KR20230145027A - 조작된 아밀라제 변이체 - Google Patents

Abstract

본 발명은 조작된 아밀라제 폴리펩타이드 및 이의 조성물을 제공한다. 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 개선된 열안정성, 프로테아제 안정성 및 산성(7 미만의 pH) 조건을 포함하는 다양한 pH 조건 하에서의 안정성을 제공하도록 최적화되었다. 본 발명은 또한 치료 및/또는 영양 목적을 위한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 포함하는 조성물의 용도에 관한 것이다. 본 발명은 또한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드뿐만 아니라, 조작된 폴리뉴클레오타이드 및 아밀라제 폴리펩타이드를 제조하는 방법을 제공한다.

Description

조작된 아밀라제 변이체

관련 출원에 대한 상호 참조

본 출원은 2020년 8월 28일에 출원되고 그 전체 내용이 본 명세서에 참조로 포함된 미국 특허 가출원 제63/071,641호의 35 U.S.C. §119(e)에 따른 이익을 주장한다.

발명의 분야

본 발명은 조작된 아밀라제 폴리펩타이드 및 이의 조성물을 제공한다. 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 개선된 열안정성, 프로테아제 안정성, 및 산성(pH <7) 조건을 포함하는 다양한 pH 조건 하에서의 안정성을 제공하도록 최적화되었다. 또한, 본 발명은 치료 및/또는 영양 목적을 위한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 포함하는 조성물의 용도에 관한 것이다. 본 발명은 또한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드뿐만 아니라, 조작된 폴리뉴클레오타이드 및 아밀라제 폴리펩타이드를 제조하는 방법을 제공한다.

서열 목록, 표 또는 컴퓨터 프로그램에 대한 언급

서열 목록의 공식 사본은 2021년 8월 27일 생성되고 크기가 5.61 메가바이트이고 파일 명칭이 "CX7-211WO2_ST25.txt"인, EFS-Web을 통해 ASCII 형식의 텍스트 파일로서 본 명세서와 동시에 제출된다. EFS-Web을 통해 제출된 서열 목록은 명세서의 일부이며, 그 전체가 본 명세서에 참조로 포함된다.

췌장 효소 대체 요법(PERT: pancreatic enzyme replacement therapy)은 췌장 효소 기능 부전(PEI: pancreatic enzyme insufficiency)의 치료에 사용된다. 췌장염, 낭포성 섬유증, 셀리악병, 염증성 장 질환 및 췌장암을 포함한 다양한 장애는 십이지장으로의 췌장 효소 분비 감소의 결과로서 PEI를 유발할 수 있다. 이로 인해, 음식의 소화 불량, 및 장에서 지방, 단백질, 탄수화물 및 비타민의 부적절한 흡수가 발생하여 영양 실조로 이어질 수 있다. 경구 투여되는 PERT 치료가 현재 이용 가능하지만, 위장관에서 PERT의 불충분한 활성 및/또는 현재 치료 프로토콜과 관련된 상당한 알약 부담(pill burden)으로 인한 치료에 대한 환자의 순응도 부족으로 인해 일부 사람들의 상태가 완화되지 않을 수 있다. 일부 경우에, 지방 흡수 계수(CFA) 및/또는 질소 흡수 계수(CNA)는 건강한 환자보다 열등하고, 따라서 체중 감소 및 기타 건강상의 문제가 발생한다. 따라서, 개선된 PERT 치료에 대한 요구가 관련 기술 분야에 남아있다.

발명의 요약

본 발명은 조작된 아밀라제 폴리펩타이드 및 이의 조성물을 제공한다. 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 개선된 열안정성, 프로테아제 안정성, 및 산성(pH <7) 조건을 포함하는 다양한 pH 조건 하에서의 안정성을 제공하도록 최적화되었다. 본 발명은 또한 치료 및/또는 영양 목적을 위한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 포함하는 조성물의 용도에 관한 것이다. 본 발명은 또한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드뿐만 아니라, 조작된 폴리뉴클레오타이드 및 아밀라제 폴리펩타이드를 제조하는 방법을 제공한다.

본 발명은 서열 번호 2에 대해 적어도 약 70%, 적어도 약 75%, 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 적어도 약 90%, 적어도 약 91%, 적어도 약 92%, 적어도 약 93%, 적어도 약 94%, 적어도 약 95%, 적어도 약 96%, 적어도 약 97%, 적어도 약 98%, 또는 적어도 약 99%의 서열 동일성을 포함하는 아미노산 서열을 포함하는 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편을 제공한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편은 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728에 대해 적어도 약 70%, 약 75%, 약 76%, 약 77%, 약 78%, 약 79%, 약 80%, 약 81%, 약 82%, 약 83%, 약 84%, 약 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98%, 약 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다.

본 발명은 서열 번호 2에 대해 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 또는 적어도 99%의 서열 동일성을 포함하는 아미노산 서열을 포함하는 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편을 제공한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 2, 6, 16, 18, 19, 24, 26, 27, 29, 31, 33, 37, 38, 39, 41, 45, 48, 49, 51, 52, 58, 61, 66, 72, 73, 74, 81, 82, 91, 92, 94, 95, 98, 103, 111, 112, 114, 122, 123, 124, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 134, 137, 140,141, 145, 149, 157, 158, 165, 166, 167, 170, 171, 172, 178, 180, 183, 184, 189, 194, 203, 204, 205, 206, 210, 214, 216, 220, 221, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 246, 250, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 268, 269, 270, 272, 275, 276, 279, 280, 282, 284, 285, 286, 294, 295, 298, 301, 302, 304, 305, 306, 308, 309, 310, 313, 315, 317, 319, 322, 324, 331, 338S, 345, 346, 349, 359, 360, 366, 371, 374, 380, 383, 384, 385, 387, 388, 392, 393, 394, 396, 397, 409, 411, 412, 413, 415, 417, 420, 423, 428, 429, 431, 437L 441, 442, 444, 446, 448, 451, 455, 458, 459, 463, 464, 466, 467, 468, 469, 470, 473, 474, 480, 481, 482, 483, 491, 492, 493, 494, 및 495로부터 선택되는 위치에 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 16, 26, 29, 33, 91, 114, 157, 158, 180, 184, 214, 223, 256, 272, 298, 302, 371, 380, 383, 394, 412, 428, 및 437로부터 선택되는 위치에 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 16D, 26A, 29G, 29R, 29S, 29A, 29E, 33E, 91H, 114H, 157Y, 158R, 180E, 180Q, 184D, 184K, 214G, 223L, 256T, 272G, 272K, 272P, 272R, 272S, 298H, 302Q, 302G, 302H, 302R, 302V, 302W, 371F, 380R, 383E, 383I, 394N, 394S, 394G, 412A, 412L, 412D, 412S, 428T, 및 437L로부터 선택되는 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 40 또는 988에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 40 또는 988에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 40 또는 988에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 156 또는 1104에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 37, 51, 91, 111, 112, 114, 122, 124, 128, 140, 167, 171, 183, 194, 276, 280, 298, 397, 및 464로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 156 또는 1104에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 37R, 51R, 91H, 111A, 112Q, 114H, 122P, 122R, 124R, 128W, 140K, 167W, 171I, 183E, 183N, 183V, 194E, 194R, 276A, 276K, 280L, 298K, 298M, 397T, 및 464L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 156 또는 1104에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 N37R, G51R, K91H, E111A, K112Q, A114H, A122P, A122R, D124R, I128W, R140K, E167W, E171I, G183E, G183N, G183V, L194E, L194R, T276A, T276K, Q280L, E298K, E298M, E397T, 및 N464L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 174 또는 1122에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 174 또는 1122에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 174 또는 1122에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 276 또는 1224에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 276 또는 1224에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 276 또는 1224에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 308 또는 1256에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 308 또는 1256에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 308 또는 1256에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 422 또는 1370에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 422 또는 1370에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 422 또는 1370에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 546 또는 1494에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 546 또는 1494에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 546 또는 1494에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 632 또는 1580에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 632 또는 1580에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 632 또는 1580에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 95/252/285/324, 123/197, 123/197/225/294/396/448/469, 134/225/275/302, 205/206, 및 205/206/224/315/458/480으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 95L/252I/285V/324T, 123E/197Y, 123E/197Y/225G/294A/396Q/448Q/469I, 134R/225G/275I/302W, 205V/206E, 및 205V/206E/224L/315S/458F/480L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 I95L/V252I/T285V/A324T, D123E/F197Y, D123E/F197Y/E225G/M294A/D396Q/H448Q/V469I, E134R/E225G/Q275I/Q302W, I205V/D206E, 및 I205V/D206E/M224L/T315S/W458F/F480L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 780 또는 1728에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 위치 126에 하나의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 780 또는 1728에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 126C, 126D, 126E, 126K, 126L, 126M, 126N, 126Q, 126S, 126T, 및 126W로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 780 또는 1728에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 R126C, R126D, R126E, R126K, R126L, R126M, R126N, R126Q, R126S, R126T, 및 R126W로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시되어 있는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 돌연변이를 포함하고, 여기서 위치는 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 4-18, 22-966 및 970-1914의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 약 80%, 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98%, 약 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 4-18, 22-966 및 970-1914의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 810, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 1728, 또는 1758의 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 4-18, 22-966, 및 970-1914의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 810, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 1728, 또는 1758의 폴리펩타이드 서열을 포함한다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 참조 서열과 비교할 때 고온 및/또는 저온에 노출된 후 더 많은 효소 활성을 유지한다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 야생형 아밀라제인 반면, 일부 다른 실시양태에서, 참조 서열은 또 다른 재조합 아밀라제이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 열안정성이 더 높다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 열안정성이 더 높다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 30℃, 37℃, 40℃, 50℃, 60℃, 및/또는 95℃, 및/또는 40℃ 내지 60℃에서 안정하다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 25℃, 37℃, 42℃ 및/또는 48℃에서 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 30℃, 37℃, 40℃, 50℃, 60℃, 및/또는 95℃, 및/또는 40℃ 내지 60℃에서 참조 서열보다 더 안정하다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 30℃, 37℃, 40℃, 50℃, 60℃, 및/또는 95℃, 및/또는 40℃ 내지 내지 60℃에서 참조 서열보다 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 열안정성이 더 높다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 열안정성이 더 높다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 낮은 pH 환경에서 안정한 반면, 다른 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 높은 pH 환경에서 안정하고, 또 다른 실시양태에서, 재조합체는 중성 pH 환경에서 안정하다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 낮은, 높은 및/또는 중성 pH 환경에서 안정하다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 낮은, 높은 및/또는 중성 pH 환경에 노출된 후에 효소 활성을 유지한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 참조 서열과 비교할 때 높은, 낮은 및/또는 중성 pH 환경(들)에서 더 안정하다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 야생형 아밀라제인 반면, 다른 실시양태에서, 참조 서열은 또 다른 조작된 아밀라제이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 7 초과의 pH에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 7 초과의 pH에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 7.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 7.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 7.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 7.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 7에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 7에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 7 미만의 pH에서(즉, 산성 pH 조건 또는 수준 하에서) 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 7 미만의 pH에서(즉, 산성 pH 조건 또는 수준 하에서) 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 6.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 6.7에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6.7에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 6.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 6에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 5 미만의 pH에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 4에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 3.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 3.8에서 더 안정하다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 3.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 3.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 3.25에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 3.25에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 3에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 3에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 2.75에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 2.75에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 2.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 2.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 2.3에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 2.3에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 2에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 2에서 더 안정하다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 단백질 분해(proteolysis)에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 펩신에 의한 단백질 분해에 대해 저항성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 펩신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 펩신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에 활성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서 더 활성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 및/또는 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서 더 활성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 담즙산염에 노출된 후 효소 활성을 유지한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 참조 서열과 비교할 때 담즙산염에 노출된 후 더 많은 효소 활성을 유지한다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제이다. 일부 추가의 실시양태에서, 담즙산염은 타우로콜레이트이다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 야생형 아밀라제 또는 또 다른 재조합 아밀라제와 비교할 때 하나 초과의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2와 비교할 때 하나 초과의 개선된 특성을 나타내는 반면, 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728과 비교할 때 하나 초과의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 개선된 특성은 산 안정성, 알칼리 안정성, 산성 pH에서의 안정성 및/또는 활성, 알칼리성 pH에서의 안정성, 중성 pH에서의 안정성, 열안정성, 단백질 분해 저항성, 자가분해 저항성, 및 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 증가된 활성으로부터 선택된다. 또 다른 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 산성 pH에서 더 안정하고/하거나 활성이고/이거나, 더 열안정성이고/이거나, 단백질 분해에 더 저항성이고/이거나, 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서 더 활성이다. 개선된 특성의 임의의 조합이 본 발명에서 사용될 것으로 생각된다. 본 발명이 개선된 특성의 임의의 특정 조합으로 제한되는 것으로 의도되지 않는다. 또한, 일부 실시양태에서는 2개의 개선된 특성이 있는 반면, 일부 다른 실시양태에서는 3개의 개선된 특성이 있고, 일부 추가의 실시양태에서는, 4개의 개선된 특성이 있고, 일부 추가의 실시양태에서는 5개 이상의 개선된 특성이 있다. 또한, 본 발명의 재조합 아밀라제는 추가적인 개선점을 더 포함하는 것으로 생각된다. 일부 실시양태에서, 이러한 추가적인 개선은 야생형 아밀라제에 비해 이점을 제공할 것이지만, 일부 다른 실시양태에서는 추가적인 개선이 다른 재조합 아밀라제에 비해 이점을 제공할 것이다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 2개의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 2개의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 3개의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 3개의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성이라는 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성이라는 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성뿐만 아니라, 적어도 하나의 추가의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성뿐만 아니라, 적어도 하나의 추가의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 참조 서열과 비교할 때 i) 향상된 촉매 활성; ii) 산성 pH에 대한 내성 증가; iii) pH 2.3, 2.5, 2.75, 3, 3.25 및/또는 3.5에 대한 내성 증가; iv) pH 6.7 및/또는 6.8에 대한 내성 증가; v) 적어도 하나의 프로테아제에 대한 내성 증가; (vi) 적어도 하나의 담즙산염에 대한 내성 증가; (vii) 내열성 증가; 또는 i), ii), iii), iv), v), vi) 및 vii) 중 임의의 조합으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 2인 반면, 일부 대체 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 적어도 하나의 참조 서열과 비교할 때 i) 향상된 촉매 활성; ii) 산성 pH에 대한 내성 증가; iii) pH 2.3, 2.5, 2.75, 3, 3.25 및/또는 3.5에 대한 내성 증가; iv) pH 6.7 및/또는 6.8에 대한 내성 증가; v) 적어도 하나의 프로테아제에 대한 내성 증가; (vi) 적어도 하나의 담즙산염에 대한 내성 증가; (vii) 내열성 증가; 또는 i), ii), iii), iv), v), vi) 및 vii) 중 임의의 조합으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 2인 반면, 일부 대안적 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 적어도 2개 또는 그 초과의 참조 서열과 비교할 때 i) 향상된 촉매 활성; ii) 산성 pH에 대한 내성 증가; iii) pH 2.3, 2.5, 2.75, 3, 3.25 및/또는 3.5에 대한 내성 증가; iv) pH 6.7 및/또는 6.8에 대한 내성 증가; v) 적어도 하나의 프로테아제에 대한 내성 증가; (vi) 적어도 하나의 담즙산염에 대한 내성 증가; (vii) 내열성 증가; 또는 i), ii), iii), iv), v), vi) 및 vii) 중 임의의 조합으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 프로테아제는 펩신, 트립신 및/또는 키모트립신으로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 열안정성 증가는 30℃, 37℃, 40℃, 50℃, 60℃, 및/또는 95℃, 및/또는 40℃ 내지 60℃에서 측정된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 정제된다.

또 다른 일부 추가의 실시양태에서, 아밀라제는 식품 및/또는 음료에서 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 아밀라제는 영양 및 기타 보충제에서 안정하다. 일부 실시양태에서, 보충제는 액체인 반면, 다른 실시양태에서는 에멀젼, 현탁액 또는 고체이다. 본 발명은 임의의 특정 식품, 음료 및/또는 보충제 형식 또는 형태로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 제공한다. 일부 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열은 코돈 최적화된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 약 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98%, 약 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 본 발명은 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 제공한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열은 서열 번호 3-17, 21-965 및 969-1913의 홀수 번호 서열로부터 선택되는 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열은 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열로부터 선택되는 서열을 포함하며, 상기 서열은 본원에서 제공되는 재조합 폴리펩타이드를 코딩한다. 일부 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열은 서열 번호 4-18, 22-966, 및 970-1914의 짝수 번호 서열로 제공된 재조합 폴리펩타이드를 코딩한다. 일부 추가의 실시양태에서, 본원에서 제공되는 재조합 아밀라제를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 약 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98%, 약 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 본원에서 제공되는 재조합 아밀라제를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 본원에서 제공되는 재조합 아밀라제를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 서열을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 서열 번호 4-18, 22-966, 및 970-1914에 제시된 짝수 번호 서열을 포함하는 폴리펩타이드 서열을 포함한다.

본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 발현 벡터를 제공한다. 본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 코딩하는 적어도 하나의 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 발현 벡터를 제공한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열은 제어 서열에 작동 가능하게 연결된다. 일부 실시양태에서, 제어 서열은 프로모터이다. 일부 추가의 실시양태에서, 프로모터는 이종 프로모터이다.

본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포를 제공한다. 본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 코딩하는 적어도 하나의 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 적어도 하나의 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포를 제공한다. 본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 코딩하는 적어도 하나의 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포를 제공한다. 본 발명은 또한 본원에서 제공되는 재조합 아밀라제를 코딩하는 적어도 하나의 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포를 제공한다. 일부 실시양태에서, 숙주 세포는 진핵 세포인 반면, 일부 대체 실시양태에서는 숙주 세포는 원핵 세포이다. 일부 실시양태에서, 숙주 세포는 에셔리키아 콜라이(Escherichia coli)이다. 일부 대체 실시양태에서, 숙주 세포는 사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisiae)이다.

본 발명은 또한 재조합 폴리뉴클레오타이드에 의해 코딩되는 재조합 아밀라제가 생산되는 조건 하에 본원에서 제공되는 적어도 하나의 숙주 세포를 배양하는 것을 포함하는, 적어도 하나의 재조합 아밀라제 생산 방법을 제공한다. 일부 실시양태에서, 상기 방법은 아밀라제를 회수하는 단계를 추가로 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 상기 방법은 아밀라제를 정제하는 단계를 추가로 포함한다.

본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 포함하는 조성물을 제공한다. 일부 실시양태에서, 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 포함하는 조성물은 약제학적 조성물을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 약제학적 조성물은 췌장 기능 부전의 치료에 적합하다. 일부 추가의 실시양태에서, 약제학적 조성물은 약제학적으로 허용되는 담체 및/또는 부형제를 추가로 포함한다. 일부 실시양태에서, 약제학적 조성물은 인간에 대한 비경구 주사 또는 주입, 피하 주사, 흡입 및/또는 피부 적용에 적합하다. 일부 실시양태에서, 약제학적 조성물은 인간에 대한 경구 투여에 적합하다. 일부 실시양태에서, 약제학적 조성물은 장용 코팅을 추가로 포함한다.

일부 추가의 실시양태에서, 약제학적 조성물은 적어도 하나의 리파제를 추가로 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 약제학적 조성물은 적어도 하나의 프로테아제를 추가로 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 약제학적 조성물은 적어도 하나의 프로테아제 및 적어도 하나의 리파제를 추가로 포함한다. 일부 실시양태에서, 약제학적 조성물은 리파제, 프로테아제 및 아밀라제 활성을 포함하는 췌장 추출물을 추가로 포함한다. 본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 포함하는 조성물을 제공하며, 여기서 조성물은 다른 용도에 적합하다.

본 발명은 또한 췌장 기능 부전이 있는 대상체를 제공하는 단계, 및 본원에서 제공되는 약제학적 조성물을 대상체에게 제공하는 단계를 포함하는, 대상체에서 췌장 기능 부전의 증상을 치료 및/또는 예방하는 방법을 제공한다. 일부 실시양태에서, 췌장 기능 부전의 증상은 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 포함하는 조성물을 대상체에게 투여할 때 대상체에서 개선된다. 일부 추가의 실시양태에서, 대상체는 췌장 기능 부전 증상을 나타내는 대상체가 요구하는 식이보다 탄수화물 함량(예를 들어, 전분)이 덜 제한된 식이를 섭취할 수 있다. 일부 추가의 실시양태에서, 대상체는 인간 환자이다. 일부 실시양태에서, 인간 환자는 유아인 반면, 일부 다른 실시양태에서는, 인간 환자는 아동이다. 일부 추가의 실시양태에서, 인간 환자는 성인인 반면, 일부 대안적 실시예에서는 인간 환자는 청소년이다. 일부 실시양태에서, 대상체는 비인간 영장류, 돼지, 소, 개 및 고양이와 같은 비인간 포유동물이다. 본 발명은 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 포함하는 의약을 추가로 제공한다. 본 발명은 또한 본원에서 제공되는 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 포함하는 조성물의 용도를 제공한다.

본 발명은 추가로 전분 가수분해 방법을 제공하며; 상기 방법은 전분 및 본원에서 제공되는 적어도 하나의 조작된 아밀라제를 제공하는 단계; 및 전분이 상기 조작된 아밀라제에 의해 가수분해되도록 하는 조건 하에서 전분을 상기 조작된 아밀라제에 노출시키는 단계를 포함한다. 일부 실시양태에서, 본 발명은 전분 및 적어도 하나의 조작된 아밀라제를 포함하는 조성물을 제공하는 단계, 및 상기 전분이 상기 조성물의 상기 조작된 아밀라제에 의해 가수분해되도록 하는 조건 하에서 상기 전분을 상기 조성물에 노출시키는 단계를 포함하는 전분 가수분해 방법을 제공한다.

발명의 설명

본 발명은 조작된 아밀라제 폴리펩타이드 및 이의 조성물을 제공한다. 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 개선된 열안정성, 프로테아제 안정성, 및 산성(pH <7) 조건을 포함하는 다양한 pH 조건 하에서의 안정성을 제공하도록 최적화되었다. 또한, 본 발명은 치료 및/또는 영양 목적을 위한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 포함하는 조성물의 용도에 관한 것이다. 일부 실시양태에서, 본 발명의 아밀라제 변이체는 PEI 병태의 PERT 치료에 유용하다. 일부 추가의 실시양태에서, 아밀라제는 장용 코팅 및/또는 양성자-펌프 억제제(PPI)를 필요로 하지 않는 형식으로 투여된다. 본 발명은 또한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드뿐만 아니라, 조작된 폴리뉴클레오타이드 및 아밀라제 폴리펩타이드를 제조하는 방법을 제공한다.

약어 및 정의

달리 정의되지 않는 한, 본원에서 사용되는 모든 기술 및 과학 용어는 일반적으로 본 발명이 속하는 기술 분야의 통상의 기술자가 일반적으로 이해하는 것과 동일한 의미를 갖는다. 일반적으로, 본원에서 사용되는 명명법 및 세포 배양, 분자 유전학, 미생물학, 생화학, 유기 화학, 분석 화학 및 아래에서 설명되는 핵산 화학의 실험 절차는 관련 기술 분야에 잘 알려져 있고 일반적으로 사용되는 것들이다. 이러한 기술은 잘 알려져 있으며, 관련 기술 분야의 통상의 기술자에게 잘 알려진 수많은 교재 및 참고 문헌에 기재되어 있다. 표준 기술, 또는 이의 변형이 화학적 합성 및 화학적 분석에 사용된다. 상기 및 하기 언급되는 모든 특허, 특허 출원, 논문 및 공개문헌은 본원에 참고로 명백하게 포함된다.

본원에서 기술되는 것과 유사하거나 등가인 임의의 적합한 방법 및 물질이 본 발명의 실시에 사용되지만, 일부의 방법 및 물질이 본원에서 기술된다. 본 발명은 기술된 특정 방법, 프로토콜, 및 시약으로 제한되지 않는 것으로 이해되어야 하는데, 이는 상기의 것이 관련 기술 분야의 통상의 기술자에 의해 사용되는 상황에 따라 달라질 수 있기 때문이다. 따라서, 바로 아래에서 정의되는 용어들은 본 발명을 전체로서 참조함으로써 보다 완전하게 설명된다. 본원에서 언급된 상기 및 하기 모든 특허, 특허 출원, 논문 및 간행물은 명시적으로 본원에 참고로 포함된다.

본 명세서에서 사용되는 바와 같이, 단수형 "a", "an" 및 "the"는 문맥상 명백히 달리 나타내지 않는 한, 복수의 지시대상을 포함한다.

수치 범위는 범위를 한정하는 숫자를 포함한다. 따라서, 본 명세서에서 개시되는 모든 수치 범위는, 마치 더 좁은 수치 범위가 모두 본원에 명시적으로 기재된 것처럼, 이러한 더 넓은 수치 범위 내에 속하는 모든 더 좁은 수치 범위를 포함하는 것으로 의도된다. 또한, 본원에서 개시되는 모든 최대(또는 최소) 수치 제한은, 마치 더 낮은(또는 더 높은) 수치 제한이 본원에 명시적으로 기재된 것처럼, 모든 상기 더 낮은(또는 더 높은) 수치 한정을 포함하는 것으로 의도된다.

본 명세서에서 사용되는 바와 같이, 용어 "약"은 특정 값에 대한 허용 가능한 오차를 의미한다. 일부 경우에, "약"은 소정의 값 범위의 0.05%, 0.5%, 1.0% 또는 2.0% 이내에 있음을 의미한다. 일부 경우에, "약"은 소정의 값의 1, 2, 3 또는 4 표준 편차 이내에 있음을 의미한다.

또한, 본 명세서에서 제공되는 표제는 전체로서 출원을 참조함으로써 가질 수 있는 본 발명의 다양한 측면 또는 실시양태의 제한이 아니다. 따라서, 바로 아래에서 정의되는 용어들은 전체적으로 본 출원을 참조함으로써 보다 완전하게 정의된다. 그럼에도 불구하고, 본 발명의 이해를 용이하게 하기 위해, 많은 용어들이 아래에서 정의된다.

달리 명시되지 않는 한, 핵산은 5'에서 3' 방향으로 왼쪽에서 오른쪽으로 기재된다. 아미노산 서열은 각각 아미노에서 카르복시 방향으로 왼쪽에서 오른쪽으로 기재된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "포함하는" 및 이의 동족어는 포괄적인 의미로 사용된다(즉, 용어 "포괄하는" 및 이의 상응하는 동어어와 등가임).

본원에서 사용되는 바와 같이, "EC" 번호는 생화학 및 분자 생물학 국제 연합의 명명 위원회(NC-IUBMB: Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology)의 효소 명명법을 지칭한다. IUBMB 생화학 분류는 효소가 촉매작용을 하는 화학 반응에 기초한, 효소에 대한 수치적 분류 시스템이다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "ATCC"는 이의 생체 시료 저장(biorepository) 수집물이 유전자 및 스트레인을 포함하는 아메리칸 타입 컬쳐 콜렉션(American Type Culture Collection)을 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "NCBI"는 미국 국립 생물 정보 센터(National Center for Biological Information) 및 그 안에 제공된 서열 데이터베이스를 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "아밀라제"는 전분을 가수분해하여 글루코스 및 말토오스를 생성할 수 있는 효소를 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "프로테아제"(및 "프로테이나제" 및 "펩티다제")는 단백질을 가수분해하는 수많은 효소를 의미한다. 단백질을 더 작은 폴리펩타이드 단위 또는 단일 아미노산으로 분해하는 데 관여하는 수많은 프로테아제가 있다. 프로테아제는 섭취한 단백질의 소화, 단백질 이화 작용 및 세포 신호전달을 비롯한 수많은 생물학적 기능에 중요하다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "리파제"는 트리글리세라이드의 에스테르 결합을 가수분해함으로써 지방의 가수분해를 촉매하는, 일반적으로 "리파제"로 지칭되는 임의의 효소를 지칭한다. 췌장 리파제는 지방을 지방산, 글리세롤 및 기타 알코올로 분해하는 데 중요하다. 리파제는 대부분의 유기체에서 식이 지질의 소화, 운반 및 처리에 필수적이다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "지질"은 지방산 및 이의 에스테르, 스테롤, 프레놀, 특정 난용성 비타민 및 기타 관련 화합물을 포함하는 수불용성 거대분자의 클래스를 지칭한다. "지방"은 지방산 에스테르(예를 들어, 글리세롤과 3개의 지방산으로 만들어진 트리글리세라이드)로 구성된 지질의 하위세트이다. 본 발명은 임의의 특정 지질 및/또는 지방에 제한되는 것으로 의도되지 않는다. 문맥을 고려하여, "지방" 및 "지질"이라는 용어는 본 명세서에서 교환 가능하게 사용된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "단백질", "폴리펩타이드" 및 "펩타이드"는 길이 또는 번역후 변형(예를 들어, 글리코실화 또는 인산화)에 관계없이 아미드 결합에 의해 공유 연결된 적어도 2개의 아미노산의 중합체를 나타내기 위해 교환 가능하게 사용된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "아미노산"은 일반적으로 알려진 세 글자 기호 또는 IUPAC-IUB 생화학 명명법 위원회에서 권장하는 한 글자 기호로 본원에서 언급된다. 마찬가지로 뉴클레오타이드는 일반적으로 허용되는 단일 문자 코드로 지칭될 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "조작된", "재조합", "비-천연 생성" 및 "변이체"는 세포, 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리펩타이드와 관련하여 사용될 때, 달리 자연상에 존재하지 않는 방식으로 변형된 물질 또는 상기 물질의 자연 또는 천연 형태에 상응하는 물질, 또는 그와 동일하지만 합성 물질로부터 및/또는 재조합 기술을 사용하는 조작에 의해 제조 또는 유도된 것을 지칭한다

재조합 폴리펩타이드는 관련 기술 분야에 공지된 임의의 적합한 방법을 사용하여 생성될 수 있다. 관심 야생형 폴리펩타이드를 코딩하는 유전자는 플라스미드와 같은 벡터에 클로닝될 수 있고, 이. 콜라이, 에스. 세레비지애 등과 같은 원하는 숙주에서 발현될 수 있다. 재조합 폴리펩타이드의 변이체는 관련 기술 분야에 공지된 다양한 방법에 의해 생성될 수 있다. 실제로, 관련 기술 분야의 통상의 기술자에게 잘 알려진 매우 다양한 상이한 돌연변이 유발 기술이 있다. 또한, 많은 상업적 분자생물학 공급업체의 돌연변이 유발 키트를 사용할 수도 있다. 정의된 아미노산에서 특정 치환(부위 지정), 유전자의 국소 영역에서의 특정 또는 무작위 돌연변이(영역 특이적) 또는 전체 유전자에 대한 무작위 돌연변이 유발(예를 들어, 포화 돌연변이 유발)을 수행하는 방법을 사용할 수 있다. PCR을 사용한 단일 가닥 DNA 또는 이중 가닥 DNA의 부위 지정 돌연변이 유발, 카세트 돌연변이 유발, 유전자 합성, 오류 빈발 PCR, 셔플링 및 화학적 포화 돌연변이 유발, 또는 관련 기술 분야에 공지된 임의의 다른 적합한 방법을 포함하지만 이로 제한되지 않는, 효소 변이체를 생성하기 위한 많은 방법이 관련 기술 분야의 통상의 기술자에게 알려져 있다. DNA 및 단백질 조작에 사용되는 방법의 비제한적인 예는 다음 특허에 제시되어 있다: 미국 특허 6,117,679; 미국 특허 6,420,175; 미국 특허 6,376,246; 미국 특허 6,586,182; 미국 특허 7,747,391; 미국 특허 7,747,393; 미국 특허 7,783,428; 및 미국 특허 8,383,346. 변이체가 생성된 후, 임의의 원하는 특성(예를 들어, 높은 또는 증가된 활성, 또는 낮은 또는 감소된 활성, 증가된 열 활성, 증가된 열 안정성 및/또는 산성 pH 안정성 등)에 대해 스크리닝될 수 있다. 일부 실시양태에서, "재조합 아밀라제 폴리펩타이드"(본원에서 "조작된 아밀라제 폴리펩타이드", "변이체 아밀라제 효소" 및 "아밀라제 변이체"로도 언급됨)가 유용하다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "야생형" 및 "자연 발생"은 자연에서 발견되는 형태를 의미한다. 예를 들어, 야생형 폴리펩타이드 또는 폴리뉴클레오타이드 서열은 자연의 공급원으로부터 단리될 수 있고, 인간 조작에 의해 의도적으로 변형되지 않은 유기체에 존재하는 서열이다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "코딩 서열"은 단백질의 아미노산 서열을 코딩하는 핵산의 일부(예를 들어, 유전자)를 의미한다.

용어 "서열 동일성 비율(%)"은 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리펩타이드 사이의 비교를 지칭하기 위해 본원에서 사용되며, 비교 윈도우에서 최적으로 정렬된 두 서열을 비교함으로써 결정되고, 여기서 비교 윈도우 내의 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리펩타이드 서열의 일부는 두 서열의 최적 정렬을 위해 참조 서열과 비교하여 부가 또는 결실(즉, 갭)을 포함할 수 있다. 백분율은 동일한 핵산 염기 또는 아미노산 잔기가 두 서열 모두에 존재하는 위치의 수를 결정하여 매칭된 위치의 개수를 산출하고, 매칭된 위치의 개수를 비교 윈도우 내의 위치의 총 개수로 나누고, 그 결과에 100을 곱하여 서열 동일성의 백분율을 산출하는 단계에 의해 계산될 수 있다. 대안적으로, 백분율은 동일한 핵산 염기 또는 아미노산 잔기가 두 서열 모두에 존재하거나, 핵산 염기 또는 아미노산 잔기가 갭과 정렬되는 위치의 개수를 결정하여 매칭된 위치의 개수를 산출하는 단계, 매칭된 위치의 개수를 비교 윈도우 내의 위치의 총 개수로 나누고 그 결과에 100을 곱하여 서열 동일성의 백분율을 산출하는 단계에 의해 계산될 수 있다. 관련 기술 분야의 통상의 기술자는 두 서열을 정렬하는 데 이용 가능한 많은 확립된 알고리즘이 있다는 것을 이해한다. 비교를 위한 서열의 최적 정렬은 예를 들어 당업계에 공지된 바와 같이, 스미스(Smith) 및 워터맨(Waterman)의 국소 상동성 알고리즘(Smith and Waterman, Adv. Appl. Math., 2:482 [1981]), 니들맨(Needleman) 및 분쉬(Wunsch)의 상동성 정렬 알고리즘(Needleman and Wunsch, J. Mol. Biol., 48:443 [1970]), 피어슨(Pearson) 및 리프맨(Lipman)의 유사성 검색 방법(Pearson and Lipman, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85:2444 [1988]), 상기 알고리즘의 컴퓨터에 의한 실행(예를 들어, GCG Wisconsin Software Package 내의 GAP, BESTFIT, FASTA, 및 TFASTA), 또는 육안 검사에 의해 수행될 수 있다. 서열 동일성 비율및 서열 유사성 비율을 결정하는 데 적합한 알고리즘의 예는 각각 알트슐(Altschul) 등(문헌 [Altschul et al., J. Mol. Biol., 215: 403-410 [1990]; 및 [Altschul et al., Nucl. Acids Res., 3389-3402 [1977]] 참조)에 기술된 BLAST 및 BLAST 2.0 알고리즘을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. BLAST 분석을 수행하기 위한 소프트웨어는 미국 국립 생물공학 정보 센터(National Center for Biotechnology Information) 웹사이트를 통해 공개적으로 이용가능하다. 이 알고리즘은 데이터베이스 서열 내의 동일한 길이의 워드와 정렬될 때 일부 양의 값의 역치 스코어 T와 매칭되거나, 또는 이를 충족하는, 질의 서열 내의 길이 W의 짧은 워드를 확인함으로써 높은 스코어링 서열 쌍(HSP: high scoring sequence pair)을 먼저 확인하는 것을 포함한다. T는 이웃 워드 스코어 역치로도 불린다(문헌 [Altschul et al., 상기 문헌] 참조). 상기 초기 이웃 워드 히트는 이를 함유하는 더 긴 HSP를 찾기 위한 검색을 개시하는 씨드로서 작용한다. 이후, 워드 히트는 누적 정렬 스코어가 증가될 수 있을 때까지 각각의 서열을 따라 양 방향으로 연장된다. 누적 스코어는 뉴클레오타이드 서열에 대해, 파라미터 M(매칭 잔기 쌍에 대한 보상 스코어; 항상 >0) 및 N(미스매칭 잔기에 대한 페널티 스코어; 항상 <0)을 사용하여 계산된다. 아미노산 서열의 경우, 누적 스코어를 계산하기 위해 스코어링 매트릭스가 사용된다. 각각의 방향에서 워드 히트의 연장은 누적 정렬 스코어가 이의 최대 달성 값으로부터 양 X만큼 떨어질 때; 누적 스코어가 하나 이상의 음의 스코어링 잔기 정렬의 누적으로 인해 0 이하가 될 때; 또는 하나의 서열의 말단에 도달할 때 중지된다. BLAST 알고리즘 파라미터 W, T, 및 X는 정렬의 민감도 및 속도를 결정한다. BLASTN 프로그램(뉴클레오타이드 서열용)은 디폴트로서 워드 길이(W) 11, 기대값(E) 10, M=5, N=-4, 및 두 가닥의 비교를 사용한다. 아미노산 서열의 경우, BLASTP 프로그램은 디폴트로서 워드 길이(W) 3, 기대값(E) 10, 및 BLOSUM62 스코어링 매트릭스를 사용한다(문헌 [Henikoff and Henikoff, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:10915 [1989]] 참조). 예시적인 서열 정렬 및 서열 동일성(%)의 결정은 제공된 디폴트 파라미터를 사용하여, GCG 위스콘신 소프트웨어 패키지(Accelrys, 미국 위스콘신주 매디슨 소재) 내의 BESTFIT 또는 GAP 프로그램을 사용할 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "참조 서열"은 서열 및/또는 활성 비교를 위한 기준으로서 사용되는 정의된 서열을 지칭한다. 참조 서열은 더 큰 서열의 하위세트, 예를 들어, 전장 유전자 또는 폴리펩타이드 서열의 세그먼트일 수 있다. 일반적으로, 참조 서열은 적어도 20개의 뉴클레오타이드 또는 아미노산 잔기 길이, 적어도 25개의 잔기 길이, 적어도 50개의 잔기 길이, 적어도 100개의 잔기 길이 또는 전장의 핵산 또는 폴리펩타이드이다. 2개의 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리펩타이드는 각각 (1) 두 서열 사이에 유사한 서열(즉, 완전한 서열의 일부)을 포함할 수 있고, (2) 두 서열 사이에 상이한 서열을 추가로 포함할 수 있으므로, 2개(또는 그 초과)의 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리펩타이드 사이의 서열 비교는 전형적으로 "비교 윈도우"에서 2개의 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리펩타이드의 서열을 비교하여 서열 유사성의 국소 영역을 확인하고 비교함으로써 수행된다. 일부 실시양태에서, "참조 서열"은 1차 아미노산 서열에 기초할 수 있으며, 여기서 참조 서열은 1차 서열에서 하나 이상의 변화를 가질 수 있는 서열이다. 본원에서 사용되는 바와 같이, "비교 윈도우"는 적어도 약 20개의 인접한 뉴클레오타이드 위치 또는 아미노산 잔기의 개념적 세그먼트를 지칭하며, 여기서 서열은 적어도 20개의 인접한 뉴클레오타이드 또는 아미노산의 참조 서열과 비교될 수 있고, 여기서 비교 윈도우 내의 서열의 일부는 2개의 서열의 최적 정렬을 위한 참조 서열(부가 또는 결실을 포함하지 않음)과 비교하여 20% 이하의 부가 또는 결실(즉, 갭)을 포함할 수 있다. 비교 윈도우는 20개 초과의 인접한 잔기일 수 있고, 선택적으로 30, 40, 50, 100개 또는 그 초과의 윈도우를 포함한다.

주어진 아미노산 또는 폴리뉴클레오타이드 서열의 넘버링 측면에서 사용될 때, "~에 상응하는," "에 대한" 및 "대비"는 주어진 아미노산 또는 폴리뉴클레오타이드 서열이 참조 서열과 비교될 때 특정 참조 서열의 잔기의 넘버링을 지칭한다. 즉, 주어진 중합체의 잔기 번호 또는 잔기 위치는 주어진 아미노산 또는 폴리뉴클레오타이드 서열 내의 잔기의 실제 수치적 위치에 의해서가 아니라 참조 서열에 대해 지정된다. 예를 들어, 조작된 아밀라제의 아미노산 서열과 같은 주어진 아미노산 서열은 두 서열 사이의 잔기 매치를 최적화하기 위해 갭을 도입함으로써 참조 서열에 정렬될 수 있다. 이 경우, 비록 갭이 존재하지만, 주어진 아미노산 또는 폴리뉴클레오타이드 서열에서 잔기의 넘버링은 그것이 정렬되는 참조 서열에 대해 이루어진다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "돌연변이"는 폴리펩타이드 또는 폴리뉴클레오타이드 서열의 임의의 변화를 의미한다. 이는 서열에 존재하는 임의의 수(즉, 하나 이상)의 치환, 삽입, 결실 및/또는 재배열(즉, 출발 또는 참조 서열과 비교할 때)을 포함하는 것으로 의도된다. 따라서, 서열의 돌연변이는 본원에서 제공되는 바와 같은 변이체 폴리펩타이드(예를 들어, 변이체 또는 재조합 아밀라제)의 생성을 초래한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "아미노산 차이" 또는 "잔기 차이"는 참조 서열의 상응하는 위치에 있는 아미노산 잔기에 비해 폴리펩타이드 서열의 해당 위치에 있는 아미노산 잔기의 차이를 의미한다. 아미노산 차이의 위치는 일반적으로 본원에서 "Xn"으로 지칭되며, 여기서 n은 잔기 차이의 기준이 되는 참조 서열의 상응하는 위치를 나타낸다. 예를 들어, "서열 번호 2와 비교할 때 위치 X92에서의 잔기 차이"는 서열 번호 2의 위치 92에 상응하는 폴리펩타이드 위치에서의 아미노산 잔기의 차이를 의미한다. 따라서, 서열 번호 2의 참조 폴리펩타이드가 위치 92에 트레오닌을 갖는 경우, "서열 번호 2와 비교할 때 위치 X92에서의 잔기 차이"는 서열 번호 2의 위치 92에 상응하는 폴리펩타이드의 위치에 트레오닌 이외의 또는른 아미노산 잔기(예를 들어, T92A)가 있음을 의미한다. 본원에서 대부분의 경우, 한 위치에서의 특정 아미노산 잔기 차이는 "XnY"로 표시되며, 여기서 "Xn"은 위에서 설명한 바와 같이 상응하는 위치를 지정하고, "Y"는 조작된 폴리펩타이드에서 발견되는 아미노산(즉, 참조 폴리펩타이드에서와 상이한 잔기)의 단일 문자 식별자이다. 일부 경우에(예를 들어, 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에서), 본 개시내용은 또한 종래의 표기법 "AnB"에 의해 표시된 특정 아미노산 차이를 제공하며, 여기서 A는 참조 서열에서의 잔기의 단일 문자 식별자이고, "n"은 참조 서열에서의 잔기 위치의 번호이며, B는 조작된 폴리펩타이드의 서열에서의 잔기 치환의 단일 문자 식별자이다. 일부 경우에, 본 개시내용의 폴리펩타이드는 참조 서열과 비교하여 하나 이상의 아미노산 잔기 차이를 포함할수 있고, 이는 참조 서열과 비교하여 잔기 차이가 존재하는 특정 위치의 목록에 의해 표시된다. 일부 실시양태에서, 2개 이상의 아미노산이 폴리펩타이드의 특정 잔기 위치에서 사용될 수 있는 경우, 사용될 수 있는 다양한 아미노산 잔기는 "/"에 의해 분리된다(예를 들어, X446A/X446G/X446M 또는 X446A/G/M 또는 P446A/G/M). 일부 실시양태에서, 효소 변이체는 하나 초과의 치환을 포함한다. 상기 치환은 읽기 쉽도록 슬래시로 구분된다(예를 들어, V408A/M439S). 본원은 보존적 및/또는 비보존적 아미노산 치환을 포함하는 하나 이상의 아미노산 차이를 포함하는 조작된 폴리펩타이드 서열을 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "보존적 아미노산 치환"은 잔기를 유사한 측쇄를 갖는 상이한 잔기로 치환하는 것을 지칭하며, 따라서, 전형적으로 폴리펩타이드 내의 아미노산을 동일하거나 유사한 정의된 아미노산 클래스 내의 아미노산으로 치환하는 것을 포함한다. 비제한적인 예로서, 지방족 측쇄를 갖는 아미노산은 또 다른 지방족 아미노산(예를 들어, 알라닌, 발린, 류신, 및 이소류신)으로 치환되고/되거나; 하이드록실 측쇄를 갖는 아미노산은 하이드록실 측쇄를 갖는 또 다른 아미노산(예를 들어, 세린 및 트레오닌)으로 치환되고/되거나; 방향족 측쇄를 갖는 아미노산은 방향족 측쇄를 갖는 또 다른 아미노산(예를 들어, 페닐알라닌, 티로신, 트립토판, 및 히스티딘)으로 치환되고/되거나; 염기성 측쇄를 갖는 아미노산은 염기성 측쇄를 갖는 또 다른 아미노산(예를 들어, 리신 및 아르기닌)으로 치환되고/되거나; 산성 측쇄를 갖는 아미노산은 산성 측쇄를 갖는 또 다른 아미노산(예를 들어, 아스파르트산 또는 글루탐산)으로 치환되고/되거나; 소수성 또는 친수성 아미노산은 각각 또 다른 소수성 또는 친수성 아미노산으로 대체될 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "비보존적 치환"은 폴리펩타이드 내의 아미노산을 유의하게 상이한 측쇄 특성을 갖는 아미노산으로 치환하는 것을 지칭한다. 비보존적 치환은 정의된 기 내에서보다는 정의된 기 사이의 아미노산을 사용할 수 있고, (a) 치환(예를 들어, 글리신의 프롤린으로의)영역 내의 펩타이드 백본의 구조, (b) 전하 또는 소수성, 또는 (c) 측쇄의 부피에 영향을 미친다. 비제한적인 예로서, 예시적인 비보존적 치환은 염기성 또는 지방족 아미노산으로 치환된 산성 아미노산; 작은 아미노산으로 치환된 방향족 아미노산; 및 소수성 아미노산으로 치환된 친수성 아미노산일 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "결실"은 참조 폴리펩타이드로부터 하나 이상의 아미노산의 제거에 의한 폴리펩타이드의 변형을 지칭한다. 결실은 조작된 효소의 효소 활성을 유지하고/하거나 개선된 특성을 유지하면서, 1개 이상의 아미노산, 2개 이상의 아미노산, 5개 이상의 아미노산, 10개 이상의 아미노산, 15개 이상의 아미노산, 또는 20개 이상의 아미노산, 또는 참조 효소를 구성하는 아미노산의 총 수의 최대 10%, 또는 아미노산의 총수의 최대 20%의 제거를 포함할 수 있다. 결실은 폴리펩타이드의 내부 부위 및/또는 말단 부위에 관한 것일 수 있다. 다양한 실시양태에서, 결실은 연속적인 세그먼트를 포함할 수 있거나, 불연속적일 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "삽입"은 참조 폴리펩타이드로부터 하나 이상의 아미노산의 부가에 의한 폴리펩타이드에 대한 변형을 지칭한다. 삽입은 폴리펩타이드의 내부 부분, 또는 카르복시 또는 아미노 말단에서 이루어질 수 있다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 삽입은 관련 기술 분야에 공지된 바와 같은 융합 단백질을 포함한다. 삽입은 아미노산의 인접한 세그먼트일 수 있거나, 또는 자연 발생 폴리펩타이드 내의 아미노산 중 하나 이상에 의해 분리될 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 폴리뉴클레오타이드 서열과 관련하여 사용되는 별표(^*)는 폴리뉴클레오타이드 서열 내의 정지 코돈의 존재를 나타낸다. 일부 실시양태에서, 변이체 아밀라제는 정지 코돈의 존재로 인해 출발 또는 참조 서열과 비교할 때 말단이 절단된다.

본원에서 교환 가능하게 사용되는 "기능적 단편" 및 "생물학적 활성 단편"은, 아미노 말단 및/또는 카르복시 말단 결실(들) 및/또는 내부 결실(예를 들어, 서열은 말단 절단됨)을 갖지만 나머지 아미노산 서열은 비교되고 있는 서열(예를 들어, 본 발명의 조작된 전장 아밀라제)의 상응하는 위치와 동일하고, 실질적으로 전장 폴리펩타이드의 모든 활성을 유지하는 폴리펩타이드를 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "단리된 폴리펩타이드"는 천연적으로 동반되는 다른 오염물질(예를 들면, 단백질, 지질 및 폴리뉴클레오타이드)로부터 실질적으로 분리된 폴리펩타이드를 지칭한다. 상기 용어는 이의 천연 생성 환경 또는 발현 시스템(예를 들면, 숙주 세포 또는 시험관내 합성)으로부터 회수되거나 정제된 폴리펩타이드를 포괄한다. 재조합 아밀라제 폴리펩타이드는 세포 내부에 존재할 수 있거나, 세포 배지에 존재할 수 있거나, 다양한 형태, 예를 들어 용해물 또는 단리된 제제로 제조될 수 있다. 따라서, 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제 폴리펩타이드는 단리된 폴리펩타이드일 수 있다.

"단리된" 및 "정제된"이라는 용어는 분자(예를 들어, 단리된 핵산, 폴리펩타이드 등) 또는 자연적으로 회합하는 적어도 하나의 다른 성분으로부터 제거된 다른 성분을 지칭하기 위해 사용된다. 용어 "정제된"은 절대적인 순도를 요구하지 않으며, 상대적인 정의가 의도된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "실질적으로 순수한 폴리펩타이드"는 폴리펩타이드 종이 존재하는 우세한 종인 조성물을 의미하고(즉, 이 폴리펩타이드 종은 몰 또는 중량 기준으로 조성물에서 임의의 다른 개별 거대분자 종보다 더 풍부함), 일반적으로 목표 종이 몰 또는 중량%를 기준으로 하여 존재하는 거대분자 종의 적어도 약 50%를 차지할 때 실질적으로 정제된 조성물이다. 일반적으로, 실질적으로 순수한 아밀라제 조성물은 조성물에 존재하는 몰 또는 중량 %를 기준으로 하여 모든 거대분자 종들의 약 60% 이상, 약 70% 이상, 약 80% 이상, 약 90% 이상, 약 95% 이상 및 약 98% 이상을 차지한다. 일부 실시양태에서, 목표 종은 본질적으로 균질한 정도까지 정제되고(즉, 오염물질 종은 통상의 검출 방법에 의해 조성물에서 검출될 수 없음), 이때 조성물은 본질적으로 단일 거대분자 종으로 구성된다. 용매 종, 소분자(<500 달톤) 및 원소 이온 종은 거대분자 종으로서 간주되지 않는다. 일부 실시양태에서, 단리된 재조합 아밀라제 폴리펩타이드는 실질적으로 순수한 폴리펩타이드 조성물이다. 일부 실시양태에서, 실질적으로 순수한 재조합 아밀라제 폴리펩타이드 제제는 본 발명에 사용하기 적합한 제제(폴리사카라이드, 계면활성제 등)에 첨가된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "개선된 효소 특성"은 참조 아밀라제 폴리펩타이드 및/또는 야생형 아밀라제 폴리펩타이드 또는 또 다른 조작된 아밀라제 폴리펩타이드에 비해 임의의 효소 특성의 개선을 나타내는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 지칭한다. 개선된 특성은 증가된 단백질 발현, 증가된 열활성, 증가된 열 안정성, 증가된 pH 활성, 증가된 안정성, 증가된 효소 활성, 증가된 기질 특이성 또는 친화성, 증가된 특이적 활성, 기질 및/또는 최종 생성물 억제에 대한 증가된 저항성, 증가된 화학적 안정성, 개선된 화학선택성, 개선된 용매 안정성, 산성 또는 염기성 pH에 대한 증가된 내성, 단백질 분해 활성에 대한 증가된 내성(즉, 단백질 분해에 대한 감소된 민감성), 감소된 응집, 증가된 가용성, 감소된 면역원성, 개선된 번역 후 변형(예를 들어, 글리코실화), 및 변경된 온도 프로파일과 같은 특성을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "증가된 효소 활성" 또는 "향상된 촉매 활성"은 참조 아밀라제 효소에 비해 특이적 활성(예를 들면, 생성된 생성물/시간/단백질 중량)의 증가 또는 기질의 생성물로의 전환 비율의 증가(예를 들면, 특정 양의 아밀라제를 사용할때 특정된 시간 내에 출발 양의 기질이 생성물로 전환되는 비율)에 의해 표시될 수 있는, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드의 개선된 특성을 의미한다. 효소 활성을 측정하는 예시적인 방법은 실시예에 제시되어 있다. 고전적인 효소 특성인 K _m , V _max 또는 k _cat 를 비롯한, 효소 활성과 관련된 임의의 특성이 영향을 받을 수 있고, 이의 변화는 효소 활성의 증가로 이어질 수 있다. 효소 활성의 개선은 상응하는 야생형 효소의 효소 활성의 약 1.1배부터, 아밀라제 폴리펩타이드의 유도에 사용된 천연 생성 아밀라제 또는 또 다른 조작된 아밀라제보다 2배, 5배, 10배, 20배, 25배, 50배, 75배, 100배, 150배, 200배 또는 이보다 더 큰 효소 활성에 이르는 개선일 수 있다.

"아밀라제 활성'은 관련 기술 분야에 공지된 임의의 적합한 방법(예를 들어, 반응물 또는 생성물의 분광광도 특성의 변화를 모니터링하는 것과 같은 표준 검정)에 의해 측정될 수 있다. 일부 실시양태에서, 생성된 생성물의 양은 기질로서 에틸리덴 pNP-G7을 사용하고 A405에서 흡광도를 모니터링함으로써 방출된 p-니트로페놀을 모니터링함으로써 측정될 수 있다. 일부 실시양태에서, 전분이 기질로서 사용될 수 있고, 생성된 말토오스의 양은 디니트로살리실산 검정 및 540 nm에서의 흡광도 모니터링으로 측정될 수 있는 반면, 일부 다른 실시양태에서, 생성물은 관련 기술 분야에 공지된 대체 방법을 사용하여 측정될 수 있다. 효소 활성의 비교는 본 명세서에서 추가로 상세히 설명되는 바와 같이 정의된 효소 제제, 설정 조건 하에서의 정의된 검정, 및 하나 이상의 정의된 기질을 사용하여 이루어진다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "프로테아제 안정한" 및 "단백질 분해에 대한 안정성"은 단백질(예를 들어, 본 발명의 재조합 아밀라제)이 임의의 단백질 분해 효소 또는 다른 단백질 분해성 화합물 또는 인자에 의해 매개되는 단백질 분해를 견디고 기능하며, 프로테아제 처리 후 이의 기능을 유지하는 능력을 의미한다. 이 용어는 단백질의 안정성을 평가하기 위한 임의의 특정 프로테아제의 사용으로 제한되지 않는다. 실제로, 본 발명의 조작된 아밀라제는 다양한 프로테아제의 존재 하에 안정하고 효소 활성을 유지한다. 일부 실시양태에서, 본 발명의 재조합 아밀라제는 임의의 단백질 분해 효소 또는 다른 단백질 분해 화합물 또는 인자에 의해 매개되는 단백질 분해를 견디고 기능하며, 프로테아제 처리 후 이의 기능을 유지한다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제는 트립신, 키모트립신 및/또는 펩신의 존재 하에 안정하다. 그러나, 본 발명이 임의의 특정 프로테아제 또는 단백질 분해 안정성을 평가하는 임의의 특정 방법에 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "pH 안정성"은 특정 pH에서 인큐베이션 후 기능하는 단백질(예를 들어, 본 발명의 재조합 아밀라제)의 능력을 의미한다. 일부 실시양태에서, 본 발명은 pH 2 내지 pH 7 범위를 포함하지만 이에 제한되지 않는 pH 범위에서 안정한 재조합 아밀라제를 제공한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 본원에서 제공되는 실시예에서 지시된 바와 같이 상이한 pH 범위에서 안정하다. 본 발명은 임의의 pH 안정성 수준 또는 pH 범위로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "산성 pH에 대한 개선된 내성"이라는 용어는 본 발명에 따른 재조합 아밀라제가 참조 아밀라제 또는 다른 효소와 비교할 때 증가된 안정성(특정 기간[예를 들어, 1시간, 최대 24시간 등] 동안 산성 pH에 노출된 후, 약 pH 7, 6, 5, 4, 3, 2 또는 심지어 이보다 더 낮은 pH에서 더 높은 활성을 유지함)을 가질 것임을 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "생리학적 pH"는 대상체(예를 들어, 인간)의 혈액에서 일반적으로 발견되는 pH 범위(예를 들어, pH 7.2 - 7.4)를 의미한다.

용어 "염기성 pH"(예를 들어, 염기성 pH 조건에 대한 개선된 안정성 또는 염기성 pH에 대한 증가된 내성과 관련하여 사용됨)는 약 7 내지 11의 pH 범위, 또는 일부 실시양태에서, pH 11 초과를 의미한다.

용어 "산성 pH"(예를 들어, 산성 pH 조건에 대한 개선된 안정성 또는 산성 pH에 대한 증가된 내성과 관련하여 사용됨)는 7 미만의 임의의 pH 값을 포함하는 pH 범위를 의미한다. 일부 실시양태에서, 산성 pH는 7 미만인 반면, 일부 다른 실시양태에서 pH는 약 6, 5, 4, 3, 2 미만 또는 이보다 작은 수치 미만이다. 일부 대안적인 실시양태에서, 본 발명의 재조합 아밀라제는 2 내지 4의 pH 수준에서 안정하다. 그러나, 본 발명은 임의의 특정한 pH 값 또는 값의 범위로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "위 챌린지(challenge)"라는 어구는 재조합 아밀라제가 위(예를 들어, 인간의 위)에서 접할 수 있는 조건에 노출되도록 본 발명의 재조합 아밀라제를 낮은 pH 환경 및 적어도 하나의 효소(예를 들어, 펩신)의 존재에 노출시키는 것을 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "장 챌린지"라는 어구는 재조합 리파제가 장관(예를 들어, 인간의 장)에서 접할 수 있는 조건에 노출되도록 본 발명의 재조합 아밀라제를 중성 pH 환경 및 적어도 하나의 프로테아제(예를 들어, 트립신 및/또는 키모트립신과 같은 장 프로테아제)의 존재에 노출시키는 것을 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "순차적인 다중 챌린지"이라는 어구는 본 발명의 재조합 아밀라제를 일련의 챌린지 조건에 노출시키는 것을 의미한다. 예를 들어, 일부 실시양태에서, 1시간의 열 챌린지 후에 1시간의 위 챌린지, 이어서 1시간의 장 챌린지가 실시되었다. 본 발명은 임의의 특정 챌린지 및/또는 챌린지 조건 또는 특정 챌린지 순서로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

용어 "열 안정성" 및 "열안정성"은 특정 온도에서 기능하는 단백질(예를 들어, 본 발명의 재조합 아밀라제)의 능력을 지칭한다. 일부 실시양태에서, 상기 용어는 특정 온도에서 인큐베이션 후 기능하는 단백질의 능력을 의미한다. 일부 실시양태에서, 본 발명의 재조합 아밀라제는 "내열성"이다(즉, 효소는 승온에서 촉매 활성을 유지함). 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 승온에서 불활성화에 저항하고, 일부 실시양태에서는 연장된 노출 시간 동안 승온에서 촉매 활성을 유지한다. 이러한 용어는 여기에서 교환 가능하게 사용된다. 본 발명은 임의의 특정 온도 및/또는 노출 시간에 제한되는 것으로 의도되지 않는다. 이러한 안정성은 관련 기술 분야에 공지된 임의의 방법(예를 들어, 본원에 기재된 방법)에 의해 측정될 수 있다. 본 발명은 임의의 특정 온도 안정성 수준 또는 온도 범위로 제한되는 것으로 의도되지 않는다. 일부 실시양태에서, 열 안정성은 특정 온도에서 단백질(예를 들어, 본 발명의 재조합 아밀라제)의 인큐베이션 후에 측정된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "화학적 안정성"은 또 다른 단백질의 기능에 악영향을 미치는 화학물질의 존재 하에 기능하는 단백질(예를 들어, 본 발명의 재조합 아밀라제)의 능력을 의미한다. 본 발명은 임의의 특정한 화학적 안정성 수준 또는 화학적 안정성의 범위로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "전환"은 기질(들)의 상응하는 생성물(들)로의 효소적 전환(또는 생체변환)을 의미한다. "전환율"은 특정 조건 하에서 일정 기간 내에 생성물로 전환되는 기질의 백분율을 의미한다. 따라서, 아밀라제 폴리펩타이드의 "효소 활성" 또는 "활성"은 특정 기간 동안 기질의 생성물로의 "전환율"로서 표현될 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "혼성화 엄격성"은 핵산의 혼성화에서 세척 조건과 같은 혼성화 조건에 관한 것이다. 일반적으로, 혼성화 반응은 더 낮은 엄격성의 조건 하에서 수행된 후, 다양하지만 더 높은 엄격성의 세척이 실시된다. 용어 "중등도 엄격성의 혼성화"는 표적 DNA에 대해 약 60% 동일성, 바람직하게는 약 75% 동일성, 약 85% 동일성, 표적 폴리뉴클레오타이드에 대해 약 90% 초과의 동일성을 갖는 상보적 핵산에 표적 DNA가 결합하도록 허용하는 조건을 의미한다. 예시적인 중등도 엄격성 조건은 42℃에서 50% 포름아미드, 5x 덴하트(Denhart) 용액, 5xSSPE, 0.2% SDS에서의 혼성화, 이어서 42℃에서 0.2xSSPE, 0.2% SDS에서의 세척과 동등한 조건이다. "고도로 엄격한 혼성화"는 일반적으로 정의된 폴리뉴클레오타이드 서열에 대해 용액 조건 하에서 결정된 바와 같은 열 융점 T _m 으로부터 약 10℃ 이하인 조건을 지칭한다. 일부 실시양태에서, 고도로 엄격한 조건은 65℃에서 0.018 M NaCl에서 안정한 혼성체를 형성하는 핵산 서열만의 혼성화를 허용하는 조건을 지칭한다(즉, 혼성체가 65℃에서 0.018 M NaCl에서 안정하지 않으면, 이는 본원에서 고려되는 바와 같은 고도로 엄격한 조건 하에서 안정하지 않을 것이다). 고도로 엄격한 조건은 예를 들어, 42℃에서 50% 포름아미드, 5x 덴하트 용액, 5x SSPE, 0.2% SDS와 등가인 조건에서의 혼성화 후, 65℃에서 0.1ХSSPE, 및 0.1% SDS에서의 세척에 의해 제공될 수 있다. 또 다른 고도로 엄격한 조건은 65℃에서 0.1%(w:v) SDS를 함유하는 5x SSC에서의 혼성화와 등가인 조건에서의 혼성화 및 65℃에서 0.1% SDS를 함유하는 0.1x SSC에서의 세척이다. 다른 고도로 엄격한 혼성화 조건뿐만 아니라, 중등도의 엄격한 조건이 상기 인용된 참고문헌에 기술되어 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "벡터"는 DNA 서열을 세포에 도입하기 위한 DNA 구축물이다. 일부 실시양태에서, 벡터는 DNA 서열에 의해 코딩되는 폴리펩타이드의 적합한 숙주에서의 발현을 일으킬 수 있는 적합한 제어 서열에 작동 가능하게 연결된 발현 벡터이다. 일부 실시양태에서, 플라스미드가 벡터로서 사용된다. 일부 실시양태에서, "발현 벡터"는 숙주 세포에서 발현을 유도하기 위해 DNA 서열(예를 들어, 도입 유전자)에 작동 가능하게 연결된 프로모터 서열을 갖고, 일부 실시양태에서는 또한 전사 종결자 서열을 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "코돈 최적화"는 코딩된 단백질이 관심 유기체에서 보다 효율적으로 발현되도록 단백질을 코딩하는 폴리뉴클레오타이드의 코돈이 특정 유기체에서 우선적으로 사용되는 것으로 변화하는 것을 지칭한다. 유전자 코드는 대부분의 아미노산이 "동의어" 또는 "동의" 코돈으로 불리는 몇 개의 코돈에 의해 표시된다는 점에서 축퇴성이지만, 특정 유기체에 의한 코돈 사용 빈도는 무작위적인 것이 아니며, 특정 코돈 삼중체로 편향된다는 것이 널리 알려져 있다. 이 코돈 사용 빈도 편향은 주어진 유전자, 공통 기능 또는 조상 기원의 유전자, 고도로 발현된 단백질 대 낮은 카피수 단백질, 및 유기체 게놈의 전체적인 단백질 코딩 영역과 관련하여 더 높을 수 있다. 일부 실시양태에서, 아밀라제 효소를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 발현을 위해 선택된 숙주 유기체에서 최적 생산을 위해 코돈 최적화될 수 있다.

본원에서 사용되는 "제어 서열"은 본 출원의 폴리뉴클레오타이드 및/또는 폴리펩타이드의 발현에 필요하거나 유리한 모든 성분을 포함한다. 각각의 제어 서열은 폴리펩타이드를 코딩하는 핵산 서열에 고유한 것이거나 외래 서열일 수 있다. 이러한 제어 서열은 리더, 폴리아데닐화 서열, 프로펩타이드 서열, 프로모터 서열, 신호 펩타이드 서열, 개시 서열 및 전사 종결자를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 최소한, 제어 서열은 프로모터, 전사 및 번역 정지 신호를 포함한다. 제어 서열은 폴리펩타이드를 코딩하는 핵산 서열의 코딩 영역과 제어 서열의 라이게이션을 용이하게 하는 특정 제한 부위를 도입할 목적으로 링커와 함께 제공될 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "작동 가능하게 연결된"은 제어 서열이 관심 폴리뉴클레오타이드 및/또는 폴리펩타이드의 발현을 지시하거나 조절하도록 제어 서열이 관심 폴리뉴클레오타이드에 대한 위치에 적절하게 배치되는(즉, 기능적 관계로) 구성으로 본원에서 정의된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "프로모터 서열"은 코딩 서열과 같은 관심 폴리뉴클레오타이드의 발현을 위해 숙주 세포에 의해 인식되는 핵산 서열을 의미한다. 프로모터 서열은 관심 폴리뉴클레오타이드의 발현을 매개하는 전사 조절 서열을 포함한다. 프로모터는 돌연변이, 말단절단 및 혼성 프로모터를 비롯하여 선택된 숙주 세포에서 전사 활성을 나타내는 임의의 핵산 서열일 수 있고, 숙주 세포에 대해 동종 또는 이종인 세포외 또는 세포내 폴리펩타이드를 코딩하는 유전자로부터 수득될 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "적절한 반응 조건"이라는 어구는 본 발명의 아밀라제 폴리펩타이드가 기질을 원하는 생성물 화합물로 전환할 수 있는 효소 전환 반응 용액의 조건(예를 들어, 효소 로딩, 기질 로딩, 온도, pH, 완충제, 공용매 등의 범위)을 지칭한다. 예시적인 "적합한 반응 조건"이 본원에서 제공되고, 실시예에서 예시된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "화합물 로딩" 또는 "효소 로딩"에서와 같은 "로딩"은 반응 시작 시 반응 혼합물 내의 성분의 농도 또는 양을 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 효소 전환 반응 과정의 맥락에서 사용되는 용어 "기질"은 아밀라제 폴리펩타이드에 의해 작용되는 화합물 또는 분자를 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 효소 전환 과정의 맥락에서 사용되는 용어 "생성물"은 기질에 대한 아밀라제 폴리펩타이드의 작용으로부터 생성되는 화합물 또는 분자를 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "발현"은 전사, 전사후 변형, 번역 및 번역후 변형을 포함하지만 이에 제한되지 않는, 폴리펩타이드의 생성에 관여하는 임의의 단계를 포함한다. 일부 실시양태에서, 상기 용어는 또한 세포로부터 폴리펩타이드의 분비를 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "생성하다"는 세포에 의한 단백질 및/또는 다른 화합물의 생성을 의미한다. 이 용어는 전사, 전사후 변형, 번역 및 번역후 변형을 포함하지만 이에 제한되지 않는, 폴리펩타이드의 생산에 관련된 임의의 단계를 포함하는 것으로 의도된다. 일부 실시양태에서, 상기 용어는 또한 세포로부터 폴리펩타이드의 분비를 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 아미노산 또는 뉴클레오타이드 서열(예를 들어, 프로모터 서열, 신호 펩타이드, 종결자 서열 등)은 2개의 서열이 자연에서 회합되지 않는 경우 작동 가능하게 연결된 또 다른 서열에 대해 "이종"이다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "숙주 세포" 및 "숙주 스트레인"은 본원에서 제공되는 DNA(예를 들어, 아밀라제 변이체를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드)를 포함하는 발현 벡터에 적합한 숙주를 지칭한다. 일부 실시양태에서, 숙주 세포는 관련 기술 분야에 공지된 바와 같은 재조합 DNA 기술을 사용하여 구축된 벡터로 형질전환되거나 형질감염된 원핵 또는 진핵 세포이다.

용어 "유사체"는 참조 폴리펩타이드에 대해 70% 초과의 서열 동일성 내지 100% 미만의 서열 동일성(예를 들어, 75%, 78%, 80%, 83%, 85%, 88%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 초과의 서열 동일성)을 갖는 폴리펩타이드를 의미한다. 일부 실시양태에서, 유사체는 자연 발생 아미노산뿐만 아니라 호모아르기닌, 오르니틴 및 노르발린을 포함하지만 이에 제한되지 않는 하나 이상의 비-자연 발생 아미노산 잔기를 함유하는 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 실시양태에서, 유사체는 또한 하나 이상의 D-아미노산 잔기, 및 2개 이상의 아미노산 잔기 사이의 비펩타이드 연결을 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "배양"은 임의의 적합한 조건(예를 들어, 액체, 겔 또는 고체 배지 사용) 하에서 세포 집단의 성장을 의미한다. 일부 실시양태에서, 세포는 미생물 세포(예를 들어, 박테리아)인 반면, 일부 다른 실시양태에서 세포는 포유동물 세포, 곤충 세포, 또는 또 다른 동물로부터 얻은 세포이다. 본 발명은 임의의 특정 세포 또는 세포 유형의 배양 또는 임의의 특정 배양 방법으로 제한되는 것으로 의도되지 않는다. 실제로, 본 발명은 임의의 적합한 조건 하에서 배양되는 임의의 적합한 세포 유형을 포함하는 것으로 의도된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "치료제"는 병상의 징후 또는 증상을 나타내는 대상체에게 투여되는, 의학적 효과를 포함하는 유익하거나 바람직한 효과를 제공하는 화합물을 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "약제학적 조성물"은 약제학적 유효량의 본 발명에 포함되는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드 및 허용 가능한 담체를 포함하는, 대상체(예를 들어, 인간)에서 약제학적 사용에 적합한 조성물을 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "유효량"은 원하는 결과를 생성하기에 충분한 양을 의미한다. 관련 기술 분야의 통상의 기술자는 일상적인 실험을 사용하여 유효량을 결정할 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "대상체"는 인간, 비인간 영장류, 가축, 반려 동물 및 실험 동물(예를 들어, 설치류 및 토끼류)과 같은 포유동물을 포함하지만 이에 제한되지 않는 동물을 포함한다. 이 용어는 남성뿐만 아니라 여성도 포함하는 것으로 의도된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "환자"는 질병에 대해 평가되거나, 치료되거나, 질병을 겪고 있는 임의의 대상체를 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "유아"라는 용어는 생후 1개월 내지 약 1세 사이의 아동을 지칭한다. 본원에서 사용되는 바와 같이, "신생아"라는 용어는 출생부터 생후 28일까지의 기간에 있는 아동을 지칭한다. "미숙아"라는 용어는 임신 20주차 이후지만 아직 만삭이 되기 전에 태어난 영아를 말하며, 일반적으로 출생 시 체중이 ~500 내지 ~2499 g이다. "매우 저체중인 유아"는 출생 시 체중이 1500 g 미만인 유아이다.

본 명세서에서 사용되는 바와 같이, "아동"이라는 용어는 치료 또는 연구 절차에 대한 동의를 위한 법적 연령에 도달하지 않은 사람을 지칭한다. 일부 실시양태에서, 상기 용어는 출생시와 청소년기 사이의 사람을 지칭한다.

본 명세서에서 사용되는 바와 같이, "성인"이라는 용어는 관련 사법권에 대한 법적 연령(예를 들어, 미국에서는 18세)에 도달한 사람을 지칭한다. 일부 실시양태에서, 상기 용어는 완전히 성장한 성숙한 유기체를 의미한다. 일부 실시양태에서, "청소년"이라는 용어는 18세 미만이지만 성적으로 성숙한 사람을 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "조성물" 및 "제제"는 임의의 적합한 용도(예를 들어, 약제학적 조성물, 식이 및/또는 영양 보충제, 사료 등)가 의도되는, 본 발명의 적어도 하나의 조작된 아밀라제를 포함하는 제품을 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 조성물의 "투여" 및 조성물을 "투여하는 것"이라는 용어는 본 발명의 조성물을 대상체(예를 들어, 췌장 기능 부전의 영향으로 고통받는 사람)에게 제공하는 것을 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 약제학적 조성물과 관련하여 사용될 때 용어 "담체"는 임의의 표준 약제학적 담체, 완충제, 및 안정제, 방부제 및 보조제와 같은 부형제를 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "약제학적으로 허용되는"은 임의의 바람직하지 않은 생물학적 효과를 일으키지 않거나 함유된 임의의 성분과 유해한 방식으로 상호작용하지 않으면서 대상체에게 투여될 수 있고 요구되는 생물학적 활성을 갖는 물질을 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "부형제"는 활성 약제학적 성분(API; 예를 들어, 본 발명의 조작된 아밀라제 폴리펩타이드) 이외의 다른 임의의 약제학적으로 허용되는 첨가제, 담체, 희석제, 보조제 또는 기타 성분을 지칭한다. 부형제는 일반적으로 제제화 및/또는 투여 목적으로 포함된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "치료 유효량"은 질병/병태의 증상과 관련하여 사용되는 경우 질병/병태의 하나 이상의 증상을 개선, 약화 또는 제거하거나 증상(들)의 발생을 예방하거나 지연하는 화합물(예를 들어, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드)의 양 및/또는 농도를 의미한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "치료 유효량"은 질병/병태와 관련하여 사용될 때 질병/병태를 개선, 약화 또는 제거하는 조성물(예를 들어, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드)의 양 및/또는 농도를 의미한다. 일부 실시양태에서, 상기 용어는 연구원, 의사, 수의사 또는 다른 임상의가 찾는 조직, 시스템 또는 동물 대상체에 의한 생물학적(예를 들어, 의학적) 반응을 유도하는 조성물의 양과 관련하여 사용된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "치료하는", "치료하다" 및 "치료"라는 용어는 본원에서 제공되는 것과 같은 약제학적 조성물의 투여를 포함하는, 대상체(예를 들어, 인간 환자)에게 제공되는 의학적 처치를 지칭한다. "치료하는", "치료하다" 및 "치료"라는 용어는 억제적(예를 들어, 예방적) 및 완화적 치료 또는 처치를 포함하는 것으로 의도된다. 일부 실시양태에서, 질병의 증상을 억제하거나 완화하기 위한 치료가 제공된다. 일부 실시양태에서, 본 발명의 약제학적 조성물은 췌장 효소 기능 부전 질환 또는 병태의 치료 또는 예방에 사용된다.

조작된 아밀라제 폴리펩타이드

본 발명은 췌장 효소 기능 부전의 치료를 포함하는 다양한 용도에 적합한 조작된 아밀라제를 제공한다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제는 야생형 아밀라제(예를 들어, 서열 번호 2의 폴리펩타이드)와 비교할 때 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제는 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728에 대해 적어도 약 75%, 적어도 약 75%, 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 적어도 약 88%, 적어도 약 90%, 적어도 약 91%, 적어도 약 92%, 적어도 약 93%, 적어도 약 94%, 적어도 약 95%, 적어도 약 96%, 적어도 약 97%, 적어도 약 98%, 적어도 약 99%, 또는 적어도 약 100%의 아미노산 서열 동일성, 및 하나 이상의 아미노산 위치에서(예를 들어, 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728, 또는 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 적어도 88%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 적어도 99% 또는 그 초과의 아미노산 서열 동일성을 갖는 서열과 비교할 때 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30개, 또는 그 초과의 아미노산 위치에서) 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728과 비교할 때 아미노산 잔기 차이를 갖는다. 일부 실시양태에서, 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728과 비교할 때 하나 이상의 위치에서의 잔기 차이는 적어도 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30개, 또는 그 초과의 보존적 아미노산 치환을 포함한다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13 및/또는 4-14에 나열된 폴리펩타이드; 또는 히스티딘 태그 및 선행하는 아미노산 링커가 없는, 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13 및/또는 4-14에 나열된 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728을 포함한다.

본 발명은 서열 번호 2에 대해 적어도 약 70%, 적어도 약 75%, 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 적어도 약 90%, 적어도 약 91%, 적어도 약 92%, 적어도 약 93%, 적어도 약 94%, 적어도 약 95%, 적어도 약 96%, 적어도 약 97%, 적어도 약 98%, 또는 적어도 약 99%의 서열 동일성을 포함하는 아미노산 서열을 포함하는 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편을 제공한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편은 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728에 대해 적어도 약 70%, 약 75%, 약 76%, 약 77%, 약 78%, 약 79%, 약 80%, 약 81%, 약 82%, 약 83%, 약 84%, 약 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98%, 약 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다.

본 발명은 서열 번호 2에 대해 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 또는 적어도 99%의 서열 동일성을 포함하는 아미노산 서열을 포함하는 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편을 제공한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 서열 번호 2의 서열에 대해 하나 이상의 치환을 포함한다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 2, 6, 16, 18, 19, 24, 26, 27, 29, 31, 33, 37, 38, 39, 41, 45, 48, 49, 51, 52, 58, 61, 66, 72, 73, 74, 81, 82, 91, 92, 94, 95, 98, 103, 111, 112, 114, 122, 123, 124, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 134, 137, 140, 141, 145, 149, 157, 158, 165, 166, 167, 170, 171, 172, 178, 180, 183, 184, 189, 194, 203, 204, 205, 206, 210, 214, 216, 220, 221, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 246, 250, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 268, 269, 270, 272, 275, 276, 279, 280, 282, 284, 285, 286, 294, 295, 298, 301, 302, 304, 305, 306, 308, 309, 310, 313, 315, 317, 319, 322, 324, 331, 338S, 345, 346, 349, 359, 360, 366, 371, 374, 380, 383, 384, 385, 387, 388, 392, 393, 394, 396, 397, 409, 411, 412, 413, 415, 417, 420, 423, 428, 429, 431, 437L, 441, 442, 444, 446, 448, 451, 455, 458, 459, 463, 464, 466, 467, 468, 469, 470, 473, 474, 480, 481, 482, 483, 491, 492, 493, 494, 및 495로부터 선택되는 위치에 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 하나 이상의 치환은 16; 26; 29; 33; 49; 58, 91; 114; 122; 126; 128; 130; 141; 145; 157; 158; 180; 183; 184; 205; 206; 210; 214; 223; 246; 256; 270; 272; 286; 298; 302; 306; 322; 371; 380; 383; 394; 412; 413; 428; 및 437로부터 선택되는 위치에서 이루어진다. 일부 실시양태에서, 하나 이상의 치환은 16, 26, 29, 33, 49, 91, 58, 114, 122, 128, 130, 141, 145, 157, 158, 183, 246, 256, 270, 272, 286, 298, 302, 322, 371, 380, 383, 394, 412, 및 413으로부터 선택되는 위치에서 이루어진다. 일부 실시양태에서, 하나 이상의 치환은 16, 26, 29, 33, 91, 114, 122, 128, 130, 145, 157, 158, 183, 256, 270, 272, 302, 322, 371, 383, 394, 및 412로부터 선택되는 위치에서 이루어진다. 일부 실시양태에서, 하나 이상의 치환은 16, 33, 157, 256, 302, 371, 및 383으로부터 선택되는 위치에서 이루어진다.

일부 실시양태에서, 하나 이상의 치환은 2K 또는 L; 6I; 16D; 18S; 19E; 24V; 26A; 27L; 29G, R, S, A, 또는 E; 31L; 33E; 37T 또는 R; 38I; 39I; 41F; 45S; 48D; 49A; 51R; 52R; 58T 또는 A; 61Y; 66L; 72T; 73V; 74A; 81E; 82A; 91H; 92A, E, G, 또는 Q; 94G; 95L 또는 V; 98I; 103D 또는 L; 111A; 112Q; 114H 또는 R; 122P, 또는 R; 123E, C, G, 또는 R; 124N 또는 R; 126C, D, E, K, L, M, N, Q, W, R, 또는 S; 127E, I, R, S, V, 또는 W; 128W; 129C 또는 W; 130D; 131H; R, 또는 Y; 132V; 134A, F, 또는 R; 137A; 140K 또는 V; 141F; 145G; 149K, R, 또는 T; 157Y; 158R; 165V; 166L; 167W 또는 Y; 170S; 171I; 172K 또는 R; 178I; 180E, P, 또는 Q; 183E, N, 또는 V; 184D 또는 K; 189D; 194F, E, 또는 R; 203S; 204D; 205V; 206E; 210G 또는 P; 214G, L, 또는 R; 216L; 220G; 221T 또는 V; 223L; 224L; 225G, D, 또는 T; 226T; 227C 또는 V; 228V; 246R 또는 T; 250D; 252I; 253R; 254G 또는 S; 255M 또는 R; 256S; 257E, G, R, S, 또는 V; 258Q 또는 S; 259C, D, Q, R, 또는 W; 268T; 269F; 270D; 272G, K, P, R, 또는 S; 275I 또는 R; 276Q, A, 또는 K; 279L, R, 또는 V; 280C 또는 L; 282R 또는 T; 284C, L, M, R, S, 또는 Y; 285V; 286T; 294H, A, 또는 L; 295N; 298H, K, M, Q, D, 또는 N; 301K; 302Q, G, H, R, V, 또는 W; 304T; 305Q, R, 또는 W; 306F; 308L; 309A 또는 S; 310R; 313D; 315S; 317G; 319L 또는 S; 322R 또는 A; 324T; 331P; 338S; 345A; 346G; 349R; 359G; 360G; 366L; 371F; 374S; 380R; 383E, 또는 L; 384M; 385L; 387G 또는 V; 388E; 392C; 393R, S, 또는 W; 394E, G, N, R, 또는 S; 396H, E, 또는 Q; 397M 또는 T; 409A, R, S, 또는 W; 411E; 412A, L, D, 또는 S; 413Y; 415C 또는 G; 417W; 420V; 423V; 428E 또는 T; 429S; 431T; 437L; 441R 또는 W; 442E, R, 또는 W; 444G, R, 또는 V; 446G; 448P, Q 또는 T; 451F; 455L, R, T, 또는 W; 458F; 459W; 463M; 464L; 466C 또는 E; 467P 또는 W; 468I, T, 또는 V; 469I; 470S, G, L, S, 또는 T; 473D 또는 M; 474G; 480P, T, 또는 L; 481V; 482L; 483A, Q, 또는 T; 491L; 492G 또는 R; 493D; 494C; 및 495E, G, L, 또는 Y로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 본원에서 추가로 설명되는 바와 같이 서열 번호 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하지만, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 폴리펩타이드 서열을 갖지 않는다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 추가로 하나 이상의 치환을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제 및/또는 생물학적 활성 재조합 아밀라제 단편은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 추가로 2, 6, 16, 18, 19, 24, 26, 27, 29, 31, 33, 37, 38, 39, 41, 45, 48, 49, 51, 52, 58, 61, 66, 72, 73, 74, 81, 82, 91, 92, 94, 95, 98, 103, 111, 112, 114, 122, 123, 124, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 134, 137, 140, 141, 145, 149, 157, 158, 165, 166, 167, 170, 171, 172, 178, 180, 183, 184, 189, 194, 203, 204, 205, 206, 210, 214, 216, 220, 221, 223, 224, 225, 226, 227, 228, 246, 250, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 268, 269, 270, 272, 275, 276, 279, 280, 282, 284, 285, 286, 294, 295, 298, 301, 302, 304, 305, 306, 308, 309, 310, 313, 315, 317, 319, 322, 324, 331, 338S, 345, 346, 349, 359, 360, 366, 371, 374, 380, 383, 384, 385, 387, 388, 392, 393, 394, 396, 397, 409, 411, 412, 413, 415, 417, 420, 423, 428, 429, 431, 437L, 441, 442, 444, 446, 448, 451, 455, 458, 459, 463, 464, 466, 467, 468, 469, 470, 473, 474, 480, 481, 482, 483, 491, 492, 493, 494, 및 495로부터 선택되는 위치에 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 위치에 대해 상기 설명된 아미노산 치환이 사용될 수 있다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 16, 26, 29, 33, 91, 114, 157, 158, 180, 184, 214, 223, 256, 272, 298, 302, 371, 380, 383, 394 412, 428, 및 437로부터 선택되는 위치에 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 16D, 26A, 29G, 29R, 29S, 29A, 29E, 33E, 91H, 114H, 157Y, 158R, 180E, 180Q, 184D, 184K, 214G, 223L, 256T, 272G, 272K, 272P, 272R, 272S, 298H, 302Q, 302G, 302H, 302R, 302V, 302W, 371F, 380R, 383E, 383I, 394N, 394S, 394G, 412A, 412L, 412D, 412S, 428T, 및 437L로부터 선택되는 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 40 또는 988에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 40 또는 988에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 40 또는 988에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 156 또는 1104에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 37, 51, 91, 111, 112, 114, 122, 124, 128, 140, 167, 171, 183, 194, 276, 280, 298, 397, 및 464로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 156 또는 1104에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 37R, 51R, 91H, 111A, 112Q, 114H, 122P, 122R, 124R, 128W, 140K, 167W, 171I, 183E, 183N, 183V, 194E, 194R, 276A, 276K, 280L, 298K, 298M, 397T, 및 464L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 156 또는 1104에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 N37R, G51R, K91H, E111A, K112Q, A114H, A122P, A122R, D124R, I128W, R140K, E167W, E171I, G183E, G183N, G183V, L194E, L194R, T276A, T276K, Q280L, E298K, E298M, E397T, 및 N464L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 174 또는 1122에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 174 또는 1122에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 174 또는 1122에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 276 또는 1224에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 276 또는 1224에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 276 또는 1224에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 308 또는 1256에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 308 또는 1256에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 308 또는 1256에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 422 또는 1370에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 422 또는 1370에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 422 또는 1370에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 546 또는 1494에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 546 또는 1494에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 546 또는 1494에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 632 또는 1580에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 632 또는 1580에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 632 또는 1580에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 95/252/285/324, 123/197, 123/197/225/294/396/448/469, 134/225/275/302, 205/206, 및 205/206/224/315/458/480으로부터 선택되는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 95L/252I/285V/324T, 123E/197Y, 123E/197Y/225G/294A/396Q/448Q/469I, 134R/225G/275I/302W, 205V/206E, 및 205V/206E/224L/315S/458F/480L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 I95L/V252I/T285V/A324T, D123E/F197Y, D123E/F197Y/E225G/M294A/D396Q/H448Q/V469I, E134R/E225G/Q275I/Q302W, I205V/D206E, 및 I205V/D206E/M224L/T315S/W458F/F480L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 780 또는 1728에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 위치 126에 하나의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 780 또는 1728에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 126C, 126D, 126E, 126K, 126L, 126M, 126N, 126Q, 126S, 126T, 및 126W로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 780 또는 1728에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 R126C, R126D, R126E, R126K, R126L, R126M, R126N, R126Q, R126S, R126T, 및 R126W로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시되어 있는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 돌연변이를 포함하고, 여기서 위치는 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 4-18, 22-966 및 970-1914의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 약 80%, 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98%, 약 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 4-18, 22-966 및 970-1914의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 4-18, 22-966 및 970-1914의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 22-124 및 970-1072의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 126-172 및 1074-1120의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 174-222 및 1122-1170의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 224-306 및 1172-1254의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 308-380 및 1256-1328의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 382-440 및 1330-1388의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 442-540 및 1390-1488의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 542-608 및 1490-1556의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 610-660 및 1558-1608의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 662-746 및 1610-1694의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 748-798 및 1696-1746의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 800-820 및 1748-1768의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 822-966 및 1770-1914의 짝수 번호 서열에 제시된 적어도 하나의 서열을 포함한다.

일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 본 발명에 포함되는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드의 기능적 단편을 포함한다. 기능적 단편은 그 단편이 유래되는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드(즉, 조작된 모 아밀라제)의 적어도 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 또는 99%의 활성을 갖는다. 일부 실시양태에서, 기능적 단편은 조작된 아밀라제의 모 서열의 적어도 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% 및 심지어 99%의 활성을 갖는다. 일부 실시양태에서, 기능적 단편은 5개 미만, 10개 미만, 15개 미만, 20개 미만, 25개 미만, 30개 미만, 35개 미만, 40개 미만, 45개 미만, 및 50개 미만의 아미노산이 말단에서 절단된다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 참조 서열과 비교할 때 고온 및/또는 저온에 노출된 후 더 많은 효소 활성을 유지한다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 야생형 아밀라제인 반면, 일부 다른 실시양태에서 참조 서열은 또 다른 재조합 아밀라제이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 열안정성이 더 높다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 열안정성이 더 높다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 30℃, 37℃, 40℃, 50℃, 60℃, 및/또는 95℃, 및/또는 40℃ 내지 60℃에서 안정하다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 30℃, 37℃, 42℃, 및/또는 48℃에서 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 30℃, 37℃, 40℃, 50℃, 60℃, 및/또는 95℃, 및/또는 40℃ 내지 60℃에서 참조 서열보다 더 안정하다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 30℃, 37℃, 40℃, 50℃, 60℃, 및/또는 95℃, 및/또는 40℃ 내지 60℃에서 참조 서열보다 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 열안정성이 더 높다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 열안정성이 더 높다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 낮은 pH 환경에서 안정한 반면, 다른 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 높은 pH 환경에서 안정하고, 또 다른 실시양태에서, 재조합체는 중성 pH 환경에서 안정하다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 낮은, 높은 및/또는 중성 pH 환경에서 안정하다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 낮은, 높은 및/또는 중성 pH 환경에 노출된 후에 효소 활성을 유지한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 참조 서열과 비교할 때 높은, 낮은 및/또는 중성 pH 환경(들)에서 더 안정하다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 야생형 아밀라제인 반면, 다른 실시양태에서, 참조 서열은 또 다른 조작된 아밀라제이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 7 초과의 pH에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 7 초과의 pH에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 7.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 7.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 7.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 7.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 7에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 7에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 7 미만의 pH에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 7 미만의 pH에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 6.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 6.7에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6.7에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 6.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 6에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 5 미만의 pH에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 4에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 3.8에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 3.8에서 더 안정하다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 3.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 3.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 3.25에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 3.25에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 3에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 3에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 2.75에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 2.75에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 2.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 2.5에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 2.3에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 2.3에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 pH 2에서 더 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 2에서 더 안정하다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 펩신에 의한 단백질 분해에 대해 저항성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 펩신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 펩신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 트립신에 의한 단백질 분해에 대해 저항성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 트립신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 트립신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 키모트립신에 의한 단백질 분해에 대해 저항성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 키모트립신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 키모트립신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 펩신, 트립신, 및/또는 키모트립신에 의한 단백질 분해에 대해 저항성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 펩신, 트립신, 및/또는 키모트립신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 펩신, 트립신, 및/또는 키모트립신에 의한 단백질 분해에 대해 더 저항성이다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에 활성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제보다 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서 더 활성이다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 및/또는 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서 더 활성이다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 담즙산염에 노출된 후 효소 활성을 유지한다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 참조 서열과 비교할 때 담즙산염에 노출된 후 더 많은 효소 활성을 유지한다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제이다. 일부 추가의 실시양태에서, 담즙산염은 타우로콜레이트이다.

일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 야생형 아밀라제 또는 또 다른 재조합 아밀라제와 비교할 때 하나 초과의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2와 비교할 때 하나 초과의 개선된 특성을 나타내는 반면, 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728과 비교할 때 하나 초과의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 개선된 특성은 산 안정성, 알칼리 안정성, 산성 pH에서의 안정성 및/또는 활성, 알칼리성 pH에서의 안정성, 중성 pH에서의 안정성, 열안정성, 단백질 분해 저항성, 및 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 증가된 활성으로부터 선택된다. 또 다른 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 산성 pH에서 더 안정하고/하거나 활성이고/이거나, 더 열안정성이고/이거나, 단백질 분해에 더 저항성이고/이거나, 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서 더 활성이다. 개선된 특성의 임의의 조합이 본 발명에서 사용될 것으로 생각된다. 본 발명이 개선된 특성의 임의의 특정 조합으로 제한되는 것으로 의도되지 않는다. 또한, 일부 실시양태에서는 2개의 개선된 특성이 있는 반면, 일부 다른 실시양태에서는 3개의 개선된 특성이 있고, 일부 추가의 실시양태에서는, 4개의 개선된 특성이 있고, 일부 추가의 실시양태에서는 5개 이상의 개선된 특성이 있다. 또한, 본 발명의 재조합 아밀라제는 추가적인 개선점을 더 포함하는 것으로 생각된다. 일부 실시양태에서, 이러한 추가적인 개선은 야생형 아밀라제에 비해 이점을 제공할 것이지만, 일부 다른 실시양태에서는 추가적인 개선이 다른 재조합 아밀라제에 비해 이점을 제공할 것이다.

일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 2개의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 2개의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 3개의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 3개의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성이라는 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성이라는 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 2의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성뿐만 아니라, 적어도 하나의 추가의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제와 비교할 때 산성 pH에서의 개선된 안정성 및/또는 활성, 개선된 열안정성, 단백질 분해에 대한 개선된 저항성, 및/또는 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에서의 개선된 활성으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성뿐만 아니라, 적어도 하나의 추가의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 참조 서열과 비교할 때 i) 향상된 촉매 활성; ii) 산성 pH에 대한 내성 증가; iii) pH 2.3, 2.5, 2.75, 3, 3.25 및/또는 3.5에 대한 내성 증가; iv) pH 6.7 및/또는 6.8에 대한 내성 증가; v) 적어도 하나의 프로테아제에 대한 내성 증가; (vi) 적어도 하나의 담즙산염에 대한 내성 증가; (vii) 내열성 증가; 또는 i), ii), iii), iv), v), vi) 및 vii) 중 임의의 조합으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 2인 반면, 일부 대체 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 적어도 하나의 참조 서열과 비교할 때 i) 향상된 촉매 활성; ii) 산성 pH에 대한 내성 증가; iii) pH 2.3, 2.5, 2.75, 3, 3.25 및/또는 3.5에 대한 내성 증가; iv) pH 6.7 및/또는 6.8에 대한 내성 증가; v) 적어도 하나의 프로테아제에 대한 내성 증가; (vi) 적어도 하나의 담즙산염에 대한 내성 증가; (vii) 내열성 증가; 또는 i), ii), iii), iv), v), vi) 및 vii) 중 임의의 조합으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 2인 반면, 일부 대안적 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 적어도 2개 또는 그 초과의 참조 서열과 비교할 때 i) 향상된 촉매 활성; ii) 산성 pH에 대한 내성 증가; iii) pH 2.3, 2.5, 2.75, 3, 3.25 및/또는 3.5에 대한 내성 증가; iv) pH 6.7 및/또는 6.8에 대한 내성 증가; v) 적어도 하나의 프로테아제에 대한 내성 증가; (vi) 적어도 하나의 담즙산염에 대한 내성 증가; (vii) 내열성 증가; 또는 i), ii), iii), iv), v), vi) 및 vii) 중 임의의 조합으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타낸다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728로부터 선택된다. 일부 추가의 실시양태에서, 재조합 아밀라제는 정제된다.

본 발명은 추가로 전분 가수분해 방법을 제공하며; 상기 방법은 전분 및 본원에서 제공되는 적어도 하나의 조작된 아밀라제를 제공하는 단계; 및 전분이 상기 조작된 아밀라제에 의해 가수분해되도록 하는 조건 하에서 전분을 상기 조작된 아밀라제에 노출시키는 단계를 포함한다.

또 다른 일부 추가의 실시양태에서, 아밀라제는 식품 및/또는 음료에서 안정하다. 일부 추가의 실시양태에서, 아밀라제는 영양 및 기타 보충제에서 안정하다. 일부 실시양태에서, 보충제는 액체인 반면, 다른 실시양태에서는 에멀젼, 현탁액 또는 고체이다. 본 발명은 임의의 특정 식품, 음료 및/또는 보충제 형식 또는 형태로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

조작된 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드, 발현 벡터 및 숙주 세포

본 발명은 본원에서 설명되는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 제공한다. 일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 폴리펩타이드를 발현할 수 있는 재조합 폴리뉴클레오타이드를 생성하기 위해 유전자 발현을 제어하는 하나 이상의 이종 조절 서열에 작동 가능하게 연결된다. 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 이종 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 발현 구축물은 상응하는 아밀라제 폴리펩타이드를 발현하기 위해 적절한 숙주 세포에 도입될 수 있다.

관련 기술 분야의 통상의 기술자에게 명백한 바와 같이, 단백질 서열의 이용가능성 및 다양한 아미노산에 상응하는 코돈에 대한 지식은 대상 폴리펩타이드를 코딩할 수 있는 모든 폴리뉴클레오타이드에 대한 설명을 제공한다. 동일한 아미노산이 대체 코돈 또는 동의성 코돈에 의해 코딩되는 유전자 코드의 축퇴성으로 인해 매우 많은 수의 핵산이 만들어질 수 있으며, 이들 모두는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩한다. 따라서, 특정 아미노산 서열에 대한 지식을 갖고 있으면, 관련 기술 분야의 통상의 기술자는 단백질의 아미노산 서열을 변경하지 않는 방식으로 하나 이상의 코돈의 서열을 단순히 변형함으로써 임의의 수의 상이한 핵산을 만들 수 있다. 이와 관련하여, 본 발명은 가능한 코돈 선택에 기초하여 조합을 선택함으로써 본원에서 설명되는 폴리펩타이드를 코딩할 수 있는 폴리뉴클레오타이드의 각각의 및 모든 가능한 변이를 구체적으로 고려하고, 이러한 모든 변이는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13 및/또는 4-14에 제시된 변이체; 및 히스티딘 태그 및 선행하는 아미노산 링커가 없는, 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13 및/또는 4-14에 제시된 변이체를 비롯한, 본원에서 설명되는 임의의 폴리펩타이드에 대해 구체적으로 개시된 것으로 간주되어야 한다.

다양한 실시양태에서, 코돈은 바람직하게는 단백질이 생산되는 숙주 세포에 적합하도록 선택된다. 예를 들어, 박테리아에서 사용되는 바람직한 코돈은 박테리아에서의 발현에 사용되는 반면, 진균에서 사용되는 바람직한 코돈은 진균에서의 발현에 사용된다. 결과적으로, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 코돈 최적화된 폴리뉴클레오타이드는 전장 코딩 영역의 코돈 위치의 약 40%, 50%, 60%, 70%, 80% 또는 90% 초과의 위치에 바람직한 코돈을 함유한다.

일부 실시양태에서, 본 발명은 서열 번호 1, 17, 39, 155, 173, 275, 307, 421, 455, 545, 631, 663, 779, 987, 1103, 1121, 1223, 1255, 1369, 1403, 1493, 1579, 1611, 및/또는 1727에 대해 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98%, 약 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 제공한다. 일부 실시양태에서, 본 발명은 서열 번호 1, 17, 39, 155, 173, 275, 307, 421, 455, 545, 631, 663, 779, 987, 1103, 1121, 1223, 1255, 1369, 1403, 1493, 1579, 1611, 및/또는 1727에 대해 적어도 80%, 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 제공한다. 일부 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열은 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 1, 17, 39, 155, 173, 275, 307, 421, 455, 545, 631, 663, 779, 987, 1103, 1121, 1223, 1255, 1369, 1403, 1493, 1579, 1611, 또는 1727의 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함한다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 3-17, 21-965, 및 969-1913의 홀수 번호 서열의 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함한다.

일부 실시양태에서, 본원에서 설명되는 바와 같이, 폴리뉴클레오타이드는 본원에서 설명되는 특성을 갖는 아밀라제 활성을 갖는 조작된 폴리펩타이드를 코딩하고, 여기서 폴리펩타이드는 다음을 포함한다: 참조 서열(예를 들어, 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728), 또는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 개시된 임의의 변이체의 아미노산 서열에 대해 적어도 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 동일성을 갖는 아미노산 서열; 또는 히스티딘 태그 및 선행하는 아미노산 링커가 없고 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 참조 폴리펩타이드와 비교할 때 하나 이상의 잔기 차이를 갖는, 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 개시된 임의의 변이체의 아미노산 서열; 또는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 개시된 임의의 변이체의 아미노산 서열, 또는 히스티딘 태그 및 선행하는 아미노산 링커가 존재하거나 존재하지 않는, 상기 표에 개시된 임의의 변이체(예를 들어, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30개, 또는 그 초과의 아미노산 잔기 위치)의 아미노산 서열. 일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 본원에서 개시되는 특성을 갖는 아밀라제 활성을 갖는 조작된 폴리펩타이드를 코딩하고, 여기서 폴리펩타이드는 참조 서열인 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728에 대해 적어도 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖고 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 폴리펩타이드와 최적으로 정렬될 때 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시된 위치로부터 선택되는 잔기 위치에서 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728과 비교할 때 하나 이상의 잔기 차이를 갖는 아미노산 서열을 포함한다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함한다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 추가의 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 40 또는 988에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 156 또는 1104에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는 37, 51, 91, 111, 112, 114, 122, 124, 128, 140, 167, 171, 183, 194, 276, 280, 298, 397, 및 464로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는 37R, 51R, 91H, 111A, 112Q, 114H, 122P, 122R, 124R, 128W, 140K, 167W, 171I, 183E, 183N, 183V, 194E, 194R, 276A, 276K, 280L, 298K, 298M, 397T, 및 464L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는 N37R, G51R, K91H, E111A, K112Q, A114H, A122P, A122R, D124R, I128W, R140K, E167W, E171I, G183E, G183N, G183V, L194E, L194R, T276A, T276K, Q280L, E298K, E298M, E397T, 및 N464L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 174 또는 1122에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 276 또는 1224에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 308 또는 1256에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 422 또는 1370에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 546 또는 1494에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 632 또는 1580에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는

으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는

로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는 95/252/285/324, 123/197, 123/197/225/294/396/448/469, 134/225/275/302, 205/206, 및 205/206/224/315/458/480으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는 95L/252I/285V/324T, 123E/197Y, 123E/197Y/225G/294A/396Q/448Q/469I, 134R/225G/275I/302W, 205V/206E, 및 205V/206E/224L/315S/458F/480L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는 I95L/V252I/T285V/A324T, D123E/F197Y, D123E/F197Y/E225G/M294A/D396Q/H448Q/V469I, E134R/E225G/Q275I/Q302W, I205V/D206E, 및 I205V/D206E/M224L/T315S/W458F/F480L로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 780 또는 1728에 대해 적어도 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하는 재조합 아밀라제를 코딩하고, 여기서 코딩되는 재조합 아밀라제는 위치 126에 하나의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는 126C, 126D, 126E, 126K, 126L, 126M, 126N, 126Q, 126S, 126T, 및 126W로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다. 일부 실시양태에서, 코딩되는 재조합 아밀라제는 R126C, R126D, R126E, R126K, R126L, R126M, R126N, R126Q, R126S, R126T, 및 R126W로부터 선택되는 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링된다.

일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드는 참조 폴리뉴클레오타이드 서열에 고도로 엄격한 조건 하에서 혼성화할 수 있다. 일부 실시양태에서, 참조 서열은 서열 번호 1, 17, 39, 155, 173, 275, 307, 421, 455, 545, 631, 663, 779,987, 1103, 1121, 1223, 1255, 1369, 1403, 1493, 1579, 1611, 및 1727, 또는 이의 상보체, 또는 본원에서 제공되는 임의의 변이체 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드 서열로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 고도로 엄격한 조건 하에서 혼성화할 수 있는 폴리뉴클레오타이드는 서열 번호 1, 17, 39, 155, 173, 275, 307, 421, 455, 545, 631, 663, 779,987, 1103, 1121, 1223, 1255, 1369, 1403, 1493, 1579, 1611, 및 1727과 비교할 때 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시된 임의의 위치로부터 선택되는 잔기 위치에 하나 이상의 잔기 차이를 갖는 아미노산 서열을 포함하는 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩한다. 일부 추가의 실시양태에서, 조작된 폴리뉴클레오타이드는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시된 것으로부터 선택되거나, 서열 번호 1, 17, 39, 155, 173, 275, 307, 421, 455, 545, 631, 663, 779,987, 1103, 1121, 1223, 1255, 1369, 1403, 1493, 1579, 1611, 및 1727로부터 선택되는 참조 서열에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리뉴클레오타이드를 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 조작된 폴리뉴클레오타이드는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시된 적어도 하나의 폴리뉴클레오타이드 서열에 대해 적어도 70%, 75%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 서열, 또는 히스티딘 태그 및 선행하는 아미노산 링커가 없는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시된 적어도 하나의 폴리뉴클레오타이드 서열, 및/또는 서열 번호 1, 17, 39, 155, 173, 275, 307, 421, 455, 545, 631, 663, 779, 987, 1103, 1121, 1223, 1255, 1369, 1403, 1493, 1579, 1611, 및 1727을 포함한다. 일부 추가의 실시양태에서, 조작된 폴리뉴클레오타이드 서열은 참조 폴리뉴클레오타이드 서열과 비교할 때 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 또는 50개의 염기 변화를 포함한다. 일부 실시양태에서, 조작된 폴리뉴클레오타이드 서열은 참조 폴리뉴클레오타이드 서열과 비교할 때 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 18, 20, 21, 22, 23, 24, 또는 25개의 염기 변화를 포함한다.

일부 실시양태에서, 본원에서 제공되는 임의의 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 단리된 폴리뉴클레오타이드는 유전자의 발현 및 폴리펩타이드의 생산을 제공하기 위해 다양한 방식으로 조작된다. 일부 실시양태에서, 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 폴리뉴클레오타이드 및/또는 폴리펩타이드의 발현을 조절하기 위해 하나 이상의 제어 서열이 존재하는 발현 벡터로서 제공된다. 벡터에 삽입하기 전에 단리된 폴리뉴클레오타이드의 조작은 발현 벡터에 따라 바람직하거나 필요할 수 있다. 재조합 DNA 방법을 이용하여 폴리뉴클레오타이드 및 핵산 서열을 변형하는 기술은 관련 기술 분야에 잘 알려져 있다.

일부 실시양태에서, 제어 서열은 다른 서열 중에서도 프로모터, 리더 서열, 폴리아데닐화 서열, 프로펩타이드 서열, 신호 펩타이드 서열 및 전사 종결자를 포함한다. 관련 기술 분야에 공지된 바와 같이, 사용되는 숙주 세포에 기초하여 적합한 제어 서열을 선택할 수 있다. 본 발명은 임의의 특정 제어 시퀀스로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

박테리아 숙주 세포에 대한 예시적인 프로모터는 에셔리키아 콜라이 락토스 오페론, 트립토판 오페론, 아라비노스 오페론으로부터 수득된 프로모터, T7 박테리오파지의 T7 프로모터, 및 사카로폴리스포라 에리트라에아(Saccharopolyspora erythraea) 에리트로마이신 저항성 유전자로부터 수득된 프로모터를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.

사상 진균 숙주 세포에 대한 예시적인 프로모터는 아스페르길루스 오리자에(Aspergillus oryzae) TAKA 아밀라제, 리조무코르 미에헤이(Rhizomucor miehei) 아스파르트산 프로테이나아제, 아스페르길루스 니게르(Aspergillus niger) 중성 알파-아밀라제, 아스페르길루스 니게르 산 안정성 알파-아밀라제, 아스페르길루스 니게르 또는 아스페르길루스 아와모리(Aspergillus awamori) 글루코아밀라제, 리조무코르 미에헤이 프로테아제, 아스페르길루스 오리자에 알칼리성 프로테아제, 아스페르길루스 오리자에 트리오스 포스페이트 이소머라제, 아스페르길루스 니둘란스(Aspergillus nidulans) 아세트아미다제 및 푸사리움 옥시포룸(Fusarium oxysporum) 트립신-유사 프로테아제에 대한 유전자로부터 수득된 프로모터(예를 들어, WO 96/00787 참조), 및 NA2-tpi 프로모터(아스페르길루스 니게르 중성 알파-아밀라제 및 아스페르길루스 오리자에 트리오스 포스페이트 이소머라아제에 대한 유전자로부터 수득된 프로모터의 하이브리드), 및 이의 돌연변이체, 말단절단형 및 하이브리드 프로모터를 포함한다. 예시적인 효모 세포 프로모터는 사카로마이세스 세레비지애 에놀라제(ENO-1), 사카로마이세스 세레비지애 갈락토키나제(GALI), 사카로마이세스 세레비지애 알코올 데하이드로게나제/글리세르알데하이드-3-포스페이트 데하이드로게나제(ADH2/GAP), 및 사카로마이세스 세레비지애 3-포스포글리세르산 키나제에 대한 유전자로부터 수득될 수 있다. 효모 숙주 세포에 대한 다른 유용한 프로모터는 관련 기술 분야에 공지되어 있다(예를 들어, 문헌 [Romanos et al., Yeast 8:423-488 [1992]] 참조). 포유동물 세포에서 사용하기 위한 예시적인 프로모터는 사이토메갈로바이러스(CMV), 유인원 액포 형성 바이러스 40(SV40), 호모 사피엔스(Homo sapiens) 포스포글리세레이트 키나제, 베타 액틴, 신장 인자-1a 또는 글리세르알데하이드-3-포스페이트 데하이드로게나제, 또는 갈루스 갈루스(Gallus gallus) β-액틴에 대한 유전자로부터 수득된 것을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.

일부 실시양태에서, 제어 서열은 전사를 종결시키기 위해 숙주 세포에 의해 인식되는 서열인 적합한 전사 종결자 서열이다. 종결자 서열은 폴리펩타이드를 코딩하는 핵산 서열의 3' 말단에 작동 가능하게 연결된다. 선택된 숙주 세포에서 기능하는 임의의 종결자가 본 발명에서 사용된다. 예를 들어, 박테리아 숙주 세포에 대한 예시적인 전사 종결자는 T7 종결자에 대한 T7 박테리아 파지 또는 에셔리키아 콜라이 리보솜 RNA, 예를 들어 rrnB 종결자로부터 수득될 수 있다. 예를 들어, 사상 진균 숙주 세포에 대한 예시적인 전사 종결자는 아스페르길루스 오리자에 TAKA 아밀라제, 아스페르길루스 니게르 글루코아밀라제, 아스페르길루스 니둘란스 안트라닐레이트 신타제, 아스페르길루스 니게르 알파-글루코시다제, 및 푸사리움 옥시포룸 트립신 유사 프로테아제에 대한 유전자로부터 수득될 수 있다. 효모 숙주 세포에 대한 예시적인 종결자는 사카로마이세스 세레비지애 에놀라제, 사카로마이세스 세레비지애 시토크롬 C(CYC1) 및 사카로마이세스 세레비지애 글리세르알데하이드-3-포스페이트 데하이드로게나제에 대한 유전자로부터 수득될 수 있다. 효모 숙주 세포에 대한 다른 유용한 종결자는 관련 기술 분야에 공지되어 있다(예를 들어, 문헌 [Romanos et al., 상기 문헌] 참조). 포유동물 세포에 대한 예시적인 종결자는 사이토메갈로바이러스(CMV), 유인원 액포 형성 바이러스 40(SV40), 또는 호모 사피엔스 성장 호르몬으로부터의 것을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.

일부 실시양태에서, 제어 서열은 숙주 세포에 의한 번역에 중요한 mRNA의 비번역 영역인 적합한 리더 서열이다. 리더 서열은 폴리펩타이드를 코딩하는 핵산 서열의 5' 말단에 작동 가능하게 연결된다. 선택된 숙주 세포에서 기능하는 임의의 리더 서열이 사용될 수 있다. 사상 진균 숙주 세포에 대한 예시적인 리더는 아스페르길루스 오리자에 TAKA 아밀라제 및 아스페르길루스 니둘란스 트리오스 포스페이트 이소머라제에 대한 유전자로부터 수득된다. 효모 숙주 세포에 대한 적합한 리더는 사카로마이세스 세레비지애 에놀라제(ENO-1), 사카로마이세스 세레비지애 3-포스포글리세레이트 키나제, 사카로마이세스 세레비지애 알파-인자 및 사카로마이세스 세레비지애 데하이드로게나제/글리세르알데하이드-3-포스페이트 데하이드로게나제(ADH2/GAP)에 대한 유전자로부터 얻은 것을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.

일부 실시양태에서, 제어 서열은 또한 핵산 서열의 3' 말단에 작동 가능하게 연결되고 전사될 때 폴리아데노신 잔기를 전사되는 mRNA에 부가하기 위한 신호로서 숙주 세포에 의해 인식되는 서열인 폴리아데닐화 서열일 수 있다. 선택된 숙주 세포에서 기능을 보이는 임의의 폴리아데닐화 서열이 본 발명에서 사용될 수 있다. 사상 진균 숙주 세포에 대한 예시적인 폴리아데닐화 서열은 아스페르길루스 오리자에 TAKA 아밀라제, 아스페르길루스 니게르 글루코아밀라제, 아스페르길루스 니둘란스 안트라닐레이트 신타제, 푸사리움 옥시포룸 트립신 유사 프로테아제, 및 아스페르길루스 니게르 알파-글루코시다제에 대한 유전자로부터 수득되는 것을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 또한, 효모 숙주 세포에 대한 유용한 폴리아데닐화 서열은 관련 기술 분야에 공지되어 있다(예를 들어, 문헌 [Guo and Sherman, Mol. Cell. Biol., 15:5983-5990 [1995] 참조).

일부 실시양태에서, 제어 서열은 또한 폴리펩타이드의 아미노 말단에 연결된 아미노산 서열을 코딩하고 코딩되는 폴리펩타이드드를 세포의 분비 경로로 유도하는 코딩 영역인 신호 펩타이드이다. 핵산 서열의 코딩 서열의 5' 말단은 분비되는 폴리펩타이드를 코딩하는 코딩 영역의 세그먼트와 번역 리딩 프레임으로 자연적으로 연결된 신호 펩타이드 코딩 영역을 본질적으로 함유할 수 있다. 대안적으로, 코딩 서열의 5' 말단은 코딩 서열에 대해 외래 물질인 신호 펩타이드 코딩 영역을 함유할 수 있다.

발현된 폴리펩타이드를 선택된 숙주 세포의 분비 경로 내로 유도하는 임의의 신호 펩타이드 코딩 영역이 본원에서 제공되는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드의 발현에 사용될수 있다. 사상 진균 숙주 세포에 대한 효과적인 신호 펩타이드 코딩 영역은 아스페르길루스 오리자에 TAKA 아밀라제, 아스페르길루스 니게르 글루코아밀라제, 리조무코르 미에헤이 아스파르트산 프로테이나아제, 후미콜라 인솔렌스(Humicola insolens) 셀룰라제 및 후미콜라 라누기노사(Humicola lanuginosa) 프로테아제를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 효모 숙주 세포에 유용한 신호 펩타이드는 사카로마이세스 세레비지애 알파-인자 및 사카로마이세스 세레비지애 인버타제에 대한 유전자로부터의 것을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 포유동물 숙주 세포에 유용한 신호 펩타이드는 면역글로불린 감마(IgG)에 대한 유전자로부터의 것을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.

일부 실시양태에서, 제어 서열은 폴리펩타이드의 아미노 말단에 위치한 아미노산 서열을 코딩하는 프로펩타이드 코딩 영역이다. 생성된 폴리펩타이드는 경우에 따라 "프로엔자임", "프로폴리펩타이드" 또는 "자이모겐"으로 지칭된다. 프로폴리펩타이드는 프로폴리펩타이드로부터 프로펩타이드의 촉매적 또는 자가촉매적 절단에 의해 성숙한 활성 폴리펩타이드로 전환될 수 있다.

또 다른 측면에서, 본 발명은 또한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드, 및 그 내부로 도입되는 숙주의 유형에 따라 프로모터 및 종결자, 복제 기점 등과 같은 하나 이상의 발현 조절 영역을 포함하는 재조합 발현 벡터를 제공한다. 일부 실시양태에서, 상기 기술된 다양한 핵산 및 제어 서열은 함께 연결되어, 해당 제한 부위에서 변이체 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 핵산 서열의 삽입 또는 치환을 허용하는 하나 이상의 편리한 제한 부위를 포함하는 재조합 발현 벡터를 생성한다. 대안적으로, 본 발명의 폴리뉴클레오타이드 서열(들)은 폴리뉴클레오타이드 서열 또는 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 구축물을 발현을 위한 적절한 벡터에 삽입함으로써 발현된다. 발현 벡터를 생성함에 있어서, 코딩 서열은 코딩 서열이 발현을 위한 적절한 제어 서열과 작동 가능하게 연결되도록 벡터에 위치된다.

재조합 발현 벡터는 재조합 DNA 절차에 편리하게 적용될 수 있고 변이체 아밀라제 폴리뉴클레오타이드 서열의 발현을 유도할 수 있는 임의의 벡터(예를 들어, 플라스미드 또는 바이러스)일 수 있다. 벡터의 선택은 전형적으로 벡터가 도입될 숙주 세포와 벡터의 상용성에 따라 결정될 것이다. 벡터는 선형 또는 폐환형 플라스미드일 수 있다.

일부 실시양태에서, 발현 벡터는 자율적으로 복제하는 벡터(즉, 이의 복제가 염색체 복제와 독립적인, 염색체외 독립체로서 존재하는 벡터, 예를 들어 플라스미드, 염색체외 요소, 미니 염색체 또는 인공 염색체)이다. 벡터는 자가 복제를 보장하는 임의의 수단을 포함할 수 있다. 일부 대체 실시양태에서, 벡터는 숙주 세포에 도입될 때 게놈에 통합되고 통합된 염색체(들)과 함께 복제되는 것일 수 있다. 또한, 단일 벡터 또는 플라스미드 또는 숙주 세포의 게놈으로 도입될 전체 DNA를 함께 함유하는 2개 이상의 벡터 또는 플라스미드, 또는 트랜스포존이 사용될 수 있다.

일부 실시양태에서, 발현 벡터는 바람직하게는 형질전환된 세포의 용이한 선택을 허용하는 하나 이상의 선택 가능한 마커를 포함한다.

"선택 가능한 마커"는 그 생성물이 살생물제 또는 바이러스 내성, 중금속에 대한 내성, 영양요구주에 대한 원영양성 등을 제공하는 유전자이다. 박테리아 숙주 세포에 적합한 마커는 카르베니실린, 암피실린, 클로람페니콜, 테트라사이클린 JD, 카나마이신 및 제오신을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.

효모 숙주 세포를 위한 적합한 마커는 ADE2, HIS3, LEU2, LYS2, MET3, TRP1, 및 URA3을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 사상 진균 숙주 세포에 사용하기 위한 선별 가능 마커는 amdS(아세트아미다제), argB(오르니틴 카바모일트랜스퍼라제), bar(포스피노트리신 아세틸트랜스퍼라제), hph(하이그로마이신 포스포트랜스퍼라제), niaD(니트레이트 리덕타제), pyrG(오로티딘-5'-포스페이트 데카복실라제), sC(설페이트 아데닐트랜스퍼라제), 및 trpC(안트라닐레이트 신타제)뿐만 아니라, 이의 등가물을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 또 다른 측면에서, 본 발명은 본 출원의 적어도 하나의 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 포함하는 숙주 세포를 제공하며, 상기 폴리뉴클레오타이드는 숙주 세포에서 조작된 아밀라제 효소(들)의 발현을 위한 하나 이상의 제어 서열에 작동 가능하게 연결된다.

본 발명의 발현 벡터에 의해 코딩되는 폴리펩타이드를 발현시키는 데 사용하기 위한 숙주 세포는 관련 기술 분야에 잘 알려져 있으며, 박테리아 세포(예를 들어, 이. 콜라이); 진균 세포, 예를 들어 효모 세포(예를 들어, 사카로마이세스 세레비지애 및 피키아 파스토리스(Pichia pastoris)[예를 들어, ATCC 수탁 번호 201178]); 곤충 세포(예를 들어, 드로소필라(Drosophila) S2 및 스포돕테라(Spodoptera) Sf9 세포), 식물 세포, 동물 세포(예를 들어, CHO, COS 및 BHK) 및 인간 세포(예를 들어, HEK293T, 인간 섬유모세포, THP-1, Jurkat 및 보우스(Bowes) 흑색종 세포주)를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.

따라서, 또 다른 측면에서, 본 발명은 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 생성하는 방법을 제공하며, 여기서 상기 방법은 폴리펩타이드의 발현에 적합한 조건 하에서 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 발현할 수 있는 숙주 세포를 배양하는 것을 포함한다. 일부 실시양태에서, 상기 방법은 본원에서 설명되는 바와 같은 아밀라제 폴리펩타이드를 단리 및/또는 정제하는 단계를 추가로 포함한다.

상기 설명한 숙주 세포에 대한 적절한 배양 배지 및 성장 조건은 관련 기술 분야에 잘 알려져 있다. 아밀라제 발현을 위한 폴리뉴클레오타이드는 관련 기술 분야에 알려진 다양한 방법에 의해 세포에 도입될 수 있다. 상기 기술에는 전기천공법, 생탄도법(biolistic) 입자 폭격, 리포솜 매개 형질감염, 염화칼슘 형질감염 및 원형질체 융합이 포함된다.

본원에서 개시되는 특성을 갖는 조작된 아밀라제는 자연 발생 또는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 관련 기술 분야에 공지되고 본원에서 설명되는 바와 같은 돌연변이 유발 및/또는 유도 진화 방법에 적용함으로써 얻을 수 있다. 예시적인 유도 진화 기술은 돌연변이 유발 및/또는 DNA 셔플링이다(예를 들어, 문헌 [Stemmer, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:10747-10751 [1994]]; WO 95/22625; WO 97/0078; WO 97/35966; WO 98/27230; WO 00/42651; WO 01/75767 및 미국 특허 6,537,746 참조). 사용될 수 있는 다른 유도 진화 절차는 무엇보다도 StEP(staggered extension process), 시험관내 재조합(예를 들어, 문헌 [Zhao et al., Nat. Biotechnol., 16:258-261 [1998]] 참조), 돌연변이 유발 PCR(예를 들어, 문헌 [Caldwell et al., PCR Methods Appl., 3:S136-S140 [1994]] 참조) 및 카세트 돌연변이 유발(예를 들어, Black et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93:3525-3529 [1996]] 참조)을 포함한다.

재조합 폴리펩타이드는 관련 기술 분야에 공지된 임의의 적합한 방법을 사용하여 생성될 수 있다. 관심 있는 야생형 폴리펩타이드를 코딩하는 유전자는 플라스미드와 같은 벡터에 클로닝될 수 있고, 이. 콜라이 등과 같은 원하는 숙주에서 발현될 수 있다. 재조합 폴리펩타이드의 변이체는 관련 기술 분야에 공지된 다양한 방법에 의해 생성될 수 있다. 실제로, 관련 기술 분야의 통상의 기술자에게 잘 알려진 매우 다양한 상이한 돌연변이 유발 기술이 존재한다. 또한, 많은 상업적 분자생물학 공급업체에서 돌연변이 유발 키트를 입수할 수도 있다. 정의된 아미노산에서 특이적 치환(부위 지정), 유전자의 국소 영역에서의 특이적 또는 무작위 돌연변이(영역 특이적) 또는 전체 유전자에 대한 무작위 돌연변이 유발(예를 들어, 포화 돌연변이 유발)을 수행하는 방법을 사용할 수 있다. PCR을 사용한 단일 가닥 DNA 또는 이중 가닥 DNA의 부위 지정 돌연변이 유발, 카세트 돌연변이 유발, 유전자 합성, 오류 빈발 PCR, 셔플링 및 화학적 포화 돌연변이 유발, 또는 관련 기술 분야에 공지된 임의의 다른 적합한 방법을 포함하지만 이로 제한되지 않는, 효소 변이체를 생성하기 위한 많은 방법이 관련 기술 분야의 통상의 기술자에게 알려져 있다. 돌연변이 유발 및 유도 진화 방법은 발현, 스크리닝 및 검정될 수 있는 변이체 라이브러리를 생성하기 위해 효소를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드에 쉽게 적용될 수 있다. 임의의 적절한 돌연변이 유발 및 유도 진화 방법이 본 발명에서 사용되고, 관련 기술 분야에 잘 알려져 있다(예를 들어, 미국 특허 5,605,793, 5,811,238, 5,830,721, 5,834,252, 5,837,458, 5,928,905, 6,096,548, 6,117,679, 6,132,970, 6,165,793, 6,180,406, 6,251,674, 6,265,201, 6,277,638, 6,287,861, 6,287,862, 6,291,242, 6,297,053, 6,303,344, 6,309,883, 6,319,713, 6,319,714, 6,323,030, 6,326,204, 6,335,160, 6,335,198, 6,344,356, 6,352,859, 6,355,484, 6,358,740, 6,358,742, 6,365,377, 6,365,408, 6,368,861, 6,372,497, 6,337,186, 6,376,246, 6,379,964, 6,387,702, 6,391,552, 6,391,640, 6,395,547, 6,406,855, 6,406,910, 6,413,745, 6,413,774, 6,420,175, 6,423,542, 6,426,224, 6,436,675, 6,444,468, 6,455,253, 6,479,652, 6,482,647, 6,483,011, 6,484,105, 6,489,146, 6,500,617, 6,500,639, 6,506,602, 6,506,603, 6,518,065, 6,519,065, 6,521,453, 6,528,311, 6,537,746, 6,573,098, 6,576,467, 6,579,678, 6,586,182, 6,602,986, 6,605,430, 6,613,514, 6,653,072, 6,686,515, 6,703,240, 6,716,631, 6,825,001, 6,902,922, 6,917,882, 6,946,296, 6,961,664, 6,995,017, 7,024,312, 7,058,515, 7,105,297, 7,148,054, 7,220,566, 7,288,375, 7,384,387, 7,421,347, 7,430,477, 7,462,469, 7,534,564, 7,620,500, 7,620,502, 7,629,170, 7,702,464, 7,747,391, 7,747,393, 7,751,986, 7,776,598, 7,783,428, 7,795,030, 7,853,410, 7,868,138, 7,783,428, 7,873,477, 7,873,499, 7,904,249, 7,957,912, 7,981,614, 8,014,961, 8,029,988, 8,048,674, 8,058,001, 8,076,138, 8,108,150, 8,170,806, 8,224,580, 8,377,681, 8,383,346, 8,457,903, 8,504,498, 8,589,085, 8,762,066, 8,768,871, 8,849,575, 9,593,326, 9,665,694, 9,684,771, 9,864,833, 9,996,661, 및 모든 관련 US 및 PCT 및 미국외 대응물; Ling et al., Anal. Biochem., 254(2):157-78 [1997]; Dale et al., Meth. Mol. Biol., 57:369-74 [1996]; Smith, Ann. Rev. Genet., 19:423-462 [1985]; Botstein et al., Science, 229:1193-1201 [1985]; Carter, Biochem. J., 237:1-7 [1986]; Kramer et al., Cell, 38:879-887 [1984]; Wells et al., Gene, 34:315-323 [1985]; Minshull et al., Curr. Op. Chem. Biol., 3:284-290 [1999]; Christians et al., Nat. Biotechnol., 17:259-264 [1999]; Crameri et al., Nature, 391:288-291 [1998]; Crameri, et al., Nat. Biotechnol., 15:436-438 [1997]; Zhang et al., Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 94:4504-4509 [1997]; Crameri et al., Nat. Biotechnol., 14:315-319 [1996]; Stemmer, Nature, 370:389-391 [1994]; Stemmer, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 91:10747-10751 [1994]; WO 95/22625; WO 97/0078; WO 97/35966; WO 98/27230; WO 00/42651; WO 01/75767; 및 WO 2009/152336 참조; 이들 모두는 본원에 참조로 포함됨).

일부 실시양태에서, 돌연변이 유발 처리 후 수득된 효소 변이체는 효소 변이체를 정의된 온도(또는 다른 검정 조건)에 적용하고 열 처리 또는 다른 검정 조건 후에 남아있는 효소 활성의 양을 측정함으로써 스크리닝된다. 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 함유하는 DNA는 숙주 세포로부터 단리되고, 뉴클레오타이드 서열 변화(있는 경우)를 확인하기 위해 시퀀싱되며, 상이한 또는 동일한 숙주 세포에서 효소를 발현하는 데 사용된다. 발현 라이브러리로부터 효소 활성을 측정하는 것은 관련 기술 분야에 공지된 임의의 적합한 방법(예를 들어, HPLC 분석과 같은 표준 생화학 기술)을 사용하여 수행될 수 있다.

공지된 서열의 조작된 폴리펩타이드의 경우, 효소를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드는 공지된 합성 방법에 따라 표준 고체상 방법에 의해 제조될 수 있다. 일부 실시양태에서, 최대 약 100개 염기의 단편이 개별적으로 합성된 다음 결합되어(예를 들어, 효소적 또는 화학적 라이게이션 방법 또는 폴리머라제 매개 방법에 의해) 임의의 원하는 연속 서열을 형성할 수 있다. 예를 들어, 본원에서 개시되는 폴리뉴클레오타이드 및 올리고뉴클레오타이드는 자동화된 합성 방법에서 일반적으로 실행되기 때문에 고전적인 포스포르아미다이트 방법을 사용하여 화학적 합성에 의해 제조될 수 있다(예를 들어, 문헌 [Beaucage et al., Tetra. Lett, 1981, 22:1859-69]; 및 [Matthes et al, EMBO J, 1984, 3:801-05] 참조). 포스포르아미다이트 방법에 따르면, 올리고뉴클레오타이드가 합성되고(예를 들어, 자동 DNA 합성기에서), 정제되고, 어닐링되고, 라이게이션되고, 적절한 벡터에 클로닝된다. 그러나, 임의의 적합한 방법이 본 발명에서 사용될 수 있기 때문에, 본 발명이 폴리뉴클레오타이드 및 올리고뉴클레오타이드의 임의의 특정 생산 방법으로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

따라서, 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 제조하는 방법은 (a) 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시된 임의의 변이체; 히스티딘 태그 및 선행하는 아미노산 링커가 없는 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시된 임의의 변이체; 및 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728; 서열 번호 4-18, 22-966, 및 970-1914 중의 임의의 짝수 번호 폴리펩타이드 서열의 아미노산 서열로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드를 합성하는 단계; 및 (b) 폴리뉴클레오타이드에 의해 코딩되는 아밀라제 폴리펩타이드를 발현시키는 단계를 포함할 수 있다. 방법의 일부 실시양태에서, 폴리뉴클레오타이드에 의해 코딩되는 아미노산 서열은 하나 또는 여러 개의(예를 들어, 최대 3, 4, 5, 또는 최대 10개의) 아미노산 잔기 결실, 삽입 및/또는 치환을 포함한다. 일부 실시양태에서, 아미노산 서열은 1-2, 1-3, 1-4, 1-5, 1-6, 1-7, 1-8, 1-9, 1-10, 1-15, 1-20, 1-21, 1-22, 1-23, 1-24, 1-25, 1-30, 1-35, 1-40, 1-45, 또는 1-50개의 아미노산 잔기 결실, 삽입 및/또는 치환을 포함한다. 또 다른 일부 실시양태에서, 아미노산 서열은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 40, 45, 또는 50개의 아미노산 잔기 결실, 삽입 및/또는 치환을 포함한다. 일부 실시양태에서, 아미노산 서열은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 18, 20, 21, 22, 23, 24 또는 25개의 아미노산 잔기 결실, 삽입 및/또는 치환을 포함한다. 일부 실시양태에서, 치환은 보존적 또는 비-보존적 치환이다.

발현된 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 본원에서 설명되는 검정 및 조건을 포함하지만 이에 제한되지 않는, 관련 기술 분야에 공지된 임의의 적합한 검정을 사용하여 임의의 원하는 개선된 특성(예를 들어, 활성, 선택성, 안정성, 내산성, 프로테아제 민감성 등)에 대해 평가될 수 있다.

일부 실시양태에서, 숙주 세포에서 발현된 임의의 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 특히 리소자임 처리, 초음파 처리, 여과, 염석, 열처리, 초원심분리 및 크로마토그래피를 포함하는, 단백질 정제를 위한 잘 알려진 기술 중 하나 이상의 임의의 기술을 사용하여 세포 및/또는 배양 배지로부터 회수된다.

아밀라제 폴리펩타이드의 단리를 위한 크로마토그래피 기술은 특히 역상 크로마토그래피 고성능 액체 크로마토그래피, 이온 교환 크로마토그래피, 소수성 상호작용 크로마토그래피, 겔 전기영동 및 친화성 크로마토그래피를 포함한다. 특정 효소를 정제하기 위한 조건은 부분적으로는 순 전하, 소수성, 친수성, 분자량, 분자 형태 등과 같은 인자에 의존하며, 관련 기술 분야의 통상의 기술자에게는 명백할 것이다. 일부 실시양태에서, 개선된 변이체 아밀라제 효소를 단리하기 위해 친화성 기술이 사용될 수 있다. 친화성 크로마토그래피 정제를 이용하는 일부 실시양태에서, 변이체 아밀라제 폴리펩타이드에 특이적으로 결합하는 임의의 항체가 사용될 수 있다.

친화성 크로마토그래피 정제를 이용하는 일부 실시양태에서, 아밀라제에 공유 부착된 글리칸에 결합하는 단백질이 사용될 수 있다. 친화성 크로마토그래피 정제를 이용하는 또 다른 실시양태에서, 아밀라제 활성 부위에 결합하는 임의의 작은 분자가 사용될 수 있다. 항체 생산을 위해, 토끼, 마우스, 래트 등을 포함하지만 이에 제한되지 않는 다양한 숙주 동물을 폴리펩타이드(예를 들어, 아밀라제 변이체) 또는 이의 단편으로 주사하여 면역화한다. 일부 실시양태에서, 아밀라제 폴리펩타이드 또는 단편은 측쇄 작용기 또는 측쇄 작용기에 부착된 링커에 의해 BSA와 같은 적합한 담체에 부착된다.

일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 본원에서 설명되는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 숙주 세포(예를 들어, 이. 콜라이, 에스. 세레비지애, 다우쿠스 카로타(Daucus carota), 니코티아나 타바쿰(Nicotiana tabacum), 호모 사피엔스(예를 들어, HEK293T), 또는 크리세툴루스 그리세우스(Cricetulus griseus)(예를 들어, CHO))를 조작된 아밀라제 폴리펩타이드의 생산에 유리한 조건 하에 배양하는 단계 및 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 세포 및/또는 배양 배지로부터 회수하는 단계를 포함하는 방법에 의해 숙주 세포에서 생산된다.

일부 실시양태에서, 본 발명은 참조 서열(예를 들어, 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728)에 대해 적어도 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100%의 서열 동일성, 및 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 폴리펩타이드와 최적으로 정렬될 때 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시된 것으로부터 선택되는 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728과 비교할 때 하나 이상의 아미노산 잔기 차이, 및/또는 이의 조합을 갖는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 코딩하는 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 재조합 진핵 세포를 조작된 아밀라제 폴리펩타이드의 생산을 허용하는 적합한 배양 조건 하에 배양하는 단계 및 선택적으로 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 세포 및/또는 배양 배지로부터 회수하는 단계를 포함하는, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드의 생산 방법을 포함한다.

일부 실시양태에서, 일단 조작된 폴리펩타이드가 재조합 숙주 세포 또는 세포 배양 배지로부터 회수되면, 관련 기술 분야에 공지된 임의의 적합한 방법(들)에 의해 추가로 정제된다. 일부 추가의 실시양태에서, 정제된 아밀라제 폴리펩타이드는 다른 적용 및 용도에 적절한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 포함하는 조성물 및 제제(예를 들어, 약제학적 조성물)를 제공하기 위해 다른 성분 및 화합물과 조합된다. 일부 추가의 실시양태에서, 정제된 폴리펩타이드 또는 제제화된 아밀라제 폴리펩타이드는 동결건조된다.

조성물

본 발명은 아래에서 설명되는 것을 포함하지만 이에 제한되지 않는 다양한 조성물 및 형식을 제공한다. 일부 실시양태에서, 본 발명은 식이 및/또는 영양 보충제와 같은 약제학적 및 기타 조성물에 사용하기에 적합한 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 제공한다.

투여 방식에 따라, 치료 유효량의 본 발명에 따른 조작된 아밀라제를 포함하는 이들 조성물은 고체, 반고체 또는 액체의 형태이다. 일부 실시양태에서, 조성물은 희석제, 완충제, 부형제, 염, 유화제, 방부제, 안정화제, 충전제 및 기타 성분과 같은 다른 약제학적으로 허용되는 성분을 포함한다. 제제화 기술 및 투여에 대한 세부사항은 관련 기술 분야에 잘 알려져 있고, 문헌에 기재되어 있다.

일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 약제학적 조성물에 사용하기 위해 제제화된다. 알약, 정제, 겔탭, 캡슐, 로젠지, 당의정, 분말, 연질 겔, 졸-겔, 겔, 에멀젼, 임플란트, 패치, 스프레이, 연고, 도포제, 크림, 페이스트, 젤리, 페인트, 에어로졸, 츄잉껌, 완화제(demulcent), 스틱, 용액, 현탁액(유성 현탁액, 수중유 에멀젼 등을 포함하지만 이에 제한되지 않음), 슬러리, 시럽, 제어 방출 제제, 좌약 등을 포함하지만 이에 제한되지 않는, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 전달하는데 사용하기 위한 임의의 적합한 형식이 본 발명에서 사용될 수 있다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 주사 또는 주입에 적합한 형식(즉, 주사 제제)으로 제공된다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 실리카 기재(예를 들면, 옥시실란) 졸-겔을 포함하는 졸-겔과 같은 생체적합성 매트릭스로 제공된다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 캡슐화 및/또는 장용 코팅된다. 일부 대안적 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 나노구조물(예를 들어, 나노튜브, 나노튜불, 나노캡슐 또는 마이크로캡슐, 마이크로스피어, 리포솜 등)로 캡슐화된다. 실제로, 본 발명은 임의의 특정 전달 제제 및/또는 전달 수단으로 제한되는 것으로 의도되지 않는다. 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 비경구, 경구, 국소, 경피, 비강내, 안구내, 척수강내, 임플란트 등을 포함하지만 이들로 제한되지 않는, 관련 기술 분야에 공지되어 있는 임의의 적합한 수단에 의해 투여되는 것으로 의도된다.

일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 글리코실화, 화학적 가교결합 시약, 페길화(즉, 폴리에틸렌 글리콜[PEG] 또는 활성화된 PEG 등으로 변형시킴) 또는 다른 화합물에 의해 화학적으로 변형된다(예를 들어, 문헌 [Ikeda, Amino Acids 2005, 29:283-287]; 미국 특허 7,531,341, 7,534,595, 7,560,263 및 7,53,653; 미국 특허 출원 공개 2013/0039898 및 2012/0177722 등 참조). 실제로, 본 발명은 임의의 특정 전달 방법 및/또는 메커니즘으로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

일부 추가의 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 매트릭스에 의해 안정화된 효소 결정을 포함하는 제제로 제공된다. 일부 실시양태에서, 제제는 가교결합된 결정성 조작된 아밀라제 효소, 및 효소 결정에 부착하는 반응성 모이어티를 갖는 중합체를 포함한다. 또한, 본 발명은 중합체 내의 조작된 아밀라제 폴리펩타이드도 제공한다.

일부 실시양태에서, 본 발명의 조작된 아밀라제 폴리펩타이드를 포함하는 조성물은 당(예를 들어, 락토스, 수크로스, 만니톨 및/또는 소르비톨), 전분(예를 들어, 옥수수, 밀, 쌀, 감자 또는 다른 식물 전분), 셀룰로스(예를 들어, 메틸 셀룰로스, 하이드록시프로필메틸 셀룰로스, 나트륨 카르복시-메틸셀룰로스), 검(예를 들어, 아라비아, 트라가칸트, 구아 등) 및/또는 단백질(예를 들어, 젤라틴, 콜라겐 등)을 포함하지만 이들로 제한되지 않는 하나 이상의 통상적으로 사용되는 담체 화합물을 포함한다.

일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 식이 전분 소화를 개선하기 위해 사용하기에 적합하다. 일부 추가의 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 식품 또는 사료를 소비하기 전에 식품 및 사료에서 전분을 분해하는 데 사용된다. 투여되는 조작된 아밀라제 폴리펩타이드(들)의 투여량은 병태 또는 질환, 대상체의 전반적인 상태, 및 관련 기술 분야의 통상의 기술자에게 공지된 기타 요인에 따라 결정된다. 일부 실시양태에서, 조성물은 단일 또는 다중 투여를 위한 것이다. 일부 실시양태에서, 췌장 기능 부전 질환이 있는 인간에게 투여되는 조성물(들) 중의 조작된 아밀라제 폴리펩타이드(들)의 농도는 질환(예를 들어, 췌장 기능 부전 질환)을 효과적으로 치료 및/또는 완화하기에 충분한 것으로 고려된다. 일부 실시양태에서, 예를 들어 조성물(들)로 제제화된 본 개시내용의 하나 이상의 조작된 아밀라제 폴리펩타이드(들)는 췌장 기능 부전 질환을 효과적으로 치료하고/하거나 완화하기에 충분한 양으로 췌장 기능 부전 질환이 있는 인간에게 투여된다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 다른 약제학적 및/또는 식이 조성물과 조합하여 투여된다. 일부 실시양태에서, 조작된 아밀라제 폴리펩타이드는 췌장 효소 기능 부전과 같은 질환의 치료를 위해 리파제 및/또는 프로테아제와 같은 다른 효소와 조합하여 사용된다. 일부 실시양태에서, 치료 대상체는 비인간 영장류, 돼지, 소, 개 및 고양이를 포함하지만 이에 제한되지 않는 비인간 포유동물이다.

일부 실시양태에서, 조작된 리파제 폴리펩타이드는 식이 보충제, 기능 식품 등을 포함하지만 이에 제한되지 않는 다른 약제학적 및/또는 식이 조성물과 조합하여 투여된다. 임의의 적합한 방법 및/또는 형태가 사용될 수 있기 때문에, 본 발명은 임의의 특정 방법 또는 투여 형태로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.

실시예

실험 및 달성된 결과를 포함하는 하기 실시예는 예시 목적으로만 제공되는 것으로서, 본 발명을 제한하는 것으로서 해석되어서는 안 된다. 하기 실험 개시내용에서, 다음과 같은 약어들이 적용된다: ppm(백만분율); M(몰); mM(밀리몰), uM 및 μM(마이크로몰); nM(나노몰); mol(몰); gm 및 g(그램); mg(밀리그램); ug 및 ㎍(마이크로그램); L 및 l(리터); ml 및 mL(밀리리터); cm(센티미터); mm(밀리미터); um 및 ㎛(마이크로미터); sec.(초); min(s)(분(s)); h(s) 및 hr(s)(시간(s)); kDa(킬로달톤); U(단위); MW(분자량); rpm(분당 회전); ℃(섭씨 온도); CDS(코딩 서열); DNA(데옥시리보핵산); RNA(리보핵산); 이. 콜라이 W3110(통상적으로 사용되는 실험실 이. 콜라이 스트레인, 콜라이 제네틱 스톡 센터(Coli Genetic Stock Center)[CGSC]로부터 입수 가능함, 미국 코네티컷주 뉴 하벤 소재); EPI(외분비성 췌장 기능 부전); 에틸리덴-pNP-G7(에틸리덴-4-니트로페닐-알파-D-말토헵타오사이드); btLIP(비. 써모아밀로보란스(B. thermoamylovorans) 리파제); HPLC(고압 액체 크로마토 그래피); ms(질량 분석법 또는 질량 분광법); SDS-PAGE(소듐 도데실 설페이트 폴리아크릴아마이드 겔 전기영동); PBS(포스페이트 완충 식염수); PES(폴리에테르설폰); ACN(아세토니트릴); DNSA(디니트로살리실산); IPA(이소프로필 알코올); IPTG(이소프로필 β-D-1-티오갈락토피라노사이드); PMBS(폴리믹신 B 설페이트); NADPH(니코틴아마이드 아데닌 디뉴클레오타이드 포스페이트); LB(루리아 브로쓰); MeOH(메탄올); FIOPC 및 FIOP(양성 대조군과 비교한 개선 배수); HTP(고속 대량); CAV(세포 가속기 전압; 충돌 세포 가속기 전압); CE(충돌 에너지); RF(무선 주파수); NEB(New England Biolabs, Inc., 미국 매사추세츠주 입스위치 소재); 바이오라드(Biorad)(Bio-Rad Laboratories, Inc., 미국 캘리포니아주 허큘레스 소재); 그레이너(Greiner)(Greiner Bio-One North America, Inc., 미국 노쓰캐롤라이나주 몬로 소재); 지이 헬쓰케어(GE Healthcare, 미국 일리노이주 시카고 소재); 시그마-알드리치(Sigma-Aldrich, 미국 미주리주 세인트 루이스 소재); 팔 코포레이션(Pall Corp., 미국 뉴욕주 포트 워싱톤 소재); 밀리포어(Millipore)(Millipore, Corp., 미국 매사추세츠주 빌러리카 소재); 딥코 (Difco)(Difco Laboratories, BD Diagnostic Systems, 미국 미시간주 디트로이트 소재); 몰레큘라 디바이시스(Molecular Devices, LLC, 미국 캘리포니아주 서니베일 소재); 퀴너(Kuhner)(Adolf Kuhner, AG, 스위스 바젤 소재); 어플라이드 바이오시스템즈(Applied Biosystems, Life Technologies, Corp.의 자회사, 미국 뉴욕주 그랜드 아일랜드 소재), 아질런트(Agilent)(Agilent Technologies, Inc., 미국 캘리포니아주 산타 클라라 소재); RAPIDFIRE^® MS(RAPIDFIRE^® 질량분석계, Agilent), 써모 사이언티픽(Thermo Scientific)(ThermoFisher Scientific의 자회사, 미국 매사추세츠주 월담 소재); 깁코(Gibco)(ThermoFisher Scientific); 피어스(Pierce)(Pierce Biotechnology(현재 ThermoFisher Scientific의 자회사), 미국 일리노이주 록포드 소재); 써모피셔 사이언티픽(ThermoFisher Scientific, 미국 매사추세츠주 월담 소재); 코닝(Corning)(Corning, Inc., 미국 캘리포니아주 팔로 알토 소재); 및 바이오-라드(Bio-Rad)(Bio-Rad Laboratories, 미국 캘리포니아주 허큘리스 소재).

실시예 1 - 아밀라제 유전자 획득 및 발현 벡터의 구축

표 1-1에 열거된 다양한 유기체로부터의 박테리아 아밀라제를 코딩하는 DNA 서열은 이. 콜라이에서의 발현을 위해 코돈 최적화되었고, 이. 콜라이 발현 벡터 pCK110900 벡터 시스템에 클로닝되었다(예를 들어, 미국 특허 7,629,157 및 9,714,437, 및 미국 특허 출원 공개 2006/0195947 참조(이들 모두는 본원에 참조로 포함됨)). 플라스미드 구축물을 W3110 유래 이. 콜라이 스트레인 내로로 형질전환시켰다. 아밀라제 유전자를 함유하는 이. 콜라이 스트레인을 96웰 또는 진탕 플라스크 형식으로 성장시키고, 실시예 3에서 설명되는 바와 같이 아밀라제 활성에 대해 검정하였다. 이들 아밀라제로부터 얻은 활성을 표 1-1에 나타내었다.

실시예 2 - 조작된 아밀라제 변이체 발현 및 구축

표 1-1에 나타낸 결과에 기초하여, 서열 번호 2로부터의 아밀라제를 pJV110900 벡터 시스템에 C-말단 6xHis-태그와 함께 서브클로닝하여(예를 들어, 본원에 참조로 포함된 미국 특허 출원 공개 2017/213758 참조) 서열 번호 18을 생성하였다. 그러나, 본 발명이 임의의 특정 벡터로 제한되는 것으로 의도되지 않는다. 플라스미드 구축물을 W3110로부터 유래된 이. 콜라이 스트레인 내로 형질전환시켰다. 관련 기술 분야의 통상의 기술자에게 일반적으로 알려진 유도 진화 기술을 사용하여 상기 플라스미드 구축물(예를 들어, 미국 특허 8,383,346 및 WO2010/144103 참조) 및 이의 유도체로부터 유전자 변이체의 라이브러리를 생성하였다.

실시예 3 - 아밀라제 변이체의 고속 대량(HTP) 성장 및 스크리닝 조건

본 발명의 아밀라제를 생산하는 세포를 성장시키는 데 사용되는 방법 및 아밀라제를 특성화하기 위한 스크리닝 방법이 이 실시예에서 제공된다.

이. 콜라이 아밀라제 및 변이체 아밀라제의 고속 대량(HTP) 성장

1% 글루코스를 함유하는 LB 아가 플레이트에 플레이팅하여 형질전환된 이. 콜라이 세포를 선택하였다. 37℃에서 밤새 인큐베이팅한 후, 콜로니를 1% 글루코스 및 선택 마커가 보충된 180 μl/웰의 LB로 채워진 96웰의 얕은 평평 바닥 플레이트(NUNC™, Thermo-Scientific)의 웰에 넣었다. 배양물을 진탕 인큐베이터(200 rpm, 30℃ 및 85% 상대 습도: Kuhner)에서 18-20시간 동안 밤새 성장시켰다.

밤새 성장한 샘플(20 μL)을 선택 화합물(예를 들어, 클로람페니콜)로 보충된 테리픽 브로쓰(Terrific Broth) 380 μL로 채워진 COSTAR® 96웰의 깊은 플레이트로 옮겼다. 플레이트를 진탕 인큐베이터(250 rpm, 30℃ 및 85% 상대 습도; Kuhner)에서 135분 동안 인큐베이팅하였다. 이어서, 아밀라제 변이체의 발현을 멸균수 중의 40 μL의 10 mM IPTG로 유도하고, 배양물을 진탕 인큐베이터(250 rpm, 30℃ 및 85% 상대 습도; Kuhner)에서 20-24시간 동안 밤새 인큐베이팅하였다. 세포를 원심분리(4000 rpm x 20분)에 의해 펠렛화하고, 상청액을 버리고, 세포를 분석 전에 -80℃에서 동결시켰다.

HTP 펠렛의 용해

먼저, 200-400 μL의 용해 완충제(1X PBS, 1 mg/ml 리소자임, 0.5 mg/ml 폴리믹신 B 설페이트, 및 .1 U/mL DNAse I(NEB))를 세포 펠렛에 첨가하였다. 세포 펠렛 및 완충제를 실온에서 1.5-2시간 동안 부드럽게 진탕하고, 본원에서 설명되는 다양한 HTP 검정에서 정화된 용해물을 사용하기 전에 원심분리(4000 rpm x 15분)하였다. SDS-PAGE에 의한 상기 용해물의 분석은 57 kDa의 겉보기 MW에서 과다발현된 단백질 밴드가 존재함을 보여주었고, 이것은 관심 있는 아밀라제의 예상 MW와 일치한다. 일부 추가의 실험에서, 정화된 용해물을 챌린지 및 분석 전에 PBS 완충제로 추가로 희석하였다.

아밀라제 활성에 대한 정화된 용해물 또는 정제된 단백질의 분석

가용성 전분을 기질로 사용하고 디니트로살리실산(DNSA)을 사용한 전분 가수분해로부터 생성된 말토오스를 정량하여 아밀라제 활성을 평가하였다. 검정 완충제(20 mM 인산나트륨 완충제 pH 6.9 + 6.7 mM NaCl 또는 100 mM NaPO₄ pH, 6.0 - 7.0)에서 10 mg/mL의 감자 전분을 혼합하여 전분 용액을 준비하였다. 전분을 용해시키기 위해, 용액을 교반 플레이트에서 거의 끓을 때까지 가열한 다음, 실온으로 냉각하였다. DNSA 용액을 생성하기 위해, 물 중의 96 mM DNSA 20 ml를 물 12 ml 및 2N NaOH 중의 5.3 M 타르트산나트륨칼륨 사수화물 8 ml에 적가하면서 핫 플레이트(70-80℃)에서 혼합하고; DNSA 용액을 사용하기 전에 실온으로 냉각하였다. 아밀라제 활성 반응을 설정하기 위해, 전분 기질 용액을 PCR 플레이트(BioRad)에서 희석된 효소와 2:1로 혼합하고, 37℃에서 30분 동안 인큐베이팅하였다. 그런 다음, 반응물을 DNSA 용액과 1:1로 혼합하고, 열순환기에서 95℃에서 15분 동안 인큐베이팅하였다. 샘플을 검정 완충제에서 2배 희석하고, UV-STAR^® 평평 바닥 플레이트(Greiner)로 옮긴 다음, Molecular Devices SPECTRAMAX^® M2 플레이트 판독기에서 540 nm에서 흡광도를 판독하였다. 일부 실험에서, 샘플이 검정을 포화시키지 않도록 하기 위해, 사전 결정된 희석 계수(최대 512x)를 기준으로 샘플을 분석 전에 PBS 완충제로 희석하였다.

아밀라제 활성에 대한 정화된 용해물 또는 정제된 단백질의 분석을 위한 대체 방법

일부 실험에서, 기질로서 에틸리덴 pNP-G7을 사용하고 A405에서 흡광도를 모니터링함으로써 방출된 p-니트로페놀을 모니터링하여 아밀라제 활성을 평가하였다. 상기 검정은 아밀라제 활성 검정 키트(Sigma)를 사용하여 수행되었다. 이 검정에서, 50 ul의 챌린지되고 희석된 아밀라제 변이체가 50 ul의 제공된 검정 완충제 및 50 ul의 제공된 에틸리덴 pNP-G7 기질 용액에 첨가되었다. 405 nm에서의 흡광도를 15분 동안 모니터링하였고, 후속 분석을 위해 대표적인 시점에서의 흡광도를 사용하였다.

열 챌린지로 전처리된 정화된 용해물 또는 정제된 단백질의 HTP 분석

변이체의 열안정성을 평가하기 위해, 정제된 용해물을 PCR 플레이트(Biorad)로 옮기고, 열순환기에서 40-60℃에서 1시간 동안 인큐베이팅하였다. 인큐베이팅 후, 샘플을 원심분리하여 열 침전된 단백질을 펠렛화하고, 상청액을 본원에서 설명되는 바와 같이 아밀라제 잔류 활성에 대해 분석하였다.

낮은 pH 및 펩신으로 전처리된 정화된 용해물 또는 정제된 단백질의 HTP 분석

아밀라제 변이체의 활성은 위장 환경을 시뮬레이션하기 위해 펩신의 존재 하에 낮은 pH에서 사전 인큐베이팅한 후에 결정되었다. 먼저, 정화된 용해물을 PBS 완충제에서 Ox - 32x로 희석한 다음, 매킬베인(McIlvaine) 완충제, pH 2.3-3.5 + 2.3-3.5의 최종 챌린지 pH 및 1.5 mg/ml의 최종 펩신 농도를 위해 PCR 플레이트(Biorad)에서 돼지 위점막(Sigma)으로부터의 3.0 mg/mL 펩신과 1:1로 혼합하였다. 샘플을 혼합한 다음, 37℃에서 1-2시간 동안 인큐베이팅하였다. 챌린지를 중단하기 위해, 샘플을 400 mM NaPO₄, pH 7.0과 1:1로 혼합하여 pH를 중화하고, 펩신을 비활성화하였다. 그 후, 중화된 챌린지 샘플을 본원에서 설명되는 바와 같이 잔류 아밀라제 활성에 대해 분석하였다.

장 프로테아제와 함께 인큐베이팅한 후이 아밀라제 활성의 HTP 평가

변이체의 활성은 장 환경을 시뮬레이션하기 위해 타우로콜산나트륨 및 장 프로테아제의 존재 하에 중성 pH에서 사전 인큐베이팅한 후에 결정되었다. 정화된 용해물을 0-5 mM 타우로콜산나트륨의 최종 농도 및 1.5 mg/ml의 각각의 챌린지되는 장 프로테아제의 최종 농도를 위해 PCR 플레이트(BioRad)에서 100 mM NaPO₄, pH 7.0, 또는 0-10 mM 타우로콜산나트륨, 3 mg/ml의 돼지 췌장 유래 트립신 및 3 mg/ml의 소 췌장 유래 키모트립신을 함유하는 PBS와 1:1로 혼합하였다. 혼합물을 열순환기에서 37℃에서 1-2시간 동안 인큐베이팅하였다. 그런 다음, 샘플을 본원에서 설명되는 바와 같이 잔류 아밀라제 활성에 대해 분석하였다.

조작된 프로테아제와 인큐베이팅한 후의 아밀라제 활성의 HTP 평가

아밀라제 변이체의 활성은 조작된 트립신 유사 프로테아제(서열 번호 20)의 존재 하에 중성 pH에서 사전 인큐베이팅한 후에 결정되었다. 정화된 용해물을 PCR 플레이트(BioRad)에서 서열 번호 20의 3 mg/ml의 동결건조된 분말을 함유하는 PBS와 1:1로 혼합하여 챌린지 시에 1.5 mg/ml의 프로테아제의 최종 농도를 만들었다. 혼합물을 열순환기에서 37℃에서 1-2시간 동안 인큐베이팅하였다. 그 다음, 샘플을 본원에서 설명되는 바와 같이 잔류 아밀라제 활성에 대해 분석하였다.

다수의 순차적 챌린지 후의 아밀라제 활성의 HTP 평가

2개의 안정성 특성이 동시에 조사되는 경우, 다수의 챌린지 스크리닝을 직렬로 조합하였다. 예를 들어, 일부 실험에서, 1시간 열 챌린지 후, 1시간 pH 및 펩신 챌린지를 실시하고, 이어서 1시간의 장 챌린지가 수행되었다. 위 챌린지 후에 장 챌린지를 실시하는 경우, 챌린지되는 장 프로테아제를 위 챌린지용 중화 완충제에 용해시켜 위 챌린지의 중화 즉시 장 챌린지를 시작하였다. 이것은 "순차적 챌린지"로 표시된다. 순차적 챌린지 후, 본원에서 설명되는 바와 같이 잔류 아밀라제 활성에 대해 샘플을 분석하였다.

아밀라제 변이체의 진탕 플라스크 발현, 정제 및 특성화

조작된 아밀라제를 코딩하는 플라스미드를 함유하는 이. 콜라이의 단일 콜로니를 1% 글루코스 및 선택 마커가 있는 5 mL의 루리아 베르타니(Luria Bertani) 배지에 접종하였다. 세포를 250 rpm에서 진탕하면서 30℃의 인큐베이터에서 밤새(적어도 16시간 동안) 성장시켰다. 배양물을 1 리터 플라스크 내에서 선택물과 함께 250 mL 테리픽 브로스(Terrific Broth)(12 g/L 박토-트립톤, 24 g/L 효모 추출물, 4 mL/L 글리세롤, 65 mM 인산칼륨, pH 7, 1 mM MgSO₄)로 희석하고, 30℃에서 성장시켰다. 아밀라제 유전자의 발현은 배양물의 OD600이 0.6 내지 0.8에 도달하였을 때 IPTG를 1 mM의 최종 농도로 첨가하여 유도하였다. 이어서, 인큐베이팅을 밤새(적어도 16시간 동안) 계속하였다. 세포를 원심분리(5000 rpm, 15분, 4℃)에 의해 수확하고, 상청액을 버렸다. 세포를 150 mM NaCl이 포함된 40-50 ml의 PBS에 재현탁하고, 표준 이. 콜라이 용해 설정으로 MICROFLUDIZER^® 고압 균질화기(Microfluidics)를 통과시키고, 4℃로 유지하였다.

맑은 용해물 상청액을 수집하고, 25 mM의 최종 농도를 위해 이미다졸을 용해물에 첨가하였다. 이 용해물은 제조업체(GE Healthcare) 프로토콜을 사용하여 세척 완충제로서 150 mL NaCl 및 25 mM 이미다졸을 포함하는 PBS 및 용리 완충제로서 150 ml NaCl 및 250 mM 이미다졸을 포함하는 PBS를 사용하여 AC 스텝(Step) 1 ml/5 ml HiTrap - 친화성 크로마토그래피 퀵 스타트(Quick Start)가 있는 AKTA 스타트 시스템에서 HIS-친화성 정제되었다. 정제된 아밀라제 변이체는 ECONOPAC^®-10DG 탈염 사전충전된 중력 유동 컬럼(Biorad)을 사용하여 PBS로 완충제가 교환되었다.

정제된 아밀라제 변이체는 안정성 실험에서 세포 용해물을 사용하는 대신 1 mg/ml의 정제된 효소를 사용한 것을 제외하고는 본원에서 설명되는 것과 유사한 방식으로 챌린지되지 않은 활성, 위 안정성, 장 안정성에 대해 검정하였다.

실시예 4: 아밀라제 변이체에 대한 스크리닝 결과

라이브러리 변이체는 서열 번호 18의 구조적 모델을 기반으로 하여 표면 위치에서 상동체 다양성 및 포화 돌연변이 유발로부터 생성되었다. 이러한 변이체는 실시예 3에서 기술된 바와 같이, 50℃에서의 1시간 인큐베이팅, 이어서 1시간의 위 챌린지(1.5 mg/mL 펩신, pH 3), 및 최종적으로 1시간 동안의 장 챌린지의 순차적인 챌린지 후에 pH 6.8에서 아밀라제 활성에 대해 3중으로 스크리닝되었다. 그 결과(서열 번호 18에 대한 결과와 비교됨)가 표 4-1에 제공되어 있다.

상기 표 4-1에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 40을 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택하였다. 표 4-2에 열거된 것으로부터 확인된 유익한 돌연변이를 상기 백본으로 재조합하였다. 변이체는 실시예 3에 기재된 바와 같이 50℃에서 1시간 인큐베이팅한 후 1시간의 장 스크리닝, 및 50℃에서 1시간 인큐베이팅한 후 pH 3.5에서 1시간의 위 챌린지라는 2개의 상이한 조건에서 사전 인큐베이팅한 후 pH 6.8에서 아밀라제 활성에 대해 3중으로 검정되었다. 그 결과(서열 번호 40에 대한 결과와 비교됨)가 표 4-2에 제시되어 있다.

표 4-2에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 156을 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택하였다. 표 4-2에 제시된 결과에서 확인된 유익한 돌연변이를 백본에 재조합하였다. 추가로, 새로운 다양성을 생성하기 위해, 상이한 위치에서 포화 돌연변이 유발로 생성된 변이체도 서열 번호 156을 사용하여 구축하였다.

변이체는 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후, pH 6.8에서 아밀라제 활성에 대해 삼중으로 검정하였다. 실시예 3에서 설명된 바와 같이, 제1 조건은 pH 3.25에서 1시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 pH 3.25에서 2시간의 위 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 156에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-3에 제공된다.

표 4-3에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 174를 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택하였다. 표 4-2 및 표 4-3에서 확인된 유익한 돌연변이 및 상동체의 다양성을 이 백본에 재조합하였다. 변이체는 실시예 3에 기술된 바와 같이 pH 3.25에서 1시간의 위 챌린지 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후 pH 6.8에서 아밀라제 활성에 대해 1회 검정되었다. 그 결과(서열 번호 174에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-4에 제공된다.

표 4-4에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 276을 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택하였다. 표 4-4에 제시된 결과를 기초로 하여 확인된 유익한 돌연변이 및 변이체 서열을 야생형 서열로 되돌리기 위한 돌연변이를 이 백본에 재조합하였다. 또한, 새로운 다양성을 생성하기 위해, 상이한 위치에서 포화 돌연변이 유발로 생성된 변이체도 서열 번호 276을 사용하여 구축하였다. 변이체는 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이션한 후 pH 6.8에서 아밀라제 활성에 대해 삼중으로 검정였다. 실시예 3에서 설명된 바와 같이, 제1 조건은 pH 2.75에서 1시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 1시간의 위 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 276에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-5에 제공된다.

표 4-5에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 308을 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택하였다. 표 4-5에서 확인된 유익한 돌연변이 및 상동체의 다양성을 이 백본에 재조합하였다. 또한, 새로운 다양성을 생성하기 위해, 상이한 위치에서 단일 돌연변이를 갖는 변이체도 서열 번호 308을 사용하여 구축하였다. 변이체는 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후, pH 6.8에서 아밀라제 활성에 대해 삼중으로 검정하였다. 실시예 3에서 설명된 바와 같이, 제1 조건은 pH 2.5에서 2시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 2시간의 장 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 308에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-6에 제공된다.

표 4-6에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 422를 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택하였다. 표 4-6에 제시된 결과를 기초로 하여 확인된 유익한 돌연변이를 상기 백본에 재조합하였다. 변이체는 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후, pH 6.8에서 아밀라제 활성에 대해 1회 검정하였고, 실시예 3에서 설명된 바와 같이, 제1 조건은 pH 2.3에서 2시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 2시간의 장 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 422에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-7에 제공된다.

표 4-7의 결과에 기초하여, 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로서 서열 번호 456을 선택하였다. 새로운 다양성을 생성하기 위해, 상동체로부터의 돌연변이를 서열 번호 456을 사용하여 재조합하고, 상이한 위치에 포화 돌연변이 유발을 갖는 변이체도 상기 백본을 사용하여 구축하였다. 변이체는 pH 6 및 pH 7에서 챌린지되지 않은 조건 하에서 아밀라제 활성에 대해 삼중으로 검정되었고, 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅 후 pH 6에서도 검정되었다. 실시예 3에서 설명된 바와 같이, 제1 조건은 pH 2.3에서 2시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 2시간의 장 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 456에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-8에 제공된다. 일부 추가의 실험에서, 일부 변이체는 실시예 3에서 설명된 바와 같이 pH 2.3에서 2시간의 위 챌린지 후에 pH 6에서 아밀라제 활성에 대해 1회 검정되었다. 그 결과(서열 번호 456에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-9에 제공된다.

표 4-8에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 546을 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택하였다. 표 4-9에서 확인된 유익한 돌연변이를 상기 백본에 재조합하였다. 변이체는 pH 6 및 pH 7에서 챌린지되지 않은 아밀라제 활성뿐만 아니라, 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후 pH 6에서의 활성에 대해 삼중으로 검정하였다. 실시예 3에 기술된 바와 같이, 제1 조건은 pH 2.3에서 2시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 2시간의 장 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 546에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-10에 제공된다.

표 4-10에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 632가 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택되었다. 새로운 다양성을 생성하기 위해, 상동체로부터의 돌연변이를 백본을 사용하여 재조합하였다. 또한, 상이한 위치에서 포화 돌연변이 유발을 사용하여 생성된 변이체도 상기 백본에 구축되었다. 변이체는 pH 6에서 챌린지되지 않은 활성, 및 또한 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후에 아밀라제 활성에 대해 삼중으로 검정되었다. 실시예 3에 기술된 바와 같이, 제1 조건은 pH 2.3에서 2시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 2시간의 장 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 632에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-11에 제공된다.

표 4-11에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 664를 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택하였다. 상동체로부터의 돌연변이, 및 아직 통합되지 않은 모든 스크리닝 결과에서 확인된 다른 유익한 돌연변이를 상기 백본에 재조합하였다. 또한, 상이한 위치에서 포화 돌연변이 유발을 사용하여 생산된 변이체도 상기 백본에 구축되었다. 변이체는 pH 6에서 챌린지되지 않은 활성, 및 또한 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후에 아밀라제 활성에 대해 삼중으로 검정되었다. 실시예 3에 기술된 바와 같이, 제1 조건은 pH 2.3에서 2시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 2시간의 장 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 664에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-12에 제공된다.

추가의 실험에서, 표 4-12의 변이체 중 일부는 또한 진탕 플라스크에서 생산하기 위해 규모가 확대되었고, 정제된 효소는 pH 6에서 챌린지되지 않은 활성, 및 또한 2개의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후에 아밀라제 활성에 대해 검정되었다. 실시예 3에 기술된 바와 같이, 제1 조건은 pH 3에서 2시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 3시간의 장 챌린지이었다. 그 결과(서열 번호 664에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-13에 제공된다.

표 4-10에 제시된 결과에 기초하여, 서열 번호 632는 서열 번호 546에 비해 위 안정성이 개선되었지만 장 안정성은 낮은 것으로 밝혀졌다. 서열 분석을 통해, 손상된 장 안정성을 야기할 수 있는 T126R 치환이 확인되었다. 표 4-13의 결과에 기초하여, 서열 번호 780이 단백질 최적화의 다음 반복을 위한 모 서열로 선택되었다. 위치 126의 NNK 라이브러리는 위 안정성을 유지하면서 장 안정성 손실을 구제하기 위해 서열 번호 780을 사용하여 구축되었다. 변이체는 3가지의 상이한 조건 하에서 사전 인큐베이팅한 후 pH 6에서 아밀라제 활성에 대해 검정되었다. 실시예 3에서 설명된 바와 같이, 제1 조건은 pH 2.3에서 2시간의 위 챌린지이었고, 제2 조건은 2시간의 트립신 단독 챌린지(키모트립신 미시험)이었고, 프로테아제(서열 번호 20)와 함께 2시간의 인큐베이팅이었다. 그 결과(서열 번호 780에 대한 결과와 비교됨)는 표 4-14에 제공된다.

실시예 5: His 태그 보유 아밀라제 변이체와 His 태그 미보유 아밀라제 변이체의 비교

서열 번호 810으로부터 C-말단 링커 및 His 태그를 제거하여 서열 번호 1758을 생성하였다. 이들 변이체 둘 모두를 HTP를 성장시켰고, 실시예 3에 기술된 바와 같이 pH 6.8에서의 아밀라제 활성, 2시간의 위 챌린지(1.5 mg/mL 펩신, pH 2.3), 2시간의 장 챌린지, 및 2시간의 프로테아제 챌린지 후의 활성에 대해 이중으로 스크리닝하였다. 이들 두 변이체는 표 5의 흡광도 값에 의해 제시되는 바와 같이 스크리닝되는 상이한 조건 하에서 유사한 특성을 갖는 것으로 밝혀졌다.

본 출원에서 언급되는 모든 간행물, 특허, 특허 출원 및 기타 문서는 마치 각각의 개별 간행물, 특허, 특허 출원 또는 기타 문서가 개별적으로 모든 목적을 위해 참조로 포함되는 것과 동일한 정도로 모든 목적을 위해 그 전체가 참고로 본원에 포함된다.

다양한 특정 실시양태가 도시되고 설명되었지만, 본 발명의 사상 및 범위를 벗어나지 않으면서 다양한 변경이 이루어질 수 있음을 이해할 것이다.

SEQUENCE LISTING <110> CODEXIS, INC. SOCIETE DES PRODUITS NESTLE S.A. <120> ENGINEERED AMYLASE VARIANTS <130> CX7-211WO2 <150> US 63/071,641 <151> 2020-08-28 <160> 1914 <210> 1 <211> 1485 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Wild type alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1 atgcgtaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggaagg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggagcg tgcggacggt ttcaacgaca tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg aagcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaag cgatccgtgt gcagcgtgtt 360 aacgcggacg atcgtaccca aattgatgag gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggactt caaatgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccggcg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg 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gggacaacca gaacctggat 2880 ctgctgaacc actaccgtaa actgggtgcg atccgtaacg cgaacccggt gctgcagacc 2940 ggcgacttta ccccgctgta cgcgcagggt atggtttatg cgttcgcgcg taccattcgt 3000 aacggtcgtg atgtgtttgg cgttccggcg gaggatgcga ccgcgatcgt ggcgattaac 3060 aaccagaacc aagcgatcac cgtgaccatt ccgaccgacg gtaccgttgc ggatggcagc 3120 accatgctgg acgaactgaa caaccagtgg tataaggtgc aaaacggcgg tatcaccctg 3180 accctgcaga gctaccaagg tgcgattctg gttaccccga gcgatgcgcc gatggcgtac 3240 ctgcaggaag aggacagcca aaacgagatt gcgtggaccc cggtgcaggg tgcgattggc 3300 taccgtgttt ggcgtcagaa cccgaacggt caatgggtgc cgttcggccc ggttctgccg 3360 gcgaccgatc tgagcgttac cgtggaacgt gacgcgtacg cgcagacctt cgcggttcaa 3420 gcgctgttta gcgcgagcga tcatgcgcag agcccggtga gcgcgccgaa aaccgttagc 3480 ctggcggttg atgtgccggc ggtgcgtctg agccaaccga tcgttagcgg tcgtgttgtg 3540 ggcgaccgtg cgatggtgag catcaccccg gttagcggtg cgacccagta cgtgatttat 3600 cagcgtcaag gtgatggcag ctatgcgccg gtggcgaccg ttagcaccag cggtgatagc 3660 gcggcgattg gcgaagttcc ggcgcaaggt ccggcgaaca 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Artificial Sequence <220> <223> wild type alpha-amylase from Yersinia kristensenii <400> 12 Met Lys Asn Pro Thr Ile Phe Gln Phe Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Gln Glu Val Ala Glu Arg Ala Glu His Ile Ser 20 25 30 Gln Leu Gly Ile Asn Tyr Val Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys Gly Ala 35 40 45 Ser Gly Gly Tyr Ser Val Gly Tyr Asp Thr Tyr Asp Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Gly Glu Phe Asp Gln Lys Gly Thr Gln Ala Thr Lys Tyr Gly Asn Lys 65 70 75 80 Glu Gly Leu Val Asn Ala Ile Asn Arg Leu Lys Glu Met Asp Ile Lys 85 90 95 Ile Leu Phe Asp Val Val Phe Asn His Lys Met Gly Ala Asp Glu Lys 100 105 110 Glu Pro Val Ser Val His Asn Val Asn Leu Glu Asn Arg Thr Asp Ile 115 120 125 Asp Asp Glu Val Ile Asp Ala Gln Ala Tyr Thr Arg Phe Thr Phe Pro 130 135 140 Gly Arg Asn Lys Lys Tyr Ser Ser Phe Ile Trp Asp Lys Gln Cys Met 145 150 155 160 Asn Gly Val Asp His Ile Glu Asp Pro Thr Gly Glu Gly Ile Phe Lys 165 170 175 Ile Ile Asn Asp Tyr Ser Asn Glu Gly Trp Gly Thr Glu Val Asp Asp 180 185 190 Glu 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accgtcagga gcgtgtggtt accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg attgaggaag ttatcggcca aactggccac 1500 catcaccatc accattag 1518 <210> 22 <211> 505 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 22 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Glu 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Pro Glu Leu Ala Glu Arg Ala Asp Gly Phe Asn 20 25 30 Asp Ile Gly Ile Asn Met Val Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys Gly Ala 35 40 45 Ser Gly Gly Tyr Ser Val Gly Tyr Asp Ser Tyr Asp Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Gly Glu Phe Asp Gln Lys Gly Ser Ile Pro Thr Lys Tyr Gly Asp Lys 65 70 75 80 Ala Gln Leu Leu Ala Ala Ile Asp Ala Leu Lys Arg Asn Asp Ile Ala 85 90 95 Val Leu Leu Asp Val Val Val Asn His Lys Met Gly Ala Asp Glu Lys 100 105 110 Glu Ala Ile Arg Val Gln Arg Val Asn Ala Asp Asp Arg Thr Gln Ile 115 120 125 Asp Glu Glu Ile Ile Glu Cys Glu Gly Trp Thr Arg Tyr Thr Phe Pro 130 135 140 Ala Arg Ala Gly Gln Tyr Ser Gln Phe Ile Trp Asp Phe 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of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 33 atgcgtaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggaagg cggtaagctg 60 tggccggagc tggcggcgct ggcggacggt ttcaacgaca tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagtatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg aagcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaag cgatccgtgt gcagcgtgtt 360 aacgcggacg atcgtaccca aattgatgag gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggactt caaatgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccggcg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggttgcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttgacaagc 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gggcgcggac gagaaagaag cgatccgtgt gcagcgtgtt 360 aacgcggacg atcgtaccca aattgatgag gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggactt caaatgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccggcg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttgacaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtatgggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccgtttcacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg tatggtgcgc actacgaaga tgtgggtggc 1140 gacggccaga cctacccgat cgacatgccg 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Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 105 atgcgtaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggaagg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggagcg tgcggacggt ttcaacgaca tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg aagcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaag cgatccgtgt gcagcgtgtt 360 aacgcggacg atcgtaccca aattgatgag gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggactt caaatgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccggcg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag gtgttgcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttgacaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtatgggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccgtttcacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg tatggtgcgc actacgaaga tgtgggtggc 1140 gacggccaga cctacccgat cgacatgccg atcattgagc aactggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgttcaa accctgttct ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggtt accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg attgaggaag ttatcggcca aactggccac 1500 catcaccatc accattag 1518 <210> 106 <211> 505 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 106 Met Arg Asn 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Escherichia coli <400> 163 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggaacg tgcggatggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg aagcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaag cgatccgtgt gcagcgtgtt 360 aacgcggacg atcgtaccca aattgatgag gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccggcg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc tgcagaccta 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gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtcaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccgttccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtggc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagc aactggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgttcaa accgatttct ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg attgaggaag ttatcggcca aactggccac 1500 catcaccatc accattag 1518 <210> 294 <211> 505 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 294 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Pro Glu Leu Ala Ala Arg Ala Arg Gly Phe Asn 20 25 30 Glu Ile Gly Ile Asn Met Val Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys Gly Ala 35 40 45 Ser Gly Gly Tyr Ser Val Gly Tyr Asp Ser Tyr Asp Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Gly Glu Phe Asp Gln Lys Gly Ser Ile Pro Thr Lys Tyr Gly Asp Lys 65 70 75 80 Ala Gln Leu Leu Ala Ala Ile Asp Ala Leu His Arg Asn Asp Ile Ala 85 90 95 Val Leu Leu Asp Val Val Val Asn His Lys Met Gly Ala Asp Glu Lys 100 105 110 Glu His Ile Arg Val Gln Arg Val Asn Ala Asp Asp Arg Thr Gln Ile 115 120 125 Asp Glu Glu Ile Ile Glu Cys Glu Gly Trp Thr Arg Tyr Thr Phe Pro 130 135 140 Ala Arg Ala Gly Gln Tyr Ser Gln Phe Ile Trp Asp Tyr Arg Cys Phe 145 150 155 160 Ser Gly Ile Asp His Ile Glu Asn Pro Asp Glu Asp Gly Ile Phe Lys 165 170 175 Ile Val Asn Asp Tyr Thr Asn Glu Gly Trp Asn Asp Gln Val Asp Asp 180 185 190 Glu Leu Gly Asn Phe Asp Tyr Leu Met Gly Glu Asn Ile Asp Phe Arg 195 200 205 Asn His 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ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg attgaggaag ttatcggcca aactggccac 1500 catcaccatc accattag 1518 <210> 296 <211> 505 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 296 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Pro Glu Leu Ala Ala Arg Ala Arg Gly Phe Asn 20 25 30 Glu Ile Gly Ile Asn Met Val Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys Gly Ala 35 40 45 Ser Gly Gly Tyr Ser Val Gly Tyr Asp Ser Tyr Asp Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Gly Glu Phe Asp Gln Lys Gly Ser Ile Pro Thr Lys Tyr Gly Asp Lys 65 70 75 80 Ala Gln Leu Leu Ala Ala Ile Asp Ala Leu His Arg Asn Asp Ile Ala 85 90 95 Val Leu Leu Asp Val Val Val Asn His Lys Met Gly Ala Asp Glu Lys 100 105 110 Glu His Ile Arg Val 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atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aacgcggacg atcgtaccca aattgatgag gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccggcg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac gcggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtcaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccgtttcacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtggc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagc aactggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgttcaa accgatttct ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg attgaggaag ttatcggcca aactggccac 1500 catcaccatc accattag 1518 <210> 298 <211> 505 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 298 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp 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agcggtatcg atcacattga aaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccggtg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtcaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccgttccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtggc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagc aactggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggctcgcaa accgatttct ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg 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accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgccaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat 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tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttactggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgccaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgattact ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg atcgaggaag ttatcggcca aactggccac 1500 catcaccatc accattag 1518 <210> 580 <211> 505 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 580 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agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgccaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgattact ttgaccaccc 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Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 637 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgaggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcggcgggt ggctacagcg ttggctacga cacgtacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtca accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atggtgggat gagatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 ttcacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt tgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac cgtttgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcgcg aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca ccatgcgagc 900 cgccaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgattact ttgatcaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg aaaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg atcgaggaag ttatcggcca aactggccac 1500 catcaccatc accattag 1518 <210> 638 <211> 505 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 638 Met Arg Asn 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gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt tgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattctgcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca ccatgcgagc 900 cgccaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgattact ttgatcaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg aaaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtgagc accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg atcgaggaag ttatcggcca aactggccac 1500 catcaccatc accattag 1518 <210> 644 <211> 505 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 644 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Pro Glu Leu Ala Ala Arg Ala Arg Gly Phe Asn 20 25 30 Glu Ile Gly Ile Asn Met Val Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys Gly Ala 35 40 45 Ala Gly Gly Tyr Ser Val Gly Tyr Asp Thr Tyr Asp Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Gly Glu Phe Asp Gln Lys Gly Ser Ile Pro Thr Lys Tyr Gly Asp Lys 65 70 75 80 Ala Gln Leu Leu Ala Ala Ile Asp Ala Leu His Arg Asn Asp Ile Ala 85 90 95 Val Leu Leu Asp Val Val Val Asn His Lys Met Gly Ala Asp Glu Lys 100 105 110 Glu His Ile Arg Val Gln Arg Val Asn Arg Asp Asp Arg Thr Gln Trp 115 120 125 Asp Asp Glu Ile Ile Glu Cys Glu Gly Trp Thr Arg Phe Thr Phe Pro 130 135 140 Gly Arg Ala 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Escherichia coli <400> 923 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta 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alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1209 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca aatcgatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga aaacccggac attgatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc 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gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaaaccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtcaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcgacg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtggc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 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acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcggcgggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtcaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtggc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgatttct ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg attgaggaag ttatctag 1488 <210> 1336 <211> 495 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1336 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Pro Glu Leu Ala Ala Arg Ala Ala Gly Phe Asn 20 25 30 Glu Ile Gly Ile Asn Met 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cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtcaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtggc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgatttct ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaca acggcgaggc gacctttttc 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acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccagtgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaaagatctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccatgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgtcaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcgacg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca atcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagccgctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaac 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga 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alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1341 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catgagaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccagtgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgga gcaaccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc 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alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1363 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg gcattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cggcgcgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtgaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacagac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttacaaaga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgaa gttggcaagc 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alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1583 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcggcgggt ggctacagcg ttggctacga cacgtacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtca accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgccgtg atcgtactca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 ttcacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt tgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccct gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc 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gcagcgtgtt 360 aaccgcgatg atcgtcgcca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 ttcacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgaa 540 tataccaatg atggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt tgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccct gcggtgaccg gggaaatcaa atattgggcg 660 cgttggctga tggggcaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcaaaccta cattgatcaa 840 gttgagggta agaccacgct gttcgacgcg ccgctgcagg caaagtttca caatgcgagc 900 cgccaaggtc gtgacttcga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctgcaaga actgattctg 1200 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acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 tttccgccgg cgtataaagg tgcggcgggt ggctacagcg ttggctacga cacgtacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtca accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgatg atcgtcgcca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 ttcacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgaa 540 tataccaatg atggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt tgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccct gcggtgaccg gggaaatcaa atattgggcg 660 cgttggctga tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca ccatgcgagc 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acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtca accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgatg atcgtcgcca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 ttcacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgaa 540 tataccaatg atggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt tgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccct gcggtgaccg gggaaatcaa atattgggcg 660 cgttggctga tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca ccatgcgagc 900 cgccaaggtc gtgacttcga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga 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alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1715 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcggcgggt ggctacagcg ttggctacga cacgtacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtca accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgatg atcgtcgcca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 ttcacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgaa 540 tataccaatg atggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt tgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccct gcggtgaccg gggaaatcaa atattgggcg 660 cgttggctga tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc 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alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1737 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcggcgggt ggctacagcg ttggctacga cacgtacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acgtcgcggt gattctggat 300 gtggttgtca accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgatg atcgtcgcca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 ttcacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgaa 540 tataccaatg atggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt tgactacctg 600 atgggcgaga acgtcgactt tcgtaaccct gcggtgaccg gggaaatcaa atattgggcg 660 cgttggctga tggaacaagt acaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc 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cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagcgtctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgccaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgattact ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg atcgaggaag ttatctag 1488 <210> 1910 <211> 495 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1910 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Pro Glu Leu Ala Ala Arg Ala Arg Gly Phe Asn 20 25 30 Glu Ile Gly Ile Asn Met Val Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys Gly Ala 35 40 45 Ser Gly Gly Tyr Ser Val Gly Tyr Asp Ser Tyr Asp Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Gly Glu Phe Asp Gln Lys Gly Ser Ile Pro Thr Lys Tyr Gly Asp Lys 65 70 75 80 Ala Gln Leu Leu Ala Ala Ile Asp Ala Leu His Arg Asn Asp Ile Ala 85 90 95 Val Leu Leu Asp Val Val Val Asn His Lys Met Gly Ala Asp Glu Lys 100 105 110 Glu His Ile Arg Val Gln Arg Val Asn Arg Asp Asp Arg Thr Gln Trp 115 120 125 Asp Asp Glu Ile Ile Glu Cys Glu Gly Trp Thr Arg Tyr Thr Phe Pro 130 135 140 Gly Arg Ala Gly Gln Tyr Ser Gln Phe Ile Trp Asp Tyr Arg Cys Phe 145 150 155 160 Ser Gly Ile Asp His Ile Glu Asn Pro Asp Glu Asp Gly Ile Phe Lys 165 170 175 Ile Val Asn Asp Tyr Thr Asn Glu Gly Trp Asn Asp Gln Val Asp Asp 180 185 190 Glu Leu Gly Asn Phe Asp Tyr Leu Met Gly Glu Asn Ile Asp Phe Arg 195 200 205 Asn His Ala Val Thr Glu Glu Ile Lys Tyr Trp Ala Arg Trp Val Met 210 215 220 Glu Gln Thr Gln Cys Asp Gly Phe Arg Leu Asp Ala Val Lys His Ile 225 230 235 240 Pro Ala Trp Phe Tyr Arg Glu Trp Ile Glu His Val Gln Glu Val Ser 245 250 255 Pro Lys Arg Leu Phe Ile Val Ala Glu Tyr Trp Ser His Asp Val Gly 260 265 270 Lys Leu Gln Thr Tyr Ile Asp Gln Val Glu Gly Lys Thr Thr Leu Phe 275 280 285 Asp Ala Pro Leu Gln Met Lys Phe His Glu Ala Ser Arg Gln Gly Arg 290 295 300 Asp Tyr Asp Met Thr Gln Ile Phe Thr Gly Thr Leu Val Glu Ala Asp 305 310 315 320 Pro Ala His Ala Val Thr Leu Val Ala Asn His Asp Thr Gln Pro Leu 325 330 335 Gln Ala Leu Glu Ala Pro Val Glu Pro Trp Phe Lys Pro Leu Ala Tyr 340 345 350 Ala Leu Ile Leu Leu Arg Glu Asn Gly Val Pro Ser Val Phe Tyr Pro 355 360 365 Asp Leu Phe Gly Ala His Tyr Glu Asp Val Gly Arg Asp Gly Glu Thr 370 375 380 Tyr Pro Ile Asp Met Pro Ile Ile Glu Gly Leu Asp Glu Leu Ile Leu 385 390 395 400 Ala Arg Gln Arg Phe Ala His Gly Val Gln Thr Asp Tyr Phe Asp His 405 410 415 Pro Asn Cys Ile Ala Phe Ser Arg Ser Gly Thr Asp Glu Phe Pro Gly 420 425 430 Cys Val Val Val Met Ser Asn Gly Asp Asp Gly Glu Lys Thr Ile His 435 440 445 Leu Gly Glu Asn Tyr Gly Asn Lys Thr Trp Arg Asp Phe Leu Gly Asn 450 455 460 Arg Gln Glu Arg Val Val Thr Asp Glu Asn Gly Glu Ala Thr Phe Phe 465 470 475 480 Cys Asn Gly Gly Ser Val Ser Val Trp Val Ile Glu Glu Val Ile 485 490 495 <210> 1911 <211> 1488 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1911 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgccaaggtc gtgactatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgattact ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggtgggac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg atcgaggaag ttatctag 1488 <210> 1912 <211> 495 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1912 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Pro Glu Leu Ala Ala Arg Ala Arg Gly Phe Asn 20 25 30 Glu Ile Gly Ile Asn Met Val Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys Gly Ala 35 40 45 Ser Gly Gly Tyr Ser Val Gly Tyr Asp Ser Tyr Asp Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Gly Glu Phe Asp Gln Lys Gly Ser Ile Pro Thr Lys Tyr Gly Asp Lys 65 70 75 80 Ala Gln Leu Leu Ala Ala Ile Asp Ala Leu His Arg Asn Asp Ile Ala 85 90 95 Val Leu Leu Asp Val Val Val Asn His Lys Met Gly Ala Asp Glu Lys 100 105 110 Glu His Ile Arg Val Gln Arg Val Asn Arg Asp Asp Arg Thr Gln Trp 115 120 125 Asp Asp Glu Ile Ile Glu Cys Glu Gly Trp Thr Arg Tyr Thr Phe Pro 130 135 140 Gly Arg Ala Gly Gln Tyr Ser Gln Phe Ile Trp Asp Tyr Arg Cys Phe 145 150 155 160 Ser Gly Ile Asp His Ile Glu Asn Pro Asp Glu Asp Gly Ile Phe Lys 165 170 175 Ile Val Asn Asp Tyr Thr Asn Glu Gly Trp Asn Asp Gln Val Asp Asp 180 185 190 Glu Leu Gly Asn Phe Asp Tyr Leu Met Gly Glu Asn Ile Asp Phe Arg 195 200 205 Asn His Ala Val Thr Glu Glu Ile Lys Tyr Trp Ala Arg Trp Val Met 210 215 220 Glu Gln Thr Gln Cys Asp Gly Phe Arg Leu Asp Ala Val Lys His Ile 225 230 235 240 Pro Ala Trp Phe Tyr Arg Glu Trp Ile Glu His Val Gln Glu Val Ser 245 250 255 Pro Lys Pro Leu Phe Ile Val Ala Glu Tyr Trp Ser His Asp Val Gly 260 265 270 Lys Leu Gln Thr Tyr Ile Asp Gln Val Glu Gly Lys Thr Thr Leu Phe 275 280 285 Asp Ala Pro Leu Gln Met Lys Phe His Glu Ala Ser Arg Gln Gly Arg 290 295 300 Asp Tyr Asp Met Thr Gln Ile Phe Thr Gly Thr Leu Val Glu Ala Asp 305 310 315 320 Pro Ala His Ala Val Thr Leu Val Ala Asn His Asp Thr Gln Pro Leu 325 330 335 Gln Ala Leu Glu Ala Pro Val Glu Pro Trp Phe Lys Pro Leu Ala Tyr 340 345 350 Ala Leu Ile Leu Leu Arg Glu Asn Gly Val Pro Ser Val Phe Tyr Pro 355 360 365 Asp Leu Phe Gly Ala His Tyr Glu Asp Val Gly Arg Asp Gly Glu Thr 370 375 380 Tyr Pro Ile Asp Met Pro Ile Ile Glu Gly Leu Asp Glu Leu Ile Leu 385 390 395 400 Ala Arg Gln Arg Phe Ala His Gly Val Gln Thr Asp Tyr Phe Asp His 405 410 415 Pro Asn Cys Ile Ala Phe Ser Arg Ser Gly Thr Asp Glu Phe Pro Gly 420 425 430 Cys Val Val Val Met Ser Asn Gly Asp Asp Gly Glu Lys Thr Ile His 435 440 445 Leu Gly Glu Asn Tyr Gly Asn Lys Thr Trp Trp Asp Phe Leu Gly Asn 450 455 460 Arg Gln Glu Arg Val Val Thr Asp Glu Asn Gly Glu Ala Thr Phe Phe 465 470 475 480 Cys Asn Gly Gly Ser Val Ser Val Trp Val Ile Glu Glu Val Ile 485 490 495 <210> 1913 <211> 1488 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1913 atgcgcaacc cgaccctgct gcaatgcttt cactggtact acccggatgg cggtaaactg 60 tggccggagc tggcggcacg tgcgcgtggt ttcaacgaga tcggcattaa catggtgtgg 120 ctgccgccgg cgtataaagg tgcgagcggt ggctacagcg ttggctacga cagctacgac 180 ctgttcgacc tgggcgagtt tgaccagaaa ggcagcatcc cgaccaagta cggtgataaa 240 gcgcaactgc tggcggcgat cgatgcgctg catcgtaacg acattgcggt gctgctggat 300 gtggttgtga accacaagat gggcgcggac gagaaagaac atatccgtgt gcagcgtgtt 360 aaccgcgacg atcgtaccca atgggatgat gaaatcattg agtgcgaagg ttggacccgt 420 tatacctttc cgggccgtgc gggccagtac agccaattta tctgggacta tcgctgcttt 480 agcggtatcg atcacattga gaacccggac gaagatggca tcttcaagat tgtcaacgac 540 tataccaatg agggctggaa cgatcaggtt gacgatgaac tgggtaactt cgactacctg 600 atgggcgaga acatcgattt tcgtaaccac gcggtgaccg aggaaattaa atattgggcg 660 cgttgggtta tggaacaaac ccaatgcgat ggtttccgtc tggacgcggt gaagcacatc 720 ccggcgtggt tttaccgcga gtggattgaa cacgtgcaag aggtttcgcc gaagccgctg 780 tttatcgtgg cggagtattg gagccacgac gttggcaagc tgcagaccta cattgatcaa 840 gttgagggta aaaccacgct gttcgacgcg ccgctgcaga tgaagtttca cgaagcgagc 900 cgccaaggtc gtcagtatga tatgacccaa atcttcaccg gcaccctggt ggaagcggac 960 ccggcccacg cggtgaccct ggttgcgaac cacgataccc aaccgctgca agcgctggag 1020 gcgccggttg aaccgtggtt caagcctctg gcgtatgcgc tgattctgct gcgtgagaat 1080 ggtgtgccga gcgtgttcta cccggacctg ttcggtgcgc actacgaaga tgtgggtcgc 1140 gacggcgaaa cctacccgat cgacatgccg atcattgagg gtctggatga actgattctg 1200 gcgcgtcagc gtttcgcgca cggcgtgcaa accgattact ttgaccaccc gaactgcatc 1260 gcgttcagcc gtagcggtac cgatgaattt ccgggctgcg ttgtggttat gagcaacggt 1320 gacgatggcg agaaaaccat tcacctgggt gaaaactacg gcaacaagac ctggcgtgac 1380 tttctgggta accgtcagga gcgtgtggta accgatgaaa acggcgaggc gacctttttc 1440 tgcaacggcg gtagcgtgag cgtgtgggtg atcgaggaag ttatctag 1488 <210> 1914 <211> 495 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Variant of alpha-amylase from Escherichia coli <400> 1914 Met Arg Asn Pro Thr Leu Leu Gln Cys Phe His Trp Tyr Tyr Pro Asp 1 5 10 15 Gly Gly Lys Leu Trp Pro Glu Leu Ala Ala Arg Ala Arg Gly Phe Asn 20 25 30 Glu Ile Gly Ile Asn Met Val Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys Gly Ala 35 40 45 Ser Gly Gly Tyr Ser Val Gly Tyr Asp Ser Tyr Asp Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Gly Glu Phe Asp Gln Lys Gly Ser Ile Pro Thr Lys Tyr Gly Asp Lys 65 70 75 80 Ala Gln Leu Leu Ala Ala Ile Asp Ala Leu His Arg Asn Asp Ile Ala 85 90 95 Val Leu Leu Asp Val Val Val Asn His Lys Met Gly Ala Asp Glu Lys 100 105 110 Glu His Ile Arg Val Gln Arg Val Asn Arg Asp Asp Arg Thr Gln Trp 115 120 125 Asp Asp Glu Ile Ile Glu Cys Glu Gly Trp Thr Arg Tyr Thr Phe Pro 130 135 140 Gly Arg Ala Gly Gln Tyr Ser Gln Phe Ile Trp Asp Tyr Arg Cys Phe 145 150 155 160 Ser Gly Ile Asp His Ile Glu Asn Pro Asp Glu Asp Gly Ile Phe Lys 165 170 175 Ile Val Asn Asp Tyr Thr Asn Glu Gly Trp Asn Asp Gln Val Asp Asp 180 185 190 Glu Leu Gly Asn Phe Asp Tyr Leu Met Gly Glu Asn Ile Asp Phe Arg 195 200 205 Asn His Ala Val Thr Glu Glu Ile Lys Tyr Trp Ala Arg Trp Val Met 210 215 220 Glu Gln Thr Gln Cys Asp Gly Phe Arg Leu Asp Ala Val Lys His Ile 225 230 235 240 Pro Ala Trp Phe Tyr Arg Glu Trp Ile Glu His Val Gln Glu Val Ser 245 250 255 Pro Lys Pro Leu Phe Ile Val Ala Glu Tyr Trp Ser His Asp Val Gly 260 265 270 Lys Leu Gln Thr Tyr Ile Asp Gln Val Glu Gly Lys Thr Thr Leu Phe 275 280 285 Asp Ala Pro Leu Gln Met Lys Phe His Glu Ala Ser Arg Gln Gly Arg 290 295 300 Gln Tyr Asp Met Thr Gln Ile Phe Thr Gly Thr Leu Val Glu Ala Asp 305 310 315 320 Pro Ala His Ala Val Thr Leu Val Ala Asn His Asp Thr Gln Pro Leu 325 330 335 Gln Ala Leu Glu Ala Pro Val Glu Pro Trp Phe Lys Pro Leu Ala Tyr 340 345 350 Ala Leu Ile Leu Leu Arg Glu Asn Gly Val Pro Ser Val Phe Tyr Pro 355 360 365 Asp Leu Phe Gly Ala His Tyr Glu Asp Val Gly Arg Asp Gly Glu Thr 370 375 380 Tyr Pro Ile Asp Met Pro Ile Ile Glu Gly Leu Asp Glu Leu Ile Leu 385 390 395 400 Ala Arg Gln Arg Phe Ala His Gly Val Gln Thr Asp Tyr Phe Asp His 405 410 415 Pro Asn Cys Ile Ala Phe Ser Arg Ser Gly Thr Asp Glu Phe Pro Gly 420 425 430 Cys Val Val Val Met Ser Asn Gly Asp Asp Gly Glu Lys Thr Ile His 435 440 445 Leu Gly Glu Asn Tyr Gly Asn Lys Thr Trp Arg Asp Phe Leu Gly Asn 450 455 460 Arg Gln Glu Arg Val Val Thr Asp Glu Asn Gly Glu Ala Thr Phe Phe 465 470 475 480 Cys Asn Gly Gly Ser Val Ser Val Trp Val Ile Glu Glu Val Ile 485 490 495

Claims (65)

1. 서열 번호 2에 대해 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98% 또는 적어도 99%의 서열 동일성을 포함하는 아미노산 서열을 포함하는 재조합 아밀라제.
2. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하는 것인 재조합 아밀라제.
3. 제1항 또는 제2항에 있어서, 폴리펩타이드 서열이 (a) 서열 번호 2, 또는 (b) 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 또는 1728의 서열에 비해 하나 이상의 치환을 더 포함하는 것인 재조합 아밀라제.
4. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 16, 26, 29, 33, 91, 114, 157, 158, 180, 184, 214, 223, 256, 272, 298, 302, 371, 380, 383, 394, 412, 428, 및 437로부터 선택되는 위치에 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
5. 제1항에 있어서, 재조합 아밀라제가 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열, 또는 이의 기능적 단편을 포함하고, 여기서 재조합 아밀라제는 16D, 26A, 29G, 29R, 29S, 29A, 29E, 33E, 91H, 114H, 157Y, 158R, 180E, 180Q, 184D, 184K, 214G, 223L, 256T, 272G, 272K, 272P, 272R, 272S, 298H, 302Q, 302G, 302H, 302R, 302V, 302W, 371F, 380R, 383E, 383I, 394N, 394S, 394G, 412A, 412L, 412D, 412S, 428T, 및 437L로부터 선택되는 하나 이상의 치환을 포함하고, 여기서 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
6. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 2 또는 18에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는
   
   로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 2 또는 18을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
7. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 40 또는 988에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는
   
   로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 40 또는 988을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
8. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 156 또는 1104에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는 37, 51, 91, 111, 112, 114, 122, 124, 128, 140, 167, 171, 183, 194, 276, 280, 298, 397, 및 464로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 156 또는 1104를 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
9. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 174 또는 1122에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는
   
   로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 174 또는 1122를 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
10. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 276 또는 1224에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는
    
    으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 276 또는 1224를 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
11. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 308 또는 1256에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는
    
    으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 308 또는 1256을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
12. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 422 또는 1370에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는
    
    으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 422 또는 1370을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
13. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는 29/31/92/220, 29/469, 49/58/103/141/197/269/294/298, 49/58/103/194/204/298, 49/58/141/298, 49/103, 103, 123, 126, 127, 131, 134, 180, 210, 214, 220/469, 228, 259, 279, 282, 302, 319, 393, 415, 417, 428, 429, 466, 및 469로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
14. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 456 또는 1404에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는 92, 123, 126, 127, 129, 131, 134, 140, 172, 180, 210, 214, 221, 228, 253, 254, 259, 279, 282, 302, 304, 305, 319, 322, 346, 359, 384, 385, 387, 393, 409, 412, 415, 417, 428, 429, 441, 442, 444, 446, 451, 455, 459, 466, 467, 470, 473, 474, 492, 및 494로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 456 또는 1404를 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
15. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 546 또는 1494에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는
    
    로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 546 또는 1494를 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
16. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 632 또는 1580에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는 2, 45/166/298, 48, 48/166/170/203, 52, 58/166, 58/203, 72, 82, 114, 114/223/306/308, 149, 165, 166/203, 167, 170, 184/216/306/308, 184/223/306/437, 189, 203, 225, 255, 258, 275, 280, 284, 294, 298, 396, 397, 411, 431, 448, 468, 482, 483, 및 495로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 632 또는 1580을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
17. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는
    
    으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
18. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 664 또는 1612에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는 95/252/285/324, 123/197, 123/197/225/294/396/448/469, 134/225/275/302, 205/206, 및 205/206/224/315/458/480으로부터 선택되는 하나 이상의 위치에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 664 또는 1612를 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
19. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 780 또는 1728에 대해 적어도 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성을 갖는 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 상기 재조합 아밀라제는 위치 126에 적어도 하나의 치환 또는 치환 세트를 포함하고, 여기서 상기 폴리펩타이드 서열의 아미노산 위치는 서열 번호 780 또는 1728을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
20. 제1항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 표 4-1, 4-2, 4-3, 4-4, 4-5, 4-6, 4-7, 4-8, 4-9, 4-10, 4-11, 4-12, 4-13, 및/또는 4-14에 제시되어 있는 적어도 하나의 위치에 적어도 하나의 돌연변이를 포함하고, 여기서 위치는 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728을 기준으로 하여 넘버링되는 것인 재조합 아밀라제.
21. 제1항에 있어서, 서열 번호 4-18, 22-966 및 970-1914의 짝수 번호 서열로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열을 포함하는 재조합 아밀라제.
22. 제1항에 있어서, 서열 번호 970-1914의 짝수 번호 서열로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열을 포함하는 재조합 아밀라제.
23. 제1항에 있어서, 서열 번호 800-820 및 1748-1768의 짝수 번호 서열로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열을 포함하는 재조합 아밀라제.
24. 제1항에 있어서, 서열 번호 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 810, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 1728 및 1758로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열을 포함하는 재조합 아밀라제.
25. 제1항 내지 제24항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612 및/또는 1728의 아밀라제보다 더 열안정성인 재조합 아밀라제.
26. 제1항 내지 제25항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 산성 pH 조건 하에서 더 안정한 것인 재조합 아밀라제.
27. 제1항 내지 제26항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 pH 6에서 더 활성인 재조합 아밀라제.
28. 제1항 내지 제27항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 단백질 분해에 대해 더 저항성인 재조합 아밀라제.
29. 제1항 내지 제28항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 서열 번호 2, 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및/또는 1728의 아밀라제보다 적어도 하나의 담즙산염의 존재 하에 더 활성인 재조합 아밀라제.
30. 제1항 내지 제29항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 정제된 것인 재조합 아밀라제.
31. 제1항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 재조합 아밀라제가 참조 서열과 비교할 때, i) 향상된 촉매 활성; ii) 산성 pH 조건에 대한 증가된 내성; iii) 적어도 하나의 프로테아제에 대한 증가된 내성; iv) 적어도 하나의 담즙산염에 대한 증가된 내성; v) 증가된 내열성; 또는 i), ii), iii), iv), 및 v) 중 임의의 조합으로부터 선택되는 적어도 하나의 개선된 특성을 나타내는 것인 재조합 아밀라제.
32. 제31항에 있어서, 상기 참조 서열이 서열 번호 2인 재조합 아밀라제.
33. 제31항에 있어서, 상기 참조 서열이 서열 번호 18, 40, 156, 174, 276, 308, 422, 456, 546, 632, 664, 780, 988, 1104, 1122, 1224, 1256, 1370, 1404, 1494, 1580, 1612, 및 1728로부터 선택되는 것인 재조합 아밀라제.
34. 제1항 내지 제33항 중 어느 한 항의 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 포함하는 조성물.
35. 제1항 내지 제33항 중 어느 한 항에 제시된 적어도 하나의 재조합 아밀라제를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열.
36. 제35항에 있어서, 상기 폴리뉴클레오타이드 서열이 코돈 최적화된 것인 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열.
37. 제35항 및/또는 제36항의 적어도 하나의 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 발현 벡터.
38. 제37항에 있어서, 상기 재조합 폴리뉴클레오타이드 서열이 제어 서열에 작동 가능하게 연결되는 것인 발현 벡터.
39. 제37항 또는 제38항에 있어서, 상기 제어 서열이 프로모터인 발현 벡터.
40. 제39항에 있어서, 상기 프로모터가 이종 프로모터인 발현 벡터.
41. 제37항 내지 제40항 중 어느 한 항의 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포.
42. 제41항에 있어서, 상기 숙주 세포가 진핵 또는 원핵 세포인 숙주 세포.
43. 재조합 아밀라제의 제조 방법으로서, 제41항 또는 제42항의 상기 숙주 세포를 상기 재조합 폴리뉴클레오타이드에 의해 코딩되는 상기 재조합 아밀라제가 생성되는 조건 하에 배양하는 것을 포함하는 방법.
44. 제43항에 있어서, 상기 아밀라제를 회수하는 단계를 추가로 포함하는 방법.
45. 제44항에 있어서, 상기 아밀라제를 정제하는 단계를 추가로 포함하는 방법.
46. 제34항의 조성물을 포함하는, 췌장 기능 부전의 치료를 위한 약제학적 조성물.
47. 제46항에 있어서, 약제학적으로 허용되는 담체 및/또는 부형제를 추가로 포함하는 약제학적 조성물.
48. 제46항 또는 제47항에 있어서, 상기 조성물이 적어도 하나의 프로테아제를 추가로 포함하는 것인 약제학적 조성물.
49. 제46항 내지 제48항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 조성물이 적어도 하나의 리파제를 추가로 포함하는 것인 약제학적 조성물.
50. 제46항 또는 제47항에 있어서, 상기 조성물이 적어도 하나의 리파제 및 적어도 하나의 프로테아제를 추가로 포함하는 것인 약제학적 조성물.
51. 제34항, 및 제46항 내지 제50항 중 어느 한 항에 있어서, 췌장 추출물을 추가로 포함하고, 상기 췌장 추출물이 리파제, 프로테아제 및 아밀라제 활성을 포함하는 것인 조성물.
52. 제46항 내지 제51항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 조성물이 인간에 대한 비경구 주사 또는 주입, 피하 주사, 흡입 또는 피부 적용에 적합한 것인 약제학적 조성물.
53. 제46항 내지 제51항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 조성물이 인간에게 경구 투여하기 적합한 것인 약제학적 조성물.
54. 제53항에 있어서, 상기 조성물이 장용 코팅을 포함하는 것인 약제학적 조성물.
55. 대상체에서 췌장 기능 부전의 증상을 치료 및/또는 예방하는 방법으로서, 췌장 기능 부전이 있는 대상체를 제공하는 단계, 및 상기 대상체에게 제46항 내지 제54항 중 어느 한 항의 약제학적 조성물을 제공하는 단계를 포함하는 방법.
56. 제55항에 있어서, 상기 췌장 기능 부전의 증상이 개선되는 것인 방법.
57. 제55항 또는 제56항에 있어서, 상기 대상체가, 췌장 기능 부전의 증상을 나타내는 대상체가 요구하는 식이보다 탄수화물 함량이 덜 제한된 식이를 섭취할 수 있는 것인 방법.
58. 제55항 내지 제57항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 대상체가 인간 환자인 방법.
59. 제58항에 있어서, 상기 인간 환자가 유아 또는 아동인 방법.
60. 제58항에 있어서, 상기 인간 환자가 성인 또는 청소년인 방법.
61. 제55항 내지 제57항 중 어느 한 항에 있어서, 대상체가 비인간 포유동물인 방법.
62. 제34항, 및 제46항 내지 제54항 중 어느 한 항에 제시된 조성물의 용도.
63. 제1항 내지 제34항 및 제46항 내지 제54항 중 어느 한 항에 있어서, 약제로서 사용하기 위한, 재조합 아밀라제; 또는 조성물.
64. 제1항 내지 제34항 및 제46항 내지 제54항 중 어느 한 항에 있어서, 영양 보충제로서 사용하기 위한, 재조합 아밀라제; 또는 조성물.
65. 제1항 내지 제34항 및 제46항 내지 제54항 중 어느 한 항에 있어서, 췌장 기능 부전의 치료 또는 증상의 예방에 사용하기 위한, 재조합 아밀라제; 또는 조성물.