JPS61187755A - 大豆蛋白の製造法 - Google Patents
大豆蛋白の製造法Info
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- JPS61187755A JPS61187755A JP2792585A JP2792585A JPS61187755A JP S61187755 A JPS61187755 A JP S61187755A JP 2792585 A JP2792585 A JP 2792585A JP 2792585 A JP2792585 A JP 2792585A JP S61187755 A JPS61187755 A JP S61187755A
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- soybean protein
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は大豆蛋白成分の分画・製造法を提供するもので
ある。
ある。
（従来技術）
従来から、大豆蛋白原料を水系下に抽出・分離（水溶性
画分と不溶性画分＝通称オカラ）し、水溶性画分を等電
沈澱（ｐ）ｌ ４〜５、通常ｐＨ４，２〜４゜６）させ
て得られる沈澱画分を中和し乾燥等して大豆蛋白を分離
する所謂分離大豆蛋白の製造が行われている。
画分と不溶性画分＝通称オカラ）し、水溶性画分を等電
沈澱（ｐ）ｌ ４〜５、通常ｐＨ４，２〜４゜６）させ
て得られる沈澱画分を中和し乾燥等して大豆蛋白を分離
する所謂分離大豆蛋白の製造が行われている。
ところで、大豆蛋白は高分子の複雑な高次構造を有する
各種の蛋白から構成され、例えば、大豆蛋白を超遠心に
より沈降恒数の差で分画する方法では、所謂２Ｓ、７Ｓ
、１１Ｓ、１５Ｓ等の蛋白に分けられ、これらの蛋白は
物性においても異なる特徴を有している。また各々の蛋
白はそれぞれ幾つかのサブユニットからなり、例えば７
Ｓ蛋白は３個のサブユニット、１１Ｓ蛋白は１２個のサ
ブユニットからなる。
各種の蛋白から構成され、例えば、大豆蛋白を超遠心に
より沈降恒数の差で分画する方法では、所謂２Ｓ、７Ｓ
、１１Ｓ、１５Ｓ等の蛋白に分けられ、これらの蛋白は
物性においても異なる特徴を有している。また各々の蛋
白はそれぞれ幾つかのサブユニットからなり、例えば７
Ｓ蛋白は３個のサブユニット、１１Ｓ蛋白は１２個のサ
ブユニットからなる。
これらの蛋白、サブユニットは環境（イオン強度、ｐＨ
、温度、濃度等）の変化により種々変化（高次構造変化
、サブユニット間の相互作用等）したものが得られ、そ
の性質も違ったものになってくることについて多くの研
究報告がある。
、温度、濃度等）の変化により種々変化（高次構造変化
、サブユニット間の相互作用等）したものが得られ、そ
の性質も違ったものになってくることについて多くの研
究報告がある。
これらの事実を利用して、多くの大豆蛋白の分画法が試
みられている。そして、これら多くの分画法における僅
かの違い（イオン強度、ｐＨ、ある種の塩の存在、濃度
、温度、操作手順の相違等々）は分画・単離された大豆
蛋白の物性、機能、化学的性質等を相当に変化させてい
る。それは前述した７Ｓ、ＩＩＳ等の蛋白の組成比ばか
りでなく高次構造の変化、蛋白間、サブユニット間の相
互作用等と相俟って生ずるものである。
みられている。そして、これら多くの分画法における僅
かの違い（イオン強度、ｐＨ、ある種の塩の存在、濃度
、温度、操作手順の相違等々）は分画・単離された大豆
蛋白の物性、機能、化学的性質等を相当に変化させてい
る。それは前述した７Ｓ、ＩＩＳ等の蛋白の組成比ばか
りでなく高次構造の変化、蛋白間、サブユニット間の相
互作用等と相俟って生ずるものである。
従来から知られている大豆蛋白の分離（分画）法の例示
は以下のようである。即ち、例えば、斉尾等は稀カルシ
ウム塩を用いてＩＩＳ成分と７Ｓ成分を分画している（
特願昭４６−９０２８９）。超重等は、ｐＨ１，２〜４
．０の塩化ナトリウムまたは塩化カリウム存在下で不溶
性区分を除去して７Ｓ蛋白を製造したり（特願昭４７−
７２６０６） 、ｐ１１５．４０〜５．８５で抽出後ｐ
Ｈ４，５で等電沈澱させて７Ｓ蛋白を製造している（特
願昭５４−３１１６８）。シマー等は、ｐＨ約５．１〜
５．９で水抽出して熱凝固性粘性蛋白を製造している（
特願昭５０−１５０７６２ ）。真島等は、ｐｔｆ６．
０〜７゜Ｏの第１段分画、ｐＨ３）ｐＨ５．０〜５．６
の第２段分画、ｐＨ４，０〜４．８の第３段分画により
第２段と第３段分画蛋白を個々に分離して蛋白を製造し
ている（特願昭５４−６０８９９）。オルシ等は、水性
抽出剤で抽出しｐ）ｌ約６．５の抽出液を生成し、等電
点に調節し、約１１５〜１４５度Ｆ加熱かつ４４％以上
に濃縮している（特願昭５５−１２１２７５ ”）。オ
ーソエファー等は植物蛋白質含有スラリーから亜硫酸イ
オン存在下でｐＨ６，５〜８．０で水溶性成分を抽出・
乾燥して単離物を得ている（特願昭５６−２１６００３
）。レーンハート等は、等電沈澱したスラリーをｐＨ
３）ｐＨ５．０〜５．６に調整し且つ塩濃度を０．０１
〜０．２Ｍのモル濃度に調整して７Ｓ、ＩＩＳ画分を分
離している（特願昭５７−１３９１０５ ”）。
は以下のようである。即ち、例えば、斉尾等は稀カルシ
ウム塩を用いてＩＩＳ成分と７Ｓ成分を分画している（
特願昭４６−９０２８９）。超重等は、ｐＨ１，２〜４
．０の塩化ナトリウムまたは塩化カリウム存在下で不溶
性区分を除去して７Ｓ蛋白を製造したり（特願昭４７−
７２６０６） 、ｐ１１５．４０〜５．８５で抽出後ｐ
Ｈ４，５で等電沈澱させて７Ｓ蛋白を製造している（特
願昭５４−３１１６８）。シマー等は、ｐＨ約５．１〜
５．９で水抽出して熱凝固性粘性蛋白を製造している（
特願昭５０−１５０７６２ ）。真島等は、ｐｔｆ６．
０〜７゜Ｏの第１段分画、ｐＨ３）ｐＨ５．０〜５．６
の第２段分画、ｐＨ４，０〜４．８の第３段分画により
第２段と第３段分画蛋白を個々に分離して蛋白を製造し
ている（特願昭５４−６０８９９）。オルシ等は、水性
抽出剤で抽出しｐ）ｌ約６．５の抽出液を生成し、等電
点に調節し、約１１５〜１４５度Ｆ加熱かつ４４％以上
に濃縮している（特願昭５５−１２１２７５ ”）。オ
ーソエファー等は植物蛋白質含有スラリーから亜硫酸イ
オン存在下でｐＨ６，５〜８．０で水溶性成分を抽出・
乾燥して単離物を得ている（特願昭５６−２１６００３
）。レーンハート等は、等電沈澱したスラリーをｐＨ
３）ｐＨ５．０〜５．６に調整し且つ塩濃度を０．０１
〜０．２Ｍのモル濃度に調整して７Ｓ、ＩＩＳ画分を分
離している（特願昭５７−１３９１０５ ”）。
実験室的には、エルドウリッジ等、ブリフグ等、ウォル
フ等、タン等により大豆蛋白の分画法が研究・報告され
ている。
フ等、タン等により大豆蛋白の分画法が研究・報告され
ている。
例えば、タン等は脱脂大豆からトリス−塩酸緩衝液（ｐ
Ｈ７，８，β−メルカプトエタノールを含む）で抽出後
１０．０００ｒｐｍで不溶性画分を遠心分離除去した抽
出液をｐＨ６，６に調整し透析後１０．００Ｏｒｐｍで
粗１１Ｓ画分と粗７Ｓ画分に遠心分離し、粗７Ｓ画分を
等電沈澱・水洗・凍結乾燥して７Ｓグロブリンを分画し
ている。山内等も同様の方法で分離した粗１１Ｓ画分を
水洗・中和・緩衝液に溶解して１１Ｓグロブリンを研究
している。
Ｈ７，８，β−メルカプトエタノールを含む）で抽出後
１０．０００ｒｐｍで不溶性画分を遠心分離除去した抽
出液をｐＨ６，６に調整し透析後１０．００Ｏｒｐｍで
粗１１Ｓ画分と粗７Ｓ画分に遠心分離し、粗７Ｓ画分を
等電沈澱・水洗・凍結乾燥して７Ｓグロブリンを分画し
ている。山内等も同様の方法で分離した粗１１Ｓ画分を
水洗・中和・緩衝液に溶解して１１Ｓグロブリンを研究
している。
しかし、これらの方法はやはり実験室的方法の域を免れ
ず実際工業化する為には以下に述べる数々の問題点を有
している。
ず実際工業化する為には以下に述べる数々の問題点を有
している。
（発明が解決しようとする問題点）
本発明者等は工業的に実用可能な大豆蛋白の分画・製造
を目的として従来技術の追試検討改良工夫等を試みるな
かで■単にトリス塩酸緩衝液を鉱酸等に代えてｐｕ調節
しただけでは粗１１ｓ画分と粗７Ｓ画分の抽出・分離が
出来ない、■トリス塩酸緩衝液とかβ−メルカプトエタ
ノール等の試薬は食品工業的に利用することができない
、■特にβ−メルカプトエタノールは強い不快臭気を有
し風味的に到底食品に用いることはできない、■不溶性
両分を遠心分離除去した抽出液をｐｕ ６．６に調整し
た液は極めて粘稠で粗ｌｌＳ画分と粗７Ｓ画分の分離が
工業的な低い遠心力による連続式遠心分離法（例えばデ
カンタ−等）では沈澱スラリーと溶液部とを中々うまく
分離できない、等の問題点に遭遇した。
を目的として従来技術の追試検討改良工夫等を試みるな
かで■単にトリス塩酸緩衝液を鉱酸等に代えてｐｕ調節
しただけでは粗１１ｓ画分と粗７Ｓ画分の抽出・分離が
出来ない、■トリス塩酸緩衝液とかβ−メルカプトエタ
ノール等の試薬は食品工業的に利用することができない
、■特にβ−メルカプトエタノールは強い不快臭気を有
し風味的に到底食品に用いることはできない、■不溶性
両分を遠心分離除去した抽出液をｐｕ ６．６に調整し
た液は極めて粘稠で粗ｌｌＳ画分と粗７Ｓ画分の分離が
工業的な低い遠心力による連続式遠心分離法（例えばデ
カンタ−等）では沈澱スラリーと溶液部とを中々うまく
分離できない、等の問題点に遭遇した。
そこで、鋭意研究の結果、■大豆蛋白原料を亜硫酸化合
物、グルタチオン化合物、又はシスティン化合物を用い
ｐＨ６，５以上の水系下で処理すること、及び■大豆蛋
白原料をその後ｐＨ３）ｐＨ５．５〜７．０且つ２０℃
以下の範囲に移行することにより、可溶性画分と不溶性
画分に分画することが重要であって、風味的にも優れた
互いに異なる性質を有する大豆蛋白を分画・製造できる
こと、及び、特に大豆蛋白が大豆多糖類を含有するもの
であるときは１、従来使用が困難であった工業的な連続
遠心分離機（例えばデカンタ−等）を使用して実用的な
分離が極めて容易であること等を見出し、この本発明を
完成するに到った。
物、グルタチオン化合物、又はシスティン化合物を用い
ｐＨ６，５以上の水系下で処理すること、及び■大豆蛋
白原料をその後ｐＨ３）ｐＨ５．５〜７．０且つ２０℃
以下の範囲に移行することにより、可溶性画分と不溶性
画分に分画することが重要であって、風味的にも優れた
互いに異なる性質を有する大豆蛋白を分画・製造できる
こと、及び、特に大豆蛋白が大豆多糖類を含有するもの
であるときは１、従来使用が困難であった工業的な連続
遠心分離機（例えばデカンタ−等）を使用して実用的な
分離が極めて容易であること等を見出し、この本発明を
完成するに到った。
（問題を解決する為の手段）
本発明は、大豆蛋白原料を、亜硫酸化合物、グルタチオ
ン化合物、又はシスティン化合物の存在下且つｐＨ６，
５以上の水系下で処理し、ｐｔｉ ５．５〜７゜Ｏ且つ
２０℃以下の範囲に移行して可溶性画分（以下Ｓ１画分
と称する）と不溶性画分（以下２１画分と称する）に分
画することを骨子とする大豆蛋白の製造法である。
ン化合物、又はシスティン化合物の存在下且つｐＨ６，
５以上の水系下で処理し、ｐｔｉ ５．５〜７゜Ｏ且つ
２０℃以下の範囲に移行して可溶性画分（以下Ｓ１画分
と称する）と不溶性画分（以下２１画分と称する）に分
画することを骨子とする大豆蛋白の製造法である。
本発明に用いる大豆蛋白原料は、大豆、脱脂大豆、豆乳
（乾燥粉末も含む）、濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白等大
豆蛋白を含む原料であれば全て用いることができる。好
ましくは大豆、脱脂大豆、濃縮大豆蛋白等のように大豆
蛋白と不溶性多糖類を併せ持った大豆蛋白原料のほうが
Ｓ１画分と２１画分の分離がより容易になり適当である
。
（乾燥粉末も含む）、濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白等大
豆蛋白を含む原料であれば全て用いることができる。好
ましくは大豆、脱脂大豆、濃縮大豆蛋白等のように大豆
蛋白と不溶性多糖類を併せ持った大豆蛋白原料のほうが
Ｓ１画分と２１画分の分離がより容易になり適当である
。
本発明にいう亜硫酸イオン化合物とは水系下で亜硫酸イ
オンを生じるものをいい、例えば、亜硫酸のアルカリ金
属（亜硫酸、重亜硫酸、ピロ亜硫酸、メタ重亜硫酸、の
カリウム又はナトリウム）塩、その他の水溶性塩及びカ
チオン（例えばアンモニウム、それらの混合物）塩、亜
硫酸ガスを挙げることができる。亜硫酸化合物は、大豆
蛋白原料の蛋白含量にもよるが、大豆蛋白原料に対し０
゜５重量％以上、好ましくは１．０重量％以上が適当で
ある。０．５重量％未満ではＳ１画分の純度、換言すれ
ばＳ１画分の蛋白の特異性、が低下して好ましくない。
オンを生じるものをいい、例えば、亜硫酸のアルカリ金
属（亜硫酸、重亜硫酸、ピロ亜硫酸、メタ重亜硫酸、の
カリウム又はナトリウム）塩、その他の水溶性塩及びカ
チオン（例えばアンモニウム、それらの混合物）塩、亜
硫酸ガスを挙げることができる。亜硫酸化合物は、大豆
蛋白原料の蛋白含量にもよるが、大豆蛋白原料に対し０
゜５重量％以上、好ましくは１．０重量％以上が適当で
ある。０．５重量％未満ではＳ１画分の純度、換言すれ
ばＳ１画分の蛋白の特異性、が低下して好ましくない。
本発明にいうグルタチオン化合物、又はシスティン化合
物とは、グルタチオン、システィン又はこれらの塩、例
えば塩酸塩等であって、通常大豆蛋白原料に対し５ ｍ
ｍｏｌｅ以上、好ましくは１０ ｍ ｍｏｌｅ以上用
いられるが、メルカプトエタノールのような強い臭気を
示さない等、得られる各両分は風味的にも衛生的にも良
好である。
物とは、グルタチオン、システィン又はこれらの塩、例
えば塩酸塩等であって、通常大豆蛋白原料に対し５ ｍ
ｍｏｌｅ以上、好ましくは１０ ｍ ｍｏｌｅ以上用
いられるが、メルカプトエタノールのような強い臭気を
示さない等、得られる各両分は風味的にも衛生的にも良
好である。
上記化合物の存在下において一旦ｐＨは６．５以上、好
ましくはｐＨを７．１〜９、更に好ましくは７．５〜８
．５の水系で大豆蛋白原料を処理する。ｐｔｉ６．５未
満では上記化合物の効果がないばかりか、Ｓ１画分の収
率が低下し好ましくない。またｐｎが９を越えるとアル
カリによる特有の臭が生じることがある。
ましくはｐＨを７．１〜９、更に好ましくは７．５〜８
．５の水系で大豆蛋白原料を処理する。ｐｔｉ６．５未
満では上記化合物の効果がないばかりか、Ｓ１画分の収
率が低下し好ましくない。またｐｎが９を越えるとアル
カリによる特有の臭が生じることがある。
水系での処理は、大豆蛋白原料から蛋白質を溶解・抽出
させる公知の混合・攪拌装置を用いることができる。水
性溶媒の量は多い程蛋白質の溶解・抽出は容易であるけ
れども、多すぎると、２１画分の分離が悪くなり２１画
分中の蛋白質がＳ１画分に混入する傾向にあるので、大
豆蛋白原料に対し３０倍以下が適当である。
させる公知の混合・攪拌装置を用いることができる。水
性溶媒の量は多い程蛋白質の溶解・抽出は容易であるけ
れども、多すぎると、２１画分の分離が悪くなり２１画
分中の蛋白質がＳ１画分に混入する傾向にあるので、大
豆蛋白原料に対し３０倍以下が適当である。
水性溶媒を含む大豆蛋白原料は、次いで、ｐＨ５゜５〜
７．０（好ましくはＰＨ６，０〜６．９）且つ２０℃以
下の範囲に移行することが重要であり、この状態で生じ
る沈澱画分（Ｐｉ画分）とそうでない両分（８１画分）
に分離するのである。即ちｐｕｓ、ｓ未満ではＳ１画分
の収率が低く、逆にｐＨが７．０を越えるとＳ１画分の
純度が低下したりその粘度が上昇したりして工業上好ま
しくない。温度も２０℃より高いと、Ｓ１画分と２１画
分の分離が悪くなりＳ１画分の純度が低下する。但し、
温度は水性溶媒を含む大豆蛋白原料が凍結しない程度で
あり、凍結状態では分離性は低下する。
７．０（好ましくはＰＨ６，０〜６．９）且つ２０℃以
下の範囲に移行することが重要であり、この状態で生じ
る沈澱画分（Ｐｉ画分）とそうでない両分（８１画分）
に分離するのである。即ちｐｕｓ、ｓ未満ではＳ１画分
の収率が低く、逆にｐＨが７．０を越えるとＳ１画分の
純度が低下したりその粘度が上昇したりして工業上好ま
しくない。温度も２０℃より高いと、Ｓ１画分と２１画
分の分離が悪くなりＳ１画分の純度が低下する。但し、
温度は水性溶媒を含む大豆蛋白原料が凍結しない程度で
あり、凍結状態では分離性は低下する。
分離の手段は、公知の分離手段（濾別、遠心分離等）を
用いることができ、特に連続式遠心分離機（例えばデカ
ンタ−）等を用いても容易に連続的に２１画分とＳ１画
分とに分離することができる。
用いることができ、特に連続式遠心分離機（例えばデカ
ンタ−）等を用いても容易に連続的に２１画分とＳ１画
分とに分離することができる。
勿論バッチ式等の非連続式遠心分離機の使用を妨げるも
のではない。
のではない。
上記のように該移行・分離によって２１画分とＳ１画分
の分離がデカンタ−、ノズルセパレーター等のような連
続式遠心分離機でも極めて容易になる効果があるが、例
えば、大豆蛋白原料を抽出後ｐＨ３）ｐＨ５．５〜７．
０に移行しないで、抽出の後一旦遠心分離等により不溶
性画分を分離除去した水溶性画分をｐＨ６，７且つ３℃
に調製して生ずる水溶性画分と不溶性画分を分離するに
はバッチ式や実験室的に用いられる強い遠心力（約１０
．０Ｏｒｐｍ程度）を要し、デカンタ−等の連続式遠心
分離機（約２，０００〜２゜５０Ｏｒｐｍ程度の弱い遠
心力）を用いて遠心分離しようとしてもＳ１画分と２１
画分の分離は極めて困難である。
の分離がデカンタ−、ノズルセパレーター等のような連
続式遠心分離機でも極めて容易になる効果があるが、例
えば、大豆蛋白原料を抽出後ｐＨ３）ｐＨ５．５〜７．
０に移行しないで、抽出の後一旦遠心分離等により不溶
性画分を分離除去した水溶性画分をｐＨ６，７且つ３℃
に調製して生ずる水溶性画分と不溶性画分を分離するに
はバッチ式や実験室的に用いられる強い遠心力（約１０
．０Ｏｒｐｍ程度）を要し、デカンタ−等の連続式遠心
分離機（約２，０００〜２゜５０Ｏｒｐｍ程度の弱い遠
心力）を用いて遠心分離しようとしてもＳ１画分と２１
画分の分離は極めて困難である。
２１画分は、さらに温水系下に移行し分散或いは熔解さ
せ、分散或いは溶解した両分（Ｓ２両分）を分離するこ
ともできる。２１画分から３２両分を分散・溶解させる
為に用いる水の温度は、少なくとも１１℃以上、好まし
くは２１℃以上、より好ましくは３０〜６０°Ｃが適当
であり、このときのｐＨは６以上、好ましくは６．７〜
９が適当であり、２１画分に含まれる８２両分の分散・
溶解が容易になる。
せ、分散或いは溶解した両分（Ｓ２両分）を分離するこ
ともできる。２１画分から３２両分を分散・溶解させる
為に用いる水の温度は、少なくとも１１℃以上、好まし
くは２１℃以上、より好ましくは３０〜６０°Ｃが適当
であり、このときのｐＨは６以上、好ましくは６．７〜
９が適当であり、２１画分に含まれる８２両分の分散・
溶解が容易になる。
以上の、Ｓ１画分、２１画分、又は３２両分はそれぞれ
このまま、或いは濃縮、或いは乾燥して、従来の分離大
豆蛋白とは異なった性質を示す大豆蛋白として用いるこ
とができる。濃縮手段として、各両分を等電沈澱させ沈
澱画分を分離回収する方法は好ましくは水洗を伴うこと
により風味的及び衛生的に好ましい製品を得ることがで
き、又等電沈澱の後中和、加熱殺菌処理し、或いはさら
にプロテアーゼ等を用いた酵素処理することもできる。
このまま、或いは濃縮、或いは乾燥して、従来の分離大
豆蛋白とは異なった性質を示す大豆蛋白として用いるこ
とができる。濃縮手段として、各両分を等電沈澱させ沈
澱画分を分離回収する方法は好ましくは水洗を伴うこと
により風味的及び衛生的に好ましい製品を得ることがで
き、又等電沈澱の後中和、加熱殺菌処理し、或いはさら
にプロテアーゼ等を用いた酵素処理することもできる。
殺菌、乾燥した形態が最も通常である（以後、Ｓ１画分
又は３２両分から得られる乾燥物をそれぞれ０１画分、
口２両分と称する）。加熱殺菌処理は公知の１１７ｓＴ
、 ＵＨＴ処理として知られる公知の温度、時間、装置
で行うことができる。
又は３２両分から得られる乾燥物をそれぞれ０１画分、
口２両分と称する）。加熱殺菌処理は公知の１１７ｓＴ
、 ＵＨＴ処理として知られる公知の温度、時間、装置
で行うことができる。
得られる各両分は、後記実験例にも示すように、ゲル強
度、粘性、透明感等の性質において、常法により得られ
る分離大豆蛋白と異なる性質を示すので、大豆蛋白のよ
り高度な利用が可能になる。
度、粘性、透明感等の性質において、常法により得られ
る分離大豆蛋白と異なる性質を示すので、大豆蛋白のよ
り高度な利用が可能になる。
以下実施例により本発明を説明する。
実施例１
脱脂大豆９０部（以下部は重量部であることを示す）、
水９００部、亜硫酸水素す） ＩＪウム（正亜硫酸ナト
リウム＞ １．２６部をｐＨ１７，８の条件下に３０分
間攪拌・抽出しそのまま６−Ｈの塩酸を用いてｐＨ６，
２５に調節し５℃以下（水冷）に３０分放置した。連続
遠心分離機（デカンタ−）を用い２５０ＯＲ，Ｐ、Ｍ、
で沈澱画分（ＰＬ画分）とそうでない両分（Ｓ１画分）
に分離し、Ｓ１画分はｐＨ４，５に調製して等電沈澱さ
せ沈澱画分を分離した。これに水５００部を加え撹拌・
水洗し同様に遠心分離して沈澱画分とした。この沈澱画
分を中和後１３５℃で３０秒加熱し、噴霧乾燥して乾燥
物（０１画分）を１２．６部得た。
水９００部、亜硫酸水素す） ＩＪウム（正亜硫酸ナト
リウム＞ １．２６部をｐＨ１７，８の条件下に３０分
間攪拌・抽出しそのまま６−Ｈの塩酸を用いてｐＨ６，
２５に調節し５℃以下（水冷）に３０分放置した。連続
遠心分離機（デカンタ−）を用い２５０ＯＲ，Ｐ、Ｍ、
で沈澱画分（ＰＬ画分）とそうでない両分（Ｓ１画分）
に分離し、Ｓ１画分はｐＨ４，５に調製して等電沈澱さ
せ沈澱画分を分離した。これに水５００部を加え撹拌・
水洗し同様に遠心分離して沈澱画分とした。この沈澱画
分を中和後１３５℃で３０秒加熱し、噴霧乾燥して乾燥
物（０１画分）を１２．６部得た。
一方、先に得られたＰｉ画分をｐＨ１８，０、５０℃の
温水５００部に攪拌・分散或いは溶解させ、デカンタ−
を用い沈澱画分を除去して分散或いは溶解画分（Ｓ２画
分）を分離し、５２両分をｐＨ４、５に調製して等電沈
澱させ沈澱画分をデカンタ−を用いて分離し、これを中
和後加熱処理し、噴霧乾燥して乾燥物（０２両分）を１
２．８部得た。
温水５００部に攪拌・分散或いは溶解させ、デカンタ−
を用い沈澱画分を除去して分散或いは溶解画分（Ｓ２画
分）を分離し、５２両分をｐＨ４、５に調製して等電沈
澱させ沈澱画分をデカンタ−を用いて分離し、これを中
和後加熱処理し、噴霧乾燥して乾燥物（０２両分）を１
２．８部得た。
工程途中及び得られたＳ１画分、８２両分、０１画分、
口２両分に不快臭は感じられなかった。
口２両分に不快臭は感じられなかった。
実験例１
実施例１で得られた０１画分、口２両分、及び以下の方
法（常法）によって得たＳＰＩの物性を比較した。
法（常法）によって得たＳＰＩの物性を比較した。
（ＳＰＩの調製）
実施例１に用いたと同様の脱脂大豆１部に水１０部を加
え、攪拌・抽出してオカラを遠心分離除去して得た豆乳
を等電沈澱してカードを得、水１０部を加えて水洗し、
中和後実施例１と同様に加熱、噴霧乾燥してＳＰＩを得
た。
え、攪拌・抽出してオカラを遠心分離除去して得た豆乳
を等電沈澱してカードを得、水１０部を加えて水洗し、
中和後実施例１と同様に加熱、噴霧乾燥してＳＰＩを得
た。
（ＮＳＩの測定方法及び結果）
試料３．５ｇを水１００ｍ ｌに分散させ、４０℃で４
５Ｏｒｐｍでプロペラ攪拌しながら６０分抽出後、２５
０Ｏｒｐｍで遠心分離した上澄みと、沈澱を同様に再度
抽出・遠心分離して得た上澄みとを合わせ、ケルプール
法にて粗蛋白含量を測定しこれを試料の粗蛋白で。
５Ｏｒｐｍでプロペラ攪拌しながら６０分抽出後、２５
０Ｏｒｐｍで遠心分離した上澄みと、沈澱を同様に再度
抽出・遠心分離して得た上澄みとを合わせ、ケルプール
法にて粗蛋白含量を測定しこれを試料の粗蛋白で。
除した値をＮＳＩ とする。
この結果、ａｔ画分が９２、口２両分が９３とＳＰＩに
優るとも劣らない高いＮＳＩ値を示した。
優るとも劣らない高いＮＳＩ値を示した。
（ゲル形成性及び粘度の測定方法及び結果）試料（粉体
）１２ｇに水（又は２．５％食塩水）８８ｍｌｌを加え
ホモゲナイズ（１２０Ｏｒｐｍで３分間）し遠心脱泡（
２５００ｒｐｍで１０分間）し、８０℃で３０分間加熱
してカードメーター（飯尾製）またはＢ型粘度計（東京
計器Ｉｉ！りでゲル強度（ｇ／ａｆｌ）又は粘度（ｃｐ
ｓ ）を測定した。
）１２ｇに水（又は２．５％食塩水）８８ｍｌｌを加え
ホモゲナイズ（１２０Ｏｒｐｍで３分間）し遠心脱泡（
２５００ｒｐｍで１０分間）し、８０℃で３０分間加熱
してカードメーター（飯尾製）またはＢ型粘度計（東京
計器Ｉｉ！りでゲル強度（ｇ／ａｆｌ）又は粘度（ｃｐ
ｓ ）を測定した。
この結果を次表に示す。
Ｄ１画分は加塩ゲルの状態で脆いが、無塩での粘性は高
かったのに対して、Ｄ２両分は加塩ゲルの状態で強い強
度を示し、無塩での粘性は低かった。
かったのに対して、Ｄ２両分は加塩ゲルの状態で強い強
度を示し、無塩での粘性は低かった。
（透明感の測定方法及び結果）
ｐｌ（７，０における各濃度における濁度（ＯＤ６００
ｎｍ棹カ、粘稠度、透明感等において、ＳＰＩとは異な
実施例２ 実施例１と同様の方法において、亜硫酸水素ナトリウム
と脱脂大豆の比（重量比）を変えてＤ２両分の回収率を
みた。結果を第２図に示す。但し、実施例１に於けるＤ
２両分の収率を１００として相対的に示した。
ｎｍ棹カ、粘稠度、透明感等において、ＳＰＩとは異な
実施例２ 実施例１と同様の方法において、亜硫酸水素ナトリウム
と脱脂大豆の比（重量比）を変えてＤ２両分の回収率を
みた。結果を第２図に示す。但し、実施例１に於けるＤ
２両分の収率を１００として相対的に示した。
この図より明らかなように、亜硫酸水素ナトリウムは少
なくとも０．５重量％／脱脂大豆以上、好ましくは１．
０重量％／税脂大豆以上必要なことが分かる。亜硫酸水
素ナトリウム不存在下ではＤ１画分と０２．両分の分離
が困難なことを示す。
なくとも０．５重量％／脱脂大豆以上、好ましくは１．
０重量％／税脂大豆以上必要なことが分かる。亜硫酸水
素ナトリウム不存在下ではＤ１画分と０２．両分の分離
が困難なことを示す。
実施例３
実施例１の方法において、亜硫酸水素ナトリウムの代わ
りにシスティン塩酸塩、グルタチオンをそれぞれ脱脂大
豆１００ｇ当たり１５＋ａ ｍｏｌｅ用い同様に処理し
てＤ１画分、Ｄ２両分を得た。実施例１のＤ２両分の回
収率を１００としたときの相対的回収率を次表に示す。
りにシスティン塩酸塩、グルタチオンをそれぞれ脱脂大
豆１００ｇ当たり１５＋ａ ｍｏｌｅ用い同様に処理し
てＤ１画分、Ｄ２両分を得た。実施例１のＤ２両分の回
収率を１００としたときの相対的回収率を次表に示す。
比較例１
脱脂大豆１部に１０ｍ Ｍβ−メルカプトエタノールを
含むｐＨ７，８のトリス塩酸緩衝液（６３ｍ Ｍ ）
１５部を加え攪拌抽出して１０．ＯＯＯｒｐｍで遠心分
離して゛不溶性画分（オカラ）を除き得られた液を２Ｎ
の塩酸でｐＨ６，６に調整し氷冷して２〜３℃に３時間
放置後デカンターにかけたが沈澱画分と水分散画分を分
離は困難であった。そこで１０．００Ｏｒｐｍの遠心力
でバッチ式遠心分離して上澄み画分（Ｓ１画分）と沈澱
画分に分離し、沈澱画分をｐＨ７，６のリン酸緩衝液に
分散させた（Ｓ２両分）。８１両分、３２両分共メルカ
プトエタノールの不快臭を有し且つ緩衝液を含むもので
ありとても食用に供し得るものではなかった。
含むｐＨ７，８のトリス塩酸緩衝液（６３ｍ Ｍ ）
１５部を加え攪拌抽出して１０．ＯＯＯｒｐｍで遠心分
離して゛不溶性画分（オカラ）を除き得られた液を２Ｎ
の塩酸でｐＨ６，６に調整し氷冷して２〜３℃に３時間
放置後デカンターにかけたが沈澱画分と水分散画分を分
離は困難であった。そこで１０．００Ｏｒｐｍの遠心力
でバッチ式遠心分離して上澄み画分（Ｓ１画分）と沈澱
画分に分離し、沈澱画分をｐＨ７，６のリン酸緩衝液に
分散させた（Ｓ２両分）。８１両分、３２両分共メルカ
プトエタノールの不快臭を有し且つ緩衝液を含むもので
ありとても食用に供し得るものではなかった。
（効果）
以上詳述したように、本発明により■工業的に大豆蛋白
成分の分画が可能になったものである。
成分の分画が可能になったものである。
更に詳しくは、■トリス塩酸緩衝液とか強い不快臭気を
有し風味的にもとても食品に用いることはできない、メ
ルカプトエタノール等の試薬を用いることなくＳ１画分
と８２両分を含む２１画分の分離が可能になり、更に０
３１画分とＰｉ画分は工業的な連続遠心分離機（例えば
デカンタ−等）で容易に分離すること等が可能になった
ものであり、■ＰＬ画分から３２両分を分離することに
より３１画分と３２両分の工業的分離が容易になったも
のであり産業の発達に大いに寄与するものである。
有し風味的にもとても食品に用いることはできない、メ
ルカプトエタノール等の試薬を用いることなくＳ１画分
と８２両分を含む２１画分の分離が可能になり、更に０
３１画分とＰｉ画分は工業的な連続遠心分離機（例えば
デカンタ−等）で容易に分離すること等が可能になった
ものであり、■ＰＬ画分から３２両分を分離することに
より３１画分と３２両分の工業的分離が容易になったも
のであり産業の発達に大いに寄与するものである。
第１図は本発明により得られた０１両分、０２両分及び
ＳＰＩの水分散液の濁度を例示する図グラフである。第
２図は本発明における亜硫酸水素ナトリウムと脱脂大豆
の重量比によるＤ２両分の相対的収率を例示するグラフ
である。
ＳＰＩの水分散液の濁度を例示する図グラフである。第
２図は本発明における亜硫酸水素ナトリウムと脱脂大豆
の重量比によるＤ２両分の相対的収率を例示するグラフ
である。
Claims (3)
- （１）大豆蛋白原料を、亜硫酸化合物、グルタチオン化
合物、又はシステイン化合物の存在下且つｐＨ６．５以
上の水系下で処理し、ｐＨ５．５〜７．０且つ２０℃以
下の範囲に移行して可溶性画分と不溶性画分に分画する
ことを特徴とする大豆蛋白の製造法。 - （２）ｐＨ５．５〜７．０且つ２０℃以下の範囲に移行
して分画した不溶性画分をさらに温水系下に移行し分散
或いは溶解させ、分散或いは溶解画分を分取する特許請
求の範囲第（１）項記載の製造法。 - （３）ｐＨ５．５〜７．０且つ２０℃以下の範囲に移行
して得た可溶性画分を等電沈澱させ沈澱画分を分離回収
し中和後加熱処理して乾燥する特許請求の範囲第（１）
項記載の製造法。
Priority Applications (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2792585A JPS61187755A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | 大豆蛋白の製造法 |
| BE0/216265A BE904225A (fr) | 1985-02-14 | 1986-02-13 | Procede de fractionnement de proteines. |
| CN86100959A CN1008684B (zh) | 1985-02-14 | 1986-02-14 | 蛋白质的分级分离方法 |
| US07/063,748 US4771126A (en) | 1985-02-14 | 1987-06-19 | Method for fractionation of vegetable proteins by reduction |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2792585A JPS61187755A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | 大豆蛋白の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61187755A true JPS61187755A (ja) | 1986-08-21 |
| JPH0365138B2 JPH0365138B2 (ja) | 1991-10-09 |
Family
ID=12234457
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2792585A Granted JPS61187755A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | 大豆蛋白の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61187755A (ja) |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH02261346A (ja) * | 1989-03-31 | 1990-10-24 | Ajinomoto Co Inc | 大豆蛋白素材の製造法 |
| JP2007116961A (ja) * | 2005-10-27 | 2007-05-17 | Fuji Oil Co Ltd | ゲルの製造法及びこれを利用した食品 |
| WO2009110504A1 (ja) | 2008-03-04 | 2009-09-11 | 不二製油株式会社 | 腎症患者用大豆蛋白素材及びこれを使用した食品 |
| US7838633B2 (en) | 2006-12-06 | 2010-11-23 | Fuji Oil Company, Limited | Method for production of fractionated soybean protein material |
| US8581116B2 (en) | 2009-10-15 | 2013-11-12 | Robert Bosch Gmbh | Component carrier |
| US9107428B2 (en) | 2005-05-30 | 2015-08-18 | Fuji Oil Company, Limited | Fractionated soybean protein material, processed soybean suitable for the material, and processes for production of the soybean protein material and the processed soybean |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5661961A (en) * | 1979-10-23 | 1981-05-27 | Fuji Oil Co Ltd | Preparation of protein retort food |
| JPS57132844A (en) * | 1980-12-29 | 1982-08-17 | Staley Mfg Co A E | Dried vegetable protein isolate and production thereof and food composition containing same |
| JPS603812A (ja) * | 1983-06-20 | 1985-01-10 | 住友電気工業株式会社 | ケ−ブル製造法 |
-
1985
- 1985-02-14 JP JP2792585A patent/JPS61187755A/ja active Granted
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5661961A (en) * | 1979-10-23 | 1981-05-27 | Fuji Oil Co Ltd | Preparation of protein retort food |
| JPS57132844A (en) * | 1980-12-29 | 1982-08-17 | Staley Mfg Co A E | Dried vegetable protein isolate and production thereof and food composition containing same |
| JPS603812A (ja) * | 1983-06-20 | 1985-01-10 | 住友電気工業株式会社 | ケ−ブル製造法 |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH02261346A (ja) * | 1989-03-31 | 1990-10-24 | Ajinomoto Co Inc | 大豆蛋白素材の製造法 |
| US9107428B2 (en) | 2005-05-30 | 2015-08-18 | Fuji Oil Company, Limited | Fractionated soybean protein material, processed soybean suitable for the material, and processes for production of the soybean protein material and the processed soybean |
| JP2007116961A (ja) * | 2005-10-27 | 2007-05-17 | Fuji Oil Co Ltd | ゲルの製造法及びこれを利用した食品 |
| US7838633B2 (en) | 2006-12-06 | 2010-11-23 | Fuji Oil Company, Limited | Method for production of fractionated soybean protein material |
| WO2009110504A1 (ja) | 2008-03-04 | 2009-09-11 | 不二製油株式会社 | 腎症患者用大豆蛋白素材及びこれを使用した食品 |
| US8581116B2 (en) | 2009-10-15 | 2013-11-12 | Robert Bosch Gmbh | Component carrier |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0365138B2 (ja) | 1991-10-09 |
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