KR100237147B1 - 유장 단백질 가수분해물의 제조방법 - Google Patents
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Abstract
유장단백질 가수분해물의 제조방법이 출발물질로서 건조물질로서 계산된 적어도 65%의 단백질 함량을 갖는 유장단백질 산물의 사용 및 pH 변동 가수분해후 한외여과/마이크로여과의 조합으로 이루어진다. 이 방법은 고수율의 매우 맛이 좋고 관능성이 있어서 허용할 수 있는 산물을 제공한다.
Description
본 발명은 유장(whey)단백질 가수분해물의 제조방법으로 이루어진다.
양호한 관능성(organoleptic property) 을 갖는 단백질 가수분해물의 많은 제조방법은 단지 낮은 수율로 수행될 수 있다. 따라서 비교적 높은 수율로 수행될 수 있는 양호한 관능성을 갖는 단백질 가수분해물의 제조방법을 표현하는 것이 본 발명의 목적이다.
놀랍게도 본 발명에 따르면, pH-변동 가수분해(non-pH-stat hydrolysis) 및 한외여과(Ultrafiltration)/마이크로여과의 어떤 조합은 고수율의 맛이 좋고 관능적으로 허용할 수 있는 산물의 제조방법을 제공한다는 것이 발견되었다.
따라서, 유장 단백질 가수분해물의 제조를 위한 본 발명에 따른 방법은 하기의 사실들을 특징으로 한다.
1) 건조물질과 물로서 계산된 적어도 65% 단백질을 갖는 유장단백질 산물이 약 20% 까지, 바람직하게는 12% 까지 단백질 함량을 갖는 슬러리로 혼합된다는 것, 2) 60℃ 이상의 온도로의 열처리가 수행되는 것, 3) 단계 2)의 혼합물이 바실루스 리케니포미스(B. licheniformis)에 의해 생성될 수 있는 프로테아제, 바람직하게는 알칼레이즈(Alcalase, 덴마크 Novo Nordisk A/S사 제조), 및/ 또는 바실루스 서브틸리스 (B. subtilis)에 의해 생성될 수 있는 프로테아제, 바람직하게는 뉴트레이즈(Ne utrase, 덴마크 Novo Nordisk A/S사 제조)에 의하여, 15와 35% 사이의 가수분해도로 pH-변동방법에 의하여 단백질 분해적으로 가수분해되는 것, 4) 단계 3)의 혼합물이 10,000 이상의 차단값을 갖는 한외여과/ 마이크로여과 장치에서 분리되고, 투과물이 단백질 가수분해물을 구성하는 것, 및 5)가수분해가 효소(들)의 불활성화에 의해 종결된다는 것.
모든 종류의 유장단백질 산물, 예컨대 치즈제조에 관련하여 생성되는 보통의 유장단백질이 단계 1)에서 사용될 수 있다는 것이 이해되어져야 한다.
단백질 분해효소(들)에 관하여는 먼저 알칼레이즈(높은 최적 pH 를 갖는) 을 사용하고, 그 다음에 뉴트레이즈(더 낮은 최적 pH 를 갖는) 을 사용하는 것이 특히 바람직하다. 이것은 특히 본 발명에 따라 이용되는 pH-변동방법에 매우 적합하다.
효소 불활성화 (단계 5)는 한외여과/마이크로여과 (단계 4)전에 수행할 수 있다는 것이 이해되어져야 한다. 또한 막의 차단값이 충분히 낮아서 농축물에 모든 효소를 보유한다면, 단계 5)를 완전히 생략할 수 있다는 것을 이해하여야 한다.
본 발명에 따른 방법에 의해 생성된 유장단백질 가수분해물과 유사한 조성을 갖는 유장단백질 가수분해물이 US 4,427,658에서 기술되었다.
또한 EP 226221 도 유장단백질 가수분해물을 기술하는데, 그러나 이것은 본 발명에 따른 방법에 의해 생성된 유장단백질 가수분해물과는 대조구별되게 락토스가 없고 pH-안경 기술에 의해 생성된다.
또한 US 4,293,571, EP 321603 및 EP 322589 는 유장단백질 가수분해물을 기술하는데, 이것은 본 발명에 따른 방법에 의해 즉 열처리후 가수분해에 의해 생성된 유장단백질 가수분해물과는 대조구별되게 가수분해후 열처리에 의하여 생성된다. 본 발명에 따라 얻어질 수 있는 가수분해정도의 높은 값은 선행기술방법으로는 얻어질 수 없다.
EP 65663은 본 발명에 따른 방법과는 구별되게 가수분해전에 열처리없이 생성되는 유장단백질 가수분해물을 기술한다.
Research Disclosure, August 1981 no. 20826에서는 본 발명에 따른 방법과 유사한 방법이 기술되었다. 그러나 선행기술방법은 출발물질로서 혈액에 제한되고, 또한 선행 기술방법은 pH-안정 방법에 의하여 수행된다.
본 출원인의 지식의 한도내에서는, 유장단백질 가수분해물의 제조를 위한 모든 선행기술방법은 허용할 수 없는 맛을 갖는 유장단백질 가수분해물을 생성한다. 본 발명에 따른 유장단백질 가수분해물은 크게 기분좋은 맛을 가진다. 또한 유장단백질 가수분해물의 제조를 위한 많은 선행기술방법에 관하여는 최종산물이 낮은 수율 및/ 또는 높은 제조비용으로 얻어진다.
유장단백질 가수분해물의 제조를 위한 많은 선행기술방법은 열에 안정하지 않고 넓은 pH 구간에서 완전히 가용성이지 않은 유장단백질 가수분해물을 생성한다. 본 발명에 따른 방법에 의해 생성된 유장단백질 가수분해물은 열에 안정하고 넓은 pH 구간에서 완전히 가용성이다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 단계 1)의 슬러리가 7-12% 의 단백질 함량을 갖는 것으로 이루어진다. 이러한 방법에서 장치가 최선으로 이용되고, 또한 점도가 다루기에 너무 높지 않다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 단계 2)의 열처리가 70과 90℃ 사이에서 수행되는 것으로 이루어진다. 이 온도구간은 보통 사용하는 열교환기의 성능과 관련하여 특히 매우 적합하다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 단계 3)의 pH조정이 Ca(OH)2및/또는 KOH에 의해 수행되는 것으로 이루어진다. 이 방법에서는 보다 좋은 맛이 얻어지며, 또한 최종산물에서 바람직한 무기물 분포가 얻어진다. 또한 원료 유장단백질 산물에서 Ca++를 침전시키기 위해서 pH 조정에 대해 탄산나트륨 또는 인산나트륨을 이용할 수 있다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체쳬는 단계 3)의 가수분해가 20-30 사이의 가수분해도로 수행되는 것으로 이루어진다. 이 방법에서는 탁월한 관능성을 갖는 산물이 얻어진다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 한외여과/마이크로여과/ 장치의 차단값이 50,000 이상인 것으로 이루어진다. 이 방법에서는 매우 높은 유동율이 얻어질 수 있다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 효소(들)의 불활성화(단계 5)가 열처리에 의해 수행되는 것으로 이루어진다. 이 불활성화는 특히 최종 단백질 가수분해물의 pH가 비교적 높게 되는 (중성부근) 경우에 매우 적합하다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 효소(들)의 불활성화(단계 5))가 산처리에 의해 수행되는 것으로 이루어진다. 이 불활성화는 특히 최종 단백질 가수분해물의 pH가 비교적 낮게 되는 (산성인) 경우에 매우 적합하다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 단계 4)의 마지막에서 혼합물이 바람직하게는 건조물질 함량에 관하여 계산된, 탄소의 1% 내지 5%에 해당하는 양으로, 50℃와 70℃사이인 온도에서 5 분이상동안 활성탄으로 처리되고 활성탄이 제거되는 것으로 이루어진다. 이 방법에서는 맛이 향상된다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 단계 5)후에 농축이 바람직하게는 50℃와 70℃ 사이인 온도에서의 나노여과/하이퍼여과/역삼투 및/또는 증발에 의하여 수행되고, 그 후에 잔류물이 단백질 가수분해물 용액으로서 수거되는 것으로 이루어진다.
나노여과에 의하면 염분제거가 막의 적절한 선택에 의해 수행될 수 있다; 그 밖에 나노여과/하이퍼여과/역삼투는 물의 제거를 위한 값싼 방법이다. 증발은 건조전에 농축물에서 높은 건조물질 함량을 얻는 이점을 갖는다.
본 발명에 따른 방법의 바람직한 구체예는 단계 5)의 단백질 가수분해물 용액이 6.5%이하의 물함량으로 스프레이- 건조되는 것으로 이루어진다. 이 방법에서는 미생물에 있어서 그리고 관능성에 있어서 안정한 산물이 얻어진다.
본 발명에 따른 방법은 하기의 실시예들에서 예시될 것이다. 보다 나은 개관을 위하여 실시예들에서 변화시킨 파라미터중 일부의 개관을 하기에 나타낸 표에 표시한다.
[원료공급]
출발물질은 건조물질로서 계산된 대략 80% 단백질을 갖는 스프레이- 건조시킨 유장단백질 농축물이다.
[혼합]
원료물질을 8%의 단백질 함량으로 탈이온수로 희석했다. 단백질이 빠른 가용화에 대한 최적온도는 55-60℃이다.
[열처리]
저온살균은 85℃에서 적어도 2 분동안 열교환기에서 수행하였다. 이 목적은 가수분해가 더 효율적이도록 단백질을 변성시키는 것이다. 또한 이 방법에서는 효소와의 배양전에 매우 낮은 세균 카운트가 얻어진다.
[pH 조정]
pH는 Ca(OH)2로 8.0 으로 조정하였다. 단백질의 양을 기준으로 약 1%의 Ca(OH)2가 필요하다.
[가수분해]
온도 53-54℃.
효소 1: 알칼레이즈2.41L. 투여량 E/S=2.2%
효소 2: 뉴트레이즈0.5L. 투여량 E/S=1.1%. pH가 7.0 이하로 감소될때 뉴트레이즈를 첨가한다.
공정시간 12시간. 효소적 가수분해를 오스몰농도(osmolality)에 의해 측정하였다.
오스몰농도의 증가가 175mOsm/kg (슬러리내의 단백질의 8% 농도로 측정된) 이어야 한다.
[한외여과 분리 ]
사용한 UF- 플랜트는 차단값 100,000 을 갖는 FP100 막으로 장치된 PCI 모듈을 포함한다.
초기체적의 반으로 농축하고 그 다음에는 농축물의 체적의 두배로 투과성 여과(diafiltration)한다. 최대건조물질 함량으로 최종 농축한다.
온도 60-65℃.
이 공정의 주요 부산물인 잔류물은 버린다.
[불활성화]
투과물은 효소를 불활성화시키기 위하여 그리고 세균학적 이유때문에 85℃에서 3분간 열처리하였다.
[나노여과]
25-30。Brix로 농축
온도 55-60℃
부산물로서 나타나는 나노여과 투과물은 버린다.
[활성탄 처리 ]
。Brix로서 측정된 건조물질의 양을 기준으로 4% 활성탄(Picatif FGV 120)을 55-60℃에서 나노여과 잔류물에 첨가하였다. 반응시간 30분.
[여과]
플레이트 필터상에서 활성탄의 제거.
[최종산물]
25%의 건조물질 함량을 갖는 유장단백질 가수분해물 농축물을 멸균여과 및 스프레이-건조에 의해 더 처리하였는데, 스프레이- 건조는 분무휠(atomization wheel)을 갖는 스프레이- 드라이어에서 Ti=200℃ 및 To=75℃에서 유장단백질 가수분해물 농축물을 건조 시킴으로써 수행된다.
얻어진 유장단백질 가수분해물 농축물의 특정화:
맛: 상한 맛이 없고 낮은 수준의 쓴 맛
조성: 건조물질 95%
건조물질중 단백질(N★6.38) 89.5%
건조물질중 회분 4.4%
건조물질중 지방 <0.1%
성질: 용해도 완전 가용성
5% 단백질용액의 pH 5.9
5% 단백질용액의 오스몰농도 <200mOsm/kg
분자분포: 가수분해도 24.8%
MW 1030
Mn 500
평균 팹티드 사슬길이 4.0
[실시예 2]
[원료공급]
출발물질은 건조물질로서 계산된 대략 80% 단백질을 갖는 스프레이- 건조시킨 유장 단백질 농축물이다.
[혼합]
원료물질을 8%의 단백질 함량으로 탈이온수로 희석했다. 단백질의 빠른 가용화에 대한 최적온도는 55-60℃이다.
[열처리]
저온살균은 85℃에서 적어도 2 분동안 열교환기에서 수행하였다. 이 목적은 가수분해가 더 효율적이도록 단백질을 변성시키는 것이다. 또한 이 방법에서는 효소와의 배양전에 매우 낮은 세균 카운트가 얻어진다.
[pH 조정]
pH는 4N NaOH로 8.0으로 조정하였다.
[가수분해]
온도 53-54℃.
효소 1: 알칼레이즈2.4L 투여량 E/S=2.2%
효소 2: 뉴트레이즈0.5L. 투여량 E/S=1.1%. pH가 7.0 이하로 감소될때 뉴트레이즈를 첨가한다.
공정시간 12시간. 효소적 가수분해를 오스몰농도(osmolality)에 의해 측정하였다.
오스몰농도의 증가가 170mOsm/kg (슬러리내의 단백질의 8% 농도로 측정된) 이어야 한다.
[한외여과 분리]
사용한 UF-플랜트는 차단값 100,000 을 갖는 FP100 막으로 장치된 PCI 모듈을 포함한다.
초기체적의 반으로 농축하고 그 다음에는 농축물의 체적의 두배로 투과성 여과(diariltration)한다. 최대건조물질 함량으로 최종 농축한다.
온도 60-65℃.
이 공정의 주요 부산물인 잔류물은 버린다.
[불활성화]
투과물은 효소를 불활성화시키기 위하여 그리고 세균학적 이유때문에 85℃에서 3분간 열처리한다.
[나노여과]
25-30。Brix 로 농축
온도 55-60℃
부산물로서 나타나는 나노여과 투과물은 버린다.
[활성탄 처리]
。Brix 로서 측정된 건조물질의 양을 기준으로 4% 활성탄(Picatif FGV 120)을 55-60℃에서 나노여과 잔류뮬에 첨가하였다. 반응시간 30분.
[여과]
플레이트 필터상에서 활성탄의 제거.
[최종산물]
25%의 건조물질 함량을 갖는 유장단백질 가수분해물 농축물을 멸균여과 및 스프레이- 건조에 의해 더 처리하였는데, 스프레이- 건조는 분무휠(atomization wheel)을 갖는 스프레이- 드라이어에서 Ti=200℃ 및 To=75℃에서 유장단백질 가수분해물 농축물을 건조시킴으로써 수행된다.
얻어진 유장단백질 가수분해물 농축물의 특정화:
맛: 상한 맛이 없고 낮은 수준의 쓴 맛
조성: 건조물질 94.5%
건조물질중 단백질(N★6.38) 84%
건조물질중 회분 4%
건조물질중 지방 <0.1%
성질: 용해도 완전 가용성
5% 단백질용액의 pH 6.5
5% 단백질용액의 오스몰농도 <200mOsm/kg
분자분포: 가수분해도 27%
MW 800
Mn 400
평균 펩티드 사슬길이 3.5
[실시예 3]
[원료공급]
출발물질은 건조물질로서 계산된 대략 80% 단백질을 갖는 스프레이- 건조시킨 유장단백질 농축물이다.
[혼합]
원료물질을 8%의 단백질 함량으로 탈이온수로 희석했다. 단백질의 빠른 가용화에 대한 최적온도는 55-60℃이다.
[열처리]
저온살균은 85℃에서 적어도 2분동안 열교환기에서 수행하였다. 이 목적은 가수분해가 더 효율적이도록 단백질을 변성시키는 것이다. 또한 이 방법에서는 효소와의 배양전에 매우 낮은 세균 카운트가 얻어진다.
[pH 조정]
pH는 Ca(OH)2로 8.0 으로 조정하였다. 단백질의 양을 기준으로 약 1%의 Ca(OH)2가 필요하다.
[가수분해]
온도 53-54℃.
효소 1: 알칼레이즈 2.4L. 투여량 E/S=2.2%
효소 2: 뉴트레이즈0.5L. 투여량 E/S=1.1%. pH가 7.0 이하로 감소될때 뉴트레이즈를 첨가한다.
공정시간 12시간. 효소적 가수분해를 오스몰농도(osmolality)에 의해 측정하였다.
오스몰농도의 증가가 175mOsm/kg (슬러리내의 단백질의 8% 농도로 측정된) 이어야 한다.
[pH 조정]
산성음료를 단백질로 강화시키는데 적합한 최종산물을 얻기 위해서 30% HCℓ에 의해 pH를 4.2로 조정하였다.
[한외여과 분리]
사용한 UF- 플랜트는 차단값 100,000 을 갖는 FP100 막으로 장치된 PCI 모듈을 포함한다.
초기체적의 반으로 농축하고 그 다음에는 농축물의 체적의 두배로 투과성 여과(diafiltration)한다. 최대건조물질 함량으로 최종 농축한다.
온도 60-65℃.
이 공정의 주요 부산물인 잔류물은 버린다.
[저온살균]
투과물을 세균학적 이유때문에 75℃에서 30초동안 열처리하였다.
[나노여과]
25-30。Brix로 농축
온도 55-60℃
부산물로서 나타나는 나노여과 투과물은 버린다.
[활성탄 처리]
。Brix 로서 측정된 건조물질의 양을 기준으로 4% 활성탄(Picatif FGV 120)을 55-60℃에서 나노여과 잔류물에 첨가하였다. 반응시간 30분.
[여과]
플레이트 필터상에서 활성탄의 제거.
[최종산물]
25%의 건조물질 함량을 갖는 유장단백질 가수분해물 농축물을 멸균여과 및 스르페이- 건조에 의해 더 처리하였는데, 스프레이- 건조는 분무휠(atomization wheel)을 갖는 스프레이- 드라이어에서 Ti=200℃ 및 To=75℃에서 유장단백질 가수분해물 농축물을 건조시킴으로써 수행된다.
얻어진 유장단백질 가수분해물 농축물의 특정화:
맛: 상한 맛이 없고 낮은 수준의 쓴 맛
조성: 건조물질 94.5%
건조물질중 단백질(N★6.38) 84%
건조물질중 회분 4%
건조물질중 지방 <0.1%
성질: 용해도 완전 가용성
5% 단백질용액의 pH 4.2
5% 단백질용액의 오스몰농도 <200mOsm/kg
분자분포: 가수분해도 27%
MW 800
Mn 400
평균 펩티드 사슬길이 3.5
[실시예 4]
[원료공급]
출발물질은 건조물질로서 계산된 대략 80% 단백질을 갖는 스프레이- 건조시킨 유장 단백질 농축물이다.
[혼합]
원료물질을 8%의 단백질 함량으로 탈이온수로 희석했다. 단백질의 빠른 가용화에 대한 최적온도는 55-60℃이다.
[열처리]
저온살균은 85℃에서 적어도 2 분동안 열교환기에서 수행하였다. 이 목적은 가수분해가 더 효율적이도록 단백질을 변성시키는 것이다. 또한 이 방법에서는 효소와의 배양전에 매우 낮은 세균 카운트가 얻어진다.
[pH 조정]
pH는 Ca(OH)2로 8.0 으로 조정하였다. 단백질의 양을 기준으로 약 1%의 Ca(OH)2가 필요하다.
[가수분해]
온도 53-54℃.
효소 1: 알칼레이즈2.4L. 투여량 E/S=2.2%
효소 2: 뉴트레이즈0.5L. 투여량 E/S=1.1%. pH가 7.0 이하로 감소될때 뉴트레이즈를 첨가한다.
공정시간 12시간. 효소적 가수분해를 오스몰농도(osmolality)에 의해 측정하였다. 오스몰 농도의 증가가 175mOsm/kg (슬러리내의 단백질의 8% 농도로 측정된) 이어야 한다.
[한외여과 분리]
사용한 UF- 플랜트는 차단값 100,000을 갖는 GR40PP막으로 장치된 DDS 모듈을 포함한다.
초기체적의 반으로 농축하고 그 다음에는 농축물의 체적의 두배로 투과성 여과(diafiltration)한다. 최대건조물질 함량으로 최종 농축한다.
온도 60-65℃.
이 공정의 주요 부산물인 잔류물은 버린다.
[불활성화]
투과물은 효소를 불활성화시키기 위하여 그리고 세균학적 이유때문에 85℃에서 3 분간 열처리하였다.
[나노여과]
25-30。Brix 로 농축
온도 55-60℃
부산물로서 나타나는 나노여과 투과물은 버린다.
[활성탄 처리]
。Brix 로서 측정된 건조물질의 양을 기준으로 4% 활성탄(Picatif FGV 120)을 55-60℃에서 나노여과 잔류물에 첨가하였다. 반응시간 30분.
[여과]
플레이트 필터상에서 활성탄의 제거.
[최종산물]
25%의 건조물질 함량을 갖는 유장단백질 가수분해물 농축물을 멸균여과 및 스프레이- 건조에 의해 더 처리하였는데, 스프레이- 건조는 분무휠(atomization wheel)을 갖는 스프레이- 드라이어에서 Ti=200℃ 및 To=75℃에서 유장단백질 가수분해물 농축물을 건조시킴으로써 수행된다.
얻어진 유장단백질 가수분해물 농축물의 특정화:
맛: 상한 맛이 없고 낮은 수준의 쓴 맛
조성: 건조물질 94.5%
건조물질중 단백질(N★6.38) 84%
건조물질중 회분 4%
건조물질중 지방 <0.1%
성질: 용해도 완전 가용성
5% 단백질용액의 pH 6.5
5% 단백질용액의 오스몰농도 <200mOsm/kg
분자분포: 가수분해도 27%
MW 800
Mn 400
평균 펩티드 사슬길이 3.5
[실시예 5]
[원료공급]
출발물질은 건조물질로서 계산된 대략 80% 단백질을 갖는 스프레이- 건조시킨 유장 단백질 농축물이다.
[혼합]
원료물질을 8%의 단백질 함량으로 탈이온수로 희석했다. 단백질의 빠른 가용화에 대한 최적온도는 55-60℃이다.
[열처리]
저온살균은 85℃에서 적어도 2 분동안 열교환기에서 수행하였다. 이 목적은 가수분해가 더 효율적이도록 단백질을 변성시키는 것이다. 또한 이 방법에서는 효소와의 배양전에 매우 낮은 세균 카운트가 얻어진다.
[pH 조정]
pH는 Ca(OH)2로 8.0 으로 조정하여다. 단백질의 양을 기준으로 약 1%의 Ca(OH)2가 필요하다.
[가수분해]
온도 53-54℃.
효소 1: 알칼레이즈2.4L. 투여량 E/S=2.2%
효소 2: 뉴트레이즈0.5L. 투여량 E/S=1.1%. pH가 7.0 이하로 감소될때 뉴트레이즈를 첨가한다.
공정시간 12시간. 효소적 가수분해를 오스몰농도(osmolality)에 의해 측정하였다. 오스몰 농도의 증가가 175mOsm/kg (슬러리내의 단백질의 8% 농도로 측정된) 이어야 한다.
[한외여과 분리]
사용한 UF- 플랜트는 차단값 100,000을 갖는 FP100막으로 장치된 PCI 모듈을 포함한다.
초기체적의 반으로 농축하고 그 다음에는 농축물의 체적의 두배로 투과성 여과(diafiltration)한다. 최대건조물질 함량으로 최종 농축한다.
온도 60-65℃.
이 공정의 주요 부산물인 잔류물은 버린다.
[불활성화]
투과물은 효소를 불활성화시키기 위하여 그리고 세균학적 이유때문에 85℃에서 3 분간 열처리하였다.
[나노여과]
25-30。Brix 로 농축
온도 55-60℃
부산물로서 나타나는 나노여과 투과물은 버린다.
[최종산물]
25%의 건조물질 함량을 갖는 유장단백질 가수분해물 농축물을 멸균여과 및 스프레이- 건조에 의해 더 처리하였는데, 스프레이- 건조는 분무휠(atomization wheel)을 갖는 스프레이- 드라이어에서 Ti=200℃ 및 To=75℃에서 유장단백질 가수분해물 농축물을 건조시킴으로써 수행된다.
얻어진 유장단백질 가수분해물 농축물의 특정화:
맛: 약간의 상한 맛과 낮은 수준의 쓴 맛
조성: 건조물질 94.5%
건조물질중 단백질(N★6.38) 84%
건조물질중 회분 4%
건조물질중 지방 <0.1%
성질: 용해도 완전 가용성
5% 단백질용액의 pH 6.5
5% 단백질용액의 오스몰농도 <200mOsm/kg
분자분포: 가수분해도 27%
MW 800
Mn 400
평균 펩티드 사슬길이 3.5
[실시예 6]
[원료공급]
출발물질은 건조물질로서 계산된 대략 80% 단백질을 갖는 스프레이- 건조시킨 유장 단백질 농축물이다.
[혼합]
원료물질을 8%의 단백질 함량으로 탈이온수로 희석했다. 단백질의 빠른 가용화에 대한 최적온도는 55-60℃이다.
[열처리]
저온살균은 85℃에서 적어도 2 분동안 열교환기에서 수행하였다. 이 목적은 가수분해가 더 효율적이도록 단백질을 변성시키는 것이다. 또한 이 방법에서는 효소와의 배양전에 매우 낮은 세균 카운트가 얻어진다.
[pH 조정]
pH는 Ca(OH)2로 8.0 으로 조정하였다. 단백질의 양을 기준으로 약 1%의 Ca(OH)2가 필요하다.
[가수분해]
온도 53-54℃.
효소 1: 알칼레이즈2.4L. 투여량 E/S=2.2%
효소 2: 뉴트레이즈0.5L. 투여량 E/S=1.1%. pH가 7.0 이하로 감소될때 뉴트레이즈를 첨가한다.
공정시간 12시간. 효소적 가수분해를 오스몰농도(osmolality)에 의해 측정하였다. 오스몰 농도의 증가가 175mOsm/kg (슬러리내의 단백질의 8% 농도로 측정된) 이어야 한다.
[활성탄 처리]
。Brix 로서 측정된 건조물질의 양을 기준으로 4% 활성탄(Picatif FGV 120)을 55-60℃에서 혼합물에 첨가하였다. 한외여과는 잔류물의 활성탄으로 수행하였다.
[한외여과 분리]
사용한 UF- 플랜트는 차단값 100,000을 갖는 FP100막으로 장치된 PCI 모듈을 포함한다.
초기체적의 반으로 농축하고 그 다음에는 농축물의 체적의 두배로 투과성 여과(diafiltration)한다. 최대건조물질 함량으로 최종 농축한다.
온도 60-65℃.
활성탄을 포함하는 잔류물을 버린다.
[불활성화]
투과물은 효소를 불활성화시키기 위하여 그리고 세균학적 이유때문에 85℃에서 3 분간 열처리하였다.
[나노여과]
25-30。Brix 로 농축
온도 55-60℃
부산물로서 나타나는 나노여과 투과물은 버린다.
[최종산물]
25%의 건조물질 함량을 갖는 유장단백질 가수분해물 농축물을 멸균여과 및 스프레이- 건조에 의해 더 처리하였는데, 스프레이- 건조는 분무휠(atomization whee l)을 갖는 스프레이- 드라이어에서 Ti=200℃ 및 To=75℃에서 유장단백질 가수분해물 농축물을 건조시킴으로써 수행된다.
얻어진 유장단백질 가수분해물 농축물의 특정화:
맛: 상한 맛이 없고 낮은 수준의 쓴 맛
조성: 건조물질 94.5%
건조물질중 단백질(N★6.38) 84%
건조물질중 회분 4%
건조물질중 지방 <0.1%
성질: 용해도 완전 가용성
5% 단백질용액의 pH 6.5
5% 단백질용액의 오스몰농도 <200mOsm/kg
분자분포: 가수분해도 27%
MW 800
Mn 400
평균 펩티드 사슬길이 3.5
[실시예 7]
[원료공급]
출발물질은 건조물질로서 계산된 원하는 단백질 함량때까지 유장을 한외여과 및 투과성 여과시켜서 생성된, 건조물질로서 계산된 대략 80% 단백질을 갖는 액체농축시킨 유장단백질이다.
[혼합]
원료물질을 8%의 단백질 함량으로 탈이온수로 희석했다. 단백질의 빠른 가용화에 대한 최적온도는 55-60℃이다.
[열처리]
저온살균은 85℃에서 적어도 2 분동안 열교환기에서 수행하였다. 이 목적은 가수분해가 더 효율적이도록 단백질을 변성시키는 것이다. 또한 이 방법에서는 효소와의 배양전에 매우 낮은 세균 카운트가 얻어진다.
[pH 조정]
pH는 Ca(OH)2로 8.0 으로 조정하였다. 단백질의 양을 기준으로 약 1%의 Ca(OH)2가 필요하다.
[가수분해]
온도 53-54℃.
효소 1: 알칼레이즈2.4L. 투여량 E/S=2.2%
효소 2: 뉴트레이즈0.5L. 투여량 E/S=1.1%. pH가 7.0 이하로 감소될때 뉴트레이즈를 첨가한다.
공정시간 12시간. 효소적 가수분해를 오스몰농도(osmolality)에 의해 측정하였다. 오스몰 농도의 증가가 175mOsm/kg (슬러리내의 단백질의 8% 농도로 측정된) 이어야 한다.
[한외여과 분리]
사용한 UF- 플랜트는 차단값 100,000을 갖는 FP100 막으로 장치된 PCI 모듈을 포함한다.
초기체적의 반으로 농축하고 그 다음에는 농축물의 체적의 두배로 투과성 여과(diafiltration) 한다. 최대건조물질 함량으로 최종 농축한다.
온도 60-65℃.
이 공정의 주요 부산물인 잔류물은 버린다.
[불활성화]
투과물은 효소를 불활성화시키기 위하여 그리고 세균학적 이유때문에 85℃에서 3 분간 열처리하였다.
[나노여과]
25-30。Brix 로 농축
온도 55-60℃
부산물로서 나타나는 나노여과 투과물은 버린다.
[활성탄 처리]
。Brix 로서 측정된 건조물질의 양을 기준으로 4% 활성탄(Picatif FGV 120)을 55-60℃에서 나노여과 잔류물에 첨가하였다. 반응시간 30분.
[여과]
플레이트 필터상에서 활성탄의 제거.
[최종산물]
25%의 건조물질 함량을 갖는 유장단백질 가수분해물 농축물을 멸균여과 및 스프레이- 건조에 의해 더 처리하였는데, 스프레이- 건조는 분무휠(atomization wheel)을 갖는 스프레이- 드라이어에서 Ti=200℃ 및 To=75℃에서 유장단백질 가수분해물 농축물을 건조시킴으로써 수행된다.
얻어진 유장단백질 가수분해물 농축물의 특정화:
맛: 상한 맛이 없고 낮은 수준의 쓴 맛
조성: 건조물질 94.5%
건조물질중 단백질(N★6.38 ) 84%
건조물질중 회분 4%
건조물질중 지방 <0.1%
성질: 용해도 완전 가용성
5% 단백질용액의 pH 6.5
5% 단백질용액의 오스몰농도 <200mOsm/kg
분자분포: 가수분해도 27%
MW 800
Mn 400
평균 펩티드 사슬길이 3.5
[실시예 8]
[원료공급]
출발물질은 건조물질로서 계산된 대략 80% 단백질을 갖는 스프레이- 건조시킨 유장 단백질 농축물이다.
[혼합]
원료물질을 8%의 단백질 함량으로 탈이온수로 희석했다. 단백질의 빠른 가용화에 대한 최적온도는 55-60℃이다.
[열처리]
저온살균은 85℃에서 적어도 2 분동안 열교환기에서 수행하였다. 이 목적은 가수분해가 더 효율적이도록 단백질을 변성시키는 것이다. 또한 이 방법에서는 효소와의 배양전에 매우 낮은 세균 카운트가 얻어진다.
[pH 조정]
pH는 4N NaOH로 8.0 으로 조정하였다.
가수분해
온도 55℃.
효소 1: 알칼레이즈2.4L. 투여량 E/S=2.0%
효소 2: 트립신PTN 3.3G . 투여량 E/S=3.0%. 가수분해도가 16%에 도달할 때(3시간 30분후)트립신을 첨가한다.
전체 가수분해시간: 5시간 15분. 효소적 가수분해를 오스몰농도(osmolality)에 의해 측정하였다.
[pH 조정]
산성음료를 단백질로 강화시키는데 적합한 최종산물을 얻기 위해서 30%HCℓ에 의해 pH값을 4.2로 조정하였다.
[한외여과 분리]
사용한 UF- 플랜트는 차단값 100,000을 갖는 GR40PP막으로 장치된 DDS 모듈을 포함한다.
초기체적의 반으로 농축하고 그 다음에는 농축물의 체적의 두배로 투과성 여과(diafiltration)한다. 최대건조물질 함량으로 최종 농축한다.
온도 60-65℃.
이 공정의 주요 부산물인 잔류물은 버린다.
[저온살균]
투과물은 효소를 불활성화시키기 위하여 그리고 세균학적 이유때문에 75℃에서 30초동안 열처리하였다.
[나노여과]
25-30。Brix 로 농축
온도 55-60℃
부산물로서 나타나는 나노여과 투과물은 버린다.
[활성탄 처리]
。Brix 로서 측정된 건조물질의 양을 기준으로 4% 활성탄(Picatif FGV 120)을 55-60℃에서 나노여과 잔류물에 첨가하였다. 반응시간 30분.
[여과]
플레이트 필터상에서 활성탄의 제거.
[최종산물]
25%의 건조물질 함량을 갖는 유장단백질 가수분해물 농축물을 멸균여과 및 스프레이- 건조에 의해 더 처리하였는데, 스프레이- 건조는 분무휠(atomization wheel)을 갖는 스프레이- 드라이어에서 Ti=200℃ 및 To=75℃에서 유장단백질 가수분해물 농축물을 건조시킴으로써 수행된다.
얻어진 유장단백질 가수분해물 농축물의 특정화:
맛: 상한 맛이 없고 낮은 수준의 쓴 맛
조성: 건조물질 94.5%
건조물질중 단백질(N★6.38) 85%
건조물질중 회분 4%
건조물질중 지방 <0.1%
성질: 용해도 완전 가용성
5% 단백질용액의 pH 4.2
5% 단백질용액의 오스몰농도 <200mOsm/kg
분자분포: 가수분해도 21%
MW 800
Mn 595
평균 펩티드 사슬길이 4.8
Claims (12)
- 유장 단백질 가수분해물의 제조방법에 있어서, 하기 단계: 1) 건조물질과 물로서 계산된 최소한 65%의 단백질을 갖는 유장단백질 산물을 약 7내지 20% 까지의 단백질 함량을 가지는 슬러리로 혼합하는 단계: 2) 60 내지 90℃의 온도에서 열처리를 수행하는 단계: 3) 단계 2)의 혼합물을, 바실루스 리케니포미스(B. licheniformis)에 의하여 생성가능한 프로테아제 및 바실루스 서브틸리스(B. subtilis)에 의하여 생성가능한 프로테아제 중 하나 또는 양자에 의하여, pH 변동방법에 의하여, 15내지 35%의 가수분해도를 가지도록 단백질 분해적으로 가수분해하는 단계: 4) 상기 단계 3)의 혼합물을 10,000 이상의 차단값을 갖는 한외여과/마이크로 여과 장치 상에서 분리하는 단계로서, 그 투과물이 단백질 가수분해물을 구성하는 단계: 및 5) 효소(들)의 불활성에 이ㅡ하여 가수분해를 종결시키는 단계;를 포함하는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 단계 1)의 슬러리가 7내지 12%의 단백질 함량을 가지는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 단계 2)의 열처리가 70℃ 내지 90℃에서 수행되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 단계 3)의 가수분해는, 가수분해도가 20내지 30%로 될 때 까지 수행되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 한외여과/마이크로여과 장치의 차단값이 50,000이상인 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 효소(들)의 불활성화(단계 5)가 열처리에 의하여 수행되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 효소(들)의 불활성화 (단계 5)가 산 처리에 의하여 수행되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 단계 3) 또는 단계 5)의 마지막에서, 혼합물이 5분 이상 동안 활성탄으로 처리되는데, 여기에서, 상기 활성탄은 건조물질 함량에 관하여 계산하여, 탄소의 1% 내지 5%의 양으로 존재하며, 그리고, 활성탄이 제거되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 단계 5)후에, 농축은, 나노여과/하이퍼여과/역삼투 및 증발 중 하나 또는 양자에 의하여 수행되고, 그 후에 잔류물이 단백질 가수분해물 용액으로서 수거되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제1항에 있어서, 단계 5)로부터의 단백질 가수분해물 용액이 6.5% 이하의 물 함량을 가지도록 스프레이-건조되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제8항에 있어서, 단계 3) 또는 단계 (5)의 마지막에서, 상기 혼합물이 50℃내지 70℃의 온도에서 활성탄으로 처리되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제9항에 있어서, 상기 나노여과/하이퍼여과/역삼투는 50℃ 내지 70℃의 온도에서 수행되는 것을 특징으로 하는 방법.
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Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR101698379B1 (ko) * | 2015-09-17 | 2017-01-20 | 삼육대학교산학협력단 | 산양유 단백질 가수분해물, 그것의 제조방법 및 그것의 식품에 사용하는 용도 |
CN108949876A (zh) * | 2018-07-09 | 2018-12-07 | 齐鲁工业大学 | 一种具有抗氧化活性的牡丹籽多肽口服液的制备方法 |
Families Citing this family (35)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CH683695A5 (fr) * | 1992-04-09 | 1994-04-29 | Nestle Sa | Hydrolyse enzymatique. |
DK71292D0 (ko) * | 1992-05-27 | 1992-05-27 | Novo Nordisk As | |
FI94089C (fi) * | 1992-12-10 | 1995-07-25 | Valio Oy | Menetelmä allergiaa aiheuttavien yhdisteiden poistamiseksi proteiinipitoisista koostumuksista |
US5952193A (en) * | 1994-10-14 | 1999-09-14 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | Peptide mixture and products thereof |
WO1997001966A1 (en) * | 1995-06-30 | 1997-01-23 | Md Foods Amba | A method of producing a peptide mixture |
ATE275831T1 (de) | 1998-06-17 | 2004-10-15 | New Zealand Dairy Board | Bioaktive molke-eiweisshydrolysate |
US6120820A (en) * | 1999-02-22 | 2000-09-19 | Land O'lakes, Inc. | Method of modifying the color of a dairy material |
US6416796B1 (en) | 1999-04-27 | 2002-07-09 | Kraft Foods, Inc. | Whey protein digestion products in cheese |
US6551636B2 (en) | 1999-07-23 | 2003-04-22 | Novozymes A/S | Modification of foaming properties of proteins |
NZ518223A (en) * | 2000-08-11 | 2004-11-26 | Novozymes North America Inc | Whey protein emulsion |
NZ506866A (en) | 2000-09-11 | 2003-05-30 | New Zealand Dairy Board | Bioactive whey protein hydrolysate free of bitter flavours wherein the enzyme used is a heat labile protease |
WO2003023046A1 (en) * | 2001-09-13 | 2003-03-20 | Novozymes Biotech, Inc. | Methods for producing coagulated whey protein |
AU2003213158A1 (en) * | 2002-02-21 | 2003-09-09 | Scott Bloomer | Method of preparing a milk polar lipid enriched concentrate and a sphingolipid enriched concentrate |
US20030224096A1 (en) * | 2002-06-04 | 2003-12-04 | Novozymes A/S | Whey protein hydrolysate |
TWI317636B (en) * | 2002-11-22 | 2009-12-01 | Meiji Dairies Corp | Nutritional compositions for liver disease patients or for patients underhigh levels of invasive stress |
US7399496B2 (en) * | 2003-02-07 | 2008-07-15 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Limited | Hydrolyzed whey protein compositions |
US7582326B2 (en) * | 2003-10-29 | 2009-09-01 | Kraft Foods Global Brands Llc | Method of deflavoring whey protein using membrane electrodialysis |
NO320964B1 (no) * | 2004-05-26 | 2006-02-20 | Norcape Biotechnology As | Hydrolysert marint proteinprodukt og et fôrprodukt omfattende dette, fremgangsmate for fremstilling og anvendelse |
US9662368B2 (en) | 2006-06-15 | 2017-05-30 | Murray Goulburn Co-Operative., Limited | Formulation comprising whey protein and hydrolysates for improving muscle recovery |
US8222372B2 (en) * | 2007-04-16 | 2012-07-17 | Novozymes A/S | Whey protein hydrolysate |
US9034402B2 (en) * | 2007-04-16 | 2015-05-19 | Solae, Llc | Protein hydrolysate compositions having improved sensory characteristics and physical properties |
US9055752B2 (en) * | 2008-11-06 | 2015-06-16 | Intercontinental Great Brands Llc | Shelf-stable concentrated dairy liquids and methods of forming thereof |
MX2011006268A (es) * | 2009-01-06 | 2011-10-06 | Nestec Sa | Procesamiento de macronutrientes. |
EP2413720B1 (en) * | 2009-04-02 | 2019-07-17 | Novozymes A/S | Process for making a milk-based protein hydrolysate |
JP5177901B2 (ja) * | 2009-12-02 | 2013-04-10 | 株式会社明治 | 栄養組成物 |
UA112972C2 (uk) | 2010-09-08 | 2016-11-25 | Інтерконтінентал Грейт Брендс ЛЛС | Рідкий молочний концентрат з високим вмістом сухих речовин |
RU2457689C2 (ru) * | 2010-11-17 | 2012-08-10 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования " Кемеровский технологический институт пищевой промышленности" | Способ получения смеси аминокислот из отходов переработки сырья животного или растительного происхождения |
CZ306184B6 (cs) * | 2010-12-30 | 2016-09-14 | C2P S.R.O. | Způsob výroby hydrolyzátu kvasničné bílkoviny |
JP5763024B2 (ja) * | 2012-09-07 | 2015-08-12 | 株式会社明治 | 栄養組成物 |
DK2883457T3 (en) * | 2013-12-10 | 2017-05-01 | Dmk Deutsches Milchkontor Gmbh | Apparatus and method for the continuous production of protein hydrosylates |
WO2016009364A1 (en) * | 2014-07-14 | 2016-01-21 | Scotland Rebecca | Isolation of plant oligopeptides and uses thereof |
EP3356544A4 (en) * | 2015-10-02 | 2019-08-14 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Ltd. | PROTEIN HYDROLYZATE, METHOD FOR THE PRODUCTION AND USE THEREOF |
RU2663583C2 (ru) * | 2015-12-30 | 2018-08-07 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова" РАН | Способ производства гидролизата сывороточных белков |
WO2020085518A1 (ja) * | 2018-10-26 | 2020-04-30 | 株式会社明治 | 高タンパク質の乳原料の製造方法 |
JPWO2020085517A1 (ja) * | 2018-10-26 | 2021-09-24 | 株式会社明治 | 高タンパク質の乳原料の製造方法 |
Family Cites Families (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
FR2459620B1 (fr) * | 1979-06-26 | 1983-08-05 | Agronomique Inst Nat Rech | Hydrolisat enzymatique total de proteines de lactoserum, obtention et application |
EP0065663A1 (en) * | 1981-05-11 | 1982-12-01 | Miles Laboratories, Inc. | Method for the preparation of a protein hydrolyzate from whey protein |
US4636388A (en) * | 1982-02-22 | 1987-01-13 | Stauffer Chemical Company | Preparing protein for hydrolysis and product |
DK589785A (da) * | 1985-12-18 | 1987-06-19 | Samuelsson Ernst Gunnar | Peptidpraeparat, fremgangsmaade til fremstilling deraf samt anvendelse af peptidpraeparatet |
FR2608051B1 (fr) * | 1986-12-15 | 1989-04-07 | Bellon Labor Sa Roger | Procede de fabrication d'un hydrolysat enzymatique de proteines riche en di- et tri-peptides, utilisable notamment en nutrition artificielle et en dietetique |
ATE84680T1 (de) * | 1987-12-23 | 1993-02-15 | Nestle Sa | Verfahren zur herstellung eines molkeeiweisshydrolysates und eines hypoallergenen nahrungsmittels. |
BE1003298A3 (nl) * | 1990-01-12 | 1992-02-18 | Tessenderlo Chem Nv | Werkwijze voor het bereiden van een enzymatisch hydrolysaat. |
DK3991D0 (da) * | 1991-01-10 | 1991-01-10 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til fremstilling af et proteinhydrolysat |
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1993
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Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR101698379B1 (ko) * | 2015-09-17 | 2017-01-20 | 삼육대학교산학협력단 | 산양유 단백질 가수분해물, 그것의 제조방법 및 그것의 식품에 사용하는 용도 |
CN108949876A (zh) * | 2018-07-09 | 2018-12-07 | 齐鲁工业大学 | 一种具有抗氧化活性的牡丹籽多肽口服液的制备方法 |
CN108949876B (zh) * | 2018-07-09 | 2020-11-24 | 齐鲁工业大学 | 一种具有抗氧化活性的牡丹籽多肽口服液的制备方法 |
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