KR890004091B1 - 과산화 수소를 형성하는 살코신 산화효소 및 그 제법 - Google Patents

과산화 수소를 형성하는 살코신 산화효소 및 그 제법 Download PDF

Info

Publication number
KR890004091B1
KR890004091B1 KR1019860004175A KR860004175A KR890004091B1 KR 890004091 B1 KR890004091 B1 KR 890004091B1 KR 1019860004175 A KR1019860004175 A KR 1019860004175A KR 860004175 A KR860004175 A KR 860004175A KR 890004091 B1 KR890004091 B1 KR 890004091B1
Authority
KR
South Korea
Prior art keywords
salcosine
oxidase
creatinine
enzyme
creatine
Prior art date
Application number
KR1019860004175A
Other languages
English (en)
Other versions
KR860009127A (ko
Inventor
마이르 울리히
묄러링 한스
시델 조아킴
시델 한스
Original Assignee
뵈링거 만하임 게엠베하
독토르.다움 · 독토르.포우쿠에트
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 뵈링거 만하임 게엠베하, 독토르.다움 · 독토르.포우쿠에트 filed Critical 뵈링거 만하임 게엠베하
Publication of KR860009127A publication Critical patent/KR860009127A/ko
Application granted granted Critical
Publication of KR890004091B1 publication Critical patent/KR890004091B1/ko

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0012—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7)
    • C12N9/0026—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7) acting on CH-NH groups of donors (1.5)
    • C12N9/0032—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7) acting on CH-NH groups of donors (1.5) with oxygen as acceptor (1.5.3)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/841—Chainia
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/886—Streptomyces
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/908—Streptovirticillium

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)
  • Cosmetics (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

내용 없음.

Description

과산화 수소를 형성하는 살코신 산화효소 및 그 제법
본 발명은 송지된 살코신(sarcosine) 산화 효소에 비해 안정성이 증진된 청정제-포함 분석시약 내에서의 신규한 살코신 산화효소에 관한 것이다.
살코신 산화요소(E.C.1.5.3.1)는 특히 살코신, 크레아틴 및 크레아티닌의 효소적 정량에 이용할 수 있으며, 혈청, 혈장 혹은 소변내에 크레아틴의 효소적 정량은 임상적 진단에 매우 중요하다. 크레아티닌 아미도 가수분해(E.C.3.5.2.10), 크레아틴 아미디노 가수분해 효소(E.C.3.5.3.3) 및 살코신 산화효소 촉매 반응의 결합에 의해서 최종적으로 과산화수소가 크레아티닌으로 부터 1 :1의 화학 량론비로 생성되며 이것은 간단한 방법의 비색계에 의해 정량할 수 있다. 많은 수의 색원체계가 특히 이 비색정량을 위해 개발되었는데 예를 들면 트린더(Trinder)형 (Bergmeyer "Methoden der enzymatischen Analyse" 4th edition, volume1(1983) page197 참조)이 있는데 이 경우는 퍼옥시다네 존재하에 4-아미조안티피린 및 페놀릭 혹은 아닐리닉 결합제로 부터 과산화수소의 존재에 의해 발색물질이 산화적으로 생성되며 발색물질의 양(혹은 강도)는 생성된 과산화수소의 양과 직선관계를 가진다.
살코신 반응에 기인한 크레아티닌 정량은 공지된 효소적 크레아티닌 시험법(Bergmeyer "Methoden der enzymatischen Analyse" 3th edition, volume1(1974) page 1834 Tanganelli 등, Clin. Chem., 28, 1461/1983)과 비교하여 사용한 색결합제의 성질에 따라 혈청중 낮은 크레아티닌 농도의 진단 결정 범위(44-97μmol/l)에서도 정확한 높은 검출감도의 잇점은 분석의 정확도에 매우 중요하다. 더구나 색원체 물질의 안정성은 중성 수용매체 내에서 uv 시험법에 사용되는 지지제인 NADH 보다 더 좋다.
한편 오늘날 까지도 가장 흔히 이용되는 방법인 Jaff'e에 따른 크레아티닌 정량법(Hoppe-Seyler's Z.Physiol. Chem., 10. 391/1886)이 있는데 이 방법은 대체로 높은 특이성을 나타내며 따라서 진단적으로 확실성이 증진된 것이다.
마지막으로 부식성의 강알칼리 시약의 이용은 현재 잘 이용되고 있지 않다.
그러나 살코신 산화효소의 이용은, 예를들어 크레아티닌 정량을 위해, 미리 조성된 시약이 필요한데 이 시약은 0 내지 25℃에서 적어도 수일간 보관에 안정하며 더구나 높은 온도(30~37℃)에서 측정할 경우에도 필요한 최소 반응시간 동안 현저한 활성의 감소를 보이지 않는다. 때문에 임상화학에서 혼탁한, 트리클리세리드가 풍부한 혈청을 자주 시료로 쓸때 효소적 분석시약은 소위 청정제를 포함하는 것이 바람직하며 대부분 비이온성 청정제(폴리 옥시에틸레이트 알킬 혹은 아르알킬 알콜)과 함께 리파제의 조합과 염화나트륨 같은 담즙 산염을 강한 리파에믹(lipaemic)시료에서도 광학적 측정에 교란을 주지 않는 용해제로 포함된다.
예를들어 그와같은 혼탁한 시료내에 크레아티닌 정량을 하기위해서 살코신 산화효소는 상기한 보존 및 반응 조건내에서 청정제에 의한 변성 혹은 불확성화에 충분히 저항성을 가져야 한다.
더구나 살코신 산화효소는 바람직한 효소 성질을 가지고 있다. 예를들면 살코신에 대한 낮은 미카엘리스(Michaelis) 상수 및 높은 최대 반응속도 때문에 살코신, 크레아틴 및 크레아티닌 정량의 겨우 연합 정량 시간에 필수적이다. 예를들어 크레아티닌의 효소적 정량은 높은 온도(37℃) 및 청정제와 용해제의 존재하에서도 실시할 수 있기 때문에 적당한 효소 성질은 이러한 평상 조건의 경우에 상당히 중요하다.
관찰에 따르면 공지된 살코신 산화효소는 이와같은 청정제를 포함한 분석시약 내에서 만족할만한 보존 안정성을 나타내지 않으며 또한 높은 반응온도에서도 안정성을 보이지 않는다.
따라서 상기한 성질 및 특히 안정성 기준에 적합한 성질을 지닌 살코신 산화효소가 필요하다.
따라서 본 발명에 의해서 스트랩토마이세타시에로부터 25℃, 0.15mol/l인산 칼륨(pH 7.9) 및 계면 활성제의 존재하에서도 2일후에 처음 활성의 적어도 40%를 나타내는 살코신 산화효소를 제공한다.
37℃, 청정제 포함 매치에서 본 발명에 따른 살코신 산화효소는 살코신에 대한 KM값이 2내지 4mol/l이다.
이와 비교해서 정량에 충분히 안정한 공지된 살코신 산화효소의 KM값은 같은 조건하에서 16 내지 20mmol/l이다.
본 발명에 따른 효소는 스트랩토마이세타시에(The Prokaryotes, Vol Ⅱ(1981),2028)과(科)에 속하는 모든 종, 예를들면 카이니아 퍼푸로제나 DSM 43 156, 카이니아 오크라시에 DSM 43 155, 스트랩토마이세스 프로쿨러스 DSM 40 327, 스트랩토버 티실리움 sp. DSM 40 237 및 키라사토아 퍼푸리아 DSM 43 362에서 발견된다.
본 발명의 효소는 4개의 서로 다른 서브유니트로 구성되어 있으며 분자량은 약 170kD이다.
이 효소는 pH범위 6 내지 9 및 40℃이하의 온도에서 안정하다. 50℃에서 이 효소는 15분내에 불활성화된다. 반응의 적정온도는 37℃이며 적정 pH는 pH8.0이다. 높은 기질특이성이 기질 유사물의 낮은 전환으로 보여졌다. 따라서 예를들러 N,N,-디메틸글리신의 전환율은 살코신 특이적 반응의 1%밖에 안된다.
살코신(인산완충용액 ; TES완충용액)에 대한 KM값은 25℃에서 여러가지 억압시약내에서 측정되었으며 그 값은 2 내지 3mmol/l이다. Vmax는 약 6U/mg단백질이다. 다음의 표 Ⅰ은 본 발명에 따른 여러가지 효소제제에서 살코신에 대한 KM값을 25℃와 37℃에서 측정한 것이다. 비교하기 위하여 그에 따른 공지된 바실러스 효소의 값도 나타내었다.
[표 Ⅰ]
Figure kpo00001
억압시약 a : 1당 0.15mole인산 칼륨 혹은 0.1mole TES/KOH(pH 7.9), 8.6mmole 2,4,6-트리브로모-3-히드시벤조산, 0.8mmole 4-아미노안티피린, 10μmole페토시안화칼륨, 5mmole염화나트륨, 0.5% 루텐솔(Lutensol) ON 50, 0.2% 소듐아지드. 0.5mmole 티트리플렉스(Titriplex) Ⅲ, 2000U 리파제, 2000U 퍼옥시다제 및 10000U아스코베이트 산화 효소.
본 발명에 따른 효소는 청정제 포함 매체내에 37℃에서 탁월한 안정성을 지니며 이는 조효소 용액 뿐 아니라 전제된 효소에서도 나타난다. 다음의 표Ⅱ는 본 발명에 따른 효소와 공지된 살쿄신 산화 효소와의 비교이다.
[표 Ⅱ]
Figure kpo00002
억압시약 b : 0.15mole 인산칼륨(pH 7.9), 8.6mmole 2,4,6-트리브로모-3-히드록시벤조산, 0.8mmol 4-아미노안티피린, 10μmole 페로시안화칼륨, 5mmole 염화나트륨, 0.5%루텐솔 ON 50, 0.2%소듐아지드 0.5mmole 티트리플랙스 Ⅲ, 2000U 리파제, 2000U 퍼옥시다제, 1000U 아스코베이트 산화효소, 25000U 레아티닌아제, 12000U 크레아티나제, ＞100U 살코신 산화효소.
위의 값은 오직 바실러스로 부터의 효소만이 필적하는 안정성을 보여주며 반면 다른 모든 효소는 완전히 실제적 이용하는 불충분한 안정성을 나타낸다.
다음 표Ⅲ은 본 발명에 따른 효소와 바실러스 sp. 효소와의 25℃에서 장기간 동안의 안정성을 보여준다.
[표 Ⅲ]
Figure kpo00003
억압시약 c : 억압시약 b조성에 색원체 색계의 첨가만을 제외시켰다. 0.15mole 인산칼륨(pH 7.9)대신 0.1mole TES/KOH를 하였다.
위의 값은 본 발명의 효소가 이전에 공지된 살코신 산화효소의 장기간 동안의 안정성이 훨씬 좋다는 것을 보여준다.
미카엘리스 상수가 작기 때문에 본 발명에 따른 효소는 살코신, 크레아틴 혹은 크레아닌티닌의 효소적 정량을 본질적으로 빠른 시간내에 수행가능하다. 0내지 25℃에서 매우 좋은 보존안정성을 가지고 있으며 살코신, 크레아틴 혹은 크레아티닌의 37℃에서의 정량시 대부분의 공지된 살코신 산화효소 보다 더욱 안정하다.
다음의 실시예는 본 발명의 설명을 위한 것이다.
[실시예 1]
카이니아 퍼푸로제나 DSM 43156의 배양
미생물은 교반하는 플라스크내 다음 조성물의 완전 배지에서 배양한다 : 5g 이스트 익스트랙트, 3g 펩톤(트립신으로 절단된), 2g 염화 나트륨, 0.24g 마그네슘 설페이트 헵타하이드레이트, 0.014g 칼슘 클로라이드 헵타하이드레이트, 2g 글루코오스, 10g 살코신 및 1l물(pH 7.0). 28℃에서 생성된 배양물을 30시간 후에 얻으며 활성은 약 400U/l이다.
[실시예 2]
카이니아로 부터 살토신 산화효소(E.C.1.5.3.1)의 분리
2.9Kg 카이니아 퍼푸로제나 DSM 43156(95l 배양물로 부터 얻은)의 침전물을 15l 20밀리몰/l 인산 완충액(pH 0.8)에 현탁시키고 4g 타이소자임으로 25℃에서 4시간 동안 소화시킨다. 소화 현탄액에 10%폴리에틸렌이미(폴리민 G-20) 용액(BASF)을 부가하고 핵산 및 외래 단백질을 분리한다.
상등액에 존재하는 살코신 산화효소는 약한 염기의 음이온 교환기(DEAE-세파덱스)에 결합되고 염을 증가시키면서 용리시킨다.
용리물을 황산 암모늄으로 6.0몰/l농도까지 하고, 효소는 페닐-세파로스에 결합시키고 황산 암모늄(인산 완충액에서)을 감소시키면서 크로마토그래피한다. 4U/mg단백질과 같이 용리물은 황산 암모늄으로 2.4몰/l 농도까지 맞춘다. 침점물은 0.1몰/l 인산 완충액을 넣고 살코신 산화효소는 분자체(세파크릴-S-200,Pharmacia)를 통과시켜 정제한다.
정제한 효소의 특이 활성은 5.5U/mg 단백질이다.
[실시예 3]
크레아티닌의 정량에 살코신 산화효소를 사용
a) 시약 1(샘플 블랭크<blank> 시약) :
인산칼륨(pH 7.9) 150mmole/l
(또는 0.1mole/l. TES/KOH pH7.9)
4-아미노안티피린 0.8mmole/l.
2,4,6-트리브로모-3-하이드록시벤조산 8.6mmole/l.
페로시안화 칼륨 10μmole/l
코올산 나트륨 5mmole/l
루텐솔 0.5%(w/v)
크레아틴아미디노 가수분해효소 12U/ml
실시예 2의 살코신 산화효소 6.5U/ml.
페옥시파제 2U/ml.
리파제 2U/ml.
아스코베이트 산화효소 10U/ml.
b) 시약 2(샘플 시약) :
시약+크레아티닌 아미도 가수분해 효소 25U/ml
c) 테스트/정량 배치(batch)의 실행
파장 546nm : T=25℃(또는 37℃) :
층 두께=1cm 공기에서 측정
Figure kpo00004
25 또는 37℃에서 20분간 배양하고, 흡광도 E1-E4를 측정한다. E=(E4-E3) -(E2-E1). 수성표준액(2mg/dl)과 동시에 : 샘플내에서 크레아티닌 농도를 계산한다. 이 목적을 위해 표준액은 샘플과 동일한 방법으로 정량 배치에 주입한다.

Claims (2)

  1. 0.15mol/l 인산칼륨(pH 7.9)내에서 계면활성제 존재하에 25℃에서 살코신 산화요소를 포함하는 스트렙토마이세타시에 과에 속하는 균주를 배양하고, 그 바이오매스(biomass)로 부터 효소를 분리하여, 2일 후까지도 초기 활성의 최소한 40%활성을 갖는, 과산화 수소 생성용 살코신 산화효소를 제조하는 방법.
  2. 크레아티닌 아미도 가수분해효소, 크레아틴 아미디노가수분해효소 및 살코신 산화효소에 의해 촉매작용 된 반응을 결합시켜서 과산화 수소가 크레아티닌으로 부터 화학양론비 1 : 1로 형성되게 하고, 측색계로 정량하는 것으로 구성되는, 살코신, 크레아틴 또는 크레아틴닌을 정량하는 방법.
KR1019860004175A 1985-05-29 1986-05-28 과산화 수소를 형성하는 살코신 산화효소 및 그 제법 KR890004091B1 (ko)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE3519218.6 1985-05-29
DE19853519218 DE3519218A1 (de) 1985-05-29 1985-05-29 H(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)o(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)-bildende sarcosinoxidase, ihre herstellung und verwendung
DEP3519218,6 1985-05-29

Publications (2)

Publication Number Publication Date
KR860009127A KR860009127A (ko) 1986-12-20
KR890004091B1 true KR890004091B1 (ko) 1989-10-20

Family

ID=6271899

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR1019860004175A KR890004091B1 (ko) 1985-05-29 1986-05-28 과산화 수소를 형성하는 살코신 산화효소 및 그 제법

Country Status (12)

Country Link
US (2) US4743549A (ko)
EP (1) EP0205967B1 (ko)
JP (1) JPS61280271A (ko)
KR (1) KR890004091B1 (ko)
AT (1) ATE63944T1 (ko)
AU (1) AU561098B2 (ko)
CA (1) CA1277269C (ko)
DE (2) DE3519218A1 (ko)
ES (1) ES8800345A1 (ko)
FI (1) FI91645C (ko)
SU (1) SU1582993A3 (ko)
ZA (1) ZA863143B (ko)

Families Citing this family (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3519218A1 (de) * 1985-05-29 1986-12-04 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim H(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)o(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)-bildende sarcosinoxidase, ihre herstellung und verwendung
DK447987A (da) * 1986-08-28 1988-02-29 Union Carbide Canada Ltd Praeparater til afisning og beskyttelse mod tilisning
JP2588707B2 (ja) * 1987-02-27 1997-03-12 小林製薬株式会社 サルコシン・オキシダーゼの製造法
TW257792B (ko) * 1992-10-01 1995-09-21 Lilly Co Eli
US9804154B2 (en) 2013-03-12 2017-10-31 Epinex Diagnostics, Inc. Rapid test for urine albumin and urine creatinine
EP3415910A1 (en) 2017-06-16 2018-12-19 Prevention Medicals s.r.o. A method of quantitative determination of sarcosine in a biological sample using anti-arcosine antibodies and peroxidase-active gold nanoparticles or quantum dots

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6029473B2 (ja) * 1977-10-04 1985-07-10 東洋醸造株式会社 ザルコシン・オキシダ−ゼの製法
JPS5534001A (en) * 1978-08-28 1980-03-10 Noda Sangyo Kagaku Kenkyusho Stabilization of sarcosine oxidase
JPS5692790A (en) * 1979-12-26 1981-07-27 Hideaki Yamada Preparation of sarcosine oxidase
DE3326888A1 (de) * 1983-07-26 1985-02-14 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Sarcosin-oxidase
JPS61162174A (ja) * 1985-01-11 1986-07-22 Noda Sangyo Kagaku Kenkyusho 耐熱性ザルコシン・オキシダ−ゼｎ及びその製造法
DE3519218A1 (de) * 1985-05-29 1986-12-04 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim H(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)o(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)-bildende sarcosinoxidase, ihre herstellung und verwendung

Also Published As

Publication number Publication date
ATE63944T1 (de) 1991-06-15
SU1582993A3 (ru) 1990-07-30
FI862258A (fi) 1986-11-30
FI91645C (fi) 1994-07-25
ES8800345A1 (es) 1987-11-16
AU561098B2 (en) 1987-04-30
CA1277269C (en) 1990-12-04
ZA863143B (en) 1986-12-30
DE3519218A1 (de) 1986-12-04
US4845029A (en) 1989-07-04
US4743549A (en) 1988-05-10
JPS61280271A (ja) 1986-12-10
ES554907A0 (es) 1987-11-16
EP0205967A2 (de) 1986-12-30
AU5679486A (en) 1986-12-04
JPH0414957B2 (ko) 1992-03-16
FI862258A0 (fi) 1986-05-28
KR860009127A (ko) 1986-12-20
FI91645B (fi) 1994-04-15
EP0205967B1 (de) 1991-05-29
DE3679455D1 (de) 1991-07-04
EP0205967A3 (en) 1988-07-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US8993255B2 (en) Protein having fructosyl valyl histidine oxidase activity, modified protein, and use of the protein or the modified protein
Ameyama et al. Method of enzymatic determination of pyrroloquinoline quinone
EP0921198B1 (en) Method for enzymatically assaying saccharification protein
AU694039B2 (en) Determination of glycated proteins
KR870003205A (ko) Hdl 콜레스테롤의 정량 방법 및 제제
JPH0533997B2 (ko)
JPH07289253A (ja) フルクトシルアミノ酸オキシダーゼ及びその製造方法
EP0012446B1 (en) Acidic uricase, its production and its use for the determination of uric acid
Kohlbecker et al. Direct spectrophotometric determination of serum and urinary oxalate with oxalate oxidase
US4186052A (en) NADH Peroxidase for hydrogen peroxide determination
KR890004091B1 (ko) 과산화 수소를 형성하는 살코신 산화효소 및 그 제법
JP4257568B2 (ja) 生体成分の測定方法およびそれに用いる試薬組成物
FI82071C (fi) Av nukleosiditrifosfat beroende 1-metylhydantoinas och dess anvaendning.
EP0201333B1 (en) Reagent for measuring amylase activity and measuring method thereof
US5266472A (en) Stabilization of the enzyme urate oxidase in liquid form
US4645739A (en) Process and reagent for the determination of N-carbamoylsarcosine with the use of a new enzyme
JP3416540B2 (ja) フルクトシルアミノ酸オキシダーゼ及びその製造方法
JP2872983B2 (ja) １，５−アンヒドログルシトールの定量法及び定量用試薬
US5188941A (en) Enzymatic determination of theophylline
US4727025A (en) Process and reagent for the fully enzymatic determination of urea
JP3743534B2 (ja) 新規な塩素イオン測定方法およびその試薬
CA1339794C (en) Enzymatic determination of theophylline
JPH0661278B2 (ja) ミオイノシトールの高感度定量法および定量用組成物
US5487978A (en) Method, composition and device for the determination of cholesterol using cholesterol oxidase obtained from bacterial strain NRRL B-18713
JP3143289B2 (ja) 塩素イオンの定量方法

Legal Events

Date Code Title Description
A201 Request for examination
E902 Notification of reason for refusal
G160 Decision to publish patent application
E701 Decision to grant or registration of patent right
GRNT Written decision to grant
FPAY Annual fee payment

Payment date: 20001011

Year of fee payment: 12

LAPS Lapse due to unpaid annual fee