DE1089630B - Verfahren zur Herstellung geruch- und geschmackloser Proteinabbauprodukte aus Blut - Google Patents

Verfahren zur Herstellung geruch- und geschmackloser Proteinabbauprodukte aus Blut

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DE1089630B DEA29813A DEA0029813A DE1089630B DE 1089630 B DE1089630 B DE 1089630B DE A29813 A DEA29813 A DE A29813A DE A0029813 A DEA0029813 A DE A0029813A DE 1089630 B DE1089630 B DE 1089630B
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Armour and Co
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Description

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung geruch- und geschmackloser Proteinabbauprodukte aus roten Blutkörperchen (Dickblut). Dieses Verfahren ist dadurch gekennzeichnet, daß die roten Blutkörperchen zunächst in bekannter Weise hämolysiert, aus der hämolysierten Lösung alsdann Katalase und Enzyminhibitoren mittels einer Alaun- oder Aluminiumsalzlösung ausgefällt werden, worauf die vom Niederschlag befreite Proteinlösung alsdann mittels proteolytischer Enzyme in bekannter Weise abgebaut wird. Vorzugsweise wird die Blutlösung vor der Fällung auf ein pH von 4 bis 6, vorzugsweise 5 bis 6, eingestellt, und die Fällung wird mit Aluminiumsulfat oder Kaliumaluminiumsulfat durchgeführt. Bei einer weiteren bevorzugten Ausführungsform wird nach Beendigung des proteolytischen Abbaues die Lösung angesäuert, um die häminhaltigen Bestandteile auszufällen, und diese werden von der die Aminosäuren enthaltenden Lösung abgetrennt.
Verfahren zur Blutbehandlung und zur Erzeugung wertvoller Produkte aus demselben sind schon immer von besonderem Interesse für die fleischverarbeitende Industrie gewesen. Es ist bei der Fleischverarbeitung allgemein üblich, aus dem frisch abgezapften Blut durch Zentrifugieren verschiedene Fraktionen abzutrennen, und zwar kurz nachdem das Blut anfällt. Bei diesem Zentrifugieren trennt sich das Blut in zwei Fraktionen, nämlich in die die roten Blutkörperehen (Dickblut) enthaltende und Plasma (=Blutflüssigkeit). Das Plasma ist sehr viel wertvoller als die roten Blutkörperchen, es besteht zur Hauptsache aus Albumin und Globulin. Das Dickblut besteht dagegen hauptsächlich aus Hämoglobin. Aus 45 kg natürlichem Blut erhält man etwa 6,5 kg Dickblut und etwa 2,5 kg Plasma. Dickblut und Plasma sind Handelsartikel, sie sind schon für die verschiedensten Zwecke verwendet worden und dienen ferner als Ausgangsmaterialien für die Herstellung von mehreren Nebenprodukten. Es ist bereits bekannt, daß aus den roten Blutkörperchen durch eine Ausfällung mit Alaun Katalase gewonnen werden kann. Es ist weiterhin bekannt, daß in dieser Fraktion zusammen mit Globin, dem proteinhaltigen Element des Hämoglobins, auch Hämin vorhanden ist, welches einen stark oxydierenden Katalysator darstellt, der bei den verschiedensten Verfahren verwendet wird, wo Oxydationskatalysatoren benötigt werden.
Verschiedene Forscher haben schon früher versucht, die verschiedenen im Blut vorkommenden Proteine zu hydrolysieren, und sie haben bei diesen Versuchen mannigfaltige Methoden verwendet. Es ist bekannt, daß die dunkle Albuminfraktion (Hämoglobin) des Blutes eine als Enzyminhibitor wirkende Substanz enthält. Aus diesem Grunde ist es wirtschaftlich un-Verfahren zur Herstellung
geruch- und geschmackloser
Proteinabbauprodukte aus Blut
Anmelder:
Armour and Company,
Chicago, 111. (V. St. A.)
Vertreter:
Dipl.-Ing. Dr.-Ing. R. Poschenrieder, Patentanwalt,
München 8, Lucile-Grahn-Str. 38
Beanspruchte Priorität:
V. St. v. Amerika vom 17. Juli 1957
Harvard Lawrence Keil, Clarendon Hills, 111.,
Edward Francis Cavanaugh, Wilmette, 111.,
und James Bernard Hirnes, Lansing, 111. (V. St. Α.),
sind als Erfinder genannt worden
vorteilhaft, das Hämoglobin an sich durch Enzyme zu hydrolysieren.
Nach den bisher bekannten Verfahren wird deshalb der proteolytische Abbau entweder mit Blutplasma durchgeführt, oder es wird, wenn von roten Blutkörperchen ausgegangen wird, zusätzlich zu dem proteolytischen Enzym Hefe oder Hefe-Autolysat verwendet, um den Abbau insbesondere für die Herstellung von Würzextrakten durchführen zu können.
Nach dem erfindungsgemäßen Verfahren ist es möglich, das Hämoglobin enzymatisch bis zur Stufe der Aminosäuren oder bis zu einer Zwischenstufe eines proteinhaltigen Produktes durch hydrolytischen Abbau zu hydrolysieren. Das erhaltene proteinhaltige Produkt ist wasserlöslich und geruch- und geschmacklos. Zum Abbau werden vorzugsweise Enzyme aus den Bauchspeicheldrüsen der Rinder und Schweine verwendet. Mit diesen kann der Abbau bis zu den nativen Aminosäuren durchgeführt werden.
Da die Hauptbestandteile des Blutplasmas, nämlich Albumin und Globulin, bei der Fällung mit Alaun mit ausgefällt werden, sind die roten Blutkörperchen, die auch als Dickblut bezeichnet werden, das bevorzugte Ausgangsmaterial für das erfindungsgemäße Verfahren, obwohl selbstverständlich auch das ganze Blut als Ausgangsmaterial verwendet werden kann. Im letzteren Fall wird bei der Ausfällung mit den
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Aluminiumsalzen eine größere Niederschlagsmenge erhalten, die Katalase, Albumin, Globulin und den Enzyminhibitor enthält. Dieser Niederschlag wird aus der Lösung entfernt, und die Lösung, welche die wasserlöslichen Proteine enthält, wird auf den pH-Wert eingestellt, der für das verwendete Enzym der günstigste ist, beispielsweise auf 7,4. Dann wird das proteolytische Enzym, vorzugsweise das aus Bauchspeicheldrüsen gewonnene, hinzugegeben, und die Lösung wird dann auf der Temperatur und dem pH-Wert gehalten, die für das proteolytische Enzym am günstigsten sind. Während der enzymatischen Hydrolyse wird die Lösung allmählich immer stärker alkalisch, d. h., ihr pH-Wert steigt auf etwa 8,5 an. Um den pH-Wert dieser Lösung auf einem Wert zu halten, der für die enzymatische Reaktion fördernd wirkt, ist es vorteilhaft, den pH-Wert der Lösung vor Zugabe des Enzyms mit Natriumbikarbonat, welches eine Pufferwirkung in der Lösung ausübt, auf etwa 7,4 einzustellen. Es wurde gefunden, daß die am besten geeignete Reaktionstemperatur bei etwa 37° C liegt. Die enzymatische Hydrolyse ist im allgemeinen innerhalb 4 bis 7 Tagen beendet.
Nach Beendigung des proteolytischen Abbaues wird die Lösung so stark angesäuert, daß ihr pH-Wert unter dem isoelektrischen Punkt der in dem Hydrolysat vorliegenden Aminosäuren liegt. In diesem sauren Bereich sind fast alle Aminosäuren löslich, während das Hämin unlöslich ist und aus der Lösung abfiltriert werden kann. Da die Aminosäuren bekanntlich an ihren isoelektrischen Punkt die geringste Löslichkeit haben, hat es sich als vorteilhaft erwiesen, die Lösung auf einen pg-Wert unter 5 anzusäuern, vorzugsweise auf pH-Wert zwischen 1 und 3.
Wie oben beschrieben, wird Natriumbikarbonat verwendet, um die Lösung vor Zugabe des Enzyms auf den basischen Wert einzustellen. Hierdurch wird jedoch bei der Ansäuerung nach Beendigung der proteolytischen Reaktion ein starkes Schäumen der Lösung eintreten. Dies kann weitgehend vermieden werden, wenn man zu der Lösung Octylalkohol gibt und dieser auch während des Ansäuerns anwesend ist.
Als Ausfällungsmittel für das Antienzym wird erfindungsgemäß irgendeiner der bekannten Alaune verwendet, wie sie beispielsweise in Hackh's Chemical Dictionary beschrieben sind, d. h., die Erfindung ist nicht auf die Verwendung eines bestimmten Metallsalzes beschränkt. Bei der Wahl eines geeigneten Alauns werden die Aluminiumsalze bevorzugt und von diesen wiederum das Natriumaluminiumsulfat. Es können aber auch die Aluminiumsalze als solche zur Anwendung kommen, und Kaliumaluminiumsulfat kann ebenfalls sehr gut verwendet werden. Aluminiumsulfat kann allein oder zusammen mit einem anderen Salz verwendet werden, welches mit dem Aluminiumsulfat in wäßriger Lösung einen Alaun bildet.
Als Enzym kann bei dem Verfahren der Erfindung irgendein proteolytisch wirkendes Enzym verwendet werden, welches die Proteolyse eines Proteins vollständig bis zur Stufe der Aminosäure ablaufen läßt. Es wurde gefunden, daß für den Zweck Enzymmischungen verwendet werden können, die aus den Bauchspeicheldrüsen der Rinder und Schweine gewonnen werden. Zu den für die Erzeugung der Aminosäuren geeigneten Enzymen gehören beispielsweise Trypsin, Chymotrypsin, Erepsin. Es gibt eine Reihe von Enzymen, welche zwar eine proteolytische Wirkung aufweisen, aber die proteolytische Reaktion nicht bis zum Ende ablaufen lassen, d. h., es gibt eine Reihe von Enzymen, wie beispielsweise Pepsin, welche die Proteolyse des Proteins etwa bis zur Stufe der Proteose ablaufen lassen, und auch diese Enzyme können zur Herstellung eines teilweise hydrolysierten Produktes verwendet werden.
Zur Einstellung des pH-Wertes, bei welchem das Fällungsmittel für das Antienzym der Blutlösung zugesetzt wird, ist es vorteilhaft, Schwefelsäure zu verwenden, um die Menge der benötigten Alaunlösung soweit wie möglich herabzusetzen. Wenn die dadurch
ίο verursachten Kosten keine Rolle spielen, ist es aber durchaus möglich, dem Blut so viel Alaun zuzusetzen, daß der gewünschte pj^-Wert von etwa 4,7 erreicht wird. Um jedoch die Menge der benötigten Alaunsalzlösung zu verringern, wird vorzugsweise eine Säure, wie Schwefelsäure, verwendet, um vor dem Ausfällen der Katalase und des Enzyminhibitors den gewünschten pH-Wert einzustellen. Als Leitgedanke bei dieser Ansäuerung dient dabei der Wunsch, möglichst den isoelektrischen Punkt der Katalase zu erreichen, weleher bei einem pH-Wert von etwa 5 liegt. Vermutlich liegt der isoelektrische Punkt des proteolytischen Enzyminhibitors in der Nähe desjenigen der Katalase. Da die Proteine an ihrem isoelektrischen Punkt die geringste Löslichkeit haben, ist anzunehmen, daß auch der proteolytische Enzyminhibitor bei einem pH-Wert von etwa 5, d. h. um den isoelektrischen Punkt der Katalase, am wenigsten löslich ist. Wenn die Lösung dagegen zu sauer eingestellt wird, besteht die Möglichkeit, daß diese unerwünschten Stoffe in Lösung bleiben und zusammen mit dem Hämoglobin zurückerhalten werden.
Es hat sich als vorteilhaft erwiesen, die in der Lösung eventuell vorliegenden Mikroorganismen abzutöten oder zu inaktivieren, da sie sich während der enzymatischen Hydrolysereaktion vermehren würden. Bei der Auswahl eines geeigneten Bakteriostaten ist es notwendig, ein solches Mittel zu wählen, das zwar gegen Bakterien und andere Mikroorganismen allgemein wirksam ist, welches aber die Enzyme nicht inaktiviert, von deren Wirksamkeit die Proteolyse des Blutproteins abhängig ist. Auf Grund dieser Bedingungen wird vorzugsweise Chloroform verwendet, doch können auch Thymol, Natriumbenzoat, Aceton, Toluol und Chlorbutanol zur Anwendung kommen.
Andere gegenüber Mikroorganismen wirksame Mittel, welche aber die proteolytischen Enzyme nicht inaktivieren dürfen, können gleichfalls verwendet werden. Es ist in der fleischverarbeitenden Industrie bekannt, daß das beim Zentrifugieren von Blut erhaltene Dickblut ungenießbar ist, da es einen ausgesprochen schlechten Geruch hat, es ist jedoch auch bekannt, daß diese Substanz wegen ihres Gehaltes an den wesentlichsten Aminosäuren einen hohen Nährwert aufweist, so daß es ein sehr vorteilhaftes Nahrungsmittel wäre.
Es wurde nun gefunden, daß das nach dem Ausfällen mit Alaun, wie es im vorstehenden beschrieben wurde, und nach der Entfernung der Katalase und der anderen Substanzen erhaltene Protein geschmack- und geruchlos ist und doch seinen Nährwert beibehalten hat. Dieses gereinigte Protein kann daher anderen Nahrungsmitteln beigemischt werden. Zur Herstellung eines solches Nahrungsmittels wird das Dickblut der beschriebenen Fällungsbehandlung mit einem Alaun unterworfen, die ausgefällten Substanzen werden entfernt, und das in der Lösung zurückbleibende lösliche Protein wird isoliert.
Beispiel I
Zu 400 g eines an der Verarbeitungsstätte gewonnenen Dickblutes mit einem Gesamtfestkörpergehalt
von 35% wurden 2000 ecm Wasser zugefügt, und diese Mischung wurde gut gerührt, um die roten Blutzellen aufzubrechen. Anschließend wurde dieser Lösung 1 ecm konzentrierte Schwefelsäure beigemischt, so daß ein pH-Wert von etwa 5,2 erhalten wurde. Es wurden dann 50 ecm einer 10%igen Kaliumaluminiumsulfatlösung eingerührt, wodurch sich ein EndpH-Wert von 4,7 einstellte. Diese Mischung blieb dann etwa 1 Stunde stehen, um eine gute Ausflockung zu ermöglichen, und dann wurde sie auf gefaltetes Filterpapier ausgegossen, und man ließ sie unter dem Einfluß der Schwerkraft hindurchfiltrieren.
Zu dem so gewonnenen Filtrat wurden 60 g Natriumbikarbonat zugegeben, wodurch sich ein pH-Wert von 7,4 einstellte. 10 g eines proteolytischen Enzyms, aus der Bauchspeicheldrüse vom Schwein gewonnen, wurden mit etwa 50 ecm Wasser aufgeschlämmt, und diese Aufschlämmung wurde dem Filtrat beigemischt. Anschließend wurden zur Konservierung 20 ecm Chloroform zugegeben, und dieser Ansatz wurde während eines Zeitraumes von etwa 4 Tagen auf einer Temperatur von 37° C gehalten, damit die Proteolyse ablaufen konnte.
Nach Beendigung der proteolytischen Reaktion wurden der Lösung 40 ecm konzentrierte Schwefelsäure beigemischt, um ihren pH-Wert auf 2,0 zu bringen. Während der Ansäuerung wurden etwa 5 ecm Octylalkohol als Schaumbrecher verwendet. Dann wurden 20 g einer Diatomeenerde als Filterhilfe eingerührt, und der häminhaltige Niederschlag wurde durch Absaugen entfernt. Dieser Niederschlag kann zur Gewinnung des Hämins aufbewahrt werden.
Zu dem dunkelbernsteinfarbenen, aber klaren Filtrat wurden 20 g Aktivkohle zusammen mit 20 g Diatomeenerde als Filterhilfe zugegeben. Diese Mischung wurde gut gerührt und anschließend abgesaugt, wodurch ein klares Filtrat von schwachrötlicher Farbe erhalten wurde. Das Filtrat wurde im Vakuum verdampft und ergab eine weiße, zerreibbare, nicht hygroskopische Mischung von Aminosäuren.
Beispiel II
Herstellung eines proteinhaltigen Produktes
aus Blut
45
An der Verarbeitungsstätte gewonnenes Dickblut aus Rinderblut mit einem regulären Gehalt von 35% fester Proteine wurde ausgewogen und mit 5 Ge- 5<> wichtsteilen Wasser von 37° C vermischt. Diese Lösung wurde sorgfältig gerührt, um ein vollständiges Aufbrechen der roten Blutzellen zwecks Freilegung des Hämoglobins zu fördern.
Der pH-Wert dieser hämoglobinhaltigen Lösung lag bei etwa 7. Der pH-Wert der Lösung wurde durch die Zugabe von etwa 0,25 ecm konzentrierter Schwefelsäure je 100 g des flüssigen Hämoglobins auf 5,2 eingestellt. Nach sorgfältigem Rühren wurden diesem Ansatz 33 ecm einer 10°/oigen Kaliumaluminiumsulfatlösung für je 100 g des flüssigen Hämoglobins beigemischt. Der pH-Wert fiel dadurch auf 4,7.
Nach einer Flockungsperiode von 30 Minuten waren die antienzymatischen Körper ausgefällt, und sie wurden unter dem Einfluß der Schwerkraft abfiltriert.
Die so gereinigte hämoglobinhaltige Lösung wurde in einem Gebläseofen bei etwa 35° C getrocknet. Das-Protein fiel dabei in Flockenform an und war geschmack- und geruchlos.
Beispiel III
Gewinnung von Aminosäuren
200 g Dickblut mit einem Gehalt von etwa 35% an festen Proteinen vermischte man mit 11 Wasser von 37° C. Diese Lösung wurde sorgfältig gerührt, um das Zerbrechen der geformten Teilchen zwecks Freilegung des Hämoglobins zu fördern. Der pH-Wert dieser hämoglobinhaltigen Lösung lag bei etwa 7,0.
Der pH-Wert dieser hämoglobinhaltigen Lösung wurde dann durch Zusatz von etwa 0,5 ecm konzentrierter Schwefelsäure auf 5,2 eingestellt. Nach sorgfältigem Rühren wurden diesem Ansatz 65 ecm einer lOVoigen Kaliumaluminiumsulfatlösung beigemischt, wodurch der pH-Wert der Lösung auf etwa 4,7 absank. Die Lösung ließ man etwa 30 Minuten lang stehen, worauf sich ein Niederschlag gebildet hatte. Dieser Niederschlag enthielt den Enzyminhibitor des Hämoglobins, und er wurde durch Filtrieren über gefaltetes Filterpapier unter dem Einfluß der Schwerkraft entfernt.
Das Filtrat, welches das gereinigte Hämoglobin enthielt, wurde dann durch Zusatz von HOg Natriumbikarbonat auf einen pH-Wert von 7,5 eingestellt. Dann wurde Pancreatin mit einer Proteinasewirksamkeit von 1:90 der Lösung zugemischt. Die Menge des zugesetzten Pancreatins oder proteolytischen Enzyms betrug 4,2 g, was 6%, berechnet auf die 70 g fester Proteine, entspricht, welche in den eingesetzten 200 g flüssigen Hämoglobins enthalten waren. Zu der Lösung wurden dann 10 ecm Chloroform zugesetzt, und der Ansatz wurde während 22 Tagen bei 37° C der enzymatischen Reaktion überlassen. Nach Beendigung der Reaktion und der Entfernung des Ansatzes aus dem Brutschrank betrug der pH-Wert der Lösung etwa 10. Es wurde dann eine kleine Menge Octylalkohol zugesetzt, um die Schaumbildung zu verringern, und außerdem wurden 52 ecm konzentrierte Schwefelsäure zugesetzt, um den pH-Wert der Lösung auf 2 zu bringen. Ein mit Diatomeenerde als Filterhilfe ausgekleideter Büchnertrichter wurde anschließend verwendet, um geringe Mengen an unlöslichem Material abzufiltrieren. Durch die Verwendung von 10 g Aktivkohle bei Zimmertemperatur und anschließende Filtration wurde das dunkelbernsteinfarbene Filtrat zu einer fast farblosen Flüssigkeit aufgehellt. Dieses Filtrat wurde im Vakuum getrocknet, und es wurden 152 g des Endproduktes gewonnen. Eine Stickstoffanalyse zeigte, daß dieses Produkt etwa 50% Aminosäuren enthielt, was einer berechneten Gesamtausbeute von 71 %, bezogen auf die Menge des als Atisgangsmaterial verwendeten Hämoglobinproteins, entspricht.
Bei zahlreichen weiteren Versuchen zeigte sich, daß andere Alaucnlösungen, insbesondere Natriumaluminiumsulfat und Aluminiumsulfat, praktisch mit gleicher Wirksamkeit für die Ausfällung des Enzyminhibitors verwendet werden können.
Beispiel IV
400 g Dickblut behandelte man gemäß dem im Beispiel III beschriebenen Verfahrensschritt der reinigenden Ausfällung mittels Alaun. Nach dieser Reinigung wurde das Filtrat durch Zugabe von 60 g Natriumbikarbonat auf einen pH-Wert von 7,4 eingestellt. Dann wurden der Lösung 10 g Pancreatin mit einer Proteinaseaktivität von 1 :90 beigemischt. Zu dieser Lösung wurden 20 ecm Chloroform zugegeben, und der Ansatz wurde während 7 Tagen bei
einer Temperatur von 37° C im Brutschrank gehalten.
. Die hydrolysierte proteinhaltige Lösung zeigte nach der Entfernung aus dem Brutschrank einen pH-Wert von 8,4. Der Lösung wurden 5 ecm Octylalkohol und 40 ecm konzentrierte Schwefelsäure hinzugesetzt, wodurch ihr pH-Wert auf 2 abfiel. Die Lösung wurde dann durch einen Büchnertrichter filtriert, um unlösliche Substanzen zu entfernen. Anschließend an diese Filtration wurden der Lösung 20 g Aktivkohle zugesetzt, und diese Mischung wurde wiederum filtriert. Die so erhaltene farblose Lösung wurde im Vakuum getrocknet, und der Stickstoffgehalt wurde analytisch festgestellt. Die Ausbeute an Aminosäuren betrug 73%, bezogen auf das Gewicht des Ursprunglieh eingesetzten Hämoglobinproteins.
Beispiel V
600 g Dickblut wurden gemäß dem im Beispiel III beschriebenen Verfahren der Ausfällung mit Alaun unterworfen. Das erhaltene Filtrat wurde nicht getrocknet, sondern unter Verwendung von 90 g Natriumbikarbonat auf einen pH-Wert von 7,2 eingestellt. Anschließend wurden 15 g proteolytisches Enzym mit einer Proteinaseaktivität von 1 :90 zugesetzt, und die Lösung wurde sorgfältig gerührt. Die Menge des Enzyms entsprach 7% der festen Proteine in den als Ausgangsmaterial verwendeten 600 g Hämoglobin. Zur Konservierung wurden der Lösung 20 ecm Chloroform zugesetzt, worauf die Lösung während eines Zeitraumes von 4 Tagen bei 37° C der enzymatischen Reaktion überlassen wurde.
Nach dieser Inkubationsperiode wurde der Ansatz aus dem Brutschrank entfernt, und er zeigte einen pH-Wert von 7,5. Nach Zusatz von 5 ecm Octylalkohol zwecks Verringerung der Schaumbildung wurden zu der Lösung unter Rühren langsam 60 ecm konzentrierte Schwefelsäure hinzugegeben, so daß ihr pH-Wert auf 2,1 absank. Die Lösung wurde durch einen Büchnertrichter abgesaugt, der mit Diatomeenerde als Filterhilfe ausgekleidet war. Das bernsteinfarbene Filtrat zeigte eine hellere Färbung als die in den vorherigen Beispielen in dieser Verfahrensstufe erhaltenen Filtrate. Es wurden 20 g Aktivkohle verwendet, um die Lösung zu klären, so daß diese schließlich wasserklar war. Das bei der Vakuumverdampfung erhaltene trockene Endprodukt zeigte eine weiße Farbe, und eine Stickstoff analyse ergab, daß der berechnete Gehalt an Aminosäuren 81% betrug, bezogen auf das als Ausgangsmaterial verwendete Hämoglobinprotein.

Claims (4)

Patentansprüche:
1. Verfahren zur Herstellung geruch- und geschmackloser Proteinabbauprodukte aus roten Blutkörperchen (Dickblut), dadurch gekennzeichnet, daß die roten Blutkörperchen zunächst in bekannter Weise hämolysiert, aus der hämolysierten Lösung alsdann Katalase und Enzyminhibitoren mittels einer Alaun- oder Aluminiumsalzlösung ausgefällt werden, worauf die vom Niederschlag befreite Proteinlösung alsdann mittels proteolytischer Enzyme in bekannter Weise abgebaut wird.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Blutlösung vor der Fällung auf ein pH von 4 bis 6, vorzugsweise 5 bis 6, eingestellt wird.
3. Verfahren nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß zur Fällung Aluminiumsulfat oder Kaliumaluminiumsulfat verwendet wird,
4. Verfahren nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß nach Beendigung des proteolytischen Abbaues die Lösung angesäuert wird, um die häminhaltigen Bestandteile auszufällen, und daß diese von der die Aminosäuren enthaltenden Lösung abgetrennt werden.
In Betracht gezogene Druckschriften:
Deutsche Patentschrift Nr. 875 992;
österreichische Patentschrift Nr. 70 335;
USA.-Patentschrift Nr. 2 316 733.
© 009 608/204 9.60
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GB (1) GB842806A (de)

Families Citing this family (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB931016A (en) * 1960-12-22 1963-07-10 Distillers Co Yeast Ltd Amino acids concentrate and intravenous preparations thereof
US3303662A (en) * 1963-03-01 1967-02-14 Union Carbide Corp Process for cell preservation
GB2018121B (en) * 1978-02-06 1982-07-07 Slagteriernes Forskningsinst Treated blood products
SE451539B (sv) * 1979-11-16 1987-10-19 Sik Svenska Livsmedelsinst Hemjernanrikat aminosyrapreparat framstellt av hemproteiner och forfarande for dess framstellning
US5211976A (en) * 1990-02-23 1993-05-18 Lipidyne Corporation Method of preparing artificial adipose
AU2020259984A1 (en) * 2019-04-15 2021-11-04 Basf Se Whipping agent for baked goods

Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AT70335B (de) * 1913-02-12 1915-10-25 Ernst Krause Verfahren zur Herstellung eines Würzeauszuges.
US2316733A (en) * 1939-11-20 1943-04-13 Weizmann Charles Alimentary preparations
DE875992C (de) * 1944-12-28 1953-05-07 Karl Arvid Johannes D Wretlind Verfahren zur Herstellung von Aminosaeuregemischen, insbesondere fuer intravenoese Nahrungseingabe

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US1063302A (en) * 1910-04-22 1913-06-03 Livingston A Thompson Concentrated food product.
US1599031A (en) * 1925-08-04 1926-09-07 Swift & Co Food product
US2456297A (en) * 1943-10-28 1948-12-14 Food Res Lab Inc Protein hydrolysis
US2614063A (en) * 1949-01-06 1952-10-14 Armour & Co Preparation of catalase from red blood cells and whole blood
US2554632A (en) * 1950-03-24 1951-05-29 Baxter Laboratories Inc Preparation of protein digestion product

Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AT70335B (de) * 1913-02-12 1915-10-25 Ernst Krause Verfahren zur Herstellung eines Würzeauszuges.
US2316733A (en) * 1939-11-20 1943-04-13 Weizmann Charles Alimentary preparations
DE875992C (de) * 1944-12-28 1953-05-07 Karl Arvid Johannes D Wretlind Verfahren zur Herstellung von Aminosaeuregemischen, insbesondere fuer intravenoese Nahrungseingabe

Also Published As

Publication number Publication date
US2958630A (en) 1960-11-01
FR1207658A (fr) 1960-02-18
BE569184A (de) 1958-07-31
GB842806A (en) 1960-07-27

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