NL9400418A - Werkwijzen voor de bereiding van glutaminerijke peptiden en voedingspreparaten daarmee gemaakt. - Google Patents
Werkwijzen voor de bereiding van glutaminerijke peptiden en voedingspreparaten daarmee gemaakt. Download PDFInfo
- Publication number
- NL9400418A NL9400418A NL9400418A NL9400418A NL9400418A NL 9400418 A NL9400418 A NL 9400418A NL 9400418 A NL9400418 A NL 9400418A NL 9400418 A NL9400418 A NL 9400418A NL 9400418 A NL9400418 A NL 9400418A
- Authority
- NL
- Netherlands
- Prior art keywords
- glutamine
- preparation
- peptide
- protein
- peptides
- Prior art date
Links
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 title claims description 71
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims description 58
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims description 31
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 title claims description 28
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 17
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 title claims description 6
- 230000008569 process Effects 0.000 title description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 21
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 21
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 21
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 19
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims description 19
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 16
- 241000209140 Triticum Species 0.000 claims description 7
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 claims description 7
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 claims description 6
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 claims description 6
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 4
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 4
- 125000000404 glutamine group Chemical group N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)* 0.000 claims description 4
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 claims description 4
- 108010059378 Endopeptidases Proteins 0.000 claims description 3
- 102000005593 Endopeptidases Human genes 0.000 claims description 3
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims description 3
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 claims description 2
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 claims description 2
- 239000003086 colorant Substances 0.000 claims description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 2
- 239000003205 fragrance Substances 0.000 claims description 2
- 238000001471 micro-filtration Methods 0.000 claims description 2
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 claims description 2
- 101710191695 Glutamine-rich protein Proteins 0.000 claims 1
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 claims 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 claims 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 claims 1
- 235000021374 legumes Nutrition 0.000 claims 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 claims 1
- 235000004554 glutamine Nutrition 0.000 description 63
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 61
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 18
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 18
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 9
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 8
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 8
- 239000000047 product Substances 0.000 description 8
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 7
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 7
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 7
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 6
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 6
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 5
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 4
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 4
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 3
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 3
- 235000015110 jellies Nutrition 0.000 description 3
- 239000008274 jelly Substances 0.000 description 3
- 235000014347 soups Nutrition 0.000 description 3
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 3
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 2
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 2
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 2
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 2
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- 235000007688 Lycopersicon esculentum Nutrition 0.000 description 2
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 2
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 240000003768 Solanum lycopersicum Species 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 2
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 2
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 2
- 230000005540 biological transmission Effects 0.000 description 2
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 2
- 235000012730 carminic acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000004106 carminic acid Substances 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 238000001212 derivatisation Methods 0.000 description 2
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 2
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 2
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 2
- 238000001990 intravenous administration Methods 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 2
- QKFJKGMPGYROCL-UHFFFAOYSA-N phenyl isothiocyanate Chemical compound S=C=NC1=CC=CC=C1 QKFJKGMPGYROCL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 235000011962 puddings Nutrition 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- QIVUCLWGARAQIO-OLIXTKCUSA-N (3s)-n-[(3s,5s,6r)-6-methyl-2-oxo-1-(2,2,2-trifluoroethyl)-5-(2,3,6-trifluorophenyl)piperidin-3-yl]-2-oxospiro[1h-pyrrolo[2,3-b]pyridine-3,6'-5,7-dihydrocyclopenta[b]pyridine]-3'-carboxamide Chemical compound C1([C@H]2[C@H](N(C(=O)[C@@H](NC(=O)C=3C=C4C[C@]5(CC4=NC=3)C3=CC=CN=C3NC5=O)C2)CC(F)(F)F)C)=C(F)C=CC(F)=C1F QIVUCLWGARAQIO-OLIXTKCUSA-N 0.000 description 1
- ODHCTXKNWHHXJC-VKHMYHEASA-N 5-oxo-L-proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCC(=O)N1 ODHCTXKNWHHXJC-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- 101000950981 Bacillus subtilis (strain 168) Catabolic NAD-specific glutamate dehydrogenase RocG Proteins 0.000 description 1
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 description 1
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 235000005979 Citrus limon Nutrition 0.000 description 1
- 244000131522 Citrus pyriformis Species 0.000 description 1
- 235000014755 Eruca sativa Nutrition 0.000 description 1
- 244000024675 Eruca sativa Species 0.000 description 1
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 235000016623 Fragaria vesca Nutrition 0.000 description 1
- 240000009088 Fragaria x ananassa Species 0.000 description 1
- 235000011363 Fragaria x ananassa Nutrition 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 102000016901 Glutamate dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 description 1
- 206010062016 Immunosuppression Diseases 0.000 description 1
- 239000005909 Kieselgur Substances 0.000 description 1
- 229930182816 L-glutamine Natural products 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 description 1
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 235000016838 Pomo dAdamo Nutrition 0.000 description 1
- 244000003138 Pomo dAdamo Species 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 description 1
- 230000003139 buffering effect Effects 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 230000001925 catabolic effect Effects 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 229940080423 cochineal Drugs 0.000 description 1
- 230000003750 conditioning effect Effects 0.000 description 1
- 238000010276 construction Methods 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 description 1
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 1
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000011033 desalting Methods 0.000 description 1
- 230000001687 destabilization Effects 0.000 description 1
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 1
- 238000011026 diafiltration Methods 0.000 description 1
- 150000001993 dienes Chemical class 0.000 description 1
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 230000004064 dysfunction Effects 0.000 description 1
- 238000000909 electrodialysis Methods 0.000 description 1
- 229940066758 endopeptidases Drugs 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 239000000446 fuel Substances 0.000 description 1
- 238000005227 gel permeation chromatography Methods 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 150000002308 glutamine derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 150000002309 glutamines Chemical class 0.000 description 1
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 description 1
- 230000036541 health Effects 0.000 description 1
- 210000000987 immune system Anatomy 0.000 description 1
- 230000001506 immunosuppresive effect Effects 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 description 1
- 230000031700 light absorption Effects 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 210000000663 muscle cell Anatomy 0.000 description 1
- 230000002887 neurotoxic effect Effects 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 description 1
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 239000012466 permeate Substances 0.000 description 1
- 229940117953 phenylisothiocyanate Drugs 0.000 description 1
- 230000004962 physiological condition Effects 0.000 description 1
- 229920002492 poly(sulfone) Polymers 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 208000037821 progressive disease Diseases 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- 229940043131 pyroglutamate Drugs 0.000 description 1
- 230000005855 radiation Effects 0.000 description 1
- 230000002285 radioactive effect Effects 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 230000009257 reactivity Effects 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 238000012552 review Methods 0.000 description 1
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 1
- 235000011496 sports drink Nutrition 0.000 description 1
- 238000011146 sterile filtration Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 1
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 229960001322 trypsin Drugs 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
- C12Y304/21—Serine endopeptidases (3.4.21)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/14—Vegetable proteins
- A23J3/18—Vegetable proteins from wheat
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/346—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of vegetable proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
- A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
- C12Y304/22—Cysteine endopeptidases (3.4.22)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
- C12Y304/22—Cysteine endopeptidases (3.4.22)
- C12Y304/22002—Papain (3.4.22.2)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
- C12Y304/23—Aspartic endopeptidases (3.4.23)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
- C12Y304/24—Metalloendopeptidases (3.4.24)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Mycology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Description
Titel: Werkwijzen voor de bereiding van glutaminerijke peptiden en voedingspreparaten daarmee gemaakt.
De uitvinding heeft betrekking op werkwijzen ter bereiding van glutaminerijke peptiden. Daarnaast heeft de uitvinding betrekking op peptidenmengsels met een hoog glutaminegehalte met name voor toepassing in voedingspreparaten. Verder heeft de uitvinding betrekking op daarmee te bereiden therapeutische voedingen en dranken met een hoog percentage hitte- en zuurstabiele peptiden met een hoog glutamine-gehalte, verkregen uit natuurlijke grondstoffen. Met name heeft de uitvinding betrekking op preparaten op basis van peptiden met een hoog glutaminegehalte die geschikt zijn voor toepassing in heldere dranken en voedingsmiddelen, meer in het bijzonder voor t sportvoedingen, ziekenhuisvoedingen, aansterkvoedingen en dergelijke.
Zoals bekend is het menselijk lichaam niet in staat alle aminozuren nodig voor de opbouw van eiwitten zelf aan te maken. In dit verband spreekt men van essentiële en niet-essentiële aminozuren. Onder normale fysiologische omstandigheden behoort het aminozuur glutamine tot de categorie niet-essentiële aminozuren. De functies die glutamine vervult in het menselijk lichaam zijn o.a. een rol in het transport van stikstof tussen de organen (transport van ammoniak in niet-toxische vorm), als substraat voor afgifte van ammonia in de nieren (bijdrage aan het zuur-base evenwicht in het bloed), als intermediair substraat voor de vorming van bouwstenen voor de synthese van RNA en DNA (stikstofleverancier) en als brandstof voor darmen en cellen van het immuunsysteem.
Spierweefsel bevat grote hoeveelheden glutamine (ca. 50% van de totale voorraad in spierweefsel aanwezige vrije aminozuren). Tijdens stress lekt glutamine weg uit de spiercellen. Waarschijnlijk probeert het lichaam hiermee de glutaminewaarden in het plasma op niveau te houden. Tijdens ernstige ziekte vindt bij patiënten netto eiwitverlies plaats, voornamelijk in de spieren. Bij voortschrijdende ziekte dalen ook de plasma-glutaminewaarden, met als gevolg dat weefsels die relatief veel glutamine verbruiken niet of minder goed zullen functioneren.
In deze zin is glutamine een conditioneel essentieel aminozuur (zie bijv. Lacey and Willmore, Nutrition Reviews 48, 1990, 297-309). Voor sporters is er een verband gesuggereerd tussen verlaagde glutaminespiegels in spieren en plasma enerzijds en immuunsuppressie anderzijds (zie bijv. Parry-Billings et al. Int.J.Sports Med.11, 1990, 122-128 ) .
Verhoogde inname aan glutamine kan deze tekorten opheffen. De goede werking van het aminozuur glutamine bij personen met dalende spier en plasmaglutamine en netto-eiwitverlies is bekend. Gebleken is dat extra toevoeging van glutamine aan parenterale (intraveneuze) voeding herstel-bevorderend werkt (Ziegler et al., Ann. Intern. Med. 116 (1992) 821-828).
Technologisch gezien heeft het vrije aminozuur glutamine echter een belangrijke beperking. In oplossing is het molecuul zeker bij hogere temperaturen niet stabiel. Het wordt gedeeltelijk omgezet in pyroglutamaat (waaraan neurotoxische eigenschappen toegeschreven worden) en ammoniak. Dit maakt het steriliseren en verder verwerken van dergelijke oplossingen onpraktisch, zo niet onmogelijk.
WO 89/03688 beschrijft een voedingssupplement opgebouwd uit aminozuren geschikt voor klinische voedingen. Het probleem van de thermische instabiliteit wordt ondervangen door sterielfiltratie en vriesdrogen. Voor gebruik kan het gevriesdroogde poeder opgelost worden. De gebruiksmogelijkheden worden hierbij aanzienlijk beperkt, onder andere omdat dergelijke oplossingen zeer beperkt houdbaar zijn..
ÜS 5.039.704 beschrijft eveneens de goede werking van glutamine bij de behandeling van catabolische disfuncties. Aangegeven wordt dat glutamine of een glutamine-analogon hiervoor geschikt zijn; ook hier worden de oplossingen steriel gefiltreerd en kunnen zij daarna niet langer dan 24 uur bij 4°C bewaard worden.
WO 92/09277 gebruikt in plaats daarvan een sterilisatie m.b.v. radio-actieve straling. Deze bestraling, indien al wettelijk toegestaan, zal voor en door een qua gezondheid kwetsbare doelgroep niet positief ervaren worden.
Daarnaast hebben dergelijke preparaten nog het nadeel dat wanneer de voeding veel vrije aminozuren bevat, de osmolariteit van het produkt verhoogd wordt, waardoor de benutting en toepassingsmogelijkheden in het menselijk lichaam afnemen. Wanneer glutamine in peptidevorm (als aminozuur in een peptideketen) in de voeding aanwezig is, zijn voorgenoemde problemen in principe opgelost. In peptiden gebonden en dus beschermd glutamine is bestand tegen de in de voeding gebruikelijke pasteurisatie c.q. sterilisatie-temperaturen. Bovendien dragen dergelijke peptiden aan de osmolariteit van de voeding nauwelijks bij.
Het idee om glutamine beschermd in een peptide toe te dienen is al een aantal malen geopperd.In WO 92/09277 worden naast het vrije L-glutamine ook synthetische glutamine-bevattende peptiden toegepast.
EP 0 087 750 beschrijft het gebruik van synthetische dien tripeptiden die geschikt zijn voor orale en intraveneuze toepassingen.
EP 0 540 462 beschrijft eveneens het gebruik van glutamine in klinische- en sportvoedingen. Alhoewel aangegeven wordt dat ook eiwithydrolysaten die de gewenste peptides bevatten gebruikt zouden kunnen worden gaat hun voorkeur uit naar synthetische peptiden in de vorm van N-geacetyleerde verbindingen.
Tanabe, J. of Food Biochemistry 1£ (1993) 235-248 beschrijft het gebruik van een eiwithydrolysaat met een hoog gehalte aan glutamine-gebonden peptides. Hierbij wordt gluten met twee verschillende enzymen behandeld. Bij de tweede behandeling worden van de glutamine-bevattende peptiden de eindstandige aminozuren afgeknipt en verwijderd. Hierdoor ontstaat een peptidenpreparaat met bijna 50% in peptiden gebonden glutamine. Hierbij wordt relatief veel eindstandig glutamine verkregen. Gezien de reactiviteit van glutamine moet evenwel vermeden worden dat het glutamine als amino -eindstandig aminozuur aanwezig is.
Gevonden werd nu dat door enzymatische hydrolyse met uitsluitend een endopeptidase van natuurlijke eiwitten een hitte- en zuurstabiel peptidenmengsel verkregen kon worden met een hoog gehalte aan glutamine en geschikt voor speciale voedingen voor speciale doelgroepen. Door middel van deze methode kunnen peptidepreparaten met een hoog glutaminegehalte bereid worden, met een zeer laag, bij voorkeur kleiner dan 2%, gehalte aan peptiden met een eindstandig glutamine. Ook worden volgens deze werkwijze zeer weinig vrije aminozuren gegenereerd die de osmolariteit van het produkt zouden verhogen en daarmede de toepasbaarheid daarvan zouden verminderen.
Zoals bekend is de acceptatie van produkten op een natuurlijke basis hoger dan die van produkten die synthetisch bereid worden, zeker in groepen als de doelgroep van de produkten volgens de uitvinding. Bovendien is de bereiding van synthetische peptiden over het algemeen verre van eenvoudig. Daarnaast worden bij de bereiding van synthetische peptiden veel verbindingen toegepast waarvan de aanwezigheid in voeding op zijn zachtst gezegd ongewenst is.
In beginsel kunnen vrijwel alle dierlijke en plantaardige eiwitten enzymatisch gehydrolyseerd worden. Door keuze van het uitgangseiwit, het enzym in soort en hoeveelheid, maar meer nog door een geschikte keuze van de reactieomstandigheden kan een groot aantal verschillende produkten verkregen worden.
Voor de bereiding van een peptidenpreparaat met een hoog gehalte aan glutamine gebonden in peptiden moet primair naar een eiwit gezocht worden met een hoog ingebouwd glutaminegehalte. De voor voeding zeer geschikte melkeiwitten bevatten 9-11% gebonden glutamine. Plantaardige eiwitten, en met name tarwe-eiwitten hebben een aanzienlijk hoger glutaminegehalte. Zo bevat tarwe-eiwit ca 30%, terwijl soja-eiwit en rijst-eiwit ca 10% glutamine bevatten. In principe zijn alle 3 genoemde eiwitten geschikt, maar gezien het hoge glutamine-gehalte in tarwe-eiwit wordt daar de voorkeur aan gegeven. Eiwithydrolyse van tarwe-eiwit geeft een hogere opbrengst c.q. rendement aan gewenste peptiden.
In principe zijn vele proteolytische enzymen geschikt. Teneinde de maximale opbrengst aan de gewenste glutaminerijke peptides te verkrijgen zijn endopeptidases zoals pepsine, trypsine, chymotrypsine, papaïne, bromelaïne en microbiële proteïnases (zowel neutrale als alkalische) geschikt. Exopeptidases zijn minder geschikt, daar zij teveel niet gewenste vrije aminozuren produceren. De optimale hydrolyse-omstandigheden zoals, eiwitconcentratie, pH, enzymconcentratie, tijd, buffering/pH-conditionering, worden gedicteerd door de keuze van het enzym.
Gevonden werd dat het mogelijk was een voldoende hydrolysegraad te verkrijgen in een tijdsbestek van 2 a 3 uur. Zodra de gewenste hydrolysegraad bereikt is, moet het resterende enzym geïnactiveerd worden. Gebruikelijk in dit verband is een verhitting tot boven ongeveer 90 *C. De verkregen glutamine-peptides kunnen deze verhittingsstap doorstaan. Tegelijkertijd wordt het ruwe hydrolysaat gepasteuriseerd. Het hierbij verkregen hydrolyse preparaat bezit de gewenste eigenschappen met betrekking tot peptidengebonden glutamine. Opzuivering van dit ruwe preparaat verhoogt de toepasbaarheid.
Op de eerste plaats kunnen nu residueel vet en eventueel grotere niet gereageerde eiwitten verwijderd worden. In dit verband kan via bekende technieken zoals centrifugeren, microfiltratie of filtreren na dosering van filterhulpmiddelen (celite, norit, diatomee-aarde) een heldere oplossing van peptiden gebonden glutamine verkregen worden. Heldere preparaten zijn beter toepasbaar, met name in enterale voedingen en medicinale voedingen. Dientengevolge zijn de peptiden-preparaten volgens de uitvinding toepasbaar in alle voedingsmiddelen waarin de peptidenpreparaten van de stand der techniek werden toegepast. De gebruikelijke additieven, andere voedingsstoffen, smaak-, kleur-, en geurstoffen zijn zeker verenigbaar met de preparaten volgens de uitvinding.
De molecuulgewichtsverdeling van de peptides wordt bepaald door de keuze van de enzymhydrolyse. Een nauwere verdeling kan bereikt worden door ultrafiltratietechnieken waarbij met name de hoogmoleculaire peptides afgescheiden worden. Met name een gemiddeld molecuulgewicht tussen 1000 en 2000 geniet de voorkeur, maar peptides met een molgewicht tot 10.000 Dalton behoren zeker tot de beschermingsomvang van de vinding. Ultrafiltratie kan bijvoorbeeld worden uitgevoerd met membranen met een cut-off tussen 10.000-30.000 Dalton.
Het verdient aanbeveling dat de molecuulgewichten van de peptiden volgens de uitvinding in hoofdzaak tussen 200 en 10.000 gehouden wordt.
Indien een verdere opzuivering, bijvoorbeeld ontzouten wenselijk is, kunnen de daarvoor gebruikelijk technieken (bijvoorbeeld electrodialyse, diafiltratie, ionenwisseling) toegepast worden. Indien gewenst kan het produkt, via gebruikelijke droogtechnieken gedroogd worden, waardoor de houdbaarheid van het preparaat aanzienlijk toeneemt. Het verkregen peptidenpreparaat kan gekarakteriseerd worden door de navolgende fysische chemische parameters.
a. Gehalte aan glutamine in peptiden gebonden .
Deze gehaltes kunnen volgens "Methods in Enzymology" Vol. 11 p. 63 (1967) Academie Press New York bepaald worden.
Een peptiden-oplossing wordt gedurende 3 uur in 2 M HC1 bij 110eC verhit, waarbij ammoniak uit het amide afgesplitst wordt. Na neutralisatie met KOH wordt ammoniak enzymatisch met glutamaat-dehydrogenase gemeten, gebruikmakend van de Boehringer test kit no ·1112732. Eveneens werd, voorafgaand aan de zoutzuurbehandeling het vrije ammoniak gemeten. Het peptide gebonden glutamine wordt berekend via 146/17 x % gebonden ammoniak. Deze methode is niet specifiek voor glutamine. Op deze wijze wordt ook uit asparagine ammoniak vrij gemaakt. De hoeveelheid asparagine in tarwe-eiwitten is echter gering.
b. Vrij glutamine. Dit kan gemeten worden na derivatisering met phenylisothiocyanaat en scheiding van de individuele aminozuren m.b.v. reversed phase aminozuren chromatografie.
c. De totale hoeveelheid vrije aminozuren kan gemeten worden na derivatisering van de aminozuren zoals beschreven onder b, gevolgd door optelling van de waarden voor de individuele aminozuren.
d. De ketenlengte, c.q. molgewichtsverdeling kan vastgesteld worden via een analyse met behulp van gelpermeatie chromatografie over een Superose-12 kolom (Pharmacia) met 6M ureum in 0.1 m Tris-buffer (pH 8,5) als loopmiddel. Detectie vindt plaats door meting van de lichtabsorptie bij 220nm.
e. De helderheid van het glutamine-preparaat in oplossing kan via bekende transmissie-metingen bij 600 nm gemeten worden. Een oplossing wordt helder geacht indien de transmissie in een 1 cm cuvet tenminste 98% bedraagt.
f. De zuurstabiliteit wordt vastgesteld na een pasteurisatie gedurende 10 min. bij 80°C op pH 4. De afwezigheid van destabilisatie kenmerken zoals troebeling of sedimentvorming is een indicatie van zuurstabiliteit.
g. De stabiliteit na verhitting kan beoordeeld worden na een pasteurisatiebehandeling (bv. 10 min. 80°C) of sterilisatiebehandeling (30 sec. 120°C). De hoeveelheid peptiden-gebonden glutamine voor en na de hittebehandeling wordt gemeten zoals beschreven onder a. Het preparaat wordt hittestabiel beschouwd indien niet meer dan 5% rel. van de glutamines door de hittebehandeling verloren is.
De uitvinding wordt verder toegelicht aan de hand van een aantal niet-limitatieve voorbeelden.
Voorbeeld 1 300 gram oplosbaar tarwe-eiwit (leverancier Roquettes Freres), werd gesuspendeerd en opgelost in 2,5 liter gedeïoniseerd water en de pH werd op 7,5 ingesteld met behulp van 7,5 M NaOH. Na opwarmen tot 55°C werd het hydrolyseproces gestart door toevoegen van 6 gram van het enzym papaïne (Marcor, USA). Tijdens de incubatietijd van 3 uur werd de pH op de genoemde waarde gehouden door toevoegen van 7,5 M NaOH.
Na afloop van de incubatie werd de pH verlaagd tot 4,0 door toevoegen van 18% zoutzuur. Door middel van verwarmen tot 95°C gedurende 20 min. werd het enzym geïnactiveerd. Teneinde onopgelost materiaal gedeeltelijk te verwijderen werd het zo behandelde hydrolysaat na afkoelen tot kamertemperatuur gedurende 20 min. gecentrifugeerd bij 3.000 x g. De bovenstaande vloeistof werd onderworpen aan ultrafiltratie door een polysulfon membraan (type PTTK 0005, Millipore, Bedford, MA, USA). Het permeaat van deze UF-stap werd gevriesdroogd.
Bij analyse van het verkregen produkt werden de volgende waarden verkregen:
Opbrengst:43 %
Peptiden-gebonden glutamine:25 g/100 g
Vrij glutamine:0,7 g/100 g
Vrije aminozuren:Molecuulgewichtsverdeling: 98% tussen 200 en 10.000
Helderheid :helder in een5% oplossing
Zuurstabiliteit :geen troebeling
Stabiliteit van glutamine na verhitting: 0,8 g/100 g vermindering van glutamine
Voorbeeld_2.
Een sportdrank, gebaseerd op het peptiden-gebonden glutaminepreparaat, verkregen volgens voorbeeld werd als volgt bereid.
Aan 460 ml gedemineraliseerd water werd en 20 gram fructose en 2,0 gram glutamine-preparaat op voorbeeld 1 toegevoegd. Vervolgens werd een 0,63 g lemon-aroma, IFF 1S-13482 en 0,13 g sweetlime-aroma IFF 75980279 toegevoegd .
De pH werd met behulp van citroenzuur pH 3 8 gebracht. De drank werd afgevuld in 100 ml flacons van bruin glas en gedurende 10 min. bij 80°C gepasteuriseerd.
Een smakelijke, heldere glutamine-verrijkte, drank werd verkregen. Bij een bewaarproef gedurende 6 weken bij kamer- temperatuur was geen verandering in smaak en uiterlijk waarneembaar.
Voorbeeld 3
Een geleipudding, gebaseerd op het peptiden-gebonden glutaminepreparaat werd als volgt bereid.
Aan 800 ml kokend water werd 100 gram saccharose, 45 gram fructose en 40 gram peptiden-gebonden glutaminepreparaat toegevoegd. Als aroma werd 0,2 g van een aardbei-aroma (IFF 15.02.2506) toegevoegd. De geleistructuur werd verkregen door 1,3 gram gelatine toe te voegen. Ten slotte werd 0,12 gram kleurstof (Cochenillerood, E 120) toegevoegd. Het geheel werd geroerd totdat alle ingrediënten opgelost waren. Na afkoelen in een koelkast tot beneden 10eC werd een prachtige heldere en smakelijke geleipudding verkregen.
Voorbeeld—4
Een glutamine verrijkte zure tomatensoep werd als volgt verkregen.
Aan 180 ml kokend water werd 20 gram instant tomatensoeppoeder (Knorr) en 2 gram van het glutaminepreparaat uit voorbeeld 1 toegevoegd. Het geheel werd gedurende een minuut gemengd waarna een smakelijke soep verkregen werd.
Claims (15)
1. Werkwijze voor het bereiden van een glutaminerijk peptidenpreparaat uit natuurlijk eiwit, waarbij een glutaminerijk eiwit wordt onderworpen aan een behandeling met een proteolytisch enzym, met het kenmerk dat als proteolytisch enzym uitsluitend een endopeptidase wordt toegepast.
2. Werkwijze volgens conclusie 1, waarbij het peptidenpreparaat verkregen volgens conclusie 1 verder wordt gezuiverd tot een helder preparaat door middel van filtratie, microfiltratie of ultrafiltratie.
3. Werkwijze volgens conclusie 1 of 2, waarbij het peptidenpreparaat aan een pasteurisatie wordt onderworpen.
4. Werkwijze volgens één der voorgaande conclusies, waarbij als natuurlijk eiwit graaneiwit, peulvruchteneiwit, melkeiwit of een mengsel daarvan wordt toegepast.
5. Werkwijze volgens conclusie 1-4, waarbij als natuurlijk eiwit een tarwe eiwit preparaat wordt gebruikt.
6. Peptidenmengsel met ten minste 20 % glutamine en een molecuulgewicht tussen ongeveer 200 en ongeveer 10000, waarbij ten hoogste 10 % van de peptiden een eindstandig glutamine bezit.
7. Peptidenmengsel met ten minste 20 % glutamine en een molecuulgewicht tussen ongeveer 200 en ongeveer 10000, waarbij ten hoogste 2 % van de peptiden een eindstandig glutamine bezit.
8. Peptidenmengsel volgens conclusie 7 dat ten minste 25% aan glutamine bevat.
9. Peptidenmengsel volgens conclusie 7 of 8, dat niet meer dan 5% aan vrije aminozuren bevat.
10. Peptidenmengsel volgens conclusie 7, 8 of 9 dat niet meer dan 2% aan vrij glutamine bevat.
11. Peptidenmengsel volgens conclusie 10 dat niet meer dan 1% aan vrij glutamine bevat.
12. Voedingspreparaat dat een peptidenmengsel volgens conclusie 6-11 en een gebruikelijk oplosmiddel bevat.
13. Voedingspreparaat volgens conclusie 12 dat naast het peptidenmengsel nog andere voedingsstoffen bevat.
14. Voedingspreparaat volgens conclusie 12 of 13, met het kenmerk dat zij tevens smaak-, kleur- en/of geurstoffen bevat.
15. Voedingspreparaat volgens conclusie 13 of 14, dat gebruikelijke levensmiddelenadditieven bevat.
Priority Applications (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| NL9400418A NL9400418A (nl) | 1994-03-16 | 1994-03-16 | Werkwijzen voor de bereiding van glutaminerijke peptiden en voedingspreparaten daarmee gemaakt. |
| DE69528302T DE69528302T2 (de) | 1994-03-16 | 1995-03-16 | Verfahren zur Herstellung von Glutaminreiche Peptiden und Nahrungsmittelzusammensetzungen die diese Peptide enthalten |
| DK95200641T DK0672352T3 (da) | 1994-03-16 | 1995-03-16 | Fremgangsmåder til fremstilling af glutaminrige peptider og næringsmiddelsammensætninger fremstillet dermed |
| EP95200641A EP0672352B1 (en) | 1994-03-16 | 1995-03-16 | Processes for the preparation of glutamine-rich peptides and food preparations made therewith |
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| NL9400418 | 1994-03-16 | ||
| NL9400418A NL9400418A (nl) | 1994-03-16 | 1994-03-16 | Werkwijzen voor de bereiding van glutaminerijke peptiden en voedingspreparaten daarmee gemaakt. |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| NL9400418A true NL9400418A (nl) | 1995-11-01 |
Family
ID=19863954
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| NL9400418A NL9400418A (nl) | 1994-03-16 | 1994-03-16 | Werkwijzen voor de bereiding van glutaminerijke peptiden en voedingspreparaten daarmee gemaakt. |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0672352B1 (nl) |
| DE (1) | DE69528302T2 (nl) |
| DK (1) | DK0672352T3 (nl) |
| NL (1) | NL9400418A (nl) |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| IES80880B2 (en) * | 1997-07-31 | 1999-05-05 | Teagasc | Glutamine enriched peptide products |
| DE60105753T2 (de) | 2001-01-12 | 2006-03-09 | Campina B.V. | Verfahren zur Herstellung einer glutenfreien Peptidzubereitung und dadurch erhaltene Zubereitung |
| NZ516526A (en) * | 2001-01-12 | 2003-06-30 | Campina B | Glutamine obtained from a gluten protein which has undergone protease hydrolysis followed by acidification of the hydrolysate to a pH of from 4 to 5 and filtration |
| CN101237783B (zh) | 2005-06-09 | 2012-09-26 | 希尔氏宠物营养品公司 | 提供谷氨酰胺的组合物和方法 |
| EP1969950A1 (en) | 2007-03-12 | 2008-09-17 | Cargill, Incorporated | Partially hydrolysed cereal protein |
| EP2612560A1 (en) * | 2012-01-09 | 2013-07-10 | N.V. Nutricia | Glutamine enriched nutritional composition for preterm infants |
| US20190142029A1 (en) * | 2017-11-13 | 2019-05-16 | Manildra Milling Corporation | Clean label wheat protein isolate |
| JP2021084880A (ja) * | 2019-11-28 | 2021-06-03 | 国立大学法人京都大学 | ペプチド |
Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB2162849A (en) * | 1984-06-08 | 1986-02-12 | House Food Industrial Co | Treatment of aqueous soybean protein to add calcium |
| JPH0249579A (ja) * | 1988-02-29 | 1990-02-19 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | 培地 |
| JPH04187643A (ja) * | 1990-11-22 | 1992-07-06 | Showa Sangyo Co Ltd | 血圧降下剤 |
| JPH04279597A (ja) * | 1991-03-07 | 1992-10-05 | Gifu Youhou Kk | 新規なペプチド及びアンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド並びにそれらを含有する経口摂食組成物 |
| EP0540462A1 (en) * | 1991-10-10 | 1993-05-05 | Sandoz Nutrition Ltd. | L-Glutamine or a peptide rich in L-glutamine for the manufacture of an oral formulation for the treatment of a fall in blood L-glutamine levels |
| JPH05344863A (ja) * | 1992-06-16 | 1993-12-27 | Meiji Milk Prod Co Ltd | 糖尿病に有効な組成物 |
-
1994
- 1994-03-16 NL NL9400418A patent/NL9400418A/nl not_active Application Discontinuation
-
1995
- 1995-03-16 DK DK95200641T patent/DK0672352T3/da active
- 1995-03-16 DE DE69528302T patent/DE69528302T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1995-03-16 EP EP95200641A patent/EP0672352B1/en not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB2162849A (en) * | 1984-06-08 | 1986-02-12 | House Food Industrial Co | Treatment of aqueous soybean protein to add calcium |
| JPH0249579A (ja) * | 1988-02-29 | 1990-02-19 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | 培地 |
| JPH04187643A (ja) * | 1990-11-22 | 1992-07-06 | Showa Sangyo Co Ltd | 血圧降下剤 |
| JPH04279597A (ja) * | 1991-03-07 | 1992-10-05 | Gifu Youhou Kk | 新規なペプチド及びアンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド並びにそれらを含有する経口摂食組成物 |
| EP0540462A1 (en) * | 1991-10-10 | 1993-05-05 | Sandoz Nutrition Ltd. | L-Glutamine or a peptide rich in L-glutamine for the manufacture of an oral formulation for the treatment of a fall in blood L-glutamine levels |
| JPH05344863A (ja) * | 1992-06-16 | 1993-12-27 | Meiji Milk Prod Co Ltd | 糖尿病に有効な組成物 |
Non-Patent Citations (5)
| Title |
|---|
| DATABASE WPI Week 9013, Derwent World Patents Index; AN 90-096513 * |
| DATABASE WPI Week 9233, Derwent World Patents Index; AN 92-274006 * |
| DATABASE WPI Week 9246, Derwent World Patents Index; AN 92-378213 * |
| DATABASE WPI Week 9405, Derwent World Patents Index; AN 94-039690 * |
| PATENT ABSTRACTS OF JAPAN vol. 014, no. 215 (C - 0716) 8 May 1990 (1990-05-08) * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0672352B1 (en) | 2002-09-25 |
| DE69528302T2 (de) | 2003-06-26 |
| DE69528302D1 (de) | 2002-10-31 |
| EP0672352A1 (en) | 1995-09-20 |
| DK0672352T3 (da) | 2003-01-27 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP0511970B1 (fr) | Procede pour preparer un hydrolysat enzymatique | |
| JP3181913B2 (ja) | えんどう豆の蛋白質水解物、その製造方法およびそれらの使用 | |
| EP2426138B1 (en) | Collagen peptide composition having good blood transfer properties, and food and drink containing same | |
| EP1568377A1 (en) | Cysteine protease inhibitor | |
| KR20040026683A (ko) | 우유 단백질의 가수분해 방법 | |
| AU2009228250B2 (en) | Leucine-rich peptide compositions and methods for isolation | |
| WO2011108692A1 (ja) | 筋肉萎縮防止剤 | |
| FI94088C (fi) | Menetelmä fenyylialaniinin poistamiseksi proteiinipitoisista koostumuksista | |
| EP2282641B1 (en) | Composition comprising carbohydrates and peptides which comprise tryptophan | |
| NL9400418A (nl) | Werkwijzen voor de bereiding van glutaminerijke peptiden en voedingspreparaten daarmee gemaakt. | |
| EP3685844A1 (en) | Composition for promoting energy consumption | |
| JP2905725B2 (ja) | トマト由来の食品組成物 | |
| JPS62169732A (ja) | 血圧降下剤 | |
| JPWO2003055901A1 (ja) | 新規ペプチドｓｙ | |
| JP3386635B2 (ja) | カゼイン加水分解物 | |
| JP3448344B2 (ja) | ペプチド組成物 | |
| JPH0581219B2 (nl) | ||
| RU2366263C2 (ru) | Бульон с профилактическими свойствами, содержащий белковый гидролизат, и способ получения этого белкового гидролизата | |
| AU693544B2 (en) | Preventive for circulatory diseases | |
| AU701507B2 (en) | Peptide mixture and products thereof | |
| CN117919377A (zh) | 水解酪蛋白寡肽及其在辅助降血压中的应用 | |
| JPH0595A (ja) | アミノ酸を共有結合させて強化したペプチドまたは蛋白質製品の製造方法 | |
| JPH10279595A (ja) | 卵黄低分子ペプチド | |
| JPH0254061B2 (nl) | ||
| JPH0680014B2 (ja) | 低分子ペプチドを有効成分とする免疫賦活剤及びその調製法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A1B | A search report has been drawn up | ||
| BV | The patent application has lapsed |