antígeno tem uma KD (afinidade de ligação em equilíbrio) de menos do que 25 pM, 50 pM, 100 pM, 500 pM, 1 nM, 5 nM, 10 nM, 25 nM ou 50 nM.

[0194] Dependendo do ensaio, a ligação de uma proteína de ligação ao antígeno ao seu alvo pode ser também medida como uma EC50 (a concentração de proteína de ligação ao antígeno que dá uma resposta semimáxima quando ligada ao alvo). Uma EC50 para uma proteína de ligação ao antígeno anti-GIPR da presente invenção pode ser determinada por incubação de diferentes concentrações de proteína de ligação ao antígeno com células expressando GIPR. As proteínas de ligação ao antígeno anti-GIPR da presente invenção podem ter EC50s menores do que 200 nM, 150 nM, 125 nM, 100 nM, 90 nM, 80 nM, 70 nM, 60 nM, 50 nM, 40 nM ou 30 nM.

[0195] Uma IC50 (a concentração inibidora semimáxima: uma medida da eficácia de uma proteína de ligação ao antígeno na inibição de uma função biológica ou bioquímica específica) pode ser também usada para medir a atividade de proteína de ligação ao antígeno anti-GIPR. Uma IC50 pode ser medida usando um ensaio funcional. Por exemplo, um tal ensaio pode ser usado para a determinação quantitativa de cAMP em células HEK 293T expressando o GIPR humano ou GIPR de macaco- cinomólogo. A ligação a GIP causa mudança de conformação de GIPR, estimulando a proteína G até adenilato ciclase ativa resultando na produção de cAMP a partir de ATP. A ligação de anticorpos a GIPR previne a ligação a GIP a GIPR com o resultando sendo menos cAMP. Isto é mensurável por um ensaio de cAMP. As proteínas de ligação ao antígeno anti-GIPR da presente invenção podem ter IC50s menores do que 200 nM, 150 nM, 125 nM, 100 nM, 90 nM, 80 nM, 70 nM, 60 nM, 50 nM, 40 nM, 30 nM, 29 nM, 28 nM, 27 nM, 26 nM, 25 nM, 24 nM, 23 nM, 22 nM, 21 mM, 20 nM, 19 nM, 18 nM, 17 nM, 16 nM, 15 nM, 14 nM, 13 nM, 12 nM, 11 mM, 10 nM, 9 nM, 8 nM, 7 nM, 6 nM, 5 nM, 4 nM, 3 nM, 2 nM ou 1 nM.

[0196] Em outro aspecto é proporcionada uma proteína de ligação ao antígeno tendo uma meia-vida de pelo menos um dia in vitro ou in vivo (p.ex., quando administrada a um sujeito humano). Em uma modalidade, a proteína de ligação ao antígeno tem uma meia-vida de pelo menos três dias. Em várias outras modalidades, a proteína de ligação ao antígeno tem uma meia- vida de 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50 ou 60 dias ou mais. Em outra modalidade, a proteína de ligação ao antígeno é derivatizada ou modificada tal que tenha uma meia- vida mais longa em comparação com o anticorpo não derivado ou não modificado. Em outra modalidade, a proteína de ligação ao antígeno contém mutações pontuais para aumentar a meia-

vida no soro. Detalhes adicionais dizendo respeito a tais formas mutantes e derivadas são proporcionados em baixo.

[0197] Algumas das proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas têm a estrutura tipicamente associada a anticorpos ocorrendo naturalmente. As unidades estruturais destes anticorpos compreendem tipicamente um ou mais tetrâmeros, cada um composto por dois casais idênticos de cadeias de polipeptídeo, embora algumas espécies de mamíferos produzam também anticorpos tendo somente uma cadeia pesada única. Em um anticorpo típico, cada par ou casal inclui uma cadeia “leve” de comprimento total (em certas modalidades, cerca de 25 kDa) e uma cadeia “pesada” de comprimento total (em certas modalidades, cerca de 50-70 kDa). Cada cadeia de imunoglobulina individual é composta por vários “domínios de imunoglobulina”, cada um consistindo em aproximadamente 90 a 110 aminoácidos e expressando um padrão de dobragem característico. Estes domínios são as unidades básicas das quais os polipeptídeos de anticorpos são compostos. A porção amino-terminal de cada cadeia inclui tipicamente um domínio variável que é responsável pelo reconhecimento do antígeno. A porção carbóxi-terminal é mais conservada evolutivamente do que a outra extremidade da cadeia e é referida como a “região constante” ou “região C”. As cadeias leves humanas são geralmente classificadas como cadeias leves kappa e lambda, e cada uma destas contém um domínio variável e um domínio constante. As cadeias pesadas são classificadas como cadeias mu, delta, gama, alfa ou épsilon e estas definem o isotipo do anticorpo como IgM, IgD, IgG, IgA e IgE, respectivamente. A IgG tem vários subtipos, incluindo, mas não se limitando a, IgGl, IgG2, Igco3 e IgG4. Os subtipos de IgM incluem IgM, e IgM2. Os subtipos de IgA incluem IgAl e IgA2. Em humanos, os isotipos IgA e IgD contêm quatro cadeias pesadas e quatro cadeias leves; os isotipos IgG e IgE contêm duas cadeias pesadas e duas cadeias leves; e o isotipo IgM contém cinco cadeias pesadas e cinco cadeias leves. A região C da cadeia pesada compreende tipicamente um ou mais domínios que podem ser responsáveis pela função efetora. O número de domínios da região constante da cadeia pesada dependerá do isotipo. As cadeias pesadas de IgG, por exemplo, contêm cada uma três domínios da região C conhecidos como CHl, CH2 e CH3. Os anticorpos que são proporcionados podem ter qualquer um destes isotipos e subtipos. Em certas modalidades, o anticorpo GIPR é do subtipo IgGl, IgG2 ou IgG4. Os termos “anticorpo contra GIPR” e “anticorpo anti-GIPR” são usados indistintamente ao longo deste pedido e figuras. Ambos os termos se referem a um anticorpo que se liga a GIPR.

[0198] Nas cadeias leves e pesadas de comprimento total, as regiões variáveis e constantes são unidas por uma região “J” de cerca de doze ou mais aminoácidos, com a cadeia pesada incluindo também uma região “D” de cerca de dez aminoácidos mais. Ver, p.ex., Fundamental Immunology, 2º ed., Cap. 7 (Paul, W., ed.) 1989, Nova Iorque: Raven Press (deste modo incorporado por referência na sua totalidade para todos os propósitos). As regiões variáveis de cada par de cadeia leve/pesada formam tipicamente o local de ligação ao antígeno.

[0199] Para os anticorpos proporcionados aqui, as regiões variáveis das cadeias de imunoglobulina exibem geralmente a mesma estrutura global, compreendendo regiões de arcabouço (FR) relativamente conservadas unidas por três regiões hipervariáveis, mais frequentemente chamadas “regiões determinantes da complementaridade” ou CDRs. As CDRs das duas cadeias de cada par de cadeia pesada/cadeia leve mencionado acima estão tipicamente alinhadas pelas regiões de arcabouço para formar uma estrutura que se liga especificamente a um epítopo específico em GIPR. Do terminal N para o terminal C, as regiões variáveis de cadeia leve e pesada ocorrendo naturalmente se conformam ambas tipicamente com a seguinte ordem destes elementos: FR1, CDRl1, FR2, CDR2, FR3, CDR3 e FR4. Um sistema de numeração foi concebido para atribuição de números a aminoácidos que ocupam posições em cada um destes domínios. Este sistema de numeração é definido em Kabat Sequences of Proteins of Immunological Interest (1987 e 1991, NIH, Bethesda, Md.) ou Chothia & Lesk, 1987, J. Mol. Biol. 196: 901-917; Chothia et al., 1989, Nature 342: 8788-883.

[0200] A informação da sequência para anticorpos específicos preparados e identificados como descrito nos Exemplos em baixo está resumida na TABELA 1. Assim, em uma modalidade, uma proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo com sequências de CDR, domínio variável e cadeia leve e pesada como especificadas em uma das linhas da TABELA

1.

[0201] SEQ ID NOs foram atribuídas a sequências de cadeia leve variável, cadeia pesada variável, cadeia leve, cadeia pesada, CDRL1, CDRL2, CDRL3, CDRHl, CDRH2 e CDRH3 dos anticorpos e seus fragmentos da presente invenção e são mostradas na TABELA 1. SEQ ID NOs foram também atribuídas a polinucleotídeos codificando as sequências de cadeia leve variável, cadeia pesada variável, cadeia leve, cadeia pesada, CDRL1, CDRL2, CDRL3, CDRHl, CDRH2 e CDRH3 dos anticorpos e seus fragmentos da presente invenção e são mostradas na TABELA 2. As proteínas de ligação ao antígeno da presente invenção podem ser identificadas por SEQ ID NO, mas também por nome de construto (p.ex., 2C2.005) ou por número identificador (p.ex., iPS:336175). As proteínas de ligação ao antígeno identificadas nas Tabelas 1-5 em baixo podem ser agrupadas em famílias com base no nome do construto. Por exemplo, a “família 4B1” inclui os construtos 4B1, 4B1.010, 4B1.011, 4B1.012, 4B1.013, 4B1.014, 4B1.015 e 4B1.016.

[0202] As várias regiões variáveis da cadeia leve e cadeia pesada proporcionadas aqui são ilustradas na TABELA 3. Cada uma destas regiões variáveis pode ser anexada a uma região constante de cadeia pesada ou leve para formar uma cadeia pesada e leve de anticorpo completa, respectivamente. Além disso, cada uma das sequências de cadeia pesada e leve assim geradas pode ser combinada para formar uma estrutura de anticorpo completa.

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[0203] Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma região variável de cadeia leve compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOS: 723, 727, 731, 735, 739, 743, 747, 751, 755, 759, 763, 767, 7171, 775, 779, 783, 787, 791, 795, 799, 803, 807, 811, 815, 819, 823, 827, 831, 835, 839, 843, 847, 851, 855, 859, 863, 867, 871, 875, 879, 883, 887, 891, 895, 899, 903, 907, 911, 915, 919, 923, 927, 931, 935, 939, 943, 947, 951, 955, 959, 1286, 1296, 1306, 1316, 1326, 1336, 1346, e 1356. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma região variável de cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 724, 728

732, 736, 740, 744, 748, 752, 756, 760, 764, 768, 7172, 7176, 780, 784, 788, 792, 796, 800, 804, 808, 812, 816, 820, 824, 828, 832, 836, 840, 844, 848, 852, 856, 860, 864, 868, 872, 876, 880, 884, 888, 892, 896, 900, 904, 908, 912, 916, 920, 924, 928, 932, 936, 940, 944, 948, 952, 956, 960, 1287, 1297, 1307, 1317, 1327, 1337, 1347, e 1357. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma região variável de cadeia leve compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 723, 727, 731, 735, 739, 743, 747, 751, 755, 759, 763, 767, 771, 775, 779, 783, 787, 791, 795, 799, 803, 807, 811, 815, 819, 823, 827, 831, 835, 839, 843, 847, 851, 855, 859, 863, 867, 871, 875, 879, 883, 887, 891, 895, 899, 903, 907, 911, 915, 919, 923, 927, 931, 935, 939, 943, 947, 951, 955, 959, 1286, 1296, 1306, 1316, 1326, 1336, 1346, e 1356 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 724, 728, 732, 736, 740, 744, 748, 752, 756,

760, 764, 768, 772, 776, 780, 784, 788, 792, 796, 800, 804, 808, 812, 816, 820, 824, 828, 832, 836, 840, 844, 848, 852, 856, 860, 864, 868, 872, 876, 880, 884, 888, 892, 896, 900, 904, 908, 912, 916, 920, 924, 928, 932, 936, 940, 944, 948, 952, 956, 960, 1287, 1297, 1307, 1317, 1327, 1337, 1347, e

1357.

[0204] Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma combinação de região variável de cadeia leve e uma região variável de cadeia pesada selecionadas do grupo consistindo em uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 723 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 724; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 727 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 728; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 731 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 732; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 735 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 736; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 739 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 740; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 743 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 744; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 747 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 748; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 751 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 752; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 755 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 756; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 759 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 760; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 763 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 764; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 767 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 768; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 771 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 772; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 775 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 776; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 779 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 780; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 783 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 784; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 787 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 788; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 791 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 792; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 795 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 796; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 799 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 800; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 803 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 804; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 807 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 808; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 811 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 812; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 815 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 816; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 819 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 820; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 823 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 824; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 827 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 828; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 831 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 832; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 835 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 836; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 839 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 840; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 843 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 844; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 847 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 848; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 851 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 852; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 855 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO:

856; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 859 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 860; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 863 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 864; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 867 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 868; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 871 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 872; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 875 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 876; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 879 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 880; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 883 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 884; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 887 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 888; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 891 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 892; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 895 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 896; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 899 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 900; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 903 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 904; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 907 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 908; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 911 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 912; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 915 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 916; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 919 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 920; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 923 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 924; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 927 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 928; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 931 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 932; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 935 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 936; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 939 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 940; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 943 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 944; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 947 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 948; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 951 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 952; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 955 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 956; uma região variável de cadeia leve compreendendo

SEQ ID NO: 959 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 960; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1286 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1287; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1296 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1297; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1306 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1307; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1316 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1317; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1326 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1327; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1336 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1337; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1346 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1347; e uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1356 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO:

1357.

[0205] Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 721, 725, 729, 733, 737, 741, 745, 749, 753, 757, 761, 765, 769, 7173, 777, 781, 785, 789, 793, 797, 801, 805, 809, 813, 817, 821, 825, 829, 833, 837, 841, 845, 849, 853, 857, 861, 865, 869, 873, 877, 881, 885, 889, 893, 897, 901, 905, 909, 913, 917, 921, 925, 929, 933,

937, 941, 945, 949, 953, 955, 1377, 1379, 1381, 1383, 1385, 1387, 1389, e 1391. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma região variável de cadeia pesada codificada por um polinucleotídeo selecionado do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 722, 726, 730, 734, 738, 742, 746, 750, 754, 758, 762, 766, 770, 774, 778, 782, 786, 790, 794, 798, 802, 806, 810, 814, 818, 822, 826, 830, 834, 838, 842, 846, 850, 854, 858, 862, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 926, 930, 934, 938, 942, 946, 950, 954, 958, 1378, 1380, 1382, 1384, 1386, 1388, 1390, e 1392. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 721, 725, 729, 733, 737, 741, 745, 749, 753, 757, 761, 765, 769, 773, 7177, 781, 785, 789, 793, 797, 801, 805, 809, 813, 817, 821, 825, 829, 833, 837, 841, 845, 849, 853, 857, 861, 865, 869, 873, 877, 881, 885, 889, 893, 897, 901, 905, 909, 913, 917, 921, 925, 929, 933, 937, 941, 945, 949, 953, 955, 1377, 1379, 1381, 1383, 1385, 1387, 1389, e 1391 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 722, 726

730, 734, 738, 742, 746, 750, 754, 758, 762, 766, 770, 774, 778, 782, 786, 790, 794, 798, 802, 806, 810, 814, 818, 822, 826, 830, 834, 838, 842, 846, 850, 854, 858, 862, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 926, 930, 934, 938, 942, 946, 950, 954, 958, 1378, 1380, 1382, 1384, 1386, 1388, 1390, e 1392. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma combinação de região variável de cadeia leve e uma região variável de cadeia pesada selecionadas do grupo consistindo em uma região variável de cadeia leve codificada por uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 721 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 722; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 725 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 726; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 729 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 730; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 733 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 734; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 737 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 738; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 741 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 742; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 745 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 746; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 749 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 750; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 753 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 754; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 757 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 758; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 761 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 762; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 765 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 766; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 769 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 770; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 773 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 774; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 777 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 778; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 781 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 782; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 785 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 786; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 789 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 790; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 793 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 794; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 797 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 798; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 801 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 802; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 805 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 806; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 809 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 810; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 813 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 814; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 817 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 818; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 821 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 822; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 825 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 826; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 829 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 830; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 833 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 834; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 837 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 838; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 841 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 842; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 845 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 846; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 849 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 850; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 853 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 854; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 857 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 858; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 861 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 862; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 865 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 866; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 869 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 870; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 873 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 874; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 877 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 878; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 881 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 882; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 885 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 886; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 889 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 890; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 893 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 894; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 897 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 898; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 901 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 902; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 905 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 906; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 909 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 910; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 913 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 914; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 917 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 918; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 921 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 922; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 925 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 926; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 929 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 930; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 933 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 934; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 937 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 938; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 941 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 942; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 945 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 946; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 949 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 950; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 953 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 954; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 957 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 958; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1377 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1378; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1379 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1380; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1381 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1382; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1383 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1384; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1385 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1386; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1387 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1388; uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1389 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1390; e uma região variável de cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1391 e uma região variável de cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1392.

[0206] Algumas proteínas de ligação ao antígeno compreendem um domínio leve variável e um domínio pesado variável como listado em uma das linhas para um dos anticorpos listados na TABELA 3. Em alguns casos, a proteína de ligação ao antígeno compreende dois domínios leves variáveis idênticos e dois domínios pesados variáveis idênticos de um dos anticorpos listados na TABELA 3. Algumas proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas compreendem um domínio leve variável e um domínio pesado variável como listado em uma das linhas para um dos anticorpos listados na TABELA 3, exceto que um dos ou ambos os domínios diferem da sequência especificada na tabela em somente 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 ou 15 resíduos de aminoácidos, em que cada tal diferença de sequência é independentemente uma deleção, inserção ou substituição de aminoácido único, com as deleções, inserções e/ou substituições resultando em não mais do que 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 ou 15 mudanças de aminoácidos em relação às sequências do domínio variável especificadas na TABELA 3. Em uma modalidade, a proteína de ligação ao antígeno compreende uma sequência de região variável da Tabela 3, mas com a metionina N-terminal deletada. Outras proteínas de ligação ao antígeno compreendem também um domínio leve variável e um domínio pesado variável como listado em uma das linhas para um dos anticorpos listados na TABELA 3, exceto que um dos ou ambos os domínios diferem da sequência especificada na tabela na medida em que o domínio variável de cadeia pesada e/ou domínio variável de cadeia leve compreende ou consiste em uma sequência de aminoácidos que tem pelo menos 70%, 75% 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% ou 99% de identidade de sequências com as sequências de aminoácidos das sequências do domínio variável de cadeia pesada ou domínio variável de cadeia leve como especificado na TABELA 3.

[0207] Em outro aspecto, a proteína de ligação ao antígeno consiste apenas em um domínio variável leve ou domínio variável pesado de um anticorpo listado na TABELA 3. Ainda em outro aspecto, a proteína de ligação ao antígeno compreende dois ou mais dos mesmos domínios variáveis pesados ou dois ou mais dos mesmos domínios variáveis leves daqueles listados na TABELA 3. Tais anticorpos de domínio podem ser fundidos em conjunto ou unidos através de um ligante como descrito em maior detalhe em baixo. Os anticorpos do domínio podem ser também fundidos ou ligados a uma ou mais moléculas para prolongar a meia-vida (p.ex., PEG ou albumina).

[0208] Em certas modalidades é desejado que a proteína de ligação ao antígeno seja um anticorpo com viscosidade reduzida. Tais proteínas de ligação ao antígeno podem ser produzidas por modificação de sequências em regiões de arcabouço e/ou no domínio Fc que se mostra estar associada a elevada viscosidade.

[0209] Tais proteínas de ligação ao antígeno com viscosidade reduzida incluíram anticorpos em que:

[0210] a sequência da subfamília da linha germinativa VH1|/1-18 compreende uma ou mais substituições selecionadas de 82R, 94S e 95R;

[0211] a sequência da subfamília da linha germinativa VH3|/3-33 compreende uma ou mais substituições 1E, 17G e 85A;

[0212] a sequência da subfamília da linha germinativa VK3|L16 compreende uma ou mais substituições selecionadas de 41, 13L, 76D, 95R, 97E e 98P;

[0213] a sequência da subfamília da linha germinativa VK3|L6 compreende uma ou mais substituições selecionadas de 76D e 95R;

[0214] a sequência do domínio Fc compreende uma ou mais substituições selecionadas de 253A, 440K e 439E; e

[0215] o terminal C do domínio Fc compreende a sequência selecionada de KP, KKP, KKKP e E.

[0216] Todas as substituições de aminoácidos para redução da viscosidade preferenciais anteriores em regiões variáveis são identificadas pelo sistema de numeração de Aho. Todos os resíduos para redução da viscosidade em regiões conservadas incluindo Fc são identificados pelo sistema de numeração de EU.

[0217]

[0218] Outras proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas são variantes de anticorpos formadas pela combinação das cadeias pesadas e leves mostradas na TABELA 3 e compreendem cadeias leves e/ou pesadas que têm cada uma pelo menos 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% ou 99% de identidade com as sequências de aminoácidos destas cadeias. Em alguns casos, tais anticorpos incluem pelo menos uma cadeia pesada e uma cadeia leve, ao passo que em outros casos as formas variantes contêm duas cadeias leves idênticas e duas cadeias pesadas idênticas.

[0219] As várias combinações de regiões variáveis de cadeia pesada podem ser combinadas com qualquer uma das várias combinações de regiões variáveis de cadeia leve.

[0220] Em uma modalidade adicional, a proteína de ligação ao antígeno isolada proporcionada aqui é um anticorpo humano compreendendo uma sequência como apresentada na TABELA 3 e é do tipo IgG1i, IgG, IgG; ou IgG.

[0221] As proteínas de ligação ao antígeno divulgadas aqui são polipeptídeos nos quais uma ou mais CDR são enxertadas, inseridas e/ou unidas. Uma proteína de ligação ao antígeno pode ter 1, 2, 3, 4, 5 ou 6 CDRs. Uma proteína de ligação ao antígeno pode ter assim, por exemplo, uma CDR1 de cadeia pesada (“CDRH1I”) e/ou uma CDR2 de cadeia pesada (“CDRH2”) e/ou uma CDR3 de cadeia pesada (“CDRH3”) e/ou uma CDR1 de cadeia leve (“CDRL1”) e/ou uma CDR2 de cadeia leve (“CDRL2”) e/ou uma CDR3 de cadeia leve (“CDRL3”). Algumas proteínas de ligação ao antígeno incluem tanto uma CDRH3 como uma CDRL3. CDRs de cadeias leves e pesadas específicas estão identificadas nas TABELAS 4A e 4B, respectivamente.

[0222] As regiões determinantes da complementaridade (CDRs) e regiões de arcabouço (FR) de um dado anticorpo podem ser identificadas usando o sistema descrito por Kabat et al. em Sequences of Proteins of Immunological Interest, 5º Ed., US Dept. of Health and Human Services, PHS, NIH, Publicação NIH no. 91-3242, 1991. Certos anticorpos que são divulgados aqui compreendem uma ou mais sequências de aminoácidos que são idênticas ou têm identidade de sequências substancial com as sequências de aminoácidos de uma ou mais das CDR apresentadas nas TABELAS 4A e 4B. Estas CDRs usam o sistema descrito por Kabat et al. como notado acima.

[0223] A estrutura e propriedades de CDR dentro de um anticorpo ocorrendo naturalmente foram descritas, supra. Resumidamente, em anticorpo tradicional, as CDR estão embebidas dentro de um arcabouço na região variável de cadeia leve e pesada onde constituem as regiões responsáveis pela ligação e reconhecimento do antígeno. Uma região variável compreende pelo menos três CDR de cadeia pesada ou leve, ver, supra (Kabat et al., 1991, Sequences of Proteins of Immunological Interest, Public Health Service N.I.H., Bethesda, MD; ver também Chothia e Lesk, 1987, J. Mol. Biol. 196: 901-917; Chothia et al., 1989, Nature 342: 877-883), dentro de uma região de arcabouço (designadas regiões de arcabouço 1-4, FRl1, FR2, FR3 e FR4, por Kabat et al., 1991, supra; ver também Chothia e Lesk, 1987, supra). As CDR proporcionadas aqui, no entanto, podem não só ser usadas para definir o domínio de ligação ao antígeno de uma estrutura de anticorpo de tradicional, mas podem estar embebidas em uma variedade de outras estruturas de polipeptídeo, como descrito aqui.

[0224] Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma CDRL1, uma CDRL2, uma CDRL3, uma CDRH1l1, uma CDRH2 e uma CDRH3. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma CDRL1 compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 4, 10, 16, 22, 28, 34, 40, 46, 52, 58, 64, 70, 76, 82, 88, 94, 100, 106, 112, 118, 124, 130, 136, 142, 148, 154, 160, 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 208, 214, 220, 226, 232, 238, 244, 250, 256, 262, 268, 274, 280, 286, 292, 298, 304, 310, 316, 322, 328, 334, 340, 346, 352, 358, 1290, 1300, 1310, 1320, 1330, 1340, e 1350. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma CDRL2 compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 5, 11, 17, 23, 29, 35, 41, 47, 53, 59, 65, 71, 77, 83, 89, 95, 101, 107, 113, 119, 125, 131, 137, 143, 149, 155, 161, 167, 173, 179, 185, 191, 197, 203, 209, 215, 221, 227, 233, 239, 245, 251, 257, 263, 269, 275, 281, 287, 293, 299, 305, 311, 317, 323, 329, 335, 341, 347, 353, 359, 1291, 1301, 1311, 1321, 1331, 1341, e 1351. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma CDRL3 compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 6, 12, 18, 24, 30, 36, 42, 48, 54, 60, 66, 72, 78, 84, 90, 96, 102, 108, 114, 120, 126, 132, 138, 144, 150, 156, 162, 168, 174, 180, 186, 192, 198, 204, 210, 216, 222, 228, 234, 240, 246, 252, 258, 264, 270, 276, 282, 288, 294, 300, 306, 312, 318,

324, 330, 336, 342, 348, 354, 360, 1292, 1302, 1312, 1322, 1332, 1342, e 1352. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma CDRHl1 compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 364, 370

376, 382, 388, 394, 400, 406, 412, 418, 424, 430, 436, 442, 448, 454, 460, 466, 472, 478, 484, 490, 496, 502, 508, 514, 520, 526, 532, 538, 544, 550, 556, 562, 568, 574, 580, 586, 592, 598, 604, 610, 616, 622, 628, 634, 640, 646, 652, 658, 664, 670, 676, 682, 688, 694, 700, 706, 712, 718, 1293, 1303, 1313, 1323, 1333, 1343, e 1353. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma CDRH2 compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 365, 371, 377, 383, 389, 395, 401, 407, 413, 419, 425, 431, 437, 443, 449, 455, 461, 467, 473, 479, 485, 491, 497, 503, 509, 515, 521, 527, 533, 539, 545, 551, 557, 563, 569, 575, 581, 587, 593, 599, 605, 611, 617, 623, 629, 635, 641, 647, 653, 659, 665, 671, 677, 683, 689, 695, 701, 707, 713, 719, 1294, 1304, 1314, 1324, 1334, 1344, e 1354

Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma CDRH3 compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 366, 372, 378, 384, 390, 396, 402, 408, 414, 420, 426, 432, 438, 444, 450, 456, 462, 468, 474, 480, 486, 492, 498, 504, 510, 516, 522, 528, 534, 540, 546, 552, 558, 564, 570, 576, 582, 588, 594, 600, 606, 612, 618, 624, 630, 636, 642, 648, 654, 660, 666, 672, 678, 684, 690, 696, 702, 708, 714, 720, 1295, 1305, 1315, 1325, 1335, 1345, e 1355. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma CDRL1, uma CDRL2, uma CDRL3, uma CDRH1l1, uma CDRH2 e uma CDRH3, em que cada CDRL1, CDRL2, CDRL3, CDRH1,

CDRH2 e CDRH3, respectivamente, compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 364, SEQ ID NO: 365, e SEQ ID NO: 366; SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 370, SEQ ID NO: 371, e SEQ ID NO: 372; SEQ ID NO: 16

SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 376, SEQ ID NO: 377, e SEQ ID NO: 378; SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23, SEQ ID NO: 24, SEQ ID NO: 382, SEQ ID NO: 383, e SEQ ID NO: 384; SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 388, SEQ ID NO: 389, e SEQ ID NO: 390; SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 394, SEQ ID NO: 395, e SEQ ID NO: 396; SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 41, SEQ ID NO: 42, SEQ ID NO: 400, SEQ ID NO: 401, e SEQ ID NO: 402; SEQ ID NO: 46

SEQ ID NO: 47, SEQ ID NO: 48, SEQ ID NO: 406, SEQ ID NO: 407, e SEQ ID NO: 408; SEQ ID NO: 52, SEQ ID NO: 53, SEQ ID NO: 54, SEQ ID NO: 412, SEQ ID NO: 413, e SEQ ID NO: 414

SEQ ID NO: 58, SEQ ID NO: 59, SEQ ID NO: 60, SEQ ID NO: 418, SEQ ID NO: 419, e SEQ ID NO: 420; SEQ ID NO: 64, SEQ ID NO: 65, SEQ ID NO: 66, SEQ ID NO: 424, SEQ ID NO: 425, e SEQ ID NO: 426; SEQ ID NO: 70, SEQ ID NO: 71, SEQ ID NO: 72, SEQ ID NO: 430, SEQ ID NO: 431, e SEQ ID NO: 432; SEQ ID NO: 76

SEQ ID NO: 77, SEQ ID NO: 78, SEQ ID NO: 436, SEQ ID NO: 437, e SEQ ID NO: 438; SEQ ID NO: 82, SEQ ID NO: 83, SEQ ID NO: 84, SEQ ID NO: 442, SEQ ID NO: 443, e SEQ ID NO: 444; SEQ ID NO: 88, SEQ ID NO: 89, SEQ ID NO: 90, SEQ ID NO: 448, SEQ ID NO: 449, e SEQ ID NO: 450; SEQ ID NO: 94, SEQ ID NO: 95, SEQ ID NO: 96, SEQ ID NO: 454, SEQ ID NO: 455, e SEQ ID NO: 456; SEQ ID NO: 100, SEQ ID NO: 101, SEQ ID NO: 102, SEQ ID NO: 460, SEQ ID NO: 461, e SEQ ID NO: 462; SEQ ID NO:

106, SEQ ID NO: 107, SEQ ID NO: 108, SEQ ID NO: 466, SEQ ID NO: 467, e SEQ ID NO: 468; SEQ ID NO: 112, SEQ ID NO: 113

SEQ ID NO: 114, SEQ ID NO: 472, SEQ ID NO: 473, e SEQ ID NO: 474; SEQ ID NO: 118, SEQ ID NO: 119, SEQ ID NO: 120, SEQ ID NO: 478, SEQ ID NO: 479, e SEQ ID NO: 480; SEQ ID NO: 124

SEQ ID NO: 125, SEQ ID NO: 126, SEQ ID NO: 484, SEQ ID NO: 485, e SEQ ID NO: 486; SEQ ID NO: 130, SEQ ID NO: 131, SEQ ID NO: 132, SEQ ID NO: 490, SEQ ID NO: 491, e SEQ ID NO: 492; SEQ ID NO: 136, SEQ ID NO: 137, SEQ ID NO: 138, SEQ ID NO: 496, SEQ ID NO: 497, e SEQ ID NO: 498; SEQ ID NO: 142, SEQ ID NO: 143, SEQ ID NO: 144, SEQ ID NO: 502, SEQ ID NO: 503, e SEQ ID NO: 504; SEQ ID NO: 148, SEQ ID NO: 149, SEQ ID NO: 150, SEQ ID NO: 508, SEQ ID NO: 509, e SEQ ID NO: 510; SEQ ID NO: 154, SEQ ID NO: 155, SEQ ID NO: 156, SEQ ID NO: 514, SEQ ID NO: 515, e SEQ ID NO: 516; SEQ ID NO: 160, SEQ ID NO: 161, SEQ ID NO: 162, SEQ ID NO: 520, SEQ ID NO: 521, e SEQ ID NO: 522; SEQ ID NO: 166, SEQ ID NO: 167, SEQ ID NO: 168, SEQ ID NO: 526, SEQ ID NO: 527, e SEQ ID NO: 528; SEQ ID NO: 172, SEQ ID NO: 173, SEQ ID NO: 174, SEQ ID NO: 532, SEQ ID NO: 533, e SEQ ID NO: 534; SEQ ID NO: 178

SEQ ID NO: 179, SEQ ID NO: 180, SEQ ID NO: 538, SEQ ID NO: 539, e SEQ ID NO: 540; SEQ ID NO: 184, SEQ ID NO: 185, SEQ ID NO: 186, SEQ ID NO: 544, SEQ ID NO: 545, e SEQ ID NO: 546; SEQ ID NO: 190, SEQ ID NO: 191, SEQ ID NO: 192, SEQ ID NO: 550, SEQ ID NO: 551, e SEQ ID NO: 552; SEQ ID NO: 196, SEQ ID NO: 197, SEQ ID NO: 198, SEQ ID NO: 556, SEQ ID NO: 557, e SEQ ID NO: 558; SEQ ID NO: 202, SEQ ID NO: 203, SEQ ID NO: 204, SEQ ID NO: 562, SEQ ID NO: 563, e SEQ ID NO: 564; SEQ ID NO: 208, SEQ ID NO: 209, SEQ ID NO: 210, SEQ ID

NO: 568, SEQ ID NO: 569, e SEQ ID NO: 570; SEQ ID NO: 214, SEQ ID NO: 215, SEQ ID NO: 216, SEQ ID NO: 574, SEQ ID NO: 575, e SEQ ID NO: 576; SEQ ID NO: 220, SEQ ID NO: 221, SEQ ID NO: 222, SEQ ID NO: 580, SEQ ID NO: 581, e SEQ ID NO: 582; SEQ ID NO: 226, SEQ ID NO: 227, SEQ ID NO: 228, SEQ ID NO: 586, SEQ ID NO: 587, e SEQ ID NO: 588; SEQ ID NO: 232, SEQ ID NO: 233, SEQ ID NO: 234, SEQ ID NO: 592, SEQ ID NO: 593, e SEQ ID NO: 594; SEQ ID NO: 238, SEQ ID NO: 239, SEQ ID NO: 240, SEQ ID NO: 598, SEQ ID NO: 599, e SEQ ID NO: 600; SEQ ID NO: 244, SEQ ID NO: 245, SEQ ID NO: 246, SEQ ID NO: 604, SEQ ID NO: 605, e SEQ ID NO: 606; SEQ ID NO: 250, SEQ ID NO: 251, SEQ ID NO: 252, SEQ ID NO: 610, SEQ ID NO: 611, e SEQ ID NO: 612; SEQ ID NO: 256, SEQ ID NO: 257, SEQ ID NO: 258, SEQ ID NO: 616, SEQ ID NO: 617, e SEQ ID NO: 618; SEQ ID NO: 262, SEQ ID NO: 263, SEQ ID NO: 264, SEQ ID NO: 622, SEQ ID NO: 623, e SEQ ID NO: 624; SEQ ID NO: 268, SEQ ID NO: 269, SEQ ID NO: 270, SEQ ID NO: 628, SEQ ID NO: 629, e SEQ ID NO: 630; SEQ ID NO: 274, SEQ ID NO: 275, SEQ ID NO: 276, SEQ ID NO: 634, SEQ ID NO: 635, e SEQ ID NO: 636; SEQ ID NO: 280, SEQ ID NO: 281, SEQ ID NO: 282, SEQ ID NO: 640, SEQ ID NO: 641, e SEQ ID NO: 642; SEQ ID NO: 286, SEQ ID NO: 287, SEQ ID NO: 288, SEQ ID NO: 646, SEQ ID NO: 647, e SEQ ID NO: 648; SEQ ID NO: 292, SEQ ID NO: 293, SEQ ID NO: 294, SEQ ID NO: 652, SEQ ID NO: 653, e SEQ ID NO: 654; SEQ ID NO: 298, SEQ ID NO: 299, SEQ ID NO: 300, SEQ ID NO: 658, SEQ ID NO: 659, e SEQ ID NO: 660; SEQ ID NO: 304, SEQ ID NO: 305, SEQ ID NO: 306, SEQ ID NO: 664, SEQ ID NO: 665, e SEQ ID NO: 666; SEQ ID NO: 310, SEQ ID NO: 311, SEQ ID NO: 312, SEQ ID NO: 670, SEQ ID NO: 671, e SEQ ID NO:

672; SEQ ID NO: 316, SEQ ID NO: 317, SEQ ID NO: 318, SEQ ID NO: 676, SEQ ID NO: 677, e SEQ ID NO: 678; SEQ ID NO: 322, SEQ ID NO: 323, SEQ ID NO: 324, SEQ ID NO: 682, SEQ ID NO: 683, e SEQ ID NO: 684; SEQ ID NO: 328, SEQ ID NO: 329, SEQ ID NO: 330, SEQ ID NO: 688, SEQ ID NO: 689, e SEQ ID NO: 690; SEQ ID NO: 334, SEQ ID NO: 335, SEQ ID NO: 336, SEQ ID NO: 694, SEQ ID NO: 695, e SEQ ID NO: 696; SEQ ID NO: 340, SEQ ID NO: 341, SEQ ID NO: 342, SEQ ID NO: 700, SEQ ID NO: 701, e SEQ ID NO: 702; SEQ ID NO: 346, SEQ ID NO: 347, SEQ ID NO: 348, SEQ ID NO: 706, SEQ ID NO: 707, e SEQ ID NO: 708; SEQ ID NO: 352, SEQ ID NO: 353, SEQ ID NO: 354, SEQ ID NO: 712, SEQ ID NO: 713, e SEQ ID NO: 714; SEQ ID NO: 358, SEQ ID NO: 359, SEQ ID NO: 360, SEQ ID NO: 718, SEQ ID NO: 719, e SEQ ID NO: 720; SEQ ID NO: 1290, SEQ ID NO: 1291, SEQ ID NO: 1292, SEQ ID NO: 1293, SEQ ID NO: 1294, e SEQ ID NO: 1295; SEQ ID NO: 1300, SEQ ID NO: 1301, SEQ ID NO: 1302, SEQ ID NO: 1303, SEQ ID NO: 1304, e SEQ ID NO: 1305; SEQ ID NO: 1310, SEQ ID NO: 1311, SEQ ID NO: 1312, SEQ ID NO: 1313, SEQ ID NO: 1314, e SEQ ID NO: 1315; SEQ ID NO: 1320, SEQ ID NO: 1321, SEQ ID NO: 1322, SEQ ID NO: 1323, SEQ ID NO: 1324, e SEQ ID NO: 1325; SEQ ID NO: 1330, SEQ ID NO: 1331, SEQ ID NO: 1332, SEQ ID NO: 1333, SEQ ID NO: 1334, e SEQ ID NO: 1335; SEQ ID NO: 1340, SEQ ID NO: 1341, SEQ ID NO: 1342, SEQ ID NO: 1343, SEQ ID NO: 1344, e SEQ ID NO: 1345; SEQ ID NO: 1350, SEQ ID NO: 1351, SEQ ID NO: 1352, SEQ ID NO: 1353, SEQ ID NO: 1354, e SEQ ID NO: 1355; e SEQ ID NO: 1360, SEQ ID NO: 1361, SEQ ID NO: 1362, SEQ ID NO: 1363, SEQ ID NO: 1364, e SEQ ID NO: 1365.

[0225] Em outro aspecto, uma proteína de ligação ao antígeno inclui 1, 2, 3, 4, 5 ou 6 formas variantes das CDRs listadas nas TABELAS 4A e 4B, tendo cada uma pelo menos 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% ou 99% de identidade de sequências com uma sequência de CDR listada nas TABELAS 4A e 4B. Algumas proteínas de ligação ao antígeno incluem 1, 2, 3, 4, 5 ou 6 das CDRs listadas nas TABELAS 4A e 4B, cada uma ou coletivamente diferindo em não mais do que 1, 2, 3, 4 ou aminoácidos das CDRs listadas em esta tabela.

[0226] Em várias outras modalidades, a proteína de ligação ao antígeno é derivada de tais anticorpos. Por exemplo, em um aspecto, a proteína de ligação ao antígeno compreende 1, 2, 3, 4, 5 ou todas as 6 das CDRs listadas em uma das linhas para qualquer anticorpo particular listado nas TABELAS 4A e 4B. Em outro aspecto, uma proteína de ligação ao antígeno inclui 1, 2, 3, 4, 5 ou 6 formas variantes das CDRs listadas nas TABELAS 4A e 4B, tendo cada uma pelo menos 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% ou 99% de identidade de sequências com uma sequência de CDR listada nas TABELAS 4A e 4B. Algumas proteínas de ligação ao antígeno incluem 1, 2, 3, 4, 5 ou 6 das CDRs listadas nas TABELAS 4A e 4B, cada uma ou coletivamente diferindo em não mais do que 1, 2, 3, 4 ou 5 aminoácidos das CDRs listadas em estas tabelas. Em outro aspecto, a proteína de ligação ao antígeno compreende todas as 6 das CDRS listadas em uma linha das TABELAS 4A e 4B e o número total de mudanças de aminoácidos nas CDR coletivamente é não mais do que 1, 2, 3, 4 ou 5 aminoácidos.

[0227] Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma cadeia leve compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 963, 967

971, 975, 979, 983, 987, 991, 995, 999, 1003, 1007, 1011, 1015, 1019, 1023, 1027, 1031, 1035, 1039, 1043, 1047, 1051, 1055, 1059, 1063, 1067, 1071, 1075, 1079, 1083, 1087, 1091, 1095, 1099, 1103, 1107, 1111, 1115, 1119, 1123, 1127, 1131, 1135, 1139, 1143, 1147, 1151, 1155, 1159, 1163, 1167, 1171, 1175, 1179, 1183, 1187, 1191, 1195, 1199, 1288, 1298, 1308, 1318, 1328, 1338, 1348, e 1358. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 964, 968, 972, 976, 980, 984, 988, 992, 996, 1000, 1004, 1008, 1012, 1016, 1020, 1024, 1028, 1032, 1036

1040, 1044, 1048, 1052, 1056, 1060, 1064, 1068, 1072, 1076, 1080, 1084, 1088, 1092, 1096, 1100, 1104, 1108, 1112, 1116, 1120, 1124, 1128, 1132, 1136, 1140, 1144, 1148, 1152, 1156, 1160, 1164, 1168, 1172, 1176, 1180, 1184, 1188, 1192, 1196, 1200, 1289, 1299, 1309, 1319, 1329, 1339, 1349, e 1359. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma cadeia leve compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 963, 967, 971, 975, 979, 983, 987, 991, 995, 999, 1003, 1007, 1011, 1015, 1019, 1023, 1027, 1031, 1035, 1039, 1043, 1047, 1051, 1055, 1059, 1063, 1067, 1071, 1075, 1079, 1083, 1087, 1091, 1095, 1099, 1103, 1107, 1111, 1115, 1119, 1123, 1127, 1131, 1135, 1139, 1143, 1147, 1151, 1155, 1159, 1163, 1167, 1171, 1175, 1179, 1183, 1187, 1191, 1195, 1199, 1288, 1298, 1308, 1318, 1328, 1338, 1348, e 1358 e uma cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 964, 968

972, 976, 980, 984, 988, 992, 996, 1000, 1004, 1008, 1012,

1016, 1020, 1024, 1028, 1032, 1036, 1040, 1044, 1048, 1052, 1056, 1060, 1064, 1068, 1072, 1076, 1080, 1084, 1088, 1092, 1096, 1100, 1104, 1108, 1112, 1116, 1120, 1124, 1128, 1132, 1136, 1140, 1144, 1148, 1152, 1156, 1160, 1164, 1168, 1172, 1176, 1180, 1184, 1188, 1192, 1196, 1200, 1289, 1299, 1309, 1319, 1329, 1339, 1349, e 1359. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma combinação de uma cadeia leve e uma cadeia pesada selecionadas do grupo consistindo em uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 963 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 964; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 967 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 968; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 971 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 972; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 975 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 976; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 979 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 980; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 983 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 984; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 987 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 988; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 991 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 992; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 995 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 996; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 999 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1000; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1003 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1004; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1007 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1008; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1011 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1012; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1015 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1016; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1019 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1020; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1023 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1024; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 1027 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1028; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1031 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1032; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1035 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1036; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1039 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1040; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1043 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1044; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1047 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1048; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1051 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1052; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1055 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1056; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1059 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1060; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1063 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1064; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1067 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1068; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1071 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1072; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1075 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1076; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1079 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO:

1080; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1083 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1084; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1087 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1088; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1091 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1092; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1095 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1096; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1099 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1100; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1103 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1104; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1107 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1108; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1111 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1112; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1115 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1116; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1119 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1120; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1123 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1124; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1127 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1128; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1131 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1132; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1135 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1136; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1139 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1140; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1143 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1144; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1147 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1148; uma cadeia leve compreendendo

SEQ ID NO: 1151 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1152; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1155 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1156; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1159 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1160; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1163 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1164; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1167 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1168; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 1171 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1172; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1175 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1176; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1179 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1180; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1183 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1184; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1187 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1188; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1191 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1192; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1195 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1196; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1199 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1200; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1288 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1289; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1298 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1299; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1308 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1309; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1318 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1319; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1328 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1329; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1338 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1339; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1348 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1349; e uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1358 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1359.

[0228] Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOS: 961, 965, 969, 973, 977, 981, 985, 989, 993, 997, 1001, 1005, 1009, 1013, 1017, 1021, 1025, 1029, 1033, 1037, 1041, 1045, 1049, 1053, 1057, 1061, 1065, 1069, 1073, 1077, 1081, 1085, 1089, 1093, 1097, 1101, 1105, 1109, 1113, 1117, 1121, 1125, 1129, 1133, 1137, 1141, 1145, 1149, 1153, 1157, 1161, 1165, 1169, 1173, 1177, 1181, 1185, 1189, 1193, 1197, 1361, 1363, 1365, 1367, 1369, 1371, 1373, e 1375. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOS: 962, 966, 970, 974, 978, 982, 986, 990, 994, 998, 1002, 1006, 1010, 1014, 1018, 1022, 1026, 1030, 1034, 1038, 1042, 1046, 1050, 1054, 1058, 1062, 1066, 1070, 1074, 1078, 1082, 1086, 1090, 1094, 1098, 1102, 1106, 1110, 1114, 1118, 1122, 1126, 1130, 1134, 1138, 1142, 1146, 1150, 1154, 1158, 1162, 1166, 1170, 1174, 1178, 1182, 1186, 1190, 1194, 1198, 1362, 1364, 1366, 1368, 1370, 1372, 1374, e 1376. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 961, 965

969, 973, 977, 981, 985, 989, 993, 997, 1001, 1005, 1009, 1013, 1017, 1021, 1025, 1029, 1033, 1037, 1041, 1045, 1049, 1053, 1057, 1061, 1065, 1069, 1073, 1077, 1081, 1085, 1089, 1093, 1097, 1101, 1105, 1109, 1113, 1117, 1121, 1125, 1129, 1133, 1137, 1141, 1145, 1149, 1153, 1157, 1161, 1165, 1169, 1173, 1177, 1181, 1185, 1189, 1193, 1197, 1361, 1363, 1365, 1367, 1369, 1371, 1373, e 1375 e uma cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 962, 966, 970, 974, 978, 982, 986, 990, 994, 998, 1002, 1006, 1010, 1014, 1018, 1022, 1026, 1030, 1034, 1038, 1042, 1046, 1050, 1054, 1058, 1062, 1066, 1070, 1074, 1078, 1082, 1086, 1090, 1094, 1098, 1102, 1106, 1110, 1114, 1118, 1122, 1126, 1130, 1134, 1138, 1142, 1146, 1150, 1154, 1158, 1162, 1166, 1170, 1174, 1178, 1182, 1186, 1190, 1194, 1198, 1362, 1364, 1366, 1368, 1370, 1372, 1374, e 1376. Em uma modalidade, o anticorpo ou seu fragmento compreende uma combinação de região variável de cadeia leve e uma região variável de cadeia pesada selecionadas do grupo consistindo em uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 961 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 962; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 965 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 966; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 969 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 970; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 973 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 974; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 977 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 978; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 981 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 982; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 985 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 986; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 989 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 990; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 993 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 994; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 997 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 998; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1001 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1002; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1005 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID

NO: 1006; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1009 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1010; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1013 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1014; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1017 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1018; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1021 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1022; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1025 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1026; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1029 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1030; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1033 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1034; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1037 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1038; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1041 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1042; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1045 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1046; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1049 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1050; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1053 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1054; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1057 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1058; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1061 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1062; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1065 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1066; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1069 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1070; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1073 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1074; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1077 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1078; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1081 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1082; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1085 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1086; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1089 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1090; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1093 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1094; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1097 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1098; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1101 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1102; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1105 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1106; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1109 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1110; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1113 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1114; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1117 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1118; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1121 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1122; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1125 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1126; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1129 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1130; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1133 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1134; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1137 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1138; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1141 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1142; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1145 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1146; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1149 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1150; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1153 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1154; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1157 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1158; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1161 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1162; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1165 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1166; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1169 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1170; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1173 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1174; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1177 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1178; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID

NO: 1181 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1182; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1185 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1186; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1189 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1190; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1193 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1194; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1197 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1198; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1361 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1362; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1363 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1364; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1365 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1366; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1367 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1368; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1369 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1370; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1371 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1372; uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1373 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1374; e uma cadeia leve codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1375 e uma cadeia pesada codificada por uma sequência de polinucleotídeos compreendendo SEQ ID NO: 1376.

[0229] Em alguns aspectos, a invenção compreende um anticorpo que se liga a GIPR, em que o anticorpo se liga a GIPR e reduz a probabilidade de que GIPR se ligue a GIP.

[0230] Em outro aspecto, a proteína de ligação ao antígeno compreende uma cadeia leve de comprimento total e uma cadeia pesada de comprimento completo como listado em uma das linhas para um dos anticorpos listados na TABELA 5. Algumas proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas compreendem um domínio leve de comprimento total e um domínio pesado de comprimento total como listado em uma das linhas para um dos anticorpos listados na TABELA 5, exceto que um dos ou ambos os domínios diferem da sequência especificada na tabela em somente 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 ou 15 resíduos de aminoácidos, em que cada diferença de sequência é independentemente uma deleção, inserção ou substituição de aminoácido único, com as deleções, inserções e/ou substituições resultando em não mais do que 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 ou 15 mudanças de aminoácidos em relação às sequências de comprimento total especificadas na TABELA 5. Em uma modalidade, a proteína de ligação ao antígeno compreende uma cadeia leve de comprimento total e/ou cadeia pesada de comprimento total da Tabela 5 com a metionina N-terminal excluída. Em uma modalidade, a proteína de ligação ao antígeno compreende uma cadeia leve de comprimento total e/ou cadeia pesada de comprimento total da Tabela 5 com a lisina C-terminal excluída. Outras proteínas de ligação ao antígeno compreendem também uma cadeia leve de comprimento total e uma cadeia pesada de comprimento completo como listado em uma das linhas para um dos anticorpos listados na TABELA 5, exceto que uma das ou ambas as cadeias diferem da sequência especificada na tabela na medida em que a cadeia leve e/ou cadeia pesada compreende ou consiste em uma sequência de aminoácidos que tem pelo menos 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% ou 99% de identidade de sequência com as sequências de aminoácidos das sequências de cadeias leves ou cadeias pesadas como especificadas na TABELA 5.

[0231] Em outra modalidade, a proteína de ligação ao antígeno consiste em apenas um polipeptídeo de cadeia leve ou uma pesada como apresentado na TABELA 5.

[0232] Ainda em outro aspecto, as proteínas de ligação ao antígeno "contendo as CDRs, domínios “variáveis e/ou sequências inteiras listadas nas TABELAS 3, 4A, 4B e 5 são um anticorpo monoclonal, um anticorpo quimérico, um anticorpo humanizado, um anticorpo humano, um anticorpo multiespecífico ou um fragmento de anticorpo do anterior. Em outra modalidade, o fragmento de anticorpo das proteínas de ligação ao antígeno isoladas proporcionadas aqui é um fragmento Fab, um fragmento Fabi, um fragmento F(ab'):, um fragmento Fv, um diacorpo ou um scFv com base em um anticorpo com as sequências como listadas na TABELA 5.

[0233] Ainda em outro aspecto, a proteína de ligação ao antígeno isolada proporcionada na TABELA 5 pode ser acoplada a um grupo de marcação e pode competir pela ligação a GIPR com uma proteína de ligação ao antígeno de uma das proteínas de ligação ao antígeno isoladas proporcionadas aqui.

[0234] Em outra modalidade são proporcionadas proteínas de ligação ao antígeno que competem com um dos anticorpos ou fragmentos funcionais exemplificados descritos acima pela ligação específica a um GIPR humano (p.ex., SEQ ID NO: 1201). Tais proteínas de ligação ao antígeno podem se ligar ao mesmo epítopo que uma das proteínas de ligação ao antígeno descritas aqui ou a um epítopo sobreposto. É esperado que as proteínas e fragmentos de ligação ao antígeno que competem com as proteínas de ligação ao antígeno exemplificadas mostrem propriedades funcionais similares. As proteínas e fragmentos de ligação ao antígeno exemplificados incluem os descritos acima, incluindo aqueles com cadeias pesadas e leves, domínios da região variável e CDRs incluídos nas TABELAS 3, 4A, 4B e 5. Assim, como um exemplo específico, as proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas incluem aquelas que competem com um anticorpo tendo:

[0235] todas as 6 das CDRs listadas para qualquer anticorpo listado nas TABELAS 4A e 4B;

[0236] uma VH e uma VL listadas para qualquer anticorpo listado na TABELA 3; ou

[0237] duas cadeias leves e duas cadeias pesadas como especificado para qualquer anticorpo listado na TABELA 5.

[0238] As proteínas de ligação ao antígeno que são proporcionadas incluem anticorpos monoclonais que se ligam a GIPR. Os anticorpos monoclonais podem ser produzidos usando qualquer técnica conhecida na técnica, p.ex., por imortalização de células do baço coletadas do animal transgênico após completação do programa de imunização. As células do baço podem ser imortalizadas usando qualquer técnica conhecida na técnica, p.ex., por fusão das mesmas com células de mieloma para produzir hibridomas. As células de mieloma para uso em procedimentos de fusão produtores de hibridoma não são preferencialmente produtoras de anticorpos, têm elevada eficiência de fusão e deficiências em enzimas que as tornam incapazes de crescer em certos meios seletivos que suportam o crescimento somente das células fundidas desejadas (hibridomas). Exemplos de linhas de células adequadas para uso em fusões de camundongo incluem Sp-20, P3-X63/Ag8, P3-X63-Ag8.653, NS1/1.Ag 4 1, Sp210-Agl4, FO, NSO/U, MPC-l1, MPC1l1-X45-GTG 1.7 e S194/5XX0O Bul; exemplos de linhas de células usadas em fusões de rato incluem R210.RCY3, Y3-Ag 1.2.3, IR983F e 4B210. Outras linhas de células úteis para fusões de células são U-266, GM1500- GRG2, LICR-LON-HMy2 e UC729-6.

[0239] Em alguns casos, uma linha de células de hibridoma produzida por imunização de um animal (p.ex., um animal transgênico tendo sequências de imunoglobulina humana) com um imunogênio GIPR; coleta de células de baço do animal imunizado; fusão das células do baço coletadas em uma linha de células de mieloma, gerando deste modo células de hibridoma; estabelecimento de linhas de células de hibridoma a partir das células de hibridoma e identificação de uma linha de células de hibridoma que produz um anticorpo que se liga a um polipeptídeo GIPR. Tais linhas de células de hibridoma e anticorpos monoclonais anti-GIPR produzidos pelas mesmas são aspectos do presente pedido.

[0240] Os anticorpos monoclonais secretados por uma linha de células de hibridoma podem ser purificados usando qualquer técnica conhecida na técnica. Os hibridomas ou mAbs podem ser adicionalmente rastreados para identificar mAbs com propriedades particulares, tais como a capacidade de aumentar a atividade de GIPR.

[0241] Anticorpos quiméricos e humanizados baseados nas sequências anteriores são também proporcionados. os anticorpos monoclonais para uso como agentes terapêuticos podem ser modificados de vários modos antes do uso. Um exemplo é um anticorpo quimérico, que é um anticorpo composto por segmentos de proteína de diferentes anticorpos que são covalentemente unidos para produzir cadeias leves ou pesadas de imunoglobulina funcionais ou suas porções imunologicamente funcionais. Em geral, uma porção da cadeia pesada e/ou cadeia leve é idêntica ou homóloga a uma sequência correspondente em anticorpos derivados de uma espécie particular ou pertencentes a uma classe ou subclasse de anticorpos particular, ao passo que o restante da(s) cadeia(s) é idêntico ou homólogo a uma sequência correspondente em anticorpos derivados de outra espécie ou pertencentes a outra classe ou subclasse de anticorpos. Para métodos se relacionando com anticorpos quiméricos ver, por exemplo, Patente dos Estados Unidos No. 4,816,567; e Morrison et al., 1985, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 6851-6855, que são deste modo incorporados por referência. A enxertia de CDR é descrita, por exemplo, nas Patentes dos Estados Unidos No. 6,180,370, No. 5,693,762, No. 5,693,761, No. 5,585,089 e No. 5,530,101.

[0242] Geralmente, o objetivo de produzir um anticorpo quimérico é criar uma quimera na qual o número de aminoácidos da espécie de paciente pretendida é maximizado. Um exemplo é o anticorpo “enxertado com CDR”, no qual o anticorpo compreende uma ou mais regiões determinantes da complementaridade (CDRs) de uma espécie particular ou pertencendo a uma classe ou subclasse de anticorpo particular, enquanto o restante da(s) cadeia(s) de anticorpo é idêntico ou homólogo a uma sequência correspondente em anticorpos derivados de outra espécie ou pertencendo a outra classe ou subclasse de anticorpo. Para uso em humanos, a região variável ou CDRs selecionadas de um anticorpo de roedor são frequentemente enxertadas em um anticorpo humano, substituindo as regiões variáveis naturais ou CDR do anticorpo humano ocorrendo naturalmente.

[0243] Um tipo útil de anticorpo quimérico é um anticorpo “humanizado”. Geralmente, um anticorpo humanizado é produzido a partir de um anticorpo monoclonal criado inicialmente em um animal não humano. Certos resíduos de aminoácidos em este anticorpo monoclonal, tipicamente de porções do anticorpo não reconhecendo antígeno, são modificados para serem homólogos a resíduos correspondentes em um anticorpo humano de isotipo correspondente. A humanização pode ser realizada, por exemplo, usando vários métodos por substituição de pelo menos uma porção de uma região variável de roedor pelas regiões correspondentes de um anticorpo humano (ver, p.ex., Patentes dos Estados Unidos No. 5,585,089 e No. 5,693,762; Jones et al., 1986, Nature 321: 522-525; Riechmann et al., 1988, Nature 332: 323-27; Verhoeyen et al., 1988, Science 239: 1534-1536).

[0244] Em um aspecto, as CDRs das regiões variáveis de cadeia leve e pesada dos anticorpos proporcionados aqui são enxertadas em regiões de arcabouço (FRs) de anticorpos da mesma espécie filogenética ou uma espécie filogenética, diferente. Por exemplo, as CDRs das regiões variáveis de cadeias pesadas e leves Vxl, Vn2, Vn3, Vr4, Vr5, Vr6, Vn7, Vr8, Vx9, VrHl0O, VrEll, VrEl12 e/ou V1l e V1,2 podem ser enxertadas em FRs humanas de consenso. Para criar FRs humanas de consenso, FRs de várias sequências de aminoácidos de cadeia pesada ou cadeia leve humana podem ser alinhadas para identificar uma sequência de aminoácidos de consenso. Em outras modalidades, as FRs de uma cadeia pesada ou cadeia leve divulgadas aqui são substituídas pelas FRs de uma cadeia pesada ou cadeia leve diferente. Em um aspecto, os aminoácidos raros nas FRs das cadeias pesada e leve dos anticorpos contra GIPR não são substituídos, enquanto o resto dos aminoácidos de FR é substituído. Um “aminoácido raro” é um aminoácido específico que está em uma posição na qual este aminoácido particular não é usualmente encontrado em uma FR. Alternativamente, as regiões variáveis enxertadas da uma cadeia pesada ou leve podem ser usadas com uma região constante que é diferente da região constante dessa cadeia pesada ou leve particular como revelado aqui. Em outras modalidades, as regiões variáveis enxertadas são parte de um anticorpo Fv de cadeia única.

[0245] Em certas modalidades, regiões constantes de espécies diferentes da humana podem ser usadas em conjunto com a(s) região(ões) variável(eis) humana(s) para produzir anticorpos híbridos.

[0246] Anticorpos contra GIPR totalmente humanos são também proporcionados. Estão disponíveis métodos para produção de anticorpos totalmente humanos específicos de um dado antígeno sem expor seres humanos ao antígeno (“anticorpos totalmente humanos”). Um meio específico proporcionado para implementação da produção de anticorpos totalmente humanos é a “humanização” do sistema imunitário humoral de camundongo. A introdução de loci de imunoglobulina (Ig) humana em camundongos nos quais os genes de Ig endógenos foram inativados é um meio de produção de anticorpos monoclonais (mAãbs) totalmente humanos no camundongo, um animal que pode ser imunizado com qualquer antígeno desejável. O uso de anticorpos totalmente humanos pode minimizar as respostas imunogênicas e alérgicas que podem por vezes ser causadas por administração de mAbs de camundongo ou derivados de camundongo a humanos como agentes terapêuticos.

[0247] Os anticorpos totalmente humanos podem ser produzidos por imunização de animais transgênicos (usualmente camundongos) que são capazes de produzir um repertório de anticorpos humanos na ausência de produção de imunoglobulina endógena.

Antígenos para este propósito têm tipicamente seis ou mais aminoácidos contíguos e, opcionalmente, estão conjugados com um transportador, tal como um hapteno.

Ver, p.ex., Jakobovits et al., 1993, Proc.

Natl.

Acad.

Sci.

USA 90: 2551-2555; Jakobovits et al., 1993, Nature 362: 255-258; e Bruggermann et al., 1993, Year in Immunol. 7: 33. Em um exemplo de um tal método, os animais transgênicos são produzidos por incapacitação dos loci de imunoglobulina endógena do camundongo codificando as cadeias de imunoglobulina pesadas e leves do camundongo e inserção no genoma do camundongo de grandes fragmentos de loci contendo DNA de genoma humano que codificam proteínas de cadeia pesada e leve humanas.

Os animais parcialmente modificados, que têm menos do que o complemento total de loci de imunoglobulina humana, são depois cruzados para obter um animal tendo todas as modificações do sistema imunitário desejadas.

Quando lhes é administrado um imunogênio, estes animais transgênicos produzem anticorpos que são imunoespecíficos para o imunogênio mas têm sequências de aminoácidos humanas em vez de murinas, incluindo as regiões variáveis.

Para detalhes adicionais de tais métodos ver, por exemplo, WO96/33735 e MWO94/02602. Métodos adicionais relacionados com camundongos transgênicos para produção de anticorpos humanos são descritos nas Patentes dos Estados Unidos No. 5,545,807; No. 6,713,610; No. 6,673,986; No. 6,162,963; No. 5,545,807; No. 6,300,129; No. 6,255,458; No. 5,877,397; No. 5,874,299 e No. 5,545,806; nas publicações PCT WO91/10741, WO90/04036 e em EP 546073Bl e EP 546073Al.

[0248] Os camundongos transgênicos descritos acima, referidos aqui como camundongos “HuMab”, contêm um minilócus do gene da imunoglobulina humana que codifica sequências de imunoglobulina de cadeia pesada ([mu] e [gama]) e leve [kappa] humanas não rearranjadas, em conjunto com mutações visadas que inativam os loci das cadeias [mu] e [kappa] endógenas (Lonberg et al., 1994, Nature 368: 856-859). Conformemente, os camundongos exibem expressão reduzida de IgM ou [kappa] de camundongo e em resposta à imunização, e os transgenes das cadeias pesada e leve humanas introduzidos sofrem troca de classes e mutação somática para gerar anticorpos monoclonais humanos IgG [kappa] de elevada afinidade (Lonberg et al., supra.; Lonberg e Huszar, 1995

Intern.

Rev.

Immunol. 13: 65-93; Harding e Lonberg, 1995

Ann.

N.Y Acad.

Sci. 764: 536-546). A preparação de camundongo HuMab é descrita em detalhe em Taylor et al., 1992, Nucleic Acids Research 20: 6287-6295; Chen et al., 1993, International Immunology 5: 647-656; Tuaillon et al., 1994, J.

Immunol. 152: 2912-2920; Lonberg et al., 1994, Nature 368: 856-859; Lonberg, 1994, Handbook of Exp.

Pharmacology 113: 49-101; Taylor et al., 1994, International Immunology 6: 579-591; Lonberg e Huszar, 1995, Intern.

Rev.

Immunol. 13: 65-93; Harding e Lonberg, 1995, Ann.

N.Y Acad.

Sci. 764: 536-546; Fishwild et al., 1996, Nature Biotechnology 14: 845-851; as referências anteriores são deste modo incorporadas por referência na sua totalidade para todos os propósitos.

Ver, adicionalmente, Patentes dos Estados Unidos No. 5,545,806; No. 5,569,825; No. 5,625,126; No. 5,633,425; No. 5,789,650; No. 5,877,397; No. 5,661,016; No. 5,814,318;

No. 5,874,299; e No. 5,770,429; bem como Patentes dos Estados Unidos No. 5,545,807; Publicações Internacionais Nos. WO 93/1227; WO 92/22646; e WO 92/03918, as divulgações de todas as quais são deste modo incorporadas por referência na sua totalidade para todos os propósitos. Tecnologias utilizadas para produção de anticorpos humanos em estes camundongos transgênicos são também divulgadas em WO 98/24893 e Mendez et al., 1997, Nature Genetics 15: 146-156, que são deste modo incorporados por referência. Por exemplo, as estirpes de camundongos transgênicos HCo7 e HCol2 podem ser usadas para gerar anticorpos monoclonais humanos contra GIPR. Detalhes adicionais dizendo respeito à produção de anticorpos humanos usando camundongos transgênicos são proporcionados em baixo.

[0249] Usando tecnologia de hibridoma, mAbs humanos específicos do antígeno com a especificidade desejada podem ser produzidos e selecionados a partir dos camundongos transgênicos tais como aqueles descritos acima. Tais anticorpos podem ser clonados e expressos usando um vetor e célula hospedeira adequados ou os anticorpos podem ser coletados a partir de células de hibridoma cultivadas.

[0250] Os anticorpos totalmente humanos podem ser também derivados a partir de bibliotecas de exibição em fagos (como divulgado em Hoogenboom et al., 1991, J. Mol. Biol. 227: 381; e Marks et al., 1991, J. Mol. Biol. 222: 581). As técnicas de exibição em fagos mimetizam a seleção imunitária através da exibição de repertórios de anticorpos na superfície de Dbacteriófago filamentoso, e subsequente seleção de fagos pela sua ligação a um antígeno de escolha.

Uma tal técnica é descrita na Publicação PCT No. WO 99/10494 (deste modo incorporada por referência).

[0251] A proteína de ligação a GIPR também pode ser uma variante, mimético, derivado ou oligômero com base na estrutura das proteínas de ligação ao antígeno GIPR tendo as CDRs, regiões variáveis e/ou cadeias de comprimento total como descrito acima.

[0252] Em uma modalidade, por exemplo, uma proteína de ligação ao antígeno é uma forma variante das proteínas de ligação ao antígeno divulgadas acima. Por exemplo, algumas das proteínas de ligação ao antígeno têm uma ou mais substituições de aminoácidos conservativas em uma ou mais das cadeias leves ou pesadas, regiões variáveis ou CDRs.

[0253] Os aminoácidos ocorrendo naturalmente podem ser divididos em classes com base nas propriedades comuns da cadeia lateral:

[0254] 1) hidrofóbicos: norleucina, Met, Ala, Val, Leu, Ile;

[0255] 2) hidrofílicos neutros: Cys, Ser, Thr, Asn, Gln;

[0256] 3) ácidos: Asp, Glu;

[0257] 4) básicos: His, Lys, Arg;

[0258] 5) resíduos que influenciam a orientação da cadeia: Gly, Pro; e

[0259] 6) aromáticos: Trp, Tyr, Phe.

[0260] As substituições de aminoácidos conservativas podem envolver troca de um membro de uma destas classes por outro membro da mesma classe. As substituições de aminoácidos conservativas podem englobar resíduos de aminoácidos não ocorrendo naturalmente, que são tipicamente incorporados por síntese química de peptídeos em vez de por síntese em sistemas biológicos. Estes incluem peptidomiméticos e outras formas revertidas ou invertidas de frações de aminoácidos.

[0261] As substituições não conservativas podem envolver a troca de um membro de uma das classes acima por um membro de outra classe. Tais resíduos substituídos podem ser introduzidos em regiões do anticorpo que são homólogas com anticorpos humanos ou nas regiões não homólogas da molécula.

[0262] Ao se fazerem tais mudanças, de acordo com certas modalidades, o índice hidropático dos aminoácidos pode ser considerado. O perfil hidropático de uma proteína é calculado por atribuição a cada aminoácido de um valor numérico (“índice de hidropatia”) e depois cálculo repetitivo da média destes valores ao longo da cadeia de peptídeo. A cada aminoácido foi atribuído um índice hidropático com base nas suas características de hidrofobicidade e carga. Eles são: isoleucina (+4,5); valina (+4,2); leucina (+3,8); fenilalanina (+2,8); cisteína/cistina (+2,5); metionina (+1,9); alanina (+1,8); glicina (-0,4); treonina (-0,7); serina (-0,8); triptofano (-0,9); tirosina (-1,3); prolina (-1,6); histidina (-3,2); glutamato (-3,5); glutamina (- 3,5); aspartato (-3,5); asparagina (-3,5); lisina (-3,9); e arginina (-4,5).

[0263] A importância do perfil hidropático na conferição de função biológica interativa a uma proteína é entendida na técnica (ver, p.ex., Kyte et al., 1982, J. Mol. Biol. 157: 105-131). É conhecido que certos aminoácidos podem ser substituídos por outros aminoácidos tendo um índice ou pontuação hidropática similar e ainda reter uma atividade biológica similar. Ao se fazerem mudanças com base no índice hidropático, em certas modalidades, a substituição de aminoácidos cujos índices hidropáticos estão dentro de t+ 2 está incluída. Em alguns aspectos, aqueles que estão dentro de t+ 1 estão incluídos e, em outros aspectos, aqueles dentro de + 0,5 estão incluídos.

[0264] É também entendido na técnica que a substituição de aminoácidos semelhantes pode ser feita eficazmente com base na hidrofilicidade, particularmente onde a proteína ou peptídeo biologicamente funcional deste modo criado se destina para uso em modalidades imunológicas, como no presente caso. Em certas modalidades, a maior hidrofilicidade média local de uma proteína, como governada pela hidrofilicidade dos seus aminoácidos adjacentes, se correlaciona com a sua imunogenicidade e ligação ao antígeno ou imunogenicidade, isto é, com uma propriedade biológica da proteína.

[0265] Os seguintes valores de hidrofilicidade foram atribuídos a estes resíduos de aminoácidos: arginina (+3,0); lisina (+3,0); aspartato (+3,0 t+ 1); glutamato (+3,0 t+ 1); serina (+0,3); asparagina (+0,2); glutamina (+0,2); glicina (0); treonina (-0,4); prolina (-0,5 t+ 1); alanina (-0,5); histidina (-0,5); cisteína (-1,0); metionina (-1,3); valina (-1,5); leucina (-1,8); isoleucina (-1,8); tirosina (-2,3); fenilalanina (-2,5) e triptofano (-3,4). Ao se fazerem mudanças com base em valores de hidrofilicidade similares, em certas modalidades, a substituição de aminoácidos cujos valores de hidrofilicidade estão dentro de + 2 está incluída, em outras modalidades, aqueles que estão dentro de t 1 estão incluídos e, em ainda outras modalidades, aqueles dentro de t 0,5 estão incluídos. Em alguns casos se podem também identificar epítopos a partir de sequências primárias de aminoácidos com base na hidrofilicidade. Estas regiões são também referidas como “regiões de núcleo epitópico”.

[0266] Substituições de aminoácidos conservativas exemplificativas são apresentadas na Tabela 6.

Tabela 8: Substituições de Aminoácidos Conservativas Resíduo Original Substituições Exemplificativas [ara e [ar e | [asno a [ae as [ee se [as [a [sm e [ss aa [me] me ar Ile, Vai Arg, Gln, Glu | mes new me Met, Leu, Tyr [see e

[0267] Um especialista perito será capaz de determinar variantes adequadas de polipeptídeos como apresentado aqui usando técnicas bem conhecidas. Um perito na técnica pode identificar áreas adequadas da molécula que possam ser mudadas sem destruir a atividade visando a regiões que não se acredita serem importantes para a atividade. o especialista perito será também capaz de identificar resíduos e porções das moléculas que são conservados entre polipeptídeos similares. Em outras modalidades, mesmo áreas que podem ser importantes para a atividade biológica ou para a estrutura podem estar sujeitas a substituições de aminoácidos conservativas sem destruir a atividade biológica ou sem afetar adversamente a estrutura de polipeptídeo.

[0268] Adicionalmente, um perito na técnica pode rever estudos de estrutura-função identificando resíduos em polipeptídeos similares que são importantes para a atividade ou estrutura. Tendo em vista uma tal comparação se pode prever a importância de resíduos de aminoácidos em uma proteína que correspondem a resíduos de aminoácidos importantes para a atividade ou estrutura em proteínas similares. Um perito na técnica pode optar por substituições de aminoácidos quimicamente semelhantes para tais resíduos de aminoácidos previstos importantes.

[0269] Um perito na técnica pode também analisar a estrutura tridimensional e a sequência de aminoácidos em relação a essa estrutura em polipeptídeos similares. Tendo em vista tal informação, um perito na técnica pode prever o alinhamento de resíduos de aminoácidos de um anticorpo no que diz respeito à sua estrutura tridimensional. Um perito na técnica pode escolher não fazer mudanças radicais aos resíduos de aminoácidos previstos como estando na superfície da proteína, uma vez que tais resíduos podem estar envolvidos em interações importantes com outras moléculas. Além disso, um perto na técnica pode gerar variantes de teste contendo uma única substituição de aminoácido em cada resíduo de aminoácido desejado. Estas variantes podem ser depois rastreadas usando ensaios para a atividade de GIPR, originando assim informação sobre que aminoácidos podem ser mudados e quais não podem ser mudados. Por outras palavras, com base em informação reunida a partir de tais experiências de rotina, um perito na técnica pode facilmente determinar as posições de aminoácidos onde substituições adicionais devem ser evitadas sozinhas ou em combinação com outras mutações.

[0270] Um número de publicações científicas tem sido devotado à previsão da estrutura secundária. Ver, Moult, 1996, Curr. Op. in Biotech. 7: 422-427; Chou et al., 1974, Biochem. 13: 222-245; Chou et al., 1974, Biochemistry 113: 211-222; Chou et al., 1978, Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 47: 45-148; Chou et al., 1979, Ann. Rev. Biochem. 47: 251-276; e Chou et al., 1979, Biophys. J. 26: 367-384. Além disso estão correntemente disponíveis programas de computador para auxiliar na previsão da estrutura secundária. Um método de previsão da estrutura secundária é baseado na modelação de homologia. Por exemplo, dois polipeptídeos ou proteínas que têm uma identidade de sequências de mais do que 30% ou similaridade maior do que 40% podem ter topologias estruturais similares. o crescimento recente da base de dados estruturais de proteínas (PDB) tem proporcionado previsibilidade intensificada da estrutura secundária, incluindo o número potencial de dobragens dentro da estrutura de um polipeptídeo ou proteína. Ver, Holm et al., 1999, Nucl. Acid. Res. 27: 244-247, Foi sugerido (Brenner et al., 1997, Curr. Op. Struct. Biol. 7: 369-376) que existe um número limitado de dobragens em um dado polipeptídeo ou proteína e que, logo que um número crítico de estruturas tenha sido resolvido, a previsão estrutural se tornará dramaticamente mais precisa.

[0271] Métodos adicionais de previsão de estrutura secundária incluem “rosqueamento” (Jones, 1997, Curr. Opin. Struct. Biol. 7: 377-387; Sippl et al., 1996, Structure 4: 15-19), “análise do perfil” (Bowie et al., 1991, Science 253: 164-170; Gribskov et al., 1990, Meth. Enzym. 183: 146- 159; Gribskov et al., 1987, Proc. Nat. Acad. Sci. 84: 4355- 4358) e “linhagem evolutiva” (Ver, Holm, 1999, supra; €Ee Brenner, 1997, supra).

[0272] Em algumas modalidades são feitas substituições de aminoácidos que: (1) reduzem a suscetibilidade à proteólise, (2) reduzem a suscetibilidade à oxidação, (3) alteram a afinidade de ligação para formação de complexos de proteínas, (4) alteram as afinidades de ligação ao ligando ou antígeno e/ou (4) conferem ou modificam outras propriedades físico- químicas ou funcionais em tais polipeptídeos. Por exemplo, substituições de aminoácidos únicas ou múltiplas (em certas modalidades, substituições de aminoácidos conservativas) podem ser feitas na sequência ocorrendo naturalmente. As substituições podem ser feitas naquela porção do anticorpo que reside fora do(s) domínio (s) formando (s) contatos intermoleculares. Em tais modalidades podem ser usadas substituições de aminoácidos conservativas que não mudam substancialmente as características estruturais da sequência parental (p.ex., um ou mais aminoácidos de substituição que não perturbam a estrutura secundária que caracteriza a proteína de ligação ao antígeno parental ou nativa). Exemplos de estruturas secundárias e terciárias de polipeptídeos reconhecidas na técnica são descritos em Proteins, Structures and Molecular Principles (Creighton, Ed.), 1984, W. H. Nova Iorque: Freeman and Company; Introduction to Protein Structure (Branden and Tooze, eds.), 1991, Nova Iorque: Garland Publishing; and Thornton et al., 1991, Nature 354: 105, que são cada um incorporados aqui por referência.

[0273] Variantes de anticorpos preferenciais adicionais incluem variantes de cisteína em que um ou mais resíduos de cisteína na sequência de aminoácidos parental ou nativa são deletados de ou substituídos por outro aminoácido (p.ex., serina). As variantes de cisteína são úteis, inter alia, quando os anticorpos têm de ser redobrados em uma conformação biologicamente ativa. As variantes de cisteína podem ter menos resíduos de cisteína do que o anticorpo nativo e,

tipicamente, têm um número par para minimizar as interações resultando de cisteínas desemparelhadas.

[0274] As cadeias pesadas e leves, os domínios de regiões variáveis e as CDRs que são divulgados podem ser usados para preparar polipeptídeos que contêm uma região de ligação ao antígeno que pode se ligar especificamente a GIPR. Por exemplo, uma ou mais das CDRs podem ser incorporadas em uma molécula (p.ex., um polipeptídeo) covalentemente ou não covalentemente para fazer uma imunoadesão. Uma imunoadesão pode incorporar a(s) CDR(s) como parte de uma cadeia de polipeptídeo maior, pode ligar covalentemente a(s) CDR(s) a outra cadeia de polipeptídeo ou pode incorporar a(s) CDR(s) não covalentemente. A(s) CDR(s) permite(m) que a imunoadesão se ligue especificamente a um antígeno de interesse particular (p.ex., um polipeptídeo GIPR ou seu epítopo).

[0275] Miméticos (p.ex., “miméticos de peptídeos” ou “peptidomiméticos”) com base nos domínios de região variável e CDRs que são descritos aqui são também proporcionados. Estes análogos podem ser peptídeos, não peptídeos ou combinações de regiões de peptídeo e não peptídeo. Fauchere, 1986, Adv. Drug Res. 15: 29; Veber e Freidinger, 1985, TINS p. 392; e Evans et al., 1987, J. Med. Chem. 30: 1229, que são incorporados aqui por referência para qualquer propósito. Miméticos de peptídeo que são estruturalmente similares a peptídeos terapeuticamente úteis podem ser usados para produzir um efeito terapêutico ou profilático similar. Tais compostos são frequentemente desenvolvidos com o auxílio de modelação molecular computadorizada. Geralmente, os peptidomiméticos são proteínas que são estruturalmente similares a um anticorpo exibindo uma atividade biológica desejada, tal como aqui a capacidade de se ligar especificamente a GIPR, mas têm uma ou mais ligações de peptídeo opcionalmente substituídas por uma ligação selecionada de: -CHINH-, -CH2S-, -CH2-CHo-, -CH-CH-(cis e trans), -COCHr-, -CH(OH)CHr- e -CH/SO0-, por métodos bem conhecidos na técnica. A substituição sistemática de um ou mais aminoácidos de uma sequência de consenso por um D- aminoácido do mesmo tipo (p.ex., D-lisina no lugar de L- lisina) pode ser usada em certas modalidades para gerar proteínas mais estáveis. Adicionalmente, peptídeos restritos compreendendo uma sequência de consenso ou uma variação de sequência de consenso substancialmente idêntica podem ser gerados por métodos conhecidos na técnica (Rizo e Gierasch, 1992, Ann. Rev. Biochem. 61: 387), incorporados aqui por referência); por exemplo, por adição de resíduos de cisteína internos capazes de formar pontes de dissulfeto intramoleculares que ciclizam o peptídeo.

[0276] Derivados das proteínas de ligação ao antígeno que são descritas aqui são também proporcionados. As proteínas de ligação ao antígeno derivatizadas podem compreender qualquer molécula ou substância que confere uma propriedade desejada ao anticorpo ou fragmento, tal como meia-vida aumentada em um uso particular. A proteína de ligação ao antígeno derivatizada pode compreender, por exemplo, uma fração detectável (ou marcação) (p.ex., uma molécula radioativa, colorimétrica, antigênica ou enzimática, uma esférula detectável (tal como uma esférula magnética ou eletrodensa (p.ex., esférula (de ouro)) ou uma molécula que se liga a outra molécula (p.ex., biotina ou estreptavidina)), um grupo terapêutico ou de diagnóstico (p.ex., um marcador radioativo, citotóxico ou fração farmaceuticamente ativa) ou uma molécula que aumenta a adequabilidade da proteína de ligação ao antígeno para um uso particular (p.ex., administração a um sujeito, tal como um sujeito humano ou outros usos in vivo ou in vitro). Exemplos de moléculas que podem ser usadas para derivatizar uma proteína de ligação ao antígeno incluem albumina (p.ex., albumina de soro humano) e polietilenoglicol (PEG). Derivados ligados à albumina e PEGuilados de proteínas de ligação ao antígeno podem ser preparados usando técnicas bem conhecidas na técnica. Certas proteínas de ligação ao antígeno incluem um polipeptídeo de cadeia única peguilado como descrito aqui. Em uma modalidade, a proteína de ligação ao antígeno é conjugada ou de outra forma ligada à transtirretina (TTR) ou uma variante de TTR. A TTR ou variante de TTR pode ser quimicamente modificada com, por exemplo, um químico selecionado do grupo consistindo em dextrana, poli (pirrolidona de n-vinila) polietilenoglicóis, homopolímeros de propropilenoglicol, copolímeros de óxido de polipropileno/óxido de etileno, polióis polioxietilados e álcoois de polivinila.

[0277] Outros derivados incluem conjugados covalentes ou agregantes de proteínas de ligação ao antígeno GIPR com outras proteínas ou polipeptídeos, tal como através da expressão de proteínas de fusão recombinantes compreendendo polipeptídeos heterólogos fundidos à extremidade N-terminal ou C-terminal de uma proteína de ligação ao antígeno GIPR. Por exemplo, o peptídeo conjugado pode ser um polipeptídeo de sinal heterólogo (ou líder), p.ex., o líder fator alfa de levedura ou um peptídeo tal como um marcador de epítopo. As proteínas de fusão contendo proteínas de ligação ao antígeno GIPR podem compreender peptídeos adicionados para facilitar a purificação ou a identificação da proteína de ligação ao antígeno GIPR (p.ex., poli-His). Uma proteína de ligação ao antígeno GIPR pode ser também ligada ao peptídeo FLAG como descrito em Hopp et al., 1988, Bio/Technology 6: 1204; e Patente dos Estados Unidos No. 5,011,912. O peptídeo FLAG é altamente antigênico e proporciona um epítopo reversivelmente ligado por um anticorpo monoclonal (mAb) específico, permitindo ensaio rápido e purificação fácil de proteína recombinante expressa. Reagentes úteis para preparação de proteínas de fusão nas quais o peptídeo FLAG está fundido a um dado polipeptídeo estão comercialmente disponíveis (Sigma, St. Louis, MO).

[0278] Em algumas modalidades, a proteína de ligação ao antígeno compreende um ou mais marcadores. O termo “grupo de marcação” ou “marcador” significa qualquer marcador detectável. Exemplos de grupos de marcação adequados incluem os, mas não estão limitados aos, seguintes: radioisótopos ou radionuclídeos (p.ex., º*?H, ºC, 15ºN, 35S, %Y, º9Tc, 4i1n, 1251, 1317), grupos fluorescentes (p.ex., FITC, rodamina, fósforos de lantanídeo), grupos enzimáticos (p.ex., peroxidase de rábano-silvestre, fB-galactosidase, luciferase, fosfatase alcalina), grupos quimioluminescentes, grupos biotinila ou epítopos de polipeptídeo predeterminados reconhecidos por um repórter secundário (p.ex., sequências de pares de fechos de leucina, locais de ligação para anticorpos secundários,

domínios de ligação a metais, marcadores de epítopo). Em algumas modalidades, o grupo de marcação é acoplado à proteína de ligação ao antígeno através de braços espaçadores de vários comprimentos para reduzir o impedimento estérico potencial. Vários métodos para marcação de proteínas são conhecidos na técnica e podem ser usados como se ajustarem.

[0279] O termo “grupo efetor” significa qualquer grupo acoplado a uma proteína de ligação ao antígeno que atua como um agente citotóxico. Exemplos de grupos efetores adequados são radioisótopos ou radionuclídeos (p.ex., 3H, !“C, !ºN, *S, 90Y, Tc, 4VI1In, 1251, 1311), Outros grupos adequados incluem toxinas, grupos terapêuticos ou grupos quimioterapêuticos. Exemplos de grupos adequados incluem calicheamicina, auristatinas, geldanamicina e maitansina. Em algumas modalidades, o grupo efetor é acoplado à proteína de ligação ao antígeno através de braços espaçadores de vários comprimentos para reduzir o impedimento estérico potencial.

[0280] Em geral, os marcadores estão em uma variedade de classes, dependendo do ensaio no qual são para ser detectados: a) marcadores isotópicos, que podem ser isótopos radioativos ou pesados; b) marcadores magnéticos (p.ex., partículas magnéticas); c) frações ativas em redox; d) corantes ópticos; grupos enzimáticos (p.ex., peroxidase de rábano-silvestre, fB-galactosidase, luciferase, fosfatase alcalina); e) grupos biotinilados; e £) epítopos de polipeptídeo predeterminados reconhecidos por um repórter secundário (p.ex., sequências de pares de fechos de leucina, locais de ligação para anticorpos secundários, domínios de ligação a metais, marcadores de epítopo, etc.). Em algumas modalidades, o grupo de marcação é acoplado à proteína de ligação ao antígeno através de braços espaçadores de vários comprimentos para reduzir o impedimento estérico potencial. Vários métodos para marcação de proteínas são conhecidos na técnica.

[0281] Marcadores específicos incluem corantes ópticos incluindo, mas não se limitando a, cromóforos, fósforos e fluoróforos, com os últimos sendo específicos em muitos casos. Os fluoróforos podem ser flúoros de “molécula pequena” ou flúoros proteináceos.

[0282] Por “marcador fluorescente” se entende qualquer molécula que possa ser detectada através das suas propriedades fluorescentes inerentes. Marcadores fluorescentes adequados incluem, mas não estão limitados a, fluoresceína, rodamina, tetrametilrodamina, eosina, eritrosina, coumarina, metil-coumarinas, pireno, verde Malacite, estilbena, amarelo Lucifer, AzulJj] Cascade, vermelho Texas, IAEDANS, EDANS, BODIPY FL, vermelho LC 640, Cy 5, Cy 5.5, vermelho LC 705, verde Oregon, os corantes Alexa-Fluor (Alexa Fluor 350, Alexa Fluor 430, Alexa Fluor 488, Alexa Fluor 546, Alexa Fluor 568, Alexa Fluor 594, Alexa Fluor 633, Alexa Fluor 660, Alexa Fluor 680), Azul Cascade, Amarelo Cascade e R-ficoeritrina (PE) (Molecular Probes, Eugene, OR), FITC, Rodamina e vermelho do Texas (Pierce, Rockford, IL), Cy5, Cy5.5, Cy7 (Amersham Life Science, Pittsburgh, PA). Corantes ópticos adequados, incluindo fluoróforos, são descritos em Molecular Probes Handbook por Richard P. Haugland, deste modo expressamente incorporado por referência.

[0283] Marcadores fluorescentes proteináceos adequados incluem também, mas não estão limitados a, proteína fluorescente verde, incluindo uma espécie de Renilla, Ptilosarcus ou Aequorea de GFP (Chalfie et al., 1994, Science 263: 802-805), EGFP (Clontech Labs, Inc., Número de Acesso do Genbank U55762), proteína fluorescente azul (BFP, Quantum Biotechnologies, Inc., Quebec, Canadá; Stauber, 1998 Biotechniques 24: 462-471; Heim et al., 1996, Curr. Biol. 6: 178-182), proteína fluorescente amarela intensificada (EYFP, Clontech Labs, Inc.), luciferase (Ichiki et al., 1993, JU. Immunol. 150: 5408-5417), GB-galactosidase (Nolan et al., 1988, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 85: 2603-2607) e Renilla (WO92/15673, WO95/07463, WO98/14605, WO98/26277, WO99/49019 Patentes dos Estados Unidos No. 5292658, No. 5418155, No. 5683888, No. 5741668, No. 5777079, No. 5804387, No. 5874304, No. 5876995, No. 5925558).

[0284] Ácidos nucleicos que codificam as proteínas de ligação ao antígeno descritas aqui ou suas porções, são também proporcionados, incluindo ácidos nucleicos codificando uma das ou ambas as cadeias de um anticorpo ou um seu fragmento, derivado, muteína ou variante, polinucleotídeos codificando regiões variáveis de cadeia pesada ou somente CDRs, polinucleotídeos suficientes para uso como sondas de hibridação, iniciadores de PCR ou iniciadores de sequenciação para identificação, análise, mutação ou amplificação de um polinucleotídeo codificando um polipeptídeo, ácidos nucleicos antissenso para inibição da expressão de um polinucleotídeo e sequências complementares dos anteriores. Os ácidos nucleicos podem ter qualquer comprimento. Podem ter, por exemplo, 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 250, 300, 350, 400, 450, 500, 750, 1,000, 1,500, 3,000, 5,000 ou mais nucleotídeos em comprimento e/ou podem compreender uma ou mais sequências adicionais, por exemplo, sequências reguladoras e/ou ser parte de um ácido nucleico maior, por exemplo, um vetor. Os ácidos nucleicos podem ter fita simples ou fita dupla e podem compreender nucleotídeos de RNA e/ou DNA e suas variantes artificiais (p.ex., ácidos nucleicos de peptídeo). Qualquer região variável proporcionada aqui pode ser anexada a estas regiões constantes para formar sequências de cadeia pesada e leve completas. No entanto, deve ser entendido que estas sequências de região constante são proporcionadas somente como exemplos específicos. Em algumas modalidades, as sequências de região variável são unidas a outras sequências de região constante que são conhecidas na técnica.

[0285] Os ácidos nucleicos codificando certas proteínas de ligação ao antígeno ou suas porções (p.ex., anticorpo de comprimento total, cadeia pesada ou leve, domínio variável ou CDRHl1, CDRH2, CDRH3, CDRLl, CDRL2 ou CDRL3) podem ser isolados a partir de células B de camundongos que foram imunizados com GIPR ou um seu fragmento imunogênico. O ácido nucleico pode ser isolado por procedimentos convencionais tais como reação em cadeia da polimerase (PCR). A exibição em fagos é outro exemplo de uma técnica conhecida por meio da qual derivados de anticorpos e outras proteínas de ligação ao antígeno podem ser preparados. Em uma abordagem, os polipeptídeos que são componentes de uma proteína de ligação ao antígeno de interesse são expressos em qualquer sistema de expressão recombinante adequado e é permitido que os polipeptídeos expressos se montem para formar proteínas de ligação ao antígeno.

[0286] Um aspecto proporciona adicionalmente ácidos nucleicos que hibridam com outros ácidos nucleicos sob condições de hibridação particulares. Métodos para hibridação de ácidos nucleicos são bem conhecidos na técnica. Ver, p.ex., Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley & Sons, N.Y. (1989), 6.3.1-6.3.6. Como definido aqui, uma condição de hibridação moderadamente estringente usa uma solução de pré-lavagem contendo 5x cloreto de sódio/citrato de sódio (SSC), SDS a 0,5%, EDTA a 1,0 mM (pH 8,0), tampão de hibridação de formamida a cerca de 50%, 6x SSC e uma temperatura de hibridação de 55 ºC (ou outras soluções de hibridação similares, tais como uma contendo formamida a cerca de 50%, com uma temperatura de hibridação de 42 ºC) e condições de lavagem de 60 “C, em 0,5x SSC, SDS a 0,1%. Uma condição de hibridização estringente hibrida em SSC 6x a 45 ºC, seguido por uma ou mais lavagens em SSC 0,1X, SDS a 0,2% a 68 ºC. Além disso, um perito na técnica pode manipular as condições de hibridação e/ou lavagem para aumentar Ou diminuir a estringência da hibridação tal que os ácidos nucleicos compreendendo sequências de nucleotídeos que são pelo menos 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 98% ou 99% idênticas entre si permaneçam tipicamente hibridadas entre si.

[0287] Os parâmetros básicos afetando a escolha de condições de hibridação e orientação para criar condições adequadas são apresentados por, por exemplo, Sambrook, Fritsch e Maniatis (2001, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y., supra; e Current Protocols in Molecular Biology, 1995, Ausubel et al., eds., John Wiley & Sons, Inc., seções 2.10 e 6.3-6.4) e podem ser prontamente determinados por aqueles peritos na técnica com base, p.ex., no comprimento e/ou composição de bases do ácido nucleico.

[0288] Podem ser introduzidas mudanças por mutação em um ácido nucleico, levando deste modo a mudanças na sequência de aminoácidos de um polipeptídeo (p.ex., um anticorpo ou derivado de anticorpo) que ele codifica. As mutações podem ser introduzidas usando qualquer técnica conhecida na técnica. Em uma modalidade, um ou mais resíduos de aminoácidos particulares são mudados usando, por exemplo, um protocolo de mutagênese sítio-dirigida. Em outra modalidade, um ou mais resíduos aleatoriamente selecionados são mudados usando, por exemplo, um protocolo de mutagênese aleatória. Independentemente de como seja preparado, um polipeptídeo mutante pode ser expresso e rastreado quanto a uma propriedade desejada.

[0289] As mutações podem ser introduzidas em um ácido nucleico sem alterar significativamente a atividade biológica de um polipeptídeo que ele codifica. Por exemplo se podem fazer substituições de nucleotídeos levando a substituições de aminoácidos em resíduos de amino ácidos não essenciais. Alternativamente, uma ou mais mutações podem ser introduzidas em um ácido nucleico que mudam seletivamente a atividade biológica de um polipeptídeo que ele codifica. Por exemplo, a mutação pode mudar quantitativamente ou qualitativamente a atividade biológica. Exemplos de mudanças quantitativas incluem aumento, redução ou eliminação da atividade. Exemplos de mudanças qualitativas incluem alteração da especificidade pelo antígeno de um anticorpo. Em uma modalidade, um ácido nucleico codificando qualquer proteína de ligação ao antígeno descrita aqui pode ser mutado para alterar a sequência de aminoácidos usando técnicas de biologia molecular que são bem estabelecidas na técnica.

[0290] Outro aspecto proporciona moléculas de ácido nucleico que são adequadas para uso como iniciadores ou sondas de hibridação para a detecção de sequências de ácidos nucleicos. Uma molécula de ácido nucleico pode compreender somente uma porção de uma sequência de ácidos nucleicos codificando um polipeptídeo de comprimento total, por exemplo, um fragmento que pode ser usado como uma sonda ou iniciador ou um fragmento codificando uma porção ativa de um polipeptídeo.

[0291] Sondas baseadas na sequência de um ácido nucleico podem ser usadas para detectar o ácido nucleico ou ácidos nucleicos similares, por exemplo, transcritos codificando um polipeptídeo. A sonda pode compreender um grupo de marcação, p.ex., um radioisótopo, um composto fluorescente, uma enzima ou um cofator de enzima. Tais sondas podem ser usadas para identificar uma célula que expressa o polipeptídeo.

[0292] Outro aspecto proporciona vetores compreendendo um ácido nucleico codificando um polipeptídeo ou uma sua porção (p.ex., um fragmento contendo uma ou mais CDRs ou um ou mais domínios de região variável). Exemplos de vetores incluem,

mas não estão limitados a, plasmídeos, vetores virais, vetores de mamíferos não epissômicos e vetores de expressão, por exemplo, vetores de expressão recombinantes.

Os vetores de expressão recombinantes podem compreender um ácido nucleico em uma forma adequada para expressão do ácido nucleico em uma célula hospedeira.

Os vetores de expressão recombinantes incluem uma ou mais sequências reguladoras selecionadas com base nas células hospedeiras a serem usadas para a expressão, que estão operacionalmente ligadas à sequência de ácidos nucleicos a ser expressa.

As sequências reguladoras incluem aquelas que dirigem a expressão constitutiva de uma sequência de nucleotídeos em muitos tipos de células hospedeiras (p.ex., intensificador gene precoce de SV40, promotor de vírus de sarcoma de Rous, promotor de citomegalovírus), aquelas que dirigem a expressão da sequência de nucleotídeos somente em certas células hospedeiras (p.ex., sequências reguladoras específicas de tecidos, ver, Voss et al., 1986, Trends Biochem.

Sci. 11: 287, Maniatis et al., 1987, Science 236: 1237, incorporados por referência aqui nas suas totalidades) e aquelas que dirigem a expressão indutível de uma sequência de nucleotídeos em resposta a tratamento ou condição particular (p.ex., o promotor de metalotionina em células de mamífero e o promotor responsivo a tet e/ou responsivo a estreptomicina em sistemas tanto procarióticos como eucarióticos (ver, id.)). Será apreciado por aqueles peritos na técnica que o desenho do vetor de expressão pode depender de tais fatores como a escolha da célula hospedeira a ser transformada, o nível de expressão de proteína desejado,

etc. Os vetores de expressão podem ser introduzidos em células hospedeiras para deste modo produzir proteínas ou peptídeos, incluindo proteínas ou peptídeos de fusão, codificados por ácidos nucleicos com descrito aqui.

[0293] Outro aspecto proporciona células hospedeiras nas quais foi um vetor de expressão recombinante foi introduzido. Uma célula hospedeira pode ser qualquer célula procariótica (por exemplo, E. coli) ou célula eucariótica (por exemplo, células de levedura, inseto ou mamífero (p.ex., células CHO)). O DNA de vetor pode ser introduzido em células procarióticas ou eucarióticas através de técnicas de transfecção ou transformação convencionais. Para transfecção estável de células de mamíferos é conhecido que, dependendo do vetor de expressão e técnica de transfecção usados, somente uma pequena fração das células pode integrar o DNA estranho em seu genoma. De modo a identificar e selecionar estes integrantes, um gene que codifica um marcador selecionável (p.ex., para resistência a antibióticos) é geralmente introduzido nas células hospedeiras em conjunto com o gene de interesse. Marcadores selecionáveis preferenciais incluem aqueles que conferem resistência a fármacos, tais como G418, higromicina e metotrexato. As células estavelmente transfectadas com o ácido nucleico podem ser identificadas por seleção de fármacos (p.ex., as células que incorporaram o gene marcador selecionável sobreviverão, enquanto as outras células morrem), entre outros métodos.

[0294] Sistemas e construtos de expressão na forma de plasmídeos, vetores de expressão, cassetes de transcrição ou expressão que compreendem pelo menos um polinucleotídeo como descrito acima são também proporcionados aqui, bem células hospedeiras compreendendo tais como sistemas ou construtos de expressão.

[0295] As proteínas de ligação ao antígeno proporcionadas aqui podem ser preparadas por qualquer uma de um número de técnicas convencionais. Por exemplo, as proteínas de ligação ao antígeno GIPR podem ser produzidas por sistemas de expressão recombinantes, usando qualquer técnica conhecida na técnica. Ver, p.ex., Monoclonal Antibodies, Hybridomas: A New Dimension in Biological Analyses, Kennet et al. (eds.) Plenum Press, Nova Iorque (1980); e Antibodies: A Laboratory Manual, Harlow and Lane (eds.), Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y. (1988).

[0296] As proteínas de ligação ao antígeno podem ser expressas em linhas de células de hibridoma (p.ex., em particular, os anticorpos podem ser expressos em hibridomas) ou em linhas de células sem ser hibridomas. Podem ser usados construtos de expressão codificando os anticorpos para transformar uma célula hospedeira de mamífero, de inseto ou microbiana. A transformação pode ser realizada usando qualquer método conhecido para introdução de polinucleotídeos em uma célula hospedeira, incluindo, por exemplo, empacotamento do polinucleotídeo em um vírus ou bacteriófago e transdução de uma célula hospedeira com o construto por procedimentos de transfecção conhecidos na técnica, como exemplificado pelas Patentes dos Estados Unidos No. 4,399,216; No. 4,912,040; No. 4,740,461; No. 4,959,455. O procedimento de transformação ótimo usado dependerá de que tipo de célula hospedeira está sendo transformada. Métodos para introdução de polinucleotídeos heterólogos em células de mamíferos são bem conhecidos na técnica e incluem, mas não estão limitados a, transfecção mediada por dextrana, precipitação com fosfato de cálcio, transfecção mediada por polibreno, fusão de protoplastos eletroporação, encapsulamento do(s) polinucleotídeo(s) em lipossomos, mistura de ácidos nucleicos com lipídeos positivamente carregados e microinjeção direta de DNA em núcleos.

[0297] os construtos de expressão recombinantes compreendem tipicamente uma molécula de ácido nucleico codificando um polipeptídeo compreendendo uma ou mais das seguintes: uma ou mais CDRs proporcionadas aqui; uma região constante de cadeia leve; uma região variável de cadeia leve; uma região constante de cadeia pesada (p.ex., Crnl, Crx2 e/ou Crx3); e/ou outra porção de molde de uma proteína de ligação ao antígeno GIPR. Estas sequências de ácidos nucleicos são inseridas em um vetor de expressão apropriado usando técnicas de ligação padrão. Em uma modalidade, a região constante da cadeia pesada ou leve é anexada à extremidade C terminal da região variável da cadeia pesada ou leve específica anti- GIPR e está ligada em um vetor de expressão. O vetor é tipicamente selecionado para ser funcional na célula hospedeira empregue particular (i.e., o vetor é compatível com a maquinaria da célula hospedeira, permitindo que a amplificação e/ou expressão do gene possam ocorrer). Em algumas modalidades são usados vetores que empregam ensaios de complementação proteína-fragmento usando repórteres de proteínas, tais como di-hidrofolato redutase (ver, por exemplo, Pat. dos E.U.A. No. 6,270,964, que é deste modo incorporada por referência). Vetores de expressão adequados podem ser adquiridos, por exemplo, a partir da Invitrogen Life Technologies ou BD Biosciences (anteriormente “Clontech”). Outros vetores úteis para clonagem e expressão dos anticorpos e fragmentos incluem aqueles descritos em Bianchi e McGrew, 2003, Biotech. Biotechnol. Bioeng. 84: 439-44, que é deste modo incorporado por referência. Vetores de expressão adequados adicionais são discutidos, por exemplo, em Methods Enzymol., vol. 185 (D. V. Goeddel, ed.), 1990, Nova Iorque: Academic Press.

[0298] Tipicamente, os vetores de expressão usados em qualquer uma das células hospedeiras conterão sequências para manutenção de plasmídeos e para clonagem e expressão de sequências de nucleotídeos exógenas. Tais sequências, coletivamente referidas como “sequências flanqueantes” em certas modalidades, incluirão tipicamente uma ou mais das seguintes sequências de nucleotídeos: um promotor, uma ou mais sequências intensificadoras, uma origem de replicação, uma sequência de terminação transcricional, uma sequência de íntron completa contendo um local de processamento dador e aceitador, uma sequência codificando uma sequência líder para secreção de polipeptídeos, um local de ligação ao ribossomo, uma sequência de poliadenilação, uma região poliligante para inserir o ácido nucleico codificando o polipeptídeo a ser expresso e um elemento marcador selecionável. Cada uma destas sequências é discutida em baixo.

[0299] Opcionalmente, o vetor pode conter uma sequência codificante de “marcador”, 1.e., uma molécula de oligonucleotídeo localizada na extremidade 5“ ou 3º da sequência codificante de proteína de ligação ao antígeno GIPR; a sequência de oligonucleotídeo codifica poli-His (tal como hexa-His) ou outro “marcador” tal como FLAGº, HA (hemaglutinina vírus da gripe) ou myc, para o qual existem anticorpos comercialmente disponíveis. Este marcador é tipicamente fundido com o polipeptídeo após expressão do polipeptídeo e pode servir como um meio para purificação ou detecção por afinidade da proteína de ligação ao antígeno GIPR a partir da célula hospedeira. A purificação por afinidade pode ser alcançada, por exemplo, por cromatografia em coluna usando anticorpos contra a cauda como uma matriz de afinidade. Opcionalmente, o marcador pode ser subsequentemente removido da proteína de ligação ao antígeno GIPR purificada por vários meios tais como usando certas peptidases para clivagem.

[0300] As sequências flanqueantes podem ser homólogas (i.e., da mesma espécie e/ou estirpe que a célula hospedeira), heterólogas (i.e., de uma espécie sem ser a espécie ou estirpe da célula hospedeira), híbridas (i.e., uma combinação de sequências flanqueantes de mais do que uma fonte), sintéticas ou naturais. Como tal, a fonte de uma sequência flanqueante pode ser qualquer organismo procariótico ou eucariótico, qualquer organismo vertebrado ou invertebrado ou qualquer planta, desde que a sequência flanqueante seja funcional na, e possa ser ativada pela, maquinaria da célula hospedeira.

[0301] Sequências flanqueantes úteis nos vetores podem ser obtidas por qualquer um de vários métodos bem conhecidos na técnica. Tipicamente, sequências flanqueantes úteis aqui terão sido previamente identificadas por mapeamento e/ou por digestão com endonucleases de restrição e podem assim ser isoladas a partir da fonte de tecidos apropriada usando as endonucleases de restrição apropriadas. Em alguns casos, a sequência de nucleotídeos completa de uma sequência flanqueante pode ser conhecida. Aqui, a sequência flanqueante pode ser sintetizada usando os métodos descritos aqui para síntese ou clonagem de ácidos nucleicos.

[0302] Se a totalidade ou somente uma porção da sequência flanqueante for conhecida, então pode ser obtida usando reação em cadeia de polimerase (PCR) e/ou por rastreio de uma biblioteca genômica com uma sonda adequada, tal como um oligonucleotídeo e/ou fragmento de sequência flanqueante da mesma espécie ou de outra espécie. Quando a sequência flanqueante não for conhecida, um fragmento de DNA contendo uma sequência flanqueante pode ser isolado a partir de um pedaço maior de DNA que pode conter, por exemplo, uma sequência codificante ou mesmo outro gene ou genes. O isolamento pode ser alcançado por digestão por endonucleases de restrição para produzir o fragmento de DNA apropriado seguido por isolamento usando purificação em gel de agarose, cromatografia em coluna Qiagenº (Chatsworth, CA) ou outros métodos conhecidos pelo especialista perito. A seleção de enzimas adequadas para alcançar este propósito será prontamente claro para um perito na técnica.

[0303] Uma origem de replicação é tipicamente uma parte daqueles vetores de expressão procarióticos adquiridos comercialmente, e a origem auxilia a amplificação do vetor em uma célula hospedeira. Se o vetor de escolha não contiver uma origem de local de replicação, um pode ser quimicamente sintetizado com base em uma sequência conhecida e ligado no vetor. Por exemplo, a origem de replicação do plasmídeo pBR322 (New England Biolabs, Beverly, MA) é adequada para a maioria das bactérias Gram-negativas, e várias origens virais (p.ex., SV40, polioma, adenovírus, vírus da estomatite vesicular (VSV) ou vírus do papiloma tais como HPV ou BPV) são úteis para clonagem de vetores em células de mamífero. Em geral, o componente de origem da replicação não é necessário para vetores de expressão de mamífero (por exemplo, a origem de SV40 é frequentemente usada somente porque também contém o promotor inicial do vírus).

[0304] Uma sequência de terminação da transcrição está tipicamente localizada 3“ em relação à extremidade de uma região codificante de polipeptídeo e serve para terminar a transcrição. Usualmente, uma sequência de terminação da transcrição em células procarióticas é um fragmento rico em G-C seguido de uma sequência de poli-T. Embora a sequência seja facilmente clonada a partir de uma biblioteca ou mesmo adquirida comercialmente como parte de um vetor pode ser também prontamente sintetizada usando métodos para síntese de ácidos nucleicos tais como aquelas descritos aqui.

[0305] Um gene marcador selecionável “codifica uma proteína necessária para a sobrevivência e crescimento de uma célula hospedeira cultivada em um meio de cultura seletivo. Genes marcadores de seleção típicos codificam proteínas que (a) conferem resistência a antibióticos ou outras toxinas, p.ex., ampicilina, tetraciclina ou canamicina para células hospedeiras procarióticas; (b) complementam deficiências auxotróficas da célula; ou (c) fornecem nutrientes críticos não disponíveis a partir de meios complexos ou definidos. Marcadores selecionáveis específicos são o gene de resistência à canamicina, o gene de resistência à ampicilina e o gene de resistência à tetraciclina. Vantajosamente, um gene de resistência à neomicina pode ser também usado para seleção em células hospedeiras tanto procarióticas como eucarióticas.

[0306] Outros genes selecionáveis podem ser usados para amplificar o gene que será expresso. Amplificação é o processo no qual genes que são requeridos para produção de uma proteína crítica para crescimento ou sobrevivência das células são reiterados em tandem dentro dos cromossomos de gerações sucessivas de células recombinantes. Exemplos de marcadores selecionáveis adequados para células de mamíferos incluem os genes da di-hidrofolato redutase (DHFR) e timidina cinase sem promotor. Transformantes de células de mamífero são colocados sob pressão de seleção, em que somente os transformantes são singularmente adaptados para sobreviver em virtude do gene selecionável presente no vetor. A pressão de seleção é imposta através da cultura das células transformadas sob condições em que a concentração do agente de seleção no meio é sucessivamente aumentada, levando deste modo à amplificação tanto do gene selecionável como do DNA que codifica outro gene, tal como uma proteína de ligação a anticorpo que se liga ao polipeptídeo GIPR. Como resultado, quantidades aumentadas de um polipeptídeo tal como uma proteína de ligação ao antígeno são sintetizadas a partir do DNA amplificado.

[0307] Um sítio de ligação a ribossomos é usualmente necessário para iniciação da tradução de mRNA e é caracterizado por uma sequência de Shine-Dalgarno (procariotas) ou uma sequência de Kozak (eucariotas). O elemento está tipicamente localizado a 3' em relação ao promotor e a 5' em relação à sequência codificante do polipeptídeo a ser expresso.

[0308] Em alguns casos, tais como onde a glicosilação é desejada em um sistema de expressão de células hospedeiras eucarióticas, se pode manipular as várias pré ou pró- sequências para melhorar a glicosilação ou o rendimento. Por exemplo, é possível alterar o local de clivagem por peptidases de um peptídeo sinal particular ou adicionar pró- sequências, o que pode também afetar a glicosilação. O produto de proteína final pode ter, na posição -1 (em relação ao primeiro aminoácido da proteína madura), um ou mais aminoácidos adicionais incidentes na expressão, que podem não ter sido totalmente removidos. Por exemplo, o produto de proteína final pode ter um ou dois resíduos de aminoácidos presentes no local de clivagem por peptidases, anexados ao terminal amino. Alternativamente, o uso de alguns locais de clivagem por enzimas pode resultar em uma forma ligeiramente truncada do polipeptídeo desejado, se a enzima cortar em tal área dentro do polipeptídeo maduro.

[0309] A expressão e clonagem conterão normalmente um promotor que é reconhecido pelo organismo hospedeiro e está operacionalmente ligado molécula codificando a proteína de ligação ao antígeno GIPR. Os promotores são sequências não transcritas localizadas a montante (i.e., 5') em relação ao códon de iniciação de um gene estrutural (geralmente dentro de cerca de 100 a 1000 pb) que controlam a transcrição do gene estrutural. os promotores são convencionalmente agrupados em uma de duas classes: promotores induzíveis e promotores constitutivos. Os promotores induzíveis iniciam níveis aumentados de transcrição a partir de DNA sob seu controle em resposta a alguma mudança nas condições de cultura, tal como a presença ou ausência de um nutriente ou uma mudança na temperatura. Os promotores constitutivos, por outro lado, transcrevem uniformemente um gene ao qual estão operacionalmente ligados, isto é, com pouco ou nenhum controle sobre a expressão do gene. Um grande número de promotores, reconhecidos por uma variedade de células hospedeiras potenciais, é bem conhecido. Um promotor adequado está operacionalmente ligado ao DNA codificando cadeia pesada ou cadeia leve compreendendo uma proteína de ligação ao antígeno GIPR por remoção do promotor do DNA original por digestão com enzimas de restrição e inserção da sequência promotora desejada no vetor.

[0310] Promotores adequados para uso com hospedeiros de levedura são bem conhecidos na técnica. Intensificadores de levedura são vantajosamente usados com promotores de levedura. Promotores adequados para uso em células hospedeiras de mamíferos são bem conhecidos e incluem aqueles, mas não estão limitados àqueles, obtidos a partir dos genomas de vírus tais como vírus do polioma, vírus da varíola aviária, adenovírus (tais como Adenovírus 2), vírus do papiloma bovino, vírus do sarcoma aviário, citomegalovírus, retrovírus, vírus da hepatite B e Vírus Símio 40 (SV40). Outros promotores de mamífero adequados incluem promotores de mamífero heterólogos, por exemplo, promotores de choque térmico e o promotor da actina.

[0311] Uma sequência intensificadora pode ser inserida no vetor para aumentar a transcrição do DNA codificando cadeia leve ou cadeia pesada compreendendo uma proteína de ligação ao antígeno GIPR por eucariotas superiores. Intensificadores são elementos de atuação cis de DNA, usualmente com cerca de 10-300 pb em comprimento, que atuam no promotor para aumentar a transcrição. os intensificadores são relativamente independentes da orientação e posição, tendo sido encontrados em posições tanto 5' como 3' em relação à unidade de transcrição. Várias sequências intensificadoras disponíveis a partir de genes de mamíferos são conhecidas (p.ex., globina, elastase, albumina, alfa-feto-proteína e insulina). Tipicamente, no entanto, é usado um intensificador de um vírus. O intensificador de SV40, o intensificador do promotor inicial de citomegalovírus, o intensificador de polioma e intensificadores de adenovírus conhecidos na técnica são elementos intensificadores exemplificativos para a ativação de promotores eucarióticos. Embora um intensificador possa estar posicionado no vetor 5' ou 3' em relação a uma sequência codificante está tipicamente localizado em um local 5º” a partir do promotor. Uma sequência codificando uma sequência de sinal nativa ou heteróloga apropriada (sequência líder ou peptídeo de sinal) pode ser incorporada em um vetor de expressão para promover a secreção extracelular do anticorpo. A escolha do peptídeo de sinal ou líder depende do tipo de células hospedeiras nas quais o anticorpo é para ser produzido, e uma sequência de sinal heteróloga pode substituir a sequência de sinal nativa. Exemplos de peptídeos de sinal que são funcionais em células hospedeiras de mamífero incluem os seguintes: a sequência de sinal para a interleucina-7 (IL-7) descrita na Patente dos EUA No. 4,965,195; a sequência de sinal para o receptor de interleucina-2 descrita em Cosman et al.,1984, Nature 312: 768; o peptídeo de sinal do receptor de interleucina-4 descrito na Patente EP No. 0367 566; peptídeo de sinal do receptor da interleucina-l de tipo I descrito na Patente dos E.U.A. No. 4,968,607; peptídeo de sinal do receptor da interleucina-l de tipo II descrito na Patente EP No. O 460

846.

[0312] Em uma modalidade, a sequência líder compreende SEQ ID NO: 1217 (MDMRVPAQOLL GLLLLWLRGA RC) que é codificada por SEQ ID NO: 1218 (atggacatga gagtgcctgc acagctgctog ggcetgetge tgetgtgget gagaggegec agatgc). Em outra modalidade, a sequência líder compreende SEQ ID NO: 1219 (MAWALLLLTL LTQOGTGSWA) que é codificada por SEQ ID NO: 1220 (atggcctggg ctctgctgct ccocteaceecte ctcacteagg gcacagggte ctgggcce).

[0313] Os vetores de expressão da invenção que são proporcionados podem ser construídos a partir de um vetor de partida tal como um vetor comercialmente disponível. Tais vetores podem ou não conter todas as sequências flanqueantes desejadas. Quando uma ou mais das sequências flanqueantes descritas aqui não estiverem já presentes no vetor podem ser individualmente obtidas e ligadas no vetor. Os métodos usados para obtenção de cada uma das sequências flanqueantes são bem conhecidos do perito na técnica.

[0314] Após o vetor ter sido construído e uma molécula de ácido nucleico codificando uma cadeia leve, uma cadeia pesada ou uma cadeia leve e uma cadeia pesada compreendendo uma sequência de ligação ao antígeno GIPR ter sido inserida no local adequado do vetor, o vetor completo pode ser inserido em uma célula hospedeira adequada para amplificação e/ou expressão do polipeptídeo. A transformação de um vetor de expressão para uma proteína de ligação ao antígeno em uma célula hospedeira selecionada pode ser alcançada por métodos bem conhecidos incluindo transfecção, infecção, coprecipitação com fosfato de cálcio, eletroporação, microinjeção, lipofecção, transfecção mediada por DEAE- dextrana ou outras técnicas conhecidas. O método selecionado será em parte, uma função do tipo de célula hospedeira a ser usada. Estes métodos e outros métodos adequados são bem conhecidos do especialista perito e são apresentados, por exemplo, em Sambrook et al., 2001, supra.

[0315] Uma célula hospedeira, quando cultivada sob condições apropriadas, sintetiza uma proteína de ligação ao antígeno que pode ser subsequentemente recolhida do meio de cultura (se a célula hospedeira a secretar para o meio) ou diretamente da célula hospedeira que a produz (se não for secretada). A seleção de uma célula hospedeira apropriada dependerá de vários fatores, tais como níveis de expressão desejados, modificações de polipeptídeo que são desejáveis ou necessárias para a atividade (tais como glicosilação ou fosforilação) e facilidade de dobramento em uma molécula biologicamente ativa.

[0316] Linhas de células de mamíferos disponíveis como hospedeiros para expressão são bem conhecidas na técnica e incluem, mas não estão limitadas a, linhas de células imortalizadas disponíveis a partir da American Type Culture Collection (ATCC), incluindo mas não se limitando a células de ovário de hamster chinês (CHO), células HeLa, células de rim de hamster bebê (BHK), células de rim de macaco (COS), células de carcinoma hepatocelular humano (p.ex., Hep G2) e um número de outras linhas de células. Em certas modalidades, as linhas de células podem ser selecionadas através da determinação de quais as linhas de células têm níveis de expressão elevados e constitutivamente produzem proteínas de ligação antígeno com propriedades de ligação a GIPR. Em outra modalidade pode ser selecionada uma linha de células da linhagem de células B que não produz o seu próprio anticorpo mas tem capacidade para produzir e secretar um anticorpo heterólogo.

[0317] Em uma modalidade, a presente invenção está dirigida a uma proteína de ligação ao antígeno produzida por uma célula expressando um ou mais dos polinucleotídeos identificados nas Tabelas 2, 3, 4 e 5.

[0318] Em um aspecto, uma proteína de ligação a GIPR é administrada para tratamento crônico. Em outro aspecto, as proteínas de ligação são administradas para terapia aguda.

[0319] Composições farmacêuticas que compreendem uma proteína de ligação ao antígeno GIPR são também proporcionadas e podem ser utilizadas em qualquer um dos métodos preventivos e terapêuticos divulgados aqui. Em uma modalidade, uma quantidade terapeuticamente eficaz de uma ou uma pluralidade das proteínas de ligação ao antígeno e um diluente, transportador, solubilizante, emulsificante, conservante e/ou adjuvante farmaceuticamente aceitável é também proporcionada. Materiais de formulação aceitáveis não são tóxicos para os receptores às dosagens e concentrações empregues.

[0320] Em certas modalidades, a composição farmacêutica pode conter materiais de formulação para modificar, manter ou preservar, por exemplo, o pH, osmolaridade, viscosidade, clareza, cor, isotonicidade, odor, esterilidade, estabilidade, taxa de dissolução ou liberação, adsorção ou penetração da composição. Em tais modalidades, materiais de formulação adequados incluem, mas não estão limitados a, aminoácidos (tais como glicina, glutamina, asparagina, arginina ou lisina); antibióticos; antioxidantes (tais como ácido ascórbico, sulfito de sódio ou hidrogenossulfito de sódio); tampões (tais como borato, bicarbonato, Tris-HCl citratos, fosfatos ou outros ácidos orgânicos); agentes de volume (tais como manitol ou glicina); agentes quelantes (tais como ácido etilenodiaminatetra-acético (EDTA) ); agentes complexantes (tais como cafeína, polivinilpirrolidona, beta-ciclodextrina ou hidroxipropil- beta-ciclodextrina); enchimentos; monossacarídeos; dissacarídeos; e outros carboidratos (tais como glucose,

manose ou dextrina); proteínas (tais como albumina, gelatina ou imunoglobulinas); agentes corantes, aromatizantes e diluentes; emulsificantes; polímeros hidrofílicos (tais como polivinilpirrolidona); polipeptídeos de baixo peso molecular; contraíons formadores de sais (tais como sódio); conservantes (tais como cloreto de benzalcônio, ácido benzoico, ácido salicílico, timerosal, álcool de fenetila, metilparabeno, propilparabeno, clorexidina, ácido sórbico ou peróxido de hidrogênio); solventes (tais como glicerina, propilenoglicol ou polietilenoglicol); álcoois de açúcares (tais como manitol ou sorbitol); agentes de suspensão; tensoativos ou agentes molhantes (tais como pluronics, PEG, ésteres de sorbitana, polissorbatos tais como polissorbato 20, polissorbato, triton, trometamina, lecitina, colesterol, tiloxapal); agentes intensificadores da estabilidade (tais como sacarose ou sorbitol); agentes intensificadores da tonicidade (tais como haletos de metais alcalinos, preferencialmente cloreto de sódio ou de potássio, manitol, sorbitol); veículos de distribuição; diluentes; excipientes e/ou adjuvantes farmacêuticos. REMINGTON'S PHARMACEUTICAL SCIENCES, 18º Edição (A.R. Genrmo, ed.), 1990, Mack Publishing Company proporciona detalhes adicionais e opções para agentes adequados que podem ser incorporados nas composições farmacêuticas.

[0321] Em certas modalidades, a composição farmacêutica ótima será determinada por um perito na técnica dependendo, por exemplo, da via de administração prevista, formato de distribuição e dosagem desejada. Ver, por exemplo, REMINGTON'S PHARMACEUTICAL SCIENCES, supra. Em certas modalidades, tais composições podem influenciar o estado físico, estabilidade, taxa de liberação in vivo e taxa de eliminação in vitro das proteínas de ligação ao antígeno divulgadas. Em certas modalidades, o veículo ou transportador primário em uma composição farmacêutica pode ter natureza aquosa ou não aquosa. Por exemplo, um veículo ou transportador adequado pode ser água para injeção ou solução salina fisiológica. Em certas modalidades, as composições de proteína de ligação ao antígeno GIPR podem ser preparadas para armazenamento por mistura da composição selecionada tendo o grau de pureza desejado com agentes de formulação opcionais (REMINGTON'S PHARMACEUTICAL SCIENCES, supra) na forma de um bolo liofilizado ou uma solução aquosa. Adicionalmente, em certas modalidades, a proteína de ligação ao antígeno GIPR pode ser formulada como um liofilizado usando excipientes apropriados tais como sacarose.

[0322] As composições farmacêuticas podem ser selecionadas para distribuição parenteral. Alternativamente, as composições podem ser selecionadas para inalação ou para distribuição através do trato digestivo, tal como oralmente. A preparação de tais composições farmaceuticamente aceitáveis está dentro da perícia na técnica.

[0323] Os componentes da formulação estão presentes preferencialmente em concentrações que são aceitáveis para o local de administração. Em certas modalidades são usados tampões para manter a composição a pH fisiológico ou em a pH ligeiramente mais baixo, tipicamente dentro de uma gama de pH de cerca de 5 a cerca de 8.

[0324] Quando a administração parenteral for contemplada, as composições terapêuticas podem ser proporcionadas na forma de uma solução aquosa parenteralmente aceitável, isenta de pirogênios compreendendo a proteína de ligação ao antígeno GIPR humana desejada em um veículo farmaceuticamente aceitável. Um veículo particularmente adequado para injeção parenteral é água destilada estéril na qual a proteína de ligação ao antígeno GIPR é formulada como uma solução isotônica, estéril, apropriadamente preservada. Em certas modalidades, a preparação pode envolver a formulação da molécula desejada com um agente, tal como microesferas injetáveis, partículas bioerodíveis, compostos poliméricos (tais como ácido poliláctico ou ácido poliglicólico), esférulas ou lipossomos, que pode proporcionar liberação controlada ou sustentada do produto que pode ser distribuído através de injeção de deposição. Em certas modalidades pode ser também usado ácido hialurônico, tendo o efeito de promoção de duração sustentada na circulação. Em certas modalidades, dispositivos de distribuição de fármacos implantáveis podem ser usados para introduzir a proteína de ligação ao antígeno desejada.

[0325] Certas composições farmacêuticas são formuladas para inalação. Em algumas modalidades, as proteínas de ligação ao antígeno GIPR são formuladas como um pó seco inalável. Em modalidades específicas, soluções de inalação de proteína de ligação ao antígeno GIPR podem ser também formuladas com um propulsor para distribuição por aerossol. Em certas modalidades, as soluções podem ser nebulizadas Métodos de administração e formulação pulmonar são,

portanto, adicionalmente descritos no Pedido de Patente Internacional No. PCT/US94/001875, que é incorporado por referência e descreve a administração pulmonar de proteínas quimicamente modificadas. Algumas formulações podem ser administradas oralmente. Proteínas de ligação ao antígeno GIPR que são administradas desta forma podem ser formuladas com ou sem transportadores habitualmente usados na composição de formas de dosagem sólidas tais como comprimidos e cápsulas. Em certas modalidades, uma cápsula pode ser desenhada para liberar a porção ativa da formulação no ponto no trato gastrointestinal quando a biodisponibilidade for maximizada e a degradação pré-sistêmica for minimizada. Agentes adicionais podem ser incluídos para facilitar a absorção da proteína de ligação ao antígeno GIPR. Diluentes, aromatizantes, ceras com baixo ponto de fusão, óleos vegetais, lubrificantes, agentes de suspensão, agentes de desintegração de comprimidos e aglutinantes podem ser também empregues.

[0326] Algumas composições farmacêuticas compreendem uma quantidade eficaz de um ou uma pluralidade de proteínas de ligação ao antígeno GIPR em uma mistura com excipientes atóxicos que são adequados para a fabricação de comprimidos. Por dissolução dos comprimidos em água estéril, ou outro veículo apropriado, as soluções podem ser preparadas na forma de dose unitária. Excipientes adequados incluem, mas não estão limitados a, diluentes inertes, tais como carbonato de cálcio, carbonato ou bicarbonato de sódio, lactose ou fosfato de cálcio; ou agentes aglutinantes, tais como amido, gelatina ou acácia; ou agentes lubrificantes tais como estearato de magnésio, ácido esteárico ou talco.

[0327] Composições farmacêuticas adicionais serão evidentes para aqueles peritos na técnica, incluindo formulações envolvendo proteínas de ligação ao antígeno GIPR em formulações de distribuição prolongada ou controlada. Técnicas para formulação de uma variedade de outros meios de distribuição sustentada ou prolongada, tais como transportadores de lipossomo, micropartículas bioerodíveis ou esférulas porosas e injeções de depósito, são também conhecidas dos peritos na técnica. Ver, por exemplo, Pedido de Patente Internacional No. PCT/US93/00829, que é incorporado por referência e descreve a liberação controlada de micropartículas poliméricas porosas para distribuição de composições farmacêuticas. As preparações de liberação sustentada podem incluir matrizes poliméricas semipermeáveis na forma de artigos moldados, p.ex., filmes ou microcápsulas. Matrizes de liberação sustentada podem incluir poliésteres, hidrogéis, polilactídeos (como divulgado na Patente dos E.U.A. No. 3,773,919 e Pedido de Patente Europeia No. de Publicação EP 058481, cada um dos quais é incorporado por referência), copolímeros de ácido L-glutâmico e gama etil- L-glutamato (Sidman et al., 1983, Biopolymers 2: 547-556), poli (2-hidroxietil-metacrilato) (Langer et al., 1981, . Biomed. Mater. Res. 15: 167-277 e Langer, 1982, Chem. Tech. 12: 98-105), acetato de vinila de etileno (Langer et al., 1981, supra) ou ácido poli-D(-)-3-hidroxibutírico (Pedido de Patente Europeia No. de Publicação EP 133,988) . As composições de liberação sustentada podem também incluir lipossomos que podem ser preparados por qualquer um de vários métodos conhecidos na técnica. Ver, p.ex., Eppstein et al., 1985, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 3688-3692; Pedidos de Patente Europeia Nos. de Publicação EP 036,676; EP 088,046 e EP 143,949, incorporados por referência.

[0328] As composições farmacêuticas usadas para administração in vivo são tipicamente proporcionadas como preparações estéreis. A esterilização pode ser alcançada por filtração através de membranas de filtração estéril. Quando a composição é liofilizada, a esterilização usando este método pode ser conduzida antes de ou após liofilização e reconstituição. As composições para administração parenteral podem ser armazenadas em forma liofilizada ou em uma solução. As composições parenterais são geralmente colocadas em um recipiente tendo uma porta de acesso estéril, por exemplo, um saco ou frasco de solução intravenosa tendo uma tampa perfurável por uma agulha de injeção hipodérmica.

[0329] Em certas formulações, uma proteína de ligação ao antígeno tem uma concentração de pelo menos 10 mg/mL, 20 mg/mL, 30 mg/mL, 40 mg/mL, 50 mg/mL, 60 mg/mL, 70 mg/mL, 80 mg/mL, 90 mg/mL, 100 mg/mL ou 150 mg/mL. Em uma modalidade, uma composição farmacêutica compreende a proteína de ligação ao antígeno, um tampão e polissorbato. Em outras modalidades, a composição farmacêutica compreende uma proteína de ligação ao antígeno, um tampão, sacarose e polissorbato. Um exemplo de uma composição farmacêutica é uma contendo 50-100 mg/mL de proteína de ligação ao antígeno, acetato de sódio a 5-20 mM, sacarose a 5-10% p/v e polissorbato a 0,002-0,008% p/v. Certas composições, por exemplo, contêm 65-75 mg/mL de uma proteína de ligação ao antígeno em tampão de acetato de sódio a 9-11 mM, sacarose a 8-10% p/v e polissorbato a 0,005-0,006% p/v. O pH de certas tais formulações está na gama de 4,5-6. Outras formulações têm um pH de 5,0-5,5 (p.ex., pH de 5,0, 5,2 ou 5,4).

[0330] Logo que a composição farmacêutica tenha sido formulada pode ser armazenada em frascos estéreis como uma solução, suspensão, gel, emulsão, sólido, cristal ou como um pó desidratado ou liofilizado. Tais formulações podem ser armazenadas em uma forma pronta para uso ou em uma forma (p.ex., liofilizada) que é reconstituída antes da administração. Estojos para produção de uma unidade de administração de dose única são também proporcionados. Certos estojos contêm um primeiro recipiente tendo uma proteína seca e um segundo recipiente tendo uma formulação aquosa. Em certas modalidades são proporcionados estojos contendo seringas com câmara única e múltiplas pré-cheias (p.ex., seringas de líquidos e liosseringas). A quantidade terapeuticamente eficaz de uma composição farmacêutica contendo a proteína de ligação ao antígeno GIPR a ser empregada dependerá, por exemplo, do contexto e objetivos terapêuticos. Um perito na técnica apreciará que os níveis de dosagem apropriados para o tratamento variarão dependendo, em parte, da molécula distribuída, da indicação para a qual a proteína de ligação ao antígeno GIPR está sendo usada, da via de administração e do tamanho (peso corporal, superfície corporal ou tamanho do órgão) e/ou da condição (idade e saúde geral) do paciente. Em certas modalidades, o médico pode titular a dosagem e modificar a via de administração para obter o efeito terapêutico ótimo.

[0331] A frequência de dosagem dependerá dos parâmetros farmacocinéticos do da proteína de ligação ao antígeno GIPR em particular na formulação usada. Tipicamente, um médico administra a composição até ser alcançada uma dosagem que alcance o efeito desejado. A composição pode, portanto, ser administrada como uma dose única ou como duas ou mais doses (que podem ou não conter a mesma quantidade da molécula desejada) ao longo do tempo ou como uma infusão contínua através de um dispositivo de implantação ou cateter. Dosagens apropriadas podem ser averiguadas através do uso de dados de dose-resposta “apropriados. Em certas modalidades, as proteínas de ligação ao antígeno podem ser administradas a pacientes ao longo de um período de tempo prolongado. Em certas modalidades, a proteína de ligação ao antígeno é doseada a cada duas semanas, a cada mês, a cada dois meses, a cada três meses, a cada quatro meses, a cada cinco meses ou a cada seis meses.

[0332] A via de administração da composição farmacêutica está de acordo com métodos conhecidos, p.ex., oralmente, através de injeção por vias intravenosa, intraperitonial, intracerebral (intraparenquimal), intracerebroventricular, intramuscular, intraocular, intra-arterial, intraportal ou intralesional; por sistemas de liberação sustentada ou por dispositivos de implantação. Em certas modalidades, as composições podem ser administradas por injeção de bólus ou continuamente por infusão ou por dispositivo de implantação.

[0333] A composição pode ser também administrada localmente através de implantação de uma membrana, esponja ou outro material apropriado sobre o qual a molécula desejada tenha sido absorvida ou encapsulada. Em certas modalidades, onde é usado um dispositivo de implantação, o dispositivo pode ser implantado em qualquer tecido ou órgão adequado, e a distribuição da molécula desejada pode ser através de difusão, bólus de liberação programada ou administração contínua.

[0334] Pode ser também desejável usar composições farmacêuticas de proteína de ligação ao antígeno GIPR de acordo com o divulgado ex vivo. Em tais casos, células, tecidos ou órgãos que tenham sido removidos do paciente são expostos às composições farmacêuticas de proteínas de ligação ao antígeno GIPR após o que as células, tecidos e/ou órgãos são subsequentemente implantados de volta no paciente.

[0335] Um médico será capaz de selecionar uma indicação de tratamento e níveis de lipídeos apropriados, dependendo do perfil individual de um paciente particular. Um padrão bem aceite para orientar o tratamento da hiperlipidemia é o Third Report of the National Cholesterol Education Program (NCEP) Expert Panel on Detection, Evaluation, and Treatment of the High Blood Cholesterol in Adults (Adult Treatment Panel III) Relatório Final, National Institutes of Health, Publicação NIH No. 02-5215 (2002), a publicação impressa do qual é deste modo incorporada por referência na sua totalidade.

[0336] A eficácia de uma dose particular pode ser avaliada por referência a biomarcadores ou melhoria em certos parâmetros fisiológicos. Exemplos de biomarcadores adequados incluem a razão entre colesterol livre e lipídeo membranar, colesterol livre e proteína membranar, fosfatidilcolina e esfingomielina ou níveis de HDL-C.

[0337] São também proporcionadas aqui composições compreendendo uma proteína de ligação ao antígeno GIPR e um ou mais agentes terapêuticos adicionais, bem como métodos em que tais agentes são administrados simultaneamente ou sequencialmente com uma proteína de ligação ao antígeno GIPR para uso nos métodos preventivos e terapêuticos divulgados aqui. O um ou mais agentes adicionais podem ser coformulados com uma proteína de ligação ao antígeno GIPR ou podem ser coadministrados com uma proteína de ligação ao antígeno GIPR. Em geral, os métodos, composições e compostos terapêuticos podem ser também empregues em combinação com outros terapêuticos no tratamento de vários estados de doença, com os agentes adicionais sendo administrados simultaneamente

[0338] . Em um aspecto, a presente invenção está dirigida a um método de tratamento de um sujeito com uma disfunção metabólica, compreendendo o método administração ao sujeito de uma quantidade terapeuticamente eficaz de um agonista do receptor de GLP-1 e uma quantidade terapeuticamente eficaz de um antagonista de GIPR que se liga especificamente a uma proteína tendo uma sequência de aminoácidos tendo pelo menos 90% de identidade de sequências de aminoácidos com uma sequência de aminoácidos de um GIPR.

[0339] Um “agonista do receptor de GLP-1” se refere a compostos tendo atividade do receptor de GLP-l. Tais compostos exemplificativos incluem exendinas, análogos de exendina, agonistas de exendina, GLP-1(7-37), análogos de GLP-1(7-37), agonistas de GLP-1(7-37) e similares. Os compostos agonistas do receptor de GLP-1 podem opcionalmente ser amidados. Os termos “agonista do receptor de GLP-1” e “composto agonista do receptor de GLP-1” têm o mesmo significado.

[0340] O termo “exendina” inclui peptídeos de exendina ocorrendo naturalmente (ou versões sintéticas ocorrendo naturalmente) que são encontrados nas secreções salivares do monstro de Gila. As exendinas de interesse particular incluem exendina-3 e exendina-4. As exendinas, análogos de exendina e agonistas de exendina para uso nos métodos descritos aqui podem opcionalmente ser amidados e podem também estar em uma forma ácida, forma de sal farmaceuticamente aceitável ou qualquer outra forma fisiologicamente ativa da molécula.

[0341] Em uma modalidade, a razão molar entre um agonista do receptor de GLP-1 e um antagonista de GIPR é de cerca de 1:1 a 1:110, 1:1 a 1:100, 1:1 a 1:75, 1:1 a 1:50, 1:1 a 1:25, 1:1 a 1:10, 1:1 a 1:5 e 1:1. Em uma modalidade, a razão molar entre um antagonista de GIPR e um agonista do receptor de GLP-1 é de cerca de 1:1 a 1:110, 1:1 a 1:100, 1:1 a 1:75, 1:1 a 1:50, 1:1 a 1:25, 1:1 a 1:10 e 1:1 a 1:5.

[0342] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 é usado em combinação com o antagonista de GIPR a razões molares terapeuticamente eficazes de entre cerca de 1:1,5 e 1:150, preferencialmente 1:2 e 1:50.

[0343] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 e o antagonista de GIPR estão presentes em doses que são, pelo menos, cerca de 1,1 a 1,4, 1,5, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 ou 10 vezes menores do que as doses de cada composto sozinho necessárias para tratar uma condição e/ou doença.

[0344] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 é GLP-1(7-37) ou um análogo de GLP-1(7-37).

[0345] Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP- 1 é selecionado do grupo consistindo em exenatida, liraglutida, lixisenatida, albiglutida, dulaglutida, semaglutida e taspoglutida.

[0346] Em um aspecto, a presente invenção está dirigida a um método de tratamento compreendendo administração a um sujeito de uma quantidade terapeuticamente eficaz de pelo menos um agonista do receptor de GLP-l1 em combinação com a administração de pelo menos um antagonista de GIPR que, após administração a um sujeito com sintomas de uma disfunção metabólica, proporciona efeitos benéficos sustentados.

[0347] Em uma modalidade, a administração de, pelo menos, um agonista do receptor de GLP-l em combinação com a administração de, pelo menos, um antagonista de GIPR proporciona efeitos benéficos sustentados de, pelo menos, um sintoma de uma disfunção metabólica.

[0348] Em uma modalidade, as quantidades terapeuticamente eficazes do agonista do receptor de GLP-l1 e do antagonista de GIPR são combinadas antes da administração ao sujeito.

[0349] Em uma modalidade, as quantidades terapeuticamente eficazes do agonista do receptor de GLP-1 e do antagonista de GIPR são administradas ao sujeito sequencialmente.

[0350] Em uma modalidade, as quantidades terapeuticamente eficazes de um agonista do receptor de GLP-1 e um antagonista de GIPR são quantidades sinergicamente eficazes.

[0351] A exendina-4 (HGEGTFTSDLSKQMEEEAVRLFIEWLKNGGPSSGAPPPS-NH, (SEQ ID NO: 1223)) é um peptídeo encontrado na saliva do monstro de Gila, Heloderma suspectum; e a exendina-3 (HSDGTFTSDLSKQMEEEAVRLFIEWLKNGGPSSGAPPPS-NH2(SEQ ID NO: 1224)) é um peptídeo encontrado na saliva do lagarto-de- contas, Heloderma horridum. As exendinas têm alguma similaridade de sequências de aminoácidos com alguns membros da família do peptídeo semelhante ao glucagon (GLP). Por exemplo, a exendina-4 tem cerca de 53% de identidade de sequências com o peptídeo semelhante ao glucagon-l (GLP- 1) (7-37) (HAEGTFTSDVSSYLEGQAAKEFIAWLVKGRG (SEQ ID NO: 1244) ). No entanto, a exendina-4 é transcrita a partir de um gene distinto, não o homólogo do monstro de Gila do gene de proglucagon de mamífero a partir do qual o GLP-1 é expresso. Adicionalmente, a exendina-4 não é um análogo de GLP-1(7-37) porque a estrutura do peptídeo sintético da exendina-4 não foi criada por modificação sequencial da estrutura de GLP-

1. Nielsen et al., Current Opinion in Investigational Drugs, 4 (4): 401-405 (2003).

[0352] A exendina-4 sintética, também conhecida como exenatida, está comercialmente disponível como BYETTAº (Amylin Pharmaceuticals, Inc. e Eli Lilly and Company). Uma formulação uma vez semanal de exenatida é descrita em WO 2005/102293, a divulgação da qual é incorporada por referência aqui.

[0353] “Análogo de exendina” se refere a peptídeos que provocam uma atividade biológica de um peptídeo de referência de exendina, tendo preferencialmente uma potência igual ao ou melhor do que o peptídeo de referência de exendina (p.ex., exendina-4) ou dentro de cinco ordens de grandeza (mais ou menos) da potência em comparação com o peptídeo de referência da exendina, quando avaliada por medidas conhecidas na técnica tais como estudos de ligação ao receptor e/ou competição como descrito, p.ex., por Hargrove et al., Regulatory Peptides, 141: 113-119 (2007), a divulgação do qual é incorporada por referência aqui. Preferencialmente, os análogos de exendina se ligarão em tais ensaios com uma afinidade de menos do que 1 UM e, mais preferencialmente, com uma afinidade de menos do que 3 nM, menos do que 1 nM ou menos do que 0,1 nM. O termo “análogo de exendina” pode ser também referido como “agonista de exendina”. Em uma modalidade preferencial, o análogo de exendina é um análogo de exendina-4.

[0354] Os análogos de exendina incluem também os peptídeos descritos aqui que foram quimicamente derivatizados ou alterados, por exemplo, peptídeos com resíduos de aminoácidos não naturais (p.ex., taurina, resíduos de fB-raminoácidos, resíduos de vy-aminoácidos e resíduos de D-aminoácidos), modificações de grupos funcionais C-terminais, tais como amidas, ésteres e modificações de cetonas C-terminais e modificações de grupos funcionais N-terminais, tais como aminas aciladas, bases de Schiff ou ciclização, como encontrado, por exemplo, no aminoácido ácido piroglutâmico. Os análogos de exendina podem também conter outras frações químicas, tais como miméticos de peptídeos.

[0355] Exendinas e análogos de exendina exemplificativos exendina-4 (SEQ ID NO: 1223); exendina-3 (SEQ ID NO: 1224); Leu!í-exendina-4 (SEQ ID NO: 1225); Leu!º,Phe?º-exendina-4 (SEQ ID NO: 1226); Leu!i,Ala!º, Phe?º-exendina-4 (SEQ ID NO: 1227); exendina-4(1-30) (SEQ ID NO: 1228); Leu!i-exendina- 4(1-30) (SEQ ID NO: 1229); Leu!í,Phe?º-exendina-4(1-30) (SEQ ID NO: 1230); Leu!í,Ala!?, Phe??-exendina-4(1-30) (SEQ ID NO: 1231); exendina-4(1-28) (SEQ ID NO: 1232); Leu!i-exendina- 4(1-28) (SEQ ID NO: 1233); Leu!º, Phe?º-exendina-4(1-28) (SEQ ID NO: 1234); Leu!i,Ala!º, Phe??-exendina-4 (1-28) (SEQ ID NO: 1235); Leu!é, Lys!71:20, Alalº, Glu?!, Phe?5,Glnººt-exendina-4 (SEQ ID NO: 1236); Leu!º,Lys!/-20, Alalº, Glu?º!, Glnººt-exendina-4 (SEQ ID NO: 1237); octilGly!º,Glnººt-exendina-4 (SEQ ID NO: 1238); Leu!º, G1nºº, octilGly?**-exendina-4 (SEQ ID NO: 1239); Phe“, Leu!º, G1nºº, Lys?3, Gluº?*, Ile?5 36, Ser? -exendina-4(1-37) (SEQ ID NO: 1240); Pheº, Leu!º, Lys!7-:2º, Al alº, GLu2!, G1n?ºt- exendina-4 (SEQ ID NO: 1241); Val!!, ITle!?, Leu!i,Ala!6, Lys?!, Phe??-exendina-4 (SEQ ID NO: 1242); exendina-4-Lys“*º (SEQ ID NO: 1243); lixisenatida (Sanofi-Aventis/Zealand Pharma); CJC-1134 (ConjuChem, Inc.); [Nºe- (ácido 17-carbóxi-heptadecanoico)Lys?º] exendina-4-NH, (SEQ ID NO: 1268); [Nº- (17-carbóxi-hepta- decanoil)Lys??]exendina-4-NH> (SEQ ID NO: 1269); [desamino- His!,Nº- (17-carbóxi-heptadecanoil)Lys2º]exendina-4-NH>, (SEQ ID NO: 1270); [Arg!2/27, NLelº, Ne- (17-carbóxi- heptadecanoil)Lys??]exendina-4-NH> (SEQ ID NO: 1271); [Nº - (19-carbóxi-nonadecanoilamino) Lys2º] -exendina-4-NH> (SEQ ID

NO: 1272); [Nº- (15-carboxipentadecanoilamino)Lys2º]- exendina-4-NH>, (SEQ ID NO: 1273); [Nºe-(13- carboxitridecanoilamino) Lys? ]exendina-4-NH> (SEQ ID NO: 1274); [Nº-(ll-carbóxi-undecanoil-amino) Lys?º] exendina-4-NH> (SEQ ID NO: 1275); exendina-4-Lys*º(e-MPA) -NH2 (SEQ ID NO: 1276); exendina-4-Lys*º(e-AEEA-AEEA-MPA)-NH2 (SEQ ID NO: 1277); exendina-4-Lys*º (e-AEEA-MPA) -NH2 (SEQ ID NO: 1278); exendina-4-Lys“*º (e-MPA) -albumina (SEQ ID NO: 1279); exendina-4-Lys*º (e-AEEA-AEEA-MPA) -albumina (SEQ ID NO: 1280); exendina-4-Lys“º(e-AEEA-MPA)-albumina (SEQ ID NO: 1281); e similares. AEEA se refere a ácido [2-(2- amino) etoxi) lacético. EDA se refere a etilenodiamina. MPA se refere a ácido maleimidopropiônico. As exendinas e análogos de exendina podem ser opcionalmente amidados.

[0356] Em uma modalidade, o composto agonista receptor de GLP-1 é um análogo de exendina-4 que tem pelo menos 80% de identidade de sequências com exendina-4 (SEQ ID NO: 1223); pelo menos 85% de identidade de sequências com exendina-4 (SEQ ID NO: 1223); pelo menos 90% de identidade de sequências com exendina-4 (SEQ ID NO: 1223); ou pelo menos 95% de identidade de sequências com exendina-4 (SEQ ID NO: 1223).

[0357] Outras exendinas e análogos de exendina úteis nos métodos descritos aqui incluem aqueles descritos em WO 98/05351; WO 99/07404; WO 99/25727; WO 99/25728; WO 99/40788; WO 00/41546; WO 00/41548; WO 00/73331; WO 01/51078; WO 03/099314; Pat. dos E.U.A. No. 6,956,026; Pat. dos E.U.A. No. 6,506,724; Pat. dos E.U.A. No. 6,703,359; Pat. dos E.U.A. No. 6,858,576; Pat. dos E.U.A. No. 6,872,700; Pat. dos E.U.A. No. 6,902,744; Pat. dos E.U.A. No. 7,157,555; Pat. dos E.U.A.

No. 7,223,725; Pat. dos E.U.A. No. 7,220,721; Publicação dos EUA No. 2003/0036504; e Publicação dos EUA No. 2006/0094652, as divulgações das quais são incorporadas por referência aqui na sua totalidade.

[0358] “Análogos de GLP-1(7-37)” se referem a peptídeos que provocam uma atividade biológica similar àquela de GLP- 1(7-37), quando avaliada por medidas conhecidas na técnica tais como ensaios de ligação ao receptor ou ensaios de glucose no sangue in vivo como descrito, p.ex., por Hargrove et al. Regulatory Peptides, 141: 113-119 (2007), a divulgação do qual é incorporada por referência aqui. Em uma modalidade, o termo “análogo de GLP-1(7-37)” se refere a um peptídeo que tem uma sequência de aminoácidos com 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 ou 8 substituições, inserções, deleções de aminoácidos ou uma combinação de dois ou mais destes, quando comparada com a sequência de aminoácidos de GLP-1(7-37). Em uma modalidade, o análogo de GLP-1(7-37) é GLP-1(7-36)-NH2. Os análogos de GLP-1(7-37) incluem as formas amidadas, a forma ácida, a forma de sal farmaceuticamente aceitável e qualquer outra forma fisiologicamente ativa da molécula.

[0359] GLP-1(7-37) e análogos de GLP-1(7-37) exemplificativos incluem GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1244); GLP- 1(7-36) -NH2 (SEQ ID NO: 1245); liraglutida (VICTOZA? da Novo Nordisk); albiglutida (SYNCRIA? “da GlaxoSmithKline); taspoglutida (Hoffman La-Roche); dulaglutida (também conhecida como LY2189265; Eli Lilly and Company); LY2428757 (Eli Lilly and Company); desamino-His',Arg?6,Lys?º (Nº- (y- Glu (N-a-hexadecanoil)))-GLP-1(7-37) (peptídeo nuclear divulgado como SEQ ID NO: 1282); desamino-His',Arg?6,Lys?º (Nº octanoil)-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1283); Arg?26 3º, Lys?º (Nº- (wo- carboxipentadecanoil))-GLP-1(7-38) (SEQ ID NO: 1284); Arg26 3º, Lys?6 (Nº- (y-Glu (N-a-hexadecanoil)))-GLP-1(7-36) (peptídeo nuclear divulgado como SEQ ID NO: 1285); Aibs 35, Arg26- 3º, Phe?! -GLP-1(7-36)) (SEQ ID NO: 1246); HXaagEGTFTSDVSSYLEXaa2z2Xaa:;AAKEFIXaazoWLXaa;z3XaazsG XaazçKaa3i; em que Xaa; é A, V ou G; Xaa» é G, K ou E; Xaa;z é Q ou K; Xaazº É A ou E; Xaa3z3z é V ou K; Xaaz é K, N ou R; Xaa:xçé R Ou G; e Xaa;; É G, H, P ou está ausente (SEQ ID NO: 1247); Argºí- GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1248); Glu?º-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1249); Lys??-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1250); Glyº%36,Glu??-GLP- 1(7-37) (SEQ ID NO: 1251); Valº,Glu??,Gly*º-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1252); Gly8-36,Glu??,Lys??, Asn?º-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1253); Valº,Glu?º,Lys??,Asn?º,Gly?-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1254); Gly836,Glu??, Pro? -GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1255); Valº,Glu??,Glyº*ºPro?'-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1256); Gl yt- 36, Glu??, Lys??, Asn%º, Pro?”-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1257); Valº,Glu??, Lys??, Asn?º,Gly?6,Pro?-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1258); Glyt- 36, Glu??-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1259); Valº,Glu??, Gly?*-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1260); Valº,Glu??, Asn?º,Gly?º-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1261); Gl yt- 36, Glu??, Asn?*-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1262). Cada um dos GLP-1(7-37) e análogos de GLP-1(7-37) pode ser opcionalmente amidado.

[0360] Em uma modalidade, GLP-1(7-37) ou análogos de GLP- 1(7-37) estão covalentemente ligados (diretamente ou por um grupo de ligação) a uma fração Fc de uma imunoglobulina (p.ex., IgG, IgE, IgG e similares). Por exemplo, qualquer uma de SEQ ID NOs: 25-40 pode estar covalentemente ligada à porção Fc de uma imunoglobulina compreendendo a sequência de: AESKYGPPCPPCPAPXaaisXaa,i Xaa:s GGPSVFLFPPKPKDTLMISRTPEVTCVVVDV SQEDPEVOFNWYVDGVEVHNAKTKPREEQFXaasoSTYRVVSVLTVLHODWLNGKEYKC

KVSNKGLPSSIEKTISKAKGQPREPQVYTLPPSQEEMTKNQVSLTCLVKGFYPSDIAVE

WESNGQOPENNYKTTPPVLDSDGSFFLYSRLTVDKSRWQOEGNVFSCSVMHEALHNHYTOK SLSLSLGXaasz30; em que Xaaiç É P ou E; Xaai É F, V ou A; Xaais é L, E ou A; Xaasgo É N ou A; e Xaaszxo É K ou está ausente (SEQ ID NO: 1263). O grupo de ligação pode ser qualquer fração química (p.ex., aminoácidos e/ou grupos químicos). Em uma modalidade, o grupo de ligação é (-GGGGS-)x (SEQ ID NO: 1264) onde x é 1, 2, 3, 4, 5 ou 6; preferencialmente 2, 3 ou 4; mais preferencialmente 3. Em uma modalidade, o análogo de GLP-1(7-37) covalentemente ligado à porção Fc de uma imunoglobulina compreende a sequência de aminoácidos:

HGEGTFTSDVSSYLEEQAAKEFIAWLVKGGGGGGGSGGGGSGGGGSAESKYGPPCPPCP APEAAGGPSVFLFPPKPKDTLMISRTPEVTCVVVDVSQEDPEVQFNWYVDGVEVHNAKT KPREEQFNSTYRVVSVLTVLHODWLNGKEYKCKVSNKGLPSSIEKTISKAKGQPREPQV

YTLPPSQEEMTKNQVSLTCLVKGFYPSDIAVEWESNGQOPENNYKTTPPVLDSDGSFFLY SR LTVDKSRWOEGNVFSCSVMHEALHNHYTOKSLSLSLG (SEQ ID NO: 1265).

[0361] Em outra modalidade, o GLP-1(7-37) ou análogo de GLP-1(7-37) pode estar covalentemente ligado (diretamente ou através de um grupo de ligação) a uma ou duas moléculas de polietilenoglicol. Por exemplo, um análogo de GLP-1(7-37) pode compreender a sequência de aminoácidos: HXaasEGTFTSDVS SYLEXaa22OAAKEFIAWLXaa3;3KGGPSSGAPPPC4asCa6-Z, em que Xaas; é: D- Ala, G, V, L, I, S ou T; Xaa» é G, E, D ou K; Xaa3z3z é: V ou I; e zZ é OH ou NH> (SEQ ID NO: 1266) e, opcionalmente, em que (i) uma fração de polietilenoglicol está covalentemente anexada a Css, (ii) uma fração de polietilenoglicol está covalentemente anexada a Ca OU (iii) uma fração de polietilenoglicol está ligada a C's e uma fração de polietilenoglicol está anexada a Cs.6. Em uma modalidade, o análogo de GLP-1(7-37) é HVEGTFTSDVSSYLEEQAAKEFI AWLIKGGPSSGAPPPC+usC4a6-NH2 (SEQ ID NO: 1267) e, opcionalmente, em que (i) uma fração de polietilenoglicol está covalentemente anexada a Ca, (ii) uma fração de polietilenoglicol está covalentemente anexada a Cuk Ou (iii) uma fração de polietilenoglicol está ligada a C'.s e uma fração de polietilenoglicol está anexada a Cas.

[0362] Em uma modalidade, o composto agonista receptor de GLP-1 é um peptídeo que tem pelo menos 80% de identidade de sequências com GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1244); pelo menos 85% de identidade de sequências GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1244); pelo menos 90% de identidade de sequências GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1244); ou pelo menos 95% de identidade de sequências GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1244).

[0363] Os compostos agonistas do receptor de GLP-l1 podem ser preparados por processos bem conhecidos na técnica, p.ex., purificação de peptídeos como descrito em Eng et al., J. Biol. Chem., 265: 20259-62 (1990); técnicas de síntese de peptídeos em fase sólida padrão como descrito em Raufman et al., J. Biol. Chem., 267: 21432-37 (1992); técnicas de DNA recombinante como descrito em Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2º Ed., Cold Spring Harbor (1989); e similares.

[0364] Tabela 7. Exemplos de Sequências Agonistas de GLP- 1 SEQ Sequência Descrição

ID NO: KNGGPSSGAPPPS KNGGPSSGAPPPS KNGGPSSGAPPPS

KNGGPSSGAPPPS KNGGPSSGAPPPS exendina-4

KNGG

KNGG KNGG 30) KNGG exendina-4(1-30)

KN

KN KN 28)

KN exendina-4 (1-28) KQGGPSSGAPPPS Phe?5,Glnººt-exendina-4 KQGGPSSGAPPPS Glnºº-exendina-4 RLFIEWLKQGGPSSGAPPPS exendina-4 KQGGPSS (octylG) APPPS exendina-4 1240 | HGEFTFTSDLSKQLEEEAVRLFIEWL | Pheº, Leu!º, G1n?ºº, Lys??,Glu KOGGPSKEIIS 2, Il1ei* 36, Ser exendina-4(1-37) KQGGPSSGAPPPS 1u?º!, Gln?ºt-exendina-4 KNGGPSSGAPPPS s2!, Phe??-exendina-4

KNGGPSSGAPPPSK VKGRG

VKGR IAFLVR(Aib)R 1(7-36)) 1247 | HXaagEGTFTSDVSSYLEXaasz7Xaa? | HXaagEGTFTSDVSSYLEXaaçs2Xa 3AAKEFI az;3AAKEFIXaa:;oWLXaa:z;Xaaszs Xaa3zoWLXaa3z3Xaa3zGXaaszçeXaas7 G Xaa3sXaas;s7 em que Xaas; É A, V ou G em que Xaa; É A, V ou G

Xaasz, é G, Kou E Xaas, É G, Kou E Xaas;; é Q ou K Xaa;; É QouK Xaaz” É A ou E Xaazo É A ou E Xaas;; É V ou K Xaa;; É V ou K Xaaz é K, NouR Xaaz, é K, N ou R Xaa:;xs É R ou G Xaaz; É R ou G e Xaa;; É G, H, P ou está e Xaa;; é G, H, P ou está ausente ausente

VRGRG VKGRG VKGRG

VKGGG VKGGG 37) KNGGG GLP-1(7-37) KNGGG 36-GLP-1(7-37) VKGGP 1(7-37) VKGGP GLP-1(7-37) KNGGP Asniº, Pro?'-GLP-1(7-37)

KNGGP 36, Pro3 -GLP-1(7-37)

VKGG VKGG 36) VNGG GLP-1(7-36) VNGG 1(7-36) 1263 | AESKYGPPCPPCPAPXaai6Xaai7Xa | Porção Fc de uma a1sGGPSVFLFPPKPKDTLMISRTPE | imunoglobulina

VTCVVVDVSQEDPEVQFNWYVDGVEV HNAKTKPREEQFXaasoSTYRVVSVL

TVLHODWLNGKEYKCKVSNKGLPSSI EKTISKAKGQPREPQVYTLPPSQEEM TKNQVSLTCLVKGFYPSDIAVEWESN GQPENNYKTTPPVLDSDGSFFLYSRL

TVDKSRWQOEGNVFSCSVMHEALHNHY TOKSLSLSLGXaa230 em que Xaaiçé P ou E Xaai; É F, V ou A Xaaig É L, E Ou A Xaas É N ou A e Xaasxo é K ou está ausente 3, 4, 5 ou 6

1265 | HGEGTFTSDVSSYLEEQAAKEFIAWL | Porção Fc de uma VKGGGGGGGSGGGGSGGGGSAESKYG | imunoglobulina

PPCPPCPAPEAAGGPSVFLFPPKPKD TLMISRTPEVTCVVVDVSQEDPEVQF NWYVDGVEVHNAKTKPREEQFNSTYR VVSVLTVLHODWLNGKEYKCKVSNKG LPSSIEKTISKAKGQPREPQVYTLPP SQOEEMTKNQVSLTCLVKGFYPSDIAV EWESNGQPENNYKTTPPVLDSDGSFF LYSR LTVDKSRWQOEGNVFSCSVMHEALHNH

YTOKSLSLSLG 1266 | HXaagEGTFTSDVS Análogo de GLP SYLEXaa,2OAAKEFIANWLXaaz3KGG PSSGAPPPCasCa6=2Z, em que Xaas; é: D-Ala, G, V, L, I, SouT Xaasz É G, E, Dou K Xaaszz é: V ou I e Z é OH ou NH e, opcionalmente, em que (i) uma fração de polietilenoglicol está covalentemente anexada a Cas, (ii) uma fração de polietilenoglicol está covalentemente anexada a Ca6e OU (iii) uma fração de polietilenoglicol está ligada a Cas e uma fração de polietilenoglicol está anexada a Cas. 1267 | HVEGTFTSDVSSYLEEQAAKEFIAWL | Análogo de GLP IKGGPSSGAPPPCasCa6e—NH2 e, opcionalmente, em que (1) uma fração de polietilenoglicol está covalentemente anexada a Ca, (ii) uma fração de polietilenoglicol está covalentemente anexada a Ca6 OU (iii) uma fração de polietilenoglicol está ligada a Cas e uma fração de polietilenoglicol está anexada a Cas 1268 | HGEGTFTSDLSKQMEEEAVKLFIEWL | [Nºe- (ácido l17-carbóxi- KNGGPSSGAPPPS heptadecanoico) Lys?º] exe ndina-4-NH, 1269 | HGEGTFTSDLSKQMEEEAVRLFIEWL | [Nº- (17-carbóxi-hepta- KNGGPKSGAPPPS decanoil)Lys?*?]exendina- 4 -NH2 1270 | GEGIFTSDLSKQMEEEAVKLFIEWLK | [desamino-His'!,Nº-(17- NGGPSSGAPPPS carbóxi- heptadecanoil)Lys?º]Jexen dina-4-NH> IEWLRNGGPKSGAPPPS carbóxi-

IEEE dina-4-NH, 1272 | HGEGTFTSDLSKQMEEEAVKLFIEWL | [Nº- (19-carbóxi- KNGGPSSGAPPPS nonadecanoilamino) Lys?º] —exendina-4-NH> 1273 | HGEGTFTSDLSKQMEEEAVKLFIEWL | [Ne- (15- KNGGPSSGAPPPS carbóxipentadecanoilamin o) Lys2º] -exendina-4-NH> 1274 | HGEGTFTSDLSKQMEEEAVKLFIEWL | [Nºe- (13- KNGGPSSGAPPPS carboxitridecanoilamino) Lys?º]exendina-4-NH> 1275 | HGEGTFTSDLSKQMEEEAVKLFIEWL | [Nº- (11-carbóxi- KNGGPSSGAPPPS undecanoil- amino) Lys?º]exendina-4- NH? KNGGPSSGAPPPSK NH? KNGGPSSGAPPPSK AEEA-MPA) -NH2 KNGGPSSGAPPPSK MPA) -NH2 KNGGPSSGAPPPSK albumina KNGGPSSGAPPPSK AEEA-MPA) -albumina KNGGPSSGAPPPSK MPA) -albumina KGRG His',Arg?6, Lys?º (Nº- (y-

Glu (N-a-hexadecanoil)))- GLP-1(7-37) (peptídeo nuclear divulgado como SEQ ID NO: 1282) 1283 | AEGTFTSDVSSYLEGQAAREFIAWLV | desamino- KGRG His7,Arg?6,Lys?º (Nº- octanoil)-GLP-1(7-37) 1284 | HAEGTFTSDVSSYLEGQAAREFIAWL | Arg26 3º, Lys?º (Nº (Q- VRGRGK carboxipentadecanoil))- GLP-1(7-38) 1285 | HAEGTFTSDVSSYLEGQAAREFIAWL | Arg26 34, Lys? (Nº (y- VRGRGK Glu (N-a-hexadecanoil)))- GLP-1(7-36) (peptídeo nuclear divulgado como SEQ ID NO: 1285)

[0365] AEEA se refere a ácido [2-(2-amino)etoxi) lacético.

[0366] EDA se refere a etilenodiamina.

[0367] MPA se refere a ácido maleimidopropiônico.

[0368] A divulgação também proporciona composições farmacêuticas compreendendo os compostos agonistas do receptor de GLP-l descritos aqui e um transportador farmaceuticamente aceitável. Os compostos agonistas do receptor de GLP-l podem estar presentes na composição farmacêutica em uma quantidade terapeuticamente eficaz e podem estar presentes em uma quantidade para proporcionar um nível mínimo no plasma sanguíneo do composto agonista do receptor de GLP-1 necessário para eficácia terapêutica. Tais composições farmacêuticas são conhecidas na técnica e descritas, por exemplo, na Pat. dos E.U.A. No. 7,521,423;

Pat. dos E.U.A. No. 7.456.254; WO /2000/037098; WO 2005/021022; WO 2005/102293; WO 2006/068910; WO 2006/125763; WO 2009/068910; Publicação dos EUA No. 2004/0106547; e similares, as divulgações das quais são incorporadas aqui por referência.

[0369] As composições farmacêuticas contendo os compostos agonistas do receptor GLP-l descritas aqui podem ser proporcionadas para administração periférica, tal como administração parenteral (p.ex., subcutânea, intravenosa, intramuscular), uma infusão contínua (p.ex., gotejamento intravenoso, bólus intravenoso, infusão intravenosa), tópica, nasal ou oral. Transportadores farmaceuticamente aceitáveis adequados e sua formulação são descritos em tratados de formulação padrão, tais como Remington's Pharmaceutical Sciences por Martin; e Wang et al., Journal of Parenteral Science and Technology, Relatório Técnico No. 10, Sup. 42: 2S (1988). Os compostos agonistas do receptor de GLP-l descritos aqui podem ser proporcionados em composições parenterais para injeção ou infusão. Podem, por exemplo, ser suspensos na água; um óleo inerte, tal como um óleo vegetal (p.ex., óleo de gergelim, amendoim, azeitona e similares); ou outro transportador farmaceuticamente aceitável. Em uma modalidade, os compostos são suspensos em um transportador aquoso, por exemplo, em uma solução tampão isotônica a um pH de cerca de 3,0 a 8,0 ou cerca de 3,0 a 5,0. Estas composições podem ser esterilizadas por técnicas de esterilização convencionais ou podem ser esterilizadas por filtração. As composições podem conter substâncias auxiliares farmaceuticamente aceitáveis como requerido para aproximar condições fisiológicas, tais como agentes tamponantes de pH.

[0370] Tampões úteis incluem, por exemplo, tampões de ácido acético. Pode ser usada uma forma de preparação de liberação lenta de repositório ou “depósito” tal que quantidades terapeuticamente eficazes da preparação sejam distribuídas na corrente sanguínea ao longo de muitas horas ou dias após injeção subcutânea, injeção transdérmica ou outro modo de distribuição. A isotonicidade desejada pode ser alcançada usando cloreto de sódio ou outros agentes farmaceuticamente aceitáveis tais como dextrose, ácido bórico, tartarato de sódio, propilenoglicol, polióis (tais como manitol e sorbitol) ou outros solutos inorgânicos ou orgânicos. Em uma modalidade para infusão intravenosa, a formulação pode compreender (i) o composto agonista do receptor de GLP-1, (2) água estéril e, opcionalmente, (3) cloreto de sódio, dextrose ou uma sua combinação.

[0371] Transportadores ou excipientes podem ser também ser usados para facilitar a administração dos compostos agonistas do receptor GLP-l1. Exemplos de transportadores e excipientes incluem carbonato de cálcio, fosfato de cálcio, vários açúcares tais como lactose, glucose ou sacarose ou tipos de amido, derivados de celulose, gelatina, óleos vegetais, polietilenoglicóis e solventes fisiologicamente compatíveis.

[0372] Os compostos agonistas do receptor de GLP-1 podem ser também formulados como sais farmaceuticamente aceitáveis (p.ex., sais de adição de ácidos) e/ou seus complexos. Os sais farmaceuticamente aceitáveis são sais não tóxicos na concentração à qual são administrados. os sais farmaceuticamente aceiteis incluem sais de adição de ácidos tais como aqueles contendo sulfato, hidrocloreto, fosfato, sulfamato, acetato, citrato, lactato, tartarato, metanossulfonato, etanossulfonato, benzenossulfonato, Pp- toluenossulfonato, ciclo-hexilsulfamato e quinato. Os sais farmaceuticamente aceitáveis podem ser obtidos a partir de ácidos tais como ácido clorídrico, ácido sulfônico, ácido fosfórico, ácido sulfônico, ácido acético, ácido cítrico, ácido láctico, ácido tartárico, ácido málico, ácido metanossulfônico, ácido etanossulfônico, ácido benzenossulfônico, ácido p-toluenossulfônico, ácido ciclo- hexilsulfâmico e ácido quínico. Tais sais podem ser preparados por, por exemplo, reação das formas livres de ácido ou base do produto com um ou mais equivalentes da base ou ácido apropriado em um solvente ou meio no qual o sal é insolúvel ou em um solvente tal como água que é depois removido in vacuo ou por liofilização ou por permuta dos íons de um sal existente para outro íon em uma resina de permuta iônica adequada.

[0373] Formulações farmacêuticas de compostos agonistas do receptor de GLP-l1 são descritos na Pat. dos E.U.A. No. 7,521,423, Pat. dos E.U.A. No. 7.456.254; Publicação dos EUA No 2004/0106547, WO 2006/068910, WO 2006/125763 e similares, as divulgações das quais são incorporadas por referência aqui.

[0374] A quantidade terapeuticamente eficaz dos compostos agonistas do receptor de GLP-l1 descritos aqui para uso nos métodos descritos aqui variará tipicamente de cerca de 0,01 ug a cerca de 5 mg; cerca de 0,1 ug a cerca de 2,5 mg; cerca de 1 ug a cerca de 1 mg; cerca de 1 ug a cerca de 50 ug; ou cerca de 1 ug a cerca de 25 ug. Alternativamente, a quantidade terapeuticamente eficaz dos compostos agonistas do receptor de GLP-1 pode ser de cerca de 0,001 ug a cerca de 100 ug com base no peso de um paciente com 70 kg; ou de cerca de 0,01 ug a cerca de 50 ug com base no peso de um paciente com 70 kg. Estas doses terapeuticamente eficazes podem ser administradas uma vez/dia, duas vezes/dia, três vezes/dia, uma vez/semana, bissemanalmente ou uma vez/mês, dependendo da formulação. A dose exata a ser administrada é determinada, por exemplo, pela formulação, tal como uma formulação de liberação imediata ou uma formulação de liberação prolongada. Para formas de dosagem transdérmica, nasal ou oral, a dosagem pode ser aumentada de cerca de 5 vezes a cerca de 10 vezes.

[0375] Em certas modalidades, o agonista do receptor de GLP-1 será administrado simultaneamente com a proteína de ligação ao antígeno GIPR. Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP-l será administrado após a proteína de ligação ao antígeno GIPR. Em uma modalidade, o agonista do receptor de GLP-l será administrado antes da proteína de ligação ao antígeno GIPR. Em certas modalidades, o sujeito ou paciente já estará sendo tratado com um agonista do receptor de GLP-1 antes de ser sujeito a tratamento adicional com uma proteína de ligação ao antígeno GIPR.

[0376] As proteínas de ligação ao antígeno GIPR que são proporcionadas aqui são úteis para detectar GIPR em amostras biológicas. Por exemplo, as proteínas de ligação ao antígeno

GIPR podem ser usadas em ensaios de diagnóstico, p.ex., ensaios de ligação para detectar e/ou quantificar GIPR expresso no soro.

[0377] As proteínas de ligação ao antígeno do descrito podem ser usadas para propósitos de diagnóstico para detectar, diagnosticar ou monitorizar doenças e/ou condições associadas a GIPR. As proteínas de ligação ao antígeno divulgadas proporcionam um meio para a detecção da presença de GIPR em uma amostra usando métodos imuno-histológicos clássicos conhecidos dos peritos na técnica (p.ex., Tijssen, 1993, Practice and Theory of Enzyme Immunoassays, Vol 15 (Eds R.H. Burdon and P.H. van Knippenberg, Elsevier, Amsterdam); Zola, 1987, Monoclonal Antibodies: A Manual of Techniques, pp. 147-158 (CRC Press, Inc.); Jalkanen et al., 1985, J. Cell. Biol. 101: 976-985; Jalkanen et al., 1987, JU. Cell Biol. 105: 3087-3096). A detecção de GIPR pode ser realizada in vivo ou in vitro.

[0378] As aplicações de diagnóstico proporcionadas aqui incluem uso das proteínas de ligação ao antígeno para detectar a expressão de GIPR. Exemplos de métodos úteis na detecção da presença de GIPR incluem imunoensaios, tais como o ensaio imunossorvente ligado a enzimas (ELISA) e o radioimunoensaio (RIA).

[0379] Para aplicações de diagnóstico, a proteína de ligação ao antígeno será tipicamente marcada com um grupo de marcação detectável. Grupos de marcação adequados incluem os, mas não estão limitados aos, seguintes: radioisótopos ou radionuclídeos (p.ex., *H, !1ºC, !SN, 35S, ºY, PTc, 4i"n, 1257 1317), grupos fluorescentes (p.ex., FITC, rodamina, fósforos de lantanídeo), grupos enzimáticos (p.ex., peroxidase de rábano-silvestre, fB-galactosidase, luciferase, fosfatase alcalina), grupos quimioluminescentes, grupos biotinila ou epítopos de polipeptídeo predeterminados reconhecidos por um repórter secundário (p.ex., sequências de pares de fechos de leucina, locais de ligação para anticorpos secundários, domínios de ligação a metais, marcadores de epítopo). Em algumas modalidades, o grupo de marcação é acoplado à proteína de ligação ao antígeno através de braços espaçadores de vários comprimentos para reduzir o impedimento estérico potencial. Vários métodos para marcação de proteínas são conhecidos na técnica e podem ser usados.

[0380] Em algumas modalidades, a proteína de ligação ao antígeno GIPR é isolada e medida usando técnicas conhecidas na técnica. Ver, por exemplo, Harlow and Lane, 1988, Antibodies: A Laboratory Manual, Nova Iorque: Cold Spring Harbor (ed. 1991 e suplementos periódicos); John E. Coligan, ed., 1993, Current Protocols In Immunology Nova Iorque: John Wiley & Sons.

[0381] Outro aspecto do divulgado proporciona a detecção da presença de uma molécula de teste que compete pela ligação a GIPR com as proteínas de ligação ao antígeno proporcionadas. Um exemplo de um tal ensaio envolveria a detecção da quantidade de proteína de ligação ao antígeno livre em uma solução contendo uma quantidade de GIPR na presença ou na ausência da molécula de teste. Um aumento na quantidade de proteína de ligação ao antígeno livre (i.e., a proteína de ligação ao antígeno não ligada a GIPR) indicaria que a molécula de teste é capaz de competir pela ligação a GIPR com a proteína de ligação ao antígeno. Em uma modalidade, a proteína de ligação ao antígeno é marcada com um grupo de marcação. Alternativamente, a molécula de teste é marcada e a quantidade de molécula de teste livre é monitorizada na presença e ausência de uma proteína de ligação ao antígeno.

[0382] As proteínas de ligação a GIPR podem ser usadas para tratar, diagnosticar ou melhorar uma condição ou disfunção metabólica. Em uma modalidade, a disfunção metabólica a ser tratada é diabetes, p.ex., diabetes tipo 2. Em outra modalidade, a condição ou disfunção metabólica é obesidade. Em outras modalidades, a condição ou disfunção metabólica é dislipidemia, níveis elevados de glucose, níveis elevados de insulina ou nefropatia diabética. Por exemplo, uma condição ou disfunção metabólica que pode ser tratada ou melhorada usando um peptídeo de ligação a GIPR inclui um estado no qual um sujeito humano tem um nível de glucose no sangue em jejum de 125 mg/dL ou maior, por exemplo 130, 135, 140, 145, 150, 155, 160, 165, 170, 175, 180, 185, 190, 195, 200 ou maior do que 200 mg/dL. Os níveis de glucose no sangue podem ser determinados no estado alimentado ou em jejum ou aleatoriamente. A condição ou disfunção metabólica pode também compreender uma condição na qual um sujeito está em risco aumentado de desenvolver uma condição metabólica. Para um sujeito humano, tais condições incluem um nível de glucose no sangue em jejum de 100 mg/dL. As condições que podem ser tratadas usando uma composição farmacêutica compreendendo uma proteína de ligação a GIPR podem ser também encontradas no American Diabetes Association Standards of

Medical Care in Diabetes Care-201l, American Diabetes Association, Diabetes Care Vol. 34, No. Suplemento 1, S11- S61, 2010, incorporado aqui por referência.

[0383] Na aplicação, uma disfunção ou condição metabólica, tal como Diabetes ripo 2, níveis elevados de glucose, níveis elevados de insulina, dislipidemia, obesidade ou nefropatia diabética, pode ser tratado por administração de uma dose terapeuticamente eficaz de uma proteína de ligação a GIPR a um paciente com sua necessidade. A administração pode ser realizada como descrito aqui, tal como por injeção IV, injeção intraperitoneal (IP), injeção subcutânea, injeção intramuscular ou oralmente na forma de um comprimido ou formação de líquido. Em algumas situações, uma dose terapeuticamente eficaz ou preferencial de uma proteína de ligação a GIPR pode ser determinada por um clínico. Uma dose terapeuticamente eficaz da proteína de ligação a GIPR dependerá, inter alia, do programa de administração, da dose unitária de agente administrada, se a proteína de ligação a GIPR é administrada em combinação com outros agentes terapêuticos, do estado imunitário e da saúde do receptor. O termo “dose terapeuticamente eficaz”, como usado aqui, significa uma quantidade de proteína de ligação a GIPR que provoca uma resposta biológica Ou medicinal em um sistema de tecidos, animal ou humano sendo procurada por um investigador, médico ou outro clínico, que inclui alívio ou melhoria dos sintomas da doença ou disfunção sendo tratada, i.e., uma quantidade de uma proteína de ligação a GIPR que suporta um nível observável de uma ou mais respostas biológicas ou medicinais desejadas, por exemplo diminuindo os níveis de glucose, insulina, triglicerídeos ou colesterol no sangue; reduzindo o peso corporal; ou melhorando a tolerância à glucose, gasto de energia ou sensibilidade à insulina.

[0384] Se note que uma dose terapeuticamente eficaz de uma proteína de ligação a GIPR pode também variar com o resultado desejado. Assim, por exemplo, em situações nas quais é indicado um nível inferior de glucose no sangue, uma dose de proteína de ligação a GIPR será correspondentemente mais elevada do uma dose na qual é desejado um nível comparativamente mais baixo de glucose no sangue. Reciprocamente, em situações nas quais um nível mais elevado de glucose no sangue é indicado, uma dose de proteína de ligação a GIPR será correspondentemente menor do que uma dose na qual é desejado um nível comparativamente maior de glucose no sangue.

[0385] Em várias modalidades, um sujeito é um humano tendo um nível de glucose no sangue de 100 mg/dL ou superior pode ser tratado com uma proteína de ligação a GIPR.

[0386] Em uma modalidade, um método da presente divulgação compreende medição em primeiro lugar de um nível de linha de base de um ou mais compostos metabolicamente relevantes tais como glucose, insulina, colesterol, lipídeo em um sujeito. Uma composição farmacêutica compreendendo uma proteína de ligação a GIPR é depois administrada ao sujeito. Após um período de tempo desejado, o nível do um ou mais compostos — metabolicamente relevantes (p.ex., glucose, insulina, colesterol, lipídeo no sangue) no sujeito é novamente medido. Os dois níveis podem ser depois comparados para determinar a mudança relativa no composto metabolicamente relevante no sujeito. Dependendo do resultado dessa comparação outra dose da composição farmacêutica compreendendo uma proteína de ligação a GIPR pode ser administrada para alcançar um nível desejado de um ou mais compostos metabolicamente relevantes.

[0387] É notado que uma composição farmacêutica compreendendo uma proteína de ligação a GIPR pode ser coadministrada com outro composto. A identidade e propriedades do composto coadministrado com a proteína de ligação a GIPR dependerão da natureza da condição a ser tratada ou melhorada. Uma lista não limitante de exemplos de compostos que podem ser administrados em combinação com uma composição farmacêutica compreendendo uma proteína de ligação a GIPR inclui rosiglitizona, pioglitizona, repaglinida, nateglitinida, metformina, exenatida, estiagliptina, pramlintida, glipizida, glimeprirideacarbose e miglitol.

[0388] São também proporcionados estojos para praticar os métodos divulgados. Tais estojos podem compreender uma composição farmacêutica tal como aquelas descritas aqui, incluindo ácidos nucleicos codificando os peptídeos ou proteínas proporcionados aqui, vetores e células compreendendo tais ácidos nucleicos e composições farmacêuticas compreendendo tais compostos contendo ácidos nucleicos, que podem ser proporcionados em um recipiente estéril. Opcionalmente, instruções sobre como empregar a composição farmacêutica proporcionada no tratamento de uma disfunção metabólica podem ser também incluídas ou ser tornadas disponíveis a um paciente ou um prestador de serviços médicos.

[0389] Em um aspecto, um estojo compreende (a) uma composição farmacêutica compreendendo uma quantidade terapeuticamente eficaz de uma proteína de ligação a GIPR; e (b) um ou mais recipientes para a composição farmacêutica. Um tal estojo pode também compreender instruções para o seu uso; as instruções podem ser adaptadas à disfunção metabólica precisa sendo tratada. As instruções podem descrever o uso e natureza dos materiais proporcionados no estojo. Em certas modalidades, os estojos incluem instruções para um paciente levar a cabo a administração para tratar uma disfunção metabólica, tal como níveis elevados de glucose, níveis elevados de insulina, obesidade, diabetes tipo 2, dislipidemia ou nefropatia diabética.

[0390] As instruções podem ser impressas em um substrato, tal como papel ou plástico, etc., e podem estar presentes nos estojos como um folheto informativo, na etiqueta do recipiente do estojo ou seus componentes (p.ex., associadas ao empacotamento), etc. Em outras modalidades, as instruções estão presentes como um ficheiro de dados de armazenamento eletrônico presente em um meio de armazenamento legível por computador adequado, p.ex., CD-ROM, disquete, etc. Ainda em outras modalidades, as instruções reais não estão presentes no estojo, mas são proporcionados meios para obter as instruções a partir de uma fonte remota, tal como através da Internet. Um exemplo desta modalidade é um estojo que inclui um endereço web onde as instruções podem ser vistas e/ou a partir do qual as instruções podem ser baixadas.

[0391] Frequentemente será desejável que alguns dos ou todos os componentes de um estojo sejam empacotados em empacotamento adequado para manter a esterilidade. Os componentes de um estojo podem ser empacotados em um elemento de contenção do estojo para fazer uma unidade facilmente manipulada, única, onde o elemento de contenção do estojo, p.ex., caixa ou estrutura análoga, pode ou não ser um recipiente hermético, p.ex., para preservar adicionalmente a esterilidade de alguns dos ou todos os componentes do estojo.

[0392] Exemplo 1

[0393] Materiais e Métodos -- Exibição em Levedura

[0394] A construção das moléculas exibidas em levedura e bibliotecas usou gBlocks e iniciadores de códons degenerados (IDT DNA). PCR e PCR de montagem padrão foram feitas usando Q5 HotStart polimerase (NEB) . A transformação por eletroporação na estirpe de levedura BJ5464 (ATCC) foi feita usando recombinação homóloga de inserções e vetor digerido previamente purificadas através de estojos de purificação de PCR (Qiagen). Brevemente, células BJ5464 foram escolhidas a partir de placas de ágar YPD e cultivadas durante a noite a ºC em meios YPD. As células foram depois expandidas até uma OD inicial de 0,2 e cultivadas durante 6 hrs a 30 ºC. Após peletização e ressuspensão à temperatura ambiente, Tris a 10 mM, LiOAc a 100 mM, sorbitol a 0,6 M, DTIT a 10 mM DTT foram adicionados seguidos por uma incubação de 30 min à TA com agitação suave a 220 rpm. As células foram peletizadas e lavadas com sorbitol frio a 1 M, CaCl>o almMe ressuspensas a 2x10ºº células/mL. Eletroporação de 0,5 ug de DNA em 5 ul de volume/cuvete com 120 ul de células usando as seguintes definições: 540 V; 25 uF; “* ohms. As células foram rapidamente resgatadas com 2 mL de YPD, sorbitol a 0,5 M, CaCl, a 0,5 mM. Após uma recuperação de 1 hr a 30 ºC, as células foram transferidas para meios SCDDextrose sem Leucina ou Uracil e passadas durante 2 dias a 30 ºC. A indução de moléculas de Fab exibidas foi feita através de mudança de meios para meios SCD Galactose permitindo a ativação do promotor GallO. As células foram induzidas durante 48 hrs a 20 ºC. As moléculas exibidas à superfície foram avaliadas usando um anticorpo anti-huFab conjugado com Alexafluor 647 para medir a quantidade de moléculas exibidas. A ligação ao antígeno foi medida com um fragmento de ECD de GIPR conjugado com biotina 21-129aa em conjunto com uma molécula de estreptavidina PE. A fluorescência foi medida usando um BD Canto ou separada usando um ArialII FACS. As leveduras foram separadas e depois cultivadas em placas SCD —-leu -ura ágar. Após 2-3 dias de cultura a 30 ºC, os clones foram escolhidos e cultivados em meios SCD -leu -ura. A PCR foi feita a partir de culturas de levedura usando Phire Plant Direct PCR (ThermoFisher). As amostras de PCR foram depois sequenciadas por Genewiz.

[0395] Biologia Molecular/Montagem Golden Gate

[0396] As amostras de PCR usadas para sequenciamento foram também usadas como molde para clonagem molecular. A estratégia Gate Assembly (GGA) usou PCR para adicionar extremidades de clonagem compatíveis. Brevemente, GGA se baseia em enzimas de restrição Tipo II para cortar e ligar perfeitamente em conjunto múltiplos fragmentos de DNA. Em este exemplo, os múltiplos fragmentos de DNA consistiram em uma sequência de ácidos nucleicos sintética (gBlock Integrated DNA Technologies, Coralville, IA) codificando sinal, outro gBlock codificando domínios variáveis anti- GIPR; um fragmento de domínio constante de anticorpo liberado a partir de um vetor Parts; e o esqueleto de vetor de expressão. A Tabela 9 apresenta estes fragmentos representativos.

[0397] Tabela 9

[0398] Fragmentos Montados para criar Construtos de Fusão GLP1-GIPR Fragmento de PCR domínio variável anti-GIPR

[0399] As reações de GGA eram compostas por 10 ng de Parte 1, 10 ng de produto de PCR, 10 ng da Parte 2, 10 ng do vetor de expressão, 1 uL de 10x Tampão de Reação Fast Digest + ATP a 0,5 mM (Thermo Fisher, Waltham, MA), 0,5 1uL de FastDigest Esp3I (Thermo Fisher, Waltham, MA), 1 1pL de T4 DNA Ligase (S5U/VUL, Thermo Fisher, Waltham, MA) e água até 10 u1L. As reações foram realizadas ao longo de 15 ciclos consistindo em um passo de digestão de 2 minutos a 37 ºC e um passo de ligação de 3 minutos a 16 ºC. Os 15 ciclos foram seguidos por um passo de digestão a 37 ºC de 5 minutos final e um passo de inativação enzimática de 5 minutos a 80 ºC. A amplificação de DNA foi feita usando células Topl0 quimicamente competentes (Invitrogen). As colônias foram escolhidas, cultivadas em meios 2XYT durante a noite a 37 ºC e, depois, o DNA foi extraído e purificado usando Estojos Turbo a QiaRobot (Qiagen). A sequência do DNA foi confirmada antes da expressão em mamíferos.

[0400] Expressão em Mamíferos

[0401] Os anticorpos monoclonais foram estavelmente expressos em células CHO-Kl adaptadas à suspensão com os CDNAs correspondentes. As tranfecções foram realizadas usando Lipofectamine LTX (Thermo Fisher) de acordo com o protocolo do fabricante. Brevemente, um total de 2 ug do DNA de plasmídeo para expressão em mamíferos foi usado à razão de cadeia pesada/cadeia leve de 1:1. Para cada, o DNA de plasmídeo foi adicionado a 0,5 mL de OPTI-MEM (Thermo Fisher) e misturado. Em um tubo separado, 10 ul de Lipofectamine LTX foram adicionados a 0,5 mL de OPTI-MEM. As soluções foram incubadas durante 5 minutos à temperatura ambiente. Para formar o complexo de transfecção, as misturas de DNA e Lipofectamine LTX para cada foram combinadas e incubadas à temperatura ambiente durante 10 minutos adicionais.

[0402] As células CHO-Kl em fase log foram peletizadas por centrifugação (1200 - 1500 RPM durante 5 minutos), lavadas uma vez com 1X PBS (Thermo Fisher) e ressuspensas até 1,5 - 2e6 células viáveis/mL em OPTI-MEM. Para cada transfecção, 1 mL das células lavadas foi adicionado a um complexo de transfecção em um bloco de 24 poços profundos. As placas foram incubadas a 36 ºC, CO; a 5%, agitando a 225

RPM durante 6 horas. Para parar a transfecção, 2 mL de meios de cultura foram adicionados a cada frasco e incubados durante 48 horas.

[0403] Para começar a seleção, as células foram peletizadas por centrifugação (1200 - 1500 RPM durante 5 minutes) 48 horas pós-transfecção e os meios foram substituídos por 4 mL de meios de cultura suplementados com antibióticos (puromicina a 10 mg/L/higromicina a 600 mg/L). Os meios de seleção foram mudados 2-3 vezes por semana, diluindo as culturas quando necessário para assegurar que as culturas não sobrecultivassem (<5 - 6 e6 vc/mL), até a viabilidade e densidade de células recuperassem.

[0404] Produções (100 mL) foram levadas a cabo em frascos de agitação a 36 ºC. As produções foram inoculadas a 2e6 vc/mL em meios de produção. Os meios condicionados foram coletados ao dia 7 por centrifugação seguida por filtração (0,45 um).

[0405]

[0406] Purificação

[0407] As moléculas foram purificadas a partir de meios de cultura de células usando um sistema de cromatografia líquida em tandem com Purificador AKTA (GE Healthcare Life Sciences, Little Chalfont, Buckinghamshire, RU) com uma MabSelect SuRe (MSS) HiTrap de 1 mL (GE Healthcare Life Sciences) como a primeira coluna e uma HiTrap de dessalinização de 5 mL (GE Healthcare Life Sciences) como a segunda coluna. Os meios foram carregados diretamente na coluna MSS, depois lavados com 8 volumes de coluna (CV) de Tris-HCl a 25 mM, NaCl a 100 mM, pH 7,4 e eluídos com 2 CV de ácido acético a 100 mM. O eluato da coluna MSS foi automaticamente conduzido para a Coluna de dessalinização onde a proteína foi eluída isocraticamente ao longo de 4 CV de Na-acetato a 10 mM, NaCl a 150 mM, pH 5,2. As amostras foram esterilizadas por filtração através de uma fibra de vidro de 3,0 um/membrana Supor de 0,2 um (Pall Corporation, Port Washington, Nova Iorque, EUA).

[0408] Determinação da Concentração de Proteínas

[0409] A concentração de proteínas de cada molécula purificada foi determinada por absorvância de UV a 280 nm usando um espectrofotômetro de microplacas Multiskan GO (Thermo Fisher Scientific, Rockford, Illinois, EUA).

[0410] Análise de Cromatografia por Exclusão de Tamanhos

[0411] As amostras foram analisadas por cromatografia por exclusão de tamanhos usando uma coluna ACQUITY UPLC Protein BEH SEC, 200 À, 1,7 um, 4,6 x 300 mm (Waters Corporation, Milford, Massachusetts, EUA) operando em NaH2PO. a 100 mM, NaCl a 50 mM, etanol a 7,5%, pH 6,9 a 0,4 mL/min observando a absorvância a 280 nm em um sistema Waters ACQUITY UPLC (Waters Corporation).

[0412] Métodos de LCMS

[0413] Para análise de LCMS reduzida, 20 ug de material foram desnaturados em guanidina HCI/TRIS a 8 M pH 8,0 (Teknova, Hollister, CA) e reduzidos com DTT a 10 mM (EMD Millipore, Darmstadt, Alemanha) a 50 ºC durante 20 minutos. A amostra foi acidificada com ácido trifluoroacético, e 3 ug injetados em uma coluna C4 de fase reversa Waters BEH usando um HPLC Waters Acquity (Waters Corporation, Milford, MA). O efluente da coluna foi introduzido em uma fonte de eletropulverização de um espectrômetro de massa Xevo QTOF (Waters Corporation, Milford, MA) e os espetros de massa foram coletados. os espectros relevantes foram desconvoluídos usando o algoritmo MaxEnt dentro do pacote de software Waters MassLynx. Os espectros de massa resultantes para a LC e HC foram comparados com as massas teoricamente calculadas para cada cadeia e denotados como positivo/negativo.

[0414] Métodos de Tagg:

[0415] As temperaturas de aparecimento de agregação térmica foram determinadas por operação de um Estudo de Desdobragem e Agregação Térmica em Passo no Avacta, Optim-

1000. A análise de dados e determinação de Tagg foram realizadas usando software Optim Analysis (Igor versão

6.31). As amostras com concentrações maiores do que 1 mg/mL foram normalizadas em relação a 1,0 mg/mL em tampão de formulação antes da análise de Tagg. A rampa térmica em passos foi aplicada com temperatura de início 20 ºC e temperatura de paragem com 90 ºC. O passo da temperatura foi 1º eo tempo de manutenção da temperatura foi 30 segundos. O tempo de exposição foi 500 ms com comprimento de onda central 380 nm e fenda com 250 um.

[0416] Métodos de cAMP

[0417] Métodos

[0418] Este método é destinado à determinação quantitativa de cAMP em células HEK 293T expressando o GIPR humano ou GIPR de macaco-cinomólogo. A ligação a GIP causa mudança de conformação de GIPR, estimulando a proteína G até adenilato ciclase ativa resultando na produção de cAMP a partir de ATP. A ligação de anticorpo a GIPR previne a ligação de GIP a GIPR. Isto é mensurável por um ensaio de CAMP.

[0419] O ensaio de cAMP é um imunoensaio de HTRF desenhado para medir cAMP produzido após modulação da atividade de adenilil ciclase por GPCRs. O ensaio é baseado na competição entre cAMP nativo produzido pelas células e o cAMP marcado com o corante d2 pelos locais de ligação em anticorpos monoclonais específicos de cAMP marcados com o Eu3+- Criptato. Quando os anticorpos conjugados com Eu3+-Criptato são ligados ao traçador de cAMP-d2, o pulso de luz a 337 nm excita o Eu3t+-Criptato. A energia emitida pelo Eu3+-Criptato excitado é transferida por FRET para molécula d2 no traçador de cAMP, que por seu turno emite luz a 665 nm. A energia residual do Eu3t+t-Criptato produzirá luz a 620 nm. Na ausência de cAMP livre é alcançado sinal máximo de HTRF. O cAMP livre produzido por células estimuladas compete com o traçador de cCcAMP-d2 pela ligação ao Eu3+-Criptato anti-cAMP, causando uma diminuição no sinal de HTRF. O sinal específico (i.e., transferência de energia) é inversamente proporcional à concentração de cAMP na amostra.

[0420] Desenho Experimental

[0421] As células foram mantidas em DMEM, FBS a 10%, 1X piruvato de sódio, 1X Penicilina-Estreptomicina-Glutamina, puromicina de 2 a 5 ug/mL. Antes das experiências, as células foram lavadas com DBPS e dissociadas com EDTA a 0,5 mM em DPBS.

[0422] Para estabelecer uma resposta de GIP, uma solução de GIP (em HO) foi preparada e diluída em série 3 vezes

(Ham's F-12 com BSA a 0,1%) e adicionada a 30.000 células recombinantes em uma placa de fundo redondo preta de 96 poços. As células foram incubadas na presença de IBMX a 0,5 mM a CO2 a 5%, 37 ºC durante 30 minutos. Após incubação, 25 pl de d2-cAMP e 25 ul de anticorpo Eu3+-Criptato-cAMP foram adicionados, seguidos por incubação à temperatura ambiente durante 1 hora. Os comprimentos de onda a 665 nm e 620 nm foram medidos usando o Leitor EnVision Multilabel e a razão 665/620 foi calculada.

[0423] Para estabelecer uma resposta do artigo de teste, uma solução de anticorpo (acetato de sódio a 10 mM, sacarose a 9%, pH 5,2) foi preparada e diluída em série 3 vezes (Ham's F-12 com BSA a 0,1%) e adicionada a 30.000 células recombinantes em uma placa de fundo redondo preta de 96 poços e as células foram incubadas a CO2 a 5%, 37 ºC durante 30 min. O GIP foi adicionado até uma concentração final de 50 PM. As células foram incubadas na presença de IBMX a 0,5 mM a CO2 a 5%, 37 “*C durante 30 minutos. Após incubação, 25 ul de d2-cAMP e 25 ul de anticorpo Eu3+-Criptato-cAMP foram adicionados, seguidos por incubação à temperatura ambiente durante 1 hora. Os comprimentos de onda a 665 nm e 620 nm foram medidos usando o Leitor EnVision Multilabel e a razão 665/620 foi calculada.

[0424] Foram gerados gráficos por representação gráfica da concentração de GIP e anticorpo na abcissa, contra a média dos dois valores replicados para os níveis de cAMP (razão 665/620). Os pontos de dados foram depois ajustados com um log (agonista) versus resposta - declive variável GraphPad

Prism para dar valores de ajuste para topo, fundo, declive e tanto EC50 como IC50 (Tabela 10).

[0425] Verificar Ligação de GIPR a Variantes de Sucessos de Maturação por Afinidade 2Gl10 usando BIAcore

[0426] Equipamento, reagentes e preparação de superfícies do chip sensor:

[0427] Biacore T200, chip sensor série S-CM5 Biacore, estojo de acoplamento de amina, tensoativo P-20, acetato de sódio a 10 mM, pH 4,0, e glicina a 10 mM pH 1,5 foram da GE (Pittsburgh, PA). A solução salina tamponada com fosfato (PBS, 1X, sem cloreto de cálcio, sem cloreto de magnésio) foi da Thermo Fisher Scientific (Waltham, MA). A albumina de soro bovino (BSA, fração V, isenta de IgG) foi da Sigma- Aldrich Corp. (St. Louis, MO). O anticorpo anti-huFc de cabra foi da Jackson ImmunoResearch Inc. (West Grove, PA).

[0428] Preparação de superfícies do chip sensor

[0429] A imobilização de anticorpo anti-huFc de Cabra a uma superfície do chip sensor S-CM5 foi realizada de acordo com as instruções do fabricante. O tampão de operação do instrumento Biacore é P20 a 0,005%/PBS 1X, pH 7,4, sem cloreto de cálcio, sem cloreto de magnésio. Brevemente, grupos carboxila nas superfícies do chip sensor foram ativados por injeção de 60 1pL de uma mistura contendo N- etil-N'- (dimetilaminopropil)carbodi-imida (EDC) a 0,2Me N- hidroxissuccinimida (NHS) a 0,05 M. O anticorpo anti-huFc de cabra foi diluído em acetato de sódio a 10 mM, pH 4,0 a 20 ug/mL e injetado sobre a superfície do chip ativado a 30 uL/min durante 6 minutos. Os grupos reativos em excesso nas superfícies foram desativados por injeção de 60 1nL de etanolamina a 1 M. O nível imobilizado final foi +- 8000 unidades de ressonância (RU).

[0430] Os ensaios de ligação foram levados a cabo na superfície do anticorpo anti-huFc de cabra imobilizado por Biacore T200. A experiência foi realizada a 25 ºC. O tampão de operação do instrumento foi P20/PBS a 0,005%. O anticorpo de captura anti-huFc de cabra foi covalentemente anexado à superfície do chip sensor através de acoplamento de amina padrão aos canais 1-4 das células de fluxo. Os anticorpos anti-huGIPR foram diluídos em tampão de amostra (BSA a 0,1 mg/mL, P20 a 0,005%, PBS) até - 10 nM, depois capturados nos canais 2, 3, 4 das células de fluxo. O canal 1 da célula de fluxo foi como uma superfície de referência em branco sem injeção de anticorpo anti-huGIPR. A gama de respostas de anticorpos capturados foi - 250 RU. Depois, ECD de huGIPR a 200 nM foi injetado sobre as superfícies de anticorpos anti- huGIPR capturados em anticorpos anti-huFc de cabra ao caudal 50 uL/min durante 3 minutos. Após uma dissociação de 10 minutos, cada superfície foi regenerada por injeção de Glicina a 10 mM, pH 1,5 durante 30 segundos duas vezes. Os sensorgramas foram analisados usando software de avaliação Biacore T200 (v. 2.0). A ks (1/s) para cada anticorpo é mostrada na Tabela 10.

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O anticorpo 2G10.248 foi adicionalmente maturado quanto à afinidade, resultando nos anticorpos iPS:529381, iPS:529382, iPS:529397, iPS:529399, iPS:529400, iPS:529403, iPS:529404 e iPS:529405. Estes anticorpos contêm todos as mutações YTE prolongadoras da meia-vida nas posições M252 (M252Y), S254 (S254T) e T256 (T256E) da cadeia pesada.

Adicionalmente, os anticorpos iPS:529397, iPS:529399, iPS:529400, iPS:529403, iPS:529404 e iPS:529405 contêm também todos as mutações redutoras da viscosidade M4L, V13L, AT6D, S95S, Q97E, S98P na cadeia leve.

ICsº de Mut.

CAMP CAMP de HLE - IC50 |humano Imurino Identificador Visc. |YTE Tml Tagg | (nM) (nM) (nM) lts:s2000s fm fem | 69l 13,5|asa| 22,7 6a

Claims (66)

REIVINDICAÇÕES O que é reivindicado é:

1. Método de tratamento de um sujeito com uma disfunção metabólica, caracterizado pelo fato de que compreende administração ao sujeito de uma quantidade terapeuticamente eficaz de uma proteína de ligação ao antígeno que se liga especificamente a uma proteína tendo uma sequência de aminoácidos tendo pelo menos 90% de identidade de sequências de aminoácidos com uma sequência de aminoácidos de um GIPR.

2. Método, de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de que a referida disfunção metabólica é uma disfunção do metabolismo da glucose.

3. Método, de acordo com a reivindicação 2, caracterizado pelo fato de que a referida disfunção do metabolismo da glucose compreende hiperglicemia e em que a referida administração reduz a glucose no plasma no referido sujeito.

4, Método, de acordo com a reivindicação 2, caracterizado pelo fato de que a referida disfunção do metabolismo da glucose compreende hiperinsulinemia e em que a referida administração reduz a insulina no plasma no referido sujeito.

5. Método, de acordo com a reivindicação 2, caracterizado pelo fato de que a referida disfunção do metabolismo da glucose compreende intolerância à glucose e em que a referida administração aumenta a tolerância à glucose no referido sujeito.

6. Método, de acordo com a reivindicação 2, caracterizado pelo fato de que a referida disfunção do metabolismo da glucose compreende resistência à insulina e em que a referida administração diminui a resistência à insulina no referido sujeito.

7. Método, de acordo com a reivindicação 2, caracterizado pelo fato de que a referida disfunção do metabolismo da glucose compreende diabetes mellitus.

8. Método, de acordo com a reivindicação 2, caracterizado pelo fato de que o referido sujeito é obeso.

9. Método, de acordo com a reivindicação 8, caracterizado pelo fato de que a referida administração reduz o peso corporal no referido sujeito.

10. Método, de acordo com a reivindicação 8, caracterizado pelo fato de que a referida administração reduz o ganho de peso corporal no referido sujeito.

11. Método, de acordo com a reivindicação 8, caracterizado pelo fato de que a referida administração reduz a massa gorda no referido sujeito.

12. Método, de acordo com a reivindicação 8, caracterizado pelo fato de que a referida disfunção do metabolismo da glucose compreende resistência à insulina e em que a referida administração reduz a resistência à insulina no referido sujeito.

13. Método, de acordo com a reivindicação 8, caracterizado pelo fato de que o referido sujeito tem esteatose hepática aumentada, e em que a referida administração reduz a esteatose hepática no referido sujeito.

14. Método, de acordo com a reivindicação 8, caracterizado pelo fato de que o referido sujeito tem conteúdo de gordura hepática aumentado, e em que a referida administração reduz o conteúdo de gordura hepática no referido sujeito.

15. Método, de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de que o referido sujeito é um mamífero.

16. Método, de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de que o referido sujeito é humano.

17. Método, de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de que a referida administração é por injeção parenteral.

18. Método, de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de que a referida administração é por injeção subcutânea.

19. Proteína de ligação ao antígeno isolada, caracterizada pelo fato de que se liga especificamente a um polipeptídeo receptor do peptídeo inibidor “gástrico humano (GIPR) .

20. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 19, caracterizada pelo fato de que o referido GIPR humano tem uma sequência compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NO: 1201, SEQ ID NO: 1203 e SEQ ID NO: 1205.

21. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 20, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo monoclonal, um anticorpo policlonal, um anticorpo recombinante, um anticorpo humano, um anticorpo humanizado, um anticorpo quimérico, um anticorpo multiespecífico ou um seu fragmento de anticorpo.

22. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que o referido fragmento de anticorpo é um fragmento Fab, um fragmento Fab' ou um fragmento F(ab')2.

23. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo humano.

24. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo monoclonal.

25. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é do tipo IgGl, Ig62, IgG3 ou IgG4.

26. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 25, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é do tipo IgGl ou IgG2.

27. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com qualquer uma da reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é acoplada a um grupo de marcação.

28. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com uma da reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno inibe a ligação de GIP à porção extracelular de GIPR humano.

29. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo ou um seu fragmento, e em que o referido anticorpo compreende uma CDRL1, uma CDRL2, uma CDRL3, uma CDRHl, uma CDRH2 e uma CDRH3, em que a referida CDRL1l compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 4, 10, 16, 22, 28, 34, 40, 46, 52, 58, 64, 70, 76, 82, 88, 94, 100, 106, 112, 118, 124, 130, 136, 142, 148, 154, 160, 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 208, 214, 220, 226, 232, 238, 244, 250, 256, 262, 268, 274, 280, 286, 292, 298, 304, 310, 316, 322, 328, 334, 340, 346, 352, 358, 1290, 1300, 1310, 1320, 1330, 1340, e 1350; a referida CDRL2 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 5, 11, 17, 23, 29, 35, 41, 47, 53, 59, 65, 71, 77, 83, 89, 95, 101, 107, 113, 119, 125, 131, 137, 143, 149, 155, 161, 167, 173, 179, 185, 191, 197, 203, 209, 215, 221, 227, 233, 239, 245, 251, 257, 263, 269, 275, 281, 287, 293, 299, 305, 311, 317, 323, 329, 335, 341, 347, 353, 359, 1291, 1301, 1311, 1321, 1331, 1341, e 1351; a referida CDRL3 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 6, 12, 18, 24, 30, 36, 42, 48, 54, 60, 66, 72, 78, 84, 90, 96, 102, 108, 114, 120, 126, 132, 138, 144, 150, 156, 162, 168, 174, 180, 186, 192, 198, 204, 210, 216, 222, 228, 234, 240, 246, 252, 258, 264, 270, 276, 282, 288, 294, 300, 306, 312, 318, 324, 330, 336, 342, 348, 354, 360, 1292, 1302, 1312, 1322, 1332, 1342, e 1352; a referida CDRH1 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 364, 370 376, 382, 388, 394, 400, 406, 412, 418, 424, 430, 436, 442, 448, 454, 460, 466, 472, 478, 484, 490, 496, 502, 508, 514, 520, 526, 532, 538, 544, 550, 556, 562, 568, 574, 580, 586, 592, 598, 604, 610, 616, 622, 628, 634, 640, 646, 652, 658, 664, 670, 676, 682, 688, 694, 700, 706, 712, 718, 1293, 1303, 1313, 1323, 1333, 1343, e 1353; a referida CDRH2 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 365, 371, 377, 383, 389, 395, 401, 407, 413, 419, 425, 431, 437, 443, 449, 455, 461, 467, 473, 479, 485, 491, 497, 503, 509, 515, 521, 527, 533, 539, 545, 551, 557, 563, 569, 575, 581, 587, 593, 599, 605, 611, 617, 623, 629, 635, 641, 647, 653, 659, 665, 671, 677, 683, 689, 695, 701, 707, 713, 719, 1294, 1304, 1314, 1324, 1334, 1344, e 1354; e a referida CDRH3 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 366, 372, 378, 384, 390, 396, 402, 408, 414, 420, 426, 432, 438, 444, 450, 456, 462, 468, 474, 480, 486, 492, 498, 504, 510, 516, 522, 528, 534, 540, 546, 552, 558, 564, 570, 576, 582, 588, 594, 600, 606, 612, 618, 624, 630, 636, 642, 648, 654, 660, 666, 672, 678, 684, 690, 696, 702, 708, 714, 720, 1295, 1305, 1315, 1325, 1335, 1345, e 1355.

30. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo ou um seu fragmento, e em que o referido anticorpo compreende uma CDRL1, uma CDRL2, uma CDRL3, uma CDRHl, uma CDRH2 e uma CDRH3, em que cada CDRL1, CDRL2, CDRL3, CDRH1, CDRH2 e CDRH3, respectivamente, compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 364, SEQ ID NO: 365, e SEQ ID NO: 366; SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 370, SEQ ID NO: 371, e SEQ ID NO: 372; SEQ ID NO: 16, SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 376, SEQ ID NO: 377, e SEQ ID NO: 378; SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23, SEQ ID NO: 24, SEQ ID NO: 382, SEQ ID NO: 383, e SEQ ID NO: 384; SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 388, SEQ ID NO: 389, e SEQ ID NO: 390; SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 394, SEQ ID NO: 395, e SEQ ID NO: 396; SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 41, SEQ ID NO: 42, SEQ ID NO: 400, SEQ ID NO: 401, e SEQ ID NO: 402; SEQ ID NO: 46, SEQ ID NO: 47, SEQ ID NO: 48, SEQ ID NO: 406, SEQ ID NO: 407, e SEQ ID NO: 408; SEQ ID NO: 52, SEQ ID NO: 53, SEQ ID NO: 54, SEQ ID NO: 412, SEQ ID NO: 413, e SEQ ID NO: 414; SEQ ID NO: 58, SEQ ID NO: 59, SEQ ID NO: 60, SEQ ID NO: 418, SEQ ID NO: 419, e SEQ ID NO: 420; SEQ ID NO: 64, SEQ ID NO: 65, SEQ ID NO: 66, SEQ ID NO: 424, SEQ ID NO: 425, e SEQ ID NO: 426; SEQ ID NO: 70, SEQ ID NO: 71, SEQ ID NO: 72, SEQ ID NO: 430, SEQ ID NO: 431, e SEQ ID NO: 432; SEQ ID NO: 76, SEQ ID NO: 77, SEQ ID NO: 78, SEQ ID NO: 436, SEQ ID NO: 437, e SEQ ID NO: 438; SEQ ID NO: 82, SEQ ID NO: 83, SEQ ID NO: 84, SEQ ID NO: 442, SEQ ID NO: 443, e SEQ ID NO: 444; SEQ ID NO: 88, SEQ ID NO: 89, SEQ ID NO: 90, SEQ ID NO: 448, SEQ ID NO: 449, e SEQ ID NO: 450; SEQ ID NO: 94, SEQ ID NO: 95, SEQ ID NO: 96, SEQ ID NO: 454, SEQ ID NO: 455, e SEQ ID NO: 456; SEQ ID NO: 100, SEQ ID NO: 101, SEQ ID NO: 102, SEQ ID NO: 460, SEQ ID NO: 461, e SEQ ID NO: 462; SEQ ID NO: 106, SEQ ID NO: 107, SEQ ID NO: 108, SEQ ID NO: 466, SEQ ID NO: 467, e SEQ ID NO:

468; SEQ ID NO: 112, SEQ ID NO: 113, SEQ ID NO: 114, SEQ ID NO: 472, SEQ ID NO: 473, e SEQ ID NO: 474; SEQ ID NO: 118, SEQ ID NO: 119, SEQ ID NO: 120, SEQ ID NO: 478, SEQ ID NO: 479, e SEQ ID NO: 480; SEQ ID NO: 124, SEQ ID NO: 125, SEQ ID NO: 126, SEQ ID NO: 484, SEQ ID NO: 485, e SEQ ID NO: 486; SEQ ID NO: 130, SEQ ID NO: 131, SEQ ID NO: 132, SEQ ID NO: 490, SEQ ID NO: 491, e SEQ ID NO: 492; SEQ ID NO: 136, SEQ ID NO: 137, SEQ ID NO: 138, SEQ ID NO: 496, SEQ ID NO: 497, e SEQ ID NO: 498; SEQ ID NO: 142, SEQ ID NO: 143, SEQ ID NO: 144, SEQ ID NO: 502, SEQ ID NO: 503, e SEQ ID NO: 504; SEQ ID NO: 148, SEQ ID NO: 149, SEQ ID NO: 150, SEQ ID NO: 508, SEQ ID NO: 509, e SEQ ID NO: 510; SEQ ID NO: 154, SEQ ID NO: 155, SEQ ID NO: 156, SEQ ID NO: 514, SEQ ID NO: 515, e SEQ ID NO: 516; SEQ ID NO: 160, SEQ ID NO: 161, SEQ ID NO: 162, SEQ ID NO: 520, SEQ ID NO: 521, e SEQ ID NO: 522; SEQ ID NO: 166, SEQ ID NO: 167, SEQ ID NO: 168, SEQ ID NO: 526, SEQ ID NO: 527, e SEQ ID NO: 528; SEQ ID NO: 172, SEQ ID NO: 173, SEQ ID NO: 174, SEQ ID NO: 532, SEQ ID NO: 533, e SEQ ID NO: 534; SEQ ID NO: 178, SEQ ID NO: 179, SEQ ID NO: 180, SEQ ID NO: 538, SEQ ID NO: 539, e SEQ ID NO: 540; SEQ ID NO: 184, SEQ ID NO: 185, SEQ ID NO: 186, SEQ ID NO: 544, SEQ ID NO: 545, e SEQ ID NO: 546; SEQ ID NO: 190, SEQ ID NO: 191, SEQ ID NO: 192, SEQ ID NO: 550, SEQ ID NO: 551, e SEQ ID NO: 552; SEQ ID NO: 196, SEQ ID NO: 197, SEQ ID NO: 198, SEQ ID NO: 556, SEQ ID NO: 557, e SEQ ID NO: 558; SEQ ID NO: 202, SEQ ID NO: 203, SEQ ID NO: 204, SEQ ID NO: 562, SEQ ID NO: 563, e SEQ ID NO: 564; SEQ ID NO: 208, SEQ ID NO: 209, SEQ ID NO: 210, SEQ ID NO: 568, SEQ ID NO: 569, e SEQ ID NO: 570; SEQ ID NO: 214, SEQ ID NO: 215, SEQ

ID NO: 216, SEQ ID NO: 574, SEQ ID NO: 575, e SEQ ID NO: 576; SEQ ID NO: 220, SEQ ID NO: 221, SEQ ID NO: 222, SEQ ID NO: 580, SEQ ID NO: 581, e SEQ ID NO: 582; SEQ ID NO: 226, SEQ ID NO: 227, SEQ ID NO: 228, SEQ ID NO: 586, SEQ ID NO: 587, e SEQ ID NO: 588; SEQ ID NO: 232, SEQ ID NO: 233, SEQ ID NO: 234, SEQ ID NO: 592, SEQ ID NO: 593, e SEQ ID NO: 594; SEQ ID NO: 238, SEQ ID NO: 239, SEQ ID NO: 240, SEQ ID NO: 598, SEQ ID NO: 599, e SEQ ID NO: 600; SEQ ID NO: 244, SEQ ID NO: 245, SEQ ID NO: 246, SEQ ID NO: 604, SEQ ID NO: 605, e SEQ ID NO: 606; SEQ ID NO: 250, SEQ ID NO: 251, SEQ ID NO: 252, SEQ ID NO: 610, SEQ ID NO: 611, e SEQ ID NO: 612; SEQ ID NO: 256, SEQ ID NO: 257, SEQ ID NO: 258, SEQ ID NO: 616, SEQ ID NO: 617, e SEQ ID NO: 618; SEQ ID NO: 262, SEQ ID NO: 263, SEQ ID NO: 264, SEQ ID NO: 622, SEQ ID NO: 623, e SEQ ID NO: 624; SEQ ID NO: 268, SEQ ID NO: 269, SEQ ID NO: 270, SEQ ID NO: 628, SEQ ID NO: 629, e SEQ ID NO: 630; SEQ ID NO: 274, SEQ ID NO: 275, SEQ ID NO: 276, SEQ ID NO: 634, SEQ ID NO: 635, e SEQ ID NO: 636; SEQ ID NO: 280, SEQ ID NO: 281, SEQ ID NO: 282, SEQ ID NO: 640, SEQ ID NO: 641, e SEQ ID NO: 642; SEQ ID NO: 286, SEQ ID NO: 287, SEQ ID NO: 288, SEQ ID NO: 646, SEQ ID NO: 647, e SEQ ID NO: 648; SEQ ID NO: 292, SEQ ID NO: 293, SEQ ID NO: 294, SEQ ID NO: 652, SEQ ID NO: 653, e SEQ ID NO: 654; SEQ ID NO: 298, SEQ ID NO: 299, SEQ ID NO: 300, SEQ ID NO: 658, SEQ ID NO: 659, e SEQ ID NO: 660; SEQ ID NO: 304, SEQ ID NO: 305, SEQ ID NO: 306, SEQ ID NO: 664, SEQ ID NO: 665, e SEQ ID NO: 666; SEQ ID NO: 310, SEQ ID NO: 311, SEQ ID NO: 312, SEQ ID NO: 670, SEQ ID NO: 671, e SEQ ID NO: 672; SEQ ID NO: 316, SEQ ID NO: 317, SEQ ID NO: 318, SEQ ID NO: 676, SEQ ID NO:

677, e SEQ ID NO: 678; SEQ ID NO: 322, SEQ ID NO: 323, SEQ ID NO: 324, SEQ ID NO: 682, SEQ ID NO: 683, e SEQ ID NO: 684; SEQ ID NO: 328, SEQ ID NO: 329, SEQ ID NO: 330, SEQ ID NO: 688, SEQ ID NO: 689, e SEQ ID NO: 690; SEQ ID NO: 334, SEQ ID NO: 335, SEQ ID NO: 336, SEQ ID NO: 694, SEQ ID NO: 695, e SEQ ID NO: 696; SEQ ID NO: 340, SEQ ID NO: 341, SEQ ID NO: 342, SEQ ID NO: 700, SEQ ID NO: 701, e SEQ ID NO: 702; SEQ ID NO: 346, SEQ ID NO: 347, SEQ ID NO: 348, SEQ ID NO: 706, SEQ ID NO: 707, e SEQ ID NO: 708; SEQ ID NO: 352, SEQ ID NO: 353, SEQ ID NO: 354, SEQ ID NO: 712, SEQ ID NO: 713, e SEQ ID NO: 714; SEQ ID NO: 358, SEQ ID NO: 359, SEQ ID NO: 360, SEQ ID NO: 718, SEQ ID NO: 719, e SEQ ID NO: 720; SEQ ID NO: 1290, SEQ ID NO: 1291, SEQ ID NO: 1292, SEQ ID NO: 1293, SEQ ID NO: 1294, e SEQ ID NO: 1295; SEQ ID NO: 1300, SEQ ID NO: 1301, SEQ ID NO: 1302, SEQ ID NO: 1303, SEQ ID NO: 1304, e SEQ ID NO: 1305; SEQ ID NO: 1310, SEQ ID NO: 1311, SEQ ID NO: 1312, SEQ ID NO: 1313, SEQ ID NO: 1314, e SEQ ID NO: 1315; SEQ ID NO: 1320, SEQ ID NO: 1321, SEQ ID NO: 1322, SEQ ID NO: 1323, SEQ ID NO: 1324, e SEQ ID NO: 1325; SEQ ID NO: 1330, SEQ ID NO: 1331, SEQ ID NO: 1332, SEQ ID NO: 1333, SEQ ID NO: 1334, e SEQ ID NO: 1335; SEQ ID NO: 1340, SEQ ID NO: 1341, SEQ ID NO: 1342, SEQ ID NO: 1343, SEQ ID NO: 1344, e SEQ ID NO: 1345; SEQ ID NO: 1350, SEQ ID NO: 1351, SEQ ID NO: 1352, SEQ ID NO: 1353, SEQ ID NO: 1354, e SEQ ID NO: 1355; e SEQ ID NO: 1360, SEQ ID NO: 1361, SEQ ID NO: 1362, SEQ ID NO: 1363, SEQ ID NO: 1364, e SEQ ID NO:

1365.

31. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo ou um seu fragmento, e em que o referido anticorpo ou seu fragmento compreende uma região variável de cadeia leve compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 723, 727, 731, 735, 739, 743, 747, 751, 755, 759, 763, 767, 771, 775, 779, 783, 787, 791, 795, 799, 803, 807, 811, 815, 819, 823, 827, 831, 835, 839, 843, 847, 851, 855, 859, 863, 867, 871, 875, 879, 883, 887, 891, 895, 899, 903, 907, 911, 915, 919, 923, 927, 931, 935, 939, 943, 947, 951, 955, 959, 1286, 1296, 1306, 1316, 1326, 1336, 1346, e 1356 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 724, 728, 732, 736, 740, 744, 748, 752, 756, 760, 764, 768, 772, 776, 780, 784, 788, 792, 796, 800, 804, 808, 812, 816, 820, 824, 828, 832, 836, 840, 844, 848, 852, 856, 860, 864, 868, 872, 876, 880, 884, 888, 892, 896, 900, 904, 908, 912, 916, 920, 924, 928, 932, 936, 940, 944, 948, 952, 956, 960, 1287, 1297, 1307, 1317, 1327, 1337, 1347, e 1357.

32. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo ou um seu fragmento, e em que o referido anticorpo ou seu fragmento compreende uma combinação de uma região variável de cadeia leve e uma região variável de cadeia pesada selecionadas do grupo consistindo em uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 723 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 724; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 727 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 728; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 731 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 732; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 735 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 736; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 739 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 740; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 743 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 744; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 747 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 748; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 751 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 752; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 755 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 756; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 759 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 760; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 763 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 764; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 767 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 768; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 771 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 772; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 775 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 776; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 779 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 780; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 783 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 784; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 787 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 788; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 791 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 792; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 795 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 796; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 799 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 800; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 803 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 804; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 807 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 808; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 811 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 812; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 815 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 816; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 819 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 820; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 823 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 824; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 827 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 828; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID

NO: 831 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 832; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 835 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 836; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 839 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 840; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 843 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 844; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 847 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 848; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 851 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 852; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 855 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 856; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 859 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 860; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 863 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 864; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 867 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 868; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 871 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 872; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 875 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 876; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 879 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 880; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 883 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 884; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 887 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 888; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 891 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 892; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 895 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 896; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 899 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 900; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 903 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 904; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 907 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 908; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 911 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 912; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 915 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 916; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 919 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 920; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 923 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 924; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 927 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 928; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 931 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 932; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 935 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 936; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 939 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 940; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 943 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 944; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 947 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 948; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 951 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 952; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 955 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 956; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 959 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 960; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1286 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1287; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1296 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1297; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1306 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1307; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1316 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1317; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1326 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1327; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ

ID NO: 1336 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1337; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1346 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1347; e uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1356 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO:

1357.

33. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo, e em que o referido anticorpo compreende uma cadeia leve compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOS: 963, 967, 971, 975, 979, 983, 987, 991, 995, 999, 1003, 1007, 1011, 1015, 1019, 1023, 1027, 1031, 1035, 1039, 1043, 1047, 1051, 1055, 1059, 1063, 1067, 1071, 1075, 1079, 1083, 1087, 1091, 1095, 1099, 1103, 1107, 111 e uma cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 964, 968, 972, 976, 980, 984, 988, 992, 996, 1000, 1004, 1008, 1012, 1016, 1020, 1024, 1028, 1032, 1036, 1040, 1044, 1048, 1052, 1056, 1060, 1064, 1068, 1072, 1076, 1080, 1084, 1088, 1092, 1096, 1100, 1104, 1108, 1112, 1116, 1120, 1124, 1128, 1132, 1136, 1140, 1144, 1148, 1152, 1156 1160, 1164, 1168, 1172, 1176, 1180, 1184, 1188, 1192, 1196, 1200, 1289, 1299, 1309, 1319, 1329, 1339, 1349, e 1359.

34. Proteína de ligação ao antígeno isolada, de acordo com a reivindicação 21, caracterizada pelo fato de que a referida proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo, e em que o referido anticorpo compreende uma combinação de uma cadeia leve e uma cadeia pesada selecionadas do grupo consistindo em uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 963 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 964; uma cadeia leve compreendendo —“SEQ ID NO: 967 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 968; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 971 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 972; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 975 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 976; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 979 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 980; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 983 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 984; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 987 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 988; uma cadeia leve compreendendo —“SEQ ID NO: 991 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 992; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 995 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 996; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 999 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1000; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1003 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1004; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1007 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1008; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1011 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1012; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1015 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1016; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1019 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1020; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1023 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1024; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1027 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1028; uma cadeia leve compreendendo

SEQ ID NO: 1031 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1032; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1035 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1036; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1039 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1040; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1043 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1044; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1047 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1048; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1051 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1052; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1055 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1056; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1059 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1060; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1063 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1064; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1067 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1068; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1071 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1072; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 1075 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1076; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1079 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1080; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1083 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1084; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1087 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1088; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1091 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1092; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1095 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1096; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1099 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1100; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1103 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1104; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1107 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1108; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1111 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1112; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1115 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1116; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1119 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1120; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1123 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1124; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1127 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1128; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1131 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1132; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1135 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1136; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1139 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1140; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1143 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1144; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 1147 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1148; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1151 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1152; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1155 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1156; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1159 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1160; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1163 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1164; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1167 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1168; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1171 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1172; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1175 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1176; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1179 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1180; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1183 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1184; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1187 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1188; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1191 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1192; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1195 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1196; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1199 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1200; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1288 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1289; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1298 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1299; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1308 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1309; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1318 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1319; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1328 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1329; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1338 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1339; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1348 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1349; e uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1358 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1359.

35. Molécula de ácido nucleico, caracterizada pelo fato de que codifica o anticorpo ou seu fragmento, conforme definido em qualquer uma das reivindicações 29, 30, 31, 32, 33 e 34.

36. Molécula de ácido nucleico, de acordo com a reivindicação 35, caracterizada pelo fato de que a referida molécula de ácido nucleico está operacionalmente ligada a uma sequência de controle.

37. Vetor, caracterizado pelo fato de que compreende uma molécula de ácido nucleico, conforme definida na reivindicação 36.

38. Célula hospedeira, caracterizada pelo fato de que compreende a molécula de ácido nucleico, conforme definida na reivindicação 37.

39. Anticorpo ou seu fragmento, caracterizado pelo fato de que é produzido pela célula hospedeira, conforme definida na reivindicação 38.

40. Método de produção do anticorpo ou seu fragmento, de acordo com qualquer uma das reivindicações 29, 30, 31, 32, 33 e 34, caracterizado pelo fato de que compreende o passo de preparação do referido anticorpo ou seu fragmento a partir de uma célula hospedeira que secreta o referido anticorpo.

41. Composição farmacêutica, caracterizada pelo fato de que compreende pelo menos um anticorpo ou seu fragmento, de acordo com qualquer uma das reivindicações 29, 30, 31, 32, 33 e 34, e excipiente farmaceuticamente aceitável.

42. Proteína de ligação ao antígeno isolada, caracterizada pelo fato de que compete pela ligação à porção extracelular de GIPR humano com um anticorpo ou seu fragmento, conforme definido em qualquer uma das reivindicações 29, 30, 31, 32, 33 e 34.

43. Composição, caracterizada pelo fato de que compreende uma quantidade terapeuticamente eficaz de um agonista do receptor de GLP-1 e uma quantidade terapeuticamente eficaz de um antagonista de GIPR que se liga especificamente a uma proteína tendo uma sequência de aminoácidos tendo pelo menos 90% de identidade de sequências de aminoácidos com uma sequência de aminoácidos de um GIPR.

44, Composição, de acordo com a reivindicação 43, caracterizada pelo fato de que a razão molar entre um agonista do receptor de GLP-l1 e um antagonista de GIPR é de cerca de 1:1 a 1:110, 1:1 a 1:100, 1:1 a 1:75, 1:1 a 1:50, 1:1 a 1:25, 1:1 a 1:10, 1:1 a 1:5 e 1:1.

45. Composição, de acordo com a reivindicação 43, caracterizada pelo fato de que a razão molar entre um antagonista de GIPR e um agonista do receptor de GLP-1 é de cerca de 1:1 a 1:110, 1:1 a 1:100, 1:1 a 1:75, 1:1 a 1:50, 1:1 a 1:25, 1:1 a 1:10 e 1:1 a 1:5.

46. Composição, de acordo com a reivindicação 43, caracterizada pelo fato de que o agonista do receptor de GLP-1 é usado em combinação com o antagonista de GIPR a razões molares terapeuticamente eficazes de entre cerca de 1:1,5 e 1:150, preferencialmente 1:2 e 1:50.

47. Composição, de acordo com a reivindicação 43, caracterizada pelo fato de que o agonista do receptor de GLP-1 e o antagonista de GIPR estão presentes em doses que são pelo menos cerca de 1,1 a 1,4, 1,5, 2, 3, 4, 5, 6,7 7, 8,

9 ou 10 vezes menores do que as doses de cada composto sozinho necessárias para tratar uma condição e/ou doença.

48. Composição, de acordo com a reivindicação 43, caracterizada pelo fato de que o agonista do receptor de GLP-1 é GLP-1(7-37) ou um análogo de GLP-1(7-37).

49. Composição, de acordo com a reivindicação 48, caracterizada pelo fato de que o agonista do receptor de GLP-1 é selecionado do grupo consistindo em exenatida, liraglutida, lixisenatida, albiglutida, dulaglutida, semaglutida e taspoglutida.

50. Composição, de acordo com a reivindicação 43, caracterizada pelo fato de que o agonista do receptor de GLP-1 é selecionado do grupo consistindo em GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1244); GLP-1(7-36) -NH2 (SEQ ID NO: 1245); liraglutida; albiglutida; taspoglutida; dulaglutida, semaglutida; LY2428757; desamino-His',Arg?6º, Lys?! (Nº- (y-Glu (N-a- hexadecanoil)))-GLP-1(7-37) (peptídeo nuclear divulgado como SEQ ID NO: 1282); desamino-His',Arg?º, Lys?“ (Nº-octanoil)-GLP- 1(7-37) (SEQ ID NO: 1283); Arg?26- 3º, Lys?º (Nº- (0- carboxipentadecanoil))-GLP-1(7-38) (SEQ ID NO: 1284); Arg?6- 34, Lys?º (Nº- (y-Glu (N-a-hexadecanoil)))-GLP-1(7-36) (peptídeo “nuclear divulgado como SEQ ID NO: 1285); Aib? 35, Arg?26 2, Phe?! -GLP-1(7-36)) (SEQ ID NO: 1246); HXaagEGTFTSDVSSYLEXaa; Xaa;;AAKEFIXaaz WLXaa3z3XaazG XaazeXKaasi; em que Xaa; É A, V ou G; Xaa» é G, K ou E; Xaa;; é Q ou K; Xaa:º É A ou E; Xaa:;; É V ou K; Xaa;z é K, N ou R; Xaa:;xsç É R Ou G; e Xaa; é G, H, P ou está ausente (SEQ ID NO: 1247); Arg?º- GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1248); Gluº?º-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1249); Lys?º?-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1250); Glyº% 36, Glu??-GLP-

1(7-37) (SEQ ID NO: 1251); Valº,Glu?º,Gly?º-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1252); Gly8-36,Glu??,Lys??, Asn?º-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1253); Valº,Glu?º,Lys??,Asn?º,Gly?-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1254); Glyt:36,Glu??, Pro? -GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1255); Valº,Glu??,Glyº*ºPro?'-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1256); Gl yt- 36, Glu??, Lys??, Asn%º, Pro?”-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1257); Valº,Glu??, Lys??, Asn?º,Gly?6,Pro?'-GLP-1(7-37) (SEQ ID NO: 1258); Glyt- 36, Glu??-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1259); Valº,Glu??,Gly?º-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1260); Valº,Glu??, Asn?é,Gly?-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1261); e G1yt-36, Glu??º, Asnº**-GLP-1(7-36) (SEQ ID NO: 1262).

51. Composição, de acordo com a reivindicação 43, caracterizada pelo fato de que o GIPR humano tem uma sequência compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NO: 1201, SEQ ID NO: 1203 e SEQ ID NO: 1205.

52. Composição, de acordo com a reivindicação 43, caracterizada pelo fato de que o antagonista de GIPR é uma proteína de ligação ao antígeno.

53. Composição, de acordo com a reivindicação 52, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo monoclonal, um anticorpo policlonal, um anticorpo recombinante, um anticorpo humano, um anticorpo humanizado, um anticorpo quimérico, um anticorpo multiespecífico ou um seu fragmento de anticorpo.

54. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que o fragmento de anticorpo é um fragmento Fab, um fragmento Fab' ou um fragmento F(ab')2.

55. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo humano.

56. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo monoclonal.

57. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é do tipo IgGl, IgG2, IgG3 ou IgG4.

58. Composição, de acordo com a reivindicação 57, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é do tipo IgGl ou IgG2.

59. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é acoplada a um grupo de marcação.

60. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno inibe a ligação de GIP à porção extracelular de GIPR humano.

61. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo ou um seu fragmento, e em que o anticorpo compreende uma CDRL1, uma CDRL2, uma CDRL3, uma CDRH1, uma CDRH2 e uma CDRH3, em que a CDRL1 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 4, 10, 16, 22, 28, 34, 40, 46, 52, 58, 64, 70, 76, 82, 88, 94, 100, 106, 112, 118, 124, 130, 136, 142, 148, 154, 160, 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 208, 214, 220, 226, 232, 238, 244, 250, 256, 262, 268, 274, 280, 286, 292, 298, 304, 310,

316, 322, 328, 334, 340, 346, 352, 358, 1290, 1300, 1310, 1320, 1330, 1340, e 1350; a CDRL2 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 5, 11, 17, 23, 29, 35, 41, 47, 53, 59, 65, 71, 77, 83, 89, 95, 101, 107, 113, 119, 125, 131, 137, 143, 149, 155, 161, 167, 173, 179, 185, 191, 197, 203, 209, 215, 221, 227, 233, 239, 245, 251, 257, 263, 269, 275, 281, 287, 293, 299, 305, 311, 317, 323, 329, 335, 341, 347, 353, 359, 1291, 1301, 1311, 1321, 1331, 1341, e 1351; a CDRL3 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 6, 12, 18, 24, 30, 36, 42, 48, 54, 60, 66, 72, 78, 84, 90, 96, 102, 108, 114, 120, 126, 132, 138, 144, 150, 156, 162, 168, 174, 180, 186, 192, 198, 204, 210, 216, 222, 228, 234, 240, 246, 252, 258, 264, 270, 276, 282, 288, 294, 300, 306, 312, 318, 324, 330, 336, 342, 348, 354, 360, 1292, 1302, 1312, 1322, 1332, 1342, e 1352; a CDRHl compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 364, 370

376, 382, 388, 394, 400, 406, 412, 418, 424, 430, 436, 442, 448, 454, 460, 466, 472, 478, 484, 490, 496, 502, 508, 514, 520, 526, 532, 538, 544, 550, 556, 562, 568, 574, 580, 586, 592, 598, 604, 610, 616, 622, 628, 634, 640, 646, 652, 658, 664, 670, 676, 682, 688, 694, 700, 706, 712, 718, 1293, 1303, 1313, 1323, 1333, 1343, e 1353; a CDRH2 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs

365, 371, 377, 383, 389, 395, 401, 407, 413, 419, 425, 431, 437, 443, 449, 455, 461, 467, 473, 479, 485, 491, 497, 503, 509, 515, 521, 527, 533, 539, 545, 551, 557, 563, 569, 575, 581, 587, 593, 599, 605, 611, 617, 623, 629, 635, 641, 647, 653, 659, 665, 671, 677, 683, 689, 695, 701, 707, 713, 719,

1294, 1304, 1314, 1324, 1334, 1344, e 1354; e a CDRH3 compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 366, 372, 378, 384, 390, 396, 402, 408, 414, 420, 426, 432, 438, 444, 450, 456, 462, 468, 474, 480, 486, 492, 498, 504, 510, 516, 522, 528, 534, 540, 546, 552, 558, 564, 570, 576, 582, 588, 594, 600, 606, 612, 618, 624, 630, 636, 642, 648, 654, 660, 666, 672, 678, 684, 690, 696, 702, 708, 714, 720, 1295, 1305, 1315, 1325, 1335, 1345, e 1355.

62. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo ou um seu fragmento, e em que o anticorpo compreende uma CDRL1, uma CDRL2, uma CDRL3, uma CDRH1, uma CDRH2 e uma CDRH3, em que cada CDRL1, CDRL2, CDRL3, CDRH1, CDRH2 e CDRH3, respectivamente, compreende uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 364, SEQ ID NO: 365, e SEQ ID NO: 366; SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 370, SEQ ID NO: 371, e SEQ ID NO: 372; SEQ ID NO: 16, SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 376, SEQ ID NO: 377, e SEQ ID NO: 378; SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23, SEQ ID NO: 24, SEQ ID NO: 382, SEQ ID NO: 383, e SEQ ID NO: 384; SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 388, SEQ ID NO: 389, e SEQ ID NO: 390; SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 394, SEQ ID NO: 395, e SEQ ID NO: 396; SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 41, SEQ ID NO: 42, SEQ ID NO: 400, SEQ ID NO: 401, e SEQ ID NO: 402; SEQ ID NO: 46, SEQ ID NO: 47, SEQ ID NO: 48, SEQ ID NO: 406, SEQ ID NO: 407, e SEQ ID NO: 408; SEQ ID NO: 52, SEQ ID NO: 53, SEQ ID NO: 54, SEQ ID NO: 412, SEQ ID NO: 413, e SEQ ID NO: 414;

SEQ ID NO: 58, SEQ ID NO: 59, SEQ ID NO: 60, SEQ ID NO: 418, SEQ ID NO: 419, e SEQ ID NO: 420; SEQ ID NO: 64, SEQ ID NO: 65, SEQ ID NO: 66, SEQ ID NO: 424, SEQ ID NO: 425, e SEQ ID NO: 426; SEQ ID NO: 70, SEQ ID NO: 71, SEQ ID NO: 72, SEQ ID NO: 430, SEQ ID NO: 431, e SEQ ID NO: 432; SEQ ID NO: 76

SEQ ID NO: 77, SEQ ID NO: 78, SEQ ID NO: 436, SEQ ID NO: 437, e SEQ ID NO: 438; SEQ ID NO: 82, SEQ ID NO: 83, SEQ ID NO: 84, SEQ ID NO: 442, SEQ ID NO: 443, e SEQ ID NO: 444; SEQ ID NO: 88, SEQ ID NO: 89, SEQ ID NO: 90, SEQ ID NO: 448, SEQ ID NO: 449, e SEQ ID NO: 450; SEQ ID NO: 94, SEQ ID NO: 95, SEQ ID NO: 96, SEQ ID NO: 454, SEQ ID NO: 455, e SEQ ID NO: 456; SEQ ID NO: 100, SEQ ID NO: 101, SEQ ID NO: 102, SEQ ID NO: 460, SEQ ID NO: 461, e SEQ ID NO: 462; SEQ ID NO: 106, SEQ ID NO: 107, SEQ ID NO: 108, SEQ ID NO: 466, SEQ ID NO: 467, e SEQ ID NO: 468; SEQ ID NO: 112, SEQ ID NO: 113, SEQ ID NO: 114, SEQ ID NO: 472, SEQ ID NO: 473, e SEQ ID NO: 474; SEQ ID NO: 118, SEQ ID NO: 119, SEQ ID NO: 120, SEQ ID NO: 478, SEQ ID NO: 479, e SEQ ID NO: 480; SEQ ID NO: 124, SEQ ID NO: 125, SEQ ID NO: 126, SEQ ID NO: 484, SEQ ID NO: 485, e SEQ ID NO: 486; SEQ ID NO: 130, SEQ ID NO: 131, SEQ ID NO: 132, SEQ ID NO: 490, SEQ ID NO: 491, e SEQ ID NO: 492; SEQ ID NO: 136, SEQ ID NO: 137, SEQ ID NO: 138, SEQ ID NO: 496, SEQ ID NO: 497, e SEQ ID NO: 498; SEQ ID NO: 142, SEQ ID NO: 143, SEQ ID NO: 144, SEQ ID NO: 502, SEQ ID NO: 503, e SEQ ID NO: 504; SEQ ID NO: 148, SEQ ID NO: 149, SEQ ID NO: 150, SEQ ID NO: 508, SEQ ID NO: 509, e SEQ ID NO: 510; SEQ ID NO: 154, SEQ ID NO: 155, SEQ ID NO: 156, SEQ ID NO: 514, SEQ ID NO: 515, e SEQ ID NO: 516; SEQ ID NO: 160, SEQ ID NO: 161, SEQ ID NO: 162, SEQ ID NO: 520, SEQ ID NO:

521, e SEQ ID NO: 522; SEQ ID NO: 166, SEQ ID NO: 167, SEQ ID NO: 168, SEQ ID NO: 526, SEQ ID NO: 527, e SEQ ID NO: 528; SEQ ID NO: 172, SEQ ID NO: 173, SEQ ID NO: 174, SEQ ID NO: 532, SEQ ID NO: 533, e SEQ ID NO: 534; SEQ ID NO: 178

SEQ ID NO: 179, SEQ ID NO: 180, SEQ ID NO: 538, SEQ ID NO: 539, e SEQ ID NO: 540; SEQ ID NO: 184, SEQ ID NO: 185, SEQ ID NO: 186, SEQ ID NO: 544, SEQ ID NO: 545, e SEQ ID NO: 546; SEQ ID NO: 190, SEQ ID NO: 191, SEQ ID NO: 192, SEQ ID NO: 550, SEQ ID NO: 551, e SEQ ID NO: 552; SEQ ID NO: 196, SEQ ID NO: 197, SEQ ID NO: 198, SEQ ID NO: 556, SEQ ID NO: 557, e SEQ ID NO: 558; SEQ ID NO: 202, SEQ ID NO: 203, SEQ ID NO: 204, SEQ ID NO: 562, SEQ ID NO: 563, e SEQ ID NO: 564; SEQ ID NO: 208, SEQ ID NO: 209, SEQ ID NO: 210, SEQ ID NO: 568, SEQ ID NO: 569, e SEQ ID NO: 570; SEQ ID NO: 214

SEQ ID NO: 215, SEQ ID NO: 216, SEQ ID NO: 574, SEQ ID NO: 575, e SEQ ID NO: 576; SEQ ID NO: 220, SEQ ID NO: 221, SEQ ID NO: 222, SEQ ID NO: 580, SEQ ID NO: 581, e SEQ ID NO: 582; SEQ ID NO: 226, SEQ ID NO: 227, SEQ ID NO: 228, SEQ ID NO: 586, SEQ ID NO: 587, e SEQ ID NO: 588; SEQ ID NO: 232, SEQ ID NO: 233, SEQ ID NO: 234, SEQ ID NO: 592, SEQ ID NO: 593, e SEQ ID NO: 594; SEQ ID NO: 238, SEQ ID NO: 239, SEQ ID NO: 240, SEQ ID NO: 598, SEQ ID NO: 599, e SEQ ID NO: 600; SEQ ID NO: 244, SEQ ID NO: 245, SEQ ID NO: 246, SEQ ID NO: 604, SEQ ID NO: 605, e SEQ ID NO: 606; SEQ ID NO: 250

SEQ ID NO: 251, SEQ ID NO: 252, SEQ ID NO: 610, SEQ ID NO: 611, e SEQ ID NO: 612; SEQ ID NO: 256, SEQ ID NO: 257, SEQ ID NO: 258, SEQ ID NO: 616, SEQ ID NO: 617, e SEQ ID NO: 618; SEQ ID NO: 262, SEQ ID NO: 263, SEQ ID NO: 264, SEQ ID NO: 622, SEQ ID NO: 623, e SEQ ID NO: 624; SEQ ID NO: 268

SEQ ID NO: 269, SEQ ID NO: 270, SEQ ID NO: 628, SEQ ID NO: 629, e SEQ ID NO: 630; SEQ ID NO: 274, SEQ ID NO: 275, SEQ ID NO: 276, SEQ ID NO: 634, SEQ ID NO: 635, e SEQ ID NO: 636; SEQ ID NO: 280, SEQ ID NO: 281, SEQ ID NO: 282, SEQ ID NO: 640, SEQ ID NO: 641, e SEQ ID NO: 642; SEQ ID NO: 286, SEQ ID NO: 287, SEQ ID NO: 288, SEQ ID NO: 646, SEQ ID NO: 647, e SEQ ID NO: 648; SEQ ID NO: 292, SEQ ID NO: 293, SEQ ID NO: 294, SEQ ID NO: 652, SEQ ID NO: 653, e SEQ ID NO: 654; SEQ ID NO: 298, SEQ ID NO: 299, SEQ ID NO: 300, SEQ ID NO: 658, SEQ ID NO: 659, e SEQ ID NO: 660; SEQ ID NO: 304, SEQ ID NO: 305, SEQ ID NO: 306, SEQ ID NO: 664, SEQ ID NO: 665, e SEQ ID NO: 666; SEQ ID NO: 310, SEQ ID NO: 311, SEQ ID NO: 312, SEQ ID NO: 670, SEQ ID NO: 671, e SEQ ID NO: 672; SEQ ID NO: 316, SEQ ID NO: 317, SEQ ID NO: 318, SEQ ID NO: 676, SEQ ID NO: 677, e SEQ ID NO: 678; SEQ ID NO: 322, SEQ ID NO: 323, SEQ ID NO: 324, SEQ ID NO: 682, SEQ ID NO: 683, e SEQ ID NO: 684; SEQ ID NO: 328, SEQ ID NO: 329, SEQ ID NO: 330, SEQ ID NO: 688, SEQ ID NO: 689, e SEQ ID NO: 690; SEQ ID NO: 334, SEQ ID NO: 335, SEQ ID NO: 336, SEQ ID NO: 694, SEQ ID NO: 695, e SEQ ID NO: 696; SEQ ID NO: 340, SEQ ID NO: 341, SEQ ID NO: 342, SEQ ID NO: 700, SEQ ID NO: 701, e SEQ ID NO: 702; SEQ ID NO: 346, SEQ ID NO: 347, SEQ ID NO: 348, SEQ ID NO: 706, SEQ ID NO: 707, e SEQ ID NO: 708; SEQ ID NO: 352, SEQ ID NO: 353, SEQ ID NO: 354, SEQ ID NO: 712, SEQ ID NO: 713, e SEQ ID NO: 714; SEQ ID NO: 358, SEQ ID NO: 359, SEQ ID NO: 360, SEQ ID NO: 718, SEQ ID NO: 719, e SEQ ID NO: 720; SEQ ID NO: 1290, SEQ ID NO: 1291, SEQ ID NO: 1292, SEQ ID NO: 1293, SEQ ID NO: 1294, e SEQ ID NO: 1295; SEQ ID NO: 1300, SEQ ID NO: 1301, SEQ ID NO: 1302, SEQ

ID NO: 1303, SEQ ID NO: 1304, e SEQ ID NO: 1305; SEQ ID NO: 1310, SEQ ID NO: 1311, SEQ ID NO: 1312, SEQ ID NO: 1313, SEQ ID NO: 1314, e SEQ ID NO: 1315; SEQ ID NO: 1320, SEQ ID NO: 1321, SEQ ID NO: 1322, SEQ ID NO: 1323, SEQ ID NO: 1324, e SEQ ID NO: 1325; SEQ ID NO: 1330, SEQ ID NO: 1331, SEQ ID NO: 1332, SEQ ID NO: 1333, SEQ ID NO: 1334, e SEQ ID NO: 1335; SEQ ID NO: 1340, SEQ ID NO: 1341, SEQ ID NO: 1342, SEQ ID NO: 1343, SEQ ID NO: 1344, e SEQ ID NO: 1345; SEQ ID NO: 1350, SEQ ID NO: 1351, SEQ ID NO: 1352, SEQ ID NO: 1353, SEQ ID NO: 1354, e SEQ ID NO: 1355; e SEQ ID NO: 1360, SEQ ID NO: 1361, SEQ ID NO: 1362, SEQ ID NO: 1363, SEQ ID NO: 1364, e SEQ ID NO: 1365.

63. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo ou um seu fragmento, e em que o anticorpo ou seu fragmento compreende uma região variável de cadeia leve compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 723, 727, 731, 735, 739, 743, 747, 751, 755, 759, 763, 767, 771, 775, 779, 783, 787, 791, 795, 799, 803, 807, 811, 815, 819, 823, 827, 831, 835, 839, 843, 847, 851, 855, 859, 863, 867, 871, 875, 879, 883, 887, 891, 895, 899, 903, 907, 911, 915, 919, 923, 927, 931, 935, 939, 943, 947, 951, 955, 959, 1286, 1296, 1306, 1316, 1326, 1336, 1346, e 1356 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 724, 728, 732, 736, 740, 744, 748, 752, 756, 760, 764, 768, 772, 776, 780, 784, 788, 792, 796, 800, 804, 808, 812, 816, 820, 824, 828, 832, 836, 840, 844, 848, 852, 856, 860, 864, 868, 872, 876, 880, 884, 888, 892, 896, 900,

904, 908, 912, 916, 920, 924, 928, 932, 936, 940, 944, 948, 952, 956, 960, 1287, 1297, 1307, 1317, 1327, 1337, 1347, e

1357.

64. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo ou um seu fragmento, e em que o anticorpo ou seu fragmento compreende uma combinação de uma região variável de cadeia leve e uma região variável de cadeia pesada selecionadas do grupo consistindo em uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 723 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 724; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 727 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 728; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 731 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 732; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 735 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 736; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 739 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 740; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 743 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 744; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 747 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 748; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 751 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 752; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 755 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo

SEQ ID NO: 756; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 759 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 760; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 763 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 764; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 767 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 768; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 771 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 772; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 775 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 776; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 779 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 780; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 783 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 784; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 787 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 788; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 791 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 792; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 795 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 796; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 799 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 800; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 803 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 804; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 807 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 808; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 811 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 812; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 815 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 816; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 819 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 820; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 823 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 824; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 827 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 828; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 831 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 832; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 835 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 836; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 839 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 840; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 843 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 844; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 847 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 848; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 851 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 852; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 855 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 856; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 859 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 860; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 863 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 864; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 867 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 868; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 871 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 872; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 875 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 876; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 879 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 880; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 883 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 884; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 887 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 888; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 891 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 892; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 895 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 89; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 899 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 900; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 903 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 904; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 907 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID

NO: 908; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 911 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 912; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 915 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 916; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 919 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 920; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 923 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 924; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 927 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 928; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 931 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 932; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 935 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 936; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 939 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 940; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 943 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 944; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 947 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 948; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 951 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 952; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 955 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 956; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 959 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 960; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1286 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1287; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1296 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1297; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1306 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1307; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1316 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1317; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1326 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1327; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1336 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1337; uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1346 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1347; e uma região variável de cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1356 e uma região variável de cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1357.

65. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo, e em que o anticorpo compreende uma cadeia leve compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 963, 967, 971, 975, 979, 983, 987, 991, 995, 999, 1003, 1007, 1011, 1015, 1019, 1023, 1027, 1031, 1035, 1039, 1043, 1047, 1051, 1055, 1059, 1063, 1067, 1071, 1075, 1079, 1083, 1087, 1091, 1095, 1099, 1103, 1107, 111 e uma cadeia pesada compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 964, 968 972, 976, 980, 984, 988, 992, 996, 1000, 1004, 1008, 1012, 1016, 1020, 1024, 1028, 1032, 1036, 1040, 1044, 1048, 1052, 1056, 1060, 1064, 1068, 1072, 1076, 1080, 1084, 1088, 1092, 1096, 1100, 1104, 1108, 1112, 1116, 1120, 1124, 1128, 1132, 1136, 1140, 1144, 1148, 1152, 1156, 1160, 1164, 1168, 1172, 1176, 1180, 1184, 1188, 1192, 1196, 1200, 1289, 1299, 1309, 1319, 1329, 1339, 1349, e 1359.

66. Composição, de acordo com a reivindicação 53, caracterizada pelo fato de que a proteína de ligação ao antígeno é um anticorpo, e em que o anticorpo ou compreende uma combinação de uma cadeia leve e uma cadeia pesada selecionadas do grupo consistindo em uma cadeia leve compreendendo —“SEQ ID NO: 963 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 964; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 967 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 968; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 971 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 972; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 975 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 976; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 979 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 980; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 983 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 984; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 987 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 988; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 991 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 992; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 995 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 996; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 999 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1000; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1003 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1004; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1007 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1008; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1011 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1012; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1015 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1016; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1019 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1020; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1023 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1024; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1027 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1028; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1031 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1032; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1035 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1036; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1039 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1040; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1043 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1044; uma cadeia leve compreendendo —SEQ ID NO: 1047 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1048; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1051 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1052; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1055 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1056; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1059 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1060; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1063 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1064; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1067 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1068; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1071 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1072; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1075 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1076; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1079 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1080; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1083 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1084; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1087 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1088; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1091 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1092; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1095 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1096; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1099 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1100; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1103 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1104; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1107 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1108; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1111 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1112; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1115 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1116; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1119 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1120; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1123 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1124; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1127 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1128; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1131 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1132; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1135 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1136; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1139 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1140; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1143 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1144; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1147 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1148; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1151 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1152; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1155 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1156; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1159 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1160; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1163 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1164; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1167 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1168; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1171 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1172; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1175 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1176; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1179 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1180; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1183 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1184; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1187 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1188; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1191 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1192; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1195 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1196; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1199 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1200; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1288 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1289; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1298 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO:

1299; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1308 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1309; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1318 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1319; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1328 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1329; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1338 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1339; uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1348 e uma cadeia pesada compreendendo —SEQ ID NO: 1349; e uma cadeia leve compreendendo SEQ ID NO: 1358 e uma cadeia pesada compreendendo SEQ ID NO: 1359.