SU476285A1 - Способ получени сорбента - Google Patents

Способ получени сорбента

Info

Publication number
SU476285A1
SU476285A1 SU1996709A SU1996709A SU476285A1 SU 476285 A1 SU476285 A1 SU 476285A1 SU 1996709 A SU1996709 A SU 1996709A SU 1996709 A SU1996709 A SU 1996709A SU 476285 A1 SU476285 A1 SU 476285A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
sorbent
water
mol
producing sorbent
solution
Prior art date
Application number
SU1996709A
Other languages
English (en)
Inventor
Витаутас Симоно Веса
Вацловас Ионо Палубинскас
Антанас Антано Глемжа
Ирена Петро Беляускайте
Original Assignee
Центральная Научно-Исследовательская Лаборатория Вильнюсского Опытно-Промышленного Завода Ферментных Препаратов
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Центральная Научно-Исследовательская Лаборатория Вильнюсского Опытно-Промышленного Завода Ферментных Препаратов filed Critical Центральная Научно-Исследовательская Лаборатория Вильнюсского Опытно-Промышленного Завода Ферментных Препаратов
Priority to SU1996709A priority Critical patent/SU476285A1/ru
Application granted granted Critical
Publication of SU476285A1 publication Critical patent/SU476285A1/ru

Links

Description

зина в виде кристаллов, которые перекристаллизовывают из спирта. Выход 87,6%, т. пл. гидрохлорида 186- (с разлож.) Найдено, % : N 8,82. Вычислено, % : N 8,48. 3,655 г (0,01 моль) гидрохлорида раствор ют в 66 мл смеси спирта с водой (1:1) и добавл ют 3,75 (0,067 моль) едкого кали, .растворенного в 7 мл воды. Полученный раствор смеш,ивают с 9,5 г (0,057 моль) гидросульфита натри , растворенного в 33 мл воды, и после нагревани  в течение 10 мин при 30-40°С отфильтровывают. Растворитель отгон ют в вакууме до по влени  помутнени . Оставшеес  маслообразное вещество отдел ют и обрабатывают 100 мл спирта. Полученные кристаллы имеют т. пл. 199,5°С (с разлож.). Найдено, % N 8,92. Вычислено, %: N 9,33. Б. Конденсаци . К 80 мл раствора, полученного после восстановлени  0,012 моль замещенного тирозина без его выделени , добавл ют 48 мл диоксана, 1 г хлорсульфонированного сополимера стирола и дивинилбензола (0,5%). Смесь перемешивают при комнатной температуре 15 час, рН среды поддерживают около 8 2 н. едким натром. Полученную смолу отфильтровывают, промывают 2 н. щелочью, ВОДОЙ, разбавленной сол ной кислотой и водой до нейтральной реакции. В ИК-спектре имеютс  полосы поглощени  в области 1160, 1340, 1600 и 1620 см-. Содер5 10 15 20 25 30 35 жание N - 2,76%, аналитическа  объемьа  емкость (АОЕ) - 2,0 мг. экв./г. В. Испытание сорбента. 2 г смолы загружают в колонку (0 1X5 см), уравновещивают 0,01М универсальным буфером с рН 7,0 и нанос т 4 мл раствора (в том же буфере) ферментного препарата протосубтилииа Г-10 X, полученного из Вас. Subtilis с протеолитической активностью 409 ед./1 г белка при рН 7,5. Концентраци  белка 2,5 мг/мл. Протеолитическую активность устанавливают модифицированным методом Ансона, концентрацию белка - методом Лоури . При элюации 30 мл указанного буфера вымываютс  протеолитически неактивные белки в интервале рН 5,6-10,0, а также крас щие вещества. Протеолитические ферменты элюируютс  120 мл 1М раствором хлористого натри  в том же универсальном буфере. Обща  протеолитическа  активность полученного фермента 1606 ед./ 1 г белка при рН 7,5. Очистку протеолитических ферментов можно проводить также непосредственно из культуральной жидкости Вас. Subtilis и из водного раствора ферментного препарата. Предмет изобретени  Способ получени  сорбента путем взаимодействи  хлорсульфонированного сополимера стирола и дивинилбензола с аминокислотой, отличающийс  тем, что, с целью создани  сорбента с высоткой сорбционной способностью по протеолитически активным белкам, в качестве аминокислоты используют N- (паминобензил ) -L-тирозин.
SU1996709A 1974-02-08 1974-02-08 Способ получени сорбента SU476285A1 (ru)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU1996709A SU476285A1 (ru) 1974-02-08 1974-02-08 Способ получени сорбента

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU1996709A SU476285A1 (ru) 1974-02-08 1974-02-08 Способ получени сорбента

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU476285A1 true SU476285A1 (ru) 1975-07-05

Family

ID=20575947

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU1996709A SU476285A1 (ru) 1974-02-08 1974-02-08 Способ получени сорбента

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU476285A1 (ru)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Kato et al. Fluorescence assay of X-prolyl dipeptidyl-aminopeptidase activity with a new fluorogenic substrate
US4640893A (en) Novel rhodamine derivatives as fluorogenic substrates for proteinases
DK141292B (da) Fremgangsmåde til fremstilling af vandopløselige bærerbundne proteiner.
DE4308739C1 (de) Pterinderivate, ihre Herstellung und ihre Verwendung
SU736889A3 (ru) Способ определени активности протеаз серина
DK156272B (da) Fremgangsmaade til fremstilling af 7-d-(-)-alpha-amino-alpha-(p-hydroxyphenylacetamido)desacetoxycephalosporansyre
SU946389A3 (ru) Способ получени тромбиноподобных ферментов
SU1012786A3 (ru) Способ получени протеинового комплекса,стимулирующего секрецию инсулина
SU476285A1 (ru) Способ получени сорбента
Jameson et al. Affinity chromatography of bovine trypsin. A rapid separation of bovine α-and β-trypsin
Jirgensons et al. A study of trypsin inhibitors
Willstätter Problems and methods in enzyme research
Pittner et al. Immobilization of protein on aldehyde-containing gels—II. Activation of pyridine rings with cyanogen bromide
US3607859A (en) Furylacryloylgly-clycyl-l-leucinamide and relateo peptides and use thereof in spectrophotometric assay for neutral protease
Tarr Manual batchwise sequencing methods
Guinec et al. Quantitative study of the binding of cysteine proteinases to basement membranes
RU1836957C (ru) Способ получени трофобластического бета @ -гликопротеина
Phillips et al. Synthesis and study of glutaryl-S-(. omega.-aminoalkyl)-L-cysteinylglycines as inhibitors of glyoxalase I
SU721449A1 (ru) Способ получени сорбента дл выделени и очистки сериновых протеаз
Ferreira et al. The detergent form of the major aminopeptidase from the plasma membrane of midgut caeca cells of Rhynchosciara americana (Diptera) larva.
JPH10298199A (ja) 新規ペプチド及びそれを含有するアンギオテンシンi変換酵素阻害剤
SU798109A1 (ru) Способ получени сорбента дл ВыдЕлЕНи и ОчиСТКи СЕРиНОВыХпРОТЕАз
SU671385A1 (ru) Способ приготовлени сорбента"
SU1723123A1 (ru) Способ получени пепсина
Durkin et al. Bacillus cereus 569/H β-lactamase I: Structure-function relationship