RU2014150224A - Сконструированный белок с анкириновым повтором, связывающийся с фактором роста тромбоцитов - Google Patents

Сконструированный белок с анкириновым повтором, связывающийся с фактором роста тромбоцитов Download PDF

Info

Publication number
RU2014150224A
RU2014150224A RU2014150224A RU2014150224A RU2014150224A RU 2014150224 A RU2014150224 A RU 2014150224A RU 2014150224 A RU2014150224 A RU 2014150224A RU 2014150224 A RU2014150224 A RU 2014150224A RU 2014150224 A RU2014150224 A RU 2014150224A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
replaced
amino acid
domain
seq
binding protein
Prior art date
Application number
RU2014150224A
Other languages
English (en)
Inventor
Михаэль БАУМАНН
Original Assignee
Молекьюлар Партнерс Аг
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Молекьюлар Партнерс Аг filed Critical Молекьюлар Партнерс Аг
Publication of RU2014150224A publication Critical patent/RU2014150224A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/475—Growth factors; Growth regulators
    • C07K14/49—Platelet-derived growth factor [PDGF]
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/001—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof by chemical synthesis
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00—Drugs for disorders of the senses
    • A61P27/02—Ophthalmic agents
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00—Drugs for disorders of the senses
    • A61P27/02—Ophthalmic agents
    • A61P27/10—Ophthalmic agents for accommodation disorders, e.g. myopia
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P35/00—Antineoplastic agents
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00—Drugs for disorders of the cardiovascular system
    • A61P9/14—Vasoprotectives; Antihaemorrhoidals; Drugs for varicose therapy; Capillary stabilisers
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/705—Receptors; Cell surface antigens; Cell surface determinants
    • C07K14/71—Receptors; Cell surface antigens; Cell surface determinants for growth factors; for growth regulators
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2318/00—Antibody mimetics or scaffolds
    • C07K2318/20—Antigen-binding scaffold molecules wherein the scaffold is not an immunoglobulin variable region or antibody mimetics

Abstract

1. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами специфически связывает PDGF-BB и содержит элемент анкиринового повтора с последовательностью аминокислот, выбранной из группы, состоящей из SEQ ID NO: 12, 14, 15, 17, 18 и 19 и последовательностей, в которых(1) до 6 аминокислот в SEQ ID NO: 12 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 6 замен аминокислот представляют собой:Ε в положении 3 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из D, W, Q, I и Υ;Ε в положении 4 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из Т, D, Y и S;Τ в положении 6 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из S и F;Y в положении 11 возможно заменен на F;V в положении 14 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из A, Y и Т;W в положении 15 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из F, K, V и Y; или(2) до 6 аминокислот в SEQ ID NO: 15 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 6 замен аминокислот представляют собой:Q в положении 3 возможно заменен на А;Ε в положении 4 возможно заменен на D;Τ в положении 6 возможно заменен на Е;F в положении 11 возможно заменен на Y;S в положении 14 возможно заменен на V; иV в положении 15 возможно заменен на W, или(3) до 2 аминокислот в SEQ ID NO: 17 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 2 замены аминокислот представляют собой:K в положении 1 возможно заменен на Q или I;L в положении 3 возможно заменен на N; или(4) до 3 аминокислот в SEQ ID NO: 18 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 3 замены аминокислот представляют собой:K в положении 1 возможно заменен на Q;W в положении 14 возможно заменен на Н; иА в положении 15 возможно заменен на V; или(5) до 4

Claims (29)

1. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами специфически связывает PDGF-BB и содержит элемент анкиринового повтора с последовательностью аминокислот, выбранной из группы, состоящей из SEQ ID NO: 12, 14, 15, 17, 18 и 19 и последовательностей, в которых
(1) до 6 аминокислот в SEQ ID NO: 12 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 6 замен аминокислот представляют собой:
Ε в положении 3 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из D, W, Q, I и Υ;
Ε в положении 4 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из Т, D, Y и S;
Τ в положении 6 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из S и F;
Y в положении 11 возможно заменен на F;
V в положении 14 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из A, Y и Т;
W в положении 15 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из F, K, V и Y; или
(2) до 6 аминокислот в SEQ ID NO: 15 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 6 замен аминокислот представляют собой:
Q в положении 3 возможно заменен на А;
Ε в положении 4 возможно заменен на D;
Τ в положении 6 возможно заменен на Е;
F в положении 11 возможно заменен на Y;
S в положении 14 возможно заменен на V; и
V в положении 15 возможно заменен на W, или
(3) до 2 аминокислот в SEQ ID NO: 17 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 2 замены аминокислот представляют собой:
K в положении 1 возможно заменен на Q или I;
L в положении 3 возможно заменен на N; или
(4) до 3 аминокислот в SEQ ID NO: 18 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 3 замены аминокислот представляют собой:
K в положении 1 возможно заменен на Q;
W в положении 14 возможно заменен на Н; и
А в положении 15 возможно заменен на V; или
(5) до 4 аминокислот в SEQ ID NO: 19 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 4 замены аминокислот представляют собой:
K в положении 1 возможно заменен на N;
А в положении 12 возможно заменен на Т;
А в положении 13 возможно заменен на Т; и
Е в положении 22 возможно заменен на D.
2. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой
KDEEGTTPLHYAAVWGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 12)
3. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой
KDEEGTTPLHYAAVWGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 12), при этом до 6 аминокислот в положениях последовательности SEQ ID NO: 12 заменены на другую аминокислоту, и где указанные максимум 6 замен аминокислот представляют собой
Е в положении 3 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из D, W, Q, I и Y;
Е в положении 4 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из Т, D, Y и S;
Т в положении 6 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из S и F;
Y в положении 11 возможно заменен на F;
V в положении 14 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из A, Y и Т;
W в положении 15 возможно заменен на аминокислоту, выбранную из группы, состоящей из F, K, V и Y.
4. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDKSGHTPLHLAAYSGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 14).
5. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDQEGTTPLHFAASVGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 15).
6. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDQEGTTPLHFAASVGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 15), при этом до 6 аминокислот в SEQ ID NO: 15 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 6 замен аминокислот представляют собой:
Q в положении 3 возможно заменен на А;
Е в положении 4 возможно заменен на D;
Т в положении 6 возможно заменен на Е;
F в положении 11 возможно заменен на Y;
S в положении 14 возможно заменен на V; и
V в положении 15 возможно заменен на W.
7. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDLNGQTPLHLAADIGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 17).
8. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDLNGQTPLHLAADIGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 17), при этом до 2 аминокислот в SEQ ID NO: 17 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 2 замены аминокислот представляют собой:
K в положении 1 возможно заменен на Q или I; и
L в положении 3 возможно заменен на N.
9. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDYAGSTPLRLAAWAGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 18).
10. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDYAGSTPLRLAAWAGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 18), при этом до 3 аминокислот в SEQ ID NO: 18 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 3 замены аминокислот представляют собой:
K в положении 1 возможно заменен на Q;
W в положении 14 возможно заменен на Н; и
А в положении 15 возможно заменен на V.
11. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDYFGYTPLHLAAYFGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 19).
12. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что последовательность аминокислот указанного элемента анкиринового повтора представляет собой KDYFGYTPLHLAAYFGHLEIVEVLLKAGADVNA (SEQ ID NO: 19), при этом до 4 аминокислот в SEQ ID NO: 19 заменены на другую аминокислоту, где указанные максимум 4 замены аминокислот представляют собой:
K в положении 1 возможно заменен на N;
А в положении 12 возможно заменен на Т;
А в положении 13 возможно заменен на Т; и
Е в положении 22 возможно заменен на D.
13. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что указанный домен с анкириновыми повторами связывает PDGF-BB в фосфатном буферном растворе (PBS) с Kd ниже 10-7М.
14. Рекомбинантный связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что указанный домен с анкириновыми повторами ингибирует связывание PDGF-BB с PDGFR-бета в PBS со значением IC50 ниже 10-7М.
15. Связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что указанный домен с анкириновыми повторами ингибирует стимулированную PDGF-BB пролиферацию фибробластов 3Т3 со значением IC50 ниже 10-7М.
16. Связывающий белок по п. 1, отличающийся тем, что указанный домен с анкириновыми повторами содержит кэпирующий элемент с последовательностью аминокислот, выбранной из группы, состоящей из SEQ ID NO: 13 и 16, при этом от 0 до 8 аминокислот в SEQ ID NO: 13 и 16 заменены на любую аминокислоту.
17. Связывающий белок по п. 1 для применения при лечении состояния, выбранного из экссудативной возрастной дегенерации желтого пятна, полипообразной хориоидальной неоваскуляризации и патологической миопии.
18. Нуклеиновая кислота, кодирующая связывающий белок по п. 1.
19. Фармацевтическая композиция, содержащая нуклеиновую кислоту по п. 18 и возможно фармацевтически приемлемый носитель и/или разбавитель.
20. Фармацевтическая композиция, содержащая связывающий белок по п. 1 и возможно фармацевтически приемлемый носитель и/или разбавитель.
21. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами специфически связывает PDGF-BB в PBS, и при этом указанный домен с анкириновыми повторами выбран из группы, состоящей из последовательностей SEQ ID NO: с 23 по 60, при этом G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена с анкириновыми повторами возможно отсутствуют; и L в предпоследнем положении и/или N в последнем положении указанного домена с анкириновыми повторами возможно заменены на А.
22. Связывающий белок по п. 21 для применения при лечении состояния, выбранного из экссудативной возрастной дегенерации желтого пятна, полипообразной хориоидальной неоваскуляризации и патологической миопии.
23. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами связывает PDGF-BB в PBS и содержит элемент анкиринового повтора с последовательностью SEQ ID NO: 12, непосредственно за которым следует С-концевой кэпирующий элемент с последовательностью SEQ ID NO: 13.
24. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами специфически связывает PDGF-BB, и при этом указанный рекомбинантный связывающий белок содержит пептид с любой из последовательностей SEQ ID NO: с 12 по 19 и с 23 по 61.
25. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами специфически связывает PDGF-BB, и при этом указанный домен с анкириновыми повторами содержит последовательность аминокислот, которая по меньшей мере на 90% идентична последовательности аминокислот одного домена с анкириновыми повторами, выбранного из группы, состоящей из последовательностей SEQ ID NO: с 23 по 60, где G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена с анкириновыми повторами возможно отсутствуют; и L в предпоследнем положении и/или N в последнем положении указанного домена с анкириновыми повторами возможно заменены на А.
26. Рекомбинантный связывающий белок по п. 25, отличающийся тем, что указанный домен с анкириновыми повторами содержит последовательность аминокислот, которая по меньшей мере на 95% идентична последовательности аминокислот одного домена с анкириновыми повторами, выбранного из группы, состоящей из последовательностей SEQ ID NO: с 23 по 60, где G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена с анкириновыми повторами возможно отсутствуют; и L в предпоследнем положении и/или N в последнем положении указанного домена с анкириновыми повторами возможно заменены на А.
27. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами специфически связывает PDGF-BB, и при этом указанный домен с анкириновыми повторами содержит последовательность аминокислот, которая по меньшей мере на 85% идентична последовательности SEQ ID NO: 24, при этом G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена с анкириновыми повторами возможно отсутствуют; и L в предпоследнем положении и/или N в последнем положении указанного домена с анкириновыми повторами возможно заменены на А.
28. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами специфически связывает PDGF-BB, и при этом указанный домен с анкириновыми повторами содержит последовательность аминокислот, которая по меньшей мере на 85% идентична последовательности SEQ ID NO: 45, при этом G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена с анкириновыми повторами возможно отсутствуют; и L в предпоследнем положении и/или N в последнем положении указанного домена с анкириновыми повторами возможно заменены на А.
29. Рекомбинантный связывающий белок, содержащий по меньшей мере один домен с анкириновыми повторами, причем указанный домен с анкириновыми повторами специфически связывает PDGF-BB и при этом указанный домен с анкириновыми повторами содержит последовательность аминокислот, которая по меньшей мере на 85% идентична последовательности SEQ ID NO: 50, при этом G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена с анкириновыми повторами возможно отсутствуют; и L в предпоследнем положении и/или N в последнем положении указанного домена с анкириновыми повторами возможно заменены на А.
RU2014150224A 2012-06-28 2013-06-27 Сконструированный белок с анкириновым повтором, связывающийся с фактором роста тромбоцитов RU2014150224A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP12174020.3 2012-06-28
EP12174020 2012-06-28
PCT/EP2013/063488 WO2014001442A1 (en) 2012-06-28 2013-06-27 Designed ankyrin repeat proteins binding to platelet-derived growth factor

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2014150224A true RU2014150224A (ru) 2016-08-20

Family

ID=48699826

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2014150224A RU2014150224A (ru) 2012-06-28 2013-06-27 Сконструированный белок с анкириновым повтором, связывающийся с фактором роста тромбоцитов

Country Status (16)

Country Link
US (2) US9163070B2 (ru)
EP (1) EP2867360B1 (ru)
JP (1) JP2015522576A (ru)
KR (1) KR20150023957A (ru)
CN (1) CN104508129A (ru)
AU (1) AU2013283296A1 (ru)
BR (1) BR112014032316A2 (ru)
CA (1) CA2877584A1 (ru)
HK (1) HK1209156A1 (ru)
IL (1) IL236428A0 (ru)
IN (1) IN2014MN02522A (ru)
MX (1) MX2014015825A (ru)
RU (1) RU2014150224A (ru)
SG (1) SG11201408196RA (ru)
WO (1) WO2014001442A1 (ru)
ZA (1) ZA201408872B (ru)

Families Citing this family (54)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AR081361A1 (es) 2010-04-30 2012-08-29 Molecular Partners Ag Proteinas de union modificadas que inhiben la interaccion de receptor del factor de crecimiento endotelial vascular de glicoproteina a vegf-a
JP6173216B2 (ja) 2010-11-26 2017-08-02 モレキュラー・パートナーズ・アーゲーＭｏｌｅｃｕｌａｒ Ｐａｒｔｎｅｒｓ Ａｇ 設計アンキリンリピートタンパク質のための改善されたキャッピングモジュール
DK2846836T3 (da) 2012-05-07 2019-11-11 Allergan Inc Fremgangsmåde til behandling af amd hos patienter, der er refraktære overfor anti-vegf-terapi
EP2738180A1 (en) 2012-11-30 2014-06-04 Molecular Partners AG Binding proteins comprising at least two binding domains against HER2.
JP6486908B2 (ja) 2013-05-31 2019-03-20 モレキュラー パートナーズ アクチェンゲゼルシャフト 肝細胞増殖因子に結合する設計アンキリン反復タンパク質
ES2834849T3 (es) 2014-07-07 2021-06-18 Yeda Res & Dev Método de diseño computacional de proteínas
WO2016023898A2 (en) * 2014-08-11 2016-02-18 Medimmune Limited Intracellular antigen binding
SG11201703428SA (en) 2014-11-10 2017-05-30 Hoffmann La Roche Bispecific antibodies and methods of use in ophthalmology
CN107074942A (zh) 2014-11-10 2017-08-18 豪夫迈·罗氏有限公司 抗‑IL‑1β抗体和使用方法
WO2016075036A1 (en) 2014-11-10 2016-05-19 F. Hoffmann-La Roche Ag Anti-pdgf-b antibodies and methods of use
KR20170082594A (ko) 2014-11-10 2017-07-14 에프. 호프만-라 로슈 아게 항-ang2 항체 및 사용 방법
ES2953482T3 (es) 2015-04-02 2023-11-13 Molecular Partners Ag Dominios de repetición de anquirina diseñados con especificidad de unión para la albúmina sérica
US10283384B2 (en) * 2015-04-27 2019-05-07 Taiwan Semiconductor Manufacturing Co., Ltd. Method for etching etch layer and wafer etching apparatus
ES2953516T3 (es) 2016-09-22 2023-11-14 Molecular Partners Ag Proteínas de unión recombinantes y su uso
US10037890B2 (en) * 2016-10-11 2018-07-31 Lam Research Corporation Method for selectively etching with reduced aspect ratio dependence
WO2018165046A1 (en) 2017-03-07 2018-09-13 Igc Bio, Inc. A computational pipeline for antibody modeling and design
EP3623382A1 (en) 2018-09-14 2020-03-18 Universität Zürich Ligands to gm-csf or gm-csf-receptor for use in leukemia in a patient having undergone allo-hct
US11655293B2 (en) 2018-02-22 2023-05-23 Universitat Zurich Ligands to GM-CSF or GM-CSF-receptor for use in leukemia in a patient having undergone allo-HCT
WO2019180243A1 (en) 2018-03-22 2019-09-26 Charité-Universitätsmedizin Berlin Crispr associated protein reactive t cell immunity
EP3807401A1 (en) 2018-06-15 2021-04-21 Universität Bern LIGANDS TO LIGHT OR ITS RECEPTOR LTßR FOR USE IN HAEMATOLOGIC MALIGNANCIES
JP2022504472A (ja) 2018-10-08 2022-01-13 ウニベルシテート チューリッヒ Ｈｅｒ２結合四量体ポリペプチド
WO2020104627A1 (en) 2018-11-21 2020-05-28 Universität Zürich Photochemically induced conjugation of radiometals to small molecules, peptides and nanoparticles in a simultaneous one-pot reaction
EP3677911A3 (en) 2019-01-03 2020-07-29 Universität Basel Use of non-agonist ligands for suppression of metastasis
WO2020144378A1 (en) 2019-01-11 2020-07-16 Universitätsspital Basel Sglt-2 inhibitors or il-1r antagonists for reduction of hypoglycaemia after bariatric surgery
EP3953712A1 (en) 2019-04-10 2022-02-16 Universität Zürich A method for determining the likelihood of a patient being responsive to cancer immunotherapy
UY38739A (es) 2019-06-04 2020-12-31 Molecular Partners Ag Proteínas multiespecíficas
EP3980045A1 (en) * 2019-06-04 2022-04-13 Molecular Partners AG Recombinant fap binding proteins and their use
WO2021044050A1 (en) 2019-09-05 2021-03-11 Genome Biologics Ug Inhibition of mthfd1l for use in hypertrophic heart disease and heart failure
CN115003689A (zh) 2019-12-11 2022-09-02 分子合作伙伴股份公司 具有改变的表面残基的经设计的锚蛋白重复结构域
WO2021122813A1 (en) 2019-12-16 2021-06-24 Universität Basel Angiogenesis promoting agents for prevention of metastatic cancer
WO2021176008A1 (en) 2020-03-04 2021-09-10 Cornell University Agents targeting baf155 or brg1 for use in treatment of advanced prostate cancer
WO2021204781A1 (en) 2020-04-06 2021-10-14 Universität Zürich Artc1 ligands for cancer treatment
JP2023525518A (ja) 2020-05-06 2023-06-16 モレキュラー パートナーズ アクチェンゲゼルシャフト 新規アンキリンリピート結合タンパク質とその用途
AU2021271129A1 (en) 2020-05-14 2022-12-15 Molecular Partners Ag Multispecific proteins
WO2021239844A1 (en) 2020-05-27 2021-12-02 Universitätsspital Basel Sglt-2 inhibitors or il-1r antagonists for reduction of hypoglycaemia in prediabetes
WO2021239999A1 (en) 2020-05-28 2021-12-02 Universität Zürich Il-12 pd-l1 ligand fusion protein
WO2022038193A1 (en) 2020-08-18 2022-02-24 Universität Zürich A cd25-biased anti-il-2 antibody
US20240108746A1 (en) 2020-12-16 2024-04-04 Molecular Partners Ag Novel slow-release prodrugs
WO2022171831A1 (en) 2021-02-11 2022-08-18 Universität Zürich Use of markers found on lymph node metastatic samples for the prognosis of breast cancer
EP4304729A1 (en) 2021-03-09 2024-01-17 Molecular Partners AG Novel darpin based cd123 engagers
EP4305063A1 (en) 2021-03-09 2024-01-17 Molecular Partners AG Protease cleavable prodrugs
BR112023018293A2 (pt) 2021-03-09 2023-10-31 Molecular Partners Ag Acopladores de célula t multiespecíficos à base de darpin
WO2022190010A1 (en) 2021-03-09 2022-09-15 Molecular Partners Ag Novel darpin based cd33 engagers
CA3227299A1 (en) 2021-08-05 2023-02-09 Immunos Therapeutics Ag Pharmaceutical compositions comprising hla fusion proteins
IL310617A (en) 2021-08-05 2024-04-01 Immunos Therapeutics Ag Combination drugs that include HLA FUSION proteins
WO2023021006A1 (en) 2021-08-16 2023-02-23 Universität Zürich Il-1 targeting agents for treatment of pitiyriasis rubra pilaris
WO2023036849A1 (en) 2021-09-07 2023-03-16 ETH Zürich Identifying and predicting future coronavirus variants
EP4163380A1 (en) 2021-10-08 2023-04-12 ETH Zurich Device and method for manipulation of extracellular vesicles
WO2023110983A1 (en) 2021-12-14 2023-06-22 Molecular Partners Ag Designed repeat domains with dual binding specificity and their use
WO2023110942A1 (en) 2021-12-14 2023-06-22 Charité-Universitätsmedizin Berlin Prevention of impaired fracture healing
EP4260907A1 (en) 2022-04-11 2023-10-18 Universität Zürich Agents for treatment of endometriosis and other benign gynecological neoplasms
WO2024002914A1 (en) 2022-06-27 2024-01-04 Charité-Universitätsmedizin Berlin Prediction of, and composition to improve, tendon healing
WO2024028278A1 (en) 2022-08-01 2024-02-08 Molecular Partners Ag Charge modified designed repeat domains and their use
WO2024038307A1 (en) 2022-08-19 2024-02-22 Novartis Ag Dosing regimens for sars-cov-2 binding molecules

Family Cites Families (23)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5094941A (en) * 1987-12-31 1992-03-10 Zymogenetics, Inc. Monoclonal antibodies to PDGF
ATE151110T1 (de) 1988-09-02 1997-04-15 Protein Eng Corp Herstellung und auswahl von rekombinantproteinen mit verschiedenen bindestellen
US5270170A (en) 1991-10-16 1993-12-14 Affymax Technologies N.V. Peptide library and screening method
US5348867A (en) 1991-11-15 1994-09-20 George Georgiou Expression of proteins on bacterial surface
CA2196496A1 (en) 1997-01-31 1998-07-31 Stephen William Watson Michnick Protein fragment complementation assay for the detection of protein-protein interactions
WO1998048008A1 (en) 1997-04-23 1998-10-29 Plueckthun Andreas Methods for identifying nucleic acid molecules encoding (poly)peptides that interact with target molecules
WO2000032823A1 (en) 1998-12-02 2000-06-08 Phylos, Inc. Dna-protein fusions and uses thereof
CA2421447C (en) * 2000-09-08 2012-05-08 Universitat Zurich Collections of repeat proteins comprising repeat modules
JP2005512962A (ja) * 2001-09-20 2005-05-12 アレクシオン ファーマシューティカルズ， インコーポレイテッド 抗ｐｄｇｆ抗体および設計抗体の産生方法
CN102813923B (zh) * 2003-08-27 2015-04-01 奥普索特克公司 用于治疗眼新血管疾病的组合治疗
US20080206201A1 (en) * 2004-11-12 2008-08-28 Rudolf Beier Recombinant Newcastle Disease Virus
WO2006129828A2 (en) * 2005-05-31 2006-12-07 Canon Kabushiki Kaisha Target substance capturing molecule
AU2006268780B2 (en) 2005-07-08 2011-03-24 University Of Zurich Phage display using cotranslational translocation of fusion polypeptides
EP1996220B2 (en) 2006-03-06 2023-08-16 Amunix Operating Inc. Unstructured recombinant polymers and uses thereof
SI2173890T1 (sl) 2007-06-21 2011-06-30 Univ Muenchen Tech Biološko aktivni proteini, ki imajo povečano in vivo in/ali in vitro stabilnost
AU2008328726B2 (en) * 2007-11-30 2014-06-12 Glaxo Group Limited Antigen-binding constructs
WO2009100990A1 (en) * 2008-02-13 2009-08-20 Dsm Ip Assets B.V. Process for the production of a peptide
WO2009115919A2 (en) * 2008-03-19 2009-09-24 Institut Pasteur Reagentless fluorescent biosensors comprising a designed ankyrin repeat protein module, rational design methods to create reagentless fluorescent biosensors and methods of their use
US8901076B2 (en) 2008-11-03 2014-12-02 Molecular Partner AG Binding proteins inhibiting the VEGF-A receptor interaction
TW201120210A (en) * 2009-11-05 2011-06-16 Hoffmann La Roche Glycosylated repeat-motif-molecule conjugates
AR081361A1 (es) 2010-04-30 2012-08-29 Molecular Partners Ag Proteinas de union modificadas que inhiben la interaccion de receptor del factor de crecimiento endotelial vascular de glicoproteina a vegf-a
JP6173216B2 (ja) * 2010-11-26 2017-08-02 モレキュラー・パートナーズ・アーゲーＭｏｌｅｃｕｌａｒ Ｐａｒｔｎｅｒｓ Ａｇ 設計アンキリンリピートタンパク質のための改善されたキャッピングモジュール
EP2702069A4 (en) * 2011-04-29 2015-04-29 Janssen Biotech Inc IL4 / IL13 BINDING REPEAT PROTEINS AND USES THEREOF

Also Published As

Publication number Publication date
HK1209156A1 (en) 2016-03-24
US20150368302A1 (en) 2015-12-24
JP2015522576A (ja) 2015-08-06
CN104508129A (zh) 2015-04-08
AU2013283296A1 (en) 2015-02-05
EP2867360A1 (en) 2015-05-06
MX2014015825A (es) 2015-08-10
CA2877584A1 (en) 2014-01-03
IL236428A0 (en) 2015-02-26
US20140005125A1 (en) 2014-01-02
KR20150023957A (ko) 2015-03-05
EP2867360B1 (en) 2019-05-08
SG11201408196RA (en) 2015-03-30
WO2014001442A1 (en) 2014-01-03
BR112014032316A2 (pt) 2017-06-27
IN2014MN02522A (ru) 2015-07-17
ZA201408872B (en) 2016-05-25
US9163070B2 (en) 2015-10-20

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2014150224A (ru) Сконструированный белок с анкириновым повтором, связывающийся с фактором роста тромбоцитов
JP2015522576A5 (ru)
RU2017134456A (ru) Рекомбинантные связывающие белки и их применение
RU2017105120A (ru) Cd3-связывающий домен
RU2011122201A (ru) Связывающие белки, ингибирующие взаимодействия vegf-a рецептора
MY162564A (en) Modified binding proteins inhibiting the vegf-a receptor interaction
EA201390739A1 (ru) Способ лечения fgf21-ассоциированных расстройств
JP2017529067A5 (ru)
EA201391632A1 (ru) Аминокислотные последовательности, направленные против il-17a, il-17f и/или il-17a/f, и содержащие их полипептиды
EA201291234A1 (ru) Аналоги глюкагона
RU2015120663A (ru) Связывающие белки, содержащие, по меньшей мере, две повторяющиеся области-антагонисты HER2
EA201590525A1 (ru) Слитые белки для лечения метаболического синдрома
EA201201047A1 (ru) Способы и композиции, в которых применяют слитые полипептиды fgf 23
WO2015195509A3 (en) Methods and uses for modulating bile acid homeostasis and treatment of bile acid disorders and diseases
MY167232A (en) Polypeptides binding to human complement c5
MX2015008226A (es) Metodos para modular la homeostasis de los acidos biliares, y tratamiento de trastornos y enfermedades causadas por los acidos biliares.
EA201390772A1 (ru) Новые соли и полиморфные формы афатиниба
JP2014510519A5 (ru)
AR102595A1 (es) Anticuerpos anti-ang2 y métodos de utilización
JP2011507903A5 (ru)
WO2010130830A3 (en) Anti-sclerostin vhh and their use for treating bone diseases
RU2016137264A (ru) Слияния антитела к pcsk9~glp-1 и способы применения
EA201490735A1 (ru) Лечение дегенеративного заболевания сустава
SI2542257T1 (en) Optimized monoclonal antibodies against Tissue Factor Pathway Inhibitor (TFPI)
RU2016152151A (ru) Препарат, содержащий фактор viii и пептиды фактора фон виллебранда

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20171016