JPS59210097A - 改質された蛋白質の製造法 - Google Patents
改質された蛋白質の製造法Info
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- JPS59210097A JPS59210097A JP8523783A JP8523783A JPS59210097A JP S59210097 A JPS59210097 A JP S59210097A JP 8523783 A JP8523783 A JP 8523783A JP 8523783 A JP8523783 A JP 8523783A JP S59210097 A JPS59210097 A JP S59210097A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
大豆、小麦なとの植物蛋白質はグルタミン（Ｇｌｎ）残
ノλやアスパラ−トン（Ａｓｐ）残基を多（含んでおり
、その゛１′１分以」かアント基の形態を５１している
。それらの残）１（か溶解性やゲル４！？性なとの種々
の機能１１１１１１に影７′１；を！ｊえているととも
知られている。従ってこれらアシトノ人を意図的に修飾
すれば蛋白質の機能’Ｌ’＋’ Ｍを大幅に変化さ（Ｊ
ることか可能となると考えられる。特に脱″、−シト化
反応に関しては中）イ１及び微酸性領域での溶解性や乳
化性その他の物性変化か開時てきるため研究例か多い。
ノλやアスパラ−トン（Ａｓｐ）残基を多（含んでおり
、その゛１′１分以」かアント基の形態を５１している
。それらの残）１（か溶解性やゲル４！？性なとの種々
の機能１１１１１１に影７′１；を！ｊえているととも
知られている。従ってこれらアシトノ人を意図的に修飾
すれば蛋白質の機能’Ｌ’＋’ Ｍを大幅に変化さ（Ｊ
ることか可能となると考えられる。特に脱″、−シト化
反応に関しては中）イ１及び微酸性領域での溶解性や乳
化性その他の物性変化か開時てきるため研究例か多い。
１−か（７いづれも酸、又はアルカリ条件下で加熱する
もので過激な条件で反応ずれば蛋白質の主鎖の開裂か生
じ、これを防くために温和な反応条イ／１にずれはに時
間を要するな七してＧ ］ ｎ残基やＡｓｎ残ノ、（の
みを特異的に脱アンド化する方法に良いものかない。
もので過激な条件で反応ずれば蛋白質の主鎖の開裂か生
じ、これを防くために温和な反応条イ／１にずれはに時
間を要するな七してＧ ］ ｎ残基やＡｓｎ残ノ、（の
みを特異的に脱アンド化する方法に良いものかない。
トラスグルタミナーゼ（以下ｒ Ｔ Ｇ ａ、 ｓ ｃ
Ｊと略ず。）には、■の蛋白質の中のＧ ｌ ｎ残基
のγ−カルボキシアミトノ人の１級アミンへのアンル転
位反応を触媒する性ダ１と、■蛋白質中のＧ Ｉ ｎ残
基のγ−カルボキシアミド基を加水分解する性質をもっ
ている。
Ｊと略ず。）には、■の蛋白質の中のＧ ｌ ｎ残基
のγ−カルボキシアミトノ人の１級アミンへのアンル転
位反応を触媒する性ダ１と、■蛋白質中のＧ Ｉ ｎ残
基のγ−カルボキシアミド基を加水分解する性質をもっ
ている。
しかしＧ Ｉ ｎ残Ｊｌ（のγ−カルボ、１−ジアミド
」人か）′ミンか水のとちらか一方の求核攻撃を受側ノ
てｉ１７＋″換か加水分解反応を行うわけて■と■の占
ちらか（ｉ先するのかは反応条件に左イ１される。とち
らか一方か選択的に進行する条件は見つかっていない。
」人か）′ミンか水のとちらか一方の求核攻撃を受側ノ
てｉ１７＋″換か加水分解反応を行うわけて■と■の占
ちらか（ｉ先するのかは反応条件に左イ１される。とち
らか一方か選択的に進行する条件は見つかっていない。
そ３−でＴ Ｇ ａ、 ｓ ｃを用いて効率良く脱アシ
ル化反応を行うには、リシ：／（１，ｙｓ）残基のＣ−
アミ７基を１１１迩ＩＩＩのあるもので保護し、■の反
応即ち蛋１１り“【の架１４ ｉ：’：＋分子化反応を
阻害する必要がある。
ル化反応を行うには、リシ：／（１，ｙｓ）残基のＣ−
アミ７基を１１１迩ＩＩＩのあるもので保護し、■の反
応即ち蛋１１り“【の架１４ ｉ：’：＋分子化反応を
阻害する必要がある。
本発明者らは、Ｔ Ｇ ａ ｓ ｃを用いて効率よく脱
アミｌ化反応を行うことを種々検討した結果、蛋白ダ′
１のアミ７基と無水マレイノ酸及び／叉はｊＨ＜％水マ
レイ／酸語導体とを反応せしめて得たアシル化蛋白質に
トランスグルタミナーゼを作用せしめて脱アミド化し、
次いて脱アシル化するととによって、蛋白質の中性付近
の溶解度か増加し乳化性も増加することを発見し本発明
を完成した。
アミｌ化反応を行うことを種々検討した結果、蛋白ダ′
１のアミ７基と無水マレイノ酸及び／叉はｊＨ＜％水マ
レイ／酸語導体とを反応せしめて得たアシル化蛋白質に
トランスグルタミナーゼを作用せしめて脱アミド化し、
次いて脱アシル化するととによって、蛋白質の中性付近
の溶解度か増加し乳化性も増加することを発見し本発明
を完成した。
本発明に用いられる蛋白質は、動物性蛋白質としてはそ
の起源に制約されるものではなく、牛乳、山羊、？Ｉ（
、なと牛乳及びその抽出分離乳蛋白であるカゼイン類な
とを使用できる。植物性蛋白質としては油糧種子の脱脂
物（脱脂大豆など）及びそれらより分ｐ−ｉｔ Ｌ、た
蛋白質を挙げるととかてきる。
の起源に制約されるものではなく、牛乳、山羊、？Ｉ（
、なと牛乳及びその抽出分離乳蛋白であるカゼイン類な
とを使用できる。植物性蛋白質としては油糧種子の脱脂
物（脱脂大豆など）及びそれらより分ｐ−ｉｔ Ｌ、た
蛋白質を挙げるととかてきる。
また小麦グルデンのような穀類より得られる蛋白質であ
ってもよい。
ってもよい。
このような蛋白質のアミ７基表無水マレイ／酸及び／又
は無水マレイン酸誘導体とを反応せしめてアシル化蛋白
質を得る。無水マンイノ酸誘導体と（７ては無水シトラ
：１）酸、無水２，３−シメヂルマレイン酸、無水工・
１−ンーｃ ｒ ｓ −３，Ｇ−工／ドＡキン−△ −
ゾ゛ｔラヒトロフタル酸、無水、ｌ−トン−ｃ ｒ ｓ
−３，６−、：ｃンドオ：）−ソヘ−１、−リヒト１
１ノタル酸などかあり、これらはアミ７ノ、（の可逆的
な修飾剤として用いるときかできる。このうち無水シト
ラコン酸か比較的低温かつ短時間で脱離させルコとかで
きるので、本発明者らは主にとのントラコニル化を行っ
ているか、本発明か本炊に限定されるものではないこと
はいうまでもない。シトラコニル化反応は濃度０．１％
ないし５％の蛋白質溶液に０℃ないし３０°Ｃで撹拌し
ながら無水シトラコン酸を滴下して反応させることかで
きる。
は無水マレイン酸誘導体とを反応せしめてアシル化蛋白
質を得る。無水マンイノ酸誘導体と（７ては無水シトラ
：１）酸、無水２，３−シメヂルマレイン酸、無水工・
１−ンーｃ ｒ ｓ −３，Ｇ−工／ドＡキン−△ −
ゾ゛ｔラヒトロフタル酸、無水、ｌ−トン−ｃ ｒ ｓ
−３，６−、：ｃンドオ：）−ソヘ−１、−リヒト１
１ノタル酸などかあり、これらはアミ７ノ、（の可逆的
な修飾剤として用いるときかできる。このうち無水シト
ラコン酸か比較的低温かつ短時間で脱離させルコとかで
きるので、本発明者らは主にとのントラコニル化を行っ
ているか、本発明か本炊に限定されるものではないこと
はいうまでもない。シトラコニル化反応は濃度０．１％
ないし５％の蛋白質溶液に０℃ないし３０°Ｃで撹拌し
ながら無水シトラコン酸を滴下して反応させることかで
きる。
反応中ｐＨを８ないし８に保ったほうか好ましい。反応
終了後透析して不純物や未反応物を除き凍結乾燥すれば
よい。
終了後透析して不純物や未反応物を除き凍結乾燥すれば
よい。
この、−ようなアシル化蛋白質にトランスグルタミナー
ゼを作用ｕしめて脱アミド化する。本発明で用いるトラ
ンスグルタミナーゼはＣｏｎｎｅｌ ｆａｎらの方法［
Ｊｏｕｒｎａｌ ’ｏｆ Ｉｌｉｏｌｏｇｉｃｌ Ｃｈ
ｅｍｉｓｔｒｙ、 ２４（ｉ（４１゜＋０９：［１９７
１）：ｌ、Ｃ１ａｒｋｅらの方法［：Ａｒｃｈｉｖｅｓ
ｏｆ Ｂｉｏ−ｃｈｃｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ ｒＨｏ
ｐｈｙｓｉｃｓ、７９，３３８（＋９５９）］によって
得られる。脱アシル化反応は、アシル化蛋白質をトリス
塩酸ｔ＆衝液に０度０．１％ないし５．０％となるよう
に溶解した後トランスグルタミナーゼを蛋白ｆ”： ］
Ｈに対して１ユニツトないし３ｏユニツト添加し、２
０″Ｃないし４０ ’Ｃにて２時間ないし４時間反応さ
せる。反応後エチレンジアミン４酢酸（以下１’、 ｌ
） Ｔ Ａと略ず）溶液を加えて反応を停止させ、脱ア
ミド化された蛋白質を得ることができる。
ゼを作用ｕしめて脱アミド化する。本発明で用いるトラ
ンスグルタミナーゼはＣｏｎｎｅｌ ｆａｎらの方法［
Ｊｏｕｒｎａｌ ’ｏｆ Ｉｌｉｏｌｏｇｉｃｌ Ｃｈ
ｅｍｉｓｔｒｙ、 ２４（ｉ（４１゜＋０９：［１９７
１）：ｌ、Ｃ１ａｒｋｅらの方法［：Ａｒｃｈｉｖｅｓ
ｏｆ Ｂｉｏ−ｃｈｃｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ ｒＨｏ
ｐｈｙｓｉｃｓ、７９，３３８（＋９５９）］によって
得られる。脱アシル化反応は、アシル化蛋白質をトリス
塩酸ｔ＆衝液に０度０．１％ないし５．０％となるよう
に溶解した後トランスグルタミナーゼを蛋白ｆ”： ］
Ｈに対して１ユニツトないし３ｏユニツト添加し、２
０″Ｃないし４０ ’Ｃにて２時間ないし４時間反応さ
せる。反応後エチレンジアミン４酢酸（以下１’、 ｌ
） Ｔ Ａと略ず）溶液を加えて反応を停止させ、脱ア
ミド化された蛋白質を得ることができる。
脱アミド化された蛋白質の脱アシル化反応は、ｐＩｌ２
．０ないし４ 、０ ノ酸性領域で２０″Ｃないし５０
″Ｃニ”’Ｃ１時間すいし２４時間反応させればよい。
．０ないし４ 、０ ノ酸性領域で２０″Ｃないし５０
″Ｃニ”’Ｃ１時間すいし２４時間反応させればよい。
これを中和した後、透ａｉ’ ｔ、凍結乾燥すれば改質
された蛋白質の粉末長′：祠か得られる。
された蛋白質の粉末長′：祠か得られる。
以１・実施例により本発明を説明する。
実施例
シトラユニル化カセインの調製
Ｚｉｔｔｌｅ法（Ｃ，八、Ｚｉｔｔｌｅ ａｎｄ
Ｊ、ＩＩ、Ｃｕ５ｔｅｒ；Ｊ、ＤａｉｒｙＳｃｉ、、４
Ｇ、 １！８３（１９Ｇ：ｌ））により調製されたａ
ｓユ−カゼイン５００ ｍｇを１．０ ｍ Ｍイミダゾ
ール＠ＩＩｃＩ緩衝液（７０ｍＭＫＣＩ含有、 Ｉ）
ＩＩ ７．１）４０ｍｌに溶解した。室温にて撹拌し
ながらこれにｊｊｊｊ水シトシコン酸２ｍｌを１時間か
けて滴トした。反応中、２Ｎ、Ｎａ０Ｉ−１でｐＨ７，
９〜８．１の間に保った。
Ｊ、ＩＩ、Ｃｕ５ｔｅｒ；Ｊ、ＤａｉｒｙＳｃｉ、、４
Ｇ、 １！８３（１９Ｇ：ｌ））により調製されたａ
ｓユ−カゼイン５００ ｍｇを１．０ ｍ Ｍイミダゾ
ール＠ＩＩｃＩ緩衝液（７０ｍＭＫＣＩ含有、 Ｉ）
ＩＩ ７．１）４０ｍｌに溶解した。室温にて撹拌し
ながらこれにｊｊｊｊ水シトシコン酸２ｍｌを１時間か
けて滴トした。反応中、２Ｎ、Ｎａ０Ｉ−１でｐＨ７，
９〜８．１の間に保った。
ｐＩｌか安定した後、３°Ｃにて水に対して２０時間透
析し、不純物や未反応物を除いた。これを凍結乾燥し、
シトラコン酸化α゛ｓｊ カゼインを得た。
析し、不純物や未反応物を除いた。これを凍結乾燥し、
シトラコン酸化α゛ｓｊ カゼインを得た。
シトラコニル化大豆蛋白の調製
Ｔｈａｎｈ法 （Ｖ、Ｉｌ、Ｔｈａｎｈ ａｎｄ
Ｋ、５ｈｉｂａｓａｋｉ、Ｊ、八ｌ’：ｒｉＣ。
Ｋ、５ｈｉｂａｓａｋｉ、Ｊ、八ｌ’：ｒｉＣ。
Ｆｏｏｄ ＣｈｅＩｌｌ、、２４（６Ｊ 、＋１１７（
１９７１３））でｉ：Ｊ製した大（１１１Ｓおよび大豆
７ Ｓ ’／’ ０グリン（各３５０１１ｇ ）を３５
ｍＭυノ酸カリウム緩仲１夜（ＩＯｍＭ ２−メルヵプ
トエタ／ −／Ｉ／ ０．４ＪＮａｌｌ”ｌ、ｐＨ７，
６）ニ溶解した。
１９７１３））でｉ：Ｊ製した大（１１１Ｓおよび大豆
７ Ｓ ’／’ ０グリン（各３５０１１ｇ ）を３５
ｍＭυノ酸カリウム緩仲１夜（ＩＯｍＭ ２−メルヵプ
トエタ／ −／Ｉ／ ０．４ＪＮａｌｌ”ｌ、ｐＨ７，
６）ニ溶解した。
以トカゼイ／の場合と同様に処理しシトラコニル化人豆
１１ Ｓ 、 ントラコニル化人豆７Ｓを得り。
１１ Ｓ 、 ントラコニル化人豆７Ｓを得り。
シトシ：ｊニル化率の測定
Ｐ ｉ １ｄＳＰ人 ［１ｉｌｃｔｈｏｄｓ ｉｎ
Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ、Ｖｏｌ、２５． ｐ
４Ｇ４゜八ｃａｄｃｍｉｓ Ｐｒｅｓｓ、Ｎｅｗ Ｖ
ｏｒｋ］に従って蛋白質中のアミ７基を２．４．６〜ト
リニトロベンゼンスルホ／酸でトリニトロフェニル化し
、亜硫酸イオンヲ加え４２０ｎｍの吸光度を測定すると
とによって次式ににり求めた。結果を表１に示す。
Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ、Ｖｏｌ、２５． ｐ
４Ｇ４゜八ｃａｄｃｍｉｓ Ｐｒｅｓｓ、Ｎｅｗ Ｖ
ｏｒｋ］に従って蛋白質中のアミ７基を２．４．６〜ト
リニトロベンゼンスルホ／酸でトリニトロフェニル化し
、亜硫酸イオンヲ加え４２０ｎｍの吸光度を測定すると
とによって次式ににり求めた。結果を表１に示す。
表 １
とのントラニ１ニル化率よりＴＧａｓｅの反応部位とな
るε−γミノ基かほぼ保護されていると考えられた。−
説アミド化蛋白質の調製 シトラユニル化蛋白質、各２５Ｉ１ｇを０．１Ｍ Ｔ
ｒｉｓ−塩酸緩衝液（５ｎ１Ｍ ＣａＣｌ 、１０ＩＩ
Ｍ ＤＴＴ、ｐＨ０，５） ５ ｍｌした。これを３７
°Ｃ２時間恒渦振とう後、０．４ＭｌζＤ Ｔ Ａ溶液
（ｐＨ８，０）’５０μｌを加え反応を市めた。
るε−γミノ基かほぼ保護されていると考えられた。−
説アミド化蛋白質の調製 シトラユニル化蛋白質、各２５Ｉ１ｇを０．１Ｍ Ｔ
ｒｉｓ−塩酸緩衝液（５ｎ１Ｍ ＣａＣｌ 、１０ＩＩ
Ｍ ＤＴＴ、ｐＨ０，５） ５ ｍｌした。これを３７
°Ｃ２時間恒渦振とう後、０．４ＭｌζＤ Ｔ Ａ溶液
（ｐＨ８，０）’５０μｌを加え反応を市めた。
脱アミド化蛋−質のアミド量の測定
蛋白質２□、を２ＮＩＩＣ１２１に溶解し、ＩｏｏｏＣ
に２時間保持した後、Ｎ ａ ＯＩ−１水溶液てｐｌｌ
７．０〜７．５に調整した。これを全量５ｍｌになる
ように加え、このうち２ｍｌを用いてコノウユイのミグ
１１クルダール法に従ってアミド量を求めた。結果を表
２に示す。
に２時間保持した後、Ｎ ａ ＯＩ−１水溶液てｐｌｌ
７．０〜７．５に調整した。これを全量５ｍｌになる
ように加え、このうち２ｍｌを用いてコノウユイのミグ
１１クルダール法に従ってアミド量を求めた。結果を表
２に示す。
表 ２
その結果１５：！料蛋白質に比して脱ントラコニル化蛋
白Ｔ）はαＳ’ｌ−カゼインで１３％、大豆１１３３５
％、人り７Ｓて２２％のアミドか減少していた。またα
ｓ４−ツノゼインと大豆７Ｓに関してはＴ Ｇ ａ ｓ
ｃ処理したシトラコニル化蛋白質、と酸処理して得ら
れる脱シトラコニル化蛋白質ではほぼ同じアミド量を示
した。一方大豆ＩＩｓの場合、２５７モルから１８５モ
ルへと酸処理によって史にアミド量が減少した。このこ
とは、ントラ：ｌニル化蛋白質をＴＧａｓｃ処理するこ
とによって脱アミド化反応が進行することを示している
。
白Ｔ）はαＳ’ｌ−カゼインで１３％、大豆１１３３５
％、人り７Ｓて２２％のアミドか減少していた。またα
ｓ４−ツノゼインと大豆７Ｓに関してはＴ Ｇ ａ ｓ
ｃ処理したシトラコニル化蛋白質、と酸処理して得ら
れる脱シトラコニル化蛋白質ではほぼ同じアミド量を示
した。一方大豆ＩＩｓの場合、２５７モルから１８５モ
ルへと酸処理によって史にアミド量が減少した。このこ
とは、ントラ：ｌニル化蛋白質をＴＧａｓｃ処理するこ
とによって脱アミド化反応が進行することを示している
。
架橋高分子化反応の制御
ＴＧａｓｅ処理によって架橋高分子化反応か制御されて
いるととを確認するため、Ｓ ｌ） ａ、、−ポリアク
リルアンド電気泳動 （２−メルカプトエタノール処理
）でヂエックしたところ分子Ｊｉ１の変化か認められず
、架橋高分子化は完全に阻１１ユされていることかわか
った。また、高速液体りｒ１マトグシフィ−（ＩＩ Ｐ
Ｌ Ｃ）パターンか変化しない事からも確認された。
いるととを確認するため、Ｓ ｌ） ａ、、−ポリアク
リルアンド電気泳動 （２−メルカプトエタノール処理
）でヂエックしたところ分子Ｊｉ１の変化か認められず
、架橋高分子化は完全に阻１１ユされていることかわか
った。また、高速液体りｒ１マトグシフィ−（ＩＩ Ｐ
Ｌ Ｃ）パターンか変化しない事からも確認された。
このことは、シトラコニル化蛋白質をＴＧａｓｅ処理し
てもＴＧａｓｅの反応部位であるＬ ｙ ｓ残基か保護
されているため、ε−（γ−Ｇ Ｉ ｕ ） Ｌ、 ｙ
ｓ架橋に基づく高分子化物の生成か抑制されているこ
七を示唆する。
てもＴＧａｓｅの反応部位であるＬ ｙ ｓ残基か保護
されているため、ε−（γ−Ｇ Ｉ ｕ ） Ｌ、 ｙ
ｓ架橋に基づく高分子化物の生成か抑制されているこ
七を示唆する。
脱ントラｍｌニル化蛋白質の調製
Ｉ Ｎ ＨＣｌテｒ） Ｈ３，５〜４．０ニ調整し、３
７°Ｃ１時間恒乙１１振とうした。とれをＩ” １１７
．５に調整し凍イ、＋１乾燥して脱シトラコニル化蛋白
質を得た。
７°Ｃ１時間恒乙１１振とうした。とれをＩ” １１７
．５に調整し凍イ、＋１乾燥して脱シトラコニル化蛋白
質を得た。
脱ントラ：ｌニル化率の測定
Ｐ ｉ ｃ Ｉ ｄ ｓ法により次式を求めた。結果を
表３３に示す。
表３３に示す。
１１ｉ１Ｊ４０Ｔｌ二Ｉｆｆ（ｌ’Ｊ／ｌＺＵｎｍｌこ
ｂ（〕Φψ２九ｌｉ表 ３ 即ち、−１−表にあるように原Ｆ：Ｉ蛋白質のアミノ基
の＋１１を１００とする七シトラ：Ｊニル化蛋白のアミ
７基は殆んと検出されない。更にそれをＴＧａｓｃて脱
アミド化しでもントラコニル基てアミツノ人か保護され
ているので０１後に脱シトラコニル化処理で１００％ツ
」−にアミノ基か再生されたことかわかり、はぼ完全に
脱ントラコニル化されていることか確認された。
ｂ（〕Φψ２九ｌｉ表 ３ 即ち、−１−表にあるように原Ｆ：Ｉ蛋白質のアミノ基
の＋１１を１００とする七シトラ：Ｊニル化蛋白のアミ
７基は殆んと検出されない。更にそれをＴＧａｓｃて脱
アミド化しでもントラコニル基てアミツノ人か保護され
ているので０１後に脱シトラコニル化処理で１００％ツ
」−にアミノ基か再生されたことかわかり、はぼ完全に
脱ントラコニル化されていることか確認された。
脱ントラコニル化蛋白質の溶解性
蛋白ダ’Ｘ １５ ｍｇに各ｐ Ｈに調節された緩衝液
（Ｍｃｌｌｖａｉｎｃ ｂｕｙｅｒ） ５ｍｌを加えて
ミキサーで３分間激しく振とう撹拌後、遠心分ＰＩ！ｆ
（３０００ｒｐｍ１０分）シ、上清を得た。この」上
清のＯ，Ｉｍ ｌに蛋白アッセイ液（旧Ｏｒａｄ社製タ
ンパクアツセイキソ））５ｍｌを加え、５分間室温に保
った後、５０５ ｎ ｍにおける吸光度を測定し溶解性
の指標とした。その結果第１ないし３図にあるようにニ
ー１７１・１１−ル（Ｔ Ｇ ａ、 ｓ ｃ反応を０分
で止めた後同じ処理したもの）表比べ中性付近の溶解性
か改善されていた。
（Ｍｃｌｌｖａｉｎｃ ｂｕｙｅｒ） ５ｍｌを加えて
ミキサーで３分間激しく振とう撹拌後、遠心分ＰＩ！ｆ
（３０００ｒｐｍ１０分）シ、上清を得た。この」上
清のＯ，Ｉｍ ｌに蛋白アッセイ液（旧Ｏｒａｄ社製タ
ンパクアツセイキソ））５ｍｌを加え、５分間室温に保
った後、５０５ ｎ ｍにおける吸光度を測定し溶解性
の指標とした。その結果第１ないし３図にあるようにニ
ー１７１・１１−ル（Ｔ Ｇ ａ、 ｓ ｃ反応を０分
で止めた後同じ処理したもの）表比べ中性付近の溶解性
か改善されていた。
第１ないし３図は本発明の方法に、Ｊ−り改質された蛋
白質の溶解性を示す。第１図はα６１−カセイン、第２
］２ｊは大豆】１Ｓ、第３図は大豆７Ｓのものであり、
〇−〇はＴ Ｇ ａ ｓ ｃ反応を０分で１１ｄ）たも
の、・−・は３７°Ｃて２時間Ｔ Ｇ ａ ｓ ｃ Ｉ
ｍ応させたものの、５０５ｎｍにおける吸光度の値を示
す。横軸はｐＨ，縦軸は吸光度である。
白質の溶解性を示す。第１図はα６１−カセイン、第２
］２ｊは大豆】１Ｓ、第３図は大豆７Ｓのものであり、
〇−〇はＴ Ｇ ａ ｓ ｃ反応を０分で１１ｄ）たも
の、・−・は３７°Ｃて２時間Ｔ Ｇ ａ ｓ ｃ Ｉ
ｍ応させたものの、５０５ｎｍにおける吸光度の値を示
す。横軸はｐＨ，縦軸は吸光度である。
Claims (1)
- 蛋白質のアミノ基と無水マレイン酸及び／又は無水７１
ツイン酸誘導体とを反応（ｉ・Ｌめて得たアシル化蛋白
質にトランスグルタミナーゼを作用せしめて脱アンド化
し、次いで脱アシル化することを１１１徴吉する改質さ
れた蛋白質の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8523783A JPS59210097A (ja) | 1983-05-16 | 1983-05-16 | 改質された蛋白質の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8523783A JPS59210097A (ja) | 1983-05-16 | 1983-05-16 | 改質された蛋白質の製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59210097A true JPS59210097A (ja) | 1984-11-28 |
Family
ID=13852948
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP8523783A Pending JPS59210097A (ja) | 1983-05-16 | 1983-05-16 | 改質された蛋白質の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS59210097A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1989000011A1 (en) * | 1987-07-02 | 1989-01-12 | Taiyo Fishery Co., Ltd. | Process for producing food |
| CN107411156A (zh) * | 2017-04-10 | 2017-12-01 | 泉州师范学院 | 一种具有吸汤微孔结构的精细外形食品的成型方法 |
| CN109463526A (zh) * | 2018-04-25 | 2019-03-15 | 福州大学 | 一种促小麦蛋白高效脱酰胺降敏的方法 |
-
1983
- 1983-05-16 JP JP8523783A patent/JPS59210097A/ja active Pending
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