JPWO2009066785A1 - 繊維加工物及びその製造法 - Google Patents
繊維加工物及びその製造法 Download PDFInfo
- Publication number
- JPWO2009066785A1 JPWO2009066785A1 JP2009542615A JP2009542615A JPWO2009066785A1 JP WO2009066785 A1 JPWO2009066785 A1 JP WO2009066785A1 JP 2009542615 A JP2009542615 A JP 2009542615A JP 2009542615 A JP2009542615 A JP 2009542615A JP WO2009066785 A1 JPWO2009066785 A1 JP WO2009066785A1
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- treatment
- fabric
- transglutaminase
- partial hydrolyzate
- fiber
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Classifications
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
- D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
- D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
- D06M15/00—Treating fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, with macromolecular compounds; Such treatment combined with mechanical treatment
- D06M15/01—Treating fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, with macromolecular compounds; Such treatment combined with mechanical treatment with natural macromolecular compounds or derivatives thereof
- D06M15/15—Proteins or derivatives thereof
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10T—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER US CLASSIFICATION
- Y10T428/00—Stock material or miscellaneous articles
- Y10T428/249921—Web or sheet containing structurally defined element or component
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10T—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER US CLASSIFICATION
- Y10T428/00—Stock material or miscellaneous articles
- Y10T428/29—Coated or structually defined flake, particle, cell, strand, strand portion, rod, filament, macroscopic fiber or mass thereof
- Y10T428/2913—Rod, strand, filament or fiber
- Y10T428/2933—Coated or with bond, impregnation or core
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Textile Engineering (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Treatments For Attaching Organic Compounds To Fibrous Goods (AREA)
- Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
繊維に小麦タンパク質部分加水分解物を付着させ後、トランスグルタミナーゼを作用させることにより、強度、吸水性に優れ、洗濯耐久性を有する繊維加工物が得られる。
Description
本発明はトランスグルタミナーゼとタンパク質、ペプチドを用いる繊維加工物及びその製造法に関するものである。
衣料用の繊維基質は1950年代に出現したポリエステルを最後として、それ以来顕著な新規繊維基質が開発されていない。1950年代以降は、繊維基質そのものの性質に不十分なところがあれば、紡糸などの繊維化の際に工夫を凝らすか、化学加工で後から機能を付加するいわゆる繊維加工などが行われている。綿の防しわ性の改善や、羊毛の収縮防止、ナイロンやポリエステルの表面の照り感やぬめり感を化学的に改善する加工などが普及している。
1990年代に至り、天然繊維をターゲットとして、天然繊維の衣料材料としての欠点を、酵素を利用して補おうとするいわゆる酵素加工が発展してきた。綿を代表とするセルロース繊維を対象としてセルロース加水分解酵素によってセルロース表面を一部加水分解し、より柔らかく風合いのよい繊維を得る加工や、羊毛を対象として、羊毛のクチクル表面をタンパク加水分解酵素によって一部加工し、羊毛の洗濯収縮を改善する加工などが検討されてきて、一部実用化に至っている。また、同様の加工において、合成繊維も対象になりつつある。本来基質とはなりえないと思われてきた合成高分子であっても、酵素が一部作用することが見いだされてきて、ナイロンやアクリル、ポリエステルなどを対象として、酵素で表面を加工する試みが始まっている。
しかしながら、酵素の繊維加工への応用は非常に活発になってきている一方で、上記の加工に利用される酵素のほとんどが加水分解酵素で、繊維基質の表面を適度に削り取るという加工以外の作用は期待できず、用途や機能に大きな制限がある。繊維基質に元来持っていない機能を持たせようと期待するには、加水分解酵素ではなく、化学結合反応を触媒する酵素の活用が望まれている。
トランスグルタミナーゼは上記のような要望を満たし得る魅力的な酵素の一つであり、タンパク質中のグルタミン残基とリジン残基を結合させる、あるいは、グルタミン残基に一級アミンを取り込ませる作用を触媒するもので、ポリアミド系の繊維基質に働きかけ、能動的に新しい機能を付与する加工に利用できる可能性の高い酵素である。実際に、繊維の分野においても、すでに羊毛繊維を主体として、トランスグルタミナーゼを利用した新しい加工法が数件提案されている。
トランスグルタミナーゼはグルタミンとリジンを結合させる反応を触媒するので、グルタミンとリジン残基、あるいはその類似残基を持つ繊維基質に作用することが期待できる。実際に、羊毛をターゲットとして、トランスグルタミナーゼで処理すると、羊毛基質内のグルタミン残基とリシン残基が酵素触媒反応によって架橋され、羊毛の強度が増加することなどの効果が見いだされている(Enzyme and Microbial Technology 34(2004)p64−72)。
上記のような作用は、これまで実用化に向けて検討されてきたセルロース加水分解酵素や、タンパク質加水分解酵素の利用では到底期待できない新しい機能付与加工であって、今後の発展が期待できるものである。しかしながら、上記のような加工は繊維基質にグルタミンおよびリジンの両方の残基を同時に併せ持っていることが必要で、適用できる繊維基質が羊毛など、一部の天然繊維に限定されてしまう。
絹やナイロンなどの羊毛以外のポリアミド繊維ではトランスグルタミナーゼが作用するグルタミンおよびリジン残基、あるいは類似する残基が十分な量存在せず、たとえそのままトランスグルタミナーゼで処理をしても架橋反応が期待できない。このような基質に対してトランスグルタミナーゼを使って結合あるいは架橋反応を期待するためには、不足する反応性残基を多く持った第3成分を付加する必要がある。たとえば絹繊維基質を例にとると、絹にはリジン残基もグルタミン残基も含有量が非常に少ないので、そのままではトランスグルタミナーゼで処理しても、相互の反応の可能性が低いが、グルタミンやリジンを多く含んだペプチドをあらかじめ絹に処理しておき、それらをトランスグルタミナーゼで一括して処理すると、反応に関与できる残基の密度が増加し、繊維基質と第3成分とが一緒に結合され、結果として効果的な架橋反応が起こることが期待できる。また、導入する第3成分に、種々の機能性の材料をあらかじめ付加しておけば、繊維基質に酵素触媒反応を利用して効果的に機能性物質を導入できる可能性も出てくる。
また、ナイロンなどの合成繊維基質であっても、トランスグルタミナーゼの基質となりうる反応性残基があれば、第3成分の添加で合成繊維基質の残基と第3成分とが反応する可能性が期待でき、絹の場合と同様に、第3成分を介した架橋反応や、効率的な機能性物質の導入も可能となりうる。
このような観点から、ゼラチンをポリエステル表面にコーティングする方法(特開平9−3772号公報)が提案され、ゼラチンをコーティングすることで透湿度、吸湿度の高い繊維が得られることが開示されている。この方法では、製膜性の観点からトランスグルタミナーゼを含む高濃度(30wt%)のゼラチン水溶液をポリエステル表面にコーティングしているが、塗布中にコーティング処理液がゲル化したり、塗布に用いるナイフコーター上で固まる恐れが高く、高濃度のゼラチン水溶液をコーティングするのは実用的な方法でないと考えられる。また、皮膜耐久性も90℃の熱湯中での溶解の有無を確認しているだけで、洗濯などの実用的な処理を行なった後でも効果が保持されるかどうか開示されていない。
高濃度ゼラチン水溶液を使う弊害を回避するため、トランスグルタミナーゼを含む3wt%ゼラチン水溶液をポリエステルに浸漬する方法(特開平9−3773号公報)が提案されているが、皮膜耐久性も90℃の熱湯中での溶解の有無を確認しているだけで、洗濯などの実用的な処理を行なった後でも効果が保持されるかどうか開示されていない。
これらの方法により、繊維を高濃度のゼラチンで被覆することが、繊維の透湿度、吸湿度を向上させる効果があることは示されているが、洗濯耐久性に乏しく、吸水性や吸湿性が持続しないというのが実情であった。
1990年代に至り、天然繊維をターゲットとして、天然繊維の衣料材料としての欠点を、酵素を利用して補おうとするいわゆる酵素加工が発展してきた。綿を代表とするセルロース繊維を対象としてセルロース加水分解酵素によってセルロース表面を一部加水分解し、より柔らかく風合いのよい繊維を得る加工や、羊毛を対象として、羊毛のクチクル表面をタンパク加水分解酵素によって一部加工し、羊毛の洗濯収縮を改善する加工などが検討されてきて、一部実用化に至っている。また、同様の加工において、合成繊維も対象になりつつある。本来基質とはなりえないと思われてきた合成高分子であっても、酵素が一部作用することが見いだされてきて、ナイロンやアクリル、ポリエステルなどを対象として、酵素で表面を加工する試みが始まっている。
しかしながら、酵素の繊維加工への応用は非常に活発になってきている一方で、上記の加工に利用される酵素のほとんどが加水分解酵素で、繊維基質の表面を適度に削り取るという加工以外の作用は期待できず、用途や機能に大きな制限がある。繊維基質に元来持っていない機能を持たせようと期待するには、加水分解酵素ではなく、化学結合反応を触媒する酵素の活用が望まれている。
トランスグルタミナーゼは上記のような要望を満たし得る魅力的な酵素の一つであり、タンパク質中のグルタミン残基とリジン残基を結合させる、あるいは、グルタミン残基に一級アミンを取り込ませる作用を触媒するもので、ポリアミド系の繊維基質に働きかけ、能動的に新しい機能を付与する加工に利用できる可能性の高い酵素である。実際に、繊維の分野においても、すでに羊毛繊維を主体として、トランスグルタミナーゼを利用した新しい加工法が数件提案されている。
トランスグルタミナーゼはグルタミンとリジンを結合させる反応を触媒するので、グルタミンとリジン残基、あるいはその類似残基を持つ繊維基質に作用することが期待できる。実際に、羊毛をターゲットとして、トランスグルタミナーゼで処理すると、羊毛基質内のグルタミン残基とリシン残基が酵素触媒反応によって架橋され、羊毛の強度が増加することなどの効果が見いだされている(Enzyme and Microbial Technology 34(2004)p64−72)。
上記のような作用は、これまで実用化に向けて検討されてきたセルロース加水分解酵素や、タンパク質加水分解酵素の利用では到底期待できない新しい機能付与加工であって、今後の発展が期待できるものである。しかしながら、上記のような加工は繊維基質にグルタミンおよびリジンの両方の残基を同時に併せ持っていることが必要で、適用できる繊維基質が羊毛など、一部の天然繊維に限定されてしまう。
絹やナイロンなどの羊毛以外のポリアミド繊維ではトランスグルタミナーゼが作用するグルタミンおよびリジン残基、あるいは類似する残基が十分な量存在せず、たとえそのままトランスグルタミナーゼで処理をしても架橋反応が期待できない。このような基質に対してトランスグルタミナーゼを使って結合あるいは架橋反応を期待するためには、不足する反応性残基を多く持った第3成分を付加する必要がある。たとえば絹繊維基質を例にとると、絹にはリジン残基もグルタミン残基も含有量が非常に少ないので、そのままではトランスグルタミナーゼで処理しても、相互の反応の可能性が低いが、グルタミンやリジンを多く含んだペプチドをあらかじめ絹に処理しておき、それらをトランスグルタミナーゼで一括して処理すると、反応に関与できる残基の密度が増加し、繊維基質と第3成分とが一緒に結合され、結果として効果的な架橋反応が起こることが期待できる。また、導入する第3成分に、種々の機能性の材料をあらかじめ付加しておけば、繊維基質に酵素触媒反応を利用して効果的に機能性物質を導入できる可能性も出てくる。
また、ナイロンなどの合成繊維基質であっても、トランスグルタミナーゼの基質となりうる反応性残基があれば、第3成分の添加で合成繊維基質の残基と第3成分とが反応する可能性が期待でき、絹の場合と同様に、第3成分を介した架橋反応や、効率的な機能性物質の導入も可能となりうる。
このような観点から、ゼラチンをポリエステル表面にコーティングする方法(特開平9−3772号公報)が提案され、ゼラチンをコーティングすることで透湿度、吸湿度の高い繊維が得られることが開示されている。この方法では、製膜性の観点からトランスグルタミナーゼを含む高濃度(30wt%)のゼラチン水溶液をポリエステル表面にコーティングしているが、塗布中にコーティング処理液がゲル化したり、塗布に用いるナイフコーター上で固まる恐れが高く、高濃度のゼラチン水溶液をコーティングするのは実用的な方法でないと考えられる。また、皮膜耐久性も90℃の熱湯中での溶解の有無を確認しているだけで、洗濯などの実用的な処理を行なった後でも効果が保持されるかどうか開示されていない。
高濃度ゼラチン水溶液を使う弊害を回避するため、トランスグルタミナーゼを含む3wt%ゼラチン水溶液をポリエステルに浸漬する方法(特開平9−3773号公報)が提案されているが、皮膜耐久性も90℃の熱湯中での溶解の有無を確認しているだけで、洗濯などの実用的な処理を行なった後でも効果が保持されるかどうか開示されていない。
これらの方法により、繊維を高濃度のゼラチンで被覆することが、繊維の透湿度、吸湿度を向上させる効果があることは示されているが、洗濯耐久性に乏しく、吸水性や吸湿性が持続しないというのが実情であった。
本発明は、このような現状に鑑みて行なわれたものであり、前記背景技術の欠点を解消し、強度、吸水性に優れ、洗濯耐久性を有する繊維を、簡便かつ低コストで製造する方法を提供することを目的とするものである。
本発明者らは上記課題を解決すべく鋭意研究を重ねた結果、小麦タンパク質部分加水分解物を使用する方法を見出し、本発明に到達した。即ち、本発明は以下の通りである。
(1)小麦タンパク質部分加水分解物を繊維表面に付着させた後、トランスグルタミナーゼを作用させて得られる繊維加工物。
(2)小麦タンパク質部分加水分解物が、小麦タンパク質を酵素処理又は酸処理又はアルカリ処理して得られたものである(1)記載の繊維加工物。
(3)小麦タンパク質部分加水分解物が、平均分子量が700〜50000のものである(1)又は(2)記載の繊維加工物。
(4)小麦タンパク質部分加水分解物を繊維表面に付着させた後、トランスグルタミナーゼを作用させることを特徴とする繊維加工物の製造法。
(5)小麦タンパク質部分加水分解物が、小麦タンパク質を酵素処理又は酸処理又はアルカリ処理して得られたものである(4)記載の製造法。
(6)小麦タンパク質部分加水分解物が、平均分子量が700〜50000のものである(4)又は(5)記載の製造法。
本発明において、小麦タンパク質部分加水分解物とは、小麦グルテンタンパク質を、酵素、酸、アルカリなどで適度に部分的に加水分解したものを意味し、加水分解処理されていない小麦タンパク質や、アミノ酸まで過度に加水分解が進んだタンパク質加水分解物は含まれない。市販の酵素部分加水分解小麦グルテンタンパク質(例えば、DMV社製WGE80GPU)をそのまま用いてもよいし、小麦グルテンを適切なタンパク質加水分解酵素で分解することで調製することも可能である。また、酸部分加水分解小麦グルテンタンパク質、アルカリ部分加水分解小麦グルテンタンパク質も用いることができる。小麦タンパク質部分加水分解物の平均分子量は700〜50,000Daが好ましく、3,000〜40,000Daがより好ましく、5,000〜30,000Da程度が特に好ましい。
小麦タンパク質部分加水分解物を繊維表面に付着させる方法は特に限定されないが、例えば、小麦タンパク質部分加水分解物を水等の溶媒に溶解又は分散させた溶液に繊維を浸漬する、あるいは、繊維に小麦タンパク質部分加水分解物を塗布あるいは噴霧する等が一例である。小麦タンパク質部分加水分解物が繊維を形成する糸束の単繊維フィラメントあるいはステープルの間隙および表面のいずれかに少なくとも存在していればよく、小麦タンパク質部分加水分解物が、糸束の単繊維フィラメントあるいはステープルに固着もしくは被覆していればよい。
小麦タンパク質部分加水分解物を水等の溶媒に溶解又は分散させた溶液に繊維を浸漬する、あるいは、繊維に小麦タンパク質部分加水分解物を塗布あるいは噴霧する際に用いる、小麦タンパク質部分加水分解物溶液の濃度は1〜30g/Lが好ましく、コスト、作業性の点で3〜10g/Lがより好ましい。
繊維表面に付着させる小麦タンパク質部分加水分解物の量は、繊維1g当り0.1〜3gが好ましく、コスト、作業性の点で0.3〜1gがより好ましい。
本発明に使用されるトランスグルタミナーゼ(以下、TGと表記する場合がある)は、EC2.3.2.13に属するアシル転移酵素であり、タンパク質やペプチド中のグルタミン残基を供与体、リジン残基を受容体とするアシル転移反応を触媒する活性を有する酵素である。哺乳動物由来のもの、魚類由来のもの、微生物由来のものなど、種々の起源のものが知られている。本発明で用いる酵素はこの活性を有している酵素であれば構わず、その起源としてはいずれのものでも構わない。また、組み換え酵素であっても構わない。例えば、放線菌由来(特許第2572716号公報参照)、枯草菌由来(特許第3873408号公報参照)等の微生物由来のものをあげることができる。また、モルモット肝臓由来のもの(特許第1689614号公報参照)、微生物由来のもの(WO96/06931参照)、牛血液、豚血液等の動物由来のもの、サケ、マダイ等の魚由来のもの(関ら、日本水産学会誌,1990,56,125−132)、カキ由来のもの(米国特許第5736356号公報参照)等をあげることができる。この他、遺伝子組み換えにより製造されるもの(例えば、特許第3010589号公報、特開平11−75876号公報、WO01/23591号公報、WO02/081694公報、WO2004/078973号公報参照)、耐熱性の向上したジスルフィド結合導入トランスグルタミナーゼ(WO2008/099898)等をあげることができる。
味の素(株)より「アクティバ」TGという商品名で市販されている微生物由来のトランスグルタミナーゼが本発明で用いるトランスグルタミナーゼの一例である。
トランスグルタミナーゼを作用させる方法は、繊維を小麦タンパク質部分加水分解物とTGを含む溶液に浸漬する方法、あるいは、繊維を小麦タンパク質部分加水分解物溶液に浸漬した後、TG溶液に浸漬する方法が例として挙げられる。小麦タンパク質部分加水分解物とTGを含む溶液、あるいは、TG溶液は、TGの酵素反応性と安定性の観点からpHは4〜12が好ましく、5〜8がより好ましい。
酵素の反応時間は、酵素が基質物質に作用することが可能な時間であれば特に構わなく、非常に短い時間でも逆に長時間作用させても構わないが、現実的な作用時間としては5分〜24時間が好ましい。また、反応温度に関しても酵素が活性を保つ範囲であればどの温度であっても構わないが、現実的な温度としては0〜80℃での作用させることが好ましい。
TGの最適な添加量は小麦タンパク質部分加水分解物とTGを含む溶液、あるいは、TG溶液におけるTG濃度は、10〜3000U/L、好ましくは100〜3000U/L、より好ましくは1000〜3000U/Lが適正であるが、繊維の種類、TG反応時間、TG反応温度等により適宜調整することができる。尚、3000U/Lを超える場合も効果はあるが、コストに見合うほどではない。
TGの添加量は繊維1gに対して1〜300Uが好ましく、小麦タンパク質部分加水分解物1gに対して1〜300Uが好ましいが、繊維の種類、TG反応温度等により適宜調整することができる。
尚、酵素活性についてはベンジルオキシカルボニル−L−グルタミニルグリシンとヒドロキシルアミンを基質として反応を行い、生成したヒドロキサム酸をトリクロロ酢酸存在下で鉄錯体を形成させた後525nmの吸光度を測定し、ヒドロキサム酸の量を検量線より求め活性を算出する。37℃、pH6.0で1分間に1μmolのヒドロキサム酸を生成する酵素量を1Uと定義した。
本発明による繊維加工物とは、羊毛、絹、綿などの天然繊維、ナイロン、ポリエステル、アクリルなどの合成繊維およびこれらの混紡、混編、混繊により作成されたものをいう。羊毛、絹などのタンパク質系繊維、ナイロンなどのポリアミド系の繊維ではトランスグルタミナーゼ反応により、その末端アミノ基も架橋結合に関与するため繊維とタンパク質との接着性がさらに向上する。
本発明者らは上記課題を解決すべく鋭意研究を重ねた結果、小麦タンパク質部分加水分解物を使用する方法を見出し、本発明に到達した。即ち、本発明は以下の通りである。
(1)小麦タンパク質部分加水分解物を繊維表面に付着させた後、トランスグルタミナーゼを作用させて得られる繊維加工物。
(2)小麦タンパク質部分加水分解物が、小麦タンパク質を酵素処理又は酸処理又はアルカリ処理して得られたものである(1)記載の繊維加工物。
(3)小麦タンパク質部分加水分解物が、平均分子量が700〜50000のものである(1)又は(2)記載の繊維加工物。
(4)小麦タンパク質部分加水分解物を繊維表面に付着させた後、トランスグルタミナーゼを作用させることを特徴とする繊維加工物の製造法。
(5)小麦タンパク質部分加水分解物が、小麦タンパク質を酵素処理又は酸処理又はアルカリ処理して得られたものである(4)記載の製造法。
(6)小麦タンパク質部分加水分解物が、平均分子量が700〜50000のものである(4)又は(5)記載の製造法。
本発明において、小麦タンパク質部分加水分解物とは、小麦グルテンタンパク質を、酵素、酸、アルカリなどで適度に部分的に加水分解したものを意味し、加水分解処理されていない小麦タンパク質や、アミノ酸まで過度に加水分解が進んだタンパク質加水分解物は含まれない。市販の酵素部分加水分解小麦グルテンタンパク質(例えば、DMV社製WGE80GPU)をそのまま用いてもよいし、小麦グルテンを適切なタンパク質加水分解酵素で分解することで調製することも可能である。また、酸部分加水分解小麦グルテンタンパク質、アルカリ部分加水分解小麦グルテンタンパク質も用いることができる。小麦タンパク質部分加水分解物の平均分子量は700〜50,000Daが好ましく、3,000〜40,000Daがより好ましく、5,000〜30,000Da程度が特に好ましい。
小麦タンパク質部分加水分解物を繊維表面に付着させる方法は特に限定されないが、例えば、小麦タンパク質部分加水分解物を水等の溶媒に溶解又は分散させた溶液に繊維を浸漬する、あるいは、繊維に小麦タンパク質部分加水分解物を塗布あるいは噴霧する等が一例である。小麦タンパク質部分加水分解物が繊維を形成する糸束の単繊維フィラメントあるいはステープルの間隙および表面のいずれかに少なくとも存在していればよく、小麦タンパク質部分加水分解物が、糸束の単繊維フィラメントあるいはステープルに固着もしくは被覆していればよい。
小麦タンパク質部分加水分解物を水等の溶媒に溶解又は分散させた溶液に繊維を浸漬する、あるいは、繊維に小麦タンパク質部分加水分解物を塗布あるいは噴霧する際に用いる、小麦タンパク質部分加水分解物溶液の濃度は1〜30g/Lが好ましく、コスト、作業性の点で3〜10g/Lがより好ましい。
繊維表面に付着させる小麦タンパク質部分加水分解物の量は、繊維1g当り0.1〜3gが好ましく、コスト、作業性の点で0.3〜1gがより好ましい。
本発明に使用されるトランスグルタミナーゼ(以下、TGと表記する場合がある)は、EC2.3.2.13に属するアシル転移酵素であり、タンパク質やペプチド中のグルタミン残基を供与体、リジン残基を受容体とするアシル転移反応を触媒する活性を有する酵素である。哺乳動物由来のもの、魚類由来のもの、微生物由来のものなど、種々の起源のものが知られている。本発明で用いる酵素はこの活性を有している酵素であれば構わず、その起源としてはいずれのものでも構わない。また、組み換え酵素であっても構わない。例えば、放線菌由来(特許第2572716号公報参照)、枯草菌由来(特許第3873408号公報参照)等の微生物由来のものをあげることができる。また、モルモット肝臓由来のもの(特許第1689614号公報参照)、微生物由来のもの(WO96/06931参照)、牛血液、豚血液等の動物由来のもの、サケ、マダイ等の魚由来のもの(関ら、日本水産学会誌,1990,56,125−132)、カキ由来のもの(米国特許第5736356号公報参照)等をあげることができる。この他、遺伝子組み換えにより製造されるもの(例えば、特許第3010589号公報、特開平11−75876号公報、WO01/23591号公報、WO02/081694公報、WO2004/078973号公報参照)、耐熱性の向上したジスルフィド結合導入トランスグルタミナーゼ(WO2008/099898)等をあげることができる。
味の素(株)より「アクティバ」TGという商品名で市販されている微生物由来のトランスグルタミナーゼが本発明で用いるトランスグルタミナーゼの一例である。
トランスグルタミナーゼを作用させる方法は、繊維を小麦タンパク質部分加水分解物とTGを含む溶液に浸漬する方法、あるいは、繊維を小麦タンパク質部分加水分解物溶液に浸漬した後、TG溶液に浸漬する方法が例として挙げられる。小麦タンパク質部分加水分解物とTGを含む溶液、あるいは、TG溶液は、TGの酵素反応性と安定性の観点からpHは4〜12が好ましく、5〜8がより好ましい。
酵素の反応時間は、酵素が基質物質に作用することが可能な時間であれば特に構わなく、非常に短い時間でも逆に長時間作用させても構わないが、現実的な作用時間としては5分〜24時間が好ましい。また、反応温度に関しても酵素が活性を保つ範囲であればどの温度であっても構わないが、現実的な温度としては0〜80℃での作用させることが好ましい。
TGの最適な添加量は小麦タンパク質部分加水分解物とTGを含む溶液、あるいは、TG溶液におけるTG濃度は、10〜3000U/L、好ましくは100〜3000U/L、より好ましくは1000〜3000U/Lが適正であるが、繊維の種類、TG反応時間、TG反応温度等により適宜調整することができる。尚、3000U/Lを超える場合も効果はあるが、コストに見合うほどではない。
TGの添加量は繊維1gに対して1〜300Uが好ましく、小麦タンパク質部分加水分解物1gに対して1〜300Uが好ましいが、繊維の種類、TG反応温度等により適宜調整することができる。
尚、酵素活性についてはベンジルオキシカルボニル−L−グルタミニルグリシンとヒドロキシルアミンを基質として反応を行い、生成したヒドロキサム酸をトリクロロ酢酸存在下で鉄錯体を形成させた後525nmの吸光度を測定し、ヒドロキサム酸の量を検量線より求め活性を算出する。37℃、pH6.0で1分間に1μmolのヒドロキサム酸を生成する酵素量を1Uと定義した。
本発明による繊維加工物とは、羊毛、絹、綿などの天然繊維、ナイロン、ポリエステル、アクリルなどの合成繊維およびこれらの混紡、混編、混繊により作成されたものをいう。羊毛、絹などのタンパク質系繊維、ナイロンなどのポリアミド系の繊維ではトランスグルタミナーゼ反応により、その末端アミノ基も架橋結合に関与するため繊維とタンパク質との接着性がさらに向上する。
以下に実施例を挙げ、本発明をさらに詳しく説明する。本発明は、これらの実施例により何ら限定されない。
実施例中に用いたタンパク質および酵素は次のものを使用した。
タンパク質
グルタミンペプチドA:小麦グルテンタンパク質部分加水分解物、DMV社製WGE80GPU(平均分子量9,650D)
グルタミンペプチドB:小麦グルテンタンパク質部分加水分解物B:DMV社製WGE80GPA(平均分子量660D)
ゼラチンA:キシダ化学製牛由来アルカリ処理ゼラチン
酵素
トランスグルタミナーゼ(EC2.3.2.13)
酵素起源:放線菌ストレプトマイセス・モバラエンシス由来
酵素活性:1000ユニット/g
絹布帛(JIS L 0803絹2−1号添付白布、平羽二重)を1g程度とり、グルタミンペプチド(A、B 2種類)、ゼラチンAを、それぞれ布帛の重量と同量(1g)含む水溶液100ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、グルタミンペプチド、ゼラチン吸尽処理後の絹布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼ10mgを含む100mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(100U/L)、40℃、1時間、酵素処理を実施し、乾燥した(コントロールとして、タンパク質吸尽処理をしていない絹布帛にもTG処理を実施した)。
処理後の絹布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。さらに、上記処理による絹布帛の強度が繰り返しの水洗いによってどの程度影響を受けるかを調べるために、上記処理後の絹布帛を蒸留水1リットル、40℃において、スターラーで10分間の攪拌を3回繰り返して水洗い処理を行った。そして、その布帛を乾燥後、すでに述べた方法と同様の方法で引き裂き強度を測定した。
表1に示すように、グルタミンペプチドA、B、ゼラチンAを吸尽処理した全てにおいて、絹繊維の強度増加が見られたが、洗濯後にも強度が保持され、強度増加が最も大きかったのはグルタミンペプチドAであった。このことより、グルタミンペプチドAは、トランスグルタミナーゼ反応によって、絹布帛表面に強固に付着していることが明らかとなった。一方、ゼラチンを用いた場合は、十分な引裂強度が得られず、特開平9−3773に開示されている方法と比較し、小麦タンパク質部分加水分解物を用いる本発明の方法は顕著な効果を示した。
タンパク質
グルタミンペプチドA:小麦グルテンタンパク質部分加水分解物、DMV社製WGE80GPU(平均分子量9,650D)
グルタミンペプチドB:小麦グルテンタンパク質部分加水分解物B:DMV社製WGE80GPA(平均分子量660D)
ゼラチンA:キシダ化学製牛由来アルカリ処理ゼラチン
酵素
トランスグルタミナーゼ(EC2.3.2.13)
酵素起源:放線菌ストレプトマイセス・モバラエンシス由来
酵素活性:1000ユニット/g
絹布帛(JIS L 0803絹2−1号添付白布、平羽二重)を1g程度とり、グルタミンペプチド(A、B 2種類)、ゼラチンAを、それぞれ布帛の重量と同量(1g)含む水溶液100ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、グルタミンペプチド、ゼラチン吸尽処理後の絹布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼ10mgを含む100mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(100U/L)、40℃、1時間、酵素処理を実施し、乾燥した(コントロールとして、タンパク質吸尽処理をしていない絹布帛にもTG処理を実施した)。
処理後の絹布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。さらに、上記処理による絹布帛の強度が繰り返しの水洗いによってどの程度影響を受けるかを調べるために、上記処理後の絹布帛を蒸留水1リットル、40℃において、スターラーで10分間の攪拌を3回繰り返して水洗い処理を行った。そして、その布帛を乾燥後、すでに述べた方法と同様の方法で引き裂き強度を測定した。
表1に示すように、グルタミンペプチドA、B、ゼラチンAを吸尽処理した全てにおいて、絹繊維の強度増加が見られたが、洗濯後にも強度が保持され、強度増加が最も大きかったのはグルタミンペプチドAであった。このことより、グルタミンペプチドAは、トランスグルタミナーゼ反応によって、絹布帛表面に強固に付着していることが明らかとなった。一方、ゼラチンを用いた場合は、十分な引裂強度が得られず、特開平9−3773に開示されている方法と比較し、小麦タンパク質部分加水分解物を用いる本発明の方法は顕著な効果を示した。
タンパク質の種類、分子量の影響を検討するため、実施例1に用いた以外の下記のタンパク質を使用して実験を行った。
タンパク質
グルタミンペプチドC:小麦グルテンタンパク質部分加水物、アミラム社製SWP500(SDS−PAGEから推定した分子量5,000〜30,000D)
グルタミンペプチドD:小麦グルテンタンパク質部分分解物、自作(平均分子量3,000D)
グルタミンペプチドE:小麦グルテンタンパク質部分分解物、片山化学工業研究所社製グルパール30(酸、アルカリ加水分解、分子量40,000〜50,000D)
グルタミンペプチドDに関しては、小麦グルテンをプロテアーゼ(バチルス・アミロリキファシエンスMRPタンパク)にて、部分加水分解し、平均分子量3000Dまで分解した。反応終了後、不溶物を除き、スプレードライで乾燥することによって粉末を調製した。
絹布帛(JIS L 0803絹2−1号添付白布、平羽二重)を1g程度とり、グルタミンペプチド(3種類)それぞれ布帛の重量と同量(1g)含む水溶液100ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、グルタミンペプチド吸尽処理後の絹布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼ40mgを含む400mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(100U/L)、40℃、1時間、酵素処理を実施し、乾燥した。処理後の絹布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。
実施例1の結果と合わせて、表2に結果を示す。グルタミンペプチドに関しては、平均分子量の増加に伴い、引裂き強度の上昇が見られた。グルタミンペプチドCに関しては、手触りがなめらかになるという効果も見られた。グルタミンペプチドEに関しては、酸、アルカリ加水分解物であるが、引裂き強度の上昇が見られた。
タンパク質
グルタミンペプチドC:小麦グルテンタンパク質部分加水物、アミラム社製SWP500(SDS−PAGEから推定した分子量5,000〜30,000D)
グルタミンペプチドD:小麦グルテンタンパク質部分分解物、自作(平均分子量3,000D)
グルタミンペプチドE:小麦グルテンタンパク質部分分解物、片山化学工業研究所社製グルパール30(酸、アルカリ加水分解、分子量40,000〜50,000D)
グルタミンペプチドDに関しては、小麦グルテンをプロテアーゼ(バチルス・アミロリキファシエンスMRPタンパク)にて、部分加水分解し、平均分子量3000Dまで分解した。反応終了後、不溶物を除き、スプレードライで乾燥することによって粉末を調製した。
絹布帛(JIS L 0803絹2−1号添付白布、平羽二重)を1g程度とり、グルタミンペプチド(3種類)それぞれ布帛の重量と同量(1g)含む水溶液100ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、グルタミンペプチド吸尽処理後の絹布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼ40mgを含む400mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(100U/L)、40℃、1時間、酵素処理を実施し、乾燥した。処理後の絹布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。
実施例1の結果と合わせて、表2に結果を示す。グルタミンペプチドに関しては、平均分子量の増加に伴い、引裂き強度の上昇が見られた。グルタミンペプチドCに関しては、手触りがなめらかになるという効果も見られた。グルタミンペプチドEに関しては、酸、アルカリ加水分解物であるが、引裂き強度の上昇が見られた。
タンパク質の濃度、トランスグルタミナーゼの濃度の影響を検討するため、実施例2で用いたグルタミンペプチドCを使用して実験を行った。
絹布帛(JIS L 0803絹2−1号添付白布、平羽二重)を1g程度とり、グルタミンペプチドCを含む水溶液100ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、グルタミンペプチドC吸尽処理後の絹布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼを含む100mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で、40℃、1時間、酵素処理を実施し、乾燥した。処理したタンパク質濃度、トランスグルタミナーゼ濃度は表3に記載した。処理後の絹布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。
表3に結果を示す。タンパク質濃度に関しては、1g/L以上で顕著な効果が得られ、濃度が増えるに従い、引裂き強度が大幅に上昇した。トランスグルタミナーゼ濃度に関しては、実験を行なった全ての濃度で引裂き強度の大幅な上昇が確認された。
絹布帛(JIS L 0803絹2−1号添付白布、平羽二重)を1g程度とり、グルタミンペプチドCを含む水溶液100ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、グルタミンペプチドC吸尽処理後の絹布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼを含む100mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で、40℃、1時間、酵素処理を実施し、乾燥した。処理したタンパク質濃度、トランスグルタミナーゼ濃度は表3に記載した。処理後の絹布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。
表3に結果を示す。タンパク質濃度に関しては、1g/L以上で顕著な効果が得られ、濃度が増えるに従い、引裂き強度が大幅に上昇した。トランスグルタミナーゼ濃度に関しては、実験を行なった全ての濃度で引裂き強度の大幅な上昇が確認された。
ポリエステル布帛(JIS L 0803ポリエステル添付白布)1gをそれぞれ採取し、グルタミンペプチドA、あるいはゼラチンAを、それぞれ布帛の重量と同量(1g)含む水溶液100ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、グルタミンペプチドA、ゼラチンA吸尽処理後のポリエステル布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼ10mgを含む100mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(100U/L)、40℃、1時間、TG処理を実施し、乾燥した(コントロールとして、タンパク質吸尽処理をしていないポリエステル布帛にも酵素処理を実施した)。
処理後のポリエステル布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。また、処理後の布帛の表面親水性の変化を評価するために、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。さらに、上記処理によるポリエステル布帛の表面親水性が、繰り返しの洗濯によってどの程度影響を受けるかを調べるために、上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/L、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。繰り返し洗濯は、1回目は洗剤を加えた条件で、また2回目は洗剤なしの条件で行った。そして、その洗濯後の布帛を乾燥後、すでに述べた方法と同様の方法で表面親水性を測定した。
表4に示すように、グルタミンペプチドAを吸尽処理したポリエステル布帛は、引き裂き強度が向上した。また、グルタミンペプチドA、ゼラチンAを吸尽処理したポリエステル布帛は、表面親水性が大幅に向上するが、洗濯試験後も表面親水性を保持しているものは、グルタミンペプチドのみであった。グルタミンペプチドAをポリエステル表面に付着させ、TGを作用させることにより、洗濯後であっても表面親水性が向上することが確認された。ポリエステルの唯一とも言える欠点は、水(汗)を吸わないことであり、この欠点を補うために、綿との混紡にすることが多いのであるが、本発明によると表面浸水性を高めることができるので、ポリエステルの欠点が改善されることが示唆された。
一方、ゼラチンを用いた場合は、十分な引裂強度、水滴浸透面積が得られず、特開平9−3773に開示されている方法と比較し、小麦タンパク質部分加水分解物を用いる本発明の方法は顕著な効果を示した。
処理後のポリエステル布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。また、処理後の布帛の表面親水性の変化を評価するために、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。さらに、上記処理によるポリエステル布帛の表面親水性が、繰り返しの洗濯によってどの程度影響を受けるかを調べるために、上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/L、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。繰り返し洗濯は、1回目は洗剤を加えた条件で、また2回目は洗剤なしの条件で行った。そして、その洗濯後の布帛を乾燥後、すでに述べた方法と同様の方法で表面親水性を測定した。
表4に示すように、グルタミンペプチドAを吸尽処理したポリエステル布帛は、引き裂き強度が向上した。また、グルタミンペプチドA、ゼラチンAを吸尽処理したポリエステル布帛は、表面親水性が大幅に向上するが、洗濯試験後も表面親水性を保持しているものは、グルタミンペプチドのみであった。グルタミンペプチドAをポリエステル表面に付着させ、TGを作用させることにより、洗濯後であっても表面親水性が向上することが確認された。ポリエステルの唯一とも言える欠点は、水(汗)を吸わないことであり、この欠点を補うために、綿との混紡にすることが多いのであるが、本発明によると表面浸水性を高めることができるので、ポリエステルの欠点が改善されることが示唆された。
一方、ゼラチンを用いた場合は、十分な引裂強度、水滴浸透面積が得られず、特開平9−3773に開示されている方法と比較し、小麦タンパク質部分加水分解物を用いる本発明の方法は顕著な効果を示した。
ナイロン布帛(JIS L 0803ナイロン添付白布)1gをそれぞれ採取し、グルタミンペプチドA、あるいはゼラチンAを、それぞれ布帛の重量と同量(1g)含む水溶液100ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、グルタミンペプチドA、ゼラチンA吸尽処理後のナイロン布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼ10mgを含む100mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(100U/L)、40℃、1時間、TG処理を実施し、乾燥した(コントロールとして、タンパク質吸尽処理をしていないナイロン布帛にも酵素処理を実施した)。
処理後のナイロン布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。また、処理後の布帛の表面親水性の変化を評価するために、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。さらに、上記処理によるナイロン布帛の表面親水性が、繰り返しの洗濯によってどの程度影響を受けるかを調べるために、上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/L、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。繰り返し洗濯は、1回目は洗剤を加えた条件で、また2回目は洗剤なしの条件で行った。そして、その洗濯後の布帛を乾燥後、すでに述べた方法と同様の方法で表面親水性を測定した。
表5に示すように、グルタミンペプチドA、ゼラチンAを吸尽処理したナイロン布帛は、引き裂き強度が向上した。また、グルタミンペプチドA、ゼラチンAを吸尽処理したポリエステル布帛は、表面親水性が向上するが、グルタミンペプチドAの方が4倍以上の水滴浸透面積を示した。また、洗濯試験後も表面親水性を保持しているものは、グルタミンペプチドのみであった。グルタミンペプチドAをナイロン表面に付着させ、TGを作用させることにより、洗濯後であっても表面親水性が向上することが確認された。一方、ゼラチンを用いた場合は、十分な水滴浸透面積が得られず、特開平9−3773に開示されている方法と比較し、小麦タンパク質部分加水分解物を用いる本発明の方法は顕著な効果を示した。
処理後のナイロン布帛の引き裂き強度の測定は、JIS L 1096に準拠し、ペンジュラム法で行い、縦糸を切断する方向の引き裂き強度(単位:ニュートンN)を測定した。また、処理後の布帛の表面親水性の変化を評価するために、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。さらに、上記処理によるナイロン布帛の表面親水性が、繰り返しの洗濯によってどの程度影響を受けるかを調べるために、上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/L、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。繰り返し洗濯は、1回目は洗剤を加えた条件で、また2回目は洗剤なしの条件で行った。そして、その洗濯後の布帛を乾燥後、すでに述べた方法と同様の方法で表面親水性を測定した。
表5に示すように、グルタミンペプチドA、ゼラチンAを吸尽処理したナイロン布帛は、引き裂き強度が向上した。また、グルタミンペプチドA、ゼラチンAを吸尽処理したポリエステル布帛は、表面親水性が向上するが、グルタミンペプチドAの方が4倍以上の水滴浸透面積を示した。また、洗濯試験後も表面親水性を保持しているものは、グルタミンペプチドのみであった。グルタミンペプチドAをナイロン表面に付着させ、TGを作用させることにより、洗濯後であっても表面親水性が向上することが確認された。一方、ゼラチンを用いた場合は、十分な水滴浸透面積が得られず、特開平9−3773に開示されている方法と比較し、小麦タンパク質部分加水分解物を用いる本発明の方法は顕著な効果を示した。
ポリエステル布帛(JIS L 0803ポリエステル添付白布)1.25gをそれぞれ採取し、グルタミンペプチドAを、布帛の重量と同量(1.25g)含む水溶液200ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、ペプチド吸尽処理後のポリエステル布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼ200mgを含む200mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(1000U/L)、40℃、1時間、TG処理を実施し、乾燥した(コントロールとして、タンパク質吸尽処理、酵素処理をしていないもの、タンパク質吸尽処理のみ行なったものも実施した)。
上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/l、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。洗濯は、洗剤を加えた条件で行なった後、洗剤なしの条件で洗浄を行い、自然乾燥させる工程を1回とした。洗濯前、洗濯1回後、洗濯5回後、洗濯10回後に、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。
表6に結果を示す。グルタミンペプチドAのみでトランスグルタミナーゼ処理をしていないものは、洗濯5回後には効果がなくなっていた。それに対して、グルタミンペプチドAとトランスグルタミナーゼで処理を行なったものは、洗濯10回後も効果を保持していた。
上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/l、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。洗濯は、洗剤を加えた条件で行なった後、洗剤なしの条件で洗浄を行い、自然乾燥させる工程を1回とした。洗濯前、洗濯1回後、洗濯5回後、洗濯10回後に、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。
表6に結果を示す。グルタミンペプチドAのみでトランスグルタミナーゼ処理をしていないものは、洗濯5回後には効果がなくなっていた。それに対して、グルタミンペプチドAとトランスグルタミナーゼで処理を行なったものは、洗濯10回後も効果を保持していた。
タンパク質の濃度、トランスグルタミナーゼの濃度の影響を検討するため、グルタミンペプチドAを使用して実験を行った。
ポリエステル布帛(JIS L 0803ポリエステル添付白布)1.25gを採取し、グルタミンペプチドAを、布帛の重量と同量(1.25g)、あるいは、10分の1(0.125g)含む水溶液200ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、ペプチド吸尽処理後のポリエステル布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼをそれぞれ、2000mg、あるいは、200mgを含む200mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(それぞれ、10000U/L、1000U/L)、40℃、1時間、TG処理を実施し、乾燥した(コントロールとして、タンパク質吸尽処理のみで酵素処理していないものも実施した)。
上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/L、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。洗濯は、洗剤を加えた条件で行なった後、洗剤なしの条件で洗浄を行い、自然乾燥させる工程を1回とした。洗濯前、洗濯1回後、洗濯5回後、洗濯10回後に、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。
表7に結果を示す。酵素濃度を10倍にした場合、ペプチド濃度を10分の1にした場合、どちらの場合も洗濯10回後まで効果を保持していた。
ポリエステル布帛(JIS L 0803ポリエステル添付白布)1.25gを採取し、グルタミンペプチドAを、布帛の重量と同量(1.25g)、あるいは、10分の1(0.125g)含む水溶液200ml中で40℃において、それぞれ1時間、吸尽処理を行った。そして、ペプチド吸尽処理後のポリエステル布帛を乾燥後、トランスグルタミナーゼをそれぞれ、2000mg、あるいは、200mgを含む200mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(それぞれ、10000U/L、1000U/L)、40℃、1時間、TG処理を実施し、乾燥した(コントロールとして、タンパク質吸尽処理のみで酵素処理していないものも実施した)。
上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/L、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。洗濯は、洗剤を加えた条件で行なった後、洗剤なしの条件で洗浄を行い、自然乾燥させる工程を1回とした。洗濯前、洗濯1回後、洗濯5回後、洗濯10回後に、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。
表7に結果を示す。酵素濃度を10倍にした場合、ペプチド濃度を10分の1にした場合、どちらの場合も洗濯10回後まで効果を保持していた。
ポリエステル布帛(JIS L 0803ポリエステル添付白布)1.25gを採取し、布帛の重量と同量(1.25g)のグルタミンペプチドAとトランスグルタミナーゼ1000mgを含む100mlのトリス塩酸緩衝液(pH7)中で(10000U/L)、40℃、1時間、グルタミンペプチドの吸尽処理とトランスグルタミナーゼ処理を同時に行った。
上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/L、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。洗濯は、洗剤を加えた条件で行なった後、洗剤なしの条件で洗浄を行い、自然乾燥させる工程を1回とした。洗濯前、洗濯1回後、洗濯5回後、洗濯10回後に、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。
表8に結果を示す。グルタミンペプチドAの吸尽処理とトランスグルタミナーゼ処理を同時に行なっても、洗濯10回後も効果を保持していた。
上記処理後の布帛をJIS L 0844 A−2法(40℃、洗剤5g/L、攪拌42rpm、30分)の条件に従って、繰り返しの洗濯試験を行った。洗濯は、洗剤を加えた条件で行なった後、洗剤なしの条件で洗浄を行い、自然乾燥させる工程を1回とした。洗濯前、洗濯1回後、洗濯5回後、洗濯10回後に、JIS L 1907滴下法に基づく吸水性試験を行った。この滴下法では、水滴下1分後の水滴浸透面積(単位:cm2)を計測した。
表8に結果を示す。グルタミンペプチドAの吸尽処理とトランスグルタミナーゼ処理を同時に行なっても、洗濯10回後も効果を保持していた。
本発明によると、強度が向上し、吸水性が優れた繊維加工物が簡便かつ低コストで得ることができるので、繊維工業分野において極めて有用である。
Claims (6)
- 小麦タンパク質部分加水分解物を繊維表面に付着させた後、トランスグルタミナーゼを作用させて得られる繊維加工物。
- 小麦タンパク質部分加水分解物が、小麦タンパク質を酵素処理又は酸処理又はアルカリ処理して得られたものである請求の範囲第1項記載の繊維加工物。
- 小麦タンパク質部分加水分解物が、平均分子量が700〜50000のものである請求の範囲第1項又は第2項記載の繊維加工物。
- 小麦タンパク質部分加水分解物を繊維表面に付着させた後、トランスグルタミナーゼを作用させることを特徴とする繊維加工物の製造法。
- 小麦タンパク質部分加水分解物が、小麦タンパク質を酵素処理又は酸処理又はアルカリ処理して得られたものである請求の範囲第4項記載の製造法。
- 小麦タンパク質部分加水分解物が、平均分子量が700〜50000のものである請求の範囲第4項又は第5項記載の製造法。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2007299808 | 2007-11-19 | ||
JP2007299808 | 2007-11-19 | ||
PCT/JP2008/071282 WO2009066785A1 (ja) | 2007-11-19 | 2008-11-18 | 繊維加工物及びその製造法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPWO2009066785A1 true JPWO2009066785A1 (ja) | 2011-04-07 |
Family
ID=40667606
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2009542615A Pending JPWO2009066785A1 (ja) | 2007-11-19 | 2008-11-18 | 繊維加工物及びその製造法 |
Country Status (6)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US20100203314A1 (ja) |
EP (1) | EP2213785A4 (ja) |
JP (1) | JPWO2009066785A1 (ja) |
KR (1) | KR20100085083A (ja) |
CN (1) | CN101868575A (ja) |
WO (1) | WO2009066785A1 (ja) |
Families Citing this family (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US20130245239A1 (en) * | 2010-11-19 | 2013-09-19 | Otsuka Pharmaceutical Co., Ltd. | Proteoglycan-bonded fiber product and method of manufacturing same |
CN103526577B (zh) * | 2013-10-09 | 2015-07-15 | 南通大学 | 醋酸纤维的红色系保健功能染色方法 |
JP6889962B1 (ja) | 2021-01-07 | 2021-06-18 | ミテジマ化学株式会社 | 獣毛の改質方法 |
Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH093772A (ja) * | 1995-06-15 | 1997-01-07 | Toray Ind Inc | 繊維構造物およびその製造方法 |
JPH1053964A (ja) * | 1996-08-07 | 1998-02-24 | Toray Ind Inc | 繊維構造物およびその製造方法 |
WO2006138039A2 (en) * | 2005-06-17 | 2006-12-28 | Board Of Regents University Of Nebraska-Lincoln | Process for the production of high quality fibers from wheat proteins and products made from wheat protein fibers |
Family Cites Families (14)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS6177650A (ja) | 1984-09-25 | 1986-04-21 | 加藤 明彦 | セメントを利用する人工骨材の増強方法 |
JP2572716B2 (ja) | 1987-03-04 | 1997-01-16 | 味の素株式会社 | 新規なトランスグルタミナーゼ |
JPS6453964A (en) * | 1987-08-24 | 1989-03-01 | Dainippon Printing Co Ltd | Locating cap for grooved shaft |
DE69533606T2 (de) | 1994-01-28 | 2006-03-02 | Ajinomoto Co., Inc. | Transglutaminase aus japanischer auster |
US6100053A (en) | 1994-08-26 | 2000-08-08 | Novo Nordisk A/S | Microbial transglutaminases, their production and use |
DE19502168C1 (de) * | 1995-01-25 | 1996-06-27 | Henkel Kgaa | Verfahren zur Herstellung von Weizenproteinhydrolysaten |
JPH093773A (ja) | 1995-06-16 | 1997-01-07 | Toray Ind Inc | 繊維構造物およびその製造方法 |
JPH1175876A (ja) | 1997-07-04 | 1999-03-23 | Ajinomoto Co Inc | 新規な微生物トランスグルタミナーゼの製造法 |
JP3873408B2 (ja) | 1997-11-07 | 2007-01-24 | 味の素株式会社 | バチルス属細菌由来のトランスグルタミナーゼの製造法 |
BR0014059B1 (pt) | 1999-09-30 | 2013-02-05 | processo para produzir transglutaminase. | |
US20030154555A1 (en) * | 2000-07-10 | 2003-08-21 | Martin Griffin | Method for enzymatic treatment of textiles such as wool |
AU2002242986A1 (en) | 2001-03-30 | 2002-10-21 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for the sectetion and production of protein |
ES2356149T3 (es) | 2003-03-07 | 2011-04-05 | Ajinomoto Co., Inc. | Procedimiento para producir transglutaminasa microbiana. |
NZ579599A (en) | 2007-02-15 | 2012-03-30 | Ajinomoto Kk | Transglutaminase having disulfide bond introduced therein |
-
2008
- 2008-11-18 JP JP2009542615A patent/JPWO2009066785A1/ja active Pending
- 2008-11-18 CN CN200880116811A patent/CN101868575A/zh active Pending
- 2008-11-18 EP EP08851101A patent/EP2213785A4/en not_active Withdrawn
- 2008-11-18 WO PCT/JP2008/071282 patent/WO2009066785A1/ja active Application Filing
- 2008-11-18 KR KR1020107009713A patent/KR20100085083A/ko not_active Application Discontinuation
-
2010
- 2010-04-23 US US12/766,005 patent/US20100203314A1/en not_active Abandoned
Patent Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH093772A (ja) * | 1995-06-15 | 1997-01-07 | Toray Ind Inc | 繊維構造物およびその製造方法 |
JPH1053964A (ja) * | 1996-08-07 | 1998-02-24 | Toray Ind Inc | 繊維構造物およびその製造方法 |
WO2006138039A2 (en) * | 2005-06-17 | 2006-12-28 | Board Of Regents University Of Nebraska-Lincoln | Process for the production of high quality fibers from wheat proteins and products made from wheat protein fibers |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
WO2009066785A1 (ja) | 2009-05-28 |
US20100203314A1 (en) | 2010-08-12 |
EP2213785A1 (en) | 2010-08-04 |
CN101868575A (zh) | 2010-10-20 |
EP2213785A4 (en) | 2013-01-09 |
KR20100085083A (ko) | 2010-07-28 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN100554569C (zh) | 纤维处理液、改性纤维织物及其制造方法 | |
US20060042019A1 (en) | Method of treating polyester fabrics | |
CN1168705A (zh) | 获得起球形成趋势降低的纤维素纺织物的方法 | |
Lee et al. | Surface modification of polyester fabrics by enzyme treatment | |
JP4503827B2 (ja) | セルロース含有編織布の連続的生物的研磨法 | |
Du et al. | Recycling keratin polypeptides for anti-felting treatment of wool based on L-cysteine pretreatment | |
JPWO2009066785A1 (ja) | 繊維加工物及びその製造法 | |
JPH03213574A (ja) | 獣毛繊維の改質方法 | |
TW201636476A (zh) | 處理聚酯紡織品的方法 | |
AU2002309359B2 (en) | Treatment of animal hair fibers with modified proteases | |
US20030154555A1 (en) | Method for enzymatic treatment of textiles such as wool | |
Rani | Immobilization of Glycine Max Amylase onto Variety of Chlorinated and Nitrated Fabrics (Silk, Nylon and Cotton). | |
ES2270589T3 (es) | Tratamiento de tejido denim con una enzima pectolitica. | |
EP1299592A1 (en) | A method for enzymatic treatment of textiles such as wool | |
JPH093773A (ja) | 繊維構造物およびその製造方法 | |
JP6889962B1 (ja) | 獣毛の改質方法 | |
WO1997011165A9 (en) | Protease modified cellulase compositions | |
JPH093772A (ja) | 繊維構造物およびその製造方法 | |
WO1997011165A2 (en) | Protease modified cellulase compositions | |
JPH08144177A (ja) | 改質されたラクダ毛繊維およびこれから得られる織物お よび編み物 | |
JP2002142760A (ja) | ポリマーを含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 | |
JPH0967777A (ja) | 繊維処理剤および繊維処理方法 | |
JP2003041484A (ja) | 繊維製品およびその製造方法 | |
An et al. | Lipase immobilization on woollen cloth in the presence of transglutaminase |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20111109 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20131001 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20140212 |