WO2014157156A1 - タンパク質組成物およびその製造方法 - Google Patents

タンパク質組成物およびその製造方法 Download PDF

Info

Publication number
WO2014157156A1
WO2014157156A1 PCT/JP2014/058209 JP2014058209W WO2014157156A1 WO 2014157156 A1 WO2014157156 A1 WO 2014157156A1 JP 2014058209 W JP2014058209 W JP 2014058209W WO 2014157156 A1 WO2014157156 A1 WO 2014157156A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
milk basic
protein fraction
basic protein
milk
protein
Prior art date
Application number
PCT/JP2014/058209
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
浩司 浦園
森田 如一
典子 上田
宏 上野
加藤 健
敏也 小林
Original Assignee
雪印メグミルク株式会社
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 雪印メグミルク株式会社 filed Critical 雪印メグミルク株式会社
Priority to EP14773646.6A priority Critical patent/EP2984935A4/en
Priority to CN201480018942.0A priority patent/CN105072920A/zh
Priority to US14/779,647 priority patent/US9861121B2/en
Publication of WO2014157156A1 publication Critical patent/WO2014157156A1/ja
Priority to PH12015501937A priority patent/PH12015501937A1/en

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/19Dairy proteins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23JPROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J1/00Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
    • A23J1/20Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23KFODDER
    • A23K20/00Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10Organic substances
    • A23K20/142Amino acids; Derivatives thereof
    • A23K20/147Polymeric derivatives, e.g. peptides or proteins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L2/00Non-alcoholic beverages; Dry compositions or concentrates therefor; Their preparation
    • A23L2/52Adding ingredients
    • A23L2/66Proteins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L29/00Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
    • A23L29/10Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing emulsifiers
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L29/00Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
    • A23L29/20Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L29/00Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
    • A23L29/20Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents
    • A23L29/206Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents of vegetable origin
    • A23L29/231Pectin; Derivatives thereof
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L29/00Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
    • A23L29/20Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents
    • A23L29/206Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents of vegetable origin
    • A23L29/262Cellulose; Derivatives thereof, e.g. ethers
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L29/00Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
    • A23L29/20Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents
    • A23L29/269Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents of microbial origin, e.g. xanthan or dextran
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L29/00Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
    • A23L29/20Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents
    • A23L29/269Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents of microbial origin, e.g. xanthan or dextran
    • A23L29/27Xanthan not combined with other microbial gums
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L29/00Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
    • A23L29/20Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents
    • A23L29/275Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents of animal origin, e.g. chitin
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K35/00Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
    • A61K35/12Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
    • A61K35/20Milk; Whey; Colostrum
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/01Hydrolysed proteins; Derivatives thereof
    • A61K38/012Hydrolysed proteins; Derivatives thereof from animals
    • A61K38/018Hydrolysed proteins; Derivatives thereof from animals from milk
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/17Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • A61K38/22Hormones
    • A61K38/30Insulin-like growth factors, i.e. somatomedins, e.g. IGF-1, IGF-2
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/17Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • A61K38/40Transferrins, e.g. lactoferrins, ovotransferrins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/43Enzymes; Proenzymes; Derivatives thereof
    • A61K38/44Oxidoreductases (1)
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/24Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite containing atoms other than carbon, hydrogen, oxygen, halogen, nitrogen or sulfur, e.g. cyclomethicone or phospholipids
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/30Macromolecular organic or inorganic compounds, e.g. inorganic polyphosphates
    • A61K47/36Polysaccharides; Derivatives thereof, e.g. gums, starch, alginate, dextrin, hyaluronic acid, chitosan, inulin, agar or pectin
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/30Macromolecular organic or inorganic compounds, e.g. inorganic polyphosphates
    • A61K47/36Polysaccharides; Derivatives thereof, e.g. gums, starch, alginate, dextrin, hyaluronic acid, chitosan, inulin, agar or pectin
    • A61K47/38Cellulose; Derivatives thereof
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/30Macromolecular organic or inorganic compounds, e.g. inorganic polyphosphates
    • A61K47/42Proteins; Polypeptides; Degradation products thereof; Derivatives thereof, e.g. albumin, gelatin or zein
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P1/00Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
    • A61P1/02Stomatological preparations, e.g. drugs for caries, aphtae, periodontitis
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00Drugs for dermatological disorders
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P19/00Drugs for skeletal disorders
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00Drugs for disorders of the metabolism
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P37/00Drugs for immunological or allergic disorders
    • A61P37/02Immunomodulators
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00Drugs for disorders of the cardiovascular system
    • A61P9/12Antihypertensives
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2002/00Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/02Acid
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/15Inorganic Compounds
    • A23V2250/156Mineral combination
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/15Inorganic Compounds
    • A23V2250/156Mineral combination
    • A23V2250/1578Calcium
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/18Lipids
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/18Lipids
    • A23V2250/184Emulsifier
    • A23V2250/1842Lecithin
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/502Gums
    • A23V2250/5036Carrageenan
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/502Gums
    • A23V2250/5056Ghatti, indian gum
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/502Gums
    • A23V2250/507Locust bean, carob
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/502Gums
    • A23V2250/5072Pectine, pectinate
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/502Gums
    • A23V2250/5086Xanthan
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/51Polysaccharide
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/51Polysaccharide
    • A23V2250/5108Cellulose
    • A23V2250/51082Carboxymethyl cellulose
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/51Polysaccharide
    • A23V2250/5114Dextrins, maltodextrins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/50Polysaccharides, gums
    • A23V2250/51Polysaccharide
    • A23V2250/5118Starch
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/54Proteins
    • A23V2250/542Animal Protein
    • A23V2250/5424Dairy protein
    • A23V2250/54246Casein
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/54Proteins
    • A23V2250/542Animal Protein
    • A23V2250/5424Dairy protein
    • A23V2250/54248Lactoferrin
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/54Proteins
    • A23V2250/542Animal Protein
    • A23V2250/5424Dairy protein
    • A23V2250/5425Lactoperoxidase
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/54Proteins
    • A23V2250/542Animal Protein
    • A23V2250/5424Dairy protein
    • A23V2250/54252Whey protein
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/60Sugars, e.g. mono-, di-, tri-, tetra-saccharides
    • A23V2250/64Sugar alcohols
    • A23V2250/6416Maltitol
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/60Sugars, e.g. mono-, di-, tri-, tetra-saccharides
    • A23V2250/64Sugar alcohols
    • A23V2250/642Sorbitol
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2250/00Food ingredients
    • A23V2250/70Vitamins
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y111/00Oxidoreductases acting on a peroxide as acceptor (1.11)
    • C12Y111/01Peroxidases (1.11.1)
    • C12Y111/01007Peroxidase (1.11.1.7), i.e. horseradish-peroxidase

Definitions

  • the present invention relates to a protein composition having high heat resistance and a method for producing the same. More specifically, the present invention relates to a highly heat-resistant protein composition containing a milk basic protein fraction and a stabilizer, and a method for producing the same.
  • the basic protein fraction derived from milk has various physiological functions such as bone strengthening action, periodontal disease prevention action, lipid metabolism improvement action, blood pressure lowering action, skin collagen production promotion action, immune system control action, etc. It has been reported. In order to effectively use these physiological functions, various foods, drinks, feeds, and medicines containing a milk basic protein fraction have been developed. However, it is known that the milk basic protein fraction is unstable to heating in the neutral region and precipitates when heated at 80 ° C. for 10 minutes (see, for example, Patent Document 1). For this reason, a method of heat-treating a milk basic protein fraction in an acidic region is generally performed. If this method is used, it has been reported that the milk basic protein fraction hardly changes its bone strengthening effect even when heat-treated (see Non-Patent Document 1, for example).
  • the heat stability of the milk basic protein fraction is low with respect to sterilization exceeding 90 ° C., particularly retort sterilization treatment, and (1) heat sterilization at 90 ° C. or higher because heat resistance is not sufficient.
  • the milk basic protein fraction tends to aggregate and precipitate, and (2) the milk basic protein fraction tends to be inactivated when heated and sterilized in an environment of neutral range (about pH 7) or higher. It was. Therefore, when heat-treating the liquid containing the milk basic protein fraction (particularly at 90 ° C or higher), the milk basic protein fraction may be inactivated, and an ultra-high temperature heat treatment such as retort sterilization is adopted. What is not possible is the actual situation, and there are limitations when blended into foods and drinks, feeds and medicines without inactivating the milk basic protein fraction.
  • An object of the present invention is to provide a protein composition capable of heating a protein composition at 90 ° C. or higher without inactivating the milk basic protein fraction and a method for producing the same.
  • the present invention has the following configuration.
  • the protein composition according to (1), wherein the milk basic protein fraction has the following properties.
  • SDS-PAGE sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis
  • proteins having a molecular weight ranging from 3,000 to 80,000.
  • 95% by weight or more is protein and contains a small amount of other fat and ash.
  • Protein mainly consists of lactoferrin and lactoperoxidase.
  • the amino acid composition of the protein contains 15% by weight or more of basic amino acids.
  • the milk basic protein fraction contains at least one stabilizer of soybean polysaccharide, xanthan gum, pectin, gum arabic, gati gum, carrageenan, locust bean gum, sodium caseinate, lecithin, carboxymethyl cellulose, 90
  • a method for heat-treating a milk basic protein fraction that is heated at a temperature of at least C (6) The method for heat-treating a milk basic protein fraction according to (5), wherein the milk basic protein fraction contains 15% by weight or more of a basic amino acid in the amino acid composition.
  • the method for heat-treating a milk basic protein fraction according to (5), wherein the milk basic protein fraction has the following properties.
  • SDS-PAGE sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis
  • proteins having a molecular weight ranging from 3,000 to 80,000.
  • 95% by weight or more is protein and contains a small amount of other fat and ash.
  • Protein mainly consists of lactoferrin and lactoperoxidase.
  • the amino acid composition of the protein contains 15% by weight or more of basic amino acids.
  • the protein composition can be heated at 90 ° C. or higher without inactivating the milk basic protein fraction.
  • the present inventors have made extensive studies on the thermal stabilization of the milk basic protein fraction, and as a result, contain the milk basic protein fraction and a stabilizer such as soybean polysaccharide or xanthan gum. It was found that the heat resistance of the milk basic protein fraction was remarkably improved by using the protein composition, and the present invention was completed. That is, the protein composition according to the embodiment of the present invention comprises a milk basic protein fraction and soy polysaccharide, xanthan gum, pectin, gum arabic, gati gum, carrageenan, locust bean gum, sodium caseinate, lecithin, and carboxymethyl cellulose. And at least one stabilizer selected from the group.
  • This protein composition has high heat resistance even in a high temperature heat treatment of 90 ° C. or higher and a retort sterilization treatment of 120 ° C. or higher in a wide pH range from acidic to neutral and alkaline.
  • the milk basic protein fraction preferably contains 15% by weight or more of basic amino acids in the amino acid composition.
  • the milk basic protein fraction can be used from any origin, but for example, the milk basic protein having the following properties known to have bone strengthening action, It is possible to heat at 90 ° C. or higher without losing activity. 1) According to sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE), it consists of several kinds of proteins having a molecular weight ranging from 3,000 to 80,000.
  • SDS-PAGE sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis
  • the amino acid composition of the protein contains 15% by weight or more of milk basic amino acids.
  • milk basic amino acids include lysine, histidine, and arginine.
  • the basic protein fraction is obtained by bringing a milk material such as skim milk or whey into contact with a cation exchange resin to adsorb the basic protein, and the basic protein fraction adsorbed on the resin is 0.1 M. Elution with a 1M salt concentration eluate, collect this elution fraction, desalinate and concentrate by reverse osmosis (RO) membrane, electrodialysis (ED) method, etc., and dry as necessary Can do.
  • RO reverse osmosis
  • ED electrodialysis
  • the source include milk such as cows, buffalos, humans, pigs, sheep, goats and horses.
  • milk or a milk-derived raw material is brought into contact with a cation exchanger to adsorb milk basic protein, and then adsorbed to the cation exchanger.
  • a method for obtaining a milk basic protein fraction by elution with an eluate having a pH of more than 5 and an ionic strength of more than 0.5 JP-A-5-202098
  • Method using an alginate gel JP-A 61-61) No. 246198
  • Method of obtaining from whey using inorganic porous particles Japanese Patent Laid-Open No. 1-86839
  • Method of obtaining from milk using sulfated ester compound Japanese Patent No. 63-255300, etc.
  • the milk basic protein fraction obtained by such a method can be used.
  • the stabilizer which has as a main component the component which has the following property is more desirable.
  • a stabilizer having a large molecular weight and a coating property such as soybean polysaccharide.
  • the stabilizer having these properties prevents inactivation due to aggregation / precipitation of the milk basic protein fraction during heating, and increases the heat resistance of the milk basic protein fraction.
  • stabilizers that are not preferred for milk basic protein compositions include those having the following properties.
  • a stabilizer having a hydrophobic group and a hydrophilic group such as a sucrose fatty acid ester formed by reacting a fatty acid with a hydroxyl group of sucrose, and having a multimolecular layer adsorptivity.
  • a stabilizer having a linear structure such as gellan gum or a stabilizer having a small side chain ratio to the straight chain such as guar gum and tamarind gum.
  • the heat resistance of the milk basic protein fraction during heating is not so improved.
  • the thing containing a part of these stabilizers is not limited.
  • soybean polysaccharide, xanthan gum, pectin, gum arabic, gati gum, carrageenan, locust bean gum, casein sodium, lecithin, Carboxymethylcellulose is preferred, and at least one of these stabilizers is mixed with the milk basic protein fraction to form a milk basic protein composition.
  • Some of these stabilizers may have various other functions such as a function as an emulsifier, but can be used without any problem.
  • the content ratio of the milk basic protein fraction and the stabilizer in the protein composition is not particularly limited, but the stabilizer is used in an amount of 0.5 to 100 (weight / weight) with respect to the milk basic protein fraction. ), Preferably 1 to 40 (weight / weight).
  • the method for preparing the protein composition is not particularly limited.
  • the milk basic protein fraction and the stabilizer are suspended or dissolved in deionized water, and stirred and mixed. It is prepared and used in the form of food and drink, feed and medicine.
  • the milk basic protein fraction and the stabilizer are sufficiently mixed, and stirring and mixing using an ultradisperser or the like while heating to about 40 to 80 ° C. as necessary.
  • the protein composition solution may be concentrated with a UF membrane or lyophilized, if necessary, so that it can be easily used in foods, drinks, feeds and medicines.
  • the protein composition has high heat stability in a wide range from the acidic range to the neutral and alkaline range, and can be subjected to high-temperature heat treatment and retort sterilization treatment that are usually used in the production of foods and drinks, feeds, and pharmaceuticals. Dry heat sterilization in the form is also possible. Therefore, various forms of foods and drinks, feeds, and pharmaceuticals such as liquid, gel, powder, and granule can be prepared using the protein composition.
  • the protein composition it is possible to adjust the pH by using an inorganic acid such as hydrochloric acid or phosphoric acid, an organic acid such as citric acid or acetic acid, or an alkaline agent such as caustic soda or sodium bicarbonate.
  • an inorganic acid such as hydrochloric acid or phosphoric acid
  • an organic acid such as citric acid or acetic acid
  • an alkaline agent such as caustic soda or sodium bicarbonate.
  • high-temperature heat treatment and retort sterilization can be performed without particularly adjusting the pH, but the protein composition is included.
  • the heat sterilization conditions and pH can be appropriately selected according to the quality required for foods and drinks, feeds, and medicines.
  • the protein composition may be used as a food, drink, feed, or medicine using only the protein composition, and appropriately mixed with other foods, feeds, and raw materials that are usually contained in a medicine, such as sugars, lipids, and flavors. It may be a food or drink, feed or medicine.
  • the eluate was desalted with a reverse osmosis (RO) membrane, concentrated, and then freeze-dried to obtain 21 g of a powdery basic protein fraction (Reference Example Product A).
  • the obtained milk basic protein fraction was measured by sodium lauryl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE).
  • SDS-PAGE sodium lauryl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis
  • the molecular weight was distributed in the range of 3,000 to 80,000, and the component composition was It was as shown in Table 1.
  • Table 2 shows the results of analyzing the amino acid composition with an amino acid analyzer (L-8500, manufactured by Hitachi, Ltd.) after hydrolysis with 6N hydrochloric acid at 110 ° C. for 24 hours.
  • the protein composition was analyzed by the ELISA method, as shown in Table 3, 40% or more of lactoferrin and lactoperoxidase were contained.
  • SDS-PAGE was performed according to the following method. SDS-PAGE: 15 ⁇ l of each sample was added to 15 ⁇ l of sample buffer (1.25 ml of 0.5 M Tris-HCl (pH 6.8), 1.0 ml of glycerol, 2.0 ml of 10% SDS, 0.5 ml of 2-mercaptoethanol, 0.1 % BPB (0.25 ml) and heated at 100 ° C. for 5 minutes. Thereafter, each sample was electrophoresed on a 14% polyacrylamide gel (TEFCO SDS-PAGE mini) at 15 ⁇ l. Kaleidoscope Prestained Standards (BioRad) was used as a molecular weight marker. The results are shown in Table 4.
  • the solution containing the protein composition containing the milk basic protein fraction and xanthan gum does not cause visual aggregation / precipitation at pH 2 to 9, and the milk basic protein fraction is analyzed by SDS-PAGE. I was able to confirm the band. Therefore, it was found that this protein composition is not only stable on the acidic side, but also extremely heat stable on the neutral and alkaline sides. Further, when the heating time was extended to test whether the milk basic protein fraction could be confirmed, at pH 2-9, no aggregation or precipitation occurred even when heated at 130 ° C. for 10 minutes. A band of fractions was confirmed. Therefore, it was revealed that this protein composition can sufficiently retain the activity of the milk basic protein fraction even after retort sterilization.
  • the solution of the protein composition containing milk basic protein and locust bean gum does not cause visual aggregation / precipitation at pH 4 to 7, and the milk basic protein fraction is analyzed by SDS-PAGE. I was able to confirm the band. Therefore, it was found that the protein composition is not only stable on the acidic side, but also extremely heat stable on the neutral side. Further, when the heating time was extended to test whether the milk basic protein fraction could be confirmed, at pH 4-7, it did not aggregate or precipitate even when heated at 120 ° C. for 5 minutes. A band of fractions was confirmed. From this test result, it was revealed that this protein composition can sufficiently retain the activity of the milk basic protein fraction even after the retort sterilization treatment.
  • Test Example 11 For the samples prepared in Test Example 1 to Test Example 10, the pH was adjusted to 7, and the antigenicity when heated at 140 ° C. for 5 minutes was measured by ELISA using an antibody against the milk basic protein fraction. For comparison, the milk basic protein fraction not mixed with the stabilizer was heated at 140 ° C. for 5 minutes to react with the antibody, and the reactivity of each protein composition with the antibody was defined as 1. The ratio is calculated as shown in Table 7.
  • Test Example 12 For the samples prepared in Test Example 1 to Test Example 10, the pH was adjusted to 7, and the osteoblast proliferation activity when heated at 140 ° C. for 5 minutes was measured. For comparison, the milk basic protein fraction not mixed with the stabilizer was heated at 140 ° C. for 5 minutes and the osteoblast proliferation activity was taken as 1, and the ratio of the osteoblast proliferation activity of the protein composition to this was shown in Table 8. Show.
  • Test Example 13 A solution containing a protein composition (milk basic protein fraction 50 mg%, xanthan gum 0.04% by weight) prepared in the same manner as in Test Example 2 was adjusted to pH 2-9, and 150 ml each was filled in a retort pouch. Sealed. As a control, a solution containing only LF adjusted to pH 2-9 was filled in 150 ml portions of the retort pouch and sealed. These solutions were heated at 120 ° C. for 4 minutes by a retort sterilizer (type 1 pressure vessel, TYPE: RCS-4CRTGN, manufactured by Nisaka Seisakusho). Each sample after heating is stored at 25 ° C., and the presence or absence of aggregation / precipitation is visually observed over time.
  • a protein composition milk basic protein fraction 50 mg%, xanthan gum 0.04% by weight
  • the band pattern of the milk basic protein fraction is analyzed by polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE).
  • SDS-PAGE polyacrylamide gel electrophoresis
  • Test Example 14 200 g of a protein composition prepared in the same manner as in Test Example 2 (milk basic protein fraction 50 mg%, xanthan gum 0.04 wt%) is mixed with 800 g of a reduced skim milk solution (skim milk powder 3 wt%) to obtain a protein composition.
  • a solution (1) containing a product was prepared.
  • 200 g of milk basic protein fraction solution (milk basic protein fraction 50 mg% solution) 200 g of reduced skim milk powder solution (3% by weight of skim milk powder) (2) and reduced skim milk powder solution (skim milk powder)
  • a solution (3) of only 1000 g (3 wt%) was prepared.
  • 150 ml of each solution was filled into a retort pouch and sealed. These solutions were heated at 120 ° C.
  • the milk basic protein fraction of Reference Example Product B was dissolved in deionized water at a concentration of 50 mg% (A solution, 300 g). As a stabilizer, 0.4% by weight of soybean polysaccharide was dissolved in deionized water (solution B, 300 g). Liquid A and liquid B were mixed and stirred and mixed at 50 ° C. and 9500 rpm for 3 minutes in an ultradisperser (ULTRA-TURRAX T-25; manufactured by IKA Japan) to prepare 600 g of the protein composition of the present invention.
  • the milk basic protein fraction of Reference Example Product A was dissolved in deionized water at a concentration of 40 mg% (A solution, 10 kg).
  • xanthan gum was dissolved in deionized water at 0.08% by weight (solution B, 10 kg).
  • Liquid A and liquid B are mixed, mixed with TK homomixer (MARK II II 160 type, manufactured by Tokki Kika Kogyo Co., Ltd.) at 3600 rpm for 30 minutes, and further concentrated on a UF membrane with a molecular weight cut off of 10 kDa. 10 kg of the protein composition was prepared.
  • the milk basic protein fraction of Reference Example Product B was dissolved in deionized water at a concentration of 100 mg% (A solution, 1000 kg). As a stabilizer, 0.4% by weight of pectin was dissolved in deionized water (solution B, 1000 kg). 2. Solution A and Solution B are mixed, stirred and mixed at 40 ° C. and 3600 rpm for 40 minutes with a TK homomixer (MARK II II-2500, manufactured by Tokushu Kika Kogyo Co., Ltd.), and freeze-dried to obtain the protein composition of the present invention. 9 kg was prepared.
  • TK homomixer MARK II II-2500, manufactured by Tokushu Kika Kogyo Co., Ltd.
  • the milk basic protein fraction of Reference Example Product A was dissolved in deionized water at a concentration of 100 mg% (A solution, 500 g).
  • a solution, 500 g As a stabilizer, 0.4% by weight of soybean polysaccharide was dissolved in deionized water (solution B, 500 g).
  • Liquid A and liquid B were mixed and stirred and mixed for 3 minutes at 40 ° C. and 9500 rpm with an ultradisperser (ULTRA-TURRAX T-25; manufactured by IKA Japan).
  • the milk basic protein fraction of Reference Example Product B was dissolved in deionized water at a concentration of 500 mg% (A solution, 200 g).
  • As a stabilizer 4% by weight of soybean polysaccharide was dissolved in deionized water (solution B, 200 g).
  • This protein composition was filled into a 50 ml glass bottle, sterilized at 90 ° C. for 15 minutes, sealed, and 20 beverages containing the protein composition of the present invention were prepared. In all the prepared beverages, no precipitation was observed, and no abnormal flavor was felt.
  • Example 2 0.2 kg of protein composition prepared in Example 2 (milk basic protein fraction 20 mg%, xanthan gum 0.04 wt%), soybean meal 12 kg, skim milk powder 14 kg, soybean oil 4 kg, corn oil 2 kg, palm oil 28 kg, Corn starch (15 kg), wheat flour (9 kg), bran (2 kg), vitamin mixture (9 kg), cellulose (2.8 kg), and mineral mixture (2 kg) were mixed and sterilized at 120 ° C. for 4 minutes to prepare dog breeding feed (100 kg).
  • Example 3 kg of the protein composition prepared in Example 3 milk basic protein fraction 50 mg%, pectin 0.2 wt%), 5 kg of casein, 5 kg of soy protein, 1 kg of fish oil, 3 kg of perilla oil, 19 kg of dextrin, 6 kg of mineral mixture, Vitamin mixture 1.95kg, emulsifier 2kg, stabilizer 4kg, flavor 0.05kg, 200ml retort pouch filled, retort sterilizer (type 1 pressure vessel, TYPE: RCS-4CRTGN, manufactured by Nisaka Seisakusho) Was sterilized at 121 ° C. for 20 minutes to prepare 50 kg of enteral nutrient.
  • milk basic protein fraction 50 mg%, pectin 0.2 wt%) 5 kg of casein, 5 kg of soy protein, 1 kg of fish oil, 3 kg of perilla oil, 19 kg of dextrin, 6 kg of mineral mixture, Vitamin mixture 1.95kg, emulsifier 2kg, stabilizer 4kg, flavor 0.05kg, 200ml ret

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Dispersion Chemistry (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Inorganic Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Diabetes (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Developmental Biology & Embryology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Cardiology (AREA)

Abstract

 乳塩基性タンパク質画分と、大豆多糖類、キサンタンガム、ペクチン、アラビアガム、ガティガム、カラギナン、ローカストビーンガム、カゼインナトリウム、レシチン、カルボキシメチルセルロースからなる群から選択される少なくとも1種の安定剤と、を含有するタンパク質組成物。係るタンパク質組成物によれば、乳塩基性タンパク質画分の耐熱性が格段に向上する。乳塩基性タンパク質画分を失活させることなく、タンパク質組成物および当該組成物からなる飲食品や飼料、医薬を90℃以上で加熱処理が可能である。

Description

タンパク質組成物およびその製造方法
 本発明は、高い耐熱性を有するタンパク質組成物およびその製造方法に関する。より詳しくは、乳塩基性タンパク質画分および安定剤を含有する高耐熱性のタンパク質組成物およびその製造方法に関する。
 乳由来の塩基性タンパク質画分は、骨強化作用、歯周病予防作用、脂質代謝改善作用、血圧降下作用、皮膚コラーゲン産生促進作用、免疫系の制御作用等様々な生理機能を有していることが報告されている。また、これらの生理機能を有効に利用するために乳塩基性タンパク質画分を含む様々な飲食品や飼料、医薬が開発されている。しかし、乳塩基性タンパク質画分は中性域において加熱に対して不安定であり80℃、10分の加熱により沈殿を生じることが知られている(例えば、特許文献1参照)。このことから、乳塩基性タンパク質画分を酸性領域において加熱処理する方法が一般的に行われている。この方法を用いれば乳塩基性タンパク質画分は、加熱処理しても骨強化作用が殆ど変化しないことが報告されている(例えば、非特許文献1参照)。
 しかし、これらの方法でも、90℃を超える殺菌、特にレトルト殺菌処理に対して、乳塩基性タンパク質画分の熱安定性は低く、(1)加熱耐性が十分でないため、90℃以上の加熱殺菌では乳塩基性タンパク質画分が凝集・沈殿しやすい、(2)特に、中性域(pH7程度)以上の環境下で加熱殺菌すると乳塩基性タンパク質画分は失活しやすい、といった問題があった。従って、乳塩基性タンパク質画分含有液を加熱処理する場合(特に90℃以上)には、乳塩基性タンパク質画分が失活する可能性があり、レトルト殺菌処理等の超高温加熱処理を採用できないのが実状であり、乳塩基性タンパク質画分を失活させずに飲食品や飼料、医薬に配合する場合には制限があった。
特開平09-191858号公報
青江誠一郎ら、バイオサイエンス・バイオテクノロジー・バイオケミストリー(Bioscience,Biotechnology and Biochemistry)、65巻、4号、913-918ページ、2001年
 本発明は、乳塩基性タンパク質画分を失活させることなく、タンパク質組成物を90℃以上で加熱することが可能なタンパク質組成物およびその製造方法を提供することを課題とする。
 すなわち本発明は以下の構成からなるものである。
(1)乳塩基性タンパク質画分と、大豆多糖類、キサンタンガム、ペクチン、アラビアガム、ガティガム、カラギナン、ローカストビーンガム、カゼインナトリウム、レシチン、カルボキシメチルセルロースからなる群から選択される少なくとも1種の安定化剤と、からなる加熱安定性のあるタンパク質組成物。
(2)乳塩基性タンパク質画分が、アミノ酸組成中に塩基性アミノ酸を15重量%以上含有するものである(1)記載のタンパク質組成物。
(3)乳塩基性タンパク質画分が、以下の性質を有する(1)記載のタンパク質組成物。
 1)ソジウムドデシルサルフェート-ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)によると分子量3,000~80,000の範囲の数種のタンパク質よりなる。
 2)95重量%以上がタンパク質であって、その他少量の脂肪、灰分を含む。
 3)タンパク質は主としてラクトフェリン及びラクトパーオキシダーゼよりなる。
 4)タンパク質のアミノ酸組成は、塩基性アミノ酸を15重量%以上含有する。
(4)(1)~(3)のいずれかに記載のタンパク質組成物を配合した飲食品、飼料及び医薬。
(5)乳塩基性タンパク質画分に、大豆多糖類、キサンタンガム、ペクチン、アラビアガム、ガティガム、カラギナン、ローカストビーンガム、カゼインナトリウム、レシチン、カルボキシメチルセルロースの少なくとも1種の安定化剤を含有させ、90℃以上の温度で加熱する乳塩基性タンパク質画分の加熱処理方法。
(6)乳塩基性タンパク質画分が、アミノ酸組成中に塩基性アミノ酸を15重量%以上含有するものである(5)記載の乳塩基性タンパク質画分の加熱処理方法。
(7)乳塩基性タンパク質画分が、以下の性質を有する(5)記載の乳塩基性タンパク質画分の加熱処理方法。
  1)ソジウムドデシルサルフェート-ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)によると分子量3,000~80,000の範囲の数種のタンパク質よりなる。
  2)95重量%以上がタンパク質であって、その他少量の脂肪、灰分を含む。
  3)タンパク質は主としてラクトフェリン及びラクトパーオキシダーゼよりなる。
  4)タンパク質のアミノ酸組成は、塩基性アミノ酸を15重量%以上含有する。
 本発明によれば、乳塩基性タンパク質画分を失活させることなく、タンパク質組成物を90℃以上で加熱することができる。
 本発明者らは上記課題を解決するべく、さらに乳塩基性タンパク質画分の熱安定化について鋭意検討を重ねた結果、乳塩基性タンパク質画分と大豆多糖類やキサンタンガム等の安定剤とを含有させたタンパク質組成物にすることで、乳塩基性タンパク質画分の耐熱性が格段に向上することを見出し、本発明を完成するに至った。
 即ち、本発明の実施形態に係るタンパク質組成物は、乳塩基性タンパク質画分と、大豆多糖類、キサンタンガム、ペクチン、アラビアガム、ガティガム、カラギナン、ローカストビーンガム、カゼインナトリウム、レシチン、カルボキシメチルセルロースからなる群から選択される少なくとも1種の安定化剤と、からなる。このタンパク質組成物は、酸性から中性、アルカリ性の広いpH範囲で、90℃以上の高温加熱処理及び120℃以上のレトルト殺菌処理においても高い耐熱性を有する。
 乳塩基性タンパク質画分が、アミノ酸組成中に塩基性アミノ酸を15重量%以上含有することが好ましい。乳塩基性タンパク質画分としては、どのような由来のものであっても使用可能であるが、例えば、骨強化作用を有することが知られている以下の性質を有する乳塩基性タンパク質については、活性を失うことなく90℃以上で加熱することが可能である。
 1)ソジウムドデシルサルフェート-ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)によると分子量3,000~80,000の範囲の数種のタンパク質よりなる。
 2)95重量%以上がタンパク質であって、その他少量の脂肪、灰分を含む。
 3)タンパク質は主としてラクトフェリン及びラクトパーオキシダーゼよりなる。
 4)タンパク質のアミノ酸組成は、乳塩基性アミノ酸を15重量%以上含有する。
  なお、乳塩基性アミノ酸としては、例えばリジン、ヒスチジン、アルギニンが挙げられる。
 前述の塩基性タンパク質画分は、例えば、脱脂乳や乳清などの乳原料を陽イオン交換樹脂と接触させて塩基性タンパク質を吸着させ、この樹脂に吸着した塩基性タンパク質画分を0.1M~1Mの塩濃度の溶出液で溶出、この溶出画分を回収し、逆浸透(RO)膜や電気透析(ED)法などにより脱塩及び濃縮し、必要に応じて乾燥することにより得ることができる。給源としては、ウシ、水牛、ヒト、ブタ、ヒツジ、ヤギ、ウマ等の乳があげられる。
 また、乳由来の乳塩基性タンパク質画分を得る方法としては、乳又は乳由来の原料を陽イオン交換体に接触させて乳塩基性タンパク質を吸着させた後、この陽イオン交換体に吸着した乳塩基性タンパク質画分を、pH5を越え、イオン強度0.5を越える溶出液で溶出して得る方法(特開平5-202098号公報);アルギン酸ゲルを用いて得る方法(特開昭61-246198号公報);無機の多孔性粒子を用いて乳清から得る方法(特開平1-86839号公報);硫酸化エステル化合物を用いて乳から得る方法(特開昭63-255300号公報)などが知られており、本発明では、このような方法で得られた乳塩基性タンパク質画分を用いることができる。
 安定剤としては、次の性質を有する成分を主成分とする安定剤がより望ましい。
 (1)大豆多糖類等のように分子量が大きく、被膜性のある安定剤。
 (2)キサンタンガム等のようにグルコース主鎖にマンノースとグルクロン酸が結合しているような、直鎖に対して側鎖の割合が大きい安定剤。
 (3)ペクチンのガラクツロン酸主鎖にガラクトース、アラビノース、キシロース等からなる多種類の側鎖を有する安定剤。
 (4)アラビアガム等のようにガラクトース主鎖にアラビノースとグルクロン酸が結合しているような、直鎖に対して側鎖の割合が大きい安定剤。
 これらの性質を有する安定剤は、加熱時の乳塩基性タンパク質画分の凝集・沈澱による失活を防ぎ、乳塩基性タンパク質画分の耐熱性を高める。
 一方、乳塩基性タンパク質組成物に好ましくない安定剤としては次の性質を有するものがあげられる。
 (1)ショ糖のヒドロキシル基に脂肪酸が反応してできるショ糖脂肪酸エステル等のように疎水基と親水基を持ち、多分子層吸着性を有する安定剤。
 (2)ジェランガムのように直鎖状の構造をなす安定剤又はグアガム、タマリンドガムのように直鎖に対して側鎖の割合が大きくない安定剤。
 これらの安定剤を使用すると加熱時の乳塩基性タンパク質画分の耐熱性はそれほど向上しない。しかし、これらの安定剤を一部含む物はその限りでは無い。
 したがって、乳塩基性タンパク質画分と混合して乳塩基性タンパク質組成物を構成する安定剤としては、大豆多糖類、キサンタンガム、ペクチン、アラビアガム、ガティガム、カラギナン、ローカストビーンガム、カゼインナトリウム、レシチン、カルボキシメチルセルロースが好ましく、これらの安定剤の少なくとも1種を乳塩基性タンパク質画分と混合して乳塩基性タンパク質組成物を構成する。これらの安定剤の中には乳化剤としての機能等、その他様々な機能を有している場合もあるが、問題なく使用できる。
 また、タンパク質組成物中の乳塩基性タンパク質画分と安定剤の含有量比に関しては、特に制限はないが、安定剤を乳塩基性タンパク質画分に対して0.5~100(重量/重量)、好ましくは1~40(重量/重量)含有させることが好ましい。
 タンパク質組成物を調製する方法に特に制限はないが、例えば、溶液中で調製するには、乳塩基性タンパク質画分と安定剤を脱イオン水にそれぞれ懸濁あるいは溶解し、撹拌混合した後、飲食品や飼料、医薬の形態に調製して使用する。撹拌混合の条件としては、乳塩基性タンパク質画分と安定剤が十分に混合されればよく、必要に応じて40~80℃程度に加熱しながら、ウルトラディスパーサー等を使用して撹拌混合することも可能である。また、このタンパク質組成物の溶液は、飲食品、飼料及び医薬に使用しやすいように、必要に応じて、UF膜等での濃縮や、凍結乾燥等を行ってもよい。
 タンパク質組成物は、酸性域から、中性、アルカリ性域の幅広い範囲で加熱安定性が高く、飲食品、飼料及び医薬の製造に通常使用される高温加熱処理やレトルト殺菌処理が可能であり、粉末状での乾熱殺菌も可能である。従って、タンパク質組成物を用いて液状、ゲル状、粉末状、顆粒状等様々な形態の飲食品や飼料、医薬を調製することができる。
 タンパク質組成物においては、塩酸やリン酸等の無機酸およびクエン酸や酢酸等の有機酸、あるいは苛性ソーダや重曹等のアルカリ剤を使用し、pHを調整することが可能である。また、タンパク質組成物を取り巻く環境が当該タンパク質組成物の加熱安定性を維持するpHであれば、特にpHを調整することなく高温加熱処理やレトルト殺菌処理が可能であるが、タンパク質組成物を含む飲食品や飼料、医薬において求められる品質に応じ、加熱殺菌条件とpHを適宜選択することができる。
 タンパク質組成物は、当該タンパク質組成物のみを用いて飲食品や飼料、医薬としてもよいし、適宜、糖類や脂質、フレーバー等、他の飲食品、飼料及び医薬に通常含まれる原材料等と混合し、飲食品、飼料または医薬としても良い。
 以下に、参考例、実施例及び試験例を示して本発明を詳細に説明するが、これらは単に本発明の実施態様を例示するのみであり、本発明はこれらによって何ら限定されるものではない。
(参考例1:乳塩基性タンパク質画分の調製1)
 陽イオン交換樹脂のスルホン化キトパール(富士紡績株式会社製)400gを充填したカラム(直径5cm×高さ30cm)を脱イオン水で十分洗浄した後、このカラムに未殺菌脱脂乳40リットル(pH6.7)を流速25ml/minで通液した。通液後、このカラムを脱イオン水で十分洗浄し、0.98M塩化ナトリウムを含む0.02M炭酸緩衝液(pH7.0)で樹脂に吸着した塩基性タンパク質画分を溶出した。そして、この溶出液を逆浸透(RO)膜により脱塩して、濃縮した後、凍結乾燥して粉末状の塩基性タンパク質画分21gを得た(参考例品A)。得られた乳塩基性タンパク質画分について、ラウリル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により測定したところ、分子量は3,000~80,000の範囲に分布しており、成分組成は表1に示すとおりであった。また、6N塩酸で110℃、24時間加水分解した後、アミノ酸分析装置(L-8500型、日立製作所製)でそのアミノ酸組成を分析した結果を表2に示した。さらに、ELISA法によりにより、そのタンパク質組成を分析したところ、表3に示すように、40%以上のラクトフェリン及びラクトパーオキシダーゼが含まれていた。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000001
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000002
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000003
(参考例2:乳塩基性タンパク質画分の調製2)
 陽イオン交換樹脂のSPトーヨーパール(東ソー株式会社製)30kgを充填したカラム(直径100cm×高さ10cm)を脱イオン水で十分洗浄した後、このカラムに121℃で30秒間加熱殺菌したチーズホエー3t(pH6.2)を、流速10リットル/minで通液した。通液後、このカラムを脱イオン水で十分洗浄し、0.9M塩化ナトリウムを含む0.1Mクエン酸緩衝液(pH5.7)で樹脂に吸着した塩基性タンパク質画分を溶出した。そして、この溶出液を電気透析(ED)法により脱塩し、濃縮した後、凍結乾燥して粉末状の乳塩基性タンパク質画分183gを得た(参考例品B)。
[試験例1]
 参考例品Aの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤として大豆多糖類0.2重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、50℃、8000rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。
 一方、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは以下の方法にしたがって実施した。
 SDS-PAGE:各試料15μlをサンプルバッファー15μl(0.5M Tris-HCl(pH6.8)1.25ml、グリセロール1.0ml、10%SDS 2.0ml、2-メルカプトエタノール0.5ml、0.1%BPB 0.25ml)にて希釈し、100℃で5分間加熱した。その後各試料を15μlずつ14%ポリアクリルアミドゲル(TEFCO SDS-PAGE mini)にて電気泳動した。分子量マーカーとしてはKaleidoscope Prestained Standards(BioRad)を用いた。この結果を表4に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000004
 表4の結果から、乳塩基性タンパク質と、大豆多糖類からなるタンパク質組成物を含有する溶液は、pH2~9において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性及びアルカリ性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH2~9では、120℃で10分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この試験結果からみて、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理しても、乳塩基性タンパク質画分を失活することなく保持できることが明らかとなった。一方、乳塩基性タンパク質画分のみを含む溶液は、pH2~9において乳塩基性タンパク質画分のバンドを全く確認することができなかった。これは、加熱による変性、分解により、乳塩基性タンパク質画分が昨日を失っていることを示す。
[試験例2]
 参考例品Bの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてキサンタンガムを0.04%(重量%)で脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAXT-25;IKAジャパン社製)にて、50℃、9500rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。結果を表5に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000005
 表5の結果、乳塩基性タンパク質画分とキサンタンガムとを含むタンパク質組成物を含有する溶液は、pH2~9において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性及びアルカリ性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH2~9では、130℃で10分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。よって、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理しても乳塩基性タンパク質画分の活性を十分に保持できることが明らかとなった。
[試験例3]
 参考例品Aの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてペクチン0.2重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、8000rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を、乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。結果を表6に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000006
 表6の結果から、乳塩基性タンパク質画分とペクチンとを含有するタンパク質組成物の溶液は、pH2~9において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性及びアルカリ性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH2~9では、120℃で8分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この結果から、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理後においても、乳塩基性タンパク質画分の活性を十分に保持可能であることが明らかとなった。
[試験例4]
 参考例品Bの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてアラビアガム0.1重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、8000rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。
 試験例4の結果、乳塩基性タンパク質画分とアラビアガムを含有するタンパク質組成物の溶液は、pH3~5において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH3~5では、120℃で7分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この試験結果からみて、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理後においても乳塩基性タンパク質画分の活性を十分に保持可能であることが明らかとなった。
[試験例5]
 参考例品Aの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてガディガム0.1重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、8000rpmで4分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。
 試験例5の結果、乳塩基性タンパク質画分と、ガディガムを含有するタンパク質組成物の溶液は、pH3~8において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性及びアルカリ性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH3~8では、120℃で7分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この試験結果からみて、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理後においても乳塩基性タンパク質画分の活性を十分に保持可能であることが明らかとなった。
[試験例6]
 参考例品Bの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてカラギナン0.2重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、8000rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。
 試験例6の結果、乳塩基性タンパク質とカラギナンを含有するタンパク質組成物の溶液は、pH4~8において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性及びアルカリ性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH4~8では、120℃で6分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この試験結果からみて、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理後においても乳塩基性タンパク質の活性を十分に保持可能であることが明らかとなった。
[試験例7]
 参考例品Aの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてローカストビーンガム0.15重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、8000rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。
 試験例7の結果、乳塩基性タンパク質とローカストビーンガムを含有するタンパク質組成物の溶液は、pH4~7において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、タンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH4~7では、120℃で5分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この試験結果からみて、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理後においても乳塩基性タンパク質画分の活性を十分に保持可能であることが明らかとなった。
[試験例8]
 参考例品Bの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてカゼインナトリウム 0.15重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、9500rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。
 試験例8の結果、乳塩基性タンパク質とカゼインナトリウムを含有するタンパク質組成物の溶液は、pH5~9において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性及びアルカリ性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH5~9では、120℃で5分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この試験結果からみて、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理後においても乳塩基性タンパク質画分の活性を十分に保持に可能であることが明らかとなった。
[試験例9]
 参考例品Aの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてレシチン0.25重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、8000rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いて~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。
 試験例9の結果、乳塩基性タンパク質とレシチンを含有するタンパク質組成物の溶液は、pH3~8において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性及びアルカリ性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH3~8では、120℃で6分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この試験結果からみて、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理後においても乳塩基性タンパク質画分の活性を十分に保持可能であることが明らかとなった。
[試験例10]
 参考例品Bの乳塩基性タンパク質画分を10mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤としてカルボキシメチルセルロース0.15重量%を脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、8000rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。次いで、このタンパク質組成物を、乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH1~10の10試料に調整した。これをアンプル管に2mlずつ分注し、90℃、100℃、110℃、120℃、130℃にて4分間加熱した。対照区として安定剤を含まない乳塩基性タンパク質画分のみの溶液(A液)を上記と同様の方法で、pHを調整して110℃にて4分間加熱した。加熱処理後の各試料及び対照区の凝集・沈殿状態を目視により判定した。また、加熱処理による乳塩基性タンパク質画分の分解の程度を確認するため、加熱処理後の各試料及び対照区のサンプルについて、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により、乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。SDS-PAGEは試験例1と同じ方法で実施した。
 試験例10の結果、乳塩基性タンパク質画分とカルボキシメチルセルロースを含有するタンパク質組成物の溶液は、pH3~7において目視による凝集・沈殿を生じず、また、SDS-PAGEにより乳塩基性タンパク質画分のバンドを確認することができた。従って、このタンパク質組成物は、酸性側で安定なだけでなく、中性側でも加熱安定性が極めて高いことが分かった。さらに、加熱時間を延長して、乳塩基性タンパク質画分が確認できるかを検査したところ、pH3~7では、120℃で6分間加熱しても凝集・沈殿せず、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認できた。この試験結果からみて、このタンパク質組成物は、レトルト殺菌処理後においても、乳塩基性タンパク質画分の活性を十分に保持可能であることが明らかとなった。
[試験例11]
 試験例1~試験例10で調製した試料について、pHを7に調整し、140℃で5分間加熱した際の抗原性を、乳塩基性タンパク質画分に対する抗体を用いてELISA法により測定した。比較対象として、安定剤と混合しない乳塩基性タンパク質画分を140℃で5分間加熱し、抗体と反応させた時の反応性を1とし、各タンパク質組成物の抗体との反応性を、これに対する比として算出し、表7に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000007
 表7から、乳塩基性タンパク質画分のみを加熱した場合の抗体との反応性に対するタンパク質組成物の抗体との反応性は、140℃までであればすべて1以上を維持していることが判明した。従って、本発明におけるタンパク質組成物は140℃という超高温加熱処理に対して安定である。
[試験例12]
 試験例1~試験例10で調製した試料について、pHを7に調整し、140℃で5分間加熱した際の骨芽細胞増殖活性を測定した。比較対象として、安定剤と混合しない乳塩基性タンパク質画分を140℃で5分間加熱したものの骨芽細胞増殖活性を1とし、これに対するタンパク質組成物の骨芽細胞増殖活性の比を表8に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000008
 表8の結果、乳塩基性タンパク質画分のみを加熱した場合の増殖活性に対するタンパク質組成物の増殖活性は、140℃までであればすべて1以上を維持していることが判明した。従って、本発明におけるタンパク質組成物は140℃という超高温加熱処理に対して安定である。
[試験例13]
 試験例2と同様の方法で調製したタンパク質組成物(乳塩基性タンパク質画分50mg%、キサンタンガム0.04重量%)を含有する溶液をpH2~9に調整し、150mlずつレトルトパウチに充填し、密封した。対照としてLFのみを含む溶液をpH2~9に調整したものを150mlずつレトルトパウチに充填し、密封した。これらの溶液を レトルト殺菌機(第1種圧力容器、TYPE: RCS-4CRTGN、日阪製作所製)により120℃、4分間加熱した。加熱後のそれぞれの試料を25℃で保存して、経時的に凝集・沈殿の有無を目視により観察し、また、ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)により乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンの解析を行った。
 その結果、対照としたLFのみを含む溶液をpH2~9に調整したものは、1日目で凝集・沈澱が確認できたが、タンパク質組成物を含有する溶液をpH2~9に調整したものは、保存後1ヶ月経っても凝集・沈澱は認められなかった。また、SDS-PAGEにて乳塩基性タンパク質画分のバンドパターンを解析したところ、タンパク質組成物を含む溶液をpH2~9に調整したものは保存開始時から保存後1ヶ月においても乳塩基性タンパク質画分のバンドが確認でき、他の変化は認められなかった。この試験結果により、本発明によるタンパク質組成物はレトルト殺菌処理の場合にも有効であることが判明した。
[試験例14]
 試験例2と同様の方法で調製したタンパク質組成物200g(乳塩基性タンパク質画分50mg%、キサンタンガム0.04重量%)に還元脱脂粉乳溶液(脱脂粉乳3重量%)800gを混合し、タンパク質組成物を含有する溶液(1)を調製した。対照として乳塩基性タンパク質画分溶液(乳塩基性タンパク質画分50mg%溶液)200gに還元脱脂粉乳溶液(脱脂粉乳3重量%)800gを混合した溶液(2)、及び還元脱脂粉乳溶液(脱脂粉乳3重量%)1000gのみの溶液(3)を調製した。各溶液を150mlずつレトルトパウチに充填し、密封した。これらの溶液をレトルト殺菌機 (第1種圧力容器、TYPE:RCS-4CRTGN、日阪製作所製)により120℃、20分加熱した。その結果、溶液(1)、(3)においては凝集・沈殿は認められず、風味も良好であったが、(2)の溶液では凝集・沈殿が認められた。この試験結果により、本発明によるタンパク質組成物はレトルト殺菌処理の場合に大変有効であることが判明した。
[試験例15]
 参考例品Aの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液)。安定剤として大豆多糖類0.4重量%、キサンタンガム0.04重量%、タマリンドガム0.05重量%及びショ糖脂肪酸エステル0.1重量%をそれぞれ脱イオン水に溶解した(B液)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、50℃、8000rpmで3分間撹拌混合してタンパク質組成物を調製した。このタンパク質組成物を乳酸または水酸化ナトリウム溶液を用いてpH6.5に調製した。得られた試料について、試験例1の方法に従い、120℃で4分間の加熱の前後において、各試料の凝集・沈澱状態を目視により確認し、タンパク質組成物の分解の程度をSDS-PAGEにより確認した。結果を表9に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000009
 表9の結果から、加熱前のタンパク質組成物はいずれも凝集・沈殿せず、透明であり、乳塩基性タンパク質画分のバンドも確認できた。加熱後は大豆多糖類及びキサンタンガム含有タンパク質組成物は透明であり、また、乳塩基性タンパク質画分のバンドも確認できたが、タマリンドガム及びショ糖脂肪酸エステル含有タンパク質組成物は、いずれも半透明か、あるいは凝集・沈殿し、SDS-PAGEにて乳塩基性タンパク質画分のバンドも確認できなかった。
 参考例品Bの乳塩基性タンパク質画分を50mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液、300g)。安定剤として大豆多糖類0.4重量%を脱イオン水に溶解した(B液、300g)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、50℃、9500rpmで3分間撹拌混合して本発明のタンパク質組成物600gを調製した。
 参考例品Aの乳塩基性タンパク質画分を40mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液、10kg)。安定剤としてキサンタンガムを0.08重量%で脱イオン水に溶解した(B液、10kg)。A液とB液を混合し、TKホモミクサー(MARK II 160型、特殊機化工業製)にて、3600rpmで30分間撹拌混合し、さらに分画分子量10kDaのUF膜にて濃縮して、本発明のタンパク質組成物10kgを調製した。
 参考例品Bの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液、1000kg)。安定剤としてペクチン0.4重量%を脱イオン水に溶解した(B液、1000kg)。A液とB液を混合し、TKホモミクサー(MARK II 2500型、特殊機化工業製)にて、40℃、3600rpmで40分間撹拌混合し、さらに凍結乾燥して本発明のタンパク質組成物3.9kgを調製した。
 参考例品Aの乳塩基性タンパク質画分を100mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液、500g)。安定剤として大豆多糖類0.4重量%を脱イオン水に溶解した(B液、500g)。A液とB液を混合し、ウルトラディスパーサー(ULTRA-TURRAX T-25;IKAジャパン社製)にて、40℃、9500rpmで3分間撹拌混合した。その後、上記の溶液に、ソルビトール80g、酸味料4g、香料4g、ペクチン10g、乳清タンパク質濃縮物10g、乳酸カルシウム2g、水890gを添加して、撹拌混合し、本発明のタンパク質組成物を調製した。200mlのチアパックに充填し、85℃、20分間殺菌後、密栓し、本発明のタンパク質組成物からなるゲル状食品10袋を調製した。調製したゲル状食品は、すべて沈殿等は認められず、風味に異常は感じられなかった。
 参考例品Bの乳塩基性タンパク質画分を500mg%濃度で脱イオン水に溶解した(A液、200g)。安定剤として大豆多糖類4重量%を脱イオン水に溶解した(B液、200g)。マルチトール100g、還元水飴20g、酸味料2g、香料2g、前記A液200g、前記B液200g、及び水476gを混合し、本発明のタンパク質組成物を調製した。このタンパク質組成物を50mlのガラス瓶に充填し、90℃、15分間殺菌後、密栓し、本発明タンパク質組成物を含有する飲料20本を調製した。調製した飲料は、すべて沈殿は認められず、風味に異常は感じられなかった。
 実施例2で調製したタンパク質組成物0.2kg(乳塩基性タンパク質画分20mg%、キサンタンガム0.04重量%)に大豆粕12kg、脱脂粉乳14kg、大豆油4kg、コーン油2kg、パーム油28kg、トウモロコシ澱粉15kg、小麦粉9kg、ふすま2kg、ビタミン混合物9kg、セルロース2.8kg、ミネラル混合物2kgを配合し、120℃、4分間殺菌して、イヌ飼育用飼料100kgを調製した。
 実施例3で調製したタンパク質組成物3kg(乳塩基性タンパク質画分50mg%、ペクチン0.2重量%)に、カゼイン5kg、大豆タンパク質5kg、魚油1kg、シソ油3kg、デキストリン19kg、ミネラル混合物6kg、ビタミン混合物1.95kg、乳化剤2kg、安定剤4kg、香料0.05kgを配合し、200mlのレトルトパウチに充填し、レトルト殺菌機 (第1種圧力容器、TYPE: RCS-4CRTGN、日阪製作所製)で121℃、20分間殺菌して、経腸栄養剤50kgを調製した。

Claims (7)

  1.  乳塩基性タンパク質画分と、
     大豆多糖類、キサンタンガム、ペクチン、アラビアガム、ガティガム、カラギナン、ローカストビーンガム、カゼインナトリウム、レシチン、カルボキシメチルセルロースからなる群から選択される少なくとも1種の安定化剤と、
    からなる加熱安定性のあるタンパク質組成物。
  2.  前記乳塩基性タンパク質画分が、アミノ酸組成中に塩基性アミノ酸を15重量%以上含有するものである請求項1記載のタンパク質組成物。
  3.  前記乳塩基性タンパク質画分が、以下の性質を有する請求項1記載のタンパク質組成物。
      1)ソジウムドデシルサルフェート-ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)によると分子量3,000~80,000の範囲の数種のタンパク質よりなる。
      2)95重量%以上がタンパク質であって、その他少量の脂肪、灰分を含む。
      3)タンパク質は主としてラクトフェリン及びラクトパーオキシダーゼよりなる。
      4)タンパク質のアミノ酸組成は、塩基性アミノ酸を15重量%以上含有する。
  4.  請求項1~3のいずれか1項に記載のタンパク質組成物を配合した飲食品、飼料及び医薬。
  5.  乳塩基性タンパク質画分に、大豆多糖類、キサンタンガム、ペクチン、アラビアガム、ガティガム、カラギナン、ローカストビーンガム、カゼインナトリウム、レシチン、カルボキシメチルセルロースからなる群から選択される少なくとも1種の安定化剤を含有させ、90℃以上の温度で加熱する乳塩基性タンパク質画分の加熱処理方法。
  6.  前記乳塩基性タンパク質画分が、アミノ酸組成中に塩基性アミノ酸を15重量%以上含有するものである請求項5記載の乳塩基性タンパク質画分の加熱処理方法。
  7.  前記乳塩基性タンパク質画分が、以下の性質を有する請求項5記載の乳塩基性タンパク質画分の加熱処理方法。
      1)ソジウムドデシルサルフェート-ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)によると分子量3,000~80,000の範囲の数種のタンパク質よりなる。
      2)95重量%以上がタンパク質であって、その他少量の脂肪、灰分を含む。
      3)タンパク質は主としてラクトフェリン及びラクトパーオキシダーゼよりなる。
      4)タンパク質のアミノ酸組成は、塩基性アミノ酸を15重量%以上含有する。
PCT/JP2014/058209 2013-03-28 2014-03-25 タンパク質組成物およびその製造方法 WO2014157156A1 (ja)

Priority Applications (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP14773646.6A EP2984935A4 (en) 2013-03-28 2014-03-25 PROTEIN COMPOSITION AND METHOD FOR MANUFACTURING THE SAME
CN201480018942.0A CN105072920A (zh) 2013-03-28 2014-03-25 蛋白质组合物及其生产方法
US14/779,647 US9861121B2 (en) 2013-03-28 2014-03-25 Milk basic protein composition and production process therefor
PH12015501937A PH12015501937A1 (en) 2013-03-28 2015-09-02 Protein composition and production process therefor

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP2013-070417 2013-03-28
JP2013070417A JP6309202B2 (ja) 2013-03-28 2013-03-28 タンパク質組成物およびその製造方法

Publications (1)

Publication Number Publication Date
WO2014157156A1 true WO2014157156A1 (ja) 2014-10-02

Family

ID=51624127

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PCT/JP2014/058209 WO2014157156A1 (ja) 2013-03-28 2014-03-25 タンパク質組成物およびその製造方法

Country Status (8)

Country Link
US (1) US9861121B2 (ja)
EP (1) EP2984935A4 (ja)
JP (1) JP6309202B2 (ja)
CN (1) CN105072920A (ja)
MY (1) MY169153A (ja)
PH (1) PH12015501937A1 (ja)
TW (1) TWI675621B (ja)
WO (1) WO2014157156A1 (ja)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108366589A (zh) * 2015-12-11 2018-08-03 雀巢产品技术援助有限公司 无菌rtd花生乳及其制备方法

Families Citing this family (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108463124B (zh) * 2015-12-25 2023-04-18 大塚制药株式会社 凝胶样食品组合物
US10736342B2 (en) * 2016-03-03 2020-08-11 General Mills, Inc. Aseptic protein beverage and method of preparation
WO2019176246A1 (ja) 2018-03-12 2019-09-19 森永乳業株式会社 ラクトフェリン含有水溶液の製造方法
WO2020136536A1 (en) * 2018-12-24 2020-07-02 Societe Des Produits Nestle Sa Pet foods comprising gravy topping comprising methylcellulose and methods of making such pet foods
CN113475655A (zh) * 2021-05-31 2021-10-08 仙乐健康科技股份有限公司 一种含乳饮品及其制备方法

Citations (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS61246198A (ja) 1985-02-07 1986-11-01 オレオフイナ・ソシエテ・アノニム 蛋白の精製法
JPS63255300A (ja) 1987-04-10 1988-10-21 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 硫酸エステル化物を用いて乳からラクトフエリンを分離、精製する方法
JPS6486839A (en) 1987-06-19 1989-03-31 Entamonto Sa Method for selectively extracting metal protein from whey
JPH05202098A (ja) 1992-01-29 1993-08-10 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 乳質原料から生理活性物質の製造法
JPH07147906A (ja) * 1993-06-11 1995-06-13 Soc Prod Nestle Sa タン白およびタン白含有エマルジョン用の安定性組成物
JPH09163A (ja) * 1995-05-08 1997-01-07 Campina Melkunie Bv 加水分解物で安定化された熱安定性水中油型エマルション
JPH09191856A (ja) * 1996-01-17 1997-07-29 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 栄養補給用組成物
JPH09191858A (ja) 1996-01-23 1997-07-29 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 塩基性タンパク質組成物、塩基性ペプチド組成物及びその利用
JPH09238614A (ja) * 1996-03-06 1997-09-16 Snow Brand Milk Prod Co Ltd ホエーの調製方法
JPH09294537A (ja) * 1996-04-26 1997-11-18 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 乳児用調製乳
JPH11103788A (ja) * 1997-09-30 1999-04-20 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 家畜飼料
JP2002234844A (ja) * 2000-12-05 2002-08-23 Toyo Seito Kk 骨密度向上剤およびその利用
JP2002281895A (ja) * 2001-03-26 2002-10-02 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 弱酸性乳飲料及びその製造方法
JP2007166913A (ja) * 2005-12-19 2007-07-05 Sanei Gen Ffi Inc 酸性蛋白含有飲料及びその製造方法
JP2007246413A (ja) * 2006-03-14 2007-09-27 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 乳由来塩基性タンパク質含有組成物
JP2007259733A (ja) * 2006-03-28 2007-10-11 Sanei Gen Ffi Inc 発酵乳食品用安定剤および該安定剤を含有する発酵乳食品
JP2007306865A (ja) * 2006-05-19 2007-11-29 Sanei Gen Ffi Inc 密封容器入り乳飲料用安定剤
JP2007330256A (ja) * 2006-05-19 2007-12-27 Sanei Gen Ffi Inc 乳成分入り飲料用安定剤
WO2012102100A1 (ja) * 2011-01-26 2012-08-02 雪印メグミルク株式会社 感覚改善剤

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP4082782B2 (ja) * 1998-04-30 2008-04-30 雪印乳業株式会社 歯周病予防及び改善剤
US20030040475A1 (en) 2001-01-16 2003-02-27 Yasuhiro Toba Agents for improving lipid metabolism and reducing high blood pressure
JP4592260B2 (ja) * 2003-05-29 2010-12-01 雪印乳業株式会社 ラクトフェリン組成物
CA2704144C (en) 2007-11-01 2015-12-29 Snow Brand Milk Products Co., Ltd. Food material for promoting the differentiation of osteoblast and inhibiting the differentiation of osteoclast
JP2010180219A (ja) 2010-03-04 2010-08-19 Snow Brand Milk Prod Co Ltd ラクトフェリン組成物

Patent Citations (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS61246198A (ja) 1985-02-07 1986-11-01 オレオフイナ・ソシエテ・アノニム 蛋白の精製法
JPS63255300A (ja) 1987-04-10 1988-10-21 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 硫酸エステル化物を用いて乳からラクトフエリンを分離、精製する方法
JPS6486839A (en) 1987-06-19 1989-03-31 Entamonto Sa Method for selectively extracting metal protein from whey
JPH05202098A (ja) 1992-01-29 1993-08-10 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 乳質原料から生理活性物質の製造法
JPH07147906A (ja) * 1993-06-11 1995-06-13 Soc Prod Nestle Sa タン白およびタン白含有エマルジョン用の安定性組成物
JPH09163A (ja) * 1995-05-08 1997-01-07 Campina Melkunie Bv 加水分解物で安定化された熱安定性水中油型エマルション
JPH09191856A (ja) * 1996-01-17 1997-07-29 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 栄養補給用組成物
JPH09191858A (ja) 1996-01-23 1997-07-29 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 塩基性タンパク質組成物、塩基性ペプチド組成物及びその利用
JPH09238614A (ja) * 1996-03-06 1997-09-16 Snow Brand Milk Prod Co Ltd ホエーの調製方法
JPH09294537A (ja) * 1996-04-26 1997-11-18 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 乳児用調製乳
JPH11103788A (ja) * 1997-09-30 1999-04-20 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 家畜飼料
JP2002234844A (ja) * 2000-12-05 2002-08-23 Toyo Seito Kk 骨密度向上剤およびその利用
JP2002281895A (ja) * 2001-03-26 2002-10-02 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 弱酸性乳飲料及びその製造方法
JP2007166913A (ja) * 2005-12-19 2007-07-05 Sanei Gen Ffi Inc 酸性蛋白含有飲料及びその製造方法
JP2007246413A (ja) * 2006-03-14 2007-09-27 Snow Brand Milk Prod Co Ltd 乳由来塩基性タンパク質含有組成物
JP2007259733A (ja) * 2006-03-28 2007-10-11 Sanei Gen Ffi Inc 発酵乳食品用安定剤および該安定剤を含有する発酵乳食品
JP2007306865A (ja) * 2006-05-19 2007-11-29 Sanei Gen Ffi Inc 密封容器入り乳飲料用安定剤
JP2007330256A (ja) * 2006-05-19 2007-12-27 Sanei Gen Ffi Inc 乳成分入り飲料用安定剤
WO2012102100A1 (ja) * 2011-01-26 2012-08-02 雪印メグミルク株式会社 感覚改善剤

Non-Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
See also references of EP2984935A4
SEIICHIRO AOE ET AL., BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY, vol. 65, no. 4, 2001, pages 913 - 918

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108366589A (zh) * 2015-12-11 2018-08-03 雀巢产品技术援助有限公司 无菌rtd花生乳及其制备方法

Also Published As

Publication number Publication date
JP6309202B2 (ja) 2018-04-11
US9861121B2 (en) 2018-01-09
PH12015501937B1 (en) 2016-01-11
MY169153A (en) 2019-02-18
EP2984935A1 (en) 2016-02-17
TWI675621B (zh) 2019-11-01
CN105072920A (zh) 2015-11-18
US20160044949A1 (en) 2016-02-18
JP2014193125A (ja) 2014-10-09
TW201517807A (zh) 2015-05-16
EP2984935A4 (en) 2016-11-30
PH12015501937A1 (en) 2016-01-11

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP6309202B2 (ja) タンパク質組成物およびその製造方法
JP6918188B2 (ja) ホエイプロテインを含む高プロテイン飲料
KR19990076831A (ko) 칼슘복합체에 의한 식품의 영양가 보강
JP4804951B2 (ja) 酸性飲食品の製造方法
AU2005331240B2 (en) Iron composition containing milk protein
JP5991882B2 (ja) 酸性ゼリー飲食品及びその製造方法
JP4592260B2 (ja) ラクトフェリン組成物
JP2010180219A (ja) ラクトフェリン組成物
JP4410074B2 (ja) 酸性ゲル状食品
JP2020043772A (ja) 加熱凝固卵白の製造方法
JP2004298047A (ja) 酸性ゲル状食品
JP5955615B2 (ja) 弱酸性のタンパク質含有ゲル状飲食品
JP4005103B2 (ja) 未変性ラクトフェリン入り殺菌飲料及びその製造法
JP5969225B2 (ja) 骨強化剤
JP7450397B2 (ja) タンパク質凝固剤、タンパク質含有飲食品、タンパク質含有飲食品の物性改善剤、及びタンパク質含有飲食品の物性を改善する方法
JP2024054490A (ja) タンパク質のゲル化又は増粘を抑制するために用いる組成物
JP6279851B2 (ja) 筋萎縮防止及び/又は筋合成促進剤
JP4059169B2 (ja) カルシウム添加豆乳およびその製造法
Mehra et al. β-Lactoglobulin: A Whey Protein Fraction with Enhanced Functionality
JP2007175065A (ja) 未変性ラクトフェリン入り殺菌飲料及びその製造法
NZ562043A (en) Iron composition containing milk protein

Legal Events

Date Code Title Description
WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 201480018942.0

Country of ref document: CN

121 Ep: the epo has been informed by wipo that ep was designated in this application

Ref document number: 14773646

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: A1

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 12015501937

Country of ref document: PH

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 14779647

Country of ref document: US

NENP Non-entry into the national phase

Ref country code: DE

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 2014773646

Country of ref document: EP

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: IDP00201506902

Country of ref document: ID