JPS585678B2 - クレアチンキナ−ゼを測定する方法 - Google Patents

クレアチンキナ−ゼを測定する方法

Info

Publication number
JPS585678B2
JPS585678B2 JP55024218A JP2421880A JPS585678B2 JP S585678 B2 JPS585678 B2 JP S585678B2 JP 55024218 A JP55024218 A JP 55024218A JP 2421880 A JP2421880 A JP 2421880A JP S585678 B2 JPS585678 B2 JP S585678B2
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
reaction
mmol
luciferase
formation
measuring
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired
Application number
JP55024218A
Other languages
English (en)
Other versions
JPS55120796A (en
Inventor
カール・ヴルフ
フリツツ・シユテーラー
ヴオルフガング・グルーバー
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Roche Diagnostics GmbH
Original Assignee
Boehringer Mannheim GmbH
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Boehringer Mannheim GmbH filed Critical Boehringer Mannheim GmbH
Publication of JPS55120796A publication Critical patent/JPS55120796A/ja
Publication of JPS585678B2 publication Critical patent/JPS585678B2/ja
Expired legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/66—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving luciferase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
    • C12Q1/50—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase involving creatine phosphokinase
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/81—Packaged device or kit

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Steroid Compounds (AREA)
  • Heterocyclic Carbon Compounds Containing A Hetero Ring Having Oxygen Or Sulfur (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)

Description

【発明の詳細な説明】 本発明はクレアチンホスホキナーセ（Ｅ，Ｃ，２、７、
３、２）、以下ＣＫと示す、を発光甲虫から得られる生
物発光系を用いて測定する方法に関する。
ＣＫは次の反応を触媒する： ヒトの身体には２種の下位単位、すなわち下位単位Ｍお
よびＢを有するＣＫ酵素が生じる。
活性酵素はそれぞれ２つの下位単位から構成され、かつ
これらの２つの下位単位は任意に相互に組合せることが
できるので、３種の型の酵素が可能である二筋肉型（Ｃ
Ｋ−ＭＭ）、脳型（ＣＫ−ＢＢ）およびハイブリッド型
（ＣＫ−ＭＢ）であり、ハイブリッド型は実際に心筋内
にのみ生じ、心筋こうそくの場合に血清中に出て来、し
たがって血清中で高められた濃度で検出される。
このイソ酵素の活性は血清中のＣＫの総活性と並んで心
筋こうぞ《の診断で重要である。
ＣＫ一活性は常法で吸収光測光法によりＡＴＰ−形成（
式１参照）の測定を介して以下のようにして行なわれる
： 形成されたＡＴＰを介してＣＫ一活性を測定する，この
方法では血清（肝臓、筋肉または赤血球から由来）のア
デニル酸キナーゼ（Ｅ，Ｃ，２、７、４、３“ミオキナ
ーゼ“）が障害であり、該酵素は次の反応を触媒する： この酵素の活性はアテソシン−５ｌ−モノホスフエー｝
（ＡＭＰ）５〜１０ミリモル／ｌおよびジアデノシンペ
ンタホスフエート（Ａｐ５Ａ）１０μモル／ｌの添加に
よってきわめて有効に阻害することができ、これにより
吸収光測光試験の障害が取除かれる。
Ａｐ５Ａの代わりにＮａＦ１〜１０ミリモル／ｌを使用
してこの障害な取除《ことも可能である。
この方法の本質的な欠点は９０秒以下に低下せしめるこ
とのできない誘導相（ｌａｇ−ｐｈａｓｅ）である。
吸収光測光法のもう１つの本質的欠点は１０Ｕ／Ａを上
回る活性の測定が可能であるにすぎない、低い感度にあ
る。
したがって特に病的範囲内の低い方の部分内並びに正常
範囲内のＣＫ−ＭＢ活性の測定が実質的に不可能となる
。
したがってＣＫのＡＴＰ形成をホタルルシフエラーゼ生
物発光を介して実施する試験が度々試みられた。
この方法はより大きな感度および誘導相のない利点を有
する。
ホタル〔ホテヌス・ピラリス（Ｐｈｏｔｉｎｕｓ ｐｙ
ｒａｌｉｓ等））のルシフエラーゼは次の反応を触媒す
る： この反応で生じる光はＡＴＰ１モルにつきほとんど１ア
インシュタインの収量で発光される。
その光は極大波長５６２ｎｍを有する。
この反応はきわめて敏感であり、かつ１０−１３モル／
ｌまでのＡＴＰ一濃度の定量測定を可能にする。
しかし螢光反応（５）はＡＭＰによって著し《抑制され
る〔゛アールカイブズ・オブ・バイオケミストリ・アン
ド・バイオフイジツクス（Ａｒｃｈ，Ｂｉｏｃｈｅｍ．
Ｂｉｏｐｈｙｓ，）″、第１４１巻、４９頁（１９７
０年）〕ので、この反応を血清中での式（１）によるＣ
Ｋ活性の測定に実際に使用するのはきわめて問題がある
ことは知られている、それというのもこの反応は反応（
４）におけるアテユル酸キナーゼの抑制剤としてＡＭＰ
を使用するのを妨げるからである〔“グロシーテイング
ス・オブ・ザ・ナショナル・アカテミー・オブ・プイエ
ンシーズ（Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．）″
第７１巻、１３８４〜１３８７頁（１９７４年）〕。
更にアデニル酸キナーゼを阻害する必要性を、反応（１
）を最適なＡＤＰ濃度に準じるＡＤＰ濃度、すなわち基
質飽和されない状態で実施する、したがってアテニル酸
キナーゼの急傾斜の活性一基質濃度曲線に基づいてアデ
ニル酸キナーゼの活性がＣＫの活性に比べて無視し得る
程度に小さい基質濃度で操作することにより部分的に回
避することが公知である。
このようにして血清中のＣＫをアテニル酸キナーゼとと
もに生物発光方法によって測定することができる〔“Ｃ
Ｉｉｎ．Ｃｈｉｍ．Ａｃｔａ″、第８７巻、１９９〜２
０９頁（１９７８年）〕、しかし周知のようにその際次
のような著しい不利に甘んじなければならない： １，ＣＫ一反応はもはや擬零次反応にしたがって反応し
ない。
２．内部標準ＡＴＰに対して再実測されたＣＫ活性は吸
収光測定試験で測定された数値の約１１％にすぎない。
３．ＡＤＰ濃度の僅かな不精確さがきわめて著しく結果
に入る。
したがって本発明の課題はこれらの欠点を持たす、かつ
その方法においては特に、 １．アデニル酸キナーゼを完全に阻害可能であり、２．
生物発光により測定された、Ｉ，Ｕ，で表わされた活性
（基質反応量１μモル／分）が吸収光測光による評価で
測定された活性と同じであり、かつ ３．ＣＫの基質飽和の条件下で操作することができる、
ＣＫ活性を測定するための生物発光一試験方法を見い出
すことである。
アデンシントリホスフエートの形成下にクレアテンホス
フエートとアテノシンジホスフエートヲ反応させ、オキ
シルシフエリンおよびアテソシンモノホスフエートの形
成下にルシフエラーゼおよびジアデノシンペンタホスフ
エートの存在でアテノシントリホスフエートとルシフエ
リンおよび酸素とを反応させ、かつその際発光される光
を測定することによりクレアテンキナーセを測定するた
めの本発明による方法は、反応をアテノシンジホスフエ
ート基質飽和濃度でＡＭＰ１〜１０ミリモル／ｌの存在
でｐＨ５．８〜７．５でルシフエラーゼ少なくとも５０
Ｕ／試験を用いて実施することより成る。
意想外にも前記の条件下においてはアテニル酸キナーセ
が完全に阻害されるのみならず、ルシフエラーゼ反応が
擬零次反応にしたがって進行し、かつＡＭＰによる阻害
が不利とは認められない。
有利に本発明の方法はｐＨ６．５〜７．２で、特に有利
にはｐＨ６．５〜６、９で実施される。
ＡＤＰ濃度は１試験につき有利に０．１〜１０ミリモル
／ｌであり、ジアデノシンペンタホスフエー｝（Ａｐ５
Ａ）の濃度は有利に１〜１００μモル／ｌである。
前記の有利なｐＨ値範囲内においてＡＤＰＯ．５〜２ミ
リモル／ｌ，Ａｐ５Ａ５〜５０μモル／ｌおよびＡＭＰ
５〜１０ミリモル／ｌの存在で最良の結果が得られる。
本発明によるもう１つの方法は、反応をアデンシンジホ
スフエート基質飽和濃度でＡＭＰ１〜１０ミリモル／ｌ
、金属イオン封鎖剤、有機ＳＨ化合物および血清アルブ
ミンの存在でｐＨ５．８〜７．５でルシフエラーゼ少な
《とも５０Ｕ／試験を用いて実施することより成る。
好適なＳＨ化合物は例えばＮ−アセチルシステイン、ジ
チオトレイット、ジチオエリトリットおよび還元グルタ
チオ？である。
有利にＮ−アセチルシステインが使用される。
有利な金属イオン封鎖剤として例えばエチレンジアミン
テトラ酢酸（ＥＤＴＡ）、トリロン、コンブレクソン、
セクエストレン等が挙げられる。
血清アルブミンは有利に酵素試薬の安定化に対して当業
者に知られている量で添加される。
螢光反応では発光された光の強さは直接ＡＴＰ濃度に比
例する。
測定の規模は反応速度の次元を有している。
擬一次反応（ＣＡＴＰ＜ｋｍ）の反応については式： が該当する。
この反応にＡＴＰ産生反応、例えばＣＫ一反応を接続す
ると、式： が成り立つ、すなわち元の強さの直線的増加が得られ、
その勾配は使用されるＣＫの活性に比例的であると云え
る。
これらの酵素の動力学的考察は観察期間内のルシフエラ
ーゼの活性が変らないことを前提とする。
しかしこれは通常該幽しない、それというのも螢光反応
がオキシルシフエリンによる生成物抑制を受け、該生成
物抑制は規定されたＡＴＰ濃度の測定の際に著しい時間
的な信号落下に、したがってむしろ最高数秒間一定に進
行する閃光様の信号一時間一経過に導くからである。
ところが意想外にも本発明によりアテニル酸キナーゼの
抑制のために添加されるＡＭＰが前記の所定の条件下で
ホタルルシフエラーセの性質ヲ、反応経過中に一般に現
われるオキシルシフエリンによる生成物抑制が回避され
るように変化させることが判明した。
これにより規定されたＡＴＰ濃度測定の際に従来の閃光
様の信号一時間一経過の代わりに十分な信号持続性が１
５分以上にわたって得られる。
添付図面の第１図は本発明により得られる信号持続性を
示す。
この信号は次の試験バッチで得られた： 本発明方法で使用される有利な試薬は、試験溶液各１ｌ
につきルシフエリン１０〜５００μモル、ルシフエラー
ゼ少な《とも５０Ｕ、緩衝剤５〜 ２５０ミリモル（ｐ
Ｈ５．８〜７．５）、ＡＭＰ １〜１０ミリモル、ＡＤ
Ｐ ０．１〜１０ミリモル、ジアデノシンペンタホスフ
エート１〜１００μモル、クレアチンホスンエート５〜
５０ミリモル、有機ＳＨ化合物１〜１００ミリモル、金
属イオン封鎖剤０．１〜５ミリモル、ウシ血清アルブミ
ン０．０５〜１重量％およびマグネシウムイオン１−１
００ミリモルを含有することより成る。
試薬は固体または溶解した形状で存在する。
金属イオン封鎖剤として本発明による試薬は有利にＥＤ
ＴＡを、ＳＨ化合物としてＮ−アセテルシステインを含
有する。
好適な緩衝剤の例はトリスーアセテート、イミダゾール
アセテート、ヘペスアセテート、トリス一、イミタソー
ルー、ＴＲＡ．−またはへペスースルフエートまたはト
リスー、イミダゾールー、ＴＲＡーまたはへペスークロ
リド、アルゼネートーまたはホスフエート緩衝剤である
。
前記の範囲内でグリシン緩衝剤も好適である。
有利にイミダゾールアセテートおよびヘペスアセテート
を使用する。
次に本発明を実施例につき詳説する。
濃度の記載は試験で使用される最終試薬溶液に対するも
のであり、量の記載は試験溶液１ｌを製造するのに必要
な量に対する。
例では“ＦＥＢＳ−Ｌｅｔｔ，”（第７０巻、１６７〜
１７０頁（１９７６年）〕の方法により単離されたホタ
ルルシフエラーゼを使用した。
ルシフエリンとしてはその都度得られる最も高い純度の
市販の生成物、例えばチャージエン・シグマ（Ｃｈａｒ
ｇｅｎ Ｓｉｇｍａ）５８Ｃ−０３４９および９８Ｃ−
３９４２またはカルバイオケム・チャージ（Ｃａｌｂｉ
ｏｃｈｅｍ Ｃｈａｒｇｅ）５４００２２を使用した。
同様に他の比較可能な純度のルシフエリン調製物も好適
である。
以下に記載のルシフエラーゼ単位を次のようにして測定
した： ＡＴＰ（出発として）２．５Ｘ１０−７モル／ｌ測定は
市販のＡＴＰ一光度計（ＳＡＩ社、サンジエゴ、カリホ
ルニア州、ＵＳＡ）で実施した。
酵素単位としては前記の条件下で３７パルス／１０秒の
信号を与える量が該当する。
その際前記の器械における電位差計感度を６．７に調節
した。
例１ 試験 溶液１ １０００μｌ 溶液２ ６００μｌ 血清試料 ２００μｌ を一緒にする。
混合物を２５０℃で５分前恒温保持し、次いで試験杯を
測定装置（ＳＡＩ一光度計）内に置き、かつ溶液３２０
０μｌ（該溶液も２５℃に前恒温保持しておく）を添加
して反応を開始させる。
曲線経過が記録器に送られ、かつ約２分後内部標準を溶
液４２０μｌを用いて基質反応量μモル／分で実施する
。
結果は記録器によって自動的に記録される。
曲線経過はグラフで良好に評価し得る図形を得るために
更に２〜３分記録する。
この図形を添付図面の第２図に示す。
直線的に上昇する曲線は勾配を任意の目盛／分で表わす
もので、校正段差が任意の目盛のＡＴＰμモルへの換算
を可能にする（△ｍＶとして記載されている）。
換算により得られる曲線を第３図に示す。ビン２ 凍結
乾燥物として次のものを含有する：ビン３ 凍結乾燥物
として次のものを含む：クレアチンホスフエート
６ ミリモルイミダゾールアセテート緩衝剤 （ｐＨ６．７） ２．２ミリ
モルビン４ 凍結乾燥物として次のものを含む：ＡＴＰ
１０−６モルビン１
の内容物を水１００ｍｌに、ビン２の内容物を水６０属
に、ビン３の内容物を水２０属におよびビン４の内容物
を水２ｍｌに吸収させて使用可能な溶液にする。
試験の実施自体は例１と同じ様にして例１に記載の各溶
液の量を使用して行なう。
【図面の簡単な説明】
第１図は本発明による測定方法で得られる信号持続性を
示し、第２図は酵素反応曲線を示し、かつ第３図は生物
発光試験と光学試験の関連を示す。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １ アデノシントリホスフエートの形成下にクレアチン
    ホスフエートとアデンシンジホスフエートとを反応させ
    、オキシルシフエリンおよびアデンシンモノホスフエー
    トの形成下にルシフエラーゼおよびジアデノシンペンタ
    ホスフエートの存在でアデンシントリホスフエートとル
    シフエリンおよび酸素とを反応させ、かつその際発光さ
    れる光を測定することによりクレアテンキナーゼを測定
    するための方法において、反応をアデンシンジホスフエ
    ート基質飽和濃度でＡＭＰＩ〜１０ミリモル／ｌの存在
    でｐＨ５．８〜７．５でルシフエラーゼ少なくとも５０
    Ｕ／試験を用いて実施することを特徴とする、クレアチ
    ンキナーゼを測定する方法。 ２ ＡＤＰ Ｏ．１〜１０ミリモル／ｌおよびジアデノ
    シンペンタホスフエート１〜１００μモル／ｌを添加す
    る、特許請求の範囲第１項記載の方法。 ３ ｐＨ６．２〜７．２でＡＤＰ０．５〜２ミリモル／
    ｌ，ジアデノシンペンタホスフエート５〜５０μモルお
    よびＡＭＰ５〜１０ミリモル／ｌを添加する、特許請求
    の範囲第２項記載の方法。 ４ アテノシントリホスフエートの形成下にクレアチン
    ホスフエートとアテソシンジホスフエートとを反応させ
    、オキシルシフエリンおよびアテノシンモノホスフエー
    トの形成下にルシフエラーゼおよびジアテソシンペンタ
    ホスフエートの存在でアデンシントリホスフエートとル
    シフエリンおよび酸素とを反応させ、かつその際発光さ
    れる光を測定することによりクレアテンキナーゼを測定
    するための方法において、反応をアテノシンジホスフエ
    ート基質飽和濃度でＡＭＰＩ〜１０ミリモル／ｌ、金属
    イオン封鎖剤、有機ＳＨ化合物および血清アルブミンの
    存在でｐＨ５．８〜７、５でルシフエラーゼ少なくとも
    ５０Ｕ／試験を用いて実施することを特徴とする、クレ
    アチンキナーゼを測定する方法。
JP55024218A 1979-03-02 1980-02-29 クレアチンキナ−ゼを測定する方法 Expired JPS585678B2 (ja)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE19792908054 DE2908054A1 (de) 1979-03-02 1979-03-02 Verfahren und reagenz zur bestimmung der creatinkinase

Publications (2)

Publication Number Publication Date
JPS55120796A JPS55120796A (en) 1980-09-17
JPS585678B2 true JPS585678B2 (ja) 1983-02-01

Family

ID=6064230

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP55024218A Expired JPS585678B2 (ja) 1979-03-02 1980-02-29 クレアチンキナ−ゼを測定する方法
JP56175851A Granted JPS57105199A (en) 1979-03-02 1981-11-04 Reagent for measuring creatinkynase

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP56175851A Granted JPS57105199A (en) 1979-03-02 1981-11-04 Reagent for measuring creatinkynase

Country Status (6)

Country Link
US (1) US4286057A (ja)
EP (1) EP0015437B1 (ja)
JP (2) JPS585678B2 (ja)
AT (1) ATE435T1 (ja)
DE (2) DE2908054A1 (ja)
FI (1) FI69641C (ja)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6138549Y2 (ja) * 1984-04-13 1986-11-06

Families Citing this family (18)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4357420A (en) * 1981-04-28 1982-11-02 The United States Of America As Represented By The United States Department Of Energy Bioluminescence methods for enzymatic determinations
CA1175737A (en) * 1981-07-17 1984-10-09 James A. Sanderson Determination of creatine phosphokinase in body fluids
US4547461A (en) * 1983-01-18 1985-10-15 Eastman Kodak Company Composition, analytical element and method for the quantification of creatine kinase
US4704355A (en) * 1985-03-27 1987-11-03 New Horizons Diagnostics Corporation Assay utilizing ATP encapsulated within liposome particles
CA1251395A (en) * 1985-05-01 1989-03-21 John B. Findlay Immunochemical method and analytical compositions and element for determination of creatine kinase-mb
US4767699A (en) * 1985-05-02 1988-08-30 Allied Corporation Diagnostic reagent, kit and method employing polynucleotide displacement, separation, enzymatic cleavage and adenosine phosphate detection
JP2564295B2 (ja) * 1987-03-23 1996-12-18 エーザイ株式会社 ビタミンｅ欠乏症の検査のためのピルビン酸キナーゼ活性の測定方法
US4981708A (en) * 1989-10-02 1991-01-01 Enzytech, Inc. Method of preventing browning in foods utilizing protease free latex extracts particularly from figs
US5283180A (en) * 1990-07-19 1994-02-01 Charm Sciences, Inc. Bioluminescence method for the determination of pesticides
US5374534A (en) * 1990-07-19 1994-12-20 Charm Sciences, Inc. Method of preparing D-luciferin derivatives
AT401526B (de) * 1993-02-10 1996-09-25 Scheirer Winfried Reagenzlösung zur stabilisierung der lumineszenz bei der luciferasemessung
US5734546A (en) * 1994-09-21 1998-03-31 Rohm Co. Ltd. Capacitor element for solid electrolytic capacitor and process for making the same
US5817467A (en) * 1995-11-16 1998-10-06 Kyowa Medex Co., Ltd. Method for quantitatively determining creatinine kinase and a reagent therefor
US6171809B1 (en) 1998-01-29 2001-01-09 Packard Instrument Company Method and compositions for detecting luciferase biological samples
CA2328684A1 (en) * 2000-12-15 2002-06-15 Yahia Gawad Photon-triggered luminescent assay
GB0030727D0 (en) * 2000-12-15 2001-01-31 Lumitech Uk Ltd Methods and kits for detecting kinase activity
WO2004076732A1 (ja) 2003-02-26 2004-09-10 Shima Seiki Manufacturing Limited 横編機のヤーンキャリア
TW200808974A (en) * 2006-08-02 2008-02-16 Ind Tech Res Inst Luminescence-based recipe

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3423290A (en) * 1966-08-03 1969-01-21 Nasa Lyophilized reaction mixtures
US3575811A (en) * 1968-10-23 1971-04-20 Hazleton Lab Inc Method for the detection of cancer
DE2302721C2 (de) * 1973-01-19 1975-01-23 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Verfahren zur Bestimmung der Creatinkinase
US4080265A (en) * 1974-08-02 1978-03-21 Antonik Alan S Method for the determination of creative phosphokinase enzyme
US4001088A (en) * 1974-08-02 1977-01-04 Antonik Alan S Method for the determination of creatine phosphokinase enzyme
DE2828658C3 (de) * 1978-06-29 1981-10-22 Lkb-Produkter Ab, Stockholm Verfahren zur photometrischen Bestimmung der Untereinheit B der Creatinkinase und Reagens hierfür

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6138549Y2 (ja) * 1984-04-13 1986-11-06

Also Published As

Publication number Publication date
DE2908054A1 (de) 1980-09-11
FI69641C (fi) 1986-03-10
ATE435T1 (de) 1981-12-15
JPS55120796A (en) 1980-09-17
JPS615720B2 (ja) 1986-02-20
FI800578A (fi) 1980-09-03
EP0015437A1 (de) 1980-09-17
DE3060087D1 (en) 1982-01-28
FI69641B (fi) 1985-11-29
EP0015437B1 (de) 1981-11-25
JPS57105199A (en) 1982-06-30
US4286057A (en) 1981-08-25

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JPS585678B2 (ja) クレアチンキナ−ゼを測定する方法
US4246340A (en) Method and reagent for bioluminiscence
Estabrook et al. A fluorimetric method for the quantitative microanalysis of adenine and pyridine nucleotides
Roy Rapid method for determining alkaline phosphatase activity in serum with thymolphthalein monophosphate
Aebi Catalase
Klingenberg Nicotinamide-adenine dinucleotides (NAD, NADP, NADH, NADPH): spectrophotometric and fluorimetric methods
Pompliano et al. Steady-state kinetic mechanism of Ras farnesyl: protein transferase
Lust et al. The enzymatic measurement of adenine nucleotides and P-creatine in picomole amounts
Guilbault et al. Electrode for determination of amino acids
RU2054674C1 (ru) Способ определения концентрации ионов калия в биологическом материале
Lemasters et al. [4] Firefly luciferase assay for ATP production by mitochondria
US4235961A (en) Method for photometric determination of the subunit B of creatine kinase and a reagent for carrying out the method
Andersson et al. . alpha.-Aminoaldehydes: transition state analog inhibitors of leucine aminopeptidase
JP2001224398A (ja) ルシフェラーゼ組成物及び方法
Phillips et al. Spectroscopic investigation of ligand interaction with hepatic phenylalanine hydroxylase: evidence for a conformational change associated with activation
JP2008545378A (ja) ルシフェラーゼ検出分析系
JPH09234099A (ja) 生物発光試薬及びその試薬を用いたアデノシンリン酸エステルの定量法並びにその試薬を用いたａｔｐ変換反応系に関与する物質の定量法
Lundin et al. Sensitive assay of creatine kinase isoenzymes in human serum using M subunit inhibiting antibody and firefly luciferase
Eriksson et al. Method for real-time detection of inorganic pyrophosphatase activity
Hørder et al. Recommended method for the determination of creatine kinase in blood modified by the inclusion of EDTA: The Committee on Enzymes of The Scandinavian Society for Clinical Chemistry and Clinical Physiology (SCE)
Angelides et al. Structural and mechanistic studies of the. alpha.-ketoglutarate dehydrogenase multienzyme complex from Escherichia coli
Carmel et al. A fluorimetric assay for angiotensin-I converting enzyme in human serum
Baggetto et al. Effects of ATP on various steps controlling the rate of oxidative phosphorylation in newborn rat liver mitochondria
ES2227796T3 (es) Metodos y reactivos para determinar cuantitativamente acido ascorbico.
JPH0847399A (ja) 生物発光の測定方法