KR20100085083A - 섬유 가공물 및 이의 제조법 - Google Patents

섬유 가공물 및 이의 제조법 Download PDF

Info

Publication number
KR20100085083A
KR20100085083A KR1020107009713A KR20107009713A KR20100085083A KR 20100085083 A KR20100085083 A KR 20100085083A KR 1020107009713 A KR1020107009713 A KR 1020107009713A KR 20107009713 A KR20107009713 A KR 20107009713A KR 20100085083 A KR20100085083 A KR 20100085083A
Authority
KR
South Korea
Prior art keywords
treatment
fiber
transglutaminase
washing
wheat protein
Prior art date
Application number
KR1020107009713A
Other languages
English (en)
Inventor
미쓰오 우에다
게이이치 요코야마
노리키 니오
Original Assignee
아지노모토 가부시키가이샤
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 아지노모토 가부시키가이샤 filed Critical 아지노모토 가부시키가이샤
Publication of KR20100085083A publication Critical patent/KR20100085083A/ko

Links

Classifications

    • DTEXTILES; PAPER
    • D06TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06MTREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
    • D06M16/00Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
    • D06M16/003Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
    • DTEXTILES; PAPER
    • D06TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06MTREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
    • D06M15/00Treating fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, with macromolecular compounds; Such treatment combined with mechanical treatment
    • D06M15/01Treating fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, with macromolecular compounds; Such treatment combined with mechanical treatment with natural macromolecular compounds or derivatives thereof
    • D06M15/15Proteins or derivatives thereof
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10TTECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER US CLASSIFICATION
    • Y10T428/00Stock material or miscellaneous articles
    • Y10T428/249921Web or sheet containing structurally defined element or component
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10TTECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER US CLASSIFICATION
    • Y10T428/00Stock material or miscellaneous articles
    • Y10T428/29Coated or structually defined flake, particle, cell, strand, strand portion, rod, filament, macroscopic fiber or mass thereof
    • Y10T428/2913Rod, strand, filament or fiber
    • Y10T428/2933Coated or with bond, impregnation or core

Landscapes

  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Treatments For Attaching Organic Compounds To Fibrous Goods (AREA)
  • Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

섬유에 소맥 단백질 부분 가수분해물을 부착시킨 후, 트랜스글루타미나제를 작용시킴으로써, 강도, 흡수성이 우수하고, 세탁 내구성을 갖는 섬유 가공물이 수득된다.

Description

섬유 가공물 및 이의 제조법{Processed fiber product, and method for production thereof}
본 발명은 트랜스글루타미나제와 단백질, 펩타이드를 사용하는 섬유 가공물 및 이의 제조법에 관한 것이다.
의료(衣料)용의 섬유 기질(基質)은 1950년대에 출현한 폴리에스테르를 마지막으로, 그 이래 현저한 신규 섬유 기질이 개발되고 있지 않다. 1950년대 이후는, 섬유 기질 그 자체의 성질에 불충분한 점이 있으면, 방사 등의 섬유화시에 연구를 더하거나, 화학 가공으로 나중에 기능을 부가하는 소위 섬유 가공 등이 실시되고 있다. 면의 주름방지성의 개선이나, 양모의 수축 방지, 나일론이나 폴리에스테르 표면의 반짝임이나 미끈거림을 화학적으로 개선하는 가공 등이 보급되고 있다.
1990년대에 이르러, 천연 섬유를 타겟으로 하여, 천연 섬유의 의료 재료로서의 결점을, 효소를 이용하여 보강하고자 하는 소위 효소 가공이 발전해 왔다. 면을 대표로 하는 셀룰로스 섬유를 대상으로 하여, 셀룰로스 가수분해 효소에 의해 셀룰로스 표면을 일부 가수분해하여, 보다 부드럽고 촉감이 좋은 섬유를 수득하는 가공이나, 양모를 대상으로 하여, 양모의 큐티클 표면(cuticle surface)을 단백 가수분해 효소에 의해 일부 가공하여, 양모의 세탁 수축을 개선하는 가공 등이 검토되어 왔고, 일부 실용화에 이르고 있다. 또한, 동일한 가공에 있어서, 합성 섬유도 대상이 되고 있다. 본래 기질로는 될 수 없다고 생각되어 온 합성 고분자라도, 효소가 일부 작용하는 것이 밝혀져, 나일론이나 아크릴, 폴리에스테르 등을 대상으로 하여, 효소로 표면을 가공하는 시도가 시작되고 있다.
그러나, 효소의 섬유 가공으로의 응용은 매우 활발해지고 있는 한편, 상기의 가공에 이용되는 효소의 대부분이 가수분해 효소로, 섬유 기질의 표면을 적절히 깍아내는 가공 이외의 작용은 기대할 수 없어 용도나 기능에 큰 제한이 있다. 섬유 기질에 본래 가지고 있지 않은 기능을 갖도록 기대하기 위해서는, 가수분해 효소가 아니라, 화학 결합 반응을 촉매하는 효소의 활용이 요망되고 있다.
트랜스글루타미나제는 상기와 같은 요망을 충족시킬 수 있는 매력적인 효소의 하나이며, 단백질 중의 글루타민 잔기와 리신 잔기를 결합시키거나, 또는 글루타민 잔기에 1급 아민을 도입시키는 작용을 촉매하는 것으로, 폴리아미드계의 섬유 기질에 작용하여 능동적으로 새로운 기능을 부여하는 가공에 이용할 수 있을 가능성이 높은 효소이다. 실제로, 섬유 분야에 있어서도, 이미 양모 섬유를 주체로 하여, 트랜스글루타미나제를 이용한 새로운 가공법이 여러건 제안되어 있다.
트랜스글루타미나제는 글루타민과 리신을 결합시키는 반응을 촉매하기 때문에, 글루타민과 리신 잔기, 또는 그 유사 잔기를 갖는 섬유 기질에 작용하는 것을 기대할 수 있다. 실제로, 양모를 타겟으로 하여, 트랜스글루타미나제로 처리하면, 양모 기질 내의 글루타민 잔기와 리신 잔기가 효소 촉매 반응에 의해 가교되어, 양모의 강도가 증가되는 것 등의 효과가 밝혀져 있다[참조: Enzyme and Microbial Technology 34 (2004) p 64-72].
상기와 같은 작용은, 지금까지 실용화를 위해 검토되어 온 셀룰로스 가수분해 효소나, 단백질 가수분해 효소의 이용에서는 도저히 기대할 수 없는 새로운 기능 부여 가공으로서, 금후의 발전을 기대할 수 있는 것이다. 그러나, 상기와 같은 가공은 섬유 기질에 글루타민 및 리신 양자의 잔기를 동시에 함께 가지고 있는 것이 필요하여, 적용할 수 있는 섬유 기질이 양모 등, 일부의 천연 섬유로 한정되어버린다.
견이나 나일론 등의 양모 이외의 폴리아미드 섬유에서는 트랜스글루타미나제가 작용하는 글루타민 및 리신 잔기, 또는 유사한 잔기가 충분량 존재하지 않고, 가령 그대로 트랜스글루타미나제로 처리를 해도 가교 반응을 기대할 수 없다. 이러한 기질에 대해 트랜스글루타미나제를 사용하여 결합 또는 가교 반응을 기대하기 위해서는, 부족한 반응성 잔기를 많이 가진 제3 성분을 부가할 필요가 있다. 예를 들면, 견 섬유 기질을 예로 들면, 견에는 리신 잔기도 글루타민 잔기도 함유량이 매우 적기 때문에, 그대로는 트랜스글루타미나제로 처리해도 상호 반응의 가능성이 낮지만, 글루타민이나 리신을 많이 포함한 펩타이드를 미리 견에 처리해 두고, 이들을 트랜스글루타미나제로 일괄하여 처리하면, 반응에 관여할 수 있는 잔기의 밀도가 증가하여, 섬유 기질과 제3 성분이 함께 결합되어, 결과로서 효과적인 가교 반응이 일어나는 것을 기대할 수 있다. 또한, 도입하는 제3 성분에, 다양한 기능성의 재료를 미리 부가해 두면, 섬유 기질에 효소 촉매 반응을 이용하여 효과적으로 기능성 물질을 도입할 수 있을 가능성도 나온다.
또한, 나일론 등의 합성 섬유 기질이라도, 트랜스글루타미나제의 기질이 될 수 있는 반응성 잔기가 있으면, 제3 성분의 첨가로 합성 섬유 기질의 잔기와 제3 성분이 반응할 가능성을 기대할 수 있고, 견의 경우와 같이, 제3 성분을 개재한 가교 반응이나, 효율적인 기능성 물질의 도입도 가능해질 수 있다.
이러한 관점에서, 젤라틴을 폴리에스테르 표면에 코팅하는 방법[참조: 일본 공개특허공보 제(평)9-3772호]이 제안되었고, 젤라틴을 코팅함으로써 투습도, 흡습도가 높은 섬유가 수득되는 것이 개시되어 있다. 이 방법에서는, 제막성의 관점에서 트랜스글루타미나제를 포함하는 고농도(30wt%)의 젤라틴 수용액을 폴리에스테르 표면에 코팅하고 있지만, 도포 중에 코팅 처리액이 겔화되거나, 도포에 사용하는 나이프 코터(knife coater) 위에서 굳어질 우려가 높아 고농도의 젤라틴 수용액을 코팅하는 것은 실용적인 방법이 아니라고 생각된다. 또한, 피막 내구성도 90℃의 열탕 중에서의 용해 유무를 확인하고 있을 뿐이며, 세탁 등의 실용적인 처리를 실시한 후에도 효과가 보지되는지 여부가 개시되어 있지 않다.
고농도 젤라틴 수용액을 사용하는 폐해를 회피하기 위해서, 트랜스글루타미나제를 포함하는 3wt% 젤라틴 수용액을 폴리에스테르에 침지하는 방법[참조: 일본 공개특허공보 제(평)9-3773호]이 제안되어 있지만, 피막 내구성도 90℃의 열탕 중에서의 용해 유무를 확인하고 있을 뿐이며, 세탁 등의 실용적인 처리를 실시한 후에도 효과가 보지되는지 여부가 개시되어 있지 않다.
이러한 방법에 의해, 섬유를 고농도의 젤라틴으로 피복하는 것이, 섬유의 투습도, 흡습도를 향상시키는 효과가 있는 것은 나타나 있지만, 세탁 내구성이 부족하고, 흡수성이나 흡습성이 지속되지 않는다고 하는 것이 실정이었다.
발명의 개시
본 발명은, 이러한 현재 상황을 감안하여 이루어진 것이며, 상기 배경 기술의 결점을 해소하여, 강도, 흡수성이 우수하고, 세탁 내구성을 갖는 섬유를, 간편하고 저비용으로 제조하는 방법을 제공하는 것을 목적으로 하는 것이다.
본 발명자들은 상기 과제를 해결하기 위해 예의 연구를 거듭한 결과, 소맥 단백질(wheat protein) 부분 가수분해물을 사용하는 방법을 밝혀내고, 본 발명에 도달하였다. 즉, 본 발명은 이하와 같다.
(1) 소맥 단백질 부분 가수분해물을 섬유 표면에 부착시킨 후, 트랜스글루타미나제를 작용시켜서 수득되는 섬유 가공물.
(2) 상기 항목 (1)에 있어서, 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 소맥 단백질을 효소 처리 또는 산 처리 또는 알칼리 처리하여 수득된 것인 섬유 가공물.
(3) 상기 항목 (1) 또는 (2)에 있어서, 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 평균 분자량이 700 내지 50000의 것인 섬유 가공물.
(4) 소맥 단백질 부분 가수분해물을 섬유 표면에 부착시킨 후, 트랜스글루타미나제를 작용시키는 것을 특징으로 하는 섬유 가공물의 제조법.
(5) 상기 항목 (4)에 있어서, 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 소맥 단백질을 효소 처리 또는 산 처리 또는 알칼리 처리하여 수득된 것인 제조법.
(6) 상기 항목 (4) 또는 (5)에 있어서, 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 평균 분자량이 700 내지 50000의 것인 제조법.
본 발명에 있어서, 소맥 단백질 부분 가수분해물이란, 소맥 글루텐 단백질을, 효소, 산, 알칼리 등으로 적절하게 부분적으로 가수분해한 것을 의미하고, 가수분해 처리되지 않은 소맥 단백질이나, 아미노산까지 과도하게 가수분해가 진행된 단백질 가수분해물은 포함되지 않는다. 시판 중인 효소 부분 가수분해 소맥 글루텐 단백질(예를 들면, DMV사 제조의 WGE80GPU)을 그대로 사용해도 되며, 소맥 글루텐을 적절한 단백질 가수분해 효소로 분해함으로써 조제하는 것도 가능하다. 또한, 산 부분 가수분해 소맥 글루텐 단백질, 알칼리 부분 가수분해 소맥 글루텐 단백질도 사용할 수 있다. 소맥 단백질 부분 가수분해물의 평균 분자량은 700 내지 50,000Da가 바람직하고, 3,000 내지 40,000Da가 보다 바람직하고, 5,000 내지 30,000Da 정도가 특히 바람직하다.
소맥 단백질 부분 가수분해물을 섬유 표면에 부착시키는 방법은 특별히 한정되지 않지만, 예를 들면, 소맥 단백질 부분 가수분해물을 물 등의 용매와 용해 또는 분산시킨 용액에 섬유를 침지시키거나, 또는 섬유에 소맥 단백질 부분 가수분해물을 도포 또는 분무하는 등이 일례이다. 소맥 단백질 부분 가수분해물이 섬유를 형성하는 실다발(絲束)의 단섬유 필라멘트 또는 스테이플의 틈 및 표면 중 어느 하나에 적어도 존재하고 있으면 되며, 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 실다발의 단섬유 필라멘트 또는 스테이플에 고착 또는 피복되어 있으면 된다.
소맥 단백질 부분 가수분해물을 물 등의 용매에 용해 또는 분산시킨 용액에 섬유를 침지하거나, 또는 섬유에 소맥 단백질 부분 가수분해물을 도포 또는 분무 할 때에 사용하는, 소맥 단백질 부분 가수분해물 용액의 농도는 1 내지 30g/L이 바람직하고, 비용, 작업성의 점에서 3 내지 10g/L이 보다 바람직하다.
섬유 표면에 부착시키는 소맥 단백질 부분 가수분해물의 양은, 섬유 1g당 0.1 내지 3g이 바람직하고, 비용, 작업성의 점에서 0.3 내지 1g이 보다 바람직하다.
본 발명에 사용되는 트랜스글루타미나제(이하, TG라고 표기하는 경우가 있다)는, EC2.3.2.13에 속하는 아실 전이 효소이며, 단백질이나 펩타이드 중의 글루타민 잔기를 공여체, 리신 잔기를 수용체로 하는 아실 전이 반응을 촉매하는 활성을 갖는 효소이다. 포유 동물 유래의 것, 어류 유래의 것, 미생물 유래의 것 등, 다양한 기원의 것이 알려져 있다. 본 발명에서 사용하는 효소는 이 활성을 가지고 있는 효소이면 상관없으며, 그 기원으로서는 어느 것이라도 상관없다. 또한, 재조합 효소라도 상관없다. 예를 들면, 방선균(actinomycetes) 유래[참조: 일본 특허공보 제2572716호], 고초균 유래[참조: 일본 특허공보 제3873408호] 등의 미생물 유래의 것을 들 수 있다. 또한, 모르모트 간장(liver) 유래의 것[참조: 일본 특허공보 제1689614호], 미생물 유래의 것[참조: 국제공개공보 제W0 96/06931호], 소 혈액, 돼지 혈액 등의 동물 유래의 것, 연어, 참돔 등의 물고기 유래의 것[참조; 세키 외, 일본수산학회지, 1990, 56, 125-132], 굴 유래의 것[참조: 미국 특허 제5736356호] 등을 들 수 있다. 이밖에, 유전자 재조합에 의해 제조되는 것[참조: 일본 특허 제3010589호, 일본 공개특허공보 제(평)11-75876호, 국제공개공보 제WO 01/23591호, 국제공개공보 제WO 02/081694공보, 국제공개공보 제WO 2004/078973호], 내열성이 향상된 디설피드 결합 도입 트랜스글루타미나제[참조: 국제공개공보 제WO 2008/099898호] 등을 들 수 있다.
아지노모토 가부시키가이샤로부터 「악티바」TG라는 상품명으로 시판되고 있는 미생물 유래의 트랜스글루타미나제가 본 발명에서 사용하는 트랜스글루타미나제의 일례이다.
트랜스글루타미나제를 작용시키는 방법은, 섬유를 소맥 단백질 부분 가수분해물과 TG를 포함하는 용액에 침지하는 방법, 또는 섬유를 소맥 단백질 부분 가수분해물 용액에 침지한 후, TG 용액에 침지하는 방법을 예로서 들 수 있다. 소맥 단백질 부분 가수분해물과 TG를 포함하는 용액, 또는 TG 용액은, TG의 효소 반응성과 안정성의 관점에서 pH는 4 내지 12가 바람직하고, 5 내지 8이 보다 바람직하다.
효소의 반응 시간은, 효소가 기질 물질에 작용하는 것이 가능한 시간이면 특별히 상관없으며, 매우 짧은 시간이라도 반대로 장시간 작용시켜도 상관없지만, 현실적인 작용 시간으로서는 5분 내지 24시간이 바람직하다. 또한, 반응 온도에 관해서도 효소가 활성을 유지하는 범위이면 어느 온도라도 상관없지만, 현실적인 온도로서는 0 내지 80℃에서 작용시키는 것이 바람직하다.
TG의 최적 첨가량은 소맥 단백질 부분 가수분해물과 TG를 포함하는 용액, 또는, TG 용액에 있어서의 TG 농도는, 10 내지 3000U/L, 바람직하게는 100 내지 3000U/L, 보다 바람직하게는 1000 내지 3000U/L이 적정하지만, 섬유의 종류, TG 반응 시간, TG 반응 온도 등에 따라 적절히 조정할 수 있다. 한편, 3000U/L을 초과하는 경우도 효과는 있지만, 비용에 걸맞을 정도는 아니다.
TG의 첨가량은 섬유 1g에 대해 1 내지 300U가 바람직하고, 소맥 단백질 부분 가수분해물 1g에 대해 1 내지 300U가 바람직하지만, 섬유의 종류, TG 반응 온도 등에 따라 적절히 조정할 수 있다.
한편, 효소 활성에 관해서는 벤질옥시카르보닐-L-글루타미닐글리신과 하이드록실아민을 기질로 하여 반응을 실시하고, 생성된 하이드록삼산을 트리클로로아세트산 존재하에서 철 착체를 형성시킨 후 525nm의 흡광도를 측정하고, 하이드록삼산의 양을 검량선으로 구한 활성을 산출한다. 37℃, pH 6.0으로 1분 동안에 1μmol의 하이드록삼산을 생성하는 효소량을 1U로 정의하였다.
본 발명에 의한 섬유 가공물이란, 양모, 견, 면 등의 천연 섬유, 나일론, 폴리에스테르, 아크릴 등의 합성 섬유 및 이들의 혼방, 혼편, 혼직에 의해 작성된 것을 말한다. 양모, 견 등의 단백질계 섬유, 나일론 등의 폴리아미드계의 섬유에서는 트랜스글루타미나제 반응에 의해, 그 말단 아미노기도 가교 결합에 관여하기 때문에 섬유와 단백질의 접착성이 더욱 향상된다.
발명을 실시하기 위한 최량의 형태
이하에 실시예를 들어, 본 발명을 더욱 상세하게 설명한다. 본 발명은, 이러한 실시예에 의해 조금도 한정되지 않는다.
실시예 1
실시예 중에 사용한 단백질 및 효소는 다음의 것을 사용하였다.
단백질
글루타민 펩타이드 A: 소맥 글루텐 단백질 부분 가수분해물, DMV사 제조의 WGE80GPU(평균 분자량 9,650D)
글루타민 펩타이드 B: 소맥 글루텐 단백질 부분 가수분해물 B: DMV사 제조의 WGE80GPA(평균 분자량 660D)
젤라틴 A: 키시다가가쿠 제조의 소 유래 알칼리 처리 젤라틴
효소
트랜스글루타미나제(EC2.3.2.13)
효소 기원: 방선균 스트렙토마이세스·모바라엔시스 유래
효소 활성: 1000유닛/g
견 포백(silk fabric)(JIS L 0803 견 2-1호 첨부 백포(白布), 평견)을 1g 정도 취하여, 글루타민 펩타이드(A, B 2종류), 젤라틴 A를, 각각 포백의 중량과 동량(1g) 포함하는 수용액 100ml 중에서 40℃에서 각각 1시간 동안 흡진(exhaustion) 처리를 실시하였다. 그리고 글루타민 펩타이드, 젤라틴 흡진 처리후의 견 포백을 건조후, 트랜스글루타미나제 10mg을 포함하는 100ml의 트리스염산 완충액(pH 7) 중에서 (100U/L), 40℃에서 1시간 동안 효소 처리를 실시하여 건조시켰다(대조군으로서, 단백질 흡진 처리를 하지 않은 견 포백에도 TG 처리를 실시하였다).
처리후의 견 포백의 인렬 강도의 측정은, JIS L 1096에 준거하여, 펜듈럼법(Pendulum method)으로 실시하고, 경사를 절단하는 방향의 인렬 강도(단위: 뉴턴 N)를 측정하였다. 또한, 상기 처리에 의한 견 포백의 강도가 반복 수세에 의해 어느 정도 영향을 받는지를 조사하기 위해서, 상기 처리후의 견 포백을 증류수 1리터, 40℃에서 교반기로 10분간의 교반을 3회 반복하여 수세 처리를 실시하였다. 그리고, 그 포백을 건조후, 이미 서술한 방법과 같은 방법으로 인렬 강도를 측정하였다.
표 1에 기재하는 바와 같이, 글루타민 펩타이드 A, B, 젤라틴 A를 흡진 처리한 전부에 있어서, 견 섬유의 강도 증가가 나타났지만, 세탁 후에도 강도가 보지되며, 강도 증가가 가장 컸던 것은 글루타민 펩타이드 A이었다. 이것으로부터, 글루타민 펩타이드 A는, 트랜스글루타미나제 반응에 의해, 견 포백 표면에 강고하게 부착되어 있는 것이 명확해졌다. 한편, 젤라틴을 사용한 경우는, 충분한 인렬 강도가 수득되지 않고, 일본 공개특허공보 제(평)9-3773호에 개시되어 있는 방법과 비교하여, 소맥 단백질 부분 가수분해물을 사용하는 본 발명의 방법은 현저한 효과를 나타내었다.
Figure pct00001
실시예 2
단백질의 종류, 분자량의 영향을 검토하기 위해서, 실시예 1에 사용한 것 이외의 하기의 단백질을 사용하여 실험을 실시하였다.
단백질
글루타민 펩타이드 C: 소맥 글루텐 단백질 부분 가수물, 아미람사 제조의 SWP500(SDS-PAGE로부터 추정한 분자량 5,000 내지 30,000D)
글루타민 펩타이드 D: 소맥 글루텐 단백질 부분 분해물, 자작(self-prepared)(평균 분자량3,000D)
글루타민 펩타이드 E: 소맥 글루텐 단백질 부분 분해물, 카타야마가가쿠고교켄큐쇼사 제조의 글루펄(GLUPAL) 30(산, 알칼리 가수분해, 분자량 40,000 내지 50,000D)
글루타민 펩타이드 D에 관해서는, 소맥 글루텐을 프로테아제(바실러스·아밀로리퀘파시엔스 MRP 단백)로 부분 가수분해하여, 평균 분자량 3000D까지 분해하였다. 반응 종료후, 불용물을 제거하고, 스프레이드라이로 건조시킴으로써 분말을 조제하였다.
견 포백(JIS L 0803 견 2-1호 첨부 백포, 평견)을 1g 정도 취하여, 글루타민 펩타이드(3종류)를 각각 포백의 중량과 동량(1g) 포함하는 수용액 100ml 중에서 40℃에서 각각 1시간 동안 흡진 처리를 실시하였다. 그리고, 글루타민 펩타이드 흡진 처리후의 견 포백을 건조후, 트랜스글루타미나제 40mg을 포함하는 400ml의 트리스염산 완충액(pH 7) 중에서(100U/L), 40℃에서 1시간 동안 효소 처리를 실시하고 건조시켰다. 처리후의 견 포백의 인렬 강도의 측정은, JIS L 1096에 준거하여, 펜듈럼법으로 실시하여, 경사를 절단하는 방향의 인렬 강도(단위: 뉴턴 N)를 측정하였다.
실시예 1의 결과와 함께, 표 2에 결과를 기재한다. 글루타민 펩타이드에 관해서는, 평균 분자량의 증가에 따라, 인렬 강도의 상승이 나타났다. 글루타민 펩타이드 C에 관해서는, 감촉이 매끄러워지는 효과도 나타났다. 글루타민 펩타이드 E에 관해서는, 산, 알칼리 가수분해물이지만, 인렬 강도의 상승이 나타났다.
Figure pct00002
실시예 3
단백질의 농도, 트랜스글루타미나제 농도의 영향을 검토하기 위해서, 실시예 2에서 사용한 글루타민 펩타이드 C를 사용하여 실험을 실시하였다.
견 포백(JIS L 0803 견 2-1호 첨부 백포, 평견)을 1g 정도 취하고, 글루타민 펩타이드 C를 포함하는 수용액 100ml 중에서 40℃에서 각각 1시간 동안 흡진 처리를 실시하였다. 그리고, 글루타민 펩타이드 C 흡진 처리후의 견 포백을 건조후, 트랜스글루타미나제를 포함하는 100ml의 트리스염산 완충액(pH 7) 중에서, 40℃에서 1시간 동안 효소 처리를 실시하고, 건조시켰다. 처리한 단백질 농도, 트랜스글루타미나제 농도는 표 3에 기재하였다. 처리후의 견 포백의 인렬 강도의 측정은, JIS L 1096에 준거하여, 펜듈럼법으로 실시하여, 경사를 절단하는 방향의 인렬 강도(단위: 뉴턴 N)를 측정하였다.
표 3에 결과를 기재한다. 단백질 농도에 관해서는, 1g/L 이상에서 현저한 효과가 수득되고, 농도가 증가함에 따라, 인렬 강도가 대폭 상승되었다. 트랜스글루타미나제 농도에 관해서는, 실험을 실시한 모든 농도에서 인렬 강도의 대폭적인 상승이 확인되었다.
Figure pct00003
실시예 4
폴리에스테르 포백(JIS L 0803 폴리에스테르 첨부 백포) 1g을 각각 채취하고, 글루타민 펩타이드 A, 또는 젤라틴 A를, 각각 포백의 중량과 동량(1g) 포함하는 수용액 100ml 중에서 40℃에서 각각 1시간 동안 흡진 처리를 실시하였다. 그리고, 글루타민 펩타이드 A, 젤라틴 A 흡진 처리후의 폴리에스테르 포백을 건조후, 트랜스글루타미나제 10mg을 포함하는 100ml의 트리스염산 완충액(pH 7) 중에서(100U/L), 40℃에서 1시간 동안 TG 처리를 실시하고, 건조시켰다(대조군으로서, 단백질 흡진 처리를 하지 않은 폴리에스테르 포백에도 효소 처리를 실시하였다).
처리후의 폴리에스테르 포백의 인렬 강도의 측정은, JIS L 1096에 준거하여, 펜듈럼법으로 실시하여, 경사를 절단하는 방향의 인렬 강도(단위: 뉴턴 N)를 측정하였다. 또한, 처리후의 포백의 표면 친수성의 변화를 평가하기 위해서, JIS L 1907 적가법에 기초하는 흡수성 시험을 실시하였다. 이러한 적가법에서는, 물 적가 1분 후의 물방울 침투 면적(단위: ㎠)을 계측하였다. 또한, 상기 처리에 의한 폴리에스테르 포백의 표면 친수성이, 반복 세탁에 의해 어느 정도 영향을 받는지를 조사하기 위해서, 상기 처리후의 포백을 JIS L 0844 A-2법(40℃, 세제 5g/L, 교반 42rpm, 30분)의 조건에 따라, 반복 세탁 시험을 실시하였다. 반복 세탁은, 1회째는 세제를 첨가한 조건으로, 또 2회째는 세제 없는 조건으로 실시하였다. 그리고, 그 세탁후의 포백을 건조후, 이미 서술한 방법과 같은 방법으로 표면 친수성을 측정하였다.
표 4에 기재하는 바와 같이, 글루타민 펩타이드 A를 흡진 처리한 폴리에스테르 포백은, 인렬 강도가 향상되었다. 또한, 글루타민 펩타이드 A, 젤라틴 A를 흡진 처리한 폴리에스테르 포백은, 표면 친수성이 대폭 향상되지만, 세탁 시험 후에도 표면 친수성을 보지하고 있는 것은, 글루타민 펩타이드 뿐이었다. 글루타민 펩타이드 A를 폴리에스테르 표면에 부착시키고 TG를 작용시킴으로써, 세탁 후에도 표면 친수성이 향상되는 것이 확인되었다. 폴리에스테르의 유일하다고도 할 수 있는 결점은, 물(땀)을 흡수하지 않는 것이며, 이 결점을 보완하기 위해서, 면과의 혼방으로 하는 경우가 많지만, 본 발명에 의하면 표면 침수성을 향상시킬 수 있기 때문에, 폴리에스테르의 결점이 개선되는 것이 시사되었다.
한편, 젤라틴을 사용한 경우는, 충분한 인렬 강도, 물방울 침투 면적이 수득되지 않으며, 일본 공개특허공보 제(평)9-3773호에 개시되어 있는 방법과 비교하여, 소맥 단백질 부분 가수분해물을 사용하는 본 발명의 방법은 현저한 효과를 나타내었다.
Figure pct00004
실시예 5
나일론 포백(JIS L 0803 나일론 첨부 백포) 1g을 각각 채취하고, 글루타민 펩타이드 A, 또는 젤라틴 A를, 각각 포백의 중량과 동량(1g) 포함하는 수용액 100ml 중에서 40℃에서 각각 1시간 동안 흡진 처리를 실시하였다. 그리고, 글루타민 펩타이드 A, 젤라틴 A 흡진 처리후의 나일론 포백을 건조후, 트랜스글루타미나제 10mg을 포함하는 100ml의 트리스염산 완충액(pH 7) 중에서(100U/L), 40℃에서 1시간 동안 TG 처리를 실시하고, 건조시켰다(대조군으로서, 단백질 흡진 처리를 하지 않은 나일론 포백에도 효소 처리를 실시하였다).
처리후의 나일론 포백의 인렬 강도의 측정은, JIS L 1096에 준거하고, 펜듈럼법으로 실시하여 경사를 절단하는 방향의 인렬 강도(단위: 뉴턴 N)를 측정하였다. 또한, 처리후의 포백의 표면 친수성의 변화를 평가하기 위해서, JIS L 1907 적가법에 기초하는 흡수성 시험을 실시하였다. 이 적가법에서는, 물 적가 1분 후의 물방울 침투 면적(단위: ㎠)을 계측하였다. 또한, 상기 처리에 의한 나일론 포백의 표면 친수성이, 반복 세탁에 의해 어느 정도 영향을 받는지를 조사하기 위해서, 상기 처리후의 포백을 JIS L 0844 A-2법(40℃, 세제 5g/L, 교반 42rpm, 30분)의 조건에 따라, 반복 세탁 시험을 실시하였다. 반복 세탁은, 1회째는 세제를 가한 조건으로, 또한 2회째는 세제 없는 조건으로 실시하였다. 그리고, 그 세탁후의 포백을 건조후, 이미 서술한 방법과 같은 방법으로 표면 친수성을 측정하였다.
표 5에 기재하는 바와 같이, 글루타민 펩타이드 A, 젤라틴 A를 흡진 처리한 나일론 포백은, 인렬 강도가 향상되었다. 또한, 글루타민 펩타이드 A, 젤라틴 A를 흡진 처리한 폴리에스테르 포백은, 표면 친수성이 향상되지만, 글루타민 펩타이드 A쪽이 4배 이상의 물방울 침투 면적을 나타내었다. 또한, 세탁 시험 후에도 표면 친수성을 보지하고 있는 것은, 글루타민 펩타이드 뿐이었다. 글루타민 펩타이드 A를 나일론 표면에 부착시키고 TG를 작용시킴으로써, 세탁 후에도 표면 친수성이 향상되는 것이 확인되었다. 한편, 젤라틴을 사용한 경우는, 충분한 물방울 침투 면적이 수득되지 않고, 일본 공개특허공보 제(평)9-3773호에 개시되어 있는 방법과 비교하여, 소맥 단백질 부분 가수분해물을 사용하는 본 발명의 방법은 현저한 효과를 나타내었다.
Figure pct00005
실시예 6
폴리에스테르 포백(JIS L 0803 폴리에스테르 첨부 백포) 1.25g을 각각 채취하고, 글루타민 펩타이드 A를, 포백의 중량과 동량(1.25g) 포함하는 수용액 200ml 중에서 40℃에서 각각 1시간 동안 흡진 처리를 실시하였다. 그리고, 펩타이드 흡진 처리후의 폴리에스테르 포백을 건조후, 트랜스글루타미나제 200mg을 포함하는 200ml의 트리스염산 완충액(pH 7) 중에서(1000U/L), 40℃에서 1시간 동안 TG 처리를 실시하고, 건조시켰다(대조군으로서, 단백질 흡진 처리, 효소 처리를 하지 않은 것, 단백질 흡진 처리만 한 것도 실시하였다).
상기 처리후의 포백을 JIS L 0844 A-2법(40℃, 세제 5g/l, 교반 42rpm, 30분)의 조건에 따라, 반복 세탁 시험을 실시하였다. 세탁은, 세제를 첨가한 조건으로 실시한 후, 세제 없는 조건으로 세정을 실시하고, 자연 건조시키는 공정을 1회로 하였다. 세탁 전, 세탁 1회 후, 세탁 5회 후, 세탁 10회 후에, JIS L 1907 적가법에 기초하는 흡수성 시험을 실시하였다. 이 적가법에서는, 물 적가 1분 후의 물방울 침투 면적(단위: ㎠)을 계측하였다.
표 6에 결과를 기재한다. 글루타민 펩타이드 A로만 처리하고 트랜스글루타미나제 처리를 하지 않은 것은, 세탁 5회 후에는 효과가 없어져 있었다. 이것에 대해, 글루타민 펩타이드 A와 트랜스글루타미나제로 처리를 실시한 것은, 세탁 10회 후도 효과를 보지하고 있었다.
Figure pct00006
실시예 7
단백질의 농도, 트랜스글루타미나제의 농도의 영향을 검토하기 위해서, 글루타민 펩타이드 A를 사용하여 실험을 실시하였다.
폴리에스테르 포백(JIS L 0803 폴리에스테르 첨부 백포) 1.25g을 채취하고, 글루타민 펩타이드 A를, 포백의 중량과 동량(1.25g), 또는, 10분의 1(0.125g) 포함하는 수용액 200ml 중에서 40℃에서, 각각 1시간 동안 흡진 처리를 실시하였다. 그리고, 펩타이드 흡진 처리후의 폴리에스테르 포백을 건조시킨 후, 트랜스글루타미나제를 각각, 2000mg 또는 200mg을 포함하는 200ml의 트리스염산 완충액(pH 7) 중에서(각각, 10000U/L, 1000U/L), 40℃에서 1시간 동안 TG 처리를 실시하고, 건조시켰다(대조군으로서, 단백질 흡진 처리만하고, 효소 처리하지 않은 것도 실시하였다).
상기 처리후의 포백을 JIS L 0844 A-2법(40℃, 세제 5g/L, 교반 42rpm, 30분)의 조건에 따라, 반복 세탁 시험을 실시하였다. 세탁은, 세제를 첨가한 조건으로 실시한 후, 세제 없는 조건으로 세정을 실시하고, 자연 건조시키는 공정을 1회로 하였다. 세탁 전, 세탁 1회 후, 세탁 5회 후, 세탁 10회 후에, JIS L 1907 적가법에 기초하는 흡수성 시험을 실시하였다. 이 적가법에서는, 물 적가 1분 후의 물방울 침투 면적(단위: ㎠)을 계측하였다.
표 7에 결과를 기재한다. 효소 농도를 10배로 한 경우, 펩타이드 농도를 10분의 1로 한 경우, 어느 경우도 세탁 10회 후까지 효과를 보지하고 있었다.
Figure pct00007
실시예 8
폴리에스테르 포백(JIS L 0803 폴리에스테르 첨부 백포) 1.25g을 채취하고, 포백의 중량과 동량(1.25g)의 글루타민 펩타이드 A와 트랜스글루타미나제 1000mg을 포함하는 100ml의 트리스염산 완충액(pH 7) 중에서(10000U/L), 40℃에서 1시간 동안 글루타민 펩타이드의 흡진 처리와 트랜스글루타미나제 처리를 동시에 실시하였다.
상기 처리후의 포백을 JIS L 0844 A-2법(40℃, 세제 5g/L, 교반 42rpm, 30분)의 조건에 따라, 반복 세탁 시험을 실시하였다. 세탁은, 세제를 첨가한 조건으로 실시한 후, 세제 없는 조건으로 세정을 실시하고, 자연 건조시키는 공정을 1회로 하였다. 세탁 전, 세탁 1회 후, 세탁 5회 후, 세탁 10회 후에, JIS L 1907 적가법에 기초하는 흡수성 시험을 실시하였다. 이 적가법에서는, 적가 1분 후의 물방울 침투 면적(단위: ㎠)을 계측하였다.
표 8에 결과를 기재한다. 글루타민 펩타이드 A의 흡진 처리와 트랜스글루타미나제 처리를 동시에 실시해도, 세탁 10회 후에도 효과를 보지하고 있었다.
Figure pct00008
산업상의 이용 가능성
본 발명에 의하면, 강도가 향상되고, 흡수성이 우수한 섬유 가공물을 간편하고 저비용으로 수득할 수 있기 때문에, 섬유 공업 분야에 있어서 매우 유용하다.

Claims (6)

  1. 소맥 단백질(wheat protein) 부분 가수분해물을 섬유 표면에 부착시킨 후, 트랜스글루타미나제를 작용시켜서 수득되는, 섬유 가공물.
  2. 제1항에 있어서, 상기 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 소맥 단백질을 효소 처리 또는 산 처리 또는 알칼리 처리하여 수득된 것인, 섬유 가공물.
  3. 제1항 또는 제2항에 있어서, 상기 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 평균 분자량이 700 내지 50000인 것인, 섬유 가공물.
  4. 소맥 단백질 부분 가수분해물을 섬유 표면에 부착시킨 후, 트랜스글루타미나제를 작용시키는 것을 특징으로 하는, 섬유 가공물의 제조법.
  5. 제4항에 있어서, 상기 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 소맥 단백질을 효소 처리 또는 산 처리 또는 알칼리 처리하여 수득된 것인, 제조법.
  6. 제4항 또는 제5항에 있어서, 상기 소맥 단백질 부분 가수분해물이, 평균 분자량이 700 내지 50000인 것인, 제조법.
KR1020107009713A 2007-11-19 2008-11-18 섬유 가공물 및 이의 제조법 KR20100085083A (ko)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JPJP-P-2007-299808 2007-11-19
JP2007299808 2007-11-19

Publications (1)

Publication Number Publication Date
KR20100085083A true KR20100085083A (ko) 2010-07-28

Family

ID=40667606

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR1020107009713A KR20100085083A (ko) 2007-11-19 2008-11-18 섬유 가공물 및 이의 제조법

Country Status (6)

Country Link
US (1) US20100203314A1 (ko)
EP (1) EP2213785A4 (ko)
JP (1) JPWO2009066785A1 (ko)
KR (1) KR20100085083A (ko)
CN (1) CN101868575A (ko)
WO (1) WO2009066785A1 (ko)

Families Citing this family (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2012067201A1 (ja) * 2010-11-19 2012-05-24 大塚製薬株式会社 プロテオグリカン結合繊維製品及びその製造方法
CN103526577B (zh) * 2013-10-09 2015-07-15 南通大学 醋酸纤维的红色系保健功能染色方法
JP6889962B1 (ja) 2021-01-07 2021-06-18 ミテジマ化学株式会社 獣毛の改質方法

Family Cites Families (17)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6177650A (ja) 1984-09-25 1986-04-21 加藤 明彦 セメントを利用する人工骨材の増強方法
JP2572716B2 (ja) 1987-03-04 1997-01-16 味の素株式会社 新規なトランスグルタミナーゼ
JPS6453964A (en) * 1987-08-24 1989-03-01 Dainippon Printing Co Ltd Locating cap for grooved shaft
US5736356A (en) 1994-01-28 1998-04-07 Ajinomoto Co., Inc. Transglutaminase originating from Crassostrea gigas
WO1996006931A1 (en) 1994-08-26 1996-03-07 Novo Nordisk A/S Microbial transglutaminases, their production and use
DE19502168C1 (de) * 1995-01-25 1996-06-27 Henkel Kgaa Verfahren zur Herstellung von Weizenproteinhydrolysaten
JPH093772A (ja) 1995-06-15 1997-01-07 Toray Ind Inc 繊維構造物およびその製造方法
JPH093773A (ja) 1995-06-16 1997-01-07 Toray Ind Inc 繊維構造物およびその製造方法
JPH1053964A (ja) * 1996-08-07 1998-02-24 Toray Ind Inc 繊維構造物およびその製造方法
JPH1175876A (ja) 1997-07-04 1999-03-23 Ajinomoto Co Inc 新規な微生物トランスグルタミナーゼの製造法
JP3873408B2 (ja) 1997-11-07 2007-01-24 味の素株式会社 バチルス属細菌由来のトランスグルタミナーゼの製造法
CA2391961C (en) 1999-09-30 2008-12-02 Yoshimi Kikuchi Process for producing transglutaminase
US20030154555A1 (en) * 2000-07-10 2003-08-21 Martin Griffin Method for enzymatic treatment of textiles such as wool
EP1375664B1 (en) 2001-03-30 2009-11-04 Ajinomoto Co., Inc. Method for the secretion and production of protein
CN100381569C (zh) 2003-03-07 2008-04-16 味之素株式会社 微生物转谷氨酰胺酶的生产方法
EP1896650A4 (en) * 2005-06-17 2010-01-06 Univ Nebraska PROCESS FOR PRODUCING HIGH-QUALITY FIBERS FROM WHEAT PROTEINS AND PRODUCTS MADE FROM WHEAT PROTEIN FIBERS
KR101162049B1 (ko) 2007-02-15 2012-07-04 아지노모토 가부시키가이샤 디설파이드 결합 도입 트랜스글루타미나제

Also Published As

Publication number Publication date
EP2213785A1 (en) 2010-08-04
CN101868575A (zh) 2010-10-20
US20100203314A1 (en) 2010-08-12
EP2213785A4 (en) 2013-01-09
WO2009066785A1 (ja) 2009-05-28
JPWO2009066785A1 (ja) 2011-04-07

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP6600049B2 (ja) 有機汚染を安定に自己洗浄するためのポリマー改質酵素を含むコーティング
JP3626203B2 (ja) 染色されたデニムの複合糊抜及び「ストーンウォッシュ」方法
Srivastava et al. Immobilization of keratinase on chitosan grafted-β-cyclodextrin for the improvement of the enzyme properties and application of free keratinase in the textile industry
KR20000062296A (ko) 직물 가공용 증대된 셀룰라제 조성물
JP5964648B2 (ja) 有機汚染を安定に自己洗浄するためのポリマー改質酵素を含むコーティング
JPH09503032A (ja) 染色布帛の処理のための組成物および染色布帛の処理方法
CN1237200A (zh) 用于工业过程的获自褐色高温单孢菌的纤维素酶
CN1168705A (zh) 获得起球形成趋势降低的纤维素纺织物的方法
EP1579057A1 (en) A method of treating polyester fabrics
KR20100085083A (ko) 섬유 가공물 및 이의 제조법
AU2002309359B2 (en) Treatment of animal hair fibers with modified proteases
CN1136352C (zh) 羊毛纤维制品的易护理性能改性方法及其羊毛纤维制品
US11540994B2 (en) Removal of biological deposits
JP6889962B1 (ja) 獣毛の改質方法
JPH09273080A (ja) 水溶性蛋白質の繊維処理方法
JPH0598570A (ja) 繊維処理剤
WO1997011165A9 (en) Protease modified cellulase compositions
AU7363796A (en) Protease modified cellulase compositions
JPH093772A (ja) 繊維構造物およびその製造方法
JP3343600B2 (ja) タンパク素材処理剤
JP2002142760A (ja) ポリマーを含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法

Legal Events

Date Code Title Description
WITN Application deemed withdrawn, e.g. because no request for examination was filed or no examination fee was paid