MX2007010299A - Proteinas de soja tratadas con aniones multiples y metodos para su preparacion. - Google Patents

Proteinas de soja tratadas con aniones multiples y metodos para su preparacion.

Info

Publication number
MX2007010299A
MX2007010299A MX2007010299A MX2007010299A MX2007010299A MX 2007010299 A MX2007010299 A MX 2007010299A MX 2007010299 A MX2007010299 A MX 2007010299A MX 2007010299 A MX2007010299 A MX 2007010299A MX 2007010299 A MX2007010299 A MX 2007010299A
Authority
MX
Mexico
Prior art keywords
soy protein
soy
protein
proteins
curd
Prior art date
Application number
MX2007010299A
Other languages
English (en)
Inventor
Thomas L Krinski
Shaowen Wu
Richard Cheng Shen
Original Assignee
Solae Llc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Solae Llc filed Critical Solae Llc
Publication of MX2007010299A publication Critical patent/MX2007010299A/es

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23JPROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/14Vegetable proteins
    • A23J3/16Vegetable proteins from soybean
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L2/00Non-alcoholic beverages; Dry compositions or concentrates therefor; Their preparation
    • A23L2/52Adding ingredients
    • A23L2/66Proteins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/185Vegetable proteins

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Non-Alcoholic Beverages (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Se describen nuevos procesos para tratar proteinas de soja con reactivos multi-anionicos. Los procesos incluyen tratar una cuajada de proteina de soja precipitada acida con una especie multi-anionica para modificar la carga electrostatica en las moleculas de la proteina para mejorar la funcionalidad de la composicion que contiene proteinas de soja resultante cuando se usa en ambientes acidos. La composicion que contiene proteinas de soja resultante tiene solubilidad, caracteristicas de suspension, y estabilidad mejoradas en ambientes acidos, y es muy conveniente para uso en bebidas acidas. Los procesos pueden incluir opcionalmente etapas para usar un agente estabilizador y un tratamiento de fitasa para mejorar adicionalmente la composicion que contiene proteinas de soja.

Description

PROTEÍNAS DE SOJA TRATADAS CON ANIONES MÚLTIPLES Y MÉTODOS PARA SU PREPARACIÓN CAMPO DE LA INVENCIÓN La presente invención se refiere generalmente a composiciones que contienen proteínas de soja modificadas y a métodos para producir composiciones que contienen proteínas de soja modificadas utilizando especies multi-aniónicas . Más particularmente, la presente invención se dirige a métodos de producir composiciones que contienen proteínas de soja modificadas que tienen estabilidad, solubilidad, y características de suspensión excelentes en soluciones acidas .
ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN Las proteínas derivadas de las sojas se han utilizado como una fuente comestible de proteínas por algún tiempo, y se incluyen comúnmente en un número de artículos alimenticios para el consumidor. Debido a que estas proteínas de soja tienen un número de propiedades funcionales, tales como emulsionar y propiedades de formación de gel, se han utilizado ampliamente como materia prima en los productos de carnes, productos pesqueros para pastas, entremeses, pan, productos de confitería y bebidas acidas, tales como bebidas no alcohólicas y bebidas energizantes .
REF.185470 Parece que el uso de proteínas de soja en artículos alimenticios y bebidas acidas aumentará sólo en el futuro debido a que hasta ahora se ha reconocido que las proteínas de soja reducen los niv les de colesterol en la sangre y proporcionan funciones nutricionales y fisiológicas excelentes . Aunque las proteínas de soja se han utilizado en un número de productos comestibles y de bebidas para el consumidor, cuando se utilizan en bebidas tipo acidas, por ejemplo bebidas no alcohólicas, bebidas energizadas, y bebidas saludables, la solubilidad de la proteína de soja, y en particular la glicinina y beta-conglicinina de las proteínas principales de almacenamiento de la soja, dentro de la bebida, por sí mismas pueden limitar la cantidad de proteína de soja que puede agregarse. Por ejemplo, en las bebidas acidas que tienen un pH de menos de aproximadamente 5, el uso de las proteínas de soja puede limitarse de manera significativa debido a que la solubilidad de la proteína de soja es muy baja, y las proteínas no exhiben sus propiedades funcionales. Esto es principalmente debido al hecho de que el punto isoeléctrico de muchas proteínas de soja está alrededor de un pH de aproximadamente 3-5. Esto da lugar a problemas de sedimentación en las bebidas a las cuales se agregan las proteínas de soja. Además, muchas bebidas acidas a las cuales se agregan las proteínas de soja adquieren un sabor astringente indeseable. Para mejorar la solubilidad de las proteínas de soja en bebidas acidas y por lo tanto proporcionar una bebida al consumidor con un nivel creciente de proteína de soja, varios procesos se han utilizado previamente. Estos procesos se han dirigido principalmente hacia la prevención de la agregación y/o precipitación de las proteínas a un pH bajo. Por ejemplo, algunos procesos han agregado un estabilizador tal como pectina o un emulsor tal como un ácido graso de azúcar que tiene un HLB de 13 o más para mejorar la solubilidad de las proteínas de soja. Además, la solubilidad de las proteínas de soja en bebidas acidas ha sido mejorada sometiendo las proteínas de soja a hidrólisis enzimática para dividir las proteínas en péptidos más pequeños mejorando así la solubilidad. También, las proteínas de soja se han modificado químicamente por medio de la succinilación para mejorar su solubilidad en el intervalo de pH de aproximadamente 3 a aproximadamente 5. Recientemente, en la Solicitud de Patente Publicada Norteamericana 2004/0086624, se ha descrito un proceso para mejorar la solubilidad de la proteína de soja en un ambiente ácido por medio del uso de una enzima (por ejemplo, fitasa) en combinación con reactivos químicos (por ejemplo, CaCl2 y citosan) para aumentar las cargas en la superficie de la proteína en la solución acuosa. El proceso reivindica mejorar la solubilidad y translucidez de las proteínas de soja a un pH de 3-4.5. Aunque algunos de estos métodos han aumentado generalmente la solubilidad o las proteínas de soja estabilizadas en soluciones acuosas acidas, no han solucionado el problema de proporcionar una proteína de soja no hidrolizada, sustancialmente no hidrolizada y/o inestabilizada que tenga buen sabor y una solubilidad acuosa mejorada en bebidas acidas y sistemas de alimentación. Como tal, existe una necesidad en la industria de las proteínas de soja, y de los procesos para producir las proteínas de soja, que exhiban una solubilidad y sabor mejorados en soluciones acidas, tales como bebidas acidas.
BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN La presente invención proporciona una composición con proteínas y procesos para producir una composición que contiene proteínas de soja, convenientes para la inclusión en productos alimenticios y bebidas, y específicamente en productos de bebidas acidas. La composición que contiene proteínas de soja tiene estabilidad, características de suspensión, y solubilidad mejoradas en ambientes de pH ácidos, incluyendo bebidas acidas, en comparación a las composiciones que contienen proteínas de soja convencionales. Los procesos descritos adjunto incluyen etapas de procesamiento convencionales de hojuelas de soja en combinación con un proceso de novedad de mezclar un reactivo de especie multi-aniónico con una cuajada de proteína de soja precipitada para producir una suspensión de proteína de soja precipitada modificada que tiene una funcionalidad mejorada en ambientes ácidos. Los procesos descritos adjunto pueden incluir opcionalmente el número de etapas que incluyen un tratamiento de fitasa para mejorar la solubilidad en ambientes ácidos y un tratamiento con agente estabilizador para mejorar el sabor de los productos que utilizan la composición modificada que contiene proteína de soja descrita en la presente. Los reactivos multi-aniónicos convenientes para uso en los procesos descritos adjunto pueden incluir aniones polivalentes o sales metálicas alcalinotérreas de un anión polivalente. Como tal, la presente invención se dirige a un proceso para producir una proteína de soja que contiene la composición. El proceso incluye primero la preparación de un extracto de proteína de soja a partir de hojuelas de soja y en seguida poner en contacto el extracto de proteína de soja con un ácido para producir una cuajada de proteína de soja que entonces se pone en contacto con un reactivo multi-aniónico para producir una suspensión de proteína de soja modificada. Esta suspensión de proteína de soja modificada luego se calienta a un pH ácido y se seca por aspersión para producir una composición que contiene proteínas de soja. La presente invención se dirige además a una composición que contiene proteínas de soja que comprende una proteína de soja. La composición comprende por lo menos aproximadamente 7000 ppm de fósforo y tiene un punto isoeléctrico mayor de 4. La presente invención se dirige además a una composición que contiene proteínas de soja que comprende una proteína de soja. La composición tiene un punto isoeléctrico mayor de 4 y es preparada por un proceso que incluye una etapa de tratamiento con reactivo multi-aniónico.
BREVE DESCRIPCIÓN DE LAS FIGURAS La figura 1 es una gráfica de la solubilidad en función del pH para las proteínas de soja tratadas con fosfato hidrógeno de sodio y un control de proteína de soja. La figura 2 es una fotografía de las proteínas de soja tratadas con fosfato hidrógeno de sodio y de un control de proteína de soja en donde el pH es 3.8 y las muestras y el control se han asentado sin alteración por 24 horas. La figura 3 es una gráfica de solubilidad en función del pH para las proteínas de soja tratadas con citrato de sodio. La figura 4 es una gráfica de solubilidad en función del pH para proteínas de soja tratadas con fosfato hidrógeno de sodio y citrato de sodio y un control. La figura 5 es una gráfica de solubilidad en función del pH para una proteína de soja tratada con sulfato hidrógeno de sodio y un control . La figura 6 es una gráfica de la carga total de proteínas de soja para un control, una proteína de soja tratada con fosfato de sodio, una proteína de soja tratada con citrato de sodio, y una proteína de soja tratada con sulfato de sodio.
DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN La presente invención se dirige generalmente a composiciones que contienen proteínas de soja y a procesos para producir las composiciones que contienen proteínas de soja. Los procesos descritos adjunto incluyen una etapa de tratar una cuajada de proteína de soja convencionalmente precipitada con un reactivo multi-aniónico para producir una suspensión de la proteína de soja modificada. Asombrosamente, tratando la cuajada de proteína de soja convencionalmente precipitada con el reactivo multi-aniónico, la suspensión de proteína de soja modificada resultante exhibe características sustancialmente mejoradas en productos alimenticios, y específicamente en bebidas acidas. Notablemente, la composición que contiene proteínas de soja resultante tiene propiedades mejoradas tales como solubilidad, características de suspensión, estabilidad, translucidez, y sabor en bebidas acidas. Según lo observado anteriormente, los procesos de la presente invención incluyen un número de etapas. Las primeras etapas de los procesos incluyen la preparación de un extracto de proteína de soja a partir de una fuente de proteína de soja, tal como hojuelas de soja, harina de soja, etc., para producir una cuajada de proteína de soja. Según lo utilizado adjunto, el término "hojuelas de soja" se entiende que incluye hojuelas de soja, harina de soja, y otros materiales de inicio de soja comunes. Un proceso de extracción conveniente para preparar una cuajada de proteína de soja para uso en las composiciones descritas adjunto incluye primero resquebrajar las sojas para quitar la cascara, rodándolas en hojuelas con máquinas que forman hojuelas, someter las hojuelas a un proceso de extracción del solvente, secar el solvente para producir las hojuelas blancas desgrasadas, suspender las hojuelas blancas en una solución con agua, separar la fibra insoluble de la solución de proteína soluble, y precipitar una cuajada de proteína de soja desde la misma con un ácido. Las máquinas que forman hojuelas convenientes pueden consistir en un par de rodillos de acero lisos de giros contrarios horizontales. Los rodillos son presionados uno contra el otro por medio de resortes pesados o por sistemas hidráulicos controlados. Las sojas se alimentan entre los rodillos y se aplanan mientras que los rodillos giran uno contra el otro. La presión de rodillo a rodillo puede regularse para determinar el grueso promedio de las hojuelas. El proceso de rodar interrumpe la célula de aceite, facilitando la extracción del solvente de los aceites de la hojuela. Específicamente, la formación de hojuelas aumenta la superficie de contacto entre los tejidos de la semilla oleaginosa y el solvente (generalmente hexano o heptano según lo observado más adelante) , y reduce la distancia que el solvente y el extracto tendrán que viajar en el proceso de extracción según lo descrito adjunto más adelante. Los valores comunes para el grueso de la hojuela están en el intervalo de 0.2 a 0.35 milímetros. El material de hojuela de soja procesado se puede entonces pasar a través de un proceso de extracción del solvente para retirar los aceites del mismo. Generalmente, el solvente para el proceso de extracción es un solvente no acuoso de heptano o hexano. El solvente elimina los materiales solubles en el mismo, incluyendo el aceite de soja y lecitinas, y produce un material desgrasado. Preferiblemente el material de hojuela de soja se agita en la solución de solvente y después se centrifuga por un período de tiempo para facilitar el retiro de los materiales solubles en la solución de solvente del material de hojuela de soja. La solución de solvente después se decanta del material de hojuela de soja y se lleva a una etapa de recuperación del solvente para generar los aceites. La solución de solvente recuperada se recircula a través del extractor hasta que el contenido de aceite residual en las hojuelas de soja se reduzca al nivel deseado. Una vez que el nivel de desengrasado deseado se haya obtenido, el material sólido restante se seca generalmente para producir las hojuelas blancas secas convenientes para su procesamiento posterior. Los métodos de secado convencionales incluyen secado con aire caliente o con vapor. Una vez producidas las hojuelas blancas desgrasadas, se pueden suspender opcionalmente en una solución de agua para producir un extracto de proteína de soja suspendido, referido a veces como una dispersión. Generalmente, la solución de agua comprende agua que tiene una temperatura de aproximadamente 90°F, aunque otras soluciones que comprenden agua y otros compuestos y otras temperaturas conocidas convencionalmente en la técnica pueden también utilizarse. Una centrifugadora se puede utilizar opcionalmente para retirar cualquier fibra insoluble del extracto de proteína soluble . Finalmente, una cuajada de proteína de soja se precipita del extracto de proteína de soja suspendido con un ácido. La precipitación retira las impurezas restantes, tales como carbohidratos y grasas, del extracto de proteína de soja. Generalmente, el ácido es ácido clorhídrico (HCl) , ácido fosfórico, ácido cítrico, ácido sulfúrico y combinaciones de los mismos y se utiliza para producir un pH de aproximadamente 4.0 a aproximadamente 5.0 para formar la cuajada de proteína de soja precipitada. Otros ácidos orgánicos o inorgánicos pueden también ser convenientes y son bien conocidos a los expertos en la materia. En una modalidad específica, el ácido fosfórico se utiliza solo o en combinación con ácido cítrico para precipitar la cuajada en un pH de aproximadamente 3.5 a aproximadamente 3.8. Además de preparar una cuajada de proteína de soja precipitada según lo descrito antes, conveniente para el tratamiento con un reactivo multi-aniónico según lo descrito en la presente para modificar la cuajada de proteína de soja, algunas proteínas de soja disponibles comercialmente son convenientes para la modificación con los reactivos multi-aniónicos. Las proteínas de soja comercialmente disponibles se suspenden simplemente en una solución de agua según lo descritas arriba y precipitadas con un ácido según lo descrito anteriormente para producir una cuajada de proteína de soja precipitada conveniente para su modificación. Las proteínas de soja disponibles comercialmente seleccionadas para el tratamiento con aniones múltiples son proteínas de soja de baja solubilidad, no hidrolizadas, convenientes. Las proteínas de soja disponibles comercialmente para aplicación en bebidas acidas tienen generalmente un intervalo de peso molecular de aproximadamente 18,000 Daltons a aproximadamente 22,000 Daltons y una distribución de tamaño de partícula de aproximadamente 30 micrómetros a aproximadamente 50 micrómetros (masa pesada en volumen) . Una proteína de soja disponible comercialmente conveniente es XT-40 (The Solae Company, St . Louis, MO) . Una vez que se haya precipitado una cuajada de proteína de soja conveniente, se introduce generalmente en agua para formar una suspensión de proteína acuosa que se trata posteriormente con el reactivo multi-aniónico descrito abajo. Generalmente, la suspensión de proteína acuosa tiene una concentración de sólidos de aproximadamente 5% en peso a aproximadamente 20% en peso de sólidos, convenientemente de aproximadamente 8% en peso a aproximadamente 15% en peso de sólidos, y más convenientemente de aproximadamente 10% en peso a aproximadamente 12% en peso de sólidos. El pH de la suspensión de proteína acuosa formada antes del tratamiento con la especie multi-aniónica se ajusta generalmente a un pH de aproximadamente 2.5 a aproximadamente 4.5. Convenientemente, el pH de la suspensión acuosa es de aproximadamente 2.5 a aproximadamente 3.5, y más convenientemente de aproximadamente 2.8 a aproximadamente 3.2.
El tratamiento de la cuajada de proteína de soja precipitada (que se forma generalmente en una suspensión de proteína según lo observado antes) con un reactivo multi-aniónico produce una suspensión de proteína de soja modificada que tiene especie multi-aniónica asociada con cadenas laterales de aminoácido cargadas contenidas en las superficies de las proteínas. La asociación de un ion positivo con un ion negativo es una interacción electrostática. En el actual caso, los aniones múltiples negativamente cargados se asocian con cadenas laterales de aminoácido positivamente cargadas (por ejemplo, arginina y lisina) . Debido a la interacción electrostática entre aniones múltiples y los sitios cargados en la superficie de la proteína, el tratamiento con aniones múltiples resulta en la alteración de la carga superficial total de las proteínas de soja presentes en la suspensión de proteína de soja. Un cambio en la carga superficial de las proteínas de soja da lugar a un cambio en el punto isoeléctrico (es decir, el pH donde una molécula tiene una carga neta cero) de las proteínas de soja. Dicho de otra manera, el tratamiento de proteínas de soja con un reactivo multi-aniónico y la alteración resultante de la carga superficial en las proteínas de soja, afectan la solubilidad y/o características de suspensión de las proteínas de soja en un pH particular cambiando el punto isoeléctrico de las proteínas de soja.
Por ejemplo, cuando el punto isoeléctrico de una proteína de soja es creciente debido al tratamiento con una especie multi-aniónica negativamente cargada, la solubilidad de la proteína de soja tratada con aniones múltiples (es decir, proteína de soja modificada) aumenta en pHs más bajos (ambientes general y altamente ácidos) . Es decir, la solubilidad de una proteína de soja tratada con aniones múltiples a un pH 3.8 aumenta conforme el punto isoeléctrico de la proteína de soja tratada con aniones múltiples aumenta de aproximadamente 4 a un valor del punto isoeléctrico más alto. Por otra parte, al comparar una proteína de soja tratada con aniones múltiples con una proteína de soja nativa en el mismo pH, un aumento en la carga superficial de la proteína de soja tratada con aniones múltiples resulta en la proteína de soja tratada con una solubilidad más alta. Se cree que esto es debido en gran parte a la reducción de la agregación de partícula debido a la repulsión de las cargas superficiales mayores en superficies de proteína adyacentes. Así, el tratamiento con aniones múltiples de las proteínas de soja da lugar a un tamaño de partícula promedio más pequeño que puede ser un promedio, por ejemplo, de aproximadamente 15 a aproximadamente 25 micrómetros (masa pesada en volumen) . Una variedad de especies multi-aniónicas (reactivos multi-aniónicos) se puede utilizar para modificar la cuajada de proteína de soja precipitada. Generalmente, las especies multi-aniónicas convenientes para modificar la cuajada de proteína de soja precipitada de acuerdo con la presente invención tienen dos o más grupos ionizables capaces de formar iones negativos después de la ionización. Por ejemplo, los aniones múltiples comprenden una sal metálica alcalinotérrea o metal alcalina de un anión polivalente, y combinaciones de las mismas, son especies multi-aniónicas convenientes para el uso en los procesos de la presente invención. Las especies multi-aniónicas convenientes incluyen, por ejemplo, citrato de sodio, fosfato hidrógeno de sodio, sulfato hidrógeno de sodio, fosfato dihidrógeno de sodio, y similares, y combinaciones de los mismos. Es deseable que las especies multi-aniónicas que comprenden reactivos multi-aniónicos posean una afinidad alta con los iones positivamente cargados en la superficie de la proteína. En una modalidad ejemplar, un reactivo multi-aniónico conveniente tiene tres o más grupos ionizables capaces de formar iones negativos después de la ionización. Sin limitarse por la teoría, se cree que los aniones múltiples que tienen tres o más grupos ionizables tienen una mayor afinidad con los iones positivos de la proteína de soja debido a la carga potencial mayor de los aniones trivalentes o más altos . El experto en la técnica basado en la presente descripción reconocerá que una multiplicidad de otras especies multi-aniónicas puede ser conveniente para el uso en los reactivos multi-aniónicos descritos en la presente. El tratamiento con el reactivo multi-aniónico se conduce generalmente por un tiempo suficiente para impartir las características deseadas en la composición de proteína de soja resultante. Generalmente, el tratamiento con reactivo multi-aniónico se conduce por entre aproximadamente 1 minuto y aproximadamente 20 minutos, convenientemente de aproximadamente 1 minuto a aproximadamente 10 minutos, y más convenientemente de aproximadamente 5 minutos a aproximadamente 10 minutos. Además, el tratamiento con reactivo multi-aniónico se conduce generalmente a temperatura ambiente o sólo a temperaturas ligeramente elevadas . Generalmente, las temperaturas elevadas son menos preferidas debido a que estas temperaturas pueden modificar las proteínas de maneras inconvenientes. Según lo observado antes, la cuajada de proteína de soja se introduce generalmente en una solución acuosa antes del tratamiento con el reactivo multi-aniónico. Cuando se realiza esto, la concentración del reactivo multi-aniónico descrito arriba en la solución que contiene la cuajada de proteína de soja, generalmente es de aproximadamente 0.1% (en peso de la cuajada de proteína de soja) a aproximadamente 5% (en peso de la cuajada de proteína de soja) , convenientemente de aproximadamente 0.5% (en peso de la cuajada de proteína de soja) a aproximadamente 3% (en peso de la cuajada de proteína de soja) . Generalmente, la solubilidad a un pH bajo de la suspensión de proteína de soja modificada aumenta con el aumento de la concentración de la especie multi-aniónica hasta una concentración multi-aniónica óptima. Durante esta concentración óptima, la solubilidad a un pH bajo de la suspensión de proteína de soja modificada (o composiciones que resultan de la misma) disminuye. Es decir, la suspensión de proteína de soja modificada puede "sobre-modificarse" hasta tal punto que tenga características de solubilidad indeseables. Sin limitarse por la teoría, la disminución de solubilidad para la suspensión de proteína de soja sobrémodificada puede ser debido a la "salazón" de la proteína de soja mientras que la actividad de solvente disminuye con el aumento de la concentración multi-aniónica. Una vez que se haya formado la suspensión modificada de proteína de soja, opcionalmente puede tratarse con calor para pasteurizar las proteínas de soja modificadas para reducir el crecimiento de bacterias y proporcionar una composición que contiene proteínas de soja aceptable para el uso en sistemas de alimentos. Aunque se realiza generalmente después de la modificación, el tratamiento de calor de las composiciones modificadas de proteína de soja de la presente invención, puede ocurrir antes o después del tratamiento de la cuajada de proteína de soja con la especie multi-aniónica. Convenientemente, los reactivos multi-aniónicos se agregan a la proteína de soja acuosa antes del tratamiento con calor. La temperatura y la duración del tratamiento de calor deben ser suficientes para pasteurizar la mezcla modificada de proteína de soja. Generalmente, la pasteurización puede ocurrir a temperaturas más altas por tiempos más cortos o temperaturas más bajas por tiempos más largos. En un método de tratamiento de calor conveniente, el proceso del tratamiento de calor comprende el calentamiento en un vacío a una temperatura de 150°C (300-305°F) y una presión de 500 psig por 9 a 15 segundos. En otra modalidad, el calentamiento se puede completar en un vacío a 305°F (152°C) y 500 psig por 15 segundos. Generalmente, el pH de la solución durante el tratamiento de calor es de aproximadamente 2.5 a aproximadamente 4.5, y de manera conveniente de aproximadamente 2.8 a aproximadamente 3.5. Sin limitarse por la teoría, se cree que la modificación de la cuajada de proteína de soja con la especie multi-aniónica antes del tratamiento con calor es deseable debido a que cuando las proteínas de soja hacen contacto con calor se despliegan en una estructura tridimensional. Durante el enfriamiento, la proteína de soja de vuelve a plegar y forma una nueva estructura. Permitiendo la interacción de la especie multi-aniónica con un área superficial más grande en la proteína durante el tratamiento de calor, una porción más grande de proteína de soja se puede poner en contacto y formar interacciones electrostáticas con especies multi-aniónicas. Después de la adición del reactivo multi-aniónico, se cree que las cargas negativas en la superficie de las proteínas evitan la agregación de proteínas múltiples juntas en aglomeraciones más grandes. Introduciendo cargas negativas adicionales en las proteínas, se cree que la repulsión aumenta dando por resultado una solubilidad mejorada. La suspensión de proteína de soja modificada se seca generalmente en cierto punto después de la modificación usando un proceso de secado convencional para producir una composición que contiene la proteína de soja. En una modalidad conveniente, la suspensión de proteína de soja modificada es secada mediante secado por aspersión a una temperatura de aproximadamente 180°F (82°C) por un período conveniente. El método exacto y las condiciones usadas para secar la suspensión de proteína de soja modificada no son críticos, y uno de muchos métodos conocidos a los expertos en la técnica es conveniente. El secado con aspersión produce una composición que contiene proteínas de soja con propiedades mejoradas cuando se utiliza en ambientes ácidos, tal como en bebidas acidas. Las composiciones que contienen proteínas de soja tienen una suspensión, solubilidad, y estabilidad en ambientes ácidos mejoradas. También, con algunas modalidades descritas en la presente, la translucidez del producto resultante puede mejorarse. En una modalidad alternativa de los procesos de la presente invención, un agente estabilizador se puede utilizar durante la preparación de la composición que contiene proteínas de soja. Un agente estabilizador agregado durante la fabricación de la composición que contiene proteínas de soja, puede interactuar con la estructura globular de las proteínas durante el tratamiento multi-aniónico y de tal modo aumentar la suspensión y solubilidad estas moléculas y componentes cuando es utilizado en un ambiente ácido. Además, el agente estabilizador puede también reducir o eliminar cualquier sabor astringente u otros malos sabores. Aunque el agente estabilizador se puede introducir en el proceso de fabricación de la composición de proteína de soja en un número de puntos, se introduce generalmente en el proceso al mismo tiempo que el reactivo multi-aniónico. Según lo observado arriba, el agente estabilizador interactúa con las superficies globulares de las proteínas y de otros componentes. Esta interacción estabiliza la interacción electrostática entre las moléculas y los componentes y por consiguiente reduce la probabilidad de que las moléculas de proteína que se agregan juntas para formar agregados grandes, tengan solubilidad y estabilidad reducidas en ambientes ácidos. Generalmente, el pH de la cuajada de proteína de soja a la cual se agrega el agente estabilizador es de aproximadamente 2.5 a aproximadamente 4.0, y convenientemente de aproximadamente 2.8 a aproximadamente 3.5. El agente estabilizador se puede agregar en una cantidad no arriba de aproximadamente 20% (en peso de la cuajada de proteína) , convenientemente no arriba de aproximadamente 15% (en peso de la cuajada de proteína) , y más convenientemente no arriba de aproximadamente 5% (en peso de la cuajada de proteína) . Los agentes estabilizadores convenientes para uso en los procesos de la presente invención incluyen, por ejemplo, alginato de propilenglicol, carboximetilcelulosa, goma guar, goma arábiga, goma de xantano, y combinaciones de los mismos. Cualquiera de estos agentes estabilizadores se puede utilizar en estado modificado (es decir, hidrolizado) o sin modificar. Los agentes estabilizadores preferidos incluyen goma guar, goma arábiga, y goma guar hidrolizada. En otra modalidad de la presente invención, la funcionalidad de la composición que contiene proteínas de soja se puede mejorar adicionalmente para el uso en un pH de aproximadamente 3 a aproximadamente 4.5, utilizando un tratamiento opcional para reducir la cantidad de fitina presente durante la fabricación de la composición que contiene proteínas de soja. Este tratamiento puede mejorar la solubilidad, características de suspensión, y estabilidad de la composición que contiene proteínas de soja resultante. Los ejemplos convenientes de métodos para reducir la fitina incluyen, por ejemplo, tratamientos con una membrana tal como diálisis, ultrafiltración, y electrodiálisis. También, una resina de intercambio de iones puede utilizarse. Un método preferido para tratar la fitina incluye el uso de una enzima o preparación enzimática que tiene una actividad hidrolizante del ácido fítico (fitasa) . En una modalidad que utiliza la fitasa, la funcionalidad de la composición que contiene proteínas de soja es mejorada tratando la cuajada de proteína de soja con fitasa antes de, simultáneamente, o después del tratamiento de la cuajada de proteína de soja con la especie multi-aniónica descrita anteriormente. El tratamiento de fitasa reduce la cantidad de fitina, un ácido encontrado naturalmente en las proteínas de soja que puede reducir la funcionalidad de la proteína de soja cuando es utilizado en alimentos y productos alimenticios, especialmente en niveles de pH bajos. Específicamente, la fitina tiene muchos sitios de concentración de carga negativa y, como tal, puede tener interacciones electrostáticas significativas con más de una unidad de proteína de soja. Las interacciones múltiples de la fitina con las unidades de proteína de soja pueden causar agregados de proteína grandes en las mismas, reduciendo la solubilidad, estabilidad, y características de suspensión de las proteínas de soja en soluciones acuosas. Convenientemente, la fitasa usada en el tratamiento no hidrolizará sustancialmente las proteínas de soja ya que un nivel alto de hidrólisis puede disminuir las propiedades funcionales de la proteína de soja incluyendo, por ejemplo, capacidad de formación de gel, deterioración del sabor debido a un aumento en hidrolizados moleculares bajos, y similares. Las condiciones del tratamiento de fitasa no son generalmente críticas, y un método para hacer reaccionar una fitasa no es limitado, aunque generalmente es conveniente utilizar una fitasa con una actividad de proteasa baja o incluso ninguna para reducir la probabilidad de hidrólisis de la proteína. El origen de la enzima de fitasa o de la preparación de la enzima de fitasa no es específicamente limitado siempre y cuando tenga una actividad de hidrolizar el ácido fítico suficiente que sea beneficiosa. Generalmente, un derivado de fitasa de un microorganismo es más ventajoso que uno derivado de una planta en vista de la prevención de la hidrólisis y desperdicios de la proteína debido a que el anterior tiene una actividad de hidrolizar el ácido fítico más alta y una actividad de proteasa coexistente más baja. En una modalidad conveniente, la fitasa, en una cantidad de 0.1 a 100 unidades/gramos, preferiblemente de 0.5 a 50 unidades/gramos del contenido sólido, se hace reaccionar con la cuajada de proteína de soja precipitada a un pH de 2.5 a 7.5 y una temperatura de 20 a 70°C por aproximadamente 5 minutos a 3 horas. Según lo utilizado adjunto, una unidad de una actividad de fitasa representa la cantidad de una enzima requerida para liberar 1 µmol de ácido fosfórico del sustrato, ácido fítico, durante un minuto de la etapa inicial de la reacción bajo condiciones estándares (es decir, pH 5.5, 37°C) . Los parámetros exactos del tratamiento de fitasa no son críticos y los parámetros convenientes se pueden determinar por uno experto en la técnica. Los procesos de la presente invención descrita adjunto producen una composición que contiene proteínas de soja que tiene una funcionalidad excelente cuando es utilizada en un ambiente ácido, tal como en una bebida acida, donde el pH es generalmente de aproximadamente 3 a aproximadamente 4.5, y más generalmente de aproximadamente 3.2 a aproximadamente 3.8. Las composiciones que contienen proteínas de soja han mejorado la solubilidad, translucidez, características de suspensión, y estabilidad con respecto a las composiciones que contienen proteínas de soja preparadas convencionalmente en ambientes ácidos, y no producen la sedimentación significativa durante un período de tiempo prolongado. Dicho de otra manera, las composiciones que contienen proteínas de soja producidas por los procesos de la presente invención tienen puntos isoeléctricos que son más altos que las composiciones que contienen proteínas de soja convencionales. Debido a que los puntos isoeléctricos son más altos, la solubilidad y características de suspensión de las composiciones que contienen proteínas de soja son más altas en pHs más bajos, dando por resultado propiedades convenientes . Las composiciones que contienen proteínas de soja de la presente invención tienen generalmente un punto isoeléctrico mayor de 4 , y convenientemente mayor de 4.1, 4.2, 4.3, 4,4, o incluso 4.5. Con los puntos isoeléctricos en este intervalo, la solubilidad de las composiciones que contienen proteínas de soja en un pH de aproximadamente 3.2 a aproximadamente 3.8, se mejora de manera significativa. Las composiciones que contienen proteínas de soja de la presente invención, según lo observado anteriormente, tienen una solubilidad mejorada a pHs bajos con respecto a las composiciones que contienen proteínas de soja convencionales. Generalmente, las composiciones que contienen proteínas de soja descritas adjunto tienen una solubilidad mejorada sobre el intervalo de pH de aproximadamente 3 a aproximadamente 4, y específicamente de aproximadamente 3.2 a aproximadamente 3.8. En una modalidad específica, una composición que contiene proteínas de soja preparada de acuerdo con la presente invención tiene una solubilidad mayor de aproximadamente 40% en agua a un pH de 3.5. En otra modalidad específica, una composición que contiene proteínas de soja preparada de acuerdo con la presente invención tiene una solubilidad mayor de aproximadamente 50% o incluso 70% en agua a un pH de 3.7. Además de los puntos isoeléctricos más altos, algunas de las composiciones que contienen proteínas de soja producidas con los procesos de la presente invención han aumentado los niveles de fósforo debido al tratamiento con el reactivo multi-aniónico. En una modalidad, la composición que contiene proteínas de soja tiene una concentración de fósforo de por lo menos aproximadamente 7000 ppm.
Ejemplo 1 En este ejemplo, se producen tres muestras que contienen proteínas de soja experimentales usando un proceso que incluye el tratamiento con una especie multi-aniónica según lo descrito en la presente. Estas tres muestras experimentales entonces se evalúan para su perfil de solubilidad a un pH de 2-7 y para la homogeneidad a un pH de 3.8. Además, una muestra de control (XT-40 disponible comercialmente (Solae, LLC, St. Louis, MO) ) que no se somete al proceso de la especie multi-aniónica, también se evalúa para la solubilidad y homogeneidad. Cada una de las tres muestras que contienen proteínas de soja experimentales, se prepara en la superficie de una mesa usando la cuajada de proteína de soja precipitada con ácido clorhídrico de una manera convencional según lo descrito adjunto el día antes del tratamiento con la especie multi-aniónica y la evaluación. La cuajada se produce vía una extracción contracorriente con hidróxido de sodio agregado a la segunda extracción y el ácido clorhídrico se utiliza como el ácido de precipitación. La cuajada se enfría durante la noche. La cuajada precipitada se diluye a 10% (sobre una base de sólidos) en agua y se divide en tres muestras experimentales. Cada una de las tres muestras luego se ajusta a un pH de 3.5 con el ácido clorhídrico. A la primera muestra experimental (muestra 1) entonces se agrega 5.0% (sobre una base de sólidos) de fosfato dihidrógeno de sodio. A la segunda muestra experimental (muestra 2) se agrega 3.0% (sobre una base de sólidos) de fosfato dihidrógeno de sodio. A la tercera muestra experimental (muestra 3) se agrega 1.5% de fosfato dihidrógeno de sodio. El control (XT-40 disponible comercialmente de The Solae Company, St. Louis, MO) también se diluye a 10% (sobre una base de sólidos) pero sin tener ningún fosfato dihidrógeno agregado al mismo. Las muestras 1, 2, y 3 se tratan con fosfato dihidrógeno de sodio por 10 minutos a temperatura ambiente . Las tres muestras experimentales luego se tratan en una unidad Microthermics con vapor directo a una temperatura de aproximadamente 250°F por aproximadamente ocho a nueve segundos . El control se trata con vapor directo a una temperatura de aproximadamente 250°F por aproximadamente 10.5 segundos. Después de los tratamientos con calor, cada una de las tres muestras experimentales y la muestra de control se tamizan (60 malla) y se secan por aspersión en un secador Niro. Las tres muestras experimentales y la muestra de control entonces se evalúan funcionalmente tal y como sigue: (1) solubilidad en ambiente ácido; y (2) homogeneidad a un pH de 3.8. Las tres muestras experimentales y muestra de control primero se prueban por su solubilidad acida en diversos pHs . Las muestras se prueban por solubilidad a un pH de 3, 3.5, 3.8, 4.0, 4.5, 5.0, y 6.0 debido al interés particular en bebidas acidas. El método de prueba es como sigue: Para cada muestra, 0.48 gramos de la muestra se introducen en un recipiente de 100 ml junto con 60.0 gramos de agua y se agitan con un agitador magnético hasta que se obtiene una dispersión. Una vez que se disperse la muestra, el pH de la solución acuosa se ajusta, con diluir ácido clorhídrico o diluir hidróxido de sodio, al pH deseado para la prueba (es decir, 3, 3.5, 3.8, 4.0, 4.5, 5.0, ó 6.0). Una vez que se ajuste el pH, el recipiente se introduce en un baño con vibrador y se hace vibrar a 100 ciclos por minuto por aproximadamente 1 hora. Después de la vibración, el pH de la muestra se verifica y, en caso de ser necesario, se ajusta nuevamente al pH deseado con diluir ácido clorhídrico o diluir hidróxido de sodio. La muestra entonces se pone a vibrar por una hora adicional a 100 ciclos por minuto, sin importar si el pH tiene que reajustarse. Después de completar la vibración, cada muestra se introduce, en la misma cantidad, en tubos de centrifugado y se centrifuga por 10 minutos a 2000 rpm. Después de centrifugar, 1 ml de la muestra se retira de cada tubo y se introduce en un tubo de prueba etiquetado. En cada tubo que contiene el 1 ml de la muestra se introduce 4 ml de solución de biuret y la suspensión se somete a torbellino por algunos segundos para mezclarse. Cada tubo entonces se deja asentar por treinta minutos para revelarse. Un tubo vacío también es preparado comprendiendo 1 ml de agua desionizada y la solución de biuret. Después de asentarse, cada tubo se lee en un espectrofotómetro a 550 nm, y la cantidad de proteína soluble calculada restando la lectura para el tubo vacío y dividiendo la lectura para la muestra por la lectura para la proteína total y multiplicando el resultado por 100. Además, las tres muestras experimentales y la muestra de control se evalúan para la homogeneidad, que mide la separación de las dispersiones aisladas preparadas con una mezcla mínima y proporciona un medio para determinar el aspecto de suspensión preparada. Diez gramos de cada muestra experimental y de control se pesan y se introducen en agua destilada (200 ml a 23°C + 5°C) en una vasija mezcladora. Tres gotas de desespumante (Pegosperse) se agregan a cada muestra experimental y de control y el pH del líquido ajustado a 3.8 con ácido clorhídrico. Un montaje de lámina entonces se une y cada muestra se mezcla por 10 segundos a velocidad baja en un mezclador estándar. Después de 24 horas transcurridas, se toma una fotografía de cada muestra para la evaluación de la homogeneidad. Los resultados del perfil de solubilidad se muestran en la figura 1. De esta figura 1, se observa fácilmente que la muestra 3 (1.5% de tratamiento) es la más soluble sobre el intervalo ácido de mayor interés, un pH de aproximadamente 3.5 a aproximadamente 4.0. Además, las muestras 1 y 2 también muestran alta solubilidad en el intervalo de pH de aproximadamente 3.5 a aproximadamente 4.0. Además, las tres muestras experimentales son más solubles que la de control a un pH de aproximadamente 3.8. Estos datos indican que el tratamiento multi-aniónico produce composiciones de proteína de soja con alta solubilidad a pHs bajos . Los resultados de la evaluación de la homogeneidad a un pH de 3.8 se muestran en la figura 2. De la figura 2, se ve que después de 24 horas de permanecer sin alteración, la muestra de control tiene una capa superior clara y un sedimento mullido. Las tres muestras experimentales son homogéneas a través del cilindro sin sedimentación notable. De acuerdo con esto, las muestras experimentales se realizan mucho mejor con respecto a la sedimentación según lo comparado al control cuando son observadas después de 24 horas. No hay diferencias observadas con respecto a la sedimentación con las tres muestras experimentales. De los datos obtenidos en este ejemplo, se muestra que la introducción de la especie multi-aniónica en las tres muestras experimentales aumenta la solubilidad acida y la homogeneidad de las muestras. La adición de 3.0% y 5.0% aumenta la solubilidad de las muestras respectivas de acuerdo a lo comparado al control, pero no tanto como la adición de 1.5%. De manera significativa, las tres muestras experimentales tratadas con la especie multi-aniónica no muestran ninguna sedimentación después de 24 horas, mientras que el control muestra un asentamiento significativo.
Ejemplo 2 En este ejemplo, se producen cuatro muestras experimentales que contienen proteínas de soja usando un proceso similar al señalado en el ejemplo 1. Estas cuatro muestras experimentales entonces se evalúan para el perfil de solubilidad a un pH de 3-6 y para la homogeneidad a un pH de 3.8. Además, una muestra de control (XT-40 disponible comercialmente (Solae, LLC, St. Louis, MO) ) que no se somete al proceso de especie multi-aniónica señalado en el ejemplo 1 también se evalúa su solubilidad y homogeneidad. Las cuatro muestras experimentales preparadas se tratan de acuerdo al proceso del ejemplo 1 con la especie multi-aniónica como se indica a continuación: (1) Muestra 1: 1.23% de citrato de sodio, (2) Muestra 2: 2.5% de citrato de sodio, (3) Muestra 3: 4.9% de citrato de sodio, y (4) Muestra 4: 1.0% de fosfato dihidrógeno de sodio. El proceso como se indica en el ejemplo 1, se utiliza con excepción que las cuatro muestras se tratan a un pH de 3.45 y se calientan a una temperatura de 250°F for 10 segundos. El control es preparado como se señaló en el ejemplo 1 Usando el método de prueba del perfil de solubilidad del ejemplo 1, las muestras 1, 2, y 3 (cada una tratada con citrato de sodio) se evalúan para su solubilidad en un intervalo de pH de 3 a 6. Además, las muestras 1 y 4 se comparan con la muestra de control sobre un intervalo de pH de 3 a 6. Además, usando el método de prueba de homogeneidad indicado en el ejemplo 1, las cuatro muestras experimentales y de control se evalúan para su homogeneidad después de 24 horas. Los resultados del perfil de solubilidad para las muestras 1, 2, y 3 (muestras tratadas con citrato de sodio) se muestran en la figura 3. De esta figura 3, se observa fácilmente que cada una de las muestras experimentales tratadas con citrato de sodio exhiben poca diferencia en solubilidad en el intervalo de pH de 3-4. Cada una de las tres muestras probadas tiene una solubilidad muy alta en este intervalo . Los resultados del perfil de solubilidad para las muestras 1, 4, y de control se muestran en la figura 4. De esta figura 4, se observa que la muestra tratada con citrato de sodio y la muestra tratada con fosfato son ambas considerablemente más solubles en el intervalo de pH de 3-4 con respecto a la de control. Las muestras experimentales 1 y 4 muestran una solubilidad similar en este intervalo de pH. De interés particular es el pH de 3.8, donde la muestra tratada con citrato y la muestra tratada con fosfato son solubles por arriba del 80% con respecto a la de control que es solamente 20%-30% soluble. De los resultados de la evaluación de homogeneidad a un pH de 3.8, se observó que después de 24 horas de permanecer sin alteración, la muestra de control tiene una capa superior clara y un sedimento mullido. Las cuatro muestras experimentales son homogéneas a través del cilindro sin una sedimentación notable de jaspeado. Basándose en esto, las cuatro muestras experimentales se realizan mucho mejor con respecto a la sedimentación en comparación a la de control cuando se observó después de 24 horas. Ninguna diferencia se observó con respecto a la sedimentación con las cuatro muestras experimentales.
Ejemplo 3 En este ejemplo, se produce una muestra experimental que contiene proteína de soja usando un proceso similar al señalado en el ejemplo 1. Esta muestra experimental entonces se evalúa para el perfil de solubilidad a un pH de 3-6. Además, una muestra de control (XT-40 disponible comercialmente (Solae, LLC, St. Louis, MO) ) que no se somete al proceso de especie multi-aniónica en el ejemplo 1, también se evalúa para la solubilidad. La muestra experimental preparada se trata según el proceso del ejemplo 1 con una especie multi-aniónica de sulfato del ácido sódico (1.0% sobre una base de sólidos). El proceso de acuerdo a lo dispuesto en el ejemplo 1, se utiliza con excepción que la muestra se trata a un pH de 3.45 y se calienta a una temperatura de 250°F por 10 segundos. El control se preparó como se indica en el ejemplo 1. Usando el método de prueba del perfil de solubilidad del ejemplo 1, la muestra experimental y el control se evalúan para su solubilidad en un intervalo de pH de 3 a 6. Los resultados del perfil de solubilidad para la muestra experimental y la de control se muestran en la figura 5. De esta figura 5, se ve fácilmente que la muestra experimental tratada con sulfato del ácido sódico tiene una solubilidad de manera significativa más alta con respecto a la de control en el intervalo de pH de 3-4.
Ejemplo 4 En este ejemplo, las muestras 1, 2, y 3, preparadas como en el ejemplo 1 (es decir, las tres composiciones que contienen proteínas de soja preparadas con un proceso que incluye una etapa de tratamiento multi-aniónico) se introducen en dos modelos de bebida acida diferentes y las bebidas resultantes se evalúan por su estabilidad después de un mes. La primera bebida acida se basó en 3.0 gramos de la muestra 1, 2 ó 3 del ejemplo 1 en 8 onzas de bebida y la segunda bebida acida se basó en 6.5 gramos de la muestra 1, 2, ó 3 del ejemplo 1 en 8 onzas de bebida acida. Las bebidas acidas en las cuales las muestras del ejemplo 1 se prueban incluyen los ingredientes siguientes según lo indicado en la tabla 1 (primera bebida) y la tabla 2 (segunda bebida) : Tabla 1 *Greenwood #APC4180J3 Tabla 2 La primera bebida y la segunda bebida probadas son hechas dispersando la proteína de muestra en el agua desionizada con esfuerzo cortante alto por 5 minutos y calentándola a 66"C por 10 minutos. A esta suspensión de proteína se agrega el resto de los ingredientes y el pH se ajusta, en caso de ser necesario, a aproximadamente 3 . 7 a aproximadamente 3 . 9 . Cada bebida después se divide en dos muestras y la primera muestra en procesada de forma térmica a 102 °C por 30 segundos y se enfría a 85 °C y la segunda muestra se procesa de forma térmica a 91 °C por 60 segundos . Ambas bebidas entonces se enfrían baj o agua corriente a 25 -27 °C . Como tal , un total de 12 bebidas se elaboraron . Todas las bebidas hechas en este ejemplo se evalúan para la estabilidad de la suspensión después de un mes . Las 12 bebidas que se hacen con las muestras del ejemplo 1 muestran una estabilidad excelente, sin importar la concentración de la muestra (proteína de soja) y los ajustes de la temperatura de pasteurización. Después de un mes de almacenamiento, las 12 muestras no muestran virtualmente ninguna sedimentación. Las cantidades de rastros de sedimentación presentes en parte de la muestra se agitan nuevamente fácil y rápidamente dentro de la solución.
Ej emplo 5 En este ejemplo, tres muestras experimentales que contienen proteína de soja se producen usando un proceso similar al señalado en el ejemplo 1 y se evalúan por su carga iónica neta (también llamada distribución de carga de partículas) a un pH de 3-6. Además, una muestra de control (proteína nativa sin ningún reactivo aniónico múltiple) que no se somete al proceso de especie multi-aniónica señalado en el ejemplo 1 también se evalúa para la carga iónica neta. Las tres muestras experimentales preparadas se elaboran según el proceso del ejemplo 1 y son tratadas con un reactivo de especie multi-aniónica como se indica a continuación: (1) Muestra 1: 2.5% de citrato de sodio; (2) Muestra 2: 1.0% de fosfato dihidrógeno de sodio; y (3) Muestra 3: 1.0% de sulfato del ácido sódico. Según lo observado anteriormente, las tres muestras experimentales y la muestra de control luego se prueban por su distribución de carga de partícula en diverso pHs . Las muestras y el control se prueban en una serie de cinco titulaciones (pH 3, 3.5, 4, 4.5, y 6). El método de prueba es como sigue: Para cada muestra y control, 5.0 gramos se introducen en un recipiente de 600 ml junto con 495 gramos de agua desionizada y se agitan con un agitador magnético hasta que se obtiene una dispersión. Una vez que el material de proteína se disperse en el agua, el pH de la solución acuosa se ajusta, con diluir ácido clorhídrico o diluir hidróxido de sodio, al pH deseado para la prueba (es decir, 3, 3.5, 4, 4.5 , y 6) . Una vez que se ajuste el pH, 10 gramos de la dispersión acuosa se ubican en un recipiente de prueba de PTFE con Pistón and Splash Guard, Part no. PCD 02-4. El recipiente de prueba de PTFE entonces se monta a un Mutek Particle Charge Detector PCD 02 (TMI Inc., Canadá). El PCD se conecta a una computadora capaz de ejecutar un valuador y evaluar las cargas de las muestras en diversos pHs de titulación. Una vez que se determinan las cargas en los diversos pHs de prueba, se determina el punto isoeléctrico de cada muestra. Los resultados del análisis de distribución de carga de partícula se muestran en la figura 6. De la figura 6 , se ve que las cargas de la muestra de control se movieron de aniónicas a catiónicas (es decir, punto isoeléctrico) a un pH muy cerca de cuatro. Las cargas de la muestra 1 y muestra 2 se movieron de aniónicas a catiónicas alrededor de un pH de 4.5. La distribución de carga de la muestra 3 se movió de aniónica a catiónica a un pH entre 4 y 4.5. De los datos obtenidos en este ejemplo, se muestra que la introducción de la especie multi-aniónica en las tres muestras experimentales movió los puntos isoeléctricos de las muestras a pHs más altos en comparación al punto isoeléctrico del control . Este cambio en el punto isoeléctrico da lugar a muestras de especie multi-aniónica que tienen una solubilidad aumentada a pHs más bajos. Se hace constar que con relación a esta fecha, el mejor método conocido por la solicitante para llevar a la práctica la citada invención, es el que resulta claro de la presente descripción de la invención.

Claims (15)

  1. REIVINDICACIONES Habiéndose descrito la invención como antecede, se reclama como propiedad lo contenido en las siguientes reivindicaciones : 1. Proceso para producir una composición que contiene proteínas de soja, caracterizado porque comprende: preparar un extracto de proteína de soja de hojuelas de soja suspendiendo las hojuelas de soja en una solución de extracción y centrifugándolas para producir el extracto de proteína de soja; poner en contacto el extracto de proteína de soja con un ácido para formar una cuajada de proteína de soja; poner en contacto la cuajada de proteína de soja con un reactivo multi-aniónico para producir una suspensión de proteína de soja modificada; calentar la suspensión de proteína de soja modificada a un pH ácido; y secar por aspersión la suspensión de proteína de soja modificada para producir la composición que contiene proteínas de soja.
  2. 2. Proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque comprende además la etapa de introducir en la suspensión de proteína de soja modificada, antes del calentamiento de la suspensión de proteína de soja precipitada modificada, un agente estabilizador.
  3. 3. Proceso de conformidad con la reivindicación 2, caracterizado porque el agente estabilizador se selecciona del grupo que consiste de alginato de propilenglicol, carboximetilcelulosa, goma guar, goma arábiga, goma de xantano, y combinaciones de los mismos.
  4. 4. Proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque la etapa de poner en contacto el reactivo multi-aniónico incluye adicionalmente poner en contacto la cuajada de proteína de soja con fitasa.
  5. 5. Proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el ácido usado para precipitar la cuajada de proteína de soja se selecciona del grupo que consiste de ácido clorhídrico, ácido fosfórico, ácido cítrico, ácido sulfúrico, y combinaciones de los mismos.
  6. 6. Proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el reactivo multi-aniónico se selecciona del grupo que comprende una sal metálica alcalina de un anión polivalente, una sal metálica alcalinotérrea de un anión polivalente, y combinaciones de las mismas.
  7. 7. Proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el reactivo multi-aniónico se selecciona del grupo que consiste de citrato de sodio, fosfato hidrógeno de sodio, sulfato hidrógeno de sodio, fosfato dihidrógeno de sodio, y combinaciones de los mismos.
  8. 8. Proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el reactivo de aniones múltiples está presente durante el contacto de la cuajada de proteína de soja en una cantidad de aproximadamente 0.1% (en peso de la cuajada de proteína de soja) a aproximadamente 5% (en peso de la cuajada de proteína de soja) .
  9. 9. Proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el proceso comprende adicionalmente la etapa de introducir la cuajada de proteína de soja en una solución acuosa antes de ponerse en contacto con el reactivo de aniones múltiples .
  10. 10. Proceso de conformidad con la reivindicación 9, caracterizado porque el pH de la solución acuosa es de aproximadamente 2.5 a aproximadamente 4.5.
  11. 11. Proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque la suspensión de proteína de soja modificada se calienta a un pH de aproximadamente 2.5 a aproximadamente 4.5.
  12. 12. Composición que contiene proteínas de soja, caracterizada porque comprende una proteína de soja, la composición que contiene proteínas de soja tiene un punto isoeléctrico mayor de 4 , en donde la composición que contiene proteínas de soja es preparada por un proceso que incluye una etapa de tratamiento que comprende tratar una cuajada de proteína de soja precipitada con un reactivo multi-aniónico.
  13. 13. Composición que contiene proteínas de soja de conformidad con la reivindicación 12, caracterizada porque el reactivo multi-aniónico se selecciona del grupo que consiste de citrato de sodio, fosfato hidrógeno de sodio, sulfato hidrógeno de sodio, fosfato dihidrógeno de sodio, y combinaciones de los mismos .
  14. 14. Composición que contiene proteínas de soja de conformidad con la reivindicación 12, caracterizada porque la etapa de tratamiento que comprende tratar una cuajada de proteína de soja precipitada con un reactivo multi-aniónico, incluye utilizar de aproximadamente 0.1% (en peso de la cuajada de proteína de soja precipitada) a aproximadamente 5% (en peso de la cuajada de proteína de soja precipitada) de reactivo multi-aniónico.
  15. 15. Composición que contiene proteínas de soja, caracterizada porque comprende una proteína de soja y por lo menos aproximadamente 7000 ppm de fósforo, la composición que contiene proteínas de soja tiene un punto isoeléctrico mayor de 4.
MX2007010299A 2005-02-28 2006-02-28 Proteinas de soja tratadas con aniones multiples y metodos para su preparacion. MX2007010299A (es)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US11/068,278 US20060193966A1 (en) 2005-02-28 2005-02-28 Multi-anion treated soy proteins and methods for preparation thereof
PCT/US2006/007064 WO2006093955A1 (en) 2005-02-28 2006-02-28 Multi-anion treated soy proteins and methods for preparation thereof

Publications (1)

Publication Number Publication Date
MX2007010299A true MX2007010299A (es) 2007-09-26

Family

ID=36264055

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
MX2007010299A MX2007010299A (es) 2005-02-28 2006-02-28 Proteinas de soja tratadas con aniones multiples y metodos para su preparacion.

Country Status (7)

Country Link
US (1) US20060193966A1 (es)
EP (1) EP1853122A1 (es)
JP (1) JP2008531054A (es)
AU (1) AU2006218673A1 (es)
BR (1) BRPI0608020A2 (es)
MX (1) MX2007010299A (es)
WO (1) WO2006093955A1 (es)

Families Citing this family (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20070207254A1 (en) * 2006-03-03 2007-09-06 Specialty Protein Producers, Inc. Methods of separating fat from soy materials and compositions produced therefrom
WO2007103785A2 (en) * 2006-03-03 2007-09-13 Specialty Protein Producers, Inc. Plant-derived protein compositions
WO2007103753A1 (en) 2006-03-03 2007-09-13 Specialty Protein Producers, Inc. Methods of separating fat from soy materials and compositions produced therefrom
CN101686708A (zh) * 2007-04-26 2010-03-31 不二制油株式会社 酸溶性大豆蛋白质的制备方法
CA2726700C (en) * 2008-06-12 2018-05-22 Universite Laval Modified protein excipient for delayed-release tablet
US8945895B2 (en) * 2009-07-31 2015-02-03 Baxter International Inc. Methods of purifying recombinant ADAMTS13 and other proteins and compositions thereof
AU2011349004B2 (en) * 2010-11-24 2016-02-25 Burcon Nutrascience (Mb) Corp. Astringency in soy protein solutions
CN109535240B (zh) * 2018-11-02 2022-05-20 广东海洋大学 一种改善鱼肉肌球蛋白性能的方法

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3830942A (en) * 1970-08-13 1974-08-20 Ralston Purina Co Non-isoelectric protein
US3863016A (en) * 1972-11-22 1975-01-28 Nisshin Oil Mills Ltd Process for the preparation of edible fibers with excellent masticability
BR9816237B1 (pt) * 1997-04-04 2012-10-30 farinha de soja com altos teores de beta-conglicinina e ingrediente de alimentação animal.
US7465470B2 (en) * 2001-02-28 2008-12-16 Fuji Oil Company, Limited Process for producing a soybean protein usable in acidic foods
US7229659B2 (en) * 2003-06-17 2007-06-12 Solae, Llc Process for making stable protein based acid beverage

Also Published As

Publication number Publication date
BRPI0608020A2 (pt) 2009-11-03
JP2008531054A (ja) 2008-08-14
AU2006218673A2 (en) 2006-09-08
EP1853122A1 (en) 2007-11-14
WO2006093955A1 (en) 2006-09-08
AU2006218673A1 (en) 2006-09-08
US20060193966A1 (en) 2006-08-31

Similar Documents

Publication Publication Date Title
FI86951B (fi) Foerfarande foer framstaellning av sojaproteinisolat med laog fytathalt.
MX2007010299A (es) Proteinas de soja tratadas con aniones multiples y metodos para su preparacion.
KR100809196B1 (ko) 대두 단백질 및 그 제조법과 그것을 사용한 산성의 단백질식품
RU2318397C2 (ru) Увеличенное извлечение белка из семян масличных культур
CA2438251C (en) Highly soluble, high molecular weight soy protein
CA2284668C (en) High beta-conglycinin products and their use
JP5871910B2 (ja) 植物タンパク質のアルカリ加水分解物を調製する方法
AU2002255569A1 (en) Highly soluble, high molecular weight soy protein
GB2372509A (en) Beta-glucan preparation process, food additive and food product
US20060062894A1 (en) 7S/2S-rich soy protein globulin fraction composition and process for making same
US5750183A (en) Process for producing proteinaceous microparticles
WO2015098930A1 (ja) 植物性分離蛋白およびその製造法
US20060228462A1 (en) Processes for making functional soy protein isolate compositions
US20140314944A1 (en) Industrial method for preparing alkaline hydrolysates of vegetable proteins
CN104789622A (zh) 一种低致敏性低腥味鱼蛋白肽全粉及其工业化制备方法和应用
JP2003250460A (ja) 乳蛋白質の機能性改質方法
US20060228463A1 (en) Soy protein isolate composition having improved functionality
WO2001052665A1 (en) MILK AND CHEESE MODIFICATION PROCESS, INCLUDING METHODS OF EXTRACTING β-LACTOGLOBULIN AND CASEINS FROM MILK AND MILK PRODUCTS, AND NOVEL PRODUCTS THEREBY PRODUCED
CN113943769A (zh) 一种糯米糠蛋白、多肽及可溶性膳食纤维的联产提取方法
JP6409190B2 (ja) 米糠加水分解物を製造する方法
CN1698453A (zh) 含有碱土金属盐的植物蛋白组合物及其制备方法
CA3026673A1 (en) Methods of separating phosvitin and hdl from an egg yolk product and resulting compositions
CN111374216B (zh) 一种制备植物性分离蛋白质的方法和制得的蛋白质
JPS62232340A (ja) 食品素材の製造法
Jiang et al. One-step high efficiency separation of prolyl endopeptidase from Aspergillus niger and its application