JPS60244296A - α−アミノ酸アミドの製造方法 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 本発明は、α−アミノ酸アミドの製造方法に関するもの
である。

生理活性ペプチドの中には２例えば、カルシトニンやガ
ストリンのようにカルボキシル末端のα−アミノ酸がア
ミドとなっているペプチドが多く認められる。α−アミ
ノ酸アミドはこのような生理活性ペプチドの製造の際に
重要な原料である。

α−アミノ酸からα−アミノ酸のアミドを合成する反応
は、多数知られている。例えば、（１）α−アミノ酸の
α−アミノ基及び必要なら側鎖の官能基を保護基で保護
した上で、保護基を含有するα−アミノ酸誘導体を酸無
水物、酸ハロゲン化物あるいは酸アジド等の形で活性化
し、続いてこの活性化合物をアミンと反応させ、保護基
含有α−アミノ酸アミドに変換し、さらに最終的に保護
基を除く方法、　（２）（１）と同様に保護基を含有す
るα−アミノ酸とアミンとを脱水剤存在下で縮合させて
α−アミノ酸アミドに変換し、最後に脱保護する方法、
あるいは（３）α−アミノ酸を、まずα−アミノ酸エス
テルに変換した後、アミンと反応させてα−アミノ酸ア
ミドに変換する方法などが代表的なものである。

これらの反応は、いずれもα−アミノ酸から多段階の工
程を経てα−アミノ酸アミドを合成するものである。ま
た、　＋１１．　（２１においては高価な保護基が必要
となるうえ、有機溶媒が通常、必要となり、α−アミノ
酸アミドを製造する上で複雑な多工程の設備が必要とな
る。

一方、安価なα−アミノ酸の混合物を原料に用いて特定
のα−アミノ酸からのみのα−アミノ酸アミドを合成す
ることは、非常に難しい。従って。

α−アミノ酸混合物中から、特定のα−アミノ酸のみの
α−アミノ酸アミドを製造するためには。

α−アミノ酸混合物から特定のα−アミノ酸を精製した
後、アミド化反応を行うか、あるいは、α−アミノ酸ア
ミドの混合物中から、特定のα−アミノ酸アミドを分離
精製することが必要である。

α−アミノ酸混合物中からの特定のα−アミノ酸を分離
するには、各種のα−アミノ酸の物性が。

非常に似かよっていることから、クロマトグラフィー等
で分離する場合でも容易ではない。同様に各種のα−ア
ミノ酸アミドの混合物中から特定のα−アミノ酸アミド
のみを分離精製することも。

一般に容易ではない。

本発明者らは、これらのα−アミノ酸アミド製造上の問
題点すなわち、保護基が必要であること。

反応が多段階で複雑であること等を解決し、α−アミノ
酸から単一の反応のみで進行し、保護基の必要がない経
済的なα−アミノ酸アミドの製造方法につき鋭意検討を
重ねた結果、α−アミノ酸を核酸の一種である転移リボ
核酸（以後ｔＲＮＡと略記。

）に結合させてアミノアシル−ｔＲＮＡを合成する作用
を有する酵素であるアミノアシル−ｔＲＮＡシンテター
ゼを触媒として使用すると、α−アミノ酸が単一の反応
のみで容易にα−アミノ酸アミドに変換されることを見
い出し、しかも安価な原料であるα−アミノ酸の混合物
から目的とするα−アミノ酸アミドを製造できることを
見い出し１本発明を完成した。

すなわち１本発明は、α−アミノ酸とアミンとからα−
アミノ酸アミドを製造するに際し、触媒としてアミノア
シル−ｔＲＮＡシンテターゼを用いることを特徴とする
α−アミノ酸アミドの製造方法である。

本発明の特徴とするところは、触媒としてアミノアシル
−ｔＲＮＡシンテターゼを用いることにより。

α−アミノ酸を何ら保護することなく、単一の反応のみ
でアミド化反応を起せしめてα−アミノ酸アミドを製造
することにあり、また、α−アミノ酸は必ずしも純粋な
ものである必要がなく、安価な二種以上のα−アミノ酸
の混合物であっても適当なアミノアシル−ｔＲＮＡシン
テターゼを選択することにより、目的とする特定のα−
アミノ酸をα−アミノ酸アミドに変換させることにある
。

本発明に使用されるアミノアシル−ｔＲＮＡシンテター
ゼは、酵素分類６．１．１に属し２次式アミノ酸＋ＡＴ
Ｐ　＋　ｔＲＮＡ→アミノアシル−ｔＲＮＡ　＋ＡＭＰ
＋ピロリン酸 の反応を触媒する酵素であり２例えば、ウサギ。

ウマ、ウシ、ラット、ニワトリ、ヘビなどの動物組織よ
り得られるもの、イネ、イモ、トマトなどの植物組織よ
り得られる本の、カビ、酵母、キノコ、細菌、放射菌な
どの微生物及び藻類より得られるものなどがあげられる
。なかでも、酵素の取得が容易であることから、微生物
より得られるものが好ましく、さらに酵素の安定性から
バチルス・ステアロサーモフィルス、サーマス・サーモ
フィルス、サーマス・フラバス、クロストリジウム・サ
ーモアセチカム、サーマス・マクアティカスなどの耐熱
性細菌より得られるアミノアシル−ｔＲＮＡシンテター
ゼが最適である。

これら各種のアミノアレルーｔＲＮＡシンテターゼは１
種々のα−アミノ酸に特異性のあるものとしては、チロ
シル−ｔＲＮＡシンテクーゼが、またロイシンに特異性
のあるものとしては、ロイシル−ｔＲＮＡシンテターゼ
が、さらにバリンに特異性のあるものとしては、バリル
−ｔＲＮＡシンテターゼ、その他イソロシルーｔＲＮ＾
シンテターゼ、フェニルアラニル−ｔＲＮＡシンテター
ゼ、アラニル−ｔＲＮＡシンテターゼ、グルタミル−ｔ
ＲＮＡシンテターゼ、アスパラギニル−ｔＲＮＡシンテ
ターゼ、メチオニル−ｔＲＮＡシンテターゼ、ヒスチジ
ル−ｔＲＮＡシンテターゼ、リジルーｔＲＮＡシンテタ
ーゼ、トレオニルーｔＲＮＡシンテターゼ、セリル−ｔ
ＲＮＡシンテターゼ。

アスパラチル−ｔＲＮＡシンテターゼ、グルタミル−ｔ
ＲＮＡシンテターゼ、システイニル−ｔＲＮＡシンテク
ーゼ、プロリル−ｔＲＮＡシンテターゼ、グリシル−ｔ
ＲＮＡシンテターゼ、アルギニル− ゼ、トリプトファニル−ｔＲＮＡシンテターゼなどが具
体例としてあげられる。

これらの各種アミノア′シルーｔＲＮＡシンテターゼは
．上記組織又は細胞をホモジナイザーやダイノミル等で
破砕したのち，例えばバイオケミストリー誌，　１３巻
，　、２３０７頁（１９７４年）に記載されているよう
にＤＥＡＥ−セルロースカラムクロマトグラフィー、ヒ
ドロキシアパタイトカラムクロマトグラフィ＝などのク
ロマトグラフィー及び硫酸アンモニウムによる分別沈殿
法など通常の酵素精製法を用いて精製することによって
得ることができる。

本発明で好ましく用いられるα−アミノ酸としては．例
えばチロシン、アラニン、ロイシン、イソロイシン、フ
ェニルアラニン、メチオニン、リジン、セリン、バリン
、アスパラギン、アスパラギン酸，グリシン、グルタミ
ン、グルタミン酸。

システィン、アルギニン、シスチン、ヒスチジン。

プロリン、トレオニン、トリプトファンなどがあげられ
る。

また、α−アミノ酸の混合物とは，例えば上記α−アミ
ノ酸を２種以上含むものをいい，これらのα−アミノ酸
の合計が，原料の乾燥重量のうち。

少なくとも５重量％，好ましくは３０重量％占めるもの
が好ましい。このα−アミノ酸の混合物中に。

脂質，炭水化物，核酸等の生体由来物質，無機イオン等
が混入あるいは混合されていてもよい。

このα−アミノ酸の混合物の例としては，大豆かす，綿
実かす，ごまかす、落花生かす等の植物性たんばく質を
加水分解したα−アミノ酸の混合物，魚かす（アンチョ
ビー）、入毛，羽毛，生糸くず等の動物性たんばく質を
加水分解したα−アミノ酸の混合物，酵母エキスやｓｅ
ｐ　＜シングルセルプロティン）等の微生物由来のたん
ぽ質を加水分解したもの等の自然に存在するたんばく質
を加水分解して得たα−アミノ酸の混合物があげられる
。また、これらのアミノ酸混合物を荒く精製した混合物
でもよい。さらに、通常，例えば食品加工業等から排出
される。たんばく質あるいはアミノ酸を含有する排液な
ども中和，濃縮，濾過等の簡単な前処理を行えば，原料
として使用することが可能である。

このように、天然に存在するたんばく質から由来するα
−アミノ酸の混合物以外にも，任意の組成の化学合成さ
れたα−アミノ酸の混合物も原料として使用することが
可能である。

本発明に使用されるアミンとしては，一般式（Ｉ）で示
されるアミンが好ましい。その式中の有機基としては，
例えば、メチル、エチル、プロピル、ブチルあるいは炭
素数がこれ以上のアルキル基，アリル等の不飽和アルキ
ル基，シクロヘキシル基等の環状アルキル基，フェニル
、トリル、ベンジル、ナフチル、あるいは核に置換基を
有するこれらの誘導体等の芳香族基を有する基などがあ
げられる。また、ハロゲン基．ニトロ基，カルボキシル
基，カルボニル基．エステル基，アミド基。

水酸基等の官能基が上記の基の一部に導入されていても
よい。

このようなアミン例としては，アンモニア、メチルアミ
ン、エチルアミン、プロピルアミン、ブチル７ミン、ペ
ンチルアミン、ヘキシルアミン。

ジメチルアミン、メチルエチルアミン、ジエチルアミン
、メチルプロピルアミン、シクロプロピルアミン、シク
ロヘキシルアミン、アニリン、トルイジン、核ハロゲン
化アニリン、核ニトロ化アニリン、ベンジルアミン、核
置換ベンジルアミン。

β−フェネチルアミン、ナフチルアミン、α−アミノ酸
，α−アミノ酸エステル、α−アミノ酸アミド、エタノ
ールアミンなどがあげられる。

本発明では，α−アミノ酸とアミンとから，触媒として
アミノアシル−ｔＲＮＡシンテターゼを用いてα−アミ
ノ酸アミドを製造するが．そのときにアデノシン三リン
酸の存在下で行うことが望まれる。このアデノシン三リ
ン酸は，反応を進めるうえでのエネルギー源となる化合
物であり，そのような化合物であれば、他の類縁体の化
合物に置き換えてもよい。このような化合物としては９
例えば３°−デオキシアデノシン三すン酸、アデノシン
三リン酸のβ又はＴ−チオ類縁体、あるいはアデニン環
に置換基の入ったアデノシン三リン酸などがあげられる
。

本発明において、α−アミノ酸、アミン、アミノアシル
−ｔＲＮＡシンテターゼ及びアデノシン三リン酸の添加
順序はいずれを先に添加してもよいが。

酵素の失活を考えて、アミノアシル−ｔＲＮＡシンテタ
ーゼを最後に加えるのが望ましい。

このときに１反応に用いる媒体としては３本法が酵素を
触媒とする反応であるため、主成分として水を含有する
溶媒が選ばれる。また、酵素の活性が維持できる限度で
、水溶性の有機溶媒を添加してもよい。水溶性の有機溶
としては１例えば。

メタノール、エタノール、アセトニトリル、ジオキサン
、テトラハイドロフラン、Ｎ、Ｎ−ジメチルピロリドン
、ジメチルスルホキシドなどがあげられる。このような
有機溶媒の添加は、原料のｎ７ミ ≠＃ンが水に難溶性である場合、特に有効である。

このときに１反応を円滑に進行させ、酵素の失活を防ぐ
ことを主目的として２反応系にマグネシウム、マンガン
などの二価カチオン、メルカプトエタノール、ジチオス
レイトールなどのスルフヒドリル化剤、ビロフオファタ
ーゼを単独又は混合して添加してもよい。各添加剤の好
適な濃度としては、二価カチオン　０．０１ｍＭ〜５０
０ｍＭ　、スルフヒドリル化剤０．００１ｍＭ〜ｌＯＯ
ｍＭ　、ピロホスファターゼ０．００１ユニット／ｍ１
〜１００ユニット／ｍｌであり。

最適な濃度としては、それぞれ二価カチオン０．１ｍＭ
〜ｌｏｍＭ、スルフヒドリル化剤０．０１ｍＭ〜１　ｍ
Ｍ、ピロホスファターゼ１ユニツト／ｍ１−１０ユニッ
ト／ｍｌである。また、酵素の活性を維持するため、溶
媒に緩衝液を添加することが好ましい。その緩衝液の濃
度としては、’　１００ｍＭ以下が好ましい。その緩衝
液としては、α−アミノ酸、アミン、アミノアシル−ｔ
ＲＮＡシンテターゼ及びアデノシン三リン酸が溶解し、
しかも酵素活性を維持し、所望のｐＨが得られるもので
あれば、いかなるものを使用してもよい。そのような具
体例として１例えばトリス塩酸塩緩衝液、ヘペス緩衝液
、トリエタノールアミン緩衝液、マレート緩衝液、リン
酸緩衝液。

ビシン緩衝液、エソプス緩衝液などがあげられる。

次に反応条件について述べると、アミノアシル−ｔＲＮ
Ａシンテターゼは１通常１反応の至適ｐＨを７〜９付近
にもつため２反応液のｐ）ｌを、上記緩衝液で５ないし
１１に、好ましくは６〜１０に制御することが好ましい
。また９反応の温度としては、アミノアシル−ｔＲＮＡ
シンテターゼの触媒活性が維持できる限り、特に限定さ
れないが９通常Ｏ〜７０℃が好ましく、最適には、１０
〜４０℃で行うことが好ましい。さらに原料の濃度とし
ては、特に限定されるものではないが、実用的な収量を
得るためには。

目的のα−アミノ酸の濃度が０．１＋＋＋Ｍ以上、好ま
しくは１ｍＭ以上とし、アデノシン三リン酸を、目的。

とするα−アミノ酸に対し、１〜１０倍、好ましくは１
〜５倍相当量を使用し、アミノアシル−ｔＲＮＡシンテ
クーゼを、目的とするアミノ酸に対し。

１７１〜１／１００，０００相当量、好ましくは１／１
００〜い。また、アミンの濃度は１通常、　１０ｍＭか
らＩＯＨの範囲が好ましい。　本発明によれば、α−ア
ミノ酸のアミノ基を保護することなく、常温、常圧の極
めて穏和な条件下でα−アミノ酸のアミドを合成するこ
とが可能である。また、安価な原料であるα−アミノ酸
の混合物から特定のα−アミノ酸のみを１選択的にアミ
ド化することが可能である。

以下１本発明を実施例により具体的に説明する。

なお、実施例中で、酵素の濃度は、ユニット単位で表示
しており、このユニットは、以下のように定義する。

（１）アミノアシル−ｔＲＮＡシンテターゼ；１ユニツ
トは、１０分間に３０°Ｃで１μｍｏｌｅのα−アミノ
酸を。

アミノアシル−ｔＲＮＡに変換する能力。

（２）ピロホスファターゼ；１ユニツトは、ピロリン酸
から、１．０μｍｏｌｅの無機りん酸を、１分間に２５
°Ｃで、　ｐｉ　７．２で生成させることができる能力
。

参考例１ バチルス・ステアロサーモフィルスｔｌＫ７８８　＜倣
工研菌寄　第５１４１号）の菌体６ｋｇを２倍量の１０
０ｍＭトリス・塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）に懸濁し、ダ
イノミルを用いて細胞を破砕後、遠心分離により不溶物
を除去し、ヒスチジンに特異的なヒスチジル−ｔＲＮＡ
シンテターゼを含む粗抽出液を得た。あらかじめ５ｍＭ
メルカプトエタノール、２ｍＭエチレンジアミン四酢酸
ナトリウム及び０．１ｍＭホスホフェニルスルホニルフ
ルオリドを含む５０ｍＭ　）リス緩衝液（ｐＨ７，５）
で平衡化したマートレソクスゲルレソドＡ（アミコン社
製）を充填したカラムに、上記の粗抽出液をとおし、塩
化カリウムを上記緩衝液に加えた溶液で、線速度６０ｃ
ｍ−ｈ−’で溶出せしめると、ヒスチジル−ｔＲＮＡシ
ンテターゼが溶出した。この区分を集め、ｆｌ縮、脱塩
を行った結果。

約５２％の収率でヒスチジンに特異的なヒスチジル−ｔ
ＲＮＡシンテターゼを含む粗酵素液を得た。上記操作を
すべて４℃で行った。

参考例２ バチルス・ステアロサーモフィルスυに７８８５ｋｇよ
りバイオケミストリー誌１３巻、　２３０７頁（１９７
４年）記載の方法に従い、チロシンに特異的に作用する
チロシル−ｔＲＮＡシンテターゼを精製した。

精製酵素の収率は６７％で、総ユニットは７００．００
０ユニツトであった。

参考例３ サツカロミセス・セルビシアエα５２８８Ｇ　１０００
ｇをダイノミルで細胞破砕後、得られた粗抽出液を硫酸
アンモニウム分画、　［１ＥＡＥ−セルロースクロマト
グラフィー、リン酸セルロース（ワットマン社製）クロ
マトグラフィー、　ＤＥＡＥ−セファセル（ファルマシ
ア社製）クロマトグラフィー、ウルトロゲルＡＣＡ３４
クロマトグラフィー及びＣＭ−セルロース（ワットマン
社製）クロマトグラフィーでロイシンに特異的なロイシ
ル−ｔＲＮＡシンテターゼを３．２ｇを得た。

実施例１ アデノシン三リン酸・二ナトリウム塩３１１１ｇ＋Ｌ−
ヒスチジン１．６ｍｇ、塩化マグネシウム穴水和物１０
ｍｇ、及びジエチルアミン塩酸塩３３ｍｇを含む５０ｍ
Ｍ−ビシン緩衝液溶液８００μｌを調整し、　ｐＩ（を
水チジルーｔＲＮＡシンテターゼ２００μｌを加え、十
分攪拌後、３０℃で２日放置して反応を完結させて反応
混合物を得た。

この反応混合物に、　０．１Ｎ−水酸化ナトリウム１０
ｍ１を加え８．酢酸エチル２０ｍ１で３回抽出した。酢
酸エチル層は、混合して蒸溜水で２回洗浄後無水硫酸ナ
トリウムで乾燥させ、しかる後溶媒を減圧下で蒸発させ
て除去した。蒸発残香を、０．５ｍｌの水と０．５ｍｌ
のアセトニトリルの混合物に溶解後。

ボンダパックｃｐｓカラム（ウォーターズ社製）を担体
とし、アセトニトリル１５０ｍＭ−リン酸カリウム水溶
液を展開溶媒として、高速液体クロマトグラフィーで生
成物を分離した。

この生成物は、Ｌ−ヒスチジル−ジエチルアミドであり
、収量は１．８ｍｇであった。

この化合物の元素分析（ＣＩＯＨＩｌｌＮ４０＝２１０
．２８）の結果は３次のとおりであった。

計算値（％）　Ｃ＝５７．１２．Ｈ＝８．６３．Ｎ＝２
６．６４実測値（％）Ｃ＝５７．１０．Ｈ＝８．５９．
Ｎ＝２６．７０実施例２ α−アミノ酸として、Ｌ−ヒスチジン１．６ｍｇ。

Ｌ−セリン１．ＯＢの混合物を使用すること以外は。

実施例１と全く同様にしてＬ−ヒスチジル−ジエチルア
ミド１．６ｍｇを得た。

このときに、Ｌ−セリル−ジエチルアミドの生成は検出
されなかった。

実施例３ アデノシン三リン酸・二ナトリウム塩３０ｍｇ、Ｌ−チ
ロシン３．６ｍｇ、グリシン１．５ｍｇ、　Ｌ−バリン
２．３ｍｇ、　ｆＪ化マグネシウム六水和物１０２ｍｇ
及びジチオスレイトール８ｍｇを、　２０ｍＭのヘペス
緩衝液に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨを８．５に調
整し。

さらに２０ｍＭのビシン緩衝液を加えて、溶液量を７．
５ｍｌとし、　５０″Ｃ程度に加熱して均一な溶液を得
た。

この溶液を、室温に戻した後、ピロホスファターゼ（ベ
ーリンガー・マンハイム社製、　２０ｕｎｉｔ／ｍｌ）
　０．５ｍｌ、塩酸でｐＨを８．５に調整した５Ｍ−エ
チルアミン水溶液１ｍｌ及び参考例２で得られた２０万
ｕｎｉｔ／ｍｌのチロシル−ｔＲＮ＾シンテターゼで溶
液ｌｌ１１１を混合し、総計１０ｍ１とした。この溶液
を３０℃の恒温槽中で一日放置して反応を完結させて反
応液を得た。

次いで得られた反応液にアセトン２０Ｏｎ＋　１を加え
。

沈殿を濾別後、上清をエバポレーターにて、溶媒を蒸発
乾固した。得られた固体を水に再溶解後。

ボンダバックＣＩａカラム　（ウォーターズ社製）に供
し、アセトニトリル１５０ｍＭリン酸カリ水溶液（５／
９５）　ｐＨ６，５を展開溶媒として用いて分離し。

Ｌ−チロシン−エチルアミド（台Ｗ＝２１１．２　）　
１．０ｍｇを得た。

この収率は、チロシンを基として約５０％であった。ま
た、グリシン及びバリンのエチルアミドは認められなか
った。

この化合物の元素分析（Ｃ＋＋Ｈ＋６Ｎｚ　Ｏ□−２０
８，２６）の結果は９次のとおりであった。

計算値（％）Ｃ＝６３．４４．Ｈ＝７．７４．　Ｎ＝１
３．４５実測値（％）　Ｃ＝６３．４２．Ｈ’＝７．８
３．Ｎ＝１３．４１実施例４〜７ 実施例３と同様の条件下でアミンとして、ｎ−プロピル
アミン、ジメチルアミン、アニリン、ベンジルアミンの
四種のアミンを用い２反応ヲ行った。

反応混合液を、そのままゾルパックスＯＤＳ　（デュポ
ン社製）を担体とし、溶出液としてアセトニトリル１５
０ＩＩＩＭ−リン酸カリウム水溶液を使用し。

アセトニトリル濃度を０〜５０％にグラディエンドをか
けながら、高速液体クロマトグラフィーで分析した。

それぞれＬ−チロシン−〇−プロピルアミド。

Ｌ−チロシンジメチルアミド、Ｌ−チロシンアニリド、
Ｌ−チロシンベンジルアミドの生成が認められた。

グリシン及びＬ−バリンからのアミドは、いずれの場合
も実質上高速液体クロマトグラフィーでは検出されなか
った。

出発原料中のＬ−チロシン量を基準に収率を計算すると
表１の結果となった。

表１ 実施例８ 小麦グルテン１５ｇを、濃塩酸２００ｍ１に加え、−夜
装置し、２４時間煮沸分解後、減圧下で塩酸を除去した
。蒸発残香に２０ｍＭ−エップス緩衝液約３００ｍ１を
加え、水酸化ナトリウムでｐＨを８．３に調整した後、
不溶分を濾過して除き、さらに２０ｍＭ−エップス緩衝
液（ｐ）１８．５）を加えて、最終的に容量を５００ｍ
１とした。

この溶液５００μｌに、アデノシン三リン酸二ナトリウ
ム塩３ｍｇ、塩化マグネシウム六水和物ＬｏＩ１ｇ。

ピロホスファターゼ（２０ｕｎｉｔ／ｍｌ　）　１０．
ｃｒ　Ｉ！　、及びアニリン４１１Ｉ１ｇを添加し、ｐ
Ｈを８．３に調整した後。

蒸溜水を加え、９００μβの溶液とした。これに参応さ
せて反応混合物を得た。

得られた反応混合物を口径１μｍのメンブランフィルタ
−で濾過後、濾液を分取用高速液体クロマトグラフィー
にかけ、実施例２の溶出条件で。

生成物を分取した。

この生成物は、Ｌ−ロイシンアニリドであり。

収量は１．５ｍｇであった。

この化合物の元素分析（Ｃ＋ｚＨ＋ｓＮｔ　Ｏ’＝２０
６．２９）の結果は１次のとおりであった。

計算値（％）　Ｃ＝６９．８７．Ｈ＝８．７９．Ｎ＝１
３．５８実測値（％）　Ｃ＝６９．８３．Ｈ＝８．８０
．Ｎ＝１３．６１特許出願人　ユニ亭力株式会社

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 ｆｉｌα−アミノ酸とアミンとからα−アミノ酸アミド
   を製造するに際し、触媒としてアミノアシル−ｔＲＮＡ
   シンテターゼを用し）ること特徴とするα−アミノ酸ア
   ミドの製造方法。 （２）α−アミノ酸が、２種以上のα−アミノ酸の混合
   物である特許請求の範囲第１項記載の製造方法。 （３）アミンが、一般式（Ｉ） ＨＮＲ＋　Ｒｚ （但し、Ｒ，、Ｒ，は水素又は有機基を示す。）で示さ
   れるアミンである特許請求の範囲第１項又は第２項記載
   の製造方法。