JPS61280271A - H↓2o↓2−形成サルコシンオキシダーゼ、その取得法及びサルコシン、クレアチン又はクレアチニンの測定法 - Google Patents
H↓2o↓2−形成サルコシンオキシダーゼ、その取得法及びサルコシン、クレアチン又はクレアチニンの測定法Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は従来公知のサルコシン−オキシダーゼに比較し
て改良された安定性(保存性)、特に界面活性剤含有分
析試系中での改良された安定性を有する新規サルコシン
オキシダーゼに関する。
て改良された安定性(保存性)、特に界面活性剤含有分
析試系中での改良された安定性を有する新規サルコシン
オキシダーゼに関する。
従来技術
サル;シンオキシダーゼ(E、C,1,5,3,1)は
特にサルコシン、クレアチン及びクレアチニンのcNN
素側測定使用可能である。特に、血清、血漿又は尿中の
クレアチニンの#素側測定は臨床診断学において軍要で
ある。クレアチニンアミドヒドロラーゼCB、C,3,
5,2,10) 、クレアチンアミジノヒドロラーゼ(
E、C,3,5,3,3)及びサルコシンオキシダーゼ
により触媒される反応を組合せることにより、簡単な方
法で比色測定されるH2O2がクレアチニンから1:1
の化学i−=比で最終的に形成される;特に好適である
のはこの比色測定のために多数の色原体システム、例え
ば1トリンダ=(Trinder)タイプ1〔ベルグマ
イヤ−(Bergmeyer) 、’メトーデン・デル
・エンチイマテイツシエン・アナリューゼ(Metho
den der erIzymatischen An
alyse ) ”第4改訂版、第1巻(1983年)
、第197頁参照〕のものがあり、この方法においては
ペルオキシダーゼの存在下に4−7ミノアンチビリン及
びフェノール性又はアニリン性カッグラ−からH2O2
により酸化的に色素が得られ、この色素の貴(もしくは
強度)は生じたH2O2111kに対して直線関係にあ
る。
特にサルコシン、クレアチン及びクレアチニンのcNN
素側測定使用可能である。特に、血清、血漿又は尿中の
クレアチニンの#素側測定は臨床診断学において軍要で
ある。クレアチニンアミドヒドロラーゼCB、C,3,
5,2,10) 、クレアチンアミジノヒドロラーゼ(
E、C,3,5,3,3)及びサルコシンオキシダーゼ
により触媒される反応を組合せることにより、簡単な方
法で比色測定されるH2O2がクレアチニンから1:1
の化学i−=比で最終的に形成される;特に好適である
のはこの比色測定のために多数の色原体システム、例え
ば1トリンダ=(Trinder)タイプ1〔ベルグマ
イヤ−(Bergmeyer) 、’メトーデン・デル
・エンチイマテイツシエン・アナリューゼ(Metho
den der erIzymatischen An
alyse ) ”第4改訂版、第1巻(1983年)
、第197頁参照〕のものがあり、この方法においては
ペルオキシダーゼの存在下に4−7ミノアンチビリン及
びフェノール性又はアニリン性カッグラ−からH2O2
により酸化的に色素が得られ、この色素の貴(もしくは
強度)は生じたH2O2111kに対して直線関係にあ
る。
る
サルコシンオキシダーゼ反応に因Zクレアチニン慣出法
は公知#素側クレアチニンテストCBergmeyer
、 ’ Methoden derenzymati
schenAnalyse ” 、第3改訂版、第1巻
(1974年)、第1864頁、タンガネリ(Tang
anelli )等著、クリニカル、ケミストリー(C
11n、Chem、 )第28巻、1983年、m11
461貞〕に対して明らかに高い検出感度(それぞれ使
用したカップラーの種類による)とい5オU点を有して
おり、このことは診断学上の利足範囲に2ける低い佃清
りレアチニン磯度(44〜97マイクロモル/JJ)の
ために、まさに分析梢確さに関して非常に■要である。
は公知#素側クレアチニンテストCBergmeyer
、 ’ Methoden derenzymati
schenAnalyse ” 、第3改訂版、第1巻
(1974年)、第1864頁、タンガネリ(Tang
anelli )等著、クリニカル、ケミストリー(C
11n、Chem、 )第28巻、1983年、m11
461貞〕に対して明らかに高い検出感度(それぞれ使
用したカップラーの種類による)とい5オU点を有して
おり、このことは診断学上の利足範囲に2ける低い佃清
りレアチニン磯度(44〜97マイクロモル/JJ)の
ために、まさに分析梢確さに関して非常に■要である。
史に、使用される中性、水性媒体中での色原体の安定性
はUVテストの指示% NADHの安定性より良好であ
る。今日なお最も使用されている賞月法、ヤフエ(Ja
ff’e)によるクレアチニン測定法(ホツペ・セイラ
ーズ・ツアイトシュリフト・フユル・フイジオローギツ
シエ・ケミ−(Hoppe−8eylers z。
はUVテストの指示% NADHの安定性より良好であ
る。今日なお最も使用されている賞月法、ヤフエ(Ja
ff’e)によるクレアチニン測定法(ホツペ・セイラ
ーズ・ツアイトシュリフト・フユル・フイジオローギツ
シエ・ケミ−(Hoppe−8eylers z。
PhysiOl、 Chem、)第10巻、1886年
、第691頁)に比較して、この方法は、更に著しぐ高
い特異性及びこれによる改良された診断学的証言力を提
供し;更には腐蝕性の強アルカリ試薬との反応も回避さ
れる。
、第691頁)に比較して、この方法は、更に著しぐ高
い特異性及びこれによる改良された診断学的証言力を提
供し;更には腐蝕性の強アルカリ試薬との反応も回避さ
れる。
例えば、クレアチニン測定のためにサルコシンオキシダ
ーゼの使用は、これが調合済試薬中で0〜25℃で少な
くとも数日間十分に貯蔵安定であり、史に測定の実施の
際に高めた温度(60〜67°O)においても必要な最
低反応時間にわたって者しい活性損失が生じないといつ
前提を有する。臨床化学においてはしばしば試料として
濁った、トリグリセリド濃厚血清が得られるので、I#
素分析試薬が吏、にいわゆる澄明化システム管含有して
いるのが有利であり、該システムは多ぐの場合リパーゼ
と非イオン性界面后性剤(ポリオキ、ジエチル化アルキ
ル−又はアルアルキルアルコール)及び溶解助剤として
のコール散ナトリウムのよ5な胆汁酸の塩との組合わせ
からなり、これは強く脂肪前の試料にも妨害のない視覚
測定を可能とする。
ーゼの使用は、これが調合済試薬中で0〜25℃で少な
くとも数日間十分に貯蔵安定であり、史に測定の実施の
際に高めた温度(60〜67°O)においても必要な最
低反応時間にわたって者しい活性損失が生じないといつ
前提を有する。臨床化学においてはしばしば試料として
濁った、トリグリセリド濃厚血清が得られるので、I#
素分析試薬が吏、にいわゆる澄明化システム管含有して
いるのが有利であり、該システムは多ぐの場合リパーゼ
と非イオン性界面后性剤(ポリオキ、ジエチル化アルキ
ル−又はアルアルキルアルコール)及び溶解助剤として
のコール散ナトリウムのよ5な胆汁酸の塩との組合わせ
からなり、これは強く脂肪前の試料にも妨害のない視覚
測定を可能とする。
クレアチニン測定をこのような混濁試料中で実施するた
めには、サルコシンオキシダーゼが前記貯蔵もしくは反
応条件において界面活性剤による変性又は不活性化に対
して十分抵抗性である必要がある。
めには、サルコシンオキシダーゼが前記貯蔵もしくは反
応条件において界面活性剤による変性又は不活性化に対
して十分抵抗性である必要がある。
更に、サルコシンオキシダーゼが好適な酵素特性、例え
ばサルコシンに関する低いミバエリス定数及び高い最^
反応率を有していることが必要である、それというのも
この特性により酵素的サルコシン−、クレアチン−及び
アレアチニン測定における反応時間が主に決定されるか
らである。例えばクレアチニンのm素側測定は高温(6
7℃)においても、かつ界面活性剤及び溶解助剤の存在
に2いても実施iJ能であるべきなので、好適な酵素特
性はまさにこれらの不利な積項条件において重要なので
ある。
ばサルコシンに関する低いミバエリス定数及び高い最^
反応率を有していることが必要である、それというのも
この特性により酵素的サルコシン−、クレアチン−及び
アレアチニン測定における反応時間が主に決定されるか
らである。例えばクレアチニンのm素側測定は高温(6
7℃)においても、かつ界面活性剤及び溶解助剤の存在
に2いても実施iJ能であるべきなので、好適な酵素特
性はまさにこれらの不利な積項条件において重要なので
ある。
相応する実験は、公知サルコシンオキシダーゼがこのよ
うな界面活性剤含有分析試薬中で要貯 求を満たす屍蔵安定性及び/又は高めた反応温度におけ
る安定性を示さないということを示した。
うな界面活性剤含有分析試薬中で要貯 求を満たす屍蔵安定性及び/又は高めた反応温度におけ
る安定性を示さないということを示した。
従って、サルコシンオキシダーゼに対する要求はサルコ
シンオキシダーゼが前記特性、特に安定性基準を満たす
ことである。
シンオキシダーゼが前記特性、特に安定性基準を満たす
ことである。
該課題は本発明においてストレノトマイセタツ、z −
(Streptomycetaceae )からのサル
コシンオキシダーゼを使用することにより解決する。
(Streptomycetaceae )からのサル
コシンオキシダーゼを使用することにより解決する。
このH2O2形成酵累は界面活性剤の存在で燐ばpリウ
ム0.15モル/41pi−17.9中で25”Cにお
いて、28俊に出発時活性ρ少なくとも40チを示す。
ム0.15モル/41pi−17.9中で25”Cにお
いて、28俊に出発時活性ρ少なくとも40チを示す。
界面活性剤含有媒体中67℃で、該酵素はサルコシンに
関してKM−1直2〜4ミリモル/ぷを有する。これに
対し、公知で、該測定に十分に安定なサルコシンオキシ
ダーゼのKM−値はこの条件において約16〜20ミリ
モル/Jである。
関してKM−1直2〜4ミリモル/ぷを有する。これに
対し、公知で、該測定に十分に安定なサルコシンオキシ
ダーゼのKM−値はこの条件において約16〜20ミリ
モル/Jである。
本発明による酵素はストレプトマイセタツエー科のすべ
ての属(The Prokaryotls 、第■巻、
1981年、第2028頁)、例えばカイニア・ゾルゾ
ロブナ(Chainia Purpurogelna
) DSM43156、カイニア・オクラツエー(Ch
alniaochraceae) DSM 43 i
55、ストレグトマイセスeフロックルス(Strep
tomyces floecuLus)08M4032
7、ストレゾトフエルテイシリウム・スペシーズ(St
reptoverticilliun sp、)DSM
40237及びキタサトア・ゾルプレア(Kit、as
atoa purpurea ) DAM 43362
において児い出される。
ての属(The Prokaryotls 、第■巻、
1981年、第2028頁)、例えばカイニア・ゾルゾ
ロブナ(Chainia Purpurogelna
) DSM43156、カイニア・オクラツエー(Ch
alniaochraceae) DSM 43 i
55、ストレグトマイセスeフロックルス(Strep
tomyces floecuLus)08M4032
7、ストレゾトフエルテイシリウム・スペシーズ(St
reptoverticilliun sp、)DSM
40237及びキタサトア・ゾルプレア(Kit、as
atoa purpurea ) DAM 43362
において児い出される。
本発明の酵素は4つの異なる下位単位
(Untereinhei t)からなる。分子蓋は約
170kDである。
170kDである。
該酵素は6〜9のpi−1範囲及び40℃を下まわる温
度で安定である。50℃においては15分間で不活性化
する。反応の最適な温度は約37℃であり、…最適値は
−8,0である。高い基質特異性は基質類似物質の非電
にわずかな変換において明らかである;こうして例えば
N、N−ジメチルグリシンでの変換率はサルコシン特異
性反応のわずかに1%である。
度で安定である。50℃においては15分間で不活性化
する。反応の最適な温度は約37℃であり、…最適値は
−8,0である。高い基質特異性は基質類似物質の非電
にわずかな変換において明らかである;こうして例えば
N、N−ジメチルグリシンでの変換率はサルコシン特異
性反応のわずかに1%である。
種々の不オリな試薬で25℃で測定したサルコシンに関
する一一値(燐酸塩緩衝液; ’rEs−緩衝液)は2
〜6ミリモル/Jである。■ は約ax 61/〜蛋白質である。次の第1表は本発明による酵素
の補々の製剤に関して、25℃及び37℃で測定し友サ
ルコシンのKM値を示す。
する一一値(燐酸塩緩衝液; ’rEs−緩衝液)は2
〜6ミリモル/Jである。■ は約ax 61/〜蛋白質である。次の第1表は本発明による酵素
の補々の製剤に関して、25℃及び37℃で測定し友サ
ルコシンのKM値を示す。
比較のためには公知バシラス(Bacillus )酵
素に関する相応する値を示した。
素に関する相応する値を示した。
第 1 表
第1表(@き)
不利な試薬a(/−e)
#4酸カリウム肌15モルもしくは’rES/KOH−
Q、iモル、pH7,9; 2 、4 、6− )リゾ
ロム−3−ヒ「ワキシ安息香酸8.6ミリモル、4−7
ミノアンチビリ70.8ミリモル、x4(Fe<cN)
e) 10マイクロモル、コール酸ナトリウム5ミリモ
ル、ルテンソ/l/ (Lutensol) ON 5
0 0.594NaN30.2%、ティトリプレックス
(’ritriplex) MO05ミリモル、リパー
ゼ2000 U、ペルオキシダーゼ2000 Ul ア
スコルビン酸オキシダーゼ100DOU。
Q、iモル、pH7,9; 2 、4 、6− )リゾ
ロム−3−ヒ「ワキシ安息香酸8.6ミリモル、4−7
ミノアンチビリ70.8ミリモル、x4(Fe<cN)
e) 10マイクロモル、コール酸ナトリウム5ミリモ
ル、ルテンソ/l/ (Lutensol) ON 5
0 0.594NaN30.2%、ティトリプレックス
(’ritriplex) MO05ミリモル、リパー
ゼ2000 U、ペルオキシダーゼ2000 Ul ア
スコルビン酸オキシダーゼ100DOU。
本発明による酵素は界面活性剤含有媒体中37℃ですぐ
れた安定性においてきわだっており、この安定性は柑抽
出液上皺においても又精製酵素にひいても示される。本
発明による酵素の安定性を公知サルコシンオキシダーゼ
に比較して次の第2表に示す。
れた安定性においてきわだっており、この安定性は柑抽
出液上皺においても又精製酵素にひいても示される。本
発明による酵素の安定性を公知サルコシンオキシダーゼ
に比較して次の第2表に示す。
不利な試薬b(/ぶ):
燐酸カリウム−7,90,15モル;2,4.6−ドリ
プロムー6−ヒドロキシ安息嘗ハ8.6ミリモル、4−
アミノアンチピリン0.8ミリモル、x、(Fe(cN
)a) 10マイクロモル、コール酸ナトリウム5ミリ
モル、ルテンンル0N50 0.511NaN30.2
%、ティトリテレックスI O0505モル、リパーゼ
2000 U、ペルオキシダーゼ2000 U、アスコ
ルビン酸オキシダーゼ10000U1クレアチニナーゼ
25000 U1クレアチナーゼ12000U、サルコ
シンオキシダーゼ>100U。
プロムー6−ヒドロキシ安息嘗ハ8.6ミリモル、4−
アミノアンチピリン0.8ミリモル、x、(Fe(cN
)a) 10マイクロモル、コール酸ナトリウム5ミリ
モル、ルテンンル0N50 0.511NaN30.2
%、ティトリテレックスI O0505モル、リパーゼ
2000 U、ペルオキシダーゼ2000 U、アスコ
ルビン酸オキシダーゼ10000U1クレアチニナーゼ
25000 U1クレアチナーゼ12000U、サルコ
シンオキシダーゼ>100U。
バシラス(Bacillus)からの酵素のみが比較可
能な安定性を示し、すべての他の酵素は実施において完
全に不十分な安定性を有するということを前記表は示し
ている。
能な安定性を示し、すべての他の酵素は実施において完
全に不十分な安定性を有するということを前記表は示し
ている。
次の第3表中には本発明による酵素及びバシラス・スペ
シーズf#累の25℃における長期安定性を示す。
シーズf#累の25℃における長期安定性を示す。
第6表
不利な試薬C:
不利な試薬すと同じ組成、であるが、色原体染色システ
ムをぢ互加せず、燐酸カリウム−7,90,15モルと
共にTES / KOHD、1モルを使用した。
ムをぢ互加せず、燐酸カリウム−7,90,15モルと
共にTES / KOHD、1モルを使用した。
前記の値は、本発明の#素が長期安定性において従来公
知の最鍋なサルコシンオキシダーゼ酵素より著しくすぐ
れていることを示す。このことは長期安犀注と相関関係
のある貯威安定性に関して特にM賛である。
知の最鍋なサルコシンオキシダーゼ酵素より著しくすぐ
れていることを示す。このことは長期安犀注と相関関係
のある貯威安定性に関して特にM賛である。
従って、不発明による酵素はその低いミバエリス足載の
ゆえにサルコシン、クレアチン又はクレアチニンの酵素
的測定の者しく迅速な実流シン−、クレアチン−又はク
レアチニン測定における恒YIiA保持時間にわたって
公知サルコシンオキシダーゼの多くのものより著しく安
定である。
ゆえにサルコシン、クレアチン又はクレアチニンの酵素
的測定の者しく迅速な実流シン−、クレアチン−又はク
レアチニン測定における恒YIiA保持時間にわたって
公知サルコシンオキシダーゼの多くのものより著しく安
定である。
実施例
次に実施例につき本発明を史に詳細に説明する。
例 1
カイ=7・プルプロr+Dsu43156の培養
生物を振盪フラスコ9次の組成の複合媒体中で培養しf
C: #母抽出穎5g、ペプトン(蛋白消化処理)3 9
、 NaC12g % Mg5O4x 7 H
2O0−249、CaCl2 x 7 H2O0,01
4g、グルコース2g、サルコシン109、H2O,1
形、pH7−Do28℃で培養した用地は60時間後に
約4000#の活性を提供する。
C: #母抽出穎5g、ペプトン(蛋白消化処理)3 9
、 NaC12g % Mg5O4x 7 H
2O0−249、CaCl2 x 7 H2O0,01
4g、グルコース2g、サルコシン109、H2O,1
形、pH7−Do28℃で培養した用地は60時間後に
約4000#の活性を提供する。
例 2
カイニアからのサルコシンオキシダーゼE、C。
1.5.3.1の14L都
カイニア・ゾルデロデナpsu 43156の湿剃物實
2,9に9(培地952から得られた)を20ミリモル
/J燐酸塩緩衝液、−8,0,15ぶと共に懸濁し、リ
ゾチーム4gを用いて250Cで4時rT!l溶解した
。該溶解懸濁液に、核酸と外来蛋白質との十分な分配が
達をられる景で10%ポリエチレンイミン(ポリ−mi
n () −20−)溶液(BASF) fe添加した
。
2,9に9(培地952から得られた)を20ミリモル
/J燐酸塩緩衝液、−8,0,15ぶと共に懸濁し、リ
ゾチーム4gを用いて250Cで4時rT!l溶解した
。該溶解懸濁液に、核酸と外来蛋白質との十分な分配が
達をられる景で10%ポリエチレンイミン(ポリ−mi
n () −20−)溶液(BASF) fe添加した
。
サルコシンオキシダーゼ(上澄液中に存在)をわずかに
塩基性のにオン交換体(DEAR−セファデックス)に
#6付させ、引き続き上昇する塩1唄糾醒漱で浴馳する
。浴離液を慎Cばアンモニウムで濃度0.6モル/、!
3に真如し、該酵素をフェニル−セファロースに結合し
、降下する硫酸アンモニウムira斜浴欣(前記燭酸埴
媛倫液)でクロマトグラフィーにかげた。4U/〜蛋白
實を含弔゛する溶跳液を固体硫酸アンモニウムと共に2
.4モル/2までの繊度にした。沈殿を0.1モル/−
e所ば塩緩泗液で城り込み、サルコシンオキシダーゼを
モレキュラーシーツ通過(セファクリル(Sephac
ryl)−8−200、ファルマシア(pharmac
ia))により更に梢製した。
塩基性のにオン交換体(DEAR−セファデックス)に
#6付させ、引き続き上昇する塩1唄糾醒漱で浴馳する
。浴離液を慎Cばアンモニウムで濃度0.6モル/、!
3に真如し、該酵素をフェニル−セファロースに結合し
、降下する硫酸アンモニウムira斜浴欣(前記燭酸埴
媛倫液)でクロマトグラフィーにかげた。4U/〜蛋白
實を含弔゛する溶跳液を固体硫酸アンモニウムと共に2
.4モル/2までの繊度にした。沈殿を0.1モル/−
e所ば塩緩泗液で城り込み、サルコシンオキシダーゼを
モレキュラーシーツ通過(セファクリル(Sephac
ryl)−8−200、ファルマシア(pharmac
ia))により更に梢製した。
a製した酵素は5.5U/雫蛋白質の特異活性を有する
。
。
例 6
クレアチニン測定のためのサルコシンオキシダーゼの使
用 a)試薬I(試料空値試粟) 燐酸カリウム(pi−17,9)
150ミリモル1J3(又は’rEs/KOHpl′1
7.9 0.1モル/詔)4−アミノアノチビリン
ロ、8ミリ七ル/!コール酸ナトリウ
ム 5ミリモル/1ルチンツ
ル■○N50 0.5%(W/
V)クレアチンアミジノヒドロラーゼ 1
2 0〜例2によるサルコシンオキシダーゼ 6
.5 U〜ルベルオキシダーゼ
2U/mlリパーゼ 2
U/mlアスコルビン酸オキシダーゼ
1[IU/mb)試薬11(K料試薬): C)試験法/測定配合物: 波長546 nm ;温度=25℃(又は67℃):層
厚=1m1空気に対Iて」り定2 5℃又は37℃で20分間恒温保持、次いで吸光度E■
〜E■測定。
用 a)試薬I(試料空値試粟) 燐酸カリウム(pi−17,9)
150ミリモル1J3(又は’rEs/KOHpl′1
7.9 0.1モル/詔)4−アミノアノチビリン
ロ、8ミリ七ル/!コール酸ナトリウ
ム 5ミリモル/1ルチンツ
ル■○N50 0.5%(W/
V)クレアチンアミジノヒドロラーゼ 1
2 0〜例2によるサルコシンオキシダーゼ 6
.5 U〜ルベルオキシダーゼ
2U/mlリパーゼ 2
U/mlアスコルビン酸オキシダーゼ
1[IU/mb)試薬11(K料試薬): C)試験法/測定配合物: 波長546 nm ;温度=25℃(又は67℃):層
厚=1m1空気に対Iて」り定2 5℃又は37℃で20分間恒温保持、次いで吸光度E■
〜E■測定。
E=(E■−E■)−(E■−E■)。
試料中のクレアチニン濃度の評価ニ
ー緒に実施した水性スタンダード(2製/d))に関し
て評価。このためにスタンダードを測定配合物中に試料
と同様に添加する。
て評価。このためにスタンダードを測定配合物中に試料
と同様に添加する。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1、ストレプトマイセタツエーから得られ、界面活性剤
の存在で燐酸カリウム0.15モル/l、pH7.9中
25℃で2日後なお開始時活性の少なくとも40%の活
性を有するH_2O_2−形成サルコシンオキシダーゼ
。 2、ストレプトマイセタツエーから得られ、界面活性剤
の存在で燐酸カリウム0.15モル/l、pH7.9中
25℃で2日後なお開始時活性の少なくとも40%の活
性を有するH_2O_2サルコシンオキシダーゼを取得
するために、処理にみあうだけのサルコシンオキシダー
ゼ含量のストレプトマイセタツエー科の菌株を培養し、
バイオマスから該酵素を取得することを特徴とするH_
2O_2−形成サルコシンオキシダーゼの取得法。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE3519218.6 | 1985-05-29 | ||
DE19853519218 DE3519218A1 (de) | 1985-05-29 | 1985-05-29 | H(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)o(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)-bildende sarcosinoxidase, ihre herstellung und verwendung |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS61280271A true JPS61280271A (ja) | 1986-12-10 |
JPH0414957B2 JPH0414957B2 (ja) | 1992-03-16 |
Family
ID=6271899
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP61120358A Granted JPS61280271A (ja) | 1985-05-29 | 1986-05-27 | H↓2o↓2−形成サルコシンオキシダーゼ、その取得法及びサルコシン、クレアチン又はクレアチニンの測定法 |
Country Status (12)
Country | Link |
---|---|
US (2) | US4743549A (ja) |
EP (1) | EP0205967B1 (ja) |
JP (1) | JPS61280271A (ja) |
KR (1) | KR890004091B1 (ja) |
AT (1) | ATE63944T1 (ja) |
AU (1) | AU561098B2 (ja) |
CA (1) | CA1277269C (ja) |
DE (2) | DE3519218A1 (ja) |
ES (1) | ES8800345A1 (ja) |
FI (1) | FI91645C (ja) |
SU (1) | SU1582993A3 (ja) |
ZA (1) | ZA863143B (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS63209585A (ja) * | 1987-02-27 | 1988-08-31 | Kobayashi Seiyaku Kk | サルコシン・オキシダ−ゼの製造法 |
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DE3519218A1 (de) * | 1985-05-29 | 1986-12-04 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | H(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)o(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)-bildende sarcosinoxidase, ihre herstellung und verwendung |
DE3774966D1 (de) * | 1986-08-28 | 1992-01-16 | Union Carbide Canada Ltd | Entfrostung und vereisungsverhindernde zusammensetzung fuer flugzeuge. |
TW257792B (ja) * | 1992-10-01 | 1995-09-21 | Lilly Co Eli | |
US9804154B2 (en) | 2013-03-12 | 2017-10-31 | Epinex Diagnostics, Inc. | Rapid test for urine albumin and urine creatinine |
EP3415910A1 (en) | 2017-06-16 | 2018-12-19 | Prevention Medicals s.r.o. | A method of quantitative determination of sarcosine in a biological sample using anti-arcosine antibodies and peroxidase-active gold nanoparticles or quantum dots |
Family Cites Families (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS6029473B2 (ja) * | 1977-10-04 | 1985-07-10 | 東洋醸造株式会社 | ザルコシン・オキシダ−ゼの製法 |
JPS5534001A (en) * | 1978-08-28 | 1980-03-10 | Noda Sangyo Kagaku Kenkyusho | Stabilization of sarcosine oxidase |
JPS5692790A (en) * | 1979-12-26 | 1981-07-27 | Hideaki Yamada | Preparation of sarcosine oxidase |
DE3326888A1 (de) * | 1983-07-26 | 1985-02-14 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Sarcosin-oxidase |
JPS61162174A (ja) * | 1985-01-11 | 1986-07-22 | Noda Sangyo Kagaku Kenkyusho | 耐熱性ザルコシン・オキシダ−ゼn及びその製造法 |
DE3519218A1 (de) * | 1985-05-29 | 1986-12-04 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | H(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)o(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts)-bildende sarcosinoxidase, ihre herstellung und verwendung |
-
1985
- 1985-05-29 DE DE19853519218 patent/DE3519218A1/de not_active Withdrawn
-
1986
- 1986-04-28 ZA ZA863143A patent/ZA863143B/xx unknown
- 1986-04-29 AU AU56794/86A patent/AU561098B2/en not_active Ceased
- 1986-04-30 CA CA000507950A patent/CA1277269C/en not_active Expired - Lifetime
- 1986-05-13 ES ES554907A patent/ES8800345A1/es not_active Expired
- 1986-05-27 EP EP86107203A patent/EP0205967B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1986-05-27 DE DE8686107203T patent/DE3679455D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1986-05-27 AT AT86107203T patent/ATE63944T1/de not_active IP Right Cessation
- 1986-05-27 JP JP61120358A patent/JPS61280271A/ja active Granted
- 1986-05-28 FI FI862258A patent/FI91645C/fi not_active IP Right Cessation
- 1986-05-28 US US06/868,262 patent/US4743549A/en not_active Expired - Lifetime
- 1986-05-28 SU SU4027546A patent/SU1582993A3/ru active
- 1986-05-28 KR KR1019860004175A patent/KR890004091B1/ko not_active IP Right Cessation
-
1988
- 1988-02-09 US US07/153,976 patent/US4845029A/en not_active Expired - Lifetime
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS63209585A (ja) * | 1987-02-27 | 1988-08-31 | Kobayashi Seiyaku Kk | サルコシン・オキシダ−ゼの製造法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
AU561098B2 (en) | 1987-04-30 |
ES8800345A1 (es) | 1987-11-16 |
ATE63944T1 (de) | 1991-06-15 |
EP0205967B1 (de) | 1991-05-29 |
DE3679455D1 (de) | 1991-07-04 |
ZA863143B (en) | 1986-12-30 |
AU5679486A (en) | 1986-12-04 |
FI91645C (fi) | 1994-07-25 |
EP0205967A2 (de) | 1986-12-30 |
EP0205967A3 (en) | 1988-07-27 |
DE3519218A1 (de) | 1986-12-04 |
SU1582993A3 (ru) | 1990-07-30 |
US4743549A (en) | 1988-05-10 |
CA1277269C (en) | 1990-12-04 |
KR890004091B1 (ko) | 1989-10-20 |
JPH0414957B2 (ja) | 1992-03-16 |
US4845029A (en) | 1989-07-04 |
FI862258A (fi) | 1986-11-30 |
FI862258A0 (fi) | 1986-05-28 |
FI91645B (fi) | 1994-04-15 |
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ES554907A0 (es) | 1987-11-16 |
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