RU2011109225A - Модифицированный биотинсвязывающий белок - Google Patents
Модифицированный биотинсвязывающий белок Download PDFInfo
- Publication number
- RU2011109225A RU2011109225A RU2011109225/10A RU2011109225A RU2011109225A RU 2011109225 A RU2011109225 A RU 2011109225A RU 2011109225/10 A RU2011109225/10 A RU 2011109225/10A RU 2011109225 A RU2011109225 A RU 2011109225A RU 2011109225 A RU2011109225 A RU 2011109225A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- seq
- residue
- replaced
- amino acid
- modified
- Prior art date
Links
- 102000043871 biotin binding protein Human genes 0.000 title claims abstract 23
- 108700021042 biotin binding protein Proteins 0.000 title claims abstract 23
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims abstract 54
- 150000001615 biotins Chemical class 0.000 claims abstract 22
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract 15
- 125000003588 lysine group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 claims abstract 15
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims abstract 14
- 125000000637 arginyl group Chemical group N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)* 0.000 claims abstract 11
- YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N (+)-Biotin Chemical compound N1C(=O)N[C@@H]2[C@H](CCCCC(=O)O)SC[C@@H]21 YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N 0.000 claims abstract 10
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N aspartic acid group Chemical group N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims abstract 10
- 125000000291 glutamic acid group Chemical group N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)* 0.000 claims abstract 9
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims abstract 6
- 230000027455 binding Effects 0.000 claims abstract 6
- 229960002685 biotin Drugs 0.000 claims abstract 5
- 235000020958 biotin Nutrition 0.000 claims abstract 5
- 239000011616 biotin Substances 0.000 claims abstract 5
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims abstract 4
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims abstract 3
- 230000035772 mutation Effects 0.000 claims abstract 3
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 8
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims 8
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 7
- 125000000613 asparagine group Chemical group N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)* 0.000 claims 5
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 4
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 claims 4
- 125000000430 tryptophan group Chemical group [H]N([H])C(C(=O)O*)C([H])([H])C1=C([H])N([H])C2=C([H])C([H])=C([H])C([H])=C12 0.000 claims 4
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Chemical group OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 claims 3
- 230000001747 exhibiting effect Effects 0.000 claims 3
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 claims 3
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 claims 3
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 claims 3
- 125000003607 serino group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C(O[H])([H])[H] 0.000 claims 3
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 2
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 2
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims 2
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 claims 2
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 claims 2
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 claims 2
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 125000000341 threoninyl group Chemical group [H]OC([H])(C([H])([H])[H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 claims 2
- 102000016359 Fibronectins Human genes 0.000 claims 1
- 108010067306 Fibronectins Proteins 0.000 claims 1
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 1
- 108091005461 Nucleic proteins Proteins 0.000 claims 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 claims 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 claims 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 230000009871 nonspecific binding Effects 0.000 claims 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 125000001493 tyrosinyl group Chemical group [H]OC1=C([H])C([H])=C(C([H])=C1[H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 claims 1
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 abstract 3
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/37—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi
- C07K14/375—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi from Basidiomycetes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K17/00—Carrier-bound or immobilised peptides; Preparation thereof
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/531—Production of immunochemical test materials
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
- G01N2333/195—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from bacteria
- G01N2333/36—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from bacteria from Actinomyces; from Streptomyces (G)
Abstract
1. Модифицированный биотинсвязывающий белок, включающий аминокислотную последовательность, представленную SEQ ID NO: 2, аминокислотную последовательность, обладающую от одной до нескольких мутаций аминокислот в последовательности, представленной SEQ ID NO: 2, или аминокислотную последовательность, идентичную последовательности, представленной SEQ ID NO: 2, на 80% или более, и обладающий биотинсвязывающей активностью, где ! один или более остатков, выбранные из группы, состоящей из: ! 1) остатка аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2; ! 2) остатка лизина в положении 141 SEQ ID NO: 2; ! 3) остатка лизина в положении 26 SEQ ID NO: 2; и ! 4) остатка лизина в положении 73 SEQ ID NO: 2 ! заменены остатком кислой аминокислоты или остатком нейтральной аминокислоты. ! 2. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.1, где аминокислотный остаток, выбранный из от 1) до 4) заменен аминокислотным остатком, обладающим индексом гидрофобности 2 или менее. ! 3. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.1, где 1) остаток аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2 и/или 2) остаток лизина в положении 141 SEQ ID NO: 2 заменены кислым аминокислотным остатком или нейтральным аминокислотным остатком. ! 4. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.3, где 1) остаток аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2 и/или 2) остаток лизина в положении 141 SEQ ID NO: 2 заменены кислым аминокислотным остатком. ! 5. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.3 или 4, где 1) остаток аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2 и/или 2) остаток лизина в положении 141 SEQ ID NO: 2 заменены остатком глутаминовой кислоты. ! 6. Модифицированный биотинсвязывающий белок по любому из пп.1-4, где остаток аспарагиновой кислоты в положении 40 SEQ ID NO: 2 заменен остатком асп�
Claims (15)
1. Модифицированный биотинсвязывающий белок, включающий аминокислотную последовательность, представленную SEQ ID NO: 2, аминокислотную последовательность, обладающую от одной до нескольких мутаций аминокислот в последовательности, представленной SEQ ID NO: 2, или аминокислотную последовательность, идентичную последовательности, представленной SEQ ID NO: 2, на 80% или более, и обладающий биотинсвязывающей активностью, где
один или более остатков, выбранные из группы, состоящей из:
1) остатка аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2;
2) остатка лизина в положении 141 SEQ ID NO: 2;
3) остатка лизина в положении 26 SEQ ID NO: 2; и
4) остатка лизина в положении 73 SEQ ID NO: 2
заменены остатком кислой аминокислоты или остатком нейтральной аминокислоты.
2. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.1, где аминокислотный остаток, выбранный из от 1) до 4) заменен аминокислотным остатком, обладающим индексом гидрофобности 2 или менее.
3. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.1, где 1) остаток аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2 и/или 2) остаток лизина в положении 141 SEQ ID NO: 2 заменены кислым аминокислотным остатком или нейтральным аминокислотным остатком.
4. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.3, где 1) остаток аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2 и/или 2) остаток лизина в положении 141 SEQ ID NO: 2 заменены кислым аминокислотным остатком.
5. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.3 или 4, где 1) остаток аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2 и/или 2) остаток лизина в положении 141 SEQ ID NO: 2 заменены остатком глутаминовой кислоты.
6. Модифицированный биотинсвязывающий белок по любому из пп.1-4, где остаток аспарагиновой кислоты в положении 40 SEQ ID NO: 2 заменен остатком аспарагина.
7. Модифицированный биотинсвязывающий белок по любому из пп.1-4, который выбран из группы, состоящей из:
модифицированного биотинсвязывающего белка (R104E-K141E), в котором остаток аргинина в положении 104 SEQ ID NO: 2 заменен остатком глутаминовой кислоты, и остаток лизина в положении 141 заменен остатком глутаминовой кислоты;
модифицированного биотинсвязывающего белка (D40N-R104E), в котором остаток аспарагиновой кислоты в положении 40 SEQ ID NO: 2 заменен остатком аспарагина, и остаток аргинина в положении 104 заменен остатком глутаминовой кислоты;
модифицированного биотинсвязывающего белка (D40N-K141E), в котором остаток аспарагиновой кислоты в положении 40 SEQ ID NO: 2 заменен остатком аспарагина, и остаток лизина в положении 141 заменен остатком глутаминовой кислоты; и
модифицированного биотинсвязывающего белка (D40N-R104E-K141E), в котором остаток аспарагиновой кислоты в положении 40 SEQ ID NO: 2 заменен остатком аспарагина, остаток аргинина в положении 104 заменен остатком глутаминовой кислоты и остаток лизина в положении 141 заменен остатком глутаминовой кислоты.
8. Модифицированный биотинсвязывающий белок по любому из пп.1-4, который удовлетворяет, по меньшей мере, одному требованию, выбранному из следующих требований от a) до l):
a) аспарагиновый остаток в положении 14 SEQ ID NO: 2 не модифицирован или заменен глутамином или аспарагиновой кислотой;
b) остаток серина в положении 18 SEQ ID NO: 2 не модифицирован или заменен треонином или тирозином;
c) остаток тирозина в положении 34 SEQ ID NO: 2 не модифицирован или заменен серином, треонином или фенилаланином;
d) остаток серина в положении 36 SEQ ID NO: 2 не модифицирован или заменен треонином или тирозином;
e) остаток аспарагиновой кислоты в положении 40 SEQ ID NO: 2 не модифицирован или заменен аспарагином;
f) остаток триптофана в положении 69 SEQ ID NO: 2 не модифицирован;
g) остаток серина в положении 76 SEQ ID NO: 2 не модифицирован или заменен треонином или тирозином;
h) остаток треонина в положении 78 SEQ ID NO: 2 не модифицирован или заменен серином или тирозином;
i) остаток триптофана в положении 80 SEQ ID NO: 2 не модифицирован;
j) остаток триптофана в положении 96 SEQ ID NO: 2 не модифицирован;
k) остаток триптофана в положении 108 SEQ ID NO: 2 не модифицирован; и
l) остаток аспарагиновой кислоты в положении 116 SEQ ID NO: 2 не модифицирован или заменен глутаминовой кислотой или аспарагином.
9. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.1, включающий аминокислотную последовательность, идентичную на 90% или более последовательности, представленной SEQ ID NO: 2.
10. Модифицированный биотинсвязывающий белок по любому из пп.1-4, который удовлетворяет, по меньшей мере, одному свойству, выбранному из следующих свойств от i) до iv):
i) обладающий изоэлектрической точкой, более низкой, чем изоэлектрическая точка белка, состоящего из аминокислотной последовательности, представленной SEQ ID NO: 2;
ii) проявляющий более низкое неспецифическое связывание с нуклеиновыми кислотами и/или белками по сравнению с белком, состоящим из аминокислотной последовательности, представленной SEQ ID NO: 2;
iii) проявляющий более низкую фибронектинсвязывающую активность по сравнению с белком, состоящим из аминокислотной последовательности, представленной SEQ ID NO: 2; и
iv) проявляющий более высокую биотинсвязывающую активность по сравнению с белком, состоящим из аминокислотной последовательности, представленной SEQ ID NO: 2.
11. Модифицированный биотинсвязывающий белок, включающий аминокислотную последовательность, представленную SEQ ID NO: 2, аминокислотную последовательность, содержащую от одной до нескольких аминокислотных мутаций в последовательности, представленной SEQ ID NO: 2, или аминокислотную последовательность, идентичную на 80% или более последовательности, представленной SEQ ID NO: 2, и обладающий биотинсвязывающей активностью, где
остаток аспарагиновой кислоты в положении 40 SEQ ID NO: 2 заменен остатком аспарагина.
12. Модифицированный биотинсвязывающий белок по п.11, где биотинсвязывающая активность является более высокой, чем у белка, состоящего из аминокислотной последовательности, представленной SEQ ID NO: 2.
13. Нуклеиновая кислота, кодирующая белок по любому из пп.1-12.
14. Вектор, содержащий нуклеиновую кислоту по п.13.
15. Носитель, на котором иммобилизован белок по любому из пп.1-12.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2008-208766 | 2008-08-13 | ||
| JP2008208766 | 2008-08-13 | ||
| PCT/JP2009/064302 WO2010018859A1 (ja) | 2008-08-13 | 2009-08-13 | 改変型ビオチン結合タンパク質 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2011109225A true RU2011109225A (ru) | 2012-09-20 |
| RU2551233C2 RU2551233C2 (ru) | 2015-05-20 |
Family
ID=41668999
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2011109225/10A RU2551233C2 (ru) | 2008-08-13 | 2009-08-13 | Модифицированный биотинсвязывающий белок (вариант), нуклеиновая кислота его кодирующая, вектор и носитель для связывания биотина |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US8304236B2 (ru) |
| EP (2) | EP2894223A1 (ru) |
| JP (1) | JP5570990B2 (ru) |
| KR (1) | KR101635654B1 (ru) |
| CN (2) | CN103923195B (ru) |
| AU (1) | AU2009280555B2 (ru) |
| BR (1) | BRPI0914557A2 (ru) |
| CA (1) | CA2733545A1 (ru) |
| HK (1) | HK1157381A1 (ru) |
| RU (1) | RU2551233C2 (ru) |
| WO (1) | WO2010018859A1 (ru) |
Families Citing this family (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US20100330701A1 (en) * | 2006-12-28 | 2010-12-30 | Japan Tobacco Inc. | Use of heat-resistant biotin-binding protein, and solid support having the protein attached thereto |
| EP2447364B1 (en) * | 2009-06-24 | 2017-02-01 | Japan Tobacco, Inc. | Modified biotin-conjugated protein |
| SG10201508549UA (en) * | 2010-12-28 | 2015-11-27 | Japan Tobacco Inc | Modified tamavidin |
| US20140242620A1 (en) * | 2011-08-01 | 2014-08-28 | Japan Tobacco Inc. | Method of inhibiting non-specific binding in step of detecting substance in biological sample, and agent for use in the method |
| CN102798709B (zh) * | 2012-08-17 | 2014-11-19 | 深圳市锦瑞电子有限公司 | 一种抗体偶联物及其方法 |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2000072817A (ja) | 1998-08-31 | 2000-03-07 | Asahi Chem Ind Co Ltd | 異型押出品 |
| CA2440424C (en) * | 2001-03-12 | 2010-08-17 | Japan Tobacco Inc. | Novel protein isolated from pleurotus cornucopiae |
| JP2006326260A (ja) | 2005-05-27 | 2006-12-07 | Tomoko Sato | マイクロ波加熱調理用発熱陶器釜、及びその製造方法。 |
| IL172836A (en) | 2005-12-27 | 2014-08-31 | Joma Int As | Methods to create titanium oxide particles and particles and preparations produced by them |
| US20100330701A1 (en) | 2006-12-28 | 2010-12-30 | Japan Tobacco Inc. | Use of heat-resistant biotin-binding protein, and solid support having the protein attached thereto |
| JP4714169B2 (ja) | 2007-02-26 | 2011-06-29 | 日本電信電話株式会社 | 回転機構一体型発電装置 |
| US20110053250A1 (en) | 2008-03-31 | 2011-03-03 | Japan Tobacco Inc. | Enrichment method of virus |
| EP2416158A4 (en) | 2009-03-31 | 2012-05-30 | Japan Tobacco Inc | METHOD FOR DETECTING A SUBSTANCE IN A BIOLOGICAL SAMPLE |
-
2009
- 2009-08-13 CN CN201410186634.0A patent/CN103923195B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2009-08-13 CN CN200980140630.6A patent/CN102186976B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2009-08-13 WO PCT/JP2009/064302 patent/WO2010018859A1/ja active Application Filing
- 2009-08-13 AU AU2009280555A patent/AU2009280555B2/en not_active Ceased
- 2009-08-13 BR BRPI0914557A patent/BRPI0914557A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2009-08-13 RU RU2011109225/10A patent/RU2551233C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2009-08-13 KR KR1020117004584A patent/KR101635654B1/ko active IP Right Grant
- 2009-08-13 JP JP2010524753A patent/JP5570990B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2009-08-13 US US13/058,130 patent/US8304236B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2009-08-13 EP EP15157135.3A patent/EP2894223A1/en not_active Withdrawn
- 2009-08-13 EP EP20090806750 patent/EP2314681B1/en not_active Not-in-force
- 2009-08-13 CA CA2733545A patent/CA2733545A1/en not_active Abandoned
-
2011
- 2011-10-24 HK HK11111406.2A patent/HK1157381A1/zh not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CA2733545A1 (en) | 2010-02-18 |
| EP2314681B1 (en) | 2015-04-22 |
| CN102186976B (zh) | 2014-05-28 |
| EP2894223A1 (en) | 2015-07-15 |
| US20110263824A1 (en) | 2011-10-27 |
| AU2009280555A1 (en) | 2010-02-18 |
| CN103923195B (zh) | 2016-08-17 |
| CN103923195A (zh) | 2014-07-16 |
| RU2551233C2 (ru) | 2015-05-20 |
| KR20110052663A (ko) | 2011-05-18 |
| EP2314681A4 (en) | 2012-01-18 |
| BRPI0914557A2 (pt) | 2019-09-24 |
| JPWO2010018859A1 (ja) | 2012-01-26 |
| HK1157381A1 (zh) | 2012-06-29 |
| KR101635654B1 (ko) | 2016-07-01 |
| JP5570990B2 (ja) | 2014-08-13 |
| CN102186976A (zh) | 2011-09-14 |
| EP2314681A1 (en) | 2011-04-27 |
| WO2010018859A1 (ja) | 2010-02-18 |
| US8304236B2 (en) | 2012-11-06 |
| AU2009280555B2 (en) | 2015-04-09 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2013128896A (ru) | Сконструированные белки повторов, которые связываются с сывороточным альбумином | |
| RU2007141683A (ru) | Вариантная форма урат-оксидазы и ее использование | |
| RU2011109225A (ru) | Модифицированный биотинсвязывающий белок | |
| NZ606584A (en) | Binding proteins for hepcidin | |
| BRPI0516176A (pt) | polipeptìdeo, dna, microorganismo, e, processo para produzir l-arginina, l-ornitina ou l-citrulina | |
| RU2011144569A (ru) | Мутанты индуцируемой активацией цитидиндеаминазы (aid) и способы их применения | |
| RU2011137003A (ru) | Полипептиды, обладающие целлюлазной активностью | |
| JP2012525819A5 (ru) | ||
| NZ591855A (en) | Novel immunotherapy against several tumors including neuronal and brain tumors | |
| RU2009148322A (ru) | Новые гены ацилтрансферазы лизофосфатидной кислоты | |
| EA201291362A1 (ru) | Слитый белок против злокачественных новообразований | |
| RU2012106148A (ru) | Вариантные формы уратоксидазы и их применение | |
| NZ616761A (en) | Amino acid sequences directed against il-17a, il-17f and/or il17-a/f and polypeptides comprising the same | |
| EA201100038A1 (ru) | Коагонисты глюкагонового рецептора/glp-1-рецептора | |
| NZ599590A (en) | Factor involved in latent infection with herpesvirus, and use thereof | |
| RU2014144881A (ru) | Способ экспрессии полипептидов с применением модифицированных нуклеиновых кислот | |
| RU2016104651A (ru) | Устойчивые к протеазам пептидные лиганды | |
| BR112015013387B8 (pt) | Proteínas tipo coiled-coil modificadas possuindo propriedades melhoradas | |
| RU2017134418A (ru) | Выявление аффинно-зрелых человеческих антител | |
| RU2011143144A (ru) | Новая лизофосфолипид-ацилтрансфераза | |
| WO2010086294A3 (en) | Pan-dr binding polypeptides and uses thereof | |
| RU2016152429A (ru) | Меченый антиген е гепаднавируса и его применение в скрининге противовирусных веществ | |
| DE602005025141D1 (de) | In Zellen eindringende Peptide als Träger für Moleküle | |
| CA2599914A1 (en) | Lectin isolated from bryopsis maxima that binds high-mannose-type sugar chains, used to purify chicken antibodies | |
| CN109790205A (zh) | 酶促肽连接的方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20170814 |