RU2015119400A - Средства и методы ферментативного получения l-метионина из о-фосфо-l-гомосерина и метантиола - Google Patents
Средства и методы ферментативного получения l-метионина из о-фосфо-l-гомосерина и метантиола Download PDFInfo
- Publication number
- RU2015119400A RU2015119400A RU2015119400A RU2015119400A RU2015119400A RU 2015119400 A RU2015119400 A RU 2015119400A RU 2015119400 A RU2015119400 A RU 2015119400A RU 2015119400 A RU2015119400 A RU 2015119400A RU 2015119400 A RU2015119400 A RU 2015119400A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- methionine
- amino acid
- seq
- protein
- acid sequence
- Prior art date
Links
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 title claims abstract 27
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title claims abstract 12
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract 11
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims 9
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 claims abstract 28
- 229960004452 methionine Drugs 0.000 claims abstract 26
- FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N L-Methionine Natural products CSCCC(N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 24
- 229930195722 L-methionine Natural products 0.000 claims abstract 24
- LSDPWZHWYPCBBB-UHFFFAOYSA-N Methanethiol Chemical compound SC LSDPWZHWYPCBBB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 24
- FXDNYOANAXWZHG-VKHMYHEASA-N O-phospho-L-homoserine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCOP(O)(O)=O FXDNYOANAXWZHG-VKHMYHEASA-N 0.000 claims abstract 23
- FXDNYOANAXWZHG-UHFFFAOYSA-N O-phospho-L-homoserine Natural products OC(=O)C(N)CCOP(O)(O)=O FXDNYOANAXWZHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 23
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract 23
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract 23
- 108010061618 O-succinylhomoserine (thiol)-lyase Proteins 0.000 claims abstract 9
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims abstract 8
- 102000011848 5-Methyltetrahydrofolate-Homocysteine S-Methyltransferase Human genes 0.000 claims abstract 6
- 108010075604 5-Methyltetrahydrofolate-Homocysteine S-Methyltransferase Proteins 0.000 claims abstract 6
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 claims abstract 6
- 230000037430 deletion Effects 0.000 claims abstract 5
- 238000012217 deletion Methods 0.000 claims abstract 5
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims abstract 3
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 claims abstract 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract 2
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 claims abstract 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims abstract 2
- 230000035772 mutation Effects 0.000 claims abstract 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 17
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims 12
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 claims 12
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 12
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 8
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 8
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 claims 8
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 7
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 7
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 6
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 6
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 claims 6
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 239000004474 valine Substances 0.000 claims 6
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims 4
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims 4
- 229940009098 aspartate Drugs 0.000 claims 4
- RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N glutathione Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)NCC(O)=O RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 4
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 claims 3
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 claims 3
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 claims 3
- SXFSQZDSUWACKX-UHFFFAOYSA-N 4-methylthio-2-oxobutanoic acid Chemical compound CSCCC(=O)C(O)=O SXFSQZDSUWACKX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- DCXYFEDJOCDNAF-UWTATZPHSA-N D-Asparagine Chemical compound OC(=O)[C@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UWTATZPHSA-N 0.000 claims 2
- 229930182846 D-asparagine Natural products 0.000 claims 2
- 108010024636 Glutathione Proteins 0.000 claims 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims 2
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 2
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 2
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 2
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 2
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 125000001429 N-terminal alpha-amino-acid group Chemical group 0.000 claims 2
- MEFKEPWMEQBLKI-AIRLBKTGSA-N S-adenosyl-L-methioninate Chemical compound O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](C[S+](CC[C@H](N)C([O-])=O)C)O[C@H]1N1C2=NC=NC(N)=C2N=C1 MEFKEPWMEQBLKI-AIRLBKTGSA-N 0.000 claims 2
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 229960001570 ademetionine Drugs 0.000 claims 2
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 claims 2
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 claims 2
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 claims 2
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 claims 2
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 229960003180 glutathione Drugs 0.000 claims 2
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 claims 2
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- FFFHZYDWPBMWHY-UHFFFAOYSA-N L-Homocysteine Natural products OC(=O)C(N)CCS FFFHZYDWPBMWHY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- FFFHZYDWPBMWHY-VKHMYHEASA-N L-homocysteine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCS FFFHZYDWPBMWHY-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 1
- UCKMPCXJQFINFW-UHFFFAOYSA-N Sulphide Chemical compound [S-2] UCKMPCXJQFINFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/12—Methionine; Cysteine; Cystine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/10—Transferases (2.)
- C12N9/1085—Transferases (2.) transferring alkyl or aryl groups other than methyl groups (2.5)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P11/00—Preparation of sulfur-containing organic compounds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/02—Amides, e.g. chloramphenicol or polyamides; Imides or polyimides; Urethanes, i.e. compounds comprising N-C=O structural element or polyurethanes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/26—Preparation of nitrogen-containing carbohydrates
- C12P19/28—N-glycosides
- C12P19/38—Nucleosides
- C12P19/40—Nucleosides having a condensed ring system containing a six-membered ring having two nitrogen atoms in the same ring, e.g. purine nucleosides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/02—Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y205/00—Transferases transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups (2.5)
- C12Y205/01—Transferases transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups (2.5) transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups (2.5.1)
- C12Y205/01048—Cystathionine gamma-synthase (2.5.1.48)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
1. Способ получения L-метионина, в котором O-фосфо-L-гомосерин (OPHS) и метантиол ферментативно превращают в L-метионин и HPOсогласно схеме реакции:О-фосфо-L-гомосерин + СН-SH <=> L-метионин + НРО,причем ферментативного превращения достигают путем использования OPHS-зависимой метионинсинтазы, представляющей собой белок, полученный из цистатионин-гамма-синтазы (КФ (код фермента) 2.5.1.48) в результате мутации.2. Способ по п. 1, где OPHS-зависимая метионинсинтаза имеет аминокислотную последовательность, идентичную по меньшей мере на 70%:(i) аминокислотной последовательности цистатионин-гамма-синтазы, встречающейся в природе; или(ii) аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 или 2; или(iii) аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 3; или(iv) аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 4; или(v) аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 5.3. Способ по п. 1, отличающийся тем, что OPHS-зависимая метионинсинтаза представляет собой белок, выбранный из группы, состоящей из:(a) белка, содержащего любую из аминокислотных последовательностей SEQ ID NO: от 6 до 29;(b) белка, имеющего последовательность, идентичную по меньшей мере на 60% любой из SEQ ID NO: от 6 до 29, и обладающего ферментативной активностью превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и НРО.4. Способ по п. 1, который осуществляют in vitro.5. Способ по п. 1, отличающийся тем, что его осуществляют путем использования микроорганизма, продуцирующего белок, который определен в любом из пп. 1-3.6. Применение белка, обладающего ферментативной активностью превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и НРО, и который:(i) получен из цистатионин-гамма-синтазы, имеющей аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 3, путем замены или делеции по меньшей мере одного аминокислотного остатка в SEQ ID NO: 3, выбранного из группы,
Claims (19)
1. Способ получения L-метионина, в котором O-фосфо-L-гомосерин (OPHS) и метантиол ферментативно превращают в L-метионин и H3PO4 согласно схеме реакции:
О-фосфо-L-гомосерин + СН3-SH <=> L-метионин + Н3РО4,
причем ферментативного превращения достигают путем использования OPHS-зависимой метионинсинтазы, представляющей собой белок, полученный из цистатионин-гамма-синтазы (КФ (код фермента) 2.5.1.48) в результате мутации.
2. Способ по п. 1, где OPHS-зависимая метионинсинтаза имеет аминокислотную последовательность, идентичную по меньшей мере на 70%:
(i) аминокислотной последовательности цистатионин-гамма-синтазы, встречающейся в природе; или
(ii) аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 1 или 2; или
(iii) аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 3; или
(iv) аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 4; или
(v) аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 5.
3. Способ по п. 1, отличающийся тем, что OPHS-зависимая метионинсинтаза представляет собой белок, выбранный из группы, состоящей из:
(a) белка, содержащего любую из аминокислотных последовательностей SEQ ID NO: от 6 до 29;
(b) белка, имеющего последовательность, идентичную по меньшей мере на 60% любой из SEQ ID NO: от 6 до 29, и обладающего ферментативной активностью превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и Н3РО4.
4. Способ по п. 1, который осуществляют in vitro.
5. Способ по п. 1, отличающийся тем, что его осуществляют путем использования микроорганизма, продуцирующего белок, который определен в любом из пп. 1-3.
6. Применение белка, обладающего ферментативной активностью превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и Н3РО4, и который:
(i) получен из цистатионин-гамма-синтазы, имеющей аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 3, путем замены или делеции по меньшей мере одного аминокислотного остатка в SEQ ID NO: 3, выбранного из группы, состоящей из:
(a) пролина 10;
(b) аспарагина 11;
(c) глутамина 15;
(d) изолейцина 27;
(e) аланина 30;
(f) лейцина 45;
(g) серина 47;
(h) валина 60;
(i) аланина 68;
(j) фенилаланина 150;
(k) треонина 178;
(l) аспартата 183;
(m) изолейцина 185;
(n) треонина 220;
(о) метионина 232;
(р) валина 245;
(q) аланина 257;
(r) аспарагина 259;
(s) фенилаланина 261;
(t) фенилаланина 275;
(u) изолейцина 287;
(v) гистидина 289;
(w) тирозина 324;
(х) глицина 326;
(у) пролина 356;
(z) треонина 371;
(аа) валина 396;
(bb) пролина 405;
(сс) аспартата 431;
(dd) изолейцина 436;
(ее) изолейцина 457;
(ff) аспартата 459;
(gg) пролина 470;
(hh) глутамата 472;
(ii) аланина 506;
(jj) изолейцина 507;
или
(ii) получен из цистатионин-гамма-синтазы, аминокислотная последовательность которой по меньшей мере на 60% идентична аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 3, путем замены или делеции по меньшей мере одной аминокислоты, соответствующей любой из перечисленных выше, от (а) до (jj), в SEQ ID NO: 3,
или
(iii) получен из белка (i) или (ii) путем делеции одной или более N-концевых аминокислот, соответствующих аминокислотам от 1 до 103 в аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 3;
для превращения O-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и H3PO4.
7. Применение по п. 6, где указанный белок выбран из группы, состоящей из:
(a) белка, содержащего любую из аминокислотных последовательностей SEQ ID NO: от 6 до 29;
(b) белка, имеющего последовательность, идентичную по меньшей мере на 60% любой из SEQ ID NO: от 6 до 29, и обладающего ферментативной активностью превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и Н3РО4.
8. Применение по п. 7, где указанный белок имеет последовательность, идентичную по меньшей мере на 80% любой из SEQ ID NO: от 6 до 29, и обладает ферментативной активностью превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и Н3РО4.
9. Белок, обладающий ферментативной активностью превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и H3PO4, который
(i) получен из цистатионин-гамма-синтазы, имеющей аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 3, путем замены или делеции по меньшей мере одного аминокислотного остатка в SEQ ID NO: 3, выбранного из группы, состоящей из:
(a) пролина 10;
(b) аспарагина 11;
(c) глутамина 15;
(d) изолейцина 27;
(e) аланина 30;
(f) лейцина 45;
(g) серина 47;
(h) валина 60;
(i) аланина 68;
(j) фенилаланина 150;
(k) треонина 178;
(l) аспартата 183;
(m) изолейцина 185;
(n) треонина 220;
(о) метионина 232;
(р) валина 245;
(q) аланина 257;
(r) аспарагина 259;
(s) фенилаланина 261;
(t) фенилаланина 275;
(u) изолейцина 287;
(v) гистидина 289;
(w) тирозина 324;
(х) глицина 326;
(у) треонина 371;
(z) валина 396;
(aa) пролина 405;
(bb) аспартата 431;
(cc) изолейцина 436;
(dd) изолейцина 457;
(ее) аспартата 459;
(ff) пролина 470;
(gg) глутамата 472;
(hh) аланина 506;
(ii) изолейцина 507;
или
(ii) получен из цистатионин-гамма-синтазы, аминокислотная последовательность которой по меньшей мере на 60% идентична аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 3, путем замены или делеции по меньшей мере одной аминокислоты, соответствующей любой из перечисленных выше, от (а) до (ii), в SEQ ID NO: 3,
или
(iii) получен из белка (i) или (ii) путем делеции одной или более N-концевых аминокислот, соответствующих аминокислотам от 1 до 103 в аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 3.
10. Белок по п. 9, обладающий также ферментативной активностью превращения O-фосфо-L-гомосерина и сульфида в L-гомоцистеин + H3PO4.
11. Молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая белок по п. 9 или 10, где указанный белок обладает ферментативной активностью превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и H3PO4.
12. Вектор, содержащий молекулу нуклеиновой кислоты по п. 11.
13. Клетка-хозяин, содержащая молекулу нуклеиновой кислоты по п. 11 или вектор по п. 12.
14. Клетка-хозяин по п. 13, экспрессирующая белок по п. 9 или 10.
15. Применение клетки-хозяина по п. 14 для превращения О-фосфо-L-гомосерина и метантиола в L-метионин и H3PO4.
16. Способ получения S-аденозилметионина, включающий способ получения L-метионина по любому из пп. 1-5 и дополнительно включающий стадию превращения L-метионина в S-аденозилметионин.
17. Способ получения цистеина, включающий способ получения L-метионина по любому из пп. 1-5 и дополнительно включающий стадию превращения L-метионина в цистеин.
18. Способ получения глутатиона, включающий способ получения L-метионина по любому из пп. 1-5 и дополнительно включающий стадию превращения L-метионина в глутатион.
19. Способ получения 2-оксо-4-метилтиобутаноата, включающий способ получения L-метионина по любому из пп. 1-5 и дополнительно включающий стадию превращения L-метионина в 2-оксо-4-метилтиобутаноат.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP12190150.8 | 2012-10-26 | ||
| EP12190150 | 2012-10-26 | ||
| PCT/EP2013/072380 WO2014064244A2 (en) | 2012-10-26 | 2013-10-25 | Means and methods for the enzymatic production of l-methionine from o-phospho-l-homoserine and methanethiol |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2015119400A true RU2015119400A (ru) | 2016-12-20 |
| RU2650859C2 RU2650859C2 (ru) | 2018-04-17 |
Family
ID=47071182
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2015119400A RU2650859C2 (ru) | 2012-10-26 | 2013-10-25 | Способ ферментативного получения l-метионина из о-фосфо-l-гомосерина и метантиола |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US9803225B2 (ru) |
| EP (1) | EP2912185A2 (ru) |
| JP (1) | JP6438402B2 (ru) |
| KR (1) | KR102126318B1 (ru) |
| CN (1) | CN104755625B (ru) |
| BR (1) | BR112015007212B1 (ru) |
| IN (1) | IN2015DN02439A (ru) |
| MY (1) | MY176164A (ru) |
| RU (1) | RU2650859C2 (ru) |
| WO (1) | WO2014064244A2 (ru) |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US10382927B2 (en) * | 2015-08-20 | 2019-08-13 | Samsung Electronics Co., Ltd. | Method of text input for wearable devices |
| EP3330380A1 (en) * | 2016-12-05 | 2018-06-06 | Evonik Degussa GmbH | Process for producing l-methionine from methional |
| JP2020526205A (ja) * | 2017-07-11 | 2020-08-31 | アディッソ・フランス・エス．エー．エス．Ａｄｉｓｓｅｏ Ｆｒａｎｃｅ Ｓ．Ａ．Ｓ． | メチオニン生産酵母 |
| KR102025867B1 (ko) * | 2017-07-13 | 2019-09-27 | 씨제이제일제당 주식회사 | 인산을 발효액 또는 발효 폐액으로부터 회수 및 재사용하는 방법 |
| EP3875590A4 (en) * | 2018-10-30 | 2023-02-15 | Green Earth Institute Co., Ltd. | PROCESS FOR THE PRODUCTION OF AN ORGANIC COMPOUND AND CORYNEFORM BACTERIUM |
| US20220315965A1 (en) * | 2019-06-25 | 2022-10-06 | Zymergen Inc. | Engineered biosynthetic pathways for production of cystathionine by fermentation |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1993017112A1 (en) | 1992-02-20 | 1993-09-02 | Genencor International, Inc. | Biosynthesis of methionine using a reduced source of sulfur |
| MX2007009489A (es) * | 2005-02-07 | 2007-09-19 | Metabolic Explorer Sa | Microorganismos que comprenden enzimas expresadas con baja actividad de eliminacion gamma. |
| US20090298136A1 (en) * | 2005-07-18 | 2009-12-03 | Basf Ag | Methionine producing recombinant microorganisms |
| US8367392B2 (en) * | 2008-09-05 | 2013-02-05 | Transalgae Ltd. | Genetic transformation of algal and cyanobacteria cells by microporation |
-
2013
- 2013-10-25 EP EP13792606.9A patent/EP2912185A2/en active Pending
- 2013-10-25 RU RU2015119400A patent/RU2650859C2/ru active
- 2013-10-25 KR KR1020157009704A patent/KR102126318B1/ko active IP Right Grant
- 2013-10-25 US US14/438,847 patent/US9803225B2/en active Active
- 2013-10-25 CN CN201380055160.XA patent/CN104755625B/zh active Active
- 2013-10-25 BR BR112015007212-7A patent/BR112015007212B1/pt active IP Right Grant
- 2013-10-25 IN IN2439DEN2015 patent/IN2015DN02439A/en unknown
- 2013-10-25 JP JP2015538462A patent/JP6438402B2/ja active Active
- 2013-10-25 WO PCT/EP2013/072380 patent/WO2014064244A2/en active Application Filing
- 2013-10-25 MY MYPI2015000684A patent/MY176164A/en unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| RU2650859C2 (ru) | 2018-04-17 |
| US20150275247A1 (en) | 2015-10-01 |
| EP2912185A2 (en) | 2015-09-02 |
| CN104755625B (zh) | 2020-02-07 |
| JP6438402B2 (ja) | 2018-12-12 |
| WO2014064244A3 (en) | 2014-08-14 |
| JP2015533280A (ja) | 2015-11-24 |
| WO2014064244A2 (en) | 2014-05-01 |
| CN104755625A (zh) | 2015-07-01 |
| BR112015007212A2 (pt) | 2018-01-30 |
| KR20150076159A (ko) | 2015-07-06 |
| BR112015007212B1 (pt) | 2022-07-05 |
| IN2015DN02439A (ru) | 2015-09-04 |
| US9803225B2 (en) | 2017-10-31 |
| KR102126318B1 (ko) | 2020-06-25 |
| MY176164A (en) | 2020-07-24 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2015119400A (ru) | Средства и методы ферментативного получения l-метионина из о-фосфо-l-гомосерина и метантиола | |
| RU2010108308A (ru) | Способ получения гетерогенных белков | |
| DK2041276T3 (da) | Fremgangsmåde til fremstilling af l-aminosyrer ved hjælp af mutanter af glta-genet kodende for citrat synthase | |
| EA201300060A1 (ru) | Полипептид, обладающий или содействующий активности деградации углеводного материала, и его применение | |
| EA201300058A1 (ru) | Полипептид, обладающий бета-глюкозидазной активностью, и его применение | |
| DK1885850T3 (da) | Fremgangsmåde til fremstilling af D-psicose ved D-psicose-epimerase | |
| NZ592009A (en) | Fgf21 mutants and uses thereof | |
| AR080942A1 (es) | Produccion de proteinas heteromultimericas | |
| RU2014138499A (ru) | АНТИГЕНСВЯЗЫВАЮЩАЯ МОЛЕКУЛА ДЛЯ УСКОРЕНИЯ ИСЧЕЗНОВЕНИЯ АНТИГЕНА ЧЕРЕЗ FycRIIB | |
| BRPI0611909A2 (pt) | biossÍntese aperfeiÇoada de aminoÁcido e metabàlito | |
| RU2010120677A (ru) | Клетка для получения гетеропротеинов и способ получения на ее основе | |
| PE20071235A1 (es) | Metodo para producir l-amino acidos | |
| RU2015109636A (ru) | СПОСОБ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ УЛУЧШЕННЫХ ШТАММОВ СЕМЕЙСТВА Enterobakteriaceae | |
| RU2013122808A (ru) | Мутантные о-фосфосеринсульфгидрилазы и способ получения цистеина с их применением | |
| AU2010255732A8 (en) | Recombinant production of peptides | |
| RU2010101001A (ru) | Микроорганизмы с дерегулированной системой витамина в12 | |
| EA200800253A1 (ru) | Бессывороточная культуральная среда для получения рекомбинантных гонадотропинов | |
| JP2010530223A5 (ru) | ||
| NZ700181A (en) | Plant cytochrome p450 | |
| EA200600408A1 (ru) | Получение l-аскорбиновой кислоты в результате микробиологического процесса | |
| PL432884A1 (pl) | Nowe analogi kapu końca 5' mRNA, cząsteczka RNA je zawierająca, ich zastosowania i sposób syntezy cząsteczki RNA i peptydu | |
| PL432883A1 (pl) | Nowe analogi kapu końca 5' mRNA, cząsteczka RNA je zawierająca, ich zastosowania i sposób syntezy cząsteczki RNA i peptydu | |
| EA201300057A1 (ru) | Полипептид, обладающий углеводдеградирующей активностью, и его применения | |
| AR081866A1 (es) | Variantes de peptidos antimicrobianos y polinucleotidos que las codifican | |
| AR126564A1 (es) | Difosfato de uridina glucosiltransferasa novedoso y su uso |