WO1996022698A1 - Verfahren zur herstellung von reisproteinhydrolysaten - Google Patents

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Andrea Heilemann
Andreas Sander
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    • C12Y304/24—Metalloendopeptidases (3.4.24)

Definitions

  • the invention relates to a process for the production of rice protein hydrolyzates, in which the proteinaceous starting materials are treated with a proteinase under alkaline conditions, and to the use of the hydrolysates for producing light-colored, storage-stable derivatives.
  • Protein hydrolysates Degradation products of polypeptides, so-called protein hydrolysates, have been known for a long time. Although they have no detergent properties due to the lack of a lipophilic group, they are used in a large number of surface-active agents because of their dispersing properties and their ability to favorably influence the dermatological compatibility of anionic surfactants by interaction with the protein molecules of the skin. Review articles on this can be found, for example, by A. Domsch et al. in doctor Cosmetol. 13. r 524 (1983), G. Schuster et al. in Cosmet. Toil., .99, 12 (1984) and H. Lindner in perfume.Kosmet. , .66., 85 (1985). Protein hydrolyzates based on animal collagen are usually obtained. In recent years, however, there has been a trend towards vegetable products, for example based on wheat gluten or rice protein and in particular soy protein.
  • EP-A 0298419 discloses the production of protein hydrolyzates with an average molecular weight of 500 to 90,000 by stepwise alkaline, acidic and / or enzymatic degradation of wheat or soy proteins.
  • EP-A 0363771 reports on a process for the production of protein hydrolyzates, in which vegetable proteins are hydrolyzed with hydrochloric acid, non-hydrolyzed constituents are separated off, made alkaline to destroy undesired chlorinated compounds and the resulting products are then acidified.
  • the object of the invention was therefore to develop light-colored, storage-stable rice protein hydrolysates.
  • the invention relates to a process for the production of rice protein hydrolyzates, in which protein-containing starting materials are hydrolyzed in the presence of proteinases at a pH in the range from 8 to 10.
  • Proteinases belong to the group of proteases, that is to say enzymes, which catalyze the hydrolytic cleavage of the peptide bond and therefore systematically belong to the hydrolases. Proteinases, which are also known as endoproteases or endopep- are called tidases, cleave peptide bonds inside the protein. They are to be distinguished from the (exo) peptidases which bring about a breakdown at the terminal peptide bond of the terminal amino or carboxyl group.
  • proteinases suitable for the purposes of the process according to the invention are the commercially available serine proteinases (EC 3.4.21), cysteine or thiol proteinases (EC 3.4.22), acidic proteinases of the aspartate or Carboxyproteinases (EC 3.4.23) and to a lesser extent also metal proteinases (3.4.24).
  • serine proteinases examples include chymotrypsin, elastase, kallikrein, plasmin, trypsin, thrombin and subtilisin.
  • the amount of proteinases used is not critical per se, but should be in the range from 0.1 to 5, preferably 0.5 to 2,% by weight, based on the starting materials.
  • suitable adsorbents are silica gels, aluminum oxides and preferably activated carbons, which can be used in amounts of 0.1 to 15, preferably 1 to 5% by weight, based on the nitrogen content of the protein-containing starting materials.
  • an aqueous suspension of the protein-containing starting material is optionally combined with the adsorbents as described above under alkaline conditions, preferably at a pH in the range from 8 to?, Over a period of 1 to 24 h at the optimum temperature of the proteinases used, for example degraded at 40 to 70 ° C.
  • Protein-containing starting materials are to be understood as meaning rice flour and protein isolates which are obtained, for example, by extraction of rice flour according to known methods of the prior art and can have a protein content in the range from 70 to 90% by weight.
  • a step is preceded by the proteinase-catalyzed degradation in which some of the starting materials are already degraded by the use of carbohydrate-splitting enzymes at comparatively high temperatures in the range from 80 to 95 ° C.
  • reaction mixture After the enzymatic hydrolysis has ended, it is advisable to adjust the reaction mixture to an acidic pH, for example in the range from 2 to 5, by adding mineral acid.
  • soluble calcium peptides are formed which are those of the undissolved calcium oxide or calcium hydroxide must be separated by filtration. If the alkali peptides are desired, it is advisable to treat the calcium peptides with soda or potash solution and then to separate off the sparingly soluble calcium carbonate. It is also possible to precipitate the calcium in the form of calcium sulfate or calcium oxalate.
  • the sparingly soluble salts are preferably separated off in the presence of filter aids using the customary separation processes for solid / liquid separations, such as filtration, separation and the like.
  • Aqueous rice protein hydrolyzate solutions are obtained which, if necessary, can be concentrated, for example, using downdraft evaporators.
  • the hydrolysates obtainable by the process according to the invention have an average molecular weight in the range from 100 to 30,000, preferably 100 to 10,000 and in particular 2,000 to 5,000 and a solids content of about 5 to 50% by weight.
  • the vegetable rice protein hydrolyzates obtainable by the process according to the invention are distinguished by a particularly advantageous color quality and storage stability.
  • the rice protein hydrolyzates obtainable by the process according to the invention can be used in surface-active agents, preferably cosmetic and / or pharmaceutical formulations.
  • the rice protein hydrolyzates are also suitable for the production of light-colored, storage-stable secondary products such as, for example, N-acylated, N-alkylated, esterified and N-acylated or N-alkylated and also esterified derivatives. They are preferably known per se for this purpose Condensed with fatty acids or fatty acid chlorides having 6 to 22, in particular 12 to 18, carbon atoms. The use of rice protein hydrolyzates for the production of lauric acid or coconut fatty acid condensates is particularly preferred.
  • Example 1 was repeated, but the suspension of the rice protein hydrolyzate was first treated with 4.5 kg of a carbohydrate-splitting enzyme over a period of 2 h at 100 ° C. and a pH of 6.0. The mixture was filtered, the residue was resuspended in water and subjected to the protease treatment as in Example 1. A rice protein hydrolyzate was obtained which had a Lovibond color number of 0.2 (red) and 1.2 (yellow).

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Abstract

Es wird ein verbessertes Verfahren zur Herstellung von Reisproteinhydrolysaten vorgeschlagen, bei dem man proteinhaltige Ausgangsstoffe in Gegenwart von Proteinasen bei einem pH-Wert im Bereich von 8 bis 10 hydrolysiert. Die resultierenden Hydrolysate sind besonders hellfarbig und eignen sich vorzugsweise zur Herstellung von hellfarbigen, lagerstabilen oberflächenaktiven Mitteln sowie Kondensationsprodukten mit Fettsäuren.

Description

Verfahren zur Herstellung von Reisproteinhydrolysaten
Gebiet der Erfindung
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von Reisproteinhydrolysaten, bei dem man die proteinhaltigen Aus¬ gangsstoffe unter alkalischen Bedingungen mit einer Proteina- se behandelt sowie die Verwendung der Hydrolysate zur Her¬ stellung hellfarbiger, lagerstabiler Derivate.
Stand der Technik
Abbauprodukte von Polypeptiden, sogenannte Proteinhydrolysa- te, sind -seit langem bekannt. Obschon sie wegen des Fehlens einer lipophilen Gruppe keine Detergenseigenschaften besit¬ zen, werden sie wegen ihrer dispergieren Eigenschaften und ihrer Fähigkeit, die dermatologische Verträglichkeit anioni¬ scher Tenside durch Wechselwirkung mit den Eiweißmolekülen der Haut günstig zu beeinflussen, in einer Vielzahl von oberflächenaktiven Mitteln eingesetzt. Übersichtsartikel hierzu finden sich beispielsweise von A.Domsch et al. in Ärztl. Kosmetol. 13. r 524 (1983), G.Schuster et al. in Cosmet. Toil., .99, 12 (1984) und H.Lindner in Parfum.Kosmet. , .66., 85 (1985). Üblicherweise werden Proteinhydrolysate auf Basis von tieri¬ schem Kollagen gewonnen. In den letzten Jahren hat sich je¬ doch ein Trend nach pflanzlichen Produkten, beispielsweise auf Basis von Weizengluten oder Reisprotein und insbesondere Sojaprotein durchgesetzt.
Aus der französischen Offenlegungsschrift FR 2542013 (ABC) ist beispielsweise die Hydrolyse pflanzlicher Proteine mit¬ tels besonderer Milchsäurebakterien in Gegenwart von Kohlen¬ wasserstoffen bekannt. In der US 4757007 (Nisshin) wird die partielle Hydrolyse von Sojaproteinen mit Proteasen in Frak¬ tionen unterschiedlicher Löslichkeit in Trichloressigsäure, Trennung der Fraktionen bei einem pH-Wert von 7, Abtrennung nichthydrolysierter Anteile und Reinigung der Produkte durch Ultrafiltration beschrieben. Gegenstand der europäischen Pa¬ tentanmeldung EP-A 0187048 (Novo) ist der enzymatische Abbau von Sojaproteinen durch Behandlung mit speziellen Proteasen. Aus der EP-A 0298419 (Katayama) ist die Herstellung von Pro- teinhydrolysaten mit einem durchschnittlichen Molekularge¬ wicht von 500 bis 90.000 durch schrittweisen alkalischen, sauren und/oder enzymatischen Abbau von Weizen- oder Sojapro¬ teinen bekannt. In der EP-A 0363771 (Nestle) wird schließlich über ein Verfahren zur Herstellung von Proteinhydrolysaten berichtet, bei dem man pflanzliche Proteine mit Salzsäure hydrolysiert, nichthydrolysierte Bestandteile abtrennt, zur Zerstörung unerwünschter chlorierter Verbindungen alkalisch stellt und die resultierenden Produkte anschließend ansäuert.
Den Verfahren des Stands der Technik ist jedoch gemein, daß sie angewendet auf den pflanzlichen Rohstoff Reis dunkel ge- färbte Produkte liefern, die nicht ausreichend lagerstabil sind.
Die Aufgabe der Erfindung hat somit darin bestanden, hellfar¬ bige, lagerstabile Reisproteinhydolysate zu entwickeln.
Beschreibung der- Kτfin-iιιnq
Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung von Reisproteinhydrolysaten, bei dem man proteinhaltige Aus¬ gangsstoffe in Gegenwart von Proteinasen bei einem pH-Wert im Bereich von 8 bis 10 hydrolysiert.
Nach umfangreichen Untersuchungen der Anmelderin hat sich ge¬ zeigt, daß die unzureichende Lagerstabilität auf eine unvor¬ teilhafte Molgewichtsverteilung der Reisproteinhydrolysate zurückzuführen ist. Demzufolge mußte die Lösung der gestell¬ ten Aufgabe die Erzeugung einer geeigneten Molekulargewichts- Verteilung ermöglichen. Überraschenderweise wurde gefunden, daß ein enzymatischer Abbau unter besonderer Auswahl der ein¬ gesetzten Enzyme und pH-Wert-Bedingungen zu unerwartet hell¬ farbigen nicht eintrübenden Hydrolysaten führt.
Proteinasen
Proteinasen zählen zur Gruppe der Proteasen, also Enzymen, welche die hydrolytische Spaltung der Peptidbindung kataly¬ sieren und daher systematisch gesehen zu den Hydrolasen ge¬ hören. Proteinasen, die auch als Endoproteasen oder Endopep- tidasen bezeichnet werden, spalten Peptidbindungen im Inneren des Proteins. Sie sind von den (Exo-)Peptidasen zu unter¬ scheiden, die einen Abbau an der terminalen Peptidbindung der endständigen Amino- oder Carboxylgruppe bewirken. Typische Beispiele für im Sinne des erfindungsgemäßen Verfahrens ge¬ eignete Proteinasen sind die im Handel erhältlichen Serin- Proteinasen (EC 3.4.21), Cystein- bzw. Thiol-Proteinasen (EC 3.4.22), saure Proteinasen vom Typ der Aspartat- bzw. Carb- oxyproteinasen (EC 3.4.23) sowie untergeordnet auch Metall- Proteinasen (3.4.24).
Beispiele für für geeignete Serin-Proteinasen sind Chymotryp- sin, Elastase, Kallikrein, Plasmin, Trypsin, Thrombin und Subtilisin.
Die Menge der eingesetzten Proteinasen ist an sich nicht kri¬ tisch, sollte jedoch im Bereich von 0,1 bis 5, vorzugsweise 0,5 bis 2 Gew.-% - bezogen auf die Ausgangsstoffe - liegen.
Adsorbentien
Zur Entfernung von Spuren an unerwünschten Farbverursachern hat es sich als vorteilhaft erwiesen, die proteinhaltigen Ausgangsstoffe zusammen mit geeigneten Adsorbentien in die Hydrolyse einzusetzen. Als Adsorbentien kommen beispielsweise Kieselgele, Aluminiumoxide und vorzugsweise Aktivkohlen in Betracht, die in Mengen von 0,1 bis 15, vorzugsweise 1 bis 5 Gew.-% - bezogen auf den Stickstoffgehalt der proteinhalti¬ gen Ausgangsstoffe - eingesetzt werden können. Durchführung des Hvdrolvseverfahren
Zur Durchführung der enzymatischen Hydrolyse wird eine wä߬ rige Suspension des proteinhaltigen Ausgangsstoffs gegebenen¬ falls zusammen mit den Adsorbentien wie oben beschrieben un¬ ter alkalischen Bedingungen, vorzugsweise bei einem pH-Wert im Bereich von 8 bis ?, über einen Zeitraum von 1 bis 24 h im Temperaturoptimum der eingesetzten Proteinasen, beispiels¬ weise bei 40 bis 70°C abgebaut.
Unter proteinhaltigen Ausgangsstoffen sind Reismehl und Pro- teinisolate zu verstehen, die beispielsweise durch Extraktion von Reismehl nach bekannten Verfahren des Stands der Technik erhalten werden und einen Proteingehalt im Bereich von 70 bis 90 Gew.-% aufweisen können.
In einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens wird dem proteinase-katalysierten Abbau eine Stufe vorgeschaltet, in der ein Teil der Einsatzstoffe bereits durch den Einsatz kohlenhydratspaltender Enzyme bei ver¬ gleichsweise hohen Temperaturen im Bereich von 80 bis 95°C abgebaut werden.
Nach Abschluß der enzymatischen Hydrolyse empfiehlt es sich, die Reaktionsmischung durch Zugabe von Mineralsäure auf einen sauren pH-Wert beispielsweise im Bereich von 2 bis 5 einzu¬ stellen.
Wird der Aufschluß in Gegenwart von Calciumoxid bzw. Calcium¬ hydroxid als Base durchgeführt, bilden sich lösliche Calcium- peptide, die vom ungelösten Calciumoxid oder Calciumhydroxid durch Filtration abgetrennt werden müssen. Werden die Alkali- peptide gewünscht, empfiehlt es sich, die Calciumpeptide mit Soda- oder Pottaschelösung zu behandeln und das schwerlös¬ liche Calciumcarbonat anschließend abzutrennen. Es ist eben¬ falls möglich, das Calcium in Form von Calciumsulfat oder Calciumoxalat zu fällen. Die Abtrennung der schwerlöslichen Salze erfolgt vorzugsweise in Gegenwart von Filterhilfsmit¬ teln mit den üblichen Trennverfahren für Fest/Flüssig-Tren- nungen wie Filtration, Separation und dergleichen.
Es werden wäßrige Reisproteinhydrolysatlösungen erhalten, die nach Bedarf beispielsweise unter Einsatz von Fallstromver¬ dampfern aufkonzentriert werden können. Die nach dem erfin¬ dungsgemäßen Verfahren erhältlichen Hydrolysate weisen ein mittleres Molekulargewicht im Bereich von 100 bis 30.000, vorzugsweise 100 bis 10.000 und insbesondere 2000 bis 5000 auf sowie einen Feststoffgehalt von etwa 5 bis 50 Gew.-%.
Gewerbliche Anwendbarkeit
Die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhältlichen pflanz¬ lichen Reisproteinhydrolysate zeichnen sich durch eine beson¬ ders vorteilhafte Farbqualität und Lagerstabilität aus. Die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhältlichen Reispro¬ teinhydrolysate können in oberflächenaktiven Mitteln, vor¬ zugsweise kosmetischen und/oder pharmazeutischen Formulie¬ rungen eingesetzt werden.
Die Reisproteinhydrolysate eignen sich ferner auch zur Her¬ stellung von hellfarbigen, lagerstabilen Folgeprodukten wie beispielsweise N-acylierten, N-alkylierten, veresterten sowie N-acylierten bzw. N-alkylierten und zudem veresterten Deriva¬ ten. Vorzugsweise werden sie dazu in an sich bekannter Weise mit Fettsäuren bzw. Fettsäurechloriden mit 6 bis 22, insbe¬ sondere 12 bis 18 Kohlenstoffatomen kondensiert. Besonders bevorzugt ist die Verwendung der Reisproteinhydrolysate zur Herstellung von Laurinsäure- bzw. Kokosfettsäurekondensaten.
Die folgenden Beispiele sollen den Gegenstand der Erfindung näher erläutern, ohne ihn darauf einzuschränken.
Beispiele
Beispiel 1;
In einem δ-m^-Rührkessel wurden 3500 1 Warmwasser vorgelegt und mit 4 kg Natriumsulfit und 10 kg Aktivkohle versetzt. Dieser Mischung wurden bei maximaler Rührerdrehzahl 450 kg Reisprotein zugesetzt und zu einer Suspension verrührt. Die Reaktionsmischung wurde auf 75°C erhitzt und bei dieser Tem¬ peratur 15 min gerührt. Danach wurde auf 75°C abgekühlt und der pH-Wert der Suspension mit Natronlauge auf 8,5 einge¬ stellt. Durch Zugabe von 5 kg Proteinase wurde die Hydrolyse gestartet. Nach einer Rührzeit von 3 h, während der der pH- Wert auf 8,5 und der Sulfitgehalt oberhalb von 10 ppm gehal¬ ten wurde, wurde der pH-Wert durch Zugabe von Citronensäure auf 4,0 eingestellt. Danach wurde der Ansatz unter Zusatz von 15 kg Filterhilfsmittel (Perlite(R) P50) über eine Filter¬ presse filtriert. Anschließend wurden 10 kg Aktivkohle zum Filtrat gegeben und auf 80°C erhitzt. Die Mischung wurde 15 min bei dieser Temperatur gerührt und danach auf 50°C abge¬ kühlt. Es wurden weitere 30 min bei 50°C gerührt und wiederum über eine Filterpresse filtriert. Das Filtrat wurde in einem Fallstromverdampfer bis zu einem Gehalt von ca. 35 % Brix aufkonzentriert und durch Zugabe einer Mischung aus Phenoxy- ethanol, Natriumbenzoat, pHB-Methyl- und pHB-Ethylester kon¬ serviert. Nach einer Lagerung von von 14 Tagen bei Raumtempe¬ ratur wurde nach Zugabe von weiteren 10 kg Aktivkohle und Filterhilfsmittel über eine Filterpresse filtriert. Das Reak¬ tionsprodukt zeigte eine Lovibond-Farbzahl von 0,3 (rot) und 1,4 (gelb). Beispiel 2 ;
Beispiel 1 wurde wiederholt, die Suspension des Reisprotein- hydrolysats jedoch zunächst über einen Zeitraum von 2 h bei 100°C und einem pH-Wert von 6,0 mit 4,5 kg eines kohlenhy- dratspaltenden Enzyms behandelt. Der Ansatz wurde filtriert, der Rückstand erneut in Wasser suspendiert und der Protease- Behandlung analog Beispiel 1 unterworfen. Es wurde ein Reis- proteinhydrolysat erhalten, das eine Lovibond-Farbzahl von 0,2 (rot) und 1,2 (gelb) aufwies.

Claims

Patentansprüche
1. Verfahren zur Herstellung von Reisproteinhydrolysaten, bei dem man proteinhaltige Ausgangsstoffe in Gegenwart von Proteinasen bei einem pH-Wert im Bereich von 8 bis 10 hydrolysiert.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die enzymatische Hydrolyse in Gegenwart von Aktiv¬ kohle durchführt.
3. Verfahren nach den Ansprüchen 1 und 2, dadurch gekenn¬ zeichnet, daß man die Hydrolyse zunächst mit kohlenhy- dratspaltenden Enzymen und dann mit Proteinasen durch¬ führt.
4. Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 3, dadurch gekenn¬ zeichnet, daß man die Reaktionsmischung nach der Hydro¬ lyse auf einen pH-Wert im Bereich von 2 bis 5 einstellt.
5. Verwendung der Reisproteinhydrolysate erhältlich nach dem Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 4 zur Herstel¬ lung von oberflächenaktiven Mitteln.
6. Verwendung der Reisproteinhydrolysate erhältlich nach dem Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 4 zur Herstel¬ lung von hellfarbigen, lagerstabilen N-acylierten, N-al¬ kylierten, veresterten sowie N-acylierten bzw. N-alky¬ lierten und zudem veresterten Derivaten.
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