WO2012076284A1 - Hydrophobisiertes proteinhydrolysat - Google Patents
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Classifications
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Definitions
- the invention provides enzymatically hydrophobized protein hydrolysates, their preparation and use, and cosmetic preparations containing them.
- Proteins and protein hydrolysates represent an interesting class of raw materials because they are readily available, of natural origin and biodegradable. Due to the lack of lipophilic groups, the surface-active properties of the proteins are weak. Therefore, it is necessary to introduce additional lipophilic groups to obtain powerful, protein-based, surface-active compounds. According to the state of the art, the desired modified proteins have been produced for some time by condensation of protein hydrolysates and acid chlorides (hereinafter PHFSK) and used in various applications (for example for the preparation of emulsions, foams, conditioning of skin and hair, dispersing because of their surfactant properties of pigments in various solvents, etc.).
- PHFSK protein hydrolysates and acid chlorides
- Protein hydrolysates has been known for some time.
- the reaction is a transamidation reaction between lysine and glutamine residues of proteins that releases ammonia and forms an isopeptide bond.
- alkylated protein hydrolysates or “alkylation” is used Peptides / protein (CH 2 ) 2 + H 2 N-R 1
- the object of the invention was to provide hydrophobized peptides which overcome at least one disadvantage of the prior art.
- the present invention therefore enzymatically hydrophobized protein hydrolysates, their preparation and use.
- Another object of the invention are formulations, in particular
- An advantage of the present invention is that no acid chlorides are needed during the synthesis.
- Glutamineehalts of protein hydrolysates may have a high degree of derivatization and at the same time lower concentrations of alkylamines must be used because it, in contrast to the acid chlorides, does not lead to side reactions (hydrolysis).
- the subject matter of the present invention is an alkylated peptide mixture obtainable by a process comprising the process steps
- R 1 and R 2 are independently or identically selected from optionally unsaturated, optionally substituted, optionally branched organic radical having 5 to 40, preferably 5 to 22, in particular 6 to 18 carbon atoms.
- alkylated peptide mixture is to be understood as meaning a mixture comprising at least two peptides which are each alkylated on at least one glutamine
- this protein must have at least two glutamine residues.
- the at least one protein is preferably selected from the list comprising, preferably consisting of:
- Isolated plant storage proteins such as e.g. Wheat protein (gluten), soy protein, pea protein, rice protein, corn protein, lupine protein,
- animal proteins such as e.g. Collagen, keratin, casein, whey proteins (lactoglobulins), silk protein (fibroin) and
- the protein is preferably selected from the list comprising, preferably consisting of, wheat gluten, isolated storage proteins of legumes, in particular soy, pea, lupine and milk proteins, in particular caseins and lactoglobulins, Whole wheat Whole is particularly preferred ..
- the hydrolysis in process step A) is preferably catalyzed by the addition of acid, more preferably by the use of enzymes. Suitable methods are known to the person skilled in the art; Likewise, no effort is required to set the respective process parameters in such a way that in process step A)
- Protein hydrolysates with desired average molecular weights arise.
- the protein hydrolyzate from process step A) preferably has an average molecular weight of from 203 g / mol to 100,000 g / mol, preferably from 500 g / mol to 20,000 g / mol, in particular from 1000 g / mol to 15,000 g / mol.
- Protein hydrolysates which can be prepared by process step A) and can be used directly in process step B) are also commercially available; such are for example:
- Meripro 810 and Meripro 71 1 (wheat protein hydrolysates, enzymatic and chemical, Syral), Naturalys® W (wheat protein hydrolyzate, Roquette) cropeptide W,
- Transglutaminases belonging to the EC class 2.3.2.13 as well as a fragment of these transglutaminases, which has corresponding enzyme activity.
- Such enzymes can be isolated, for example, from Streptoverticillium, Bacillus, various Actinomycetes and Myxomycetes, but also from plants, fish and mammalian sources such as swine liver.
- EP2123756 and WO2009101762 describe stabilized compared to their Wld type
- Transglutaminases whose use in process step B) according to the invention is preferred.
- transglutaminases used in process step B) are isolatable selected from the list consisting of Bacillus subtilis, Streptomyces mombaraensis (formerly Streptoverticillium mobaraense).
- a particularly preferred transglutaminase is selected from the transglutaminases of the company Ajinomoto available under the trade name "Activa"
- the protein hydrolyzate is preferably used in a concentration between 5 wt .-% and 40 wt .-%, preferably between 15 wt .-% and 25 wt .-%, based on the total reaction mixture, wherein the solution or Dispersant is preferably water.
- reaction mixture may be advantageous to heat the reaction mixture to above 50 ° C., preferably to above 70 ° C., in particular to above 80 ° C., before the addition of the transglutaminase in process step B), in order to accelerate the hydration process, wherein preferably a thorough mixing, as by stirring, the reaction mixture takes place.
- the radicals R 1 and R 2 of the primary or secondary amine of the general formula (I) in process step B) are preferably selected from the group consisting of alkyl and alkenyl radical, preferably linear, unsubstituted alkyl and alkenyl radical, in particular an octyl, Decyl, dodecyl, tetradecyl, hexadecyl, octadecyl, octadecenyl, octadecadienyl, eicosyl, docosyl.
- alkyl and alkenyl radical preferably linear, unsubstituted alkyl and alkenyl radical, in particular an octyl, Decyl, dodecyl, tetradecyl, hexadecyl, octadecyl, octadecenyl, octadecadienyl, eicosyl,
- radicals R 1 and R 2 may also be mixtures of alkyl radicals
- alkyl radicals of such technical mixtures are preferably derived from fatty acid mixtures which can be obtained by various processes from vegetable fatty acid mixtures and can be fractionated by various processes.
- Fatty acid composition of such vegetable fatty acid mixtures varies in
- oilseed used for the production and is the expert for example in the form of optionally fractionated rapeseed oil, soybean oil,
- the alkylamines preferably used in process step B) are selected from the group consisting of: rapeseed fatty amine, soybean fatty amine, sunflower fatty amine, tallow fatty amine, palm fat amine, palm kernel fat amine and coconut fatty amine.
- the amine of the general formula (I) is preferably used in process step B) in a concentration of between 0.25% by weight and 10% by weight, in particular between 0.5% by weight and 5% by weight, based on used the entire reaction mixture.
- the enzyme activity in the reaction batch in process step B) is preferably 10 to 25,000 U / l, preferably 200 to 1000 U / l, more preferably 300 to 600 U / l, the U unit being prepared according to the method described in Folk and Cole (1966), Biochim. Biophys. Acta 122: 244-264,
- hydroxamate assay can be determined.
- the pH is preferably between 5 and 10, preferably between 6 and 8, particularly preferably between 6.5 and 7.5.
- the temperature of the reaction mixture during the transglutaminase reaction in process step B) is preferably 20 ° C to 50 ° C, preferably 30 ° C to 45 ° C and particularly preferably 35 ° C to 40 ° C.
- the reaction time of the transglutaminase reaction in process step B) is up to several hours, depending on the temperature used.
- process step A the hydrolysis is catalyzed by the use of at least one enzyme, it may be advantageous for reasons of time saving if process step A) and process step B) are carried out simultaneously.
- Another object of the present invention is the method described above, can be prepared with the peptide mixtures of the invention.
- Preferred methods according to the invention are those which lead to the abovementioned preferred peptide mixtures according to the invention.
- Another object of the present invention are cosmetic, dermatological or pharmaceutical formulations, crop protection formulations and care and cleaning agents and surfactant concentrates containing alkylated peptide mixtures according to the invention.
- care products is understood here to mean a formulation which fulfills the purpose of obtaining an object in its original form, the effects of external influences (eg time, light, temperature, pressure, pollution, chemical reaction with others, with the object in contact reactive
- crop protection formulations are meant those formulations which are manifestly used for crop protection by the manner in which they are prepared, in particular when at least one of the classes of herbicides, fungicides, insecticides, acaricides, is included in the formulation .
- herbicides fungicides, insecticides, acaricides
- Soil structure improver is included.
- preferred cosmetic compositions are selected from the group consisting of: creams, lotions, rinses and shampoos.
- Another object of the present invention is a use of the peptide mixtures according to the invention as an emulsifier, such as O / W or W / O emulsifier, as a conditioning agent for skin and hair, as a dispersing aid, in particular for cosmetic pigments, as a foaming agent or foam stabilizer.
- an emulsifier such as O / W or W / O emulsifier
- Figure 1 Improvement in foam stability by transglutaminase-catalyzed hydrophobization of modified wheat protein hydrolyzate.
- MP810 squares
- MP810 + OA + TG (inact.) Triangles
- Meripro 810 + octylamine (OA) + inactivated transglutaminase (TG) negative control
- (Diamonds) Meripro 810 + octylamine (OA) + transglutaminase (TG)
- a commercial transglutaminase preparation (Activa WM, Ajinomoto) was added and stirred at 45 ° C. for a period of 24 h. Subsequently, the enzyme was inactivated at a temperature of 80 ° C. As controls were each approaches with inactivated enzyme and approaches without alkylamine performed.
- the surface tension against air or the interfacial tension against paraffin or diethylhexyl carbonate (DEC) was determined by means of the pendant drop method. There were 1% solutions of octylamine modified
- Table 1 Influence of transglutaminase catalyzed hydrophobization of a wheat protein hydrolyzate (Meripro 810, Syral) on interfacial activity.
- volume scale filled and shaken under the same conditions for one minute.
- the volume of foam over the liquid was read over time to To assess initial foam volume and foam stability. This showed a significant foam-stabilizing effect of the hydrophobicized
- Example 5 Comparison to an Acid Chloride Modified Wheat Protein Hydrolyzate A laurylamine modified wheat protein hydrolyzate was prepared as described in Example 1; the concentration of laurylamine used was 0.625% (w / w).
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Abstract
Gegenstand der Erfindung sind enzymatisch hydrophobisierte Proteinhydrolysate, deren Herstellung und Verwendung sowie kosmetische Zubereitungen enthaltend diese.
Description
E V O N I K G o l d s c h m i d t GmbH, Essen Hydrophobisiertes Proteinhydrolysat
Gebiet der Erfindung
Gegenstand der Erfindung sind enzymatisch hydrophobisierte Proteinhydrolysate, deren Herstellung und Verwendung sowie kosmetische Zubereitungen enthaltend diese.
Stand der Technik
Proteine und Proteinhydrolysate stellen eine interessante Rohstoffklasse dar, weil sie gut verfügbar, natürlichen Ursprungs und biologisch abbaubar sind. Aufgrund fehlender lipophiler Gruppen sind die grenzflächenaktiven Eigenschaften der Proteine aber nur schwach ausgeprägt. Daher ist es nötig, zusätzliche lipophile Gruppen einzubringen, um leistungsfähige, proteinbasierte, grenzflächenaktive Verbindungen zu erhalten. Nach dem Stand der Technik werden die gewünschten modifizierten Proteine seit längerer Zeit durch Kondensation von Proteinhydrolysaten und Säurechloriden (im folgenden PHFSK) hergestellt und aufgrund ihrer tensidischen Eigenschaften in verschiedenen Anwendungen eingesetzt (z.B. zur Herstellung von Emulsionen, Schäumen, Konditionierung von Haut und Haar, Dispergieren von Pigmenten in verschiedenen Lösungsmitteln etc.).
ci
Peptide/Protein (CH^ NH2 + \ ,C (CH^ie C H3
O
P ept ide/P rote i n (C H2)4 N H
\ (CH2)3_16 CH3
O
Allerdings ist die Gewinnung der für die Synthese benötigten Säurechloride (z.B. mit Thionylchlorid aus Fettsäuregemischen) aus ökologischer Sicht nicht unbedenklich, außerdem fällt bei der Kondensationsreaktion eine nicht unerhebliche Salzfracht an, welche die Produkteigenschaften deutlich ändern kann und daher ggf. aufwändig
abgetrennt werden muss. Des weiteren sind die erhaltenen Modifizierungsgrade sehr klein, bzw. nur mit großen Säureüberschüssen zu erreichen (Roussel-Philippe et al., European Journal of Lipid Science and Technology 102[2], 97-101. 2000). Schließlich verändert die Derivatisierung das Repertoire zur Verfügung stehender basischer Gruppen, da bevorzugt die primären Aminogruppen der Lysinreste amidiert werden. Dies ist von Nachteil, da die Anwesenheit kationischer Gruppen in bestimmten Anwendung, wie z.B. der Haarkonditionierung, erwünscht ist, die Lysinreste nach Amidierung aber nicht mehr zur Verfügung stehen. Der Einsatz von Transglutaminasen (TG) zur Quervernetzung von Proteinen und
Proteinhydrolysaten ist seit längerer Zeit bekannt. Bei der Reaktion handelt es sich um eine Transamidierungsreaktion zwischen Lysin und Glutaminresten von Proteinen bei der Ammoniak frei wird und eine Isopeptidbindung entsteht.
Transglutaminase
+ NH,
Protein (CH2)2-
N (CH2)4 Protein
H
Transglutaminase katalysierte Quervernetzungsreaktion von Proteinen
Ebenso ist bekannt, dass auch primäre Alkylamine als Nukleophil anstelle des Lysins in der Transglutaminase katalysierten Transamidierungreaktion dienen können. Dies wurde in der Literatur für ein synthetisches Dipeptid als Modelsubstrat (Ohtsuka et al., (2000) J Agric. Food Chem 48:6230-6233) und für intakte Proteine (Nieuwenhuizen etal., (2004) Biotechnol Bioeng 85:248-258) gezeigt.
Betrachtet man nur die Strukturen der Edukte und Produkte, so handelt es sich formal um eine Alkylierung des Peptides. Daher wird im Zusammenhang mit der vorliegenden Erfindung von„alkylierten Proteinhydrolysaten" oder„Alkylierung" gesprochen
Peptide/Protein (CH2)2 + H2N— R1
NH2
Transglutaminase
Transglutaminase katalysierte Alkylierung von Proteinen
Allerdings konnte im Falle der intakten Proteine im Vergleich zu den PHFSKs ein nur geringer Modifikationsgrad (g Alkylreste pro g Protein) erreicht werden (6-8 % für PHFSKs, 0,2-0,4 % für TG katalysierte Alkylierung, vgl. Ohtsuka et al., (2000) J Agric. Food Chem 48:6230-6233, Nieuwenhuizen etal., (2004) Biotechnol Bioeng 85:248-258 und Roussel-Philippe et al., European Journal of Lipid Science and Technology 102[2], 97-101. 2000).
Somit ist der amphiphile Charakter dieser Reaktionsprodukte nur schwach ausgeprägt und diese mittels Transglutaminase-Katalyse hydrophobisierten Proteine können nicht als Ersatz für die klassischen PHFSKs dienen.
Aufgabe der Erfindung war es, hydrophobisierte Peptide zur Verfügung zu stellen, die mindestens einen Nachteil des Standes der Technik überwinden..
Beschreibung der Erfindung
Überraschenderweise wurde gefunden, dass die im Folgenden beschriebenen, mit Hilfe von Transglutaminasen alkylierten Proteinhydrolysate die der Erfindung gestellte Aufgabe zu lösen Vermögen.
Gegenstand der vorliegenden Erfindung sind daher enzymatisch hydrophobisierte Proteinhydrolysate, deren Herstellung und Verwendung.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung sind Formulierungen, insbesondere
kosmetische Zubereitungen enthaltend erfindungsgemäße hydrophobisierte
Proteinhydrolysate.
Ein Vorteil der vorliegenden Erfindung ist, dass keine Säurechloride während der Synthese benötigt werden.
Ein weiterer Vorteil ist, dass die Produkte aufgrund des teilweise sehr hohen
Glutamingehalts der Proteinhydrolysate einen hohen Derivatisierungsgrad aufweisen können und gleichzeitig geringere Konzentrationen von Alkylaminen eingesetzt werden müssen da es, im Gegensatz zu den Säurechloriden, nicht zu Nebenreaktionen (Hydrolyse) kommt.
Vorteilig kann dadurch ein hervorragendes Schäumungsverhalten beobachtet werden. Noch ein Vorteil ist es, dass als Nebenprodukt anstelle von Kochsalz (bei den
Säurechloriden) das leicht austreibbare Ammoniak entsteht. Zudem läuft die Reaktion im neutralen pH-Bereich ab, so dass auch kein Salzeintrag aufgrund von pH- Einstellungen erfolgt. Schließlich ist es ein bedeutender Vorteil, dass die
Aminogruppen des Proteinhydrolysates weitestgehend intakt bleiben, da in Gegenwart der Alkylamine mittels Transglutaminase-Katalyse hauptsächlich die Glutaminreste umgesetzt werden. Die primären Aminogruppen der Proteinhydrolysate (terminale und die ε-Aminogruppe des Lysins) tragen wesentlich zu den physikochemischen
Eigenschaften der Produkte bei (z.B. zur Wechselwirkung/Bindung mit/an negativ geladenen Oberflächen von Haut und Haar = Substantivität). Bei der Derivatisierung mit Säurechloriden werden bevorzugt diese nukleophilen Aminogruppen zu Amiden umgesetzt und können somit nicht mehr zur Substantivität beitragen.
Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist ein alkyliertes Peptidgemisch erhältlich durch ein Verfahren umfassend die Verfahrensschritte
A) Hydrolyse mindestens eines Proteins enthaltend mindestens einen Glutaminrest zu einem Proteinhydrolysat und gegebenenfalls Aufreinigung des
Proteinhydrolysates,
B) in Kontakt Bringen des Proteinhydrolysates mit einer Transglutaminase und
mindestens einem primären oder sekundären Amin der allgemeinen Formel (I), insbesondere einem primären Amin,
R2
/
R1 NH (|)
wobei R1 und R2 unabhängig voneinander gleich oder verschieden ausgewählt ist aus gegebenenfalls ungesättigter, gegebenenfalls substituierter, gegebenenfalls
verzweigter organischer Rest mit 5 bis 40, bevorzugt 5 bis 22, insbesondere 6 bis 18 Kohlenstoffatomen.
Aufreinigen des alkylierten Peptidgemisches. Im Zusammenhang mit der vorliegenden Erfindung ist unter dem Begriff„alkyliertes Peptidgemisch" eine Mischung enthaltend mindestens zwei an jeweils mindestens einem Glutamin alkylierten Peptiden zu verstehen. Somit ist offenbar, dass für den Fall, dass in Verfahrensschritt A) nur das Protein eines Typs hydrolysiert wird, dieses Protein mindestens zwei Glutaminreste aufweisen muss.
Alle angegebenen Prozent (%) sind wenn nicht anders angegeben Massenprozent.
In der Praxis ist es vorteilhaft gut verfügbare Proteinquellen in Verfahrensschritt A) einzusetzen; diese sind insbesondere als Mischungen von Proteinen zugänglich. Somit ist das mindestens eine Protein bevorzugt ausgewählt aus der Liste umfassend, bevorzugt bestehend aus:
Isolierte Pflanzenspeicherproteine wie z.B. Weizenprotein (Gluten), Sojaprotein, Erbsenprotein, Reisprotein, Maisprotein, Lupinenprotein,
tierische Proteine wie z.B. Kollagen, Keratin, Casein, Molkenproteine (Lactoglobuline), Seidenprotein (Fibroin) und
mikrobielle Proteine wie z.B. Hefeproteinextrakte, Algenproteine oder bakterielle Biomasse (SCP = Single cell protein).
Es ist erfindungsgemäß vorteilhaft, in Verfahrensschritt A) eine Mischung von
Proteinen einzusetzen, die einen hohen Anteil an Glutaminresten aufweist, somit ist das Protein bevorzugt ausgewählt aus der Liste umfassend, bevorzugt bestehend aus, Weizengluten, isolierte Speicherproteine von Hülsenfrüchten, insbesondere Soja, Erbse, Lupine und Milcheiweiße, insbesondere Caseine und Lactoglobuline, wobei Weizengluten ganz besonders bevorzugt ist..
Die Hydrolyse in Verfahrensschritt A) wird bevorzugt durch Zugabe von Säure, besonders bevorzugt durch den Einsatz von Enzymen katalysiert. Geeignete Verfahren sind dem Fachmann bekannt; ebenso erfordert es keine Anstrengung, die jeweiligen Verfahrensparameter derart einzustellen, dass in Verfahrensschritt A)
Proteinhydrolysate mit gewünschten mittleren Molekulargewichten entstehen.
Derartige Anleitung für enzymatisch katalysierte Hydrolyse-Verfahren findet der Fachmann in Aaslyng et al., (1998) J Agric. Food Chem 46:481-489 und Adler-Nissen
J (1976) J Agric. Food Chem 24: 1090-1093, für durch Säure oder Alkali katalysierte Verfahren in Aaslyng et al., (1998) J Agric. Food Chem 46:481-489.
Erfindungemäß bevorzugt weist das Proteinhydrolysat aus Verfahrensschritt A) ein mittleres Molekulargewicht von 203 g/mol bis 100.000 g/mol, bevorzugt von 500 g/mol bis 20.000 g/mol, insbesondere von 1000 g/mol bis 15.000 g/mol auf.
Nach Verfahrensschritt A) herstellbare und direkt in Verfahrensschritt B) einsetzbare Proteinhydrolysate sind auch kommerziell erhältlich; solche sind beispielsweise:
Meripro 810 und Meripro 71 1 (Weizenproteinhydrolysate, enzymatisch und chemisch, Syral), Naturalys® W (Weizenproteinhydrolysat, Roquette) Cropeptide W,
Hydrotriticum 2000, Tritisol, Tritisol XM (Weizenproteinhydrolysate mit
unterschiedlichen Molekulargewichtsverteilungen, Croda) , Hydrosoy 2000
(Sojaproteinhydrolysat, Croda), Gluadin® W20 und Gluadin® WLM
(Weizenproteinhydrolysate mit unterschiedlichen Molekulargewichtsverteilungen, Cognis), AMCO HCA41 1 bzw. HLA-198 (Casein- bzw. Molkeneiweißhydrolysat, American Casein Company).
In Verfahrensschritt B) können prinzipiell alle dem Fachmann bekannten
Transglutaminasen, zugehörig der EC Klasse 2.3.2.13, eingesetzt werden, wie auch ein Fragment dieser Transglutaminasen, welches entsprechende Enzymaktivität aufweist. Solche Enzyme lassen sich beispielsweise aus Streptoverticillium, Bacillus, verschiedenen Actinomycetes und Myxomycetes, aber auch von Pflanzen, Fischen und Säuger-Quellen, wie beispielsweise Schweine-Leber, isolieren. Die EP2123756 und WO2009101762 beschreiben verglichen zu ihrem Wldtyp stabilisierte
Transglutaminasen, dessen Einsatz in Verfahrenschritt B) erfindungsgemäß bevorzugt ist.
Es ist bevorzugt, dass die in Verfahrensschritt B) eingesetzten Transglutaminasen isolierbar sind ausgewählt aus der Liste bestehend aus Bacillus subtilis, Streptomyces mombaraensis (vormals Streptoverticillium mobaraense). In diesem Zusammenhang ist eine besonders bevorzugte Transglutaminase ausgewählt aus der unter dem Handelsnamen„Activa" erhältlichen Transglutaminasen der Firma Ajinomoto
(Transglutaminasen aus Streptomyces mombaraensis), z.B. Activa®WM, Activa®EB, Activa®PB, Activa®WS, Activa®YG.
In Verfahrensschritt B) wird das Proteinhydrolysat bevorzugt in einer Konzentration zwischen 5 Gew.-% und 40 Gew.-%, bevorzugt zwischen 15 Gew.-% und 25 Gew.-%, bezogen auf den gesamten Reaktionsansatz eingesetzt, wobei das Lösungs- bzw. Dispergiermittel bevorzugt Wasser ist. Unter Umständen kann es vorteilhaft sein, vor Zugabe der Transglutaminase in Verfahrensschritt B) den Reaktionsansatz auf über 50 °C, bevorzugt auf über 70 °C, insbesondere auf über 80 °C zu erhitzen, um den Hydratisierungsprozess zu beschleunigen, wobei bevorzugt eine Durchmischung, etwa durch Rühren, des Reaktionsansatzes erfolgt.
Die Reste R1 und R2 des primären oder sekundären Amins der allgemeinen Formel (I) in Verfahrensschritt B), sind bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Alkyl- und Alkenylrest, bevorzugt linearer, unsubstituierter Alkyl- und Alkenylrest, insbesondere ein Oktyl-, Dekyl-, Dodekyl-, Tetradekyl-, Hexadekyl-, Octadekyl-, Octadecenyl-, Octadecadienyl- Eicosyl-, Docosylrest.
Die Reste R1 und R2 können auch Mischungen von Alkylresten darstellen,
insbesondere technische Gemische aus diesen Alkylresten. Die Alkylreste solcher technischen Gemische leiten sich bevorzugt von Fettsäuregemischen ab, die durch verschiedene Verfahren aus pflanzlichen Fettsäuregemischen gewonnen werden können und über verschiedene Verfahren fraktioniert werden können. Die
Fettsäurezusammensetzung solcher pflanzlicher Fettsäuregemische variiert in
Abhängigkeit der für die Gewinnung eingesetzten Ölsaat und ist dem Fachmann beispielsweise in Form von gegebenenfalls fraktionierten Rapsöl-, Sojaöl-,
Sonnenblumenöl-, Talgöl-, Kokosölfettsäuren bekannt.
Somit sind die in Verfahrensschritt B) bevorzugt eingesetzten Alkylamine ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: Rapsfettamin, Sojafettamin, Sonnenblumenfettamin, Talgfettamin, Palmfettamin, Palmkernfettamin und Kokosfettamin.
Das Amin der allgemeinen Formel (I) wird in Verfahrensschritt B) bevorzugt in einer Konzentration zwischen 0,25 Gew.-% und 10 Gew.-%, insbesondere zwischen 0,5 Gew.-% und 5 Gew.-%, bezogen auf den gesamten Reaktionsansatz eingesetzt.
Die Enzymaktivität im Reaktionsansatz in Verfahrensschritt B) beträgt bevorzugt 10 - 25000 U/l, bevorzugt 200-1000 U/l besonders bevorzugt 300-600 U/l, wobei die Einheit U nach dem in Folk und Cole (1966), Biochim. Biophys. Acta 122:244-264,
beschriebenen Hydroxamat-Assay bestimmt werden kann.
In Verfahrensschritt B) beträgt der pH-Wert bevorzugt zwischen 5 und 10, bevorzugt zwischen 6 und 8, besonders bevorzugt zwischen 6,5 und 7,5.
Bevorzugt findet eine Durchmischung, etwa durch Rühren, des Reaktionsansatzes während der Transglutaminasereaktion in Verfahrensschritt B) statt.
Die Temperatur des Reaktionsansatzes während der Transglutaminasereaktion in Verfahrensschritt B) beträgt bevorzugt 20 °C bis 50°C, bevorzugt 30 °C bis 45 °C und besonders bevorzugt 35 °C bis 40 °C .
Die Reaktionsdauer der Transglutaminasereaktion in Verfahrensschritt B) beträgt je nach eingesetzter Temperatur bis zu mehrere Stunden.
Wenn in Verfahrensschritt A) die Hydrolyse durch den Einsatz mindestens eines Enzyms katalysiert wird, kann es aus Gründen der Zeitersparnis vorteilhaft sein, wenn Verfahrensschritt A) und Verfahrensschritt B) gleichzeitig durchgeführt werden.
Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist das oben beschriebene Verfahren, mit dem erfindungsgemäße Peptidgemische hergestellt werden können. Erfindungsgemäß bevorzugte Verfahren, sind solche, die zu den oben genannten bevorzugten, erfindungsgemäßen Peptidgemischen führen.
Die erfindungsgemäßen, alkylierten Peptidgemische lassen sich vorteilhaft in
Reinigungsmitteln, in kosmetischen oder pharmazeutischen Formulierungen sowie in Pflanzenschutz-Formulierungen einsetzen.
Somit sind ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung kosmetische, dermatologische oder pharmazeutische Formulierungen, Pflanzenschutz- Formulierungen sowie Pflege- und Reinigungsmittel und Tensidkonzentrate enthaltend erfindungsgemäße, alkylierte Peptidgemische.
Unter dem Begriff„Pflegemittel" wird hier eine Formulierung verstanden, die den Zweck erfüllt, einen Gegenstand in seiner ursprünglichen Form zu erhalten, die Auswirkungen äußerer Einflüsse (z.B. Zeit, Licht, Temperatur, Druck, Verschmutzung, chemische Reaktion mit anderen, mit dem Gegenstand in Kontakt tretenden reaktiven
Verbindungen) wie beispielsweise Altern, Verschmutzen, Materialermüdung,
Ausbleichen, zu mindern oder zu vermeiden oder sogar gewünschte positive
Eigenschaften des Gegenstandes zu verbessern. Für letzten Punkt sei etwa ein verbesserter Haarglanz oder eine größere Elastizität des betrachteten Gegenstandes genannt.
Unter„Pflanzenschutz-Formulierungen" sind solche Formulierungen zu verstehen, die von der Art ihrer Herrichtung nach augenfällig zum Pflanzenschutz verwendet werden; dies ist insbesondere dann der Fall, wenn in der Formulierung mindestens eine Verbindung aus den Klassen der Herbizide, Fungizide, Insektizide, Akarizide,
Nematizide, Schutzstoffe gegen Vogelfraß, Pflanzennährstoffe und
Bodenstrukturverbesserungsmittel enthalten ist.
Erfindungemäß bevorzugte kosmetische Kompositionen sind ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: Cremes, Lotionen, Spülungen und Shampoos.
Erfindungemäße Peptidgemische weisen vorteilhafte emulgierende und
schaumstabilisierende Eigenschaften auf. Somit ist noch ein Gegenstand der vorliegenden Erfindung eine Verwendung der erfindungsgemäßen Peptidgemische als Emulgator, wie beispielsweise O/W- oder W/O-Emulgator, als Konditionierungsmittel für Haut und Haar, als Dispergierhilfsmittel, insbesondere für kosmetische Pigmente, als Schaumbildner oder Schaumstabilisator.
In den nachfolgend aufgeführten Beispielen wird die vorliegende Erfindung beispielhaft beschrieben, ohne dass die Erfindung, deren Anwendungsbreite sich aus der gesamten Beschreibung und den Ansprüchen ergibt, auf die in den Beispielen genannten Ausführungsformen beschränkt sein soll.
Folgende Abbildungen sind Bestandteil der Beispiele:
Abbildung 1 : Verbesserung der Schaumstabilität durch Transglutaminase katalysierte hydrophobisierung von modifiziertem Weizenproteinhydrolysat. („MP810" (Quadrate) = Meripro 810, Syral;„MP810 + OA + TG (inakt.)" (Dreiecke) = Meripro 810 + Octylamin (OA) + inaktivierte Transglutaminase (TG) = Negativkontrolle;„MP810 + OA + TG" (Rauten) = Meripro 810 + Octylamin (OA) + Transglutaminase (TG)
Beispiele:
Beispiel 1. Transglutaminase katalysierte Hydrophobisierung eines
Weizenproteinhydrolysats mit Octylamin oder Laurylamin und Vergleich mit dem Produkt aus nicht hydrolysiertem Weizenprotein und Vergleich mit nicht
hydrophobisiertem Weizenproteinhydrolysats.
Ein kommerzielles Weizenprotein (Amygluten 1 10, Syral, Molekulargewicht > 200 kD) und ein aus diesem hergestelltes Hydrolysat (Meripro 810, Molekulargewicht - 10 kD) wurden jeweils bei pH = 7,5 und einer Konzentration von 10 Gew.-% zusammen mit Octyl- oder Laurylamin (2,5 Gew.-%) in Wasser dispergiert. Es wurde 1 Gew.-% einer kommerziellen Transglutaminasepräparation (Activa WM, Ajinomoto) zugegeben und bei 45 °C über einen Zeitraum von 24 h gerührt. Anschließend wurde das Enzym bei einer Temperatur von 80 °C inaktiviert. Als Kontrollen wurden jeweils Ansätze mit
inaktiviertem Enzym und Ansätze ohne Alkylamin durchgeführt. Der Umsatz der Alkylamine wurde durch einen photometrischen Assay nach Derivatisierung mit 1-Chloro-2,4-Dinitro-Benzol (CDNB) im Vergleich zu den Kontrollreaktionen bestimmt (Ekladius und King, (1957) Biochem J 65: 128-131).
Während bei der Reaktion mit nicht hydrolysiertem Weizenprotein (Amygluten 110, Syral) kein Umsatz des Alkylamines detektiert werden konnte, wurde bei dem
Hydrolysat ein Alkylaminumsatz von über 50 % gemessen. Etwa 10 % der
Aminosäurereste und ~ 30 % der verfügbaren Glutaminreste wurden modifiziert.
Beispiel 2: Oberflächenaktivität
Die Oberflächenspannnung gegen Luft bzw. die Grenzflächenspannung gegen Paraffin bzw. Diethylhexylcarbonat (DEC) wurde mittels des Pendant-Drop-Verfahrens bestimmt. Es wurden 1 %ige Lösungen des mit Octylamin modifizierten
Weizenproteinhydrolysats und der entsprechenden Kontrollreaktionen vermessen. Durch die Modifikation konnte die Grenzflächenaktivität deutlich verbessert werden, (Reduktion von Grenz- und Oberflächenspannung, Tabelle 1).
Tabelle 1 : Einfluss der Transglutaminase katalysierten Hydrophobisierung eines Weizenproteinhydrolysats (Meripro 810, Syral) auf die Grenzflächenaktivität.
Beispiel 3: Schaumbildung und Schaumstabilität
Der Effekt der Hydrophobisierung des Weizenproteinhydrolysates mit Octylamin auf die Schaumbildung und Schaumstabilität wurde in Schüttelversuchen von 1 % Lösungen mit den entsprechenden Kontrollen verglichen. Hierfür wurden 10 ml der
entsprechenden Proben in ein 50 ml Polypropylen Zentrifugenröhrchen mit
Volumenskala gefüllt und unter gleichen Bedingungen für eine Minute geschüttelt. Das Schaumvolumen über der Flüssigkeit wurde im Verlauf der Zeit abgelesen, um
Anfangsschaumvolumen und Schaumstabilität zu beurteilen. Hierbei zeigte sich eine deutliche schaumstabilisierende Wirkung des hydrophobisierten
Weizenproteinhydrolysats (Abbildung 1). Beispiel 4: Emulsionsleistung
Die Emulgiereigenschaften des mit Octylamin und des mit Laurylamin modifizierten Weizenproteinhydrolysates wurden im 1 ml Maßstab in Schüttelversuchen untersucht. Bei einem Triglycerid/Wasser/Emulgatorverhältniss von 20/79/1 wurden die
verschiedenen Proben und Kontrollen untersucht. Die Emulsion wurde durch intensives Schütteln hergestellt und die Kinetik der Phasentrennung wurde verfolgt. Dabei zeigte sich, dass die Phasentrennung bei den hydrophobisierten Proteinhydrolysaten deutlich langsamer als bei den entsprechenden Kontrollen erfolgte und nicht vollständig war.
Beispiel 5: Vergleich zu einem Säurechlorid-modifizierten Weizenproteinhydrolysat Es wurde ein, Laurylamin modifizierte Weizenproteinhyrolysat wie in Beispiel 1 beschrieben dargestellt; die Konzentration des eingesetzten Laurylamins betrug 0,625 % (w/w).
Es wurde mit Hilfe von Säurechlorid ein mit Laurylchlorid modifiziertes
Weizenproteinhydrolysat (ein PHFSK) hergestellt, wobei die gleichen
Eduktkonzentrationen und das gleiche Weizenproteinhydrolysat eingesetzt wurde, wie bei der durch Transglutaminase katalysierten Herstellung. Für die Schotten-Baumann Kondensationsreaktion wurde in Anlehnung an literaturbeschriebene, optimale
Reaktionsbedingungen gearbeitet (Roussel-Philippe et al., European Journal of Lipid Science and Technology 102[2], 97-101. 2000): Vor Zugabe des Laurylchlorids zum Weizenproteinhydrolysat (10 Gew.% in Wasser) wurde durch Zugabe von NaOH ein pH Wert von 9 eingestellt. Dann wurde bei einer Temperatur von 4 °C schrittweise Laurylchlorid bis zu einer Konzentration von 0,625 Gew.-% zugegeben. Nach 4 Stunden wurde der pH-Wert durch die Zugabe von HCl auf 5 gestellt, um
möglicherweise nicht umgesetztes Säurechlorid zur Fettsäure zu hydrolysieren.
Anschließend wurde der pH Wert durch NaOH-Zugabe auf 7,5 eingestellt. Das
Schaumvolumen und die Schaumstabilität des Alkylamin- und des Säurechlorid- modifizierte Weizenproteinhydrolysates wurden wie in Beispiel 3 beschrieben gegeneinander verglichen. Die Proben wurden für den Versuch auf einen Proteingehalt von 1 Gew.% eingestellt. Bei dem Alkylamin modifizierten Weizenproteinhydrolysat wurde eine stärkere Schaumbildung beobachtet (15 ml anstelle von 10 ml beim
Säurechlorid-modifizierten).
Claims
1. Alkyliertes Peptidgemisch erhältlich durch ein Verfahren umfassend die
Verfahrensschritte
A) Hydrolyse mindestens eines Proteins enthaltend mindestens einen
Glutaminrest zu einem Proteinhydrolysat und gegebenenfalls Aufreinigung des Proteinhydrolysates,
B) in Kontakt Bringen des Proteinhydrolysates mit einer Transglutaminase und mindestens einem primären oder sekundären Amin der allgemeinen Formel (I) 
wobei R1 und R2 unabhängig voneinander gleich oder verschieden ausgewählt ist aus gegebenenfalls ungesättigter, gegebenenfalls substituierter, gegebenenfalls verzweigter organischer Rest mit 5 bis 40 Kohlenstoffatomen und H,
und gegebenenfalls
C) Aufreinigen des alkylierten Peptidgemisches.
2. Alkyliertes Peptidgemisch gemäß Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass das mindestens eine Protein ausgewählt ist aus der Liste umfassend isolierte Pflanzenspeicherproteine, tierische Proteine und mikrobielle Proteine.
3. Alkyliertes Peptidgemisch gemäß Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass die Hydrolyse in Verfahrensschritt A) durch Zugabe mindestens einer Säure oder durch den Einsatz mindestens eines Enzyms katalysiert wird.
4. Alkyliertes Peptidgemisch gemäß mindestens einem der vorherigen Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Proteinhydrolysat aus Verfahrensschritt A) ein mittleres Molekulargewicht von 203 g/mol bis 100.000 g/mol aufweist.
5. Alkyliertes Peptidgemisch gemäß mindestens einem der vorherigen Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Proteinhydrolysat aus Verfahrensschritt A) den kommerziell erhältlichen Produkten Meripro 810, Meripro 71 1 , Naturalys W, Cropeptide W, Hydrotriticum 2000, Tritisol, Tritisol XM, Hydrosoy 2000, Gluadin W20, Gluadin WLM, AMCO HCA411 oder HLA-198 entspricht.
6. Alkyliertes Peptidgemisch gemäß mindestens einem der vorherigen Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass die in Verfahrensschritt B) eingesetzte
Transglutaminase isolierbar ist ausgewählt aus der Liste bestehend aus Bacillus subtilis, Streptoverticillium mombaraensis.
7. Alkyliertes Peptidgemisch gemäß mindestens einem der vorherigen Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass die Reste R1 und R2 des primären oder sekundären Amins der allgemeinen Formel (I) in Verfahrensschritt B), ausgewählt sind aus der Gruppe bestehend aus Alkyl- und Alkenylrest, bevorzugt linearer, unsubstituierter Alkyl- und Alkenylrest, insbesondere ein Oktyl-, Dekyl-, Dodekyl-, Tetradekyl-, Hexadekyl-, Octadekyl-, Octadecenyl-, Octadecadienyl- Eicosyl-, Docosylrest.
8. Alkyliertes Peptidgemisch gemäß mindestens einem der vorherigen Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass in Verfahrensschritt A) die Hydrolyse durch den Einsatz mindestens eines Enzyms katalysiert wird und Verfahrensschritt A) und Verfahrensschritt B) gleichzeitig durchgeführt werden.
9. Verfahren zur Herstellung alkylierter Peptidgemische umfassend die
Verfahrensschritte
A) Hydrolyse mindestens eines Proteins enthaltend mindestens einen
Glutaminrest zu einem Proteinhydrolysat und gegebenenfalls Aufreinigung des Proteinhydrolysates,
B) in Kontakt Bringen des Proteinhydrolysates mit einer Transglutaminase und mindestens einem primären oder sekundären Amin der allgemeinen Formel (I)
R2
/
R1 NH (|)
wobei R1 und R2 unabhängig voneinander gleich oder verschieden ausgewählt ist aus gegebenenfalls ungesättigter, gegebenenfalls substituierter, gegebenenfalls verzweigter organischer Rest mit 5 bis 40 Kohlenstoffatomen und H,
und gegebenenfalls
C) Aufreinigen des alkylierten Peptidgemisches
10. Kosmetische, dermatologische oder pharmazeutische Formulierung,
Pflanzenschutz-Formulierung, Pflege- und Reinigungsmittel oder
Tensidkonzentrat enthaltend mindestens ein Peptidgemisch gemäß mindestens einem der Ansprüche 1 bis 8.
1 1. Verwendung mindestens eines Peptidgemisches gemäß mindestens einem der Ansprüche 1 bis 8 als Emulgator, Dispergierhilfsmittel, Konditionierungsmittel für Haut und Haar, Schaumbildner oder Schaumstabilisator.
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